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{"created":"2022-01-31T14:43:32.485415+00:00","id":"lit20640","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"M\u00f6rner, Carl Th.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 98: 93-96","fulltext":[{"file":"p0093.txt","language":"de","ocr_de":"Ober aus Proteinetoffen bei tiefgreifender Spaltung mit Salpeters\u00e4ure erhaltene VerMndungen.\nIV. Mitteilung.\nVon\nCarl Th. Mttrner.\n(Der Redaktion zngeg&ngen am 8. September 1916.)\n\u00dcber p-Nitrobenzoes\u00e4ure als Oxydationsprodukt aus Proteinstoffen (Fortsetzung).\n1. p-Nitrobenaoes\u00e4ure aus Glutin.\nWie in Mitteilung II\u00bb) erw\u00e4hnt worden, eignete sich die Reaktionsfl\u00fcssigkeit, die bei einem fr\u00fcheren, in gr\u00f6\u00dferem Ma\u00df* stabe angestellten Oxydationsversuch mit Glutin erhalten wurde, nicht zu weiterer Verarbeitung u. a. betreffs etwa vorhandener\naromatischer Nitroprodukte, da bei diesem Versuch, infolge der vorbereitenden HCl-Hydrolysierung des Materials, der Reaktionsverlauf durch die Einwirkung von freiem Chlor in gewissem Grade kompliziert wurde. Zwecks diesbez\u00fcglicher Erg\u00e4nzung wurde ein neuer Oxydationsversuch angestellt, bei welchem, zur Erzeugung der erforderlichen Menge niederer Stickstoffoxyde, Amylum hinzugesetzt wurde (ohne einen besonderen derartigen Zusatz kann, wie fr\u00fcher erw\u00e4hnt, Glutin nicht zu der kr\u00e4ftigen Reaktion mit konz. Salpeters\u00e4ure in Wasserbadw\u00e4rme gebracht werden, die u a. zu massenhafter Oxals\u00e4urebildung f\u00fchrt). Durch langdauernde Extraktion mit\nverd\u00fcnnter Kalilauge, verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure, destilliertem Wasser\nbezw. Alkohol sorgf\u00e4ltig gereinigte Gelatine, in einer Menge entsprechend 750 g (wasser- und aschefreie Substanz)* wurde mit 7 Va Liter konzentrierter Salpeters\u00e4ure 24 Stunden lang\n\u2018) Diese Zeitschr., Bd. 95 (1915), S. 264, Anm. 2,","page":93},{"file":"p0094.txt","language":"de","ocr_de":"9*\tCarl Th. M\u00f6rner,\nbei gew\u00f6hnlicher Temperatur behandelt; nach Zusatz von 375 g Amylum, das in 3*/4 Liter ebensolcher S\u00e4ure aufgeschwemmt war, wurde die Mischung auf das Wasserbad gesetzt; nach ein paar Stunden trat kr\u00e4ftige Reaktion ein. Auf fr\u00fcher1) n\u00e4her angegebene Weise wurde Roh-p-Nitrobenzoe-s\u00e4ure isoliert (Gewicht: 4,0 g, entsprechend 0,5\u00b0/o der angewandten Glutinmenge), worauf die S\u00e4ure durch das \u00c4thylacetat-Magnesiumverfahren2) gereinigt wurde. Das erhaltene, sch\u00f6n krystallisierte Pr\u00e4parat schmolz gleichzeitig mit zum Vergleich angewandter reiner p-Nitrobenzoes\u00e4ure.\nAnalyse.\n3,729 mg ergaben (770 mm, 20,5\u00b0) 0,267 ccm N, entsprechend 8,44 \u2022/\u2022 N\nBerechnet: 8,39\u00b0/o N.\nObwohl in seinem Molek\u00fcl nicht Tyrosin, Tryptophan oder einen anderen aromatischen Komplex als Phenylalanin enthaltend, gibt also auch Glutin p-Nitrobenzoes\u00e4ure, was in guter \u00dcbereinstimmung mit der fr\u00fcher gelieferten Angabe \u00fcber Phenylalanin als Muttersubstanz dieser S\u00e4ure steht, da es aus Proteinstoffen erhalten wird.3)\n2. Pr\u00fcfung solcher Proteinstoffe, in denen durch das Hydrolyseverfahren Phenylalanin nicht mit Sicherheit hat nachgewiesen werden k\u00f6nnen, r\u00fccksichtlich p-Nitrobenzoes\u00e4urebildung.4)\nDie fragliche Untersuchung wurde gerichtet auf a) Keratin aus Pferdehaaren, b) Keratin aus G\u00e4nsefedern, c) Spongin (aus Badeschwamm) und d) Ichthylepidin. .\nDas betreffende, stark zerkleinerte Rohmaterial von a)\u2014c) wurde durch Digestion bei 40\u00b0 mit kr\u00e4ftiger Pepsinchlorwasserstoffs\u00e4ure, in gro\u00dfer Menge (24 Liter f\u00fcr jedes), w\u00e4hrend 1 Woche, danach Extraktion bei Zimmerw\u00e4rme mittels l\u00b0/o-igen Ammoniaks, mehrmals gewechselt (30 Liter jedesmal) w\u00e4hrend 3 Wochen, schlie\u00dflich mit Wasser gereinigt, worauf\n*) A. a. 0., S. 280.\n#) A. a. 0., S. 284, letzter Absatz. Terephth&ls\u00e4ure wurde dabei nicht angetrofTen.\n*) A. U.O., S. 289.\n4) Siehe a. a. 0., S. 290.","page":94},{"file":"p0095.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber aus Proteinstoffen erhaltene Verbindungen IV. 95\nkr\u00e4ftig ausgepre\u00dft wurde. Ichtylepidin wurde (aus Schuppen von Karausche und K\u00fchling) auf von Verfasser fr\u00fcher angegebene Weise1 * *) dargestellt.\nNach der Behandlung mit konzentrierter Salpeters\u00e4ure (auf 1 kg aschefreie Trockensubstanz 10 Liter S\u00e4ure)*) auf Wasserbad wurde die abgetrennte Roh-p-Nitrobehzoes\u00e4iire auf zuvor angegebene Weise gereinigt.8)\nDie Ausbeute an Roh-p-Nitrobenzoesaure wird in folgender Tabelle angegeben:\n\tg \u2018\tAbsolute Menge\t:> .\na) Keratin aus Pferdeliaaren ........\t6004)\t4,1\t0,7\nb) *\t\u00bb G\u00e4nsefedern . . . . . .\t. .\t400\t6,8\u00ab\t1,7\nc) Spongin\t\t\t300\t1,0\t0,3\nd) Ichthylepidin.\t\t\t\t20\t0,20\t1,0\nIn s\u00e4mtlichen 4 F\u00e4llen wurden schlie\u00dflich Pr\u00e4parate (\u00e0\u2014d) erhalten, die die Eigenschaften der reinen p-Nitro-benzoes\u00e4ure aufwiesen.\nAnalysen.\nPr\u00e4p. a. 4,852 mg ergaben (766 mm, 18\u00b0) 0,337 ccm N, entspr. 8,21 \u2022/\u2022 N *\tb.\t3,775\t\u00bb\t*\t(766\t\u00bb\t16\u00b0)\t0,267\t\u00bb\tN,\t>\t8,42 V N\n\u00bb\tc.\t5,388\t*\t\u00bb\t(764\t\u00bb\t15,5\u00b0)\t0,372\t\u00bb\tNy\t>\t8,21\u00ae/o N\n\u00bb\td.\t5,024\t*\t\u00bb\t(762\t*\t18,5\u00b0)\t0,353\t*\tN,\t\u00bb\t8,25 \u2022/\u2022 N\nBerechnet : 8,39 \u2022/\u2022 N.\n7\t. *\t* \u00bb\t%\nUnter Hinweis auf eine fr\u00fchere Bemerkung,5 6) erachtet Verfasser es hiermit, dem gegenw\u00e4rtigen Stande unserer Kenntnis gem\u00e4\u00df, als bewiesen, da\u00df auch die nun untersuchten\n*) Diese Zeitschr., Bd. 24 (1898), S. 125\u2014137.\n*) Da Spongin in seinem Verhalten gegen konzentrierte Salzs\u00e4ure mit Glutin nahe \u00fcbereinstimmt, wurde, zwecks Herbeif\u00fchrung einer kr\u00e4ftigen Reaktion, das halbe Gewicht Amylum, aufgeschwemmt in der entsprechenden Menge S\u00e4ure, hinzugesetzt.\n\u2022) Dabei wurden aus den a)- und b)-Portionen 0,3 bezw. 0,4'g Roh-Terephthals\u00e4ure erhalten; in den c)- und d)-Portionen konnte Terephthal-s\u00e4ure nicht mit Sicherheit nachgewiesen werden.\n4) Die Zahlen in dieser Spalte beziehen sich auf aschefreie Trocken-\nsubstanz.\n6) a.a.O., S. 290-291.","page":95},{"file":"p0096.txt","language":"de","ocr_de":"96\tC. Th. M\u00f6rner, Aas Proteinstoffen bei tiefgreif. Spaltung usw. IV.\n4 verschiedenen Proteinstoffe\u2014 in \u00dcbereinstimmung mit dem Schafwollekeratin, wor\u00fcber fr\u00fcher berichtet worden \u2014 den Komplex des Phenylalanins enthalten, obwohl die bisher ausgef\u00fchrten, auf einen direkten Nachweis nach Hydrolyse gerichteten Versuche dem widersprechen oder es nicht mit Sich\u00e8rheit haben feststellen k\u00f6nnen. Damit scheint auch eine weitere St\u00fctze f\u00fcr den Wert des indirekten Verfahrens \u2014 des der p-Nitrobenzoes\u00e4urebildung \u2014 als Indikator auf Phenylalanin in Proteinstoffen erhalten zu sein.","page":96}],"identifier":"lit20640","issued":"1916-17","language":"de","pages":"93-96","startpages":"93","title":"\u00dcber aus Proteinstoffen bei tiefgreifender Spaltung mit Salpeters\u00e4ure erhaltene Verbindungen, IV. Mitteilung","type":"Journal Article","volume":"98"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:43:32.485421+00:00"}