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{"created":"2022-01-31T14:54:55.593072+00:00","id":"lit20764","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Thierfelder, H.","role":"author"},{"name":"E. von Cramm","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 105: 58-82","fulltext":[{"file":"p0058.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber glutaminhaltige Polypeptide und zur Frage ihres Vorkommens im Eiwei\u00df1).\nVon\nH. Thierfelder und E. ron ('nimm.\n(Aus \u00ablern physiologisch-chemischen Institut der Universit\u00e4t T\u00fcbingen.)\n(Der Redaktion zngegangen am 2. September 1\u00bb18.)\nW\u00e4hrend asparaginhaltige Polypeptide schon vor mehr al> \u2022 zehn Jahren von Emil Fischer und Ernst Koenigs2) dargestellt worden sind, waren solche, an deren Aufbau Glutamin beteiligt ist, bisher unbekannt. Wir haben einige bereitet, und zwar vier Dipeptide (Glycyl-d-glutamin, d-Alanyl-d-glutamin. 1-Alanyl-d-glutamin, 1-Leucyl-d-glutamin) und ein Tripeptid ( Glycyl-d-glutaminyl-glycin).\nZu ihrer Gewinnung benutzten wir die von Emil Fischet angegebenen Verfahren. F\u00fcr die Isolierung der halogenhaltigen Zwischenprodukte erwies sich die Extraktion mit Essig\u00e4ther im Lind sehen Extraktionsapparat sehr zweckm\u00e4\u00dfig. Es gelang auf diese Weise sofort, aus der Keaktionsfliissigkeit analysenreine Substanzen zu erhalten.\nDas d-Glutamin wurde aus ltunkelr\u00fcbensaft nach den Angaben von E. Schulze und E. Bosshard3) durch F\u00e4llung mit Mercurinitrat gewonnen. Wir haben auch die F\u00e4llung mit Quecksilberacetat und Natriumkarbonat, welche C. Ncube rg und .T. Kerb4) f\u00fcr die Abscheidung von Aminos\u00e4uren\n') An den Anf\u00e4ngen dieser Arbeit war der fr\u00fchere Assistent de\u00ab lnstituts, Herr l)r. Alfred Walther, beteiligt.\ns) Chem. lier., Bd. 37, S. 4585 (1904) und Bd. 40, S. 2048 (1907 .\n3) Landwirtschaftl. Versuchsstationen, Bd. 29 S. 295 (1883).\n*) Biochem. Zeitschr., Bd. 40. S. 498 (1912).","page":58},{"file":"p0059.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber glutaminhaltige Polypeptide usw.\n59\nempfehlen* versucht, doch ist sie f\u00fcr diesen Zweck nicht so geeignet, da sie zu einem weniger reinen Pr\u00e4parat fuhrt.\nVon den vier Peptiden gibt nur das Tripeptid die Biuret-reaktion, eine F\u00e4llung mit Phosphorwolframs\u00e4ure au\u00dfer ihm auch das Glycyl-glutamin.\nBei der Darstellung dieser Polypeptide verfolgten wir noch einen besonderen Zweck: wir wollten sie benutzen, um\n\u2022\tlie Annahme, da\u00df an dem Aufbau des Eiwei\u00dfmolek\u00fcls Glu-\n\u2022\tamin (und Asparagin) an Stelle von Glutamins\u00e4ure (und Aspara-uins\u00e4ure) beteiligt seien, auf ihre Richtigkeit weiter zu pr\u00fcfen. Vor einigen Jahren fanden Thierfelder und Sherwin1) im Harn von Menschen, welche Phenylessigs\u00e4ure zu sich genommen hatten, Phonylacetyl-d-glutamin. Sie konnten weiter '.\u2022\u2022igen, da\u00df diese Verbindung nicht erst sekund\u00e4r aus Phenyl-acelvlglutamins\u00e4ure durch Amidierung entsteht, denn einge-l\u00fclirte Phenylacetylglutamins\u00e4ure erschien unver\u00e4ndert2) im Garn. Dadurch war das Glutamin, das bisher nur in den 1\u2018Hanzen nachgewiesen worden war, als ein Stoffwechselpro-diikt des tierischen K\u00f6rpers festgestellt. Uber das Vorkommen des Glutamins im Eiwei\u00dfmolek\u00fcl sagen aber diese Ergebnisse nichts aus, denn das Glutamin, das die Verbindung mit Phenyl-\u00ab ssigs\u00e4ure eingeht, kann erst sekund\u00e4r durch Eintritt der Aminogruppe in die Glutamins\u00e4ure entstanden sein.\nEin direkter Beweis f\u00fcr das Vorkommen von Glutamin im Eiwei\u00df ist deswegen schwer zu erbringen, weil bei der \u2022Spaltung sowohl durch S\u00e4uren als durch Basen das Amid alsbald verseift und in die S\u00e4ure \u00fcbergef\u00fchrt wird. Ob Glutamin durch Trypsin gespalten zu werden vermag, ist noch nicht bekannt, aber auch wenn es sich als widerstandsf\u00e4hig\n') (Jliein. Her.. IM. 47. S. 2630 (1914); diese Zeitschr., Dd. 94, S. I\n1915).\n2J In einem sp\u00e4teren Versuch, in dem 3 g Phenylacetylglutamin-\nals Natriumsalz in w\u00e4sseriger L\u00f6sung aufgenommen worden waren, \"ischion allerdings Phenylacetylglutamin im liarn. Dieses von dem fr\u00fc-iieron abweichende Ergebnis d\u00fcrfte so zu erkl\u00e4ren sein, da\u00df die cingef\u00fchrte Verbindung im Darm eiue bakterielle Spaltung in Phenylessigs\u00e4ure und Glutamins\u00e4ure erfahren hat und das im Harn gefundene Phcnylacetyl-glutamin das Produkt einer neuen Synthese ist.","page":59},{"file":"p0060.txt","language":"de","ocr_de":"60\nH. Thierfelder und E. von Crainm,\nerweisen sollte, d\u00fcrfte der Versuch, mit Hilfe der tryptische\u00bb Verdauung die Frage zu entscheiden, an der Schwierigkeit, das Glutamin aus der Spaltungsfl\u00fcssigkeit zu isolieren, scheitern.\nVermutet ist die Anwesenheit von Glutamin und Aspa-ragin im Eiwei\u00df schon lange, und zwar auf Grund der Bildung von Ammoniak bei der Hydrolyse. Osborne1) vermochte dieser Vermutung einen hohen Grad von Wahrscheinlichkeit zu geben. Er konnte zeigen, da\u00df bei einer gro\u00dfen Zahl von Eiwei\u00dfstoffen die Menge von Ammoniak und von Glutamins\u00e4ure + Asparagins\u00e4ure, welche bei der Spaltung entstehen, ziemlich genau einander entsprechen in dem Sinne, da\u00df aut ein Molek\u00fcl Ammoniak ein Molek\u00fcl Glutamins\u00e4ure -f Asparagins\u00e4ure kommt.\tx\nUm die Annahme noch weiter experimentell zu pr\u00fcfen, haben wir untersucht, wie sich Eiwei\u00dfstoffe, glutaminhaltigo Polypeptide und Glutamin bei ganz unvollkommener Hydrolyse, bei der es nicht zur maximalen Ammoniakabspaltung kommt, verhalten, ob sich da ein Parallelismus in der Am-moniakbildung fcststellcn l\u00e4\u00dft.\nVon demselben Gedankengange ausgehend hat schon Osborne experimentiert. Er lie\u00df bei 200 0. 20\u00b0/oige Salzs\u00e4ure 17 Stunden auf Gliadin und auf Asparagiu einwirken und fand, da\u00df unter diesen Bedingungen von ersterem 39 % der bei vollst\u00e4ndiger Hydrolyse abspaltbaren Menge Ammoniak abgegeben wird, von letzterem nur 13 %\u2022 Ein Parallelismus zeigte sich also hier nicht. Gegen diesen Versuch ist aber, einzuwenden, da\u00df Gliadin, ein Eiwei\u00dfk\u00f6rper, welcher bei vollst\u00e4ndiger Hydrolyse 43\u201444% Glutamins\u00e4ure2) und nur etwa 1% Asparagins\u00e4ure liefert, mit Asparagin verglichen wurde und nicht mit Glutamin. Asparagin ist aber schwerer verseifbar als Glutamin. Schon die Entdecker des Glutamins in den Pflanzen, E. Schulze und E. Bosshard3), gaben an,\n0 Osborne und Gilbert, Amer. Journ. of Physiol., Bd. 15, S. 333 (190G); Osborne, Leavenworth und Brautlecht, ebenda Bd.23, S.180 (1908/09).\n*) Osborne und Guest, Jl. of Biol. Chem., Bd. 9. S. 425 (1911).\n3j a. a. O.","page":60},{"file":"p0061.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber glutaminUaltige Polypeptide uaw.\n61\nda\u00df, w\u00e4hrend Asparagin durch Kalkmilch in der K\u00e4lte nur sehr wenig angegriffen wird und auch bei der Destillation seiner w\u00e4sserigen L\u00f6sung nur sehr wenig Ammoniak entwickelt, Glutamin unter der Einwirkung der genannten Reagentien schon betr\u00e4chtlich zerf\u00e4llt. Wir konnten feststellen, da\u00df auch gegen S\u00e4uren das Asparagin weniger empfindlich ist ata Glutamin: 20%ige Salzs\u00e4ure spaltete bei niedriger Zimmer-! tcmperatur in 24 Stunden aus Glutamin 52,3% der maximalen Ammoniakmenge ab, aus Asparagin nur 19,8% (siehe S. 80).\nWir benutzton zu unseren vergleichenden Untersuchungen Gliadin, einige glutaminhaltige Polypeptide, welche, da sie Glutamin in der auch im Eiwei\u00df vorkommenden Bindungsform enthalten, ein besseres Vergleichsobjekt darstellen als Glutamin und Glutamin. In einigen unserer Versuche gingen wir ebenso wie Osborne vor, d. h. wir lie\u00dfen eine 20%ige Salzs\u00e4ure bei 20\u00b0 C. 18 bzw. 22 Stunden auf die Substanzen ein wirken und bestimmten dann das abgespaltene Ammoniak ( \\ ersuche 2 a und 2 b S. 82); in anderen verwendeten wir kochende verd\u00fcnnte Salzs\u00e4ure, nachdem durch Vorversuche die Kochzeit ermittelt worden war, welche bei der benutzten Siiurekonzentration noch nicht zur vollst\u00e4ndigen Ammoniakabspaltung f\u00fchrt. Zur L\u00f6sung und Hydrolyse wurde ein 7% Salzs\u00e4ure enthaltender w\u00e4sseriger Alkohol verwendet; die Erhitzung dauerte G Minuten. Zum Schlu\u00df wurde das abgespaltene Ammoniak bestimmt (Versuch 1 S. 81).\nDie Resultate enth\u00e4lt die Tabelle auf Seite 61. Die bei \\ ersuch 1 aufgestellten Zahlen sind Mittelwerte.\nAus der Zusammenstellung geht hervor, da\u00df Gliadin und die glutaminhaltigen Polypeptide sich recht gleichartig verhalten. Die beste \u00dcbereinstimmung zeigt der Versuch 2 b. Die gr\u00f6\u00dferen Unterschiede in Versuch 1 erkl\u00e4ren sich jedenfalls daraus, da\u00df es unm\u00f6glich ist, die Bedingungen, unter denen hier gearbeitet wurde, v\u00f6llig gleichm\u00e4\u00dfig zu gestalten. Auf jeden Pall sprechen die Ergebnisse weiter zu Gunsten der Annahme, da\u00df Glutamin im Eiwei\u00dfmolek\u00fcl enthalten ist.\nGlutamin zeigt, wie die Tabelle lehrt, ein abweichendes","page":61},{"file":"p0062.txt","language":"de","ocr_de":"62\nH. Thierfelder und E. von Gramm,\nVerhalten. Ein Unterschied zwischen Glutamin einerseits um] glutaminhaltigen Polypeptiden sowie anderen Glutaminderivaten, in denen die Aminogruppe nicht frei ist, z. B. Phenylacetyl-glutamin, Chloracetylglutamin anderseits l\u00e4\u00dft sich auch in Bezug auf das Verhalten zu salpetriger S\u00e4ure feststellen. W\u00e4hrend in diesen die S\u00e4ureamidgruppe so gut wie vollst\u00e4ndig unangegriffen bleibt, reagiert sie beim Glutamin selbst vollst\u00e4ndig mit salpetriger S\u00e4ure (siehe S. 66); beim Asparagin ist das nicht der Fall. Wir kommen auf dieses Verhalten des Glutamins bei einer anderen Gelegenheit zur\u00fcck.\n\tAbgespaltene Menge Ammoniak in % ,1er maximalen Menge\t\t\t\n\tGliadin\tUlyc.-glu- tam.-giyc.\tClyc- glutuinin\t1-Leuc.-\t... \u00ee'lufa.miii * 'lniamm\nVersuch 1 Salzs\u00e4ure in der Hitze\t50\t50,8\t48,5\t4^,1\t, S,v\nVersuch 2 a \u2022Salzs\u00e4ure bei 2U\u00dc G. 18 Stunden\t37,5\t38,3\t\t39,0\ti\nVersuch 2 h Salzs\u00e4ure hei 200 C. 22 Stunden\t1 1 39,0\t38,9\ti 1\t3\u00ab,8\t57.7\nExperimenteller Teil.\nSynthese der glntdininhaltigen Polypeptide.\nChloracctyl-d-glutamin.\n6 g fein pulverisiertes Glutamin wurden in eine Sch\u00fcttel-tlasche, in der sich 42 ccm Normalnatronlauge (molek. Menge 41,07 ccm) befanden und die in Eiswasser stand, eingebrach 1 und durch Sch\u00fctteln gel\u00f6st. Dazu kamen 5,57 g Chloracetyl-chlorid (2()<\u2019 , \u00fcber molek. Menge) in \u00e4therischer L\u00f6sung (Gesamtmenge der L\u00f6sung 60 ccm) und 60 ccm Normalnatron-laugo in Einzelportionen von je 2 ccm. Nach jedem Zusatz von 2 ccm der \u00e4therischen L\u00f6sung und 2 ccm Lauge wurde 40 Sekunden sehr stark gesch\u00fcttelt und kurze Zeit in Eiswasser gek\u00fchlt. Die Fl\u00fcssigkeit, welche dauernd alkalische","page":62},{"file":"p0063.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber glutarainhaltige Polypeptide u\u00dfw.\n63\nReaktion zeigte, wurde nach Abtrennnug der \u00e4therischen Schicht im Scheidetrichter in einen Lindschen Apparat gebracht und nach Zuf\u00fcgen von 9 ccm f\u00fcnffach normaler Salzs\u00e4ure zur Entfernung der Chloressigs\u00e4ure 5 Stunden mit \u00c4ther extrahiert. Die Menge des dabei in den \u00c4ther gehenden Stickstoffs war nur gering, sie betrug in verschiedenen Versuchen 1 d,S J() des Gesamtstickstoffs. Die Fl\u00fcssigkeit wurde nun in flacher Schale auf schwach erw\u00e4rmtem Wasserbad \u00ab\u00bbtci einem i l\u00fcgclvcntilator auf kleines Volumen gebracht und im Lindschen Apparat mit ein- oder zweimal erneuertem hssig\u00e4tlicr extrahiert. Der Ersatz des Essig\u00e4tlicrs durch neuen geschah, wenn Tr\u00fcbung auftrat. Nach etwa 10 Stunden war die Extraktion beendet und die anf\u00e4ngliche Linksdrehung der L\u00f6sung in eine Rechtsdrehung \u00fcbergegangen. Aus dem Essig-\u00e4ther schied sich das Chloracetylglutamin in gro\u00dfen KristaH-diusen, die mikioskopisch aus S\u00e4ulen bestehend erschienen, ab. Aus der eingeengten Mutterlauge lie\u00dfen sich weitere Kristallisationen gewinnen. Die Gesamtausbeute betrug im Mittel mehrerer Darstellungen 0,25 g, d. h. 68,4 % der theoretischen Menge. Zum Umkristallisieren benutzten wir Essig\u00e4ther, wobei die Abscheidung in haarfeinen, leicht gebogenen Nadeln nlolgt. Auch wasserfreier Alkohol l\u00e4\u00dft sich verwenden. Aus\neiner hei\u00dfen 1 \u00f6ligen alkoholischen L\u00f6sung kristallisieren im Lisschrank bis zum n\u00e4chsten Tag 05% aus. Die Substanz schmilzt, langsam erhitzt, bei 1:^0\u2014132\u00b0 (J. Sie l\u00f6st sich in Wasser, \u00c4thyl- und Methylalkohol, Aceton, nicht in \u00c4ther\nund Chloroform, schwer in hei\u00dfem Essig\u00e4ther. Sie wird im\n\\ akuum \u00fcber Schwefels\u00e4ure sehr schnell konstant und ist gar nicht hygroskopisch.\n'.\u00bb,1762 g 0.1267 \u201e 0.1020 \u201e 0,0344 ,\nSubstanz: 0,2447 g C02, 0,0779 g 1120\nnach Pnngsheiin: 0,0801 g AgCl *\tK j e i \u00ab1 a b 1: 9,08 ccm \u00bb/\u201e,-S\u00fcure = 12,72 mg N\nbei der Titration (Phenolphthalein): 1,54 ccm n/10-Lauge.\n^HnN204Cl. 11er.:\nrief.:\n37,74\u00b0 0 C 4,98\u00b0 0H 12,59% N 37,88% C 4,95 '/\u201e TI 12,43% N\n15,93% Cl M 222,57 15.64% Cl M 223,4\nb \u00fci die 1 olarisation, welche in w\u00e4sseriger L\u00f6sung vor-=eno...... wurde, dienten zwei Pr\u00e4parate, von denen das","page":63},{"file":"p0064.txt","language":"de","ocr_de":"64\nH. Thierfolder und E. von Cramtn,\nzweite aus der eingeengten Mutterlauge des ersten und durch nochmalige Umkristallisation aus Essig\u00e4ther gewonnen war.\n1.\t0,7134 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 8,5193 g. Spezifisches Gewicht 1,0287. Prozentgohalt 8,374. Drehung bei 16\u00b0 im 2 dm-Rohr bei Natrium- und filtriertem Auerlicht 1,80\u00b0 nach links. Also [\u00ab1\u2122\u00b0= - 10,45\u00b0.\n2.\t0,7066 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 7,9651 g. Spezifisches Gewicht 1,0308. Prozentgehalt 8,871. Drehung hoi 16\u00b0 im 2 dm-Rohr bei filtriertem Auerlicht 1,89\u00b0 nach links. Also [a] J\u00b0= \u2014 10,33\u00b0.\nGlycyl-d-glutamin.\nChloracetylglutamin wurde in der f\u00fcnffachen Menge w\u00e4sserigen Ammoniaks, welches 26,7% N1I3 enthielt, gel\u00f6st und 24 Stunden bei Zimmertemperatur stehen gelassen. Beim Einengen der filtrierten Fl\u00fcssigkeit zun\u00e4chst \u00fcber Schwefels\u00e4ure, dann im Vakuum \u00fcber Schwefels\u00e4ure hinterblieb ein Sirup. Er wurde in Wasser gel\u00f6st und die L\u00f6sung mit Alkohol versetzt. Dabei schied sich ein \u00d6l ab. L\u00f6sen in Wasser und F\u00e4llen mit Alkohol wurde wiederholt, bis das Ammonium-chlorid entfernt war. Das \u00d6l lie\u00df sich durch Behandeln mit wasserfreiem Alkohol in eine feste zerreibliche Masse \u00fcberf\u00fchren. Sie wurde in wenig Wasser gel\u00f6st und die L\u00f6sung mit wasserfreiem Methylalkohol versetzt, bis eine beim Um-sch\u00fctteln nicht mehr verschwindende F\u00e4llung auftrat. Bringt man diese durch Erw\u00e4rmen wieder in L\u00f6sung und l\u00e4\u00dft stehen, so scheidet sich das Dipeptid in sch\u00f6nen harten Kristallen ab.\nEs enth\u00e4lt ein Molek\u00fcl Kristallwasser, das im Phosphor-pentoxydvakuum bei gew\u00f6hnlicher Temperatur festgehalten und bei 105\u00b0 erst nach etwa 24 Stunden abgegeben wird.\n0,2216 g Substanz verloren 0,0189 g oder 8,53%; berechnet f\u00fcr CtH18N304 + HtO: 8,15%.\nDie so getrocknete Substanz gab bei der Analyse folgende Zahlen:","page":64},{"file":"p0065.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber glutaminhaltige Polypeptide usw.\n65\n0,0774 g Substanz: 0,1172 g CO, und 0,0495 g H,0 0,0858 ,\t\u201e nach Kjeldahl: 12,7 ccm n/10-S\u00e4ure.\nC;H13N304 (203,134). Ber.: 41,35% C 6,45% H 20,69e/, N\nGef.: 41,30% C 7,16% H 20,74% N\nDie kristallwasserhaltige und die kristallwasserfreie Substanz zeigen den gleichen Zersetzungspunkt. Er liegt bei langsamem Erhitzen bei 199\u2014200\u00b0 C.\nDas Dipeptid l\u00f6st sich leicht in Wasser und schmeckt schwach s\u00e4uerlich. Seine w\u00e4sserige (5-6\u00b0/0ige) L\u00f6sung f\u00e4rbt Lackmuspapier rot, gibt mit Sublimat und Gerbs\u00e4ure keine F\u00e4llung, mit Phosphorwolframs\u00e4ure (10%ig) einen Niederschlag, welcher zun\u00e4chst beim Sch\u00fctteln verschwindet, bei weiterem Zusatz best\u00e4ndig ist, im \u00dcberschu\u00df sich wieder l\u00f6st. Biuretreaktion negativ.\nJ1 iii die optische Untersuchung, die mit w\u00e4sseriger L\u00f6sung vorgenommen wurde, dienten zwei Pr\u00e4parate verschiedener Darstellung.\n1.\t0,2970 g kristallwasserfreie Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 7,1249 g. Prozentgehalt 4,17. Spezifisches Gewicht 1,0157. Drehung im 2 dm-llohr bei 19\u00b0 und filtriertem Auer-licht \u2014 0,2\u00b0. Also [a]Jj9\u00b0= \u2014 2,4\u00b0.\n2.\t0,3070 g kristallwasserfreie Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 7,3077 g. Prozentgehalt 4,20. Spezifisches Gewicht 1,0138. Drehung im 2 dm-Rohr bei 15\u00b0 und filtriertem Auer-licht \u2014 0,21\u00b0. Also [ot] = \u2014 2,47\u00b0.\nDer gefundene Wert ist nat\u00fcrlich kein endg\u00fcltiger.: Die Bestimmung mu\u00df mit einer st\u00e4rkeren L\u00f6sung wiederholt werden.\nBei der Untersuchung nach van Slyke wurde stets etwas mehr Stickstoff erhalten, als der prim\u00e4ren Aminogruppe entspricht.\t;\n0.0489 g kristallwasserfreies Glycylglutamin geben nach van Slyke bei 10 Minuten langem Sch\u00fctteln 7,7 ccm Glas (-1 , 736 mm) = 4,22 mg N = 8,63 \u00b0/0. Der Prozentg\u00e7halt an prim\u00e4rem Aminostickstoff betr\u00e4gt 6,9%.\nDas Glycylglutamin verh\u00e4lt sich also wie andere Polypeptide, in denen Glycin die prim\u00e4re Aminogruppe \u2022 tr\u00e4gt.\nIloppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CV.\t5","page":65},{"file":"p0066.txt","language":"de","ocr_de":"66\nH. Thierfelder und E. von Cramm,\nDiese geben nach den Feststellungen von Abderhalden uud van Slyke1 2 *) im Gegensatz zu den anderen bisher untersuchten, bei denen die gefundene Stickstoffmenge sehr gut mit der berechneten \u00fcbereinstimmt, etwas zu viel Stickstoff. Abderhalden und van Slyke fanden, da\u00df durch Multiplikation des erhaltenen Wertes mit dem Faktor 0.8 der richtige herauskommt. Das gilt auch f\u00fcr das Glycylglutamin, denn 8,63 X 0,8 ist 6,9.\nBeim Glutamin reagiert auch der Stickstoff der S\u00e4ureamidgruppe mit salpetriger S\u00e4ure, wie schon E. Schulze und E. Bosshard*) angaben und wir best\u00e4tigen k\u00f6nnen.\n0,0215 g Glutamin geben nach van Slyke bei 10 Minuten langem Sch\u00fctteln 7,0 ccm Gas (17\u00b0, 729 mm) = 3,87 mg N = 18,0% N. Der Prozentgehalt an Gesamtstickstoff betrug bei dem benutzten Glutaminpr\u00e4parat 18,20%.\nBeim Asparagin reagiert nur die prim\u00e4re Aminogruppe.\nChloracetyl-d-glutaminyl-glycin\u00e4thylester.\nIn eine weithalsige Sch\u00fcttelflasche, welche in einer K\u00e4ltemischung stand und 30 ccm destilliertes Acetylchlorid enthielt, wurden 3 g fein gepulvertes und durch ein Haarsieb getriebenes Chloracetylglutamin und darauf unter starkem Sch\u00fctteln portionsweise 3,3 g frisch bereitetes und fein zerriebenes Phos-phorpentachlorid eingetragen. Die Flasche wurde sofort verschlossen, in Eis verpackt und 9 Stunden auf der Maschine gesch\u00fcttelt. Das Absaugen des stets gelb gef\u00e4rbten Reaktionsproduktes, das Auswaschen mit frisch destilliertem Acetylchlorid und wasserfreiem Petrol\u00e4ther geschah unter Ausschlu\u00df von Feuchtigkeit in dem von E. Fischer8) angegebenen Apparat, das Trocknen im Vakuum \u00fcber Phosphors\u00e4ureanhydrid. Die Substanz, deren Menge in den einzelnen Versuchen zwischen 2,3 und 3,3 g schwankte, stellte nicht das reine Chloracetyl-glutaminylchlorid dar. Der Gehalt an titrierbarem Chlor, welcher f\u00fcr das Chlorid 14,84% betr\u00e4gt, schwankte in den Pr\u00e4paraten\n*) Diese Zeitscbr., Bd. 74, S. 505 (1911).\n2) Landwirtschaft!. Versuchsstationen, Bd. 29, S. 305 (1883).\n\u2022) Chem. Ber., Bd. 38, S. 605 (1905).","page":66},{"file":"p0067.txt","language":"de","ocr_de":"Ober glutaminhaltige Polypeptide usw.\n67\nverschiedener Darstellung zwischen 7 und 15% und nahm im Vakuum \u00fcber Phosphors\u00e4ureanhydrid dauernd ab. Bei der gro\u00dfen Zersetzlichkeit der Substanz verzichteten wir auf die Reindarstellung und verwendeten das Material zur Gewinnung des Chloracetylglutaminylglycin\u00e4thylesters.\nZu dem Zweck wurde die ganze bei einem Versuch gewonnene Menge portionsweise und unter starkem Sch\u00fctteln in eine durch K\u00e4ltemischung abgek\u00fchlte L\u00f6sung von 4 g salzsaurem Glycin\u00e4thylester in 50 ccm wasserfreiem Chloroform eingetragen. Bei starkem Sch\u00fctteln erfolgte zun\u00e4chst L\u00f6sung und dann Abscheidung eines Niederschlages. Diese begann in manchen lallen schon, ehe die Gesamtmenge eingetragen war. Nach l\u00e4ngerem Stehen im Eisschrank wurde abgesaugt, mit wenig kaltem Chloroform gewaschen und im Vakuumexsikkator getrocknet. Das Gewicht der trocken graugr\u00fcnlichen Masse betrug meist 3-4 g, einmal 5,5 g. Sie lie\u00df sich aus Wasser, Methyl- und \u00c4thylalkohol sowie Aceton Umkristallisieren. Am geeignetsten erwies sich wasserfreier Methylalkohol. Aus der hei\u00dfen tn\u00f6thylalkoholischen L\u00f6sung (1 Teil Substanz, 5 Teile Methylalkohol) schieden sich beim Erkalten Kristalle (St\u00e4bchen und Nadeln) ab, die nach dem Absaugen und Trocknen eine wei\u00dfe wollige Masse darstellten. Es handelte sich um den gesuchten Ester. Die Ausbeute war sehr gering. Aus 3 g Chlor-acetylglutamin wurden nur 0,34-0,7 g erhalten, also im Maximum etwa 17% der Theorie. Aus der Mutterlauge lie\u00df sich wohl noch etwas gewinnen, aber so wenig, da\u00df die M\u00fche sich nicht lohnte.\nDie lufttrockene Substanz nahm im Vakuum nicht mehr an Gewicht ab.\n0,0998 g Substanz: 0,1580 g CO, und 0,0552 g H,0 0,0630 ,\t\u00bb nach Kjeldahl: 5,95 tmm n/10-S\u00e4ure.\nt'a H\u201eN,0, CI (307,634). Ber. : 42,91 % C 5,90% H 13,66% N\nGef.: 43,18% C 6,20% H 13,23% N\nDer Ester schmilzt bei 198\u00b0 C. Er l\u00f6st sich in hei\u00dfem Wasser reichlicher als in kaltem, so da\u00df man ihn aus Wasser gut Umkristallisieren kann. Auch in \u00c4thyl- und Methylalkohol und Aceton l\u00f6st er sich in der W\u00e4rme.","page":67},{"file":"p0068.txt","language":"de","ocr_de":"68\nH. Thierfelder und E. von Cramm,\nChloracetyl-d-glutaminyl-glycin.\nDie Verseifung des Esters geht leicht vonstatten. 0,79 g wurden in 14 ccm Wasser hei\u00df gel\u00f6st. Als beim Abk\u00fchlen gerade die Kristallisatjon begann, f\u00fcgten wir 5,7 ccm Normalnatronlauge hinzu, k\u00fchlten sofort auf 0\u00b0 C. ab und lie\u00dfen bei Zimmertemperatur 30 Minuten stehen. Nun wurde die Fl\u00fcssigkeit in den Lindschen Apparat gebracht und nach Zugabe von 6 ccm Normalsalzs\u00e4ure mit Essig\u00e4ther extrahiert, und zwar 28 Stunden bei zweimaligem Wechsel des Extraktionsmittels. Aus dem Essig\u00e4ther schieden sich im Eisschrank flockig-gallertige (mikroskopische Nadeln), zuweilen auch kristallinische Massen ab. Aus der eingeengten Mutterlauge wurden weitere Abscheidungen erhalten. Die Ausbeute betr\u00fcg 0,62 g oder 86% der Theorie. Zum Umkristallisieren der schon reinen Substanz diente wasserfreier Alkohol. W\u00e4hlt man das Verh\u00e4ltnis so, da\u00df auf 1 g Substanz etwa 55 T. Alkohol kommen, so scheiden sich 40% wieder aus, und zwar erfolgt die Abscheidung beim l\u00e4ngeren Stehen in Form einer einzigen oder einiger weniger gro\u00dfen Kristalldrusen. Mikroskopisch sieht man S\u00e4ulen und Nadeln. Im Schwefels\u00e4urevakuum wird sofort Gewichtskonstanz erreicht.\n0,0853 g Substanz : 0,1190 g CO, und 0.0413 g H,0\n0.0935 \u201e\t*\t: 0,1309 \u201e CO, ,\t0,0460\t\u201e\tH,0\n0,0'\u00bb08 \u201e\t,\tnaeli Kjcldahl\t:\t5,4\tccm\tn'10-S\u00e4ure\n0,0744 \u00bb\t\u00ab\t*\t*\t\u2018\t7,9\tr\tn/io*\n0,0508 n\tr\tbei der Titration (Phenolphthalein)\t:\t1,85\t\u201e\t\u00bb/l0-\t\u201e\n0,0744 . ff h ff v\t: 2,7 , \"/10- ,\nC#H14N805CI (279,602). Ber.: 38,63 %C 5,05% H 15,03% N M.-G. 279,6\nGef.: 38,05\u00b0 0C 5,42%H 14,89%N \u201e\t275,1\nfi : 38,18% C 5,5070 H 14,88% N B 275,5\nDie Substanz schmilzt bei langsamem Erhitzen bei 162 bis 163\u00b0 C. Sie ist in Wasser leicht l\u00f6slich.\nGlycyl-d-glutaminyl-glycin.\n\u00f6 25 g Chloracetyl-d-glutaminyl-glycin wurden in 1,5 ccm w\u00e4sserigem Ammoniak (26,7%) gel\u00f6st und 10 Stunden bei Zimmertemperatur steben gelassen. Die in einer Schale zuerst","page":68},{"file":"p0069.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber glutaminhaltige Polypeptide usw.\n69\n\u00fcber Schwefels\u00e4ure, dann im Vakuum \u00fcber Schwefels\u00e4ure verdunstende Fl\u00fcssigkeit hinterlie\u00df einen kristallinischen R\u00fcckstand. Er wurde in 4 ccm Wasser unter Erw\u00e4rmen gel\u00f6st, die Fl\u00fcssigkeit, welche leicht opalesziert, mit Tierkohle gekl\u00e4rt, filtriert und das Filtrat mit der doppelten Menge absoluten Alkohols versetzt. Alsbald begann die Kristallisation in Form feiner, zu dichten B\u00fcscheln vereinigter Nadeln. Die Ausbeute schwankte in verschiedenen Versuchen zwischen 0,19 g und 0,21 g, betrug also bis zu 89,4 \u00b0/0 der Theorie. Zum Umkristallisieren verfuhren wir in derselben Weise. Aus einer 10%igen noch warmen w\u00e4sserigen L\u00f6sung kristallisiert auf Zusatz von % des Volumens absoluten Alkohols 86% wieder aus.\nF\u00fcr die Analyse wurde die Substanz bei 80\u00b0 C. im Vakuum \u00fcber Phosphorpentoxyd getrocknet.\n0,0877 g Substanz : 0,1316 g C02 und 0,0515 g H20 0,0826 \u201e\t\u201e\t: 0,1258 \u201eCO, \u201e 0,0508 \u201e H,0\n0,0625 \u201e\t\u201e\tnach Kjeldahl: 9,68 ccm \u00bb/,\u201e-S\u00e4ure.\nC8HieN406 (260,168). Ber.: 41,51% C 6,20% H 21,54\u00b0/\u00ab N\nGef.: 40,92% C 6,57% 11 21,70% N \u201e : 41,54% C 6.88% II\no\nDie Substanz zersetzt sich bei langsamem Erhitzen bei 201\u00b0 C. Sie schmeckt ganz schwach salzig-s\u00e4uerlich, l\u00f6st sich in kaltem, reichlicher in hei\u00dfem Wasser. Die w\u00e4sserige (etwa G \u00b0/0 ige) L\u00f6sung f\u00e4rbt Lackmuspapier rot, gibt mit 10%iger Phosphorwolframs\u00e4urel\u00f6sung einen Niederschlag, welcher zun\u00e4chst beim Sch\u00fctteln wieder verschwindet, bei weiterem Zusatz bestehen bleibt und sich im \u00dcberschu\u00df wieder l\u00f6st. Sublimat, Gerbs\u00e4ure, Phosphormolybd\u00e4ns\u00e4ure, bas. Bleikcetat rufen keine F\u00e4llung hervor, ebensowenig eine ges\u00e4ttigte w\u00e4sserige Ammoniumsulfatl\u00f6sung. Sch\u00f6ne blauviolette Biuretreaktion.\nDas Tripeptid dreht in w\u00e4sseriger L\u00f6sung nach links. Zu den Bestimmungen dienten Pr\u00e4parate verschiedener Darstellung:\n1. 0,4200 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 7,3856. Spezifisches Gewicht 1,0215. Prozentgehalt 5,687. Drehung bei 19\u00b0 und Natriumlicht im 2 dm-Rohr \u2014 3,30\u00b0. Also M d\u00b0 = \u2014 28,40*.","page":69},{"file":"p0070.txt","language":"de","ocr_de":"70\nH. Thierfelder und E. von Cramro,\n2. 0,3516 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 7,9761 g. Prozentgehalt 4,41. Spezifisches Gewicht 1,0115. Drehung bei 18\u00b0 und filtriertem Auerlicht im 2 dm-Rohr 2,54\u00b0 nach links. Also [a] \u00ff = \u2014 28,48\u00b0.\nBei der Untersuchung nach van Slyke verh\u00e4lt es sich wie das Glycylglutamin, indem auch hier zu viel Stickstoff gefunden wird.\n0,0306 g des Tripeptids geben nach van Slyke bei 10 Minuten langem Sch\u00fctteln 4,0 ccm Gas (21\u00b0, 742 mm) = 2,21 mg N = 7,22 %\u2022 Der Prozentgehalt an prim\u00e4rem Aminostickstoff betr\u00e4gt 5,38.\nDurch Multiplikation des erhaltenen Wertes mit dem Faktor 0,8 (siehe S. 66) erh\u00e4lt man auch hier wenigstens ann\u00e4hernd den berechneten, n\u00e4mlich 5,8.\nd-a-Brompropionyl-d-glutamin.\nDas zur Darstellung dieses K\u00f6rpers n\u00f6tige d-Brorapropicnylchlorid war nach E. 1 ischer und O. Warburg1) aus d-Brompropions\u00e4ure, diese nach E. Fischer und K. Baske* *) aus 1-Alanin und das 1-Alanin*) nach F. Ehrlich durch partielle Verg\u00e4rung mit Hefe aus synthetischem Alanin gewonnen worden. Das 1-Alanin zeigte in salzsaurer L\u00f6sung\n(\u00ab1 D = \u2014 l\u00b0*l\u00b0* die d-Brompropions\u00e4ure drehte bei 17\u00b0 im 1 dm-Rohr 46,25\u00b0 nach rechts.\n5 g fein gepulvertes Glutamin wurden in einer Sch\u00fcttelflasche, in der sich 34,25 ccm Normalnatronlauge (molek. Menge) befanden und die in Eiswasser stand, eingebracht und durch Sch\u00fctteln gel\u00f6st. Dazu kamen bei einer Temperatur von 10\u00b0 C. 6,47 g Brompropionchlorid (10% \u00fcber die molekulare Menge) und 42 ccm Normalnatronlauge in 26 Einzelportionen. Nach jedem Zusatz von 1,6 ccm der Lauge und 0,15 ccm des Chlorids (aus B\u00fcretten) wurde 40 Sekunden sehr stark gesch\u00fcttelt. Ganz gegen Ende des Versuchs wurde die Reaktion sauer, so da\u00df noch weitere 6 ccm Natronlauge zugegeben werden mu\u00dften. Die Fl\u00fcssigkeit wurde nun im Lindschen\n*) Liebig, Ann. der Chem., Bd. 340, S. 168 (1905).\n*) Chem. Ber., Bd. 39, S. 3995 (1907).\n*) Das 1-Alanin wurde von dem Assistenten des Institue, Herrn Dr. M. Baumann, dargestellt.","page":70},{"file":"p0071.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber glutaminhaltige Polypeptide uaw.\t71\nApparat nach Zusatz von 10 ccm f\u00fcnf fachnorm a.1 or Salzs\u00e4ure mit Essig\u00e4ther im ganzen 16 Stunden extrahiert, bei zweimaligem Wechsel des Essigesters. Nach 8 Stunden war die Extraktion im wesentlichen beendet: die Menge der aus dem Essig\u00e4ther zum Teil schon in der W\u00e4rme, zum Teil beim Abk\u00fchlen bis auf 0\u00b0C. auskristallisierten Substanz betrug 6,28 g. Aus dem Essig\u00e4ther, der w\u00e4hrend der letzten 8 Stunden zur Extraktion gedient hatte, kristallisierten im Eisschrank noch 0,lo g aus. Aus der eingeengten Mutterlauge wurden noch 0,4 g erhalten. Alle diese 3 Fraktionen zeigten den gleichen Schmelzpunkt 152\u00b0 C. Die Ausbeute betrug also 6,83 g = 71 \u00b0/o der Theorie.\nZur Analyse wurde aus Wasser umkristallisiert und im Vakuum getrocknet. Gewichtskonstanz tritt sehr schnell ein.\n0,1018 g Substanz : 0,1283 g COa und 0,0482 g H,0 0,1341 \u201e\t,\t: 0,1674 \u201e CO, \u201e 0,0569 . H,0\n0,0845 ,\t\u201e\tnach Kjeld \u00bbhl: 5,9 ccm n/10-S\u00e4ure\n\u00b0\u20191464 -\t.\t: 10,5 \u201e n/10. ,\n0*11,3N\u00bbHrO, (281,044). Ber.: 34,16% C 4,66% H\t9,97 \u2022/, N\nGef. : 34,87% C 5,08% H\t9,78% N\n\u00bb : 34,05 %C 4,75% H 10,07% N\nDie Substanz schmilzt bei 156\u2014157\u00b0 C., nachdem sie vorher ein feuchtes Ansehen angenommen hat. Sie l\u00f6st sich in Wasser, \u00c4thyl- und Methylalkohol, nur sehr wenig in Essig\u00e4ther. 100 ccm wasserfreier Essig\u00e4ther l\u00f6sten von der fein pulverisierten Substanz bei 6\u20147 st\u00e4ndigem Kochen am R\u00fcckflu\u00dfk\u00fchler 0,59 g, von denen sich w\u00e4hrend mehrt\u00e4gigen Stehens im Eisschrank 0,33 g wieder ausschieden.\nZur Polarisation dienten zwei Pr\u00e4parate, von denen das zweite aus der Mutterlauge des ersten erhalten war. Als L\u00f6sungsmittel ben\u00fctzten wir wasserfreien Methylalkohol.\n1.1,2510 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 11,0386g. Spezifisches Gewicht 0,8495. Prozentgehalt 11,33. Drehung bei 19\u00b0 im 2 dm*Rohr bei filtriertem Auerlicht 1,79\u00b0 nach rechts. Also [aj^= f 9,3\u00b0.\n2. 0,6791 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 6,7555 g. Spezifisches Gewicht 0,8429. Prozentgehalt 10,05. Drehung","page":71},{"file":"p0072.txt","language":"de","ocr_de":"72\nH. Thierfelder und E. von Gramm,\nbei 19\u00b0 im 2 dm-Rohr bei filtriertem Auerlicht 1,53\u00b0 nach rechts. Also [a]1^ = + 9,03\u00b0.\nd-Alanyl-d-glutamin.\n1,5 g d-oc-Brompropionyl-d-glutamin wurden mit 10 ccm w\u00e4sseriger Ammoniakfl\u00fcssigkeit von 26,7 % Ammoniak 1 Stunde im kochenden Wasserbad erhitzt. Die L\u00f6sung wurde durch Filtration von einer geringen Tr\u00fcbung befreit, zuerst auf dem Wasserbad unter einem Ventilator, dann im Vakuum \u00fcber Schwefels\u00e4ure eingeengt, der ammoniakfreie R\u00fcckstand in Wasser gel\u00f6st und mit Alkohol bis zur bleibenden F\u00e4llung versetzt. Im Eisschrank erfolgte reichliche Kristallisation. Die Ausbeute an halogenfreiem Dipeptid betrug 0,87 g = 75 \u00b0/, der Theorie. Die Substanz wurde in 12 ccm Wasser gel\u00f6st und , langsam mit 30 ccm wasserfreiem Alkohol versetzt, d. h. bis die Kristallisation begann. Im Eisschrank schieden sich glitzernde Kristalle in Form von S\u00e4ulen und Prismen ab. Sie wurden fein pulverisiert und im Vakuumexsikkator hei 80\" getrocknet.\n0,0873 g Substanz : 0,1421 g CO, und 0,0591 g H20 0,0689 ,\t\u201e nach Kjcldahl : 9,4 ccm u/10-S\u00e4ure.\nC,H15N304 (217,154). Ber.: 44,21% C 6,96%H 19,35% N\nGef.: 44,39% C 7,58% H 19,11% N\nDie Substanz schmilzt unter Zersetzung bei 2220 C. Sie besitzt keinen ausgesprochenen Geschmack. Sie l\u00f6st sich leicht in Wasser, nicht in absolutem Alkohol.\nDie w\u00e4sserige L\u00f6sung r\u00f6tet Lackmuspapier; sie gibt (l%ige L\u00f6sung) keine Biuretreaktion und keine F\u00e4llung mit Sublimat und mit Phosphorwolframs\u00e4ure.\nZur Polarisation (in w\u00e4sseriger L\u00f6sung) dienten zwei Pr\u00e4parate verschiedener Darstellung.\n1.\t0,7909 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 7,6925 g. Spezifisches Gewicht 1,0341. Prozentgehalt 10,28. Drehung bei 18\u00b0 und Natriumlicht im 2 dm-Rohr + 1,98\u00b0. Also Wd\u201d = + 9,3\u00b0.\n2.\t0,6438 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 6,9982 g. Prozentgehalt 9,2. Spezifisches Gewicht 1,0413. Drehung","page":72},{"file":"p0073.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber glutaminhaltige Polypeptide uaw.\n73\nbei 18\u00b0 und filtriertem Auerlicht im 2 dm-Rohr 1,75\u00b0 nach rechts. Also [a] d\u00b0 = + 9,12 \u00b0.\nMit salpetriger S\u00e4ure nach van Slyke reagiert nur die prim\u00e4re Aminogruppe.\n0.\t0330 geben nach van Slyke bei 10 Minuten langem Sch\u00fctteln 4,0 ccm Gas (19,5 \u00b0, 742 mm)=2,227 mg N = 6,75 % N. Der Prozentgehalt an prim\u00e4rem Aminostickstoff betr\u00e4gt 6,45,\n1-a-Brompropionyl-d-glutamin.\nDas zur Synthese dieser Verbindung et forderliche 1-Brompropionyl-\u00abhlorid war vom d-Alanin aus \u00fcber die 1-Brompropions\u00e4ure in derselben Weise dargestellt worden, wie die entsprechende d-Verbindung.\nDas d-Alanin, aus Seide gewonnen, zeigte die spez. Drehung -f 9,35\u00b0, die 1-Brompropions\u00e4ure, welche in einer Ausbeute von 72,6% erhalten wurde, drehte im 1 dm-Rohr bei 17\u00b0 und Natriumlicht \u201441,6\u00b0. Die Ausbeute an dem Chlorid betrug 88,7 % der Theorie.\nDie Kuppelung und die Isolierung mittelst Essig\u00e4ther geschah in der bei der Darstellung des d-Brompropionylglutamins beschriebenen Weise. Die Ausbeute betrug 85% der Theorie. Die Kristallisation aus Essig\u00e4ther erfolgte in gro\u00dfen z. T. zu Rosetten zusammenliegenden Nadeln.\nZur Analyse wurde die aus Wasser umkristallisierte Substanz benutzt, welche im Vakuum \u00fcber Schwefels\u00e4ure schnell konstantes Gewicht annahm.\n0,1095 g Substanz: 0,1361 gr COf und 0,0472 g H,0 0,1300 ,\t\u00bb nach Kjeldahl: 9,36 ccm n/10-S\u00e4uret\n^\u00ebH,3N2Br04 (281,044) Ber.: 34,16%C 4,66%H 9.97%N\nGef.: 33,90%C 4,82%H 10,09%\u00b0N\nDie Substanz schmilzt bei 132 \u00b0C.. Sie l\u00f6st sich in Wasser. \u00c4thyl- und Methylalkohol, nur wenig in Essig\u00e4ther.\nZur Polarisation dienten zwei aus Essig\u00e4ther kristallisierte Pr\u00e4parate, von denen das zweite aus der Mutterlauge des ersten erhalten war. Als L\u00f6sungsmittel wurde Methylalkohol benutzt.\n1.\t1,0606 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 6,8617 g. Spezifisches Gewicht 0,871. Prozentgehalt 15,46. Drehung hei 19\u00b0 im 2 dm-Rohr bei Natriumlicht 4,69\u00b0 nach links.\nAls\u00b0[*] d* = \u2014 17,42\u00b0.","page":73},{"file":"p0074.txt","language":"de","ocr_de":"74\nH. Thierfelder und E. ron Gramm,\n2. 0,3404 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 6,2494 g. Spezifisches Gewicht 0,8221 g. Prozentgehalt 5,45. Drehung bei 19\u00b0 und Natriumlicht im 2 dm-\u00dfohr 1,55\u00b0 nach links.\nAlso [a] 1p\u00b0= \u2014 17,30\u00b0.\nF\u00fcr die aus Wasser umkristallisierte Substanz wurde bei derselben Konzentration zuweilen auch ein solcher Wert erhalten, in andern F\u00e4llen aber ein niedrigerer ([a] d = \u201416,4\u00b0), welcher manchmal auch bei wiederholter Umkristallisation aus Wasser sich nicht \u00e4nderte (in drei aufeinanderfolgenden Kristallisationen betrug [a] d\u201416,4\u00b0, \u201416,64\u00b0, \u201416,43\u00b0), in anderen F\u00e4llen aber abnahm. Eine befriedigende Erkl\u00e4rung f\u00fcr dieses Verhalten k\u00f6nnen wir nicht geben.\n1-Alanyl-d-Glutamin.\nDas f\u00fcr die Darstellung benutzte 1-Brompropionylglutamin zeigte die spez. Drehung \u201416,4\u00b0. Sie geschah ebenso wie beim d-Alanylglutamin beschrieben. W\u00e4hrend das d-Dipeptid au\u00dferordentlich leicht kristallisierte, erfolgte die Kristallisation des 1-Dipeptids sehr langsam und unvollst\u00e4ndig. Auch beim Umkristallisieren ergab sich dieselbe Schwierigkeit, so da\u00df die Ausbeute an reiner Substanz im besten Fall nur 22 % der theoretischen betrug. Die Kristallisation aus der mit Alkohol versetzten w\u00e4sserigen L\u00f6sung erfolgte in kleinen der Glaswand anhaftenden Warzen oder in lockeren Nadeln. Im Vakuum \u00fcber Schwefels\u00e4ure wird sehr schnell konstantes Gewicht erreicht.\n0,0698 g Substanz: 0,1127 g C02 und 0,0424 g H,0 0,0381 ,\t\u201e nach Kjeldahl: 5.3 ccm n/10-S\u00e4ure.\nCftHir>N304 (217,154) Ber.: 44,21% C 6,96% II 19,35% N\nGef.: 44,03%C 6,80%H 19,49%N\nDie Substanz schmilzt bei 212\u2014213 \u00b0C. Sie besitzt keinen ausgesprochenen Geschmack, l\u00f6st sich leicht in Wasser, nicht in absolutem Alkohol. Sie r\u00f6tet Lackmuspapier und gibt keine Biuretreaktion.\nSie dreht in w\u00e4sseriger L\u00f6sung links. 0,3563 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 6,3270 g. Prozentgehalt 5,63.","page":74},{"file":"p0075.txt","language":"de","ocr_de":"\u00fcber gloteminhaltige Polypeptide usw.\n75\nSpezifisches Gewicht 1,0163. Drehung bei 15' und filtriertem Auerlicht im 2 dm-\u00dfohr 2,3\u2022 nach links. Also fa] *D# =\t20,1\u00b0.\na-Bromisocapronyl-d-glutamin.\n5 g fein pulverisiertes Glutamin wurden in einer in Eis stehenden St\u00f6pselflasche mit der molekularen Menge Normalnatronlauge (34,2 ccm) zusammen- und durch Sch\u00fctteln in L\u00f6sung gebracht. Dazu kam bei einer Temperatur von 10 \u00b0C. 3,2 g inaktives Bromisocapronylbromid (4% \u00fcber molekulare Menge) und 36 ccm Normalnatronlauge, und zwar wurden diese Mengen aus B\u00fcretten in 18 Einzelportionen zugef\u00fcgt, jedesmal 0,3 ccm des Bromids und 1,94 ccm der Lauge. Nach jedem Zusatz wurde 40 Sekunden sehr stark gesch\u00fcttelt. Bei dem nun erfolgenden allm\u00e4hlichen Zusatz von 36 ccm Normalsalzsaure trat ein Niederschlag auf, der zun\u00e4chst beim Umsch\u00fctteln verschwand, aber nach Zuf\u00fcgen von etwa 24 ccm bleibend wuide. Der Niederschlag verdichtete sich allm\u00e4hlich zu einer \u00f6ligen Masse, die sich am Boden absetzte und \u00fcber Nacht zum gi\u00f6\u00dftcn Teil kristallisierte (in einem zweiten Versuch erfolgte keine Kristallisation). Die abgegossene Fl\u00fcssigkeit, deren Menge 140 ccm betrug und die 2,37\u00b0 nach links drehte, wurde 6 Stunden im Lindschen Apparat mit Essig\u00e4ther extrahiert. Nach dieser Zeit war sie optisch inaktiv und enthielt nur noch 86,6 mg Stickstoff. Aus dem Essig\u00e4ther schieden sich im Eisschrank 3,8/ g amorpher Substanz ab, aus den eingeengten Mutterlaugen nochmals 0,91 g und aus der Mutterlauge dieser Ausscheidung nach weiterem Einengen 1,07 g, ebenfalls amorph Im ganzen wurden also 8,85 g erhalten, d. h. 80% der theoL tischen Ausbeute, welche 11,06 g betr\u00e4gt. Da von den beiden l\u00fcr die Kuppelung benutzten Substanzen die eine optisch aktiv, die andere ein inaktives Gemisch von zwei optischen Antipoden A\\ar, so mu\u00dfte bei dieser 50% der Theorie \u00fcberschreitenden Ausbeute ein Gemisch von zwei stereoisomeren Formen vorliegen, deren Trennung wir versucht haben.\nVon den erw\u00e4hnten vier Fraktionen wurden je 0,2548 g in 5,3 ccm Methylalkohol gel\u00f6st und im 2 dm-Rohr polarisiert. Die Drehung betrug bei der ersten Fraktion +0,31\u00b0, bei der","page":75},{"file":"p0076.txt","language":"de","ocr_de":"76\nH. Thierfelder und E. von Cramm,\nzweiten \u20141,3\u00b0, bei der dritten \u2014 0,85\u00b0 und bei der vierten \u20141,36\u00b0. Durch Umkristallisieren der ersten Fraktion wurden st\u00e4rker rechts drehende Kristallisationen erhalten und auch aus den amorphen Fraktionen lie\u00dfen sich in kleinen Mengen rechtsdrehende Kristallisationen gewinnen. Da also die F\u00e4llung der Reaktionsfl\u00fcssigkeit mit Salzs\u00e4ure nicht zu einem einheitlichen K\u00f6rper f\u00fchrte und da die Hauptmenge des Reaktionsproduktes erst durch Extraktion mit Essig\u00e4ther isoliert werden konnte, so haben wir in den weiteren Versuchen die Reaktionsfl\u00fcssigkeit sofort in den Lindschen Apparat gebracht und nach Zusatz der n\u00f6tigen Menge Salzs\u00e4ure 7\u20148 Stunden mit Essig\u00e4ther extrahiert. W\u00e4hrend mehrt\u00e4gigen Stehens bildeten sich in dom Essig\u00e4ther zun\u00e4chst kristallinische und dann amorphe Abscheidungen und in der eingeengten Mutterlauge entstanden weitere amorphe. Durch Umkristallisieren aus Essig\u00e4ther gelang es, von amorphen Beimengungen ganz freie Kristallisationen zu gewinnen (aus 5 g Glutamin 2-2,5 g). Die Hauptmenge aber wurde amorph erhalten, und zwar in Form von wei\u00dfen Krusten und gallertartigen Massen, die sich nach dem Trocknen zu einem feinen wei\u00dfen Pulver zerreiben lie\u00dfen.\n1. Kristallisierte Substanz. Sie drehte von Anfang an rechts in methylalkoholischer L\u00f6sung. Die Drehung nahm beim Umkristallisieren aus Wasser zu und wurde nach der zweiten Umkristallisation konstant. Durch Umkristallisieren aus Essig\u00e4ther kamen wir zu einer noch st\u00e4rker drehenden Substanz, die bei weiterem Umkristallisieren ihre Drehungsst\u00e4rke bohielt.\nF\u00fcr die Analyse wurde im Schwefels\u00e4urevakuum getrocknet.\n0,1213 g Substanz : 0,1807 g CO, und 0,0675 g H,0\n0,1094 \u201e\t\u201e\tnach Kjeldahl: 6,49 ccin n/1#-S\u00e4ure\n0,0419 \u201e\t,\tbei der Titration (Phenolphthalein): 1,31 ccm \u00bb/\u201e-Saure\nCnH1#Nf04Br (323,092). Ber.: 40,86%C 5,93%H 8,67\u00b0/,N M.-Ci. 323.1\nGef.: 40,68*/0C 6,23%H 8,31%N\t, 320\nDie Substanz schmilzt gegen 150\u00b0 unter Gelbf\u00e4rbung, nachdem sie vorher .feucht* geworden ist. Sie l\u00f6st sich leicht in \u00c4thyl- und Methylalkohol, wenig in kaltem, gut in","page":76},{"file":"p0077.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcbei gluUmiohaltige Polypeptide usw.\n77\nhei\u00dfem Wasser, aus dem sie in sch\u00f6nen derben, dichte Aggregate bildenden Prismen kristallisiert. In hei\u00dfem Essig\u00e4ther l\u00f6st sie sich reichlich. Von 9,5 g, die in 200 ccm kochendem wasserfreien Essig\u00e4ther gel\u00f6st waren, schieden sich beim Erkalten 7,69 wieder ab, und zwar in denselben Formen.\n1? \u00fci die Polarisation diente eine methylalkoholische L\u00f6sung zweier Pr\u00e4parate verschiedener Darstellung.\n1.\t0,4 531 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 7,8896 g. Spezifisches Gewicht 0,8227. Prozentgehalt 5,743. Drehung bei 100 im 2 dm-Rohr bei filtriertem Auerlicht 1,970 nach rechts. Also [a] 1\u00df\u00b0 = -h20,8\u00b0.\n2.\t0,5094 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 8,4774 g. Spezifisches Gewicht 0.8220. Prozentgehalt G,01. Drehung bei 25\u00b0 und filtriertem Auerlicht im 2 dm-Rohr 2,03\u00b0 nach rechts. Also [a] 2jJ\u00b0 = + 20,55\u00b0.\nDiese Substanz stellt, wie sich sp\u00e4ter (S. 78) zeigte, das reine d-a-Bromisocapronyl-d-glutamin dar.\n2. Amorphe Substanz. Sie wird sehr langsam, erst nach etwa einer Woche, im evakuierten Schwefels\u00e4ureexsikkator konstant.\nZur Analyse dienten zwei verschiedene Pr\u00e4parate.\nPr\u00e4parat 1.\n0.1533 g Substanz: 0,2292 g CO, und 0,0850 H,0 \u00b0>0976 i\t\u00ab\tnach Kjeldahl: 5,7 ccm n/1#-S\u00e4ure.\n0)1304 \u00bb\t\"\t\u00bb Pringsheim: 0,0748 g AgBr = 0,0318 g Br\n0,0975 ,\t\u201e bei der Titration (Phenolphthalein): 3,0 ccm n/,\u201e-S\u00e4ure.\nPr\u00e4parat 2.\n0,1153 g Substanz: 0,1722 g CO, und 0,0620 g H,0 0,1054 ,\t\u201e\tnach Kjeldahl: 6,5 ccm n/10-S\u00e4ure.\n\u00b0\u201912[\u20193 \u2022\t\u00bb\t\u00bb Pringsheim: 0,0709 g AgBr = 0,0302 g Br\n0,1054 \u201e\t\u201e bei der Titration: 3,2 ccm n/1Q. S\u00e4ure.\nt\u2019uH,#N,04Br. Ber.: 40,86%C 5,93%H 8,67%N 24,74%Br M.-G. 323,1 Ge7.:40,78%C 6,20%H 8,187\u201eN 24,39%Br\t, 325\n\u201e 40,73%C 6,02\u00b0/0H 8,64\u00ab/\u201eN 24,ll\u00ab/(lBr\t, 329\nBeide Pr\u00e4parate drehen in methylalkoholischer L\u00f6sung links, aber untereinander verschieden und beide schw\u00e4cher nach","page":77},{"file":"p0078.txt","language":"de","ocr_de":"78\nH. Thierfelder und \u00c8. von Cramm,\nlinks als das kristallisierte nach rechts. In ihnen liegen jedenfalls Gemische von d- und 1-a-Bromisocapronyl-glutamin vor.\nWir haben versucht, von dieser Substanz Salze darzustellen. Kristallisiert erhielten wir nur das Lithiumsalz.\n0,1228 g gaben 0,0241 g Li2S04 = 0,0031 g Li.\nCnHI8N,04BrLi (329,1). Ber.: 2,13% Li.\nGef.: 2,49% Li.\nd-a-Bromisocapronyl-d-glutamin.\nDas zur Darstellung dieses K\u00f6rpers erforderliche d-a-Bromisoeapro-nylchlorid war nach E. Fischer1 * *) aus d-a-Bromisocaprons\u00e4ure und diese\u2019) aus Formyl-d-leucin gewonnen, welches aus racemischem Leucin nach E. Fischer und O.Warburg\u00bb) und E. Fischer4) bereitet worden war. Die spezifische Drehung der d-Bromisocaprons\u00e4ure betrug -f- 40,45\u00b0. Das Chlorid destillierte bei 0,3 mm Druck bei 40-42\u00b0.\n6 g fein gepulvertes Glutamin wurden in einer Sch\u00fcttelflasche, in der sich 41 ccm Normalnatronlauge (molekulare Menge) befanden und die in Eiswasser stand, eingebracht und durch Sch\u00fctteln gel\u00f6st. Dazu kamen bei einer Temperatur von 10\u00b0 C. 9,26 g d-Bromisocapronylchlorid (5\u20146% \u00fcber molekulare Menge) und 46 ccm Normalnatronlauge in 21 Einzelportionen. Nach jedem Zusatz von 0,3 ccm Chlorid und 2,1 ccm Lauge wurde 40 Sekunden stark gesch\u00fcttelt. Die alkalische Reaktion ging zu allerletzt in eine saure \u00fcber. Die Fl\u00fcssigkeit wurde in den Lindschen Apparat gebracht, mit 9 ccm f\u00fcnffach normaler Salzs\u00e4ure versetzt, wobei Niederschlag entstand, und mit Essig\u00e4ther drei Stunden extrahiert. Der Essig\u00e4ther blieb im Eisschrank zun\u00e4chst klar, auf Reiben mit dem Glasstab erfolgte aber sofort reichliche Kristallisation, die nach mehreren Tagen abgesaugt wurde und getrocknet 9,77 g wog = 77,5% der Theorie. Aus wasserfreiem Essig\u00e4ther umkristallisiert zeigte die Substanz denselben Schmelzpunkt (gegen 150\u00b0 C.) und ann\u00e4hernd dieselbe Drehung wie die rechtsdrehende kristallisierte Fraktion, die wir aus dem Gemenge der beiden\n*) Chem. Ber., Bd. 39, S. 2930 (1906).\n*) E. Fischer, Chsm. Ber., Bd. 39, S. 2929 (1906).\n\u2022) Chem. Ber., Bd. 38, S. 3997 (1905).\n4) Chem. Ber., Bd. 39, S. 2928 (1906).","page":78},{"file":"p0079.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber glutaminhaltige Polypeptide usw.\n79\noptisch isomeren Bromisocapronylglutamine, zu deren Darstellung inaktives Bromisocapronylbromid benutzt worden war, erhalten hatten (S. 76).\nDie Polarisation geschah in methylalkoholischer L\u00f6sung.\n0,5210 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 8,5377 g. Spezifisches Gewicht 0,8198. Prozentgehalt 6,10. Drehung bei 17\u00b0 im 2 dm-Rohr bei Natriumlicht 4* 2,03 \u00b0. Bei filtriertem Auerlicht war die Ablesung die gleiche. Also [o]1^ = 4 20,29\u00b0.\nDie Drehung \u00e4nderte sich nach dem Umkristallisieren nicht. 1-Leucyl-d-glutamin.\n4 g d-a-Bromisocapronyl-d-glutamin wurden mit 25 ccm w\u00e4sseriger Ammoniakfl\u00fcssigkeit (26,7% NH3) eine Stunde im kochenden Wasserbad erhitzt. Die klare Fl\u00fcssigkeit wurde auf schwach erw\u00e4rmtem Wasserbad unter dem Ventilator eingeengt, die ausgeschiedene Kristallmasse abgesaugt und mit kaltem Wasser gewaschen. Aus der eingeengten Mutterlauge erfolgte eine weitere Kristallisation. Gesamtausbeute 2 g = ^2,5% der Theorie. Das Produkt wurde fein zerrieben und in der hundertfachen Menge kochenden Wassers gel\u00f6st. Aus der L\u00f6sung schied sich auf Zusatz des gl\u00e9ichen Volumens M%igen Alkohols das Leucylglutamin quantitativ wieder ab, und zwar in feinen geschwungenen sternf\u00f6rmig angeordneten Nadeln oder auch in geraden St\u00e4bchen. Abgesaugt und getrocknet bildet es eine gl\u00e4nzende filzartige, leicht zerreibliche Masse, die im Vakuum \u00fcber Schwefels\u00e4ure schnell konstantes Gewicht annahm.\n0,0896 g Substanz : 0,1669\tg COa\tund 0,0674\tg H,0\n0,0961 ,\t,\t: 0,1804\t\u201e CO,\t\u201e 0,0707\t\u201e H,0\n0,0420 *\t\u201e\tnach Kjeldahl\t: 4,94 ccm\t\u00bb/10-S\u00e4ure\n0,0419 *\t,\t.\t.\t:\t4,80 \u201e\tn/10- ,\n\u00fc,,HflN#04 (259,194).\tBer.:\t50,93% C\t8,17\u00b0/, H\t16,22% N\nGef.:\t50,80% C\t8,42% H\t16,32'/,, N\n\u00bb\t51,20%\tC\t8,23% H\t16,05% N.\nDie Substanz schmilzt bei langsamem Erhitzen bei 235 bis 2360 C. Sie hat keinen ausgesprochenen Geschmack. Sie","page":79},{"file":"p0080.txt","language":"de","ocr_de":"80\nH. Thierfelder und E. von Cramm,\nl\u00f6st sich nur wenig in kaltem Wasser (etwa zu 0,7%), reichlicher in hei\u00dfem, nicht in Alkohol, sehr leicht in Alkalien und S\u00e4uren.' Die w\u00e4sserige L\u00f6sung f\u00e4rbt Lackmuspapier rot, gibt mit Sublimat und Phosphorwolframs\u00e4ure keine F\u00e4llungen. Biuretreaktion negativ.\nDie L\u00f6sung in verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure zeigt Rechtsdrehung. 0,3581 g Substanz. Gesamtgewicht der L\u00f6sung, welche auf 1 Molek\u00fcl Substanz 1 */, M. HCl enth\u00e4lt, 9,6491 g. Spezifisches Gewicht 1,0132. Prozentgehalt 3,711. Drehung bei 18\u00b0 im 2 dm-Rohr bei filtriertem Auerlicht-f 0,95\u00b0. Also [\u00ab]?=*+ 12,6\u00b0.\nMit salpetriger S\u00e4ure nach van Slyke reagiert die prim\u00e4re Aminogruppe. '\n0,0487 Leucylglutamin geben nach van Slyke bei 10 Minuten langem Sch\u00fctteln 5,1 ccm Gas (20\u00b0, 742 mm) = 2,833 mg\nN = 5,82%\u00bb Der Prozentgehalt an prim\u00e4rem Aminostickstoff betr\u00e4gt 5,40.\nAmmoniakabspaltung aas \u2018Asparagin and Glutamin durch Salzs\u00e4ure\nbei Zimmertemperatur.\nDas abgespaltene Ammoniak wurde hier wie in den folgenden Versuchen nach Kr\u00fcger-Reich1) und Schitten-helm2) (unter Benutzung von Natriumcblorid, Natriumkarbonat und Alkohol) im Vakuum abdestilliert und titrimetrisch bestimmt. Die beiden Amide gaben bei diesem Verfahren kein Ammoniak ab.\nAus 0,1731 g kristallwasserfreien Asparagins, welche in 10 ccm 20\u00b0/0iger Salzs\u00e4ure gel\u00f6st waren, wurden in 24 Stunden bei niedriger Zimmertemperatur 4.26 mg = 2,46% Ammoniak abgespalten, aus 0,2006 g Glutamin unter denselben Bedingungen 11,41 mg =5,7%. Die erhaltene Menge betr\u00e4gt b\u00ab*i Asparagin 19,8% der maximalen (12,40%), bei Glutamin 52,3% der maximalen (10,90 %)* * 8).\n') Diese Zeitschr., Bd. 39, S. 165 (1903).\n*) Diese Zeitschr., Bd. 39, S. 73 (1903).\n8) Theoretisch ist die maximale Menge Ammoniak aus wasserfreiem Asparagin 12,90%, aus Glutamin 11,67%\u00bb Die von uns benutzten Pr\u00e4-","page":80},{"file":"p0081.txt","language":"de","ocr_de":"L'ber glutaminhaltige Polypeptide usw.\n81\nAmmoniakabspaltung aus Gliadin, glutaminhaltigen Polypeptiden und Glutamin unter den gleichen Bedingungen bei unvollst\u00e4ndiger\nHydrolyse.\nVersuch 1: Da die Versuche ganz gleichm\u00e4\u00dfig durcli-gefuhrt werden sollten, mu\u00dften wir ein f\u00fcr alle Substanzen geeignetes L\u00f6sungsmittel benutzen. Wir verwendeten 50 \\ men Alkohol, in dem sich Gliadin ohne weiteres, die Polypeptide und Glutamin sofort auf Zusatz von Salzs\u00e4ure l\u00f6sen.\nDie bis zum konstanten Gewicht getrocknete, abgewogene Substanzmenge wurde also in einem K\u00f6lbchen mit genau 8 ccm \u2022dl /0igen Alkohols \u00fcbergossen, in L\u00f6sung gebracht bzw fein verteilt, die L\u00f6sung mit 4 ccm 20%iger Salzs\u00e4ure (aus der Burette) versetzt und genau 0 Minuten am R\u00fcckflu\u00dfk\u00fchler erhitzt. Nachdem die Fl\u00fcssigkeit mit voller Flamme, zum Sieden gebracht worden war (1 Minute), wurde sie mit kleiner Flamme 5 Minuten in lebhaftem Kochen erhalten. Sie wurde dann in einen Rundkolben \u00fcbergef\u00fchrt, bei 0\u00b0 mit Natronlauge bis zur sehwachsanren Reaktion versetzt und der Am-inoniakbe.stiminung unterworfen.\nDie Ausf\u00fchrung aller Versuche war bis ins einzelne die\ngleiche; K\u00f6lbchen, Brenner, Dreifu\u00df, Drahtnetz waren immer dieselben.\n0.1166 g Gliadin 0,1793*\t*\nn.lOlo . Glyc.-g\u2019utam.-glyc. 0.1902*\n0,2031 * Glyc.-glutam. 0,2013*\n0,201\u00f4* 1 Leuc.-glutam. 0,1010*\n0,0980 *\ngaben 4.43mg 2.54* 0NHg) 2.05% =, 50% der \u00ab\t4.00 *\t2,o7% * J maximalen Menge1).\n3,41\t=3.38%\n3.29 * =3,28%\n8.35 * -4,11% 8,12 * =4.03%\n0,30 . =3.13% 3.24 \u201e\t3,21%\n3,07 * =3,13%\n13,33% ^ 50.8% der J maximalen Menge.\n1 4,07 % = 48,5 % der J maximalen Menge.\n3,16% - 48.1% der j maximalen Menge.\nr'at* >mbm al,cr \u201dnr 12-40 >\u00bb\u00bb\u2022 10.90\u00bb/,. offenbar deswegen, weil sie eine kleine Menge Aspnragins\u00e4ure bzw. Glutamins\u00e4ure enthielten.\n\u25a0) Das Gliadin gab bei v\u00f6lliger Hydrolyse in zwei Versuchen 503 und 5,12\u00bb/., in, Mittel also 5.10\u00bb/. NH, Die maximale Ammoniakabspal-\ntung wird schon nach < Minuten langem Kochen mit 20\u00b0/oiger Salzsaure erreicht.\nIloppe-Seyler's Zeitschrift f. physiol. Chemie. CV.\t6","page":81},{"file":"p0082.txt","language":"de","ocr_de":"82 Thierfelder u. von Cramm, \u00dcber glutaminhaltige Polypeptide.\n0,2045 g Glutamin gaben 19,93 mg=9,75 %NH8 0,2028,\t\u201e\t, 19,59 \u201e =9,66% \u201e\n0,2017 ,\t,\t. 19,42 , =9,63% \u201e\nVersuch 2: Die abgewogenen Substanzmengen wurden in 5 ccm 20%iger Salzs\u00e4ure gel\u00f6st, die L\u00f6sungen nach 18-bzw. 22st\u00fcndigem Stehen bei 20 \u00b0C. durch langsamen Zusatz von Natronlauge bei 0\u00b0 schwach sauer gemacht und der Ammoniakbestimmung unterworfen.\n9)68% = 88,8 \u00b0/0 der maximalen Menge1).\na) Nach 18 Stunden:\n0,0892 g Gliadin\tgaben 1,7 mg\t= 1,91% NH,\t= 37.57,1\ta o .\n0,0999 * Glyc.-glutam.-glyc\t\u201e\t2,51 .\t-2,51% \u201e\t= 38,47,\t*73 O \u00d6 S M>\n0,0998 \u201e l-Leuc.-glutam.\t,\t2.55 \u201e\t= 2,56% r\t= 39,0\u00bb.,\tw ~ G\n0,0997 \u201e Glutamin\t,\t6,13 \u201e\t= 6,15% ,\t= 56,4 7, J\tc3 S g\nb) Nach 22 Stunden:\n0,1025 g Gliadin\tgaben\t2,04\tmg\t= 1,99 \u00b0/0 NHS\t= 39,0%'\n0,1002 , Glyc.-glutam.-glyc.\t\u201e\t2,56\t\u201e\t=2,65%\t\u201e\t=38,9%\n0,1000 \u201e l-Leuc.-glutam.\t\u201e\t2,55\t\u201e\t=2,55%\t\u201e\t=38,8%\n0,1002 \u201e Glutamin\tr\t6,30\t\u201e\t-6,29 %\t\u201e\t= 57,7%.\n\u2019) Die maximale Menge NH8, welche das von uns benutzte Glutamin lieferte, betrug 10,90% (siehe oben S. 80, Fu\u00dfnote 3).","page":82},{"file":"p0082s0001.txt","language":"de","ocr_de":"EINHUNDERTUNDF\u00dcNFTER BAND DRITTES UND VIERTES HEFT.\nInhalt.\tSeite\n\u25bcon Euler, Hans und Ragnar Blix. \u00dcber die Verst\u00e4rkung der\nKatalasewirkung in Hefezellen. Mit 2 Figuren im Text . .\t83\nEwald, August. \u00dcber die Beitr\u00e4ge zur Kenntnis des Collagens .\t115\nEwald, August. \u00dcber die Beitr\u00e4ge zur Kenntnis des Collagens II .\t135\nSch\u00fcmm, O. \u00dcber weitere Untersuchungen bei Haematoporpliyria\ncongenita. (II. Mitteilung)...............................158\nPringsheim, Haus und Adelheid Magnus-ron Merkatz. \u00dcber\ndie Fermentversuche an Zelluloseabbauprodukten ....\t173\nF\u00fcr die n\u00e4chsten Hefte sind Arbeiten eingegangen von:\nS. P. L. S\u00f6rensen, H. Pringsheim und H. Magnus, S. Edlbacher, H.Euler und 0. Svanberg (2), E. u.H.Salkowski, E. Winterstein, A. E. Weinhagen, E. Vahlen, M. Nelson-Gerhardt.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f\u00fcr physiologische Chemie erscheint in B\u00e4nden von 6 Heften. Preis des Bandes 18 Mark.\nKurze Notizen oder Bemerkungen zu anderen Arbeiten werden iu der Regel am Schlu\u00df des Heftes und au\u00dferhalb der Reihenfolge des Eingangsdatums mitgeteilt. \u2014 Bereits in anderen Zeitschriften ver\u00f6ffentlichte Arbeiten, sowie Referate \u00fcber bereits publizierte Arbeiten werden nicht aufgenommen.\nDas Honorar betr\u00e4gt f\u00fcr den Druckbogen 40 Mark. Von jeder Arbeit werden dem Verfasser 75 Separat-Abdr\u00fccke gratis geliefert.\nIn bezug auf die Rechtschreibung der Fachausdr\u00fccke sind bis auf weiteres die Publikationen der Deutschen chemischen Gesellschaft ma\u00dfgebend. In zweifelhaften F\u00e4llen wird der etymologische und internationale Standpunkt vor dem phonetischen bevorzugt.\n/","page":0},{"file":"p0082s0002.txt","language":"de","ocr_de":"HOPPE-SEYLER\u2019S ZEITSCHRIFT\nfflr\nPHYSIOLOGISCHE CHEMTE\nunter Mitwirkung von\nE.\tABDERH ALDEN-Halle, SVANTE ARRHENIUS-Stockholm, G. v. BUNGE-Basel, A. ELLINGER-Frankfurt a. M\u201e G. EMBDEN-Frankfui t a. M., H. EULER-Stockholm, EMIL FISCHER-Berlin, H. FISCHER-Wien, R. GOTT-LIEB-Heidelberg,W. v. GULEWITSCH-Moskau, 0. HAMM A ESTEN-Upsala, S. G. HEDIN-Upsala, V. HENRIQUES-Kopenhagen, G. HOPPE-SEYLER, Kiel, 0. KESTNER-Hamburg, F. KNOOP-Freiburg i. Br., L. KREHL-Heidel-berg, Wm. K\u00dcSTER-Stuttgart, CARL TH. M\u00d6RNER-Upsala, F.v. M\u00dcLLER M\u00fcnchen, J. P. PAWLOW St. Petersburg, C. A. PEKELHARING-Utrecht,\nF.\tPREGL-Graz, W.E. RINGER-Utrecht, E. SALKOWSKI-Berlin, M. SIEG-FRIED-Leipzig, S. P. L. S\u00d6RENSEN-Kopenhagen, H. STEUDEL-Berlin, H. THIERFELDER-T\u00fcbingen, H. WIELAND-M\u00fcnchen, R. WILLST\u00c4TTER-\nM\u00fcnchen, A. WINDAUS-G\u00f6ttingen, E. WINTERSTEIN-Z\u00fcrich,\nR. v. ZEYNER-Prag\nherausgegeben von\nA. KOSSEL,\nProfessor der Physiologie in Heidelberg.\nEinhnndertimdf&nfter Band: Drittes und Viertes Heft\u00ab (Ansgegeben am 15. Mai 1919.)\nMit 2 Figuren im Text\nBERLIN und LEIPZIG 1919\nVEREINIGUNG WISSENSCHAFTLICHER VERLEGER\nWALTER DE GRUYTER ft Co.\nvormals G. J. G\u00f6sehen\u2019sche Verlagshandhing \u2014 J. Gattentag, Verlagsbuchhandlung \u2014 Georg Reimer \u2014 Karl J. Traboer \u2014 Veit k Comp.","page":0}],"identifier":"lit20764","issued":"1919","language":"de","pages":"58-82","startpages":"58","title":"\u00dcber glutaminhaltige Polypeptide und zur Frage ihres Vorkommens im Eiwei\u00df","type":"Journal Article","volume":"105"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:54:55.593077+00:00"}