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{"created":"2022-01-31T15:00:45.379656+00:00","id":"lit20777","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"S\u00f6rensen, S. P. L.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 106: 1-129","fulltext":[{"file":"p0001.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien.1)\nV. Mitteilung.\n\u00dcber den osmotischen Druck der Eieralbuminl\u00f6sungen.\nVon\nS. P. L. S\u00fcrensen.\nUnter Mitwirkung von J. A. Christiansen, Margrethe H\u00f6vrup, S. Goldschmidt und S. Palitzsch.\nHit 3 Abbildungen und 7 Kurvenzeichnungen im Text\n(Aus dem Carlsberg Laboratorium, Kopenhagen.)\n(Der Redaktion zugegangen am 1C. Juli 1918.)\nDie Frage vom osmotischen Druck der kolloiden L\u00f6sungen hat viele Forscher besch\u00e4ftigt und eine sehr bedeutende Literatur hervorgerufen. Wenn trotzdem gesagt werden mu\u00df, da\u00df diese Frage noch immer ihrer L\u00f6sung harrt, ist der Grund haupts\u00e4chlich in den au\u00dferordentlich gro\u00dfen Schwierigkeiten zu suchen, welche wirklich eingehenden Untersuchungen auf diesem Felde entgegenstehen. Diese Schwierigkeiten liegen sowohl in der Methodik, die von einer genauen Messung des osmotischen Drucks verlangt wird, als auch im Herbeischaffeh wohldefinierier, kolloider L\u00f6sungen. Hierzu kommt aber noch au\u00dferdem, da\u00df die Zusammensetzung solcher L\u00f6sungen oder vielmehr die Verteilung der in der L\u00f6sung gegenw\u00e4rtigen K\u00f6rper zwischen der dispersen Phase und dem Dispersionsmittel von einer Reihe verschiedener Faktoren abh\u00e4ngig ist, deren Wirkungen oft in entgegengesetzte Richtungen gehen.\nDa nun die Eigenschaften der kolloiden L\u00f6sung \u2014 auch der osmotische Druck derselben \u2014 sich mit der Zusammen-\n\u2019) Wird gleichzeitig in englischer Sprache in den Comptes-Rendus des travaux du Laboratoire de Carlsberg Bd. 12, S. 262 (1915\u201417) ver\u00f6ffentlicht.\nHoppe-Scylcr\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CVI.\n1","page":1},{"file":"p0002.txt","language":"de","ocr_de":"2\nS. P. L. Sorensen,\nSetzung der L\u00f6sung \u00e4ndern, so wird die ganze Angelegenheit von einer sehr zusammengesetzten und wenig \u00fcbersichtlichen Natur. Die Folge hiervon ist dann auch gewesen, da\u00df die den osmotischen Druck kolloider L\u00f6sungen betreffenden, bisher erhaltenen Resultate ein so buntes Bild zeigen, da\u00df es kaum m\u00f6glich ist, zuverl\u00e4ssige Schl\u00fcsse \u00fcber die hier geltenden Gesetzm\u00e4\u00dfigkeiten zu ziehen.\nWenn es sich z. B. herausgestellt hat, da\u00df der osmotische Druck, was einige kolloide L\u00f6sungen betrifft, mit der Konzentration proportional w\u00e4chst, w\u00e4hrend er, was andere betrifft, st\u00e4rker und, was wieder andere betrifft, weniger stark als die Konzentration w\u00e4chst, so wird man sich dazu versucht f\u00fchlen, Wo. Ostwald recht zu geben, wenn er sagt:1) \u00abNichts kann vielleicht deutlicher die Unangemessenheit der unbesehenen \u00dcbertragung der f\u00fcr molekulardisperse Systeme abgeleiteten \u00abL\u00f6sungsgesetze* auch auf kolloide Systeme demonstrieren, als diese Mannigfaltigkeit der Konzentrationsfunktion des osmotischen Druckes bei Kolloiden\u00bb. Anderseits darf man indessen nicht vergessen, da\u00df, wenn die Ursache des genannten Verhaltens \u2014 wie Ostwald meint \u2014 haupts\u00e4chlich darin zu suchen isc, da\u00df der Dispersit\u00e4tsgrad sich mit der Konzentration \u00e4ndert, and sich in verschiedener Waise ?a den verschiedenen L\u00f6sungen \u00e4ndert, es sich in der Tat nur um eine Umschreibung unseres \u00fcblichen Konzentrationsbegriffs handelt. Ostwald r\u00e4umt em (1. c. S. 106), da\u00df eine einfache Angabe des prozentischen Inhalts der dispersen Phase die Konzentration einer kolloiden L\u00f6sung nicht ersch\u00f6pfend definiert, dazu wird noch au\u00dferdem eine Angabe des Dispersit\u00e4tsgrades verlangt. Warum aber dann als Bezeichnung des Mengenverh\u00e4ltnisses der beiden Phasen einer kolloiden L\u00f6sung den Ausdruck Konzentration anwenden, welcher Ausdruck in der Chemie der molekular-dispersen K\u00f6rper eine ganz andere und ganz bestimmte Bedeutung hat. Der Dispersit\u00e4tsgrad mu\u00df in den Konzentrationsbegriff aufgehen und eingehen, wenn auch dieses zur Folge hat, da\u00df wir dann nur in den wenigsten F\u00e4llen \u00fcber die Konzentration einer kolloiden L\u00f6sung etvras wissen,\n*) Grundri\u00df der Kodoidchemie (zweite Auflage), S. 296 (1911).","page":2},{"file":"p0003.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\no\nt>\nund darum auch nichts dar\u00fcber, wie die chemischen und physikalischen Eigenschaften einer solchen L\u00f6sung, z. B. der osmotische Druck derselben, sich mit der Konzentration \u00e4ndert, und nat\u00fcrlich noch weniger wissen, ob diese \u00c4nderungen bei kolloiden L\u00f6sungen in derselben Weise wie bei molekular-und iondispersen L\u00f6sungen verlaufen.\nEs wird sich kaum jemand einfallen lassen, aus den \u00c4nderungen im spezifischen Gewichte des Joddampfs mit der Temperatur den Schlu\u00df zu ziehen, da\u00df das Gesetz Avogadros f\u00fcr Joddampf keine G\u00fcltigkeit besitzt; man wird vielmehr den entgegengesetzten Weg gehen und Avogadros Gesetz den \u00c4nderungen des spezifischen Gewichtes gegen\u00fcber anwenden, um aus denselben Schl\u00fcsse betreffs der Spaltung der Jodmolek\u00fcle mit steigender Temperatur zu ziehen. Auch wird man die Verh\u00e4ltnisse in w\u00e4\u00dfrigen Elektrolytenl\u00f6sungen nicht als gegen die Iheorie van L Iloffs streitend auffassen, sondern man wird, wie Arrhenius es als der erste getan hat, unter Anwendung dieser Theorie \u00fcber die Dissoziation der Elektrolyten in w\u00e4\u00dfriger L\u00f6sung Klarheit zu schaffen suchen. Nun meinen wir, da\u00df ganz dieselbe Betrachtungsweise gute Dienste leisten wird, wenn von den Eigenschaften kolloider L\u00f6sungen die Rede ist. Findet man z. B., da\u00df die Zugabe eines Salzes den osmotischen Druck der kolloiden L\u00f6sung verkleinert, so ist es sehr m\u00f6glich, da\u00df dieses in einem Zusammentreten der kolloiden Partikel seinen Grund hat, es ist aber auch m\u00f6glich, da\u00df andere Umst\u00e4nde, z. B. \u00c4nderungen der Hydratation, Dissoziation u. s. w. eine Rolle spielen. Der einzige zuverl\u00e4ssige Schlu\u00df, welchen wir uns aus einer solchen Beobachtung zu ziehen berechtigt erachten, wird daher derjenige sein, da\u00df ein Salzzusatz die Konzentration der den o?.oc\u00abntischen Druck verursachenden K\u00f6rper verringert, und die Aufgabe wird, dann diejenige werden, durch ein systematisches Studium des Einflusses, welchen ein solcher Faktor auf die Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks aus\u00fcbt, die Art und den Umfang der von der kolloiden L\u00f6sung erlittenen \u00c4nderungen fcu beleuchten und die Ursache der \u00c4nderungen des osmotisenen Drucks zu erforschen.","page":3},{"file":"p0004.txt","language":"de","ocr_de":"4\nS. P. L. Sorensen,\nVon \u00e4hnlichen Gesichtspunkten aus meinen wir auch solche Verh\u00e4ltnisse betrachten zu m\u00fcssen, welche das, was man gew\u00f6hnlich die \u00abInstabilit\u00e4t* der kolloiden L\u00f6sungen nennt . bedingen. Es ist ja eine bekannte Sache, da\u00df die Eigenschaften einer kolloiden L\u00f6sung sich durch R\u00fchren oder Sch\u00fctteln durch Erhitzen mit nachfolgendem Abk\u00fchlen oder durch einfaches Stehenlassen und auf mancherlei andere Weisen \u00e4ndern k\u00f6nnen; kurz, die Eigenschaften der L\u00f6sung sind von der \u00abVorgeschichte\u00bb derselben abh\u00e4ngig. Damit ist ja aber nur ein zusammenfassender Ausdruck daf\u00fcr gegeben, da\u00df es eine ganze Reihe von Faktoren gibt, deren Einflu\u00df auf den gesamten Zustand der kolloiden L\u00f6sung uns ganz unbekannt bleibt, indem es ja als selbstverst\u00e4ndlich zu erachten ist, da\u00df jegliche \u00c4nderung der Eigenschaften des Systems mit irgend einer \u00c4nderung der Zusammensetzung desselben verkn\u00fcpft sein mu\u00df. In der von W. Biltz und A. von Vegesack1) beobachteten Erscheinung, da\u00df eine elektrolytenarme, kolloide L\u00f6sung von Benzoepurpurin einen osmotischen Druck zeigt, welcher unter Umr\u00fchren gr\u00f6\u00dfer i-t als ohne dasselbe, verm\u00f6gen wir deshalb z. B. nur einen Ausdruck zu sehen f\u00fcr ein System, das nicht im Gleichgewicht ist. Es erhellt aus dem gesamten Verlauf des Versuches deutlich, wor\u00fcber die Verfasser auch ganz im Klaren sind, da\u00df sich das System w\u00e4hrend des Versuches stetig \u00e4ndert. Hieraus l\u00e4\u00dft sich indessen nicht schlie\u00dfen, wie Wo. Ostwald es bei seiner Erw\u00e4hnung dieser Versuche tut:2) \u00abDer osmotische Druck der Kolloide ist eine au\u00dferordentlich variable Gr\u00f6\u00dfe, die schon entsprechend verschiedener mechanischer Vorbehandlung, dem Alter u. s. w. wesentlich modifiziert werden kann.* Nach unserem Daf\u00fcrhalten kann man aus den oben erw\u00e4hnten Versuchen von Biltz und Vegesack nur das eine schlie\u00dfen, da\u00df die benutzte, kolloide L\u00f6sung unter den gegebenen Umst\u00e4nden instabil gewesen ist, w\u00e4hrend der Versuch \u00fcber den osmotischen Druck einer wohldefinierten kolloiden Benzoepurpurinl\u00f6sung keinerlei Aufschlu\u00df gibt.\nBei derartigen Untersuchungen mu\u00df die erste und sehr\n\u2018) Zeitschr. f. physik. Chem. Bd. 68. S. 367 (1909).\n*) 1. c. S. 295.","page":4},{"file":"p0005.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n0\nwichtige Aufgabe diejenige sein, die betreffende kolloide L\u00f6sung in einer solchen Weise darzustellen und zu untersuchen, da\u00df es m\u00f6glich wird, sowohl eine ersch\u00f6pfende Definition der Zusammensetzung zu geben als auch bei wiederholten Darstellungen L\u00f6sungen von derselben, oder wenigstens von wohldefinierter, Zusammensetzung zu erhalten. Eins der wichtigsten Merkmale einer wohldefinierten L\u00f6sung suchen wir darin, da\u00df die f\u00fcr die L\u00f6sung gefundenen physikalischen oder chemischen Gr\u00f6\u00dfen bei konstanter Zusammensetzung konstant sind und sich w\u00e4hrend eines Zeitraumes, der wenigstens gr\u00f6\u00dfer als der f\u00fcr die Ausf\u00fchrung des Versuches notwendige sein mu\u00df, konstant erhalten. Eine solche in die Tiefe gehende kritische Sch\u00e4tzung der Brauchbarkeit des vorliegenden Materials scheint uns die absolut notwendige, aber auch hinl\u00e4ngliche Bedingung einer weiteren Untersuchung. Erst nachdem der konstante Charakter der L\u00f6sung festgestellt ist, oder, wie es sich in der Praxis immer formen wird, nachdem die Grenzen festgelegt sind, innerhalb welcher die physikalischen und chemischen Eigenschaften der L\u00f6sung bei konstanter Zusammensetzung derselben variieren, dann erst wird es m\u00f6glich sein mit Erfolg den Einflu\u00df zu studieren, welchen irgend ein bestimmter Faktor auf eine oder mehrere der Eigenschaften der L\u00f6sung aus\u00fcbt. Bei einem solchen Studium mu\u00df man, unserer Meinung nach* in so weitem Umfang wie m\u00f6glich die gleichen Betrachtungsweisen an kolloide wie an echte L\u00f6sungen anwenden, und nur in solchen F\u00e4llen, wo eine Erkl\u00e4rung auf diesem Wege unm\u00f6glich erscheint, liegt ein Grund vor, jene besonderen, nur bei kolloiden L\u00f6sungen anzutreffenden, mehr oder weniger hypothetischen Eigenschaften heranzuziehen, welche oft als f\u00fcr kolloide L\u00f6sungen charakteristisch angesehen werden, welche aber nicht selten nur ein Ausdruck f\u00fcr das l\u00fcckenhafte Wissen und das mangelhafte Verst\u00e4ndnis des betreffenden Gebiets der Forschung sind.\nBetrachten wir z. B. das oben genannte Verh\u00e4ltnis, da\u00df der osmotische Druck von der Konzentration abh\u00e4ngig ist, so meinen wir, da\u00df es zweckdienlich ist, den von der Theorie der echten L\u00f6sungen gekannten Gesichtspunkt anzulegen, und","page":5},{"file":"p0006.txt","language":"de","ocr_de":"6\nS. P. L. Sorensen,\nanzunehmen, da\u00df der osmotische Druck durch die Konzentration der nicht permeablen K\u00f6rper bestimmt wird* auch dann, wenn kolloide L\u00f6sungen ins Spiel treten. Wir k\u00f6nnen uns es nicht verhehlen, da\u00df die erhaltenen Versuchsergebnisse nur selten einen direkten und schlagenden Beweis der Berechtigung dieses Verfahrens liefern; gew\u00f6hnlich findet man keine \u00dcbereinstimmung zwischen Versuchen und Theorie; wir ziehen es aber vor, die Erkl\u00e4rung dieser Unstimmigkeiten in \u00c4nderungen der Konzentration der nicht permeablen K\u00f6rper zu suchen, statt den kolloiden Stoffen besondere hypothetische Eigenschaften zuzuschreiben, um dadurch den mangelnden Einklang zu erschwingen. Nat\u00fcrlich wird aber dann die Frage rege, von welcher Art die angenommenen Konzentrations\u00e4nderungen sind, und welchen Umfang sie haben, sowie durch welche Ursache und auf welche Weise sie hervorgerufen werden, und das folgt von selbst, da\u00df, je einfacher und je klarer diese Frage beantwortet werden kann, desto gr\u00f6\u00dfere Berechtigung der angewandten Betrachtungsweise beizumessen ist.\nWir k\u00f6nnen demnach der Anschauung Wo. Ostwalds \u00fcber den osmotischen Druck der kolloiden K\u00f6rper nicht beipflichten, wrenn er sie in seinem \u00abGrundri\u00df der Kolloidchemie\u00bb schlie\u00dflich folgenderweise zusammenfa\u00dft (S. 318): \u00abZusammengefa\u00dft besagen diese Er\u00f6rterungen, da\u00df der osmotische Druck der meisten Kolloide keineswegs eine nur von der Teilchenzahl pro Volumeinheit abh\u00e4ngige Gr\u00fc\u00dfe ist, sondern vielmehr stark variiert entsprechend den Zustands\u00e4ndeiungen dieser Systeme, also insbesondere entsprechend den Variationen des Dispersit\u00e4tsgrades und der Formart der dispersen Phase. Der Wert des osmotischen Druckes ist also bei Kolloiden eine viel komplexere Gr\u00f6\u00dfe als bei molekulardispersen Systemen und kann nicht ohne weiteres mit letzterer identifiziert werden. Besonders aber erscheint es aus den genannten Gr\u00fcnden unm\u00f6glich, absolute Werte f\u00fcr den osmotischen Druck kolloiddisperser Systeme zu bestimmen. Zum wenigsten gilt letztere Einschr\u00e4nkung f\u00fcr alle emulsoiden und komplexen Dispersoide, w\u00e4hrend bei suspensoiden Systemen einfachere Beziehungen,","page":6},{"file":"p0007.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n7\ndie denen molekulardisperser \u00e4hneln, zu gelten scheinen (siehe auch n\u00e4chsten Abschnitt). Vielleicht wird die zuk\u00fcnftige Forschung es sogar zweckm\u00e4\u00dfiger finden, den Begriff der Osmose f\u00fcr Molekulardispersoide zu reservieren, und f\u00fcr die entsprechenden Erscheinungen bei kolloiden und grob dispersen Systemen einen andern Namen, etwa Hydratation (Solvation) usw. zu w\u00e4hlen, .der die wichtigen Unterschiede zwischen beiderlei Ph\u00e4nomenen stets im Auge zu behalten gestattet.\u00bb Ostwald sucht vor allen Dingen den Unterschied zwichen kolloiden und molekul\u00fcrdispersen Systemen zu unterstreichen und zu beleuchten, w\u00e4hrend wir meinen, da\u00df das Studium der kolloiden L\u00f6sungen dadurch am besten zu f\u00f6rdern ist, da\u00df man bestrebt ist, die \u00c4hnlichkeiten zwischen den kolloiden und den echten L\u00f6sungen in m\u00f6glichst weitem Umfang hervortreten zu lassen.\nZur n\u00e4heren Beleuchtung der hier er\u00f6rterten Frage werden wir einen kurzgefa\u00dften Auszug einiger der wichtigsten Untersuchungen geben \u00fcber den osmotischen Druck derjenigen kolloiden L\u00f6sungen, welche uns besonders interessieren, der Proteinl\u00f6sungen.\nIn seiner bekannten Arbeit \u00fcber den osmotischen Druck * der Serumproteine benutzte E. H. Starling1) als Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit das mittels eines Gelatinefilters von Serumprotein befreite Serumfiltrat, und als Osmometer diente ein Zylinder aus Silberdrahtnetz, welcher mit mehreren Schichten Peritonealmembran bewickelt und mit Gelatine gedichtet war. Dieser Zylinder wurde mit Serumfiltrat gef\u00fcllt und in ein mit Manometer versehenes Glasgef\u00e4\u00df, welches die Seruml\u00f6sung enthielt, angebracht; das Ganze stand in einem Brutofen bei ca. 16\u00b0. Der osmotische Druck pr. 1 \u00b0/o Protein wurde in 4 Versuchen beziehungsweise 3,64 mm Quecksilber (4 t\u00e4giges Stehenlassen),, 4,01 mm (2 Tage), 2,97 mm (2 Tage) und 4,23 mm Queck-' Silber (6 Tage) zu sein gefunden, w\u00e4hrend ein einzelner Ver-\n*) Journ. of Physiol. Bd. 24, S. 317 (1899), siehe auch ibidem Bd. 19, S. 312 (18J6).","page":7},{"file":"p0008.txt","language":"de","ocr_de":"8\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nsuch mit 1 prozentiger Natriumchloridl\u00f6sung als Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit bei 29 st\u00fcndigem Stehenlassen einen osmotischen Druck von 5,29 mm Quecksilber pr. l\u00b0/o Protein ergab.1)\nBenjamin Moore und W. H. Parker2) benutzen haupts\u00e4chlich Pergamentmembranen und finden, da\u00df kolloide L\u00f6sungen einen wirklichen osmotischen Druck besitzen, den sie krystaltoiden Verunreinigungen nicht verdanken. Die genannten Forscher finden, da\u00df der maximale osmotische Druck von Schafserum (mit Wasser oder 0,7\u2014l,0\u00b0/o\u2018 Chlornatriuml\u00f6sung als Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit) zwischen 3,9 (Wasser) und 2.5 (Salzl\u00f6sung) mm Quecksilber pr. l\u00b0/o Protein variiert, demnach einen etwas niedrigeren Druck als den von Starling gefundenen. F\u00fcr gemeines Eiwei\u00df finden sie einen weit h\u00f6heren Druck (10,0\u201413,9 mm Quecksilber), w\u00e4hrend dialysiertes Eiwei\u00df nur einen Druck von 9,1\u20147,0 mm Quecksilber pr. 1 \u00b0/0 Protein gibt. Die Versuchstemperatur war teils 38\u00b0, teils 21\u00b0. und durchgehends wird der osmotische Druck unter sonsl gleichen Umst\u00e4nden bei 38\u00b0 niedriger als bei 21\u00b0 gefunden.\nDie Verfasser meinen nicht \u2014 und verweisen diesbez\u00fcglich auf eine Reihe Versuche \u00fcber den osmotischen Druck von Seifenl\u00f6sungen \u2014, da\u00df man die Gr\u00f6\u00dfe des Molekels mittels des osmotischen Drucks berechnen kann, wohl aber diejenige der in der kolloiden L\u00f6sung anwesenden Molekelaggregate, die sie \u00absolution agr\u00e9gat es \u2022> benennen. Diese Molekelaggregate bilden sich durch physikalische Vereinigung oder Assoziation irgend einer Zahl von Molekeln und machen eine osmotische Einheit aus (a single osmotic unit). Die Verfasser haben gefunden, da\u00df Schafserum durch Erhitzen in 1 prozentiger Natronl\u00f6sung derart ge\u00e4ndert wird, da\u00df der osmotische Druck ungef\u00e4hr verf\u00fcnffacht wird, woraus sie folgern, da\u00df eine Be-\nl) Mittels eines \u00e4hnlichen Verfahrens hat C. J. Martin (Journ. of Physiol. Bd. 20, S. 369 (1896) gefunden, da\u00df verd\u00fcnnte L\u00f6sungen von Albumin und H\u00e4moglobin einen kleinen, aber konstanten osmotischen Druck besitzen, welcher mit der Temperatur in \u00dcbereinstimmung mit dem Gasgesetze, Pt = P0 (1 -f at), variiert. In seiner kurzgefa\u00dften Mitteilung f\u00fchrt indessen Martin\u2018keine Zahlengr\u00f6\u00dfen an.\n*) Amer. Journ. of Physiol. Bd. 7, S. 261 (1902)","page":8},{"file":"p0009.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n9\nHandlung von Serum mit Alkali eine starke Verkleinerung der Molekelaggregate zur Folge hat.\nE. W. Reid1) kritisiert die Versuche von Starling, Moore und Parker und meint, da\u00df diese Versuche nicht zeigen, da\u00df die Proteinstoffe in Serum oder Eiwei\u00df einen osmotischen Druck aus\u00fcben, sondern nur, da\u00df diese komplexen Gemische irgend welche Stoffe enthalten, die in wirklicher L\u00f6sung sich befinden und die kraft ihrer Unf\u00e4higkeit, die angewandten Membranen zu durchdringen, zu einem me\u00dfbaren osmotischen Druck Anla\u00df geben.\nReid selbst ver\u00f6ffentlicht ein sehr umfassendes Versuchs-mateiial, indem er bei seinen Versuchen ein ganz \u00e4hnliches Osmometer wie Starling und als Untersuchungsobjekte eine Reihe verschiedener ProteinstofTe, vor allem Serumalbumin und Eieralbumin angewandt hat, beide entweder mittels Auskrystal-lisation oder mittels Aussalzens mit nachfolgendem Waschen gereinigt, und au\u00dferdem noch seine Versuche auf. Serumglobulin, Casein und Edestin ausgedehnt hat. Die Versuehs-resultate zeigen ein sehr buntes Bild, aus welchem sich irgendwelche zuverl\u00e4ssige Schl\u00fcsse schwierig ziehen lassen. Als ein Beispiel der von Reid gefundenen, ganz unregelm\u00e4\u00dfigen Variationen haben wir in der Tabelle 49 eine seiner Tabellen wiedergegeben, welche zusammengestellt ist, um zu zeigen, da\u00df der Aschengehalt des Pr\u00e4parats auf die Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks ohne jeglichen Einflu\u00df ist.\nDie in der Tabelle mitgeteilten Zahlen haben keine weitere Erl\u00e4uterung vonn\u00f6ten, wir wollen nur die Aufmerksamkeit darauf lenken, da\u00df dasjenige Pr\u00e4parat, welches den gr\u00f6\u00dften Aschengehalt hat, gar keinen osmotischen Druck zeigt.\nIn seiner \u00dcbersicht \u00fcber die Versuchsresultate gesteht Reid dann auch, da\u00df der osmotische Druck pro Einheit der Proteinkonzentration in Serum oder Eiwei\u00df in hohem Grade variiert, und dies nicht nur was die ungereinigten Stoffe, sondern auch was die durch Krystallisation oder Aussalzen gereinigten Albumine betrifft. Durch Auswaschen des ausgesalzenen oder auskrystallisierten Albumins hat Reid Pro-\n*) Journal of Physiologie Bd. 31, S. 438 (1904).","page":9},{"file":"p0010.txt","language":"de","ocr_de":"10\nS. P. L. Sorensen,\nTabelle 49.\nDie Versuche Reids \u00fcber den Einflu\u00df des Aschengehalts auf den osmotischen Druck.\nDer beim Versuch untersuchte Stoff\tAschengehalt in \u00b0/o\tOsmotischer Druck in mm Quecksilber pr. IV Protein.\nZweimal umkrvstallisicrtes Eieralbumin\t\t\n(einmal gewaschen)\t\t0.120\t3,38\nDo. (viele Male gewaschen)\t\t0,207\t0,00\nAusgesalzenes Eieralbumin (einmal ge-\t\t\nwaschen)\t\t0,312\t4,82\nDo. ido.)\t\t0,220\t15,71\nAusgcsalzencs Serumalbumin von Ochsen\t\t\n(viele Male gewaschen)\t\t0,G33\t0.00\nDo. (einmal gewaschen) . \u2022\t\t0,401\t4,29\ndukte erhalten, welche L\u00f6sungen geben, die keinen osmotischen Druck zeigen, und er nimmt deshalb an, da\u00df, wenn eine Albuminl\u00f6sung einen osmotischen Druck zeigt, dies der Gegenwart nicht n\u00e4her bekannter Stoffe von nicht-proteinartigom Charakter zu verdanken ist, welche Stoffe sich durch Auswaschen mit einer passenden Salzl\u00f6sung beseitigen lassen.\nEine ganz andere Sachlage findet man in einer sp\u00e4teren Abhandlung von Reid,1) worin er eine Reihe Untersuchungen \u00fcber den osmotischen Druck von Ii\u00fcmoglobinl\u00fcsungen publiziert. Er benutzte hier eine Membran, aus vegetabilischem Pergament und als Material Hundeh\u00e4moglobin, das durch Krv-stallisation und gutes Waschen sorgf\u00e4ltig gereinigt war. Er fand bei 15\u00b0 einen osmotischen Druck pr. l\u00b0/o H\u00e4moglobin, welcher in 7 Versuchen nur zwischen 3,51 und 4,35 mm Quecksilber variierte, und schlie\u00dft dann auch hieraus, da\u00df das H\u00e4moglobin mit Wasser eine wirkliche L\u00f6sung bildet.\nEine wirklich eingehende Untersuchung \u00fcber den osmotischen Druck des H\u00e4moglobins verdanken wir G. H\u00fcfner und E. Gausser.2) Die von der Firma Schleicher & Sch\u00fcll\n*) Journ. of Physiol. Bd. 33, S. 12 (1905).\n*) Engelir.anns Archiv f\u00fcr Physiol. 1907. S. 209.","page":10},{"file":"p0011.txt","language":"de","ocr_de":"Proleinstudien. V. Mitteilung.\n11\ndargestellten im voraus genau untersuchten und durchgepr\u00fcften. \u00ab DifTusionsh\u00fclsen\u00bb wurden als Membranen, und als Untersuchungsobjekt sorgf\u00e4ltig gereinigtes, viele Male umkrystallisier-tes Ochsen- oder Pferdenh\u00e4moglobin benutzt. In der Tabelle 50 haben wir die von den Verfassern gegebene Zusammenstellung ihrer Versuchsresultate wiedergegeben; c bedeutet die in einem Liter L\u00f6sung gegenw\u00e4rtige Menge H\u00e4moglobins in g, t die Temperatur, p der dem Osmometer direkt abgelesene osmotische Druck in mm Quecksilber, w\u00e4hrend p' derjenige, korrigierte, Druciv ist, den man erhalten haben w\u00fcrde, wenn man h\u00e4tte verhindern k\u00f6nnen, da\u00df w\u00e4hrend des Versuches Wasser in die H\u00e4moglobinl\u00f6sung hineindiffundiert war. Endlich bedeutet M das Molek\u00fclgewicht des H\u00e4moglobins nach der Formel\nM \u2014 22M (1 + 0-\u00b0\u00b03f>6 0 \u2022 760 C p'\nberechnet.\nTabelle 50.\nDie Versuche von G. H\u00fcfner und E. Gansser \u00fcber den osmotischen Druck der H\u00e4moglobini\u00fcsungen.\nc\tt\tP fin nun \u00eflg. direkt \u00abbelesener Werl)\tP' (in mm Hg. korrigierter Wert)\tM\tArt des H\u00e4moglobins\n59 70\t10\u00b0\t62,7\t62,97\t14780\tPferdenh\u00e4moglobin\n52,72\t10\u00b0\t58,5\t58,75\t15840\t\u00bb\n\u00bb2.72\t10\u00b0\t61,1\t61,36\t15210\t\u00bb\n52,72\t10\u00b0\t63,5\t63,77\t14030\t\u00bb\n108,0\t1\u00b0\t109,0\t109,9\t10790\tOchsenh\u00e4moglobin\n109,2\t1\u00b0\t114,9\t115,9\t16110\t\u00bb\n109,2\t1\u00b0\t114,0\t115,6\t16150\t\u00bb\n109,2\t1\u00b0\t115,5\t116.5\t16020\t\u00bb\n109,2\t1\u00b0\t110,7\t117,7\t15860\t>\n111,8\t1*\t122,3\t123.3\t15500\t\u00bb\n111,8\t1\u00b0\t115.8\t116,8\t16360\t\u00bb\n216,0\t1\u00b0\t198.0\t20],0\t18370\t>\n210.0\t1\u00b0\t224,0\t227,8\t10210\t>\n210,0\t1\u00b0\t218,5\t222,2\t16620\t>\n216,0\t1\u00b0\t233,6\t237,6\t15540\t>","page":11},{"file":"p0012.txt","language":"de","ocr_de":"12\nS. P. L. Sorensen,\nEs geht aus der Tabelle 50 hervor, da\u00df die \u00dcbereinstimmung der Versuche unter einander, wenn nicht ausgezeichnet, so doch jedenfalls so gut ist, da\u00df man mit Erfolg die Resultate zur Berechnung der Molek\u00fcle benutzen kann. Die erhaltenen durchschnittlichen Werte des Molek\u00fcls des Pferdenh\u00e4moglobins (15115) und des Ochsenh\u00e4moglobins (16321 ) stimmen mit der durch chemisches Verfahren (Bestimmung derjenigen Menge H\u00e4moglobin, welche 1 Atom Eisen enth\u00e4lt oder sich mit 1 Molek\u00fcl Kohlenoxyd vereinigt) gefundenen Molek\u00fclzahl gut \u00fcberein; letztere betr\u00e4gt f\u00fcr Ochsenh\u00e4moglobin ca. 16700. Endlich m\u00f6chten wir die Aufmerksamkeit darauf hinlenken, da\u00df man aus dem ersten und vierten senkrechten Stab der Tabelle leicht berechnet, da\u00df der von H\u00fcfner und Gansser gefundene osmotische Druck pr. 1 \u00b0/Q H\u00e4moglobin weit gr\u00f6\u00dfer ist als der von Reid gemessene (siehe oben S. 10).\nBenjamin Moore und H. E. Roaf1) geben in einer l\u00e4ngeren Abhandlung f\u00fcr die von Moore und Parker (siehe S. 8) vorgebrachte Theorie \u00fcber die Abh\u00e4ngigkeit des osmotischen Drucks von den kolloiden Molek\u00fclaggregaten (\u00absolutien ^oS^S^tes\u00bb) Rechenschaft, gleichwie t\u00fcr diejenige \u00c4nderungen desselben Drucks, welche mit \u00c4nderungen des Gehalts der L\u00f6sung an Krystalioiden eintreten. Der osmotische Druck kann, laut der Meinung dieser Forscher, irgend einer Substanz, welche durch die Membran diffundieren kann, nicht zu verdanken sein ; denn ihre Versuche zeigen zuerst ein schnelles und sodann ein langsames Steigen des osmotischen Drucks, bis der Maximaldruck erreicht ist, und dieser bleibt dann lange Zeit konstant, w\u00e4hrend er, das Maximum einmal erreicht, wieder abnehmen w\u00fcrde, falls er einem langsam diffundierenden Stoff zu verdanken w\u00e4re. Der beobachtete, konstante osmotische Maximaldruck kann deshalb nicht vom Gehalt der kolloiden L\u00f6sung an Krystalioiden, welche an die Kolloide nicht gebunden sind, herr\u00fchren, und was solche Krystalloide betrifft, die an die Kolloide durch Adsorption oder chemische Bindung gekn\u00fcpft und deshalb durch die Membram zu diffundieren verhindert sind, so m\u00fcssen dieselben als integrierende\n0 Biochem. Journ. Btl. 2, S. 34 (190G).\n","page":12},{"file":"p0013.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\t13\nBestandteile des Kolloids betrachtet werden.\u00bb) Ohne diesen. Krystalloidgehalt sind die Kolloidmolek\u00fcle oder Kolloidaggregate in der L\u00f6sung nicht stabil, * sie werden zusammenflie\u00dfen und >o gro\u00dfe Molek\u00fclaggregate bilden, da\u00df der osmotische Druck unme\u00dfbar klein wird. .The function of the crystalloid is to keep the colloid in solution, and by its union with it prevent the formation of too large solution aggregates to give pressure readings, and the function of the colloid to render the cry-stalloid attached to it indiffusible so that it cannot pass the-membrane, and hence gives rise to a pressure\u00bb (1. c. p. 42). Insofern kann man also sagen, da\u00df der osmotische Druck an. den Krystalloidgehalt der Kolloidaggregate gekn\u00fcpft ist, und man \\ei>teht deshalb auch, dal) eine \u00c4nderung z. B. des Salzgehaltes der L\u00f6sung eine \u00c4nderung des Aggregationszustands, und damit des osmotischen Drucks herbeif\u00fchren kann, sowie es Moore und Parker fr\u00fcher gefunden haben.\nDie Verfasser lassen den Arbeiten Reids eine eingehende Besprechung zuteil werden und meinen, da\u00df in solchen Versuchen, wo Reid keinen osmotischen Druck hat nach-weisen k\u00f6nnen, der Proteinstoff das gesamte Alkali und die\n*) Eino elwas \u00e4ltliche Auffassung der Natur der kolloiden L\u00f6sung ist von J. Duel aux ge\u00e4u\u00dfert worden (Comptes-rendus [Paris] Bd. HO, S. 1468, 1544 [190o]: Journal de chimie physique Bd. 5, S. 40 [1907], Bd. /, S. 405 [1909]: diese beiden Abhandlungen sind uns nur im Referat* Kolloid-Zeitschrift Bd. 3. S. 126 [1908] zug\u00e4nglich gewesen); dieser Forscher betrachtet eine kolloide L\u00f6sung als aus Partikeln oder Mizellen bestehend, welche von der intermizell\u00e4ren Fl\u00fcssigkeit umgeben sind. Den Mizellen geh\u00f6ren indessen nicht nur die kolloidale Substanz an sich* sondern auch die daran gekn\u00fcpften oder festgehaltencn Ionen und Molek\u00fcle. Duclaux, welcher haupts\u00e4chlich mit anorganischen Kolloiden, besonders mit kolloiden L\u00f6sungen von Ferrihydroxyd gearbeitet hat. meint, da\u00df es nicht in Zweifel gezogen werden kann, da\u00df die Mizellen selbst einen osmotischen Druck leicht me\u00dfbarer Gr\u00f6\u00dfe aus\u00fcben, da\u00df aber die Gesetze der Variation dieses Druckes noch nicht gefunden sind. Eine seiner Versuchsreihen mit Ferrihydroxyd zeigt demgem\u00e4\u00df, da\u00df der osmotische Druck st\u00e4rker als die Konzentration w\u00e4chst:\nKonzentration .\t. .\t1,08\t2,04\t8.05\t5,85\t8,86\nDruck...............0,\u00ab\t2,8\t5,6-\t12,5\t22*6\n(Kolloid-Zeitschrift, Bd. 3, S. 134 [1908]).","page":13},{"file":"p0014.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. L. Sorensen,\n14?\ngesamten Neutralsalze, die er in nat\u00fcrlichem Zustand enth\u00e4lt durch die wiederholten F\u00e4llungen und Waschungen verloren hat, wodurch sein Aggregationszustand nach und nach derart ge\u00e4ndert worden ist, da\u00df er zuletzt keinen me\u00dfbaren osmotischen Druck mehr gibt.\nVon den eigenen Versuchsergebnissen Moores und Roafs (mit Membranen aus vegetabilischem Pergament) werden wir nur ein einzelnes, die \u00c4nderungen des osmotischen Druckes der Gelatinel\u00f6sungen mit \u00c4nderungen der Temperatur betreffend, erw\u00e4hnen. Es zeigte sich, da\u00df der osmotische Druck mit der Temperatur st\u00e4rker anstieg, als was einer Steigerung der absoluten Temperatur proportional entsprach, was eine Dissoziation und eine damit folgende Zerkleinerung der Molek\u00fclaggregate mit steigender Temperatur andeutet. Erhitzung auf 80\u00b0 oder dar\u00fcber w\u00e4hrend l\u00e4ngerer Zeit bewirkt eine bleibende Vergr\u00f6\u00dferung des osmotischen Drucks, w\u00e4hrend ein Erhitzen von k\u00fcrzerer Dauer zwar einen h\u00f6heren osmotischen Druck gibt, der sich einige Tage hindurch erh\u00e4lt, sodann aber sinkt der Druck wieder auf seinen urspr\u00fcnglichen Wert zur\u00fcck, gleichwie die physikalischen Eigenschaften der Gelatinel\u00f6sung durch ein solches kurzdauerndes Erhitzen keine bleibende \u00c4nderung erfahren.\nMit der oben skizzierten Mo ore\u2019sehen Auffassung von dem gegenseitigen Verh\u00e4ltnis der Krystalloide und Kolloide in kolloiden L\u00f6sungen als Leitfaden wurden, w\u00e4hrend der folgenden Jahre, im Laboratorium Moores (The Johnston Laboratory, University of Liverpool) eine Reihe verschiedenartiger Untersuchungen ausgef\u00fchrt, von welchen hier zwei Erw\u00e4hnung finden sollen: die erste behandelt die Frage von dem Einflu\u00df der S\u00e4uren oder Alkalien auf den osmotischen Druck der Serumproteine1) und die anderen \u00e4hnlichen Verh\u00e4ltnisse beim Casein.2)\n*) L. Adamson und H. E. Roaf, Biochem. Journ. Bd. 3 S. 422 (1908), siehe auch H. E. Roaf, Quart. Journal of Exp. Physiol., Bd. 3, S.75 u. 171 (1910).\n*) Benjamin Moore, H. E. Roaf und A. Webster, Biochem. Journal, Bd. G, S. 110 (1911).","page":14},{"file":"p0015.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n15\nEs wurde nachgewiesen, da\u00df eine Zugabe kleiner Mengen S\u00e4ure den osmotischen Druck des Serums verkleinerte, und da\u00df sich derselbe, wenn die zugef\u00fcgte S\u00e4uremenge dem Gehalt der Serumasche an alkalischen Stoffen \u00e4quivalent war, sehr an Null n\u00e4herte; ein Zusatz gr\u00f6\u00dferer S\u00e4uremengen brachte den osmotischen Druck wieder zum Steigen. Ein Zusatz von Alkali gab einen Zuwachs des osmotischen Drucks des Serums, bis die Alkalinit\u00e4t den Wert 0,37 n. erreichte, ein weiterer Zusatz von Alkali brachte den osmotischen Druck wieder zum Fallen, weil die Serumproteine bei so gro\u00dfer Alkalinit\u00e4t unter Abgabe diffusibler K\u00f6rper gespalten zu werden anfingen. Weiter wurde es nachgewiesen, da\u00df das Verh\u00e4ltnis zwischen dem osmotischen Druck und der gesamten gegenw\u00e4rtigen Menge Alkali (sowohl der zugef\u00fcgten als auch der in der Serumasche anwesenden) sich durch eine logarithmische Kurve\u2019 ausdr\u00fccken lie\u00df.\nDas Casein betreffend wurde besonders. die Verteilung , des zugesetzten Natronhydrats zwischen der kolloiden Caseinl\u00f6sung im Osmometer und der caseinfreien Au\u00dfeii\u00fc\u00fcssigkeit studiert und gezeigt, da\u00df die Konzentration des freien, durch Titrieren mit Phenolphthalein als Indikator gefundenen Natron-h\\drats in der ersteren L\u00f6sung gr\u00f6\u00dfer als in der letzteren war; wurde ganz wenig Natronhydrat zugef\u00fcgt, so band das Casein die ganze Menge. Maximum des osmotischen Drucks (129 mm Quecksilber pr. 1 \u00b0/0 Casein) wurde in einem Versuch getunden, wo die Konzentration des freien Natronhydrats in der Caseinl\u00f6sung 0,017 n. und in der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit 0,025 n. war.\nEine kurze, zusammenfassende \u00dcbersicht \u00fcber die Untersuchungen der Liverpool-Schule haben B. Moore und H. E. Roaf in der \u00abKolloid-Zeitschrift\u00bb1) gegeben.\nIn ganz \u00e4hnlicher Weise wie Moore und seine Mitarbeiter und mit ganz \u00e4hnlichem Versuchsmaterral hat der amerikanische Forscher R. S. Lillie2) gearbeitet. Lillie wendet Kollodiummembranen an und hat den Einflu\u00df, welchen S\u00e4uren, Alkalien,\n\u2018) Kolloid-Zeitschrift, Bd. 18, S. 133 (1913).\n*) American Journal of Physiology, Bd. 20, S. 127 (1907).","page":15},{"file":"p0016.txt","language":"de","ocr_de":"16\nS. P. L. Sorensen,\nSalze und einige Nicht-Elektrolyte auf den osmotischen Druck der Gelatine- und der Eiwei\u00dfl\u00f6sungen aus\u00fcben, besonders studiert. W\u00e4hrend ein Zusatz von Nicht-Elektrolyten keinen Einflu\u00df hat, werden alle Elektrolyten den osmotischen Druck \u00e4ndern, und zwar in wreit verschiedener Weise. Kleine Mengen Salzs\u00e4ure verringern den osmotischen Druck der beiden untersuchten K\u00f6rper, w\u00e4hrend gr\u00f6\u00dfere Mengen ihn wieder vergr\u00f6\u00dfern, jedenfalls bis an eine gewisse Grenze, wonach er dann von neuem sinkt. Zusatz von Kalihydrat vergr\u00f6\u00dfert den osmotischen Druck der Gelatinel\u00f6sungen, verringert aber denjenigen der Eiwei\u00dfl\u00f6sungen. Was endlich die Salze betrifft, so findet Lillie, da\u00df ein Salzzusatz immer eine bedeutende Verkleinerung des osmotischen Drucks herbeif\u00fchrt, und da\u00df diese Verkleinerung von beiden Ionen des Salzes eine Funktion ist. Um zu beleuchten, um welche \u00c4nderungen des osmotischen Drucks es sich bei den hier erw\u00e4hnten Versuchen handelt, haben wir in den Tabellen 51 und 52 ein paar von den Versuchsreihen Lillies mit Eiwei\u00df (einfach durch Verd\u00fcnnung nat\u00fcrlichen Eiwei\u00dfes mit Wasser und Abfiltrierung des dadurch ausgeschiedenen Globulins dargestellt) wiedergegeben. W\u00e4hrend die Versuchsergebnisse Lillies im gro\u00dfen und ganzen mit denjenigen von Moore und seinen Mitarbeitern im Einklang stehen, so kann Lillie derjenigen Auffassung nicht beipflichten, welche die Liverpool-Schule von dem gegenseitigen Verh\u00e4ltnis der Kolloide und Krystalloide in einer kolloiden L\u00f6sung hegt. Die Anschauung Lillies l\u00e4\u00dft sich am ehesten folgenderma\u00dfen aus-dr\u00fccken: \u00abthat there is no essential difference between the conditions of solutions of crystalloids and colloids* (1. e. p. 132).\nSchlie\u00dflich ist zu erw\u00e4hnen, da\u00df Wolfgang Pauli1) und seine Mitarbeiter seit einigen Jahren auch die Messung des\n*) Wo. Pauli. Die kolloiden Zustands\u00e4nderungen der Eiwei\u00dfk\u00f6rper. Separat-Abdr. aus Fortschritte der naturwissenschaftlichen Forschung. Bd. 4, S. 245 (1912); Wo. Pauli, Kolloidchemie der Muskelkontraktion (Dresden und Leipzig 1912), S. 15: Wo. Pauli und Osk. Falek, Bioch. Zeitschrift. Bd. 47, S. 296 (1912): Wo. Pauli, Kolloid-Zeitschrift, Bd. 12. S. 225 (1913); M. Saraec und F. von Hoefft, Kolloidchemische Beihefte, Bd. 5, S. 193(1913): M.Samec und S. Jencic, ibid., Bd. 7, S. 143(1915).","page":16},{"file":"p0017.txt","language":"de","ocr_de":"rroteinstudien. V. Mitteilung.\n17\nTabelle 51.\nDie Versuche R. S. Lillies \u00fcber den Einflu\u00df von S\u00e4uren und Alkalien auf den osmotischen Druck der Eiwei\u00dfl\u00f6sungen (1. c. S. 141).\nSerie I: 1,5 \u00b0/o Eieralbumin.\nVersuchs- Nummer\tElektrolyt\tOsmotischer Druck in mm Quecksilber\tVersuchs- Nummer\tElektrolyt\tOsmotischer Druck in mm Quecksilber\n1\t0 (Kontro)l)\t25,6\t7\tm/aioo KOH\t24.1\n2\tm/3* 00 HCl\t20,7\t8\tm/t24o KOH\t22,6\n3\tm/\u00bb*4 0 HCl\t11,5\t9\tro/620 KOH\t20,2\n4\tm,620 HCl\t14,1\t10\tro/m KOH\t18,0\n5\tm/41* HCl\t20,4\t11\tm/aio KOH\t17,9\n6\tm/310 HCl\t22,2\t\u2022\u2022\t\t\nTabelle 52.\nDie Versuche R. S. Lillies \u00fcber denEinflu\u00dfvon Salzen auf den osmotischen Druck der Eiwei\u00dfl\u00f6sungen (1. c. S. 144). \u00ef'eric II. 1\u00f4o Eieralbumin -j- Kalium- oder Natriumsalze.\n. Versuchs- Nummer\tSalz\tOsmotischer Druck in mm Quecksilber\tVersuchs- Nummer\ti Salz\tOsmotisch\u00ab: Druck in mm Quecksilber\n1\t0 (Kontrol)\t21,6\t8\tm/,4 KCl\t4,4\n2\tm>4 NaCl\t5,0\t9\t\"V\u00ab4 KBr\t4,8\n3\tm/t4. NaBr\t4,6\t10\tm/*4 KJ\t5,3\n4\tnV*4 NaJ\t4,9\t11\t\"\u00bb/\u00ab NNO,\to,5\n5\t\u00ae/.4 NaNO,\t4,8\t12\tm/24 KCNS\t5,7\n6\tm 24 NaCNS\t5,3\t13\tml%4 k,so4\t3,9\n7\tm 24 Na,S04\t4,0\t\t\t\nosmotischen Drucks in diejenige gro\u00df angelegte und energisch durchgef\u00fchrte Untersuchungsreihe mit hineingezogen haben, welche sie unter dem gemeinschaftlichen Titel: \u00abUntersuchungen \u00fcber physikalische Zustands\u00e4nderungen der Kolloide\u00bb ver\u00f6ffentlichen. Als Osmometer wird ein Kollodiumh\u00e4utchen benutzt, \u00fcbrigens sind aber weder die Methode, welche von Pauli und M. Samec ausgearbeitet ist, noch die dadurch erhaltenen Resultate in Einzelheiten beschrieben. Aus ein paar Bemerkungen\nHoppe-Scyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CVI.\t2","page":17},{"file":"p0018.txt","language":"de","ocr_de":"18\nS. P. L. Sorensen,\nin den oben zitierten Abhandlungen erhellt es jedoch, da\u00df die Verfasser den osmotischen Druck teils der St\u00e4rke und verschiedener Spaltungsprodukte derselben, teils der Proteinl\u00f6sungen gemessen haben. Bez\u00fcglich dieser letzteren studierten sie die Abh\u00e4ngigkeit des osmotischen Drucks von der Salzbildung und der damit folgenden elektrolytischen Dissoziation, welche bei einer Behandlung der Proteinl\u00f6sung mit S\u00e4uren, Basen oder Salzen eintritt. Die Zusammenstellung der beobachteten \u00c4nderungen des osmotischen Drucks mit gleichzeitig auftretenden \u00c4nderungen anderer physikalischen Eigenschaften, z. B. der Viskosit\u00e4t der L\u00f6sung, hat Pauli und seinen Mitarbeitern sehr wertvolle Beitr\u00e4ge zum Verst\u00e4ndnis der physikalisch-chemischen Verh\u00e4ltnisse der Proteinl\u00f6sungen geliefert.\nWenn auch die oben gegebene \u00dcbersicht \u00fcber die wichtigsten Arbeiten den osmotischen Druck der Proteinl\u00f6sungen betreffend deutlich zeigt, auf w\u2019ie unsicherem Boden unsere Kenntnis der hier erw\u00e4hnten Verh\u00e4ltnisse fu\u00dft, so kann jedoch hiernach kaum ein Zweifel daran sein, da\u00df die Proteinl\u00f6sungen einen me\u00dfbaren osmotischen Druck besitzen, dessen Gr\u00f6\u00dfe nicht nur von der Art und Konzentration des Proteinstoffes, sondern auch von der Zusammensetzung des Dispersionsmittels und zwar besonders vom Gehalt der L\u00f6sung an Elektrolyten abh\u00e4ngig ist. Wenn es m\u00f6glich erscheint, aus dem vorliegenden Versuchsmaterial weitere Schlu\u00dffolgerungen zu ziehen, so ist die Ursache vor allem diejenige, da\u00df die allermeisten Messungen mit einem nicht, oder wenigstens nicht hinl\u00e4nglich, gereinigten Versuchsmaterial ausgef\u00fchrt sind. Von den sorgf\u00e4ltigen Untersuchungen \u00fcber H\u00e4moglobinl\u00f6sungen und vielleicht von einzelnen anderen der neuesten Messungen abgesehen, handelt es sich in der Tat um L\u00f6sungen unbekannter Zusammensetzung, dergestalt, da\u00df ein Vergleich der Resultate verschiedener Forscher in dem gleichen Gebiet unm\u00f6glich ist, gleichwie eine Wiederholung einer Messung unter Versuchsbedingungen identisch mit denjenigen eines fr\u00fcheren Versuches ausgeschlossen erscheint. Bei denjenigen Messungen, des osmotischen Drucks von Proteinl\u00f6sungen, mit welchen die folgenden Abschnitte gegenw\u00e4rtiger Abhandlung sich beschiif-","page":18},{"file":"p0019.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n19\n\u00bb\ntigen, ist es uns deshalb \u2014 wie schon fr\u00fcher hervorgehoben_\nviel daran gelegen gewesen, mit wohl definierten L\u00f6sungen zu arbeiten, so wie wir es auch als unsere erste und nicht am wenigsten bedeutende Aufgabe betrachtet haben, nachzuweisen, da\u00df eine Eieralbuminl\u00f6sung immer \u2014 innerhalb der Versuchsfehler \u2014 den gleichen osmotischen Druck besitzt.\nDie obige Besprechung der wichtigsten Untersuchungen \u00fcber den osmotischen Druck der Proteinl\u00f6sungen hat die Frage nach dem Einflu\u00df, welchen die in der L\u00f6sung gegenw\u00e4rtigen Krvstalloide auf diesen Druck aus\u00fcben, nur leise gestreift. Diese sehr wichtige Frage ist der Gegenstand eingehender Diskussionen gewesen, mit welchen wir uns indessen hier nicht weiter besch\u00e4ftigen werden. Wir sollen nur an die oben (S. 13) erw\u00e4hnte Auffassung von Moore und Roaf erinnern, laut welcher die Krystalloide als die die kolloide L\u00f6sung stabilisierenden Stoffe anzusehen sind. Dieser Betrachtungsweise gem\u00e4\u00df werden die anwesenden Krystalloide einen wesentlichen Einflu\u00df auf den Dispersit\u00e4tsgrad der dispersen Phase und dadurch auf die Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks aus\u00fcben. Indessen k\u00f6nnen die Krystalloide und zwar besonders S\u00e4uren und Basen diese Gr\u00f6\u00dfe auch auf einem anderen Wege \u2014 n\u00e4mlich durch Salzbildung und elektrolytische Dissoziation des gebildeten Salzes \u2014 beeinflussen. In den sp\u00e4teren Arbeiten der Liverpool-Schule wird diese Seite der Sache besonders ber\u00fccksichtigt, was in noch h\u00f6herem Ma\u00dfe bei den Untersuchungen Paulis und seiner Mitarbeiter der Fall ist. Der amphotere Charakter der Proteinstoffe und die daraus folgende F\u00e4higkeit, sowohl mit S\u00e4uren als auch mit Basen Salze bilden zu k\u00f6nnen, welche sich wie andere Salze elektrolytisch dissoziieren, bildet die Grundlage, auf welcher die Auffassung Paulis von dem Einflu\u00df der Elektrolyten auf den osmotischen Druck der Proteinstoffe ruht. Die Gr\u00f6\u00dfe des letzteren h\u00e4ngt nach Pauli nicht nur von der Proteinkonzentration, sondern auch vom Umfang der Salzbildung und vom Dissoziationsgrad der gebildeten Salze ab. Ein Zusatz z. B. von Salzs\u00e4ure zu einer Proteinl\u00f6sung gibt Anla\u00df zur Bildung\n2*","page":19},{"file":"p0020.txt","language":"de","ocr_de":"20\nS. P. L. Sorensen,\nvon elektrolytisch dissoziierten Proteinchloriden, und nicht die kolloiden Proteinionen allein, sondern auch die im Osmometer mittels elektrostatischer Kr\u00e4fte festgehaltenen Chlorionen werden osmotisch t\u00e4tig sein.\nEine eingehende Behandlung dieser wichtigen Frage hat F. G. Donnan1) als der erste gegeben. Donnan betrachtet den einfachen Fall, da\u00df eine L\u00f6sung eines Salzes, NaR, welches sich in Na+ und R\u201c dissoziieren kann, mittels einer sowohl f\u00fcr das Ion Rr als auch f\u00fcr das undissoziierte Salz, NaR, impermeablen, f\u00fcr s\u00e4mtliche \u00fcbrige gegenw\u00e4rtige Ionen oder Salze aber permeablen Membran von einer Chlornatriuml\u00f6sung getrennt ist. Wird die Membran durch einen senkrechten Strich angedeutet, so kann ein solches System, wenn vollst\u00e4ndige Dissoziation vorausgesetzt wird, folgenderma\u00dfen dargestellt werden:\nNa+\n(1)\nNa+\ner\n(2)\nDas System befindet sich nicht im Gleichgewicht, indem Chlornatrium von (2) nach (1) diffundieren wird, bis der Gleichgewichtszustand erreicht ist ; dieser l\u00e4\u00dft sich selbstverst\u00e4ndlich in folgender Weise wiedergeben:\nNa+\ner\nNa+\ner\n(1)\n(2)\nVermittelst einer einfachen thermodynamischen Betrachtung zeigt Donnan jetzt, da\u00df in dem Gleichgewichtszustand die folgende Gleichung zufriedengestellt sein mu\u00df:\n[Na+]2 [Cr], =i [Na+h [CT],\t(1)\nindem die in Klammern stehenden Bezeichnungen die molaren Konzentrationen des betreffenden Ions bedeuten.\nBei diesen Betrachtungen geht Donnan davon aus, da\u00df von verd\u00fcnnten L\u00f6sungen die Rede ist, und da\u00df das Gesetz vanH Hoffs f\u00fcr solche L\u00f6sungen G\u00fcltigkeit besitzt. Unter der Voraussetzung, da\u00df die gegenw\u00e4rtigen Stoffe nicht voll-\n\u2018) Zeitschrift f\u00fcr Elektrochemie, Bd. 17, S. 572 (1911).","page":20},{"file":"p0021.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n21\nst\u00e4ndig dissoziiert sind, findet Donnan, vermittelst einer ganz \u00e4hnlichen Betrachtung, da\u00df, wenn das Gesetz van\u2019t Hoffs auch f\u00fcr das undissoziierte Salz zutrifTt, im Gleichgewichtszustand die folgende Gleichung gelten mu\u00df:\n[NaCl]t = [NaCl],\t(2)\nGleichung (2) in Verbindung mit Gleichung (1) wird zu dem Ausdruck:\n[Na+Ji [Cp-Jj = k [NaCl]j\nf\u00fchren, wo k eine f\u00fcr irgend welche Konzentration des Natriumchlorids geltende Konstante bedeutet. Da dies nicht mit dem \u00fcbereinstimmt, was man mittels der Methode Arrhenius zur Messung des Dissoziationsgrades findet, so nimmt Donnan an \u2014 vollst\u00e4ndig willk\u00fcrlich will es uns scheinen \u2014, da\u00df das Gesetz van t Hoffs in solchen lallen wie dem hier behandelten f\u00fcr das undissoziierte Salz nicht gilt, dergestalt da\u00df das Gleichgewicht des undissoziierten Salzes auf beiden Seiten der Membrane nicht notwendig\n[NaCl], = [NaCl],\ngeben mu\u00df.\nln seinen weiteren Ausf\u00fchrungen setzt Donnan die Richtigkeit der Gleichung (1) voraus, weiter vollst\u00e4ndige Dissoziation sowohl des NaR als auch des NaCl nebst gleich gro\u00dfen Fl\u00fcssigkeitsvolumen auf beiden Seiten der Membrane. Be^ zeichnet man jetzt die molare Konzentration der Verbindung NaR mit c\u201e die Konzentration des Chlornatriums im Anfangszustand mit c2, und die Konzentration des im Gleichgewichtszustand von (2) an (1) hin\u00fcberdiffundierten Chlornatriums mit x, so kann man die Konzentration der Systeme schematisch in folgender Weise angeben:\nDer Anfangszustand\nNa+ R c, c,\n(1)\nNa+ CP-\nc.,\n(2)\nDer Gleichgewichtszustand\nNa+\nR\"\nc.\ner\nX\n(1)\ner\n(2)\nNa+ c,+ x\nc2 . X","page":21},{"file":"p0022.txt","language":"de","ocr_de":"22\nS. P. L. Sorensen,\ni\nWendet man jetzt die Gleichung (1) an den Konzentrationen des Gleichgewichts der Systeme an, so bekommt man:\n(c, + x) X = (C, -f x)* J\nworaus\n Ct\u00bb\nc, -f- 2 c,\nDas Verteilungsverh\u00e4ltnis des Salzes d. i. das Verh\u00e4ltnis zwischen den Konzentrationen des Salzes in den L\u00f6sungen (2) und (1) wird danach:\nDas Verteilungsverh\u00e4ltnis wird also um so gr\u00f6\u00dfer sein, je gr\u00f6\u00dfer cx im Vergleich mit c* ist, und sich an 1 n\u00e4hern, wenn c, im Verh\u00e4ltnis zu ct sehr gro\u00df ist. Daraus geht hervor, da\u00df wenn sich ein nicht diffusibler, elektrolytisch dissoziierter Stoff in hinl\u00e4nglich gro\u00dfer Konzentration auf der einen Seite der Membrane befindet, so kann die Diffusion eines auf der anderen Seite der Membrane befindlichen Stoffes in hohem Grade gehemmt werden, dergestalt, da\u00df die Konzentration des diffusiblen Stoffes im Gleichgewichtszustand auf der einen Seite der Membrane weit gr\u00f6\u00dfer ist als auf der anderen.\nDie ungleiche Verteilung des Salzes unter den L\u00f6sungen auf den beiden Seiten der Membrane mu\u00df nat\u00fcrlich bei der Messung des osmotischen Drucks, welchen der nicht diffusible Stoff im Gleichgewichtszustand aus\u00fcbt, mit ber\u00fccksichtigt werden. Donnan gibt folgende Behandlung von dieser Frage.\nDer wahre osmotische Druck P0 des nicht diffusiblen, vollst\u00e4ndig dissoziierten Stoffes kann folgenderma\u00dfen ausgedr\u00fcckt werden:\nP0 = 2 ct \u2022 R. T\t(4)\nF\u00fcr den wegen der ungleichen Verteilung des Salzes entstehenden Gegendruck, P, erh\u00e4lt man den folgenden Ausdruck :\nP = 2 ((c, ~ x) -j- x) R \u2022 T\t(5)\nDer beobachtete osmotische Druck Pj wird dann:\nP1 = P#tP = 2c,.R.Tt2(c,t2x)RT == 2 R \u2022 T (ct ~ Cj -f- 2 x)\n(G)","page":22},{"file":"p0023.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung\no\n23\nDas Verh\u00e4ltnis zwischen dem beobachteten osmotischen Druck und dem osmotischen Druck des nicht diffusiblen Stoffes wird demnach:\nindem\n= c^c\u00bb + 2x a Ci + c, p0\tci\tc, -j- 2 ct\nC'i *\nci + 2 e,\nJe kleiner c2 im Verh\u00e4ltnis zu ct ist, desto mehr wird P* sich an 1 n\u00e4hern, desto besser wird also der gemessene osmotische Druck, ?v dem gesamten osmotischen Druck, P der beiden Ionen des nicht diffusiblen Stoffes, sowohl dem des Ions (ET7) als auch dem des an und f\u00fcr sich diffusiblen Ions (Na4*), entsprechen. Ist dagegen c2 sehr gro\u00df im Ver-h\u00e4ltnis zu c1} so n\u00e4hert ~ sich dem Wert V*, was bedeutet,\nda\u00df der gemessene osmotische Druck nur der H\u00e4lfte des gesamten osmotischen Drucks, P0, des nicht diffusiblen Stoffes entspricht, n\u00e4mlich derjenigen H\u00e4lfte, welche vom nicht diffusiblen Ion (R\u201dh herr\u00fchrt.\nDie \u00fcbrigen Abschnitte der hochinteressanten Abhandlung Don nans sind f\u00fcr das Verst\u00e4ndnis der im folgenden erw\u00e4hnten Versuche von geringerem Belang und bleiben deshalb hier unber\u00fccksichtigt. Dagegen mu\u00df erw\u00e4hnt werden, da\u00df F. G. Donnan und A. Buckley Harris1) bei der Messung des osmotischen Drucks von Kongorotl\u00f6sungen Verh\u00e4ltnisse gefunden haben, welche sich im Einklang mit der Theorie Donnans erkl\u00e4ren lassen. Durch diese Untersuchungen wird auch neues Licht auf fr\u00fchere Versuche von W. M. Bavliss*) und von W. Biltz und A. von Vegesack3) geworfen. Sp\u00e4tere\nVersuche von F. G. Donnan und G. M. Green4) und von \u2014\u25a0\t\u00bb\n*) Journal Chem. Soc., Bd. 99, S. 1554 (1911).\n*) Proc. Royal Soc., Bd. 81 B, S. 269 (1909).\n3)\tZeitschrift physik. Chemie, Bd. 68, S. 357 (1909); Bd. 73, S.481 (1910); siehe auch W. Biltz, ibidem, Bd. 77, S. 91 (1911) und Bd. 83 S 625 (1913).\n4)\tProc. Royal Soc., Bd. 90 A. S. 450 (1914).","page":23},{"file":"p0024.txt","language":"de","ocr_de":"24\nS. P. L. Sorensen,\nF. G. Donnan und Arth. J. Allmand,1) bei welchen Versuchen semipermeable Membranen von Cupriferrocyanid. zur Anwendung kamen, und bei welchen z. B. die Verteilung des Kaliumchlorids zwischen zwei durch eine solche Membran getrennte L\u00f6sungen, von welchen die eine Kaliumferrocyanid und Kaliumchlorid, die andere dagegen nur das letztere enthielt, studiert wurde, haben indessen Resultate gegeben, welche zwar im gro\u00dfen und ganzen mit der Donnanschen Theorie im Einklang stehen, doch aber auch zeigen, da\u00df die Verh\u00e4ltnisse nicht ganz so einfach waren, wie die Theorie es voraussetzt. Trotzdem aber kann es kaum in Zweifel gezogen werden, da\u00df die Grundlage, auf welcher die Theorie Donnans fu\u00dft, richtig ist, und es wird deshalb vonn\u00f6ten sein, die von Donnan hervorgezogenen Verh\u00e4ltnisse zu ber\u00fccksichtigen, wenn man den osmotischen Druck nicht diflusibler K\u00f6rper in der Gegenwart von Elektrolyten zu messen hat.\nAn den im folgenden erw\u00e4hnten Messungen des osmotischen Drucks von ammoniumsulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sungen sind die oben mitgeteilten einfachen Donnan\u2019sehen Formeln jedoch nicht zu verwerten, und zwar weil die Verh\u00e4ltnisse in solchen L\u00f6sungen weit zusammengesetzter sind, als Donnan es beim Entwurf der Theorie vorausgesetzt hat. Wir werden deshalb jetzt versuchen, mit R\u00fccksichtnahme auf diese verwickelte Sachlage die Donnan sehe Betrachtungsweise salzhaltigen Eieralbuminl\u00f6sungen gegen\u00fcber anzuwenden, indem wir einfachheitshalber als Salz das Natriumchlorid w\u00e4hlen.\nZuerst ist dann zu bemerken, da\u00df das Eieralbumin amphoteren Charakter hat, und sich deshalb \u2014 wie es in einer vorhergehenden Abhandlung2) ausf\u00fchrlich erw\u00e4hnt ist \u2014 sowohl mit S\u00e4uren als auch mit Basen vereinigen kann. In einer salzhaltigen Eieralbuminl\u00f6sung wird sich das Albumin dann auch \u2014 innerhalb eines gar nicht kleinen Gebiets der Wasserstoffionenkonzentrationen \u2014 sowohl mit der S\u00e4ure des gegenw\u00e4rtigen Salzes als auch mit der Base desselben unter Salz-\n*) Journal Chem. Soc., Bd. 105, S. 1941 (1914).\n*) Diese Zeitschrift, Bd. 103, S. 104 u. f.","page":24},{"file":"p0025.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\t25\nbildung vereinigen. Es werden indessen \u00e4quivalente Mengen von der S\u00e4ure oder der Base gew\u00f6hnlich nicht gebunden; auch darf man nicht voraussetzen, da\u00df die gebildeten Albumin! salze vollst\u00e4ndig elektrolytisch dissoziiert sind, und dasselbe gilt von dem gegenw\u00e4rtigen Chlornatrium, wenn dessen Konzentration einigerma\u00dfen stark ist.\nSchlie\u00dflich mu\u00df man damit rechnen, da\u00df nur ein Teil des Albumins sich an der Salzbildung beteiligt, und da\u00df die gesamte Albuminkonzentration demgem\u00e4\u00df weder gleich der Konzentration irgend eines der Albuminsalze noch gleich der Summa der beiden gesetzt werden kann.\nBezeichnet man das Eieralbumin mit der Formel RHOH, erhalten die einfachsten mit Natronhydrat oder mit Salzs\u00e4ure gebildeten Salze die Formel ROHNa und RHC1. Diese Salze geben bei der elektrolytischen Dissoziation beziehungsweise die Ionen ROH \u2022 und Na+ und die Ionen RH+ und Ci4. Es k\u00f6nnten noch mehrere Verbindungen zwischen Eieralbumin und Chlornatrium gedacht werden, z. B. RNaCl; dieselben k\u00f6nnten bei der elektrolytischen Dissoziation die Ionen RNa+, RC1 , R, Na+ und CI geben. Ganz davon abgesehen, ob all diese Ionen wirklich existenzf\u00e4hig sind oder sich wirklich zu gleicher Zeit in einer chlornatriumhaltigen Eieralbuminl\u00f6sung vorlinden, wird die uns hier interessierende Frage lediglich diejenige sein, ob mehr Natriumionen als Chlorionen gebildet sind oder umgekehrt, oder ob vielleicht die Konzentrationen der abdissoziierten Chlor- und Natriumionen die gleichen sind. S\u00e4mtliche andere Ionen enthalten n\u00e4mlich den Albuminrest: sie sind deshalb nicht diffusibel und spielen, was die hier behandelte Frage betrifft, ganz dieselbe Rolle wie das reine Albumin, RHOH. Die Bildung dieser Ionen gibt deshalb keinen Anla\u00df zu irgend einer \u00c4nderung des osmotischen Drucks, gleich:-wie dieselben Ionen auf die Verteilung des Chlornatriuras zwischen der Innen- und der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit keinen direkten Einflu\u00df aus\u00fcben. Diese Verteilung wird lediglich durch die Konzentrationen der Chlor- und Natriumionen laut der oben mit(1)(siehe S. 20) bezeichneten Gleichung Donnans bestimmt: [Narl2 [CI4], = [Na+Jj [Cl%","page":25},{"file":"p0026.txt","language":"de","ocr_de":"26\nS. P. L. Sorensen,\nDenken wir uns jetzt, da\u00df wir in Analogie des oben entwickelten ein Anfangssystem haben, wo die L\u00f6sung (1) Eieralbumin, RHOH, und die aus demselben gebildeten Salze in einer gesamten Konzentration, die e bezeichnet wird, enth\u00e4lt, w\u00e4hrend die Konzentration des ans Albumin gebundenen Natronhydrats Cj und diejenige der gebundenen Salzs\u00e4ure c\\ sind. Die L\u00f6sung (2) enth\u00e4lt nur Ghlornatrium, dessen Konzentration wie oben mit c* bezeichnet wird. In der L\u00f6sung (1) dissoziieren sich sowohl Natrium- als auch Chlorionen ab, und ein Teil dieser Ionen vereinigt sich zu undis^oziiertem Chlornatrium; gleichzeitig diffundiert Chlornatrium (von der Konzentration x) von der L\u00f6sung (2) an die L\u00f6sung (1) hin\u00fcber. Bezeichnen wir die im Gleichgewichtszustand existierende gesamte Konzentration der den Albuminverbindungen abdissoziierten Natriumionen mit Cj<x und die entsprechende Konzentration der Chlorionen mit c^a4 und nehmen wir an, da\u00df CjCi > c'jCt4, so l\u00e4\u00dft sich die Sachlage auch dadurch ausdr\u00fccken, da\u00df in allem Chlornatrium (teils in dissoziiertem, teils in un-dissoziiertera Zustand) von der Konzentration v = c4,a4 und au\u00dferdem Natriumionen von der Konzentration CjCi c^a4 abdissoziiert sind. Machen wir nun von einer \u00e4hnlichen Bezeichnungsweise wie oben Gebrauch, und nehmen wir an, da\u00df das Volumen der L\u00f6sung (1) gleich dem der L\u00f6sung (2) ist und da\u00df der Dissoziationsgrad des Chlornatriums in diesen beiden L\u00f6sungen derselbe, \u00df, ist, so k\u00f6nnen die Konzentrationen im Gleichgewichtszustand folgenderma\u00dfen ausgedr\u00fcckt werden:\nNa+\tC&\tNa+\nc1a\u201cC1/a/ + (x + y)\u00df\t(x*fy)\u00df\t(c,-hx)\u00df\t(c,~-x)\u00df\nGesamtkonzentration der Verbindungen und Ionen, welche das nicht diffusible Albuminradikal enthalten: e.\nNaCl\n(x + yi (1 -r\u00df) (1)\nNaCl\n(c,\u201cr x ; (l-f\u00df) (2)\nDie Konzentrationen des Gleichgewichts werden somit dieselbe sein als diejenigen, welche man erhalten w\u00fcrde, wenn die L\u00f6sung (1) urspr\u00fcnglich eine der Konzentration y ent-","page":26},{"file":"p0027.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n27\nsprechende Chlornatriummenge weniger und die L\u00f6sung (2) dieselbe Menge mehr enthalten h\u00e4tten.\nWenden wir jetzt die Gleichung (1) Donnans (S. 20) auf das Gleichgewichtssystem an, bekommen wir:\n(ca -r x) *\u00df* = [c, a-fc,'a' + (x+y)\u00df] (x+v)\u00df.\nSchreibt man in dieser Gleichung c2 x als (c2 + y) -f- (x + y), und f\u00fchrt die Rechnung aus, erh\u00e4lt man:\nv + y- (c\u00bb +y)*\u00df\t_____j\u00e7.+c'.o')\u2019______\n\u00bb (\u00ab.+\u00bb)\u00bb+\u00ab. \u00ab - <V a' 2 (Cj+c/\nMittels dieses Ausdrucks kann man das Verteilungs-Verh\u00e4ltnis des Salzes berechnen; man bekommt:\n= fo + yHfr+y).\nx-fy\tx + y\nsetzt man hier den oben gefundenen Wert des (x-fy) bekommt man folgendes Verteilungsverh\u00e4ltnis:\nt i Ci\u00f6-fe/\u00fc'\tqa-rc/a'\n(<\u2022*+yj\u00df\ta\u2018)\u00df\nBetreffs der osmotischen Drucke findet man:\nein, so\n(a)\nP0, das ist der wahre osmotische Druck der gegenw\u00e4rtigen nicht diffusiblen Verbindungen und Ionen nebst dem der elektrostatisch festgehaltenen, diffusiblen Ionen, kann folgenderma\u00dfen ausgedr\u00fcckt werden:\nP0 = RT (e-f cta-f c/aO\t(b)\nDer von der ungleichen Verteilung des Salzes herr\u00fchrende Gegendruck, P, wird:\nP = RT [(c2H-x) (l^-\u00df)-r(x-f y) (1-f \u00df)-f 2(c2^x)\u00df'H-2 (x-fy)\u00df]\n= RT[(c,-fy)-f2(x-fy)] (1-f\u00df).\nWenn man hierin den Wert des (x -f y) einf\u00fchrt, bekommt man :\nP = RT (1 -f \u00df)\nc, a \u2014c/ a'\n2\u00df\ncta\u2014c/cr\n(c)\nc2-j-c,'a'\nDer beobachtete osmotische Druck wird danach: P, = p0 ^ P = RT re -f cta^ c/a'-f\tc,'a\\(l-f P)\n[_\t2\u00df-f\nw\u00e4hrend\n'\u00ab0 (l-f \u00df)~[ a'\ni + c/a' J\n(d)\nP,\nPo\n= l-f\nfct a-rc/ o') (1-f \u00df)\n(e-f CiO-tc,'a7) <2\u00df-f^V!)\ny c2-fc,'a'/\n(e)","page":27},{"file":"p0028.txt","language":"de","ocr_de":"28\nS. P. L. Sorensen,\nDie hier erhaltenen Ausdr\u00fccke werden wir jetzt solchen Eiwei\u00dfl\u00f6sungen gegen\u00fcber wie denjenigen, von welchen im folgenden die Rede wird, anzuwenden suchen, indem, die hier behandelten Fragen f\u00fcr die Auslegung unserer Versuchsergebnisse in zweifacher Beziehung Bedeutung haben. Erstens mu\u00df nat\u00fcrlich ein von einer eventuellen ungleichen Verteilung des Ammoniumsulfats herr\u00fchrender Gegendruck bei dem Studium z. B. vom Einflu\u00df der Ammoniumsulfatkonzentration auf die Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks des Eieralbumins mit in Betracht gezogen werden, zweitens aber ist es bei der Berechnung der Faktoren x, y und z von gr\u00f6\u00dfter Wichtigkeit, da\u00df man die Verteilung des Ammoniumsulfats kennt. Wir haben in einer fr\u00fcheren Abhandlung1) beschrieben, wie es durch Analysen der \u00abInnen*- und \u00abAu\u00dfenfl\u00fcssigkeit* und durch Anwendung der Proportionalit\u00e4tsmethode m\u00f6glich ist, diejenigen Faktoren zu bestimmen, mit welchen man den Poteinstickstoff multiplizieren mu\u00df, um das Gewicht beziehungsweise des wasserhaltigen, ammoniumsulfatfreien Eieralbumins und des vom Eieralbumin gebundenen Ammoniumsulfats zu erhalten. Damit da\u00df die Proportionalit\u00e4tsmethode in diesem Falle Anwendung finden kann, ist es indessen notwendig, da\u00df die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit dieselbe Zusammensetzung wie das Dispersionsmittel der Innenfl\u00fcssigkeit besitzt, das hei\u00dft, dieselbe Zusammensetzung wie die Ammoniumsulfatl\u00f6sung, die in der Innenfl\u00fcssigkeit die Eihydratpartikeln umgibt. Es ist deshalb von Interesse zu untersuchen, mit welcher Ann\u00e4herung diese Bedingung erf\u00fcllt ist.\nBei unseren obigen theoretischen \u00dcberlegungen haben wir \u00fcbersichtlichkeitshalber vorausgesetzt, da\u00df das gegenw\u00e4rtige Salz Chlornatrium sei, unsere Betrachtungen lassen sich aber auch dem Ammoniumsulfat gegen\u00fcber anwenden, welches sich in der hier erw\u00e4hnten Beziehung gewi\u00df mit dem einfacher zusammengesetzten Chlornatrium analog verh\u00e4lt; der Unterschied wird sich wahrscheinlich nur in einem verschiedenen Wert des \u00df zeigen.\n*) Diese Zeitschrift, Bd. 103, Jf. 56.","page":28},{"file":"p0029.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n29\nWir werden zuerst das Verteilungs Verh\u00e4ltnis des Salzes betrachten; wir haben f\u00fcr dasselbe den folgenden Ausdruck [S. 27 (a)] gefunden:\n. ct q~^Ci' a'\n^ (C, + C/ \u00abO\u00df\nAus diesem Ausdruck \u2014 wie schon aus dem einfacheren Ausdruck Donnans: 1 -f-ct/c2 [S. 22 (3)] \u2014 geht hervor, da\u00df das Verteilungsverh\u00e4ltnis sich, insofern als c2 im Verh\u00e4ltnis zu Cj und c/ hinl\u00e4nglich gro\u00df ist, dem Wert 1 n\u00e4hern wird. Aus dem komplizierteren Ausdruck ersieht man indessen au\u00dferdem, da\u00df. sich dieses Verh\u00e4ltnis auch f\u00fcr kleine Werte des c2 an 1 n\u00e4hern kann und zwar wenn sich die Differenz c: a -f c/ a' dem Wert 0 n\u00e4hert. Um dieses etwas n\u00e4her zu beleuchten, werden wir mittels bestimmter Beispiele zu bestimmen versuchen, wie sich das Ammoniumsulfat unter Umst\u00e4nden wie den bei unseren Versuchen obwaltenden verteilt.\nBetrachten wir ein im Gleichgewicht'stehendes System, dessen Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit einen dem S = * entsprechenden Ammoniumsulfatgehalt hat, das hei\u00dft pr. 100 g Wasser 7 g Aramoniumsulfat enth\u00e4lt, und dessen Innenfl\u00fcssigkeit in 1 Liter 1 Gramm-\u00c4quivalent (14,01 g) Proteinstickstoff enth\u00e4lt und eine Wasserstoffionenkonzentration von ca. 16 \u2022 10^6 zeigt. S = 7 entspricht der Ammoniumsulfatkonzentration ca. n/ll) und c2 wird deshalb gleich ca. 2, indem c2 ja die Anfangskonzentration der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit bedeutet, und da das Salz im Gleichgewichtszustand \u00fcber das doppelte Volumen verteilt ist \u2014 unsere Betrachtungen haben gleich gro\u00dfe Volumina der Au\u00dfen- und Innenfl\u00fcssigkeit als Voraussetzung -, so wird die Gleichgewichtskonzentration nur die H\u00e4lfte der anf\u00e4nglichen Konzentration werden. Aus dem Abschnitt F dieser Abhandlung (Fig. 9) geht nun hervor, da\u00df ein Ammoniumsulfatgehalt der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit von 7 g Salz pr^ 100 g Wasser im Verein mit einer Wasserstoffionenkonzentration der Innenfl\u00fcssigkeit von ca. 16 \u2022 10 einen Faktor y = ca. 0,047 geben, indem y ja derjenige Faktor ist, , mit welchem man das Gewicht des Proteinstickstoffs der Innenfl\u00fcssigkeit multiplizieren mu\u00df, um\nl) Diese Zeitschrift, Bd. 103, S. 205. (Tabelle 32).","page":29},{"file":"p0030.txt","language":"de","ocr_de":"30\nS. P. L. Sorensen,\ndas Gewicht des aus Eieraibumin gebundenen Ammoniumsulfats zu erhalten.1 * 3 * *) Das in 1 Liter Innenfl\u00fcssigkeit gegenw\u00e4rtige Eieralbumin hat demnach unter diesen Umst\u00e4nden 0,047 X 14,01 g Ammoniumsulfat gebunden, und da das \u00c4quivalentgewicht des Ammoniumsulfats 66,07 ist, wird ct = c 1 = 0,047 \u2022 14,01:66,07 = ca. 0,01, vorausgesetzt, da\u00df das Eieralbumin au\u00dfer dem gebundenen Ammoniumsulfat nicht auch noch einen \u00dcberschu\u00df entweder von Schwefels\u00e4ure oder von Ammoniak gebunden hat. Untersuchungen, welche in einer fr\u00fcheren Abhandlung8) mitgeteilt sind, zeigen indessen, da\u00df bei der hier untersuchten Wasserstofllonenkonzentration (ca. 16X10- 6 *) \u00e4quivalente Mengen von Schwefels\u00e4ure und von Ammoniak gebunden werden, so da\u00df wir demgem\u00e4\u00df hier Cj = Cj' = ca. 0,01 setzen k\u00f6nnen. Die Gr\u00f6\u00dfe \u00df ist nicht besonders genau gekannt, kann aber f\u00fcr eine ca. n/i Ammoniumsulfatl\u00f6sung gleich ca. 0,33 gesetzt werden.8) Von den Gr\u00f6\u00dfen a und a' wissen wir nichts, wahrscheinlich sind sie aber beide um ein bedeutendes kleiner als 1 und wahrscheinlich ist a, der Dissoziationsgrad des Ammoniumsalzes des Albumins, gr\u00f6\u00dfer als a\\ der Dissoziationsgrad des Albuminsulfats.\nKehren wir jetzt zur\u00fcck zum Ausdruck des Verteilungsverh\u00e4ltnisses des Salzes,\n\t' (c* -f- Cj' a') \u00df,\n*) Diese Zeitschrift, Bd. 103, S. 49 u. 54.\n*) Diese Zeitschrift, Bd. J03, S. 171.\n3) Diese Zeitschrift, Bd. 103, S. 119. (Tabelle 7). Da hier von einer so\nstarken Ammoniumsulfatl\u00f6sung die Rede ist, da\u00df nicht einmal die erste\nAmmoniumgiuppe als vollst\u00e4ndig abdissoziiert angenommen werden kann, so wird in der Formel (1. c. S. 117)\np = | a + \u00df.)\n\u00df2 = 0, also \u00df, = 2 \u00df. Anders gesagt, man konnte hier das Ammonium-\nsulfat als das Ammoniumsalz der einbasischen S\u00e4ure HNH4S04 betrachten, da\u00df hei\u00dft c3 halb so gro\u00df und \u00df doppelt so gro\u00df machen. Das Resultat w\u00fcrde in diesem Fall, wo der in der Formel eingehende Ausdruck c \u2022 \u00df ist, dasselbe werden, \u00fcberall aber, wo es sich um die Konzentration undissoziierten Salzes handelt, also um den Ausdruck c, (1 -f- \u00df), ist das hier erw\u00e4hnte Verh\u00e4ltnis von Bedeutung (siehe z. B. die Bemerkung unter dem Text S. 109),","page":30},{"file":"p0031.txt","language":"de","ocr_de":"31\nProteinstudien. V. Mitteilung.\nso ersehen wir, da\u00df dies Verh\u00e4ltnis mit den angef\u00fchrten Werten von Cj, c2 und \u00df nur dann den Wert 1 erhalten kann, wenn der Bruch 0 wird, also wenn <x' = a, und da\u00df die maximale Abweichung von 1 erreicht wird, wenn man a' = 0 und\na = 1 hat; in diesem letzteren Fall wird der Bruch \u2014\n2 \u2022 0 33 \u2014\n0,015, und das Verh\u00e4ltnis demnach 1,015 statt 1. Da dieser (irenzfall niemals eintritt, darf man gewi\u00df folgern, da\u00df man, wenn man das Verh\u00e4ltnis gleich 1 setzt, nur einen Fehler begeht, welcher l\u00b0/o des Wertes nicht \u00fcberschreitet.\nWir werden sodann untersuchen, welchen Einflu\u00df eine \u00c4nderung der Wasserstoffionenkonzentration haben wird, wenn die \u00fcbrigen Umstande die gleichen bleiben wie im oben\nbeschriebenen Beispiel. Bei einerWasserstofllonenkonzentration gr\u00f6\u00dfer als ca. 16 \u2022 10 \u20220 bindet das Eieralbumin etwas weniger Ammoniumsulfat, au\u00dferdem aber etwas \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure. Ist die Wasserstoffionenkonzentration z. B. 25 \u2022 10^* so wird y ca. 0,036 sein, und c\u201e wie oben berechnet wird deshalb 0,036 \u2022 14,01:66,07 = ca. 0,008, Bei dieser Wasserstoffionenkonzentration bindet indessen ein Milligramm-\u00c4quivalent ProteinstickstofT etwa 6,5 ccm \u00bb/,\u00ab,, \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure (1. c. Fig. 10) und folglich enth\u00e4lt 1 Liter Innen-flussigkeit, worin ja 1 Gramm-\u00c4quivalent ProteinstickstofT 6,5 ccm \"h gebundene, \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure, was der Konzentration 0,0065 n, i entspricht. W\u00e4hrend also c \u2014 O fins wird c,' = 0,008 + 0,0065 = 0,0145. Da nun a >V, Ti es m\u00f6glich, da\u00df c^-fc.'a' in diesem Fall Null oder sehr nahe Null ist; f\u00fcr a = 0,66 und a' = 0,33 z. B. wird die genannte Gr\u00f6\u00dfe sehr angen\u00e4hert gleich 0 sein. Wenn auch die angef\u00fchrten Werte von a und a\u2018 schwerlich als angen\u00e4hert richtig anzusehen sind, so kann es doch kaum bezweifelt werden, da\u00df die Gr\u00f6\u00dfenordnung die richtige ist, und da\u00df die Differenz c, \u00e0-c ' a\u2018 sich deshalb stark an Null n\u00e4hert, was wieder sagen wird, da\u00df das Verteilungsverh\u00e4ltnis des Salzes bei dieser WasserstofT-ionenkonzentration (ca 25 - 10': e) sehr nahe gleich 1 ist.\nBei noch h\u00f6herer Wasserstoffionenkonzentration nimmt die gebundene Menge Ammoniumsulfat noch mehr ab, und","page":31},{"file":"p0032.txt","language":"de","ocr_de":"32\nS. P. L. Sorensen,\ngleichzeitig w\u00e4chst die gebundene Menge \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure, dergestalt da\u00df c/ a' gr\u00f6\u00dfer als ct a wird, und es wird jetzt die Gr\u00f6\u00dfe der Differenz c^ a' a, welche die ungleiche Verteilung des Salzes bedingt. Je h\u00f6her die Wasserstoffionen-konzentration wird, desto kleiner wird die Gr\u00f6\u00dfe Cj \u00ab und desto gr\u00f6\u00dfer wird c^ a' und man kann, bei hinl\u00e4nglich starker Wasserstoffionenkonzentration, vom Glied cl a ganz absehen. Bei einer Wasserstoffionenkonzentration von z. B. 40 x 10 \u25a0 \u201c ist die Konzentration der gebundenen \u00fcbersch\u00fcssigen Schwefels\u00e4ure \u2014 berechnet wie oben \u2014\t= ca. 0,014 n/i und setzt\nman a' = 0,33, wird das Verteilungsverh\u00e4ltnis des Salzes gleich\n1 +\n0.014 \u2022 0,33 2,005 \u2022 0,33\n= ca. 1,007.\nAlso selbst bei einer so starken Wasserstoffionenkon-zentration als 40 \u2022 10 * kann man das Verteilungsverh\u00e4ltnis gleich 1 setzen, ohne da\u00df der Fehler l\u00b0/o des Wertes erreicht.\nEtwas anders liegt die Sache bei Wasserstoffionenkonzentrationen, die niedriger als etwa 16 \u2022 10Tfe sind, indem in diesem Fall sowohl Ammoniumsulfat als auch \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak gebunden werden, und y bedeutet hier denjenigen Faktor, mit welchem man das Gewicht des Proteinstickstoffes multiplizieren mu\u00df, um das Gewicht derjenigen Menge Ammoniumsulfat zu erhalten, welche sowohl dem gebundenen Ammoniumsulfat als auch dem gebundenen \u00fcbersch\u00fcssigen Ammoniak entspricht.1) Denken wir uns jetzt dieselben Umst\u00e4nde wie oben, nur mit der \u00c4nderung, da\u00df die Wasserstoffionenkonzentration hier nur 10 \u2022 lO^6 betr\u00e4gt, so linden wir y = ca. 0,053:\nc, wird somit -------------- = ca. 0,011 n/i. Diese kon-\n66,0 /\nzentration entspricht indessen der ganzen Menge gebundenen Ammoniaks, und da nur ein Teil desselben in der Form des Ammoniumsulfats vorhanden ist, wird die Konzentration der gebundenen Schwefels\u00e4ure, c^, niedriger. Aus der Figur 10 (1. c.) geht hervor, da\u00df bei einer Wasserstoffionenkonzentration von 10 \u2022 IO\u201c6 1 Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff ca. 6 ccm n/iooo \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak bindet, welches\n\u2018) Diese Zeitschrift, Bd. 103, S. 54.","page":32},{"file":"p0033.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n33\n\u2014 berechnet wie oben \u2014 der Konzentration 0,006 nli entspricht. W\u00e4hrend also c, = 0,011, wird c/ = 0,011 -0,006 = 0,005. In der Differenz ct a -> a' wird das letzte Glied deshalb ohne wesentliche Bedeutung, weil sowohl < ct als auch a' / a, und bei noch niedrigeren Wasserstoffionenkonzentrationen braucht man nur mit der Gr\u00f6\u00dfe cA a zu rechnen. Di\u00e9 \u00c4nderung des Verteilungsverh\u00e4ltnisses des Salzes ist hier von verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig gr\u00f6\u00dferer Bedeutung als bei den h\u00f6heren. \\\\ asserstoffionenkonzentrationen, weil a weit gr\u00f6\u00dfer als a* ist. Benutzt man die oben angef\u00fchrten Werte, wird das \\ erteilungsverh\u00e4ltnis bei der Wasserstoffionenkonzentration 10 \u2022 10 c das folgende werden: (\n.\t0.011 . 0.66->0.005.0,38\t,\t0.017\n2,002 \u2022 0.33\t-- 1 +\t~ ca> 1\u2019009\u2019\nSetzt man das Verteilungsverh\u00e4ltnis gleich 1, begeht man also einen Fehler, welcher sich schon bei einer Wasserstoffionenkonzentration von 10-10_:fi an 1% des Wertes n\u00e4hert, und bei niedrigeren Wasserstoffionenkonzentrationen noch gr\u00f6\u00dfer ist:\nBei den hier genannten Beispielen haben wir stets mit einer Albuminkonzentration gerechnet, welche 1 Gramm-\u00c4quivalente Proteinstickstoff in 1 Liter Innenfl\u00fcssigkeit entspricht \u2014 also mit einer ziemlich starken L\u00f6sung (etwa 9 g wasserfreiem Eieralbumin in 100 ccm L\u00f6sung) \u2014 und mit einer Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit, die 7 g Ammoniumsulfat in 100 g Wasser enth\u00e4lt. Wir werden jetzt nachsehen, wie eine \u00c4nderung der Protein- oder der Ammoniumsulfatkonzentration das Verteilungsverh\u00e4ltnis des Salzes beeinflussen wird.\nWas erstens die Albuminkonzentration betrifft, dann sind die gebundenen Mengen von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak, mit anderen Worten c, und c^, mit der Albuminkonzentration direkt proportional, und der Ausdruck f\u00fcr das Verteilungsverh\u00e4ltnis des Salzes zeigt dann, da\u00df der Fehler \u2014 in der obigen Weise definiert \u2014 nur Fn des oben angegebenen wird,, wenn, alles \u00dcbrige gleich, die Albuminkonzentration n mal, kleiner wird.\nIst die Konzentration des Ammoniumsulfats gr\u00f6\u00dfer, als was S = 7 entspricht, so wird der Fehler unter sonst.\nHoppe-Seyler's Zeitschrift f. physiol. Chemie. ^1*\t3","page":33},{"file":"p0034.txt","language":"de","ocr_de":"34\nS. P. L. Sorensen,\ngleichen Umst\u00e4nden auch kleiner, als oben angegeben wird. Cj wird n\u00e4mlich gr\u00f6\u00dfer, w\u00e4hrend dagegen Fig. 9 (S. 120j zeigt, da\u00df y \u2014 und damit Cl und c,4 - keine Zunahme erf\u00e4hrt, wenn S w\u00e4chst, \u00df wird nat\u00fcrlich mit wachsendem S etwas kleiner werden, a und a4 aber werden sich ebenso verhalten dergestalt, da\u00df die einzige wesentliche Folge davon, da\u00df S w\u00e4chst, eine Steigerung des Wertes von c2 sein wird, also eine Verkleinerung des Bruches im Ausdruck des Verteilungs-Verh\u00e4ltnisses.\nIst aber die Ammoniumsulfatkonzentration wesentlich niedriger als S == 7 entsprechend, so wird der Fehler dagegen etwas gr\u00f6\u00dfer als oben angegeben sein. Aus der Figur 9 (S. 120) erhellt es n\u00e4mlich, da\u00df y \u2014 und damit auch c und Cj4 \u2014 zwar mit der Ammoniumsulfatkonzentration abnimmt, aber weniger stark als diese, so da\u00df der Bruch c a -r- c^a4): (c2 + c/ a4) \u00df mit sinkenden Werten von c2 wachsen wird. F\u00fcr S = 0,7, somit einem zehnmal kleineren Wert von c2 als im obigen Beispiel entsprechend, wird y ca. 0,013 (f\u00fcr h = 16 \u2022 10^6) sein, w\u00e4hrend y im obigen Beispiel 0,047 war; c1 und cx4 sind also nur 3\u20144mal kleiner als oben, w\u00e4hrend c2 10 mal kleiner ist, und der Fehler wird deshalb etwa 3 mal gr\u00f6\u00dfer werden. Bei noch niedrigeren Ammoniumsulfatkonzentrationen wird der Fehler noch gr\u00f6\u00dfer werden, unsere Untersuchungen bei so niedrigen Ammoniumsulfatkonzentrationen sind aber nicht zahlreich genug, um daraus zuverl\u00e4ssige quantitative Schlu\u00dffolgerungen zu ziehen.\nDie Hauptresultate unserer Betrachtungen lassen sich folgenderma\u00dfen zusammenfassen: Das Verh\u00e4ltnis, in welchem das Ammoniumsulfat sich zwischen die Innen- und die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit verteilt, ist unter den von uns gew\u00e4hlten Versuchsbedingungen so gut. wie immer sehr nahe gleich 1. Das Verh\u00e4ltnis ist 1 um so n\u00e4her, je niedriger die Konzentration des Albumins und je h\u00f6her die des Ammoniumsulfats sind. Bei einer Wasserstoffionenkonzentration, die etwas h\u00f6her als der isoelektrische Punkt des Eieralbumins gelegen ist, wird die Differenz c^c/ct4 gleich Null und bei\n\u00bb","page":34},{"file":"p0035.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n35\ndieser Wasserstoffionenkonzentration ist das Verteilungsverh\u00e4ltnis deshalb genau gleich 1, die Gr\u00f6\u00dfe der Protein- oder der \u00c4mmoniumsulfatkonzentration unangesehen. Sowohl bei h\u00f6heren als bei niedrigeren Wasserstoffionenkonzentrationen ist das Verh\u00e4ltnis gr\u00f6\u00dfer als 1, und die Abweichung vom Werte 1 w\u00e4chst verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig st\u00e4rker mit der Abnahme als mit der Zunahme der Wasserstoffionenkonzentration.\nWie schon oben ber\u00fchrt (siehe S. 28), gibt die Berechnung des Faktors r mittels der Proportionalit\u00e4tsmethode1) nur dann ganz richtige Resultate, wenn das Verteilungsverh\u00e4ltnis des Salzes genau gleich 1 ist, indem ein gr\u00f6\u00dferer Wert des Verh\u00e4ltnisses einen entsprechend kleineren Wert des Bruches \u2014\naf.\ngeben wird. Der Faktor r, der sich ja in dem Fall, da\u00df die \u2022 Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit proteinfrei ist, aus der Formel\nberechnet, wird also zu gro\u00df, ein Fehler von l\u00b0/o des { ^\nWertes des Bruches - wird aber \u2014 wie es in der oben\naf\nzitierten Abhandlung ausf\u00fchrlich erw\u00e4hnt ist \u2014 dem Wert des r einen Fehler verleihen, welcher bedeutend mehr als l\u00b0/o betr\u00e4gt.\nWir werden sodann sehen, welchen Einflu\u00df der durch die ungleiche Salzverteilung entstehende \u00abDonnansche Gegendruck\u00bb auf den osmotischen Druck von ammoniumsulfat-, haltigen Eieralbuminl\u00f6sungen aus\u00fcbt. Die Formel (d) (S. 27) gibt den folgenden Ausdruck f\u00fcr den beobachteten osmotischen Druck Pj :\nP, = RT\nt\ne-f c.a-rc/a'r -feiLr 2(S\nc.a\nct'<r\nc, -f- c,'a'\n]\nMan ersieht alsbald aus dieser Formel, da\u00df wenn (CjCt .. CjV) gleich Null, in welchem Fall das Verteilungsverh\u00e4ltnis des Salzes genau gleich 1 ist (siehe S. 29) wird Pj = R * T \u2022 e\n*) Diese Zeitschr., Bd. 103, S. 49.\n3*","page":35},{"file":"p0036.txt","language":"de","ocr_de":"36\nS. P. L. Sorensen,\nwerden, welches bedeutet, da\u00df der beobachtete osmotisch* Druck lediglich von den gegenw\u00e4rtigen nichtdissoziierten Ionen und undissoziierten Verbindungen stammt, mit anderen Worten der Eieralbuminkonzentration proportional ist. Es ist oben gezeigt worden, da\u00df die Gr\u00f6\u00dfe (cta + c,V) gleich 0 sein wird bei einer Wasserstoffionenkonzentration, welche etwas h\u00f6her als die isoelektrische Reaktion des Eieralbumins ist, und welche wir zu ca. 25 \u2022 10^6 gesch\u00e4tzt haben. Von allen hei dieser Wasserstoffionenkonzentration angef\u00fchrten Messungen des osmotischen Drucks darf man demgem\u00e4\u00df ohne wesentliche Fehler annehmen, da\u00df sie einen Wert desselben gegeben haben, welcher der Eieralbuminkonzentration proportional ist. Stellt es sich nun heraus, da\u00df bei dieser Wasserstoffionenkonzentration die \u00c4nderung irgend eines anderen Faktors den osmotischen Druck pr. Albumineinheit beeinflu\u00dft, so mu\u00df man berechtigt sein, daraus zu folgern, da\u00df die \u00c4nderung des betreffenden Faktors eine \u00c4nderung der Albuminkonzentration oder, anders gesagt, eine \u00c4nderung der Anzahl der Albuminpartikeln bewirkt hat. Findet man z. B., da\u00df der osmotische Druck pr. Eieralbumineinheit mit wachsender Ammoniumsulfatkonzentration abnimmt, so darf man daraus* erschlie\u00dfen, da\u00df mit der zunehmenden Salzkonzentration eine Kondensation von den Eieralbumin-Partikeln eintritt.\nHat man aber den osmotischen Druck in einer L\u00f6sung gemessen, deren Wasserstoffionenkonzentration von 25 x 10 \u20226 wesentlich abweicht, dann wird die Sachlage verwickelter, indem die Gr\u00f6\u00dfe (Cjtt -i- c^a4) in diesem Fall nicht gleich Null wird. Der Ausdruck f\u00fcr zeigt, da\u00df diese Gr\u00f6\u00dfe kleiner oder gr\u00f6\u00dfer als R \u2022 T \u2022 e wird, je nachdem (c,a ~ c^ct4) kleiner oder gr\u00f6\u00dfer als der Bruch\n(ctq 4 c/qQ (1 -f \u00df)\nc2 -|- c/q'\nist, und da\u00df P, gleich R . T . e ist, auch wenn (cta -r c4a4) nicht gleich Null ist, falls nur\nt t (c,q ~r ct'q') (1 -p- \u00df) c.q -r c.'q' = \u2014-----------\u2014-------\u2014*-!\u25a0\no\u00fb - c\u2018ia + <YV\n2\u00df\nct -f ct'q'","page":36},{"file":"p0037.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n37\nDiese Gleichung nimmt, indem der gemeinsame Faktor (cxa 4- ctV) beseitigt wird, die folgende einfache Formel an:\ncta 4 <Ya' = (1 4 \u00df) (c, + c/aO = (1 4 \u00df) (c, + y)\nIn Worten ausgedr\u00fcckt hei\u00dft dies, da\u00df auch in dem Fall, da\u00df (cxa c^cd) nicht Null ist, wird gleich R-T*e sein, wenn nur die Konzentration des in der Innenfl\u00fcssigkeit elektrostatisch festgehaltenen, nicht diffusiblen Ions der Summa der Konzentration des nicht dissoziierten Salzes in der Innen- und der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit gleich ist.1) Hierauf fu\u00dfend, kann man leicht sch\u00e4tzen, wie sich der beobachtete osmotische Druck mit der Ammoniumsulfatkonzentration \u00e4ndern wird, wenn es sicli um L\u00f6sungen mit einer anderen Wasserstoffionenkonzentration als 25 -10 i-b handelt, das ist in solchen F\u00e4llen, wo (CjCt 4-CjV) nicht Null ist.\nSo lange c2 nur mit ganz kleinen Werten auftritt, wird \u00df sehr nahe gleich 1 sein, so da\u00df\n<h\u00ab ~ c/a' > (1 4 \u00df) (c, + c/a7).\nDer beobachtete osmotische Druck wird in. diesem Fall gr\u00f6\u00dfer als R*T*e sein. Mit wachsendem e2 wird \u00df abnehmen und der Wert des Produktes (1 4 \u00df) (c2 4 c,\u2018cd) deshalb stark zunehmen, derart, da\u00df bei einem passenden Wert des e2 dieses Produkt [cla -4 Cj'cd) gleich wird, also Pj \u2014 R \u2022 T \u2022 e. Bei noch gr\u00f6\u00dferen Werten von c2 wird das genannte Produkt gr\u00f6\u00dfer als (cta 4- c,'cd) und Pt-deshalb kleiner als R \u2022 T \u2022 e, da aber a und cd mit wachsenden Werten von e2 stetig abnehmen, wird sich der Ausdruck (CjCt 4- c,'cd) dem Wert Null n\u00e4hern, und Pt sich deshalb, wenn c2 hinl\u00e4nglich gro\u00df wird, an den Wert , R*T*e wieder n\u00e4hern.\nAuch \u00fcber den Einflu\u00df, welchen eine \u00c4nderung der Wasserstoffionenkonzentration auf den osmotischen Druck aus-\n\u2018) Da os sich im obigen Ausdruck um die Konzentration undis-soziierten Salzes handelt, mu\u00df man \u2014 jedenfalls bei einigerma\u00dfen gro\u00dfen Ammoniumsulfatkonzentralionen (siehe Bemerkung unterm Text S. 94) \u2014 statt der Werte von c, und (1 4 \u00df; mit denjenigen von cj2 und (1 4 \u00dfj rechnen.","page":37},{"file":"p0038.txt","language":"de","ocr_de":"38\nS. P. L. S\u00f6rensen, \u00fcben wird, kann man sieh mittels des Ausdrucks\nc.o -r C,V ^ (1 -r 0) (C, + c,'a\u2018) eine Sch\u00e4tzung bilden.\nWir denken uns c2 konstant. Bei einer hinl\u00e4nglich niedrigen Wasserstoffionenkonzentration haben wir dann einen so gro\u00dfen Wert von cta (und einen so kleinen Wert von CjV), da\u00df im obenstehenden Ausdruck das Zeichen > gilt. Pj wird hier gr\u00f6\u00dfer als R \u2022 T \u2022 e sein. Mit steigender Wasserstoffionenkonzentration wird cta abnehmen und c^a' zunehmen: Pj wird deshalb abnehmen und f\u00fcr c,a + c V = (1 -r \u00df) (c2 + c^a') gleich R \u2022 T \u2022 e werden. Bei noch gr\u00f6\u00dferen Wasserstoffionenkonzentrationen wird (cta -r c^ct') kleiner als (1 \u00df) (c2 + c^a'); P, ist deirfnach hier kleiner als R \u2022 T \u2022 e, geht durch ein Minimum und steigt wieder, bis aufs neue,* f\u00fcr CjCt -5- c^a' = 0, gleich R \u2022 T \u2022 e wird, was wahrscheinlich, wie oben erw\u00e4hnt, bei der Wasserstoffionenkonzentration ca. 25 x 10 v 6 eintritt.\nBei noch h\u00f6heren Wasserstoffionenkonzentrationen wird Cja -r CjV < 0 und unsere Voraussetzung (siehe S. 26), da\u00df cxa > Cj a, gilt also nicht mehr. Es ist indessen unmittelbar einleuchtend, da\u00df wir all die obenstehenden Betrachtungen wiederholen k\u00f6nnen, wenn wir c/a' > Cla und c,a = y setzen. Der betreffende Ausdruck wird dann nat\u00fcrlich:\nc.'a/ -r c, a g (1 \u00df) (c8 -f- c, a)\nund in derselben Weise wie oben versteht man, da\u00df, solange Ci'a' -r Cju von Null nur wenig verschieden ist, wird diese Differenz kleiner als (1 -r \u00df) (c2 + Cjcx) sein, mit steigender Wasserstoffionenkonzentration wird sie aber wachsen, bis sie den Wert (1 -f \u00df) (c2 + cxa) erreicht und sodann \u00fcbersteigt. Damit im Einklang wird Pt zuerst kleiner als R \u2022 T \u2022 e sein, ein Minimum passieren und danach wieder an wachsen und den Wert R \u2022 T \u2022 e erreichen; bei noch h\u00f6heren Wasserstoffionenkonzentrationen w\u00e4chst Pj stetig, aber langsamer als bei den niedrigen Wasserstoffionenkonzentrationen, weil \u2014 wie schon oben (siehe S. 30) genannt \u2014 a' kleiner als a ist. Dasjenige Kurvensystem, welches die Abh\u00e4ngigkeit des osmotischen Drucks von der Wasserstoffionenkonzen-","page":38},{"file":"p0039.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinsludien. V. Mitteilung.\n39\ntration unter sonst gleichen Umst\u00e4nden darstellt, wird deshalb zwei Minima mit einem zwischenliegenden Maximum, welches den WertR*T*e repr\u00e4sentiert, darbieten. ,\nSchlie\u00dflich werden wir sehen, welchen Einflu\u00df eine \u00c4nderung der Albuminkonzentration auf den pr. Albumineinheit gerechneten osmotischen Druck aus\u00fcben wird. Wir betrachten den Ausdruck (d) (S. 27):\nP. = \u00bb\nt T J~e -f\ncia -r C,\nv 4 (ctq -f c/qQ (1 4 \u00df)-2\u00df 4\u201cc\ni'qQ (14-.\u00df)~[ ->a ^ c.'q* c2 -r c,'a' J\nund wir nehmen an, da\u00df c8 nicht so hoch ist, da\u00df die Dis-\nsoziation des Albuminsalzes ganz zur\u00fcckgedr\u00e4ngt ist, w\u00e4hrend auf die andere Seite c2 gen\u00fcgend gro\u00df dazu ist, da\u00df die Dissoziationsgrade a und a' lediglich von dem Wert des c2 bestimmt werden, von der Albuminkonzentration und den Kon-\nzentrationen Ci und c^ dagegen unabh\u00e4ngig sind. Die Frage\nwird jetzt diese, ob Pj unter diesen Verh\u00e4ltnissen n mal gr\u00f6\u00dfer wird, wenn e n mal gr\u00f6\u00dfer gemacht, w\u00e4hrend die Konzentration des Ammoniumsulfats und der Wasserstoffionen konstant gehalten wird. Mustert man die einzelnen Glieder des obigen Ausdrucks durch, sieht man, da\u00df sowohl e als CjCi und c^a1*\nnmal gr\u00f6\u00dfer werden, da cl und Gj* mit e proportional und\na und a' konstant sind. Der Bruch dagegen wird nicht n mal gr\u00f6\u00dfer, denn zwar wird der Z\u00e4hler nmal gr\u00f6\u00dfer, aber auch der Nenner w\u00e4chst, wenn auch weniger. Da nun der Bruch als negatives Glied in obigen Ausdruck eintritt, so wird das Gesamtergebnis deshalb dasjenige sein, da\u00df Pj unter diesen Umst\u00e4nden, das hei\u00dft bei nicht all zu niedrigen Ammoniumsulfatkonzentrationen, st\u00e4rker als die Albuminkonzentration w\u00e4chst.\nBesitzt dagegen c8 einen hinl\u00e4nglich hohen Wert, wird dieses,, wie schon oben gesagt, bewirken, da\u00df der Ausdruck (Cj a -r c^ a') sich Null und da\u00df Px sich demgem\u00e4\u00df dem Wert H \u2022 T \u2022 e n\u00e4hert. Bei hinreichend gro\u00dfen Ammoniumsulfatkonzentrationen wird Pj deshalb mit der Albuminkonzentration proportional wachsen.","page":39},{"file":"p0040.txt","language":"de","ocr_de":"40\nS. P. L. Sorensen,\nBetrachten wir zuletzt den zweiten Grenzfall, c2 gleich 0 oder doch von einer so geringen Gr\u00f6\u00dfe, da\u00df es im Vergleich mit Cj'a' verschwindend ist, so wird c1 und c^ auch hier mit der Albuminkonzentration proportional wachsen, a und <F aber werden nicht konstant, sondern von der Gr\u00f6\u00dfe cx und cx' abh\u00e4ngig, und in der Weise abh\u00e4ngig, da\u00df a und a' desto kleiner werden, je gr\u00f6\u00dfer cl und c^ werden. Hieraus folgt, da\u00df in diesem Fall im Ausdruck (d), welcher hier am zweckm\u00e4\u00dfigsten\nl -f \u00df -c, a -f c/a')\nC-2 + Ct'a? J\nf\nP, = R T |e -J- (c,a -4- ct'a') (1\n2 \u00df -}-\ngeschrieben wird, nur e mit n vervielf\u00e4ltigt, wenn die Albumin-konzentralion nmal gr\u00f6\u00dfer wird, w\u00e4hrend (c^u -r c/ a') zwar zunimmt, aber in geringerem Ma\u00df.\nWas endlich die Gr\u00f6\u00dfe\nl4._______1 + \u00df______\n2\u00df 4- -1\u2014\u2014\nP. c, + <V<x'\nbetrifft, so wird diese mit wachsender Albuminkonzentration ann\u00e4herungsweise konstant bleiben, indem \u00df, wenn c2 ganz klein ist, gleich 1 gesetzt werden kann, und der Bruch (^a -4-ci<a<)/(c2 + Ci'a') sich mit wachsender Albuminkonzentration nur wenig \u00e4ndert, insofern als c2 im Vergleich mit c/a' verschwindend klein ist. Das Gesamtergebnis wird deshalb dasjenige, da\u00df FjUnter diesen Umst\u00e4nden, das hei\u00dft bei sehr kleinen Ammoniumsulfatkonzentrationen langsamer als die Albuminkonzentration w\u00e4chst. Wird dieses mit dem oben erw\u00e4hnten entgegengesetzten Verh\u00e4ltnis bei etwas st\u00e4rkeren Ammoniumsulfatkonzentrationen verglichen, dann ist es unmittelbar einleuchtend, da\u00df eine zwischenliegende, passende Ammoniumsulfatkonzentration Vorkommen mu\u00df, bei welcher der beobachtete os-motische Druck mit der Albuminkonzentration proportional w\u00e4chst.\nIn den folgenden experimentellen Abschnitten, wo wir die Resultate unserer bisherigen Versuche zusammengestellt haben, wird unter anderen auch der Frage n\u00e4hergetreten werden*","page":40},{"file":"p0041.txt","language":"de","ocr_de":"41\nTroteinstudien. V. Mitteilung.\ninwieweit sich die gefundenen Ergebnisse mit den oben angef\u00fchrten auf Donnans Prinzipien basierten Betrachtungen im Einklang erkl\u00e4ren lassen.\nIm Abschnitt A werden wir das Verfahren, welches wir bei der Messung und Berechnung des osmotischen Drucks von Eieralbuminl\u00f6sungen angewendet haben, ausf\u00fchrlich besprechen, und von den Fehlerquellen, mit welchen die Methode behaftet ist, Rechenschaft ablegen.\nAbschnitt B wird die Frage behandeln, ob eine Eieralbumin l\u00fcsung gegebener Zusammensetzung immer einen und denselben konstanten osmotischen Druck zeigt.\nDie Abschnitte (,, D und E werden die Abh\u00e4ngigkeit behandeln, in welcher der osmotische Druck zur Konzentration bcziehung.-weise des Ammoniumsulfats, der Wasserstol\u00efionen und des Proteins steht.\nSchlie\u00dflich werden wir im Abschnitt F das Verfahren beschreiben, welches wir bei der Berechnung der Faktoren r, x, y und z benutzt haben.\ni\nA. Die bei der Messung des osmotischen Drucks angewandte Methode.\nEine ausf\u00fchrliche \u00dcbersicht \u00fcber die bisher benutzten Methoden zur Messung des osmotischen Drucks ist hier nicht vonn\u00f6ten, da Ernst Cohen und J. W. Commelin1) und sp\u00e4ter Alexander Findlay2) gute und einander supplierende histo- \u2022 rische \u00dcbersichten dieser Frage gegeben haben. Wir k\u00f6nnen uns deshalb mit ein paar orientierenden Bemerkungen be-, gn\u00fcgen, aus welchen hervorgehen wird, in welchen Punkten die von uns befolgte Methode von den sonst \u00fcblichen abweicht.\nWeitaus der gr\u00f6\u00dfte Teil der bisherigen Messungen des \u25a0 osmotischen Drucks sind mit Apparaten ausgef\u00fchrt, mittels ' welcher man direkt denjenigen Druck mi\u00dft, welcher nach und nach in einem mit einem Manometer versehenen, \u00fcbrigens aber\n*) Zcitschr. f\u00fcr physifc. Chemie, Rd. <>4. S. 1 (1908'.\nt] A- Find lay, Der osmotische Druck (deutsch von Guido Szivessyj 1914.","page":41},{"file":"p0042.txt","language":"de","ocr_de":"42\nS. P. L. Sorensen,\nit\ni\ngeschlossenen Osmometer wegen des durch die semipermeable Membrane hineindiffundierenden L\u00f6sungsmittels entsteht; der maximale in dieser Weise erreichte Druck stellt dann' den osmotischen Druck der Innenfl\u00fcssigkeit dar. Auf diesem Wege sind s\u00e4mtliche in der Einleitung erw\u00e4hnte Messungen des osmotischen Drucks von Proteinl\u00f6sungen ausgef\u00fchrt und dus gleiche gilt, so weit es aus den bisher publizierten sp\u00e4rlichen Mitteilungen zu ersehen ist, von den Untersuchungen Wo. Paulis \u00fcber den osmotischen Druck der Proteinl\u00f6sungen.\nAuch die scharfsinnig konstruierten Apparate, welche H. N. Morse und seine Mitarbeiter1) bei ihren bahnbrechenden Arbeiten \u00fcber den osmotischen Druck der Zuckerarten benutzt haben, sind auf demselben Prinzip gebaut.\nDie von uns angewandte Methode \u2014 deren schlie\u00dfliehe Ausbildung wir im wesentlichen Grade dem Herrn J. A. Christiansen verdanken \u2014 ist im Gegensatz hierzu eine Art Kompensationsmethode, deren Prinzip einfach dasjenige ist, den Gegendruck zu bestimmen, welcher auf die Innenfl\u00fcssigkeit des Osmometers ausge\u00fcbt werden mu\u00df, um den osmotischen Druck der L\u00f6sung zu kompensieren. Da nun bei einem Gegendruck, welcher kleiner als der osmotische Druck der Innenfl\u00fcssigkeit ist, Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit durch die Membran in die Innenfl\u00fcssigkeit stetig hineinstr\u00f6mt, w\u00e4hrend ein Gegendruck, der gr\u00f6\u00dfer als der osmotische Druck der Innenfl\u00fcssigkeit ist, eine entgegengerichtete Bewegung der Fl\u00fcssigkeit hervorruft, so ist bei diesem Verfahren die Aufgabe demnach, den Gegendruck zu bestimmen, bei welchem keine Str\u00f6mung zwischen der Innen-und der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit stattfindet, indem dieser Gegendruck dem osmotischen Druck der Innenfl\u00fcssigkeit gleich ist.\nDieses Prinzip wurde zum erstenmal von G. Taramann2] bei einigen Bestimmungen des osmotischen Drucks vom Rohrzucker angewendet. Tarn mann war indessen dar\u00fcber iin Klaren, da\u00df das benutzte Verfahren, bei welchem Cupriferrc-cyanid auf einem unglasierten Thonzylinder ausgeschieden als\n*) H. X. Morse, The osmotic pressure of aqueous solutions, Washington (1914).\n*) Zeitschr. f. physik. Chemie, Bd. 9, S. 97 (1890).","page":42},{"file":"p0043.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\t43 \u2022\u2022\nMembran fungierte, dessen Einzelheiten hier aber nicht weiter interessieren, in vielen Punkten einer Verbesserung bed\u00fcrftig war. Berkeley und E. G. J. Hartley1) haben sp\u00e4ter bei ihrer Messung des osmotischen Drucks einiger Zuckerarten einen verbesserten Apparat verwendet, welcher nach demselben Prinzip gebaut war, und in welchem das Cupriferrocvanid auch als Membran diente. Die Messungen dieser Forscher k\u00f6nnen in mehreren Beziehungen den Untersuchungen von Moore und seinen Mitarbeitern beigeordnet werden und sind bis in die j\u00fcngste Zeit fortgesetzt worden.2)\nF\u00fcr die Messung solcher kleinen osmotischen Drucke wie derjenigen, von welchen bei der Untersuchung von Proteinl\u00f6sungen die Rede ist, hat man \u2014 soviel wir wissen ____ bis-\nher keinen Apparat nach dem oben genannten Prinzip konstruiert, wir werden deshalb im folgenden eine Beschreibung aller Einzelheiten geben, sowohl was die Einrichtung unseres Apparats als auch was die Ausf\u00fchrung der Messungen betrifft\na) Der benutzte Apparat und das gebrauchte\nVerfahren.\nAuf der h igur 1 ist der angewandte Apparat schematisch dargestellt. Das Osmometer besteht aus einem Kollodium- \u2022 h\u00e4iitehen A, welches an einem Glaskragen, B, angebracht ist, in dessen Hals ein geschliffenes Glasrohr absolut wasserdicht hineinpa\u00dft. Dieses verj\u00fcngt sich etwas \u00fcber dem Schliff in ' einem Kapillarr\u00f6hr, welches, mit einer Marke auf dem Glaskragen als Nullpunkt, in Millimeter geteilt ist. Das Kapillarrohr ist mit einem Glashahn, C, versehen, mittels welchen der Raum ' unter demselben abgesperrt werden kann (siehe \u00fcbrigens die ' eingehendere Beschreibung der Einzelheiten und der Benutzung des Osmometers (S. 50).\nDas Osmometer ist nebst einem elektrisch getriebenen R\u00fchrapparat, D, und einem Beckmann\u2019schen Thermometer, E in einem unversilbertenDewar sehen Gef\u00e4\u00df angebracht, welches\n\u2018) Philosophical Transactions (London) A., Bd. 206, S. 481 (1906)\n*) Proceedings of the Royal Society (London) A.. Bd 9* ^ 477 (1916).\t\u2019","page":43},{"file":"p0044.txt","language":"de","ocr_de":"44\nS. P. L. Sorensen,\nletztere seinerseits in einem Cylinderglas, F, steht, da\u00df in einen auf der Figur nicht aufgenommenen, gut regulierten Wasserthermostaten eingesenkt ist (siehe weiter S. 53).\n. Das Osmometer kann, mittels eines Kautsch\u00fckschlauches G, mit dem Gegendruckapparat luftdicht verbunden werden; die Anwendung des letzteren geht aus der Figur unmittelbar hervor. Hebt oder senkt marl den Beh\u00e4lter H, der mittels eines Kautschukschlauches mit einem Beh\u00e4lter I verbunden und wie letzterer teilweise mit Wasser gef\u00fcllt ist, so \u00e4ndert man den Druck \u00fcber der Oberfl\u00e4che des Wassers in I und damit auch den Gegendruck im Osmometer in entsprechender Weise. Die Gr\u00f6\u00dfe des Druckes liest sich in jedem gegebenen Augenblick dem Manometer M ab, welches Wasser enth\u00e4lt und mit einem in der Figur nicht gezeichneten Ma\u00dfstab versehen ist.\nWenn eine Messung zur Ausf\u00fchrung vorliegt, bringt man die Proteinl\u00f6sung, deren osmotischer Druck zu ermitteln ist, in das Osmom\u00e9ter in der Weise, da\u00df dasselbe bis etwa \u00fcber dem Hahn G vollst\u00e4ndig damit gef\u00fcllt ist (die \u00abInnenfl\u00fcssigkeit*, \u00fcber das F\u00fcllen siehe S. 51), w\u00e4hrend soviel \u00ab Au\u00dfenfl\u00fcssig-keit-> ins Dewar-Gef\u00e4\u00df gebracht wird, da\u00df dieselbe eben an die Nullmarke des Kragens B reicht.\nDiese Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit mu\u00df von solcher Beschaffenheit sein, da\u00df sie so weit als m\u00f6glich dieselbe Zusammensetzung wie das Dispersionsmittei der Innenfl\u00fcssigkeit hat, damit die diffusiblon Bestandteile der Innen- und Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit unter sich im <Diffusionsgleichgewicht\u00bb stehen (siehe des n\u00e4heren S. 54).\nVerbindet man jetzt das Osmometer \u2014 der Hahn C offen \u2014 mit dem Gegendruckapparat, und gibt man durch Heben oder Senken von H einen Gegendruck. pm, in Zentimetern Wassers\u00e4ule gemessen, auf der Oberfl\u00e4che der Proteinl\u00f6sung in der Osmometer-Kapillaren, und ist der Druck, welcher vom Niveauunterschied zwischen der Innen- und Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit herr\u00fchrt, pe (in Zentimetern Wasserdruck unter geh\u00f6riger R\u00fccksicht auf das spezifische Gewicht der Proteinl\u00f6sung und der kapillaren Steigh\u00f6he umgerechnet (siehe weiter S. 53); so wird der gesamte Gegendruck pm -)- p sein. Hat jetzt die","page":44},{"file":"p0045.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n45\nFigur i.","page":45},{"file":"p0046.txt","language":"de","ocr_de":"46\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nAu\u00dfenfl\u00fcssigkeit die richtige Zusammensetzung, so werden, wie schon genannt, die Au\u00dfen- und Innenfl\u00fcssigkeit in \u00abDiffusionsgleichgewicht\u00bb stehen, und der osmotische Druck der letzteren wird dann, wenn von einem eventuellen Donnan1 sehen Gegendruck abgesehen wird, demjenigen gesamten Gegendruck gleich sein, welcher erforderlich ist, um dem System das vollst\u00e4ndige Gleichgewicht beizubringen, soda\u00df der Meniskus der Osmometer-Kapillaren weder steigt noch sinkt. Die Messung, die also bezweckt, denjenigen Gesamtgegendruck zu bestimmen, bei welchem der Meniskus unbeweglich bleibt, kann sofort vorgenommen werden, wenn nur die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit die absolut richtige Zusammensetzung besitzt, gew\u00f6hnlich wird dies aber nicht der Fall sein. Man tut deshalb am besten, sobald das Osmometer an seinen Platz gebracht, und die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit zur Nullmarke aufgef\u00fcllt ist, den Hahn G zu schlie\u00dfen und bis zum n\u00e4chsten Tag zu warten, um ein vollst\u00e4ndiges \u00abDiffusionsgleichgewicht\u00bb zwischen der Innen- und der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit zu erreichen, und erst dann den Hahn G zu \u00f6ffnen und die Messung auszuf\u00fchren.\nDie Messung an sich betreffend hat es sich gezeigt, da\u00df die Geschwindigkeit, mit welcher der Meniskus in Iden Osmometer-Kapillaren steigt und sinkt, mit der Differenz zwischen dem angewandten Gesamtgegendruck und dem osmotischen Druck proportional ist, jedenfalls so lange diese Differenz nicht allzu gro\u00df ist. Es gilt deshalb die Geschwindigkeit zu messen, mit welcher der Meniskus sich bei einem gegebenen Gegendruck bewegt. Um die Methode m\u00f6glichst genau und m\u00f6glichst wenig zeitraubend zu gestalten, werden die \u00c4nderungen der Stellung des Meniskus mittels eines Ablese-mikroskops abgelesen, welches mit einer Mikrometerteilung versehen ist (die Einteilung der letzteren ist eine solche, da\u00df 33,8 der kleinsten Teilstriche einem Millimeter entsprechen).\nStellt es sich jetzt heraus, da\u00df der Meniskus beim Gegendruck pj im Laufe einer gegebenen Zeit, z. B. der von uns benutzten Zeiteinheit, 10 Minuten, um \\l Mikrometerteilstriche steigt, und bei einem- Gegendruck, p3, in dem gleichen Zeit-","page":46},{"file":"p0047.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\t47\nraum um v2 Teilstriche steigt und nennt man den osmotischen Druck P, wird:\np -^p. = p \u2022*- p. = pj_\u00b1_p.\nvl\tv2\tVj Vj ~\nDer Wert von a ist nat\u00fcrlich vom Querschnittsareal der Kapillare abh\u00e4ngig, ist aber eine f\u00fcr jedes Kollodiumh\u00e4utchen charakteristische, von der Permeabilit\u00e4t und dem Oberfl\u00e4chenareal des H\u00e4utchens abh\u00e4ngige Gr\u00f6\u00dfe, welche mit der Zeit nur wenig variiert, und welche denjenigen Gr\u00f6\u00dfer- oder Minderdruck, angibt, welcher vonn\u00f6ten ist, um den Meniskus, w\u00e4hrend 10 Minuten, einen Mikrometerstrich zu verschieben, a l\u00e4\u00dft sich, wie es die Formel anzeigt, mittels zwei Messungen bestimmen, und mittels a kann sodann P aus einer einzelnen Messung berechnet werden, indem\nP Pt -- \u00ab \u2022 V,\nP \u00ab p, -I- a \u2022 vr\nIst die Verschiebung w\u00e4hrend t Minuten u Teilstriche\ngewesen, wird sie in 10 Minuten nat\u00fcrlich 10 \u2022-ausmachen,\nt\nund obiger Ausdruck erh\u00e4lt deshalb die allgemeine Form:\n? = P -r \u00ab \u2022 10 \u2022\t(I)\nwo p die Summe pm und pe ist.\nWird u mit Vorzeichen gerechnet, so da\u00df ein Steigen in den Osmometer-Kapillaren positiv, ein Fallen negativ gerechnet wied, so kann man mittels der Formel (I) den osmotischen Druck aus irgend einer einzelnen Messung berechnen.\nStellt man eine Reihe von Messungen graphisch zusammen, indem man die angewandten Gegendr\u00fccke (plf pt usw.) als Abszissen und die beobachteten Verschiebungen des Meniskus pr. 10 Minuten (vv v2 usw.) als Ordinaten benutzt, so m\u00fcssen die gefundenen Punkte, wenn unsere Voraussetzungen stichhaltig sind, und wenn die Innen- und die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit wirklich im \u00abDiffusions-Gleichgewicht\u00bb sind, auf einer Geraden liegen, deren Schnittpunkt mit der Abszissenachse den osmotischen Druck P gibt, indem dieser Gegendruck der Verschiebung o entsprechen wird. Man ersieht leicht, da\u00df auch","page":47},{"file":"p0048.txt","language":"de","ocr_de":"48\tS. P. L. Sorensen\nder Wert von a bestimmt ist, sobald jene Gerade gezogen ist. Diese graphische Methode ist ein bi\u00dfchen umst\u00e4ndlicher als die Benutzung der Formel (I), sie liefert aber eine vortreffliche \u00dcbersicht \u00fcber die \u00dcbereinstimmung der einzelnen Messungen unter einander.\nEs versteht sich von selbst, da\u00df die Genauigkeit der Methode in hohem Ma\u00df davon abh\u00e4ngt, da\u00df die Temperatur w\u00e4hrend der Messung konstant erhalten wird, dg, das Osmometer widrigenfalls wie ein Thermometer wirken wird. Wir haben deshalb f\u00fcr eine m\u00f6glichst gute Temperaturkonstanz Sorge getragen, indem wir, wie schon oben gesagt, das Osmometer in ein Dewar-Gef\u00e4\u00df angebracht haben, welches seinerseits in einem sorgf\u00e4ltig eingestellten Thermostaten steht. Au\u00dferdem ist, wie ebenfalls oben bemerkt, ein Beckmann-sches Thermometer in die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit gesteckt, welches die Ablesung von Tausendstel-Graden erlaubt, und es hat sich herausgestellt, da\u00df sich die Temperatur mit Leichtigkeit derart regulieren l\u00e4\u00dft, da\u00df die \u00c4nderung derselben in der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit des Osmometers w\u00e4hrend mehrerer Stunden nur einige wenige Tausendstel-Grade betr\u00e4gt.\t;\n\u00dcbrigens l\u00e4\u00dft sich die von der Temperatur\u00e4nderung her-r\u00fchrende Korrektion leicht berechnen, wenn man das Querschnittareal der Kapillare, s, den Ausdehnungskoeffizient der betreffenden Fl\u00fcssigkeit, b, und das gesamte innere Volumen des Osmomoters, r, kennt, indem die Korrektion pr. Tausendstel-Grad, kp dann\nkr = r b/1000 s1)\nwird.\nF\u00fcr die von uns angewandten vier Apparate ist kT in den Teilungen der Mikromeierskala ausgedr\u00fcckt, bezw. 0,020,\n*) Diese Berechnung ist nicht ganz richtig, indem sie nicht ber\u00fccksichtigt, da\u00df derjenige Teil des Kapillarrohrs, welcher sich \u00fcber dem Dewar-Gefa\u00df befindet, eine andere Temperatur haken und w\u00e4hrend der Messung eine andere Temperatur\u00e4nderung erleiden kann als diejenige, die das Bekmann-Thermometer anzeigt. Da es sich hier indessen nur um einen kleinen Bruchteil des ganzen Volumens der Innenfl\u00fcssigkeit handelt, so haben wir diesen Umstand bei der Berechnung der Temperaturkorrektion vernachl\u00e4ssigt.","page":48},{"file":"p0049.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Milte..unj.\t49\n0,0U, 0.07s und 0.085 gewesen, und die Korrektion der einzelnen Messung bekommt man einfach durch Multiplizieren der in Tausendstel-Graden ausgedr\u00fcckten Temperatur\u00e4nderung, mit kT. Auch hier mu\u00df man nat\u00fcrlich mit Vorzeichen rechnen, und es ist leicht einzusehen, da\u00df, wenn die von einer w\u00e4hrend der Messung eingetretenen Temperatursteigerung herr\u00fchrende Korrektion positiv gerechnet wird, dieselbe von der direkt gemessenen Verschiebung des Meniskus zu subtrahieren ist. Hezeichneii wir jetzt diese letztere mit h (in den Einheiten der Mikroineterskala ausgedr\u00fcckt und eine Steigerung positiv gerechnet; und die Temperatur\u00e4nderung w\u00e4hrend der Messung mil t (in l ausendstel-Graden und die Temperatursteigerung positiv gerechnet), so haben wir\nh -r kT \u2022 T \u2014 U\nEs ist dieser wegen der Temperatur\u00e4nderung korrigierte Wert, u. der Verschiebung des Meniskus, welcher in die Formel\n\u25a0 i *\u2022 (u. 47 \u00bb eingeht.\nNach der Ausf\u00fchrung der letzten Einzelmessung, bei . welcher immer daf\u00fcr Sorge getragen wurde, da\u00df die Innen-ll\u00fcssigkeit eine geraume Zeit, am liebsten ein paar Stunden, unter eben demjenigen Gegendruck stand, Welcher dem osmotischen Druck entsprach, wurden zur Analyse Proben sowohl der Innen- als auch der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit entnommen. Der Hahn, C, wurde geschlossen, das Osmometer aus der. \u2022Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit herausgenommen und danach der Oberteil des Osmometers abgenoramen; jetzt wurde m\u00f6glichst schnell ca. 5 ccm der Innenfl\u00fcssigkeit herauspipettiert und gewogen, w\u00e4hrend der \u00fcbergebliebene Teil derselben ausgegossen und f\u00fcr Wasserstoffionenmessungen verwendet wurde. Zuletzt, wmrden Proben der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit entnommen und gewogen, und dieselben sowie die Proben der Innenfl\u00fcssigkeit analysiert, indem nach dem in einer fr\u00fcheren Abhandlung1) beschriebenen ' Verfahren ihr Gehalt an Ammoniak- und Proteinstiekstoff be-, stimmt wurde. Schlie\u00dflich bestimmten wir in 100 ccm der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit den Inhalt sowohl von \u00abkoagulablem* als von \u25a0 \u00abnicht koagulablem\u00bb ~Stickstoff\n*) Diese Zeitschr., Bd. 1\u00d63. S. 5*$.\nHopp\u00ab-S*yler\u2019* ZsitsohriU f. phy\u00f6ioi\tCVI.\n4","page":49},{"file":"p0050.txt","language":"de","ocr_de":"50\nS. P. L. S\u00f6rensen,\n\n1 S\n?w\\\n!\nb) Einzelheiten die Apparatur und die Methodik\nbetreffend.\n1. Das Osmometer. Die Figuren 2 und 3 geben die wichtigsten Teile des Osmometers in einem gr\u00f6\u00dferen Ma\u00dfstab wieder.\nDas Kollodiumh\u00e4utchen, A, welches ca. 15 ccm fa\u00dft, wird in ganz derselben Weise wie die fr\u00fcher beschriebenen, gr\u00f6\u00dferen H\u00e4utchen des Dialysier-apparates1) gemacht, nur sind die Dimensionen des bei der Darstellung benutzten Reagierglases kleiner bemessen. Das Kollodium betreffend, welches wir verwendet haben, ist zu bemerken, da\u00df es uns das letzte Jahr nicht m\u00f6glich gewesen ist, uns ein Handelspr\u00e4parat zu verschaffen, das zur Darstellung des H\u00e4utchens brauchbar war, auch nicht wenn wir es wie beschrieben2) reinigten. Herr Hans Jessen-* Hansen hat dann nach dem von W. Biltz und A. Vegesack3) angegebenen Verfahren durch Nitrieren von Baumwolle ein Kollodium darges feilt, welches nichts zu w\u00fcnschen \u00fcbrig lie\u00df.\nFigur 3 zeigt, wie das H\u00e4utchen an den oberen Teil des Osmometers festgemacht ist. Nachdem das H\u00e4utchen, A, vorsichtig \u00fcber den untersten Rand des Glaskragens, dessen oberer geschliffener Teil an der Figur mit P gemarkt ist, gezogen ist, schiebt man \u00fcber das H\u00e4utchen und den Kragen ein St\u00fcck dicht schlie\u00dfenden Gummischlauch und \u00fcber diesen wieder einen gut schlie\u00dfenden Glasring, N. In dieser Weise ist es uns ohne Schwierigkeiten gelungen, das Osmometer voll-\n*) Diese Zeitsckr., Bd. 103, S. 31.\n*) loc. cit,\n*) Zeitschr. physik. Chemie Bd. 68, S. 364 (1909).\n\nFigur 2.\nFigur 3.","page":50},{"file":"p0051.txt","language":"de","ocr_de":"Ptc.einstud'.cn. V. Mitteilung.\n51\nst\u00e4ndig dicht darzustellen, jedenfalls bei solchen Drucken, welche bei unseren Versuchen benutzt wurden. Die Figur :> zeig! noch au\u00dferdem das zugeschliffene Rohr, Q, welches in den -' hliff, P, genau hineinpa\u00dft, und welches sich in das geteilte Kapillarrohr verj\u00fcngt.\nAuf der Figur 2 ist angedeutet, wie das Kapillarrohr mittels der angeschmolzenen, hervorragenden Glasstifte. R. und der Kautschuckschn\u00fcre, S, in der richtigen Stellung festgehalten wird. Auch ist der Nullstrich angegeben, welcher den Anfangspunkt der Teilung der Kapillare bezeichnet.\nWird das H\u00e4utchen nicht gebraucht, hebt man es (mit aufgesetztem Glaskragen usw.) in Toluolwasser auf.\nIst ein Versuch auszuf\u00fchren, sp\u00fclt man das H\u00e4utchen so gut wie m\u00f6glich mit der betreffenden Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit ab, und bel\u00e4\u00dft es w\u00e4hrend etwa 10 Minuten in der reinen Au\u00dfen-\u00fc\u00fcssigkeit ganz eingesenkt. Danach gie\u00dft man die Au\u00dfen-iliissigkeit so gut wie m\u00f6glich ab und bringt die Innenfl\u00fcssigkeil mittels einer Pipette \u2014 vorsichtig, um Luftblasen zu vermeiden \u2014 in das H\u00e4utchen hinein und f\u00fcllt es bis zuin oberen Rand des Glaskragens. Sodann setzt man das Kapillarrohr vorsichtig \u2014 der Hahn, C, offen \u2014 und derart auf, da\u00df die Innenfl\u00fcssigkeit in das Rohr hinaufsteigt, ohne irgendwo Luftblasen zu bilden.1) Wenn das Kapillarrohr am Platz ist, gie\u00dft man mittels einer Kapillarpipette, deren lang ausgezogene Spitze durch das ganze Kapillarrohr bis unter den Hahn herunter reicht, mehr Innenfl\u00fcssigkeit ins Kapillarrohr, bis sich der Meniskus ungef\u00e4hr mitten an der Teilung des Rohrs einstellt.2)\nl) Das Kapillarrohr mu\u00df selbstverst\u00e4ndlich vor dem Versuch gereinigt und getrocknet sein: au\u00dferdem mu\u00df der Schliff mit Vaselin oder liahnfett eingerieben, jeder \u00dcberschu\u00df desselben aber sorgfaltigst beseitigt sein, weil sich sonst leicht Luftblasen bilden.\n*) Mit einiger \u00dcbung bietet diese Operation keine Schwierigkeit, wenn man nur darum besorgt ist, die Kapillarpipette auswendig gut abzuwischen, bevor man sie ins Kapillarrohr hineinsteckt, und weiter daf\u00fcr sorgt, da\u00df die Pipettenspitze ganz voll von Fl\u00fcssigkeit ist und da\u00df die Ausstr\u00f6mung erst anf\u00e4ngt, wenn die Spitze in die Fl\u00fcssigkeit hineintaucht ; dadurch wird die Bildung von Luftblasen vermieden. Sollten sich trotz allem irgendwo Luftblasen gebildet haben, dann m\u00fcssen dieselben mittels\n4*","page":51},{"file":"p0052.txt","language":"de","ocr_de":"\u00e4. P. L. Sorensen.\nSchlie\u00dflich legt man die Kautschuksciin\u00fcre. S. an. stellt du.^ Osmometer in die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit ins Dewar-Gef\u00e4\u00df hinein (siehe Figur 1, 8. 45). schlie\u00dft sodann den Hahn, C. mrj mi\u00dft die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit derart ab, daft ihre Oberfl\u00e4che gciu . bei der Nullmarke des Kapillars steht.\nJetzt kann das Kapillarrohr durch den Kautschukschlauch. G (Figur 1). mit dem Gegendruckapparat verbunden werden, won\u00e4chst alles f\u00fcr die Messung bereit ist. Wie schon oben bemerkt (S.-10), ist es jedoch zweckm\u00e4\u00dfiger, das Ganze w\u00e4hrend einiger Stunden oder am liebsten \u00fcber Nacht ruhig (mit geschlossenem Hahn C) stehen zu lassen, damit sich vollst\u00e4ndige:* Temperatur- und Diffusions-Gleichgewicht einstellen kann, und erst dann die Messung vorzunehmen.\nNoch ist zu bemerken, da\u00df die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit vor dem Versuch mit Toluol gesch\u00fcttelt und sodann filtriert wird, un t da\u00df man w\u00e4hrend des ganzen Versuchs einen mit Toluol ges\u00e4ttigten kohlens\u00e4urefreien Luftstrom durch die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit leitet. Dieser Luftstrom stockt nur w\u00e4hrend des Messens. Da Toluol durch das Kollodiumh\u00e4utchen diffundiert, gen\u00fcgt dieser toluolges\u00e4ttigte Luftstrom, besonders wenn man vor dem Versuch die Innenfl\u00fcssigkeil mit Toluol s\u00e4ttigt, um sowohl die Au\u00dfen- als auch die Innenfl\u00fcssigkeit gegen F\u00e4ulnis zu sch\u00fctzen, selbst wenn der. Versuch sich \u00fcber mehrere Tage streckt. \u00dcbrigens\u2019 verr\u00e4t sich eine eintretende, selbst ganz schwache F\u00e4ulnis sofort durch ein Steigen des osmotischen Drucks. Es ist nicht praktisch so viel Toluol anzuwenden, da\u00df sich eine Schicht an der Oberfl\u00e4che der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit iindet oder bildet, denn teils wird dies eine genaue Probenahme von der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit beim Schlu\u00df des Versuches erschweren, teils greift fl\u00fcssiges Toluol die Kautschukschn\u00fcre S stark an.\noines Platindrahles oder einer trockenen reinen Kapillarpipette weggeschafft werden, indem selbst kleine Luftblasen bei der Messung des osmotischen Druckes zu bedeutenden Fehlern Anla\u00df geben k\u00f6nnen. Die Gegenwart solcher l\u00e4stiger Luftblasen wird indessen leicht dadurch entdeckt, da\u00df es unter solchen Umst\u00e4nden unm\u00f6glich ist, \u00fcbereinstimmende Resultate zu bekommen und zwar auch dann nicht, wenn die Messungen mit ganz kurzen Zeitintervallen vorgenommen werden.","page":52},{"file":"p0053.txt","language":"de","ocr_de":"Prctoinsiudien. V. Mitteilung.\n53\n2.\tPer angewandte Thermostat besteht aus einem rektangul\u00e4ren Kupferkasten, der an zwei einander gegen\u00fcber-stehenden Seiten mit einem durch die ganze H\u00f6he gehenden tiiastenster versehen ist, welches das Durchsehen durch den Thermostaten erm\u00f6glicht. Derselbe ist von solchen Dimensionen (33 x 33 x 4-2 cm), da\u00df er zwei Cvliiidergl\u00e4ser (mrk. r auf der Figur) auf einmal fa\u00dft, von welchem jedes ein Pewar-Geia\u00df mit Osmometer enth\u00e4lt. Die Temperatur des Thermostaten ist bei allen unseren bisherigen Versuchen ca. 18\u00b0 gewesen, und die Regulierung wird mittels eines langsamen Xaltwasserslromes und durch Erhitzen mit einer elektrischen Gl\u00fchlampe bewerkstelligt. Die Lampe wird mittels eines \u00fcb-' >hrn elektrischen Therinoregulators angez\u00fcndet und erl\u00f6scht, -elbsiverst\u00e4ndlioh ist der Thermostat mit einem R\u00fchrer verum. Die Temperaturschwankungen von Tag zu Tag sind\nT\u00eew\u00f4hulich weit kleiner als 0.1\u00b0 gewesen.\n3.\tDie von der Kapillarwirkung herr\u00fchrende Steigern* nr im Kapillarr\u00f6hrchen bestimmt man mittels einer anderen Kapillare mit bekanntem Durchmesser und f\u00fcr diese Bestimmung gekraucht man den R\u00fcckstand der Innenfl\u00fcssigkeit, welcher reim F\u00fcllen des Osmometers \u00fcbrig blieb, indem man von den .milieu \u00c4nderungen der Kapillarwirkung absieht, welche even-mile \u00c4nderungen der Zusammensetzung der Innenfl\u00fcssigkei-\nw\u00e4hrend des Versuches m\u00f6glicherweise herbe.r\u00fchren k\u00f6nnen.\nFindet man jetzt bei der Messung der Kapillarwirkung in einem Kapillarrohr mit einem Durchmesser von b mm eine > teigh\u00f6he von a cm, und hat das Kapiiiarrohr des Osmometers \u2666 inen Durchmesser von b' mm, und ist das spezifische Gewicht der Innenll\u00fcssigkeit de, so wird die von der Kapillarwirkung ber\u00fchrende Korrektion, in cm Wasserdruck ausgedr\u00fcckt, gleich\na \u2022 de \u2022 b/b'\nsein.\nc) Beschreibung einer einzelnen Messung.\nUm das Verfahren noch mehr zu verdeutlichen, teileir f.'ir hier alle Einzelheiten der Messungen und der Analysen einen einzelnen Versuch, Nr. 61 gemarkt, betreffend mit. Zur-","page":53},{"file":"p0054.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. L. Sorensen.\nUntersuchung lagen eine L\u00f6sung von 6 mal umkrystallisiertem Eieralbumin, nebst einer etwa 7 n-L\u00f6sung reinen Ammonium* sulfats vor. Die Analyse dieser L\u00f6sungen hatte gegeben, da\u00df 100 g Eihydratl\u00f6sung\n2.0678 g Proteinslirkstoff und 2.658*) \u00bb Ammoniakstickstoff\nund da\u00df 100 g Ammoniumsulfatl\u00f6sung\n8.1871 g Ammoniakstickstoff\nenthielten.\nBei der Umrechnung des Proteinstickstoffs zu Eihvdrat gebrauchten wir den Faktor 8,4 und nahmen auf das ans Ki-hydrat gebundene Ammoniumsuifat keine R\u00fccksicht, indem dieses Verfahren bei der vorl\u00e4ufigen Berechnung hinl\u00e4nglich genau ist, weil diese haupts\u00e4chlich dem Zweck dient, da\u00df man der Au\u00dfenll\u00fcssigkeit dieselbe oder doch ann\u00e4herungsweise dieselbe Zusammensetzung wie dem Dispersionsmittel beizubringen imstande sein soll. Braucht man weiter f\u00fcr das Umrechnen des Ammoniakstickstoffs zu Ammoniumsuifat den \u00fcblichen Faktor 4,7163. bekommt man. da\u00df 100 g Eihydrall\u00f6sung\n17.870 g Eihydrat.\n12.5-8 /(NIV,s04 und 70.002 > Wasser ent halten,\nund da\u00df\n\u2022; 100 g Ammoniumsuifatl\u00fcsung\n38.877 g (Nlh'jSO* uni 61,<;28 \u00bb Wasser\nenthalten.\nDie beim Versuch benutzte Innenfl\u00fcssigkeit wurde in einem 25 Kubikzentimeter-Kolben gemischt und bestand aus ca. 20 ccm Eihydratl\u00f6sung (Gewicht 22,203 g), ca. 1 ccm Am-moniumsulfatl\u00f6sung (Gewicht 1,154 g) nebst Wasser zur Marks (Gewicht des Wassers: 4,065 g). Die Innenfliissigkeit hatte demnach die folgende Zusammensetzung:\nEihydrat (NII4)aS04 Wasser 22.203 g Eihydratl\u00f6sung 3,857 g -f 2.784 g -f. ir..5f\u00bb2 g 1.154 > i XH4)sS04-L\u00f6sung\t0,443 g -f- 0.711 *\n4.065 > Wasser\t4.065 \u00bb\n27.422 g\t3,857 g + 3/227~g~-j 2","page":54},{"file":"p0055.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudicn. V. Mitteilung.\n55\nIn der Innenfl\u00fcssigkeit fanden sich also\nauf 100\tg\tWasser 18.964 g Eihydrat\nund\t15,867 g (NH4)#S04.\nund die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit war jetzt derart zu bereiten, da\u00df ihr Gehalt an Ammoniumsulfat in 100 g Wasser m\u00f6glichst angen\u00e4hert derselbe wie derjenige der Innenfl\u00fcssigkeit wurde.\nDie Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit wurde dann folgenderweise dar*) gestellt :\n(NH4)2S04 Wasser\n179.70 g\tiKH4i;,S04-L\u00f6sung\t68,969 g -f- 110,787\tg enthalten!\n321.50 *\tWasser\t321.500\t>\n501,20 g\t68,963 g -f 432,237 g\nDanach enthielt die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit\nauf 100 g Wasser 15.955 g (XH4)2S04.\nNach der Zubereitung wurden sowohl die Innen- als auch die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit mitToluol gesch\u00fcttelt, und nach einigem Stehenlassen im Eisschrank wurde in demselben der Cher-schu\u00df von Toluol abfiltriert, wonach die filtrierten L\u00f6sungen im Eisschrank ; verweilten, bis sie, unmittelbar bevor sie ins Osmometer gef\u00fcllt, auf 18\u00b0 erw\u00e4rmt wurden.\nZur Messung benutzten wir Apparat Nr II. mit dem H\u00e4utchen Nr. 6: der Apparat wurde 3. 10. 1914* gef\u00fcllt und zusammengestellt, won\u00e4chst der Hahn der Osmometerkapillare geschlossen wurde. Die Messungen wurden von 5. 10. bis 8. 10. vorgenommen und die Resultate sind in der Tabelle 53 (S. 58) zusammengestellt.\nDie auf der Figur 4 und in der Tabelle 53 angef\u00fchrten Messungsresultate und Berechnungen verstehen sich leicht, wenn man sich der obigen Beschreibung des Verfahrens erinnert, es ist deshalb nur eine einzelne Bemerkung vonn\u00f6ten. W\u00e4hrend der Nacht zwischen dem 5. 10. und dem 6. 10, war die Fl\u00fcssigkeit in der Osometerkapillare um ca.' 2 cm gestiegen, wahrscheinlich weil der Hahn nicht ganz dicht gewesen war. Vor der ersten Messung am 6. 10. wurde deshalb mittels einer Kapillarpipetle soviel der Fl\u00fcssigkeit heraus-genommen, da\u00df der Stand ungef\u00e4hr derselbe wie am vorhergehenden Tag wrar.","page":55},{"file":"p0056.txt","language":"de","ocr_de":"56\nS. P. L. S\u00fcremcn,\nBetreffs des Messungsresultats ersieht man, da\u00df sich w\u00e4hrend der zwei Tage, welche zwischen der F\u00fcllung des Apparats und der ersten Messung verlaufen sind, ein su gut wie vollst\u00e4ndiges Diffusionsgleichgewicht eingestellt hat, indem \u2022dch der osmotische Druck w\u00e4hrend der ganzen Me\u00dfzeit sehr angen\u00e4hert konstant erh\u00e4lt. Das kleine, aber siclter nachweisbare Sinken des osmotischen Drucks, welches zwischen -lern \u00fc. 10. und dem 6. 10. auftritt. ist doch kaum dem oben erw\u00e4hnten ganz unbedeutenden Volumenzuwachs zu verdanken, sondern r\u00fch: t wahrscheinlich davon Her, da\u00df das Diffusionsgleichgewicht eis am (i. 10. vollst\u00e4ndig erreicht worden ist.\n\n\u00a3 ? A\n. c - Ci\ni Fi. i\nCf>\nt 5-\n. K ,\nAbszkso : \\\\Vrl von j>.\nFigur 4.\nNach beendeter Messung wurden Proben f\u00fcr die Analysen, wie oben erw\u00e4hnt, entnommen:\nEs wurde mittels der Pipette Nr. I1) 5 ccm Innenll\u00fcssig-keit abgemessen, welche in einem 100 ccm-Me\u00dfkolben gewogen, danach mit Wasser bis an die Marke aufgef\u00fcllt und wieder gewogen wurden. Nach gutem Sch\u00fctteln wurden 3 X 20 ccm von der verd\u00fcnnten L\u00f6sung f\u00fcr die Analyse abgewogen:\n') Da 5 mit dieser Pipette bei Zimmertemperatur abgemessene Kubikzentimeter Wasser 5.032 g wogen, konnte das spezifische Gewicht der Innenfl\u00fcssigkeit (de, siehe Tabelle 53) mit einer Genauigkeit, die f\u00fcr diesen Zweck hinl\u00e4nglich ist, zu 5,1980 : 5032 = 1,093 gesetzt weiden.","page":56},{"file":"p0057.txt","language":"de","ocr_de":"Pr\u00eate instudien. Y. Mitteilung.\n57\nGewicht der 5 ccm\tGewicht der 100 ccm\tGewicht der 20 ccm\n5.1080 g\t100.212 g\tKulben\tNr.\t36:\t20,060\t^ *\t\u00bb\t39:\t20,065\t\u00bb 1\t\u00bb\t44:\t20.05 !\t\u00bb Mittel :\t20,063\tg\nDie beim\tTitrieren verwendete\tThiosulfatl\u00f6sung war\n1.0O35 n 11,01 :\tder Minderverbrauch dieser L\u00f6sung war bei\t\nder Bestimmung\tdes\t\n\tAmmoniakstickstoff\tProteinstickstoff\nKdben Nr. 36\t\u00bb\t27.69 ccm\t17.94 ccm\n\u00bb\t> 30\t27.64\t\u00bb\t17.82 >\n>\t\u00bb 44\t\u25a0\t2/ ,63\t\u00bb\t17.01 \u00bb\nMittel\t27.653 ccm\t17.90 ccm\nloOg Innenfl\u00fcssigkeit enthielten demgem\u00e4\u00df:\n27.653 \u2022 ! .003;\u2019) . 100.212 \u2022 100\n20.063 \u2022 5.4980\u2022 1000\t~ ^ 2\u2019521\u00fc \" Ammoniakstickstoff (ab)\nnebst, in derselben Weise berechnet, 1,6319 g Proteinstick-ttoff ipj.\nAus der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit ma\u00dfen wir 10 ccm ab, die wir in einem 100 ccm-Me\u00dfkolben wogen, danach mit Wasser bis an die Marke nachf\u00fcllten und wieder wogen. Nach gutem Sch\u00fctteln wogen wir f\u00fcr die Analyse 3 X 8.5 ccm1) der verd\u00fcnnten L\u00f6sung ab:\nGewii ht .h r 10 ccm Gewicht der 100 ccm Gewicht der 8.5 ccm 10,g\t100.503 g\tKolben Nr. 46~: 8.555 g\n\u00bb\t\u00bb .)!: 8.511- -\n\u00bb\t> 83 : 8.800 g\nMittel : 8.580\nEs fand sich kein Proteinstickstoff und beim Titrieren des Ammoniakstickstoffs war der Minderverbrauch an Thiosuifat-i\u00f6sung bei dem\nKolben Nr. 46: 26.65 ccm >\t* 54 : 26.63\t>\n_____> 83 : 26,86\t\u00bb\nMittel : 26.713 ccm\n\u2018i Wir ma\u00dfen hier die zu analysierende Menge derart ab, da\u00df dei Amrncniakgehalt der einzelnen Proben demjenigen der Proben der Inner.-th'\u00e4srsigkeit nach M\u00f6glichkeit gleich kam (siehe diese Zeitschrift, Ed. 103,\n- 57],","page":57},{"file":"p0058_0059.txt","language":"de","ocr_de":"58\nS. P. L. S\u00f6rensen.\nTabs\u2019.'\nApparat Nr. Il mit H\u00e4utchen Nr. 6; spezifisches Gewicht der Innenfl\u00fcssigkeit fi\nl\u00f6,71. Der Apparat wurde a.\nT\nDatum ; Nummer der Messung i\t\tDauer der Messung in Minuten t\tI Die ge- j messene I \u00c4nderung' des | Kapillars- \u2022 stands | w\u00e4hrend j der Zeit t h\tDie demBeck-mann-Thermo-meter abgelesene Mitteltemperatur ^Beckm.\tDie w\u00e4h-rend der Messung beobachtete Temperatur\u00e4nderung in 7\u00ab ooo-Graden T\ti Die ge- (Die Kor- j messene und korri rektion gierte \u00c4n 'derung d. pr. \u2018/\u00bbooo-. Kapillar- i \u25a0 Standes Grad i -,\t, ; wahrend kT = 0.020) der Zeit ,h-r kT X T kT v t\te= u\t\t\n\u00fc./IO.\t1\t9\tv-11,7\t2.566 j\t+ 2\t4-0.04\t-\t- 11.7\n\t2\t19\t4- 13.4\t2,568 |\t+ 3\t4-0.06 j\t\t- 13.5\n\t3\t12\t4- 3,4\t, 2,568\t+ 2\t4-0.04 I\t\t- 3.4\n\t4\t21\t~ 0.5\t2,570\t0\t0\t\t- 0.5\n\t5\t25\t4- 2,0\t2,570\t0 I\t0\t\t- 2,0\n\t6\t21\t4- 1,9\t2,5<i7\t4*\t5 !\t4-0.10 1\t\t- 1.8\n\trr \u2022\t10\t-{- 1.1\t2.561\t4* 3\t~ o.oo 1\t4- 1.2\t\n\t8\t40\t+ 3,3\t2,555\t- h\t4- 0.22\t\tf 3.5\n0./10.\t9\t30\t4- 5,1\t2.535\t4-\t2\t0.04\t\tr- 5,1\n\t10\t19\t4- 1.2\t2.533\t4-\t1\t4- 0.02\t\t4- 1.2\n\t11\t20\t+ 0.8\t2,532\t4-\t2\t4\u201c 0.04\t-f- 0.8\t\n\t12\t16\t+ 0\u00ab\t2,530\t4-\t1\t4- 0.02\t4- 0.2\t\n\t18\t12\t-f 1.3\t2,529\tL *\u25a0 1\t4- 0.02\t4- 1.3\t\n7./10.\t11\t26\t-1- 3,1\t2,490\t+ 1\t+ 002\t\t4- 3.1\n\t15\t39\t-f 2,2\t2,493\t-f 4\t4-0.08\t4- 2.1\t\n\t16\t23\t4- 1,2\t2,496\t-f 3\t4- 0.06\t\t4- 1,3\n\t17\ti 21\t+ 3,8\t2,499\t\u201cf- 2\t-f- 0.04\t\t4- 3,8\n\t18\t36 I\t-r 0-3\t2,501\t4- i\t! 4-0,02\t| 4- 0.3\t\n8./10.\t19\t16\t-1- 1,3\t2,501\t0\t0\t\t4- i;s\n\t20\t1 11\t-4- 0,8\t2.502\t4- i\t-j-0.02\t\t4- 0.8\n\t21\t19\t4- 1,0\t2,502\t0\t0\t\t4- 1,0\n\t00\tj .26\t-f 0.2\t2.501\tT* 2\tj 4- 0,04\t\t4- 0.2\n\tOft 4.0\t: l:;r> i\t4- 0,1 !\tI 2,510\tj 4- 11\t! 4-0.22 1 1\ti i\t4- 0,3\nAiiderua\u00bb des \u00b0 Kapillar-stand?\u00bb w\u00e4hrend 10 Minuten\n10\u00ab\n= V\n7.1 2.8 0.2 0.8 0.9\n+ l-1\n0.9\n1.7\n-r 0,8\n4- 0.4 -r \u00ab-I + 1-1\n+ 1.2\n-j- 0,5\n-r-\t0.8\n4- 1.8 -f 0.1\nJ- 0.8 4- 0\u2018 4- O.\u00f6\n+ o?i\n59\nPiolein.V.udien. V. Mitteilung.\n61.)\n(siehe S. 5(>), Kapillarwirkung 0.78 cm (siehe S. 53 . Temperatur (C!.\u00b0) : T3v!\u00a3rn 10. 1911 um zusammengesetzt.\nPer dem \u25a0Man j-. \u2018.or ab- v \u2018s'*ne V\u2019j-or- ill CU -,\tH\u00f6lie der Fl\u00fcssigkeitss\u00e4ule in der Kapillare in cm l'e\tDruck der Fl\u00fcssigkeitss\u00e4ule d. Kapillare in cm Wasserdruck (de ist das spez. Gew. der L\u00f6sg.) he x du = p0\tDer gesamte Gegendruck in cm Wasser- druck Pm + Pe = P\tWert der Gr\u00f6\u00dfe a in cm Wasser-druck(gra* phisch ermittelt siehe Figur 4) a\tWert in . cm Wasserdruck von o . V\t\tDer osmotische j Druck in cm Wasser- j druck , P-T\u00ab - v i = P |\tMittel -1- Kapillarwirkung\n\u2018 50 |\t14.12\t15.13\t74,93\t'\t\t- 7,54\t(67,39) '\t\nK'.'T\t14.12\t15,43\t72,40\t\t\t- 4.12\t68,28 1\t\n\t14,12\t15.43\t70,02\t\t\t- 1,62\t68,40 !\t68,13*\n;\u00e7.p2\t14,11\t15,42\t68.44\t\t\t- 0.12\t08.32 j\t\nC -'.MO\t14.11\t15.42\t68.42\t0,58\t\t- 0,46\t67,90\t\n; m\t11,11\t15,42\t68,42\t\t\t- 0,52\t67,90\t67,35\n;.i s\t14,11\t15.42\t67.40\t\tH-0,70\t\t68,10 !\t\nI .'i.ts\t14.12\t15.43\t67,41\t\t\ty- 0.52\t67,93 I\t..\n1\t-\ts, I\t\u2022 I'\t14,68 *)\t16,05\t68,59\t\u25a0\t\t\u25a0>-1,09\t67,50\t\n1 \u2018.'2\t14,08\t16.05\t67,97\t\t\t0.38\t67,59\t67,46\nI 5i.oU\t14,69\t16.00\t67,36\t0,64\t\tf 0.20\t67,62\t0.73\n1 '(30\t14,69\t16,00\t67,30\t\t\t-j- 0,06\t67.42\tI 60.08\nI '\\\u2019.0\t14,69\t10,00\t66,46\t\t-f 0.70\t\t67,10\t1\nI 5>49\t14.80\t10.18\t60,47\t\t+ 0,72\t\t\u2022 67,19 j\t'\nI )>,73\t14,81\t16.19\t60,92\t\t\t4-0,30\t67.22\t07,26\nI 51.52\t14,81\t16.19\t67,71\t0,60\t\t4- 0,36\t67,35\t0.78\nI .499\t14,79\t16,17\t68,26\t\t\t1,08\t67,18\t60,48\n1 vi.14\t14,79\t16,17\t67,31\t\t\t4-0,06\t67,37 -\t\nI 51.15\t14.80\t16.1)4\t67,33\t\t\t-4-0,43\t67,76\t)\n1 51.77\t14,80\t16.18\t67,95\t\t\t4- 0,38\t67,57\t67.59\n151.67\t14,80\t16.18\t67.85\t0,54\t\t4- 0,27\t67,58\t0.78\n171.3 L\ti 14,80\t16.18\t07.49\ti\t\t-p 0,05\t67,54\t00.81\nI 1 31\t14.80\t16,18\t67,49 i\ti ! i\tI 1 i\t0\t67,49\t. :\nS. :,5.\n1 siehe","page":0},{"file":"p0060.txt","language":"de","ocr_de":"eo\nS. P. L. S\u00f6rensen,\n100 g Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit enthielten demgem\u00e4\u00df:\n2.9169 g Ammoniakstickstoff (af).\nAu\u00dferdem enthielten 100 ccm der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit 0.08 mg \u00abkoagulablen\u00bb Sticksto\u00df\u201c und weniger als 0,1 mg \u00abnicht koa-lablen\u00bb Stickstoff.\nDurch elektrometrische Messung der Wasserstoffionen-konzentration fanden wir dieselbe zu sein:\nin der Innenfl\u00fcssigkeit h = 13,58 \u00bb10^6; pH. == 4.867 und \u00bb\t> Auftenfl\u00fcssigkeit h \u2014 17,91 \u2022\t; pjj. \u2014 4.747.\nDas Resultat des beschriebenen Versuchs wird dann dasjenige, da\u00df eine ammoniumsulfathaltige Eieralbumin-i\u00f6r>ung von der Zusammensetzung und der Wasse rstoffionenkonzentration der Innenfl\u00fcssigkeit bei 18\u00b0. 21 (2\u00b0, 50+15\u00b0, 71) mit einerAmmoniumsulfall\u00f6sung von der Zusammensetzung und Wasserstoffionenkon-zentration der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit in vollst\u00e4ndige:!! Gleichgewicht ist, wenn auf die Eieralbuminl\u00f6sung ein Druck lastet, welcher dem Druck einer 6f>,81 cm hohen Wassers\u00e4ule von der Zimmertemperatur (20ni gleich ist. Dieser Druck ist deshalb ein Ma\u00df des osmotischen Drucks der betreffenden Eieralbuminl\u00f6sung unter den obwaltenden Umst\u00e4nden.\nAus den erhaltenen Werten von a,, p,, ar und pf (pf ist hier gleich 0) l\u00e4\u00dft sich nat\u00fcrlich r mittels der Formel\n100 af a,)\u2018) f ~ afPb W a \u2019 Pf\n1 ci f ebnen.\nIm gegenw\u00e4rtigen Fall wird\n100 (2,9169 4- 2.5210) *\t2,9169.1,6619\n8.32.\nd) Berechnung der Abh\u00e4ngigkeit des osmotischen Drucks von der Eieralbuminkonzentration.\nDie Gestalt, unter welcher ivir das Ergebnis einer Messung des osmotischen Drucks oben zusammengefa\u00dft haben, gibt ein-\n\u2019) Diese Zeitsehr., \u00dfd. 103, S. 49.","page":60},{"file":"p0061.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. Y. Mitteilung.\n61\nfach die hei der direkten Messung ermittelten Werte wieder. Bei der Bearbeitung eines gr\u00f6\u00dferen Versuchsmaterials ist es indessen des Vergleichs halber notwendig, die direkt erhaltenen Gr\u00f6\u00dfen derart umzurechnen, dal) die Resultate die Abh\u00e4ngigkeit des osmotischen Drucks von der Albuminkonzentration veranschaulichen.\nDie einfachste und noch dazu die h\u00e4uligst benutzte A\u00fcs-dtiicksweise der Albuminkonzentration ist diejenige, da\u00df die Konzentration c dem in der \\ olumeneinheil der L\u00f6sung gegenw\u00e4rtigen Stickstoff proportional und weiter der osmotische Druck P dem c proportional gerechnet wird, derart, da\u00df P gleich R \u2022 T \u2022 C wird. Man setzt also voraus \u2014 ganz wie wir es der Einfachheit wegen bei den oben wiedergegebenen Betrachtungen \u00fcber den Donnanschen Gegendruck gemacht haben \u2014, da\u00df das Gesetz van\u2019t Hoffs f\u00fcr die hier in Rede stehenden L\u00f6sungen gilt. Das Gesetz van't Hoffs gilt indessen nur f\u00fcr ganz schwache L\u00f6sungen, wo das Volumen des gel\u00f6sten Stoffs mit dem des L\u00f6sungsmittels verglichen zu vernachl\u00e4ssigen ist. Bei einigerma\u00dfen starken Eieralbuminl\u00f6sungen darf man indessen nicht annehmen, da\u00df dies der Fall ist, und wir haben es deshalb bei unseren Berechnungen vorgezogen, immer das Volumen des Eihvdrats mit zu ber\u00fccksichtigen.\nWie in der Einleitung1) dieser Reihe von Abhandlungen des n\u00e4heren beschrieben ist, geben wir aus dem oben erw\u00e4hnten Grund gew\u00f6hnlich die Albuminkonzentration nicht im Verh\u00e4ltnis zum Volumen der L\u00f6sung, sondern im Verh\u00e4ltnis zum Volumen oder Gewicht des Dispersionsmittels an. Es ist daselbst erw\u00e4hnt, da\u00df wir unter dem Ammoniumsulfatgehalt, S, des Dispersionsmittels diejenige Anzahl Gramme Ammoniumsulfat verstehen, welche 100 g Wasser des Dispersionsmittels enthalten, und durch die Eihydratkonzentration, E, die Anzahl Milligramm-\u00c4quivalente ProteinstickstofT pr. 100 g Wasser des Dispersionsmittels. In solchen F\u00e4llen \u2014 wie z. B. bei der Angabe der Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks \u2014, wo es mit dem Eihydratgehalt, \u20ac, der Volumeneinheit des Dispersionsmittels zu\nDiese Zeitschr.. Bd. 108, S. 10.","page":61},{"file":"p0062.txt","language":"de","ocr_de":"62\nS, P. L. Sorensen,\nrechnen zweckdienlich ist, wird e = E/v,. wo Vs dasjenige Volumen des Dispersionsmittels in ccm bei 18\u00ae bedeutet welches 100 g Wasser enth\u00e4lt.1)\nSetzen wir jetzt vorl\u00e4ufig voraus, da\u00df die Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks mit der Konzentration, e, sowie dieselbe oben definiert ist, proportional ist, und nehmen wir weiter an, das jedes einzelne Albuminmolek\u00fcl oder wie ein Molek\u00fcl wirkende Albuminpartikel n StickstofTatome enth\u00e4lt, so wird\nP =\nR . T \u2022 \u20ac\nn\na.so\nR T\n\u00a3\n\u20ac\n\n= TT \u2022 6\nPV,\nE \u2019\nwo * = - n-) den osmotischen Druck pr. Milligramm-\u00c4quivalent\n1 roteinstickstol\u00ef pr. Kubikzentimeter Dispersionsmittel angibt. Da wir den Druck in cm Wasserdruck messen und das Kubikzentimeter als Volumeneinheit benutzen, so haben wir bei 18\u00b0:\nn t \u2014 Po ' v,) T _ 22>412 x 76 X 13,596 X t X 291\nX\t18\t~ \"\t-----0-5--------------\nX 0\t-to\n24685 cm.\nln semer eingehenden und vorz\u00fcglichen Erw\u00e4hnung ,1er Bcrechmm,' des osmotischen Drucks slcllt A. Findlay\u00ae) eine auf thermodynamischem\nWeg abgeleitete f\u00fcr ideale L\u00f6sungen geltende Bleichung von folgender Foim auf:\tc\nP-=^T(x\n\nV0 * 2 T\t'h\nW\u00fc Yo das Molekularvolumen des L\u00f6sungsmittels in Kubikzentimeter bei unem Druck von 1 Atmosph\u00e4re bedeutet, und wo x den molaren Bruch-tnl gel\u00f6sten Stoffes oder anders gesagt das Verh\u00e4ltnis zwischen der Zahl\nuer gel\u00f6sten Molek\u00fcle und der gesamten Zahl der gegenw\u00e4rtigen Molek\u00fcle bezeichnet.\nBej der Anwendung auf die von uns untersuchten L\u00f6sungen l\u00e4\u00dft sich diese Gleichung derart vereinfachen, da\u00df sie dieselbe Form wie die von uns oben benutzten annimt. Setzen wir n\u00e4mlich E. wie oben, der An/.alil von Milligramm-\u00c4quivalenten Proleinstickstoff pr. 100 g Wasser\n0 Die Berechnung dieser Gr\u00f6\u00dfen mittels der Analysenresultate betreffend wird teils auf die Einleitung (1. c. S. 10) teils auf die Tabelle 32 diese Zeitschr., Bd. 103, S. 205) und teils auf die folgende (S. 66) in Einzelheiten mitgeteilte Berechnung verwiesen.\n*) A. Findlay, Der osmotische Druck; deutsche Ausgabe von <\u00bb. Szivessy 1014. P. 39.","page":62},{"file":"p0063.txt","language":"de","ocr_de":"FroteinsUidien. V. Mitteilum\n&\ndes Pispersionsniittels gleuh, und bezeichnen wir mit n die Anzahl\u2019\n\\< n Stickstoffatomen in einem Proleinmolekule. Dasjenige Volumen der' Losung, welches 100 g Wasser enth\u00e4lt, wird dann E/n Milligramm-Mole-ktile Kieralbumin enthalten, und bezeichnen wir Jetzt die Anzahl der . Milligramm-Molek\u00fcle von Wasser und von Ammoniumsulfat bezw. in dem genannten Volumen der L\u00f6sung mit a und mit s,*) so k\u00f6nnen wir den molaren Bruchteil x dos gel\u00fcsten Stoffes folgenderma\u00dfen zum Ausdruck tringen:\nw*\nPa nun I- \u201e immer ganz klein ist und jedenfalls (a -J- s) gegen\u00fcber vemachi\u00e4\u00dfigt werden kann, so kann x gleich\ngesetzt werden.\nPa weiter die Gr\u00f6\u00dfe x unter diesen Umst\u00e4nden einen ganz kleinen Wert bekommt, k\u00f6nnen all diejenigen Glieder der Gleichung Findlays, me x in h\u00f6herem Potenzen als 1 enthalten, weggeworfen werden, ohne da\u00df man dadurch einen nennenswerten Fehler ein\u00dcihrt. Pie Gleichun\" erh\u00e4lt dann die folgende Form:\nV0 bedeutet, weil wir mit Milligramm-Molek\u00fcjen rechnen, das k lumen eines Milhgramni-Molek\u00fcles der L\u00fcsungs- oder, in diesem Fall, cos Dispersionsmittels; letzteres besteht ja aus einer Ammoniumsulfat- . \u00f6sung. welche im Volumen Vs a Milligramm-Molek\u00fcle Wasser und s Milligramm-Molek\u00fcle Ammoniumsulfat enth\u00e4lt. V0 kann demgem\u00e4\u00df fol-genderweise ausgedr\u00fcckl werden:\nWird dieser Ausdruck f\u00fcr V0 in die Gleichung eingef\u00fchrt, und er-:nnert man sich, da\u00df ^/Vs \u2014 e, bekommt man:\n\u20ac\nn\nalso denselben. Ausdruck als den von uns benutzten.\nAuch das Verfahren, welches H. N. Morse und seine Mitarbeiter 11 * *^ten Berechnungen anwenden, ist von \u00e4hnlicher Art wie das unsrige.\nn a wil'd nat\u00fcrlich immer gleich 100000 : 18.02 = ca. 5550 sein, w\u00e4hrend die Gr\u00f6\u00dfe s von dem Ammoniumsulfatgehalt s abh\u00e4ngig sein","page":63},{"file":"p0064.txt","language":"de","ocr_de":"bi \u2022\nS. P. L. Sorensen,\nDieser Forscher1) gibt n\u00e4mlich den osmotischen Druck pr. Gramm-Molek\u00fcle Zucker pr. Kilogramm L\u00f6sungsmittel an. und da letzteres bei der. Untersuchungen Morses Wasser ist, so wird ein Kilogramm nahezu er: Idler gleich sein.\nWenn unsere oben genannte Voraussetzung richtig ist. da\u00df der osmotische Druck mit der Konzentration e proportiona ist, dann wird tt, welches ja gleich *7e ist, konstant und vom Gehalt der L\u00f6sung an diffusiblen Stoffen unabh\u00e4ngig gefunden werden. Wie zu erwarten war, findet, man indessen nicht ein konstantes tt, sondern dagegen ein tt, welches mit der Anim.v niumsulfat- und der Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung variiert, und die Frage wird dann, wie diese Abh\u00e4ngigkeit zwischen der Zusammensetzung der L\u00f6sung und der Gr\u00f6\u00dfe des tt zu erkl\u00e4ren ist. Bei unseren diesbez\u00fcglichen .\u00dcberlegungen haben wir besonders drei Verh\u00e4ltnisse im Auge gehabt. welche nach unserem Daf\u00fcrhalten jedes f\u00fcr sich eine Rolle spielen und nicht au\u00dfer acht zu lassen sind:\n1.\tDie elektrolytische Dissoziation eventueller Albumin-salze unter Bildung elektrostatisch festgehaltener, diffusibler Ionen; es ist schon in der Einleitung dieser Abhandlung erw\u00e4hnt worden, da\u00df sowohl Wo. Pauli als auch B. Moore und seine Mitarbeiter (siehe S. 19) in ihren neueren Arbeiten diesem Verh\u00e4ltnis ein besonderes Gewicht beilegen.\n2.\tDie Wirkung eines eventuellen Donnan?sehen Gegendrucks, und\n3.\teine eventuelle \u00c4nderung des Dispersit\u00e4tsgrads der dispersen Phase; betreffs der Art dieser \u00c4nderung haben wir sowohl einer Verminderung des Dispersit\u00e4tsgrads (z. B. durch Kondensation von zwei oder mehreren Eieralbuminpartikeln) als auch einer Vergr\u00f6\u00dferung desselben (z. B. durch Zugabe von Salz zu salzfreien oder sehr salzarmen Eieralbumin-l\u00f6sungen) [man vergleiche die Anschauungen Moores und Roafs (S. 14)], unsere Aufmerksamkeit gewidmet.\nEs handelt sich also hier um sehr verwickelte Verh\u00e4ltnisse, wo mehr als ein Faktor eine Rolle spielt, und es\n*) H. M. Morse, The osmotic pressute of aqueous solutions (1914/\nS. 97.","page":64},{"file":"p0065.txt","language":"de","ocr_de":"65\nProteinstudien. V. Mitteilung.\nl\nist deshalb nicht m\u00f6glich gewesen \u2014 trotz des recht ansehnlichen Versuchsmaterials, das uns zu Gebote steht \u2014 eine auch nur einigerma\u00dfen eingehende Behandlung der quantitativen Seite der Frage durchzuf\u00fchren. Wir haben uns vorl\u00e4ufig darauf beschr\u00e4nken m\u00fcssen, darzutun zu suchen, da\u00df die gefundenen \u00c4nderungen von tt sich mit den oben entwickelten Gesichtspunkten im Einklang erkl\u00e4ren lassen.\nMan darf hier nicht vergessen, da\u00df die Berechnung von tt nicht nur die Kenntnis von P, sondern auch die der Gr\u00f6\u00dfe von E vorausselzt, und da\u00df die Berechnung dieser letzteren wieder zur Voraussetzung hat, da\u00df man die Faktoren y und z kennt. Nun ist es indessen in einer fr\u00fcheren Abhandlung1) ausf\u00fchrlich auseinandergesetzt worden, da\u00df die durch einen einzelnen Versuch direkt erhaltenen Analysenresultate nur die Berechnung von r erlauben, w\u00e4hrend die Werte von y und von z nicht direkt zu ermitteln sind, sondern durch eine Zusammenstellung der Werte von r aus 2 oder mehreren Versuchen gesch\u00e4tzt werden m\u00fcssen. Die Gr\u00f6\u00dfen v und z und\n\u00ab\ndadurch E und tt sind somit nicht nur von den bei dem betreffenden Versuch erhaltenen Daten abh\u00e4ngig, sondern auch, ob zwar nat\u00fcrlich in kleinerem Ma\u00dfstab, von den Resultat\u00e9n einer Reihe von analogen Versuchen. Wir haben dann, wie es im folgenden Abschnitt F des n\u00e4heren erw\u00e4hnt werden wird, auf dem vorliegenden Versuchsmaterial fu\u00dfend, Kurven konstruiert, welche zeigen, wie y und z mit der Ammoniumsulfat-und die Wasserstoffionenkonzentration variieren, und mittels der von diesen Kurven abgeleiteten Werte haben wir die Berechnung von E und tt durchgef\u00fchrt. Es ist selbstverst\u00e4ndlich nicht ausgeschlossen, da\u00df ein noch gr\u00f6\u00dferes Versuchsmaterial als dasjenige, welches uns im Augenblick zu Gebote steht, den benutzten Kurven irgend eine \u00c4nderung beibringen kann, derart, da\u00df die Berechnung von E und rr auch zu \u00e4ndern sein wird. Wir haben es indessen trotzdem zweckm\u00e4\u00dfig gefunden, die Berechnungen au( der vorliegenden Grundlage durchzumachen, nicht am wenigsten, um dadurch dar\u00fcber ins klare zu kommen, in\n\u2018J Diese Zeitschr., Bd. 103, S. 50.\nHoppc-Sevbrs Zo\u00fcachrift f. physiol. Chemie. CVT.\n5","page":65},{"file":"p0066.txt","language":"de","ocr_de":"66\nS. P. L. Sdrensen,\nwelchen Richtungen fortgesetzte Untersuchungen zu w\u00fcnschen \u00fcbrig bleiben.\nSchlie\u00dflich m\u00f6chten wir in diesem Zusammenhang noch betonen, da\u00df die direkt erhaltenen, im vorigen Unterabschnitt (S. 60) beschriebenen Versuchsergebnisse nat\u00fcrlich von einer eventuellen Neuberechnung nicht im mindesten beeinflu\u00dft werden. Diese direkt gemessenen Gr\u00f6\u00dfen m\u00fcssen die Grundlage einer eventuellen Umrechnung bilden, und sie werden deshalb im folgenden immer bei jedem einzelnen Versuch aufgef\u00fchrt gefunden werden.\nNoch werden wir zur n\u00e4heren Erl\u00e4uterung des Verfahrens d e Einzelheiten der Berechnung von u mittels der durch den Versuch Nr. 61 erhaltenen Resultate mitteilen. Die Analysen zeigten (siehe S. 57 und S. 60), da\u00df 100 g Innenfl\u00fcssigkeit\n2,5210 g Amrnoniakstickstoff (a^), und 1,6319 * Proteinstickstoff (pb)\nund da\u00df 100 g Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit\n2,9169 g Ammoniakstickstoff (ar)\nenthielten.\nDie Wasserstoffionenkonzentration der Innenfl\u00fcssigkeit war 13.58 -10^6.\nDa 2,9169 g AmmoniakstickstolT\n2.9169 X 4,7163 = 13,757 g (NH4)aS04 entsprechen, werden 100 g Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit\n13,757 g (NH4)aS04 und 86.243 \u00bb Wasser\nenthalten, und somit finden wir pr. 100 g Wasser\n15,951 g (NH4),S04 (S).\nAus der Figur 10 (S. 122) erhellt es jetzt, da\u00df, wenn S = 15,951, wird\nz =: 8,69 f\u00fcr h = 10 X lO^6 und z = 8,67 \u00bb h = 16 X 10 *6 ;\nf\u00fcr h = 13,58- 10 setzen wir demgem\u00e4\u00df z = 8,68.\nEbenso erhellt es aus der Figur 9 (S. 120), da\u00df, wenn\nS = 15,951, wird\ny = 0,045 f\u00fcr h = 10 X 10^6 y = 0,043 * h = 16 X tO^6;\nf\u00fcr h = 13,58 * 10 setzen wir also y \u2014 0,044.","page":66},{"file":"p0067.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n67\n100 g Innenfl\u00fcssigkeit werden dann die folgende Zusammensetzung haben:\nPb X z = 1,6319 x 8,68\t= 14,165 g Eihydrat\nab X 4,7163 f pbXy = 2,5210 X 4,7163\n4- 1,6319 x 0,044\t= 11,818 g (NH4)aS04,\nDer Rest ist Wasser\t= 74,017 * * Wasser.\nF\u00fcr 100 g Wasser findet man also 19,137 g Eihydrat und 15,967 \u00bb (NH4)sS04 (S(i)).\nHieraus ersieht man, da\u00df der Ammoniumsulfatgehalt (S(i) = 15,967) im Dispersionsmittel der Innenfl\u00fcssigkeit demjenigen der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit (S = 15,951) gleich ist, indem der Unterschied nur etwa Viooo ausmacht und somit kleiner als der Analysenfehler ist. Hieraus folgern wir erstens, da\u00df der Felder einer eventuellen ungleichen Salzverteilung wegen belanglos ist, und weiter, da\u00df die Werte von z und y, welche mit dem Ammoniumsulfatgehalt der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit als Ausgangspunkt abgeleitet sind, auch f\u00fcr die Innenfl\u00fcssigkeit benutzt werden k\u00f6nnen.1)\nDa P = 66,81 cm Wasserdruck (bei 20\u00b0 gemessen), (siehe Tabelle 53, S. 58), und da V8 (f\u00fcr S = 15,951) gleich 107,48*) ist, so bekommt man:\n_19,137 X 1000 _\t19137\n14,0 i x. z\nE 157,37\nE\n\u20ac vs ~ :\n14,01 X 8,68 = 1,4642\n= 157,37\n107,48 _ _ P 66.81\n* - 7 - 1^42 = 40,63 cm Wasserdnick (bei 20\u00bb gemessen).\ne) Die Elastizit\u00e4t des Kollodiumh\u00e4utchens.\nWie oben erw\u00e4hnt ist, haben wir die \u00c4nderung des Kapillarstandes w\u00e4hrend 10 Minuten als ein .Ma\u00df des \u00d6ber-oder Unterdrucks betrachtet. Dies ist selbstverst\u00e4ndlich nur\nSollte man einen wesentlichen Unterschied in den Werten von S f\u00fcr die Innen- und die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit herausbekommen, so ist eine Neuberechnung der Zusammensetzung der Innenfl\u00fcssigkeit vorzunehmen, indem man den bei der ersten Berechnung erhaltenen Wert f\u00fcr S in der Iuiienfl\u00fcssickeit bei der graphischen Ableitung von z und y benutzt.\n\u2022) Diese Zeitschr., Bd. 103. S. 205 (Tabelle 32).\n5*","page":67},{"file":"p0068.txt","language":"de","ocr_de":"63\nS. P. L. Sorensen,\ndann richtig, wenn diese \u00c4nderung lediglich der Str\u00f6mung des Dispersionsmittels durch die Wandungen des Kollodiumhaut-chens zu verdanken ist (und weiter, wie oben erw\u00e4hnt, wenn die Geschwindigkeit der Str\u00f6mung mit. dem Ober- bezw. dem Unterdr\u00fcck proportional ist). Falls ein Teil der \u00c4nderung des Kapillarstandes dagegen der Ausdehnung oder der Zusammenziehung des H\u00e4utchens w\u00e4hrend des Messens zuzuschreiben ist, dann werden die einzelnen Messungsergebnisse mit einem gr\u00f6\u00dferen oder, kleineren Fehler behaftet sein.\nWir haben dies Verh\u00e4ltnis selbstverst\u00e4ndlich nicht au\u00dfer acht gelassen, indem es nicht bezweifelt werden kann, da!\u00bb das H\u00e4utchen eine gewisse Elastizit\u00e4t besitzt. Die uns hier einzig interessierende Frage ist indessen nicht diejenige, oh das H\u00e4utchen elastisch ist oder nicht, sondern nur die, ob eine eventuelle Ausdehnung oder Zusammenziehung desselben seinen vollen Umfang sofort erreicht, wenn der Druck vergr\u00f6\u00dfert bezw. verkleinert wird, oder ob au\u00dferdem noch eine Nachwirkung stattfindet. Wir m\u00fcssen uns hier erinnern,' da\u00df das Osmometer mit geschlossenem Hahn G (siehe die Figur 1. S. 45) nahezu 24 Stunden vor der ersten Messung steht, und da der Druck im Osmometer schnell eine Gr\u00f6\u00dfe erreicht, die dem osmotischen Druck nahezu gleich kommt, so ist das Kollodiumh\u00e4utchen beim Anfang der Messungen schon eine geraume Zeit einem Druck ausgesetzt gewesen, welcher demjenigen, bei welchem die Messungen ausgef\u00fchrt werden, ungef\u00e4hr gleich ist. Das H\u00e4utchen hat somit gute Zeit gehabt, dasjenige Volumen anzunehmen, welches dem osmotischen Druck entspricht, und die Volumen\u00e4nderungen, welche mit den kleinen Druck\u00e4nderungen w\u00e4hrend der Messung verkn\u00fcpft sind, sind nur ganz klein und die entsprechenden Nachwirkungen nat\u00fcrlich noch kleiner.\nOb zwar die hier erw\u00e4hnte Fehlerquelle deshalb kaum von wesentlicher Bedeutung sein kann, so haben wir doch einige Versuche angestellt, um uns dar\u00fcber einen Begriff machen zu k\u00f6nnen, von welcher Gr\u00f6\u00dfenordnung die von der Elastizit\u00e4t des H\u00e4utchens herstammenden Fehler sind. Bei diesen Versuchen, welche mit den H\u00e4utchen Nr. 5 und Nr. 7\n","page":68},{"file":"p0069.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n69\nausgef\u00fchrt wurden, schafften wir zuerst vollst\u00e4ndiges Gleichgewicht herbei, bestimmten den osmotischen Druck in der \u00fcblichen Weise, und sodann untersuchten wir, welche \u00c4nderung im Kapillarstand ein gegebener Ober- oder Minderdruck hervorrief, indem wir den Zustand des H\u00e4utchens vor dem Anfang der Messung ber\u00fccksichtigten, und indem wir die Dauer des Messens variierten.\nEs zeigte sich dabei, da\u00df eine \u00c4nderung des Gegendrucks von 1 cm eine sofortige \u00c4nderung des Kapillarstandes von ca. 6 Teilstrichen der Mikrometerteilung (ca. 0,2 mm) hervorrief, wenn wir mit dem H\u00e4utchen Nr. 5 arbeiteten, und ein wenig mehr, wenn es dem H\u00e4utchen Nr. 7 galt. Es ist somit kein Zweifel dar\u00fcber, da\u00df die H\u00e4utchen eine gewisse Elastizit\u00e4t besitzen, und die Frage wird danach diejenige sein, ob hier nur von einer augenblicklichen Ausdehnung oder Zusammen-ziehung die Rede ist, oder ob au\u00dferdem auch noch eine Nach* Wirkung stattfindet. Unter den vielen Versuchen, die wir zur Erl\u00e4uterung dieses Verh\u00e4ltnisses angestellt haben, werden wir nur einen einzelnen anf\u00fchren, welcher ihnen allen typisch ist. Der Versuch wurde mit dem H\u00e4utchen Nr. 5 ausgef\u00fchrt, und beim Anfang der Messung gab es ein vollst\u00e4ndiges Gleichgewicht mit einem Gegendruck von 71,10 cm Wassers\u00e4ule. Diesen Gegendruck verkleinerten wir um ca. 0.8 cm und beobachteten sodann den Kapillarstand alle f\u00fcnf Minuten. Das Ergebnis war wie folgt:\n\"WS\ni\nZeitdauer von der Verkleinerung ( (los Gegendruckes, in Minuti n\nSteigerung des Kapillarstandes in Mikrometerteilungen\nin allem 1 pr. 10 Mih.\nDie Gr\u00f6\u00dfe des Minderdrucks in cm-Wassers\u00e4\u00fcle\n0\t\t\t.\t* 0.82\n5\t5,2\t10.4\t0.80\n10\t0.9\t0,9\t0.79\n15\t14,8\t9.9\t0.78\n20\t10.2\t9.fi\t0,7\u00df\n25\t.23.4\t9,4\t0,75\n30\t27.5\t9.2\t0,74\n35\t31.1\t8.9\t0,73\n40\t34,7\t8,7\t0,72\t,\n","page":69},{"file":"p0070.txt","language":"de","ocr_de":"70\nS. P. L. Sorensen,\nDiese Zusammenstellung zeigt, da\u00df das Steigen des Kapillarstandes pr. 10 Minuten mit der Zeit abnimmt. Dieses ist wohl zum Teil dem Umstand zu verdanken, da\u00df der Minderdruck, das hei\u00dft die treibende Kraft, der Steigerung des Kapillarstandes wegen (33,8 Mikrometerteilungen = 1 mm) abnimmt, die oben erw\u00e4hnte Nachwirkung spielt aber hier auch eine Rolle. Anfangs der Messung sinkt der Gegendruck um 0,82 cm Wassers\u00e4ule, und das H\u00e4utchen zieht sich demzufolge zusammen; der wesentlichste Teil dieser Zusammenziehung geschieht zwar momentan, allein das H\u00e4utchen zieht sich auch sp\u00e4ter ein wenig zusammen, dergestalt da\u00df die beobachtete Steigerung des Kapillarstandes nicht nur der hineindiffundierten Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit, sondern auch dem Zusammenziehen des H\u00e4utchens zu verdanken ist, und dieses Verh\u00e4ltnis macht sich nat\u00fcrlich w\u00e4hrend der ersten Minuten nach der Verkleinerung des Gegendrucks am st\u00e4rksten geltend.\nWir haben nicht wenige Versuche in der Absicht ausgef\u00fchrt, die Bedeutung dieser Fehlerquelle f\u00fcr die Bestimmung des Nullpunkts oder mit anderen Worten f\u00fcr die Ermittelung des osmotischen Drucks (siehe S. 47 und Figur 4, S. 56) festzulegen, und wir haben gefunden, da\u00df die folgenden Umst\u00e4nde die Genauigkeit der Nullpunktbestimmung beeinflussen:\n1.\tDas erste Ablesen des Kapillarstandes darf nicht sofort nach der \u00c4nderung des Gegendrucks, sondern erst nach einigen Minuten vorgenommen werden, damit die Nachwirkung nur klein wird.\n2.\tZwischen dem ersten und dem letzten Ablesen des Kapillarstandes mu\u00df so weit als m\u00f6glich jede der Einzelmessungen die gleiche Zeit in Anspruch nehmen, derart da\u00df die Nachwirkung immer verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig die gleiche Bedeutung erlangt.\n3.\tDer Zustand des Gleichgewichts mu\u00df so weit als m\u00f6glich als Ausgangspunkt der Messung dienen, zwar gibt auch in diesem Falle eine \u00c4nderung des Gegendrucks eine gr\u00f6\u00dfere Verschiebung des Meniskus als diejenige, welche die Diffusion durch die Wandungen des H\u00e4utchens verursacht, und der Wert von a (siehe S. 47 und Fig. 4, S. 56) wird demzufolge ein anderer, der Nullpunkt bleibt aber der richtige (d. h.","page":70},{"file":"p0071.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n71\ngleich demjenigen, welchen man finden w\u00fcrde, wenn das H\u00e4utchen ohne jegliche Elastizit\u00e4t w\u00e4re).\nWerden die Messungen unter geh\u00f6riger R\u00fccksichtnahme des oben Angef\u00fchrten angestellt, wird die Bestimmung des Nullpunkts durch die Elastizit\u00e4t des H\u00e4utchens nicht oder so gut wie nicht beeinflu\u00dft werden. Anders verh\u00e4lt es sich, falls die verschiedenen Einzelmessungen von sehr verschiedener Dauer sind, oder falls man nicht immer die Gleichgewichtslage als Ausgangspunkt benutzt, sondern in einigen F\u00e4llen z. B. von einem gro\u00dfen \u00dcberdruck zu einem gro\u00dfen Minderdruck hin-iibergeht oder umgekehrt, was nat\u00fcrlich eine besonders gro\u00dfe Nachwirkung zur Folge haben wird.\nAls wir unsere ersten Versuche machten, waren wir \u00fcber die Bedeutung der hier erw\u00e4hnten Fehlerquelle nicht im Klaren (siehe z. B. die Tabelle 53, S. 58), und es ist auch nicht m\u00f6glich, sich immer so einzurichten, da\u00df Fehler um der Elastizit\u00e4t des H\u00e4utchens willen ganz zu vermeiden sind. Es ist deshalb nicht ausgeschlossen, da\u00df einige unserer Versuchs-resultate mit einem aus dieser Quelle stammenden Fehler behaftet sind. Wir meinen indessen annehmen zu d\u00fcrfen, da\u00df dieser Fehler ohne irgend welche praktische Bedeutung ist, weil es sich bei den oben erw\u00e4hnten Kontrollversuchen herausgestellt hat, da\u00df wir einen gr\u00f6\u00dferen Fehler in der Nullpunktbestimmung als 0,24 cm Wassers\u00e4ule zu erreichen nicht imstande waren, und zwar auch dann nicht, wenn wir die Beobachtungen der \u00c4nderung des Kapillarstandes in der den obigen Regeln am meisten widerstreitenden Weise kombinierten. Da wir uns nimmer \u2014 auch nicht bei unseren allerersten Versuchen \u2014 so grob gegen die obigen Regeln vers\u00fcndigt haben, so d\u00fcrfen wir gewi\u00df, auch was unsere ersten Versuche betrefft, die hier erw\u00e4hnte Fehlerquelle vernachl\u00e4ssigen.\nf) Ist das Kollodiumh\u00e4utchen dem Eieralbumin gegen\u00fcber v\u00f6llig impermeabel?\nSchlie\u00dflich werden wir noch eine Frage behandeln, auf welche A. von Antropoff in einer vor einigen Jahren publi-","page":71},{"file":"p0072.txt","language":"de","ocr_de":"72\nS. P. L. Sorehscn,\nzierten Abhandlung1) die Aufmerksamkeit gelenkt hat. Antro-poff hat nachgewiesen, da\u00df, sofern die benutzte Membran f\u00fcr den nicht diffusiblen Stoff nicht ganz impermeabel ist, so wird, bei einer Messung des osmotischen Drucks in der \u00fcblichen Weise, der Maximaldruck kleiner, bisweilen um ein bedeutendes kleiner als der wirkliche osmotische Druck sein, und zwar auch dann, wenn der diffusible Stoff nur in so kleinen Mengen durch die Membran passiert ist, da\u00df die Konzentration desselben in der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit eine ganz geringf\u00fcgige ist. Dieses hat, zeigt Antropoff, darin seinen Grund, da\u00df f\u00fcr eine nur teilweise semipermeable Membran der Maximaldruck nicht der Druck ist, welcher den Durchgang der L\u00f6sungsmittel durch die Membran eben hindert, sondern dagegen derjenige, bei welchem das Volumen des in das H\u00e4utchen hineindiffundierenden L\u00f6sungsmittels dem Volumen des aus demselben heraustretenden, wenig diffusiblen Stoffes gleich ist. Der Maximaldruck wird also nicht dem osmotischen Druck gleich, sondern kleiner als derselbe sein.\nAuch f\u00fcr das von uns eingeschlagene Verfahren wird diese Fehlerquelle von Bedeutung sein, falls die Permeabilit\u00e4t des H\u00e4utchens dem Eieralbumin gegen\u00fcber nicht vernachl\u00e4ssigt werden kann. Eine hinl\u00e4nglich gro\u00dfe Permeabilit\u00e4t wird ja n\u00e4mlich bewirken, da\u00df der Gegendruck, bei welchem keine Verschiebung des Meniskus zu beobachten ist, nicht denjenigen Druck angibtj bei welchem das Dispersionsmittel weder in das H\u00e4utchen hinein noch aus demselben herauswandert, sondern dagegen nur bedeutet, da\u00df w\u00e4hrend der Einheit der Zeit ein eben so gro\u00dfes Volumen vom Dispersionsmittel in das H\u00e4utchen hinein wie vom Eieralbumin aus demselben heraus wandert. Wir werden deshalb versuchen einzusch\u00e4tzen, welche Rolle diese Fehlerquelle bei unsern Versuchen spielt.\nBezeichnet 6 die Menge des Dispersionsmittels in Kubikmillimetern, welche in der Zeiteinheit (10 Minuten) das H\u00e4utchen passiert, wenn der \u00dcber- oder Unterdr\u00fcck 1 cm Wassers\u00e4ule ist, w\u00e4hrend A die Menge Eihydrat, in Kubikmillimetern gemessen, bezeichnet, welche unter den obwaltenden Umst\u00e4nden in derselben Zeit in die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit austritt, so wird\n') Zeitschr. phvsik. Chemie. Bd. 70. S. 721 (1911).","page":72},{"file":"p0073.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n73\n(P 4- p' b 4- A die Zunahme de? Volumens der Innenfl\u00fcssigkeit w\u00e4hrend der Zeiteinheit angeben. Mit den oben (siehe die Unterabschnitte a und c) angewandten Bezeichnungen, wird also\nMSStll\nwo s das Querschnittsareal des Kapillarrohrs in Quadratmilli-rnetern ist. w\u00e4hrend 33.8 die Mikrometerteilstriche, welche auf i Millimeter kommen, bedeutet.\nIst v g.eich 0. rechnen wir. da\u00df p gleich P ist, w\u00e4hrend wir der obigen Gleichung gem\u00e4\u00df\t:\n(P 4- p; b 4 A \u2014 0 und\nbekommen.\nDie Gr\u00f6\u00dfe A kann man durch die Bestimmungen des\nkoaguiablen Albumins in der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit nach dem Abr\nSchlu\u00df des \\ ersuchs einsch\u00e4tzen. Es fand sich dann gew\u00f6hn-\n..ch 0.05\u20140.20 mg \u00abkoagu.abler Stickstoff\u00bb in 100 ccm Au\u00dfen-\nnissigkeit. demgem\u00e4\u00df in der ganzen Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit 'etwa\n2\u2019uccm; 0.13\u20140.50 mg, und nur in ganz vereinzelten F\u00e4llen\nhaben wir die doppelte Menge gefunden. Ein so gro\u00dfer Gehalt\nan koagulablem Stickstoff betrachten wir als anormal und als\n/\nvon fehlerhafter Versuchsanordnung heri\u00fchrend. z. B. davon, da\u00df der Schliff undicht gewesen ist, oder da\u00df sich ein Wenig >r Innenfl\u00fcssigkeit beim Anbringen des Kapillarrohrs in den Schliff an die Au\u00dfenseite des H\u00e4utchens gedr\u00e4ngt hat. Rechnen Wir indessen mit 1 mg koagulablem Stickstoff in der gesamtein Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit, entspricht dieses \u2014 was eine einfache Rechnung gibt \u2014 etwa 6.7 cmm Eihvdrat. wenn man den Faktor.\nmit welchem man den Proteinstickstoff, um das Eihvdrat zu\n* \u2666\nerhalten, multiplizieren mu\u00df. gleich 8.4 und das spezifische Gewicht des Eihydrats gleich 1.26 setzt. Rechnet man jetzt die Versuchsdauer zu 3 Tagen, welches die k\u00fcrzeste Dauer ist, c e wir gebraucht haben, wird die w\u00e4hrend der Zeiteinheit 10 Minuten herausdiffundierte Menge Eihydrat","page":73},{"file":"p0074.txt","language":"de","ocr_de":"74\nS. P. L. Sorensen,\nWenn man A kennt, kann man b berechnen, indem die obige Gleichung gibt:\nb =\nV \u2022 s 8^8\nP\n+ A\nP~\nAls Beispiel k\u00f6nnen wir einige der Einzelmessungen des Versuchs Nr. 61 (Tabelle 53, S. 58) nehmen, in welchen v seinen gr\u00f6\u00dften numerischen Wert hat, und in welchen sich deshalb b am genauesten bestimmen l\u00e4\u00dft. Bei diesem Versuch gebrauchten wir den Apparat Nr. II, dessen Kapillarrohr ein Querschnittsareal, s, von 3,68 Quadratmilliraeter hatte.\ns\n33,8\nwird also 0,109 Quadratmilliraeter.\n\nRechnen wir jetzt b nach obiger Formel aus, indem A = 0,015 cmm ist, und P p gleich a \u2022 v (Tabelle 53 drittletzter Stab), bekommen wir die folgenden Werte f\u00fcr b:\nMessung Nr. 1: i =\t13-\u00b0 \u2022 p4<\u00bb + 0-015\n~ /,o4\n\u00ab .\t-r- 7.1 .0.109 + 0,015\n.\t. 2: \u00bb = ---------------------------\n>\t, 7. v _ + 1,2-0,10\u00bb + 0,015\n-f 0.70\n,\t\u00bb 13: b = + 1,1 \u2022 0409 + 0,015\n-p 0,70\nb (im Mittel): 0,19 cmm, Kehren wir jetzt zum Ausdruck\n= 0,19 = 0,18 = 0.21 = 0,19\np = p-a\nzur\u00fcck, kann derselbe in diesem Fall wie\n0,015\nP = P-\n0,19\n= P -5- 0,08\ngeschrieben werden.\nMan ersieht somit, da\u00df der Fehler, den wir begehen, indem wir P = p setzen, wenn v = 0, ohne jegliche Bedeutung ist, und dies dessenungeachtet, da\u00df wir in unserer Berechnung vorausgesetzt haben, da\u00df das H\u00e4utchen f\u00fcr Eihydrat eine ganz abnorm gro\u00dfe Durchl\u00e4ssigkeit gehabt hat. Im folgenden lassen wir deshalb diese Fehlerquelle ganz au\u00dfer acht, weil","page":74},{"file":"p0075.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\t75\nsie, was die von uns benutzten Kollodiumh\u00e4utchen betrefft, ganz belanglos ist.\nB. Zeigt eine Eieralbuminl\u00f6sung von gegebener Zusammensetzung immer denselben osmotischen Druck?\nBei der Beantwortung der hier gestellten Frage haben wir teils die eventuellen \u00c4nderungen des osmotischen Drucks einer Albuminl\u00f6sung w\u00e4hrend der Aufbewahrung und teils die eventuellen \\ ariationen des osmotischen Drucks verschiedener Eieralbuminpr\u00e4parate im Auge gehabt. Das Verfahren bei der experimentellen Beantwortung der Frage mu\u00dfte selbstverst\u00e4ndlich dasjenige sein, den osmotischen Druck sowohl von verschiedenen Eieralbuminproben als auch von derselben Probe in verschiedenen Altersstufen zu bestimmen, indem man so weit als tunlich immer die Messung unter identischen Bedingungen o : bei derselben Konzentration des Ammoniumsulfats, der Wassersloffionen und des Eieralbumins, und nat\u00fcrlich auch bei derselben Temperatur ausf\u00fchrte. Es ist nun indessen eine \u00fcberaus heikle, um nicht zu sagen unm\u00f6gliche Sache, identische Versuchsbedingungen innezuhalten bei solchen Versuchen, wel-che mit Zwischenr\u00e4umen von vielen Monaten und mit Aus-gangsmaterialien (Eieralbumin- und Ammoniumsulfatl\u00f6sungen) verschiedenen Ursprungs und Zusammensetzung auszuf\u00fchren sind, und noch dazu mit einer Methodik, die einen durch Dilfusion zwischen einer Innen- und einer Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit hervorgebrachten Gleichgewichtszustand verlangt. Gl\u00fccklicherweise verlangt unser Zweck nicht, da\u00df der Anspruch auf identische Versuchsbedingungen in seiner vollen Strenge aufrecht erhalten wird, indem es m\u00f6glich erscheint, durch kleine KorrekT tionen der Messungsresultate eventuelle Variationen der Versuchsumst\u00e4nde zu ber\u00fccksichtigen. Wie es in den folgenden' Abschnitten n\u00e4her erw\u00e4hnt wird, l\u00e4\u00dft sich n\u00e4mlich die Abh\u00e4ngigkeit des osmotischen Drucks von den einzelnen Versuchsumst\u00e4nden graphisch ausdr\u00fccken, und mittels des betreffenden Kurvenmaterials k\u00f6nnen dann die genannten Korrektionen ohne Schwierigkeiten beschafft werden.\nIn der Tabelle 54 (S. 78) haben wir eine Reihe Messungen zusammengestellt, welche uns dazu besonders geeignet","page":75},{"file":"p0076.txt","language":"de","ocr_de":"76\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nI\nerschienen, die Frage zu beleuchten, welche uns im gegenw\u00e4rtigen Abschnitt besch\u00e4ftigt. Einige der in der Tabelle aufgef\u00fchrten Versuche sind eben zu diesem Zweck angestellt worden, andere aber geh\u00f6ren zu Versuchsreihen, welche ganz andere Zwecke verfolgen. Das Material ist dadurch reichhaltiger geworden, anderseits aber ist es bisweilen notwendig gewesen, ziemlich gro\u00dfe Korrektionen anzuwenden, weil die betreffenden Versuchsumst\u00e4nde ziemlich weit von denjenigen entfernt waren, welche wir als f\u00fcr diese Reihe normal gew\u00e4hlt haben, n\u00e4mlich eine Ammoniumsulfatkonzentration dem S = 15,6 entsprechend, eine Wasserstoffionenkonzentration der Innenfl\u00fcssigkeit von 13 \u2022 IO-6 und eine Eieralbuminkonzentration, welche e = 1,2\u20141,8 entsprach.\nWenn man sich der im vorhergehenden Abschnitt gegebenen ausf\u00fchrlichen Beschreibung des Verfahrens bei den Messungen und bei der Berechnung des osmotischen Drucks erinnert (siehe S. 53 und S. GG), verlangt das Zahlenmaterial keine weitere Erkl\u00e4rung; nur wird es vonn\u00f6ten sein, ein paar Bemerkungen hinzuzuf\u00fcgen mit Bezug auf das Verfahren bei der Korrektion des gefundenen Wertes von tt (die drei letzten senkrechten St\u00e4be der Tabelle).\nDer drittletzte senkrechte Stab der Tabelle enth\u00e4lt die Korrektion, welche zu tt addiert werden mu\u00df, um denjenigen Wert zu bekommen, welchen tt gehabt haben w\u00fcrde, falls S den Wert 15,6 gehabt h\u00e4tte, w\u00e4hrend die Versuchsumst\u00e4nde \u00fcbrigens unver\u00e4ndert blieben; diese Korrektion erh\u00e4lt man mittels der Figur 5 (S. 8'.)). Im ersten Versuch (Nr. 57) der Tabelle z. B. ist S = 14,719; die mittlere Kurve der Figur 5 (h = 13 \u2022 10-rt entsprechend) zeigt, da\u00df man f\u00fcr S = 14,719, tt = 48,06 hat, w\u00e4hrend tt f\u00fcr S = 15,6 gleich 46,80 ist, die Korrektion wird deshalb : 46,80 -r 48,06 = -^- 1,26. Die Korrektionen in diesem Stab sind s\u00e4mtlich in dieser Weise ermittelt. Da die drei Kurven der Figur 5, welche bei den Wasserstoff-iononkonzentrationen 25 \u2022 10-6, 13 \u2022 10\u201c6 und 5 \u2022 IO-6 die Abh\u00e4ngigkeit zwischen S und tt darstellen, nahezu parallel sind, jedenfalls auf demjenigen Teil, welcher hier in Betracht kommt, so ist es bei der Bestimmung der Korrektion erlaubt, sich","page":76},{"file":"p0077.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung* *\t77\nohne weiteres der mittleren Kurve zu bedienen, welche dem h = 13 * 10~6 entspricht, auch wenn die Wasserstoffionenkonzentration von diesem Wert wesentlich abweicht. \u2022\nLaut ganz desselben Prinzips, allein unter Benutzung der Figur 6 (S. 94) sind die Korrektionen des vorletzten Stabs der Tabelle ermittelt.1)\nDurch Addition dieser Korrektionen an den experimentell ermittelten Wert von tt ist schlie\u00dflich der korrigierte Wert desselben bestimmt, und es sind nat\u00fcrlich diese, im letzten Stab der Tabelle aufgef\u00fchrten, korrigierten Werte von tt, welche man vergleichen mu\u00df, wenn man die uns hier besch\u00e4ftigende Frage zu beantworten sucht. Eine Durchsicht des letzten Stabs der Tabelle zeigt jetzt, da\u00df die korrigierten Werte von tt sogar in vorz\u00fcglichem Einklang stehen, indem die Abweichung vom Mittel nur in einem Fall 1 cm \u00fcbersteigt und gew\u00f6hnlich wreit kleiner ist. Es ist kein Zweifel dar\u00fcber, da\u00df diese Abweichung innerhalb der Grenzen der Versuchsfehler f\u00e4llt, soda\u00df demgem\u00e4\u00df die Folgerung erlaubt sein mu\u00df, da\u00df die von uns untersuchten Eieralbuminl\u00f6sungen unter den f\u00fcr die Reihe angelegten \u00abnormalen Versuchsbedingungen\u00bb immer denselben osmotischen Druck zeigen.\nFragt man jetzt, welcher Art die untersuchten L\u00f6sungen von Eieralbumin sind, so geben die ersten St\u00e4be der Tabelle dar\u00fcber Aufkl\u00e4rung. Aus dem zweiten Stab der Tabelle geht hervor, da\u00df wir zwei L\u00f6sungen von nicht dialysiertem Eieralbumin (gemarkt I. D. JE. 1 und I. D. \u00c6. 7) und eine L\u00f6sung von dialysiertem \u00a3ieralbumin ' (D. \u00c6. 4 gemarkt), und diese L\u00f6sungen auf sehr verschiedenen Altersstufen untersucht haben. Es ist schon in einer vorhergehenden Abhandlung*) erw\u00e4hnt worden, da\u00df wir die mit Toluol versetzten Eieralbuminl\u00f6sungen in Eis im Eisschrank aufheben, und da\u00df es*\n\u2019) Aus dem sechsten senkrechten Stab der Tabelle, von rechts gerechnet, erhellt es. da\u00df e in den verschiedenen Versuchen von ca. 1,2 bis ca. 1,8 variiert hat. Diese Variation verlangt indessen \u2014 wie es aus einer Versuchsreihe, welche im Abschnitt E (siehe S.TOO n\u00e4her erw\u00e4hnt wird, hervorgeht \u2014, keine Anbringung einer Korrektion an w.\n*) Diese Zeitschr., Bd. 103, S. 53.","page":77},{"file":"p0078_0079.txt","language":"de","ocr_de":"78\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nTabelle |\nDer osmotische Druck einiger Albuminl\u00f6sungen j\nProteinstudien. V. Mitteilung, it ungef\u00e4hr der gleichen Zusammensetzung.\n79\n\t\t\t\t\t\tBei der Analyse wurde gefunden\t\t\t\tDer\tI Die den I fmittelten Werten I von h und S\t\t\tDie Innenfl\u00fcssig-\t\t\t\tOsmotischer Druck in\t\t\t\tcm\nDie\tisie angewandte Eieralbuminl\u00f6sung\t\tExperimen-\t\t\tin 100 g Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit\tin 100 g Innenfl\u00fcssigkeit\t\tDie\tAmmo- niumsul- faigehalt der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit in g pr. 100g Wasser\t\t\t\tkeit enth\u00e4lt demnach pr. 100 g Wasser\t\t\t\t\tWassers\u00e4ule\t\t\t\nNum- mer\t\t\ttator. Die Nummer\t\t\t\t\t\tWasser- stoff- ionenkon-\t\tI entsprechenden I Werte von I\t\t\t\t\t\tE\t\t\tDie Korrektion in cm, welche dem ir addiert werden mu\u00df, um d. Messung auf\t\tKorrigierter Wert von ir (auf S = 15,6\ndes Ver- suchs\tArt\tAlter in Tagen\tdes Osmometers u. des\t\t\tAm- moniak- stick-\tAm- moniak- stick-\tProteinstickstoff in g\tzentra-tion der Innenfl\u00fcssigkeit\t\t\u25a0 1 * 1 Fie*\ty (Fig.\tv. (Tab.\tAm- mo- nium-\tEi- hy- drat\tMilligr.-\u00c4qui-\u25bcal. i ro-teinstick-\t6-V.\tP \u2022 (ge- messen)\tP ir \u2014 \u2014 6\t\t\t\n\tund Marke\t\tH\u00e4utchens\t\t\tStoff in g\tStoff in g\t\t\t\t1 10 I\t9 S. 121)\t32 Bd. 103,\tsulfat in g\tin g E(i)\tstofl E E = E\u00df.1000\t\t\t\tS = 15,6\th = 13-10-6\tu. h = ISio-r* be-\n\t\t\t\t\t\t(af)\t(ab)\t(Pb'\th* 10\u00ae\tS\tI\t\tS 206.\tS(i)\t\t14,01 . z\t\t\t\tzu beziehen\t\tzogen)\n57\tI.D.\u00c6.1\t15\tChr.\t1\t3\t2,7205\t2,2693\t1,9100\t12,16\t14,719\tI *,69\t0,045\t106,87\t14,587\t22,804\t187,30\t1,7526\t86,16\t49,16\tt\" 1,26\t4-0,40\t47,50\n58\t\u00bb 1\t16\t>\tU\t6\t2,5848\t2,1772\t1,9090\t13,15\t13,883\t1 ;>69 1 1,70\t0,045\t106,45\t13,908\t22,660\t186,12\t1,7484\t86,29\t49,35\tT- 2,45\t4*0,05\t46,95\n59\t> 1\t20\t\u00bb\tn\t6\t2,4761\t2,0933\t1,8698\t12,71\t13,222\t\t0,046\t106,13\t13,231\t21,998\t180,47\t1,7005\t84,18\t49,50\t-r 3,25\t4- 0,12\t46,13\n61\t* 1\t24\t\u00bb\tn\t6\t2,9169\t2,5210\t1,6319\t13,58\t15,951\t1 ,68\t0,044\t107,48\t15,967\t19,137\t157,37\t1,4642\t66,81\t45,63\t+ 0,50\t4-0,27\t46,40\n87\t\u00bb 1\t175\tGolds.\tn\t6\t2,8636\t2,4884\t1,6046\t11,14\t15,614\tI >69\t0,044\t107,31\t15,681\t18,744\t153,95\t1,4346\t68,00\t47,40\t+0,01\t4-0,92\t46,49\n88\t\u00bb 1\t175\t\u00bb\tUl\t3\t2,8559\t2,4637\t1,6534\t-10,96\t15,566\t1 '6d\t0,044\t107,29\t15,586\t19,394\t159,29\t1,4847\t69,60\t46,88\tr* 0,02\t4- 1,00\t45,86\n89\t> 1\t182\t\u00bb\tu\t6\t2,8632\t2,4778\t1,6315\t11,51\t15,612\tI .69\t0,044\t107,31\t15,651\t19,106\t156,93\t1,4624\t69,28\t47,37\t+0,01\t4-0,70\t46,68\n90\t> 1\t182\t\u00bb\tm\t3\t2,8659\t2,4754\t1,6429\t10,45\t15,629\t1 ,69\t0,014\t107,32\t15,654\t19,262\t158,21\t1,4742\t72,26\t49,02\t4-0,02\t4-1,26\t47,79\n137\tI.D.\u00c6.7\t18\t\u00bb\tn\t6\t2,8319\t2,4648\t1,5064\t13,43\t15,415\t1 ,69\t0,044\t107,21\t15,342\t17,376\t142,72\t1,3312\t61,69\t46,34\t4- 0,30\t+ 0,20\t46,24\n138\t* 7\t18\t\tm\t3\t2,8321\t2,3651\t1,9706\t13,84\t15,416\t1 ,69\t0,044\t107,21\t15,414\t23,849\t195,88\t1,8271\t85,15\t46,60\t-I- 0,30\t+0,38\t46,68\n163\t\u00bb 7\t407\tPaL\tDC\t5\t2,8382\t2,4432\t1,6775\t14,45\t15,455\tE .69\t0,044\t107,23\t15,477\t19,706\t161,86\t1,5095\t70,95\t47,00\t-r- 0,22\t4-0,60\t47,38\n164\t\u00bb 7\t407\t\u00bb\tvn\t7\t2,8324\t2,4468\t1,6547\t13,06\t16,418\tI .69\t0,044\t107,22\t15,464\t19,391\t159,27\t1,4855\t69,99\t47,12\t7*0,30\t0,00\t46,82\n103\tD.\u00c6. 4\t80\tGolds.\tn\t6\t2,9621\t2,5983\t1,4847\t10,50\t16,239\tI .69\t0,044\t107,63\t16,272\t17,224\t141,47\t1,3144\t60,78\t46,24\t+0,95\t4- 1,25\t46,94\n110\t> 4\t129\t\u00bb\tUl\t8\t2,5747\t2,2663\t1,4299\t11,59\t13,822\tI ,70\t0,045\t106,42\t18,811\t16.170\t132,66\t1,2466\t63,19\t50,69\t4- 2,60\t4-0,68\t47,51\n111\t\u00bb \u00c2\t174\t\u00bb\tu\t6\t2,5653\t2,2677\t1,4142\t12,42\t13,764\tI .70\t0,046\t106,40\t13,724\t15,956\t130,91\t1,2304\t62,09\t50,46\t4-2,68\t4-0,30\t47,68\n127\t> 4\t216\t\u00bb\tn\t6\t2,8880\t2,5519\t1,4061\t4,85\t15,768\tI ,69\t0,044\t107,39\t16,795\t16,119\t132,39\t1,2328\t62,77\t50,92\t4-0,20\t-r-5,27\t45,85\n165\t> 4\tt 690\tPal.\tIX\t5\t2,6501\t2,3270\t1,4927\t4,54\t14,284\tI ,69\t0,045\t106,65\t14,330\t17,042\t139,98\t1,3125\t70,10\t53,41\t4- 1,92\t4-5,56\t45,94\n166\t\u00bb 4\t1 690\t>\tVII\t7\t3,3234\t2,9084\t1,4732\t4,61\t18,688\t1 ,68 \u25a0\tI \u25a0\t0,043\t108,81\t18,562\t17,383\t142,94\t1,3137\t63,02\ti7,97\t+ 4,90\t4-5,42 Mittel\t47,45 : 46,7","page":0},{"file":"p0080.txt","language":"de","ocr_de":"80\nS. P. L. S\u00f6rensen,\ndadurch m\u00f6glich ist, den Abbau des Eieralbumins durch Mikroorganismen zu hindern. Dagegen ist es nicht zu vermeiden, da\u00df ein gr\u00f6\u00dferer oder kleinerer Teil des Albumins sich w\u00e4hrend des Stehenlassens in denaturierter Form ausscheidet. Was die nicht dialysierten Proben betrifft, welche reichliche Mengen von Ammoniumsulfat enthalten, handelt es sich gew\u00f6hnlich' selbst nach vielen Monaten, nur um Denaturieren ganz minimaler Mengen, die dialysierten, nahezu ammoniumsulfatfreien Eieralbuminl\u00f6sungen aber sind weit weniger stabil.\nSo enthielt diejenige Probe dialysierter Eieralbuminl\u00f6sung, von welcher in der Tabelle 54 die Rede ist, schon nach 80 t\u00e4giger Aufbewahrung einen bedeutenden Niederschlag, dessen Menge sich nach und nach vermehrte, jedoch nach 216 Tagen kaum mehr als einige wenige Prozente der ganzen Eieralbuminmenge ausmachte. Anders nach 690-t\u00e4giger Aufbewahrung. Der Niederschlag war dann sehr bedeutend, und eine quantitative Bestimmung ergab, da\u00df nicht weniger als etwa 58\u00b0/o des gesamten Eieralbumins in denaturiertem Zustand ausgeschieden war. Um in den Versuchen Nr. 165 und Nr. 166 einigerma\u00dfen die gleiche Eieralbuminkonzentration wie in den \u00fcbrigen Versuchen zu erhalten, war es deshalb hier vonn\u00f6ten, nach dem Abfiltrieren des gebildeten Niederschlags eine passende Menge festen Ammoniumsulfats im Filtrat zu l\u00f6sen, statt, wie in den \u00fcbrigen Versuchen, die Eieralbuminl\u00f6sung mit einer passenden Menge Ammoniumsulfatl\u00f6sung zu versetzen. Die Messungsergebnisse dieser beiden Versuche zeigen nun, da\u00df das noch in L\u00f6sung gegenw\u00e4rtige Eieralbumin einen v\u00f6llig normalen osmotischen Druck aus\u00fcbt. Es scheinen somit beim Denaturieren keine Zwischenprodukte zwischen dem genuinen und dem denaturierten Eieralbumin gebildet zu werden, jedenfalls keine, welche sich durch \u00c4nderungen des osmotischen Drucks der L\u00f6sung kund tun.\nWir m\u00fcssen doch darauf aufmerksam machen, da\u00df sich die L\u00f6sung gleichzeitig mit der Denaturierung des Eieralbumins auch noch in einer anderen Beziehung ver\u00e4ndert hatte: die Wasserstoffionenkonzentration hatte sehr bedeutend abge-","page":80},{"file":"p0081.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinatudien. V. Mitteilung.\n81\nnommen (siehe achten senkrechten Stab), indem sie nach der Denaturierung nur 4 \u20145 \u2022 10\u201c6 war, w\u00e4hrend sie vor derselben 10\u201412 * 10~* betrug. Versuch Nr. 127, welchen wir mit der Eieralbuminl\u00f6sung ausfuhrten, bevor eine wesentliche Denaturierung eingetreten war, geht in eine Versuchsreihe ein, welche, um den Einflu\u00df der Wasserstoffionenkonzentration auf den osmotischen Druck zu studieren, ausgef\u00fchrt wurde (siehe Abschnitt D), und das Versuchsgemisch war mit Ammoniakwasser versetzt worden; darin liegt die Ursache der niedrigen Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung in diesem Versuch. Dieser letztere Versuch ist in der Tabelle 54 um des Vergleichs mit den Versuchen Nr. 165 und Nr. 166 willen mit aufgenommen, alle drei Versuche aber fallen ja der niedrigen Waseerstoffionenkonzentration der Versuchsgemische wegen etwas au\u00dferhalb der \u00fcbrigen.1)\n*) Den genaueren Zusammenhang der Denaturierung des Eier-albumins mit der Abnahme der Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung haben wir vorl\u00e4ufig nicht studiert, wir erinnern aber daran, da\u00df wir zu hervorgezogen haben, welche andeuten k\u00f6nnten, da\u00df bei Denaturierung wiederholten Malen (diese Zeitschr., Bd. 103, S. 71 und S. 247) Verh\u00e4ltnisse des Eieralbumins Ammoniak abgespalten wird. Die Menge desselben ist indessen nicht hinl\u00e4nglich, die bedeutende \u00c4nderung der Wasserstoff* ionenkonzentration allein zu bewirken, indessen ist es aber nat\u00fcrlich nicht ausgeschlossen, da\u00df auch andere Stoffe als Ammoniak beim Denaturieren freigemacht werden. Diesbez\u00fcglich zeigen die hier beschriebenen Versuche nur, da\u00df solche eventuell freigemachten Stoffe diffusibel sein m\u00fcssen, da sie den osmotischen Druck nicht beeinflussen.\nEs mu\u00df doch hier bemerkt werden, da\u00df die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeiten keinen besonders gro\u00dfen Gehalt weder an \u00abkoagulablem\u00bb noch an \u00abnicht koagulablem Proteinstickstoff\u00bb zeigten (100 ccm Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit enthielten in Nr. 165: 0,05 mg und in Nr. 166: 0,04 mg \u00abkoagulablen Stickstoff\u00bb nebst in Nr. 165: 0,18 mg und in Nr. 166: 0,21mg \u00abnicht koagulablen Stickstoff\u00bb).\nEs ist deshalb m\u00f6glich, da\u00df die Abnahme der Wasserstoffionenkonzentration nicht oder nur teilweise dem hier hervorgezogenen Verh\u00e4ltnis zu verdanken, sondern in irgend einer anderen Weise zu erkl\u00e4ren ist. Als eine naheliegende M\u00f6glichkeit nennen wir'diejenige, da\u00df das denaturierte Eieralbumin mehr Schwefels\u00e4ure als Ammoniak gebunden hat. Ebenfalls mu\u00df man sich erinnern, da\u00df das Glas durch einen so langen Zeitraum wie denjenigen, von welchem hier die Rede ist, greifbare Mengen alkalischer Stoffe abgeben kann.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. \u00dcVL\n6","page":81},{"file":"p0082.txt","language":"de","ocr_de":"82\nS. P. L. Sdrensen,\nEndlich ist noch zu erw\u00e4hnen, da\u00df im dritten Stab der Tabelle mitgeteilt ist, von wem die osmotischen Messungen ausgef\u00fchrt sind, und welche verschiedenen Osmometer und Kollodiumh\u00e4utchen bei den Messungen gebraucht worden sind. Man sieht, da\u00df die in der Tabelle verzeichneten Versuche von drei verschiedenen Experimentatoren (den Herren J. A Christiansen, S. Goldschmidt und S. Palitzsch) mit f\u00fcnf verschiedenen Osmometern und mit vier verschiedenen Kollodiumh\u00e4utchen ausgef\u00fchrt sind, und da\u00df demgem\u00e4\u00df auch nicht in dieser Beziehung von irgend welcher Einseitigkeit die Rede sein kann.\nWir meinen deshalb aus unseren hier erw\u00e4hnten Versuchen die Folgerung ziehen zu d\u00fcrfen, da\u00df eine Eieralbuminl\u00f6sung gegebener Zusammensetzung immer einen und denselben konstanten osmotischen Druck zeigt.\nC. Der Einflu\u00df der Ammonramcaliatkonzentration an! die Gro\u00dfe des\nosmotischen Bracks.\nZur Beleuchtung des Einflusses, welchen die Konzentration des Ammoniumsulfats auf die Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks einer-Eieralbuminl\u00f6sung aus\u00fcbt, haben wir in jeder der Tabellen 55, 56 und 57 eine Reihe von Versuchen zusammengestellt, bei welchen die Ammoniumsulfatkonzentration variierte, w\u00e4hrend die sonstigen Versuchsumst\u00e4nde ungef\u00e4hr die gleichen blieben.\nDie Tabellen sind nach ganz demselben Prinzip wie die Tabelle 54 ausgearbeitet, und haben deshalb keine eingehende Erkl\u00e4rung n\u00f6tig. Im neunten senkrechten Stab findet man den Wert von S, der innerhalb jeder Reihe variablen Gr\u00f6\u00dfe. Jede Reihe entspricht seiner besonderen Wasserstoffionenkonzentration bezw. 13 \u2022 1(T#, 25 \u2022 1(T6 und 5 \u2022 10\u201c\u00ae, da aber die Wasserstoffionenkonzentration der Innenfl\u00fcssigkeit \u2014 wie es aus dem achten senkrechten Stab der Tabellen erhellt \u2014 der f\u00fcr die Reihe erw\u00e4hlten normalen Wasserstoffionenkonzentration nicht genau gleich ist, so ist der ermittelte Wert von tt mittels der Figur 6 (S 94) derart korrigiert, da\u00df der korrigierte Wert von tt, welchen man im letzten senkrechten Stab der Tabellen findet, denjenigen Wert anzeigt, den tt haben w\u00fcrde.","page":82},{"file":"p0083.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstadien. V. Mitteilung.\n83\nwenn die Waserstoffionenkonzentration die der Reihe normale w\u00e4re, und die Versuchsumst\u00e4nde \u00fcbrigens unver\u00e4ndert blieben.1)\nBei der Bestimmung der benutzten Korrektionen haben wir immer die voll aufgezogene Kurve der Figur 6 benutzt, obgleich diese Kurve nur bei einer dem S *=\u25a0 15,6 entsprechenden Ammoniumsulfatkonzentration g\u00fcltig ist. Wie im folgenden Abschnitt erw\u00e4hnt wird, ist n\u00e4mlich diese Ammoniumsulfatkonzentration die einzige, bei welcher das vorliegende Versuchsmaterial hinreichend gro\u00df ist, da\u00df man eine genaue Kurve \u00fcber den Einflu\u00df der Wasserstoffionenkonzentration auf der Grundlage der Versuchsresultate konstruieren kann. Anderseits zeigt die gestrichelte Kurve der Figur 6, welche f\u00fcr eine dem S = 4,3 entsprechende Ammoniumsulfalkonzentration gilt, zu dessen genauer Konstruktion uns aber nicht hinl\u00e4nglich viele Versuche zu Gebote stehen, einen mit der Hauptkurve ungef\u00e4hr parallelen Verlauf, und wir meinen deshalb, da\u00df die Fehler der kleinen Korrektionen, von welchen in den Tabellen 55, 56 und 57 die Rede ist, nur von unwesentlicher Bedeutung sind.\n\u00dcbrigens unterlassen wir nicht zu bemerken, da\u00df wir uns des prinzipiell Unrichtigen unseres Verfahrens wohl bewu\u00dft sind, wenn wir in den obigen Versuchen die Figur 6 bei der Bestimmung der Korrektionen benutzen, w\u00e4hrend wir sp\u00e4ter (siehe S. 94) die auf der Grundlage der Versuche in den Tabellen 55, 66 und 57 gezeichneten Kurven (Figur 6) als Hilfskurven bei der Konstruktion der Figur 6 benutzten. Wir sehen indessen keinen anderen Ausweg als den hier befolgten, und wir meinen auch nicht, da\u00df wir dadurch Fehler von wesentlichem Belang einf\u00fchren. Bei der Bestimmung der Korrektionen \u2014 sowohl im einen wie im anderen Fall \u2014 handelt es sich n\u00e4mlich, was jede einzelne Tabelle betrifft, nur um eine und dieselbe kleine Partie der bei der Korrektionsbestimmung benutzten Kurve, und der Verlauf der Kurve in diesem kleinen Abschnitt ist nicht nur mittels der dieser Partie entsprechenden Versuche bestimmt, sondern von dem ganzen bei der Konstruktion der Kurve benutzten Versuchsmaterial abh\u00e4ngig.\nWir meinen daher, da\u00df, wenn zwar die eingef\u00fchrten Korrektionen nur ann\u00e4hernd richtig sind, so geben doch die korrigierten Werte von ir eine bessere \u00dcbersicht \u00fcber diejenigen Verh\u00e4ltnisse, zu deren Erl\u00e4uterung die Versuche angestellt worden sind, als die nicht korrigierten Werte von ir, es darf aber nicht vergessen werden, da\u00df diese letzteren die Grundlage bilden, auf welcher das Ganze fu\u00dft, und da\u00df es dieselben sind, an welche man bei einer eventuellen sp\u00e4teren Neubearbeitung des Versuchsmaterials zur\u00fcckgreifen mu\u00df.\n*) Aus dem f\u00fcnften senkrechten Stab der Tabelle, von rechts gerechnet, erhellt es, da\u00df \u20ac in den verschiedenen Versuchen nur von etwa 1,2 bis etwa 1,5 variiert hat; diese Variation verlangt \u2014 wie es schon oben (siehe S. 77 Anm.) genannt ist \u2014 keine Korrektion von ir.\n6*","page":83},{"file":"p0084_0085.txt","language":"de","ocr_de":"84\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nTabelle\nDie Abh\u00e4ngigkeit des osmotischen Drucks von der\n\t\t\t\t\tBei der Analyse wurde gefunden\t\t\t\tDer\nDie Num- mer\tDie angewandte Eieralbuminl\u00f6sung\t\tExperimen- i A tator.\tf Die Nummer\t\tu 100 g Lu\u00dfen-l\u00fcssig-keit\tin 100 g [nnenfl\u00fcssig-keit ii\t\tDie SVasser- stoff- mnenkon-\tAmmo- niumsul- fatgehalt der Au\u00dfen-\ndes Ver-\tArt und\tAlter in\tdes Osmo- n meters u. des\t\tAmmoniak- i Stickstoff in\tAm- , noniak-stick-stoffin\t\u2019rotein-stick-stoff in 1\tzentralen der Innen-l\u00fcssig-\tfl\u00fcssig-keit in g pr. 100 g\nsuchs\tMarke\tragen\tH\u00e4utchens\t\tg\tg\tg\tkeit, h\tWasser\n\t\t\t\t\t(af)\t(ab)\t(Pb)\th \u2022 106\tS\n98\tD.\u00c6.4\t59\tGolds. III\t3\t4,1399\t3,6342\t1,4392.\t10,33\t24,262\n104\t\u00bb 4\t80\t\u00bb III\t3\t4,0020\t3,5101\t1,4647\t10,21\t23,266\n62\tI.D.\u00c6.1\t26\tGhr.\t1\t3\t3,5104\t3,0188\t1,6388\t12,22\t19,841\n112\tD.\u00c6.4\t174\tGolds. III\t3\t3,3241\t2,9358\t1,3928\t11,64\t18.592\n97\t* 4\t, 58\t>\tU\t6\t3,2861\t2,8746\t1,4870\t10,33\t18,341\n103\t* 4\t80\t\u00bb n\t6\t2,9621\t2,5983\t1,4847\t10,50\t16.239\n61\tI.D.\u00c6.1\t24\tChr. II\t6\t2,9169\t2,5210\t1,6319\t13,58\t15,951\n90\t\u00bb 1\t182\tGolds. UI\t3\t2,8659\t2,4754\t1,6429\t10,45\t15,629\n87\t\u00bb 1\t175\t\u00bb U\t6\t2,8636\t2,4884\t1,6046\t11,14\t15,614\n89\t\u00bb 1\t182\t\u00bb n\t6\t2,8632\t2,4778\t1,6315\t11,51\t15,612\n88\t\u00bb 1\t175\t\u00bb m\t3\t2,8559\t2,4637\t1,6534\t10,96\t15,566\n163\t* 7\t407\tPal. IX\t5\t2,8382\t2,4432\t1,6775\t14,45\t15,455\n164\t\u00bb 7\t. 407\t* VU\t7\t2,8324\t2,4468\t1,6547\t13,06\t15,418\n137\t\u00bb 7\t18\tGolds. II\t6\t2,8319\t2,4648\t1,5064\t13,43\t15,415\n110\tD.\u00c6.4\t129\t\u00bb in\t3\t2,5747\t2,2663\t1,4299\t11,59\t13,822\n111\t> 4\t174\t\u00bb\tU\t6\t2,5653\t2,2577\t1,4142\t12,42\t13,764\n105\t\u00bb 4\t86\tU\t6\t2,1341\t1,8792\t1,4744\t10,86\t11,192\n96\t> 4\t52\t\u00bb UI\t3\t1,6869\t1,4813\t1,5384\t10,52\t8,638\n146\t\u00bb 7\t72\t\u00bb UI\t3\t0,8816\t0,7779\t1,4823\t13,37\t4,338\n95\t\u00bb 4\t52\tII\t6\t0,8581\t0,7590\t1,5433\t10,40\t4,217\n94\t\u00bb 4\t46\t\u00bb III\t3\t0,5312\t0,4736\t1,5835\t11,27\t2,570\n93\t\u00bb 4\t46\t>\tII\t6\t0,3579\t0,3228\t1,5815\t10,12\t1,717\n82\t> 3\t90\tChr. n\t6\t0,1881\t0,1688\t1,7714\t14,45\t0,895\n92\t\u00bb A\t32\t; Golds. Ill\t3\t0,1786\t0,1626\t1,5614\t11.32\t0,849\n81\t\u00bb 3\t93\tChr. III\t3\t0,0936:\t1 0,08617\t1,7781\t15,67\tfl,4\u00ab\n91\t\u00bb 4\t32\tGolds. 11\t6\t0,09211\t) 0,0869C\t1,5997\t10,84\t0,437\nProteinstadien. V. Mitteilung.\n85\n65.\nAmmoniumsulf&tkonzentration (h \u2014 13 X 10\u201c\u00ae).\nDie den ermittelten Werten von h und S entsprechenden Werte von\t\t\tDie Innenfl\u00fcssigkeit enth\u00e4lt demnach pr. 100 g Wasser\t\t\tE e=v; \u2022\tOsmotischer Druck in cm Wassers\u00e4ule\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\tP (fe- inessen)\t6\tDie Korrektion in cm, welche dem fr addiert werden mnfi um die Messung auf h =\u2022 1I-10*8 zu beziehen\tKorrigierter Wert von ir (auf h = 1S-10\u201c8 .. bezogen)\nz (Fig. 10 S. 122)\ty (Fig- 9 S. 120\tV, (Tab. 32 Bd. 103,\tAmin o-nium-sulfat in g S,p\tEihydrat in g\t\u201e Milligr.-Aq ui Valent Protein-stickstoff E E \u00bb E(i) . 1000\t\t\t\t\t\n\t\tS. 205)\t\t\t14,01 \u2022 z\t\t\t\t\t\n8,69\t0,040\t111,75\t24,260\t17,763\t145,90\t1,3056\t39,63\t30,35\t4- 1,35\t29,00\n8,69\t0,040\t111,23\t23,307\t17,983\t147,70\t1,3279\t43,94\t33,09\t-i- 1,40\t31,69\n8,69\t0,042\t109,45\t19,792\t19,892\t163,38\t1,4927\t59,25\t39,69\t4- 0,36\t39,33\n8,69\t0,043\t108,81\t18,602\t16,331\t134,14\t1,2328\t52,97\t42,97\t4-0,62\t42,35\n8,69\t0,043\t108,69\t18,337\t17,561\t144,24\t1,3271\t58,19\t43,85\t4- 1,35\t42,50\n8,69\t0,044\t107,63\t16,272\t17,224\t141,47\t1,3144\t60,78\t46,24\t4-1,25\t44,99\n8,68\t0,044\t107,48\t15,967\t19,137\t157,37\t1,4642\t66,81\t45,63\t+ 0,27\t45,90\n3,69\t0,044\t107,32\t15,654\t19,262\t158,21\t1,4742\t72,26\t49,02\t4- 1,25\t47,77\n8,69\t0,044\t107,31\t15,681\t18,744\t153,95\t1,4346\t68,00\t47,40\t4-0,92\t46,48\n8,69\t0,044\t107,31\t15,651\t19,106\t156,93\t1,4624\t69,28\t47,37\t4- 0,70\t46,67\n8,69\t0,044\t107,29\t15,586\t19,394\t159,29\t1,4847\t69,60\t46,88\t4- 1,00\t45,88\n8,69\t0,044\t107,23\t15,477\t19,706\t161,86\t1,5095\t70,96\t47,00\t+ 0,60\t47,60\n8,69\t0,044\t107,22\t15,464\t19,391\t159,27\t1,4855\t69,99\t47,12\t0,00\t47,12\n8,69\t0,044\t107,21\t15,342\t,17,376\t142,72\t1,3312\t61,69\t46,34\t+ 0,20\t46,54\n8,70\t0,045\t106,42\t13,811\t16,170\t132,66\t1,2466\t63,19\t50,69\t4-0,68\t50,01\n8,70\t0,046\t106,40\t13,724\t15,956\t130,91\t1,2304\t62,09\t50,46\t4-0,30\t50,16\n8,72\t0,049\t105,15\t11,220\t16,409\t134,31\t1,2773\t67,93\t53,18\t-4 1,06\t52,12\n8,75\t0,052\t103,93\t8,672\t16,904\t137,89\t1,3268\t73,13\t55,12\t4- 1,25\t53,87\n8,62\t0,046\t101,97\t4,306\t15,279\t126,51\t1,2407\t69,17\t55,75\t+0,18\t' 55,93\n8,67\t0,050\t101,92\t4,215\t16,098\t132,53\t1,3003\t73,71\t56,69\t4- 1,30\t55,39\n8,24\t0,036\t101,20\t2,568\t15,391\t133,56\t1,3198\t75,37\t57,11\t4 0,80\t56,31\n7,84\t0,028\t100,84\t1,716\t14,397\t131,07\t1,2998\t75,65\t58,20\t4- 1,45\t56,75\n7,48 ,\t0,017\t100,50\t0,891\t15,410\t147,06\t1,4633\t79,49\t54,32\t+ 0,60\t54,92\n7,33\t0,018\t100,48\t0,812\t13,033\t126,92\t1,2631\t70,69\t55,97\t4-0,78\t55,19\n7,15\t0,012\t100,32\t0,4431\t14,629\t146,04\t1,4557\t79,54\t54,64\t+ 1,08\t55,72\n6,92\t0,014\t100,31\t0,4375\t12,502\t128,95\t1,2855\t73,10\t56,87\t4-1,06\t55,81","page":0},{"file":"p0086_0087.txt","language":"de","ocr_de":"86\nS. P. L. S\u00d6rensen,\nTabelle\nDie Abh\u00e4ngigkeit des osmotischen Drucks von der\nDie Num- mer\t\u00bb Die angewandte Eieralbuminl\u00f6sung\t\tExperimen- tator. Die Nummer des Osmometers u. des H\u00e4utchens\tBei der Analyse wurde gefunden\t\t\t\tDer Ammonium sul-fatgehalt der Au\u00dfen-fl\u00fcssig-keit in g pr. 100 g Wasser S\n\t\t\t\tin KOO g k\u00fc\u00dfen-l\u00fcssig-keit\tin 100 g Innenfl\u00fcssigkeit\t\tDie Wasserstoff-ionenkon-zentra-tion der Innen-ftttssig-keit, h h-106\t\ndes Ver- suchs\tArt und Marke\tAlter in Tagen\t\tAm-moniak-stick-stoff in g (\u00bbf)\tAm-moniak-stick-stoff in g (ab)\tProteinstickstoff in g (Pb)\t\t\n117\tD. \u00c6. 4\t191\tGolds. U 6\t3,6570\t3,2233\t1,3968\t24,83\t20,842\n114\t> 4\t180\t> m 3\t3,5442\t3,1277\t1,3862\t23,50\t20,070\n108\t\u00bb 4\t96\t\u25ba m 3\t3,3339\t2,9207\t1,4400\t22,49\t18,657\n116\t> 4\t185\t> III 3\t2,9205\t2,5654\t1,3985\t25,41\t16,974\n113\t\u00bb 4\t180\t\u00bb II 6\t2,5399\t2,2425\t1,4071\t23,07\t13,609\n115\t\u00bb 4\t185\t> H 6\t2,0750\t1,8844\t1,4404\t24,49\t10,848\n107\t> 4\t96\t\u00bb II 6\t1,7610\t1,5445\t1,4266\t22,59\t9,002\n129\t\u00bb 4\t224\t\u00bb H 6\t0,8837\t0,7829\t1,4612\t23,33\t4,349\n122\t\u00bb 4\t205\t\u00bb III 3\t0,5253\t0,4701\t1,5212\t25,06\t2,541\n121\t\u00bb 4\t205\t\u00bb U 6\t0,3576\t0,3186\t1,4924\t25,23\t1,715\n84\t\u00bb 3\t97\tChr. HI 3\t0,1887\t0,1666\t1,8041\t26,79\t0/898\n120\t\u00bb 4\t200\tGolds. HI 3\t0,1770\t0,1697\t1,4803\t25,83\t0,842\n83\t\u00bb 3\t97\tChr. H 6\t0,09237\t0,08201\t1,7908\t29,51\t0,438\n119\t> 4\t200\tGolds. H 6\t0,08840\t0,08010\t1,4865\t26,36\t\u20220,419\nProteinstudien. V. Mitteilung\n87\n56.\nAmmoniumsulfatkonzentration (b\u00bb25X 10\u201c8).\nDie den ermittelten Werten von h und S entsprechenden Werte von\t\t\tDie Innenfl\u00fcssigkeit enth\u00e4lt demnach pr. 100 g Wasser\t\t\tE 6-v,\tOsmotischer Druck Wassers\u00e4ule\t\t\tin cm\n\t\t\t\t\t\t\tP (ge- messen)\tP ir = \u2014 e\tDie Korrektion in cm, welche dem ir addiert werden mn\u00df um die Messung auf h=85-10*\u00ae zu beziehen\tKorrigier* ter Wert von n (auf h =25 10*\u00ae be- zogen)\nz (Fig- 10 S. 122)\ty (Fig. 9 S. 120)\tV, (Tab. 32 Bd. 103, S. 205)\tAra-mo-nium-sulfat in g S(i)\tEihydrat in g E(i)\t.. Milligr.-Aquivalent. Protein-Stickstoff E E = E(j) \u2022 1000\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t14,01 \u2022 x\t\t\t\t\t\n8,68\t0,041\t109,97\t20,823\t16,670\t137,08\t1,2465\t37,02\t29,70\t0,05\t29,65\n8,67\t0,041\t109,57\t20,050\t16,398\t13o,00\t1,2321\t42,03\t34,11\t0,41\t33,70\n8,67\t0,042\t108,85\t18,584\t16,917\t139,27\t1,2795\t49,62\t38,78\t0,67\t38,11\n8,66\t0,042\t107,49\t16,874\t15,963\t131,57\t1,2240\t52,02\t42,50\t+ 0,10\t42,60\n8,66\t0,042\t106,32\t13,606\t15,764\t129,93\t1,2221\t53,45\t43,74\t*r- 0,51\t43,23\n8,65\t0,042\t104,98\t10,883\t15,781\t130,22\t1,2404\t60,24\t48,56\tt* 0,15\t48,41\n8,65\t0,042\t104,10\t8,981\t16,341\t126,69\t1^,2160\t62,02\t51,00\tf-0,65\t50,35\n8,39\t0,028\t101,97\t4,342\t14,578\t124,03\t1,2163\t61,92\t50,91\t\u25a05- 0,46\t50,46\n8,16\t0,018\t101,18\t2,564\t14,636\t127,15\t1,2567\t64,27\t51,14\t+ 0,03\t51,17\n8,02\t0,015\t100,84\t1,711\t13,831\t123,10\t1,2207\t61,45\t50,34\t+ 0,05\t50,39\n7,86\t0,011\t100,50\t0,901\t16,672\t151,40\t1,5065\t75,32\t50,00\t+ 0,43\t50,43\n7,83\t0,011\t100,46\t0,841\t18,221\t120,52\t1,1994\t61,84\t51,56\t+0,23\t51,79\n7,80\t0,009\t100,31\t0,4328\t16,806\t149,21\t1,4875\t70,85\t47,63\t+ 1,15\t48,78\n7,76\t0,009\t100,31\t0,4136\t13,093\t120,43\t1,2006\t56,22\t46,83\t+ 0,35\t47,18\n","page":0},{"file":"p0088_0089.txt","language":"de","ocr_de":"88\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nTabelle\nDie Abh\u00e4ngigkeit des oimotischen Drucks von der\nDie Num- mer des Ver- suchs\tDie angewandte Eieralbuminl\u00f6sung\t\tExperimen- tator. Die Nummer des Osmometers u. des H\u00e4utchens\tBei der Analyse wurde gefunden\t\t\t\tDer Ammo- niumsul- fatgehalt der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit in g pr. 100 g Wasser S\n\t\t\t\tin 100 g Au\u00dfenfl\u00fcssig* keit\tin 100 g Innenfl\u00fcssigkeit\t\tDie Wasserstoff-ionenkon-zentra-tion der Innenfl\u00fcssigkeit, h h.108\t\n\tArt und Marke\tAlter in Tagen\t\tAm-moniak-stick-stoff in g (af)\tAm-moniak-stick-stoff in g (ab)\tProteinstickstoff in g (Pb)\t\t\n1G7\tD. \u00c6. 4\t701\tPal. IX 5\t3,5673\t3,1509\t1,4048\t3,78\t20,228\n166\t\u00bb 4\t690\t\u00bb VII 7\t3,3234\t2,9084\t1,4732\t4,61\t18,588\n127\t* 4\t216\tGolds. II 6\t2,8880\t2,5519\t1,4061\t4,85\t15,768\n165\t> 4\t690\tPal. IX 5\t2,6501 '\t2,3270\t1,4027\t4,54\t14,284\n106\t\u00bb 4\t87\tGolds. Ill 3\t2,5593\t2,2587\t1,4675\t7,73\t13,727\n168\t\u00bb 4\t70i\tPal. VH 7\t1,9407\t1,7324\t1,6089\t4,06\t10,076\n133\t* 4\t235\tGolds. U 6\t0,8889\t0,7918\t1,4386\t5,50\t4,376\nDie in den Tabellen &5, 56 und 57 zusammengestellten Versuchsresultate sind auf der Figur 5 graphisch dargestellt, indem der korrigierte Wert von ir (der letzte senkrechte Stab der Tabellen) als Ordinate, und S (der neunte senkrechte Stab der Tabellen) als Abszisse benutzt sind.\nWie auf der Figur 5 angegeben, entspricht jede der drei Kurven ihrer eigenen Wasserstoffionenkonzentration, und man ersieht sofort, da\u00df die mittlere Kurve, welche der Wasserstoffionenkonzentration 13 \u2022 10-8 entspricht, die am genauesten ermittelte ist, indem die ihre Konstruktion betreffenden Messungen bedeutend zahlreicher sind, als es bei den anderen Kurven der Fall ist. Ebenfalls ersieht man, da\u00df wir bei dieser Wasserstoffionenkonzentration Messungen mit . h\u00f6heren Ammoniumsulfatkonzentrationen vorgenommen haben als bei den beiden anderen. Die Ammoniumsulfatkonzentration der betreffenden zwei Versuche (Nr. 98 und Nr. 104, Tabelle 55) war so hoch, da\u00df die Innenfl\u00fcssigkeit nach der Ausnahme des Osmometers\nProteinstadien. V. Mitteilung.\n89\n57.\nAmmoniumsulf&tkonzentration (h = 6 X IO\u201c6).\nDie den ermittelten Werten von h und S entsprechenden Werte von\t\t\tDie Innenfl\u00fcssigkeit enth\u00e4lt demnach pr. 100 g Wasser\t\t\tE \u00a3-v.\tOsmotischer Drnck in cm Wassers\u00e4ule\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\tP (ge* menen)\tP ir=s \u2014 \u20ac\tDie Korrektion in cm. welche dem ir addiert werden mu\u00df am die Meooang auf h=6 \u2022 10*\u00ae za\tKorrigierter Wort von ir (auf h *5 \u2022 10* be- ' zogen)\nz (Fig-* 10 S. 122)\ty (Fig. 9 S. 120\tv. (Tab. 32 Rd. 103 S. 2051\tAm-mo-nium-sulfat in g S\u201e,\tEihydrat in g E.i>\tMillier.- \u00c4quivalent. rrotein-\u2022tickstoff & E = E(i) . 1000 14,01 . z\t\t\t\t\t\n8,69\t0,042\t109,65\t20,279\t16,726\t137,38\t1,2529\t58,50\t46,69\t\u25a0j\" 1,20\t45,49\n8,68\t0,043\t108,81\t18,562\t17,383\t142,94\t1,3137\t63,02\t47,97\t\u25a0s\u201c 0,32\t47,65\n8,69\t0.044\t107,39\t15,795\t16,119\t132,39\t1,2328\t62,77\t60,92\tt* 0,17\t50,75\n8,69\t0,045\t106,65\t14,330\t17,042\t139,98\t1,3125\t70,10\t53,41\t\u25a0S- 0,46\t52,96\n8,71\t0,048\t106,38\t13,810\t16,679\t136,68\t1,2848\t67,51\t52,55\t+ 2,10\t54,65\n8,76\t0,052\t104,61\t10,392\t18,111\t147,57\t1,4107\t78,51\t55,65\t*r 0,90\t54,76\n8,74\t0,055\t101,99\t4,363\t15,009\t122,57\t1,2018\t69,95\t58,20\t4*0,45\t58,65","page":0},{"file":"p0090.txt","language":"de","ocr_de":"90\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nw\u00e4hrend der elektrometrischen Messung einen Teil des Eihydrats in krystallinischer Form ausschied; w\u00e4hrend der osmotischen Messung war die L\u00f6sung indessen v\u00f6llig krystallfrei, und der stete Verlauf der Kurve zeigt, da\u00df die Messungsergebnisse dieser beiden Versuche mit den durch die \u00fcbrigen Versuche erhaltenen Ergebnissen in bester Dbereinstimmung stehen.\nBetreffs der beiden anderen und ganz besonders der oberen Kurve ist zwar das Versuchsmaterial sp\u00e4rlicher, es kann aber doch kaum bezweifelt werden, da\u00df die drei Kurven im wesentlichen parallel laufen, was bedeuten mu\u00df, da\u00df der Einflu\u00df der Ammoniumsulfatkonzentration auf den osmotischen Druck innerhalb des untersuchten Gebiets von der Wasserstoffionenkonzentration unabh\u00e4ngig ist.\nBez\u00fcglich der Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks in solchen Eieralbuminl\u00f6sungen, welche nur ganz kleine Mengen von Ammoniumsulfat enthalten, haben wTir bisher nur einige wenige Versuche ausgef\u00fchrt, deren Resultate wir vorl\u00e4ufig nicht in zufriedenstellender Weise zu erkl\u00e4ren verm\u00f6gen, und welche wir daher nur mit ein paar Worten erw\u00e4hnen m\u00f6gen. Es handelt sich um die vier Versuche, die zu unterst in jeder der Tabellen 55 und 56 angef\u00fchrt sind; ein Blick auf den bei diesen Versuchen erhaltenen korrigierten Werten von tt zeigt, da\u00df tt hier mit der Ammoniumsulfatkonzentration ein wenig abnimmt, besonders tritt dieses Verh\u00e4ltnis in der Tabelle 56 zutage. Auf der anderen Seite geht aus einer Versuchsreihe, welche im Abschnitt E (S. 100) erw\u00e4hnt werden wird, hervor, da\u00df eine Eieralbuminl\u00f6sung, die nahezu ammoniumsulfatfrei ist, einen weit gr\u00f6\u00dferen osmotischen Druck zeigt, als diejenigen ammoniumsulfathaltigen L\u00f6sungen, mit welchen die hier beschriebenen Versuche angestellt sind. Es wird ohne weitere Versuche nicht m\u00f6glich sein, eine Erkl\u00e4rung dieser scheinbar einander widerstreitenden Resultate zu geben, und wir haben daher die genannten 8 Versuche auf die Figur 5 nicht aufgenommen.\nDas Hauptresultat der in diesem Abschnitt erw\u00e4hnten Versuche meinen wir dann folgenderma\u00dfen ausdr\u00fccken zu","page":90},{"file":"p0091.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\t91\nk\u00f6nnen: Innerhalb des Gebiets der Ammoniumsulfat-und der Wasserstoffionenkonzentrationen, \u00fcber welches unsere Versuche sich ausdehnen, nimmt n (der osmotische Druck pro Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff pro Kubikzentimeter Dispersionsmittel) mit wachsender Ammoniumsulfatkonzentration ab; erst bei einem einigerma\u00dfen gro\u00dfen Gehalt an Ammo\u2019nium-sulfat (S = ca. 8) beginnt jedoch diese Abnahme des osmotischen Drucks Fahrt zu nehmen, sodann wird\nsie aber mit steigender Ammoniumsulfatkonzentration\nstetig und stark fortgesetzt.\nWorin ist jetzt der Grund zu suchen, weshalb der osmo-lsche Druck sinkt, wenn die Ammoniumsulfatkonzentration s eigt? In der Einleitung ist auseinandergesetzt worden (siehe \u00f6. <57), welchen Einflu\u00df die Dissoziation eventueller Proteinsalze zusammen mit dem \u00abDonnan\u2019schen Gegendruck\u00bb auf die gemessene Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks aus\u00fcbt. Es ist daselbst nachgewiesen worden, da\u00df die genannten Faktoren unter sonst gleichen Umst\u00e4nden bewirken werden, da\u00df der gemessene osmotische Druck immer kleiner wird, wenn die Ammoniumsulfatkonzentration steigt, jedenfalls innerhalb einer gewissen Grenze. Man k\u00f6nnte daher beim ersten Anblick versucht sein, die Erkl\u00e4rung des Sinkens des Werts von ir/mit anwachsenden Werten von S in einer solchen kombinierten . Wirkung von einer Dissoziation des Proteinsalzes und einem \u00abDonnan\u2019schen Gegendruck\u00bb zu suchen. Eine n\u00e4here \u00dcberlegung zeigt indessen, da\u00df diese Erkl\u00e4rung wenig wahrscheinlich ist. Es ist n\u00e4mlich in der Einleitung gezeigt worden, da\u00df bei einer passenden Wasserstoffionenkonzentration, welche wahrscheinlich von derjenigen, die der untersten Kurve der Figur 5 entspricht, nicht wesentlich verschieden ist, die genannten Faktoren keine Rolle spielen, ganz unangesehen, welche die Ammoniumsulfatkonzentration der L\u00f6sung ist. A priori kann man aber nicht annehmen, da\u00df dies auch der Fall sein kann, was diejenigen Versuche betreffen, die bei schw\u00e4chten Wasserstoffionenkonzentrationen ausgef\u00fchrt sind, und die durch die beiden oberen Kurven der Figur 5 wiedergegeben sind;","page":91},{"file":"p0092.txt","language":"de","ocr_de":"92\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nnichtsdestoweniger sind diese Kurven der untersten sehr nahe parallel. Dieses parallelen Verlaufs aller drei Kurven wegen wird es uns erlaubt erscheinen, die Versuchsergebnisse der drei Versuchsreihen in derselben Weise zu erkl\u00e4ren, und wir meinen daher, da\u00df die mehrmals genannten Faktoren auch bei den den beiden oberen Kurven der Figur 5 entsprechenden Versuchen keine wesentliche Rolle spielen. Eine solche Annahme steht dann auch in gutem Einklang mit dem oben (S. 34) hervorgehobenen Verh\u00e4ltnis, da\u00df die Dissoziation des Proteinsalzes und der \u00abDonn an \u2018sehen Gegendruck\u00bb nur oder doch wesentlich nur bei schwachen oder doch ziemlich schwachen Ammoniumsulfatkonzentrationen eine wesentliche Bedeutung haben. Es ist daher wahrscheinlich, da\u00df die Ammoniumsulfatkonzentration in den acht zu unterst in den Tabellen 55 und 56 aufgef\u00fchrten Versuchen so klein ist, da\u00df es hier die erw\u00e4hnten Faktoren mit in Betracht zu ziehen notwendig wird, und da\u00df wir hier den Weg haben, auf welchem die Erkl\u00e4rung der oben erw\u00e4hnten, scheinbar einander widerstreitenden Resultate zu suchen ist (siehe auch Abschnitt E, S. 100).\nDie wesentlichste Ursache des mit steigender Ammoniumsulfatkonzentration beobachteten Sinkens des osmotischen Drucks ist nach unserem Daf\u00fcrhalten, was die in diesem Abschnitt beschriebenen Versuche betrifft,, in einem mit wachsender Ammoniumsulfatkonzentration abnehmenden Dispersit\u00e4tsgrad der dispersen Phase zu suchen, oder anders gesagt, dieses Sinken ist einer mit der Ammoniumsulfatkonzentration wachsenden Kondensation von zwei oder vielleicht von mehreren Eihydratpartikeln zu einer einzelnen Partikel zu verdanken. Diese Kondensation, stellen wir uns vor, wird mittels der divalenten S04-Gruppe etabliert, und da die Kurven der Figur 5 zeigen, da\u00df der osmotische Druck der L\u00f6sung ungef\u00e4hr zur H\u00e4lfte verkleinert wird, wenn d\u00e9r Ammoniumsulfatgehalt so stark vergr\u00f6\u00dfert wird, da\u00df die Krystallisation des Eihydrats anf\u00e4ngt (siehe","page":92},{"file":"p0093.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n93\nS. 90), so liegt es nahe, das Verh\u00e4ltnis ganz einfach dadurch zu erkl\u00e4ren, da\u00df die Eihydratpartikeln, je nachdem die Ammoniumsulfatkonzentration w\u00e4chst, unter Bildung eines Eihydratsulfats je zwei und zwei zusammentreten, welches Sulfat dann, wenn die Konzentration eine angemessene Gr\u00f6\u00dfe erreicht hat, uuskrystallisiert.\nGeht man von dieser Auffassung aus, so versteht man leicht, da\u00df \u2014 bei einer gegebenen Konzentration des Ammoniumsulfats \u2014 die Kondensation um so weiter vorgeschritten sein mu\u00df, je gr\u00f6\u00dfer \u2014 nat\u00fcrlich innerhalb einer gewissen Grenze \u2014 die Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung ist, und da\u00df der osmotische Druck daher, wie es auch aus der Figur 5 hervorgeht, bei einer gegebenen Ammoniumsulfatkonzentration desto kleiner sein mu\u00df, je gr\u00f6\u00dfer die Wasserstoffionenkonzentration ist.\nAls St\u00fctze unserer Auffassung k\u00f6nnen wir au\u00dferdem anf\u00fchren, da\u00df eine Reihe von Messungen, welche in einer folgenden Abhandlung ver\u00f6ffentlicht werden, gezeigt haben, da\u00df der osmotische Druck einer ammoniumchloridhaltigen Eieralbuminl\u00f6sung durch eine Vergr\u00f6\u00dferung des Ammoniumchloridgehalts nur eine ganz unwesentliche Abnahme erf\u00e4hrt. Der Grund dazu, meinen wir, ist derjenige, da\u00df es in diesem Fall keinen divalenten S\u00e4urerest gibt, der die Eihydratpartikeln verkn\u00fcpfen kann.\nSchlie\u00dflich m\u00f6gen wir nur anf\u00fchren, da\u00df die oben mitgeteilte Auffassung des Krystallisationsprozesses mit den in einer fr\u00fcheren Abhandlung1) entwickelten Anschauungen \u00fcber die Zusammensetzung des auskrystallisierten Eihydrats im sch\u00f6nsten Einklang steht.\nD. Der Einflu\u00df der Wasserstoffionenkonzentration auf den\nosmotischen Druck.\nIn jeder der Tabellen 58 und 59 haben wir eine Reihe von Versuchen zusammengestellt, um den Einflu\u00df zu beleuchten, welchen die Wasserstoffionenkonzentration auf die Gr\u00f6\u00dfe des\n*) Diese Zeitschr., Bd. 103, S. 256.","page":93},{"file":"p0094.txt","language":"de","ocr_de":"94\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nosmotischen Drucks einer Eieralbuminl\u00f6sung aus\u00fcben, wenn\n\u00ab\ndie \u00fcbrigen Versuchsumst\u00e4nde konstant erhalten werden. Die in der Tabelle 58 wiedergegebene Reihe, f\u00fcr welche die Ammoniumsulfatkonzentration, S = 15,6, als die \u00abnormale\u00bb erw\u00e4hlt ist, enth\u00e4lt eine so gro\u00dfe Anzahl von Versuchen, da\u00df wir meinen, die graphische Wiedergabe dieser Reihe (Figur 6 I, die voll aufgezogene Kurve) als einen ziemlich genauen Ausdruck der gesuchten Abh\u00e4ngigkeit bei der f\u00fcr diese Reihe normalen Ammoniumsulfatkonzentration betrachtet werden darf. Dagegen enth\u00e4lt die in der Tabelle 59 mitgeteilte Reihe, in welcher die \u00abnormale\u00bb Ammoniumsulfatkonzentration dem S = 4,3 entspricht, nur eine kleinere Anzahl von Versuchen, und die graphische Wiedergabe derselben haben wir deshalb nur gestrichelt. (Figur 6 II.)\n\nh \u2022 10'\nFigur 6.\nDie Tabellen sind nach ganz denselben Prinzipien wie die vorhergehenden Tabellen ausgearbeitet. Zu den gefundenen Werten von n (der drittletzte senkrechte Stab der Tabellen) ist eine mittels der Kurven der Figur 5 erhaltene Korrektion addiert, derart, da\u00df die korrigierten Werte von tt (der letzte senkrechte Stab der Tabellen) alle der f\u00fcr die Reihe normalen Ammoniumsulfatkonzentration entsprechen. Gleichwie in den","page":94},{"file":"p0095.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n95\nvorhergehenden Reihen ist auch hier keine Korrektion der verschiedenen Eieralbuminkonzentration wegen eingef\u00fchrt, indem e nur zwischen ca. 1,2 und ca. 1,5 variiert. Auf der Figur 6 ist der korrigierte Wert von n als Ordinate benutzt, w\u00e4hrend die Wasserstoffionenkonzentration, h (der achte senkrechte Stab der Tabelle), als Abszisse dient.\nEs erhellt aus den Tabellen und besonders deutlich aus der Figur 6, da\u00df der osmotische Druck einer Eieralbuminl\u00f6sung nicht wesentlich ge\u00e4ndert wird, wenn h \u2014 unter sonst gleichen Umst\u00e4nden \u2014 zwischen 40- IO-6 und 100 \u2022 10\u20146 variiert, jedoch zeigen die Kurven eine Andeutung eines Minimums zwischen 60 \u2022 10-6 und 80 \u2022 10_6. Bei gr\u00f6\u00dferen Wasserstoffionenkonzentrationen als 100-10-6 scheint der osmotische Druck ganz langsam mit der Wasserstoffionenkonzentration zu wachsen, und bei kleineren Wasserstoffionenkonzentrationen als 40 \u2022 10~6 steigt der osmotische Druck stark, wenn die Wasserstoffionenkonzentration abnimmt.\nDie Absicht mit den im gegenw\u00e4rtigen Abschnitt beschriebenen Versuchen ist vor allem diejenige gewesen, Material f\u00fcr die Konstruktion einer oder mehrerer Kurven zu beschaffen, mittels welcher sich die Korrektion von ir innerhalb eines begrenzten Gebiets der Wasserstoffionenkonzentrationen bewerkstelligen lie\u00df. Neben diesem ist es selbstverst\u00e4ndlich auch unser Zweck gewesen, uns auf der Grundlage der erhaltenen Resultate eine Idee \u00fcber die Ursache der \u00c4nderung des osmotischen Drucks mit der Wasserstoffionenkonzentration zu bilden. Wir sind uns indessen v\u00f6llig bewu\u00dft, da\u00df eine vollst\u00e4ndige Klarlegung dieser Verh\u00e4ltnisse weit zahlreichere Versuche verlangt als die, welche uns zur Verf\u00fcgung stehen, und wir m\u00fcssen uns daher damit begn\u00fcgen, hier einige orientierende Bemerkungen diese Frage betreffend hervorzusetzen.\nEs ist schon im vorhergehenden Abschnitt erw\u00e4hnt worden, da\u00df die Dissoziation des Proteinsalzes und der \u00abDonnan\u2019sche Gegendruck\u00bb bei den hier in Rede stehenden Ammoniumsulfat-","page":95},{"file":"p0096_0097.txt","language":"de","ocr_de":"96\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nTabell\u00bb\nDie Abh\u00e4ngigkeit des osmotischen Drucks\nDie\nNum-\nDie angewandte Eieralbuminl\u00f6sung\nExperimen-\ntator.\nBei der Analyse wurde gefunden\nin 100 g Au\u00dfen-fl\u00fcssig-\nin 100 g Innenfl\u00fcssig keit\nDie\nWasser-\nstoff-\nDer\nAmmo-\nniumsul-\nfatgehalt\nder\nProteinstudien. V. Mitteilung.\n97\n5$.\nWasserstoffionenkonzentration (S = 15,6).\nli\nDie den\nermittelten Werten 1 von h und S entsprechenden Werte von\nDie Innenfl\u00fcssigkeit enth\u00e4lt demnach pr. 100 g Wasser\nOsmotischer Druck in cm Wassers\u00e4ule\nmer des Ver- suchs\tArt und Marke\t\tAlter in Tagen\tDie JN ummer des Osmometers u. des H\u00e4utchens\t\t\tAm-moniak-stick-stoff in g (af)\tAm-moniak-stick-stoff in g K)\tProteinstickstoff in g (Pb)\t\u00eeonenKon-zentra-tion der Innenfl\u00fcssigkeit, h h \u2022 106\tAu\u00dfen- fl\u00fcssig. keit in g pr. 100 g Wasser S\t! Z Fig- 10 122) 1\tY (Fig- 9 S. 120)\tV * s (Tab. 32 Bd. 108, . S. 205)\tAm-mo-nium-sulfat in g Sfi)\tEi- hydrat in g E(i>\t.. Milligr.-\u00c0quivalent. Proteinstickstoff E E = E(i) \u2022 1000\te = y- * S\tP (ge- messen)\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t14,01 \u2022 z j\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\u2018\t: j\t\t70,36\n128\tD. \u00c6.\t4\t216\tGolds.\tIII\t3\t2,8884\t2,5492\t1,4143\t0,87\t15,771 \"\tj 8,71\t0,047\t107,39\t15,790\t16,268\t133,31 j j\t1,2414\t\n165\t\u00bb\t4\t690\tPal.\tIX\t5\t2,6501\t2,3270\tj\t/ 1,4927\t4,54\t14,281\tS,69\t0,045\t106,65\t14.330 /\t17,042\t139,98\t1,3125\t70,10\n166\t\u00bb\t4\t690\t>\tVII\t7\t3,3234\t2,9084\t1,4732\t4,61\t18,588\t1 3.68 ; ! ' i\t0,043\t108,81\t18,562\t17,383\t142,94\t1,3137 j\t63,02 j\n127\t>\t4\t216\tGolds.\tII\t6\t2,8880\t2,5519\t1,4061\t4,85\t15,768\t3.69\t0,044\t107,39\t15,795\t16,119\t132,39 i\t1,2328;\t62,77\n106\t\u00bb\t4\t87\t>\tIII\t3\t2,5593\t2,2587\t1,4675\t7,73\t13,727\t8.71\t0,048\t106,38\t13,810\t16,679\t136,68\t1,2848\t67,51 j ; !\n97\t\u00bb\t4\t58\t>\tII\t6\t3,2861\t2,8746\t1,4870\t10,33\t18,341\t3.69\t0,043\t108,69\t18,337\t17,561\t144,24\t1,3271\t58,19 !\n90\tI.D.\u00c6.1\t\t182\t\u00bb\tIII\t3\t2,8659\t2,4754\t1,6429\t10,45\t15,629\t3.69 /\t0,044\t107,32\t15,654\t19,262\t158,21\t1,4742\t72,26\n103\tD. \u00c6.\t4\t80\t\u00bb\tII\t6\t2,9621\t2,5983\t1,4847\t10,50\t16,239\t, 3,69\t0,044\t107,63\t16,272\t17,224\t141,47\t1,3144\t60,78\n88\tI.D.\u00c6.1\t\t175\t>\tIII\t3\t2,8559\t2,4637\t1,6534\t10,96\t15,566\t8,69\t0,044\t107,29\t15,586\t19,394\t159,29 1\t1,4847 1\t69.60 y\n87\t>\t1\t175\t>\tII\t6\t2,8636\t2,4884\t1,6046\t11,14\t15,614\t8,69\t0,044\t107,31\t15,681\t18,744\t153,95\ti 1,4346\t68,00\n89\t\u00bb\t1\t182\t>\tII\t6\t2,8632\t2,4778\t1,6315\t11,51\t15,612\t8.69 t\t0.044 \u2713\t107,31\t15,651\t19,106\t156,93 * '\t11,4624 \u00bb\t69,28\n110\tD. \u00c6.\t4\t129\t>\tIII\t3\t2,5747\t2,2663\t1,4299\t11,59\t13,822\t\u00ab 3,70\t0,045\t106,42\t13,811\t16,170\t132,66 i\t7 |\t! 1,2466 1 i\t63,19 i\n112\t>\t4\t174\t\u00bb\tIII\t3\t3,3241\t2,9358\t1,3928\t11,64\t18,592\t! 3.69 1 ' i\t0,043\t108,81\t18,602\t16,331\t134,14\t11.2328 j\t52,97\n111\t\u00bb\t4\t174\t\u00bb\tII\t6\t2,5653\t2,2577\t1,4142\t12,42\t13,764\t18,70\t0,046\t106,40\t13,724\t15,956\t130,91\t1.2304 j\t/\t' 62,09 .* i\n164\tI.D.\u00c6.7\t\t407\tPal.\tVII\t7\t2,8324\t2,4468\t1,6547\t13,06\t15,418\t; 8,89\t0,044\t107,22\t15,464\t19,391\t159,27\t1,4885\t! 69.99 y <\n137\t>\t7\t18\tGolds.\tII\t6\t2,8319\t2,4648 -\t1,5064\t13,43\t15,415\t,8,09 j\t0,044\t107,21\t15,342\t17,376\t142,72\t1,3312! 61,69 i\t\n61\t>\t1\t24\tChr.\tII\t6\t2,9169\t2,5210\t1,6319\t13,58\t15,951\t8.68\t0,044\t107,48\t15,967\t19,137\t157,37\t1.46421 66,81 1\t\n163\t>\t7\t407\tPal.\tIX\t5\t2,8382\t2,4432\t1,6775\t14,45\t15,455\t8,69\t0,044\t107,23\t15,477\t19,706\t161,86\t1,5095 70,95\t\n108\tD. \u00c6.\t4\t96\tGolds.\tIII\t3\t3,3339\t2,9207\t1,4400\t22,49\t18,657\t: 8,67\t0,042\t108,85\tS 18,584\t16,917\t139,27\t1,2795! 49,62\t\n116\t>\t4\t185\t\u00bb\tIII\t3\t2,9205\t2,5654\t1,3985\t25,41\t15,974\t8,66\t0,042\t107,49\t15,874\t15.963 /\t131,57\t1.221-0 52,02\t\n123\t>\t4\t209\t\u00bb\tII\t6\t2,8815\t2,5445\t1,4026\t37,76\t15,727\tj 8,65\t0,039\t107,37\t15,735\t15.980 y\ti 131,86\t1.2281 !\ti 48.68 ) * \\\n124\t>\t4\t209\t\tIII\t3\t2,8964\t2,5448\t1,4222\t52,85\t15,822\t8,62\t0,035\t107,42\t1 15,770\t16,175\tj 133,93 !\tj 1,2468 i\tj 48,35 i j\n125\t>\t4\t214\t>\tII\t6\t2,8723\t2,5286\t1,4000\t78,89\t15,669\t8,\u00f4o\t0,028\t107,34\t- 15,611\t15,720\t\u2022j 131,23\t! 1,2226\t;! 45,11 \u00ee 1\n126\t> #\t4\t214\t\u00bb\tIII\t3\t2,8704\t2,5323\t1,4071\t105,44\t15,657 \u2022\t8,49\t0,022\t107,33\ti 15,644\t- 15,689\t1 131.91 i i i\tj 1,2290 i\ti 46,60\n\"TT\nP\ne\nDie Korrektion in cm,\nwelche dem TT addiert werden mu\u00df, um die Messung auf\nS = 15, G zu\nbeziehen\nKorrigierter W e r t von TC (auf\nS = 15,\u00f6 bezogen)\n56,68\n53,41\n47,97\n50,92\n52,55\n0,20 \u25a0f- 1,92 -[-4,90 \u2014j\u2014 0,20 4- 2,55\n49,02\n46,24\n46,88\n/\n17,40\n47,37\n50,69\n42,97\n50,46\n43,85 +4,52 + 0,02 + 0,95 4- 0,02 + 0,01 + 0,01 4- 2,50 + 4,S0 4-2,58 47,12 -4 0,30\n46,34\n45.63 47,00 38,78\n42.50\n/\n39.64 38,78 36,90 37,92\n4-0,30 + 0,50 4- 0,22 + 5,05 + 0,58 + 0,18 + 0,31\n\u20140j08\n\u2014j\u2014 0,08\n56,88\n51,49\n52,87\n51.12\n/\n50.00\n4\n48.37\n49.04\n47.19\n46.86 47,41\n47.38\n48.19\n47.87\n47.88\n46.82\n46.04\n46.13 46,78\n43.83\n43.08 39,82\n39.09\n36,9 38.00\nHoppe-Seylers Zeitschrift f. physio!. Chemie. CVI.\nr?\ni","page":0},{"file":"p0098_0099.txt","language":"de","ocr_de":"98\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nTab\u00ab!,\nDie Abh\u00e4ngigkeit des osmotischen Drucks\nDie Num- mer des Ver- suchs\tDie angewandte Eieralbuminl\u00f6sung\t\t\tBei der Analyse wurde gefunden !\t\t\t\tDer 1 Ammo-I niumsul-l fatgehall der E Auften-I fl\u00fcssigJ keit 1 in g prJ lOOgl WasseJ s 1\n\t\t\tExperimen- tator. Die Nummer des Osmometers u. des H\u00e4utchens\tin 100 g Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit\tin 100 g Innenfl\u00fcssigkeit\t\t1 Die Wasser-stoff-ionenkon-zentra-tion der Innenfl\u00fcssigkeit, h h \u2022 106\t\n\tArt und Marke\tAlter in Tagen\t\tAm-moniak-slick-stoff in g (af)\tAm-moniak-stick-stoiT in g (ab)\tProteinstickstoff in g (Pb)\t\t\n133\tD.\u00c6.4\t235\tGolds. H 6\t0,8889\t0,7918\t1,4386\t5,50\t4,376]\n95\t\u00bb 4\t52\tGolds. 11 6\t0,8581\t0,7590\t1,5433\t10,40\t4,217\n146\t\u00bb 7\t72\tGolds. Ill 3\t0,8816\t0,7779\t1,4823\t13,37\t4,338\n129\t!\t\u00bb 4\t224\tGolds. 11 6\t0,8837\t0,7829\t1,4612\t23,33\t4,343\n130\tI * 4\t224\tGolds. 111 3\t0,8803\t0,7806\t1,4613\t36,31\t4,332\n131\tl >\t4\t230\tGolds. 11 6\tQ,8816\t0,7728\t1,4477\t68,71\t4,338\n132\ti * 4\t230\tGolds. Ill 3\t0,8817\t0,7734\t1,4438\t106,9\t4,33\u2018J\n134\t1\t\u00bb 4\t235\t! Golds. Ill 3\t0,8792\t0,7761\t1,4046\t346,7\t4,3261\nkonzentrationen kaum eine wesentliche Rolle spielen, wenn dieWasserstofiionenkonzentration vom Wert ca. 25 \u2022 10\t6 nicht\nallzu weit entfernt ist. Wenn diese Annahme stichhaltig ist, werden diejenigen Abschnitte der Kurven auf der Figur 6, welche dem Gebiet von Wasserstoffionenkonzentrationen um 25 \u2022 IO-6 umher entsprechen, ohne weiteres den osmotischen Druck der Eieralbuminpartikeln angeben, und da\u00df dieser Druck in den den beiden Kurven der Figur 6 entsprechenden Versuchen ein verschiedener ist, mu\u00df \u2014 in \u00dcbereinstimmung mit den im vorigen Abschnitt hervorgesetzten Betrachtungen \u2014 davon herr\u00fchren, da\u00df die Kondensation zu Eieralbuminsulfat, alles \u00fcbrigens gleich, weiter vorgeschritten ist, wenn die Arn-moniumsulfatkonzentratioii dem S = 15,6, als wenn sie dem S = 3,4 entspricht.\nIst die Wasserstoffionenkonzentration wesentlich kleiner als ca. 25 \u2022 IO\u201c6, kann, wie es in der Einleitung zur gegen-\nProteinsludien. V. Mitteilung.\n99\nder Wasserstoffionenkonzentration (S = 4,3).\nDie den ermittelten Werten von h und S entsprechenden Werte von\t\t\tDie Innenfl\u00fcssigkeit enth\u00e4lt demnach pr. 100 g Wasser\t\t\tm II ^1 w\tOsmotischer Druck in cm Wassers\u00e4ule\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\tP (ge- messen)\t! P TT \u2014\u2014 \u00a3\tDie Korrektion in cm, welche dem u addiert werden mutt, um die ' Messung auf S = 4,3 \u2022 zu beziehen\tKorri- gier- ter Wer\u00bb vonu (auf S = 4,3 bezogen)\nz (Kig. 10 -S. 122)\ty (Fig. 9 S. 120)\tv, (Tab. 82 Bd. 103, S. 203)\tAm- j mo-nium- \u2022 sulfat in g S(i,\tEi- liydrat in g K(i)\t..Milligr.- Aquivalent. Protein-Stickstoff K E = E(i) \u2022 1000\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\tU,01 \u2022 z\t\t\t\t\t\nS,74\t0,055\t101,99\t| 4,363\t15,009\t122,57\t1,2018\t69,95\t58.20\t+ 0,(14\t58,24\n8,67\t0,050\t! 101,92 1\ti 4,215\t16,098\t132,53\t1,3003\t73,71 ; 56,69\t\tv 0,02\t56,67\n8.62\t0,046\t101,97\t! 4,306\t15,279\t126,51\t1,2407\t69,17\t! -- 1 00,/i)\t+0,0ii\t55,78\n8,39\t0,028\t! 101,97\t4,342 i \u2019\t14,578\t124.03\t1.2163\tGl,92 ! 50,91\t\t+ 0,03\t50,94\n8,15\t0,013\t1101.97! 4,338 i\t\t14,106\t123,54\t1,2115\t61,80\t51,01 J\t7\tH-0,02\t51,03\n7,85\t0\t| 101,97\t! 4.265 i\t13,368\t121,55\t1,1920\t56,51\t47,41\t+ 0,03\t47,44\n7,78\t0\t! 101,97 i\tj 4,262\t13,194\t121,05\t1,1871\t59,14 49,82\t\t+ 0,03\t49,85\n7,75\t0\tj 101,96; 4,256\t\t12,736\t117,30\t1,1505\t1 57,90\t! 50,33\t+ 0,02\t\nw\u00e4rtigen Abhandlung (siehe S. 36) entwickelt ist \u2014 die kombinierte Wirkung der Proteinsalzdissoziation und des \u00abDonnan-schen Gegendrucks\u00bb eine Rolle spielen, sofern die Ammonium-sulfatkonzentration nicht zu gro\u00df ist, und die Wirkung zeigt sich in einer Zunahme des osmotischen Drucks. Auf\" diesem Wege lie\u00df sich das Steigen der Kurven mit abnehmendem h daher erkl\u00e4ren, wenn es sich von L\u00f6sungen mit einem ganz kleinen Gehalt an Ammoniumsulfat handelte. Dies ist indessen nicht der Fall, und es geht noch dazu aus der Figur 34 hervor, da\u00df diejenige Kurve, welche der gr\u00f6\u00dften Ammoniumsulfatkonzentration entspricht, auch mit abnehmender Wasserstoffionenkonzentration am st\u00e4rksten ansteigt. Wir glauben deshalb, da\u00df der Grund oder wenigstens der wesentlichste Grund des Ansteigens der Kurven ein ganz anderer ist, und zwar derjenige, da\u00df die Kondensation der Eihydratpartikeln unter Bildung vom Eieralhumin-","page":0},{"file":"p0100.txt","language":"de","ocr_de":"100\nS. P. L. Sorensen,\nsulfat, wie es nat\u00fcrlich ist, in desto kleinerem Ma\u00df eintritt, je kleiner dieWasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung ist (man vergleiche S. 92). Mit dieser Auffassung als Ausgangspunkt versteht es sich leicht, da\u00df das Ansteigen der Kurve in derjenigen Versuchsreihe am st\u00e4rksten sein mu\u00df, welche die gr\u00f6\u00dfte Ammoniumsulfatkonzentration betrifft, indem der Umfang der Kondensation b er am weitesten ist.\nAuch versteht man ldcht das Verh\u00e4ltnis bei Wasserstoff-ionenkonzentralionen gr\u00f6\u00dfer als ca. 25 \u2022 10~6, wenn man dieselbe Betrachtungsweise anwendet. Mit steigender Wasserstoffionenkonzentration wird n\u00e4mlich die Kondensation zunehmen und der osmotische Druck deshalb abnehmen; nimmt indessen die Wasserstoffionenkon-zentration sehr stark zu, wird die Proteinsalzbildung auch stark zunehmen, und die vereinigte Wirkung der Dissoziation des Proteinsalzes und des \u00abDonnan-schen Gegendrucks\u00bb kann dann \u2014 trotz der gro\u00dfen Ammoniumsulfatkonzentration \u2014 eine Steigerung des osmotischen Drucks bewirken, welche Steigerung desto gr\u00f6\u00dfer sein mu\u00df, je kleiner die Ammoniumsulfatkonzentration ist.\nEs w\u00fcrde h\u00f6chst interessant sein, wenn man durch Messungen des osmotischen Drucks von ganz salzarmen Eieralbuminl\u00f6sungen zeigen k\u00f6nnte, da\u00df die Verh\u00e4ltnisse in solchen L\u00f6sungen, wo die Dissoziation des Proteinsalzes und der \u00ab Don n an\u2019sehe Gegendruck\u00bb unzweifelhaft eine Rolle spielen, sich mit der in der Einleitung entwickelten, auf den Prinzipien Donnans basierten Theorie (siehe S. 38) \u00fcbereinstimmend erkl\u00e4ren lie\u00dfen ; derartige Versuch haben wir aber noch nicht angestellt.\nE. Der Einflu\u00df der Proteinkomentr&tion auf den osmotischen Druck.\n'Wenn die Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks einer Eieralbuminl\u00f6sung bei gegebener Zusammensetzung des Dispersionsmil tels mit der Menge der dispersen Phase proportional w\u00e4re, dann w\u00fcrde tt \u2014 wodurch ja der osmotische Druck in Zentimeter Wassers\u00e4ule pr. Milligramm-\u00c4quivalent Eieralbuminstick-","page":100},{"file":"p0101.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n. 101\nStoff pr. Kubikzentimeter Dispersionsmittel verstanden wird \u2014 nat\u00fcrlich konstant sein, wenn die Zusammensetzung des Dispersionsmittels konstant erhalten w\u00fcrde. Es w\u00e4re doch kaum zu erwarten, da\u00df die Sachlage sich als eine so einfache heraus-stellen w\u00fcrde, indem \u2014 wie es schon in der Einleitung dieser Abhandlung (siehe S. 39) erw\u00e4hnt ist \u2014 auch die Gr\u00f6\u00dfe der Proteinsalzdissoziation und des \u00abDonnan\u2019schen Gegendrucks\u00bb gew\u00f6hnlich von der Konzentration der dispersen Phase abh\u00e4ngig ist. Auch kann man es nicht a priori als gegeben betrachten, da\u00df der prozentische Umfang der Albuminkonden-salion von der Albuminkonzentration unabh\u00e4ngig ist. Wir haben deshalb auch diese Seite der Sache einer experimentellen Pr\u00fcfung unterworfen, wir bemerken aber sofort, da\u00df die Verh\u00e4ltnisse hier so verwickelt sind, da\u00df eine v\u00f6llige Klarlegung derselben weit mehrere Versuche verlangt, als die, welche uns vorl\u00e4ufig zur Verf\u00fcgung stehen.\nWir haben drei Versuchsreihen ausgef\u00fchrt, deren Resultate in der \u00fcblichen Weise in der Tabelle 60 zusammengestellt sind. Was die Versuchsanordnung betrifft, weicht dieselbe auf einem einzelnen Punkt von der \u00fcblichen ein wenig ab, und dieser Punkt mu\u00df deshalb mit ein paar Worten erw\u00e4hnt werden. Es galt ja bei diesen Versuchen die Zusammensetzung des Dispersionsmittels so weit als m\u00f6glich in s\u00e4mtlichen Versuchen innerhalb jeder Reihe konstant zu erhalten. Dieses suchten wir dadurch zu erreichen, da\u00df wir die Zusammensetzung der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit mittels eines Apparats anpa\u00dften, welcher nach ganz demselben Prinzip wie das Osmometer gebaut, aber von weit gr\u00f6\u00dferen Dimensionen war. In diesen Apparat wurde die f\u00fcr die Versuche bestimmte Eieralbuminl\u00f6sung in m\u00f6glichst konzentriertem Zustand als Innenfl\u00fcssigkeit in einem ger\u00e4umigen Kollodiumh\u00e4utchen angebracht, w\u00e4hrend Wasser oder eine passende Ammoniumsulfatl\u00f6sung als Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit diente. Es wurde derart eingerichtet, da\u00df die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit au\u00dferhalb des H\u00e4utchens etwas h\u00f6her stand als die Innenfl\u00fcssigkeit innerhalb desselben. Wie im eigentlichen Osmometer war das Kollodiumh\u00e4utchen an einem Glaskragen festgemacht, in welchem ein geschliffenes, mit einem Hahn versehenes Glasrohr dicht","page":101},{"file":"p0102.txt","language":"de","ocr_de":"102\nS. P. L. S\u00fcrenscn,\nhineinpa\u00dften; nach dem F\u00fcllen des Apparats wurde der Hahn geschlossen. Es war also von einer Messung des osmotischen Drucks keine Rede; nach dem Schlie\u00dfen des Hahns aber diffundierte die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit nach und nach in die Innenfl\u00fcssigkeit hinein, bis der durch die Volumenzunahme entstandene Druck mit dem osmotischen Druck der Innenfl\u00fcssigkeit ins Gleichgewicht kam. Wenn der Apparat w\u00e4hrend einiger Tage \u2014 in einem wohlregulierten Thermostaten und unter stetigem Durchleben toluolges\u00e4ttigter Luft \u2014 gestanden hatte, gingen # wir davon aus, da\u00df sich das Gleichgewicht eingestellt hatte, und da\u00df die Zusammensetzung der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit derjenigen des Dispersionsmittels der Innen\u00df\u00fcssigkeit entsprach, oder wenigstens in gro\u00dfer Ann\u00e4herung entsprach. Wir benutzten dann als Au\u00dfenfl\u00fcssigkeiten bei den Einzelversuchen der Reihe einen Teil der durch den einleitenden Versuch erhaltenen Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit, und als Innenfl\u00fcssigkeiten entweder die erhaltene Innenfl\u00fcssigkeit oder dieselbe mit mehr oder weniger der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit verd\u00fcnnt. Dadurch erreichten wir, da\u00df die Zusammensetzung des Dispersionsmittels innerhalb jeder Versuchsreihe so weit als nur m\u00f6glich konstant war, und da\u00df daher die Proteinkonzentration der einzig variable Faktor war.\nDie erste in der Tabelle 60 angef\u00fchrte Reihe, die nur vier Versuche umfa\u00dft, wurde mit einer Probe nicht dialy-sierten Eieralbumins ausgef\u00fchrt. Die Konzentration der Wasser-stoflionen und des Ammoniumsulfats war, wie es aus dem achten und neunten senkrechten Stab der Tabelle hervorgeht, in allen Versuchen der Reihe sehr angen\u00e4hert dieselbe, und zwar h = ca. 13,7.10 -6 und S = ca. 15,4. Aus dem letzten Stab der Tabelle ist zu ersehen, da\u00df ir unter diesen Umst\u00e4nden als konstant erachtet werden mu\u00df; das Resultat vom Versuch Nr. 136 weicht zwar bedeutend von den anderen ab, wir sind aber geneigt, diese Abweichung den Versuchsfehlern zuzuschreiben, indem die Albuminkonzentration in diesem Versuch so gering ist, da\u00df der gemessene osmotische Druck nur etwa 20 cm Wassers\u00e4ule betr\u00e4gt.\nDie zweite Versuchsreihe, sechs Versuche umfassend, wurde mit einer Probe von einer dialvsierten Eieralbumin-","page":102},{"file":"p0103.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\t103\nl\u00f6sung ausgef\u00fchrt, zu welcher etwas Ammoniumsulfat zugegeben worden war. Die Ammoniumsulfatkonzentration war in allen Einzelversuchen dieselbe (S = ca. 4,36), es ist uns aber nur, was die drei zuletzt angef\u00fchrten Versuche betrifft, gelungen, die Wasserstoffionenkonzentration konstant zu erhalten. In den drei ersten Versuchen variierte die Wasserstoffionenkonzentration in einer Weise, die nur durch eine mangelhafte Versuchsanordnung zu erkl\u00e4ren ist, diese Variation aber gibt sich auch in dem Wert von ir einen Ausschlag (der letzte Stab der Tabelle). Korrigiert man indessen die gefundenen Werte von tt (mittels der Figur 6, der oberen Kurve, S. 04) derart, da\u00df die Messungen auf die Wasserstoffionenkonzentration 13,5-10*\"6 (den Mittelwert von h f\u00fcr die drei zuletzt angef\u00fchrten Versuche) bezogen werden, dann werden die korrigierten Werte von\ttt\tdie folgenden\twerden:\nVersuch\tNr. 140 : tt\t=\t47,54 4- 0,85\t=\u2022\u2022\t46,69 cm\n*\t> 150: ff\t=\t53,93 4- 2,45\t=\t51,48 \u00bb\n>\t> 145: ff\t=\t51,71 +0,90\t=\t52,61 \u00bb\nVergleicht man diese korrigierten Werte von tt mit den durch die drei zuletzt angef\u00fchrten Versuche gefundenen Werten, ersieht man, da\u00df tt unter diesen Verh\u00e4ltnissen mit wachsender Proteinkonzentration ein stetes und ausgepr\u00e4gtes Steigen zeigt.\nEin ganz entgegengesetztes Verhalten zeigen die Resultate der letzten Versuchsreihe, die sechs Versuche umfa\u00dft, in welche die Ammoniumsulfatkonzentration der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit so klein ist, da\u00df sie praktisch genommen gleich Null gesetzt werden kann. Betreffs des Gehalts der Innenfl\u00fcssigkeit an Ammoniakstickstoff zeigt der sechste senkrechte Stab der Tabelle, da\u00df derselbe mit wachsender Proteinkonzentration stetig ansteigt; dieses ist \u2014 wenn man sich erinnert, da\u00df die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit keinen Ammoniakstickstoff enth\u00e4lt \u2014 kaum anders zu erkl\u00e4ren als durch die Annahme, da\u00df das Ammoniak der Innenfl\u00fcssigkeit von dem Eieralbumin gebunden ist. Die Richtigkeit dieser Annahme vorausgesetzt, findet man jetzt den Faktor y, mit welchem man das Gewicht des Proteinstickstoffs, der Innenfl\u00fcssigkeit, pb, zu multiplizieren hat, um das Gewicht","page":103},{"file":"p0104_0105.txt","language":"de","ocr_de":"104\nS. P. L. Sorensen,\nTabelle\nDie Abh\u00e4ngigkeit des osmotischen\nDie\nNum-\n!\nmer-1 des Versuchs\nDie angewandte Eieralbuminl\u00f6sung\nArt\nund\nMarke\nAlter i\nin\nTagen\nExperimen-\ntator.\nDie Nummer des Osmometers u. des H\u00e4utchens\nBei der Analyse wurde gefunden\nDie\nWasser-stofT-tonenkon-zentra-tion der Innenfl\u00fcssigkeil, h\nh \u2022 10,}\nin 100 g Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit\tin 100 g Innenfl\u00fcssigkeit\t\nAm-moniak-stick-stoff in 8 1 (af)\tAm-moniak-stick-stolT in g (ab)\tProteinstickstoff in g (Pb)\nDer\nAmnio-\nniunisul-\nffttgchait\nder\nAufs en-fl\u00fcssjg.\nkeit in g pro \u25a0 UM) g \\\\ asset-\nS = rn\ni 136 I.D.\u00c6.7\t13\tGolds. III 3\t2,8342\t2,7104\t0,5033\t14,03\t15.129\n135 j >\t7\t13\tGolds. II 6\t2,8324\t2,5936\t1,0151\t13,40\t15.118\n137 |\t\u00bb\t7\t18\tGolds. II 6\t2,8319\t2,4648\t1,5064\t13.43\t15.415\n138 1\t\u00bb\t7 l !..\t18\tGolds. 111 3.\t2,8321\t2,3651\t1,9706\t13,84\t15,416\nS = ca. 4,36\n149\tD. \u00c6. 7\t84\tGolds. II 6\t0.8887\t0,8662\t0,3031\t11,01 :\t4,375\n150\t* 7I\t81\tGolds. Ill 3\t0,8841\t0,8525\t0,5031\t6,47 i;\t4,351\n115\t\u00bb 7|\t72\tGolds. II 6\t0.8841\t0,8346\t0,7536\t16,33\t1.351\n116\t\u00bb \u2018\t72\tGolds. Ill 3\t0,8810\t0,7779 t\t1\t1,4823\t13,37\t4.338\n148\t>' 7\t78\tGolds. Ill 3\tj 0,8855\t! 0,7314\t2,1827\t13,37\t4.358\n147\t\u00bb \u00bb\t7\t78\tGolds. II 6\tj 0,8863 1\t0,6933 !\t2,8415\t13,76\t\u20221.362\nS \u2014 ca.\n144\tD. \u00c6. 7\t37\t1 Golds. Ill\t3\t\t\t0,0003\t0.1465 -\t10,40\t0\n142\t\u2022 :\t32\t| Golds. 111\to \u20221\t\tkleiner als 0,0001\t0,0005\t0,3055\t12,50\t0\n140\t>\t7 - ' . \u2022\t27\tj Golds. Ill\t\t\t\t0,0017\t0,7388\t10,41\t0\n139\t\u00bb i\t27 '\tGolds. II\t6\t\t\t0,0025\t1,4671\t17,42\t0\n141\t. 7\t32\tGolds. II\t6\t\t\t0,0027\t2,1657\t19,45\t0\n143\t7\tS\tGolds. 11 t\t6 i\t\t!-;.j\t0,0046\t2,8051 ' ;\t18.79 '\tu\nProteinstudien. V. Mitteilung.\n105\nPracks von der Proteinkonzentration.\nOie den\nermittelten Werten von h und S\nentsprechenden Werte von\nz\ty\n'Fig. 1 Fig. 10\tU\ns. 122) S. 120i\nS\ndab.\n32\nB(l. 103, S. 2or.)\nDie Innenfl\u00fcssigkeit enth\u00e4lt demnach pro 1(X) g Wasser\n\t\t\tp !\nAm-\t\u2018 Ei-\tMilligramm-\t\u20ac = y- ' Vs\tP\nmo-\t\t\u00c4quivalente\t(gemes- ;\nnium-\tliydrat\tProtein-\t\nsulfatin g\tin g\tStickstoff K K(i) \u2022\tsen) !\ns(i)\tF . J-'<n\t\u2014 H.oi~- z\t'\nOsmotischer Druck in cm Wassers\u00e4ule\nP\n\u20ac\nh = ca. 13,7 X 10-\n- <;\n. 0,044 107.22\t15,400\t5,278\t43,35\t0.4043\t20.89\t51,67\n' 0.011 107,21\t15,428\t11,167\t91.72\t0.8555\t40,20\t46.99\n0.044 107,21\t15,342\t17,376\t142.72\t1.3312\t61,69\t46.34\n0,044 107,21 J\t15,414\t23,849\t195.88\t1,8271 \u2022\t85,15\t46,60\nh = (G,5 \u201416,3) X 10\n\u2014 c\ni 37 0,050\t101,99\t4,363\t2,817\t23,19\t0,2274\t10,81\t\u25a0... \u2014,r 47.54\nf5 0.055\t101,97\t4,359\t4,805\t39.20\t0.3844\t20.73\t53,93\n51 0.039\t101,97\t4,358\t7,178\t59.99\t0,5883\t30.42\t51,71\n62 0.046\t101.97\t4,306\t15.279\t126,51\t1.2407\t69.17\t55,75\n62 0.046\t101,98\t4.323\t24,177\t200.19\t1,9631\t119.12\t60,68\n61 0,046 1\t101,98\t4,336\t33,793\t280.14 i\t2.7i70 : :\t177,53\t64,63\nh = (10.4-19.5) X 10\n-r G\nh. ?:\u00bb\n\u2019 100.136\t0,0004\t0,954 \u2022\t10.56\t0,1055\t12,26\t116,21\n100,136\t0.0003\t2,010\t22.25\t0,2222\t22,43\t100,95\n100,136\t0,0029\t5,004\t55,38\t0,5530\t53,64\t97,0\u00d6\n100.136\t0,0015\t10,452\t115.68\t1,1552\t99.29\t85,95\n100,136\tv 0.0029\t16,237\t179,69\t1,7945\t138,93\t77,42\n100,136 .\t0,0026\t22,090\t244.47\t2.4414\t204,81\t83,89","page":0},{"file":"p0106.txt","language":"de","ocr_de":"106\nS. P. L. S\u00f6rensen,\ndes am Eieralbumin gebundenen Ammoniumsulfats zu erhalten, mittels der Formel:\ny Pb = ab 4,7168.\nWerden diese Rechnungen durchgemacht, erh\u00e4lt man f\u00fcr y einen Wert von ca. 0,008, und wenn wir, wie es aus dem elften Stab der Tabelle hervorgeht, den Wert 0,007 gebraucht haben, ist der Grund dazu derjenige, da\u00df wir bei der Berechnung auch noch darauf R\u00fccksicht genommen haben, da\u00df das \u00abDispersionsmittel der Innenfl\u00fcssigkeit eine \u00e4hnliche kleine Menge Ammoniak wie die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit enthalten mu\u00df. Man ersieht dann auch aus dem dreizehnten Stab der Tabelle, da\u00df es. wenn der Faktor 0,007 benutzt wird, dem Dispersions-rnittel der Innenfl\u00fcssigkeit eine geringf\u00fcgige Menge Ammoniumsulfat, S(i), \u00fcbrig bleibt. Eine Ausnahme bildet nur der Versuch Nr. 141, wo S(i\u201e in dieser Weise berechnet, negativ wird; wahrscheinlich liegt hier ein Versuchsfehler vor, welcher sich auch im Wert von tr (letzten Stab) kund tut, indem das Resultat dieses Versuchs in die Reihe der \u00fcbrigen nicht hineinpa\u00dft. Die Wasserstoffionenkonzentration steigt, wie es aus dem achten Stab der Tabelle zu ersehen ist, mit der Protein-konzentraition stetig, was ganz nat\u00fcrlich ist, da das Eieralbumin der einzige K\u00f6rper ist, welcher in einigerma\u00dfen reichlich bemessener Menge vorhanden ist; man sieht, da\u00df der Versuch Nr. 141 auch dieses Verh\u00e4ltnisses bez\u00fcglich ein wenig au\u00dferhalb der Reihe der \u00fcbrigen f\u00e4llt.\nSieht man vom Versuch Nr. 141 ab, zeigt der letzte senkrechte Stab der Tabelle erstens, da\u00df der Wert von rr mit steigender Proteinkonzentration stark abnimmt und zweitens, da\u00df tt in dieser Versuchsreihe weit gr\u00f6\u00dfere Werte hat als diejenigen, welche wir in allen unseren fr\u00fcheren Versuchen gefunden haben. Da es sich hier um eine Probe, dialysierten Eieralbumins handelt, konnte man bef\u00fcrchten, da\u00df sich das Eieralbumin w\u00e4hrend der Dialyse ver\u00e4ndert h\u00e4tte, vielleicht durch Angriff von Bakterien oder in anderer Weise abgebaut worden w\u00e4re. Dies ist indessen nicht der Fall, denn dieselbe Probe dialysierten Eieralbumins wurde sp\u00e4terhin (siehe die Versuchsnummern usw.","page":106},{"file":"p0107.txt","language":"de","ocr_de":"Proleinstudien. V. Mitteilung.\n107\nder Tabelle 60, ersten und dritten- senkrechten Stabs) an der zweiten in der Tabelle 60 mitgeteilten Versuchsreihe angewendet, und in dieser Reihe, wo ein wenig Ammoniumsulfat zugesetzt wurde, zeigte das Eieralbumin einen v\u00f6llig normalen osmotischen Druck (Versuch Nr. 146 aus dieser Reihe pa\u00dft somit an seinen Platz in der Tabelle 55 [S. 84] ganz hinein). Obgleich wir nur diese einzige Versuchsreihe mit praktisch gesprochen amnioniumsulfatfreiem Eieralbumin ausgef\u00fchrt haben, meinen wir uns jedoch berechtigt zu sagen, da\u00df das Eieralbumin unter solchen Umst\u00e4nden einen weit gr\u00f6\u00dferen osmotischen Druck besitzt, als in der Gegenwart einigerma\u00dfen reichlicher Mengen von Ammoniumsulfat.\nWir haben schon oben bemerkt, da\u00df wir es nicht verm\u00f6gen, die interessanten, einander scheinbar widerstreitenden Resultate der drei oben beschriebenen Versuchsreihen in ersch\u00f6pfender Weise zu erkl\u00e4ren, einige orientierende Bemerkungen meinen wir es doch angebracht zu tun.\nWir betrachten zuerst die unterste Versuchsreihe, in welcher die Innenll\u00fcssigkeiten nur aus dialysiertem Eier-albumin, ohne Zusatz von Ammoniumsulfat, dargestellt sind und daher als im wesentlichen aus einem Gemisch von Eieralbumin mit einem Ammoniurasalz desselben bestehend zu betrachten sind.1) Dieses letztere wird in w\u00e4\u00dfriger L\u00f6sung in Ammoniumionen und Albuminionen dissoziiert sein, und der Dissoziationsgrad wird desto gr\u00f6\u00dfer sein, je kleiner die Albuminkonzentration ist. Da nun, wie die unten mitgeteilte, einfache Berechnung zeigt, von einem \u00abDonnan\u2019sehen Gegendruck\u00bb nicht die Rede sein kann, so erkl\u00e4rt die Annahme einer solchen\n*) D>e Dialyse von D. \u00c6. 7 dauerte drei Wochen und es fand kein 7.'\\>n[y. von Ammoniak statt. Durch eine solche Dialyse ist es. wie schon in oiner fr\u00fcheren Abhandlung (Diese Zeitschr., Bd. 103, S. 29) erw\u00e4hn! nii ht m\u00f6glich, jede Spur der Bestandteile des Ammoniumsuifats zu beseitigen, indem das Eieralbumin als Ampholyt mit vorwiegend sauren\u00bb Charakter etwas Ammoniak, aber nur verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig wenig Schwefels\u00e4ure bindet. In den obenstchenden Betrachtungen sehen wir von der gegenw\u00e4rtigen Schwefels\u00e4ure ab und haben ihre Menge nicht genau b stimmt.","page":107},{"file":"p0108.txt","language":"de","ocr_de":"108\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nDissoziation in nat\u00fcrlicher Weise erstens, da\u00df der osmotische Druck in diesen Versuchen gr\u00f6\u00dfer als gew\u00f6hnlich ist, weil er sowohl von den Eieralbuminpartikeln als auch von den in der Innenfl\u00fcssigkeit elektrostatisch festgehaltenen Ammoniumionen herr\u00fchrt, und zweitens, da\u00df der osmotische Druck pr. \u2022 Eieralbumineinheit (tt) mit abnehmender Albuminkonzentration w\u00e4chst, da der Dissoziationsgrad des Ammonium-Albuminsalze.s mit der Verd\u00fcnnung w\u00e4chst. Wir haben es also hier mit ganz \u00e4hnlichen Verh\u00e4ltnissen zu tun wie in dem in der Einleitung der gegenw\u00e4rtigen Abhandlung behandelten Grenzfall, wo <\u2022, eine zu vernachl\u00e4ssigende Gr\u00f6\u00dfe ist (siehe S. 40), und wo die entwickelte Theorie verlangt, da\u00df der gemessene osmotische Druck langsamer als die Albuminkonzentration wachsen soll. In qualitativer Beziehung stimmen somit unsere Versuchs-ergebnisse mit der Theorie v\u00f6llig \u00fcberein.\nDie quantitative Seite der Sache betreffend, zeigt der au\u00dferordentlich kleine Ammoniakgehalt der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeiten ( weniger als 1 mg Ammoniakstickstoff in 1 1), da\u00df von einem me\u00dfbaren \u00abDonnan\u2019sehen Gegendruck\u00bb nicht die Rede sein kann, indem der gesamte Ammoniakinhalt der Au\u00dfenfl\u00fcssig-keit einem osmotischen Druck entspricht, der kleiner als\n24085 \u2022\t= 1,8 cm Wassers\u00e4ule ist (siehe\nS. 02). Fragt man nun weiter, welchen osmotischen Druck\ndie pr. Milligramm-\u00c4quivalent Eieralbuminstickstoff gebundene\nAmmoniakmenge aus\u00fcben wird, wenn vollst\u00e4ndige Dissoziation\nvorausgesetzt, und wenn y gleich 0,007 gesetzt wird, dann\nwird die Berechnung sich wie folgt formen: Die von einem\nMilligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff gebundene Menge Am-\n.. 0,00/ \u2022 14,01 momakstickstoff betragt -\n4,7163\nmg, und da der os-\nmotische Druck, welchen eine Ammoniakstickstoffmenge von\n14,01 mg pr. Kubikzentimeter aus\u00fcbt, 24685 cm Wassers\u00e4ule\nbetr\u00e4gt, so wird der gesuchte Druck\n0.007 \u2022 14,01\t24085\t.. .\t...\t.. .\n-----\u00cfTT------ \u2022 -ttttt = 36,6 cm Wassersaule\ngleich sein.","page":108},{"file":"p0109.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinsludien. V. Mitteilung,\n109\nUnter der Voraussetzung von vollst\u00e4ndiger Dissoziation des Ammoniumsalzes bekommt man also den osmotischen Druck der Eieralbuminpartikeln, wenn man 36,6 cm Wassersaule von dem gefundenen Wert des tt subtrahiert. Wird diese. Berechnung mit dem Versuch Nr. 144 ausgef\u00fchrt, so erh\u00e4lt man, da\u00df der osmotische Druck der Elteralbuminpartikeln pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff nicht weniger als 116,21 -7- 36,6 = ca. 79,6 cm Wassers\u00e4ule betr\u00e4gt. Dieser V ert ist wahrscheinlich zu hoch, und zwar weil man sonst annehmen mu\u00dfte, da\u00df im Versuch Nr, 143 keine wesentliche Dissoziation stattgefunden hatte, da der gesamte gefundene Druck hier nur 88,89 cm Wassers\u00e4ule betr\u00e4gt. Es ist auch nicht ausgeschlossen, da\u00df der Versuch Nr. 144 mit einem* bedeutenden Versuchsfehler behaftet ist, da die Eieralbumin/ menge so klein ist, da\u00df der beobachtete osmotische Druck nur 12,26 cm Wassers\u00e4ule ausmacht. Wenn man indessen auch von diesem Versuch absieht und annimmt, da\u00df im Versuch Nr. 142 eine vollst\u00e4ndige Dissoziation eingetreten ist, so wird in diesem Versuch der osmotische Druck der Eieralbumin-Partikeln pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinslickstoff 100,95 ~ 30.6 = 64,35 cm Wassers\u00e4ule sein, also um ein bedeutendes \u00f6,r\u00f6\u00dferf als wir ihn in unseren fr\u00fcheren Versuchen gefunden haben.\n\\\\ ir messen den hier angestellten Betrachtungen keine entscheidende Bedeutung bei, da uns als St\u00fctze daf\u00fcr nur - diese einzige Versuchsreihe zu Gebote steht, wir m\u00fcssen aber doch noch anf\u00fchren, da\u00df, falls es sich herausstellen sollte, da\u00df die obigen Folgerungen stichhaltig oder doch nahezu stiehl haltig sind, so da\u00df der osmotische Druck, welchen die Eieralbuminpartikeln pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff aus\u00fcben, gr\u00f6\u00dfer ist, als wir ihn in den vorhergehenden Abschnitten gefunden . haben, dann mu\u00df man die Erkl\u00e4rung entweder in der Annahme suchen, da\u00df die Eieralbumin-\u00e4oii Jensation bei einer kleineren Ammoniumsulfatkonzentration anf\u00e4ngt, als wir gemeint haben, oder in derjenigen, da\u00df der \u00ab D o n n a n \u2019 sehe Gegendruck \u00bb eine Rolle spielt auch bei solchen gro\u00dfen Ammoniumsulfatkonzentrationen, wo wir dieses Ver-, h\u00e4ltnis zu ber\u00fccksichtigen nicht f\u00fcr notwendig erachtet haben.","page":109},{"file":"p0110.txt","language":"de","ocr_de":"110\nS. P. L. Sorensen,\nSollte diese letztgenannte Annahme sich als stichhaltig erweisen, lassen sich auch die Resultate von den beiden in der Tabelle 60 zu oberst angef\u00fchrten Versuchsreihen in ungezwungener Weise erkl\u00e4ren. In der Einleitung dieser Abhandlung ist gezeigt worden (S. 39), da\u00df der gemessene osmotische Druck bei nicht allzu kleinen Ammoniumsulfatkouzen-trationen st\u00e4rker als die Albuminkonzentration w\u00e4chst, w\u00e4hrend er bei hinl\u00e4nglich gro\u00dfen Ammoniumsulfatkonzentrationen mit der Albuminkonzentration proportional w\u00e4chst. Es ist naheliegend anzunehmen, da\u00df die mittlere Versuchsreihe der Tabelle 60 (S = 4.36) dem ersteren, w\u00e4hrend die obere Versuchsreihe (S = 15,4) dem letzteren Fall entspricht.\nWie schon oben gesagt, ist unser Versuchsmaterial nicht gro\u00df genug, um diese ziemlich verwickelten Verh\u00e4ltnisse ersch\u00f6pfend zu erkl\u00e4ren, es ist aber klar, da\u00df sich, falls die obige Erkl\u00e4rung die richtige ist, eine zwischenliegende Ammoniumsulfatkonzentration (einem Wert von S zwischen 0 und 4.36 entsprechend) finden mu\u00df, bei welcher der gemessene osmotische Druck mit der Albuminkonzentration proportional w\u00e4chst, bei welcher also tt konstant und von der Gr\u00f6\u00dfe e unabh\u00e4ngig ist. Es w\u00e4re deshalb sehr erw\u00fcnscht, da\u00df einige mehrere Versuchsreihen von derselben Art wie die drei in der Tabelle 60 wiedergegebenen, aber mit anderen Ammouium-s\u00fclfatkonzentrationen ausgef\u00fchrt w\u00fcrden.\nZum Schlu\u00df werden wir nur anf\u00fchren, da\u00df wir uns auch die Frage \u00fcberlegt haben, ob es m\u00f6glich w\u00e4re, da\u00df die Eieralbuminkonzentration die prozentische Gr\u00f6\u00dfe der Albuminkondensation beeiuilussen konnte, wenn die Zusammensetzung des Dispersionsmittels eine konstante war. Da es sich liier um die Kondensation von zwei (oder mehreren) Partikeln zu einer handelt, wird die Anwendung des Massenwirkungsgesetzcs auf diesem Proze\u00df verlangen, da\u00df die prozentische Gr\u00f6\u00dfe der Kondensation mit wachsender Albuminkonzentration zunehmen, der osmotische Druck pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstolf also abnehmen soll. Auf diesem Weg lassen sich die Verh\u00e4ltnisse der mittleren Versuchsreihe der Tabelle 60 daher nicht erkl\u00e4ren.","page":110},{"file":"p0111.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\nIll\nDurch eine Zusammenstellung der in den Abschnitten C D und E erhaltenen Resultate ersieht man, da\u00df wir noch nicht imstande sind endg\u00fcltig zu entscheiden, welchen Wert TT unter solchen Versuchsumst\u00e4nden haben wird, wo weder die Albuminkondensation noch die kombinierte Wirkung der Albuminsalzdissoziation und des \u00abDonnan\u2019sehen Gegendrucks * eine Rolle spielt, und wo demgem\u00e4\u00df der osmotische Druck als mit der Konzentration des nicht kondensierten Albumins proportional gerechnet werden hann. Anderseits zeigen die Resultate unverkennbar, da\u00df tt unter den genannten Umst\u00e4nden ' wahrscheinlich einen Wert von 60\u201470 cm Wassers\u00e4ule haben mu\u00df. Hierauf fu\u00dfend kann man sich \u00fcber die Gr\u00f6\u00dfe der unkt \u00bbndensierten Eieralbuminpartikeln eine Sch\u00e4tzung bilden, indem ja it gleich -- ist, wo RT gleich 24685 cm Wassers\u00e4ule ist, w\u00e4hrend n die Anzahl der Slickstoffatome in jeder einzelnen Albuminpartikel bezeichnet (siehe S. 62). Die Berechnung gibt, wie leicht zu ersehen ist, da\u00df l\u00fcr tt = 65 cm, n gleich ca. 380 wird, und da\u00df das Gewicht einer Altuminpartikel \u2014 oder wenn man will eines Albuminmolekels\u2014demgem\u00e4\u00df in wasserfreiem Zustand ca. 380 . 14,01 . 6,45 = ca. 34000 wird.\nErinnert man sich jetzt, was oben (siehe S. 92) als wahrscheinlich angenommen wurde, da\u00df mit wachsender Am-inoniuinsull\u00e4tkonzentration eine Kondensation von je zwei und zwei Eihydratpartikeln unter Bildung eines Eihydratsulfats statt-lindct, welches Sultat sodann, wrenn seine Konzentration eine gewisse Gr\u00fc\u00dfe erreicht hat, auskrystallisiert, und bedenkt mari weiter, da\u00df der normale Schwefels\u00e4uregehalt des auskrystalli-sierten Eieralbumins auf ca. 125 Atome Proteinstickstoff ein \u00c4quivalent Schwefels\u00e4ure *) betr\u00e4gt, so kann man sich dadurch die Sch\u00e4tzung bilden - von mehr als einer Sch\u00e4tzung kann nat\u00fcrlich auch nicht die Rede sein \u2014, da\u00df die Eieralbumin-krystalle normal aus zwei Eieralbuminpartikeln, die mittels drei Molek\u00fcle Schwefels\u00e4ure verkn\u00fcpft sind, bestehen, indem diese Schwefels\u00e4uremeuge ca. 125 \u2022 6 ---\n1) Diese Zeilschr., Bd. 103, S. 2\u00d4C.","page":111},{"file":"p0112.txt","language":"de","ocr_de":"112\nS. P. L. Sorensen,\nca. 750 Atomen Proteinstickstoff entspricht, w\u00e4hrend zwei Eieralbuminpartikeln ca. 380 . 2 = ca. 760 Atome Proteinstickstoff enthalten.\nF. Die Bestimmung der Gr\u00f6\u00dfen r, x, y and z.\nIn einer vorhergehenden Abhandlung1) haben wir die Theorie und Anwendung der Proportionalit\u00e4tsmethode ausf\u00fchrlich beschrieben, und k\u00f6nnen deshalb bez\u00fcglich der Bedeutung und der Berechnung dieser Gr\u00f6\u00dfen darauf verweisen.\nDie Bestimmung von r. Da der Albumingehalt der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit in s\u00e4mtlichen der in dieser Abhandlung erw\u00e4hnten Versuche mit demjenigen der Innenfl\u00fcssigkeit verglichen ohne jegliche Bedeutung ist, findet man r mittels der reduzierten Formel:\n100 (aj ~ ab)\n1\t% X Pb\nMittels dieser Formel und unter Benutzung der in den Tabellen 54\u201460 mitgeteilten Werte von ar, ab und pb kann r f\u00fcr jeden einzelnen Versuch berechnet werden. In der Tabelle 61 (S. 116) haben wir die solcherweise berechneten Werte von r f\u00fcr s\u00e4mtliche diejenigen Versuche, welche in den Tabellen 55\u201459 mit aufgenommen sind, zusammengestellt.\nAus der Tabelle 61, den Abteilungen A und B, geht hervor, da\u00df r f\u00fcr einigerma\u00dfen gro\u00dfe Ammoniumsulfatkonzentrationen (S !> ca. 10) nahezu konstant ist, bei abnehmender Ammoniumsulfatkonzentration aber nimmt der Wert von r stark ab. Ebenfalls ersieht man aus den Abteilungen D und E, da\u00df bei der gro\u00dfen Ammoniumsulfatkonzentration (S == ca. 15,6) r von der Wasserstoffionenkonzentration nahezu unabh\u00e4ngig ist, w\u00e4hrend bei der kleinen (S = ca. 4,3) sein Wert mit wachsender Wasserstoffionenkonzentration unverkennbar zunimmt. Bei noch kleineren Ammoniumsulfatkonzentrationen tritt diese Abh\u00e4ngigkeit zwischen r und h weit st\u00e4rker hervor, wie es aus der Figur 7 hervorgeht.\nAuf der Figur 7, wo h als Abszisse und r als Ordinate fungieren, sind die Abteilungen D (S = ca. 15,6) und E (S == ca.\n*) Diese Zeitschr., Bd. 103, S. 46.","page":112},{"file":"p0113.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n113\n4.3) der Tabelle 61 durch die Kurven I bezw. II wiedergegeben, w\u00e4hrend die vier in der Tabelle 61, Abteilung A zuletzt mitgeteilten Versuche und die vier entsprechenden Versuche der Abteilung B nebst einzelnen anderen Versuchen, die in der Tabelle 61 nicht aufgef\u00fchrt sind, die Grundlage geliefert haben, auf welcher die Kurventeile III (S = ca. 0,9 entsprechend) und IV (S = ca. 0,4) gezeichnet sind.\nEine n\u00e4here Betrachtung der Figur 7 zeigt, da\u00df die Genauigkeit, mit welcher r bestimmt ist, zwrar nicht besonders gro\u00df, doch aber eine leidliche, und jedenfalls so gro\u00df ist, da\u00df kein Zweifel dar\u00fcber sein kann, da\u00df die gezeichneten Kurven die Abh\u00e4ngigkeit zwischen r und h einigerma\u00dfen richtig darstellen, was diejenigen Ammoniumsulfatkonzentrationen betrifft, welchen die Kurven entsprechen. Eine gr\u00f6\u00dfere Genauigkeit als die hier erreichte w\u00e4re wohl auch kaum zu erwarten, wenn man sich erinnert, da\u00df der Wert von r haupts\u00e4chlich von der Differenz zwischen dem Ammoniakgehalt der Innen-und der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit abh\u00e4ngig ist. Zieht man weiter in Betracht, da\u00df das Sinken des Wertes von r der vom Eieralbumin festgehaltenen Ammoniakmenge zu verdanken ist, welche Menge nat\u00fcrlich eine desto gr\u00f6\u00dfere Rolle spielen wird, je gr\u00f6\u00dfer sie, sowohl absolut als im Verh\u00e4ltnis zur gesamten gegenw\u00e4rtigen Ammoniakmenge ist, dann versteht man auch die Form der Kurven. Mit wachsender Wasserstoffionenkon-zentration nimmt die vom Eieralbumin gebundene Ammoniakmenge ab und wird bei hinl\u00e4nglich gro\u00dfen Wasserstoffionenkonzentrationen verschwindend klein, so da\u00df r einen konstanten von der Ammoniumsulfatkonzentration unabh\u00e4ngigen Wert annimmt ; bei gro\u00dfen Wasserstoffionenkonzentrationen sollen deshalb alle vier Kurven der Figur 7 zusammenfallen, und die Figur zeigt dann auch, da\u00df eine Verl\u00e4ngerung der Kurventeile 111 und IV mit den Kurven I und II ganz nat\u00fcrlich zusammenfallen wird. Bei kleinen Wasserstoffionenkonzentrationen ist die vom Eieralbumin gebundene Ammoniakmenge dagegen nicht belanglos ; der Wert von r sinkt deshalb, und dieses Sinken ist nat\u00fcrlich um so gr\u00f6\u00dfer, je kleiner die gesamte gegenw\u00e4rtige Ammoniakmenge ist.\nHoppe.Seyier's Zeitschrift f. physiol. Chemie. C\\I.\n8","page":113},{"file":"p0114.txt","language":"de","ocr_de":"114\nS. P. L. Sorensen,\nAI --\nFigur 7.\nIn \u00e4hnlicher Weise, wie es in den Abschnitten B, C und D betreffs des osmotischen Drucks erw\u00e4hnt ist, ist es jetzt m\u00f6glich, die aus den Versuchsresultaten direkt berechneten Werte von r auf eine und dieselbe Wasserstoffionenkonzentration zu beziehen, indem eine passende, mittels der Kurven der Figur 7 erhaltene, Korrektion zu r addiert wird. Die Variationen der in dieser Weise korrigierten Werte von r r\u00fchren dann lediglich \u2014 von den Versuchsfehlern abgesehen \u2014 von Verschiedenheiten in der Ammoniumsulfatkonzentration her (siehe auch S. 118). Solange es sich um Versuche handelt, wo die Wasserstoffionen- und Ammoniumsulfatkonzentration einigerma\u00dfen hoch sind, werden diese Korrektionen ohne Bedeutung sein, bei kleinen Konzentrationen der Wasserstoflionen und des Ammoniumsulfats aber kann man sie nicht au\u00dfer acht lassen.\nIn dieser Weise haben wir die aus unseren Versuchsergebnissen direkt berechneten Werte von r derart korrigiert, da\u00df diese korrigierten Werte den Wasserstoffionenkonzentra-","page":114},{"file":"p0115.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\t115\ntionen 10 \u2022 10~\u00ae, 16 \u2022 10~6 oder 25 \u2022 10~6 entsprechen, indem wir in diesen Reihen nat\u00fcrlich nur diejenigen Versuche aufgenommen haben, in welchen die WasserstofTionenkonzen-tration in der Nahe eines der genannten Werte liegt. Das solcherma\u00dfen erhaltene Zahlenmaterial haben wir durch die Figur 8 graphisch wiedergegeben, indem wir den korrigierten Wert von r als Ordinate und S als Abszisse benutzten, und indem die Kurve I (die Punkte \u25a1 gemarkt) h = 25 . 10~6, die Kurve I\u00cf (die Punkte O gemarkt) h = 16 \u2022 10-6 und die Kurve III (die Punkte A gemarkt) h = 10 \u2022 10^6 entsprechen\nEs erhellt aus der Figur 8, da\u00df der Wert von r mit dem oben angef\u00fchrten in \u00dcbereinstimmung \u2014 b\u00e8i gro\u00dfen Ammoniumsulfatkonzentrationen von der ^ asserstoffionenkonzentration unabh\u00e4ngig und nahezu konstant (ca. 8,4) ist. Mit abnehmender Ammoniumsulfatkonzentration sinkt der Wert von r zuerst ganz langsam, sodann immer st\u00e4rker und um so mehr, jo kleiner die Wasserstoffionenkonzentration ist. Man\n8*","page":115},{"file":"p0116.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle 61.\nDer Wert von r bei verschiedener Konzentration des Ammoniumsulfats und der Wasserstoffionen\nilC\nS. P. L. S\u00f6rensen,\n\tCO\tGi X\t\u00a73 3\tr- CM\t00\tvf4 Ob\tcq. *\u2666\t8\tX CM\tX\n\tx~\tco\tX X\tX\tt\u00bb\tX\tl> X\tX\tX*\tx1\nCD\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\nh X 10\t22,49\t25,41\t23,07 24,49\t22,59\t23,33\t25,06\tCO Gi *1 X X CM\tCI\ti 25.83\t>0 X o\\\tX x\" \u00dfl\ncn\t18,657\t15,974\t13,609 10,848\t9,002\tx \u00ab*\u00ab X **\t2,541\t\u00bb\u00df X *-( X l> X, cT\tCM vf X \u00a9'\tco co vf \u00a9\t3b v4*\nNr. des Ver- suchs\t108\t9 IT\t113 115\t107\t129\t122\t121 84\t8 VH\tX X\t\n~\t*0 X co\"\t6,20\tx \u2022* i> r-o' I\u00dfT\t$\tGi IC of\t\t\u00a3 \u00a3 \u00df\tX \u00df \u00a9\t<J\u00ab V* X\tX X\n\u00cf\u00d4 o X X\tr* H \u25bcH\t10,12\t14,45 11,32 1\tr\u00bb X \u00bbo T\"*\t10,84 1\t\tme Ammi nzentratio 25 X 10\t\u00a9 \u00a9 t* o. 7! \u00df \u00a9\t2 ul Ol\tX \u00d6i\ncn\to \u00bbc 0)\t1,717\t0.895 0,849 \u25a0 -\t3 \u00a9~\ti\u00bb CO vf o\"\t\t<3 O .8 \u00c4 g \u00c4 ri g =3 II\tX \u00bbo ja a H\t(M 8 8\to 8\u201c\nNr. des j Ver- suchs\t\u2022* Gi\tOb\t82 92\tGO\tOb\t\tB. Vei s h\tu \u00a9\tH vH\tvf vH vH\n\tr*\t\u00abo CM\too \u00a73\t\u00ab CM\tvH X\t8\ts? s\t,89\tvf X\tX\n\tX\tod\tcd x\tX\tX\tcd\tX x\u201c\ti'\u00bb\tI>\t\n'o\tV*\tvH o\tX o Gi vf\t8\tCO vf\tX o\tM X vf X\tCM >\u00df\ttv \u00ab\to Vf\nX\tvH\tVH VH\to vH\tvh\tVH\tCO VH\t\u2022H vH\toi \u00f6 VH\tVH\t\u00a9 vH\t\u00abd\td\nJ3\t.\t. *\t\t\t\t\t\t\t\t\n! cn\t\u2022* CO^ o'\tCM X o'\t15,566 15,455\t15,418\t15,415\t13,822\t13,764 11,192\t\u00bb X oo\t| \u2022V\tfv CM \"V\n~ Nr. des Versuchs\t87 |\tCi X\t88 163\t** X\t\u2022\u2022 i 137\t110\t111 105\t8\t5? VH\t95\n\ts\t\t\tX \u2022*\tS3\t>\u00df \u00bbO\tX CM \u00ab N*\tCM\tCM \u00ab\tX CM\n\t'S\t\u00f6\t\u00a9\t\u00f6 ,\t\u00a9\tod\too\tX\tX X\tX\tx1\tX\n*\u00a9 r-t\to s g\to ei\t*\u00bb* *g o \u00a9 vH In CU\t3\tvH <N\tCM CM\tt s\ts\tX i\u00df\t3\nX\t<\t\u00ab*-\u00bb c\tv \u00ab \u00d6\t\u00d6\t\u00a9 vH\tCM\t\u00f6 1-t\t*-l\t\u00f6 vH\tco VH\to H\nen\nc g 2 5\n\u00abS VO\nJ J (j ^\n\u00ae - w 4 I! &\nt: 2 *-\u00a3 \u00a9 \u00a9 \u00ab rs\nJB \u00ab$ \u00a9 S3\ntu 3\nfc \u00ab >\nCO\nCM\n**\nCM\nCO\nCO\nCM\nco\nCM\ntv\t<M\t0>\t*-4\t05\nx\tco\tio\tcm\noo\t*c\teo\tcm\tos\tco\nX X X\nx\no o\n\u00a9\nT3\nX\nGi\n3\nCM OM X -H\nr- co Gi O\nCO 8","page":116},{"file":"p0117.txt","language":"de","ocr_de":"Taliolio Gl \u00ab Fortsp!zung\\\nProleinstudien. V. Mitteilung.\n117\nX\n\u2022/.\nin\nin \u25a0' JZ \u00ab \u00a9 \u00a9\n7)\nc\nX\n73\nX\ner.\nX\n\u2022* i \u2014\nr \u00ab ^\t^\nC\nO\nx\n-3\n73\nkC\n\u00bbO\nco\"\n05\n00\n30\n05\nCO\nCO\n\u00a3? fe\nO\nX\nCrt\n\u00bb4\n----ft)\nn\nw\n-*\u2022 c\u00f6\n\u00c9 *\n^\t4)\n---- C\nl>.\t\u00a9\nm T3 co o\nT3\nC\n\u00ab\nC -C O \u00a9 \u2022-J \u00a9\nS aj C\nSS\u00ab\n)C3 \u00bbO\n**\t\u00fc\n\u25a0o\nOl\n----X\nS-l ,\nCO .\u00a9\nOl >\n^\u25a04\nw\n5 11\n\u00a773\nc\no\n05\n>5\n-Q\na\nH\nh.\n\u00a9\n~o\n\u00a9 X\tX \u2022*\t\u00a9\t\u00bbH op\t\nI>\tI>\tl>\tI>\t\ns\t\tr\u00bb X\t8\t\u2022s X\n\u00bb0\t\u00a9 *-4\tcc\t50 Ol\tx\" X\nX 1\u00bb X\tr>- \u00bbH Ol\t8 X\t\u00a9 X\tOl 8\n*\u2666\t\tvif\t\t\nOl H \u2022O \u00bbo 00 X~\n\u00ab2\n00\nco\nlO co 05 05 \u201cO1 Ol\nI\u00bb 05\n\u2022\u00bb\tr*\n8 8\n05\n50\nX\n*\u2666\nH Ol CO 50\nI>\nce\"\nI\nX\nOl\nX^\nX\n\u2022o\tX\t\u00a9\tX\tX\t\n01\tX\tX\t\tOl\tte\n30\tx\"\tx'\tx\"\tx\"\toc\nx\nx\nx\"\n05\nX\nx\"\n\u2022*#\n50\nx\"\n\u20226\nx\"\n$\n\u00ab3\n\u00bb* Ol CO\n\u00ab Ol\nx\nOl\tOl\tOl\n\tOl\t\nX\tX\t\u20220\n*\u00a9\tX\tX\n\u25bcH\t\t^-4\n\u00a9\t\u00a9\t01\nX\t\t\n\t^4\t\n*r\"\tx\nX\nI\u00bb\t-*<\nX\n\u00abo\n\u2022O 4-1 \u2014H lO\n*+ X\n>o\n**f\n**\n>o\ns\n\u00a9\nof\nOl\nI'\n\u00abo\nX\n\u2022O >C5 \u00bbO \u00bb0 X\nt'*\t^\n\u00ab .X\n8 8\n\tX\t\u00abo\n\t\tX\nio~\tK\tOl\n^1\tX\t\u2022n ,\n\t\tOl *\n\tOl\t01\nW\u00bb\t\tX\n\u2022O*\t\u00bbo\"\to\n\u20144\t\u00bbH\t\nCO\tX\t\n-H\tOl\tOl\n\t\u2022\u201c1\t\nX\nfc:\t\u00c4\nS c\n\u00ee/3\to\n0\tc \u2022*=\nS c \u00ab x; ce\nc4 (4 ijT cl. \u00a30\n\"\"\nO . c\n\u00ab \u00ab C\u00d6 \u00a9\ns 2 \u00a9\n\u00a9 g X\nIl Il .\n1\ti\u00bb \u00ab\n* r H\ns- O ^\n!>\u25a0\tX\tX\tQ\tOl\t\u00a9\tN\tH\n\t\t01\tO\t\u201cO1\tOl\tOl\tX\nx\"\tx\u201c\tx\"\tx\"\tX\tx\"\tx'\tX\nl>\n4-4\n00\nX\n\u00a9\"\n\u2022O\nX\nX\nr>.\nX\n\u2022* l'f \u00a9\"\n\u2022o\n\u00a9\"\n\u00a9\tX\n\u00abC?\t\u00a9\n\no \u2022'\nt.\n\u00a9\nTJ\nVH\t\tX\ts\t\u00bb>\u25a0\nr\u00bb\tX\tX\t\t01\ni^\tOl\t\u2022o\t!>\u2022\t!>\u2022\n\u2022c \u2022*\t\tX\t\u00bb0\t\n\t\t\t\t\nX\t>o\tX\tt>.\tX\nOl\tX\tX\t01\t\u00a9\nX\n\u00a9\nOl\nX\n\u00a9\nX\nOl\nX <0 X\nX\n8\no\nX\nX\nX\nr>.\nX\nI\nr*\nc\ns\n\u2018c\no\no\nX\nc\n\u00a9\n\u2014\tX\tX\nX\tH*\tOl\nX\tx\"\tX\nl>\noo\n8\nx\" ce\n!>\u2022\nX\n\u00a9\nlO\ns 5\ns 2\n\u00ab c\nft} \u00a9\n\u00a9\n\u00a9 U\na.\n\u00bb\nx C\nc g .O \u00ae\nJ jj! es \u00eeft\n\u2022j %u us\ng =3 \u00bb (2\nI \" \u00c4 \u201e > \u00a9 X\nX\nl-\nX^ 30\n**\u201cf\n3 8 01 \u00bb0 \u00a9\tx\" \u00bbd\nfl\t\u00abH\tH\nX\nX\nr\u00bb\nlO\n\u2022*\n-*\nX\n01\nX\tX\n\u00ae\nt'-\t*0-\nh- X 01 1>\u00bb c\nX \u00a9\"\n\u00a9\nX\n\u00bbC\nX\nl>\nX\n\u00bb N X X 01\nS 8\nX\nX","page":117},{"file":"p0118.txt","language":"de","ocr_de":"118\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nmu\u00df sich hier erinnern, da\u00df die ungleiche Verteilung des Ammoniumsulfats zwischen der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit und dem Dispersionsmittel der Innenfl\u00fcssigkeit dazu Anla\u00df gibt, da\u00df r zu hoch gefunden wird. Der Fehler im Wert von r, welcher von dieser ungleichen Verteilung des Ammoniumsulfats herr\u00fchrt, ist indessen, wie es in der Einleitung dieser Abhandlung (S. :u ausf\u00fchrlich erw\u00e4hnt ist, bei einigerma\u00dfen hoch bemessener Ammoniumsuljatkonzentration kaum von wesentlicher Bedeutung.\nSchlie\u00dflich ist zu bemerken, da\u00df, weil die vom Eieralbumin gebundene Ammoniakmenge von verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig um so gr\u00f6\u00dferer Bedeutung ist, je kleiner die Ammoniumsulfatkonzentration ist, so wird sich bei ganz kleinen Ammoniumsulfatkonzentrationen die Differenz (a^ ab) dem Wert Null n\u00e4hern, um schlie\u00dflich negativ zu werden; und man darf die erhaltenen Werte von r bei der unten erw\u00e4hnten Berechnung von y nicht benutzen.\nDie Bestimmung von y, z und x. Wie es in einer vorhergehenden Abhandlung1) ausf\u00fchrlich erw\u00e4hnt ist, kann man y aus der Gleichung\nfinden, indem rt und r2, gegebenen Werten von S entsprechend, mittels der Figur 8 zu erhalten sind, w\u00e4hrend s4 und s2 sich berechnen lassen.2) Da n\u00e4mlich\n= 100 (Ph \" Pf) s 4,716:5 (af \u2022 pb -r ab \u2022 p,)'\nund da pf in all den hier erw\u00e4hnten F\u00e4llen gleicn Null gesetzt werden kann, so wird\n100\ns 4,716H\n' ...... \u25a0' \u00ab\n4) Diese Zeitschr., Bd. 103, S. 50.\n*) Da es sich bei der Berechnung des y um die Differenz zwischen r, und r, hancTelt, ist es nat\u00fcrlich unm\u00f6glich, sich der direkt gefundenen, mit ziemlich gro\u00dfen Fehlern behafteten Werte von r zu bedienen; es ist liier notwendig, die aus der Figur 8 abgeleiteten Werte zu benutzen, bei welchen die Fehler durch die graphische Darstellung ausgeglichen sind.","page":118},{"file":"p0119.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n119\nIn Worten ausgedr\u00fcckt hei\u00dft dies, da\u00df s dem Verh\u00e4ltnis zwischen dem Gewicht der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit und dem Gewicht der darin anwesenden Menge Ammoniumsulfat gleich ist; man kann daher auch\n100 -f S\ns ---------\u2014\nS\nsetzen, da dieser Bruch ein anderer Ausdruck f\u00fcr dasselbe Verh\u00e4ltnis ist.\nBerechnet man jetzt f\u00fcr zwei willk\u00fcrlich gew\u00e4hlte Werte van S (Sx und S2) die Werte sv und s2, und liest man die entsprechenden Werte von rlt und r2 der Figur 8 ab, so wird das mittels der Formel\ngefundene y nat\u00fcrlich weder der Ammoniumsulfatkonzentration Sj noch derjenigen S2, aber nahezu der Konzentration X (Sj -f St) entsprechen.\nIn clor Tabelle G2 (S. 121) haben wir eine Reihe von in dieser Weise berechneten Werten von y zusammengestellt, indem wir bei der Bestimmung von r die mittlere Kurve der Figur 8 (h = 16 \u2022 10\u201c\u00b0 entsprechend) benutzt haben, weshalb die gefundenen Werte von y dieser Wasserstoffionen-konzentration entsprechen.\nDie drei ersten senkrechten St\u00e4be der Tabelle 62 sind keiner weiteren Erkl\u00e4rung bed\u00fcrftig, die mittels derselben berechneten Werte von y enth\u00e4lt der vierte Stab. Mit diesen Verteil von y als Ordinaten und den entsprechenden Werten von S als Abszissen ist die Kurve II der Figur 9 (S. 120) gezeichnet, und mittels dieser Kurve sind die Werte vom y im f\u00fcnften Stab der Tabelle 62 gefunden. Wenn man r, s und y kennt, kann man z berechnen, indem\nz = r + s-y\nDie solcherweise berechneten Werte von z findet man im letzten Stab der Tabelle 62, und diese Werte haben bei der Konstruktion der Kurve II Figur 10 als Ordinate und die entsprechenden Werte von S als Abszissen gedient. Betreffs schlie\u00dflich des Faktors x kann derselbe leicht ermittelt werden, indem x = z t y.","page":119},{"file":"p0120.txt","language":"de","ocr_de":"120\nS. P. L. S\u00ebrenscn,\n0\t1 S 3 h 3\t6\t7 \u00c0 H W II R n H 13 H\u00bb 17 \u00bb\nS\tFigur 9.\nIn ganz derselben Weise, wie wir hier bez\u00fcglich der Wasserstoffionenkonzentration 16 \u2022 10~*5 die Kurve II der Figur 8 bei der Konstruktion der f\u00fcr diese Wasserstoffionenkonzentration geltenden Kurven auf den Figuren 9 und 10 benutzt haben, haben wir mittels der Kurven I und III der Figur 8 die entsprechenden f\u00fcr die Wasserstoffionenkonzentrationen 25 \u2022 IO-6 (Kurve I) und 10 \u2022 10~* (Kurve III) geltenden Kurven der Figuren 9 und 10 konstruiert.\nEs geht aus der Figur 9 hervor, da\u00df der Wert von y mit wachsender Ammoniumsulfatkonzentration zuerst stark ansteigt, bis der Maximalwert erreicht ist, und sich danach konstant erh\u00e4lt. Es ist m\u00f6glich, da\u00df das unbedeutende Sinken des Wertes von y, welches die Kurven bei starken Ammoniumsulfatkonzentrationen zeigen, nur den Versuchsfeldern zu verdanken ist, es ist aber auch m\u00f6glich, da\u00df wir es hier mit einem Verh\u00e4ltnis zu tun haben, welches mit der Kondensation zum Eieralbuminsulfat und der darauf folgenden Auskrystallisation in Verbindung steht. Es liegen ja n\u00e4mlich \u2014 wie es in einer vorhergehenden Abhandlung1) aus-\n*) Wese Zeitschr., Bd. io?,. S. 256.","page":120},{"file":"p0121.txt","language":"de","ocr_de":"121\nProteinstudien. V. Mitteilung.\nTabelle 62.\ns (NH4,so4\ts 100 + s\tr (aus der Kurve II\ty . _ r\u00ab\u201cr*\ty (aus der Kurve II\ts.y\tz\npr. 1<K) g\ts\tFigur 8\ts, s- St\tFigur 9\t\t- r + s \u2022 y\nWasser)\t\tSw 115) '\t'\tS. 120)\t\t-\ni\no.r>\t201.0\t4.78\t1 ; . |\t0,0118\t2.37\ti ; ' ' \u2022 '' ... \u00bb\t7.1*)\n(Mi\t107,7\t5,12\t; 0,0102\t0,0125\t2.10\t7,22\n0.7\t148.0\t5,48\t) 0,0151\t0,0132\t1,90\t7.38\no.k\tj 120.0\t5 71\t0,0128\t0.0140\t1.76\t7.47\n0.0\t112.1\t5.90\t0,0137\t0.0147\t1,(55\t7,55\n1.0\t101.0\t6,02\t0.0108\t0.0154\t1,56\t7.58\n1.2\t84,98 |\t6.27\t0,0150\t0.0169\t1.43\t7.70\n1.4\t72,43\t6.47\t0,0168\t0,0183\t1.33\t. 7.80\ni.t;\t63,50 |\t6.60\t0,0146\t0.0197\t1.25\t7,85\n1.8^\t56.56\t6.72\t0,0173\t. \u25a0 0,0212\t1.20\t7.92 >\n2.0\t51.00\t6,83\t0,0198\t0.0227 '\t1.16\t7.99\n2.25\t45,44\t6,93\t0.0180\t0,0245\t1.11\t8,04 \u2018\n2.5\t41,00\t7,03\t0,0225\t0.0263\t1.08\t8.11\n2.75\t37,36\t7,12\t0,0247\t0.0281\t1,05\t8,17\n;;.o\t34.33\t7.21\t0,0297\t0,0299\t\u2019 1.03\t8,21\n8.5\t29.57\t7.37\t0,0336\t\u25a0 0,0335\t0,99\t8,36\n4.0\t26,00 ,\t7,51\t0,0392\t0,0372\t0.97\t8,48\n4.5\t23.22 i\t7,63\t0.0432\t0,0408\t0,95\t8,58\n5.0\t21,00 j\t7,73\t0,0450\t0,0436 I\t0.92\tf 8,65\n5.5\t19,18 !\t7,81\t0,0440\t0,0455\t0,87\t8,68 \u2022\n(i.O\t17,67\t7,88\t0,0464 \u2022 l\t1 0.0466\t0,82 i\t8.70 .\n7,0\t15.29 i\t7,99\t0,0462 \u25a0\t0.0472 I\t0.72\t8,71 \u2018\n9,0\t12.11 *\tj\t8.14\t0,0472\t0,0464 !\t0,56\t8,70\n15,0\t7.l!7 :\t8,34\t0,0450 ;\t0,0436\t0,33\t8,67 -\no CM\t5.00\t8.45\t0,0412\t\t\t","page":121},{"file":"p0122.txt","language":"de","ocr_de":"122\tS. P. L, Sorensen,\n* i \u00ee X ~S ~X 6\t1.6 \u201c 9 ' 14 |t U 11\t14 U 14\nS\tFigur 10.\nf\u00fchrlich erw\u00e4hnt ist \u2014 Gr\u00fcnde vor, anzun'dunen, da\u00df das aus-krystallisierte Eieralbumin unter normalen Umst\u00e4nden Schwefels\u00e4ure enth\u00e4lt, dagegen nur ganz wenig oder gar kein Ammoniak.\nDie Sachlage sehr ammoniumsulfatarmer oder ammoniumsulfatfreier L\u00f6sungen betreffend, haben wir schon oben (siehe\n.\tr -- r\nS. 118) bemerkt, da\u00df hier y mittels der Gleichung y = -1-'\u2014 \u25a0\nsa Sj\nnicht bestimmt werden kann. Auch ist im vorhergehenden Abschnitt (siehe S. 103) gesagt worden, da\u00df die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit in solchen F\u00e4llen s.o gut wie keinen Ammoniakstickstoff enth\u00e4lt, weshalb man annehmen mu\u00df, da\u00df das Ammoniak der Innenfl\u00fcssigkeit, was weit den wesentlichsten Teil betrifft, von ihrem Eieralbumin gebunden ist. In solchen F\u00e4llen erh\u00e4lt man daher durch die Anwendung der folgenden Gleichung\nab\ny = 4,7163 \u2014\t.\n1\tPb\neinen ann\u00e4hernd richtigen Wert von y. Unter der Voraussetzung, da\u00df das Dispersionsmittel der Innenfl\u00fcssigkeit dieselbe Zusammensetzung wie die Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit hat, ist es indessen ein Leichtes, eine Formel zu finden, welche eine ge-","page":122},{"file":"p0123.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. V. Mitteilung.\n123\nnauere Berechnung von y erlaubt. Werden n\u00e4mlich unsere \u00fcblichen Bezeichnungen angewendet, enthalten 100 g der Innen-ili^sigkeit :\n(Pb \u25a0z) S wasser- und ammoniumsulfathaltiges Eihydrat (ab -4,7163 4- pb*y) g Amraoniumsulfat und (100 4- ab 4,7163 4- pb (z 4- y) g Wasser.\nDie Innenfl\u00fcssigkeit enth\u00e4lt somit pr. 100 g Wasser: 10O (ab \u2022 4,7163 4- pb \u2022 y)\n100 ab \u2022 4~7l\u00f63 4- pb (z 4- y) * Ammoniumsulfat, und diese\nGr\u00f6\u00dfe mu\u00df laut unserer Voraussetzung der in der Au\u00dfen-lliissigkeit pr. 100 g Wasser gegenw\u00e4rtigen Menge Ammoniumsulfat, d. h. S. gleich sein. Werden diese zwei Gr\u00f6\u00dfen einander gleich gesetzt, gibt eine einfache Rechnung, da\u00df\nab S (100 4- Dl . z)\ny = 4,7163 -j---------------\u00dcL.!l\nPb Pb UW -j- S)\nsein wird.\nMan sieht also, da\u00df der oben gefundene, angen\u00e4herte\n\\\\ erl von y um ein Korrektionsglied -\u2014\u2022 Pa z)\nPb(t00 + S) 'er'\nIcicmcrt werden mu\u00df, welchem Korrektionsglied indessen, wenn s gen\u00fcgend klein ist, nur untergeordnete Bedeutung zukommt, in dieses Korrektionsglied geht z, dessen Wert unbekannt ist! ein: es geht indessen aus der Figur 10 hervor, da\u00df z mit g abnimmt, und man begeht gewi\u00df in diesem Zusammenhang keinen wesentlichen Fehler, wenn man bei der Berechnung des Korrektionsglieds den m\u00f6glichst kleinen Wert, den z haben kann, und zwar 6,45 benutzt.\nAls I\u00bbt\u2018ispiel einer Berechnung dieser Art m\u00f6gen wir die Zahlen v. Versuche Nr. 143 (dem zuletzt angef\u00fchrten Versuch der Tabelle 60 10anf\u00fchren: Wenn af = 0,0001 ist, wird S = 0,0001 X 4 7163\n~\t; ab = \u00df\u00ab\u00df646 ; pb = 2,8051 ; wird endlich z = 6,45 besetzt,\nl at man:\t\u00b0\t\u2019\nV = .17 Ui* 0\u201900iG_ ^ 0,00047 (100 4- 2,8051 X 6.45)\n2,8051 *\t2,8051 X 100,00047\ny = 0,00773 4- 0,00014 = 0,00759.\nDas Beispiel zeigt, welche kleine Rolle das Korrektionsglied spielt, und wie unwesentlich es in dieser Beziehung ist, ob z den Wert 6,45\n' der einen etwas gr\u00f6\u00dferen hat.","page":123},{"file":"p0124.txt","language":"de","ocr_de":"124\nS. P. L. Sorensen,\nAu\u00dfer den in der Tabelle 60 (S. 104) ausgef\u00fchrten Versuchen haben wir mit dem oben (S. 101) erw\u00e4hnten, gro\u00dfen Apparat, der zum Messen des osmotischen Drucks nicht bestimmt ist, mittels welchem sich aber ein vollst\u00e4ndiges Gleichgewicht zwischen der Innen- und der Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit bewerkstelligen l\u00e4\u00dft, mehrere Versuche ausgef\u00fchrt, welche eine Berechnung von y nach dem obigen Verfahren erlauben. Wir haben bei all diesen Versuchen mit einer einzelnen Ausnahme (Versuch Nr. 141, Tab. 60 [siehe auch S. 106) f\u00fcr y Werte gefunden, welche \u2014 die Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung, die zwischen 10 \u2022 10-*5 und 24 \u2022 IO-6 variiert hat, unangesehen \u2014 zwischen 0,007 und 0,008 liegen, und es kann hier deshalb kaum von Zuf\u00e4lligkeiten die Rede sein. Daher haben wir auch, auf der Figur 9, die drei Kurven, die die Abh\u00e4ngigkeit zwischen y und S versinnlichen, f\u00fcr S = 0 in dem Punkt y = 0,007 zusammenlaufen lassen, und man ersieht aus der Figur, da\u00df der \u00fcbrige Verlauf der Kurven damit sehr gut pa\u00dft; da indessen das Versuchsmaterial, welches uns f\u00fcr Ammoniumsulfalkonzen-trationen kleiner als S = 1 zu Gebote steht, nur klein ist, haben wir die Kurven des diesbez\u00fcglichen Gebiets gestrichelt gezeichnet.\nDa solche nahezu ammoniumsulfatfreien Eieralbumin-l\u00f6sungen, wie diejenige von welchen hier die Rede ist, durch langdauernde Dialyse ohne Zusatz von Ammoniak erhalten werden, enthalten sie die Bestandteile des Ammoniumsul fats nicht in \u00e4quivalenten Mengen, sondern verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig mehr Ammoniak als Schwefels\u00e4ure.1) Das Ammoniak mu\u00df deshalb haupts\u00e4chlich in der Form eines Ammoniumsalzes des Eieralbumins gegenw\u00e4rtig sein, und es ist darum von Interesse zu sehen, wie sich die Menge des Ammoniaks zu derjenigen des Eieralbumins verh\u00e4lt. Wenn man rechnet, da\u00df eine Eieralbumiu-partikel, welche, wie es oben (siehe S. 111) angodeutet ist, ca. 380 Atome Stickstoff zu enthalten angesehen werden kann, 1 Molek\u00fcl Ammoniak bindet, so kann der Faktor y, mit welchem das Gewicht des Proteinstickstoffs multipliziert werden mu\u00df, um diejenige Menge Ammoniumsulfat zu geben, die dem ge-\n*) Diese Zeitschr., Cd. 103. S. 20.","page":124},{"file":"p0125.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinsludien. V. Mi\u00fceilung.\t125\nhundenen\nwerden:\nAmmoniak entspricht, folgenderweise berechnet\n330 X 11.01 X y = 11,01 X 1,7163\ny\n1,7163\n380\n= 0.0121.\nDa wir in dem oben erw\u00e4hnten Versuch einen Wert f\u00fcr y /wischen 0,007 und 0,008 gefunden haben, was weniger als 1 Molek\u00fcl Ammoniak auf jede Eieralbuminpartikel ausmacht, m\u00fcssen wir annehmen, da\u00df die betreffenden L\u00f6sungen eine Mischung von Eieralbumin und dem Ammoniumsalz desselben enthalten.\nWas schlie\u00dflich den Faktor z betrifft, ersieht man aus der Figur 38, da\u00df der Wert von z bei einigerma\u00dfen gro\u00dfen Ammoniumsulfatkonzentrationen nahezu konstant ist und um 8,7 herum liegt. Ist S kleiner als ca. 5, wird / mit der Ammoniumsulfatkonzentration abnehmen und desto st\u00e4rker, je kleiner die Wasserstoffionenkonzentration ist. Welche Werte z haben wird, wenn sich > dem Wert Null n\u00e4hert, l\u00e4\u00dft sich auf der Grundlage der vorliegenden Versuche nicht bestimmen, es folgt aber von selbst, da\u00df z niemals einen kleineren Wert als 6,4*) haben kann'.\nSchlie\u00dflich m\u00f6gen wir nur noch bemerken, da\u00df wir uns wohl bewu\u00dft sind, da\u00df die im gegenw\u00e4rtigen Abschnitt ge-g honen graphischen Darstellungen der Variation, welche die Faktoren r, y und z erleiden, wenn die Zusammensetzung der L\u00f6sung variiert, in sich eine Unsicherheit bergen, welche, besonders was diejenigen Partien betrifft, die den kleinen Am-moniumsulfatkonzentrationen entsprechen, nicht au\u00dfer acht zu lassen ist. Anderseits meinen wir, da\u00df diese Unsicherheit un gro\u00dfen und ganzen nicht eine solche Bedeutung besitzt, da\u00df sie die Anwendung vereiteln w\u00fcrde, welche wir im vorhergehenden aus den hier erw\u00e4hnten Kurven gemacht haben.\nEs darf hier auch nicht vergessen werden, da\u00df hier von einem bisher unversuchten Weg zur Erl\u00e4uterung der in kolloiden L\u00f6sungen obwaltenden Verh\u00e4ltnisse die Bede ist, und\nD Uicse Zeitschr., Bd. 103, S. 230.","page":125},{"file":"p0126.txt","language":"de","ocr_de":"126 '\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nwir haben es deshalb f\u00fcr zweckm\u00e4\u00dfig befunden, unsere Betrachtungen in so weiter Ausdehnung wie nur irgend m\u00f6glich durchzuf\u00fchren ; hierin ist der Grund zu suchen, weshalb wir bisweilen weitergehendere Folgerungen gezogen haben, als es die Genauigkeit und der Umfang unseres Versuchsmateriais streng genommen erlauben.\n\u00dcbersicht.\nEinleitung.\n1.\tDie Gesichtspunkte, von welchen die Frage \u00fcber den osmotischen Druck der kolloiden L\u00f6sungen unserer Meinung nach zu betrachten ist, werden klargelegt, und es wird stark hervorgehoben, da\u00df das Studium von den Eigenschaften der kolloiden L\u00f6sungen am besten gef\u00f6rdert wird, wenn man die von der Theorie der echten L\u00f6sungen bekannten Anschauungen auch den kolloiden L\u00f6sungen gegen\u00fcber zur m\u00f6glichst weiten Anwendung kommen l\u00e4\u00dft.\n2.\tEs wird eine \u00dcbersicht der wichtigsten bisher ver\u00f6ffentlichten Untersuchungen \u00fcber den osmotischen Druck der Proteinl\u00f6sungen gegeben.\n3.\tDie von Donnan die Gleichgewichtsverh\u00e4ltnisse bei halbdurchl\u00e4ssigen Membranen betreffend gegebenen Formeln werden in solcher Weise umgeformt, da\u00df sie sich auf die Proteinl\u00f6sungen anwenden lassen.\nAbschnitt A.\nEs wird eine ausf\u00fchrliche Beschreibung der Versuehs-anordnung, der Methodik und der Berechnungsweise gegeben, welche bei den in den folgenden Abschnitten beschriebenen Messungen des osmotischen Drucks von Eieralbuminl\u00f6sungen angewandt werden.\nDer wesentlichste Teil des benutzten Osmometers besteht aus einem Kollodiumh\u00e4utchen, welches als halbdurchl\u00e4ssige Membran fungiert; die Eieralbuminl\u00f6sung wird im H\u00e4utchen als Innenll\u00fcssigkeit angebracht, w\u00e4hrend eine mit dem Dis-persionsmittel der Innenll\u00fcssigkeit im Diffusionsgleichgewicht","page":126},{"file":"p0127.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinsliidien. V. Mitteilung.\t127\nstehende Aramoniumsulfatl\u00f6sung als Au\u00dfenfl\u00fcssigkeit benutzt wird.\nDie Messung des osmotischen Drucks wird auf das Kompensationsprinzip basiert, indem sie darauf ausgeht, den Gegendruck zu bestimmen, welcher auf die Oberfl\u00e4che der Innen-ll\u00fcssigkeit ausge\u00fcbt werden mu\u00df, um eine Fl\u00fcssigkeitsstr\u00f6mung durch die Wandungen der Membran zu hindern.\nDie Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks, tt, messen wir in Zentimeter Wassers\u00e4ule pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstick-stofT pr. Kubikzentimeter Dispersionsmittel.\nDie Fehlerquellen der Methode werden ausf\u00fchrlich diskutiert, und zwar wird es besonders untersucht, welchen Einflu\u00df e* auf die Genauigkeit der Messung hat, da\u00df das Kollodium-h\u00e4utchen teils nicht ganz unelastisch und teils f\u00fcrs Eieralbumin nicht absolut impermeabel ist.\nAbschnitt B.\nEs wird dargetan, da\u00df eine Eieralbuminl\u00f6sung gegebener Zusammensetzung immer ein und denselben, konstanten, osmotischen Druck besitzt.\nAbschnitt G.\n\u2022\nEine Reihe von Versuchen zur Erl\u00e4uterung des Einflusses der Ammoniumsulfatkonzentration auf den osmotischen Druck , des Eieralbumins wird beschrieben, und es wird nachgewiesen, da\u00df tt innerhalb des Gebiets von Wasserstoffionen- und Ammoniumsulfatkonzentrationen, \u00fcber welches sich unsere Untersuchungen erstrecken, mit wachsender Ammoniumsulfatkonzen-. tration abnimmt. Erst bei einem einigerma\u00dfen reichlichen Geleit an Ammoniumsulfat (S = ca. 8) beginnt dieses Sinken des osmotischen Drucks schroffer zu werden, danach wird sie alier mit steigender Ammoniumsulfatkonzentration stetig und, stark fortgesetzt.\nDie haupts\u00e4chlichste Ursache zu dieser Abnahme des \u2022 osmotischen Drucks ist, meinen wir, in einer Kondensation der Eihydratpartikeln zu suchen, welche mit der Ammoniumsulfat-, \u2018Konzentration zunimnit, und durch welche zwei oder vielleicht","page":127},{"file":"p0128.txt","language":"de","ocr_de":"J 28\nS. P. L. Sorensen,\nmehrere Eieralbuminpartikeln mittels der divalenten Sulfatgruppe zu einer einzelnen Partikel verkn\u00fcpft werden.\nAbschnitt D.\nEs wird eine Reihe von Versuchen beschrieben, durch welche der Einflu\u00df der Wasserstof\u00fconenkomtentration auf die Gr\u00f6\u00dfe des osmotischen Drucks studiert wird, und es wird nachgewiesen, da\u00df der osmotische Druck einer ammonium-sulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sung sich nicht wesentlich \u00e4ndert. wenn \u2014 unter sonst gleichen Umst\u00e4nden \u2014 die Wasserstol\u00ef-ionenkonzentration zwischen 40 \u2022 10 ~b und 100 \u2022 10 variiert. Bei gr\u00f6\u00dferen Wasserstoffionenkonzentrationen als 100 \u2022 10_\u00fc scheint der osmotische Druck mit der Wasser-sloflionenkonzentration ganz langsam zu wachsen, und bei Wasserstoffionenkonzentrationen kleiner als 40 \u2022 10 \" steigt er mit abnehmender Wasserstoffionenkonzentration stark.\nAuch diese Verh\u00e4ltnisse lassen sich durch den unter Abschnitt G erw\u00e4hnten Kondensationsproze\u00df mittels der Sulfatgruppe in ungezwungener Weise erkl\u00e4ren.\nAbschnitt E.\nDer Einflu\u00df der Proteinkqpzentration auf die Gr\u00f6\u00dfe von ix wird durch einige wenige Versuchsreihen erl\u00e4utert, und es wird gezeigt, da\u00df, w\u00e4hrend bei hohen Ammoniumsulfatkonzen-trationen (S = 15,4) tt als von der Proteinkonzentration unabh\u00e4ngig angesehen werden darf, dies bei niedrigeren Ammoniumsulfatkonzentrationen nicht der Fall ist. Eine Versuchsreihe mit einer nahezu ammoniumsulfatfreien Eieralbuminl\u00f6sung hat gezeigt, da\u00df unter solchen Umst\u00e4nden tt mit wachsender Proteinkonzentration abnahm, w\u00e4hrend eine andere Versuchsreihe, wo die Ammoniumsulfatkonzentration der Eieralbuminl\u00f6sung S = 4,36 entsprach, das entgegengesetzte Resultat ergab, da\u00df tt mit wachsender Proteinkonzentration steigt.\nAuch diese Versuchsergebnisse haben wir durch den Kondensationsproze\u00df zu erkl\u00e4ren gesucht, indem wir bez\u00fcglich der ammoniumsulfatarmen L\u00f6sungen auch noch die Wirkung der Albuminsalzdissoziation und des 'Donnanschen Gegen-","page":128},{"file":"p0129.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstadien. V. Mitteilung.\n129\ndrucks, in unsere Betrachtungen mit hineingezogen haben, unser Versuchsmaterial ist aber nicht gro\u00df genug gewesen, um diese ziemlich verwickelten Verh\u00e4ltnisse ersch\u00f6pfend zu er-l\u00e4utern.\nAuf der Grundlage der in den Abschnitten C, D und E gewonnenen Resultate wird es eingesch\u00e4tzt, da\u00df eine einzelne uukondensierte Eieralbuminpartikel etwa 380 Atome Stickstoff enth\u00e4lt, und da\u00df demgem\u00e4\u00df das Molekiilgew\u2019icht des wasserfreien Eieralbumins ca. 34000 wird.\nWenn man die in einer vorhergehenden Abhandlung mitgeteilten Resultate, den Gehalt des auskrystallisierten Eieral-tiumins an Schwefels\u00e4ure betreffend, mit in Betracht zieht, kann man ebenfalls sch\u00e4tzen, da\u00df die Eieralbuminkrystalle normal aus 2 Eieralbuminpartikeln bestehen, welche durch 3 Molek\u00fcle Schwefels\u00e4ure verkn\u00fcpft sind.\nAbschnitt F.\nDie Bestimmung der Faktoren r, x, y und z wird aus-einandergesetzt, und die Abh\u00e4ngigkeit dieser Faktoren von der Wasserstoffionen- und der Ammoniumsulfatkonzentration der uisung wird mittels Kurven erl\u00e4utert.\nMoveuiber 1917.\nHoppe-Seyler's Zeitschrift f. phyticl. Chemie. CVI.\n9","page":129}],"identifier":"lit20777","issued":"1919","language":"de","pages":"1-129","startpages":"1","title":"Proteinstudien, V. Mitteilung, unter Mitwirkung von J. A. Christiansen, Margarethe H\u00f6yrup, S. Goldschmidt und S. Palitzsch","type":"Journal Article","volume":"106"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:00:45.379661+00:00"}