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{"created":"2022-01-31T14:55:47.382582+00:00","id":"lit20819","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Euler, H. von","role":"author"},{"name":"I. Laurin","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 108: 64-114","fulltext":[{"file":"p0064.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase\n(Invertase).\nVon\nH. v. Euler und 1. Laurin.\n(Mit 4 Figuren im Text.)\n'Aus dem biochemischen Laboratorium der Hochschule Stockholm.) (Der Redaktion zugegangen am 20. Juli mo.)\nDie Temperaturempfindlichkeit der Saccharase ist im hiesigen Laboratorium bereits in zwei Arbeiten, von Euler und B. af Ugglas1) und von Euler und Kullberg2), behandelt worden. Diese Arbeiten enthalten die Bestimmung des Temperaturkoeffizienten der enzymatischen Rohrzuckerspaltung und den Hinweis, da\u00df dieser Temperaturkoeffizient bedeutend kleiner ist als derjenige der katalytischen Rohrzuckerspaltung durch S\u00e4uren. Ferner wurden die Angaben der \u00e4lteren Literatur \u00fcber \u201eOptimal* *- und \u201eT\u00f6tungstemperatur\u201c der Saccharase durch die Bestimmung einer \u201eInaktivierungskonstante\u201c ersetzt.\nDie genannten Messungen waren noch in vieler Hinsicht der Erweiterung und Erg\u00e4nzung bed\u00fcrftig, welche erst im Laufe des letzten Jahres durchgef\u00fchrt werden konnten\u00ae). Die vorliegende Untersuchung betrifft folgende Punkte:\nI. Temperaturkoeffizient der Rohrzuckerinversion durch eine Oberhefe.\n*) Euler und af Ugglas, Diese Zeitschr. Bd. 65, S. 124 (1910).\n*) Euler und Kullberg, Diese Zeitschr. Bd. 71, S. 134 (1911). s) Ein wesentlicher Teil dieser Arbeit wurde im April 1919 der schwedischen Akademie der Wissenschaften yorgelegt.","page":64},{"file":"p0065.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Temperatarempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). 65\nII.\tZeitlicher Verlauf der Inaktivierung der Saccharase; der \u201e Inaktivierungskoeffizient * ko.\nIII.\tAbh\u00e4ngigkeit des Inaktivierungskoeffizienten von der Temperatur.\nIV.\tAbh\u00e4ngigkeit der Temperaturempfindlichkeit der Saccharase von der Acidit\u00e4t.\nV.\tBeeinflussung des Inaktivierungskoeffizienten d\u00fcrcli den Luftsauerstoff.\nVI.\tVergleich des Inaktivierungskoeffizienten kc einer Oberhefe und einer Unterhefe.\nVII.\tVergleich des Inaktivierungskoeffizienten kc bei Anwendung isolierter Saccharase und frischer Hefe.\nVIII.\tSchutzwirkungen.\nDie Inversionsversuche sind als Beilagen an die genannten acht Kapitel angereiht worden.\nAm Schlu\u00df dieser Mitteilung haben wir unsere wichtigeren Ergebnisse zusammengefa\u00dft.\nI. Temperaturkoeffizient der Rohrzuckerinversion durch eine\nOberhefe.\nBekanntlich ~ gilt f\u00fcr die Abh\u00e4ngigkeit der Reaktionskoeffizienten von der Temperatur, auch wenn die Reaktionen durch Enzyme katalysiert werden, in recht weiten Grenzen die Formel von Arrhenius:\nA (T, -T,)\nR \u2022 Tj T., \u2019\nk, = k, e\nwo A eine Konstante bedeutet, R die Gaskonstante und T2 bzw. Tt die den Reaktionskoeffizienten k2 und kt entsprechenden absoluten Temperaturen.\nDie Konstante A der Arrheniusschen Formel haben Euler und B. af Ugglas1) f\u00fcr die Inversion durch die Invertase aus einer Unterhefe gemessen. Nach dieser Untersuchung ist \u00bbzwischen 0\u00b0 und 20\u00b0 der Wert der Konstante\nA = 11000 \u00b1 200\n\u2014 \u2014 -\t, - _ _ \u00bb \u2022\n*) Euler und B. af Ugglas, Diese Zeitscbr. Bd. 65, S. 138 (1910). Hoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CVUI.\tg","page":65},{"file":"p0066.txt","language":"de","ocr_de":"66\nH. v. Euler und I. Laurin,\nwenigstens f\u00fcr L\u00f6sungen, deren H*-Konzentration etwa IO*6 bis 10-4 betr\u00e4gt\u201c.\nObwohl bekanntlich die sich aus der Formel f\u00fcr raonomolekulare Reaktionen ergebenden Reaktionskoeffizienten erster Ordnung, k, in der Regel keine absolute Konstanz zeigen und hier durch die Anfangsgeschwindigkeiten h\u00e4tten ersetzt werden k\u00f6nnen, so d\u00fcrfte doch durch die Anwendung von Mittelwerten aus den Koeffizienten k \u2014 \u00fcber den Grad ihrer Kon-stanz geben die Beilagen Auskunft \u2014 die gr\u00f6\u00dfte Zuverl\u00e4ssigkeit erreicht worden sein. F\u00fcr eine k\u00fcnftige Untersuchung des Einflusses der Rohrzuckerkonzentrationen wird mit den Michaelis sehen Konstanten zu rechnen sein. Michaelis und Menten, Biochem.Zeitschr.Bd.49, S.333(1913).\nDa wir in der vorliegenden Untersuchung zahlreiche Inversionen mit Saccharase aus einer Oberhefe ausf\u00fchren mu\u00dften, so wollten wir uns nicht mit der Annahme begn\u00fcgen, da\u00df die Inversion durch Saccharasen aus Oberhefe und Unterliefe den gleichen Temperaturkoeffizienten besitzt, sondern haben die Arrheniussche Konstante1) A f\u00fcr die Inversion durch eine Oberhefensaccharase besonders bestimmt, und zwar bei genau festgelegter optimaler Acidit\u00e4t pH = 4,5. Die Konstanthaltung der Acidit\u00e4t wurde durch die Anwendung von KHa P04 als Puffer erm\u00f6glicht.\nDie Versuchsl\u00f6sungen wurden in der gew\u00f6hnlichen Weise hergestellt aus:\n10 ccm der im Verh\u00e4ltnis 1:50 verd\u00fcnnten Enzyml\u00f6s. ob,\n12.5 \u201e einer 4%igen KH2 P04-L\u00f6sung,\nS g Rohrzucker\nad 100 ccm Wasser.\nDie zu unseren Versuchen angewandte Saccharase l\u00f6sung 3 b aus Oberhefe verdanken wir Herrn Dr. 0. Svanberg. Wegen der Darstellung derselben verweisen wir auf die Mitteilung von Euler und Svanberg \u00fcber die Darstellung hochaktiver Saccharasepr\u00e4parate, Diese Zeitschr. Bd. 107, S. 269 (1919).\n9 Aus der obigen Temperaturformel ergeben sich die folgenden Hilfsformeln :\n\u2014*\u25a0 \u25a0yj ________\u00bbpi j und log k, \u2014 log kj -f\n*o M = log e = 0,434 ...\n108 (k\u2019l \u2022","page":66},{"file":"p0067.txt","language":"de","ocr_de":"\u2022 \u2022\nl'ber die Temperaturerapfmdlichkeit der Saccharase (Invertase). 67\nVor dem Zusammensch\u00fctten der Enzym- und Zuckerl\u00f6sungen wurden diese in einem Wasserbad auf die gew\u00fcnschte Temperatur gebracht. Aus der Mischung wurden von Zeit zu Zeit je 10 ccm in abgemessene Sodal\u00f6sungen einpipettiert.\nDrei Temperaturen kamen zur Untersuchung, und zwar in der N\u00e4he von 0\u00b0, 10\u00b0 und 20\u00b0. In der Beilage findet man die Versuchsreihe 1 auf S. 96 zusammengestellt.\nDas Ergebnis der ersten Versuchsreihe war folgendes:\nTemperatur\t1.1\u00b0\t10,9\u00b0\t20,7\u00b0,\nk-104\t20,0\t41,2\t82,9.\nVerwenden wir je zwei der gefundenen Konstanten zur Berechnung der Konstanten A und berechnen damit die dritte, v0 ergibt sich folgendes Resultat:\nTemperatur\tk \u2022 104 gefunden\tk \u2022 10* her.\t\n\t\tA = 11500 A = 11950\tA = 11700\nuu\t20,0\tj *20,0\ti\t19,9\t*20,0\n10.9\u00b0\t41.2\t*41,2\t*41,2\t41,7 '\n20,7 \"\t82,9\t81,1\t*82.9 \u00bb\t*82,9 1\nBei dieser Versuchsreihe sind hinsichtlich der Polarisations-toinperatur vermutlich kleine Fehler vorgekommen.* Wir haben deswegen eine weitere Versuchsreihe ausgef\u00fchrt, bei welcher die Polarisationstemperatur der Zucker-Sodal\u00f6sung genau auf 19\u00b0 eingestellt war; die maximale Linksdrehung wurde f\u00fcr diese Temperatur berechnet.\nVersuchsreihe 22.\nTemperatur\tk \u2022 104 gefunden\t\tfc \u2022 104 her.\t\n\t\tA =10200\ti A = 10850\tA = 10500\no GO O\t11.8\t12,7\t*11,8 '\t: 12,3\n10,4\u00b0\t23,9\t* 23,9\t23,1\t23,5\n18,9\u00b0\t40,3\t*40,3\t*40,3\t*40,3 i\nBei der Berechnung der Konstante \u00c0 aus obigen Daten ;st in Betracht zu ziehen, da\u00df die Temperaturbestimmung","page":67},{"file":"p0068.txt","language":"de","ocr_de":"68\nH. v. Euler und I. Laurin.\nbzw. die Temperaturkonstanz bei 18,9\u00b0 am besten war (Schwankungen innerhalb \u00b1 0,1\u00b0), w\u00e4hrend bei 0,8\u00b0 und 10,4\u00b0 kurze Schwankungen bis 0,2\u00b0 und vereinzelt 0,3\u00b0 vorkamen. Wir haben deshalb die Bestimmung f\u00fcr 18,9\u00b0 allen Berechnungen zu Grunde gelegt. Wir erhalten so.die beiden Werte A = 10 200 und A = 10850 und als Mittel:\nA = 10500 \u00b1 300\n(Temperatur 0\u201420\u00b0; pH = 4,5); den so berechneten k-Werten schlie\u00dfen sich sehr nahe die beobachteten an. Die gefundene Konstante f\u00e4llt mit der fr\u00fcher von Euler und af Ugglas f\u00fcr Unterhefensaccharase ermittelten fast im Bereich der Versuchsfelder zusammen. Wir nehmen bis auf weiteres f\u00fcr Hefensaccharasen die gemeinsame Temperaturkonstante\n\u2022 A = 10500 \u00b1 500\nan. In einer dritten Versuchsreihe wurde ein h\u00f6her gelegenes Temperaturintervall, 20\u201452,2\u00b0, untersucht.\nDie Methodik war die gleiche wie fr\u00fcher. Infolge der W\u00e4rmeausdehnung der bei 52\u00b0 abpipettierten L\u00f6sung ist die Anfangsdrehung etwas geringer als bei den fr\u00fcheren Versuchen. Die Polarisation geschah wieder bei Zimmertemperatur, f\u00fcr welche auch die Linksdrehung berechnet ist.\nVersuchsreihe 23.\nTemperatur\tk \u2022 104 gefunden\tk \u2022 104\tber.\n\t\tA = 9200 ,\tA = 8430\n20,0\u00b0\t44,8\t* 44,8\t*44.8\n45,3\u00b0\t155\t*155\t136\n52,2\u00b0\t188\t211 1\t* 18*\nAls Mittelwert im Intervall 20\u201452\u00b0 kann somit einstweilen angenommen werden\nA = 8800 \u00b1 400.\nWir finden hier also einen nicht unbetr\u00e4chtlich kleineren Wert f\u00fcr A als im Intervall 0\u201420\u00b0. Dies entspricht dem Befund von Euler und af Ugglas, nach welchem f\u00fcr Unterhefe gefunden wurde:","page":68},{"file":"p0069.txt","language":"de","ocr_de":"t-ber die Teicperaturerophndlichkeit der S\u00e4cchsr&sc (Invertase), ^\nIm Intervall 0\u201420\u00b0 : A = 11000,\n20-30\u00b0 :A= 9340.\nF\u00fcr nicht enzymatische Katalysen ist bekanntlich in einem gro\u00dfen Temperaturintervall stets ein sehr guter Anschlu\u00df an die Arrheniussche Formel gefunden worden und vielfach auch f\u00fcr enzymatische Reaktionen in vitro, obwohl hier weniger Untersuchungen vorliegen, welche \u00fcber ein so gro\u00dfes Temperaturgebiet reichen1). Wir wollen aus unseren Ergebnissen in dieser Hinsicht noch keine bestimmten Schl\u00fcsse ziehen. Bei vitalen Reaktionen innerhalb lebender Zellen sind einige stark abfallende Temperaturkoeffizienten gefunden worden*). Wenn die Arrheniussche Konstante A bei einer enzymatischen Reaktion mit steigender Temperatur etwas kleiner wird, so beruht dies vielleicht darauf, da\u00df der enzymatische Katalysator selbst mit steigender Temperatur unter dem kritischen Gebiet der (irreversibeln) Zerst\u00f6rung reversibel ver\u00e4ndert wird, was nat\u00fcrlich auch den Temperaturkoeffizienten der durch das Enzym beschleunigten Reaktion beeinflu\u00dft.\nWenn auch unterhalb des kritischen Gebietes keine (lauernde Ver\u00e4nderung der Aktivit\u00e4t des Enzymes eintritt, so\nkann sich doch z. B. die Affinit\u00e4t des Enzymes zum Substrat\nreversibel \u00e4ndern.\n\u2022 \u2022\nEine solche \u00c4nderung des Katalysators geht aber nicht in \u00f9ie \\ oraussetzung f\u00fcr die Arrheniussche Formel ein.\nEinen besseren Anschlu\u00df an die Beobachtungen kann man nat\u00fcrlich gewinnen, wenn man in der Arrheniusschen Formel den Wert T2 mit einem geeigneten Exponenten versieht. Indessen w\u00fcrde durch diese empirische Modifikation nur eine lormale \u00dcbereinstimmung mit der Erfahrung erreicht.\nEin tats\u00e4chlicher Fortschritt l\u00e4\u00dft sich vielleicht in folgender Weise gewinnen: Bekanntlich hat Michaelis mit L.Menten.8), von der Voraussetzung ausgehend, da\u00df die Geschwindigkeit der Inversion proportional der jeweiligen Konzentration der Rohr-/. ucker-Enzym-Verbindung ist, die Dissociationskonstante k\n\u2019) Siehe hierzu Arrhenius, Immunochemie (Leipzig 1907).\n*) Kanitz, Temperatur u. Lebensvorg\u00e4nge (Berlin, Borntr\u00e4ger).\n3) Michaelis und Menten, Biochem. Zeitschr. Bd.49, S. 333(1913).","page":69},{"file":"p0070.txt","language":"de","ocr_de":"70\nH. v. Euler und I. Laurin.\ndieser Verbindung f\u00fcr die Temperatur von 25\u00b0 berechnet. Die \u00c4nderung dieser Dissociation mit der Temperatur mu\u00df nat\u00fcrlich den gesamten Temperaturkoeffizienten der enzymatischen Inversion wesentlich beeinflussen.\nDer zweite bestimmende Faktor ist die \u00c4nderung des elektrolytischen Dissociationsgrades der Saccharase mit der Temperatur.\nBeide Faktoren sind der experimentellen Messung zug\u00e4nglich, welche hier in Angriff genommen wird.\nII. Ober den zeitlichen Verlauf der Inaktivierung der Saccharase.\nSei E die anf\u00e4ngliche Konzentration des wirksamen Enzyms, y die im gleichen Volumen zur Zeit t zerst\u00f6rte Menge Enzym, so erhalten wir durch Integration von\nsv=ME->-)\ndie Gleichung :\nkc = 1 in _ K\nwenn man die Annahme zu Grunde legt, da\u00df der Zerfall der Saccharase beim Erhitzen im Wasser eine Reaktion erster Ordnung ist.\nMachen wir die weitere Annahme, da\u00df die enzymatische Inversionsgeschwindigkeit der Konzentration der wirksamen Invertase proportional ist, so wird E durch die in der betreffenden L\u00f6sung sich ergebenden Inversionskonstanten k gemessen, und obige Formel geht \u00fcber in\nwenn wir mit ka die Inversionskonstante der urspr\u00fcnglichen, nicht erhitzten Saccharasel\u00f6sung bezeichnen und mit kt die Inversionskonstante, die sich nach einer Erhitzungsdauer von t Minuten ergibt.\nDie G\u00fcltigkeit dieser Formel f\u00fcr die Inaktivierung der Saccharase ist bis jetzt noch keiner genaueren Pr\u00fcfung unterzogen worden, und wir mu\u00dften uns deshalb selbst dar\u00fcber","page":70},{"file":"p0071.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). 71\norientieren, innerhalb welcher Grenzen die Konstante kc von der Zeit und von der Enzymkonzentration unabh\u00e4ngig ist.\nDie Pr\u00fcfung geschah bei der hierf\u00fcr sehr geeigneten Temperatur von 59\u00b0.\nErl\u00fctzungs-\t\t\t\t *\t\t\t\u2014\t\u2014\t\ndauer Minuten\tk \u2022 104\tRel.\tkr. 103\nVersuchsreihe 24.\t\t\t\n0\t37,6\t100\t_\n30\t24.0\t64\t6.6\nCO\t18,0\t48\t5.3\n120\t14.4\t38\t.3.5\nVersuchsreihe 25.\t\t\t\n0\t43.0\t100\t\u2014\n30\t\u2018>7 4\t64\t6.5\n60\t22,3\t52\t4,8\n90\t19,3\t45\t3.9\n120\t17,1\t40\t3,3 \u00e2\nDie AVerte von kc nehmen also hier mit steigender Erhitzungsdauer stark ab, mit anderen Worten, die Inaktivierung geht mit steigender Erhitzungsdauer immer langsamer vor sich.\nDiese Versuche waren mit Enzyml\u00f6sung 3 b ausgef\u00fcbrt. und zwar in der gew\u00f6hnlichen Verd\u00fcnnung 1:200 bis 1:250 (von der Verd\u00fcnnung 1: 50 wurden 10 ccm weiter auf 40 bzw. 50 ccm verd\u00fcnnt).\nEine weitere Versuchsreihe wurde mit konzentrierterer Enzyml\u00f6sung ausgef\u00fchrt, und zwar wurde zu jedem Erhitzungsversuch angewandt:\n30 ccm Enzyml\u00f6sung 3 b, Verd\u00fcnnung 1: 7,5,\n10 ccm 4 % ige KH2 P04-L\u00f6sung,\n40 ccm (im 50 ccm-Me\u00dfkolben).\nDie gesamte Verd\u00fcnnung betrug also 1:10.\nNach der Erhitzung wurde der Inhalt des Me\u00dfkolbens auf 50 ccm verd\u00fcnnt und davon wurden zu jeder Inversion","page":71},{"file":"p0072.txt","language":"de","ocr_de":"72\tH. y. Euler und I. Laurin,\n5 ccm entnommen; dieselben wurden zu L\u00f6sungen von der folgenden Zusammensetzung zugesetzt:\n8 g Rohrzucker,\n85 g Wasser,\n10 ccm 4\u00b0/0ige KHaP04-L\u00f6sung,\n95 ccm.\nDas Ergebnis war folgendes:\nVersuchsreihe 26.\nErhitzungs- dauer Minuten\tk \u2022 104\tRel.\tkc \u2022 103\n0\t89\t83\t100\t\n30\t38,2\t\u2014\t43\t12,3\n60\t-\t21,7\t26\t9,7\n120\t18,7\t\u2014\t21\t5,7\nAuch bei diesem Versuch nimmt also kc ab. Au\u00dferdem bemerkt man, da\u00df die absoluten Werte der Konstanten kc ungef\u00e4hr doppelt so gro\u00df sind als in den vorhergehenden Versuchsreihen. Die Temperaturempfindlichkeit scheint also mit steigender Enzymkonzentration zuzunehmen, was in \u00dcbereinstimmung mit fr\u00fcheren Angaben steht1). Es lag nahe, diese Tatsache mit der Abnahme der Konstanten kc in den Versuchsreihen 24\u201425 in Beziehung zu setzen.\nUm hier\u00fcber weitere Anhaltspunkte zu gewinnen, wurde der folgende Versuch angestellt:\nEnzyml\u00f6sungen Wurden in 3 Verd\u00fcnnungen, n\u00e4mlich\nA\tB\tC\n/\t1:10\t1:50\t1:200\ngleichzeitig 1 Stunde lang auf 59\u00b0 \u00b10,3\u00b0 erhitzt. Diese Enzyml\u00f6sungen waren in gleicher Weise hergestellt wie in der vorigen Versuchsreihe:\n') Effront, Die Diastasen, Deutsche \u00dcbers. 1900, S. 62.","page":72},{"file":"p0073.txt","language":"de","ocr_de":"Uber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). 73\n{l : 7,6\tbei\tA\n1:37,5\t\u201e\tB\n1:150\t,\tC,\niu ccm 4u/0ige KH2 P04-L\u00f6sung,\n40 ccm (in 50-ccm-Me\u00dfkolben).\nNach Erhitzen wurden die L\u00f6sungen auf 50 ccm verd\u00fcnnt. Zur Inversion wurde von jeder L\u00f6sung so viel verwandt, als <\u00bb.2 ccm unverd\u00fcnnter Enzyml\u00f6sung entspricht, n\u00e4mlich\nA\tB\tC\n2,5 ccm\t12,5 ccm\t50 ccm\nDer Rohrzucker wurde in der erforderlichen Verd\u00fcnnung zugesetzt, so da\u00df das gesamte Volumen stets 100 ccm betrug, es kamen also zu 8 g Rohrzucker:\nbei\tA\tB\tC\n^5 ccm Wasser 80 ccm Wasser 50 ccm Wasser, 12,5 ccm Phosphatl\u00f6s., 7,5 ccm Phosphatl\u00f6s.,\n97,5 ccm,\t87,5 ccm.\nDie folgende Tabelle enth\u00e4lt die Ergebnisse:\nVersuchsreihe 27.\nVerd\u00fcnnung des\t\t\t\t\u2022\t\nHnzyms w\u00e4hrend\tNicht erhitzt\t\tErhitzt auf 59\u00b0\t\t\nder Erhitzung\tk - 104\tk \u2022 104\tj 1\tRel.\t|\tkc-10*\n1:10\t40,2\t12,6\ti\t31\t8,4 ''\n1 :50\t44,8\t22,9\t\t51 58\t!\t4,9\n1:200\t42,6\t24,2\t\t\t4,1\nAuch hier zeigt sich also deutlich eine Abh\u00e4ngigkeit der Inaktivierungskonstanten kcvon der Enzymkonzentration, und zwar um so st\u00e4rker, je h\u00f6her die Enzymkonzentration ist; bei geringer Enzymkonzentration ist der Einflu\u00df auf den Wert von kc gering.\nDie hier gefundene Konzentrationsfunktion erinnert an <\u2018ine \u00e4hnliche Beziehung, welche Chick und Martin1) in\n0 Chick und Martin, Journ. of Physiol. Bd. 40, S, 404 (1910).","page":73},{"file":"p0074.txt","language":"de","ocr_de":"74\nH. v. Euler und I. Laurin.\nihrer grundlegenden Arbeit \u00fcber die Koagulation der Proteine aus L\u00f6sungen von Ei-Albuminkristallen festgestellt haben *), wie ja \u00fcberhaupt die Hitzekoagulation der Eiwei\u00dfk\u00f6rper und die Hitze-Inaktivierung der Enzyme wesentliche Analogien darbieten2).\nChick und Martin nehmen an, da\u00df die abnorm schnelle Abnahme der Koagulationsgeschwindigkeit auf der \u00c4nderung der Acidit\u00e4t w\u00e4hrend der Reaktion beruht. Eine analoge M\u00f6glichkeit lag auch bei unseren Versuchen vor, und wir haben bei einer Wiederholung der Versuchsreihen 24 und 25 die Acidit\u00e4t vor und nach einst\u00fcndigem Erhitzen auf 590 bestimmt, mit folgendem Resultat:\nVor dem Erhitzen: pH = 4,45,\n- Nach \u201e\t\u201e\t: Pj, = 4,6.\nDie Acidit\u00e4ts\u00e4nderung kann also die Abnahme der Inaktivierungsgeschwindigkeit nicht beeinflu\u00dft haben.\nWenn nun auch die in Rede stehende Konzentrationsfunktion sowie die Abweichung der Inaktivierung vom monomolekularen Verlauf noch genauer festgelegt werden kann, als es hier geschehen ist, so ist doch deutlich, da\u00df die genannten Abweichungen von den einfachsten Verh\u00e4ltnissen nicht auf Versuchsfehler zur\u00fcckgef\u00fchrt werden k\u00f6nnen3).\nMan kann die Aimahrne machen, da\u00df sich nicht alle Molek\u00fcle der Saccharase, welche sicher eine hochmolekulare Substanz ist (Euler und Kuliberg haben an einem sehr reinen Pr\u00e4parat ein Molekulargewicht von ca. 30000 gefunden )\n*) Die Koagulation von H\u00e4moglobin verl\u00e4uft nach Chick und Martin hingegen normal.\n*) Auch Madsen und Streng, Zeitschr. f. physik. Chem. Bd. 70. S. 263 (1910) fanden, da\u00df der Zerfall des Coliagglutinins aus Kaninchen sowie des Typhusagglutinins aus Ziege nicht monomolekular verl\u00e4uft, sondern mit bedeutend schneller abnehmender Geschwindigkeit.\n3) In diesem Zusammenhang soll besonders betont werden, da\u00df Fehler in der Bestimmung der Erhitzungszeit unsere Resultate nur wenig beeinflu\u00dft haben d\u00fcrften. Bei der Einstellung auf die Erhitzungsteraperatui \u2022wurde das kritische Temperaturgebiet, das bei etwa 55\u00b0 beginnt, schnell in h\u00f6chstens 60 Sekunden \u2014 durchlaufen und noch weit schneller geschah die Abk\u00fchlung unter das kritische Gebiet.","page":74},{"file":"p0075.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die T eraperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). 75\nim gleichen Zustand der Hydratation befinden, sondern wie z. B. Eieralbumin (S\u00f6rensen und H\u00f6yrup) verschiedene Mengen Wasser binden, so da\u00df sich tats\u00e4chlich verschiedene Arten von Saccharasemolek\u00fclen in der L\u00f6sung befinden, welche miteinander im Gleichgewicht stehen1).\nDiesen verschiedenen Hydratationsformen wird eine verschiedene Stabilit\u00e4t zukommen, und bei Erhitzung m\u00fcssen die labilsten Molek\u00fcle zuerst der Inaktivierung unterliegen. Wenn nun die Einstellung des Hydratationsgleichgewichts langsamer verl\u00e4uft als die Inaktivierung, so wird die Folge sein, da\u00df der nichtinaktivierte Anteil der Enzymmolek\u00fcle immer stabiler wird.\nWas die experimentelle Bestimmung der Temperaturempfindlichkeit betrifft, so wird man den Inaktivierungskoeffizienten kc, wie er eingangs definiert wurde, als Ma\u00df beibehalten, mu\u00df aber, da der Ausdruck ln ,ka sich mit k. \u00e4n-\nt kt\ndort, die Bedingungen, unter denen kc bestimmt werden soll, festlegen, um die Ergebnisse verschiedener Untersuchungen vergleichbar zu machen2).\t'\nWir schlagen folgende Bedingungen vor:\nErhitzungszeit: 50\u201470 Minuten; Interpolation auf 60 Minuten. Die Enzymkonzentration wird so gew\u00e4hlt, da\u00df bei Zimmertemperatur die Inversionskonstante unter Normalbedingungen (8 g Rohrzucker, pH = 4,5) etwa den Wert 40 \u2022 10~4 bekommt. Durch den hieraus erhaltenen Wert von k( und die Angabe der Erhitzungstemperatur ist dann- die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase festgelegt.\nEs d\u00fcrfte oft Vorteile bieten, auch zur Ermittlung bzw. Angabe der \u201eT\u00f6tungstemperatur\u201c eine gr\u00f6\u00dfere Erhitzungs-\n0 S\u00f6rensen und H\u00f6yrup, Diese Zeitsclir. Bd. 103, S. 267 (1\u00d418). Man vergleiche die sehr interessanten Ausf\u00fchrungen S. 289 ff.\n2) An einigen Enzymen, wie Urease, Lipase u. a., glaubte Groll (Kolloid-Zeitsclir. Bd. 21, S. 138 [1917]) periodische Schwankungen bei der Inaktivierung gefunden zu haben. Die betr. Befunde d\u00fcrften sich in einfacherer Weise erkl\u00e4ren lassen (Euler und Brandting, Biochem. Zeitschr. Bd. 96 [1919]).","page":75},{"file":"p0076.txt","language":"de","ocr_de":"76\nH. y. Euler und I. Laurin,\ndauer zu w\u00e4hlen, als die fr\u00fcher1) vorgeschlagenen 15 oder 30 Minuten, auch hier d\u00fcrften 60 Minuten meist die geeignete Zeit sein, so da\u00df also als \u201eT\u00f6tungstemperatur\u201c diejenige zu bezeichnen w\u00e4re, bei welcher das Enzym in w\u00e4\u00dfriger L\u00f6sung (ohne Substrat, bei 'festgelegtem bzw. optimalem pH) nach 60 (bzw. 30) Minuten langer Erhitzung auf die H\u00e4lfte seiner Aktivit\u00e4t sinkt.\nIII. Abh\u00e4ngigkeit des Inaktivierungskoeffizienten kc\nvon der Temperatur.\nIn der folgenden Tabelle sind die Inaktivierungskoeffizienten f\u00fcr Temperaturen von 50 \u00b0\u201464,3\u00b0 zusammengestellt.\nAus den in der letzten Spalte mit * bezeichnten Koeffizienten sind die Arrheniussche Temperaturkonstante A = 101000 und weiter die \u00fcbrigen in derselben Spalte gegebenen k c-Werte berechnet.\nSaccharase aus Oberhefe. Optimale Acidit\u00e4t (pH = 4,5); Enzyml\u00f6s. 3 b.\n\u2022 1\tTemperat. 0\tDauer d. Erhitzung Minuten\tkc* gefunden\t10\u00bb | berechnet\n\u25ba 0\t50,0\t60\t0\t0,06\n12\t55,0\t60\t0,68\ti\tOO cc o *\n6\t55,1\t60\t0,6\t0,7\n18\t56,1\t60\t1.1\t1,1\n24\t57,5\t60\t\u2022 2,3\t2,2\n103\t59,0\t60\t5.3\t4,4\n107\t59,2\t60\t4,8\t4,8\n19\t59,9\t60\t6,62\t* 6,62\n25\t61,8\t30\t20\t16\n26\tG4,3\t30\t43\t47 1\nDie ko-Werte sind in der nachstehenden Fig. 1, in Kurve 1 zusammengestellt. Letztere stellt also die berechnete Temperaturfunktion dar.\n*) Euler, Allg. Chemie der Enzyme, Wiesbaden 1910, S. 176; Euler und Kuliberg, Diese Zeitsehr. Bd. 71, S. 136 (1911).","page":76},{"file":"p0077.txt","language":"de","ocr_de":"r\u00e7) J\n\u00dcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharose (Invertase). 77\nInaktivierun\u00e7 a Scucck\nFondu mcnfauji j i*lc \u2022 X\nQ 7-sF\u00dbnd. Srhitiuny auf fi\nQ y*\t0\t\\\t\u2022\t\u2022 si\n\u00f9 fm 0\tI\t9\nRelative Aktivit\u00e4t nach 1 st\u00e4ndiger Erhitzung auf: 45\u00b0, 50\u00b0 n. 55\u00b0,","page":77},{"file":"p0078.txt","language":"de","ocr_de":"78\nH. y. Euler und I. Laurin,\nIV. Abh\u00e4ngigkeit der Temperaturempfindlichkeit der Saccharase\nvon der Acidit\u00e4t.\nIn jeder Versuchsreihe haben wir das Verh\u00e4ltnis zwischen den Inversionskonstanten der 1 Stunde lang erhitzten und der nicht erhitzten Enzyml\u00f6sungen von der gleichen Acidit\u00e4t berechnet und mit 100 multipliziert. Die so erhaltenen Zahlen, welche den Versuchsreihen 2\u201413 entnommen wurden, sind als Ordinatenwerte in der umstehenden Fig. 2 eingetragen.\nMan sieht aus der Figur, da\u00df ein sehr ausgepr\u00e4gtes Maximum der Toleranz bzw. ein Minimum der Empfindlichkeit zwischen pH = 4 und 5 liegt.\nEinst\u00fcndige Erhitzung.\nVers.- Nr.\tTemperat. 0\tPH\tRel.= ,kt . 100 ka\n28\t45\t3,0\t74\n31\t45\t4,0\t97\n15\t50\t2,6\t1\n21\t50\t3,0\t50\n29\t50\t3,0\t26\n32\t50\t4,0\t98\n34\t50\t4,1\t99\n\t50\t4,4\t101\n30\t50\t5,2\t99\n\t50\t5,7\t46\n40\t50\t5,7\t76\n42\t50\tOO \u00e0O\t50\n44\t50\t6,1\t\u2022 11\n48\t50\t6,8\t4\nA \u00bb oo\t55\t4,1\t90\n6\t55\t4,4\t92,5\n12\t55\t4.5\t91\n37\t55\t5,2\t83\n9\t55\t5,7\t6\n45\t55\t6,1\t0\nEs wurde ferner die Arrheniussche Konstante A der Inaktivierung, also die Temperaturkonstante des Koeffizienten kc f\u00fcr verschiedene pH berechnet.","page":78},{"file":"p0079.txt","language":"de","ocr_de":"t'ber die Teraperaturempfindlichkeit der Saccliarasc (Invertase). 79\nVers.- Nr.\tPH\tTemperat. 0\tDauer d. Erhitzung Minuten\tkc* gefunden\t10* berechnet\tA\nSG\t\t50,0\tGO\t1 0,05\t0,17\tI\n\u00f6l\t5,2\t54,9\t60\t1,3 j\t* 1,3\t> 87 000\n\u00bb \u25ba \u00f6i)\t\t57,1\tGO\t3,3\t* 3,3\tJ\n32\t\t50,8\tGO\t0,2\t0,07\t1\n52\t4,0\u00bb\t54.9\tGO\t0,92\t* 0,92\tJ111000\nr\u00bb3\t\t60,0\t45\t12,8\t*12,8\tJ\n29\t3,0 [\t45,4 50,2\tO O\t2,2 9,8\t* 2,2 * 9,8\tJ 75000\n:9 40\t57 1 0,4 1\t42,8 50,0\tGO 60\t0,32 2,0\t*\t0,32 *\t2,0\tJ 53000\nIn der Fig. 3 ist A als Funktion von pH dargestelit.\nWir entnehmen aus dieser Kurve, da\u00df A, also der Temperaturkoeffizient der Inaktivierungskonstanten, am gr\u00f6\u00dften ist in dem Gebiet, in welchem, die Temperaturempfindlichkeit selbst ihr Minimum hat, in welchem also das Enzym die gr\u00f6\u00dfte remperaturstabilit\u00e4t besitzt. Dieses Gebiet f\u00e4llt ganz in die X\u00e4he der optimalen Wirkung der Saccharase, woraus folgt,","page":79},{"file":"p0080.txt","language":"de","ocr_de":"80\nH. y. Euler und I. Laurin,\nda\u00df das freie Saccharasemolek\u00fcl den gr\u00f6\u00dften Temperatur-koeffizienten der Inaktivierung besitzt, w\u00e4hrend die Inaktivierungsreaktion durch \u00fcbersch\u00fcssige H- und OH-Ionen mit steigender Temperatur langsamer zunimmt.\nV. Beeinflussung des Inaktivierungskoeffizienten kc durch den\nLuftsauerstoff.\nNach Duclaux und Fernbach wird Saccharase durch den Sauerstoff der Luft unter Oxydation mehr oder wenigeirasch zerst\u00f6rt, relativ schnell in alkalischer L\u00f6sung, viel langsamer in Gegenwart einer S\u00e4ure. F\u00fcr unsere Arbeit war es zun\u00e4chst wesentlich, festzustellen, ob bei Ausf\u00fchrung der Inaktivierungsversuche (pir = 4,5) mit unserer experimentellen Anordnung \u2014 die L\u00f6sungen befanden sich beim Erhitzen in langhalsigen Me\u00dfkolben \u2014 der Sauerstoff der Luft einen Einflu\u00df auf die Resultate aus\u00fcben kann.\nWir haben deshalb Parallelversuche in der Weise angestellt, da\u00df die bei h\u00f6heren Temperaturen auf Inaktivierung zu untersuchenden L\u00f6sungen in zuschmelzbare Glasr\u00f6hren gebracht wurden, welche nach Einf\u00fcllen der L\u00f6sungen teils mit Luft und teils mit reinem Wasserstoff gef\u00fcllt und dann zugeschmolzen wurden. Die Erw\u00e4rmung geschah also teils in einer Luft-, teils in einer Wasserstoffatmosph\u00e4re. Jede R\u00f6hre enthielt 10 ccm Enzyml\u00f6sung (aus Oberhefe) + 5 ccm 4 \u00b0/0 ige KPLjPO^-L\u00f6sung.\nNach der Erhitzung wurden die R\u00f6hren sofort abgek\u00fchlt und die Inversion geschah nach Zugabe des R\u00f6hreninhaltes zu einer Rohrzuckerl\u00f6sung von folgender Zusammensetzung:\n4,8 g Rohrzucker 40 ccm dest. Wasser 5 ccm 4 \u00b0/o ige KH, P04-L\u00f6sung.\nDas Versuchsergebnis wird aus der folgenden Tabelle (Versuchsreihe 20) ersichtlich.\nEine zerst\u00f6rende Einwirkung des Luftsauerstoffs hat sich also sicher nicht geltend gemacht. Die etwas st\u00e4rkere Inaktivierung unter Wasserstoff ist vielleicht veranla\u00dft durch die Umr\u00fchrung beim Einleiten des Gases (Sch\u00fcttel-Inaktivierung).","page":80},{"file":"p0081.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Temperaturempfindlichkeit der Sacckarase (Invertase.) 81\nVersuchsreihe 20:\nVers.- Nr.\tErhitzung\tin Luft\ti. Wasserstoff\n\t\tk\u2022 104| Rel.\tk -104 j Rel.\n86\tNicht erhitzt\t61,0 ' 100\t61,0 100\n88, 87\t75 Minuten auf 57,4\u00b0\t51,0\t84\t48,0\t79\n90, 89\t60\t\u201e\t\u201e 59,9\u00b0\t35,2\t58 1\t31,8\t52 j\nDieses Ergebnis best\u00e4tigt also vollkommen die Angabe von Jodlbauer1), da\u00df die Hitze-Inaktivierung der Saccharase unbeeinflu\u00dft davon verl\u00e4uft, ob Sauerstoff anwesend ist oder nicht.\nVI. Vergleich des Inaktivierungskoeffizienten kc einer Oberhefe und\neiner Unterhefe.\nDie fr\u00fcheren Versuche aus dem hiesigen Laboratorium \u00fcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase waren mit Enzym aus Unterhefe angestellt worden. Nachdem nun an Oberhefe Resultate mit genauer definierter Acidit\u00e4t gewonnen waren, wollten wir mit der gleichen Methodik auch die Saccharase einer Unterhefe aufs neue untersuchen, um damit die schon fr\u00fcher behandelte Frage wieder aufzunehmen, ob 'die Saccharase aus beiden Hefetypen Verschiedenheiten in der Temperaturempfindlichkeit aufweist2).\nEuler und Kullberg hatten fr\u00fcher Bezug genommen auf Angaben der Literatur8), nach welchen die \u00d6ptimal-temperatur der Saccharase der Oberhefe um 25\u00b0 h\u00f6her Jiegt als die entsprechende Temperatur der Unterhefe. Im Gegensatz hierzu war in der erw\u00e4hnten Arbeit angegeben worden, da\u00df ein vorl\u00e4ufiger Versuch einen au\u00dferordentlich viel geringeren Unterschied ergeben hatte, n\u00e4mlich von etwa 1 Grad, wobei allerdings die verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig sehr gro\u00dfen Versuchsfehler betont wurden, welche sich bei der Arbeit mit der angewandten sehr Saccharose-armen Hefe ergaben.\nl) Jodlbauer, Biochem. Zeitschr. Bd. 3, S. 483 (1907).\n\u2019) Die Ermittlung der \u201eZerfallskonstanten4* * der Enxyme zu ihrer Charakterisierung hat schon Tammann v\u00f6rgeschlagen (Zeitschr. f. physik. Chem. Bd. 18, S. 442 [1895]).\n*) Kjeldahl, Med. fr. Carlsberg Labor. (1879).\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CVI1L\n6","page":81},{"file":"p0082.txt","language":"de","ocr_de":"82\nH. v. Euler uod I. Laurin,\nAls Unterhefe wurde unsere oft untersuchte Brauerei-Unterhefe H angewandt, und zwar nach der genau gleichen Methodik untersucht wie die Oberhefe.\nRelative Inversionskonstanten bei pH = 4,5.\nVers.- Nr.\tTemperatur O\tDauer der Erhitzung\tSaccharase aus Oberhefe\tSaccharase aus Unterhefe\n5, 57\t50\t60\t101\t99\n12, 71\t55\t60\t91\t97\n24, 63\t57,5\t60\t74\t89\n19, 64 '\t60\t60\t40\t70\n25, 72\t61,8; 62,5\t30; 60\t24\t31\nAus der Tabelle geht hervor, da\u00df die Saccharase aus der vorbehandelten Unterhefe weniger temperaturempfind-lich ist als das entsprechende Enzym aus Oberhefe. Dieser Befund ist jedenfalls unerwartet, da ja die Unterhefe, welche der Brauerei entstammt, dortselbst lange an die G\u00e4rungstemperatur von etwa 10\u00b0 gew\u00f6hnt war, w\u00e4hrend die\nOberhefe bei einer mittleren Temperatur von etwa 20\u00b0 gez\u00fcchtet war.\nNun war allerdings dies hier untersuchte Unterhefen-enzym aus der Brauereihefe gewonnen worden, nachdem diese zwecks Anreicherung an Saccharase bei etwa 250 im Laboratorium vorbehandelt worden war und dabei w\u00e4hrend 15 Tagen G\u00e4rungen durchgemacht hatte. Es war nicht ausgeschlossen, da\u00df sich die Hefe und damit ihre Saccharase w\u00e4hrend dieser Vorbehandlung bei h\u00f6herer Temperatur ver\u00e4ndert hatte.\nAus diesem Grund wurden einige weitere Versuchsreihen (18 19) mit unvorbehandelter Unterhefe H, wie sie aus der Brauerei kam, angestellt1). Der Vergleich bezieht sich in\n') Eine bei dieser Versuchsreihe ausgef\u00fchrte Zellenz\u00e4hlung ergab die Zeilenzahl 1,0 \u2022 1010, somit die Inversionsf\u00e4higkeit Inv. = j Zucker^\n_ 149.10-4.8\tZelk\u201cahl\n1,0 \u2022 IO10 \u2014 ^ * i0*12> bei Ph = 4,5 ccm und 16\u00b0. (Vergl. hierzu\nEuler und Svanberg, Diese Zeitschr. Bd. 106, S. 201 (1919).","page":82},{"file":"p0083.txt","language":"de","ocr_de":"\u2022 \u2022\nv. bei die 1 empenUurempfindlichkeit der Sacchar&se (Invertase.) 03\ndieser Versuchsreihe, wie besonders betont werden soll, nicht, wie oben, auf die isolierten Enzyme, sondern auf die von den Zellen selbst ausge\u00fcbten Enzymwir-kungen.\nDie Hefe wurde auf 55\u00b0, 60\u00b0 und 62,5\u00b0 erhitzt. Wir stellen die Resultate mit den (vorher und gleichzeitig) \u2022 an imvoi behandelter Oberhefe gewonnenen zusammen, und geben f\u00fcr jede Erhitzung sowohl die relativen Werte der Inversionskonstanten an (nicht erhitzte Hefe = 100) als die Inaktivie-rungskonstanten ko.\nVers.-Nr. .\tErhitzung:\t60 Minuten auf 55\u00b0 bzw. 55,3\u00b0\t60 Minuten auf 60, bzw. 60,10\t30 Minuten auf 62,5\u00b0\n\tHeferasse \t\t\t\tRel. k kc \u2022 108 ^\t\tRel. k ko-108 \t\t\tRel. k kc* 103\n'2. S\u2018>, s3 H, 4\tUnterhefe H Oberhefe SB 11\t95\t0,35 94\t0.45\tI > 61\t3,6 49\t5,2 1\t65\t6,2 ; ' 46 ! 11,2 | 1\nDas Ergebnis dieses Versuches stimmt also recht ange-miliert mit demjenigen des vorhergehenden \u00fcberein, und es ei gibt sich also auch f\u00fcr die unvorbehandelte Unterhefe H eine merkbar h\u00f6here Temperaturtoleranz als f\u00fcr die Ober-\nliofe SB. Man findet die beiden zu vergleichenden Kurven 2 und 4 in der Fig. 1.\nDies ist, wie oben erw\u00e4hnt, nicht in \u00dcbereinstimmung mit den Angaben der Literatur, insbesondere scheint unser Resultat unvereinbar mit den Angaben Kjejdahls1) \u00fcber die sehr starken Unterschiede zwischen den Optimaltemperaturen der Oberhefe und der Unterhefe.\nWir betrachten zun\u00e4chst noch den Temperatureinflu\u00df auf die Inaktivierung der aus vorbehandelter Unterhefe isolierten Saccharase. Aus folgender Tabelle ersehen wir, da\u00df sich die Beobachtungen gut an dieArrheniussche Formel anschlie\u00dfen. Die Messungen sind bei der Acidit\u00e4t pH = 4,5 ausgef\u00fchrt.\n\n') Kjeldahl, Medd. fr. Carlsberg Labor. (1879).","page":83},{"file":"p0084.txt","language":"de","ocr_de":"84\tH. v. Euler und I. Laurin,\nVers.-. Nr.\tTemperatur 0\tDauer der Erhitzung Minuten\tkc\t\u2022 10s\t\t\n\t\t\tgefunden\tberechnet\t\t\n57\t50,1\t60\t0,1\t0,02\t\t\n71\t55,0\t60\t0,2\t0,2\t\tA \u2014\n63\t57,5\t60\t0,82 !\t*0,82\t\t\u201d 104 000\n64\t60,0\t60\t2,6\t2,6\t\t\n72\t62,5\t60\t8,5\t*8,5\t\t\nDer Temperaturkoeffizient der Inaktivierung ist also f\u00fcr die Saccharase aus Unterhefe genau der gleiche wie f\u00fcr die Saccharase aus Oberhefe. In der Fig. 1 ist diese Exponentialfunktion durch eine gestrichelte Kurve angegeben. Es geht aus dieser Figur hervor, da\u00df der Unterschied in der Inaktivierungskonstante k(< beider Saccharasen einer Temperaturdifferenz von etwa 2 entspricht.\nUnerwartet ist der Befund, da\u00df die gr\u00f6\u00dfere Empfindlichkeit gegen h\u00f6here Temperaturen sich gerade bei derjenigen Hefe zeigt, welche unter normalen Bedingungen bei h\u00f6here! Temperatur kultiviert wird. Zun\u00e4chst ist also nochmals zu betonen, wie dies bereits auf Grund des vorl\u00e4ufigen Versuchs von Euler und Kuliberg 1910 geschehen ist, da\u00df von einer Anpassung der Saccharase der Oberhefe an die h\u00f6here Temperatur der Kulturen nicht die Rede sein kann.\nWas dann die Frage betrifft, ob \u2014 gleichg\u00fcltig aus welcher Ursache \u2014 \u00fcberhaupt verschiedene Saccharasen existieren, so wollen wir uns auf Grund des vorliegenden Materials noch nicht endg\u00fcltig \u00e4u\u00dfern. Einerseits haben wir, wie aus der Versuchsreihe 21 hervorgeht, keine speziellen Schutzstoffe finden k\u00f6nnen, welche die gr\u00f6\u00dfere Temperaturtoleranz der Unterhefe veranlassen k\u00f6nnte. Andererseits liegen bisher nur die Messungen an einer Oberhefe und einer Unterhefe vor. so da\u00df erst festgestellt werden mu\u00df, ob und in welchen Grenzen f\u00fcr die Oberhefen und f\u00fcr die Unterhefen die Temperaturempfindlichkeit eine konstante und von \u00e4u\u00dferen Einfl\u00fcssen unabh\u00e4ngige Gr\u00f6\u00dfe ist.","page":84},{"file":"p0085.txt","language":"de","ocr_de":"( ber die Tenipeiaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). 85\nEs wurde nun auch f\u00fcr aus Unterhefe isoliertes Enzym die Temperaturkonstante A noch bei verschiedenen untersucht.\nYers.- Xr.\tTemperatur\tDauer der Erhitzung Minuten\tko*\t10\u00bb\t-\n\t0\t\tgefunden\ti berechnet\t\n60 01 \u2666iS \u00ab9\t50,1 54.9 57.5 60.0 50.0 55.0\tPli = 60 60 60 45 Pli = 60\tI 60\t-54 0,58 1,82 3,55 9,2 = 3,1 I\t1,45 1\t12,3\t0,52 *1,82 *3,55 6,7 * 1,45 *12,3\tU 56 000 | A = J 90000\nIn Fig. 4 ist A als Funktion von pH dargestellt:\nWie ersichtlich, stimmt diese Kurve recht gut mit derjenigen der Fig. 3 \u00fcberein, welche sich auf Oberhefe bezieht.\nAus dem nun noch f\u00fcr das Unterhefenenzym gefundenen Maximum f\u00fcr A zwischen pM = 4 und 5 erkl\u00e4rt sich bis zu einem gewissen Grad der in den Untersuchungen von Euler und af Ugglas sowie von Euler und Kullberg gefundene","page":85},{"file":"p0086.txt","language":"de","ocr_de":"86\nH. v. Euler und I. Laurin.\nkleinere Wert A = 70000, da in den genannten Untersuchungen meist bei Acidit\u00e4ten gearbeitet wurde, welche zu beiden Seiten des Maximums, \u00fcberwiegend auf der alkalischen Seite lagen.\nVersuch mit Saccharomyces Thermantitonuni.\nIn weiterer Verfolgung der Frage, ob tats\u00e4chlich\n1.\tin verschiedenen Hefen Saccharasen mit verschiedener Temperaturempfindlichkeit Vorkommen,\n2.\tob sich Anhaltspunkte daf\u00fcr finden lassen, da\u00df diese Verschiedenheiten das Ergebnis von Anpassungen an verschiedene Temperaturen sind, unter welchen die Hefen kultiviert wurden,\nhaben wir unsere Untersuchung auf Saccharomyces Therman-titonum (Johnson) ausgedehnt, welche, auf s\u00fcdlichen Pflanzen aufgefunden, an h\u00f6here Temperaturen angepa\u00dft zu sein scheint, als die gew\u00f6hnlichen Kulturhefen. So macht A. Joergensen \u00fcber die Temperaturverh\u00e4ltnisse dieser Hefe folgende Angaben1 > : \u201eDie Hefe entwickelte sich in einer Flasche, welche zuf\u00e4llig bei einer Temperatur von 84 \u00b0C. infiziert worden war. Die Zellen waren aber bei dieser hohen Temperatur nicht get\u00f6tet\nworden......F\u00fcr G\u00e4rungen im gro\u00dfen benutzt Johnson eine\nTemperatur von 50\u00b0 C. als Anstelltemperatur..... Die Opti-\nmaltemperatur f\u00fcr Vermehrung und G\u00e4rung liegt zwischen 40 und 44 \u00b0C.\u201c\nDen von uns untersuchten Stamm verdanken wir Herrn Direktor Alfr. Joergensen, welcher so freundlich war, uns 2 Kulturen aus seiner Sammlung zu \u00fcberlassen. Die Hefe war im g\u00e4rungschemischen Laboratorium von A. Joergensen 14 Jahre in gehopfter W\u00fcrze von ca. 11\u00b0 Ball, bei Zimmertemperatur aufbewahrt worden.\nVon uns wurde die Hefe in Hefenwasser \u00fcbergeimpft, welches ca. 1% Trockensubstanz und au\u00dferdem 2% zuge-gesetzten Rohrzucker enthielt. In dieser N\u00e4hrl\u00f6sung wurde sie bei 25\u201430\u00b0 gez\u00fcchtet; bei dieser Temperatur w\u00e4chst die\n*) Alfr. Joergensen, Die Mikroorganismen der G\u00e4rungsindustrie. 5. Aufl. Berlin (1909).","page":86},{"file":"p0087.txt","language":"de","ocr_de":"\u00fcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). 87\nHefe sehr rasch aus; schon im Laufe von 2 Tagen ist das Wachstum der Hauptsache nach beendet.\nDie Hefe wurde abzentrifugiert und dann in Wasser aufgeschlemmt. \\on dieser Suspension wurden 10 ccm zu jedem Versuch benutzt.\nA\\ ir werden auf diese Messungen an anderer Stelle zur\u00fcckkommen und f\u00fchren hier nur die Endergebnisse an:\nVersuchs- reihe\t\tTemperatur 0\tDauer der Erhitzung Minuten\tRel. Inversions- konstanten\tkc \u2022 103\n!\t[\t17\t-\t100\t0\nA\t1\t59,7\t60\t82\t1,5\n\t[\t64,1\t60\t15\t14\n1\tI\t64,5\t30\t26\t19\nI\t[\t17\t60\t100\t0\n1\u00ce\t1\t\u2022 57,5\t60\t90\t0.8\n\tI\t62.5\t60\t(63)\t(3,4)\n1\ti\t65,0\t30\t39\t13 .\nNach diesen Versuchen ertr\u00e4gt die Saccharase aus Saccharomyces Thermantitonum ohne nennenswerte Inaktivierung einen wesentlich h\u00f6heren Temperaturgrad als die Saccharase unserer Kulturhefen. Der Unterschied in der Inaktivierungskonstanten kc der Saccharase aus unserer Brennerei-Oberhefe und aus Saccharomyces Thermantitonum entspricht einer Temperaturdifferenz von etwa 3 \u00b0.\"\nOb der von uns untersuchte Thermantitonumstamm durch das lange Verweilen bei einer tieferen Tempejratur als der f\u00fcr ihn nat\u00fcrlichen eine Ver\u00e4nderung hinsichtlich seiner Temperaturkonstanten erlitten hat, k\u00f6nnen wir nicht angeben; es soll jedoch versucht werden, den Stamm wieder an h\u00f6here Temperaturen \u201e anzupassen\u201c.\nVII. Vergleich des Koeffizienten kc bei Anwendung isolierter\nSaccharase und frischer Hefe.\nBez\u00fcglich einer Schutzwirkung, welche die Hefenzelle auf die in ihr enthaltene Saccharase aus\u00fcbt, liegt eine Angabe","page":87},{"file":"p0088.txt","language":"de","ocr_de":"88\nH. v. Euler und I. Laurin,\nvon A. Fernbach1) vor, welche, wenn sie sich als allgemein zutreffend erwiese, ein erhebliches Interesse beanspruchen k\u00f6nnte. Nach dieser Angabe ist die in der Hefenzelle eingeschlossene Sacchara8e bedeutend toleranter gegen h\u00f6here Temperaturen als das gleiche Enzym in w\u00e4\u00dfriger L\u00f6sung, und zwar in dem Grad, \u201eda\u00df, wenn eine w\u00e4\u00dfrige Hefenemulsion lU Stunde im Kochen gehalten wird, nur ein Teil der in ihr enthaltenen Saccharase zerst\u00f6rt wird\u201c. \u201eSi, lorsque l\u2019\u00e9bulli-tion cesse, la levure reste encore pendant quelque temps en contact avec le liquide, la sucrase int\u00e9rieure se diffuse \u00e0 l\u2019ext\u00e9rieur, et reste inalt\u00e9r\u00e9e d\u00e8s que la temp\u00e9rature est descendue assez bas, c'est-\u00e0-dire au voisinage de 70 ou 75\u00b0. A partir de ce moment, le liquide aura des propri\u00e9t\u00e9s inversives d'autant\nplus \u00e9nergiques que le contact avec la levure sera prolong\u00e9 davantage.\u201c\nFernbach gibt dann z. B. folgenden Versuch an: Zwei gleiche Teile Hefe werden mit der 10 fachen Menge Wasser V4 Stunde lang gekocht. Der eine Teil (A) wird schnell abgek\u00fchlt, der andere wird der freiwilligen Abk\u00fchlung \u00fcberlassen. Nach Verlauf von l1/\u00ab, Stunden werden die beiden Infusionen filtriert und man l\u00e4\u00dft 5 ccm von jeder auf 5 ccm einer 50\u00b0/0igen Hohrzuckerl\u00f6sung w\u00e4hrend 3 Stunden bei 56\u00b0 einwirken. Folgende Mengen invertierten Rohrzuckers wurden gefunden:\nA 0,156 g,\nB 0,072 g.\nDiese Angelegenheit erschien uns, schon in methodischer Hinsicht, wichtig genug, um weiter gepr\u00fcft zu werden.\nVersuch.\nVon einer homogenen Aufschl\u00e4mmung von 20 g frischer Oberhefe S B II in 200 ccm Wasser werden zu 3 Versuchen je 50 ccm angewandt.\nA Emulsion aufgekocht; kocht 15 Min.; rasche Abk\u00fchlung,\n\u00ae\t\u201e\t15\t\u201e ; langsame \u201e\t,\nL1 \u00bb\t\u00bb und unmittelbar abgek\u00fchlt.\nJ) Fernbach, Ann. Inst. Pasteur Bd. 4, S. 641 (1890).","page":88},{"file":"p0089.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). 89\nt\nNach 1 Va Stunden wird filtriert, die Filtration dauert ca. 2 Stunden. Das Filtrat wird mit 12,5 ccm 4%iger KHj P04-L\u00f6sung und Wasser auf 50 ccm verd\u00fcnnt.\nInversion mit 50 ccm Rohrzuckerl\u00f6sung (8 g Rohzucker) bei 50-52\u00b0.\nEs wurden folgende Drehungen gefunden:\nStunden\tA\tB\tC\n1/ / 1\t1,34\t1,34\t1,34\n\u2022>\t1,32\t1,33\t1,30\n16\t1,24\t1,24\t1,20\nSomit hatten sich Spuren einer Inversion bemerkbar gemacht. Zur Kontrolle wurde nun in den entsprechenden L\u00f6sungen der nach 17st\u00fcndiger Inversion gebildete Invertzucker nach Bertrand bestimmt, und zwar in Proben von je 2 ccm.\nNach Abzug der in einem Blindversuch erhaltenen Reduktion wurde gefunden:\nA: Ph = 4,7 B: Ph = 4,4 C: pH = 4,4 - Invertzucker 0,30\t0,355\t0,16.\nAuf Grund dieses Ergebnisses, welches also tats\u00e4chlich eine Inversion anzeigte, wurde nun ein Inversionsversuch mit L\u00f6sungen ausgef\u00fchrt, welche entsprechende Phosphatmengen und entsprechende Acidit\u00e4t (pH = 4,7), aber kein Hefenwasser enthielten. Hierbei wurden innerhalb der Versuchsfehlergrenzen die gleichen Mengen Invertzucker erhalten.\nDa Fernbach meist bei optimaler Acidit\u00e4t invertiert hat, so wird die von ihm gefundene Inversion zum Teil eine W irkung der S\u00e4ure sein. Allerdings l\u00e4\u00dft sich mit dieser Annahme das Ergebnis seines zweiten, 1. c. S. 645 beschriebenen Versuchs nicht erkl\u00e4ren, welcher andererseits vielleicht doch auf Infektion zur\u00fcckzuf\u00fchren ist.\nJedenfalls haben wir keine Anhaltspunkte daf\u00fcr gefunden, da\u00df die Saccharase des Hefenwassers zum Teil kochbest\u00e4ndig ist.","page":89},{"file":"p0090.txt","language":"de","ocr_de":"90\nH. y. Euler und I. Laurin,\nGegen Gifte und alle bis jetzt untersuchten Einfl\u00fcsse verh\u00e4lt sich die Saccharase in den Hefezellen ebenso wie das isolierte Enzym. Immerhin bestand die M\u00f6glichkeit, da\u00df Bestandteile der Zelle eine Schutzwirkung gegen die Inaktivierung aus\u00fcben. Deswegen haben wir die Inaktivierung bei Ph = ^>5 einerseits der freien Saccharase aus Autolysesaft und andererseits der Saccharase frischer Zellen der gleichen Oberhefe miteinander verglichen.\nDie Enzyml\u00f6sung wurde in der S. 75 beschriebenen Weise untersucht, und zwar wurden hierzu 10 ccm derselben angewandt. Zur Untersuchung der frischen Hefenzellen kam statt dieser 10 ccm eine Emulsion, enthaltend 1 g Hefe S B II zur Anwendung. Im \u00fcbrigen stimmten alle Versuchsbedingungen miteinander \u00fcberein. Die Kolben mit Enzyml\u00f6sung und diejenigen mit Hefenzellen wurden, um Ungleichheiten der Erhitzung auszuschlie\u00dfen, im gleichen Thermostaten gleichzeitig erw\u00e4rmt. pH = 4,5.\nDie Versuche findet man in der Beilage, Versuchsreihe 17. Die Endergebnisse sind in folgender Tabelle zusammengestellt (vergl. auch S. 83).\nOberhefe S B II.\nVers.-Nr.\tErhitz.* Temperat. 0\tDauer der Erhitzung Minuten\tIsoliertes Enzym\t\tHefe\t\n\t\t\tk \u2022 104\tRel.\tk \u2022 10*\tRel.\n73, 76\t\u2014\t\u2014\t33,5\t100\t25,0\t100\n74, 77\t55,3\t60\t28,8\t(86) 90\t23,5\t94\n75. 78\t60,1\t60\t12,3\t37\t12,2\t49\nMan ersieht aus der obigen Tabelle, da\u00df die Hefen-zelle eine gewisse Schutzwirkung auf die Saccharase aus\u00fcbt. Dieselbe entspricht etwa einem Temperaturunterschied von 1\u00b0 (vergl. hierzu Fig. 1).\nUm ein Ma\u00df der Temperaturkonstanten A f\u00fcr die Inaktivierung des nicht isolierten Enzyms zu erhalten, f\u00fchren wir den Vergleich zwischen Oberhefe und Unterhefe (S. 83) wieder an.","page":90},{"file":"p0091.txt","language":"de","ocr_de":"Iber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). 91\nErhitzungs- temperatur 0\tDauer der Erhitzung Minuten\t0 Vers.-Nr.\tberhefe SB 11 kc \u2022 108 gef.\tkc \u2022 108 ber.\n\t\t1*.\t\tA = 80000\n55,8\t60\t77\t0.45 \u00bb \u2022'\tt\t0.8\n60,1\t60\t78\t!\t5,2\t4.75\n62,5\t80\t80 1\t11,2 \u2022 .\t* 11,2\nErhitzuugs-\tDauer der\t\tUnterhefe H\t\ntenipeiatur\tErhitzung\t\t\t\n0\t\u25a0j Minuten\tVers.-Nr.\t; kc \u2022 108 gef.\tkc \u2022 108 ber.\n\t\t\t\tA = 75000\n55,0\t60\t82\t0,35\t1\t0,5\n60,0\t60\t85\t3,6\t2,7\n02,5\t80\t83\t6,2\t*6,2\nHierbei w\u00e4re allerdings der Umstand zu ber\u00fccksichtigen, da\u00df die Saccliarase innerhalb lebender Zellen m\u00f6glicherweise unter der Einwirkung einer anderen Acidit\u00e4t steht, als derjenigen, welche in der L\u00f6sung au\u00dferhalb der Zellen herrscht.\nAls wahrscheinlichste Werte k\u00f6nnen wir angeben: '\nSaccharasewirkung in Oberhefenzellen: A = 80000 r 8000,\n\u201e\t\u201e Unterhefenzellen: A = 75000 \u00b1 8000.\nDie Resultate deuten also darauf hin, da\u00df die Temperaturkonstante f\u00fcr die in der Zelle befindliche Saccharase etwas niedriger liegt als f\u00fcr das isolierte Enzym (75000 gegen 100000).\nEin \u00e4hnliches Ergebnis wurde auch f\u00fcr Saccharomyces Thermantitonum erhalten; f\u00fcr die Saccharasewirkung der Zellen ergab sich ein A-Wert zwischen 64000 und 96000, also im Mittel 80000, w\u00e4hrend der entsprechende Wert f\u00fcr freie \u2022Saccharase bedeutend h\u00f6her liegt.\n&\nDie Schutzstoffe der Zelle beeinflussen also nicht nur die absoluten Werte von kc, sondern auch die Temperaturkonstante A der Inaktivierung.","page":91},{"file":"p0092.txt","language":"de","ocr_de":"92\nH. v. Euler und I. Laurin,\nVIII. Schutzwirkungen.\nVon wesentlichster Bedeutung f\u00fcr die Frage, ob wirklich Unterschiede im Verhalten der Saccharase aus Oberhefe und Unterhefe vorliegen, ist nat\u00fcrlich die exakte Feststellung, ob und in welchem Grade sich hier Schutzwirkungen geltend machen k\u00f6nnen.\nZur Beleuchtung dieser Frage m\u00f6gen die folgenden Angaben \u00fcber die Zusammensetzung der Autolyses\u00e4fte dienen, welche wir Herrn Dr. 0. Svanberg verdanken.\nSaft aus Oberhefe: 15,4\u00b0/# Trockensubstanz.\nDavon: 1,85% N und 63% Kohlehydrate.\nSaft aus Unterhefe: 7,0% Trockensubstanz.\nDavon: 2,8% N und 60% Kohlehydrate.\nDer von uns angewandte \u201eUntersaft\u201c ist in Bezug auf das Volum 2 mal, also in Bezug auf die Trockensubstanz 4 mal so aktiv wie unser \u201eObersaft*. Die gleiche Enzymmenge, welche im \u201eObersaft* von 1,85% N und 63% Kohlehydrat begleitet wird, ist also im \u201eUntersaft* zugleich mit 0,7% N und 12% Kohlehydrat enthalten. Dieser Umstand macht es schon unwahrscheinlich, da\u00df bei Unterhefe eine gr\u00f6\u00dfere Schutzwirkung eintreten soll als bei Oberhefe.\nImmerhin mu\u00dfte noch eine experimentelle Entscheidung herbeigef\u00fchrt werden.\nZwei L\u00f6sungen mit Untersaft wurden zwecks Inaktivierung 24 Stunden auf 60\u00b0 erhitzt, bei welcher Temperatur die im Saft vorhandenen Eiwei\u00dfstoffe und anderen Kolloide noch nicht koagulierten. Hierauf wurde zu der einen L\u00f6sung 10 ccm Obersaft zugesetzt, zu der anderen 10 ccm Wasser, worauf die Erhitzung 1 Stunde fortgesetzt wurde. Ein dritter Kolben wurde gleichzeitig mit Obersaft und Phosphat erhitzt, und ein vierter Kolben mit Obersaft blieb unerhitzt, pH = 4,5.\nMit s\u00e4mtlichen Enzyml\u00f6sungen wurde dann die Inversion in der gew\u00f6hnlichen Weise ausgef\u00fchrt.","page":92},{"file":"p0093.txt","language":"de","ocr_de":"\u00fcber die Temperaturempfindlichkeit \u2018der Saccharase (Invertase). 93\nEs wurde gefunden:\nVersuchsreihe 21.\nEnzyml\u00f6sung\tI k \u2022 104\nNicht erhitzter Obersaft\t\t40,3\n1 Std. auf 60\u00b0 erhitzter Obersaft. . .\t21,2\n1 Std. auf 60\u00b0 erhitzter Obersaft und\t\n25 Std. auf 60\u00b0 erhitzter Untersaft\t21,3\n-\u2022> Std. auf 00\u00b0 erhitzter Untersaft . .\t3,3\nObersaft erhitzt mit Untersaft, korr. .\t18,0\nEs zeigte sich also bei diesem Versuch keine Spur einer Schutzwirkung des erhitzten Saftes der Unterliefe auf die Saccharasewirkung des Oberhefensaftes.\nSchutzwirkung von Rohrzucker auf\nSaccharase.\nDie Schutzwirkung, welche Substrate auf ihre spezifischen Enzyme aus\u00fcben, ist wohl gerade im Fall Rohrzucker-Saccha-rase konstatiert worden, und zwar in der bekannten Untersuchung von O'Sullivan und Tompson1). Analoge Effekte sind von Biernacki, Vernon2), Bayliss und Starling3) bei Trypsin, von Wohl und Glimm4 *) bei Amylase und sp\u00e4ter noch mehrfach gefunden worden; Auch die Reaktionsprod\u00fckte \u00fcben eine \u00e4hnliche Wirkung aus, allerdings in verschiedenem Grad; so haben z. B. Hudson und Paine6) einen diesbez\u00fcglich starken Einflu\u00df von Fruktose auf Saccharase gemessen, und schreiben auch diese Wirkung einer Verbindung mit dem Enzym zu, wie dies O\u2019Sullivan und Tompson f\u00fcr Rohrzucker und Saccharase angenommen hatten. Solche Verbindungen zwischen Saccharase und Rohrzucker, Fruktose und verschiedenen anderen Stoffen sind dann in neuerer Zeit von\nl) O\u2019Sullivan und Tompson, Trans. Chem. Soc. Bd. 57, S. 834 (1890).\n*) Vernon, Journ. of Physiol. Bd. 27, 28, 31 (1901\u20141904).\n\u2022) Bayliss und Starling, Journ. of Physiol. Bd. 30, S. 61 (1903).\n4) Wohl und Glimm, Biochem. Zeitsehr. Bd. 27, S. 365 (1910).\n*) Hudson und Paine, J. Amer. Chem. Soc. Bd. 32, S. 988 (1911).","page":93},{"file":"p0094.txt","language":"de","ocr_de":"94\nH. y. Eule\u00ef und I. Laurin,\nMichaelis und Menten1) eingehender studiert worden. Vergleicht man die Ergebnisse dieser Forscher \u00fcber die Hemmung derSaccharaseWirkung durch Substratbzw.Reaktionsprodukte2) mit den Tatsachen, welche \u00fcber die Schutzwirkung dieser und anderer8) Stoffe bekannt geworden sind, so findet man eine durchgehende Parallelit\u00e4t, was f\u00fcr die Richtigkeit der Grundannahme spricht. Wir werden Gelegenheit haben, hierauf noch zur\u00fcckzukommen.\nWir f\u00fchren noch einen eigenen Versuch \u00fcber die Schutzwirkung des Rohrzuckers auf Saccharase an:\n2 Me\u00dfkolben a und b zu 50 ccm werden beschickt mit 10 ccm Saccharasel\u00f6sung (3 b, verd\u00fcnnt 1:50),\n12,5 \u201e 4'70ige KK2 P04-L\u00f6sung,\n2 g Rohrzucker.\n2 Me\u00dfkolben c und d werden zu Parallelversuchen ebenso beschickt, jedoch ohne Rohrzucker. Die 4 Kolben werden gleichzeitig 1 Stunde auf 60,0\u00b0 \u00b1 0,3\u00b0 erhitzt. Nach der raschen Abk\u00fchlung wird die Inversion einer 8%igen Rohrzuckerl\u00f6sung wie gew\u00f6hnlich gemessen. F\u00fcr die rohrzuckerhaltigen L\u00f6sungen a und b wird die maximale Linksdrehung aus der maximalen Rechtsdrehung einer 10\u00b0/0igen Rohrzuckerl\u00f6sung bestimmt, welche 3,30\u00b0 betr\u00e4gt.\nWir erhielten folgendes Ergebnis:\n\t\t\t\t-\u2014- . ...\t\t\t\n\tNicht erhitzt k \u2022 104\tk \u2022 104\tErhitzt Rel.\tkr \u2022 10\u00bb\nOhne Rohrzucker\t42,4\t19,3\t45\t|\t5,8\nMit\t37,4\t23,8\t64\ti\t3,3\nDie Werte der letzten Spalten zeigen die bedeutende Schutzwirkung des Rohrzuckers.\nDurch diese Schutzwirkung wird es auch verst\u00e4ndlich,\n0 Michaelis u. Menten, Biochem. Zeitschr. Bd 49, S. 333 (1913). s) Siehe hierzu auch Michaelis und Pechstein, Biochem. Zeitschr. Bd. 60, S. 79 (1914).\n*) Man vergleiche z. B. die geringe Hemmungswirkung der Laktose (Michaelis und Menten 1. c.) mit der geringen Schutzwirkung dieser Biose (Euler und Kullberg, Diese Zeitschr. Bd. 71, S. 134 [1911]).","page":94},{"file":"p0095.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Temperaturempiindlichkeit der Saecharase (Invertase). 95\nda\u00df die f\u00fcr die Temperatur von 52,5\u00b0 geltende Kurve von S\u00f6rensen und Koefoed1), welche die Abh\u00e4ngigkeit der Saecharase Wirkung von der H-Konzentration darstellt, so gut mit der von Michaelis und Davidsohn1) bei 22,3\u00b0 gefundenen Kurve \u00fcbereinstimmt. Nur auf der sauren Seite des Optimums liegen die Werte von S\u00f6rensen bedeutend unter denen von Michaelis.\nMan konnte darnach erwarten, da\u00df die Schutzwirkung des Rohrzuckers auf der sauren Seite des Optimums geringer ist als auf der alkalischen. Um diese Vermutung zu pr\u00fcf\u00e8n, wurde eine Versuchsreihe wie die vorige angestellt, nur wurde der Zusatz von Puffer so geregelt, da\u00df die L\u00f6sungen ;die Acidit\u00e4t p\u201e = o,3 bzw. 6,3 erhielten.\nDie L\u00f6sungen wurden gleichzeitig 1 Stunde auf 52,5\u00b0 x 0,2\" erhitzt.\nDie Inversionsbestimmung geschah dann wie oben und lieferte die folgenden Resultate:\nVersuchsreihe 29.\n\tNicht erhitzt\tErhitzt\t\t\u00bb\nPH \u2014 3,5\tk \u2022 104 * * *\tk \u2022 IO4\tRel.\tkr \u2022 10s\nOhne Rohrzucker\t38,6\t9,7\t25\t9,9\nMit\t38,2\t17,7\t46\t!\t5,6\nDer Versuch mi\u00dfgl\u00fcckte insofern, als bei pH = 6,5 eine so starke Inaktivierung eintrat, da\u00df die Resultate in diesen L\u00f6sungen nicht den gleichen Grad von Zuverl\u00e4ssigkeit besitzen wie die \u00fcbrigen Bestimmungen. Immerhin geht daraus hervor, da\u00df die Schutzwirkung auf der alkalischen Seite des Optimums (pH = 6,5) gr\u00f6\u00dfer ist als auf der sauren Seite. Dies steht im Einklang mit einer von Hudson und Paine\nausgef\u00fchrten Versuchsreihe bez\u00fcglich der Schutz Wirkung von Fruktose8).\n*) Siehe S. P. L. S\u00f6rensen, Ergebnisse d. Physiol. Bd. 12, S. '459\n0912).\n*) Michaelis und Davidsohn, Biochem. Zeitschr. Bd. 35, S. 386\n0911).\n8) Hudson u. Paine, Journ. Amer. Chem. Soc. Bd. 32, S. 988 (1910).","page":95},{"file":"p0096.txt","language":"de","ocr_de":"Beilagen\n\t1\tDrehung im 10 cm-Rohr (Verdttn- j\tI\t\nInv* onstemperatur\tMinuten\t\tk \u2022 104\tk \u2022 104 Mittelw.1)\n\t\u2022\tnung 1:2)!\t\t\nVersuchsreihe 1. pH =\t\t\t= 4,5.\t\n- W \u00b1 0,2\t0 !\t2,64\t\u2014\ti\t\n1\t31\t2,15\t19,4\t\n|\t.46\t1,91\t20,2\t\n1\t\u00ab0\t1,72\t20,2\t20.0\n\tOO\t\u20141,16\t)\t\n2. 10\u00b09 \u00b1 0,4\t0\t2,62 ;\ti \\\t\n\u2022 . !\t30\t1,77\t39,0\t\n\t46\t1,36\t40,4\t\n\t\u00ab2\t0,95 -1,00 I\t43,4-\t41.2\n\tOO . 1\t\ti\t\n3. 20\u00b07 \u00b1 0,3\t1 0\t2,60\t\t\n|\t31\t1,08\t80,4\t\n1 1 1\t46 !\t0,53\t85,3\t82.9\n1\t1\tOO\t\u20140,88\t\t\nVorbehandlung\tMinuten\t1 Drehung\tk \u2022 104\t! Berechnungen .\nVersuchsreihe 2. Inv.-Temp. 15\u00b0.\t\t\t\t\n4. Nicht erhitzt\t0\t2,64\t-\tk \u2022 104 = 36.3\nPH = 4,4\t29\t1,88\t!\t35,9 35,8\tRel. = 100\nt\t45\t1,53\t\t\n\t60\t1,19\t37,8 t [ |\t\n\tOO\t1 o cc\t\t\n5. 1 Stunde auf 50\u00b00\u00b1 0,2 erhitzt\t0 30\t\u00bb !\t2,64 1,88\t1 | |\t35,9\tk \u2022 104 = 36,7 Rel. = 101\nPh = 4.4\t45\t1,53\t35,8\t\u2022\n\u2022 \u2022\t61\t1\t1,15\t38,3\t\n6.1 Stunde auf 55\u00b01 \u00b1 0,2 erhitzt\t0 30\t2,64 1,91\ti !\t33,0 33,3\tk \u2022 104 = 33.6 Rel. = 92,5\nPH = 4,4\t45\t1,59\t\tkc \u2022 103 = 0.6\n\t61\t1,26\t;\t34,5\t\n*) Die Mittelwerte sind in dieser Versuchsreihe \u2014 wegen der relativ gto\u00dfen Differenzen der einzelnen Konstanten \u2014 unter Ber\u00fccksichtigung der ungleichen Zuverl\u00e4ssigkeit der Konstanten berechnet.","page":96},{"file":"p0097.txt","language":"de","ocr_de":"\u00fcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharose (Invertase). 97\nVorbehandlung . .\tMinuten\tDrehung !\ti\t! k \u2022 10* ! I\tBerechnungen\n7. Nicht erhitzt\t0\t2,64\t\tk . 10* = 28,4\nPH = 5,7\t45\t1,75\t27,6\tRel. = 100\n\t61 !\t!\t1,44 !\t29,1\t\u2022\n8. 1 Stunde auf50\u00b00 +0,2\t0\t2,64\t1\tq cc II * O \u2022\nerhitzt\t30\t2,35\ti 12,7\tRel. = 46\nPH = 5,7\t45\t2,17\t13,5\tkc \u2022 10* = 5,7\n1 \u2022\t60\t2.04 I\t13,3 1\t\n1 9.1 Stunde auf 55\u00b0lr 0,2 :\t0\t1 2.64\t\tk \u2022 10* = 1,6\nerhitzt\t30\t2,61\t1,3\tRel. = 6\nPH = 5,7\t'\t45\t2,58\t1,8\tkc \u2022 10\u00bb = 21\n\t60\t2,56\t1,7\t\nVersuchsreihe 3. Inv.-Temp. 17\u00b0.\n10. Nicht erhitzt pH = 4,5\n11. Vz Std. auf 55\u00b00 \u00b1 0,2 erhitzt PH = 4,5\n12. 1 Std. auf 55\u00b00 \u00b1 0,2 erhitzt PH = 4,5\n13.\t2 Std. zu 55\u00b00 \u00b1 0,3 erhitzt\nPH = 4,5\n14.\tNicht erhitzt\nPH = 2,6\n15. 1 Std. zu 50\u00b00 \u00b1 0,2 erhitzt\nPH = 2,6\n0\n30\n45\n60\n00\n0\n30\n45\n60\n0\n30\n45\n60\n0\n30\n45\n60\n0\n30\n45\n60\n0\n30\n45\n2,64\n1,74\n1,34\n0,99\n\u20140.94\n2,64\n1,76\n1.40 1,06\n2,64\n1.79 1,45 1,11\n2,64\n1,82\n1,48\n1,19\n2,64\n1.80\n1.41 1,16\n2,64\n2,63\n2,62\nKeine Inrersion\n16. 7i Std. zu 55\u00b00 \u00b1 0,3 erhitzt\nPH = 2,6\nHoppe-8eyler\u2019s Zeitschrift f. pbysiol. Chemie. CVIII.\n42,0\n43.6\n44.7\n41,0\n41.2\n42.2\n39.3 38,9\n40.3\n37.7\n37.8 37,5\n38.7\n40.7\n38.7\n0,3\n0,4\nk \u2022 10* = 43,4 Rel. = 100\nk \u2022 10* = 41,5 Rel. = 96 kc . 10* = 0,65\nk \u2022 10* = 39,5 Rel. = 91 kc \u2022 10\u00bb = 0,68\nk \u2022 10* = 37,7 Rel. = 87 kc \u2022 10* = 0,51\nk \u2022 10* = 39,4 Rel. = 100\nk \u2022 10* = 0,4 Rel. = 1","page":97},{"file":"p0098.txt","language":"de","ocr_de":"98\nH. v. Euler und I. Laurin,\nVorbehandlung\nBerechnungen\nVersuchsreihe\n17. Nicht erhizt\t0\nPH = iS\t45\n'\u2022 .\t60\n\u2022\toc\n18. 1 Std. zu 56\u00b01 \u00b1 0,4\t0\nerhitzt\t3i\nPH = iS\t45\n\t60\n19. 1 Std. zu 59\u00b09 \u00b1 0,2\t0\nerhitzt\t;\t31\nPH \u2014 4,5\t45\n\t60\n20. Nicht erhitzt\t0\nPH = 3,0\t45\n\t60\n21. 1 Std. zu 55\u00b00 \u00b1 0,3\t0\nerhitzt\t31\nPli = 3,0\t45\n.\t60\n22. 1 Std. zu 56\u00b01 \u00b1 0,4\tKeine\nerhitzt\t\nT3 X II CO *0 o\t\nVessuchsreihe\t\n23. Nicht erhitzt\t0\nPh \u2014 iS\t30\n\t45\n*\t61\n\too\n24. 1 Std. zu 57v5 \u00b1 0,3\t0\nerhitzt\t30\nPH = 4,5\t45\n\t61\n25. Vt Std. zu 61\u00b08 \u00b1 0,3\t0\nerhitzt\t30\nPh \u2014 4,5\t45\n\t61\n26. \u2018/s Std. zu 64\u00b03 \u00b1 0,3\t0\nerhitzt\t30\nPH = iS\t45\n*\t61\n4. Inv.-Temp. 16\u00b0.\t\t\n2,64\tl\tk \u2022 104 = 41,7\n1,40\t40,9\tRel. = 100\n1,04 \u20140,95\t42,6\t\n2,64\t.\tk \u2022 104 \u2014 35.7\n1,87\t33,9\tRel. = 86\n1,54\t35,4\tkc \u2022 10* =1,1\n1,18\t37,9\t\n2,64\t1\ti\tk \u2022 104 = 16,7\n2,24\t16,4\tRel. = 40\n2,07\t16,7\tkc \u2022 1\u00d63 = 6,6\n1,89\t17,0\t\n2,64\t\t\tpr \u2022 o \u00bb ii H-f* Ci\n1,40\t40,9\tRel. = 100\n1,05\t|\t42,3\t\n2,64\t\u2022\tk \u2022 104\t20.9\n2,18\t19,4 21,6\tRel. = 50\n1,92\t\tkc \u2022 103 = 5,0\n1,71\t21,7\t\nInversion\n\n'. Inv.-Temp. 16\u00b0.\t\t\n2,64\t\u00ab\u2014 -\tk \u2022 104 = 43,5\n1,74\t42,1\tRel. = 100\n1,33\t44,2\t|\n0,98 -0,95\t44,3\ti 1\n2,64\t|\tk \u2022 104 = 32,3\n1,91\t33,0\tRel. = 74\n1,63\t32,0\tkc \u2022 103 = 2,3\n1,35\t31,9\t\n2,64\t\tk \u2022 104 = 10,6\n2,39\t10,7\tRel. = 24\n2,27\t10,7 10,3\tkc \u2022 10s = 20\n2,16\t\t\n2,64\t\t\tk \u2022 10* = 2,7\n2,58\t2,7\tRel. = 5\n2,57\t2,2\t| kc \u2022 10\u00bb = 43\n2,56\t1,8\t1","page":98},{"file":"p0099.txt","language":"de","ocr_de":"\u2022 \u2022\nL ber die 1 emperatureropfindlichkeit der Saccharase (Invertase). QQ\nVorbehandlung : Minuten\nVersuchsreihe 6. Inv.-Temp. 13\u00b0.\n27. Nicht erhitzt PH = 3,0\n28. 1 Std. zu 45\u00b04\t0,2\nerhitzt Pli 3,0\n2:>. 1 Std. zu 50l,0\t0,3\nerhitzt\nO\nPH = 3,0\n30. Nicht erliitzt\nPH =~-: 4,0\n\u25a0\u00eel. 1 Std. zu 45\u00b04 \u2022. 0,2 erhitzt PH == 4,0\n32. 1 Std. zu \u00d60\u00b00 z 0,3 erhitzt\nPH = 4,0\n0\n30\n45\n60\nDO\n0\n30\n45\n60\n0\n30\n45\n60\n0\n30\n45\n60\n0\n30\n45\n60\n0\n30\n45\n60\n2,64\n1,96\n1.67 1,41 0,99\n2,64\n2,12\n1,90\n1.68\n2,64\n2,44\n2.36 2,29\n2,64\n1.95\n1,66\n1.37\n2,64\n1.96 1,68 1,41\n2,64\n1,95\n1,68\n1,41\nI -\n30,0\n30,0\n30,0\n22,3\n22,0\n22,2\n8,0\n7,8\n7,3\n30,7\n30,5\n31,2\n30,0\n29,6\n30,0\n30,7\n29,6\n30,0\n\u2022>o\n00. Nicht erhitzt PH = 4,1\nVersuchsreihe 7, Inv.-Temp. 16\u00b0.\n2,64 I -\n4. 1 Std. zu 50\u00b00 \u00b1 0,3 j\nerhitzt PH = 4,1\n35. 1 Std. zu 54\u00b09 erhitzt PH = 4,1\n0,4\n0\n30\n45\n60\nob\n0\n45\n60\n0\n45\n60\n1,90\n1,62\n1,26\n0,95\n2,64\n1,61\n1,30\n2.64\n1.65 1,37\n33.3\n32.3\n35.3\n32,7\n33,9\n81,1\n31,5\nBerechnungen\nk \u2022 10* = 30,0 Rel. a 100\nk \u2022 104 = 22,2 Rel. = 74 kc \u2022 10* = 2,2\nk \u2022 104 = 7,8 i Rel. = 26 kc \u2022 10* = 9,8\ni\t1\n>\nI\t. \u2022\nk \u2022 104 = 30,8 Rel. = 100\nk \u2022 104 = 29,9 Rel. = 97 kc \u2022 10\u00bb = 0,2\nk \u2022 104 = 30,1 Rel. = 98 \u00bb kc \u2022 10\u00bb = 0,2\nk \u2022 104 = 33,6 Rel. = 100\nk \u2022 104 = 933 Rel. = 99\nk- 10* = 31,3 Rel. = 90 kc \u2022 10\u00bb = 0,5","page":99},{"file":"p0100.txt","language":"de","ocr_de":"100\nH. y. Euler und I. Laurin,\nVorbehandlung\tMinuten\tDrehung\tk \u2022 104 1 i\tBerechnungen\n36. 1 Std. zu 50\u00b00 \u00b1 0,3\t0\t2,64\tI\tk . 104 =* 33.4\nerhitzt\t30\t1,93\t32.0\tRel. = 99\npH = 5,2\t45\t1,58\t33,8\tkc \u2022 10? = 0.< \u2022\"*\n\t60\t1,28\t34,5 I\t*\n37. 1 Std. zu 54\u00b09 \u00b1 0,4\t0\t2,64\t1 I i\tk \u2022 104 \u2014 28.0\nerhitzt\t30\t2,04\t26,7\tRel. = 83\nPH = 5,2\t45\t1,71\t28,9\tkc \u2022 103 = 1.3!)\n\t60\t1,48\t28,3\t\nVersuchsreihe 8. Inv.-Temp. 15\u00b0.\t\t\t\t\n38. Nicht erhitzt\t!\t0\t2,64\t\u2014 - -\tk \u2022 10\u2018 = 2'* .2\nPH = 5,7\t30\t2,00\t28,3\tRel. = 100\n\t45 60 oo\t1,75 1,45 \u20140,96\t27,3 29,0 ; i \u2022\t\n39. 1 Std. zu 42#8 \u00b1 0,2\t0\t2,64\tj\tk \u2022 104 = 27.0\nerhitzt\t30\t2,04\t26,3\tRel. = 90\npH = 5,7\t45\t1,75\t27,3\t| kc \u2022 IO3 = 0.3\n\t60\t1,50\t* 27,5\t\n40. 1 Std. zu 50\u00b00 \u00b1 0,2\t0\t2,64\ti\tk \u2022 104 = 21.3\nerhitzt\t30\t2,16\t20,0\tRel. = 76\nPH = 5,7\t45\t1,89\t22,5\tkc \u2022 103 = 2,0\ni\t60\t1,71\t21,5\t1\nVersuchsreihe 9. Inv.-Temp. 15\u00b0.\t\t\t\t\n41. Nicht erhitzt\t0\t2,64\t\u00bb\tk . IO4 = 32.3\nPH = 5,6\t30\t1,94\t!\t31,3\tRel. = 100\n\t45\t1,50\t!\t33,3\t\n\u2022\t60\t1,35\t;\t32,2 \u2022 \u25a0 1\t\n\too\t\u20140,95\t\t\n42. 1 Std. zu 50\u00b00 \u00b1 0,2\t0\t2,64\t\tk . 104 = 16.3\nerhitzt\t30\t2,26\t16,3 16,2\tRel. = 50\nPH = 5,8\t45\t2,08\t\t\n\t60\t1,91\t16,3\ti\n*) Dieser Koeffizient ist nicht ganz zuverl\u00e4ssig wegen des Mangels einer \u201eGrundkonstante* k& in dieser Versuchsreihe bei demselben Ph\u00bb Der Fehler ist jedoch sehr klein, weil pg = 4,1 und 5,2 ungef\u00e4hr gleichviel vom Optimum entfernt sind.","page":100},{"file":"p0101.txt","language":"de","ocr_de":"Cber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). 101\nVersuchsreihe 10. Inv.-Terap. 15\u00b0.\n43. Nicht erhitzt PH = 6,1\n44. 1 Std. zu 50\u00b00 \u00b1 0,3 erhitzt Ph = 6,1\n4:.. 1 Std. zu 55\u00b00 \u00b1 0,3 erhitzt PH = 6,1\n46. 1 Std. zu 59\u00b09 \u00b1 0,2 j erhitzt PH = 6,1\n0\n30\n46\n60\n00\n0\n45\n60\n2,64\n2,01\n1,70\n1,42\n-0,95\n2,64\n2,54\n2,47\n- Keine Inversion\n27,7\n28,5\n29,4\n2,7\n3,3\nk \u2022 104 = 28,5 Rel. = 100\nI\n! k \u2022 IO4 = 3,0 Rel. \u00ab 11 ;,\nVersuchsreihe 11. Inv-Temp. 14\u00b0.\n47. Nicht erhitzt PH = 4,5\n48. 1 Std. zu 50\u00b00 \u00b1 0,3 erhitzt PH = 6,8\n49. 1 Std. zu 55\u00b01 \u00b1 0,5 erhitzt\nPH = 6,8\n0\n30\n45\n60\n00\n0\n30\n45\n60\n2,64\n1,88\n1,54\n1,19\n0,99\n2,64\n2,64\n2,53\n2,56\nKeine Inversion\n34.1 35,0\n35.2\n0\n2,9\n1,7\nk \u2022 IO4 as 34,8 Rel. = 100\nk \u2022 IO4 = 1,5 Rel. = 4\nVersuchsreihe 12. Inv.-Terap. 15\u00b0.\n50. Nicht erhitzt Ph = 3,0\n\\ s Std. zu 54\u00b09 \u00b1 0,2 erhitzt\nPh = 3.0\n0\t2,64\t\u2014\n30\t1,87\t34,7\n45\t1,57\t34,0\n60\t1,24\t35,2\n00\t-0,96\t\n0\t2,64\t\u2014\n90\t2,57\t0,9\n120\t2,55\t0,9\nk \u2022 104 = 34,6 Rel. = 100\nk \u2022 104 = 0,9 Rel. = 3 kc \u2022 10* = 53","page":101},{"file":"p0102.txt","language":"de","ocr_de":"102\nH. v. Euler und I. Laurin,\nVorbehandlung \" . \u25a0 . : '\tMinuten\t1 Drehung i\tk \u2022 104 I\t% Berechnungen\n52. 1 Std. zu 54\u00b09 \u00b1 0,2\t0\t2,64\t\u2022 i\tk \u2022 104 = 31.:,\nerhitzt\t30\t1,94\t31,3\tRel. = 88\no II \u00a3\t45\t1,64\t31,4\tkc-10* = 0,92 '\u2022)\n.\t60\t1,38\t31,2\ti\tr\t* i\n53. % Std. zu G0\u00b00 \u00b1 0,3\t0\t2,64\t\u00ab\tk \u2022 1\u00db4 \u2014- 9.7\n. erhitzt\t30\t2,39\t10,0\tRel. = 27\n2? \u00c4 II O\t45\t2,29 j\t9,8\tko -103= 12.'\n\t60\t2,20\t9,3\t\n54.\tNicht erhitzt PH = 5,2\nVersuchsreihe 13. Inv.-Temp. 13\u00b0.\n55.\t1 Std. zu 57*1 \u00b1 0,2 erhitzt PH = 5,2\n0\t!\t2,64\t\u2014\tk - 10* ==27.\u00ab\n30\t2,03\t26,7 j\tRol. = 100\n45\t\u25a0\t1J2\t28,8\t\n61\t1,47\t27,7\t!\t\noo\t! \u20140,99 j\tI\t\n0\t2,64\t\tk - 104 = 17.0\n30\t2,22\t17,7\tRel. = G4\n45\t2,05\t17,1\t, kr - 103 = 3,3\n60\t!\t1,84\t18,0\t\nVersuchsreihe 14. Inv.-Temp. 1G\u00b0.\n56.\tNicht erhitzt PH = 4,5\n67. 1 Std. zu 50\u00b01 \u00b1 0,2 erhitzt\nPH = 4,5\n58. 1 Std. zu 54#9 \u00b1 0,2 erhitzt Ph = 4,5\n59. Nicht erhitzt PH = 5,4\no\t2,64\t\u2014\tk \u2022 10* = 42.3\n30\t1,74 i\t41,7\tRel. = 100\n45\t1,36\t42,4\t\n60\t1,02\t43,3\t| j\n\u00b0o\tj\t-0,95\t\t1\n! o\t2,64\t;\t- -\t' k - 104 = 41.9\n30\t1,73\t42,4\tRel. = 99\n45\t1,40\t40,9\tkc \u2022 103 = 0.1\n60\t1,05\t42,4\t1\n; o\t\u2022\tJ 2,64\ti \\\t' Korrektion f\u00fcr 3\u00b0',\n30 45\t1,76 1,44\t40,7 39,2\tKnzyra, die verloren gingen i k \u2022 104 = 41.8\n60\t1,06\t41,8\tRel. = 98\n\t\t\u2022\tkc - 10* = 0.1\n0\t2,64\t\tk \u2022 10* = 38.G\n30\t1,81\t38,1\tRel. = 100\n45\t1,47\t38,1\t\n60\t1,13\t39,5\t\nVersuchsreihe 15.\t\t\t","page":102},{"file":"p0103.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). 103\nVorbehandlung\t\t\tMinuten\tDrehung !\tk \u2022 104\tBerechnungen\n60.\t1 Std. zu\t50\u00b01 \u00b1 0,2\t0\t2,64\t\tk * 104 = 35,6\n\terhitzt\t\t30\t1,89\t84,1\tRel. = 92\n\tPH =\t5,4\t45\t1,54\t35,4\tkc <10* = 0,58\n\t\t\t60\t1,19\t37,3 1\t1 1\n61.\t1 Std. zu\t54\u00b09 \u00b1 0,2\t0\t2,64\t|\to i cc II o IH \u00ab JX\n\terhitzt\t\t30\t2,02\t29,3\tRel. = 78\n\tPH =\t5,4\t45\t1,71\t30,2\tkt; * 108 = 1,8\n\t\t\t60\t1,40\t30,5 1\tI l ! *\nVersuchsreihe 15. Inv.-Temp. 13\u00b0.\n62.\tNicht erhitzt pH = 4,5\n63.\t1 Std. zu 57\u00b05 \u00b1 0,3 erhitzt\nPH = 4,5\n64.\t1 Std. zu 60f0 \u00b1 0,3 erhitzt pH = 4,5\n65.\t1 Std. zu 57\u00b05 \u00b1 0,3 erhitzt PH = 5,4\n66.\t3/\u00ab Std. zu 60\u00b00 x 0,3 erhitzt\nPH = 5,4\n0\t2,64\t\u2014\tk * 10* = 35,0\n45\tl ,54\t34,7\tRel. = 100\n60\t1,24\t35,2\t!\t\nQO\tI \"1,01\t\t\u2022\n0\t2,64\t\tk \u2022 10* = 31,3\n30\t1,97\t29,7\tRel. = 89\n45\t1,62\t31,8\tko * 104 = 0,8\n60\t1,33\t32,3\t\n0\t2,64\t%\tk \u2022 104 = 24,5\n30 I\t2,07\t24,7\tRel = 70\n45\t1,82\t24,7\tkc * 10* = 2.6\n60 t I\tI 1,61\t24,0\t\u2022\n0 !\tl 2,69\t-\tk \u2022 101 = 19,5\n30\t2,18\t19,7\tRel. = 61\n45\t1,99\t19,1\tkc-10* =3,55\u00bb)\n60\t1,77\t19,8\t\n0\t1 2,64\t\tk \u2022 104 = 12,3\n30\t2,33\t13,0\tRel. = 30\n45\t2,24\t11,6\tkc * 10* = 0,2 \u2018)\n60\t2,08\t12,2\t\n*) Die Grundkonstante ist in diesem Falle nicht direkt beobachtet, ist aber aus dem Verh\u00e4ltnis der Grundkonstanten bei pH = 4,5 in dieaei\n35 0\nund der vorigen Versuchsreihe berechnet (38,6- \u2014- = 31,8). Analog ist\n4^,5\t^\nin der Versuchsreihe 12 verfahren.","page":103},{"file":"p0104.txt","language":"de","ocr_de":"104\nH. y. Euler und 1. Laurin,\nVorbehandlung\n67, Nicht erhitzt Ph = 3,1\n68. 1 Std. zu 50\u00b00 erhitzt PH = 3,1\n69. 1 Std. zu 55\u00b00 erhitzt\nPH = 3,1\n70. Nicht erhitzt PH = 4,5\n71. 1 Std. zu 55\u00b00 erhitzt Ph = 4,5\n72. 1 Std. zu 62\u00b05 erhitzt Ph = 4,5\n\u00b10,2\n\u00b10,2\n\u00b1 0,2\n\u00b10,2\n\nMinuten\tDrehung\tk-104\tBerechnungen\nichsreihe 16. Inv.-Temp. 17\u00b0.\t\t\t\n0\t2,64\t\tk \u2022 104 = 44,6\n30\t1,71\t43,3\tRel. = 100\n45\t1,31\t44,9\t\n60 OO\t0,97 -0,94\t45,5\t\n0\t2,64\t_\tk \u2022 104 = 36,5\n30\t1,84\t36,7\tRel. = 86\n45\t1,51\t36,5\tkc \u2022 10\u00ab = 1,45\n60\t1,23 \u2022\t36,2\t\n0\t8,64\t_\tk -104 = 8,2\n30\t2,42\t9,0\tRel. 5= 18\n45\t2,35\t8,0\tkc \u2022 103 = 12,3\n60 1 I\t2,29\t7,5\t\n0\t2,64\t1\tk \u2022 IO4 = 48,1\n30\t1,63\t48,0\tRel. = 100\n45\t1,24\t47,8\t\n60\t0,89\t48,5\t\n0\t2,64\t_\tk \u2022 104 = 46,8\n30\t1,67\t45,7\tRel. = 97\n45\t1,26\t46,9\tkc \u2022 10* = 0,2\n60\t0,91\t47,9\t\n0\t2,64\t\tk \u2022 104 = 14,9\n30\t2,29\t14,7\tCO II \u00e4\n45\t2,11\t15,3\tkc \u2022 10* = 8,5\n60\t1,98\t14,8\t\nVersuchsreihe 17. Inv.-Temp. 15\u00ae.\n73.\tNicht erhitzt Ph = 4,5\n74.\t1 Std. zu 55*3 \u00b1 0,3 erhitzt\nPH = 4,5\n75.\t1 Std. zu 60\u00b01 \u00b1 0,3 erhitzt\nPH = 4,5\n0\t2,64\t\n30\t1,91\t32,7\n45\t1,57\t33,8\n60 CO\t1,27 \u20140,96\t34,5\n0\t2,64\t\n30\t2,02\t27,3\n45\t1,71\t28,7\n60\t1,40\t30,5\n0\t2,64\t\n30\t2,35\t12,0\n45\t2,21\t12,2\n60\t2,05\t12,8\nk \u2022 104 = 33,5 Rel. = 100\nk \u2022 104 = 28,8 Rel. = 86\nk \u2022 104 = 12,3 Rel. = 37","page":104},{"file":"p0105.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). X05\nVorbehandlung\t\tMinuten I\tDrehung\tk \u2022 10*\tBerechnungen\n76.\t1 g Hefe (SB 11) an-\t.\t1 2,64\t\tk \u2022 10* = 25,0\n\tstatt der Enzym*\t80\t2,09\t24,0\t! Rel. = 100 I\n\tl\u00f6sung. Nicht er-\t45\t1,84\t24,2\t\n\thitzt I\t60\t1,53\t26,7\t\u2022 i\n\tPH - 4,5\t!\t1\t!\t1 1 . 1\n\t1 g Hefe. 1 Std. zu\t0\t2,64\t1\tk \u2022 104 = 23,5\n11.\t\t30\t2,11\t23,0\tRel. = 94\n\t55\u00b03 \u00b10,8 erhitzt\t45\t1,87\t23,1\tkc \u2022 10* = 0,45\n\tPh = 4,5\t60\t1,60\t\u00bb4,5 |\t\u00ce\n\t1 g Hefe 1 Std. zu i\t0\t2,64\t1\t. i k -104 = 12,2\n78.\t\t80\t__\t-\tRel. = 49\n\t60\u00b01 \u00b1 0,2 erhitzt\t45 I\t2,24\t11,3\tkc \u2022 10\u00bb = 5,2\n\tII a; SU\t60\t2,04\t13,1\t1 I\nVersuchsreihe 18. Inv.-Temp. 16\u00b0.\n79. Nicht erhitzte Hefe I 0\nn r\u00bb * \u00bb\t\u00ab\nSB 11 (Trockensub-\t30\nstanz 0,276 g)\t1\t45\nPH = 4,3\t60 cc\n*0. 7., Std. auf 62*5 \u00b10,1\t1 0\nerhitzte Hefe SB II\t30\nPH = 4,3\t45\n\t60\n81. Nicht erhitzte Hefe H\t0\n(Trockensubstanz\t18\n0,276 g)\t30\nPH = 4,3\t40 oc\ns2. 1 Std. auf55\u00b00\u00b10,l\t0\nerhitzte Hefe H\t, 18\nPH = 4,3\t30\n|\t40 l\n*\u2022>. V- Std. auf 62\u00bb5 *0,1\t0\nerhitzte Hefe H\t30\nPH = 4,3\t45\n1\t60\n2,61\t! :\tk \u2022 104 = 40\n1,79\t38\t1 Rel. = 100\n1,41\t40\t1 ! \u2019\n1,05\t42\t1\n-0,94 ' |\t! ; !\tr 1 [\n2,61\t\tk -104 = 18,4\n2,19\t; i8,o\t<0 II i\n1,97\t18,4\t1 kc-10\u00bb =11,2\n1,80\t18,7 1\ti\n1,32 >)\t! \t\tk \u2022 104 = 149\n0,51\t144\tRel. = 100\n0,17\t147\t!\n-0,05\t155\t\n-0,47\t\t\n1,32\u00bb)\t\u2014\tk -104 = 142\n0,54\t138\tRel. = 95\n0,19\t143\tkc \u2022 10* = 0,35\n0,00\t144\t\n1,32\u00bb)\t1 j \u2014\tk \u2022 10* = 97.\n0,47 0,17\t94\tRel. = 65\n\t98\tkc \u2022 10* = 6,2\n-0,04\t102\t1 9\n*) lm 5 cm*Rohr.","page":105},{"file":"p0106.txt","language":"de","ocr_de":"106\nH. v. Euler und I. Laurin,\nVorbehandlung\nMinuten j \u00aer\u00aeJlung\tk \u2022 104\n5 cm-Rohr\t\nBerechnungen\nVersuchsreihe 19. Inv.-Temp. 16\u00b0.\n84. Nicht erhitzte Hefe H (Ti ockensubstanz\n0,261 g)\nPH = 4,3\n85. 1 Std. auf 60\u00b00 x 0,2 erhitzt\nPH = 4,3\n0\n30\n40\n50\noo\n0\n30\n40\n50\n1,32\n0,65\n0,47\n0,35\n-0,47\n1,32\n0,88\n0,76\n0,61\n68,0\n70,0\n67,8\n40.7\n40.8\n43.8\nk \u2022 10* = 6v.(; Rel. 100\nk-104 =\u2022 41.H\nRel. = 61 kc -105 = 3.0\nVersuchsreihe 20. Inv.-Temp. 15\u00b0.\n86. Nicht erhitzt PH = 4.3\n87. 75 Min. auf 57\u00b04 mit Wasserstoff erhitzt PH = 4.3\n88. 75 Min. auf 57\u00b04 mit i Luft erhitzt PH = 4,3\n89. 1 Std. auf 59\u00ae9 mit W asserstoff erhitzt PH = 4,3\n90. 1 Std. auf 59\u00b09 mit\n. Luft erhitzt\nPH \u2014 4,3\n0\n20\n30\n40\n0\n20\n30\n40\n0\n20\n33,6\n40\n0\n33,5\n45\n60\n0\n33\n45\n60\n1,29\n0,87\n0,68\n0,53\n0,47\n1.29\n0,94\n0,80\n0,66\n1>29\n0,93\n0,73\n0,61\n1,29\n0,90\n0,80\n0,67\n1,29\n0,86\n0,77\n0,62\n59.6\n61.7 61,6\n48,5\n47.3\n48.3\n49,5\n50.2\n53.3\n32,6\n31,3\n31,5\n37.0\n34.0 34,7\ni k-10' = 61.0 ! Rel. = 100\nI k - 101 = 4\".0 Rel. = 79\ni k -10\u2018 = 51.0 l Rel. = w4\nI\nk-10* = 31.8 Rel. = 52\nk \u2022 104 = 35,2 Rel. = 58","page":106},{"file":"p0107.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase). 107\nVorbehandlung\nMinuten\nDrehung\nI\nk \u2022 10\u00ab k - 10\u00ab Mittelw.\n91. Nicht erhitzte Sac-\t0 1\ncharase aus Oberhefe\t30\nPH = 4.5\t45\n\t| 60\n\tCO 1\n! 92. Erhitzte Saccharase\t;\tI 0\naus Oberhefe\t30\nPH = 4,5\t45\t1\n\t60 l\n93. Erhitzte Saccharase\ti\t'\t1 0\naus Ober- und Un-\t30\nterhefe\t45\nII PU\t1 i\t1 1\t\u00ce\nl 94. Erhitzte Saccharase\t1 0 '\naus Unterhefe\t30\nPH = 4,5\t45\nj i j\t60 1\nInversionstemperatur\tI Minuten\nVei suchsreihe 21.\n2,64 1,78 1,40 1,10 \u20140,96\n2,64 2,16 1,93 1,72\n2,64\n2,15\n1,93\n40,3\n21,2 '\n21,3 ;\n2,64\n2,57\n2,53\n2,46\n3,3\nDrehung im 10 cm-Kohr (Verd. 1:2)1\nk \u2022 104\nk \u2022 10* Mittelw.\nVersuchsreihe 22. Polarisationstemperatur 19\u00b0.\n95. 18\u00b09 -0,1\n96. 10\u00b04 -0,2\n97. 0\u00b08 i 0.3\n0\n30\n40\n50\n62\n0\n30\n46\n60\n80\n0\n45\n61\n75\n90\nCO\n2,64\tj\n1,78\tj 40,2\n1,55\t39,9\n1,35\t39,3\n1,05\t!\t41,7 I\n-0,91\t\n2,64\t1\tt 1\n2,09\t24,4\n1,84\t23,8\n1,68\t22,8\n1,35 -0,91\t24,5\n2,64\t-\u2014\n2,24\t11,5\n2,09\t12,0\n1,98 1,87\t11,9\n\t11,8\n\u20140.91\t\n40,3\n23,9\n11.8","page":107},{"file":"p0108.txt","language":"de","ocr_de":"108\nH. T. Euler und I, Laurin,\nInversionstemperatur\tMinuten\tDrehung im 6 cm-Rohr\tk \u2022 104\tk \u2022 10* Mittelw.\nVersuchsreihe 23. Polarisationstemperatur 19\u00b0.\t\t\t\t\n98. 20\u00b00\t0\t1,32\t.\tI\n\t30\t0,87\t42,5\t\n\t45\t0,66\t45,2\t\ne\t60\t0,48\t46,6\t44,8\n\tOC\t\u20140,45\t\t\n99. 45*3 \u00b1 0,3\t0\t1,30\t\t\n\t15\t0,58\t155\t\n\tSO\t0,40\t158\t\n\tS5 /\t0,29\t161\t155\n\tOC\t-0,44\t;\t\n100. 52\u00b02 \u00b1 0,3\t0\t1,30\tI _ 1\t\n\t8\t0,79\t188\t\n\t13\t0,57\t182\t\n'\t16\t0,41\t194\t188\n\tOC\t\u20140,44\t1\t1\nVorbehandlung\tMinuten\tDrehung\tk \u2022 104\tBerechnungen\nVersuchsreihe 24. Inv. Temp. 16\u00b0.\n101.\tNicht erhitzt PH \u2014 4,5\n102.\ty, Std. auf 59\u00b00 \u00b1 0,3 erhitzt PH = 4,5\n103.\t1 Std. auf 59\u00b00 \u00b1 0,3 erhitzt PH = 4,5\n104.\t2Std.auf59\u00ab0\u00b10,3 erhitzt PH = 4,5\n0\t1,32\t\u2014\n30\t0,91\t37,5\n40\t0,80\t37,1\n50\t0,69\t37,4\n60\t0,58\t38,3\nCO\t-0,48\ti\n0\t1,32\tI\n40\t0,97\t23,5\n50\t0,90\t23,1 j\n60\t0,80\t24,7\t| !\n0\t1,32\tj \u2022 i\n40\t1,04\t18,8 !\n50\t0,99\t17,6\n60\t0,92\t18,2\n72\t0,85\t18,3\n0\t1,32\t\n50\t1,04\t14,7\n60\t1,00\t14,2\n72\t0,94\t14,3\nk \u2022 10* = 37,6 Rel. = 100\nk \u2022 104 = 23,8 Rel. = 64 kc \u2022 10* ^ 6,6\nk \u2022 104 = 18,0 Rel. = 48\nkc \u2022 108 = 5,3\nk \u2022 104 = 14,4\nRel. = 38 kc \u2022 10\u00bb = 3,5","page":108},{"file":"p0109.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharose (Inyertase.) 109\nVorbehandlung\tMinuten\tDrehung im\tk \u2022 104\n\t\t10 cm-Rohr\t\nBerechnungen\nVersuchsreihe 25. Inv.-Temp. 19\u00ae.\n105. Nicht erhitzt PH = 4,5\n10\u00ab. V, Std. auf 59\u00b02 t 0,2 erhitzt pH = 4,5\n107. 1 Std. auf 59\u00b02 \u00b1 0,2 erhitzt Pu = 4,5\n108. I\u00bb/, Std. auf 59\u00b02 r 0,2 erhitzt PH = 4,5\n109. 2 Std. auf 59\u00b02 x 0,2 erhitzt PH = 4,5\n0\t2,64 i\t\u2014\tk \u2022 104 = 43,0\n30\t1,76\t41,4\tBel. = 100\n45\t1,36\t43,3\t\n60\t1,02\t44,2\t\nCO\t-0,91\t\t\n0\t2,64\t_\tk \u2022 104 = 27,4\n30\t2,04\t27,0\tBel. = 64\n45\t1,75\t28,0\tkc \u2022 10\u00bb = 6.5\n60\t1,53\t27,2\t\n0\t2,64\t\u2014mmm\tk \u2022 104 = 22,3\n30\t2,14\t22,3\tBel. = 52\n45\t1,92\t22,0\tkc \u2022 10\u00bb = 4,8\n60\t1,69\t22,7\t\u2022\u2022\n0\t2,64\t_\tk \u2022 104 = 19,3\n30\t2,18\t20,3\tBel. = 45\n45\t2,02\t18,7\tkc \u2022 10\u00bb = 3,9\n60\t1,82\t18,8\t\n0\t2,64\t\tk \u2022 104 = 17,1\n30\t2,24\t17,7\tBel. = 40\n45\t2,07\t1\t17,1\tkc \u2022 10\u00bb = 3,3\n60\t1,92\t1 16,6\t\nMinuten\tDrehung im 5 cm-Rohr\tk-104\tBerechnungen\nVorbehandlung\nVersuchsreihe 26. Iny.*Temp. 16\u00b0.\n110. Nicht erhitzt PH = 4,5\nin. Vs std. auf WO \u00b1 0,3 erhitzt PH = 4,5\n0\t1,32\t\u2022\n20\t0,72\t* 88\n30\t0,61\t87\n40\t0,32\t88\n51 oo\t0,14 -0,48\t91\n0\t1,32\t.\n20\t1,02\t39,6\n30\t0,89\t39,5\n40\t0,80\t37,1\n51\t0,69\t36,7\nk * 104 = 89 Bel. = 100\nk \u2022 104 = 38,2 Bel. = 43 kc \u2022 10\u00bb = 12,3","page":109},{"file":"p0110.txt","language":"de","ocr_de":"110\nH. v. Euler und I. Laurin,\nVorbehandlung\t\tMinuten\tDrehung im 6 cm-Rohr\tk \u2022 10\u00ab\t' Berechnungen J i\n112.\t2Std.auf59\u00b00\u00b10,3\t0\t1,32\t\tk \u2022 104 = 18,7\n\terhitzt\t30\t1,07\t21,7\tRel. =r 21\n\tPH = 4,5\t45\t0,99\t19,6\tkc \u2022 103 = 5.7\n\t\t60\t0,93\t17,7\t\u2022\n\t\t76 j\t0,89\t15,6\t\n113.\tNicht erhitzt\t\u2022 0\t|\ti 1,32\t\u25a0\tk \u2022 104 = 83\n\tPH \u2014 4,5\t20\t0,76\t81\tRel. \u2014 100\n\t.\t30\t0,55\t81\t)\n\t\t43\ti 0,29\t86\t\n114.\t1 Std.auf59\u00b00\u00b10,3 erhitzt\to 30\tj 1,32 1,06\ti 22,6\tk . IO4 = 21,7 Rel. = 26\n\tPH = 4,5\t45\t0,97\t20,9\tkc \u2022 10\u00bb = 9,7\n\t\t66\t0,82\t21,5\t\nVorbehandlung\t\tMinuten\tDrehung\ti k \u2022 10\u00ab 1\tBerechnungen\n\u2022\tVersuchsreihe 2'\t\t7. Inv.-Temp. 16\u00b0.\t\t\n115.\tNicht erhitzt\t0\t1,32\t.\tk \u2022 10\u00ab = 40,2\n\tVerd. 1:10\t30\t0,89\t39,5\tRel. = 100\n\tPH = 4,5\t45\t0,72\t39,2\t\n\t\t60\t0,53\t,\t41,8\t1\n\t\tCO\t-0,49\tI\t\u2022 \u2022 l\n116.\t1 Std. auf59\u00b00\u00b10,3\t0\t1,32\t1 i\tI k \u2022 104 = 12,6\n\terhitzt. Verd. 1:10\t30\t1,17\t12,6\tRel. = 31\n\tPh = 4,5\t45\t1,10\t12,6\tkc \u2022 103 = 8,4\n\t'\t60\t1,03\t12,7\t\n117.\tNicht erhitzt\t0\t1,32\t1\t00 \u00ab II O \u2022\n\tVerd. 1 ; 50\t30\t0,84\t44,8\tRel. = 100 |\n\tPh = 4,5\t45\t0,66\t44,3\t\n\t\t60\t0,48\t45,5 i\t1 1\nIlk\t1 Std. auf 59\u00b00 \u00b10,3\t0\t1,32\t\tk \u2022 10\u00ab = 22,9\n\terhitzt. Verd. 1:50\t\u2022\t30\t1,05\t23,5\tRel. = 51\n\tPh = 4,5\t45\t0,94\t22,9\tkc \u2022 103 = 4,9\n\t\t60\t0,84\t22,5\t\n119.\tNicht erhitzt\t0\t1,32\t1\tk-10* = 42,6\n\tVerd. 1:200\t30\t0,88\t40,7\tRel. = 100\n\tPH = 4,5\t45\t0,67\t43,2\t\n\t\t60\t0,50\t44,0\ti I\n120.\tlStd.auf59\u00b00\u00b10,3\t0\t1,32\t!\tk \u2022 104 = 24,2\n\terhitzt. Verd. 1:200\t30\t1,03\t25,4\tRel. = 58\n\tPH = 4,5\t45\t0,92\t24,3\tkc \u2022 10\u00bb = 4,1\n\t\t60\t0,83\t23,0\t1","page":110},{"file":"p0111.txt","language":"de","ocr_de":"( ber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Inverl\u00e4se). Hl\nVorbehandlung\nMinuten\nDrehung\nk \u2022 104 Berechnungen\nVersuchsreihe 28. Inv.-Temp. 19\u00b0.\n121. Nicht erhitzt Ohne Rohrzucker PH = 4,5\n122. 1 Std. auf 60*0 : 0.3 erhitzt. Ohne Rohrzucker\n!'][ = 4,5\n122. Nicht erhitzt. Mit Rohrzucker\nPh'= 4,5\n124. 1 Std. auf f)0\u00b00 \u00b1 0,3 erhitzt. Mit Rohrzucker l'H = 4,5\n0\t2,64\t\u2014\n30\t1,79\t40,0\n40\t1,47\t43,5\nw : \u00ab\t1,22 -0,91\t43,6\n0\t2,64\t|\n40\t2,06\t19,5\n50\t1,97\t18,4\n60 CC\t1,79 \u20140,91\t20,0\n0\t2,39\ti\t\t\n30\t1,60\t!\t36,7 38,3\n40\t1,34\t\n50\t1,16 \u20141,14\t37,2 !\nCC\t\t\n0\t2,41\ti i\t_\n40\t1,73\t23,3\n50\t1,56\t;\t23,8\n60 CC\t1,40. -1,14\t24,3\nVersuchsreihe 29. Inv.-Temp. 19\u00b0.\n125. Nicht erhitzt Ohne Rohrzucker Pu = 3,5\n120. 1 Std. auf 52\u00b05 \u00b1 0,2 erhitzt. Ohne Rohrzucker Pli == 3,5\n127. Nicht erhitzt Mit Rohrzucker PH \u2014 3,5\n12s. 1 Std. auf 52\u00b05 \u00b1 0,2 erhitzt. Mit Rohrzucker Ph = 3,5\n0\t!\t1,32\t1\n30\t0,90\t39,0\n45\t!\t0,78\t36,5\n60 CC\t0,56 ! \u20140,49\t40,3\n0\t!\t1,32\t-\n30\t1,22\t8,4 9,8\n45\t1,15\t\n60 CC\t1,07 -0,49\t10,9\n0\t1,24\t-\n30\t0,80\t40,4\n45\t0,66\t37,3\n60\t0,52\t36,8\noo\t-0,57\t\n0\t1,25\t\n30\t1,05\t16,9\n45\t0,93\t18,7\n60 CC\t0,86 -0,57\t17,5\nk\u2022IO4 = 42,4 Rel. = 100\n' k \u2022 104= 19,3 i Rel. = 45 kc \u2022 103 = 5,8\n!\ni\n! k \u2022 104 = 37,4 ; Rel. = 100\n! k \u2022 104 = 23,8 j Rel. =r 64 kc \u2022 108 = 3,3\nk -10\u00ab = 38,6 Rel. = 100\nk \u2022 104 = 9,7 Rel. = 25 kc \u2022 10* = 10*0\nk \u2022 104 = 38,2 Rel. = 100\nk \u2022 10* = 17,7 Rel. = 46 kc \u2022 10* = 5,6","page":111},{"file":"p0112.txt","language":"de","ocr_de":"112\nH. v. Euler und I. Laurin,,\nZusammenfassung.\n1.\tFur Saccharase aus Oberhefe wurde der Temperaturkoeffizient der Inversion bestimmt; bei der Acidit\u00e4t Ph = h&t im Gebiet 0\u201420\u00b0 die Konstante A der Arrheniusschen Temperaturformel den Wert 10500 \u00b1 300. Als Mittelwert f\u00fcr die enzymatische Inversion durch Saccharosen aus Ober- und Unterhefen im Temperaturgebiet 0\u201420\u00b0 kann A = 10500 + 500 angenommen werden. Im Gebiet 20\u201452\u00b0 wurde ein etwas kleinerer A-Wert (8800 \u00b1 400) gefunden.\n2.\tDie Inaktivierung der Saccharase verl\u00e4uft nicht als monomolekulare Reaktion, sondern die Inaktivierungsgeschwindigkeit nimmt schneller ab, als es die Formel\n1 k\nke = t~ ln ~ verlangt. Hierzu liegen Analogien, z. B.\nbei der Koagulation von Proteinen vor (Chick und Martin).\nZur Berechnung des Inaktivierungskoeffizienten k( m\u00fcssen deshalb die Versuchsbedingungen definiert werden, um die Ergebnisse verschiedener Untersuchungen vergleichbar zu machen. Folgende Bedingungen werden vorgeschlagen: Erhitzungszeit (bei optimalem pH) 50 bis 70 Minuten. Enzymkonzentration wird so gew\u00e4hlt, da\u00df bei Zimmertemperatur die Inversionskonstante unter Normalbedingungen (8 g Rohrzucker, pH = 4,5) etwa den Wert 40 \u2022 10*4 bekommt. Durch den hieraus erhaltenen Wert von kc und die Angabe der Erhitzungstemperatur ist dann die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase festgelegt.\n3.\tDie Inaktivierung der Oberhefe S B II wurde bei optimaler Acidit\u00e4t im Temperaturgebiet 50\u201465\u00b0 bestimmt. Bei der Temperatur 59\u00b0 sinkt durch einst\u00fcndige Erhitzung die Aktivit\u00e4t der Saccharase auf die H\u00e4lfte des Ausgangswertes; bei dieser Temperatur ist also die Inaktivierungskonstante kc = 5 \u2022 IO\u20198.","page":112},{"file":"p0113.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertaae).\n0\n\u2022\n4.\tBestimmt man die \u00c4nderung von kc mit der Temperatur f\u00fcr die Acidit\u00e4t pH = 4,5, so ergibt sich die Konstante A der Arrheniusschen Temperaturformel, angewandt auf die Inaktivierung der Saccharase zu 101000 \u00b1 3000.\n5.\tIm Anschlu\u00df an diese Bestimmungen wurde die Inaktivierung der Saccharase bei den Acidit\u00e4ten pH = 2,6 bis 6,8 im Temperaturgebiet 45-55# festgestellt. Das Minimum der Temperaturempfindlichkeit liegt im Acidit\u00e4tsbereich pjj = 4\u20145, also bei der optimalen Wirkung des Enzyms.\nDie Konstante A der Arrheniusschen Temperaturformel ist in dem gleichen Gebiet, in welchem die Temperaturempfindlichkeit am kleinsten ist, also zwischen\npH = 4 und 5, am gr\u00f6\u00dften; sie ist in Fig. 3 als Funktion von PH dargestellt.\n6.\tDie Saccharase aus der bei 25\u00b0 vorbehandelten Unterhefe zeigt eine geringere Temperaturempfindlichkeit als die Saccharase aus unserer Oberhefe. Der Unterschied betr\u00e4gt etwa 2\u00b0, d. h. die Saccharase aus Unterhefe kann bei gleicher Dauer der Erhitzung auf 2\u00b0 h\u00f6her\nerhitzt werden, um den gleichen Bruchteil ihrer Aktivit\u00e4t zu verlieren.\nDie Temperaturkonstante A der Inaktivierung ist f\u00fcr beide Hefen die gleiche.\n7.\tDie Temperaturempfindlichkeit der isolierten Saccharase ist von derjenigen der Saccharase in der Hefenzelle ein wenig verschieden. Die Zelle scheint eine kleine Schutzwirkung auszu\u00fcben, welche rund 1 Temperaturgrad ausmacht. F\u00fcr die Inaktivierung der isolierten Saccharase wurde eine etwas gr\u00f6\u00dfere Temperaturkonstante A gefunden als f\u00fcr das Enzym in der Zelle.\n8.\tDie gr\u00f6\u00dfere Stabilit\u00e4t unserer bei 25\u00b0 vorbehandelten Unterhefe im Vergleich zur Oberhefe r\u00fchrt nicht davon her, da\u00df erstere Schutzstoffe enth\u00e4lt, welche die Inaktivierung hemmen. Denn durch Zusatz eines auf 60\u00b0 erhitzten Saftes aus dieser Unterhefe wird die Stabilit\u00e4t der Oberhefe nicht vergr\u00f6\u00dfert.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. C. III.\to","page":113},{"file":"p0114.txt","language":"de","ocr_de":"114 Euler u. Laurin, Ober die Temperaturempfindlichkeit usw.\n9. Die Schutzwirkung des Rohrzuckers wurde bei verschiedenen Acidit\u00e4ten bestimmt.\nDie Mittel zu dieser Untersuchung verdanken wir einer Schenkung von Herrn Direktor Ernst Sievert, dem wir auch an dieser Stelle unseren besten Dank aussprechen wollen.","page":114}],"identifier":"lit20819","issued":"1919-20","language":"de","pages":"64-114","startpages":"64","title":"\u00dcber die Temperaturempfindlichkeit der Saccharase (Invertase)","type":"Journal Article","volume":"108"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:55:47.382588+00:00"}