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{"created":"2022-01-31T14:50:25.795863+00:00","id":"lit20869","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Edlbacher, S.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 110: 153-155","fulltext":[{"file":"p0153.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die freien Amidogruppen der Eiwei\u00dfk\u00f6rper.\nIII. Mitteilung.\nVon\nS. Edlbacher.\n(Aus dem physiologischen Institut Heidelberg.)\n(Der Redaktion zugegangen am 28. April 1920.)\nIn meiner ersten Abhandlung \u00fcber dieses Thema1) habe ich die Bemerkung gemacht: \u201e. . . da\u00df das Dimethylsulfat sich wesentlich anders verh\u00e4lt, als die von Skraup und\nHerzig und Landsteiner angewandten Methylierunes-mittel.\u201c2 *)\t\u00ae\nDiesen Schlu\u00df zog ich aus der Tatsache, da\u00df Herzig und Landsteiner auf Seite 461 ihrer Abhandlung zu dem Resultate gelangen, \u201eda\u00df ungef\u00e4hr an jedem 5. bis 6. Stick-stoffatom Methylierung eingetreten ist\u201c.\nBei der Einwirkung von Dimethylsulfat auf Proteine erhalte ich nun \u201eN-Methylzahlen\u201c von 15 bis 17 (unter \u201eN-Methylzahl\u201c verstehe ich diejenige Zahl, welche angibt, wieviel Methylgruppen auf je 100 Stickstoffatome bei ersch\u00f6pfender Behandlung mit Dimethylsulfat in alkalischer L\u00f6sung an\nStickstoff gebunden werden [1. c.]) bei Gelatine, Casein und Edestin.\nAus diesen Zahlen ist auf Grund der Beobachtungen von Novak8), Abderhalden und Kautzsch4 5) und A. Kossel und S. Edlbacher6) Ober das Verhalten von Aminos\u00e4uren\n') Diese Zeitschr. Bd. 107, S. 52 (1919) end Bd. 108, S. 287 (1919).\n2) Biochem. Zeitschr. Bd. 61, S. 458 (1914).\n*) Ber. 45, 8. 834 (1912).\n4)\tDies\u00ab Zeitschr. Bd. 72, S. 44 (1911); ebenda Bd. 75, S. 19 (1911).\n5)\tDiese Zeitschr. Bd. 107, 8. 46 (1919).","page":153},{"file":"p0154.txt","language":"de","ocr_de":"154\nS. Edlbacher,\nund einzelner Peptide bei der Methylierung, aus welchen hervorgeht, da\u00df sich vermutlich die Mehrzahl der freien Amidogruppen in Trimethylamidogruppen verwandeln, der Schlu\u00df zu ziehen, da\u00df bei einer \u201eN-Methylzahl\u201c von z. B. 15 nur jedes zwanzigste Stiekstofi\u00e4tom methyliert wird, was also im Gegensatz zu der Annahme von Herzig und Landsteiner steht.\nIn der Arbeit dieser Autoren ist der Prozentgehalt an Stickstoff der Pr\u00e4parate nicht angegeben. Aus diesem Grunde war ich daher auch nicht in der Lage, die dort angef\u00fchrten Werte f\u00fcr N-Methyl auf den N-Gehalt zu beziehen.\nHerr Professor Herzig hat nun die Freundlichkeit gehabt, mich darauf aufmerksam zu machen, da\u00df die von ihm gefundenen Werte dennoch mit den meinigen \u00fcbereinstimmen. Eine einfache Rechnung ergibt auch, da\u00df unter der Annahme, da\u00df jedes 5.-6. Stickstoffatom mono-methyliert wird, die \u201e N-Methylzahlw gleich 15 ist.\nEs m\u00fc\u00dfte nur das aus den Herzig-Landsteinerschen Untersuchungen gewonnene Resultat dahin modifiziert werden, da\u00df also scheinbar auch bei der Methylierung mit Diazomethan nicht Mono-, sondern Trimethylderivate in der Hauptsache entstehen zu scheinen.\nDer scheinbare Unterschied beider Methoden w\u00fcrde sich\nauf diese Art dann ganz zwanglos erkl\u00e4ren. Ich mu\u00df mich\ndaher der von Herrn Professor Herzig betonten Anschauung\nunter den besprochenen Voraussetzungen ganz anschlie\u00dfen und\n\u2022\u2022\nbetrachte ebenfalls die \u00dcbereinstimmung der beiden Verfahren f\u00fcr eine wesentliche St\u00fctze der dadurch ermittelten Tatsachen.\nEndlich habe ich noch hinzuzuf\u00fcgen, da\u00df auch noch eine weitere \u00dcbereinstimmung zwischen meinen Resultaten und denen\u201c von Herzig und Landsteiner besteht, indem die Genannten bei der Behandlung des Sturinsulfates mit Diazomethan ebenfalls einen wesentlich h\u00f6heren Gehalt an Methylimid fanden als bei den anderen untersuchten Proteinen, was sich ganz mit meinen Beobachtungen bei der Behandlung dieses Protamins mit Dimethylsulfat deckt.\nEs sei auch nachdr\u00fccklichst darauf verwiesen, da\u00df bei","page":154},{"file":"p0155.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die freien Amidogruppen der Eiwei\u00dfk\u00f6rper. III. 155\ndem jetzigen Stande dieser Fragen alle Schlu\u00dffolgerungen nur mit gro\u00dfer Vorsicht aufzunehmen sind.\nUber die weiteren Resultate dieser Untersuchungen werde ich demn\u00e4chst in dieser Zeitschrift berichten.\nIn der folgenden Notiz von Herrn Herzig wird die Vermutung ausgesprochen, da\u00df die Proteine bei der Behandlung mit Dimethylsulfat monomethyliert werden. Ich betone, da\u00df ich mich dieser Auffassung nicht anschlie\u00dfen kann.\n\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CX.\n12","page":155}],"identifier":"lit20869","issued":"1920","language":"de","pages":"153-155","startpages":"153","title":"\u00dcber die freien Amidogruppen der Eiwei\u00dfk\u00f6rper, III. Mitteilung","type":"Journal Article","volume":"110"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:50:25.795869+00:00"}