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{"created":"2022-01-31T15:45:43.750360+00:00","id":"lit20876","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Felix, K.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 110: 217-228","fulltext":[{"file":"p0217.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Beziehung der freien Aminogruppen zum Lysingehalt der Proteine.\nVon\nK\u00ab Felix.\n(Aus dom Institut f\u00fcr Eiwei\u00dfforschung [Stiftung Behringer], Universit\u00e4t Heidelberg.) (Der Redaktion zugegangen am 18. Jnni 1920.)\nDie Ursache des basischen Charakters der Eiwei\u00dfstoffe ist von gro\u00dfem Interesse f\u00fcr die Erforschung der Bindungsart der Aminos\u00e4uren im Proteinmolek\u00fcl. Die ersten Untersuchungen in dieser Richtung wurden von Skraup1) angestellt. Er lie\u00df salpetrige S\u00e4ure auf Casein und Glutin einwirken und fand dann in der Hydrolyse der Derivate kein Lysin mehr. Es war durch die salpetrige S\u00e4ure zerst\u00f6rt worden. Aus dieser Tatsache schlo\u00df er, da\u00df das Lysin im Casein und Glutin in der Weise gebunden sein m\u00fcsse, .-da\u00df sich mindestens eine seiner beiden Aminogruppen in reaktionsf\u00e4higem Zustand befinde. Kossel und Cameron1) zeigten dann, da\u00df das Arginin derart in das Proteinmolek\u00fcl eingef\u00fcgt ist, da\u00df die Guanidingruppe desselben frei ist, da\u00df sie also den basischen Charakter des ganzen Molek\u00fcls mitbestimmt.\nDiese Basizit\u00e4t der Proteine scheint demnach \u2014\u2022 wenigstens bis zu einem bestimmten Grade \u2014 bedingt zu sein durch die endst\u00e4ndige Guanidingruppe des Arginins einerseits und mindestens eine Aminogruppe des Lysins anderseits. Die Frage, ob au\u00dferdem noch andere Aminogruppen reaktionsf\u00e4hig sind, konnte erst angeschnitten werden, nachdem S\u00f6-\n*) Monatshefte der Chemie Bd, 27, S. 631, 653 (1906).\n*) Diese Zeitschr. Bd. 75, S. 457 (1912),","page":217},{"file":"p0218.txt","language":"de","ocr_de":"218\nK. Felix,\nrensen1) seine Formoltitration zu einer exakten Methode der Bestimmung der freien Aminogruppen im unzersetzten Eiwei\u00df ausgearbeitet hatte. Hierbei ist folgendes zu beachten: Das Prolin gibt nach S\u00f6rensen1) ebenfalls einen Ausschlag mit der Formoltitration, obwohl es keine Aminogruppe, sondern nur eine Iminogruppe enth\u00e4lt. Die Reaktion ist aber keine quantitative. Kossel und \u00f6awrilow2) wiesen an den Protaminen der Salmingruppe nach, da\u00df das im Eiwei\u00dfmolek\u00fcl gebundene Protein mit Formol nicht reagiert, also keinen Ausschlag bei der Formoltitration des unzersetzten Proteins geben kann. Vom freien Arginin reagiert nur die a-Amino-gruppe mit Formol, die Guanidingruppe nicht. Vom Histidin zeigt die Formoltitration nicht, wie zu erwarten w\u00e4re, nur ein Drittel des gesamten Stickstoffs an, sondern etwas mehr, etwa 38\u201440\u00b0/03). Es mu\u00df also das Formol auch am Imidazolring angreifen. Wir haben ebenfalls die Formoltitration des Lysins wiederholt und fanden, da\u00df nicht nur eine, sondern beide Aminogruppen reagieren. Der Formolstickstoff betrug 108% des Gesamtstickstoffs im Lysin. Der geringe Mehrbetrag an Formolstickstoff \u00fcber den berechneten Wert hinaus ist dadurch zu erkl\u00e4ren, da\u00df, wie S\u00f6rensen4 5) festgestellt hat, das Lysin bei der Veraschung nach Kjeldahl seinen Stickstoff nicht vollst\u00e4ndig abgibt.\nVon van Slyke*) wurde eine weitere Methode zur Bestimmung der freien Aminogruppen ausgearbeitet. Sie beruht auf der F\u00e4higkeit der salpetrigen S\u00e4ure, mit prim\u00e4ren Aminen \u2014 also auch mit freien Aminogruppen \u2014 zu reagieren. Diese geben dabei den Stickstoff als Gas ab, der in einer Gasb\u00fcrette aufgefangen und gemessen wird. Die Resultate an freien Aminos\u00e4uren stimmen mit denen der Formoltitration \u00fcberein. Der Stickstoff der Monoaminos\u00e4uren reagiert quantitativ, vom\n*) Biochem. Zeitschr. Bd. 7, S. 59 (1907).\n*) Diese Zeitschr. Bd. 81, S. 274 (1912).\n*) Diese Zeitschr.\n4)\tCompt rend, des travaux du Laboratoire de Carlsberg (6. Vol. 1. R. Livraison 1903).\n5)\tBer. Bd. 44, S. 1684 (1911).","page":218},{"file":"p0219.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Beziehung der freien Aminogruppen zum Lysingehalt usw. 219\nArginin nur die a-Aminogruppe; vom Histidin, wie wir feststellen konnten, ebenfalls mehr als ein Drittel des Gesamtstickstoffs, n\u00e4mlich 40 %\u2022\nDurch diese beiden Methoden ist es uns m\u00f6glich, die Menge der freien Aminogruppen im unzersetzten Eiwei\u00df zu bestimmen, indem man die gefundenen Stickstoffwerte in Prozenten des Gesamtstickstoffs ausdr\u00fcckt.\nDie bereits erw\u00e4hnte Beobachtung Skraups, da\u00df im Proteinmolek\u00fcl eine Aminogruppe des Lysins in freiem Zustand vorzukommen scheint, wurde von verschiedenen Forschern aufgegriffen und der Gehalt der Proteine an freien Aminogruppen in eine gewisse Beziehung zu ihrem Lysingehalt zu setzen versucht. So haben als erste Kosselund Gawrilow1) folgende Feststellung gemacht : \u201eIm allgemeinen scheinen die lysinreicheren Protamine auch reicher an formol-titrierbarem Stickstoff zu sein, doch sind die bisher vorliegenden Analysen noch nicht zahlreich genug, um hier\u00fcber zu entscheiden. Ein durchgehend proportionales Verh\u00e4ltnis zwischen beiden Gr\u00f6\u00dfen ist kaum zu erwarten. Ganz abgesehen davon, da\u00df bei Ausdehnung dieser Untersuchungen auf andere Proteine neben der Amidogruppe des Lysins noch andere forinoltitrierbare Gruppen gefunden werden k\u00f6nnen, mu\u00df man auch mit der M\u00f6glichkeit verschiedenartiger Bedingungen des Lysins rechnen. Auch k\u00f6nnten \u00e4u\u00dfere, nicht mit Zersetzung verbundene Einwirkungen das Proteinmolek\u00fcl so ver\u00e4ndern, da\u00df eine urspr\u00fcnglich reaktionsf\u00e4hige Amidogruppe ihre Reaktionsf\u00e4higkeit gegen Formol verliert.\u201c Angeregt durch diese Untersuchungen haben van Slyke und Birchard1) mit Hilfe der vom ersteren ausgearbeiteten Methode andere Eiwei\u00dfk\u00f6rper untersucht. Sie kamen dabei zu dem Schlu\u00df, da\u00df der Stickstoff der freien Aminogruppen gleich ist* der H\u00e4lfte des Lysinstickstoffs. Endlich hat Edlbacher*) dieses Problem mit einer ganz andern Methodik angegriffen und\n0 Diese Zeitsclir. Bd. 81, S. 241 (1912).\n3) Journ. of biol. Chem. Bd. 15, S. 539 (1914). a) Diese Zeitsclir. Bd. 107, S. 52 (1919).","page":219},{"file":"p0220.txt","language":"de","ocr_de":"220\nK. Felix,\nkonnte die urspr\u00fcngliche Kosselsche Beobachtung best\u00e4tigen. Weiter scheint aus seinen Untersuchungen hervorzugehen, da\u00df au\u00dfer den in Frage kommenden Aminogruppen des Lysins noch andere reaktionsf\u00e4hige Aminogruppen vorhanden sein m\u00fcssen, was ja auch Kossel und Gawrilow bereits in den Bereich der M\u00f6glichkeit gezogen haben.\nBevor auf eine Kritik der Resultate van Slykes und Birchards eingegangen werden soll, seien die bis jetzt von verschiedenen Autoren ermittelten Befunde in einer Tabelle (S. 221) \u00fcbersichtlich zusammengestellt. Die Werte f\u00fcr die freien Amidogruppen sind in Beziehung gesetzt zum Lysingehalt der untersuchten Proteine.\nAus dieser Tabelle geht hervor, da\u00df die beiden Methoden zur Bestimmung der freien Aminogruppen im unzersetzten Eiwei\u00df Werte ergeben, die ann\u00e4hernd derselben Gr\u00f6\u00dfenordnung angeh\u00f6ren, mit Ausnahme des Edestins. Ferner zeigt sich auch, da\u00df, worauf Kossel zuerst hingewiesen hat, ein Parallelismus besteht zwischen der Menge der freien Aminogruppen und dem Gehalt an Lysin, in der Art, da\u00df die lysinfreien Proteine keine freien Amidogruppen enthalten und da\u00df unter den andern im allgemeinen die reicher an freien Aminogruppen sind, die auch mehr Lysin enthalten. Damit steht \u25a0auch im Einklang, was Edlbacher durch die Bestimmung der \u201eN-Methylzahl\u201c bei den verschiedenartigsten Proteinen gefunden hat\nGr\u00f6\u00dfere Unstimmigkeiten weist dagegen die Tabelle in den Werten f\u00fcr den Lysingehalt auf; namentlich in jenen Werten, die nach den beiden Methoden \u2014 Kossels Pikratmethode und van Slykes Gruppenbestimmung \u2014 f\u00fcr ein und dieselben Proteine gefunden wurden. Die letzteren sind wesentlich h\u00f6her als die nach der Pikratmethode gefundenen. Und zwar ist in diesen F\u00e4llen der Gehalt an Lysinstickstoff meistens doppelt so gro\u00df als der an freiem Aminostickstoff. Aus diesen seinen Befunden schlo\u00df van Slyke, da\u00df nur eine Aminogruppe des Lysins frei ist, die dann den ganzen Betrag an freiem Aminostickstoff im unzersetzten Eiwei\u00df bestreiten m\u00fc\u00dfte. Ferner glaubt er annehmen zu k\u00f6nnen, da\u00df die Werte.","page":220},{"file":"p0221.txt","language":"de","ocr_de":"tber die Beziehung der freien Aminogruppen zum Lysingehalt usw. 221\nTabelle 1.\nAutor\tProtein\tStickstoff der freien Aminogruppen im unzersetzten Eiwei\u00df in Prozenten vom Gesamtstickstoff\t\tStickstoff, der im Lysin nach der Hydrolyse des Eiwei\u00df gefunden wird, in Prozenten vom Gesamtstickstoff\t\n\t\tnach der Foruiol-titration\tdurch HNO, in Freiheit gesetzt\tnach Kosgels Methode\tnach van Slykes Methode\nKossel u. Gawrilow1)\tClupeinsulfat\t0\t\t0\t\n\tSalminsulfftt\t0 ! 1\t\t0\t\n\tHordein\t0 ;\t\t0\t\nKossel u. Gawrilow1) van Slykeu. Birchard1)\tZein\to ! i \u00ab\t\t0\t0\nvan Slyke u. Birchard*) Edlbacher8)\tGliadin\ti 1,10 0 |\t\t0\t0,38\nKossel u. Gawrilow1) Kossel u. Gawrilow1) Kossel u. Kutscher4) Kossel u. Wei\u00df5) Kossel u. Cameron5)\tStnrinsulfat\t6,4 8,61 .\t6,9\t8.4 5.5\t\nKossel u. Dakin7) Kossel u. Cameron6)\tCyprinin I\t\t23,6\t30,3\t\nKossel u. Kutscher4) Edlbacher*)\tThymus- biaton\t19,5\t;\t8,0\t\nKossel u. Kutscher4) Edlbacher*)\tGadushiston\t16,1 j\t\t8.5\t\nEd. Hart8) Edlbacher*) van Slyke9) van Slyke u. Birchard*)\tCasein\t5,0\t5,51\t*>\u00ae 8,7 i 9,3$\t10,30\nEd. Hart6) Edlbacher*) vanSlykeu. Birchard*)\tGelatine\t4,0\t3,12\t3,76; 3,05\t6,80\nKossel u. Patten10) Edlbacher*) van Slykeu. Birchard*)\tEd\u00ebstin\t3,3\t1,80\t1,76; 1.72\t8,80\n*) DieseZeitschr.Bd.81, S.274(1912). *) Journ.ofbioi.Chem.Bd.16,8.539(1914). ) Diese Zeitschr. Bd. 107, S. 52 (1919). 4) Ebenda Bd. 61, S. 165 (1901). #) Ebenda Bd. 78, S. 404 (1912). \u2022) Ebenda Bd. 76, S. 457 (1912). *) Ebenda Bd. 40, g. 570 (1904). 8) Ebenda Bd. 33, S. 347 (1901). \u2022) Jounx. of bioL Chem. Bd. 16, S.-561 (1914V 10) Diese Zeitschr. Bd. 38, S. 39 (1903).","page":221},{"file":"p0222.txt","language":"de","ocr_de":"222\nK. Felix,\ndie er mit seiner Methode findet, richtiger sind, als die mit der Pikratmethode gefundenen.\nDie Methode der Stickstoffbestimmung in Gruppen, wie van Slyke1) seine Methode nennt, besteht darin, da\u00df in der Hydrolysenfl\u00fcssigkeit alle drei Hexonbasen durch Phosphor-wolframs\u00e4ure gef\u00e4llt werden. Der Niederschlag wird mit Natronlauge zerlegt und die Phosphorwolframs\u00e4ure als Bariumsalz entfernt. Die die Basen enthaltende L\u00f6sung wird auf ein bestimmtes Volumen gebracht. Ein aliquoter Teil mit konzentrierter Natronlauge gekocht. Dabei wird das Arginin zerst\u00f6rt und verliert die H\u00e4lfte seines Stickstoffs in Form von Ammoniak. Dieses wird in n/10-S\u00e4ure aufgefangen. Der aus der verbrauchten S\u00e4ure berechnete Stickstoff betr\u00e4gt die H\u00e4lfte des gesamten Argininstickstoffs. Weiter wird durch die salpetrige S\u00e4ure im van Slykeschen Apparat der freie Aminostickstoff der Basen bestimmt. Die Differenz zwischen dem Gesamtstickstoff der Basen und dem Aminostickstoff derselben ergibt den Nichtaminostickstoff. Dieser verteilt sich auf Arginin und Histidin nach folgender Gleichung: Histidin-3\t3\nN = - (Nichtamino-N - j Arginin-N).\tDa der Arginin-\nstickstoff bekannt ist, la\u00dft sich leicht der Histidinstickstoff berechnen. Der Lysinstickstoff wird ebenfalls ausgerechnet nach der Gleichung: Lysin-N = Gesamt-N \u2014 (ArgN 4- Cystin-N + Hist-N). Das Cystin, welches ebenfalls mit Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llt wird, wird durch seinen Schwefel bestimmt.\nZur Aufkl\u00e4rung der Unstimmigkeiten in der Tabelle 1 habe ich auf Anregung von Herrn Prof. Kossel den Lysingehalt qnd die Zahl der freien Aminogruppen bei verschiedenen Proteinen auf das sorgf\u00e4ltigste von neuem bestimmt.\nExperimenteller Teil.\nDas Eiwei\u00df wurde in der von Eossei angegebenen Weise mit Schwefels\u00e4ure hydrolysiert. Nachdem die Hauptmenge\n*) Joum. of biol. Chem. Bd. 10, S. 15 (1911).","page":222},{"file":"p0223.txt","language":"de","ocr_de":"Ober die Beziehung der freien Aminogruppen zum Lysingehalt uaw. 223\nder Schwefels\u00e4ure durch Baryt weggeschafft war, wurde das Ammoniak entfernt, indem die Hydrolysenfl\u00fcssigkeit zun\u00e4chst mit Baryt ann\u00e4hernd neutralisiert und dann durch Zusatz einiger Gramm fein gepulverten Bariumkarbonats alkalisch gemacht wurde. Diese alkalische Reaktion war dann durch die Hexonbasen selbst hervorgerufen. Das Ganze wurde 20 Minuten gekocht. Darnach wurden Arginin und Histidin nach dem bekannten Verfahren durch Silber und Baryt gef\u00e4llt und der Niederschlag in S\u00e4ure wieder gel\u00f6st, das Silber durch Schwefelwasserstoff entfernt, das Filtrat vom Schwefelsilber auf ein bestimmtes Volumen gebracht und in einem aliquoten Teil der Stickstoff der \u201edurch Silber und Baryt f\u00e4llbaren Substanzen\u201c bestimmt. Das Filtrat von der Silberf\u00e4llung, in dem das Lysin enthalten sein mu\u00dfte, wurde ebenfalls anges\u00e4uert, das Silber entfernt, auf ein bestimmtes Volumen gebracht und wieder in einem aliquoten Teil der Stickstoff der \u201edurch Silber und Baryt nicht gef\u00e4llten Substanzen\u201c bestimmt. Dann wurde es mit Phosphorwolframs\u00e4ure ausgef\u00e4llt. Im Filtrat der Phosphorwolframate wurde auf entsprechende Weise der Stickstoff \u201eder durch Phosphorwolframs\u00e4ure nicht gef\u00e4llten Substanzen\u201c (Monoaminos\u00e4uren) ermittelt. Das Phosphorwolframat wurde in der von Kossel und seinen Mitarbeitern angegebenen Weise mit Baryt zerlegt und wieder der Stickstoff \u201eder durch Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llten Substanzen\u201c (Maximalzahl des Lysinstickstoffs) gefunden. D.as Lysin selbst wurde als Pikrat isoliert und gewogen. Die Mutterlauge vom Lysinpikrat wurde nach Entfernung der Pikrins\u00e4ure wieder mit Phosphorwolframs\u00e4ure und weiter wie bei der ersten Ausf\u00e4llung behandelt. Dieser Proze\u00df wurde dreimal wiederholt, um m\u00f6glichst alles Lysin als Pikrat zu gewinnen. Aus dem Pikrat wurde nach der bekannten Formel der Lysinstickstoff berechnet (Minimalzahl).\nDer Stickstoff der freien Aminogruppen wurde in einer ^ /o i\u00a7* - L\u00f6sung des betreffenden Eiwei\u00df in Prozenten vom Gesamtstickstoff bestimmt, und zwar sowohl mit der Formol-titration als auch mit der salpetrigen S\u00e4uremethode. Bei letzterer wurde jeweils V, Stunde lang gesch\u00fcttelt, weil\nIloppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CX.\t17","page":223},{"file":"p0224.txt","language":"de","ocr_de":"224\nK, Felix,\nnach den Angaben van Slykes1) zu erwarten war, da\u00df dann alle freien Aminogruppen reagieren, auch die endst\u00e4ndige des Lysins.\nArachin aus Arachis hypogaea.\nEs wurden 40 g Arachincarbonat hydrolysiert.\nFraktion\tgefundenei absoluter Wert in g\tr Stickstoff Prozente Tora Gesamt-N\nGesamtstickstoff\t\t6,335\t100,00\nN der im BaS04-Niederschlag zur\u00fcck-gehaltenen Substanzen -f Amid-N\t0,858\t13,60\nN der durch Silber und Baryt f\u00e4llbaren Substanzen \t\t\t1,807\t28,53\nN der dabei nicht gef\u00e4llten Substanzen\t3,703\t58,41\nN der durch Phosphorwolframsfture nicht gef\u00e4llten Substanzen\t\t3,269\t51,55\nN der durch Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llten Substanzen (Maximalwert f\u00fcr Lysin)\t\t0,433\t6,86\nN aus Lysinpikrat (Minimalwert f\u00fcr Lysin)\t0,140\t2,21\nDer freie Aminostickstoff des Arachins betr\u00e4gt 3,56 %\u00bb also etwas mehr als der Lysinstickstoff*).\n*) Journ. of bioL Chem. 3d. 10, S. 15 (1911).\n*) Carl 0. Jones und D. Breese Jones haben Arachin nach dem van S ly besehen Verfahren untersucht und fanden f\u00fcr den Lysinstickstoff 5,22%* Journ. of. Biol. Chem. Bd. 30, S. 33\u201438, zit. nach Chem. Zentralbl. 1918 I, S. 273.","page":224},{"file":"p0225.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Beziehung der freien Aminogruppen zum Lysingehalt uaw 225\nGlyeinin (von Soja hispida)\n30 g von aus Sajamehl hergestelltem Glycinin werden hydrolysiert.\nFraktion\tStiel absoluter Wert in g\tcstoff Prozente vom Gesamt* N\nGesamtstickstoff\t\t5,152\t100,00\nN der im BaS04*Niederschlag zur\u00fcck\u00ab gehaltenen Substanzen -f Amid-N .\t1,165\t22,61\nN der durch Silber und Baryt f\u00e4llbaren Substanzen\t\t0,9513\t18,46\nN der dabei nicht gef\u00e4llten Substanzen\t2,961\t57,48\nN der durch Phosphorwolframs\u00e4ure nicht f\u00e4llbaren Substanzen\t\t2,601\t\u25a0 50,48\nN der durch Phosphorwolframs\u00e4ure ge\u00ab f\u00e4llten Substanzen (Maximalwert des Lysins)\t\t\t0,2975\t5,774.\nN des Lysinpikrates (Minimalwert) . .\t0,1681\t3,338\nDer freie Aminostickstoff des Glycinins betr\u00e4gt nach der Formoltitration 6,15, nach der van Slykeschen Methode 7,9% vom Gesamtstickstoff, also ungef\u00e4hr das Doppolte des Lysinstickstoffs1).\nGelatine (1. Versuch).\n50 g reinste fiandelsgelatine werden hydrolysiert.\n\tStickstoff\t\nFraktion\tabsoluter Wert\tProzente vom\n\tin g\tGesamte\nGesamtstickstoff\t\t7,41\t100,00\nN der im BaS04-Niederschlag zur\u00fcck-\t\t\ngehaltenen Substanzen -{- Amid-N .\t0,45\t7,33\n*) Nach Osborne betrlgt der Lysinstickstoff des Glyoiniss 2,98% (berechnet nach den Angaben Osbornes fiber die Glycininaiialyso in den Ergehn, d. Physiol., Bd. 10, S. 131 [1910]).","page":225},{"file":"p0226.txt","language":"de","ocr_de":"226\nK. Felix,\nFraktion\n\tin g\tGesamt-N\nN der durch Silber und Baryt f\u00e4llbaren Substanzen ....\t1,390\t' \u25a0 \u00bb 18,75\nN der dabei nicht gef\u00e4llten Substanzen\t5,510\t74,30\nN der durch Phosphorwolframs\u00e4ure nicht gef\u00e4llten Substanzen\t\t4,88\t66,9\nN der durch Phosphorwolframsfture gef\u00e4llten Substanzen (Maximalwert des Lysins)\t\t0,852\t11,52\nN des Lysinpikrates (Minimalwert) . .\t0,2665\t3,22\nStickstoff\nabsoluter Wert\nProzente vom\nGelatine (2. Versuch).\n10 g derselben Gelatine werden hydrolisiert.\n\tStickstoff\t\nFraktion\tabsoluter Wert\tProzente vom\n\tin g\tGesamt-N\nGesamtstiekstoff . .\t1,094\t100,00\nN der im BaS04-Niederschlag zur\u00fcckgehaltenen Substanzen -j- Amid-N . N der durch Silber und Baryt f\u00e4llbaren\t0,254\t14,99\nSubstanzen\t\t0,307\t17,71\nN der dabei nicht gef\u00e4llten Substanzen N der durch Phosphorwolframs\u00e4ure nicht\t1,14\t67,3\ngef\u00e4llten Substanzen\t N der durch Phosphorwolframs\u00e4ure ge-\t1,059\t62,5\nf\u00e4llten Substanzen (Maximalwert des Lysins)\t\t0,1176\t6,95\nN des Lysinpikrates (Minimalwert) . .\t0,04459\t2,693\nDer freie Aminostickstoff der Gelatine betr\u00e4gt nach der Formoltitration 2,67%\u00bb nach der van Slykeschen Methode","page":226},{"file":"p0227.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Beziehung der freien Aminogruppen zum Lysingehalt uaw. 227\n5,2% vom Gesamtstickstoff, im ersten Fall also ungef\u00e4hr ebensoviel als Lysinstickstoff, im zweiten Fall ungef\u00e4hr das Doppelte.\nAus vorl\u00e4ufigen Versuchen \u00fcber den formoltitrierbaren Stickstoff der gesamten durch Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llten Substanzen, die beim Arachin und bei der Gelatine angestellt wurden, scheint hervorzugehen, da\u00df der formoltitrierbare Stickstoff nicht gleich dem Gesamtstickstoff dieser Fraktion ist, da\u00df also der Stickstoff der durch Phosphorwolfram s\u00e4ure gef\u00e4llten Substanzen nicht nur vom Lysin herr\u00fchrt, und neben ihm noch andere Substanzen in der Fraktion vorhanden sein m\u00fcssen. Es sei daran erinnert, da\u00df Eossei1) schon hervorgehoben hat, es sei nicht anzunehmen, da\u00df die durch Phosphor wolframs\u00e4ure gef\u00e4llten Substanzen aus Lysin allein bestehen. Damit k\u00f6nnten auch die hohen Werte, die man m\u00eet der van Slykeschen Methode erh\u00e4lt, erkl\u00e4rt werden. Sind tats\u00e4chlich im Eiwei\u00df au\u00dfer den Hexonbasen und dem Cystin noch Substanzen vorhanden, die durch Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llt werden, so m\u00fcssen sie bei der Gruppenbestimmung die Werte f\u00fcr Lysin erh\u00f6hen. Es w\u00e4re hierbei an Phenylalanin und Prolin zu denken, die beide mit Phosphorwolframs\u00e4ure aus einer schwefelsauren L\u00f6sung gef\u00e4llt werden, letzteres sogar aus ganz verd\u00fcnnten L\u00f6sungen. Nat\u00fcrlich sind die Werte, die man mit der Kosselschen Methode erh\u00e4lt, auch nicht absolut richtig; sie sind, wie Kossel selbst hervorhob, Minimalwerte, geben daf\u00fcr aber reines Lysin an.\nLs l\u00e4\u00dft sich somit die Annahme van Slykes, da\u00df die freien Aminogruppen im unzersetzten Eiwei\u00df genau halb so viel Stickstoff enthalten als das im Eiwei\u00df vorhandene Lysin, in dieser allgemeinen Form nicht aufrecht halten. Sondern es mu\u00df auf die urspr\u00fcngliche Ansicht Kossels zur\u00fcckgegriffen werden: da\u00df lysinfreie Proteine keine freien Aminogruppen haben, und da\u00df bei den lysinhaltigen diejenigen mehr freie Aminogruppen haben, welche auch mehr Lysin enthalten. Eine gesetzm\u00e4\u00dfige quantitative Beziehung l\u00e4\u00dft sich zwischen beiden zurzeit nicht aufstellen.\n9 Diese Zeitschrift Bd. 81, S. 274 (1912),","page":227},{"file":"p0228.txt","language":"de","ocr_de":"228 K. Felix, Ober dis Beziehung der freien Aminogruppen new.\nEs ist auch nicht vorauszusetzen, da\u00df die Bindungsver-hfiltni8se der Bausteine in allen Proteinen die gleichen sind. F\u00fcr einige Proteine mag die Annahme van Slykes, da\u00df nur eine Aminogruppe des Lysins frei ist, zutreffen (Casein?), bei andern ist es jedenfalls nicht so (Histone, Sturin, Gelatine, Glycinin). Bei den Histonen abertrifft der freie Aminostick-stoff den Lysinstickstoff so sehr, da\u00df bei ihnen au\u00dfer den beiden Aminogruppen des Lysins noch andere freie Aminogruppen vorhanden zu sein scheinen.\nZum Schlu\u00df erf\u00fclle ich gern die angenehme Pflicht, Herrn Prof. A. Kossel f\u00fcr die Anregung zu dieser Arbeit und f\u00fcr die mannigfaltige Unterst\u00fctzung w\u00e4hrend ihrer Ausf\u00fchrung zu danken.","page":228}],"identifier":"lit20876","issued":"1920","language":"de","pages":"217-228","startpages":"217","title":"\u00dcber die Beziehung der freien Amidogruppen zum Lysingehalt der Proteine","type":"Journal Article","volume":"110"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:45:43.750366+00:00"}