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{"created":"2022-01-31T14:53:13.043745+00:00","id":"lit20920","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Troensegaard, N.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 112: 86-103","fulltext":[{"file":"p0086.txt","language":"de","ocr_de":"Nachweis von Pyrrolk\u00f6rpern in den Proteinstoffen,\nVon\nN. Troensegaard, Kopenhagen.\n(Der Redaktion zugegangen am 20. November 1920.)\nIm Jahre 1901 zeigte Nencki in Petersburg, da\u00df im H\u00e4min des Blutes und im Chlorophyll der Pflanzen Pyrrolverbin-dungen einen sehr wesentlichen Teil ausmachen\u2019). Nencki hatte schon 1896 die Ansicht ausgesprochen, da\u00df diese beiden Stoffe eine gleichartige Zusammensetzung h\u00e4tten, und da\u00df die Proteinstoffe \u00e4hnliche Verbindungen enthalten m\u00fc\u00dften2). Nachdem er im Jahre 1901 Pyrrolk\u00f6rper im H\u00e4min und Chlorophyll nachgewiesen hatte, sah er seine n\u00e4chste Aufgabe darin, dieselbe Spaltungsmethode an dem animalischen Melanin, dem Bilirubin und besonders an gewissen Substitutionsprodukten der Proteinstoffe zu versuchen8). Nencki benutzte zu seinen Spaltungen eine Mischung von konzentrierter w\u00e4\u00dfriger Jodwasserstoffs\u00e4ure, Eisessig-Jodwasserstoff und Phosphonium-jodid. Er erreichte sein Ziel nicht; ein fr\u00fcher Tod machte seinem Lebenswerk \u00e9in Ende. Erst im Jahre 1912 wiesen H. Fischer und R\u00f6se das Vorhandensein von Pyrrolen im Bilirubin nach4). Nenckis Anschauung ist oft umstritten worden; so ist W. K\u00fcster 1913 mit Nencki der gleichen Ansicht6), w\u00e4hrend Willst\u00e4tter dieser Ansicht nicht beitreten kann, bevor mehr Anhaltspunkte vorliegen8). Es ist\n*) Nencki nnd Zaleski Bd. 34, S. 997 (1901); Nencki und Mar-chelewsky Bd. 34, 8.1687 (1901).\n*) Nencki Bd. 29, S. 2877 (1896).\n*) Nencki und Zaleski Bd. 34, S. 1010 (1901).\n4)\tH. Fischer, R\u00f6se Bd. 45, S. 3274 (1912).\n5)\tW. K\u00fcster H. 88, 8.384 (1913).\n#) Willst\u00e4tter und Stoll, Untersuchungen \u00fcber Chlorophyll 8. 5.","page":86},{"file":"p0087.txt","language":"de","ocr_de":"Nachweis von Pyrrolk\u00f6rpern in den Proteinstoffen. 87\nbis jetzt nicht gelungen, durch chemische Spaltungsmethoden unges\u00e4ttigte Pyrrole aus den Proteinstoffen herzustellen.\nNenckis Hypothese stimiftt mit einer Anschauung \u00fcberein, die ich mir von der Zusammensetzung der Proteinstoffe gebildet habe, n\u00e4mlich da\u00df diese gr\u00f6\u00dftenteils aus heterocyclischen Hingen aufgebaut sind, die durch S\u00e4uren, Alkalien und Enzyme leicht gespalten werden k\u00f6nnen, wie ich annehme, weil ein gr\u00f6\u00dferer Teil vom Sauerstoff der Proteinstoffe in den heterocyclischen Ringen als Hydroxyl vorhanden ist. Solches Hydroxyl veranla\u00dft n\u00e4mlich erfahrungsgem\u00e4\u00df eine \u00e4u\u00dferst leichte Aufspaltung der heterocyclischen Ringe ; es ist anzunehmen, da\u00df diese Ringspaltung auf gleiche Weise geschieht, sowohl bei S\u00e4ure- wie bei Enzymwirkung, wobei sich Aminos\u00e4uren bilden.\nDie heterocyclischen Verbindungen, auf die ich meine Aufmerksamkeit gerichtet habe, sind Glyoxalin, Pyridin und Pyrrol Verbindungen. Pyrrolk\u00f6rper nachzuweisen, ist der Hauptzweck dieser Arbeit gewesen.\nGlyoxalin verbind ungen sind schon unter den Spaltungsprodukten der Proteinstoffe als Histidin \u00bb) und als eine Nitro-karbons\u00e4ure von Glyoxalin8) gefunden worden.\nGes\u00e4ttigte Pyrrolringe8) befinden sich im Prolin und Oxyprolin4).\nIch bin zu dieser Arbeit gef\u00fchrt worden, indem sich mir vor ungef\u00e4hr 20 Jahren bei einer zuf\u00e4lligen Reduktion vom Proteinstoff des Weizens, dem Gliadin, gro\u00dfe Mengen von Indigo und Skatol bildeten. Der Indigo entstand nach beendeter Reduktion dadurch, da\u00df die Luft eine ausgeschiedene wei\u00dfe Substanz oxydierte, ein Proze\u00df, den zu wiederholen mir jedoch nicht gelungen ist.\nMeine Arbeitshypothese st\u00fctze ich auf verschiedene \u00dcberlegungen. 1) Es scheint nahezuliegen, unges\u00e4ttigte Pyrrol-derivate im Proteinstoff des Weizens zu suchen, denn wenn\n*) A. Eossei H. 22, 8. 182 (1896).\t.\n*) Carl Th. M\u00f6rner H. 101, S. 15.\n*) Emil Fischer H. 33, S. 151, 163 (1901).\n4) Emil Fischer Bd. 35, S. 2660 (1902); H. 89, 8.157 (1903).","page":87},{"file":"p0088.txt","language":"de","ocr_de":"88\tN. Troensegaard,\ndas Weizenkorn keimt, ist es sogleich imstande, Chlorophyll aus seinem Proteinstoff zu bilden. Da\u00df die Lebensfunktion im Weizenkorn w\u00e4hrend des Keimens die ges\u00e4ttigte aliphatische Aminos\u00e4ure in unges\u00e4ttigte labile Pyrrolverbindungen umbilden sollte, finde ich unwahrscheinlich. 2) Von den organischen Verbindungen der drei Hauptgruppen, aus denen sich der lebendige Organismus aufbaut, n\u00e4mlich Kohlehydraten, Fetten und Proteinstoffen, zeigen die zwei ersten Gruppen eine gro\u00dfe \u00dcbereinstimmung in der Zusammensetzung der Spaltungsprodukte, w\u00e4hrend die Spaltungsprodukte der Proteinstoffe h\u00f6chst ungleich sind.\nDie Mannigfaltigkeit und Ungleichheit der Spaltungsprodukte stimmt sehr schlecht mit der gro\u00dfen Gleichartigkeit \u00fcberein, die man in der elementaren Zusammensetzung der Proteinst >ffe findet; besonders habe ich es merkw\u00fcrdig gefunden, wenn der Stickstoffgehalt der Aminos\u00e4uren von 8% im Tyrosin bis zu 32 \u00b0/o im Arginin variiert, da\u00df man dann keine genuinen Proteinstoffe gefunden hat, deren Stickstoffgehalt sich diesen Grenzzahlen n\u00e4hert.\nAuch mu\u00df auf die Schwierigkeiten hingewiesen werden, bei verschiedenen Spaltungen, gleichartige Analysenresultate der Spaltungsprodukte eines Proteinstoffes zu erhalten.\nEs ist auffallend, da\u00df die Aminogruppen in den aliphatischen Aminos\u00e4uren meistens in der a-Stellung stehen. Dieses Verh\u00e4ltnis kann eine wahrscheinliche Erkl\u00e4rung durch die Hypothese erhalten, da\u00df die Aminos\u00e4uren durch Spaltung von labilen Oxypyrrolen entstehen.\nIn \u00dcbereinstimmung mit Pilotys Formeln f\u00fcr H\u00e4min und Bilirubin (vgl. Formel I S. 89) kann man annehmen, da\u00df das Proteinmolek\u00fcl Ringsysteme enth\u00e4lt, die aus drei Oxy-pyrrolkernen zusammengesetzt sind, wie in Formel II angedeutet; ein Benzolring entsteht dann als innerer Kern. Aus einem solchen K\u00f6rper k\u00f6nnen aliphatische Aminos\u00e4uren mittels Hydrolyse abgespalten werden, indem f\u00fcr jeden Oxypyrrolring, der gespalten wird, zwei Molek\u00fcle Wasser aufgenommen werden. Nach dem aus Formel II angedeuteten Zersetzungsschema bildet sich dann Alanin. Wenn die markierte Methyl-","page":88},{"file":"p0089.txt","language":"de","ocr_de":"89\nNachweis von Py r l\u00f6lk\u00f6rpern in den Proteinstoffen.\ngruppe durch Homologe des Methyls ersetzt ist, werden andere aliphatische a-Aminos\u00e4uren hieraus abgeleitet. Gleichzeitig erkl\u00e4rt die Formel II das Vorhandensein des Benzolringes in den Spaltungsprodukten der Proteinstoffe. Ebenso sieht man, da\u00df Asparagins\u00e4ure und Glutamins\u00e4ure abgespalten werden k\u00f6nnen, falls man die Oxypyrrole durch Oxyphonopyrrolcarbon-s\u00e4uien ersetzt.\nI\nFormel I:\nRingsystem im H\u00e4min nach Piloty1).*\nli Oll C\nX\t/ \\ / U\t0\n/ HaC\u2014C\t\\ / \\ 1 C\tC-N\n,i|\t.\t'I i \\\nOil -c\tc\tc\n7\t\\ / \\ C\t0\nOH II\tN\n\t/ \\.\nFormel II:\nProvisorisches Modell des Ringsystems der Proteine.\nMan kann sich das Entstehen des Histidins denken, falls ein Wasserstoffatom in der Methylgruppe des Pyrrols durch einen Glyoxalinring ersetzt wird. Das Entstehen von Phenylalanin und Tyrosin ist denkbar bei der Spaltung von dreikernigen Oxypyrrolsystemen durch Abspaltung zweier Pyrrol-reste. Die Anwesenheit des Tryptophans in den Spaltungs-\ny) Piloty, Stock und Dormann A. 406, S. 353 und 356.","page":89},{"file":"p0090.txt","language":"de","ocr_de":"90\nN. Troensegaard,\nProdukten der Proteinstoffe l\u00e4\u00dft sich auch durch dieselbe Theorie erkl\u00e4ren, und auch meine Beobachtung der Bildung gr\u00f6\u00dferer Mengen von Indigo und Skatol bei Reduktion des Gliadins und ihre Bildung durch Alkalischmelze st\u00fctzt die Anschauung, da\u00df die Aminos\u00e4uren Spaltst\u00fccke von Oxypyrrolen sind. Die Aufstellung der bestimmten Trioxypyrrolformel II ist nat\u00fcrlich nur geschehen, um meinen Gedankengang klarzulegen, und nicht in der Meinung, da\u00df die Zusammensetzung der Eiwei\u00dfk\u00f6rper gerade durch sie genau ausgedr\u00fcckt werden sollte. Ich bin durchaus damit vertraut, da\u00df nicht bei den \u00df-Oxyindolen sondern bei den a-Oxyindolen sich der Pyrrol-ring durch Alkalien \u00f6ffnen l\u00e4\u00dft; wie die Spaltung geschieht, wenn drei Oxypyrrolkerne vorhanden sind, ist jedoch unbekannt. Mein Hinweis auf Pilotys Pyranthracensysteme im H\u00e4min berechtigt mich einigerma\u00dfen dazu, meine Theorie aufzustellen, insofern sich unges\u00e4ttigte Pyrrolk\u00f6rper in den Proteinstoffen nachweisen lassen. Dies ist mir auch gelungen.\nWenn man Proteinstoffe spalten will, um unges\u00e4ttigte Pyrrole nachzuweisen, mu\u00df die Spaltung so unternommen werden, da\u00df man die Aussicht hat, eventuell entstandene Pyrrolk\u00f6rper isolieren zu k\u00f6nnen; deshalb sind die bis jetzt angewandten Spaltungsmethoden f\u00fcr Proteinstoflfe unanwendbar.\nIch habe mich besonders mit dem f\u00fcr den Weizen typischen Proteinstoflf Gliadin And mit Gelatine besch\u00e4ftigt, die beide als die am einfachsten zusammengesetzten Proteinstofie betrachtet werden m\u00fcssen. Teils durch Kjeldahls1) und Osbornes2), teils durch Gr\u00f6h und Friedls3) Untersuchungen ist erwiesen worden, da\u00df Gliadin aus einem einzigen Proteinstoff besteht.\nUm die Zersetzung eventuell gebildeter Pyrrolverbin-dungen zu umgehen, habe ich mich bem\u00fcht, wasserhaltige\n0 Kjeldahl, Bied. Central. Bd. 25, S. 197\u2014199 (1896); Meddelesei fra Carlsberglaboratoriet Bind Y, XII (1903).\n*) Osborne and Vorhees, Amer. Chem. Journ. Bd. 15, 8. 392 (1893).\n3) Gr\u00f6h und Gustav Friedl, Biochem. Zeitschr. Bd. 66, 8. 154 bis 164 (1914).","page":90},{"file":"p0091.txt","language":"de","ocr_de":"Nachweis yon Pyrrolk\u00f6rpern in den Proteinstoffen.\t$ |\nl\nL\u00f6sungsmittel zu vermeiden* und habe versucht* Radikale einzuf\u00fchren, welche die Pyrrolgruppen w\u00e4hrend der Spaltung stabilisieren k\u00f6nnen. Da saure Radikale die Pyrrolk\u00f6rper stabilisieren, w\u00e4hrend basische Radikale in entgegengesetzter Weise wirken, d\u00fcrfte eine Acetylierung zweckm\u00e4\u00dfig sein. Die Proteinstoffe, die ich untersucht habe, laSsfeh sich jedoch nicht direkt acetylieren ; nachdem sie aber in wasserfreiem inethylalkoholischen Kali gel\u00f6st worden sind, gelingt es leicht.\nGliadin l\u00f6st sich recht schnell im wasserfreien methylalkoholischen Kuli, besonders wenn es bei 130\u00b0 getrocknet worden ist und das Kalihydrat durch Schmelzen ann\u00e4hernd entw\u00e4ssert ist. Bei der L\u00f6sung im wasserfreien methylalkoholischen Kali entwickelt sich im Gegensatz zu dem Verhalten bei der L\u00f6sung in wasserhaltigem Kali kein Ammoniak; erst bei l\u00e4ngerem Kochen werden geringe Mengen entwickelt.\nDie methylalkoholische Gliadinl\u00f6sung wird von \u00c4thyl- und Amylalkohol nicht gef\u00e4llt und der Methylalkohol kann nach dem Zusatz von \u00c4thyl- oder Amylalkohol abdestilliert werden, ohne da\u00df der Proteinstoff gef\u00e4llt wird. Das Kalihydrat in der methylalkoholischen L\u00f6sung l\u00e4\u00dft sich mittels Essigester und einigem Kochen neutralisieren; man entgeht dadurch der Wasserbildung. Eine Neutralisierung mit Kohlens\u00e4ure oder anderen S\u00e4uren ist nicht anwendbar, da der Proteinstoff mit denselben reagiert und g\u00e4nzlich oder teilweise gef\u00e4llt wird.\nDie neutralisierte methylalkoholische L\u00f6sung wird im Vakuum eingedampft und auf gew\u00f6hnliche Weise mit wasserfreiem, essigsaurem Natron und Essigs\u00e4ureanhydrid acetyliert. Das acetylierte Gliadin wird in Chloroform gel\u00f6st, indem die Feuchtigkeit der Luft ferngehalten wird; man l\u00e4\u00dft es 24 Stunden in einem Eisschrank stehen, wobei eine Verbindung CH3COOK, (CH3C0)a01) gef\u00e4llt wird. Das acetylierte Gliadin wird mit wasserfreiem \u00c4ther gef\u00e4llt und gut ausgewaschen.\nDas acetylierte Gliadin l\u00e4\u00dft sich in Eisessig, Pyridin, Chloroform und Methylalkohol l\u00f6sen, dagegen nicht in Wasser.\n\u2022 -\t-\t.\ti\tt\n*) H. Frauzen, Bd. 41, S. 3641.","page":91},{"file":"p0092.txt","language":"de","ocr_de":"92\ni\nN. Troensegaard,\nDurch Behandlung mit Wasser wird es zersetzt und in Chloroform unl\u00f6slich. Ca. 3% des gesamten Stickstoffes lassen sich nach van Slykes Methoden als Aminostickstoff bestimmen.\nDas acetylierte Gliadin enth\u00e4lt von 0,3 bis 1,02 \u00e4quivalente Acetyl f\u00fcr je einen Stickstoff; die eingef\u00fchrte Menge h\u00e4ngt davon ab, wie lange man mit Methylalkohol und mit Essigs\u00e4ureanhydrid kocht. Kocht man V2 Stunde mit Methylalkohol und 8 Minuten mit Essigs\u00e4ureanhydrid, so erh\u00e4lt man ein Produkt, welches 36,8 % Acetyl und 11,7% Stickstoff enth\u00e4lt, oder ann\u00e4hernd ein Acetyl f\u00fcr jedes Stickstoffatom. Das im Vakuum getrocknete acetylierte Gliadin verliert bei Erhitzen bis 110\u00b0 im Hochvakuum 6\u201410% im Gewicht, teils \u00c4ther, teils ein Teil des gebundenen Acetyls; man mu\u00df deshalb sowohl Erw\u00e4rmung als Feuchtigkeit vermeiden.\nDas mit h\u00f6chst verschiedenen Prozentzahlen Acetyl acetylierte Gliadin enth\u00e4lt ann\u00e4hernd dieselbe Menge Stickstoff, n\u00e4mlich ca. 11,7%; es m\u00fcssen also bei der Acetylierung kohlenstoffhaltige \u00f6der sauerstoffhaltige Teile aus dem methylierten Gliadin verschwinden, die dem Gewicht nach das hinzukommende Acetyl \u00e4quivalieren m\u00fcssen.\nL\u00f6st man das acetylierte Gliadin in wasserfreier Essigs\u00e4ure ohne Erw\u00e4rmung und f\u00e4llt es mit Jodwasserstoff, der in Essigs\u00e4ure gel\u00f6st ist, so wird ein Jodid kristallinischen Charakters unter teilweiser Abspaltung von Acetyl oder Acetat gefallt. Dieses Jodid l\u00e4\u00dft sich in Pyridin und Alkohol l\u00f6sen, dagegen nicht in Wasser, welches es nach einiger Zeit zersetzt. Solche Jodide werden sich sicher zu einem genaueren Studium der Proteinstoffe eignen.\nSucht man das Jodid des Gliadins durch teilweise L\u00f6sung in Methylalkohol zu fraktionieren, so gibt es keinen gr\u00f6\u00dferen Unterschied zwischen dem Jod- und Stickstoffgehalt der beiden Fraktionen.\nDas Jodid ertrug Erhitzen bis zu 100\u00b0 im Hochvakuum und verlor dadurch 3% an Gewicht. Obengenanntes ace-tyliertes Gliadin mit 36,8 % Acetyl ergab ein Jodid, das 10,0% Acetyl und 9,53% Stickstoff enthielt.\nAlle die Proteinstoffe, die ich untersucht habe, lassen sich","page":92},{"file":"p0093.txt","language":"de","ocr_de":"Nachweis von Pyrrolk\u00f6rpern in den Proteinstoffen.\t93\nin obengenannter Weise in Methylalkohol l\u00f6sen, acetylieren und mit Jodwasserstoff f\u00e4llen; bei einigen ist das Jodid in Essigs\u00e4ure-Jodwasserstoff l\u00f6slich, kann dann aber mit wasserfreiem \u00c4ther gef\u00e4llt werden.\nUm die gew\u00fcnschten Pyrrole zu erhalten, l\u00f6st man das acetylierte Gliadin in wasserfreier Essigs\u00e4ure; am besten -benutzt inan Pr\u00e4parate mit 17\u201427% Acetyl, also nicht v\u00f6llig acetylierte. Danach wird mit 40% Eisessig-Jod Wasserstoff gef\u00e4llt. Beim Erw\u00e4rmen in einem Wasserbad l\u00f6st sich das zuerst ausgeschiedene Jodid, bei weiterer Erw\u00e4rmung w\u00e4h- -rend 5 Minuten beginnt aber ein anderes Jodid sich abzuscheiden; in diesem Augenblick setzt man tropfenweise eine geringe Menge konzentrierte w\u00e4\u00dfrige Jodwasserstoffs\u00e4ure hinzu; so viel, da\u00df die zweite Abscheidung verhindert wird; danach erw\u00e4rmt man es im kochenden Wasserbad 10 Minuten lang, entfernt darauf das abgeschiedene Jod mit Phosphonium-jodid und m\u00f6glichst wenig Wasser. Die L\u00f6sung ist klar und es finden keine Melaninbildungen statt, selbst bei st\u00e4rkerem Erhitzen mit dem Jodwasserstoff. Die Melaninbildung bei gew\u00f6hnlicher S\u00e4urenspaltung stammt wahrscheinlich von den jetzt nachgewiesenen Pyrrolen. Man k\u00fchlt die L\u00f6sung mit Eis, verd\u00fcnnt mit dem gleichen Volumen Wasser und neutralisiert unter Eisk\u00fchlung mit Kjeldahl-Natron zu schwach alkalischer Reaktion. Die gesuchten Pyrrolk\u00f6rper lassen sich dann mittels \u00fcberhitztem Wasserdampf abdestillieren.\nSie haben die charakteristischen Eigenschaften der Pyrrole, indem sie schwache Basen sind, die sich nicht mit Lackmus titrieren lassen, in Wasser schwer l\u00f6slich sind und mit \u00c4ther daraus ausgesch\u00fcttelt werden k\u00f6nnen. L\u00e4\u00dft man sie in verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure stehen, entsteht ein orangegelber Niederschlag, sie verleihen einem mit Salzs\u00e4ure befeuchteten Fichtenspan eine stark rote Farbe und geben die charakteristische Pyrrolreaktion mit p-Dimethylaminobenzaldehyd.\nDie entstandenen Pyrrolbasen sind Mischungen verschiedener Pyrrolk\u00f6rper, denn wenn einem eine gute Pyrre&us-scheidung gelingt und man bei der Dampfdestillation in zwei Fraktionen fraktioniert, so zeigen diese deutlich verschiedene","page":93},{"file":"p0094.txt","language":"de","ocr_de":"94\tN. Troensegaard,\nFarben bei der Aldehydreaktion und geben auch verschiedene Absorpiionsspektra im. Spektroskop. Ein ganz kleiner Teil der Pyrrolk\u00f6rper geht nicht mit den Wasserd\u00e4mpfen \u00fcber, kann aber mit \u00c4ther ausgescb\u00fcttelt werden; diese 3. Fraktion gibt eine stark weinrote Aldehydreaktion^ und wieder ein ver\u00e4ndertes Absorptionsspektrum.\tn\nDie gr\u00f6\u00dfte Menge Pyrrolk\u00f6rper, die ictf~erlangt habe, macht 6%. des gesamten Stickstoffes aus; da aber verschiedene Umst\u00e4nde beim Spaltungsproze\u00df darauf deuten, da\u00df die Pyrrolk\u00f6rper als Spaltungsprodukte gr\u00f6\u00dferer, sehr labiler Komplexe entstehen, so erwarte ich, da\u00df sp\u00e4ter bedeutend mehr Pyrrolkerne nachgewiesen werden k\u00f6nnen. Die Bildung der Pyrrole ist n\u00e4mlich dadurch bedingt, da\u00df man bei der Neutralisation der w\u00e4\u00dfrigen, essigsauren Jodwasserstoffl\u00f6sung mit Natron eine \u00f6lhaltige Ausscheidung erh\u00e4lt, lange bevor die L\u00f6sung alkalisch wird; hat man erst die Neutralisierung erreicht und die L\u00f6sung schwach alkalisch gemacht, kl\u00e4rt sich die Fl\u00fcssigkeit ab, und die Pyrrolk\u00f6rper entstehen, indem die Fl\u00fcssigkeit deutlich nach Dippels \u00d6l riecht.\nDie labile \u00f6lartige Ausscheidung in saurer Fl\u00fcssigkeit ist wie die Phonopyrrolkarbons\u00e4ure in \u00c4ther l\u00f6slich, l\u00e4\u00dft sich aber sehr schwer festhalten.\nDie Empfindlichkeit bei der Reaktion des Pyrrolnach-wcises gegen\u00fcber Anwesenheit von Wasser ist dadurch charakterisiert, da\u00df das Entstehen der Pyrrolk\u00f6rper ausbleibt, falls die Essigs\u00e4ure, die man zur L\u00f6sung und zum Jodwasserstoff gebraucht, 3%o Wasser enth\u00e4lt.\nDas H\u00e4moglobin enth\u00e4lt 90% Globin und 10% H\u00e4min, und es w\u00e4re ein ansprechender Gedanke, wenn das Gliadin eine \u00e4hnliche Menge Pyrrol Verbindungen enthielte; allein wenn die Spaltung n\u00e4her gepr\u00fcft wird, werden sicher gr\u00f6\u00dfere Mengen Pyrrolverbindungen konstatiert werden. Gr\u00f6\u00dfere Pyrrolkomplexe zu spalten bereitet immer gro\u00dfe Schwierig-* keiten, die gesteigert werden, wenn Jod und Sauerstoff fortgeschafft werden sollen; es spielen gleichzeitig so viele variierende Faktoren mit, namentlich kann man nicht erwarten, alles Jod bei der kurzen Erw\u00e4rmung abspalten zu k\u00f6nnen.","page":94},{"file":"p0095.txt","language":"de","ocr_de":"Nachweis von Pyrrolk\u00f6rpern in den Proteinstoffen.\t95\nEhe ich an diese Arbeit ging, habe ich andere Wege versucht, um Pyrrole im Proteinstoff nachzuweisen, und es ist mir auch gelungen, Pyrrole nachzuweisen, indem ich eine amylalkoholische L\u00f6sung von Gelatine mit Natrium hydrierte.\nDie gereinigte Gelatine wird im Vakuum \u00fcber Schwefels\u00e4ure, danach in schwachem Wasserstoffstrom und Vakuum bei langsam steigender Temperatur bis zu 160\u00b0 getrocknet. Die Gelatine darf in dem darin vorhandenen Wasser nicht schmelzen. Einige Gramm der auf diese Weise getrockneten Gelatine und eine gleiche Menge nicht getrockneter Gelatine unter R\u00fccksichtnahme auf den Wassergehalt \u2014 wurde im gleichen Wasserbad mit gleichem Quantum Natriumhydroxydl\u00f6sung hydrolyisiert. Es zeigte sich, da\u00df die L\u00f6sungen gleichviel Aminostiekstoff, durch van Slykes Methode bestimmt, enthielten, so da\u00df ich annehme, da\u00df die stattgefundene Trocknung keine durchgreifenden Ver\u00e4nderungen in der Zusammensetzung der Gelatine veranla\u00dft hat.\n30 g der getrockneten Gelatine werden in wasserfreiem, methylalkoholischem Kali gel\u00f6st, das Kalihydrat mit Essigester neutralisiert. Man setzt ein wenig Amylalkohol hinzu und destilliert den Methylalkohol ab. Die breiartige Masse l\u00f6st man in wasserfreiem Amylalkohol und hydriert mit Natrium. Von s\u00e4mtlichem Stickstoff in der methylalkoholischen L\u00f6sung waren 3\u00b0/o als Aminostiekstoff \u2014 nach der van Slykeschen Methode bestimmt \u2014 vorhanden.. Wurde nicht getrocknete Gelatine benutzt, fand sich bedeutend mehr Aminostiekstoff vor. Man neutralisiert die hydrierte L\u00f6sung mit Kohlens\u00e4\u00fcre, spaltet sie mit Wasser und sch\u00fcttelt sie mit \u00c4ther aus. Die \u00e4therische amylalkoholische Schicht wird mit Wasser ausgesch\u00fcttelt, unter anderem, um das letzte Alkali und die Basen fortzuschaffen, die auch in Wasser l\u00f6slich sind. Der \u00c4ther und der Amylalkohol mit Pyrrolen wurden abdestilliert, letzterer im Vakuum und schwachem Wasserstoffstrom; die nicht fl\u00fcchtigen Pyrrolbasen lassen sich dann in \u00c4ther l\u00f6sen. Sie zeigen die gew\u00f6hnlichen Pyrrolreaktionen. Es entsteht\u2019 ein Gemisch von Pyrrolk\u00f6rpern, sowohl von fl\u00fcssigen als festen,","page":95},{"file":"p0096.txt","language":"de","ocr_de":"96\tN. Troen8egaard,\t/\ndie meisten fl\u00fcssigen gehen mit dem Amylalkohol \u00fcber und werden mit S\u00e4ure aufgenommen.\nUnterl\u00e4\u00dft man es, die amylalkoholische Schicht mit Wasser auszusch\u00fctteln, so erh\u00e4lt man auch st\u00e4rkere Basen, die in \u00c4ther unl\u00f6slich, dagegen in absolutem Alkohol l\u00f6slich sind; ich vermute, da\u00df es Pyrroline sind.\nIch habe auch 10\u00b0/o \u00c4thylalkohol in Amylalkohol angewandt.\n3 ,//2 % des gesamten Stickstoffes gewann ich als Pyrrol. Man kann bei dieser Spaltungsmethode keinen gro\u00dfen Ertrag erwarten.\nBei der Hydrierung entwickelte sich Ammoniak, 4-6 % der gesamten Stickstoffmenge entsprechend.\nZu der w\u00e4\u00dfrigen Schicht, die vom Amylalkohol getrennt ist, wurden 60 ccm n. NaOH gesetzt. Die L\u00f6sung wurde im Vakuum bis zur Trockenheit eingedampft, gegen Ende in schwachem Wasserstoffstrom, um das Wasser zu entfernen. 3 ccm-normal Base, die weder Ammoniak noch prim\u00e4res Amin enthielt, wurden abdestilliert, und die Salzmasse wurde mit absolutem Alkohol ausgezogen. Aus der alkoholischen L\u00f6sung wurden Kali und Natrium mit einem \u00dcberschu\u00df von 50\u00b0/o Schwefels\u00e4ure gef\u00e4llt. Das Filtrat wurde, um die Essigs\u00e4ure zu entfernen, im Vakuum eingedampft. Die Masse wurde in Wasser gel\u00f6st, und die Schwefels\u00e4ure wurde mit berechnetem Barytwasser gef\u00e4llt. Das Filtrat wurde eingedampft und war fast vollst\u00e4ndig l\u00f6slich in absolutem Alkohol. 60 \u00b0/o des Stickstoffes der urspr\u00fcnglichen w\u00e4\u00dfrigen L\u00f6sung waren darnach in Alkoholl\u00f6sung. Von diesem Stickstoff waren 52,5% formol-titrierbar nach S\u00f6rensens Formoltitriermethode f\u00fcr Amino-stick8toff, w\u00e4hrend nach van Slykes Methode nur 36,1% zu bestimmen waren. Der in Alkohol ungel\u00f6ste Stickstoff ergab 66,4 % formoltitrierbaren und 53,0% van SI y keschen Stickstoff.\nDieser Unterschied, der bedeutend gr\u00f6\u00dfer ist als bei gew\u00f6hnlichen S\u00e4urespaltungen, mu\u00df mehreren hydrierten, heterocyclischen Ringen, Pyrrolin- oder Pyrrolidin-Derivaten zugeschrieben werden; diese lassen sich n\u00e4mlich nicht durch","page":96},{"file":"p0097.txt","language":"de","ocr_de":"Nachweis von Pyrrolk\u00f6rpern in den Proteinstoffen.\t97\nvan Slykes Methode bestimmen, sind aber im wesentlichen formoltitrierbar. Dies gibt auch f\u00fcr meine Theorie einen vorl\u00e4ufigen St\u00fctzpunkt ab.\nUnter den Basen, die gebildet werden, finden sich keine prim\u00e4ren Amine; die Carbylaminreaktion war negativ.\nAus dem Angef\u00fchrten geht hervor, da\u00df die Spaltungsprodukte sich nicht wie die S\u00e4urespaltungsprodukte verhalten.\n\u00ab\nExperimenteller Teil.\nHerstellung von Gliadin. Man knete nordamerikanischen Fr\u00fchjahrsweizen zu einem Teig und wasche das Gluten in einer gro\u00dfen Zentrifuge oder beim Kneten unter rinnendem Wasser aus. Wenn die meiste St\u00e4rke ausgewaschen ist, knete man das Gluten einige Male reichlich in eiskaltem, destilliertem Wasser. Dann rei\u00dfe man das Gluten in kleinere St\u00fccke\nt\n\u2022 \u2022\nund bringe es in \u00c4thylalkohol von einer solchen St\u00e4rke, da\u00df es 60\u00b0/o Alkohol enth\u00e4lt, wenn das Wasser im Gluten mitgerechnet wird. Darauf lasse man es einige Tage bei 25 bis 35\u00b0 stehen und sch\u00fcttele es h\u00e4ufig.\nDie L\u00f6sung wird abgegossen und die Behandlung, des Glutens mit neuem Alkohol etliche Male wiederholt. Die L\u00f6sungen werden bei ca. 80 einige Tage hingestellt, wodurch sich ein Bodensatz sammelt, und nach Dekantierung davon\nwerden sie filtriert. Aus den L\u00f6sungen wird dann das Gliadin\n*\nin K\u00e4ltemischungen ausgefroren. Die alkoholische Mutterlauge, welche noch einen kleinen Teil Gliadin enthielt, kann danach zu neuem Auszug benutzt werden.\n\u2022\u2022\nDas ausgefrorene Gliadin behandle man danach mit \u00c4ther, bis alles \u00d6l gel\u00f6st ist.\nDas Gliadin wird dann nochmals in 60\u00b0/oigem Alkohol gel\u00f6st, filtriert und ausgefroren. Dies wiederholt man hoch einmal, nachdem das Gliadin mit reichlich eiskaltem, destilliertem Wasser durchgeknetet worden ist. Das zuletzt/ausgefrorene Gliadin knete man zu wiederholten Malen mit absolutem Alkohol, damit es trockne, lasse es schlie\u00dflich ein paar Tage mit absolutem Alkohol stehen, trockne es danach","page":97},{"file":"p0098.txt","language":"de","ocr_de":"98\tN. Troensegaard,\n%\nteilweise im Vakuum \u00fcber Schwefels\u00e4ure, Um die Zeit, wo das Gliadin eine Pasta, etwas trockener als B\u00e4ckereihefe, bildet, l\u00e4\u00dft es sich leicht pulverisieren, und man siebt es dann durch M\u00fcllergaze Nr. 11 oder 12; wird es zu alkoholfrei oder nimmt es etwas Feuchtigkeit auf, ist es sehr schwer zu pulverisieren.\nDas Verfahren ist zum Teil nach Kjeldahl.\nDie angewandte Gelatine wurde aus franz\u00f6sischer Handelsware mit der Marke \u201eGold\u201c dargestellt. Die Gelatine wurde an Metallf\u00e4den in einem Glasgef\u00e4\u00df aufgeh\u00e4ngt, wo sie mit kaltem, toluolhaltigemWasser ausgewaschen wurde, welches dreimal vorsichtig erneuert wurde. Nach 2 Tagen wurde sie auf einem Netz und darauf \u00fcber Schwefels\u00e4ure schnell getrocknet. Der Aschengehalt in der Gelatine sank von 1,2% bis 0,3%. Die ausgewaschene Gelatine l\u00f6st sich in methylalkoholischem Kali schneller als die nicht ausgewaschene, und zwar fast vollst\u00e4ndig klar.\nDer Methylalkohol wurde durch Destillation mit Kalihydrat, nachher mit Calcium gereinigt.\nDas Kalihydrat wurde durch Schmelzen in einem Silbertiegel teilweise entw\u00e4ssert.\nWas die Essigs\u00e4ure betrifft, ist Kahlbaums Essigs\u00e4ure frei von h\u00f6heren Homologen \u2014 benutzt worden; diese enth\u00e4lt 0,3\u20140,4% Wasser und wurde in einem Kolben mit daraufgeschliffenem K\u00fchler 4 Stunden mit 5%igem Essigs\u00e4ureanhydrid gekocht. In der Essigs\u00e4ure befand sich danach ein kleiner \u00dcberschu\u00df an Essigs\u00e4ureanhydrid. Der Jodwasserstoff ist nach Travers (Experimentelle Untersuchung von Gasen) hergestellt worden.\nEs wurde daf\u00fcr gesorgt, da\u00df die Feuchtigkeit und der Sauerstoff der Luft w\u00e4hrend der Absorption vom Jodwasserstoff in der Essigs\u00e4ure ferngebalten wurde. Die Essigs\u00e4ure enthielt 45% HJ; sie wurde so aufbewahrt, da\u00df sich die Feuchtigkeit der Luft fernhalten lie\u00df; eine \u00dcberbindung mit Gummihaube ist notwendig.\nUm Pyrrolbasen vom Gliadin abzuspalten, wendet man Gliadin an, das im Vakuum bei 70\u00b0 und schwachem Wasser-","page":98},{"file":"p0099.txt","language":"de","ocr_de":"Nachweis von Pyrrolk\u00f6rpera in den Proteinstoffen. 99\nstoffstrom vorsichtig getrocknet worden ist. Wenn man Gliadin anwendet, welches vorsichtig bei 130\u00b0 getrocknet ist, l\u00f6st dieses sich schneller. Ob das stark getrocknete Gliadin vorzuziehen ist, m\u00fcssen sp\u00e4tere V\u00e9rsuche zeigen.\nMan r\u00fchrt 20 g pulverisiertes Gliadin in 60 ccm wasserfreiem Methylalkohol auf, setzt 140 ccm wasserfreien 0,8%igen normalen methylalkoholischen Kali hinzu und kocht 15 Minuten auf dem Wasserbad. Die Dauer des Kochens richtet sich *\neinigerma\u00dfen nach der gr\u00f6\u00dferen oder geringeren Feinheit des Gliadins.\nMan neutralisiert das Kalihydrat mit 20 g wasserfreiem Lssigester und kocht es leise in 10 Minuten. Bei der K\u00fchlung wird eine geringe Menge Stoff gef\u00e4llt, welcher durch Filtrierung entfernt wird. Setzt man mehr Methylalkohol hinzu, veranla\u00dft er eine verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig geringe Ausscheidung.\nDie L\u00f6sung wird im Vakuum bei 60\u00b0 bis zur Trockenheit eingedampft. Vor Schlu\u00df entfernt man den letzten Methylalkohol bei schwachem Wasserstoffstrom.\n20 g frisch entw\u00e4ssertes, pulverisiertes, essigsaures Natron wird zugesetzt und danach 10 Minuten lang in einem Glycerinbad bei 130\u00b0 mit 80 ccm Essigs\u00e4ureanhydrid (vorher bis zum Kochpunkt erw\u00e4rmt) acetyliert. Es entsteht reichlich essig-% saures Methyl. Man destilliert das Essigs\u00e4ureanhydrid im Vakuum ann\u00e4hernd ab und l\u00f6st das acetylierte Gliadin bei schwacher W\u00e4rme in trocknem Chloroform. Diese L\u00f6sung wird \u00fcber Nacht in einen Eisschrank gestellt, ohne filtriert zu werden; eine Verbindung von essigsaurem Kali und Essigs\u00e4ureanhydrid wird ausgeschieden. Nach der Filtrierung wird mit wasserfreiem \u00c4ther gef\u00e4llt, den \u00c4ther entfernt man im Vakuum. Man mu\u00df schnell arbeiten, um Wasseraufsaugung zu verhindern, da diese Essigs\u00e4ure abspaltet; ist der Stoff erst \u00e4therfrei, ist er nicht so geneigt, Wasser aufzunehmen.\nUm das v\u00f6llig acetylierte Gliadin mit einem Acetyl f\u00fcr je einen Stickstoff zu erhalten, kocht man ein wenig l\u00e4nger mit methylalkoholischem Kali und acetyliert etwas l\u00e4nger; es gelingt jedoch nicht immer, den v\u00f6llig acetylierten Stoff herzustellen.","page":99},{"file":"p0100.txt","language":"de","ocr_de":"1\u00d60\nN. Troensegaard,\nDie Acetylbestimraung wurde nach Wenzels Methode1) vorgenom men. 0,4 g Stoff wurden 1*/* Stunden in kochendem Wasser mit 3 ccm Schwefels\u00e4ure (2 + 1) und weiteren 3 ccm Wasser hydrolysiert. Bei Acetylbestimmungen im Jodid wurde Ag2S04 hinzugesetzt. Bei den Acetylbestimmungen entstand eine sehr geringe Menge schwefelige S\u00e4ure allein, ohne auf das Resultat zu influieren. Oben angef\u00fchrte Analyse gab 0,005 ccm normal schwefelige S\u00e4ure. Lackmus wurde als Indikator benutzt.\nDas acetylierte Gliadin enthielt eine recht gro\u00dfe Menge ,\tEr\t^ ^ im Vakuum mit einiger Essig-\ns\u00e4ure oder Anhydrid verschwindet.\nAus der beigef\u00fcgten Tabelle sieht man einige Versuchsresultate; trotz des sehr variierenden Acetylgehaltes ist der Stickstoffgehalt recht konstant.\nBei don drei letzten Versuchen wurde Gliadin benutzt, welches bei langsam gesteigerter Temperatur, bis 130 % im Vakuum getrocknet w\u00fcrde.\nPr\u00e4- parat\tDauer des Kochens mit KOH\tDauer der Acety-lierung\tccm Essigs\u00e4ure f\u00fcr g Stoff\t\u00ab/ ch3co\tMillimol N pro g\t% N\tCHjCO N\tNr.\n1 a \u00bb\tiy4 std.\t5 Min.\t4,35\t18,66\t8,0\t11,2\t0,545\t1\n1 a\tiy< n\t3 \u00ab\t3,86\t16,6\t',2\t11,5\t0.47\t2\n1 a\tVs -\t15\t*\t8,54\t36,8\t8,38\t11,7\t1,02\t3\n1 a\tVs \u00bb\t1 ,\t5,22\t22,4\t8,48\t11,9\t0,617\t4\nla\tVs .\t5 ,\t6,26\t27,0\t8.7\t12,2\t0,72\t5\n1 a\tV* .\t2 ,\t5,74\t24,6\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t6\nlb\tIV* \u00bb\t5 ,\t6,34\t27,3\t8,35\t11,7\t0 76\t7\nld\t5 Min.\t5 ,\t3,68\t15,9\t8,23\t11,5\t0,448\t8\n1 c\t3 ,\t3 ,\t4,80\t21,6\t8,04\t11,25\t0,598\t9\n1 c\tto ,\t5 #\t4,07\t17,5\t8,35\t11,7\t0,487\t10\nDas Jodid von Nr. 3 enthielt\t\t\t2,24\t10,0\t6,6\t9,53\t0,34\t\nDie Jodwasserstoffspaltung wurde in einem kleinen Fraktionskolben in trockenem Kohlens\u00e4urestrom unternommen. Man mu\u00df aufpassen, da\u00df die D\u00e4mpfe des Wasserbads\n*) M. 18, S. 659 und Hans Meyer, Analyse und Konstitutions-ermittlung S. 540.","page":100},{"file":"p0101.txt","language":"de","ocr_de":"Nachweis von Pyrrolk\u00f6rpem in den Proteinstoffen. 101\n\u00ab\nvon dem starken Essigs\u00e4ure-Jodwasserstoff nicht aufgezogen werden.\nMan l\u00f6st 1 g acetyliertes Gliadin im Fraktionskolben in 5 ccm wasserfreier Essigs\u00e4ure ohne Erw\u00e4rmung und setzt 25 ccm 40%igen Essigs\u00e4ure-Jodwasserstoff hinzu. Der Kolben darf nicht gesch\u00fcttelt werden, ehe das Jodid abgeschieden ist. Dann erw\u00e4rmt man vorsichtig in einem vorher bis 60\u00b0 erw\u00e4rmten Wasserbad und sch\u00fcttelt leise, bis die L\u00f6sung vollendet ist. Jetzt erw\u00e4rmt man den Kolben weiter im Wasserbad; wenn die Temperatur bis auf ca. 80\u00b0 gestiegen ist, beginnt ein zweites Jodid sich abzuscheiden; dies verhindert man dadurch, da\u00df man tropfenweise einen stark w\u00e4\u00dfrigen Jodwasserstoff (Vol.-Gew. 2,0), 0,8\u20141 ccm hinzusetzt. Das Wasserbad mu\u00df danach 10 Minuten lang kochen; das abgeschiedene Jod entfernt man bis zu heller Braunf\u00e4rbung mit kleinen St\u00fccken Phosphoniumjodid, ca. 0,5 g, im Laufe weniger Minuten; kurz vor dem Schlu\u00df setzt man ein paar Tropfen Wasser hinzu. Danach wird mit Eis gek\u00fchlt, mit gleichem Volumen kaltem Wasser verd\u00fcnnt und unter Eisk\u00fchlung mit Kjeldahl-Natron aus einer B\u00fcrette neutralisiert. Die Pyrrol-k\u00f6rper lassen sich dann mit \u00fcbeihitzten Wasserd\u00e4mpfen abdestillieren.\nDie Reaktion ist nur richtig verlaufen, sofern bei der K\u00fchlung der Essigs\u00e4urel\u00f6sung eine reichliche kristallinische Abscheidung entsteht, und auch eine milchartige Abscheidung bei der Neutralisierung mit dem Kjeldahl-Natron.\nDie Menge der Pyrrolk\u00f4rp\u00e8r habe ich ein paarmal durch Stickstoffbestimmung nach Dumas* Methode bestimmt. Die Pyrrolk\u00f6rper wurden mit \u00c4ther ausgesch\u00fcttelt und wieder in verd\u00fcnnte Schwefels\u00e4ure \u00fcbergef\u00fchrt und in dieser L\u00f6sung auf das zur Verbrennung n\u00f6tige Kupferoxyd gegossen..\nEinen Ma\u00dfstab f\u00fcr das Gelingen der Reaktion gibt einem die Benzaldehydprobe.\nDie Gelatinespaltung.\nMan l\u00f6st 80 g getrocknete, pulverisierte Gelatine mittels Kochens in 300 ccm 0,8 n. wasserfreien, inethylalko-\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CXII.\to","page":101},{"file":"p0102.txt","language":"de","ocr_de":"102\nN. Troensegaard,\nholischem Kali und neutralisiert ann\u00e4hernd mit 25 ccm Essigester, indem man 10 Minuten lang kocht. Danach setzt nmn 50 ccm wasserfreien Amylalkohol hinzu und destilliert den Methylalkohol, zuletzt im Vakuum. Die Masse wird in 250 ccm wasserfreiem Amylalkohol gel\u00f6st und die L\u00f6sung mit 25 g Natrium hydriert. Die Hydrierung wurde in einem dreihal-sigen Kolben unternommen, der in einem \u00d6lbad erhitzt wurde. Die Reaktionstemperatur war 110\u00b0, bis zu 150\u00b0 steigend. Die Natriumzufuhr geschah durch eine Schl\u00fcsse, gen\u00fcgend feingeschnitten. Hierdurch wurde es m\u00f6glich, die entwickelte Wasserstoffmenge und Ammoniak zu bestimmen.\nDurch meinen Beitrag zur Kl\u00e4rung der Zusammensetzung der Proteinstoffe habe ich ihre Verwandtschaft mit dem H\u00e4min des Blutes und dem Chlorophyll der Pflanzen nachgewiesen, die Nencki und andere Gelehrte vergebens nachgeforscht hiaben. Zugleich habe ich den ersten Beweis f\u00fcr die Berechtigung meiner Theorie von der Zusammensetzung der Proteinstoffe gegeben. Da\u00df die nachgewiesenen Pyrrole als Oxy-pyrrole vorhanden sein m\u00fcssen, scheint mir zweifellos, auch weil man die Pyrrole durch Nenckis Spaltungsmethode mit w\u00e4\u00dfrigem Jodwasserstoff nicht nachweisen kann. Ich werde meine Untersuchungen fortsetzen, doch hoffe ich, da\u00df andere Gelehrte meine Methoden zu weiterer Entwickelung aufnehmen werden; die Aufgaben sind so vielf\u00e4ltig, da\u00df sie die Kr\u00e4fte eines einzelnen Mannes bei weitem \u00fcbersteigen. Wohlgeeignete Methoden zur Deoxydierung der Proteinstoffe zu finden, um danach einen gr\u00f6\u00dferen Ertrag von Pyrrolen zu erhalten, ist eine Aufgabe f\u00fcr k\u00fcnftige Forschung. Die bis jetzt benutzten Spaltungsmethoden f\u00fcr Proteinstoffe bed\u00fcrfen einer Erg\u00e4nzung; namentlich hat man die reduktiven Spaltungsmethoden nicht untersucht, f\u00fcr die ich hier Beispiele gegeben habe. Dem endlichen Ziel, der synthetischen Herstellung der Proteinstoffe, ist man nicht n\u00e4her ger\u00fcckt, falls die Proteinstoffe Oxypyrrole enthalten, was man nach der vorliegenden Arbeit annehmen mu\u00df.","page":102},{"file":"p0103.txt","language":"de","ocr_de":"Nachweis von Pyrrolk\u00f6rpern in den Proteinstoffen. 103\nW\u00e4hrend meiner Arbeit haben mir meine beiden Assistenten, die Ingenieure Valdemar Olsen und Poul Tutein, beigestanden, sq wie auch meine Freunde Prof. S. P. L. S\u00f6rensen und Prof. N. Bjerrum meine Arbeit mit Interesse verfolgt und mir manchen guten Rat und manche Anweisung erteilt haben. Ich bringe ihnen allen meinen Dank.\nEine vorl\u00e4ufige Mitteilung \u00fcber diese Untersuchungen wurde w\u00e4hrend der ersten nordischen Chemikersitzung bei der Ged\u00e4chtnisfeier f\u00fcr H. C. \u00d6rsted am 1. September d. J. abgegeben.","page":103}],"identifier":"lit20920","issued":"1921","language":"de","pages":"86-103","startpages":"86","title":"Nachweis von Pyrrolk\u00f6rpern in den Proteinstoffen","type":"Journal Article","volume":"112"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:53:13.043751+00:00"}