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{"created":"2022-01-31T16:50:11.168235+00:00","id":"lit20923","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Strau\u00df, Eduard","role":"author"},{"name":"Rudolf Gr\u00fctzner","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 112: 167-175","fulltext":[{"file":"p0167.txt","language":"de","ocr_de":"Mitteilungen aus dem Gebiete der Eiwei\u00dfchemie.\nII.\n\u00dcber Jodglobin.\nVon\nEduard Strau\u00df und Rudolf Grfitzner.\n(Aus dem biologischen Institut zu Frankfurt a. M.)\n(Der Redaktion zugegangen am 17, November 1920.)\nDas H\u00e4moglobin, als ein durch seine Kristallisierbarkeit gut isolierbarer Eiwei\u00dfk\u00f6rper, wurde fr\u00fchzeitig in den Kreis der Bearbeitung bei der Halogenierung der Proteine ein- ' bezogen. Zuerst haben Hopkins und Pinkus1) Brom auf H\u00e4moglobin einwirken lassen. Eine Jodierung unternahm erstmalig Kur a j eff2) unter Anwendung der Methode von Blum . und Vau bei; als Ausgangsmaterial diente ihm das kristallisierte Oxyh\u00e4moglobin des Pferdeblutes.\nUnsere im folgenden zu beschreibenden Versuche haben wir, um zu \u00fcbersichtlichen und einheitlichen Resultaten zu gelangen, an dem Proteinpaarling des H\u00e4moglobinmolek\u00fcls, dem Globin selbst, vorgenommen, wobei f\u00fcr unsere Zwecke der hohe Gehalt des Globins an Histidin besonders f\u00f6rderlich erschien. Fr. Schulz3) hat zuerst eine \u2014 sp\u00e4ter von A.Gamgee \u2022 und A. Hill4) verbesserte \u2014 Darstellungsmethode des Globins angegeben und die Eigenschaften dieses Proteins eingehend ' beschrieben. Weitere Untersuchungen von A. Kossel6) haben .\n\u2018) Berichte Bd. 31, S. 1311 (1898).\n3) Diese Zeitschr. Bd. 31, S. 527 (1900).\na) Diese Zeitschr. Bd. 24, S. 449 (1898).\n*) Hofmeisters Beitr\u00e4ge Bd. 4, S. 1 (1904).\n*) Diese Zeitschr. Bd. 49, S. 314 (1906).","page":167},{"file":"p0168.txt","language":"de","ocr_de":"168\tEduard Strau\u00df und Rudolf Gr\u00fctznor,\ngezeigt, da\u00df das Globin trotz seines basischen Charakters (F\u00e4llbarkeit durch Ammoniak) nicht zu den Histonen geh\u00f6rt, da es kein Histopepton bildet. Die Totalhydrolyse des Pferdeoxyh\u00e4moglobins hat E. Abderhalden1) ausgef\u00fchrt; er fand f\u00fcr die uns hier besonders interessierenden Aminos\u00e4uren:\nHistidin . . . 10,96 %\nTyrosin . . .\t1,33 %\nPhenylalanin . .\t4,24 %\nTryptophan vorhanden.\n1. Darstellung des Globins.\nDie urspr\u00fcngliche, wie auch die sp\u00e4ter verbesserte Methode zur Gewinnung des Ausgangsmaterials war, da gr\u00f6\u00dfere Mengen beschafft werden mu\u00dften, zu umst\u00e4ndlich und zu kostspielig. Wir haben deshalb eine einfachere und billigere Methode der Darstellung des Globins gesucht und sind nach mannigfachen Studien mit folgendem Verfahren zum Ziele gelangt:\nKleine Portionen des als trockenes braunes Pulver aus der Technik (Merck) bezogenen H\u00e4moglobins \u2014 jeweils 5 g \u2014 werden mit 50 ccm einer 10%igen Essigs\u00e4ure zu einem gleichm\u00e4\u00dfigen Brei angerieben, sodann werden 200 ccm Eisessig (96 \u00b0/o Ph. G. V.) zugef\u00fcgt und die Fl\u00fcssigkeit in ca. 2 1 dest. Wasser eingetragen. Die klare, tiefbraune L\u00f6sung wird nun mit Tierkohle von bester Aktivit\u00e4t (in gr\u00f6\u00dferen Mengen) eine Stunde lang in der Sch\u00fcttelmaschine gesch\u00fcttelt, danach die Fl\u00fcssigkeit mit etwas feuchter Papierwolle versetzt und auf einer mit Papierwolle gestopften Nutsche abgesaugt. Nach 2- bis 3maliger Wiederholung dieser Behandlung erh\u00e4lt man eine nur noch schwach gef\u00e4rbte L\u00f6sung, aus der durch Ammoniakzusatz das Globin fast v\u00f6llig wei\u00df ausfallt. Das Protein wird auf dem Filter mit wenig Wasser (salzfreies Globin ist wasserl\u00f6slich!) gewaschen, in Wasser durch Zusatz von sehr wenig verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure gel\u00f6st und v\u00f6llig salzfrei dialysiert. Die ausdialysierte L\u00f6sung kann sofort zur Jodierung benutzt werden; man kann aber auch hier noch eine letzte Reinigung durch\n') Dies* ZeiUchr. Bd. 37. S. 484 (1903) und Bd. 51, S. 397 (1907).","page":168},{"file":"p0169.txt","language":"de","ocr_de":"Mitteilungen ans dem Gebiete der Eiweischemie. II. 169\nAussch\u00fctteln der (sauren) L\u00f6sung mit Alkohol\u00e4ther, Ausf\u00e4llen durch Ammoniak und Dialysieren einschalten. Bei unseren Versuchen wurde diese letzte Reinigung nicht notwendig; denn das durch die Essigs\u00e4ure abgespaltene und mit Tierkohle mehrfach gereinigte Globin, das bei der Analyse f\u00fcr Stickstoff den Wert 16,5% (Schulz 16,89 \u00b0/o) ergab, erwies sich spektror skopisch frei von H\u00e4matin. Die Reaktion auf Tryptophan nach Ehrlich-Rhode, sowie die Diazoreaktion (in der Modifikation von Pauly) waren stark positiv. Wesentlich f\u00fcr das Gelingen unserer Darstellungsmethode \u2014 reines Material in guter Ausbeute \u2014 ist, da\u00df man mit kleinen Portionen des H\u00e4moglobins arbeitet, diese sehr gleichm\u00e4\u00dfig mit Essigs\u00e4ure verreibt und beim Aussch\u00fctteln eine nicht zu kleine Menge Tierkohle von erprobter Entf\u00e4rbekraft anwendet. Sollten \u00fcbrigens Spuren von H\u00e4matin noch beigemischt sein, so w\u00fcrden diese sp\u00e4ter, nach erfolgter Jodierung durch die Auskochung mit absolutem Alkohol bzw. Aceton, sicher beseitigt.\n2. Jodierung des Globins.\nDie Darstellung des Jodglobins A, d. h. des maximal sowohl am Kohlenstoffkern wie am Stickstoff jodierten Proteins, erfolgte nach der in der Mitteilung von F. Blum und E. Strau\u00df1) angegebenen Weise, jedoch \u2014 mit R\u00fccksicht auf die Tatsache, da\u00df das Globin auf Zusatz von Bikarbonat aus der L\u00f6sung ausgeschieden wird \u2014 unter Hinzuf\u00fcgung von. wenigen Kubikzentimeter verd\u00fcnnter Natronlauge. Wir f\u00fcgten zu 500 ccm einer 2 \u00b0/o igen Globinl\u00f6sung 2 ccm n/10-Natron-lauge, sodann 3\u20144 g Natriumbikarbonat (das Bikarbonat wurde stets vorher in Wasser gel\u00f6st und die L\u00f6sung mit CO, ges\u00e4ttigt). Die v\u00f6llig klare, schwach gelbe L\u00f6sung wurde \u00e4uf 380 erw\u00e4rmt und eine 2 n/Jodjodkalil\u00f6sung portionenweise eingetragen. Der notwendig gewordene Zusatz von Natronlauge bedingt hier einen etwas gr\u00f6\u00dferen Verbrauch an Jod, als dies sonst der Fall ist. Das Jodierungsgemisch wurde zweimal 24 Stunden bei 38\u00b0 gehalten und w\u00e4hrend dieser Zeit hftnfig durchgesch\u00fcttelt. Die Entfernung des Jod\u00fcberschusses durch\n\u2018) Diese Zeitschr. Bd. 112, S. 111.","page":169},{"file":"p0170.txt","language":"de","ocr_de":"170\tEduard Strau\u00df und Rudolf Grfitzner,\nThiosulfatl\u00f6sung, die Ausfallung mit Essigs\u00e4ure unter Na*S04-Zusatz, die Umf\u00e4llung aus Natronlauge durch Essigs\u00e4ure, sowie Auswaschen, Reinigen durch Auskochen mit Aceton (oder absolutem Alkohol) und Trocknen geschah in derselben Weise, wie dies f\u00fcr die anderen Jodproteine beschrieben ist. Das Jodglobin A ist ein hellgraues, staubfeines Pulver; es zeigt einen vollkommen negativen Ausfall der Reaktion nach Ehrlich-Rhode und negative Schwefelbleireaktion; die Diazoreaktion dagegen bleibt positiv, besitzt aber einen helleren Farbton als diejenige des genuinen Proteins. Zur Analyse wurde die Substanz bei 80\u00b0 getrocknet. Sie war v\u00f6llig aschefrei und ergab folgende Werte f\u00fcr die Elementarzusammensetzung:\na)\tCH-Bestimmung :\nAngew. 0,1476 g = 0,2609 g CO, = 48,24 % C\n0,0780 , H,O = 5,92 % H\nb)\tN-Bestiraraungcn (Kjeldahl):\n1.\t\u00c2ngew.\t0,1511\tg\tn/10-S\u00e4ure : 16,0\tccm\t=\t14,8 %\tN\n\u201e\t0,1525\t\u201e\t*\t16,1\t\u201e\t=\t14,7 %\tN\n2.\t,\t0,1216\t\u201e\t.\t\u201e\t12,8\tr\t=\t14,7 %\tN\n3*\t,\t0,1736\t\u201e\t\u201e\t18,5\t,\tp=\t14,93 % N\nDurchschuitt: 14,78 % N.\nc)\tS-Bestimmung (Carius):\nAngew. 0,1770 g BaS04 = 0,0040 = 0,31 % Sj\nd)\tJodbestimmungen (Blum-Gr\u00fctzner):\n1. Angew. 0,1236 g titr. Thios. (f = 1,88) = 7,5 ccm = 14,1 mg J\n0,1616.\t\u201e\t\u201e (f = 1,88)\nA-Zahl = 11,4.\n= 11,4 % J\n= 9,8 ccm = 18,424 mg J -11,4 % J.\nRechnet man unsere Analysenwerte auf jodfrei um, so ergibt sich f\u00fcr\nC = 54,4 % (genuin 54,97 %) N = 16,6 % (\t\u201e\t16,89 %)\nS = 0,35 %.(\t\u201e\t0,42%).\nKurajeff hat zwar nach der Methode von Blum und Vaubel jodiert, daneben aber auch Jodjodkali mit einem Zusatz von jodsaurem Kali zwecks Zerst\u00f6rung der gebildeten Jodwasserstoffs\u00e4ure angewandt. Seine Jod werte \u2014 im Mittel 12,37 \u2014 11,18 \u2014 11,02 \u2014 sind mit den unsrigen gut ver-","page":170},{"file":"p0171.txt","language":"de","ocr_de":"Mitteilungen aus dem Gebiete der Eiwei\u00dfchemie. II. 171\ngleichbar. Im Gegensatz zu seinem Befund ist unser Jodglobin A in verd\u00fcnntem Alkali leicht l\u00f6slich.\nEin Vergleich der Resultate ist durchf\u00fchrbar, weil Ku-rajeff nicht Jodierungsprodukte des ganzen Oxyh\u00e4moglobinmolek\u00fcls, sondern auf Grund seiner Reinigungsmethode nur solche des Globins erhalten hat. Seine Kohlenstoff-, Wasserstoff- und Stickstoffwerte liegen von den unsrigen nicht sehr weit ab; er findet im Durchschnitt f\u00fcr sein (nicht mit Alkali behandeltes) Pr\u00e4parat 3:\nC = 48,48 \u2022/,\nH= 6,04%\nN = 14,81 %\nS = 0,49 %\nJ = 11,02 % Fe = 0,31 %.\nEs ist Kurajeff mit Recht aufgefallen, da\u00df das C: N-Verh\u00e4ltnis seiner Pr\u00e4parate (3,819 \u2014 3,813 \u2014 3,833) denjenigen f\u00fcr reines Globin (Schulz) = 3,797 bedeutend n\u00e4her steht als dem f\u00fcr Oxyh\u00e4moglobin \u2014 3,673. F\u00fcr unser Jodglobin A errechnet sich dieses Verh\u00e4ltnis zu 3,829 bzw. (f\u00fcr unseren h\u00f6chsten N-Wert = 14,93) zu 3,757, welch letzterer sehr gut mit dem genuinen Werte \u00fcbereinstimmt. Wir halten die Annahme f\u00fcr berechtigt, da\u00df Kurajeffs Jodh\u00e4moglobin ein (wegen seines Fe-Gehaltes) noch nicht v\u00f6llig einheitliches Jodglobin A darstellt.\n3. Die Reduktion des Jodglobins A.\nDie Gewinnung eines von N-Jod befreiten Jodglobins B erfolgte in der Weise, wie sie von Blum und Strau\u00df beschrieben ist. An dieser Substanz wurde zuerst die Methodik der S02-Einwirkung studiert und die Bildung einer B-Substanz beobachtet. Das Jodglobin B wurde in der gleichen Qualit\u00e4t sowohl durch Umf\u00e4llen aus Natronlauge, wie aus Ammoniak mittels schwefliger S\u00e4ure in verd\u00fcnnter L\u00f6sung, wie auch mit Natriumbisulfitlauge und Schwefels\u00e4ure (1: 4) erhalten. Reinigung nach mehrfacher Umf\u00e4llung aus Lauge mit verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure und Trocknung erfolgten ebenso wie beim Jodglobin A. Die beiden Substanzen gleichen sich \u00e4u\u00dferlich vollkommen; die Diazoreaktion der B-Substanz f\u00e4llt intensiver","page":171},{"file":"p0172.txt","language":"de","ocr_de":"172\nEduard Strau\u00df und Rudolf Gr\u00fctzner,\n2.\nrot aus als die der A-Substanz. Di\u00e8 Analysen des Jodglobins B ergaben:\na)\tN-Bestimmungen:\n1. (Kjeldahl): Angew. 0,8015 g =\t34,1\tccm n/10*S\u00e4ure =\t15,8 %\tN\n0,3078 g =\t34,3\tccm\t\u201e\t=\t15,7 %\tN\n2-\t\u00bb\t\u00bb\t0,1945 g =\t21,7\tccm\t\u201e\t=\t15,62%\tN\n0,1877 g =\t21,2\tccm\t\u201e\t=\t15,8 %\tN\n\u2022\t\u00bb\t0,2365 g =\t26,7\tccm\t\u201e\t=\t15,8 %\tN\n0,2842 g =\t31,6\tccm\t,\t=\t15,5 %\tN\n4. (Dumas): Angew. 0,1494 g = 20,65 ccm N (b = 750 mm, t = 18,5>\n= 15,64%\nDurchschnitt: 15,69% N.\nb)\tS-Bestimmung (Garius):\nAngew. 0,1992 g = BaS04 0,0089 g = 0,61 % S.\nc)\tJodbestimmungen:\n1. Angew. 0,1660 g titr. Thios. (f = 2,01) = 6,1 ccm = 12,26 mg J\n= 7,3 % J.\n(f = 2,01) \u2014 11,6 ccm = 23,31 mg J = 7,7% J.\n\u00bb (f = 2,01) = 10,2 ccm \u00ab= 20,49 mg J\n= 7,8% J.\n\u00bb' (f = 2,05) = 6,7 ccm = 13,73 mg J\n= 7,5% J.\n\u00ab (f = 2,05) \u2014 7,7 ccm = 15,78 mg J\n= 7,6% J.\n, (f \u2014 1,65) = 18,3 ccm = 30,19 mg J\n= 7,64% J.\n\u00bb\t=' 1,65) = 15,9 ccm = 26,23 mg J\n= 7,7% J.\n, (f = 2,06) = 6,6 ccm = 13,59 mg J\n= 7,6% J.\n*\t(f \u2014 2,06) = 10,2 ccm = 20,9 mg J\n= 7,5 % J.\n*\t(f = 2,08) = 9,8 ccm = 20,38 mg J\n= 7,61 % J.\n, (f = 2,08) = 8,1 ccm = 16,848 mg .1\n= 7,7%J.\nDurchschnitt: 7,6% Jod (B-Zahl).\nRechnet man unsem N-Wert f\u00fcr B auf jodfrei um, so ergibt sich N = 16,98% (genuin 16,89 \u00b0/o). Das Verh\u00e4ltnis der beiden Jodzahlen A und B ist genau gleich 3:2, d. h. es befinden sich 2 Atome Jod am Kohlenstoffkern und 1 Atom\n3.\n4.\n5.\n\u2666>.\n0,2965 g\n0,2618 g 0,1818 g\n0,2056 g 0,3950 g 0,3344 g 0,1779 g 0,2786 g 0,2678 g 0,2195 g\n>7","page":172},{"file":"p0173.txt","language":"de","ocr_de":"Mitteilungen ans dem Gebiete der Eiwei\u00dfchemie. II. 173\nam Stickstoff. Das schematische Strukturbild stellt sich (vgl. dazu die Mitteilung von Blum und Strau\u00df) wie folgt dar:\n*\u2014\n3\nDie Mindestmolekulargr\u00f6\u00dfe des Jodglobins berechnet sich unter der Annahme, da\u00df einem Jodatom ein Prozentgehalt\nvon 3,8 entspricht, auf 3340, woraus sich f\u00fcr das genuine Globin 3214 ergibt.\n4.\tDie Restitution von Jodglobin \u00c0 aus Jodglobin B.\nEs lag uns daran zu zeigen, da\u00df mit der Reduktion durch SO* eine tiefergreifende Ver\u00e4nderung des Proteinmolek\u00fcls nicht verbunden ist. Ist dem in der Tat so, dann mu\u00df es m\u00f6glich sein, durch einfache erneute Jodierung der B-Substanz in bikarbonatalkalischer L\u00f6sung die A-Substanz mit ihrer, charakteristischen Jodzahl (N-Jod!) wieder zu erhalten, w\u00e4hrend jede Spaltung durch eine Ver\u00e2nd\u00e8rung dieser Zahl angezeigt werden m\u00fc\u00dfte. Zwei dahingehende Versuche ergaben folgende Werte f\u00fcr Jod:\n1.\tAngew. 0,0951 g titr. Thios. (f = 2,01) = 5,4 ccm = 10,85 mg J\n= 11,4\u00ae/* J.\n0,1588 g ,\t, (f = 2,01) = 9,1 ccm = 18,29 mg J\n= 11,5% J.\n2.\t0,1815 g ,\t\u201e (f = 2,08) = 9,8 ccm = 20,38 mg J\n= 11,237* J.\n0,1701 g yt\t,\t(f = 2,08) = 9,3 ccm = 19,34 mg J\n- 11,37* J.\nDer Durchschnitt dieser Zahlen = ll,36\u00b0/o Jod entspricht weitgehend genau dem urspr\u00fcnglichen Werte f\u00fcr Jodglobin A (11,4%).\n5.\tDas Verhalten der beiden Jodglobine gegen \u2022.\nPepsinsalzs\u00e4ure.\n\u2022\t4\t\u2022\nWir haben die beiden Jodglobine auf ihr Verhalten gegen \u00bb Pepsinsalzs\u00e4ure in der Weise gepr\u00fcft, wie dies f\u00fcr die anderen von uns untersuchten Jodproteine in der vorangehenden Mit-","page":173},{"file":"p0174.txt","language":"de","ocr_de":"174\tEduard Strau\u00df und Rudolf Gr\u00fctzner,\nteilung von Blum und Strau\u00df angegeben ist. Beim Jodglobin A wurde weitgehende Hemmung, beim Jodglobin B Sperrung nach Erhitzen in w\u00e4\u00dfriger Suspension beobachtet, wie im einzelnen aus den mitzuteilenden Versuchsprotokollen hervorgeht.\nl.\nNr.\tSubstanz (A)\tDauer in Stunden\tResultat\tBemerkungen\n1\t11,4% J\t5\tungel\u00f6st\tSubstanz feucht\n2\t10,7% J\t86\tteilw. gel\u00f6st\tJodabspaltung Substanz feucht\n8\t11,5% d\t5\tungel\u00f6st\tSubstanz trocken\n4\tn,o% J\t7\tW\tT\t*\n5\t11,4% J\t24\t*\tT\t1\u00bb\n6\t11,4% J\t5\t1)\tV\t\u00bb\nDieser Versuch wurde mehrfach mit reinsten Substanzen wiederholt und ergab stets das gleiche Resultat.\nII.\nNr. '\tSubstanz (B) nicht erhitzt\tDauer in Stunden\tResultat\tBemerkungen\n1\t7,1% J\t5\tgel\u00f6st\tSubstanz trocken\n2\t7,0% J\t5\tH\t-f- 1 ccm physiol. NaCl-L\u00f6sung\no\t7,6% .1\t5\tV :\t-{- 1 ccm physiol. NaCl-L\u00f6sung\n4\t7,6% J\t:>\t*\t-f- 1 ccm physiol. NaCl-L\u00f6sung\nIII.\nNr.\tSubstanz (B) erhitzt\tDauer in Stunden\tResultat\tIn Wasser erhitzt\n1\t7,08% J\t4\tungel\u00f6st\t5 Std. 70\u00b0\n2\t7,0 % J\t5\t\u00bb\t1 Tag 60\u00b0\n3\t7,1 % J\tp* 4\t*\t7 Std. 65\u00b0\n4\t7,6 \u2022/\u2022 J\t12\tJ)\t6 \u201e 70\u00b0\n5\t7,6 % J\t23\t*\t6\t, 70\u00b0\n6\t7,6 % J\t5\tl\u00bb\t7\t, 70\u00b0\n4\t7,6 % J\t5\tfl\t5 \u201e 70\u00b0","page":174},{"file":"p0175.txt","language":"de","ocr_de":"Mitteilungen aus dem Gebiete der Eiwei\u00dfchemie. II. 175\nWir beobachteten beim Erhitzen eine, wenn auch sehr geringf\u00fcgige, Abnahme des Jodgehalts unserer Substanzen. Die Zahl 7,5% ging bis auf 7,1% zur\u00fcck. Die durch Erhitzen gegen Pepsinsalzs\u00e4ure gesperrten Substanzen zeigten nach Umf\u00e4llung aus Sodal\u00f6sung wieder ihre urspr\u00fcngliche Peptonisierbarkeit. Wir geben ferner einen Versuch wieder, der zeigt, da\u00df die Hemmung auch bei solchen Substanzen eintritt, die aus der B-Substanz durch Wiederhochjodieren (Restitution) gewonnen worden sind.\na)\tJodglobin B (7,7%) rejodiert auf A (11,4%).\nMit Pepsinsalzs\u00e4ure nach 2*/, Stunden: ungel\u00f6st.\n*\t3%\t\u00ab\t:\n\u00ab\t3\tr\t:\n\u00bb\tl\u00f6\t\u00bb\t\u2022\t\u00bb\n\u00bb\t13\t\u201e\t:\tgeringe\tL\u00f6sung.\nb)\tJodglobin B (7,6%) rejodiert auf A (11,5%)\nSubstanz feucht mit Pepsinsalzs\u00e4urc nach 10 Stunden ungel\u00f6st.\n\u00ab 14\t,\t,\t\u2022\n*\t40\t,, teilweise\ngel\u00f6st unter Jodabspaltnng.\nDigerierten wir Jodglobin B (7,6%) 14 Stunden lang bei 38\u00b0 mit 0,3 % iger Salzs\u00e4ure allein, so trat eine emulsionsartige L\u00f6sung der (basischen) Substanz auf, die jedoch auf Zusatz von physiologischer Kochsalzl\u00f6sung sofort total ausflockte; die L\u00f6sung durch Pepsinsalzs\u00e4ure wurde durch Kochsalzzusatz in keiner Weise gehemmt. Kontrollversuche zeigten, da\u00df das Kochen mit Alkohol oder Aceton allein die Hitzesperrung nicht hervorzubringen vermag. Zur weiteren Kontrolle wurde reinstes Globin in ausdialysierter L\u00f6sung 7 Stunden auf 70\u00b0 erhitzt, wobei leichte Tr\u00fcbung auftrat, sodann durch Eingie\u00dfen in absoluten Alkohol gef\u00e4llt, mit absolutem AlkohQl V* Stunde gekocht und nach Waschen mit \u00c4ther getrocknet. Diese Substanz war nach lst\u00fcndiger Digestion mit Pepsin-salzs\u00e4ure glatt gel\u00f6st; die L\u00f6sung gab auf Ammoniakzusatz keine F\u00e4llung.","page":175}],"identifier":"lit20923","issued":"1921","language":"de","pages":"167-175","startpages":"167","title":"Mitteilungen aus dem Gebiete der Eiwei\u00dfchemie, II:\u00dcber Jodglobin","type":"Journal Article","volume":"112"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T16:50:11.168241+00:00"}