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{"created":"2022-01-31T15:03:14.184760+00:00","id":"lit36622","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"Morochowetz, L.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 5: 66-118","fulltext":[{"file":"p0066.txt","language":"de","ocr_de":"Verhallen des\nzu den Alkalien.\nAlkalisches Globulin oder globulinsaure Alkalien oder\nAlkaliglobulat.\nSynonyme f\u00fcr die alkalischen Verbindungen: Alkalialbuminate\u2014Lassaigne, Eyweiss\u2014 Schnaubert, Alkalicaseat\u2014Braconnot, Alkalifibrinat\u2014Denis, Fibrat, Caseat\u2014Mulder,\nSimon, Albuminein, Albuminose\u2014Wurtz u. a., Globulin\u2014Starke, Alkaliglobulat, globulinsaure Alkalien \u2014Morochowetz.\nSynonyme des Neutralisationsniederschlags der Alkaliverbindung: Albumin\u2014Lieberk\u00fchn, Gaseins\u00e4ure\u2014Braconnot, gef\u00e4lltes Albumin oder Pseudofibrin\u2014Br\u00fccke, Albumins\u00e4ure\u2014 Gerhardt, Reynolds, Kraut u. a., Albuminat und Protein\u2014Hoppe-Seyler, Eichwald, Soyka u. a., Alkali albuminat\u2014M\u00f6rner, Hammarsten, Protein oder Albuminin und Globulinin\u2014Rollett, geronnenes Albumin\u2014Sch\u00fctzenberger. Lieberk\u00fchn \u2019s Albumin\u2014K\u00fchne, Albuminosat\u2014Wurtz, Globulin oder Globulins\u00e4ure\u2014Morochowetz.\nVon Prof. L. Morochowetz.\nGeschichte des Verhaltens der Alkalien zu den Protein-k \u00f6 r p e r n. Unter den ersten Agenten unserer Bekanntschaft mit den Proteink\u00f6r-pern waren die Alkalien, und es versteht sich von selbst, dass die Ver\u00e4nderungen des Aggregatzustands der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten fr\u00fcher als alles andere die Aufmerksamkeit der Beobachter auf sich lenken mussten. Thouvenel fand im Jahre 1777 (145 p. 37), dass concentrirte Alkalil\u00f6sungen proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten, unter anderen auch die Milch, schon bei Zimmertemperatur in den gallertartigen Zustand \u00fcberf\u00fchren; obgleich schwache Alkalil\u00f6sungen dasselbe bewirken, so geschieht das nur bei erh\u00f6hter Temperatur, wobei die Gallerte sich gelb f\u00e4rbt (ib. p. 37). Die in der Milch mittels starker Alkalil\u00f6sungen erhaltene Gallerte l\u00f6st sich teilweise beim Erw\u00e4rmen auf, und die abfiitrirte Fl\u00fcssigkeit bildet nach dem Abdampfen und Abk\u00fchlen eine durchsichtige Gallerte (une gel\u00e9e transparente), welche in warmem Wasser l\u00f6slich ist, aber beim Abk\u00fchlen dieselbe gallertartige Consistenz annimmt. Sowohl Alkohol als auch S\u00e4uren von verschiedener Concentration bewirkten F\u00e4llung (ib. p. 37). Die Neutrilisationsniederschl\u00e4ge wurden durch Alkalien gel\u00f6st, besonders in der W\u00e4rme (ib. p. 38). Ausserdem behandelte Thouvenel durch spontane Gerinnung der Milch erhaltenes und dann mit destillirtem Wasser gewaschenes Casein mit Alkalien und erhielt dabei eine durchsichtige, farblose, oder beinahe farblose Gallerte, welche sich in kochendem Wasser aufl\u00f6ste. S\u00e4uren bewirkten in diesen L\u00f6sungen die Bildung eines Niederschlags, der beim Erw\u00e4rmen in Alkalien sich wieder l\u00f6ste (145 p. 39), Thouvenel stellte im allgemeinen, so Zusagen, das Programm f\u00fcr das Studium des Einflusses der Alkalien auf die protemhaltigen Fl\u00fcssigkeiten auf, dessen Grenzen sp\u00e4tere Forscher lange Zeit nicht \u00fcberschritten, obgleich ihnen unter anderen auch Thouvenel\u2019s Arbeiten unbekannt waren!\nUm dieselbe Zeit beobachtete Bucquet L\u00f6slichkeit des Proteins auch in Ammoniakfl\u00fcssigkeit (75 p. 542), und fand Plenk, dass Milch durch Kalk nicht vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt werde und K\u00e4se in Alkalien l\u00f6slich sei. Scheele (123 p. 150) best\u00e4tigt die \u00e4ltere Beobachtung, dass mit ungel\u00f6schtem Kalk versetztes Eiweiss","page":66},{"file":"p0067.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n67\nin den festen Zustand \u00fcbergehe. Parmentier & Deyeux (100 p. 439) fanden, dass mit einem Alkali vermischtes Blutserum beim Erw\u00e4rmen sich ebenfalls in eine gel\u00e9ear-tige Masse verwandle. Auch Hunter (57 p. 101) beobachte, dass \u201edas Serum mit Salmiakgeist eine milchartige Fl\u00fcssigkeit giebt. welche erhitzt zu Gallerte wird\u201c. Sowohl Thouvenel als auch die letztgenannten Autoren sehen diesen Process f\u00fcr einen Gerinnungsprocess (Festwerden) an (A'A 41\u20147 p. 59). Die allgemeinverbreitete Ueberzeugung, dass das Globulin mit dem Kalk in dem sog. Porzellankitt fest verbunden sei, findet in vielen Werken des vorigen Jahrhunderts, unter anderen auch in Fourcroy\u2019s, ihren Ausdruck \u2019).\nParmentier & Deyeux nehmen an, dass sowohl in der Gallerte als auch in deren L\u00f6sung das P rote \u00ef n mit dem Aetz natron eine chemische Y erbindung bildet. Sie beobachteten ferner, dass mit einem Alkali versetztes und dem Aussehen nach unver\u00e4ndertes Serum von Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt wurde (100 p. 456). Uebrigens hatte schon Scheele etwas fr\u00fcher eine \u00e4hnliche Beobachtung gemacht, als er eine alkalische Seruml\u00f6sung mit Salzs\u00e4ure f\u00e4llte (123 p. 150). In der Folge sprach John (58 p. 250) sich dahin aus, dass das Protein mit Kali \u201esich sehr innig vereinigt\u201c. Fourcroy (25 p. 312) der eine Verbindung des Alkali mit den Proteinen des Serums annimmt, findet, dass auch die durch S\u00e4uren im Serum erzeugten Niederschl\u00e4ge nicht nur in den gew\u00f6hnlichen Alkalien sondern auch in Ammoniakfl\u00fcssigkeit l\u00f6slich seien, w\u00e4hrend sie sich in reinem Wasser nicht l\u00f6sen. Dasselbe Verhalten zu Aetzkali fand Vauquelin (146 p. 118) beim S\u00e4ureniederschlag der Lymphe.\nNoch bestimmter sprachen sich Klaproth (60 p. 53) und Thomson (144 p. 30) \u00fcber die Bereitung der gallertartigen Masse aus den proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten aus: wird mit Wasser versetztes H\u00fchnereiweiss mit ges\u00e4ttigten Aetzkalil\u00f6sungen zusammengerieben, so gerinne das Protein nach und nach oder gehe vielmehr in einen gelatineartigen Zustand \u00fcber 2). Diese beiden Autoren bemerkten, dass eine solche alkalinische Gallerte beim Austrocknen eine durchsichtige, leimartige Masse bildete. Fast dieselben Thatsachen finden wir bei H\u00fcnefeld (56 p. 248) nur mit dem Unterschied, dass der durch S\u00e4uren erhaltene Niederschlag in Essigs\u00e4ure sich nicht l\u00f6ste. Davy (42 p. 459) endlich findet, das Eiweiss sei an und f\u00fcr sich in Wasser unl\u00f6slich und werde nur durch die Gegenwart des Alkali in L\u00f6sung erhalten. Durch S\u00e4ure, Weingeist werde ihm das Alkali entzogen, und in der Hitze trete es dasselbe an das Wasser ab.\nInfolgedessen, dass Dumas & Pr\u00e9vost das Protein des Serums f\u00fcr eine Verbindung mit einem Alkali hielten, scheint Lassaigne als erster diese Verbindun g d e s hi sto rischen \u201eAlbumins\u201c, richtiger Globulins, mit einem Alkali Na t r o n-A 1 b u m i n a t\u2014a lbuminate de soude 3)\u2014g enannt zu hab en. Auch im Jahre 1823 best\u00e4tigten Pr\u00e9vost & Dumas gleichsam diese Angaben und wiesen aufs neue auf eine unmittelbare chemische Verbindung des Proteins mit dem Alkali hin 4).\n*) \u201eLa chaux vive forme avec cette mati\u00e8re (la lactoglobine) encore humide une esp\u00e8ce de p\u00e2te susceptible d\u2019une grande solidit\u00e9 et d une grande adh\u00e9rence: c\u2019est ce m\u00e9lange que l'on emploie avec le plus de succ\u00e8s pour coller les fragments de porcelaine1' (25 p. 419).\n'-) \u201eWird aber eine koncentrirte Aufl\u00f6sung des reinen Kali einige Zeit mit Eiweiss zusammengerieben und die Mischung ruhig hingestellt, so coagulirt oder vielmehr gelatinirt sich das Eiweiss nach und nach; denn die geronnene Masse\nhat eine auffallende Aehnlichkeit mit der Gallerte\u201c (60 p. 53).\n3) \u201eIls regardent (\"Dumas & Pr\u00e9vost) la solution d\u2019albumine, telle qu\u2019on la retire du blanc d\u2019oeuf ou du s\u00e9rum du sang, comme de l\u2019albu-minate de soude\u201c (19 p. 97).\n\u2018) \u201eCes inconv\u00e9niens disparaissent lorsqu\u2019on met en pr\u00e9sence les deux substances \u00e0 l\u2019\u00e9tat naissant, et la combinaison qui s\u2019op\u00e8re est un a 1 b u-m i n a t e pur et simple, comme nous le d\u00e9montrerons ailleurs\u201c (20 p. 54).\n5*","page":67},{"file":"p0068.txt","language":"de","ocr_de":"68\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nSeitdem begriff man unter dem Ausdruck \u201eAlbuminat\u201c eine Verbindung des Proteins mit verschiedenen chemischen K\u00f6rpern, auf Grund der Analogie mit den Verbindungen von S\u00e4uren und Alkalien, welche die Namen Sulfate. Nitrate u. s. w. f\u00fchren. Gleich diesen Benennungen sollte die Benennung \u201eAlkalialbuminat\u201c offenbar deutlich ausdr\u00fccken. dass hier das Albumin gewissermaassen dieselbe Rolle spielt wie die S\u00e4ure in den Salzen. Demgem\u00e4ss setzte man zu dem Ausdruck Albuminat die Benennung irgend eines Oxyds oder sogar eines einfachen Metalls, welches in der Verbindung die Base vorstellen soll. Die deutschen Autoren benannten diese Albuminate, den Eigent\u00fcmlichkeiten der Sprache gem\u00e4ss, \u201eNatronalb uminat\u201c, \u201eKa-lialbuminat\u201c oder im allgemeinen \u201eAlkalialbuminat\" u. s. w.\nZu den Synonymen der Alkaliverbindungen des Globulins muss auch das von Sclmaubert (130-a p. 75) gebrauchte Wort \u201eEvweiss\u201c zur Bezeichnung einer Verbindung des Natrons mit Eiweissstoff (AW 48\u201460 p. 94) gerechnet werden. Es sei hier erw\u00e4hnt, dass Schnaubert mit Kalkwasser im Eiweiss einen Niederschlag erhielt, diesen aber nicht f\u00fcr kohlensauren Kalk ansah. da Salpeters\u00e4ure denselben vermehrte (130-a p. 78).\nAndererseits mangelte es auch nicht an Ansichten der Autoren \u00fcber den salzartigen Charakter dieser Proteinverbindung mit einem Alkali. Braconnot z. B. (7 p. 337) l\u00f6ste 469 Grm. im Handel befindlichen mit Wasser ausgewaschenen Caseins unter Erw\u00e4rmen in 12,5 Grm. doppeltkohlensauren Kali bei Gegenwart einer gen\u00fcgenden Menge Wasser auf. Die L\u00f6sung reagirte alkalisch; nach dem Abdampfen wurde der R\u00fcckstand getrocknet (ib. p. 339). Dieses Product sah Braconnot f\u00fcr eine Verbindung des Kali mit dem Casein\u2014Kalisupercaseat (surcas\u00e9ate de potasse)\u2014an und fand, dass dasselbe sowohl in kaltem als in kochendem Wasser l\u00f6slich sei. Um dieses Pr\u00e4parat zu reinigen, empfiehlt er dasselbe mit Schwefels\u00e4ure auszuf\u00e4llen und dann aufs neue mit einer zur Aufl\u00f6sung gen\u00fcgenden Menge doppeltkohlensauren Natrons zu erhitzen. Die schleimige Masse wird in der W\u00e4rme mit dem gleichen Volum Alkohol gef\u00e4llt, doch so, dass der Niederschlag, welcher sowohl die Eette als auch das Natriumsulfat u. s. w. enth\u00e4lt, erst nach 24 Stunden erhalten werde. Die Fl\u00fcssigkeit stellte nach dem Abdampfen und Trocknen eine ganz d urcli sichtige sauer reagi rende AI a s s e vor. Anscheinlieh war es diese letztere Reaction, welche Braconnot veranlasste dieses Pr\u00e4parat Case'ins\u00e4ure oder K\u00e4se (acide cas\u00e9ique ou cas\u00e9um) zu nennen (ib. p. 342). Die L\u00f6sung dieses Pr\u00e4parats wurde dennoch von Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt, w\u00e4hrend der Niederschlag sich in schwachammoniakhaltigem Wasser aufl\u00f6ste. Nach abermaliger F\u00e4llung mit Alkohol und Trocknen enthielt das Pr\u00e4parat Ammonium. Auch dieses Pr\u00e4parat war in Wasser l\u00f6slich und schied bei einer gewissen Concentration durch Einwirkung von S\u00e4uren einen in Wasser unl\u00f6slichen Niederschlag aus; war die erhaltene L\u00f6sung s c h w a c b genug, so bewirkten S\u00e4uren keine F\u00e4llung (ib. p. 344).\nDenis schrieb seinem Albumin ebenfalls den Charakter einer S\u00e4ure zu (14 p. 87). Gibourt (30 p. 559) zweifelte jedoch an der Existenz von Braconnot'\u2019s Casein-s\u00e4ure (acide cas\u00e9ique), da es letzterem nicht gelungen war neutrale Verbindungen mit Alkalien zu erhalten.\nGleichsam als Erwiderung auf Gibourt\u2019s Einwendung dienen die Beobachtungen von Berzelius (2 p. 42). Soviel mir bekannt ist, war Berzelius der erste, welcher in mehr oder weniger bestimmten S\u00e4tzen die zweifache Rolle des Proteins den Alkalien und S\u00e4uren gegen\u00fcber hervorhob (ib. p. 37), wonach das Fibrin bald die Rolle einer Base, bald diejenige einer S\u00e4ure spielen soll, je nachdem es sich mit einer S\u00e4ure oder mit einem Alkali verbindet l). In einer schwachen Alkalil\u00f6sung l\u00f6se das\n*) \u201eDas V erhalten des Faserstoffs zu S\u00e4uren\tBasis, bald die einer S\u00e4ure, oder wenigstens eines\nund Alkalien zeigt, dass er bald die Rolle einer\telectro-negativen K\u00f6rpers spielen kann\u201c (2 p. 37).","page":68},{"file":"p0069.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN LES GLOBULINS ZU PEN ALKALIEN.\n69\n1- ibrin sich zwar nicht, gehe aber mit dem Alkali eine chemische Verbindung in Gestalt eines gel\u00e9eartigen K\u00f6rpers ein; die Aufl\u00f6sung des Fibrins gehe besser in sehr verd\u00fcnnten Alkalien bei 50\u201460\u00b0 vor sich. Weiter findet Berzelius, dass das Alkali mit dem Fibrin vollst\u00e4ndig ges\u00e4ttigt werden k\u00f6nne, wobei die alkalische Reaction verschwinde. Um dieses letztere Bedingnis zu erzeugen, wird die Fibrinl\u00f6sung in dem Alkali mit Essigs\u00e4ure neutralisirt und sogar ein wenig gelallt. Die erhaltene L\u00f6sung reagire neutral, gerinne beim Kochen nicht und bilde beim Abdampfen eine Gallerte, die zu einer leimartigen Masse austrocknet und sowohl in kaltem als in warmem Wasser l\u00f6slich ist, nachdem sie das Stadium des gel\u00e9eartigen Zustands durchgemacht hat. Von S\u00e4uren werde die L\u00f6sung der Alkaliverbindung gef\u00e4llt und l\u00f6se sich aufs neue in Essig- und in Phosphors\u00e4ure. Alkohol f\u00e4lle die alkalische L\u00f6sung, wobei in dem Niederschlag sowohl das Protein als auch ein Teil des Alkali enthalten sei. Das Ammoniak verhalte sich ebenso wie die nichtfl\u00fcchtigen Alkalien, aber beim Trocknen einer Ammoniumverbindung trenne sich das Ammoniak von dem Protein ab, und es werde ein in (heissem '?) Wasser unl\u00f6slicher Niederschlag erhalten (2 p. 42\u20144).\nZugleich findet Berzelius, dass das Casein, ausser den Alkalien, auch mit den Erdalkalien Verbindungen eingehe. Die Verbindung des Caseins mit einer geringen Quantit\u00e4t eines Erdalkali sei in Wasser l\u00f6slich, zersetze sich aber schon unter der Einwirkung der in der atmosph\u00e4rischen Luft enthaltenen S\u00e4ure. F\u00fcr eine derartige Verbindung h\u00e4lt Berzelius auch das Casein in der Milch. Eine andere Caseinverbindung werde mit einem Ueberschuss eines Erdalkalihydrats erhalten und stelle im Gegensatz zu der ersteren eine basiche Verbindung vor. welche sich in Wasser wenig l\u00f6st, aber stark in demselben aufquillt und durch Kochen mit Wasser sich all-n\u00fcilig zersetzt 1). Es sei hierbei bemerkt, dass Berzelius auch das Protein in dem Serum als mit dem Alkali zu Natronalbuminat verbunden betrachtete (2 p. 62) 2), wie es auch im Eiweiss der Fall sei (ib. p. 538). F\u00fcgen wir sogleich hinzu, dass Berzelius (ib. p. 66) fand, dass mit Wasser verd\u00fcnntes Blutserum die F\u00e4higkeit einb\u00fcsse, beim Kochen zu gerinnen, wobei aber das in demselben enthaltene Protein sich trotzdem ver\u00e4ndere, da die Fl\u00fcssigkeit beim Abdamfen unter 61\u00b0 einen in Wasser schon unl\u00f6slichen R\u00fcckstand zur\u00fccklasse, wie das der Fall beim Serum sei, welches vorher nicht bis zum Kochen erhitzt wurde. Berzelius nimmt in dem gegebenen Falle das Vorhandensein von \u201egeronnenem\u201c, obgleich nicht ausgeschiedenem Protein an (ib.\np. 66).\nObgleich Bird (5 p. 33; 4 p. 110) erkl\u00e4rte, er werde \u00fcber neue Beziehungen des Proteins berichten, so teilte er im Wesentlichen nur schon mehr oder weniger bekannte Thatsachen mit, welche besonders leicht Berzelius\u2019 Beobachtungen anzureihen sind. Blutserum wurde behufs Entfettung mit Aether behandelt und dann mit einem Alkali bis zu starkalkalischer Reaction auf Curcuma versetzt 3). Beim Umr\u00fchren im Wasserbade ging das alkalische Gemenge in eine gel\u00e9eartige Masse \u00fcber, welche Curcumapapier schon kaum merklich f\u00e4rbte. Die Gallerte l\u00f6ste sich in destillirtem Wasser auf und verwandelte sich besonders beim Erw\u00e4rmen in eine etwas schleimige\n*) \u201eWenn dagegen der K\u00e4sestoff mit einem Ueberschuss vom Erdhydrat versetzt wird, so bildet sich eine basische, in Wasser wenig l\u00f6sliche und sehr volumin\u00f6se Masse, welche durch Kochen mit Wasser allm\u00e4hlig auf die Weise zersetzt wird\u201c (2 p. 566).\n-) \u201eDasselbe (Eiweiss) befindet sich in Blutwasser mit Natron verbunden zu einer Verbin-\ndung, die man ein Albuminat von Natron nennen k\u00f6nnte\u201c (2 p. 64).\n3) \u201e....the heat of a water-bath was applied, the mixture being constantly stirred: in short time it appeared to solidify, forming a pale yellowish transparent jelly which scarcely at all affected turmeric paper\u201c (4 p. 110).","page":69},{"file":"p0070.txt","language":"de","ocr_de":"70\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nund nacli dem FiRriren klare Fl\u00fcssigkeit, welche Natronalbuminat\u2014solution of albuminate of soda (5 p. 33; 4 p. 110)\u2014vorstellte. Eine stark mit Wasser versetzte Na-tronalbuminatl\u00f6sung tr\u00fcbe sich und scheide sogar einen Niederschlag aus (5 p. 34).\nDie feste Ueberzeugung von dem S\u00e4urecharakter des Proteins im Alkali-albuminat leitete Bird (6 p. 308) zu Versuchen, die S\u00e4ure im Natroncarbonat durch Albumin ersetzen. In eine aufgekochte Natroncarbonatl\u00f6sung von 1,030 spec. Gew. wurde der durch Alkohol in Serum erzeugte Niederschlag gebracht, das Gemenge gekocht und das entweichende Gas in Kalkwasser aufgefangen (ib.). Bird fand, dass das Kalkwasser bei diesen Versuchen durch die entweichende Kohlens\u00e4ure getr\u00fcbt wurde, w\u00e4hrend das Protein mit dem Alkali sich zu einem Albuminat verband. Beim Wiederholen der Versuche gewahrte Bird, dass die Entweichung der Kohlens\u00e4ure besonders energisch beim Kochen von statten ging. Das die Kohlens\u00e4ure auffangende Kalkwasser \u00e4nderte dabei seine Reaction: es r\u00f6tete blaues Lakmuspapier. Unter denselben Bedingungen schied doppeltkohlensaures Natron ungleich mehr S\u00e4ure aus, w\u00e4hrend kohlensaures Kali nicht in Wechselwirkung trat (6 p. 309\u201410).\nGleichsam als Erg\u00e4nzung zu diesen letzten Beobachtungen fand Job. M\u00fcller (92 p. 516-7 u. 542), dass auch sehr stark concentrirte Alkalien sowohl H\u00fchnereiweiss als auch Molken und Milchsaft f\u00e4llen. Die Behauptung der Autoren, dass Alkalien weder Serum noch Eiweiss f\u00e4llen, beziehe sich auf schwache Alkalil\u00f6sungen, von denen protei'nhaltige Fl\u00fcssigkeiten in der That nicht gef\u00e4llt werden.\nAusser Verbindungen von Alkalien mit der Prote'insubstanz des Eiweisses erhielt Babington (1 p. 268) alkalische Verbindungen mit pathologischen Gebilden: eiterige Bodens\u00e4tze des Urins und auch reiner Eiter bildeten mit Natron, Kali und Ammoniak z\u00e4he Massen, die sich schwer vom Gef\u00e4sse abl\u00f6sten und in Wasser wenig l\u00f6slich waren, wobei die L\u00f6sung beim Kochen keinen Niederschlag ausschied.\nSeit dem Jahre 1835 gewinnt diese Frage durch Denis's Untersuchungen eine besondere Bedeutung infolgedessen, dass er mit einem Prote\u00efnpr\u00e2parate arbeitete, welches jetzt von allen als das sog. typische Globulin anerkannt wird. Unstreitig ist es f\u00fcr das Wesen der Sache nicht wichtig, was f\u00fcr ein Protempr\u00e4parat\u2014Fibrin, Casein, Albumin oder irgend eine andere Prote\u00efnsubstanz\u2014in dieser Beziehung stu-dirt wurde. F\u00fcr die Geschichte aber hat Denis\u2019s Arbeit eine grosse Bedeutung. Denis war der erste, der eine alkalische Verbindung des im Sinne sp\u00e4terer Autoren reinen Seroglobins (VA 48\u2014 60 p. 120 und andere) studirte; doch fanden sowohl diese als auch andere Beschreibungen seiner Beobachtungen keinen grossen Leserkreis. Gleich Berzelius erkennt auch Denis dem Globulin einen doppelten Charakter zu, n\u00e4mlich die F\u00e4higkeit, sich sowohl mit Alkalien als mit S\u00e4uren zu verbinden \u2018).\nWir linden bei Denis ein interessantes und f\u00fcr die Geschichte der alkalischen Verbindungen sehr wertvolles Verfahren, derartige Verbindungen darzustellen. Eine salzhaltige Fibrinl\u00f6sung wird mit einer ziemlich stark concentrirten Alkalil\u00f6sung versetzt, infolgedessen ein aus Alkalifibrin at bestehender Niederschlag ausf\u00e4llt8). Hier finden wir den ersten Hinweis darauf, dass aus einer salzhaltigen L\u00f6sung eine alkalische Verbindung erhalten werden und dass diese Verbindung bei Gegenwart von Salzen ausfallen k\u00f6nne.\n') \u201eLe caract\u00e8re chimique le plus saillant de l\u2019albumine, celui qu\u2019elle poss\u00e8de peut-\u00eatre seule \u00e0 un haut degr\u00e9 parmi les substances imm\u00e9diates, c\u2019est de pouvoir tenir lieu tant\u00f4t d\u2019un acide, tant\u00f4t d\u2019une base, et de jouer l\u2019un ou l\u2019autre de ces r\u00f4les avec presque tous les corps solubles, d\u2019une mani\u00e8re tr\u00e8s prononc\u00e9e: aussi est-elle dou\u00e9e\nd'une facilit\u00e9 prodigieuse d\u2019entrer en combinaison\u201c (14 p. 87).\n*\u2019) \u201eL\u2019eau de potasse ou de soude caustique assez concentr\u00e9e, vers\u00e9e en quantit\u00e9 convenable dans une solution salinofibrineuse, en pr\u00e9cipite un coagulum de fibrinate alcalin\u201c (14 p. 73).","page":70},{"file":"p0071.txt","language":"de","ocr_de":"IT\n.xarjAMJA vjsa us azuuaojo aam zutjahjimv\n-i9i9nd\u00fcH m9xi9dl\u00dfddx;9 nsifoaidgnidon*! xn9xxi9 ni (188 .q 9?) sibnagnl/I msbnl n9gidxIonfiddoin aib Idov/oa aa\u00dfb ,no 9ddn9ni9d .adsdoaux. il\u00dfdlA ni9 saio/malqond 83isvA -ida\u00dfls 9giddoiaxIonnb 9ni9 ni di9dgiaahr>I 9ib diedgiaanM\u00dfinommA don\u00df alv\u00df nsil\u00df/KA .q .di) \u201ci\u00dffiinmdlnnmirroramA^ .\u201dd\u00dfnirnudl\u00dfmui!\u00df}lt, \u00f6dolau/ <xx9dl9bxi\u00df7mv eaa\u00dfM odoa ,n9dl\u00dfd'i9 S9gn9tfi9x) 39b nsrnnirtfuS! ori9d dans 9bu97/ aanadsdal ;9dlIoa n9\u00dc9danov (888 -\u00dfM 9dd\u00dfd xfohdgnX .(8\u2014188 .q .di) daa\u00dfimn diadgiaanl'\u00ef 9xxi\u00dfg sib 9a8\u00dfM 9ib i9dov/ <d9ddo\u00dfdo9d xi9di9dgiaa\u00fcf>I n9gidI\u00dfdm9donq mb'iewi\u00e8s'\u00ef u9bo gmdli\u00e2\u00ef (488 .q .di) 9ibxx9g (482 .q 08\u2014\u00f6Yj/tf\u00c4) foono7! 9x1198 .9bwu xi9g\u00dfnd9gni9 n9dle89ib ni d\u00df'\u00dcnamnbl\u00dfO nne /a nilndol\u00f6 a\u00dfb negnna\u00f6Iil\u00dfdlA \u00f4donvxdoa aa\u00dfb :d9xIoondn(I d'i\u00fcblio tbn9bnov//i\u00df noir\u00ee don;;\n.(* n9l!\u00dfi 9d[oaanb sdnhdnaonoo bno'idijv/ moa\u00f6iki\u00df -anA xi9U9}mnnd89d ni doob /I9b9i/^ (04 .q 8) \u00e4ndernd ddohqa 0181 an ri\u00df G ml -nna\u00f6J adnnnbnav xfonnQ .rroa\u00dfS dim anhand!\u00c0 29b xr9gnnbnidn97 xi9b noz .xrodonnh asdIL\u00dftegxIoaini 9bu977 ./!!\u00df>I bnn xx \u00df i d n 0 n d 3 <t '( n \u00df 3 ,n 9 iI\u00df dlA no 7 nog -\u00fc\u00df9\u00dc \u00f6doa\u00fc\u00dfdl\u00df sib iodov/\u2019 td'ididsg'i9di; gnnbnid'mil\u00dfdlA onto ni \u201cnhnndl\u00dfnn/naS.. gnnlqnindad\u00c4 9ib ou9bn/h97 oa Jl\u00df'd nsb ddoia 89U9dsd9l isa ;od9g nanoho/ sosg noii ddoin ad\u00dfninindl\u00df\u00fc\u00dfdlA asb nadd\u00dfn\u00dfdO n9b anuxiagiaaS! donnb noido\u00df9\u00dc n9doaiI\u00dfdI\u00df nab -sg gnndniy/nfrl x!onnb aa\u00dfb <auil9m3 don\u00df d9bnit dsdol .(Ob .q .di) nodagnhog mi -an\u00df 9g\u00dfIdo8'i9boiVI \u00f6gidu\u00dfnadooft gnna\u00f6Id\u00dfxrimndl\u00dfil\u00dfdlA onis n9gnna\u00f6hI\u00dfd!A u9dgiddna\n,(s d9bi9i!oa\nnis'197 mi norlolax/- .(T9 .qc8I) nomi3 9dl9aa\u00dfb dlorl'robeivz i'ioY7 'liilt dno7/' da\u00df'i n9;Ioaini9d\u00dfI n9bn9xIo9nqaJns nab aiv/oa ^'d\u00dfnirnndlA.. gnnmmaft sib nsblol\u00c6 dim :i!\u00dfd!A 89n9(, nsbo as89ib gnurm9ri93 nob dirn gnnbnidnaV ni \u201ca\u00dffiimudl\u00df,< donnbauA nsgnnnn9fl\u00f63 gbnsdosnqadmi .(19 .q .di) dndn\u00eexxia :// .a .n anoini\u00dfn .anoil\u00dfd a\u00dfnimndi\u00df \u2014if\u00dfdlA nmis dim anndi'\u00ee 39b gttnbnidu97 sib \u00ab(d\u00df'fdH) nhdi'\u00ef ard) uni don\u00df n9bu9// 9d\u00dfni93 .dndnisgnto 8\u00df98\u00df9\u2014xriaa\u00dfD a\u00dfb uni bnn (08 .q .di) .7/ .a .n anoil\u00dfd anudii aoni9 U93a\u00dfiu97 ri9ddhb mob jmsradeJ i9d don\u00df uiv/ nsngogsd nsdonnbauA nsdfoansb\n.dieX U9n9( an\u00df (081 .q 99 ,0481) aadondndoJ d\u00dfudH a\u00dfb ,dg\u00df39g u9giddoiu tusbo d\u00dfnimndl\u00dfil\u00dfdlA a\u00dfb dodisusd (Io .q o8I) uobluIA gnna\u00f6J 9ib bnn dauJAginn ennna U9 do ql\u00dfS nobo -giaaS ni \\rini xfindi'i .ansbxx\u00df a\u00df/xdo doia g\u00dfidoau9b9M 9xi9dl\u00dfxh9 U9b H9xi9b ni .dll\u00dfiog n9i!\u00df/!!A dim noid\u00dfai!\u00dfudn9/l dounb asb gnndedau\u00dfd sib und ani!osus3 no7 9dol977 ^a\u00f6ftn\u00df nsgnngnibsS nedl92nsb usdnn\n.ri9bu;j7r dll9dasg'in\u00df ai\u00dfudi'I nsl\u00dfudnsn\nnogfwa\u00fcJ 9giu938\u00df77 n9bi9doa f(GI.qb2I) aadirrsg n9gnnx!onau9dn\u00fc a'u9i9do8 asdoaM :udom xloon &{ ;x!o\u00fcM 9X7X an\u00df 9dnbH odoloa n9d9 xnnuo8 xi9dondooud9g no7 -i\u00dfrbanggiS sib sduswue \u00e7dsd9au97 noud\u00dfld \u00f6gri\u00f6M n9bn9dnsb9dnn uonis dim .mnueadnld sdnnH xx9dqm\u00dfbdA xrxied ab\u00fcd bnn xfsxloo)! xnisd dxfoin oxxxiiusg .d .b .doliM nab xcsi bnn xfoIiM nsb nsxloaiv^s b9idoau9dnU xx9b nsnsrioS 9dnnhhe agio7! usb ni .(fil .q .di) mied .(854-.q G2I)d!xixIdn9 aanx!oau9d9(J mi iI\u00dfd!A9U9dau9 aa\u00dfb (nid\u00dfb xlon\u00df xnnu98 ni9i> u9U9xIo8 dl\u00f6irhe n9dlx\u2018l m9b du\u00df xnnn\u00f6S xxi9b an\u00df ag\u00dfldoansbaiX n9xrdoond as!) xisrioa\u00dfV/' dixn Qvn dl9ixh97 oa xloia xxu9bnoa fnn\u00dfU9g drfoirr 9xrrn&JT nab ni aodolovx J\u00dfndli'd nis -\u00dfnia bnn ndiqm\u00dfbdA ni9b xIo\u00df^L .(02\u201401 .q b2I) mnnoS 89dsi9an9v H\u00df>IIA rnonis Iwiii\u00ef\u00efir .(I2.q.di) nsdl\u00dfxhs 9x!oaA 9rIoai!\u00df/![\u00dfdn\u00dfda oni\u00f6 obunv? ad\u00dfndlrl 89b xnoifoa\n-ib\u00a3iii\u00eeiIIo7 oa 'i9fix9 nx aid nimndiA oJombo'n\u00f6ij\n-aH 9fl02iI\u00df}I[\u00df 9\u00dc\u00df 28\u00dfl) .la\u00f6iogttj\u00df g(W\u00ff\u00fcij\u00ef\u00f4 IfOg A\u00fb\u00efvb 0(3 \u00ab\u00ab07/ toi3 38\u00dfl) '19f)0 t\u00ee9fmiv/r{03'X97 \u00abOiiO\u00df\n-'197 Xdoi\u00ab \u00abim\u00abd!A nov ogaoM oibfl\u00df7/9g\u00ab\u00df oil) 'i9i\u00ab\u00abiil)'i07 ntfqo\u00efT 'i\u00df\u00dfq rtb do'ii/b ti$bnh/do?. 7079d (fi\u00ab\u00df>l \u00abOb'197/ i:9(fI\u00ablO\u00ab9gg9V/ 9\u2019imi2gi23S[\n.(04 .q 8) \u2019'Jgiifif\u00fb\u0178'isboifi aimridlA 2\u00df//js ibi?\n.o\u00abi\u00abuid[\u00df'I X\u00ab97fo28ib inp 8iI\u00dfoi\u00df 20l ti*(t\\LK (* -I\u00ceOO \u00bb9q X\u00ab08 8\u00dc\u2019\u00bbp8'lol \u00ab0 20Jdi\u00df\u2019i x\u00ab02 sli llpa'iol noiJ\u00c4'lX\u00ab90\u00ab00 '1I19I 9\u00abp2\u201910{ J\u00ab9l\u00abgl;0-J JS\u00cf (89'i\u00ee\u00ab90 .(84 .q IS) ;'o*igob \u00abi\u00dfJ\u2019ioo \u00ab\u00bb /; 1is -x I si 8 dim ibi2 Job\u00abrd'i97 nimudlA 2\u00dfCI({ (s \u00ab 9 d 0 3 \u00ce i 3 fl \u00a3 j[ \u00ab9tfiH\u00abb'197 'libs \u00aboV .\u00ab 9 3 \u00df tf bmi - \u00ab \u00df i i \u00ab 0 7 J 3\t<- X v 'i\u00dffl ,\u00ab 9 i I \u00e4 >Ii J,\n)doin .oXibno'i ibo\u00ab 3\u00dfb b'ii7/ 7 9 8 21; 77 ->1 J i; >1","page":71},{"file":"p0072.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n72\ndie Asche der auf dem Filter zur\u00fcckgebliebenen Masse nicht alkalisch reagirte. Im allgemeinen verhielt sich die obenerw\u00e4hnte, in der W\u00e4rme nicht gerinnende Fl\u00fcssigkeit wie Milch, welche ebenfalls eine starkalkalisch reagirende Asche zur\u00fcckl\u00e4sst (124 p. 20). Auf Grund des Gesagten l\u00f6se sich der bei der F\u00e4llung der Milch mit Alkohol entstehende Niederschlag beim Kochen in Weingeist; in der abgek\u00fcld-ten Fl\u00fcssigkeit erscheinen jedoch wieder Flocken, die eine starkalkalische Asche geben. Bei der Neutralisation mit Essigs\u00e4ure werde die alkoholische L\u00f6sung gef\u00e4llt, wobei der Niederschlag in einem Ueberschuss der S\u00e4ure sich leicht aufl\u00f6se. Scherer h\u00e4lt das Casein f\u00fcr einen K\u00f6rper, welcher grosse Affinit\u00e4t f\u00fcr die Alkalien und Erdalkalien besitzt.\nDie Resultate dieser von Scherer angestellten Versuche finden ihre Best\u00e4tigung durch Nasse (1842, 93 p. 157). Blutserum mit einer Aetzkalil\u00f6sung (1: 100) versetzend, fand dieser Forscher, das Serum scheide einen Niederschlag aus, der sich wenig von dem Niederschlage unterscheide, den Essigs\u00e4ure in mit Wasser verd\u00fcnntem Serum erzeugt Q. Zugleich findet Nasse, dass Serum durch Ammoniakfl\u00fcssigkeit und Kochsalz besser als durch das Salz allein gef\u00e4llt werde (.VA 48\u201460 p. 118). Liebig (1842, 73 p. 875) beobachtete, dass nach der Aufl\u00f6sung in kohlensauren oder in \u00e4tzenden Alkalien das Seroglobin in der W\u00e4rme nicht gerann; wurde aber ein Teil des Alkali oder ein Ueberschuss desselben mit Essigs\u00e4ure neutralisirt, so gewann das Gemenge die F\u00e4higkeit, in der W\u00e4rme zu gerinnen (ib. p. 875). Auch falle das Fibrin nach der Aufl\u00f6sung in verd\u00fcnnten Alkalien und nach der Neutralisation in einem Ueberschuss des Alkali aus, und verhalte sich ebenso wie das obenerw\u00e4hnte Pr\u00e4parat, d. h. werde durch Einwirkung von W\u00e4rme, Metallsalzen u. derg. gef\u00e4llt, kurz es biete alle Eigenschaften des gew\u00f6hnlichen Blutserums (ib. p. 881). Zugleich fand Liebig, dass der Neutralisationsniederschiag aus einer Fleischl\u00f6sung in Salzs\u00e4ure 1%0 (VA 48\u201460 p. 118) sich in Kalkwasser l\u00f6ste und darauf in der W\u00e4rme gerann (74 p. 125). Fast zu derselben Zeit beobachtete Rochleder (112 p. 262), dass Casein mit Barytl\u00f6sung eine unl\u00f6sliche Verbindung bildet, selbst wenn es nur in unbedeutender Menge in der L\u00f6sung vorhanden ist. Lehmann & Messerschmidt fanden ihrerseits, dass in Kalk gelegene Eier bei Versetzung mit Wasser reichlichere F\u00e4llungen ausschieden als solche, welche in Kalk nicht gelegen hatten.\nDumas (18 p. 455) erhielt ein Alkalialbuminat, indem er eine concentrirte Prote'inl\u00f6sung mit ges\u00e4ttigter Aetzkali- oder Aetznatronl\u00f6sung vermischte. Die erhaltene gel\u00e9eartige Masse l\u00f6ste er bei Zimmertemperatur in Wasser auf und beobachtete beim Abdampfen Bildung von H\u00e4uten wie in der Milch. Baryt, Strontian und Kalk bilden mit Eiweiss unl\u00f6sliche Verbindungen, wie solche noch heutzutage zum Verkitten verschiedener Gegenst\u00e4nde gebraucht werden. Diese Verbindungen werden mit der Zeit ungemeinen fest und hart.\nEnderlin (23 p. 317) bemerkte, dass eine geringe Quantit\u00e4t eines Alkali in einer L\u00f6sung grosse Mengen Albumin aufzul\u00f6sen vermag.\nLie b e r k \u00fc h ms und Lehmann\u2019s Arbeiten. Lieberk\u00fchn, dessen Arbeiten dem heutigen Leser allein bekannt sind, stellte anf\u00e4nglich (1848, 70 p. 285)\n-) \u201eDass die Menge des reinen Eiweisses im Serum gross sei, glaube icli allerdings nicht. \u2018Wenn man eine verd\u00fcnnte Kalil\u00f6sung (1 auf 200 Theile) mit Blutwasser mischt, so m\u00fcsste das freie Eiweiss sich allm\u00e4hlig mit dem Alkali verbinden, und erstens deshalb die alkalische Reaction sich\netwas mindern, und zweitens nach der Saturation des Alkalis durch Essigs\u00e4ure sich mehr Bodensatz als in einem ebenso, aber ohne Zusatz von Alkali verd\u00fcnnten Serum bilden. Der Unterschied, welcher sich zeigt, ist jedoch unbetr\u00e4chtlich\u201c (93 p. 157).","page":72},{"file":"p0073.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n73\nAlkalialbuminat auf die in jener Zeit gebr\u00e4uchliche Weise dar, n\u00e4mlich durch 'S er-miscliung von Eiweiss mit Aetzkali, wobei eine gel\u00e9eartige Masse entstand. Das anscheinlich mit Wasser verd\u00fcnnte Eiweiss bildete bei Gegenwart eines Alkali beim Erw\u00e4rmen eine Gallerte. Im allgemeinen aber zerfloss die Gallerte beim Erw\u00e4rmen, gestand beim Abk\u00fchlen wieder und erinnerte an Leimgallerte, wurde aber im Gegensatz zu dieser von Schwefel-, Salpeter und Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt (ib. p. 296). Frische Gallerte, in kleinen St\u00fcckchen auf Glas gelegt, trocknete bald zu einer durchsichtigen Masse aus, die ihr Alkali leicht sowohl kaltem Wasser als auch Alkohol soweit abgab, dass sie nicht mehr auf Chlorplatin reagirte (wobei aber das Aussehen derselben im ganzen sich gleich blieb). Nach der Einwirkung von Alkohol quelle das Pr\u00e4parat bei der Behandlung mit Wasser stark auf, wobei das abgegossene Wasser alkalisch reagire. Lieberk\u00fchn wechselte das Wasser, bis diese Reaction verloren ging. Die Gallerte quoll stark auf, wobei sie durchsichtig blieb; dennoch ging ein Teil des Proteins mit den Waschw\u00e4ssern ab; diese reagirten neutral (70 p. 207). Die gequollenen Alkalialbuminatst\u00fccke waren geschmacklos. Um Kalium-albuminat vom Alkali\u00fcberschuss zu befreien, empfiehlt auch Lieberk\u00fchn das in der K\u00e4lte bereitete st\u00fcckweise in einem Becher auszuwaschen, in welchem das Wasser gewechselt wird (ib. p. 208) bis neutrale Reaction des Coagulums sich zeigt. Die ausgewaschenen durchsichtigen Alkalialbuminatst\u00fccke, die ihre Form behalten haben, l\u00f6sen sich sowohl in kaltem als auch in heissem Wasser (ib. p. 301) auf. wobei die L\u00f6sung ebenfalls neutral reagirt (ib. p. 304). S\u00e4uren, auch Alkohol, sowie ein Aether-Alkoholgemenge f\u00e4llen eine Alkalialbuminatl\u00f6sung, w\u00e4hrend Aether allein eine solche nicht ver\u00e4ndere. Metallsalze und Tannin bewirken starke F\u00e4llungen.\nS\u00e4uren erzeugen sogar in sehr bedeutender Verd\u00fcnnung F\u00e4llungen; so bewirke eine L\u00f6sung von 1 Tropfen Essigs\u00e4ure in 1 Unze Wasser, in ganz geringer Menge zugegeben, die Bildung eines Niederschlags, der in einem ganz unbedeutenden Ueber schuss dieser Essigs\u00e4urel\u00f6sung l\u00f6slich sei (70p. 301). Alkalialbuminat sei in siedendem Alkohol l\u00f6slich, doch nicht in absolutem,\u2014in solchem finde Aufl\u00f6sung nicht statt (ib. p. 303). Nach dem Trocknen l\u00f6sten sich die Albuminatst\u00fccke in Wasser nicht einmal beim Kochen, was Lieberk\u00fchn dem Einfluss der atmosph\u00e4rischen Luft zuschreibt (ib. p. 306).\nIm weiteren erhielt Lieberk\u00fchn gel\u00e9eartige Massen beim Erw\u00e4rmen von Eiweiss mit einigen Tropfen Ammoniakfl\u00fcssigkeit bis zur Siedhitze. Aus den St\u00fcckchen wurde das Ammoniak ebenfalls durch Auswaschen mit Wasser entfernt. Nach dem Trocknen an der Luft quollen die St\u00fcckchen wieder auf und l\u00f6sten sich in kochendem Wasser; solche, welche sich getr\u00fcbt hatten, l\u00f6sten sich aber schwer (ib. p. 310). Im ganzen zeigt die Ammoniumverbindung dasselbe Verhalten wie die Kaliverbindung, die L\u00f6slichkeit in Alkohol ausgenommen. Uebrigens l\u00f6se sich weder die reine Ammoniumverbindung noch die mit etwas Kali bereitete, noch auch die Kaliumverbindung in Alkohol (ib. p. 312). Das Natronalbumiuat zeige ganz dasselbe Verhalten wie das Ivalialbuminat (ib. p. 312). Endlich findet Lieberk\u00fchn (ib. p. 292), dass das sog. \u201el\u00f6sliche Albumin\u201c zum Unterschied vom Alkalialbuminat von Essigs\u00e4ure nicht gef\u00e4llt werde Qb. p. 292).\nUm diese Zeit fand die Lehre fast in allen Lehrb\u00fcchern Aufnahme, dass das Protein in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten sich in Verbindung mit Alkalien befindet, infolgedessen es in L\u00f6sung bleibt. Lehmann (67 p. 341), der diese Ansicht besonders eifrig verfocht, erkl\u00e4rte zugleich, dass es ziemlich schwer sei die Menge des mit dem Protein der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten verbundenen Alkali zu bestimmen; dabei h\u00e4tten ihm jedoch an H\u00fchnereiweiss angestellte Beobachtungen gezeigt, dass die mit dem Albumin unmittelbar verbundene Quantit\u00e4t","page":73},{"file":"p0074.txt","language":"de","ocr_de":"74\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\ndesselben 1,58 auf 100 Teile des asclienfreien Proteins !) betrug. Liese Verbindung sei in Wasser l\u00f6slich, bilde beim Erw\u00e4rmen eine gel\u00e9eartige Masse, nicht aber einen flockenartigen Niederschlag, wie das bei gew\u00f6hnlichem Eiweiss der Fall ist; sei aber die L\u00f6sung nicht sehr concentrirt, so werde beim Erw\u00e4rmen nur Opales-cenz oder milchiges Aussehen beobachtet. In diesem Falle trete die alkalische Reaction sch\u00e4rfer hervor, was Lehmann dahin erkl\u00e4rt, dass ein Teil des Alkali sich vom Natronalbuminat abspaltet.\nBei der Neutralisation der Albuminnatronl\u00f6sung mit Essigs\u00e4ure oder irgend einer andern organischen S\u00e4ure scheide sich beim Erw\u00e4rmen reines Eiweiss (Protein) aus; ein Niederschlag werde auch erhalten, wenn dieselbe neutralisirte Album:-natl\u00fcsung stark mit Wasser (20 Vol.) verd\u00fcnnt wird; die Fl\u00fcssigkeit tr\u00fcbe sich n\u00e4mlich, und der gr\u00f6ssere Teil des Proteins scheide sich aus der L\u00f6sung alkali-und salzfrei aus3). Lehmann erkl\u00e4rt diese Erscheinung folgendermaassen: das vom Alkali befreite Protein wird durch die Salze gel\u00f6st erhalten, die bei der Verd\u00fcnnung ihr L\u00f6sungsverm\u00f6gen einb\u00fcssen, so dass das Protein ausf\u00e4llt3); Zersetzung des Alkalialbuminats finde auch unter der Einwirkung von Alkohol auf dessen L\u00f6sung statt, wobei ein salz- und aschenfreier Niederschlag erhalten werde, der in Wasser fast unl\u00f6slich sei, sich aber leicht in Salzen l\u00f6se!\nUnter der Einwirkung von Alkalien auf die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten entst\u00e4nden beim Erw\u00e4rmen gel\u00e9eartige, in Wasser leicht l\u00f6sliche Massen, in denen Lehmann auf 100 Teile salzfreien Proteins 4,69 T. Kali oder 3,14 Natron (67 p. 341) fand. Mit Wasser verd\u00fcnnte Fl\u00fcssigkeiten verl\u00f6ren bei Gegenwart von Alkalien die F\u00e4higkeit auszufallen, wobei der in denselben durch S\u00e4uren bewirkte Niederschlag schon in Gestalt von geronnenem Eiweiss erscheine (ib.). In der Folge fand Lehmann, dass das Protein mit dem Natron im H\u00fchnereiweiss unmittelbar verbunden sei, wobei auf 100 T. des trocknen aschenfreien Proteins 1,58 T. Natron kommen (68 p. 313). Dabei findet Lehmann, dass auch das Casein sich mit den Alkalien und Erdalkalien verbindet und zwar so. dass es mit kleinen Mengen eines Erdalkali l\u00f6sliche Verbindungen, mit grossen\u2014Niederschl\u00e4ge giebt. Dieses Verhalten zu den Erdalkalien erkl\u00e4rt, nach Lehmann, die F\u00e4llung der Milch bei Gegenwart von Chlorcalcium. Magnesium- und Calciumsulfat (ib. p. 348).\nDie Verbindungen von Protein mit Alkalien nennt Lehmann im allgemeinen \u201eAlkalialbuminate\u201c. Wie das Casein so bilden auch diese Verbindungen H\u00e4ute und werden wie die Milch beim Kochen durch Natriumsulfat, Kochsalz, Salmiak oder deren concentrirte L\u00f6sungen gef\u00e4llt (67 p. 342). Fast dieselben Thatsachen finden wir auch in Lehmann\u2019s Lehrbuche vom J. 1853 (68 p. 312).\nZu unserem lebhaftesten Bedauern giebt Lehmann keine genaueren Beschreibungen der Darstellungsmethode seines Alkalialbuminats; insbesondere erw\u00e4hnt er\nf) \u201eDas Eiweiss rindet sich in den normalen thierischen Fl\u00fcssigkeiten gew\u00f6hnlich nicht i s o-1 i r t in L\u00f6sung, sondern in Verbindung mit ein wenig Alkali, dessen Menge sich wegen der ausserdem dem Albumin beigemengten Salze nicht genau bestimmen l\u00e4sst; nach einigen am H\u00fchnereiweiss angestellten Untersuchungen fand ich die Menge des unmittelbar mit Albumin verbundenen Natrons = 1.58 Th. auf 100 Th, salzfrei berechneten Albumins\u201c (67 p. 340\u20141).\ns) \u201eS\u00e4ttigt man aber die L\u00f6sung solchen Albuminnatrons mit etwas Essigs\u00e4ure oder einer andern organischen S\u00e4ure, so gerinnt es gleich rei-\nnem Eiweiss beim Erhitzen in leicht riltrirbaren Flocken. Wird eine so neutralisirte EiweissD-sung stark mit Wasser verd\u00fcnnt (etwa mit der 20-fachen Menge), so tr\u00fcbt sich die Fl\u00fcssigkeit und ein grosser Theil des Albumins schl\u00e4gt sich aus der L\u00f6sung salzarm und alkalifrei nieder\u201c (67 p. 341).\n3) \u201eDie Erkl\u00e4rung der letzten Erscheinung ist die: das vom Alkali durch die Essigs\u00e4ure befreite Albumin wird durch die Salze gel\u00f6st erhalten, durch starke Verd\u00fcnnung verlieren diese aber ihre L\u00f6sungskraft und das Albumin scheidet sich allm\u00e4hlig aus\u201c (67 p. 341).","page":74},{"file":"p0075.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n75\nnicht, ob er den Alkali\u00fcberschuss aus der Alkaliverbindung des Proteins entfernte oder nicht. In dieser Beziehung m\u00fcssen die Zalilengr\u00f6ssen Lieberkiihn\u2019s, der, unstreitig unter dem Einfl\u00fcsse der soeben erw\u00e4hnten Arbeit Lehmann\u2019s, ebenfalls quantitative Bestimmungen der Beziehungen zwischen dem Protein und dem Alkali ausf\u00fchrte, den Vorzug. Man muss gestehen, dass Lieberkiihn\u2019s Bestimmungen mehr Vertrauen einfl\u00f6ssen oder, richtiger, deshalb gr\u00f6ssere Best\u00e4ndigkeit zeigen, weil durch Auswaschen mit Wasser der Alkali\u00fcberschuss entfernt worden war. Lieberk\u00fchn fand in 100 Teilen der Verbindung 5,44 Kali (71 p. 128) und 4,44 Baryt (ib. p. 124).\nWie fr\u00fcher bereitete Lieberk\u00fchn auch im J. 1852 (71 p. 117) ein Kali alb u-minat aus zweifach verd\u00fcnntem, filtrirtem, und dann bis zur fr\u00fcheren Consistenz abgedampftem Eiweiss. Je concentrirter die Proteinl\u00f6sung war, eine desto festere gallertartige Masse wurde erhalten. Nach dem Waschen des Albuminats bis zur neutralen Reaction losten sich die in Wasser oder Alkohol eingetragenen farblosen St\u00fccke beim Erw\u00e4rmen: einem l\u00e4ngeren Einfl\u00fcsse der atmosph\u00e4rischen Luft ausgesetzt, b\u00fcssten dieselben ihre L\u00f6slichkeit ein. Beim Waschen gehe nicht nur das Kali sondern auch das Kochsalz ab (ib. p. 18).\nIndem Lieberk\u00fchn die F\u00e4llbarkeit durch das Aether-Alkoholgemenge f\u00fcr etwas dem Alkalialbuminat und dem Casein der frischen Milch, oder, wie es der Autor nennt, dem Caseimalkali. zum Unterschied von dem gef\u00e4llten, gew\u00f6hnlichen Casern (ib. p. 803), Gemeinsames h\u00e4lt, findet er eine Analogie auch in den durch Neutralisation der erw\u00e4hnten Fl\u00fcssigkeiten mit Milch-, Phosphor- oder Essigs\u00e4ure erhaltenen Niederschl\u00e4gen. Sowohl das gef\u00e4llte Casein als auch das gef\u00e4llte Albumin seien in einem unbedeutenden S\u00e4ure\u00fcberschuss l\u00f6slich *). Durch diesen Process erhalte das Protein sein fr\u00fcheres Aussehen wieder, und Lieberk\u00fchn nennt es schon \u201eAlbumin\u201c (ib. p. 129). Die Zersetzung des Alkalialbumins durch Phosphor- oder Essigs\u00e4ure habe auch in der alkoholischen L\u00f6sung der Alkaliverbindung statt, wobei der augeschiedene Niederschlag weder Alkali noch Salze enthalte (ib. p. 119).\nEine Kalialbuminatl\u00f6sung werde auch durch Kochen gef\u00e4llt, wenn Chlorcalcium oder Chlorbaryum in dieselbe eingetragen ist (ib. p. 302). Das Aether-Alkoholgemenge f\u00e4lle sowohl das Alkalialbuminat als auch das Casein aus (ib. p. 303). Lieberk\u00fchn findet keinen Unterschied in den Eigenschaften des Alkalialbuminats und des Caseins in der frischen Milch, und ebenso wenig zwischen den genannten K\u00f6rpern und der Linsensubstanz einerseits und dem Serumalbuminat\u2014Natronalbu-minat\u2014andererseits (ib. p. 303-8).\nDas \u00fcber Lehmann\u2019s und Lieberkiihn\u2019s Arbeiten Dargelegte zeigt zur Gen\u00fcge die hervorragende Bedeutung dieser Autoren f\u00fcr die Geschichte der beschriebenen Verbindung.\nAuf die Bildung des Alkalialbuminats bez\u00fcgliche Reaction e n. Aus dem Blutserum durch Verd\u00fcnnung mit Wasser (1 :9 T. Wasser) und durch Neutralisation mit Essigs\u00e4ure ausgeschiedes Globulin (W 48\u201460 p. 108) versetzte Panum mit Natron und erw\u00e4rmte das Gemenge ein wenig, \u201edabei ging die der Alkalimenge entsprechende Quantit\u00e4t des Albumins in Natronalbumin at \u00fcber\u201c, und Essigs\u00e4ure schied in dem erhaltenen Gemenge aufs neue einen Niederschlag aus.\nDieses Verhalten des Gemenges zu Essigs\u00e4ure war es, welches Panum zu dem h\u00f6chst voreiligen Schl\u00fcsse leitete, dass die F\u00e4llung eines aus einem Alkali und einer\n') \u00bb......giebt also, durch Milchs\u00e4ure, Phos-\tdessen in einem sehr geringen Ueberschuss dot\nphors\u00e4ure neutralis\u00e2t, eine F\u00e4llung von coagu-\tS\u00e4ure wieder aufl\u00f6st\u201c (71 p. 129).\nlirtem Casein oder Albumin, welches sich in-","page":75},{"file":"p0076.txt","language":"de","ocr_de":"76\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nprote\u00efnhaltigen Fl\u00fcssigkeit bestehenden Gemenges durch Essigs\u00e4ure den Process des Uebergangs des Proteins in das Alkalialbuminat charakterisirt. Panum hatte beobachtet, dass auf obige Weise bereitetes H\u00fchnereiweiss sogleich, Blutserum unter denselben Umst\u00e4nden aber erst nach vorherigem gelindem Erw\u00e4rmen mit dem Alkali von Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt wurde (99 p. 25). Es ist nicht bekannt, welche Betrachtungen diesem von Panum aufgestellten Unterschiede zu Grunde lagen, um so mehr als er weder die quantitativen Verh\u00e4ltnisse noch den Einfluss der W\u00e4rme auf die prote\u00efnhaltigen Fl\u00fcssigkeiten \u00fcberhaupt ber\u00fccksichtigte. Wie schon bemerkt, wurden schwache L\u00f6sungen weder durch Erw\u00e4rmung noch durch gleichzeitige Einwirkung von Essigs\u00e4ure und W\u00e4rme gef\u00e4llt (ib. p. 25). Panum liess ausser Acht, dass hier zwei ganz von einander unabh\u00e4ngige Vorg\u00e4nge statthatten: l-tens\u2014Uebergang in das Alkalialbuminat und 2-tens\u2014Wirkung der Essigs\u00e4ure. Das in Abh\u00e4ngigkeit von den Mengenverh\u00e4ltnissen verschiedenartige Verhalten der Essigs\u00e4ure zu den Protemk\u00f6rpern kann keineswegs als Anzeichen f\u00fcr die Bildung einer Alkaliverbindung angesehen werden. Bei der Einwirkung der Essigs\u00e4ure auf die Alkalialbuminate kann das Alkali von der S\u00e4ure entweder vollst\u00e4ndig ges\u00e4ttigt werden, oder ist letztere in einer zur S\u00e4ttigung \u00fcbersch\u00fcssigen oder ungen\u00fcgenden Quantit\u00e4t vorhanden. Im ersteren Fall kann das sich bildende Salz sich dem Protein gegen\u00fcber sehr verschiedenartig verhalten, im zweiten\u2014wird dieses sowohl beim Ueberschuss als bei dem Mangel an S\u00e4ure gleich gut in L\u00f6sung erhalten. Zugleich sucht Panum auch zwischen den durch S\u00e4uren in der Alkalialbuminatl\u00f6sung bewirkten Niederschl\u00e4gen und dem Globulin (seinem Serumcasein JV\u00a7JV\u00b0 48\u201460 p. 110) einen Unterschied. Mit den Arbeiten seiner Vorg\u00e4nger unbekannt, behauptet Panum, dass der Neutralisationsniederschlag aus einer Natronalbuminatl\u00f6sung zum Unterschied vom Globulin in einem Ueberschuss der Essigs\u00e4ure, welche zum F\u00e4llen gedient hatte, schwerer l\u00f6slich sei; Panum h\u00e4lt diese Reaction f\u00fcr den Neutralisationsniederschlag des Alkalialbuminats f\u00fcr charakteristisch (1851, 98 p. 260). Noch mehr: er fand, dass der Niederschlag aus einer Alkalialbuminatl\u00f6sung sogar in einem bedeutenden Ueberschuss von Essigs\u00e4ure sich nicht l\u00f6ste (99 p. 26). Anscheinlich war das der einzige Unterschied zwischen dem Globulin und dem durch eine S\u00e4ure bewirkten Nieder-sehlag, denn Panum erkl\u00e4rt diesen sowohl in kohlensaurem als in phosphorsaurem Natron geradezu f\u00fcr l\u00f6slich (ib. p. 168) *).\nIm weiteren fand Panum, dass die L\u00f6sung eines durch Kochen von Blutserum erhaltenen Niederschlags in sehr verd\u00fcnntem Aetzkali bei 35\u00b0 sich tr\u00fcbte und bei 4 5\u00b0 von Kochsalz in Substanz gef\u00e4llt wurde; 100 Teile der L\u00f6sung mit dem gleichen Volum ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung versetzt, gerannen schon bei 38\u00b0. Wurde, anstatt Chlornatrium, Chlorammonium in analoger L\u00f6sung genommen, so zeigte sich Tr\u00fcbung bei 50\u00b0 und erfolgte Flockenbildung bei 75\u00b0, wobei die Flocken bei starker Verd\u00fcnnung mit Wasser und beim Erw\u00e4rmen sich aufl\u00f6sten. Abk\u00fchlung ver\u00e4nderte diese L\u00f6sung nicht; Eintr\u00e4gen einer neuen Portion Chlorammonium bewirkte wiederum F\u00e4llung; fand diese unter 50\u00b0 statt, so l\u00f6ste sich der ausgeschiedene Niederschlag auch schon in kaltem Wasser auf, wobei S\u00e4ttigung mit Chlorammonium die L\u00f6sung aufs neue f\u00e4llte. In Alkalialbuminat unter denselben Umst\u00e4nden \u00fcbergef\u00fchrtes H\u00fchnereiwess scheide, mit Chlorammonium versetzt, einen Niederschlag nach einigen Tagen aus. Im allgemeinen w\u00fcrden alkalische L\u00f6sungen bei Gegenwart von Mittelsalzen und beim Kochen gef\u00e4llt, doch l\u00f6se sich der Niederschlag nicht mehr (99 p. 446).\n*) Im Originaltext ist im Satze: \u201ewenn man aus wieder l\u00f6st\u201c\u2014offenbar das Wort \u201eNatron\u201c aus-Natronalbuminat durch Essigs\u00e4ure gef\u00e4lltes Al- gelassen (99 p. 165). bumin durch Phosphors\u00e4ure oder Kohlens\u00e4ure","page":76},{"file":"p0077.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n77\nDas von Panuin vorgeschlagene Unterscheidungsmerkmal zwischen dem Globulin und dem durch S\u00e4ure in einer Alkalialbuminatl\u00f6sung bewirkten Niederschlag fand schon in demselben Jahre einen Gegner in Moleschott. Letzterer schrieb, dass alle solche Angaben nicht die geringste Beweiskraft bes\u00e4ssen, und dass sowohl der Natronalbuminatniederschlag als auch das Globulin, die durch vorsichtiges Ans\u00e4uern mit Essigs\u00e4ure erhalten werden, in einem unbedeutenden Ueberschuss dieser S\u00e4ure l\u00f6slich seien. Moleschott behauptet, es sei unm\u00f6glich diese Niederschl\u00e4ge von einander zu unterscheiden '). Ausserdem finden wir bei Moleschott interessante Angaben f\u00fcr die Charakteristik des Alkalialbuminats: beim Kochen von dessen w\u00e4sseriger L\u00f6sung bei Gegenwart von Salzen, z. \u00df. Chlornatrium, werde n\u00e4mlich diese Verbindung ganz ausgef\u00e4llt (85 p. 107).\nFast zu derselben Zeit erkl\u00e4rte auch Lieberk\u00fchn, der die selbst\u00e4ndige Existenz von Panum\u2019s Serumcase'm (\u2014globulin) bestritt, dass Panum\u2019s Globulin sich von dem durch S\u00e4ure erhaltenen Niederschlag des von ihm beschriebenen Kalialbu-minats in nichts unterscheide; eine verd\u00fcnnte Kalialbuminatl\u00f6sung werde gef\u00e4llt: 1) von Essigs\u00e4ure, wobei der entstandene Niederschlag in einem geringen \u00dcberschuss der S\u00e4ure sich sogleich wieder l\u00f6se, 2) von Kohlens\u00e4ure 2).\nIndem Lieberk\u00fchn fortf\u00e4hrt Pan urn's S\u00e4tze, der auch in der \u00e4ussern Form der Niederschl\u00e4ge einen Unterschied sehen wollte, zu bestreiten, macht er mit Beeilt auf die Unsicherheit eines solchen Kriteriums aufmerksam, da eine concentrirte Natron-albuminatl\u00f6sung bei der Neutralisation mit S\u00e4ure grosse Flocken ausscheidet, verd\u00fcnnte L\u00f6sungen dagegen eine gleichm\u00e4ssige feink\u00f6rnige Tr\u00fcbung geben. Noch mehr: enth\u00e4lt das Natronalbuminat ein Alkali im Ueberschuss, so erfordere der unter diesen Bedingungen erhaltene Niederschlag auch mehr S\u00e4ure zu seiner Aufl\u00f6sung (72 p. 166).\nSo erlitten Panum\u2019s Schl\u00fcsse, die sowohl der historischen als auch der facti-sehen Begr\u00fcndung entbehrten, so zu sagen im Moment ihres Erscheinens eine vollst\u00e4ndige Niederlage, da zwischen dem Globulin und dem durch S\u00e4ure hervorgerufenen Alkalialbuminatniederschlag kein Unterschied gefunden wurde.\nEin anderer von Panum aufgestellter Satz in Bezug auf die unabwendliche F\u00e4llung des Alkalialbuminats durch Essigs\u00e4ure l\u00e4sst sich zwar teilweise erkl\u00e4ren, verdient aber Beachtung als m\u00f6gliches und bequemes Kriterium f\u00fcr das Alkalialbu-minat. Sowohl Panum als Morin (87 p. 423) hielten die Reaction der F\u00e4llung der Alkalialbuminatl\u00f6sungen durch Essigs\u00e4ure aus dem Grunde f\u00fcr charakteristisch, weil, wie schon l\u00e4ngst beobachtet, das Blutserum von Essigs\u00e4ure nicht gef\u00e4llt wir d. Eine Reaction, die, man darf wohl sagen, nur das Serum, nicht aber das H\u00fchnereiweiss oder mit Wasser verd\u00fcnntes Serum charakterisirt, schrieben Panum und Morin, ohne besondere Beweisgr\u00fcnde und ohne die Beobachtungen anderer. wie z. B. Lehmann\u2019s (p. n. 74), in Betracht zu ziehen, dem Protein des Serums zu. Dein widerspricht die Thatsache, dass, wie Morin fand, das Serum bei Gegenwart eines Alkali die F\u00e4higkeit erwirbt, von einer S\u00e4ure gef\u00e4llt zu werden, demzufolge er im Verein mit Panum annimmt, dass das Protein des Serums unter dem Einfl\u00fcsse des Alkali eine Ver\u00e4nderung erfahren, d. h. sich in ein Alkalialbuminat\n!) \u201e.....alle diese Angaben besitzen jedoch\nnielit die allermindeste Beweiskraft. Das Natron-albuniinat wird ebenso wie das Natroncase\u00efn durch vorsichtige S\u00e4ttigung mit Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt, durch einen Ueberschuss der Essigs\u00e4ure gel\u00f6st\u201c (85 p. 106).\n*) \u201eDas Kalialbuminat wird in seinen verd\u00fcnn-\nten L\u00f6sungen durch Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt und in geringem Ueberschuss sofort wieder aufgel\u00f6st, ferner bildet es eine klebrige Masse im halbtroeknen Zustande, und endlich wird es aus seinen L\u00f6sungen durch COs ausgeschieden\u201c (72\np. 166).","page":77},{"file":"p0078.txt","language":"de","ocr_de":"78\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nverwandelt hatte. Und zwar hatte, wiederholen wir, \u201edas Protein\u201c deshalb \u201eeine Ver\u00e4nderung erfahren\u201c, weil das Serum die F\u00e4higkeit erworben hatte, von Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt zu werden 1). Bemerken wir dabei, dass Panum ganz ausser Acht liess, dass er F\u00e4llung mit Wasser verd\u00fcnnten Serums durch Essigs\u00e4ure selbst beobachtet hatte (A?A\u00bb 48\u201460 p. 108). Auch den Umstand zogen genannte Autoren nicht in Betracht, dass die Proteine der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten f\u00fcr Alkaliverbindungen anerkannt worden waren (p. n. 78 u. A\u00abA\u00b0 48\u201460 p. 86).\nAuf dieselbe Weise, d. h. durch Zusatz eines Alkali und nachherige F\u00e4llung mit Essigs\u00e4ure, schied Morin nach der Entfernung des Caseins aus der Milch auch das beim Kochen der Fl\u00fcssigkeit gerinnende Protein aus. Indem er eine geringe Menge Alkali in Milchserum eintrug und dieses dann mit Essigs\u00e4ure f\u00e4llte, erhielt er vollst\u00e4ndige Ausscheidung des Proteins. \u00c4hnliches beobachtete Morin auch am H\u00fchnereiweiss (87 p. 426). Die leichtere F\u00e4llbarkeit proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten durch Essigs\u00e4ure bei Gegenwart von Alkalien findet seine Erkl\u00e4rung unschwer in der gleichzeitigen Einwirkung des neugebildeten Alkaliacetats und der S\u00e4ure selbst. Gleichzeitiger Einwirkung einer S\u00e4ure und eines Salzes bedienten sich die Autoren, wie wir schon gesehen, zur vollst\u00e4ndigen F\u00e4llung der Proteink\u00f6rper (AiAl 48\u2014 60 p. 160). Dieselbe Reaction gab Panum auch Veranlassung zur Lehre vom \u201eA cid album i n\u201c (s. Kap. XIII). Im ganzen sieht Morin keinen Unterschied zwischen dem im Laboratorium dargestellten Alkalialbuminat und dem nat\u00fcrlichen Casein frischer Milch (87 p. 426).\nStrecker (787 p. 581) findet, das Casein sei in Kalkwasser l\u00f6slich, scheide sich aber beim Kochen vollst\u00e4ndig aus. Auch die Alkaliverbindungen des Caseins w\u00fcrden bei Gegenwart von Chlorcalcium und Alagnesiumsulfat gef\u00e4llt.\nUngef\u00e4hr zu derselben Zeit bemerkte Wittstein, dass durch Zusatz ganz geringer Mengen eiues freien Alkali die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten ihre F\u00e4higkeit, in der W\u00e4rme gef\u00e4llt zu werden, einb\u00fcssen, (88 p. 356).\nAus mehr oder weniger reinem Globulin, sowohl Ovo- als Seroglobin, wurde eine Alkaliverbindung zum ersten Alal im Jahre 1856 von Denis (15 p. 71,84 u. 110) erhalten. Globulin im festen Zustande l\u00f6ste sich in verd\u00fcnnten Aetzalkali-oder Alkalicarbonatl\u00f6sungen auf. bildete aber mit concentrirten L\u00f6sungen derselben Alkalien gallertartige Alassen. Wasser l\u00f6se diese Massen auf, von S\u00e4uren dagegen w\u00fcrden diese Verbindungen zersetzt (ib. p. 71, 88, 114 u. 132). Auch eine Salzglobulinl\u00f6sung werde in eine Alkaliverbindung \u00fcbergef\u00fchrt, wobei verd\u00fcnnte Salzglobulinl\u00f6sungen unter der Einwirkung der Alkalien Niederschl\u00e4ge ausscheiden, w\u00e4hrend concentrirtere Globulinl\u00f6sungen mit ebenfalls concentrirten Alkalil\u00f6sungen gel\u00e9eartige Alassen bilden (ib. p. 73 u. 114). Denis\u2019s Beobachtungen sind auch noch in der Hinsicht interessant, dass sie die Identit\u00e4t des Verhaltens der Aetzalkalien und der Alkalicarbonate zu dem Globulin zeigen, was auch am Lactoglobin (Casein) beobachtet wird, welches nach der Aufl\u00f6sung in schwachen Alkalicarbonatl\u00f6sungen seine anf\u00e4nglichen Eigenschaften wiedergewinnt (164 p. 98). Endlich beurteilt Denis den Einfluss des Alkali auf die F\u00e4llbarkeit der Proteinsubstanz des Serums viel einfacher, indem er sagt, dass bei Gegenwart von Alkalien das Albumin durch S\u00e4uren aus dem Serum \u201eweniger schwer\u201c ausgef\u00e4llt werde, dass aber der Niederschlag dagegen in Wasser l\u00f6slicher sei (ib. p. 88).\n*) \u201eCes exp\u00e9riences prouvent que l\u2019albumine du s\u00e9rum n\u2019est pas combin\u00e9e avec une base dans le lait, sans cela elle serait coagul\u00e9e par l\u2019acide ac\u00e9tique en m\u00eame temps que la cas\u00e9ine, tandis\nque le traitement pr\u00e9alable par une base est n\u00e9cessaire pour lui communiquer cette propri\u00e9t\u00e9\u201c (87 p. 423).","page":78},{"file":"p0079.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n79\nWar der Zustand des Caseins in der Milch von allen schon l\u00e4ngst f\u00fcr eine Alkaliverbindung anerkannt worden, so fing man allm\u00e4lig an, den Zustand des Proteins auch in den \u00fcbrigen Fl\u00fcssigkeiten als eine Verbindung eines Alkali mit dem Protein zu deuten. Diese Lehre, wiederholen wir, wurde in die damaligen Lehrb\u00fccher aufgenommen. Hoppe-Seyler dialysirte Serum in einer Schweinsblase und fand, dass dasselbe auf diesem Wege von dem Alkali, welches mit dem Protein verbunden sei, nicht befreit werden k\u00f6nne, da das Band zwischen dem \u201eAlbumin\u201c und dem Alkali ungleich st\u00e4rker als die Anziehungskraft zwischen dem Alkali und dem Wasser sei (47 p. 245). Gerhardt (29 p. 477) nahm sogar zwei Verbindungen an: ein saures Natronalbuminat mit einem Natriumatom und ein neutrales\u2014mit zwei Atomen. Eigentlich ist das nichts anderes als eine hypothetische Erkl\u00e4rung der F\u00e4llung des Blutserums beim Erw\u00e4rmen, indem man von der Meinung ausgeht, dass s\u00e4mmtliches Protein des Serums mit einem Alkali verbunden sei; ist dies richtig, so fragt es sich, warum beim Kochen der erw\u00e4hnten Fl\u00fcssigkeiten nicht vollst\u00e4ndige F\u00e4llung des Proteins stattfindet. Gerhardt\u2019s Erkl\u00e4rungen zufolge zersetzt sich das saure Natronalbuminat, wobei das vom Alkali befreite Protein ausf\u00e4llt, w\u00e4hrend das neutrale, zwei Natriumatome enthaltende Alkalialbuminat gel\u00f6st bleibt (ib. p. 477-8). Wenn die von Gerhardt ber\u00fchrten Beziehungen auch anders gedeutet werden k\u00f6nnen und sollen, so kann man nicht umhin, die Erkl\u00e4rung des Charakters der Verbindung zwischen den Alkalien und dem Globulin h\u00f6chst interessant zu finden. Gerhardt erkl\u00e4rt diese Beziehung, indem er dem Protein \u00fcberhaupt die Eigenschaften einer schwachen S\u00e4ure zuschreibt *), die in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten sich mit Basen verbunden befindet.\nLimpricht nennt das durch S\u00e4uren aus einem w\u00e4sserigen Aufguss von Fischmuskeln ausgeschiedene Globulin, unzweifelhaft unter dem Einfl\u00fcsse von Gerson\u2019s Lehre, Prots\u00e4ure (74-a p. 186). Zu derselben Zeit betrachtete Werner-Schmidt. Gautier\u2019s Worten nach (27 p. 177), indem er das Eiweiss f\u00fcr ein Alkalialbuminat ansah, Wurtz\u2019s \u201eAlbumin\u201c als \u201edie S\u00e4ure dieses Albuminats\u201c.\nDiese Lehre vom Protein als von einer S\u00e4ure findet eine St\u00fctze in den Arbeiten von Br\u00fccke (8 p. 193), welcher Lieberkiihn\u2019s Alkalialbumin mit eine geringe Menge Phosphors\u00e4ure erhaltendem Wasser zersetzte. Das auf diese Weise erhaltene Product besass im allgemeinen die Eigenschaften des Fibrins. Diese Lehre wird auch noch durch Beobachtungen in Bezug auf die Erdalkalien best\u00e4rkt. Rollet (115 p. 308; 117 p. 4\u20145) erhielt ein neutrales Calciumalbuminat, indem er den \u00dcberschuss von Kalk in dem Calciumalbuminat durch Weins\u00e4ure wegnahm; die dabei erhaltene neutrale Albuminatl\u00f6sung schied mit Essigs\u00e4ure, Chlorwasserstoffs\u00e4ure und Salpeters\u00e4ure Niederschl\u00e4ge aus. Rollet fand, dass die erhaltenen Niederschl\u00e4ge, gleich den von Panum (aus dem Serum) ausgeschiedenen, in einem sehr geringen 1 eberschuss der die anf\u00e4ngliche L\u00f6sung neutralisirenden S\u00e4ure l\u00f6slich war.\nGerhardt\u2019s Lehre wird auch von Reynolds (108 p. 3; 107 p. 253), der den Neutralisationsniederschlag des Alkalialbuminats \u201eAlbumins\u00e4ure\u201c nennt, anerkannt. Reynolds fand seinerseits (107 p. 249), dass das frisch gef\u00e4llte \u201eAlbumin\u201c saure Reaction zeigt *). Derselben Meinung ist auch Gautier 3). Dieses Verhalten des Proteins zu den Basen verschaffte demselben den Ruf nicht bloss einer schwachen\n\u2018) \u00abU_ y aurait donc un principe unique, un acide faible, qui tant\u00f4t insoluble (\u00e0 la mani\u00e8re de l'acide tartrique anhydre, du chloral, des diff\u00e9rentes modifications de l\u2019aldehyde etc.) constituerait l\u2019albumine, la cas\u00e9ine, la fibrine,_____\u201c (28\np. 433; ib. 29 p. 476).\n\") \u201eWhen freshiy prepared by either method\na solution of albumin has a very faint acid reaction\u201c (107 p. 249).\n3) \u201eL\u2019albumine de l\u2019oeuf serait un albuminate alcalin; sa coagulation serait pr\u00e9c\u00e9d\u00e9e d\u2019un d\u00e9placement de la base et l\u2019albumine de M. Wurtz serait l\u2019acide de cet albuminate\u201c (27 p. 177).","page":79},{"file":"p0080.txt","language":"de","ocr_de":"80\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nsondern einer ziemlich energischen S\u00e4ure, welche imstande sei Alkalien zu s\u00e4ttigen; demnach setze eine Verbindung des Proteins mit einem Alkali\u2014Alkalialbumin at\u2014, nachdem sie ihr Alkali einer Mineral- oder Pflanzens\u00e4ure abgetreten hat, um den Gesetzen der Substitution genugzutun. einen Teil des Proteins und zwar denjenigen, der die Rolle der S\u00e4ure spielte, in Freiheit, wobei derselbe in seinen anf\u00e4nglichen Zustand wiedergekehrtes Protein vorstelle. Obgleich die Autoren das Protein im Alkalialbum inat als eine S\u00e4ure betrachteten, nannten sie dasselbe nach dem Austritt aus der Alkaliverbindung dennoch A 1 b u m i n, wie auch vor dem Eintritt in dieselbe und erkannten dadurch die Unver\u00e4nderlichkeit des Albumins in seiner Verbindung mit den Alkalien oder die Integrit\u00e4t seiner individuellen Eigenschaften sowohl in einer Verbindung als auch nach dem Austritt aus einer solchen an. Mit einem Worte, die Autoren betrachteten das Protein in dieser Beziehung wie jede andere S\u00e4ure. Nachdem es Graham 1862 gelungen war eine Natronalbuminatl\u00f6sung durch Dialyse1 in das Alkali und das Protein zu spalten (VW 48\u201460 p. 124\u20145) und letzteres zudem mit saurer Reaction zu erhalten, hinderte nichts mehr daran das Protein A 1 b u m i n s \u00e4 u r e, sowohl vor der Verbindung als nach der Abtrennung, zu nennen. Um reines Protein zu erhalten, dialysirte Graham 1) eine Eiweissl\u00f6sung in Essigs\u00e4ure bis zu vollst\u00e4ndiger Entfernung letzterer und 2) Natronalbuminat, welches aus 0,5 Grm. Protein und 0,05 Grm. Aetznatron in 50 Grm. Wasser bereitet war. In letzterem Fall fand Graham s\u00e4mmtliches Alkali in dem \u00e4usseren Wasser, d. h. beobachtete vollst\u00e4ndige Spaltung der Verbindung in Protein und Alkali (32 p. 62).\nNacli Denis bereitete Schmidt alkalische L\u00f6sungen verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig reinen Globulins\u2014Seroglobins (fibrinoplastischer Substanz), welches sich leicht in Aetzalkalien und auch in Alkalicarbonaten l\u00f6ste. Schmidt\u2019s Worten nach, gen\u00fcge zur Aufl\u00f6sung von Seroglobin eine Alkalil\u00f6sung, die auf Lakmuspapier eine kaum merkliche Wirkung aus\u00fcbt. In Bezug auf das L\u00f6sungsverm\u00f6gen des Globulins folgen auf die Aetzalkalien die Carbonate, doch bed\u00fcrfe es dieser zur Aufl\u00f6sung des Globulins schon mehr. Wird in die genannten Globulinl\u00f6sungen Kohlens\u00e4uregas eingeleitet, so k\u00f6nne ein Teil des Globulins sich ausseheiden, ein anderer aus dem Grunde in L\u00f6sung bleiben, dass sich doppeltkohlensaures Natron bildet, welches das Globulin, wenn auch schw\u00e4cher als das Natriumcarbonat, aufl\u00f6st. Deshalb empfiehlt Schmidt behuis F\u00e4llung das Filtrat aufs neue mit dem doppelten Volum Wasser zu verd\u00fcnnen und noch einmal Kohlens\u00e4ure durchzuleiten.\nIndem Schmidt \u00fcber dieses Verhalten des Globulins unter normalen Bedingungen einen Vergleich zieht, spricht er die Meinung aus, dass das Globulin auch in diesem letzten Falle mit einem Alkali verbunden sei und ein Alkalialbuminat vorstelle, welches bei der Verd\u00fcnnung mit Wasser und der Durchleitung eines Kohlens\u00e4urestroms oder durch Einwirkung sehr verd\u00fcnnter S\u00e4uren ausfalle J). Ebenso betrachtet Schmidt auch das Blutserum und die Hydrocelefl\u00fcssigkeit (127 p. 546\u20147).\nEine alkalische Seroglobinl\u00f6sung behielt ihre Eigenschaften bei, auch nachdem sie erw\u00e4rmt worden war (ib. p. 438). Um Globulin aufzul\u00f6sen, bediente sich Schmidt h\u00e4ufig verd\u00fcnnter Alkalien, wobei das Globulin keine Ver\u00e4nderung erlitt (ib. p. 438). Diese Thatsachen best\u00e4tigen noch mehr die Identit\u00e4t des durch S\u00e4ure im Al-kalialbuminat erzeugten Niederschlags mit dem Globulin. Lehmann, J. C. (69 p. 529) findet, dass ein Alkalialbuminat sich \u00fcberall bildet, wo zwei sehr verd\u00fcnnte, Protein und ein Alkali enthaltende Fl\u00fcssigkeiten in Ber\u00fchrung kommen, wobei\n\u00a3) \u201eWenn man sich das Globulin in seinen liesse sich die F\u00e4llung desselben durch verd\u00fcnn-nat\u00fcrlichen L\u00f6sungen, wof\u00fcr allerdings viele Gr\u00fcn- te S\u00e4uren und durch Kohlens\u00e4ure einfach auf de sprechen, als ein Alkalialbuminat denkt, so eine Alkalientziehung beziehen\u201c (127 p. 456).","page":80},{"file":"p0081.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n81\ndie Bildung der Verbindung momentan vor sich geht. Die zur Best\u00e4tigung dieses Satzes angestellten Versuche waren aber keineswegs geeignet denselben zu st\u00fctzen. Vit dem gleichen Volum Wasser versetztes, bis 2% Protein enthaltendes Eiweiss wurde mit Essigs\u00e4ure neutralisme und nach dem Filtriren mit verschiedenen Quantit\u00e4ten einer 2%-igen Aetznatronl\u00f6sung versetzt. Die Gegenwart oder Abwesenheit eines Albuminats in dem erhaltenen Gemenge wurde mittels Essigs\u00e4ure nachgewiesen, wobei man diese die Wand entlang in das Probirgl\u00e4schen einfliessen liess, damit sie unmittelbar aut den Boden gelange. War ein Albuminat zugegen, so erschien an der Grenze der Fl\u00fcssigkeiten eine weisse tiockige Schicht. Lehmann hielt diese Reaction f\u00fcr sehr charakteristisch und empfindlich \u2018). Dennoch musste er eingestehen, dass die F\u00e4llbarkeit nicht bloss von der absoluten Proteinmenge sondern auch von dem Verd\u00fcnnungsgrade abh\u00e4ngt. In verd\u00fcnnten L\u00f6sungen zeigte\" sich Tr\u00fcbung erst nach einigen Minuten. Auch Zusatz von Aetznatron hielt die Ausscheidung der Niederschl\u00e4ge auf einige Tage zur\u00fcck (ib. p. 530). Wodurch, fragt es sich, liess Lehmann sich leiten, als er den erhaltenen Niederschlag als einen f\u00fcr das Alkalialbuminat charakteristischen ansah? Gen\u00fcgt es den sich bildenden Niederschlag f\u00fcr den Ausdruck einer stattgehabten Verbindung des Proteins mit dem Alkali anzuerkennen? Auf diese Fragen finden wir keine Antwort.\nDie historische N o m e n c 1 a t u r. Aus allem Dargelegten ersieht man unschwer, dass die Autoren unter dem Namen \u201eAlbuminat\u201c eine Verbindung des Albumins (Globulins, Proteins) mit einer Base begriffen und dieselbe einem beliebigen Salz f\u00fcr analog erkl\u00e4rten; demgem\u00e4ss sollten die Mineral- und Pflanzens\u00e4uren das Albumin (Globulin) aus dessen \"Verbindungen mit Alkalien in seiner anf\u00e4nglichen (Testait ausscheiden, in welcher es von den Autoren entweder wieder Albumin (Globulin) oder Albumins\u00e4ure genannt wird.\nIndessen machte seit der Mitte der sechziger Jahre in der einschl\u00e4gigen Literatur sich allm\u00e4lig die Vorstellung vom Albuminat als von einem Niederschlage geltend, der in einer Alkalialbuminatl\u00fcsung bei der Neutralisation derselben mit S\u00e4uren entsteht, mit einem Wort man begann \u201eAlbuminat\u201c das zu nennen, was von 1 echtswegen A 1 b u m i n (Globulin) oder A 1 b u m i n s \u00e4 u r e genannt werden sollte, sobald die Benennung \u201eAlbuminat\u201c f\u00fcr die Verbindungen des Proteins mit einem Alkali sich eingeb\u00fcrgert hat. Zur Geschichte der unrichtigen Anwendung des Woites \u201eAlbuminat\u201c geh\u00f6rt auch Reichert\u2019s Fall, der die H\u00e4matoglobinkry-stalle \u201eAlbuminatkrystalle\u201c (106-ap. 2) nannte.\nNach der Quelle der F\u00e4lschung der Vorstellung vom Albuminat forschend, gewannen wir die Ueberzeugung, dass im Jahre 1864 Hoppe-Seyler, dem offenbar die Geschichte dieser Verbindung unbekannt war, nicht nur in dem Artikel einei Zeitschrift (48 p. 426) zuerst diese Unrichtigkeit sich zu schulden kommen liess, sondern auch, nichts B\u00f6ses ahnend, dieselbe in seinem Lehrbuche (1865,51 p. 115) aufnahm. Findet man in jenem Artikel nur eine Beschreibung, aus welcher deutlich zu sehen ist. dass Hoppe-Seyler gerade die durch eine S\u00e4ure erzeugten Neutralisationsniederschl\u00e4ge \u201eAlbuminate\u201c nennt, so ist in dem 1865 erschienenen Lehrbuche auch die Gewinnungsart dieses Albuminats angegeben. Zwar begegnet man schon bei Nasse (93 p. 156) dem Ausdruck \u201eessigsaures Albuminat\u201c f\u00fcr eine S\u00e4ureverbindung des Proteins und bei Schmidt, C. (126 p. 166) einem sehr unbestimmten Ausdruck, wo neben dem Worte \u201eGlobulin\u201c das Wort \u201eAlbuminat\u201c steht (.VA? 41 \u2014 47 p. 82),\u2014doch sind das alles offenbar zuf\u00e4llige Misverst\u00e4ndnisse.\nJ \u00bbAlan kann aut diese \"Weise mit sehr gros-\tsen Schicht die Menge des vorhandenen Natr\u00f6n-\nser Sch\u00e4rfe jede Spur von Natronalbuminat aut-\talbuminats beurtheilen\u2018\u2018 (69 p. 529).\nbaden und ferner aus der M\u00e4chtigkeit der -weis-\n6","page":81},{"file":"p0082.txt","language":"de","ocr_de":"82\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nAlle \u201eAlbumink\u00f6rper\u201c, die gel\u00f6sten sowohl als die ungel\u00f6sten, w\u00fcrden, Hop-pe-Seyler\u2019s Worten nach, durch Aetzalkalien um so schneller ver\u00e4ndert, je con-centrirter die Alkalil\u00f6sungen sind und je h\u00f6her die Temperatur ist, wobei sich vor allem K\u00f6rper bilden, die unter einander und dem Casein der Milch (51 p. 188) \u00e4hnlich sind, d. ln Alb u minate oder Proteine vorstellen, da der Autor zwischen dem Lieberk\u00fclnTschen Alkalialbumin at und dem Mulder'schen Protein keinen Unterschied sieht. Diese Identificirung ist ein neuer Beweis f\u00fcr die oberfl\u00e4chliche Behandlung, welche der uns interessirende K\u00f6rper seitens Hoppe-Seyler erfuhr. Von der Benennung \u201eProtein\u201c musste nach beinahe 20 Jahren wenn nicht Hoppe-Seyler selbst, so doch sein Laboratorium in der Person von Weyl (s. weiter unten) abstehen. Nichtsdestoweniger wurde der Ausdruck \u201eProtein\u201c bis auf die letzte Zeit in den Lehrb\u00fcchern und Schriften verschiedener Autoren neben dem Ausdruck \u201eAlbuminat\u201c gebraucht. Zur Beschreibung der Darstellungsweise des Al-kalialbuminats nach Lieberk\u00fchn\u2019s Methode \u00fcbergehend (p. n. 72), macht Hoppe-Seyler die Bemerkung, dass die mit Wasser gewaschenen Alkalialbuminatst\u00fccke nur \u201escheinbar\u201c eine neutrale Verbindung vorstellen 2). Offenbar war es ihm nicht gelungen ein neutral reagirendes Alkalialbumin zu erhalten.\nNach der Aufl\u00f6sung des Alkalialbumins in Wasser oder Alkohol und dem Zusatz von Essigs\u00e4ure zu diesen L\u00f6sungen scheidet sich, Hoppe-Sey-ler\u2019s Worten nach, ein Albuminat (!) in Flocken, Fasern, Gerinnseln und H\u00e4uten aus 3). Als w\u00e4re dies noch nicht genug, scheint er dasselbe noch durch ein anderes Beispiel best\u00e4tigen zu wollen, indem er den Begriff \u201eAlbuminat\u201c demjenigen von gerade durch S\u00e4uren ausgeschiedenem Case\u00efn gleichstellt. Um das \u201eAlbuminat\u201c m\u00f6glichst rasch darzustellen, r\u00e4t Hoppe-Seyler die Milch mit Aether und Natronlauge zu sch\u00fctteln, die untere Schicht der abgestandenen Fl\u00fcssigkeit mit Essigs\u00e4ure zu f\u00e4llen und den Niederschlag mit Wasser auszuwaschen 4). Somit f\u00fchrte Hoppe-Seyler an dem Worte \u201eAlkalialbuminat\u201c mechanisch dasselbe aus, was die Essigs\u00e4ure an der Substanz chemisch bewirkt, n\u00e4mlich entzog demselben das Alkali! Schon einmal hatte dieser Forscher die historischen und chemischen Gesetze \u00fcbertreten, indem er Mulder\u2019s Protein mit einem Alkalialbuminat identificirte, ohne in den Sinn der Wirkung des Alkali in Mulder\u2019s und in Lieberk\u00fchn\u2019s Versuchen tiefer einzudringen; im vorliegenden Fall liess er sich aber geradezu einen Unsinn zu schulden kommen lassen, da ja ein Natriumnitrat oder Kaliumsulfat, dem das Alkali entzogen worden ist, aufh\u00f6rt ein Nitrat oder ein Sulfat zu sein! Nat\u00fcrlich darf der Ausdruck \u201eAlbuminat\u201c gleich dem Ausdruck \u201eSulfat\u201c u. s. w. gebraucht werden, aber nur in dem allgemein gebr\u00e4uchlichen Sinne des Wortes, d. h. als Verbindung des Albumins mit einer Base.\nHoppe-Seyler\u2019s Beispiel fand Nachahmer, die es hier nicht n\u00f6tig ist zu nennen. Doch gen\u00fcgte sp\u00e4teren Autoren auch obiges nicht. M\u00f6rner und Hammarsten (36 p.\n*) \u201eDass aber die durch Einwirkung des Aetz-kali auf verschiedene Albuminstoffe erhaltenen Albuminate oder Proteine (denn einen Unterschied zwischen dem Mulder\u2019schen Protein und dem von Lieberk\u00fchn besonders geschilderten Albuminat finde ich nicht)...\u201c (51p. 188).\n*) \u201e .... so ist diese Darstellung mit enormem Yerluste an Substanz verbunden, bietet aber den Vortheil, dass man eine scheinbar neutrale Alkaliverbindung des Albuminats erh\u00e4lt\u201c (ib, p. 189).\n3) \u201eDurch vorsichtigen Zusatz von Essigs\u00e4ure kann nun aus der w\u00e4ssrigen oder alkoholischen L\u00f6sung des Alkalialbuminats das Al-\nbuminat in Flocken, welche zu elastischen Klumpen, Fasern und H\u00e4uten zusammenbacken, abgeschieden werden\u201c (ib. p. 189).\n4) \u201eAm Einfachsten erh\u00e4lt man ein Alb u-m i n a t durch Sch\u00fctteln der Milch mit Natronlauge und Aether, Abheben der. klaren alkalischen unteren Fl\u00fcssigkeitsschicht, F\u00e4llung derselben mit Essigs\u00e4ure und Auswaschen mit Wasser (ib. p, 189\u201490). Das durch Neutralismen der alkalischen L\u00f6sung abgeschiedene Albuminat oder Case\u00efn l\u00f6st sich leicht in \u00fcbersch\u00fcssiger Essigs\u00e4ure\u201c (ib. p. 191).","page":82},{"file":"p0083.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n83\n6\u20147), dessen Lehrer und zugleich der Referent seiner Arbeit, nannten den Neutralisationsniederschlag aus der L\u00f6sung der Alkaliverbindung nicht nur Albuminat sondern sogar Alkalialbuminat 1). Genannte Autoren verkn\u00fcpften ferner alles, was \u00fcber den Neutralisationsniederschlag gerade des Alkalialbuminats bekannt ist, mit dem Worte Alkalialbuminat, demgem\u00e4ss das Alkalialbuminat S\u00e4ureeigenschaften besitzen, absolut unl\u00f6slich in Wasser sein, sich mit Basen verbinden solla) u. dergl. Ungereimtheiten mehr, von denen die erw\u00e4hnten Mitteilungen dieser Autoren voll sind (36 p. 9\u201417; 37 p. 468). Zu alledem fing man an, das Mul-der\u2019sche Protein nicht nur Lieberk\u00fchn\u2019s (36 p. 9; 37 p. 469) Alkalialbuminat zu nennen, sondern es auch daf\u00fcr zu halten. Auch Hammarsten (37 p. 466) versteht in seiner Arbeit unter dem Namen Alkalialbuminat gerade den Neutralisationsniederschlag 3j.\nDiese Verwechslung der Benennungen, die Hoppe-Seyler\u2019s Anh\u00e4nger sich zu schulden kommen Messen, scheint eine R\u00fcckwirkung auf Hoppe-Seyler selbst gehabt zu haben: in seinem Lehrbuche vom Jahre 1883 versteht er unter dem Namen \u201eAlbuminat\u201c \u00fcberhaupt und \u201eAlkalialbuminat\u201c im besondern das, was M\u00f6rner und Hammarsten darunter verstanden hatten (55 p. 267, 284). Doch begn\u00fcgte sich Hoppe-Seyler damit nicht, sondern machte sehr na'iv die Bemerkung, dass diese K\u00f6rper, d. h. Neutralisationsniederschl\u00e4ge, allgemein \u201eAlkalialb u min\u00e2t e\u201c oder \u201eAlbuminate\u201c genannt werden 4), wobei das Wort \u201eAlbuminate\u201c mit einem Sternchen und einem Hinweis auf Lieberk\u00fchn, den Autor selbst, Soyka, M\u00f6rner und Rollet5) versehen ist. Es ist interessant, dass auf Seite 118 von Lieberk\u00fchn\u2019s Arbeit, auf welche Hoppe-Seyler hinweist sowohl das Wort \u201eAlbuminat\u201c als auch die W\u00f6rter \u201eKali \u201c oder \u201eAlkalialbuminat\u201c nicht vorhanden sind (71p. 118); auf Seite 117 ist zwar von \u201eKali-\u201c und \u201eAlkalialbuminat\u201c die Rede, doch nur als von der Verbindung eines Alkali mit Albumin, wobei Lieberk\u00fchn den Ausdruck \u201eAlbuminat\u201c im Sinne einer allgemeinen Bezeichnung, so zu sagen eines Sammelnamens, garnicht gebraucht (ib.p. 117). In dem erw\u00e4hnten Artikel werden, im Widerspruch zu Hoppe-Seyler\u2019s Angaben, die Neutralisationsniederschl\u00e4ge nirgend \u201eAlbuminate\u201c genannt, da das, was Hoppe-Seyler \u201eLieberk\u00fchn\u2019s Albuminat\u201c nennt, Lieberk\u00fchn in Ausdr\u00fccken, die keinen Zweifel aufkommen lassen, \u00fcb e r a 11 \u201eN iederschl\u00e4g e\u201c (ib. p. 119 u. a.) oder sogar \u201eAlbumin\u201c (ib. p. 129) nennt. In Betreff Hoppe-Seyler\u2019s Berufung auf seine eignen Schriften (48 p. 424), sei gesagt, dass der Autor sowohl als Verfasser eines Lehrbuchs als auch als Arbeiter auf diesem Felde einen Irrtum beging, den er sich bem\u00fchte in der Gelehrtenwelt m\u00f6glichst zu verbreiten. Zu gleicher Zeit und beinahe stereotypisch\n') \u201eDas mit */2 Grm. Kalihydrat auf je ein Eierweiss dargestellte, mit Essigs\u00e4ure 2 Mal gef\u00e4llte, m\u00f6glichst sorgf\u00e4ltig ausgewaschene Alkalialbuminat (!) -wurde mit CaCO: in Wasser sehr fein vertheilt (um gerade Calcium-Albuminat zu erhalten)\u201c (36 p. 7 s. unten).\ns) \u201eDas Alkalialbuminat (!) hat die Eigenschaften einer S\u00e4ure. Zerreibt man es in Wasser, mit Calcium-, Strontium- oder Baryum-carbonat, so l\u00f6st es sich allm\u00e4hlig und treibt dabei, wie M\u00f6rner gezeigt hat, Kohlens\u00e4ure aus (!)\u201c (ib. p. 10).\n3) \u201eDie Gerinnungsf\u00e4higkeit geht indessen dabei verloren (Fibrinogen in einer Alkalil\u00f6sung beim Erw\u00e4rmen) und nach dem Erkalten ent-\nsteht bei Verd\u00fcnnung mit Wasser und Durchleiten von Kohlens\u00e4ure ein in NaCl unl\u00f6slicher, aus Alkalialbuminat (!) bestehender Niederschlag\u201c (35 p. 20).\n*) Nach der Beschreibung dessen, was wir hier Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus Alkalialbu-minaten genannt, sagt Hoppe-Seyler: \u201eDiese K\u00f6rper sind allgemein als Albuminate *) oder Alkalialb uminate bezeichnet\u201c.\n*) \u201e*) Lieberk\u00fchn, Pogg. Ann. Bd. 86. S. 118. Hoppe-Seyler, Zeitschr. f. anal. Chem. Bd. 3. S. 424. Soyka, Arch. f. d. ges. Physiol. Bd. 12. S. 347. M\u00f6rner, ebendas. Bd. 17. S. 468. Rollett Wien. Acad. Sitzungsber, Bd. 84. Abth. III.\u201c (55 p. 284),\n6*","page":83},{"file":"p0084.txt","language":"de","ocr_de":"84\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nver\u00f6ffentlichte er ein und dasselbe in drei Zeitschriften: in \u201eZeitschrift f. anal. Chemie & Pharmacie\u201c, 1864. Bd. 3 (48 p. 426), \u201eChemisches Centralblatt\u201c, 1865 (50 p. 787), \u201eZeitschrift f\u00fcr Chemie & Pharmacie\u201c 1865 (49 p. 737) in \u201eBullet, de la Soci\u00e9t\u00e9 de Chimie\u201c, 1866 (52 p. 188) in franz\u00f6sischer Sprache und ausserdem in einer Pteihe von Auflagen seiner Lehrb\u00fccher, von 1865 an beginnend (51 p. 188) bis zu der mislungenen 5 Auflage (1883, 55 p. 284), welche die Ursache war, dass auch M\u00fcmer, Soyka und Hammarsten die Ausdr\u00fccke \u201eAlbu-minat\u201c und \u201eAlkalialbuminat\u201c in dem von Hoppe-Seyler gef\u00e4lschten Sinne gebrauchen! Am sonderbarsten erscheint aber der Umstand, dass Hoppe-Seyler sich jetzt (1883) auf diejenigen Autoren b e r u f t, d i e, wie schon erw\u00e4hnt, diese Ausdr\u00fccke von ihm selbst entlehnt hatten! Ebensowohl h\u00e4tte Hoppe-Seyler auf dieselben Autoren sich darin berufen k\u00f6nnen, dass sie sich des Ausdrucks \u201eProtein\u201c in demselben Sinne wie des Wortes \u201eAlbuminat\u201c bedienten! In diesem Sinne jedoch figurirt das Wort \u201eProtein\u201c nicht mehr (ib. p. 284): Hoppe-Seyler hat es, wenn auch nur durch seinen Sch\u00fcler Weyl (p. n. 93), verworfen. Was endlich die Berufung auf Rollet anbetrifft, so zeugt dieselbe nicht zu Gunsten Hoppe-Sey-ler\u2019s. Rollet geh\u00f6rte zu denjenigen Autoren, welche den Ausdruck Alkalialbuminat so verstanden, wie es die Geschichte und der Sinn des Wortes in seiner chemischen Bedeutung erfordert: n\u00e4mlich in demselben Sinne wie ihn Lieberk\u00fchn und alle Autoren vor Hoppe-Seyler verstanden hatten; er hielt es f\u00fcr n\u00f6tig den Neutralisationsniederschlag zu unterscheiden, indem er vorschlug denselben Lieberk\u00fchn\u2019s \u201eEiweiss\u201c oder wenigstens \u201eProtein\u201c zu nennen und dem Alkalialbuminat dessen wahre Bedeutung zu lassen i). Doch auch damit sich nicht begn\u00fcgend und die Bedeutung des \u201eAlbuminats\u201c eifrig verfechtend, schl\u00e4gt Rollet vor den Neutralisationsniederschlag \u201eAlbuminin\u201c, wurde aber das Alkalialbuminat aus Globulin bereitet, \u201eGlobulinin\u201c zu nennen (117 p. 375).\nEbenso falsch identificirt Eichwald das \u201ef\u00e4llbare Albuminin Br\u00fccke\u201c (p. n. 87) mit dem Alkalialbuminat, dem Casein und dem Syntonin (22 p. 7).\nGleich Lieberk\u00fchn selbst (p. n. 72) und Rollet (s. oben), die mehr oder weniger vorsichtigen Gebrauch von den auf diesem Gebiete vorkommenden Benennungen machten, vermied es auch Sch\u00fctzenberger (131 p. 86) die Ausdr\u00fccke zu verwechseln, und nannte den Neutralisationsniederschlag einer Alkalialbuminatl\u00f6sung \u201eAlbumin\u201c, wenn auch \u201egeronnes\u201c. Andere, wie z. B. Fokker (24 p. 277) nannten solche Niederschl\u00e4ge einfach \u201eEiweiss\u201c, oder wie K\u00fchne\u2014\u201eLieberk\u00fchn's Albumin\u201c (64 p. 178). Ganz bestimmt und richtig dr\u00fcckt sich Kraut aus (62 p. 2246): Eiweissk\u00f6rper geben mit schwachen Alkalil\u00f6sungen Verbind unge n\u2014A lbuminate oder albuminsaure Salze, w\u00e4hrend Albumins \u00e4 u r e bei der Einwirkung von Essigs\u00e4ure, Phosphors\u00e4ure und anderen S\u00e4uren auf w\u00e4sserige Alkalialbuminatl\u00f6sungen erhalten wird und die dem geronnenen Albumin zukommenden Eigenschaften besitzt3).\n*) \u201eDer flockige Niederschlag, der aus Alkali-albuminatl\u00f6sungen (nach Lieberk\u00fchn bereitet) durch Zusatz vou Essigs\u00e4ure ausgeschieden wird, ist im Ueberschuss der S\u00e4ure l\u00f6slich und stellt den aus der Alkaliverbindung abgeschiedenen Ei-weisskorper (Lieberk\u00fchn\u2019sches Eiweiss) dar.\u201c Zu diesem Satze folgt die Anmerkung: \u201eIn Bezug auf die Namenklatur w\u00e4re es sehr w\u00fcnschenswert!^ f\u00fcr diesen Eiweissk\u00f6rper ausschliesslich die obige Bezeichnung oder nach Hoppe-Seyler\u2019s (Handbuch An. Auf. 3. p. 197 u. 207. Berlin\u2014 1870) und Soyka (Pfl\u00fcg. A. II p. 369) Vorschlag die alte Mulder sehe Bezeichnung Protein zu ver-\nwenden und nur die l\u00f6slichen Verbindungen dieses K\u00f6rpers mit Alkalien als Alkalialbuminate zu bezeichnen\u201c (116 p. 96).\n2) \u201eAlbumins\u00e4ure. Massig concentrirte w\u00e4sserige Alkalien erzeugen aus allen Albuminstoffen als A1 b u m i n a t e, hier als albuminsaure Salze bezeichnete K\u00f6rper, w'elche unter sich gemeinschaftliche Reactionen zeigen....\nDie freie Albumins\u00e4ure, aus w\u00e4ssrigem Kalialbuminat durch Essigs\u00e4ure, Phosphors\u00e4ure und andere Minerals\u00e4uren gef\u00e4llt, gleicht geronnenem Eiweiss\u201c (62 p. 2246).","page":84},{"file":"p0085.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n35\nIndem wir die Verbindungen des Proteins mit Basen f\u00fcr Albuminate \u00fcberhaupt und die Alkaliverbindungen desselben f\u00fcr Alkalialbuminate anerkennen, halten wir es f\u00fcr notwendig, um beim weiteren Studium der Geschichte des vorliegenden K\u00f6rpers Verwirrung in den Benennungen und Begriffen zu vermeiden, uns bestimmter Ausdr\u00fccke zu bedienen. Der Geschichte unseren Tribut zahlend, nennen wir vorl\u00e4ufig die in einer Albuminatl\u00f6sung durch Neutralisation oder F\u00e4llung durch S\u00e4uren erhaltenen Niederschl\u00e4ge\u2014N eut ralisations nieder sch l\u00e4ge; die durch die Einwirkung von Alkohol oder Salzen auf Albuminatl\u00f6sungen erhaltenen\u2014A 1 k o h o 1- oder S a 1 z n i e d e r s c h 1 \u00e4 g e. Endlich f\u00fcgen wir, je nach der Base, mit weicher das Protein veibunden ist, zu den vorgeschlagen Benennungen den Namen der Base\u2014Kali-, Baryt- u. drgl.\u2014hinzu, ohne uns an die Nomenclatur anderer zu kehren. In der That kann man sich in den Arbeiten \u00fcber die vorliegende Frage seit den 60 Jahren auch nur orientiren und dieselben mit den Arbeiten \u00e4lterer Autoren vergleichen, wenn man einerseits die Darstellungsmethoden dieses oder jenes Pr\u00e4parats in Betracht zieht, andererseits den Sinn herausfindet, in welchem ein gegebener Autor das Wort \u201eAlbuminat\u201c u. dergl. gebrauchte.\nWeitere Geschichte der Alkaliverbindungen. Die Neutralisationsniederschl\u00e4ge der \u201eAlkalialbuminate\u201c, welche von Hoppe-Seyler durch Einwirkung von Essigs\u00e4ure auf Casein und Lieberk\u00fchn\u2019s Albuminat erhalten wurden, waren im getrockneten Zustande von gelblicher Farbe, durchsichtig, hygroscopisch, quollen in Wasser auf. l\u00f6sten sich darin aber nicht; ebenso wenig l\u00f6sten sich diese Niederschl\u00e4ge in Essigs\u00e4ure und schwer in Aetzalkalien, wobei wiederum eine gel\u00e9eartige Masse erhalten wurde (51 p. 190). St\u00fccke Kalialbuminat, welches nach Lieberk\u00fchn\u2019s Vorschrift bereitet worden war, gaben nach l\u00e4ngerem Auswaschen ein Pr\u00e4parat mit eonstantem Alkaligehalt\u2014ein neutrales Kalialbuminat, Wird dagegen das Auswaschen noch l\u00e4nger fortgesetzt, so zersetzt sich das Alkalialbuminat allm\u00e4lig, das Wasser entzieht nach und nach das Alkali, Hand in Hand damit tr\u00fcben sich die St\u00fccke, werden zuletzt ganz weiss, biissen die F\u00e4higkeit ein, sich sowohl in kaltem als in warmem Wasser aufzul\u00f6sen, und weisen im allgemeinen die Eigenschaften von Br\u00fccke\u2019s Pseudofibrin auf. Frischgef\u00e4llte NeutralisBtionsniederschl\u00e4ge\" aus Alkalialbuminat l\u00f6sen sich leicht in sehr schwachen Aetzalkalil\u00f6sungen, aus denen sie durch Neutralisation mit Essigs\u00e4ure bis zu schwachsaurer Pieaction wieder ausgef\u00e4llt werden. In einer solchen L\u00f6sung bewirkt auch Kohlens\u00e4ure F\u00e4llung, und um so vollst\u00e4ndigere, je concentrirter die L\u00f6sungen sind und je weniger Alkali sie enthalten. Ebenso wird eine L\u00f6sung neutralen, nach Lieberk\u00fchn bereiteten Alkalialbu-minats beinahe vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt; je mehr freies Alkali die L\u00f6sung aber enth\u00e4lt, desto schwerer findet die F\u00e4llung statt. Milchs\u00e4ure und Phosphors\u00e4ure verhalten sich ebenso wie die obenerw\u00e4hnten S\u00e4uren.\nDie Neutralisationsniederschl\u00e4ge der Alkalialbuminate, sowohl der k\u00fcnstlichen als auch des nat\u00fcrlich vorkommenden\u2014Casein\u2014l\u00f6sen sich in einem Ueberschuss der zur F\u00e4llung benutzten Essigs\u00e4ure oder sehr verd\u00fcnnten Salzs\u00e4ure\u20144 cc. rauchender Salzs\u00e4ure auf 1 Liter Wasser (51 p. 190). Zugleich findet Hoppe-Seyler, dass L\u00f6sungen von Lieberk\u00fchn\u2019s Alkalialbuminat. sowie von nat\u00fcrlich vorkommendem Milch\u2014durch S\u00e4ttigung mit Magnesiumsulfat, Chlornatrium gef\u00e4llt werden, und dass der Niederschlag sich rasch in Wasser l\u00f6st (ib. p. 191).\nt Es muss bemerkt werden, dass Hoppe-Seyler gallertartige Gerinnsel aus mit 2o V ol. Wasser verd\u00fcnntem, mit Essigs\u00e4ure bis zur Ans\u00e4uerung, dann mit Kohlens\u00e4ure behandeltem und wieder bei niedriger Temperatur eingedichteten H\u00fchnerweiss erhielt. In einer auf diese Weise bereiteten Fl\u00fcssigkeit bewirkten ges\u00e4ttigte Alkalil\u00f6sungen die Bildung gallertartiger Gerinnsel (50 p. 785).","page":85},{"file":"p0086.txt","language":"de","ocr_de":"86\nVERHALTEN RES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nUeber die Affinit\u00e4t des \u201eCaseins\u201c zu den Basen sprechen auch Millon & Com-maille: beim Sch\u00fctteln des Caseins mit Magnesia in Wasser und nachherigem Fil-triren entstehe eine L\u00f6sung, aus welcher Alkohol einen Niederschlag ausscheidet, der auf 1 Teil Casein, 2 Teile Magnesia und 4 Teile Wasser enth\u00e4lt. Eine \u00e4hnliche Verbindung des Caseins erhalte man auch mit Calcium, n\u00e4mlich mit 5 Teilen Ca und 4 Teilen Wasser; Baryt verbinde sich nur 1 : 1 (82 p. 222).\nNicht weniger interessant sind K\u00fchne\u2019s Beobachtungen. Der Autor zeigte, dass der Neutralisationsniederschlag des Lieberk\u00fchn\u2019schen Alkalialbuminats auch in n i c h t-concentrirten Salzl\u00f6sungen l\u00f6slich ist. Zugleich beobachtete er, dass bei der Neutralisation mit sehr verd\u00fcnnter Phosphors\u00e4ure, Salzs\u00e4ure und Essigs\u00e4ure F\u00e4llung erfolgte, wobei die Niederschl\u00e4ge in einem Ueberschuss der zur F\u00e4llung benutzten S\u00e4uren sich leicht l\u00f6sten. Hat der Niederschlag mehr oder weniger lange unter Wasser gelegen, so werde er wie Fibrin in den obengenannten verd\u00fcnnten S\u00e4uren wenig l\u00f6slich, w\u00e4hrend ein frischgef\u00e4llter sich sowohl in 0,l\u00b0/o-iger Chlorwasserstoffs\u00e4ure als auch in sehr verd\u00fcnnten Alkalien schnell aufl\u00f6se. Ein frischer Niederschlag l\u00f6se sich leicht auch in L\u00f6sungen von Neutralsalzen bis zu 10% (64 p. 176) und werde aus den Salzl\u00f6sungen, wie unter denselben Bedingungen z. B. Myosin (63 p. 23), durch Wasser ausgeschieden. Ein alkalifreier und aschenfreier (?) Niederschlag sei in Wasser nicht l\u00f6slich (64 p. 176), und gehe beim Erw\u00e4rmen in einen auch in Salzen unl\u00f6slichen Zustand \u00fcber. Die salzhaltigen L\u00f6sungen des Niederschlags sollen durch S\u00e4uren, Verd\u00fcnnung mit Wasser, endlich durch W\u00e4rme gef\u00e4llt werden 4).\nSowohl K\u00fchne\u2019s als auch Hoppe-Seyler\u2019s Arbeiten lassen keinen Zweifel dar\u00fcber walten, dass der Neutralisationsniederschlag aus einer w\u00e4sserigen Alkalialbuminat-l\u00f6sung, d. h. die Albumins\u00e4ure, die Eigenschaften besitzt, welche im allgemeinen das Globulin charakterisiren. Aeltere Autoren sowie auch Denis, Lieberk\u00fchn und K\u00fchne (64 p. 176) sahen den Neutralisationsniederschlag aus einem Alkalialbum i-nat f\u00fcr ein eben solches Albumin an, welches es fr\u00fcher, ehe es in Wechselwirkung trat, gewesen war, mit all den Eigenschaften ausgestattet, die in Denis\u2019s Arbeiten dem \u201eAlbumin\u201c, welches in der Folge die Benennung \u201eGlobulin\u201c erhielt, zuerst beigelegt wurden. In Schmidt\u2019s (s. oben) Arbeiten verh\u00e4lt das typische Globulin sich ebenso. Der Sinn der genannten Arbeiten besteht in Folgendem: das Globulin tritt in Verbin dun g mit einem Alkali und bildet eine neutrale Verbindun g\u2014eine alkalisches Globulin, welches \u201eAlkalialbuminat\u201c oder einfach \u201eAlbuminat\u201c genannt und durch eine Mineraloder Pfianzens\u00e4ure in das gew\u00f6hnliche Globulin und das Alkali, welches mit der genannten S\u00e4ure ein Salz bildet, gespaltet wird.\nDie Best\u00e4tigung des soeben Gesagten finden wir bei K\u00fchne. Dieser Forscher beobachtete, dass Serum mit Neutralsalzen Niederschl\u00e4ge ausscheidet, welche die Eigenschaften des Natronalbuminats besitzen2). Wenn man auch zugeben k\u00f6nnte,\n*) \u201eEs ist nun Charakteristik f\u00fcr das unver\u00e4ndert aus der alkalischen L\u00f6sung ausgeschiedene Albumin, dass es nicht nur in Alkalien und verd\u00fcnnten S\u00e4uren, sondern auch in L\u00f6sung neutraler Alkalisalze, die bis zu 10\u00b0/o der wasserfreien Salze enthalten k\u00f6nnen, zu einer syrup\u00f6sen, durch Wasser und S\u00e4uren so wie durch die Siedehitze f\u00e4llbaren Fl\u00fcssigkeit sich aufl\u00f6st\u201c (64 p. 176). In J. 1864 dr\u00fcckte sich K\u00fchne bei dieser Gelegenheit folgendermaassen aus: \u201eDer Eiweissk\u00f6rper, den man mit Essigs\u00e4ure aus L\u00f6sungen des Kalialbu-minats niederschlagen kann, l\u00f6st sich \u00e4usserst\nleicht in verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien, und ist ferner l\u00f6slich in concentrirten Salzl\u00f6sungen, aus denen er durch Wasser wieder gef\u00e4llt wird, wie die L\u00f6sungen des Myosins in Salzen\u201c (63 p. 23).\n!) \u201eAus der F\u00e4llbarkeit des Serums durch Neutralisation, und aus dem Verhalten dieses Niederschlages zu Salzen, verd\u00fcnnten Alkalien und S\u00e4uren d\u00fcrfen wir also schliessen, dass es Natron-albuminat enthalte, wenn auch der ausgef\u00e4llte K\u00f6rper nicht die Natronverbindung selbst ist\u201c (64 p. 177).","page":86},{"file":"p0087.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n87\ndass K\u00fchne hier den Neutralisationsniederschlag aus einer Alkaliverbindung des Globulins meinte, so nimmt er doch im allgemeinen an, dass das Protein im Serum mit einem Alkali, dem Natron, verbunden ist (64 p. 177).\nUnter den Eigenschaften der Alkaliverbindungen hebt K\u00fchne (ib. p. 175) unter anderem deren F\u00e4llbarkeit bei genauer S\u00e4ttigung mit Essigs\u00e4ure und andern S\u00e4uren, doch nicht mit Kohlens\u00e4ure, hervor. Auf S. 565 desselben Werkes spricht K\u00fchne jedoch mit nicht geringerer Ueberzeugung von der F\u00e4llbarkeit der Alkaliverbindung des Proteins durch Kohlens\u00e4ur e. Dieser Widerspruch, den man beim Vergleich der entsprechenden Stellen in K\u00fchne\u2019s Werke wahrnimmt, erkl\u00e4rt sich dadurch, dass im ersten Fall offenbar ein Ueberschuss von Aetzalkalien und Alkalicarbonaten vorhanden war, da andernfalls nicht nur eine minimale Menge Essigs\u00e4ure, sondern auch Kohlens\u00e4ure das Protein f\u00e4llt. In Gegenwart von Natriumphosphat dagegen bewirke nicht nur Kohlens\u00e4ure sondern auch Essigs\u00e4ure in einer Alkaliverbindung keine F\u00e4llung. Essigs\u00e4ure, bis zu starksaurer Reaction zugesetzt1). f\u00e4lle die L\u00f6sung (ib. p. 565).\nDieselben Beobachtungen, die K\u00fchne zu der Ansicht leiteten, dass unter dem Einfluss von Wasser der Neutralisationsniederschlag die F\u00e4higkeit einb\u00fcsse, sich in salzhaltigen L\u00f6sungen aufzul\u00f6sen, scheint Br\u00fccke\u2019s Schl\u00fcssen zu Grunde gelegen zu haben, dass unter dem Einfl\u00fcsse der Alkalien und Erdalkalien (Kali, Natron, Ammonium, Kalk und Baryt) das Protein der nat\u00fcrlich vorkommenden L\u00f6sungen, je nach dem Grad der Concentration und W\u00e4rme, sich mehr oder weniger schnell in ein f\u00e4llbares, d. h.. wie Br\u00fccke erkl\u00e4rt, in ein solches 2) verwandelt, welches nach der F\u00e4llung durch S\u00e4uren sich in salzhaltigen L\u00f6sungen nicht l\u00f6st (10 p, 896).\nEs muss bemerkt werden, dass Br\u00fccke schon im Jahre 1S59 (9 p. 178) beobachtete, dass St\u00fccke von Lieberk\u00fchn\u2019s Alkalialbuminat bei l\u00e4ngerem Waschen mit sehr verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure und dann mit Wasser einen in S\u00e4uren und Alkalien schwer l\u00f6slichen Niederschlag ausschieden, der wie Fibrin aussah, woraufhin Br\u00fccke ihn \u201ePseudofibrin\u201c benannte. Im Jahre 1866 schrieb K\u00fchne, dass beim Auswaschen mit Wasser allein, ein eben solcher unl\u00f6slicher, aus Pseudofibrin bestehender R\u00fcckstand (64 p. 165), der denselben Charakter aufweist wie ein lange unter Wasser gelegener Neutralisationsniederschlag, aus einem Alkalialbuminat (ib. p. 176\u2014-7) erhalten werde. Im Jahre 1867 erhielt Br\u00fccke aus einem Albuminatst\u00fcck durch Einwirkung von Bors\u00e4ure (10 p. 900) und auch von Kohlens\u00e4ure (ib. p. 902) Pseudo-librin, indem er zugleich auch bei einfachem Auswaschen mit Wasser, wie es K\u00fchne\n\u2018) \u201eDieser K\u00f6rper (Natronalbuminat) existirt in jedem Serum unabh\u00e4ngig vom Paraglobulin. Das Kalialbuminat wird n\u00e4mlich nicht gef\u00e4llt durch CCL, wohl aber durch genaue Neutralisation mit Essigs\u00e4ure oder anderen S\u00e4uren, im Serum selbst nach schwachem Ans\u00e4uern\u201c (64 p. 175).\nZu vergleichen mit:\n\u201eDas reine Albuminat wird, wenn es keinen Uebei\u2019schuss von Alkali oder kohlensaurem Alkali enth\u00e4lt, nicht nur durch die kleinste Menge Essigs\u00e4ure oder Milchs\u00e4ure, sondern auch durch CO: gef\u00e4llt; ist aber Alkaliphosphat zugleich in der L\u00f6sung, so erzeugt CO\u00bb \u00fcberhaupt keine Ausscheidung und Essigs\u00e4ure nicht eher, als bis die Fl\u00fcssigkeit schon stark sauer reagirt, n\u00e4mlich nach der Umwandlung des ganzen Phosphates in das saure Salz im Momente, wo gerade ein Leberschuss von Essigs\u00e4nre vorhanden ist. Hat\nman dagegen gerade so viel Essigs\u00e4ure zugesetzt, dass die saure Reaction noch nicht von freier S\u00e4ure, sondern von saurem phosphorsaurem Kali bedingt wird, so h\u00e4ngt das weitere Verhalten der L\u00f6sung ganz von der Menge dieses Salzes ab\u201c (ib. p. 565).\n2) \u201eDie Alkalien und alkalischen Erden (Kali, Natx\u2019on, Ammoniak, Kalk, Baryt) v erwandel n das native Eiweiss je nach ihrer specilischen Natur und je nach ihrem Concentrationsgrade und der Temperatur rascher oder langsamer in f \u00e4 11-bares, was sich darin zeigt, dass ein durch S\u00e4uren hervorgebrachter Niederschlag sich, wenn auch jeder \u00fcberfl\u00fcssige S\u00e4urezusatz vermieden ist, doch nicht durch Zusatz von (nicht alkalisch reagirenden) Salzl\u00f6sungen aufl\u00f6sen l\u00e4sst\u201c (10 p. 896).","page":87},{"file":"p0088.txt","language":"de","ocr_de":"88\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\ngethan hatte, in dem obenerw\u00e4hnten \u201ef\u00e4llbaren\u201c Protein nat\u00fcrlich sein Pseudofibrin *) erkannte (ib. p. 900). Demgem\u00e4ss muss Briicke\u2019s kategorische Erkl\u00e4rung, dass das Protein unter dem Einfl\u00fcsse von Alkalien und Erdalkalien in einen in Salzen unl\u00f6slichen Zustand 2) \u00fcbergeht, auf den Fall bezogen werden, wenn das Alkalialbuminat neutralisirt und dann l\u00e4ngere Zeit mit Wasser ausgewaschen, oder nur dieser letzteren Operation, d. h. l\u00e4ngerem Auswaschen mit Wasser, unterworfen wird. In beiden F\u00e4llen werden schwerl\u00f6sliche, jedoch alkalifreie Pr\u00e4parate erhalten, welche auch in dieser Beziehung ein mit dem Globulin identisches Verhalten zeigen, da auch dieses ohne vorherige Einwirkung eines Alkali unter denselben Bedingungen in einen in Salzen unl\u00f6slichen Zustand \u00fcbergeht (A\u00bbA? 48\u201460 p. 102). Endlich findet das Gesagte auch von einer anderen Seite her eine Best\u00e4tigung. Br\u00fccke fand 3), dass auch in Alkalialbuminat verwandeltes Seroglobin unter denselben Bedingungen dasselbe Product lieferte (10 p. 887).\nUm Alkalialbuminat aus Seroglobin darzustellen, tr\u00e4gt Br\u00fccke in suspendirtes Globulin enthaltendes Wasser mit einem St\u00e4bchen schwache Alkalil\u00f6sung\u2014Kali oder Ammoniak\u2014solange ein, bis das Globulin sich aufgel\u00f6st hat. Bei anderen Versuchen schritt Br\u00fccke in umgekehrter Reihenfolge vor, n\u00e4mlich trug in eine schwache L\u00f6sung der genannten Alkalien Globulin in Substanz, soviel sich davon aufl\u00f6ste, ein. Nach dem Abfiltriren reagirten die Fl\u00fcssigkeiten alkalisch. Doch Hessen sich auch diese L\u00f6sungen leicht in gel\u00e9eartige Massen \u00fcberf\u00fchren, zu welchem Zwecke man nur concentrirte Alkalien zuzusetzen brauchte. Dabei bemerkte Br\u00fccke, dass die Consistenz der gel\u00e9eartigen Massen von der Globulinmenge abh\u00e4nge: je mehr davon vorhanden ist, desto fester sei die Masse. Auch bei dem Auswaschen dieser Gallerte werde Pseudofibrin erhalten (ib. p. 885). Ausser dem Gesagten finden wir bei Br\u00fccke bestimmte Schl\u00fcsse \u00fcber die L\u00f6slichkeit des Alkalialbuminats in Wasser bei Zimmertemperatur. Im Gegensatz zu der Ansicht fr\u00fcherer Autoren, dass das Alkalialbuminat in kaltem Wasser schwer l\u00f6slich sei, behauptet Br\u00fccke dass die Alka-lialbuminatst\u00fccke, wenn das Wasser keine Kohlens\u00e4ure enth\u00e4lt, in geschlossen Gelassen durchsichtig bleiben und sich allm\u00e4lig aufl\u00f6sen, w\u00e4hrend im entgegengesetzen Falle, d. h. wenn das Wasser oder die es umgebende Atmosph\u00e4re Kohlens\u00e4ure enth\u00e4lt, ein weisslicher ungel\u00f6ster R\u00fcckstand zur\u00fcckbleibe, und zwar ein um so gr\u00f6sserer, je gr\u00f6sser der Kohlens\u00e4uregehalt war (ib. p. 902).\nAuch Heynsius (43 p. 12) l\u00f6ste nach Lieberk\u00fchn bereitetes Alkalialbuminat in destillirtem Wasser bei 45\u00b0 ohne R\u00fcckstand auf. Zugleich finden wir bei Heynsius Thatsachen, die auch zu Gunsten der Lehre zeugen, dass das Protein der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten sich in Gestalt von Alkalialbuminaten befindet, die mit den k\u00fcnstlichen die F\u00e4higkeit, gef\u00e4llt zu werden, gemeinsam haben wie z. B. das Seroglobin. Heynsius behandelte eine Alkalialbuminatl\u00f6sung nach der Verd\u00fcnnung mit dem 10-fachen Vol. Wasser mit einem Kohlens\u00e4urestrom oder s\u00e4ttigte sie direkt mit Kochsalz (ib. p. 12). In beiden F\u00e4llen wurden Niederschl\u00e4ge\n*) \u201eDas Pseudofibrin ist eben f\u00e4llbares Eiweiss, gef\u00e4llt in so compactem Zustande, dass es sich in Essigs\u00e4ure oder sehr verd\u00fcnnter Chlorwasser-stoffs\u00e4ure nicht l\u00f6st, sondern zu einer glashellen Gallerte anquillt\u201c (10 p. 900).\n\") Wir wollen hier nicht Platner\u2019s (103 p. 417) Arbeit erw\u00e4hnen, der zu derselben Zeit Pr\u00e4parate aus Eiweiss erhielt, indem er auf dasselbe mit Alkalien einwirkte. Diese Pr\u00e4parate besitzen den Charakter von Zersetzungsprodukten der Pro-te\u00efnsubstanzen. Es ist interessant, dass Plater zur\nBereitung der Alkaliverbindung getrocknetes Eiweiss benutzte.\n3) \u201e.....denn wenn man mehr Kali zusetzt,\nso wirkt dieses nach und nach auf das Paraglobulin ein und bildet Albuminat und somit f\u00e4llbares Eiweiss\u201c; (10p.887) und weiter: \u201eWenn man festes Ivalialbuminat, gleichviel ob dasselbe aus H\u00fchnereiweiss oder aus Paraglobulin bereitet ist. so wird es von derselben zersetzt und Pseudofibrin gebildet\u201c (10 p. 900).","page":88},{"file":"p0089.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n89\nerhalten, wobei das gegenseitige Verh\u00e4ltnis dasselbe war, als wenn Globulin mit Kohlens\u00e4ure behandelt worden w\u00e4re, d. h. es schied sich ein weniger reichlicher Niederschlag aus als bei der S\u00e4ttigung mit Kochsalz. Heynsius findet hier im allgemeinen dieselben Verh\u00e4ltnisse wie im Blutserum.\nDiese von Heynsius gemachten Beobachtungen sind in der Beziehung interessant, dass hier ein Vergleich zwischen den Alkalialbuminaten und dem Globulin (Seroglobin) in deren Losungen gezogen wurde. Im weiteren stellt Heynsius das Alkalialbuminat dem Myoglobin und dem Fibrin gleich, insofern deren L\u00f6sungen in Chlornatrium sowohl von Kohlens\u00e4ure als von Chlornatrium gef\u00e4llt werden, d. h. mit anderen Worten, identische Verh\u00e4ltnisse zeigen 1). Ueberdies sollen alle erw\u00e4hnten K\u00f6rper dieselben Eigenschaften im ausgeschiedenen Zustande besitzen: alle seien in verd\u00fcnnten Chlornatriuml\u00f6sungen l\u00f6slich (ib. p. 21).\nZugunsten der soeben mitgeteilten Thatsachen und im Gegensatz zu Br\u00fccke\u2019s Schl\u00fcssen (p. n. 88), sofern diese sich auf den frischgef\u00e4llten Neutralisationsniederschlag aus einem Alkalialbuminat bezogen, reden Schmidt\u2019s Angaben. Letzterer fand, dass in einer ges\u00e4ttigten alkalischen Globulinl\u00f6sung, jedoch ohne einen Ueber-schuss des Alkali, bis zur Neutralisation zugesetzte Essigs\u00e4ure das Albuminat nicht vollst\u00e4ndig ausscheidet, wenn zugleich auch ein Salz in der L\u00f6sung vorhanden ist, in welchem Falle entweder nur unbedeutende F\u00e4llung oder auch gar keine entstehe (128 p. 422). Dies best\u00e4tigt unstreitig noch einmal, dass frische aus Alkalialbuminat gewonnene Neutralisationsniederschl\u00e4ge in Salzen sehr l\u00f6slich sind. Um unter diesen Bedingungen F\u00e4llung durch S\u00e4ure zu erhalten, muss diese im Ueber-schuss genommen werden (ib. p. 422; s. Kap. XIII).\nF\u00fcr die F\u00e4llbarkeit des \u201eAlbumins\u201c durch Essigs\u00e4ure nach der Einwirkung eines Alkali spricht sich auch Petit aus (102 p. 177). Auch Myoglobinl\u00f6sungen in Ammoniakfl\u00fcssigkeit w\u00fcrden, wie Plosz (105 p. 227) fand, von Essigs\u00e4ure und Chlorwasserstoffs\u00e4ure gef\u00e4llt. Etwas sp\u00e4ter best\u00e4tigt Plosz, dass sowohl der Neutralisationsniederschlag aus der Milch als auch Lieberk\u00fchn\u2019s \u201eKalialbuminat\u201c sogar in Spuren von S\u00e4uren oder Alkalicarbonaten sich gut l\u00f6sen (106 p. 878).\nNoch mehr Einzelheiten \u00fcber die Eigenschaften des Alkalialbuminats finden wir in Eichwald's Arbeiten (22 p. 31). Indem dieser Forscher verd\u00fcnnte Aetzkali-, Aetznatron- oder Ammoniakl\u00f6sungen (ib. p. 31) oder auch eine Kalkl\u00f6sung (ib. p. 88), z. B. 0,1%, in Wasser suspendirtem Seroglobin zusetzte, beobachtete er allrn\u00e4-liges Aufquellen und dann Aufl\u00f6sung der suspendirten Partikelchen; dabei bemerkt Eichwald, dass, wenn mit dem Zusetzen des Alkali aufgeh\u00f6rt wird, ehe die Seroglobinpartikelchen sich vollst\u00e4ndig aufgel\u00f6st haben, eine ganz neutral reagirende Alkalialbuminatl\u00f6sung entstehe 2). Eichwald benutzt im allgemeinen das schon weiter oben beschriebene Berzelius\u2019sche Verfahren (p. n. 68), obgleich er darauf hinweist, dass er als erster eine neutrale L\u00f6sung erhalten habe (22 p. 31). Con-centrirte L\u00f6sungen dieses Albuminats filtriren schwer: bei geringerem Alkalialbu-minatgehalt erhalte man klare, leicht filtrirbare, farblose und durch Wasser nicht f\u00e4llbare L\u00f6sungen. L\u00f6sungen sowohl dieses Albuminats als auch des Lieberk\u00fchn\u2019schen w\u00fcrden beim Kochen nicht gef\u00e4llt; wenn Gerinnung auch beobachtet wird, so werde diese durch die Gegenwart von Salzen bedingt. Wie Eichwald\u2019s Beobachtungen ge-\n*) \u201eWie man sieht, verhalten auch Fibrin und Myosin sich in dieser Hinsicht wie Kalialbumi-nat\u201c (43 p. 14).\n\u2022) \u201eR\u00fchrt man Paraglobulin in ILO auf und tr\u00e4ufelt in Zwischenr\u00e4umen eine verd\u00fcnnte Alkalilosung (NaHO, KHO, XILO) z. B. von 0,1 p.\nCt. hinzu, so quillt der Stoff allm\u00e4lilig, br\u00e4unt sich und geht in L\u00f6sung \u00fcber. H\u00e4lt man mit dem Zusatze inne, wenn noch ein Theil ungel\u00f6st bleibt, und l\u00e4sst einige Stunden stehen, so erh\u00e4lt man eine vollkommen neutral reagirende L\u00f6sung\u201c (22 p. 31).","page":89},{"file":"p0090.txt","language":"de","ocr_de":"90\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nzeigt haben, wird durch den Zusatz von Salzen\u2014Chlornatrium. Natriumsulfat oder Magnesiumsulfat\u2014eine Alkalialbuminatl\u00f6sung in der That nicht nur in der Siedhitze, sondern auch bei weit niedrigerer Temperatur gef\u00e4llt (ib. p. 31). Grosse Mengen von Neutralsalzen f\u00e4llen eine Seroglobinl\u00f6sung in geringen Quantit\u00e4ten eines Alkali bei Zimmertemperatur. Am besten gehe die F\u00e4llung bei der S\u00e4ttigung der L\u00f6sungen mit Salzen vor sich, wobei die unver\u00e4nderte Substanz ausf\u00e4llt; eine halbges\u00e4ttigte Kochsalzl\u00f6sung (18%) erzeuge in einer neutral reagirenden Seroglobulinl\u00f6sung gar keinen Niederschlag. Vollst\u00e4ndige F\u00e4llung erfolge nur beim Kochen einer mit dem Salze ges\u00e4ttigten L\u00f6sung dieses Alkalialbuminats. Bei Einleitung eines Kohlens\u00e4urestroms gehe die F\u00e4llung um so leichter von statten, je mehr die L\u00f6sung mit Wasser verd\u00fcnnt ist. Gegenwart von Kochsalz verhindere in einem gewissen Grade die F\u00e4llung durch Kohlens\u00e4ure, da Verd\u00fcnnung mit Wasser das F\u00e4llungsverm\u00f6gen der Kohlens\u00e4ure auch hier bef\u00f6rdere. So wurde die L\u00f6sung mit 1% des Salzes nicht vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt, w\u00e4hrend bei der Verd\u00fcnnung mit Wasser die Kohlens\u00e4ure, nach Eichwald\u2019s Worten, vollst\u00e4ndige F\u00e4llung bewirkte (22 p. 34). Essigs\u00e4ure, Chlorwasserstoffs\u00e4ure, Salpeters\u00e4ure und Schwefels\u00e4ure scheiden das Seroglobin aus dem Alkalialbuminat aus, wobei der Niederschlag jedoch in einem sehr geringen S\u00e4ure\u00fcberschuss l\u00f6slich sei. Endlich werde die Albuminatl\u00f6rung auch durch Alkohol von entsprechender St\u00e4rke und Menge gef\u00e4llt, wobei nach 12-st\u00fcn-diger Einwirkung des Alkohols der Niederschlag weder in Wasser noch in Salzen mehr l\u00f6slich sei.\nIm allgemeinen findet Eichwald, dass in den erw\u00e4hnten Verbindungen eines Alkali mit dem Seroglobin das Globulin seinem Wesen nach keine Ver\u00e4nderungen erleidet, so dass es nach der Ausscheidung aus einem Albuminat mit seinen anf\u00e4nglichen Eigenschaften auftritt. Dagegen seien sowohl die Niederschl\u00e4ge, welche durch Neutralisation einer Alkalil\u00f6sung bei Gegenwart oder Abwesenheit von Salzen in der Siedhitze, oder auch beim Kochen einer alkalischen L\u00f6sung bei Gegenwart von Salzen entstehen, als auch die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus einer Alkaliverbindung bei Gegenwart eines Alkali\u00fcberschusses bei Zimmertemperatur in Salzen l\u00f6slich, und sind es diese Niederschl\u00e4ge, denen Eichwald den Charakter von Br\u00fccke\u2019s Pseudofibrin zuerkennt, indem er dieselben zudem noch Albuminate nennt (22 p. 38, 32 u. a.).\nAusser dem Seroglobin gab in Eichwald's Versuchen auch das Fibrinogen analoge Verbindungen mit Alkalien: die alkalischen L\u00f6sungen wurden sogar bei deutlich alkalischer Reaction von Kochsalz gef\u00e4llt; bei Gegenwart eines Alkali \u00dcberschusses trat vollst\u00e4ndige F\u00e4llung nicht ein; Eichwald fand jedoch, dass hier auch halbges\u00e4ttigte Kochsalzl\u00f6sung F\u00e4llung bewirkte. Aus denselben L\u00f6sungen wurden auch durch Kohlens\u00e4ure und Essigs\u00e4ure Niederschl\u00e4ge ausgeschieden, Kochen aber bewirkte keine F\u00e4llung, ausgenommen wenn die L\u00f6sung Neutralsalze enthielt (ib. p. 174).\nEs sei hier noch einer sehr interessanten Beobachtung Eichwald\u2019s erw\u00e4hnt, welche schon von fr\u00fcheren Forschern (Berzelius, Gerhardt) gemacht worden war. aber keine gen\u00fcgende Erkl\u00e4rung gefunden hatte. Eichwald fand, dass ein Alkalialbuminat des Seroglobins bei Gegenwart von Salzen beim Kochen teilweise gef\u00e4llt wird, wobei der Niederschlag in S\u00e4uren und Alkalien schwer, in heissem Wasser und Salzen sich garnicht l\u00f6st, w\u00e4hrend die Mutterlauge alkalisch reagirt \u2018). Eich-\n4) \u201eSelbst \u2022wenn man die L\u00f6sung mit ihrem lirte L\u00f6sung reagirt nach dem Erkalten alkalisch, gleichen Volumen ges\u00e4ttigter NaCl-L\u00f6sung auf- selbst wenn sie vorher rothes Lakmuspapier gar kocht, ist die Gerinnung nicht ganz vollst\u00e4ndig. nicht bl\u00e4ute\u201c (ib. p. 32).\nEine solche nach Salzzusatz durch Hitze coagu-","page":90},{"file":"p0091.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n91\nwaid's Beobachtung nach, findet hier bei Gegenwart von Salzen und beim Kochen Spaltung des Albuminats in das Alkali und geronnenes Protein statt, wie schon von Gautier angegeben wurde (p. n. 79 u. Anm.).\nFokker (1873, 24 p. 274) erhielt Kalialbuminat in Gestalt eines gel\u00e9eartigen Coagulums, indem er die Oberfl\u00e4che eines zerschnittenen und filtrirten H\u00fchnereiweisses, welches in einer 2 Zoll dicken Schicht im einem gew\u00f6hnlichen Probirgl\u00e4schen enthalten war, mit Kalkpulver bestreute. Einige Stunden sp\u00e4ter hatte sich unmittelbar unter der Kalkschicht eine tr\u00fcbe, feste, gel\u00e9eartige Masse gebildet, die allm\u00e4lig sich nach unten vergr\u00f6sserte und nach einigen Tagen den Boden erreichte. Nachdem Fokker das Probirgl\u00e4schen zerschlagen hatte, zog er die St\u00fccke des Ivalk-albuminats heraus, befreite sie von dem Kalk\u00fcberschuss und wusch sie mit de-stillirtem Wasser ab. Anstatt dieses Verfahrens schl\u00e4gt Fokker noch vor, das zerschnittene und filtrirte Eiweiss in eine flache Schale zu thun, die Eiweiss -schicht mit Filtrirpapier zu bedecken und erst dieses mit dem Kalkpulver zu bestreuen. Nach 2 Tagen hat sich an der unterem Seite des Papiers eine gallertartige Schicht gebildet, welche keinen Ueberschuss von Kalk enth\u00e4lt. Das Kalkalbu-minat l\u00f6se sich in Wasser, obgleich schwerer als die Alkalialbuminate, und werde wie letztere durch Auswaschen mit Wasser von dem Kalk\u00fcberschuss befreit; in Chlornatriuml\u00f6sung aufgel\u00f6st, zeige eine solche L\u00f6sung dasselbe Verhalten wie eine Alkalialbuminatl\u00f6sung in demselben Salze, d. li. beide L\u00f6sungen scheiden sowohl beim Kochen als bei der Einwirkung von S\u00e4uren unl\u00f6sliche Niederschl\u00e4ge aus. Die gel\u00e9eartigen Kalkalbuminatst\u00fccke seien fast unl\u00f6slich in Chlorcalcium, Natriumcarbonat, Salzs\u00e4ure und Salpeters\u00e4ure; in verd\u00fcnnter Phosphors\u00e4ure quellen sie auf und werden ganz durchsichtig; nach der Einwirkung von verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure und Salpeters\u00e4ure \u00fcbe Phosphors\u00e4ure schon keine Wirkung mehr aus; in diesem Falle besitze das undurchsichtig gewordene und zusammengefallene Pr\u00e4parat alle Eigenschaften des sog. geronnenen Proteins. W\u00e4sserige Kalkalbuminatl\u00f6sungen w\u00fcrden durch W\u00e4rme nicht gef\u00e4llt; bei Gegenwart von Kochsalz aber k\u00f6nnen sie. von der Zimmertemperatur an bis 100\u00b0, ausfallen. S\u00e4uren erzeugen auch einen Niederschlag, der aber in einem Ueberschuss derselben l\u00f6slich ist. Auch Kohlens\u00e4ure bewirke F\u00e4llung, wobei der Niederschlag jedoch in Aetzalkalien und auch in Alkali-carbonaten l\u00f6slich sei (ib. p. 275).\nEine Verbindung des Proteins mit Magnesia\u2014Magnesiaalbuminat\u2014erhielt Fokker durch einfache Vermischung von Eiweiss mit Magnesia: nach einigen Stunden entstand eine schleimige, gallertartige Masse, welche in Wasser sich leicht l\u00f6ste und alkalisch reagirte, wobei die L\u00f6sungen beim Kochen sich tr\u00fcbten, aber keinen Niederschlag ausschieden. S\u00e4uren f\u00e4llten eine w\u00e4sserige L\u00f6sung, und der Niederschlag war in geringen Mengen von Kali- oder Ammoniakfl\u00fcssigkeit l\u00f6slich. Wird Kali- oder Ammoniakl\u00f6sung zu einer w\u00e4sserigen Magnesiaalbuminatl\u00f6sung zugegeben, so entstehe ein Niederschlag von Magnesiahydrat, wobei das Kali die Magnesia aus der Verbindung besser ausscheide als das Ammoniak, da in letzterem Falle nach der Einwirkung der Ammoniakl\u00f6sung sowohl das phosphorsaure Ammonium als auch das phosphorsaure Natrium einen k\u00e4rglichen Niederschlag ausschieden. Fokker sieht dies f\u00fcr eine Substitutionsreactien *) an. Kalkalbuminat bilde mit Essigs\u00e4ure, Salpeters\u00e4ure. Salzs\u00e4ure und Schwefels\u00e4ure Niederschl\u00e4ge, welche in Natriumphosphat l\u00f6slich seien (24 p. 280).\n') \u201eDie L\u00f6sungen der Erdalkalialbuminate wer-\tdie Erde substituirt und letztere als unl\u00f6sliches\nden durch Alkalien zersetzt, indem das Alkali\tOxydhydrat niederschlagen wn\u2019d\u201c (24 p. 277).","page":91},{"file":"p0092.txt","language":"de","ocr_de":"92\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nBis dahin hielten die Autoren f\u00fcr die wesentlichste Reaction des Alkalialbu-minats dessen F\u00e4llbarkeit durch Essigs\u00e4ure, zum Unterschied vom Blutserum, und mehrere von ihnen, z. B. Br\u00fccke und Eichwald, die Unl\u00fcslickeit des Neutralisationsniederschlags. Heynsius (1874, 44 p. 54B) hielt seinerseits die F\u00e4llbarkeit der Fl\u00fcssigkeit unter der Einwirkung von Kohlens\u00e4ure f\u00fcr eine Alkalialbuminatl\u00f6sung f\u00fcr charakteristisch, so dass bei der Bildung eines Alkalialbuminats ein Kohlens\u00e4urestrom F\u00e4llung bewirken m\u00fcsse. Noch mehr: auch ges\u00e4ttigte Kochsalzl\u00f6sung m\u00fcsse eine Alkalialbuminatl\u00f6sung f\u00e4llen. Nach Heynsius, bef\u00f6rdere das Kochen der Fl\u00fcssigkeit die Bildung eines Alkalialbuminats, da sowohl die Kohlens\u00e4ure als auch das Kochsalz in diesem Falle F\u00e4llung bewirken, wenigstens in dem von Heynsius beschriebenen Falle; \u00fcbrigens f\u00fchre dauernde gleichzeitige Anwesenheit eines Alkali und des Eiweisses auch ohne Erw\u00e4rmen Bildung einer Alkaliverbindung herbei, da die Kohlens\u00e4ure und ges\u00e4ttigte Kochsalzl\u00f6sung einen Niederschlag erzeugen \u2018).\nF\u00e4llbarkeit der Alkaliverbindung wie auch des Caseins der Milch durch Kohlens\u00e4ure best\u00e4tigt auch Soxhlet, wobei er jedoch bemerkt, dass bei Gegenwart von saurem phosphorsaurem Natrium F\u00e4llung genannter Pr\u00e4parate durch Kohlens\u00e4ure nicht erfolge (137 p. 120).\nAbgesehen von der Willk\u00fcrlichkeit eines solchen Kriteriums, wie das soeben f\u00fcr das Alkalialbuminat erw\u00e4hnte, und, andererseits, ungeachtet der Richtigkeit der Annahme, dass die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den Alkalialbuminaten mit dem Seroglobin identisch sind, zieht Heynsius wenigstens auf den ersten Blick oder in historischer Beziehung nicht ganz passende Vergleiche. So h\u00e4lt er das \u201eAlkalialbuminat\u201c und das \u201eGlobulin\u201c 2) f\u00fcr identisch. Aus der weiteren Darlegung folgt jedoch, dass nicht das Alkalialbuminat selbst, sondern der aus demselben bereitete Neutralisationsniederschlag mit dem Seroglobin identisch seien, was, mit andern Worten heist, dass das mit einem Alkali in Verbindung getretene Globulin ein eben solches Globulin bleibt, nachdem es diese Verbindung verlassen hat. Auf diese Weise giebt auch Heynsius dem Neutralisationsniederschlag die Benennung \u201eAlkalialbuminat\u201c; dabei nimmt er das Vorhandensein einer unbestimmten Anzahl von Alkalialbuminaten an, die sich unter einander durch den Alkaligehalt\u2014\u201eden Con-centrationsgrad des Alkali\u201c, wie Heynsius sich ausdr\u00fcckt (44 p. 542),\u2014unterscheiden. Zur Bereitung von Alkalialbuminat benutzte Heynsius durch Dialyse aus Blutserum oder Eiweiss erhaltenes Globulin. Die in Wasser suspendirten Globulinflocken wurden durch Zusatz von yw Normal\u00e4tzkalil\u00f6sung aufgel\u00f6st und die erhaltene L\u00f6sung mit einem Kohlems\u00e4urestrom gef\u00e4llt; der entstandene Niederschlag l\u00fcste sich sogleich in 0,5%-iger Kochsalzl\u00f6sung auf, \u201eganz so wie das Seroglobin\u201c, f\u00fcgte Heynsius hinzu. Wurde jedoch die Alkalil\u00f6sung vorher erw\u00e4rmt, so war der durch Kohlens\u00e4ure erzeugte Niederschlag in Chlornatrium nicht mehr l\u00f6slich (44 p. 544).\nZugleich scheint es Heynsius, dass die schwerere L\u00f6slickeit der Niederschl\u00e4ge aus Alkalialbuminatl\u00f6sungen im Vergleich mit dem Seroglobin durch die gr\u00f6ssere Alkalimenge, welche bei der Bereitung von Lieberk\u00fchn\u2019s Alkalialbuminat angewandt wird, sich erkl\u00e4ren lasse, weshalb er glaubt, dass concentrirte Alkalil\u00f6sungen nach\n\u2022) \u201eBei der Vermischung der oben beschriebenen L\u00f6sungen der bei niederer Temperatur zer-setzlichen Eiweissverbindung mit soviel Alkali, dass die Fl\u00fcsssigkeit beim Sieden nicht gerann, wurde bei gew\u00f6hnlicher Temperatur kein Alkalialbuminat gebildet, denn (!) Kohlens\u00e4ure erzeugte in den nicht erw\u00e4rmten Fl\u00fcssigkeiten keinen Niederschlag, auch concentrirtes NaCl nicht, w\u00e4hrend\nbeide nach dem Erhitzen einen reichlichen Niederschlag hervorriefen (in der Anmerkung) Nach l\u00e4ngerer Einwirkung h\u00e4tte sich wahrscheinlich auch in der K\u00e4lte etwas Alkalialbuminat gebildet\u201c (44 p. 543).\n:) ......und jetzt kann kein Zweifel mehr\nbestellen an der Identit\u00e4t von Alkalialbuminat und Paraglobulin\u201c (ib. p. 544).","page":92},{"file":"p0093.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n93\nder Neutralisation des Alkali das Globulin schon bei Zimmertemperatur in den schwerl\u00f6slichen Zustand \u00fcberf\u00fchren, w\u00e4hrend dies mit schwachen Alkalil\u00f6sungen erst nach mehr oder weniger langem Kochen beobachtet werde (ib. p. 545). Dasselbe findet auch Schmidt (1874,129 p. 109): zur Ueberf\u00fchrung seines sog. \u201esalzfreien Albumins\u201c in diesen ver\u00e4nderten Zustand durch Kochen des dialysirten Serums seien ganz minimale, \u201enicht mehr messbare Quantit\u00e4ten\u201c Alkali notwendig; andererseits habe dieselbe Ver\u00e4nderung des Proteins bei Gegenwart concentrirter Alkalil\u00f6sungen bei gew\u00f6hnlicher Zimmertemperatur statt. Dabei w\u00fcrden bei der Neutralisation sowohl in Wasser als auch in Neutralsalzen unl\u00f6sliche Niederschl\u00e4ge erhalten; doch seien bei der Neutralisation mit Essigs\u00e4ure diese Niederschl\u00e4ge in einem unbedeutenden Ueberschuss derselben l\u00f6slich (ib. p. 110). Im allgemeinen findet Schmidt, dass diese Modification des \u201eAlbumins\u201c, die er A 1 k a 1 i modification nennt, nur in concentrirter Essigs\u00e4ure l\u00f6slich sei. die durch Einwirkung von Aeznatron erhaltenen Pr\u00e4parate dagegen bei Zimmertemperatur sich in Kochsalz l\u00f6sen (ib. p. 111).\nIm ganzen haben die Beobachtungen \u00fcber den Einfluss der Temperatur auf eine Alkalialbuminatl\u00f6sung den Sinn, dass in Bezug auf die L\u00f6slichkeit in Salzen des Niederschlags, welcher aus einer Alkalialbuminatl\u00f6sung erhalten wird, gleichviel, ob diese L\u00f6sung zuerst aufgekocht und dann neutralisirt oder der Niederschlag zuerst durch Neutralisation erhalten und dann schon gekocht wird, in beiden F\u00e4llen ein und dasselbe in Mittelsalzen unl\u00f6sliche Product entsteht, Avelches den Charakter des coagulirten Proteias besitzt. Dem oben Dargelegten zufolge ist man gen\u00f6tigt zwei Neutralisationsproducte des Alkalialbuminats anzuerkennen, je nachdem die Alkalialbuminatl\u00f6sung vorher durchgekocht worden war oder nicht. Wird bei Zimmertemperatur gearbeitet, so entstehen im allgemeinen mit dem Charakter des frischgef\u00e4llten (jedoch nicht durchgekochten) Globulins ausgestattete Neutralisationsproducte. In diesem lezten Sinne erhielt Hammarsten Neutralisationsniederschl\u00e4ge auch aus Kalk albumin at: frischgef\u00e4lltes und ausgewaschenes Casein schied bei der Aufl\u00f6sung in Kalkwasser auch nach der Neutralisation mit Phosphors\u00e4um keinen Niederschlag aus (34 p. 155 \u20146).\nUm diese Zeit erhielt auch der Ausdruck Alb uminat eine weitgehendere Bedeutung, wie z. B. in dem Lehrbuche von Gorup-Besanez (1874, 31 p. 115). Vergleicht man S. 115 des Textes mit S. 854 des alphabetischen Verzeichnisses so ersieht man deutlich, dass der Ausdruck \u201eAlbuminat\u201c mit den Benennungen \u201eEiweissk\u00f6rper\u201c und \u201eProteink\u00f6rper\u201c identificirt wird; vergleicht man weiter S. 860, wo der Ausdruck \u201ecoagulirte Albuminate\u201c gebraucht ist, mit S. 115, so erweist es sich, dass ein Albuminat (?!), wenn auch ein geronnenes (?) dem \u201ecoagulirten Eiweiss\u201c gleichgestellt ist. Wie wir schon oben sagten, ist diese Verwechslung zum Teil dadurch erkl\u00e4rlich, dass eine durchgekochte Alkalialbuminatl\u00f6sung Neutralisationsniederschl\u00e4ge ausscheidet, die mit dem Charakter des in der W\u00e4rme geronnenen Globulins ausgestattet sind. Jedenfalls erh\u00e4lt dieser Ausdruck eine ganz falsche Bedeutung, um so mehr als die Benennung \u201eAlkalialbuminat\u201c sowie die Ausdr\u00fccke \u201eKali- und Natronalbuminat\u201c sowohl f\u00fcr die Alkaliverbindungen des Proteins als auch f\u00fcr die Neutralisationsniederschl\u00e4ge gebraucht werden (31 p. 124\u20145).\nNoch mehr: etwas sp\u00e4ter, d. h. im Jahre 1876, erschien aus Hoppe-Seylers Laboratorium eine Arbeit von Weyl (147 p. 635), in welcher der aus einer L\u00f6sung durch S\u00e4ttigung mit Kochsalz ausgeschiedene Niederschlag, welcher unter dem Einfl\u00fcsse von Wasser die F\u00e4higkeit, sich in Salzen zu l\u00f6sen, eingeb\u00fcsst hatte, Albuminat (?!) und sogar Casein Q genannt wird und zwar nur deshalb, vreil dieser\n4) \u201eDas in NaCl gel\u00f6ste und durch HsO ge-\tWasser leicht in ein Albuminat (Casein) \u00fcber\u201c\nf\u00e4llte \"Vitellin geht bei l\u00e4ngerem Stehen unter\t(147 p. 635).","page":93},{"file":"p0094.txt","language":"de","ocr_de":"94\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nNiederschlag in verd\u00fcnnter Chlornatriuml\u00f6sung unl\u00f6slich war, obgleich er in 1%-iger Natriumcarbonatl\u00f6sung sich aufl\u00f6ste und durch Verd\u00fcnnung mit Wasser und Einwirkung eines Kohlens\u00e4urestroms wieder ausgef\u00e4llt wurde. Andererseits giebt Weyl zu, dass in Natriumcarbonat aufgel\u00f6stes 'Vitellin in ein Alkalialbuminat \u00fcbergehen kann.\nDen Culminationspunkt aber bildet Hoppe-Seyler\u2019s Annahme, dass das Globulin dem Anschein nach durch Einwirkung sehr schwacher Alkalien auf das Serumalbumin entsteht * *)!\nIm folgenden Jahre giebt Weyl (148 p. 72) seinen Gedanken einen bestimmteren Ausdruck, indem er von der allgemeinen Eigenschaft des Globulins, seine L\u00f6sungsf\u00e4higkeit in Salzl\u00f6sungen einzub\u00fcssen, nachdem es aus Salzl\u00f6sungen durch Verd\u00fcnnung mit Wasser ausgeschieden worden war und mehr oder weniger lange unter Wasser gelegen hat, ausgehend, die Ansicht ausspricht, dass das Globulin anf\u00e4nglich in ein Albuminat und dann wahrscheinlich in \u201ecoagulirtes Protein\u201c \u00fcbergeht 3). Doch ist auch dies noch nicht genug: in einer Anmerkung zu dem soeben angef\u00fchrten Satze erkl\u00e4rt der Autor, was er unter diesem Namen versteht. Seiner Meinung nach ist das \u201eAlbuminat\u201c ein Gemenge oder eine Verbindung-weiches von beiden, ist aus den angef\u00fchrten Erkl\u00e4rungen schwer zu ersehen\u2014von Alkalialbuminat und Acidalbumin 3). Weyl scheint den Wunsch zu hegen, die obenerw\u00e4hnte Globulinverbindung \u201eProtein\u201c zu nennen, entscheidet sich aber zu Gunsten des Ausdrucks \u201eAlbuminat\u201c, da jenes Wort Anlass geben k\u00f6nnte den gegebenen K\u00f6rper mit Mulder\u2019s Protein 4) zu verwechseln. Offenbar war es Weyl unbekannt, dass dasselbe Laboratorium, welches in seiner Person diese Verwechslung der Begriffe so zu sagen verdammte, in der Person des Vertreters desselben, d. h. Hoppe-Sey-ler\u2019s, diese Verwechslung geradezu sanctionnirt hatte (p. n. 81)! Weyl erkl\u00e4rt zugleich. dass er gerade die durch Einwirkung von Wasser auf das ausgeschiedene Globulin entstehenden Producte mit denjenigen, welche durch Einwirkung von Wasser auf dasselben Globulin erhalten werden, identificirt 5).\nF\u00fcr uns ist die Thatsache wichtig, dass hier dem Neutralisations-product dieselben Eigenschaften zuerkannt werden w i e dem G 1 o b u 1 i n, w e 1 c h e s unter der Einwirkung von W a s s e r seine L\u00f6slichkeit eingeb\u00fcsst hat! Im allgemeinen findet hier d i e 1 \u00e4 n g s t anerkannte Meinung, dass in eine Verbindung getretenes Protein nach dem Austritt aus derselben unver\u00e4ndert bleibt, ihre Best\u00e4tigu n g. Tritt jedoch eine Ver\u00e4nderung ein. so unterscheidet sich diese, nach Weyl, in nichts von einer solchen des\n*) \u201e....aus Serumalbumin entsteht es, wie es\nscheint, auch durch sehr schwache Einwirkung von Aetzalkali, ferner durch Ferrocyankalium mit schwachem Zusatz von Essigs\u00e4ure u. s. w.\u201c (54 p. 424)!\n\u2022) \u201eBei l\u00e4ngerer Ber\u00fchrung mit Wasser werden sie allm\u00e4hlig in neutraler NaCl-L\u00f6sung jeder Concentration unl\u00f6slich und gehen zun\u00e4chst in Albuminate, sp\u00e4ter wahrscheinlich s\u00e4mmtlich in coagulirte Eiweissstoffe \u00fcber\u201c (148 p. 72).\nAuch: \u201eDas durch hhO gef\u00e4llte Myosin wird auch bei m\u00f6glichstem Luftabschluss durch blosse Ber\u00fchrung mit ILO allm\u00e4hlig in verd\u00fcnnter Steinsalzl\u00f6sung unl\u00f6slich und geht in Albuminat \u00fcber\u201c (ib. p. 77). h t.\n3)\t\u201eAlbuminat: hier=Alkalialbuminat + Acidal-buminat=Protein Soyka\u201c (ib. p. 72; 149 p. 1).\nDabei beruft Weyl sich auf die Arbeit vom Soyka\u2014Pfl\u00fcger\u2019s Arch. Bd. XII. p. 377. 1876,\u2014 aus welcher aber keineswegs das geschlossen werden kann, was Weyl darlegt.\n4)\t\u201eIch gebrauche f\u00fcr \u201eProteine\u201c \u201eAlbuminate\u201c, da ersterer Ausdruck zu Verwechselungen mit Mulder\u2019s \u201eProtein\u201c Veranlassung giebt\u201c (148 p. 72; 149 p. 1).\n5)\t\u201eS\u00e4uren und Alkalien verwandeln sie (d. h. Globuline) je nach Concentration und Dauer der Einwirkuug langsamer oder schneller in K\u00f6rper, welche sich durch Keactionen von denen nicht unterscheiden lassen, die durch Einwirkung des Wassers aus ihnen entstehen\u201c (148 p. 72 u. 149 p. 1).","page":94},{"file":"p0095.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n95\nGlobulins. Hoppe-Seyler ist seinerseits der Ansicht, dass in sehr verd\u00fcnnten Alkalil\u00f6sungen die Globuline unver\u00e4ndert bleiben, von starken aber in Alkalialbuminate *) tibergef\u00fchrt werden (54 p. 422).\nOffenbar widmeten die Autoren, welche der Zeitperiode, von der hier die Rede ist, am n\u00e4chsten stehen, dem Verbindungsprocess der Proteine mit den Alkalien an sich im Sinne der Lehre der \u00e4lteren Autoren ihre Aufmerksamkeit nicht mehr, sondern nahmen die Gegenwart eines Alkalialbuminats dort an, wo der Neutralisationsniederschlag in neutralen Alkalisalzen unl\u00f6slich ist, indem sie Zugaben, dass schwache Alkalil\u00f6sungen dem Globulin, oder dem Protein im allgemeinen, seine anf\u00e4ngliche Gestalt wiedergeben. Andererseits stimmten alle Autoren darin \u00fcberein, dass ein in Salzen unl\u00f6slicher Neutralisationsniederschlag nur bei starker Concentration der Alkalien entstehe; dabei vergassen sie aber, dass je mehr Salze (die hier auf Kosten der Neutralisation entstehen) zugegen sind, desto schwerl\u00f6slichere Pr\u00e4parate die F\u00e4llungsproducte bei Gegenwart eines wenn auch unbedeutenden S\u00e4ure\u00fcberschusses geben. Dieser Umstand war es, der den Grund zu der Lehre von den \u201e A cid albumin en \u201c (s. Kap. XIII) legte. Dazu f\u00e4llt auch die Temperatur der F\u00e4llung der alkalischen Proteinl\u00f6sungen, wie Hoppe-Seyler bemerkte, in Abh\u00e4ngigkeit (53 p. 232) von der Salzmenge. Die Autoren w\u00fcrden nur n\u00f6tig gehabt haben, nach Denis\u2019s, Schmidt s u. a. Beispiel, die L\u00f6sungen vor der Neutralisation stark mit Wasser zu verd\u00fcnnen, um, man k\u00f6nnte mit Sicherheit behaupten, keine in Salzen schwerl\u00f6slichen Niederschl\u00e4ge zu erhalten. Andererseits war schon die festgestellte Thatsache vorhanden, dass je st\u00e4rker eine salzhaltige Globulinl\u00f6sung, desto schwerer der aus derselben erhaltene frischgef\u00e4llte Niederschlag in Neutralsalzen l\u00f6slich ist. Wie von diesem so m\u00fcssen auch von den obenerw\u00e4hnten Standpunkten aus, starke L\u00f6sungen, namentlich mit Hilfe ges\u00e4ttigter Alkalil\u00f6sungen erhaltene oder auch ungen\u00fcgend von einem Alkali\u00fcberschuss befreite, vor der Darstellung eines in Salzen l\u00f6slichen Products aus denselben vorher gen\u00fcgend mit Wasser verd\u00fcnnt werden. Auch muss in Betracht gezogen werden, dass die Salze ihrerseits in einem gewissen Grade der f\u00e4llenden Wirkung der S\u00e4uren entgegenarbeiten, woraus deutlich folgt, dass in solchen F\u00e4llen zur Erzeugung eines Niederschlags aus einer Alkalialbuminatl\u00f6sung mehr S\u00e4ure genommen werden m\u00fcsse. So findet Schmidt (1876, 130 p. 14), dass vollst\u00e4ndig ges\u00e4ttigte und dabei neutrale Seroglobin- oder Fibrino-genl\u00fcsungen in Alkalien bei Gegenwart irgend eines Neutralsalzes durch Essigs\u00e4ure nicht ganz gef\u00e4llt w\u00fcrden, demgem\u00e4ss mit der Salzmenge in der L\u00f6sung auch die zur F\u00e4llung notwendige S\u00e4urenmenge anwachse * 2).\nUnter den besonderen Eigenschaften der alkalischen Globulinl\u00f6sungen muss auch auf Hammarsten\u2019s Beobachtung (1875, 35 p. 16; 38 p. 39) hingewiesen werden, dass eine Globulin (Seroglobin) l\u00f6sung in einer ganz unbedeutenden Menge eines Alkali durch 0,03\u20140,7%-ige Chlornatriuml\u00f6sung bei gew\u00f6hnlicher Temperatur gef\u00e4llt werde, w\u00e4hrend grosse Mengen desselben Salzes sowohl den erhaltenen Niederschlag nicht aufl\u00f6sen als auch in der obenbeschriebenen alkalischen L\u00f6sung keinen Niederschlag erzeugen.\nAndererseits fand Deutschmann, indem er Fibrin von verschiedener Herkunft in 0,05%-iger Natriuml\u00f6sung aufl\u00f6ste, dass eine solche L\u00f6sung von Ammonium-\n') \u201eEs (Seroglobin) l\u00f6st sieb auch leiebt in Sodal\u00f6sung und sehr verd\u00fcnnten Aetzalkalilau-gen ohne Aenderung; durch st\u00e4rkere Lauge wird es zu Alkalialbuminat........\u201c (54. p. 422).\n2) \u201eEine v\u00f6llig ges\u00e4ttigte alkalische L\u00f6sung der fibrinoplastiscben Substanz reagirt neutral. Aus solcher Losung wird sie durch S\u00e4ttigung\ndes Alkali mit einer S\u00e4ure vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt; ist zugleich ein neutrales Alkalisalz zugegen, so bewirkt man die vollst\u00e4ndige F\u00e4llung durch Ans\u00e4uern; der hierzu erforderliche S\u00e4ure\u00fcberschuss w\u00e4chst mit dem Salzgehalt der L\u00f6sung\u201c (130 p. 14).","page":95},{"file":"p0096.txt","language":"de","ocr_de":"96\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nund Natronsalzen der Milchs\u00e4ure, Butters\u00e4ure, Baldrians\u00e4ure, Ameisens\u00e4ure und Essigs\u00e4ure, welche Salze schwachalkalisch reagiren, gef\u00e4llt werde, wobei die Am-moniumsalze bis 0,25% Ammonium und die Natronsalze\u20142.8% Natron enthielten (16 p. 509).\nIm Jahre 1876 unterwarf Heynsius das Verhalten der Alkalien zu dem Protein im Alkalialbuminat einer neuen Pr\u00fcfung und f\u00fchrte unter dem Einfluss von ihm beobachteter Tatsachen einige Aenderungen in die Lehre von der Wirkung der Alkalien auf die Proteine ein. Schon im Jahre 1874 hatte Heynsius erkl\u00e4rt (44 p. 542), dass die Niederschl\u00e4ge aus den Alkalialbuminaten ihrer L\u00f6slichkeit in Salzen nach von der Alkalimenge, die mit dem Protein wenn nicht in Wechselwirkung, so doch in Ber\u00fchrung kommt, abh\u00e4ngen, infolgedessen er schon damals das Verhandensein mehrerer Albuminate annahm. In einer vorl\u00e4ufigen Mitteilung vom Jahre 1875 (45 p. 625) sprach der Autor sich bestimmter \u00fcber die Existenz mehrerer Albuminate aus, die sich durch die Energie ihrer Wirkung und die Concentration ihrer alkalischen L\u00f6sungen, durch die Dauer der Wirkung einer alkalischen L\u00f6sung und die Temperatur, bei welcher das Alkali seine Wirkung entfaltet, von einander unterscheiden. Als Kriterium erscheint in den genannten F\u00e4llen die Unl\u00f6slichkeit des Neutralisationsniederschlags aus einem in Neutralsalzen aufgel\u00f6sten Alkalialbuminat. Im Jahre 1876 f\u00fchrte Heynsius (46 p. 569) umst\u00e4ndlichere Angaben \u00fcber die obenerw\u00e4hnten Beziehungen des Proteins zu den Alkalien an, indem er von dem, Heynsius' Ansicht nach, von den meisten Autoren anerkannten Satze ausging, dass das Alkalialbuminat, welches nach Lieberk\u00fchn's Methode und auch im Einklang mit Lehmann's Schl\u00fcssen (p.n. 74) bei l\u00e4ngerer oder auch k\u00fcrzerer Einwirkung schwacher Alkalien, jedoch bei 40\u00b0, bereitet worden war, in Neutralsalzen unl\u00f6sliche Niederschl\u00e4ge oder, wie Heynsius es nennt, eine \u201ecoagulirte Modification\u201c des Proteins ausseheide. Diese Ansicht hatte Heynsius (44 p. 542) fr\u00fcher auch geteilt; jetzt aber, bei aufmerksamerem Verhalten dieser Frage gegen\u00fcber, fand er, dass nicht nur dialysirtes Eiweiss und Blutserum, die Heynsius f\u00fcr Alkalialbuminate ansah, sondern auch wenig Alkali enthaltende Alkalialbuminate nach vorherigem Kochen Alkalialbuminatl\u00f6sungen bilden, deren Neutralisationsniederschl\u00e4ge in Neutralsalzen l\u00f6slich sind % Indem Heynsius vier L\u00f6slichkeitsstufen unterscheidet n\u00e4mlich: 1) L\u00f6slichkeit in verd\u00fcnnten L\u00f6sungen von Neutralsalzen, 2) in Neutralsalzl\u00f6sungen mittlerer Concentration. 3) in verd\u00fcnnten Alkalien und S\u00e4uren und endlich 4) in starken Alkalien und S\u00e4uren, findet er. dass das Protein von dialysirtem Serum mit wachsendem Alkaligehalt Neutralisationsniederschl\u00e4ge aller erw\u00e4hnter L\u00f6slichkeitsstufen nicht nur bei Zimmertemperatur sondern auch beim Erhitzen der L\u00f6sungen bis zum Sieden ausseheide, wobei die L\u00f6slichkeit der Niederschl\u00e4ge mit der Alkalizunahme allm\u00e4lig abnehme (46 p. 571).\nUnter anderem wandte Heynsius seine Aufmerksamkeit auch der L\u00f6slichkeit des Proteins bei Gegenwart von Neutralsalzen zu, wras einerseits die fr\u00fcheren Beobachtungen \u00fcber die F\u00e4llbarkeit des Alkalialbuminats durch Salze best\u00e4tigt, andererseits darauf hinweist, dass bei Gegenwart von Salzen zur Aufl\u00f6sung des Proteins es gr\u00f6sserer Alkalimengen bed\u00fcrfe; so fand Heynsius, dass 16% Kochsalz beinahe 80-mal mehr Alkali zur Aufl\u00f6sung einer und derselben Proteinmenge erfordern. F\u00e4llung mit schwachen S\u00e4uren, sogar mit Kohlens\u00e4ure erzeuge in solchen\nwEs stellte sich nun heraus, dass bei Ge- mins in verd\u00fcnnten Salzsolutionen aufzuheben\u201c genwart kleiner Mengen Alkali sogar Siedehitze (46 p. 569). nicht im Stande sei, die L\u00f6slichkeit des Albu-","page":96},{"file":"p0097.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n97\nF\u00e4llen Niederschl\u00e4ge, die sogar in schwachen Chlornatriuml\u00fcsungen l\u00f6slich seien (46 p. 574 u. a.).\nDie soeben angef\u00fchrten Angaben von Heynsius lassen sich in den folgenden Satz zusaimnenfassen: je mehr Alkalialbuminat in einer L\u00f6sung enthalten, je mehr Zeit seit dessen Darstellung verflossen und je h\u00f6her die die L\u00f6sung umgebende Temperatur ist, desto schwerer l\u00f6st sich der Neutralisationsniederschlag in Mittelsalzen. Zugleich werden auch nach dem Kochen verd\u00fcnnter Alkalialbuminatl\u00f6sungen Neutralisationsniederschl\u00e4ge erhalten, die in schwachen Salzl\u00f6sungen l\u00f6slich sind. Dies alles best\u00e4tigt das von uns schon Ausgesagte. Hoppe-Seyler fand (53 p. 243), dass eine Albuminatl\u00f6sung von Magnesiumsulfat gef\u00e4llt wurde. Zu derselben Zeit bemerkte Heynsius, dass auch aus Eiweiss bereitetes und beim Kochen ganz unver\u00e4ndert gebliebenes Alkalialbuminat im Verlaufe der Dialyse beim Kochen sich mehr und mehr tr\u00fcbte (46 p. 555).\nDie Verbindungen des Proteins mit den Erdalkalien studirte w\u00e4hrend der Geschichtsperiode, welche wir soeben betrachten, M\u00f6rner (83 p. 6), der zuerst eine Verbindung des Proteins des H\u00fchnereiweisses mit Kali (auf 1 Ei 0,5 Grm. Kalihydrat) und dann durch Einwirkung von Essigs\u00e4ure einen Neutralisationsniederschlag erhielt, welcher in Wasser mit kohlensaurem Kalk, Magnesium oder Baryt behandelt wurde. Bei dieser Operation verh\u00e4lt sich der Neutralisationsniederschlag des Alkali-albuminats wie eine S\u00e4ure (p. n. 69), da er die Kohlens\u00e4ure verdr\u00e4ngt und in wasserl\u00f6sliche Verbindungen mit Erdalkalien \u00fcbergeht.\nSolche w\u00e4sserige Kalkalbuminatl\u00f6sungen sind ganz klar, gerinnen beim Kochen nicht, werden aber beim Erhitzen \u00fcber 100\u00b0 in geschlossenen Pt\u00f6hren gef\u00e4llt, wobei die F\u00e4llungstemperatur von der Concentration der Albuminatl\u00f6sung abh\u00e4ngt. Alkohol erzeugt in einer kalkhaltigen Albuminatl\u00f6sung Niederschl\u00e4ge; auch Kohlens\u00e4ure bewirkt F\u00e4llung, zugleich aber auch Zersetzung einer gel\u00f6sten Alkaliverbindung, besonders beim Erw\u00e4rmen auf 25\u00b0\u201430\u00b0; denn in der L\u00f6sung bleibt fast nur Calciumcarbonat zur\u00fcck, w\u00e4hrend das kalkfreie Protein zu Boden f\u00e4llt, Dieses Pr\u00e4parat wird dabei wiederum unrichtig \u201eAlbuminat\u201c genannt. L\u00f6sungen der Kalkverbindung werden sowohl von Chlorammonium als von Chlorcalcium, wenn auch nicht vollst\u00e4ndig, gef\u00e4llt, wobei ein Ueberschuss dieses letzteren den Niederschlag wieder aufl\u00f6st. Indem M\u00f6rner im weiteren sich die Aufgabe stellte, den Kalk in der entsprechenden Verbindung quantitativ zu bestimmen, unterwarf er die L\u00f6sung der Dialyse; dabei fand er in den bei 110\u00b0 getrockneten Pr\u00e4paraten 1,0%, 1,07% Kalk und 1,17% CaO. Dieselbe Unbest\u00e4ndigkeit beobachtete er auch am Ba-rytalbuminat. Ebensowenig gelangen M\u00f6rner die quantitativen Bestimmungen der Base bei der F\u00e4llung der Calciumverbindung mit kleinen Mengen Chlorcalcium. Mehr \u00fcbereinstimmende Zahlen erhielt M\u00f6rner mit der Calciumverbindung durch folgendes Verfahren. Nachdem er die Kaliverbindung aus Eiweiss\u2014auf jedes Eiweiss 0,5 Aetzkali\u2014bereitet hatte, f\u00e4llte er sie zweimal mit Essigs\u00e4ure, wusch sorgf\u00e4ltig den Neutralisationsniederschlag (der hier die unglaubliche Benennung \u201eAlkalialbuminat\u201c hat!), und vermischte denselben mit feingepulvertem Calciumcarbonat. Darauf wurde die klare L\u00f6sung auf 60\u00b0\u201470\u00b0 erw\u00e4rmt und aus derselben die Kohlens\u00e4ure durch mehrfaches Auspumpen mit der Luftpumpe entfernt. Nach 24 Stunden goss man die klare L\u00f6sung ab und filtrirte. Nach dem Trocknen und Ein\u00e4schern der Verbindung wurde das Calcium mit Oxals\u00e4ure gef\u00e4llt und mit \u00fcbermangansaurem Kali titrirt, wobei in den Pr\u00e4paraten N\u00bb 1 a\u20141,73% und b\u20141,79%, V 2\u20141,51%, 3 a\u20141,59% und b\u20141,59%, N\u00bb 4 a\u20141,67% und b\u20141,77%, .V 5\u2014 1.76%, JV\u00bb 6\u20141,73% und jV 7\u20141,48% CaO gefunden wurden. In einer \u00e4hnlichen\n7","page":97},{"file":"p0098.txt","language":"de","ocr_de":"98\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nReihe von Beobachtungen wurden das Baryum und das Strontium bestimmt, doch waren hier die Verh\u00e4ltnisse nicht \u00e4quivalent (83 p. 8).\nIm weiteren studirte M\u00f6rner auch die Eigenschaften der Kaliverbindung; nach Hammarsten\u2019s, des Referenten seiner Arbeit und zugleich seines Lehrers, Mitteilung (36 p. 9) scheint er hier eine Alkaliverbindung nach Lieberk\u00fchn\u2019s *) Vorschrift erhalten zu haben; beim Lesen derselben Arbeit, die (in deutscher Sprache) von M\u00f6rner selbst (84 p. 468) in extenso dargelegt ist, findet man jedoch, dass er zur Darstellung der Alkaliverbindung sich eines ganz eigent\u00fcmlichen Verfahrens bediente und dasselbe ganz willk\u00fcrlich, wenn auch nur im allgemeinen, mit dem Lieberk\u00fchn\u2019sehen identificirte. Das Eiweiss wurde geschlagen und mit Aetznatronl\u00f6sung versetzt, wobei, um ein stets gleichwertiges Pr\u00e4parat zu erhalten, auf jedes Eiweiss 0,5 Aetzkali\u2014d. h. circa 15 Grm. auf 100 Grm. trocknes Eiweiss\u2014genommen wurden. Die erhaltene Gallerte wurde zerschnitten und in Wasser\u2014wenigstens 100 cc. auf jedes Eiweiss\u2014gebracht, wobei sie im Wasserbade im Laufe einer Stunde sich aufl\u00f6ste. Die Fl\u00fcssigkeit enthielt im ganzen eine solche Menge Alkali, wie sie zur Bereitung des Mulder\u2019schen Proteins n\u00f6tig ist; dabei war dieselbe, je nachdem sie l\u00e4ngere oder k\u00fcrzere Zeit gew\u00e4rmt worden war, mehr oder weniger gelb gef\u00e4rbt. Darauf f\u00e4llte man dieselbe mit Essigs\u00e4ure, l\u00f6ste den Niederschlag wieder in einer Salzl\u00f6sung auf und f\u00e4llte aufs neue mit derselben S\u00e4ure, worauf man den Niederschlag definitiv mit Wasser auswusch (84 p. 469).\nEntweder kannten Hammarsten und M\u00f6rner Lieberk\u00fchn\u2019s Verfahren (p. n. 72) nicht, oder sie wollten den Unterschied in der Darstellungweise sowie in den Eigenschaften des Neutralisationsniederschlags aus Lieberk\u00fchn\u2019s Alkalialbuminat und Mulder\u2019s Protein nicht anerkennen, wozu Hoppe-Seyler (p. n. 81), der die Ausdr\u00fccke \u201eAlbuminat\u201c und \u201eProtein\u201c ganz willk\u00fcrlich identificirte, Veranlassung gegeben hatte. Haben letztgenannte Autoren die Identit\u00e4t der erw\u00e4hnten Producte auch aus voller Ueberzeugung anerkannt, so h\u00e4lt der Historiker sich dennoch f\u00fcr verpflichtet, sowohl auf Grund der Geschichte der Lehre von diesen K\u00f6rpern als auch auf unzweifelhafte Thatsachen sich st\u00fctzend, zu erkl\u00e4ren, dass bei der Darstellung von Mulder\u2019s Protein und auch von M\u00f6rner\u2019s Pr\u00e4parat die Globuline, das Albumin u. dergl. unbedingt Ver\u00e4nderungen erlitten, in denen sogar ein nicht Vorurteilsfreier Erscheinungen von Zerfall, Zersetzung zu sehen gen\u00f6tigt ist. Die Darstellung des Alkalialbuminats nach Lieberk\u00fchn, Berzelius u. a. dagegen ist gerade in der Hinsicht verlockend, dass, wie angenommen wird, die Globuline u. dergl. keine Zersetzung erleiden, und der Process sich auf die Bindung (oder h\u00f6chstens Substitution) eines Alkali beschr\u00e4nkt, infolgedessen nach der Entfernung (Substitution) desselben man in den meisten F\u00e4llen den anf\u00e4nglichen K\u00f6rper mit seinen urspr\u00fcnglichen Eigenschaften erh\u00e4lt oder wenigstens denselben K\u00f6rper, welcher nur seine L\u00f6slichkeit, wenn auch nur die L\u00f6slichkeit in Neutralsalzen, eingeb\u00fcsst hat!\nIn dem vorliegenden Werke stellen wir uns vorl\u00e4ufig die Aufgabe, solche Modificationen des Globulins zu betrachten, welche jedwede Zersetzungsprocesse, auch partielle und selbst vermutliche, ausschliessen, weshalb weitere Einzelheiten \u00fcber M\u00f6rner\u2019s Arbeiten sp\u00e4ter, an ihrer Stelle zur Sprache kommen werden. Indessen finden wir in M\u00f6rner\u2019s Werke viele interessante Angaben \u00fcber Reactionen, welche unstreitig dem nicht ganz ver\u00e4nderten Globulin, d. h. dem Neutralisations-\n\u2018) \u201eDas Alkalialbuminat wurde der Hauptsache nach in Uehereinstimmung mit derLieber-k\u00fchn\u2019schen Methode dargestellt, nur wurde das Pr\u00e4parat durch abwechselndes Ausf\u00e4llen mit\nEssigs\u00e4ure und Wiederaufl\u00f6sen in Alkali\u201c, so referirt Hammarsten M\u00f6rner\u2019s Darstellungsweise des Albuminats (36 p. 9)!","page":98},{"file":"p0099.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n99\nniederschlage aus einer Alkalialbuminatl\u00f6sung, den man in der That nach Lieber-k\u00fchn\u2019s oder irgend eines anderen der erw\u00e4hnten Autoren Verfahren erh\u00e4lt, eigen ist, da bei der Behandlung, welche M\u00f6rner beschreibt, wie mit Gewissheit gesagt werden kann, nur ein Teil des Globulins sich zersetzt hatte, der andere den Neutralisationsniederschlag aus einem Alkalialbuminat vorstellte. So findet M\u00f6rner, dass der auf obenbeschriebene Weise erhaltene Neutralisationsniederschlag saner reagirt, die Kohlens\u00e4ure aus deren Kalk-, Baryt- u. a. Verbindungen in Freiheit setzt und in Natriumphosphat, in 0,05%-iger Salzs\u00e4ure \u00e4quivalenten Mengen sich aufl\u00f6st (83 p. 11).\nAls Erg\u00e4nzung zur Lehre von der sauren Reaction des Neutralisationsniederschlags und zugleich auch vom Globulin als einer S\u00e4ure, die sich mit Alkalien zu Salzen verbinden kann, best\u00e4tigt Hammarsten (36 p. 160; 37 p. 466) noch einmal, dass sowohl das gef\u00e4llte Casein, als auch der Neutralisationsniederschlag aus einem Alkalialbumin f\u00fcr eine S\u00e4ure anzusehen sei, die die F\u00e4higkeit besitzt, sich mit Alkalien *) zu verbinden; f\u00fcr nicht minder \u00fcberzeugend h\u00e4lt er die saure Reaction der genannten Niederschl\u00e4ge bei der Probe mit Lakmuspapier. Hammarsten schliesst jede M\u00f6glichkeit aus, die saure Reaction anders als durch den Charakter der genannten Niederschl\u00e4ge, welche durch F\u00e4llung sowohl mit Kohlens\u00e4ure als mit Essigs\u00e4ure erhalten wurden, zu erkl\u00e4ren (37 p, 466; 36 p. 161). Auch Kossel (61 p. 174) spricht sich f\u00fcr den S\u00e4urecharakter der Prote\u00efnsubstanz, welche wir eben betrachten, aus. Gaule (26 p. 490) teilt dieselbe Ansicht und stimmt Sertolli (132 p. 350) darin bei, dass das Protein doppeltkohlensaures Natron zersetzt.\nAndererseits wurden die Autoren best\u00e4ndig von dem Gedanken verfolgt, ein objektives Merkmal der Ver\u00e4nderung der Prote\u00efnsubstanz bei deren Uebergang in ein Alkalialbuminat besitzen zu wollen, wobei sie jedoch die charakteristischen Eigent\u00fcmlichkeiten, die die Verbindung selbst bietet, zu vergessen schienen. So warf z. B. Hoppe-Seyler die Frage auf, ob das Globulin auch durch schwache Alkalil\u00f6sungen in ein Alkalialbuminat \u00fcbergef\u00fchrt werden k\u00f6nne? Hoppe-Seyler findet Angaben, die mit der zu jener Zeit allgemein verbreiteten Ansicht \u00fcbereinstimmen, nach welcher man so zu sagen auf Grund der Zersetzung der Verbindung urteilt, ob man ein Alkalialbuminat vor sich habe oder nicht: l\u00f6ste sich der Neutralisationsniederschlag in Neutralsalzen, so hiess es, dass das Protein unter der Einwirkung der Alkalien sich ver\u00e4ndert hatte und folglich ein Alkalialbuminat entstanden war; im entgegengesetzten Falle war kein Albuminat vorhanden; demgem\u00e4ss nahm Hoppe-Seyler an, dass das Globulin in Soda oder verd\u00fcnnten Alkalien \u201esich unver\u00e4ndert l\u00f6se\u201c, von st\u00e4rkern Alkalil\u00f6sungen aber in ein Alkalialbuminat \u00fcbergef\u00fchrt werde l 2). Im gegebenen Falle sind wir h\u00f6chstens berechtigt zu sagen, dass nach der Einwirkung schwacher Alkalil\u00f6sungen die Neutralisationsniederschl\u00e4ge sich besser l\u00f6sen, als nach Behandlung mit concentrirterer.\nEin solches Verhalten der uns interessirenden Verbindung gegen\u00fcber bedingte im allgemeinen eine Entstellung nicht nur der Benennungen sondern auch der Vorstellung vom Alkalialbuminat, wie dieselbe von den \u00e4ltesten Autoren festgestellt worden war und ein volles Recht auf ihr Dasein hatte. Die Vorstellung vom Alkalialbuminat war ja nicht auf Grund des Charakters des Neutralisa-\nl) \u201e.... dass das Paraglobulin wie das Casein und das Alkalialbuminat (Neutralisations-\nniederschlag \u2014 s, die Erkl\u00e4rung p. n. 97) eine S\u00e4ure ist. Es folgt dies zwar ohne Weiteres aus der F\u00e4higkeit des Paraglohulins, das Alkali zu binden, aber es l\u00e4sst sich auch in directer\nWeise darthun\u201c, da es eine saure Reaction zeigt (37 p. 466).\ns) \u201eEs (Paraglobulin) l\u00f6st sich auch leicht in Sodal\u00f6sung und sehr verd\u00fcnnten Aetzalkalilau-gen ohne Aenderung(?), durch st\u00e4rkere Lauge wird es zu Alkalialbuminat .... ver\u00e4ndert\u201c (54 p. 422). '\n7*","page":99},{"file":"p0100.txt","language":"de","ocr_de":"100\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\ntionsniederschlags festgestellt worden. Ein Niederschlag konnte sich bilden oder nicht; er konnte infolge der \u00e4usserst grossen Ver\u00e4nderlichkeit des Globulins den Salz-Alkali- und S\u00e4urel\u00f6sungen gegen\u00fcber eine verschiedene L\u00f6slichkeit besitzen. Freilich hat es auch Beispiele, obgleich verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig seltene, eines richtigeren Verhaltens zu der Sache gegeben. So nahm z. B. Nencki an, dass alle Prote\u00efnk\u00fcrper mit verd\u00fcnnten Alkalil\u00f6sungen Alkalialbuminate bilden *).\nDas Gesagte zeugt hinl\u00e4nglich daf\u00fcr, dass wir factisch keinen Grund haben, die Gegenwart einer Alkaliverbindung in einer prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeit, besonders wenn diese eine gen\u00fcgend starke alkalische Reaction besitzt, abzuleugnen. Von diesem Standpunkte aus bieten Hammarsten\u2019s Beobachtungen, die ein volles Recht haben in die Zahl der Tatsachen zur Lehre von den Alkaliverbindungen des Globulins aufgenommen zu werden, ein gewisses Interesse. Hammarsten (39 p. 460) dialysirte eine salzalkalische Fibrinogenl\u00f6sung, die 0,003%\u20140,006% Aetznatron enthielt, in K\u00fchne\u2019s r\u00f6hrenf\u00f6rmigem Dialysor (XkV 75\u2014-80 p. 246) gegen eine alkalische Fl\u00fcssigkeit, welche denselben Procentgehalt an Aetznatron enthielt. Nach 4\u2014-6-maligem V echsein der \u00e4usseren Fl\u00fcssigkeit waren die Salze geschwunden, und hatte das Fibrinogen nach 72-st\u00fcndiger Dialyse die F\u00e4higkeit eingeb\u00fcsst, in der W\u00e4rme sogar beim Kochen zu gerinnen (39 p. 463, 466). Man erh\u00e4lt zuerst bei 56\u00b0\u201458\u00b0 ein Coagulum, welches jedoch bei der Steigerung der Temperatur sich wieder aufl\u00f6st, was Hammarsten sehr befremdlich schien. Doch erkl\u00e4rt sich ein solches Verhalten leicht schon durch historische Thatsachen: wo n\u00e4mlich ein Mangel entweder an Protein oder an Alkali statthat, dort bef\u00f6rdert Temperaturerh\u00f6hung die Bildung eines gel\u00e9eartigen Alkalialbuminats. Somit haben wir in Hammarsten\u2019s Fall typische Bildung eines Alkalialbuminats, welches sich bei der Temperaturerh\u00f6hung aufl\u00f6ste, obgleich nach dem Kochen und nach der Neutralisation ein unl\u00f6slicher Niederschlag erhalten wurde, w\u00e4hrend die nicht in der Siedhitze erhaltene L\u00f6sung Neutralisationsniederschl\u00e4ge ausschied, die auch in Kochsalz l\u00f6slich waren (ib. p. 466); doch verlor auch der nach dem Kochen durch Kohlens\u00e4ure erzeugte Niederschlag die F\u00e4higkeit, sich in Kochsalz aufzul\u00f6sen, nicht sogleich, sondern erst nach einiger Zeit (ib. p. 467). W\u00e4re in Hammarsten\u2019s Falle mehr Protein oder Alkali zugegen gewesen, so w\u00fcrde auf diesem Wege ein gallertartiges Alkalialbuminat auch bei gew\u00f6hnlicher Temperatur entstanden sein. Gewissheit von der Richtigkeit unserer Ansicht erlangen wir auch noch durch Rollett\u2019s Beobachtungen. Dieser Forscher folgte aber dem Beispiele von Johnson (s. Kap. XIII), der gel\u00e9eartige Massen aus. einer prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeit bereitete, indem er diese in Dialysoren auf schwachen S\u00e4urel\u00f6sungen schwimmen liess. Ebenso verfuhr auch Rollet, indem er die S\u00e4ure durch ein Alkali\u2014Kali vom spec. Gew. 1,0090, Natron vom spec. Gew. 1,0082\u2014ersetzte, welches als \u00e4ussere Fl\u00fcssigkeit diente, auf welche der runde Gra-ham\u2019sche Dialysor mit der prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeit gesetzt wurde. Rollet fand, dass je concentrirter die Prote'inl\u00f6sung ist, desto schneller und eine desto dichtere gallertartige Masse sich bildet. Zu den Versuchen wurde dialysirtes und dann eingedichtetes oder zuerst mit ges\u00e4ttigter Magnesiumsulfatl\u00f6sung gef\u00e4lltes, dann dialysirtes und eingedichtetes Blutserum genommen. Im allgemeinem benutzte Rollett ein Serumpr\u00e4parat, welches die Benennung Albumin oder salzfreies Albumin (W 48\u201460 p. 134) erhielt. Stark eingedichtete L\u00f6sungen dialysirten Serums schieden auch bei unmittelbarer Versetzung mit starken Alkalil\u00f6sungen gallertartige Coagula aus.\n\u2018) \u201eFast alle Eiweissk\u00f6rper gehen, in verd\u00fcnn- die man als Alkalialbuminate oder Proteine beten Aetzalkalien gel\u00f6st, zum Theil unter Bildung zeichnet\u201c (94 p. 1145). von Schwefelalkalimetall in Modificationen \u00fcber,","page":100},{"file":"p0101.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n101\nDie auf dem Dialysor erhaltene gallertartige Masse reagirte alkalisch, weshalb Rollet, um das \u00fcbersch\u00fcssige Alkali zu entfernen, den Dialysor sp\u00e4ter auf Wasser brachte. Auf diese Weise wurde das Alkali entfernt, die Gallerte quoll auf, und hei einem gewissen Mengenverh\u00e4ltniss des Wassers zur Gallerte und unstreitig auch zum Alkali zerfloss die gallertartige Masse beim Erw\u00e4rmen und erstarrte wieder beim Abk\u00fchlen (117 p. 365). Rollet gab in dieser Beziehung dem Wasser den Vorzug 1). Bei l\u00e4ngerem Verweilen der Gallerte im Dialysor auf dem Wasser, besonders in sackf\u00f6rmigen Dialysoren und bei \u00f6fterem Wasserwechsel scheidet sich ein unl\u00f6slicher Niederschlag aus, der alle Eigenschaften eines bei vorsichtiger Neutralisation einer Alkalialbuminl\u00f6sung erhaltenen besitzt, welcher ebenfalls aus Serum nach dem gew\u00f6hnlichen Verfahren Lieberk\u00fchn\u2019s bereitet wurde. In beiden F\u00e4llen findet Zersetzung des Alkalialbumins statt, wobei dieselbe bei der Dialyse ziemlich viel Zeit erfordert; vollst\u00e4ndige Zersetzung und folglich auch vollst\u00e4ndige F\u00e4llung fand erst nach 4 Wochen statt. Gegen das Ende der ersten Woche erzeugte Essigs\u00e4ure einen bedeutenden Niederschlag, der in einem Ueberschuss der S\u00e4ure sich leicht aufl\u00f6ste; nach der zweiten Woche hatte die Fl\u00fcssigkeit sich wieder getr\u00fcbt, wobei das Filtrat mit Essigs\u00e4ure einen unbedeutenden Niederschlag ausschied u. s. w. (ib. p. 366).\nIm Jahre 1880 schlug Danilewski (12 p. 929) Trop\u00e4olin 000 A? 1 als Indicator f\u00fcr freie oder mit schwachen Minerals\u00e4uren (Kohlens\u00e4ure, Bors\u00e4ure und Antimons\u00e4ure) verbundene Alkalien vor; die genannten K\u00f6rper und auch die Erdalkalien verwandeln den mit einer frischen w\u00e4sserigen Trop\u00e4olinl\u00f6sung auf Papier oder einer Porzellanplatte gemachten gelben Fleck in einen hochroten, scharlachroten (ib. p, 932), Versuche mit Trop\u00e4olin zeigten Danilewski, dass die \u201eMyosin\u201c, \u201eFibrin\u201c genannten Pr\u00e4parate und auch der in Eiweiss durch Wasser bewirkte Niederschlag die Alkalien nicht gebunden enthalten, d. h. dass bei Gegenwart der genannten Proteine die geringste Quantit\u00e4t derselben durch Trop\u00e4olin aufgedeckt wird (ib. p. 933).\nAus den Erkl\u00e4rungen, die wir in den zehn ersten Kapiteln gegeben haben, folgt, dass die Asche der Prote'inpr\u00e4parate freie Alkalien und Erdalkalien enth\u00e4lt. In der That beobachtete auch Danilewski in Myosin, welches durch Chlorammonium (A2AI26I\u201480 p. 48) ausgeschieden wurde und die Reaction mit Trop\u00e4olin 000 auf die Gegenwart eines Alkali gab, dass die Asche noch alkalisch reagirte, was er durch das Vorhandensein von Kalk erkl\u00e4rt. Danilewski \u00e4ussert die Meinung, dass in diesem Falle der Kalk mit dem Myosin verbunden sei 2). Dennoch kann Danilewski nicht mit Schweigen \u00fcbergeben, dass auch das durch Chlorammonium ausgeschiedene Myosin einen Teil des Alkali bindet, da er beim Zusatz einer gleichen Menge Natron zu gleichen Volumina Myosinl\u00f6sung und Wasser bei dem Versuch mit Trop\u00e4olin eine Reaction erhielt, die zu Gunsten der Verbindung des Natron mit dem Myosin zeugte. Etwas ganz anderes beobachtete Danilewski an Casein, welches scheinbar auf gew\u00f6hnliche Weise durch Einwirkung von S\u00e4uren ausgeschieden worden war: hier wurde mit Trop\u00e4olin 000 A\u00ab 1 deutliche Reaction auf Bindung des Alkali (13 p. 161) beobachtet, da das Casein, f\u00fcgen wir hinzu, wenn nicht seine s\u00e4mmtlichen, so doch einen grossen Teil seiner anorganischen Basen verlor.\nWie fest jedoch die Basen an das Protein gebunden sein k\u00f6nnen, zeigt der Umstand, dass Danilewski, nachdem er das Myosin in Salzs\u00e4ure aufgel\u00f6st und die L\u00f6sung\n*) \u201eDieselben (Gallerte) verlangen nur eine gewisse Menge Wasser, um jene Erscheinung zu geben\u201c (117 p. 366).\n\u25a0) \u201e....dass das Calcium oder vielmehr das\nCalciumoxyd an irgend welche organische Atomgruppen des Molek\u00fcls, welche die Rolle sehr schwacher S\u00e4uren spielen, gebunden ist\u201c (18 P-167).","page":101},{"file":"p0102.txt","language":"de","ocr_de":"102\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nmit Aetznatron gef\u00e4llt batte, in der Asche des Niederschlags noch Kalk fand (ib. p. 162) Selbstverst\u00e4ndlich konnte dieser Umstand Danilewski nicht entgehen, demgem\u00e4ss er die M\u00f6glichkeit der von uns gegebenen Deutung des Grundes, weshalb die Verbindung eines Alkali mit einem mit Hilfe von Chlorammonium bereiteten \u201eMyosin\u201c (ib. p. 166) auf Trop\u00e4olin nicht reagirt. zugiebt.\nObgleich ein feil des Kalks von dem mittels Chlorammonium bereiteten und in der L\u00f6sung desselben Salzes befindlichen \u201eMyosin\" sich schon beim Kochen, abspaltet, wobei der abgespaltete Teil in der Mutterlauge zur\u00fcckbleibt (ib. p. 161). scheint Danilewski eine Verbindung des Kalks mit Myosin in zwei Formen anzunehmen: einer sich leicht spaltenden und einer mit dem Myosin fest verbundenen (ib. p. 171). Der obenerw\u00e4hnte Teil des Calciums wird auch durch viel Wasser oder durch Temperaturerh\u00f6hung bis auf 77\u00b0 (ib. p. 166) leicht abgespaltet. Nachdem durch Einwirkung schwacher Salzs\u00e4urel\u00f6sungen dem Myosin der gr\u00f6sste Teil des Kalks entzogen worden war (s. Kap. XIII und W 61\u2014SO p. 4S), gab Danilewski dem Pr\u00e4parat dessen fr\u00fchere Gestalt dadurch wieder, dass er es in Kalkwasser aufl\u00f6ste und nach einigen Stunden die Kalkl\u00f6sung neutralisirte (ib. p. ISO). Leberhaupt sind alle aus den L\u00f6sungen verschiedener Neutralisationsniederschl\u00e4ge erhaltenen Prote'ink\u00f6rper in verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure in Kalkwasser l\u00f6slich und bilden klare L\u00f6sungen. Die erhaltenen Verbindungen unterscheiden sich vom Myosin auch nur darin, dass sie sich in Kochsalz schwerer l\u00f6sen, auf Grund dessen Danilewski dieselben \u201emyosinoide Substanzen\" (ib. p. 1S3) nennt.\nFast derselben Ansicht \u00fcber den verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig schnellen LVbergang des Proteins in eine Alkaliverbindung ist Kieseritzki. welcher einen solchen Lebergang auch bei der Einwirkung von schwachen Alkalil\u00f6sungen zugiebt, dabei aber bemerkt, dass das Alkalialbuminat in Wasser nicht l\u00f6slich sei, trotzdem er es gerade in Gestalt einer L\u00f6sung erhalten hatte (59 p. 68). Das Alkalialbuminat werde von Salzen gef\u00e4llt; W\u00e4rme bef\u00f6rdere die F\u00e4llung unter der Bedingung, dass die L\u00f6sung das Albuminat in gen\u00fcgender Menge enthalte: im entgegengesetzten Falle m\u00fcsse sie eingedichtet werden (ib. p. 68\u201478).\nRosenberg (1883. 118 p. 6) bereitete ein Alkalialbuminat wie folgt. Mit der Scheere zerschnittenes Eiweiss wurde in einer 5 mm. dicken Schicht auf Dialy-sore aus Pergamentpapier gebracht, und das \u00e4ussere V asser 2 Tage lang alle 2 Stunden, die Nachtzeit ausgenommen, gewechselt. Die durch das hinzugekommene Wasser volumin\u00f6ser gewordene Fl\u00fcssigkeit aus dem Dialysor wurde durch Leinwand geseiht, bis zum 12-fachen anf\u00e4nglichen \"Solum mit Wasser verd\u00fcnnt und behufs Federf\u00fchrung des Proteins dieser Fl\u00fcssigkeit in ein Alkalialbuminat mit einer abgemessenenen Menge Aeznatron versetzt und dann im Dampfbade erhitzt. In einer Anmerkung erkl\u00e4rt Rosenberg, er habe 100 cc. der Fl\u00fcssigkeit mit 14 cc. Normal\u00e4tznatronl\u00f6sung bei nachheriger Erhitzung im Dampfbade vermischt: um ein Alkalialbuminat bei gew\u00f6hnlicher Temperatur zu erhalten, sei es aber notwendig mehr Alkali anzuwenden und dasselbe l\u00e4nger einwirken zu lassen (ib. p. 6). w\u00e4hrend die Verwandlung im Dampfbade in einigen Stunden vor sich gehe. Nach der Abk\u00fchlung der Fl\u00fcssigkeit und dem Ersatz der beim Abdampfen entwichenen Wassermenge wurde die Fl\u00fcssigkeit mit einer der Natronmenge entsprechenden Quantit\u00e4t titrirter Salzs\u00e4urel\u00f6sung versetzt. Den dabei erhaltenen Niederschlag liess man 24 Stunden sich setzen, sammelte ihn dann auf mehreren liltern und wusch ihn mehrere Mal mit destillirtem Wasser ab. Um irgend welchen L ngenauigkeiten. die bei einer solchen Neutralisation statthaben k\u00f6nnten, vorzubeugen, setzte Rosenberg etwas weniger als die berechnete Menge Salzs\u00e4ure zu und beendigte die F\u00e4llung durch l\u00e4ngere Durchleitung von Kohlens\u00e4uregas (ib. p. 7). Nach abermaliger","page":102},{"file":"p0103.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\t103\nAufl\u00f6sung des vom Autor \u201eAlbuminat\u201c genannten Neutralisationsniederschlags in Normal\u00e4tznatronl\u00f6sung wurde das Alkali mit Salzs\u00e4ure bis zu neutraler Reaction neutralisirt (ib. p. 9).\nRosenberg bemerkte bei seinen Versuchen, dass je verd\u00fcnnter die Alkali-ilbuminatl\u00fcsung ist, desto weniger Alkali im Verh\u00e4ltnis zur Prote\u00fcnmenge erforderlich sei, um dieses aufzul\u00f6sen (ib. p. 10). Zugleich erhielt Rosenberg eine F\u00e4llung in Gestalt eines die ganze Fl\u00fcssigkeit der erhaltenen L\u00f6sung umfassenden Coagulums in Abh\u00e4ngigkeit von dem verschiedenen Kochsalzgehalt, und stimmen in dieser Hinsicht seine Angaben mit den Ergebnissen, die Kieseritzky mit einer Albuminl\u00f6sung erhielt, \u00fcberein, n\u00e4mlich: die Schnelligkeit des F\u00e4llungsprocesses steige sowohl mit dem Salzgehalt als auch mit dem Prote'ingehalt und besonders mit dem gleichzeitigen Gehalt an beiden Agentien, so dass die Gerinnung entweder in wenigen Augenblicken stattfinden oder sich auf mehrere Tage verziehen k\u00f6nne. Um baldigst ein sicheres Resultat zu erhalten, brauche man z. B. nur zu je 2 cc. 10%-iger Alkalialbuminatl\u00f6sung je i/i0\u2014a/I0 cc. 10%-iger Chlornatriuml\u00f6sung zuzugeben; in 5%-iger Proteinl\u00f6sung dauere die F\u00e4llung einige Tage. Zugleich mit die\u00aben Agentien spiele auch die W\u00e4rme bei der Bef\u00f6rderung der F\u00e4llung eine bedeutende Rolle; in entgegengesetzter Richtung wirke ein Ueber-schuss an Alkali und um so st\u00e4rker, je verd\u00fcnnter die L\u00f6sung ist. Grosse Dosen Kochsalz bewirken nicht mehr die Bildung von Coagula, sondern von einzelnen Flocken. Verd\u00fcnnung bef\u00f6rdere diese Wirkung des Kochsalzes. Nach der Abdampfung der erw\u00e4hnten Alkalil\u00f6sung im luftleeren Raume bis zur Trockne sei das Pr\u00e4parat in Wasser wieder l\u00f6slich. Sowohl eine verd\u00fcnnte als auch eine ges\u00e4ttigte Alkalialbuminatl\u00f6sung werde durch Fehlen von Opalescenz charakterisirt; letztere sei das Anzeichen einer ungen\u00fcgenden Menge des L\u00f6sungsmittels, und verschwinde die Opalescenz, sobald eine neue Menge desselben zugesetzt wird (ib. p. 12). Halliburton (33 p. 193) findet, dass aus Eiweiss bereitetes Alkalialbuminat leicht von Magnesiumsulfat gef\u00e4llt werde.\nNicht weniger interessant sind DogieFs Beobachtungen, nach denen bei der Aufl\u00f6sung von frischem Casein auf Kosten von vorsichtig zugegossenem Aetznatron zuerst eine saure Reaction beobachtet werde, die aber bei weiterem Zusatz von Natron in eine neutrale \u00fcbergehe (17 p. 100).\nInteressant ist hier hervorzuheben, dass Wurtz den Neutralisationsniederschlag der Alkaliverbindung \u201ealbuminose\u201c und etwas fr\u00fcher \u201ealb umin \u00e9ine\u201c, die Alkaliver-bindung aber \u201ealbuminosate\u201c nannte (150 p. 116 u. 119).\nMichailoff & Chlopin erhielten gallertartige Massen, indem sie auf zweifach verd\u00fcnntes und filtrirtes H\u00fchnereiweiss mit dem gleichen Volum verk\u00e4uflicher Ammoniakl\u00f6sung einwirkten und im Wasserbade oder auf einer Bunsen\u2019schen Flamme erw\u00e4rmten. Nach der Abk\u00fchlung des Gemenges in Schnee entstand eine gel\u00e9ear-tige Masse, die beim Erw\u00e4rmen sich aufl\u00f6ste und beim Abk\u00fchlen wieder erstarrte (79 p. 17; 78 p. 682; 80 p. 303 u. 81 p. 231). Eine \u00e4hnliche Gallerte erhielt Michailoff mit demselben bis zu 2/3 des Volums eingedichteten Pr\u00e4parat, wenn die Fl\u00fcssigkeit mit \u201eminimalen\u201c Tropfen von Aetznatron mittlerer Concentration umger\u00fchrt wurde. Auch bei der Einwirkung von Ammoniakfl\u00fcssigkeit auf Taubeneiweiss enstanden derartige gallertartige Massen, und fand Michailoff dabei, dass der Neutralisationsniederschlag aus einer L\u00f6sung dieser Ammoniumverbindung den \u201eCharakter des Globulins\u201c G besitze (79 p. 18; 78 p. 683). Offenbar identificirt Michailoff die Alkali-\n*) \u201eEs ist schwer zu sagen, was Michailoff fluss der Alkalien auf das Eiweiss bemerkt: \u201eMan unter dem Namen Globulin versteht, da er in kann sogar mit einiger Wahrscheinlichkeit be-Bezug auf Eichwald\u2019s Versuche \u00fcber den Ein- haupten, dass wir in den Versuchen des Autors","page":103},{"file":"p0104.txt","language":"de","ocr_de":"104\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nalbuminatcoagula mit den Gallerten, die bei der Eintragung von Soda in Eiweiss im Wasserbade entstehen (79 p. 32). Weiter findet der Autor, dass Lieberktihn\u2019s Aikalialbuminat in St\u00fccken, bis zu neutraler Reaction auf Lakmus ausgewaschen, l\u00f6slich sei (ib. p. 47). Nach Rollett\u2019s (p. n. 101) Beispiel, erhielt auch Sawin, der unter Michailoffs Leitung (122 p. 394) arbeitete, auf dem Dialysor Aikalialbuminat in Gestalt von Gallerte.\nUm geleeartige Massen zu erhalten, legte Tarchanoff ein ganzes Ei f\u00fcr 2\u20143 und mehr Tage in 5\u201410%-ige Aetznatron- oder Aetzkalil\u00f6sung und kochte es darauf. Das Eiweiss habe das Aussehen einer festen, durchsichtigen Masse gewonnen (141 p. 476). So bilde auch Eiweiss bei verh\u00e4lnissm\u00e4ssig geringem Alkaligehalt aber in der W\u00e4rme eine Gallerte. In diesem Verhalten der W\u00e4rme gegen\u00fcber sieht Tarchanoff einen Unterschied zwischen seinem Pr\u00e4parat und Lieberk\u00fchn\u2019s Fall, wo die bei gew\u00f6hnlicher Temperatur erhaltene Gallerte in der W\u00e4rme zerfloss (p. n. 74) und beim Abk\u00fchlen der Fl\u00fcssigkeit sich aufs neue bildete (141 p. 478). Zoth (151 p. 169) dagegen findet nach seiner auf Grund verschiedener Versuche gewonnen Anschauung keinen Unterschied; er sieht vielmehr Tarchanoffs \u201edurchsichtiges Eiweiss\u201c f\u00fcr eine alkalialbuminatartige Gallerte an, die dem Lieberk\u00fchn\u2019schen Kali-albuminat zum mindesten sehr nahe steht und wie das durchsichtig erstarrte Blutserum die hervorragendste Reaction mit jenem vollst\u00e4ndig gemein hat. Solch eine Gallerte aus ganzen Eiern in Alkalil\u00f6sungen verstand man, unabh\u00e4ngig von Tarchanoffs Beobachtungen, in demselben Jahre, 1886, in unserm Laboratorium zu bereiten; auch Micliailoff (79 p. 68), der die Schale vorher mittels S\u00e4ure entfernte, erhielt eine solche.\nIn der Folge empfahlen Tarchanoff & Kolesnikoff (143 p. 19) und nach ihnen Rosenthal & Schultz (119 p. 307) dasselbe Verfahrend, h. Kochen in 5\u2014 10%-igem Aetzkali- oder Aetznatron gelegener Eier zur Bereitung von N\u00e4hrb\u00f6den f\u00fcr Bakterien. Ohne eine n\u00e4here Erkl\u00e4rung schl\u00e4gt Tarchanoff ein solches Aikalialbuminat auch als menschliche Nahrung *) vor (142 p. 501). Denselben Gedanken propagan-dirt auch Kusnetzoff (65 p. 60).\nUm den historischen Teil \u00fcber die Wirkung concentrirter Alkalien zu erg\u00e4nzen, sei noch Dogiefs (17-a p. 355) Beobachtung erw\u00e4hnt, dass die Stromata der roten Blutk\u00f6rperchen in 40%-iger Aetzkalil\u00f6sung dichter wurden und auf lauge ihre Form behielten.\nNach meinen Mitteilungen \u00fcber die Identit\u00e4t der durch Einwirkung von Alkalien auf Globuline entstandenen Produkte (89 p. 300) f\u00fchrte Nikoliukin, der mit der Geschichte der Alkaliverbindung, namentlich mit Lieberk\u00fchn\u2019s Arbeit nicht gen\u00fcgend bekannt gewesen war, den Beweis, dass w\u00e4sserige L\u00f6sungen des Lieberk\u00fchn\u2019schen Albuminats in Salzen l\u00f6sliche Neutralisationsniederschl\u00e4ge geben; kurz Nikoliukin fand dasselbe, was Lieberk\u00fchn schon fast ein halbes Jahrhundert fr\u00fcher gelehrt\n\u2022wenn nicht ein Coagulum von Aikalialbuminat, so doch ein solches der ersten Modification des Eiweisses unter dem Einfl\u00fcsse des Alkali\u2014Globulin\u2014vor uns haben\u201c (79 p. 30). Die Identit\u00e4t der Eigenschaften der Neutralisationsniederschl\u00e4ge des Alkalialbuminats und des Globulins liess Mi-chailoff offenbar diese zwei Begriffe verwechseln; wie w\u00fcrde sich sonst folgender Satz erkl\u00e4ren lassen: \u201eMan k\u00f6nnte jedoch voraussetzen, dass ein Ueberschuss des zugesetzten Salzes, sogar eines Carbonats, im Stande sei die Bildung des Globulins aus verd\u00fcnntem Serum und Eiweiss zu ver-\nhindern\u201c (ib. p. 31)'? wonach er schon unumwunden von der \u201eGlobulinisation\u201c (?!) der Proteine (ib. p. 173) spricht. Savin, der unter Mi-chailoff\u2019s Leitung arbeitete, wiederholt die Worte seines Lehrers, indem er erkl\u00e4rt, dass \u201ebei der Trypsinverdauung das erste intermedi\u00e4re Product zwischen dem Eiweiss und dem Pepton das Globulin sei\u201c (78 p. 398).\n*) Nach Rosenthal\u2019s & Schultze\u2019s Worten (119 p. 307) hat Tarchanoff auf die Bereitung der erw\u00e4hnten Alkaliverbindung in Deutschland ein Patent, V 42462 D. R. P. Kl. 53, genommen.","page":104},{"file":"p0105.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALK\u00c2LIEN.\n105\nhatte (p. n. 73). Von den fr\u00fcheren Beobachtungen nichts wissend (p. n. 85), fand auch Nikoliukin, dass die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus einer w\u00e4sserigen Alkali-albuminatl\u00f6sung nach der Ausscheidung ziemlich rasch die F\u00e4higkeit einb\u00fcssen, sich in Salzen aufzul\u00f6sen, und vergleicht in dieser Beziehung ganz richtig die Neutralisationsniederschl\u00e4ge mit den Globulinen, welche, Nikoliukin\u2019s Ansicht nach, das Verm\u00f6gen, sich in Salzen zu l\u00f6sen, etwas langsamer als jene einb\u00fcssen. Zugleich findet der Autor eine gewisse Successivit\u00e4t in den Salzen, welche den Neutralisationsniederschlag aufl\u00f6sen und mit derjenigen, die von uns f\u00fcr das Globulin auseinandergetzt wurde, \u00fcbereinstimmt (JV\u00eaJV\u00ea 75\u201480 p. 232) und zwar: der Neutralisationsniederschlag l\u00f6st sich am besten in Aetzkali; darauf folgen in Bezug auf ihr absteigendes L\u00f6sungsverm\u00f6gen kohlensaures, phospliorsaures, essigsaures Natron, salpetersaures Kali und als schw\u00e4chstes L\u00f6sungsmittel Chlornatrium oder Natriumsulfat. Wenn man eine L\u00f6sung von Lieberk\u00fchn\u2019s Albuminat mit Wasser verd\u00fcnnt, mit HCl bis zur Tr\u00fcbung ans\u00e4uert und dann die F\u00e4llung mit C02 zu Ende f\u00fchrt, so blisst der erhaltene Niederschlag schon einige Minuten nach seiner Bildung die L\u00f6slichkeit in einer Salpeterl\u00f6sung (NOsK) ein; circa 30 Minuten sp\u00e4ter wird derselbe in einer N03K, nach 1\u2014l1/. Stunde in einer L\u00f6sung P04Na2H unl\u00f6slich; nach 4\u20146 Stunden verliert er seine L\u00f6slichkeit in dem zuletztgenannten Salze, l\u00f6st sich aber in einer L\u00f6sung von C03Na2; die L\u00f6slichkeit in den Aetzal-kalien dauert noch lange fort. Nikoliukin findet \u00fcberhaupt, die L\u00f6slichkeit des Neutralisationsniederschlags nehme rasch mit der Menge der zugesetzten S\u00e4ure ab (95 p. 62): je mehr S\u00e4ure zugesetzt wird, desto schneller finde der Uebergang in den in Salzen unl\u00f6slichen Zustand statt. Nikoliukin meint im allgemeinen, dass die Mengen der in der L\u00f6sung der Alkaliverbindung befindlichen Alkalien und Salze die L\u00f6slichkeit des Neutralisationsniederschlags beeinflussen. Auch die Temperatur bef\u00f6rdere den Uebergang desselben in den unl\u00f6slichen Zustand (ib. p. 63). Die bei Durchleitung von Kohlens\u00e4ure durch eine hinl\u00e4nglich mit Wasser verd\u00fcnnte Al-kalialbuminatl\u00f6sung erhaltenen Niederschl\u00e4ge sollen rasch ihre L\u00f6slichkeit in Salzen einb\u00fcssen. Im Ganzen sieht Nikoliukin keinen Unterschied zwischen den, wenn auch bei erh\u00f6hter Temperatur erhaltenen, Neutralisationsniederschl\u00e4gen der Alkaliverbindungen und den Globulinen (ib. p. 64). Um eine durch Wasser f\u00e4llbare Salzl\u00f6sung eines Neutralisationsniederschlags zu erhalten, empfiehlt Nikoliukin (ib. p. 65) die Gegenwart eines Alkali m\u00f6glichst zu vermeiden *)\u2022\nIn Kap. XVIII wollen wir diese Frage n\u00e4her er\u00f6rtern, wie wir es auch schon fr\u00fcher (91 p. 486) gethan; jetzt f\u00fcgen wir zu dem Gesagten nur noch hinzu, dass schon Hoppe-Sevler (p. n. 94) \u00fcber die Verwandlung des Serumalbumins in Globulin sich ausgesprochen hatte. Selbstverst\u00e4ndlich l\u00e4sst sich dies alles auf den Satz zur\u00fcckf\u00fchren, dass auf irgend eine Weise ausgeschiedenes Globulin verschiedene L\u00f6slichkeit besitzt, von sehr grosser bis zu so geringer, dass zwischen dem schwerl\u00f6slichen Globulin und dem \u201egeronnenen Eiweiss\u201c schon kein Unterschied mehr zu erkennen ist. In dieser Beziehung ist es interessant hervorzuheben, dass ausser\n') Nikoliukin\u2019s Ansichten \u00fcber den Sinn des Verhaltens der Alkalien zu dem Globulin f\u00fchren wir nicht an, da dieselben wenig begr\u00fcndet sind: \u201e..... was die Alkalien anbetrifft, so wird all-\ngemein angenommen, dass sie sich, indem sie Protein aufl\u00f6sen, mit demselben verbinden und ein Albuminat bilden. Eine solche Annahme ist unbegr\u00fcndet (?!), da der Unterschied in dem L\u00f6sungsverm\u00f6gen in Bezug auf das Protein (wie\nNikoliukin den Neutralisationsniederschlag nennt) der starkalkalischen (KOH, NaaCOa), sehwachalkalischen (PCbNa:H, CslLOsNa) und neutralen Salze (NaCl, SChNas, SOtMg) bloss eine quantitative ist. Folglich muss man anerkennen, dass sowohl die neutralen, als auch die alkalischen Salze das Protein nur im physikalischen, nicht aber im chemischen Sinne dieses Worts aufl\u00f6sen\u201c (95 p. 65).","page":105},{"file":"p0106.txt","language":"de","ocr_de":"106\nVERHALTEN EES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nNikoliukin in j\u00fcngster Zeit in demselben Sinne Starke (189 p. 520), Moll (86 p\u201e 569), Sikes (134 p. u. a.) sich ausgesprochen haben, wobei Starke aussagt: \u201ebeim Erw\u00e4rmen einer mit dem Vielfachen ihres Volumens H2\u00dc verd\u00fcnnten Albuminl\u00f6sung auf 56\u00b0 und mehr bildet sich lediglich Globulin\u201c.\nEs unterliegt keinem Zweifel, dass letzgenannten Autoren die Geschichte des Globulins und Albumins (p. n. VA1\u00bb 41\u201460 p. 70, 80, 50) beinahe und meine darauf bez\u00fcglichen Arbeiten (89 p. 300 und 91 pp. 39\u2014215 und 485\u2014560) ganz unbekannt geblieben sind. Ausserdem hat man es auch hier, wie wir es schon \u00f6fters in der Geschichte der Protei'nk\u00f6rper gesehen, mit einer vollen Verwirrung der Begriffe, deren wir schon oben (p. n, 92 u. f.) erw\u00e4hnten, zu tun. So behauptet Starke (139 p. 419) nicht nur \u201edass sich die L\u00f6sungs- und F\u00e4llungsreactionen der Globuline nur daraus erkl\u00e4ren lassen, dass diese (!) in den tierischen S\u00e4ften als Alkali-Eiweissverbindungen vorhanden sind, sondern bezeichnet auch das Globulin, als \u201eAlkali-Eiweiss\u201c, und nicht als \u201eAlkali-Albuminat\u201c. Starke nennt n\u00e4mlich \u201eAlbuminate (Alkali- resp. S\u00e4ure-Albuminate) nur die Substanzen, die bei der Einwirkung concentrirter Laugen oder concentrirter S\u00e4uren auf Eiweissk\u00f6rper entstehen (ib. p. 444), w\u00e4hrend unter \u201eGlobulin\u201c er nur die nat\u00fcrlichen Globulinl\u00f6sungen (J\\LV 75\u201480 p. 234 u. A.) und durch Einwirkung \u201everd\u00fcnnter S\u00e4uren oder verd\u00fcnnter Laugen (z. B. nicht \u00fcber 0,1% starke HCl oder mindestens ebenso verd\u00fcnnte NaOH) nur in der Hitze\u201c aus Eiweiss entstandene Produkte versteht (139 p. 444 u. A.). Starke hat somit zu der allgemeinen Verwirrung in der Terminologie der Albuminate den Schlussaccord geliefert.\nNach der Aufl\u00f6sung des Caseins in ges\u00e4ttigtem Kalkwasser trug Ringer in die erhaltene L\u00f6sung auf je 10 cc. derselben 1\u20144 Tropfen einer 10%-igen mit Salzs\u00e4ure neutralisirten Chlorcalciuml\u00f6sung ein und bemerkte dabei, dass die Mischung die F\u00e4higkeit gewann, auszufallen. Ebenso verhielt sich auch Calciumnitrat. Das \u201eCasein\u201c sieht Ringer f\u00fcr Verbindungen der Protein Substanz mit Kalk an (109 p. 465).\nDas Casein mit Hammarsten als eine einheitliche Substanz von saurem Charakter betrachtend, findet R\u00f6hmann (113 p. 519), dass zu dessen Aufl\u00f6sung geringere Mengen von Alkalialbuminat oder alkalischen Erden hinreichen, als zur Bildung der f\u00fcr Phenolphtalein neutralen Verbindungen erforderlich sind. R\u00f6hmann unterscheidet saure und neutrale Casein-Alkalisalze.\nNach S\u00f6ldner (136 p. 370) binde Casein Basen sogar in bestimmten Verh\u00e4ltnissen. Es gebe eine basische, auf Phenolphtalein neutral reagirende Caseinkalkverbindung mit 2.39% CaO und eine neutrale auf Lakmus neutral reagirende mit 1,55% CaO.\nAusser den schon genannten giebt es noch eine ganze Reihe Autoren, wie Salkowsky & Majert (120 p. 225; 121 p. 783), R\u00f6hmann & Liebreich (114 p. 783), Courant (11 p. 109), Osborne (96 p. 240; 97 p. 398), Spiro & Pinsel (138 p. 266) u. a., die \u00fcber Verbindungen des Caseins, Eiweisses und Serumalbumins mit Basen reden; doch verlieren die von ihnen erhaltenen Thatsachen bedeutend an Interesse dadurch, dass ihre Untersuchungen an nicht gen\u00fcgend gereinigten Proteink\u00f6rpern angestellt wurden. Dennoch sei hier das Verfahren angef\u00fchrt, nach welchem Salkowsky & Majert das Ammoniumsalz des Caseins in fester Form erhielten, indem sie \u00fcber fein gepulvertes trockenes Casein Ammoniakgas leiteten oder dasselbe in Alkohol, Aether, Ligroin oder Benzol suspendirten und dann das Gas durchleiteten. Die gebildeten Salze stellen weisse luftbest\u00e4ndige Pulver dar, die sich in Wasser klar l\u00f6sen, wobei die L\u00f6sungen fast geschmacklos sind \u2018).\n\u2018) Das Pr\u00e4parat wurde unter dem Namen \u201eEukasin\u201c (121p. 225) patentirt (D. R. P. 84622) und als Nahrungsmittel f\u00fcr Kranke empfohlen.","page":106},{"file":"p0107.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n107\nDass das Albuminat bei der Verteilung von S\u00e4ure und Base in dem Blutserum auch eine Bolle spielt, dass sein Molek\u00fcl nach irgend einer Seite metall- resp. alkalibindende Kraft besitzt, hatte schon Maly anerkannt (77 p. 182). Auch Hardy (40 p. 251) erkennt dem Globulin die Eisenschaften einer S\u00e4ure zu.\nDas Globulin als S\u00e4ure. Das Studium der Geschichte des Verhaltens der Prote\u00efnsubstanzen zu den Alkalien und Erdalkalien sowie unsere Bekanntschaft mit dem Globulin in mehr oder weniger reinem Zustande berechtigt uns dem aschenfreien Globulin die- Eigenschaften einer S\u00e4ure zu-zu erkenn en, die wir deshalb \u201eGlobulins\u00e4ure\u201c oder einfach \u201eGlobulin\u201c nennen wollen. Wir schlagen diese Benennung um so lieber vor, als die Notwendigkeit, die Benennung \u201eAlbumins\u00e4ure\u201c beizubehalten, weder vom historischen Standpunkte noch auch aus dem Grunde berechtigt erscheint, dass die mit diesem Namen benannten Pr\u00e4parate in seltenen F\u00e4llen rein waren und meist Verbindungen des Proteins mit Basen vorstellten (s. Kap. XIX).\nAlle Autoren, die aus irgend einer Quelle mehr oder weniger reines Globulin erhalten haben, sind darin einig, dass dasselbe sauer reagirt. Die Behauptung Bey-nold\u2019s (p. n. 79), dass das Albumin schwach sauer reagirt, sowie Hammarsten\u2019s (87 p. 466), dass das Paraglobulin Lakmus weit schw\u00e4cher als das Casein r\u00f6tet, erkl\u00e4rt sich durch den Umstand, dass sogar dialysirtes Paraglobulin eine gewisse, wenn auch sehr unbedeutende Menge Alkali enth\u00e4lt, wie Setschenoff (13E p. 85) fand und wir auch schon mehrmals weiter oben erw\u00e4hnten. Beines, gut mit Wasser ausgewaschenes, aschenfreies (.W 48\u201460 p. 171 u.A.) Globulin r\u00f6tet blaues oder violettes Lakmuspapier und entf\u00e4rbt rosa Phenol-Phtale\u00efnpapier (90 p. 141).\nIn Bezug auf die F\u00e4higkeit der Globulins\u00e4ure, die Kohlens\u00e4ure aus deren Verbindungen mit Basen zu verdr\u00e4ngen, m\u00fcssen wir gestehen, dass die zu diesem Zweck veranstalteten Versuche (p. n. 68, 97, 99) nicht \u00fcberzeugend sind. Unsere eigenen Beobachtungen haben gezeigt, dass sehr fein gepulverter Marmor, der mit frischem, keine andere freie S\u00e4ure enthaltendem Globulin bei Gegenwart einer gen\u00fcgenden Wassermenge verrieben wird, sich nicht zersetzt; doppeltkohlensaures Natron scheidet auch ohne Globulin beim Kochen seiner w\u00e4sserigen L\u00f6sungen seine Kohlens\u00e4ure aus, so dass das unver\u00e4nderte weisse Phenol-Phtale\u00efnpapier nach dem Kochen der Bicarbonatl\u00f6sung sich rosa f\u00e4rbt (90 p. 141). SetschenofFs Versuche \u00fcber die Absorbtion von Kohlens\u00e4ure durch Seroglobin- und Natriumbicarbonatgemengen zeugen ebenfalls gegen das Verm\u00f6gen des Globulins, die kohlensauren Salze zu zersetzen (133 p. 6).\nIm Interesse einer allgemeinen Charakteristik des Globulins als einer S\u00e4ure darf nicht vergessen werden, dass das reine Globulin in Wasser unl\u00f6slich ist.\n1.Darstellung vonVerbindungendesGlobulins mitAlka-lien oder Erdalkalien. Um diese Beziehungen besser studiren zu k\u00f6nnen, nimmt man die w\u00e4sserigen Alkali- und Erdalkalil\u00f6sungen im ges\u00e4ttigten Zustande und bei gew\u00f6hnlicher Temperatur, wobei auch hier Tc den S\u00e4ttigungscoefficienten der erw\u00e4hnten Basen bedeutet. Wenn wir verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig ganz unbedeutende Menge einer w\u00e4sserigen L\u00f6sung dieser Basen zu in Wasser suspendirtem Globulin zusetzen, so bemerken wir Aufl\u00f6sung einer gewissen Menge Globulin, wie gering die Dosen der zugesetzten L\u00f6sungen von Basen auch seien, da in den abfiltrirten Fl\u00fcssigkeiten es schon leicht ist die Gegenwart von Prote\u00efnsubstanzen nachzuweisen. Unstreitig findet die Aufl\u00f6sung auf Kosten der zugesetzten Menge der Base statt, wobei aber die Beaction der Fl\u00fcssigkeit eine saure sein kann, d. h. dieselbe r\u00f6tet ei\u00fc wenig gut zubereitetes, empfindliches Lakmuspapier (violettes oder sogar blaues\u201490 p. 141), entf\u00e4rbt rosa Phenol-Phtale\u00efnpapier (ib.), ver\u00e4ndert weder blaues","page":107},{"file":"p0108.txt","language":"de","ocr_de":"108\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nLakmuspapier noch weisses Phenol-Phtale'inpapier noch Trop\u00e4olinpapier 000 JN\u00bb 1, auch nicht die entsprechenden Aufg\u00fcsse bei der Probe auf Porzellanplatten und in Tropfen. Ein weiterer vorsichtiger Zusatz derselben L\u00f6sungen von Basen erm\u00f6glicht jedoch neutral reagirende und fernerer Zusatz auch alkalisch reagirende Fl\u00fcssigkeiten zu erhalten. Diese Beobachtungen zeigen bei der Steigerung des Gehalts an Base im allgemeinen folgende Abstufungen: zuerst erh\u00e4lt man die Reaction auf violettes oder sogar rotes Lakmuspapier\u2014dasselbe bl\u00e4ut sich\u2014dann auf Carcuma, weiter folgt Trop\u00e4olin 000 JN\u00bb 1, aber das rosa Phenol-Phtale\u2019mpapier wird noch immer entf\u00e4rbt. Offenbar ist das Alkali in den gegebenen Bedingnissen gebunden. Schliesslich beginnt auch das weisse Phenol-Phtale\u2019mpapier sich rosa zu f\u00e4rben und das rosa h\u00f6rt auf sich zu entf\u00e4rben!\nSchon dieses Verhalten allein bewegt uns Heynsius\u2019 (p. n. 96) Annahme beizustimmen, dass es verschiedene Verbindungen nicht nur in Bezug auf die Basen sondern auch auf die quantitativen Verh\u00e4ltnisse einer und derselben Base giebt, was viel einfacher folgendermaasse ausgedr\u00fcckt wird: es giebt saure, neutrale und basische Alkali- und Erdal k]a lisalze der Globulin s \u00e4 u r e.\nUm saure globulinsaure Alkali- oder Erdalkaliverbindungen zu erhalten, kann man z. B. basische oder neutrale Globulinverbindungen dialysiren. Mit dem Uebergang der Basen in das \u00e4ussere Wasser bekommt die im Dia-lysor befindliche Fl\u00fcssigkeit eine saure Reaction. Im vorliegenden Fall ist das Globulin mit einer gen\u00fcgenden Quantit\u00e4t Base verbunden. Angaben \u00fcber derartige saure Verbindungen finden wir bei allen Autoren, die sich mit Dialyse besch\u00e4ftigt, doch nat\u00fcrlich nur bei denjenigen, die ihr Augenmerk auf die Reaction des Dia-lysats gerichtet haben. Dabei finden wir bei denselben Autoren auch Hinweise auf die anorganischen Bestandteile solcher sauren Globuline, wie z. B, bei Haas (32-a p. 756, 813), der in dialysirtem Serum 0,4\u2014-0,8% und in dialysirtem H\u00fchner-eiweiss 0,9\u20140,8% anorganischer Stoffe im Trockenrest fand. Haas\u2019 Beobachtungen werden durch interessante Beobachtungen Hammarsten\u2019s (36 p. 161) vervollst\u00e4ndigt, der gleich vielen anderen\t68 \u201474 p. 83) fand, dass ausgeschiedenes s\u00e4ure-\nfreies Lactoglobin sauer reagirt, und es deshalb f\u00fcr eine S\u00e4ure ansah. Dies leitete Hammarsten zu dem Gedanken, mit Alkalieu, Erdmetallen, deren Carbonaten und Thosphaten sauerreagirende L\u00f6sungen zu erhalten; demgem\u00e4ss sollte es m\u00f6glich sein durch Aufl\u00f6sung von Lactoglobin in einer alkalischen Fl\u00fcssigkeit eine sauer reagirende L\u00f6sung oder durch Ans\u00e4uern einer neutralen L\u00f6sung ebenfalls eine saure L\u00f6sung zu erhalten, wobei F\u00e4llung auch nicht erfolgen k\u00f6nne. Auch Kossel (61 p. 174) sah sich gen\u00f6tigt zuzugeben, dass \u201ein chemischen Processen das Globulin als S\u00e4ure auftritt\u201c. Mit geringeren Kenntnissen \u2019) als irgend einer der Autoren, welche diesen Gegenstand behandelt haben, aber mit desto gr\u00f6sserer Sicherheit spricht sich Harnack (40-ap. 3745) zugunsten der S\u00e4urenatur des Globulins aus.\nSowohl die Geschichte als auch das weiter unten Dargelegte berechtigen uns zu der Annahme einer unbegrenzten Anzahl solcher Verbindungen, was durch eine der f\u00fcr die Salze analogen Formel ausgedr\u00fcckt werden kann, n\u00e4mlich:\n*) \u201eD a s Albumin ist eine S\u00e4ure, \u2019wor\u00fcber man ja im Grunde l\u00e4ngst schon im Klaren ist (?!)\u201c; dabei die Anmerkung: \u201eEs sei liier nur die Beobachtung von Hoppe-Seyler und Sertoli erw\u00e4hnt, wonach das Eiweiss im Vacuum aus Natriumcarbonat ein wenig Kohlens\u00e4ure aus-\ntreibt, ('Medic.-ckem. Untersuchungen, Berlin, 1868. III. S. 350), was sich aber jetzt auch insofern sicher (?!) erweisen last, als das freie, unverbundene Albumin ampkigen reagirendes Lakmuspapier deutlich r\u00f6thet\u201c (40-a p. 3745).","page":108},{"file":"p0109.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n109\nGb + k\u00c7'/n +................+ 1)\t(9>\nAlle diese Verbindungen, sowohl die auf die oben beschriebene als auf andere Weise bereiteten, im allgemeinen aber der angef\u00fchrten Formel gen\u00fcgenden Verbindungen, sind in Wasser l\u00f6slich. Die Wasserl\u00f6slichkeit ist ein wesentliches Unterscheidungsmerkmal der Globulate der Alkalien und Erdalkalien von dem Globulin oder der Globulins\u00e4ure. Eine w\u00e4sserige L\u00f6sung der genannten Globulate ist gew\u00f6hnlich tropfbar fl\u00fcssig, farblos und klar unter der Bedingung, dass dieselbe nicht dem Einfl\u00fcsse der atmosph\u00e4rischen Kohlens\u00e4ure ausgesetzt war. Wie schon von vielen Autoren bemerkt wurde und es auch in der That ist, steigt mit dem Alkaligehalt auch die in L\u00f6sung \u00fcbergehende Menge des Globulins, welches bis dahin suspendirt gewesen war, wenn der Versuch unter den obenangef\u00fchrten Bedingnissen ausgef\u00fchrt wird. Im allgemeinen k\u00f6nnen diese Verh\u00e4ltnisse durch eine der von uns f\u00fcr die Salze (NW? 75\u201480 p. 264) vorgeschlagenen analogen Fonnein ausgedr\u00fcckt werden, n\u00e4mlich die in L\u00f6sung \u00fcbergehende Globulinmenge (Grb) befindet sich im geraden Verh\u00e4ltnis zu der Base (1) und im umgekehrten zu der\nGb = \u2014............... (10)\na\nWassermenge \u00c7a). In allen F\u00e4llen treten die Globulate bei einer gen\u00fcgenden Wassermenge \u00c7a) im fl\u00fcssigen Zustande auf.\nAndererseits kann bei einem Gehalt an mehr als 5% Globulin und einem neuen Zusatz von concentrirter Kali- Natron- oder Barytl\u00f6sung das Gemenge auch ein festes Aussehen gewinnen und die Erscheinung des Festwerdens (AM 48\u2014 60 p. 59) darstellen. Indem wir zu einer Globulatl\u00f6sung von erw\u00e4hnter Concentration eine ges\u00e4ttigte Kali-, Natron- oder Barytl\u00f6sung in gen\u00fcgender Menge zusetzen, erhalten wir auch eine F\u00e4llung (ib.). Weisse Flocken oder sogar Massen fallen zu Boden, k\u00f6nnen aber wieder in L\u00f6sung \u00fcbergehen, wenn dem Gemenge eine gen\u00fcgende Quantit\u00e4t Wasser zugesetzt wird.\nEtwas anders verhalten sich dieselben Globulatl\u00f6sungen, wenn Alkalien von derselben Concentration allm\u00e4lig in kleinen Portionen zugegeben werden. W\u00e4hrend dem Zusetzen des Alkali und dem Umr\u00fchren nimmt die Fl\u00fcssigkeit feste Consistenz, aber ein durchsichtiges, d. h. gallertartiges, Aussehen an, so dass wir hier den Process der Gallertbildung (ib.) vor uns haben. In allgemeinen kann gesagt werden, dass Gallertbildung eintritt: 1) wenn das Globulat aus frischgef\u00e4lltem noch feuchtem, doch nicht in Wasser suspendirtem Globulin bereitet wird; 2) wenn der Alkaligehalt steigt: a) durch einfaches Eindicken bei niedriger Temperatur; b) durch einfaches Eindicken bei niedriger Temperatur und Eintr\u00e4gen von neuem Alkali und c) durch Behandlung trocknen Globulatpulvers von niedrigem Alkaligehalt mit einer concentrirteren L\u00f6sung der Base. Im ersten Falle beobachtet man bei der Behandlung der brei- oder flockenf\u00f6rmigen Masse des Globulinniederschlags von irgend einer Herkunft mit einer kleinen Portion der L\u00f6sung der Base zuerst Hellerwerden und Aufquellen der Niederschl\u00e4ge und beim Umr\u00fchren derselben\u2014 Zusammenfl\u00fcssen zu einer allgemeinen durchsichtigen Gallerte. Diese Erscheinung tritt um so rascher ein und ist um so sch\u00e4rfer ausgepr\u00e4gt, je concentrirter die L\u00f6sung der Base (in diesem Falle) genommen wird. Im zweiten Falle entsteht Gallerte: a) durch Steigerung des Alkaligehalts, indem concentrirtere Alkalil\u00f6sungen in L\u00f6sungen von Globulin in weniger concentrirten Alkalil\u00f6sungen eingetragen werden. Hier tritt die Abh\u00e4ngigkeit der Gallertbildung von dem quantitati-","page":109},{"file":"p0110.txt","language":"de","ocr_de":"110\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nven Verh\u00e4ltnisse des Globulins und der Basen scharf hervor: je mehr Globulin die L\u00f6sung enth\u00e4lt, desto leichter und schneller bildet sich eine Gallerte, welche die ganze Fl\u00fcssigkeit umfasst. Es versteht sich von selbst, dass b) durch Eindicken bei niedriger Temperatur wir beiden Bedingnissen gen\u00fcgen, d. h. gleichzeitig den Gehalt an Globulin und an Base steigern, demgem\u00e4ss auch hier bei einem gen\u00fcgenden Gehalt an Base eine Gallerte mehr oder weniger schnell erhalten wird; im entgegengesetzten Falle c) sieht man sich gen\u00f6tigt durch Zusatz von concen-trirten L\u00f6sungen der Base die Gallertbildung zu beschleunigen. Unstreitig dient als h\u00f6chster Ausdruck der Bedingnisse dieses letzten Falles und zugleich als bequemste und rascheste Gewinnung von Gallerten\u2014d) die Behandlung des trocknen, bei nie* driger Temperatur abgedampften und gepulverten Globulats mit einem unbedeutendem Gehalt an Base. Im gegebenen Falle k\u00f6nnen auch trocknes H\u00fchnereiweiss, Blutserum, und andere abgedampfte Prote'infl\u00fcssigkeiten dienen unter der Bedingung, dass alle bei niedriger Temperatur getrocknet wurden. Auf diese Weise erh\u00e4lt man Gallerte auch mit einer verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig geringen Quantit\u00e4t concentrirter L\u00f6sung der Base. Im allgemeinen unterliegt keinem Zweifel, dass eine um so gr\u00f6ssere Globulinmenge zur Gallertbildung n\u00f6tig ist, je weniger Alkali genommen wurde und umgekehrt.\nIn allen erw\u00e4hnten F\u00e4llen verliert die Gallerte ihr anf\u00e4ngliches Aussehen und geht in eine weisse, undurchsichtige oder faserige Masse \u00fcber: bei der Einwirkung neuer Quantit\u00e4ten concentrirter Alkalien auf die Gallerte setzt sich diese (ib.). Im allgemeinen folgen die beschriebenen Erscheinungen auf einander, befinden sich in voller Abh\u00e4ngigkeit von den quantitativen Verh\u00e4ltnissen des Globulins und der Base und stellen eigentlich Stadien eines und desselben Processes des Festwerden n\u00e4mlich einen besondern Fall desselben\u2014G erinnung (ib.)\u2014vor.\nAuch wenn eine concentrirte Globulatl\u00f6sung auf Pulver oder St\u00fcckchen derselben Base aufgetragen wird, so f\u00e4llt eine aus weissen Flocken und Gerinnseln bestehende Masse aus. Eine solche F\u00e4llung erh\u00e4lt man mit Kali, Natron und Baryt bei circa 12%-igem Globulingehalt in der L\u00f6sung. Unter den erw\u00e4hnten Bedingnissen bewirkten weder Kalk, Magnesia oder Strontiumoxyd noch in Gasform in die L\u00f6sung eingeleitetes Ammonium F\u00e4llung.\nVon diesem Standpunkte aus betrachtet, ist das Verhalten der L\u00f6sungen von Basen der Wirkung von Salzen analog. Mit der Menge der Base steigt auch die Quantit\u00e4t des in L\u00f6sung \u00fcbergehenden Globulins, doch nur bis zu einem gewissen Verh\u00e4ltnis, nach welchem bei jeder neuen Quantit\u00e4t V F\u00e4llung eintritt, wobei das Stadium der Gallertbildung mehr oder weniger schnell durchlaufen wird. Diese Verh\u00e4ltnisse k\u00f6nnen ann\u00e4hernd durch die f\u00fcr die Salze gegebene analoge Formel (.VA 75\u201480 p. 264, Formel 5)\n6J = h..............\t(11)\nla\nausgedr\u00fcckt werden.\nA. Einfluss der W\u00e4rme. Wenn beim Studium des Verhaltens der Salze zum Globulin es uns verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig leicht war die Mengenverh\u00e4ltnisse, welche der maximalen L\u00f6slichkeit des Globulins entsprechen (NeN\u00bb 75\u201480 p. 265), zu bestimmen, so ist hier dies Verfahren, n\u00e4mlich Angaben \u00fcber den Einfluss der W\u00e4rme, nicht mehr anwendbar. Die grosse Bedeutung der W\u00e4rme bei der Bildung alkalischer Verbindungen unterliegt zwar keinem Zweifel, und hatten schon die \u00e4ltesten Autoren bemerkt, dass zur Gallertbildung viel weniger Alkali n\u00f6tig sei, wenn W\u00e4rme hinzugezogen wird, als wenn die Gallerte bei gew\u00f6hnlicher Temperatur sich bilden soll;","page":110},{"file":"p0111.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n111\nnoch mehr: einige Autoren, wie z. B. Reynolds (107 p. 251), beobachteten, dass sogar bei Gegenwart einer geringen Alkalimenge Gerinnung des Albumins stattfindet *). In der That, wenn wir mit Glasscherben zerschittenes und filtrirtes H\u00fchnereiweiss (AbA 48\u201460 p, 205) mit Basen in denselben quantitativen Verh\u00e4ltnissen vermischen, wie wir es bei der Untersuchung des Einflusses der Salze bei der Zusammenstellung der Tafel IV (A\u00b0A\u00b0 75\u201480 p, 257), gethan, und das GemeDge erw\u00e4rmen, so tritt F\u00e4llung auch dann ein, wenn bei gew\u00f6hnlicher Temperatur noch keine F\u00e4llung beobachtet wird.\nTABELLE IX.\nF\u00e4llungstemperatur der Globulate.\n0,lft\t\u2014\t0,5 Je\t\u2014\t0,9\u00a3\t\u2014\tJe\n)>100\t\u2014\t60\t\u2014\t16\t\u2014\t16\tAetzkali.\n\u2014\t\u2014\t65\t\u2014\t\u2022\u2014\t\u2014\t\u2014\t,\tnatron.\n\u2014\t\u2014\t60\u2014\t\u2014\t\u2014\t-\u2014\t\u201e baryt.\n\u2014\t)>100\t\u2014)>100\t\u2014->100\t\u201e ammonium.\n\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t-\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u201e\tkalk\n\u2014\t\u2014\t\u2014\t.\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u201e\tmagnesium.\n\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u201e\tstrontian.\nBei der Ausf\u00fchrung erw\u00e4hnter Versuche muss das Gemenge in einem Probir-gl\u00e4schen mit eingesenktem Thermometer auf offenem Feuer rasch erw\u00e4rmt und, sobald sich ein Niederschlag gebildet hat, sogleich von der Flamme entfernt oder noch besser in kaltes Wasser getaucht werden. Wird das Erw\u00e4rmen l\u00e4nger fortgesetzt, so l\u00f6st der Niederschlag sich auf, und f\u00e4rbt sich die Fl\u00fcssigkeit gelb. Eine solche Ver\u00e4nderung der Fl\u00fcssigkeit tritt auch in dem Falle ein, wenn das Erw\u00e4rmen langsam, besonders aber in den von uns beschriebenen Apparaten (ib. p. 253) bewerkstelligt wird: hier erfolgt schon keine F\u00e4llung mehr, sondern es werden unmittelbar diejenigen Ver\u00e4nderungen der Prote'insubstanz beobachtet, infolge deren die Fl\u00fcssigkeit die gelbe F\u00e4rbung bekommt.\nAus obiger Tafel ist ersichtlich, dass bei einem Gehalt an 0,1 Je in der L\u00f6sung F\u00e4llung mit keiner der genannten Basen erhalten wird; bei einem Gehalt an 0,5ft tritt nur in den Gemengen mit Kali, Natron und Baryt F\u00e4llung unter 100\u00b0 ein, w\u00e4hrend die \u00fcbrigen Basen auch beim Kochen keinen Niederschlag ausscheiden, bei einem Gehalt an 0,9Je\u2014Je Kali, Natron oder Baryt im Gemisch hat F\u00e4llung auch bei Zimmertemperatur (16\u00b0) statt, mit den \u00fcbrigen Basen aber auch beim Kochen nicht.\nAuch mit mittleren, zwischen 0,17b und Je begriffenen Quantit\u00e4ten der Basen und auch mit geringeren, d. h, wenn der Gehalt an Base in der Mischung 0,001\u00c4\u2014 \u00fc,005ft\u2014-0,009/b betrug, stellten wir Versuche an. Den Gehalt an Erdalkalien und Ammonium noch weiter herabzusetzen, war nicht n\u00f6tig, da die entsprechenden L\u00f6sungen derselben sich indifferent verhielten: ein \u00e4hnliches indifferentes Verhalten der Alkalien wurde bei einem Gehalt an 0,0001& Kali oder Natron erhalten; stieg\n') It is well known that albuminous liquids,\tof alkali a point is arrived at when the influen-\ncontaining a small quantity of alkali, are easily\tce of the physical agent is nil (107 p. 251),\ncoagulated by heat; but by increasing the amount","page":111},{"file":"p0112.txt","language":"de","ocr_de":"112\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nderselbe aber bis 0,0002& Kali oder Natron, so gerann die Fl\u00fcssigkeit in der W\u00e4rmet nicht mehr, obgleich das Gemenge ungef\u00e4hr 1% Protein enthielt.\nDie zuletzt gegebene Tafel erinnert an Gruppe III auf Tafel IV (N?JV?75\u201480 p. 257): wie dort, steigt auch hier die F\u00e4llungstemperatur mit der Abnahme des Oxyd-und Salzgehalts. Besonders \u00e4hnlich sind in dieser Beziehung die Curven der F\u00e4llungstemperatur der Verbindungen des Globulins mit den Basen und mit kohlensaurem Natron und Kali. In der That sind alle Autoren dar\u00fcber einig, dass in Bezug auf das L\u00f6sungsverm\u00f6gen des Globulins die Carbonate sogleich nach den Alkalien kommen; unsererseits f\u00fcgen wir noch hinzu, dass die Carbonate eigentlich ein Ueber-gangstadium von den Alkalien zu einer ganzen Reihe von Salzen \u2014 Gruppe III Tafel IV (ib. p. 257) bilden, die sich ebenso wie die Alkalien verhalten, d. h. das Globulin in ihren verd\u00fcnnten L\u00f6sungen besser als in concentrirteren aufl\u00f6sen.\nDie t\u00e4gliche Erfahrung lehrt uns jedoch, dass mit dem Alkaligehalt auch der Globulingehalt in der L\u00f6sung steigt, demgem\u00e4ss auch hier eine solche Concentration der L\u00f6sungen der Basen gesucht und gefunden werden muss, welche der maximalen L\u00f6slichkeit des Globulins entspreche (ib.p. 262). War es uns bei der Untersuchung der Salze verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig leicht die maximale L\u00f6slichkeit zu bestimmen, indem wir die F\u00e4llungstemperatur der mittleren Glieder einer jeden Gruppe von Salzen nahmen, so liegt hier dagegen die h\u00f6chste F\u00e4llungstemperatur \u00fcber 100\u00b0.\nEine und dieselbe L\u00f6sung von Prote\u00efnsubstanzen giebt mit minimalen Quantit\u00e4ten von Oxyden Gemenge, die beim Kochen nicht gef\u00e4llt werden. Wie bei der Untersuchung des Verhaltens der Globuline zu den Salzen, so beobachten wir auch hier eine analoge Erscheinung: mit der Abnahme des Globulingehalts steigt die F\u00e4llungstemperatur rasch, und bei einem gewissen Gehalt an Prote\u00fcnk\u00f6rpern in der L\u00f6sung bewirkt nicht nur Zusatz von concentrirten L\u00f6sungen sondern auch S\u00e4ttigung mit Alkalien keine F\u00e4llung.\nDaraus folgt klar, dass die allgemein verbreitete Ansicht, die Alkalien w\u00fcrden die Prote\u00efnsubstanzen um so leichter l\u00f6sen, je concentrirter sie sind, eine irrt\u00fcmliche ist; ist eine gewisse Grenze \u00fcberschritten, so beobachtet man gerade das Gegenteil, d. h. die Prote\u00efnsubstanzen l\u00f6sen sich in einer Alkalil\u00f6sung um so schwerer, je concentrirter diese ist. Demgem\u00e4ss giebt es f\u00fcr die Basen einen gewissen Con-centrationsgrad, bei welchem das Globulin sich am besten l\u00f6st, und ist derselbe f\u00fcr Kali, Natron und Baryt jedenfalls niedriger als 0,5U\nDas Dargelegte macht es uns jetzt m\u00f6glich zu erkl\u00e4ren, dass Gallertbildung als eine Stufe des Festwerdens bei Zuhilfenahme von W\u00e4rme und einem Alkali-Kali oder Natron\u2014beobachtet werden kann, wobei diese Agentien einander erg\u00e4nzen: um einen und denselben Effekt\u2014Gallertbildung\u2014hervorzubrigen, ist um so mehr Alkali n\u00f6tig, je niedriger die Temperatur ist. Wollte man W\u00e4rme aut Kosten des Alkali anwenden, so versteht es sich von selbst, dass man um so weniger Alkali brauchen und eine um so festere Gallerte erhalten, je st\u00e4rker man das Gemenge erw\u00e4rmen w\u00fcrde.\nAndererseits, wenn die Gallertbildung bei gew\u00f6hnlicher Temperatur stattgefunden hat, so zerfliesst die gallertartige Masse beim Erw\u00e4rmen und erstarrt bei der Abk\u00fchlung aufs neue. Vergleicht man die Gallertbildung unter den genannten Umst\u00e4nden und auch in Bezug auf die Temperatur, so gewahrt man, dass im letzteren Falle ein Ueberschuss an Alkali vorhanden ist, welcher die Gallerte bei einer gewissen Temperatur aufl\u00f6st. Als Folge der soeben studirten Verh\u00e4ltnisse m\u00fcssen endlich noch einige F\u00e4lle von Gallertbildung, eigentlich Erh\u00e4rtung, angenommen werden. In solchen F\u00e4llen, wo weder Zusatz eines Alkali irgend welcher Concentration noch irgend eine Temperatur, nat\u00fcrlich bei dem Versuch einer einzelnen Probe,","page":112},{"file":"p0113.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n113\nGallertbildung bewirken, ist offenbar weniger Globulin vorhanden als zur Gallertbildung notwendig ist. In der Tat bewirkt der Zusatz von festem Globulin zu einer Globulinl\u00f6sung die Bildung von Gallerte, zu einer d\u00fcnnfl\u00fcssigen Gallerte eine feste Gallerte, und zu einer festen aber geschmolzenen (doch ohne Zersetzung d. h. ohne Gelbf\u00e4rbung)\u2014die Bildung einer Gallerte, die bei h\u00f6herer Temperatur schon nicht mehr ohne Zersetzung zerfliesst.\nBei der Bildung sowohl von Niederschl\u00e4gen, als auch von Gallerten haben die Alkalien viel mit den Salzen Gemeinsames. Ausser dem, was wir schon \u00fcber die Gallerte des Salzglobulins 48\u201460 p. 171) gesagt, ist es interessant hervorzuheben, dass schon Denis (15 p. 84) die alkalihaltige Gallerte mit der mittels Natriumcarbonat erhaltenen identificirte, und dass Eichwald die L\u00f6sungen des Globulins in Alkalien mit den L\u00f6sungen desselben in den Alkalicarbonaten f\u00fcr analog erkl\u00e4rte (22 p. 171).\nB.\tEinfache und zusammengesetzte Globulate. Nachdem wir die Verbindungen des Globulins mit einer Base, so zu sagen die einfachen Globulate, besprochen haben, m\u00fcssen wir auf die M\u00f6glichkeit der Bildung zusammengesetzter, doppelter, dreifacher u. s. wT. Globulate hinweisen, In der Frage vom Ersatz der Base des Globulats durch eine st\u00e4rkere ist es notwendig der Frage von der gleichzeitigen Teilname der Basen bei der Bildung eines zusammengesetzten Globulats Rechnung zu tragen. Obgleich historische Angaben \u00fcber den Ersatz einer Base durch eine andere, st\u00e4rkere, vorhanden sind, so ist es doch in Ermangelung vollkommenerer Methoden ziemlich schwer diesbez\u00fcgliche Beobachtungen anzustellen. Andererseits nimmt ein in die Fl\u00fcssigkeit eingetragenes Alkali verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig leicht an der Bildung eines zusammengesetzten Globulats teil. Nachdem man ein saures Globulat mit einer Base erhalten hat, ist es unschwer dasselbe mittels einer anderen Base in eine neutrale Verbindung und mit Hilfe einer dritten Base in ein basisches Globulat \u00fcberzuf\u00fchren. Ebenso wenig Schwierigkeiten bietet es ein zusammengesetztes Globulat in Gallertform zu erhalten, indem man die Behandlung des Globulins im festen Zustande oder in nat\u00fcrlich vorkommenden L\u00f6sungen zuerst mit einer Base vorniment und mit einer andern oder mit einer zweiten und dritten nach einander beschliesst. Die Geschichte weist auf das Vorhandensein von doppelten Globulaten des Calciums und Magniums hin. Es unterliegt keinem Zweifel,\nass es sowohl Gemenge von Globulaten geben kann als dass auch doppelte, dreifache u. s. w. Globulate, z. B. GbNax, GbNaxCaz, GbCaxMgz u. s. w. m\u00f6glich sind, fdie ihre Zusammensetzung bei den L\u00f6sungs- und F\u00e4llungsreactionen behalten und in denen x, 0 u. s. w. sehr verschieden sein k\u00f6nnen, jedenfalls aber das h\u00f6chste Glied des Ausdrucks 7c(%+.............-j-1) bei weitem nicht erreichen.\nC.\tVerhalten der Globulate zu den Salzen. Die Salze verhalten sich im allgemeinen zu einer Globulatl\u00f6sung wie zu einer Salzglobulinl\u00f6sung und zwar wie zu einer sehr verd\u00fcnnten Salzglobulinl\u00f6sung oder wie zu einer L\u00f6sung von Globulin in den dasselbe am besten l\u00f6senden Salzen. Selbstverst\u00e4ndlich nahmen wir zu Versuchen Salze mit derselben Base wie im Globulat, wobei man diese Versuche besonders mit den Alkalien und mit Baryt, nur bei einem geringen Alkaligehalt im Globulate, um einer F\u00e4llung des Salzes als eines solchen vorzubeugen, anstellte. Wie zu erwarten war, werden die alkalischen und erdalkalischen Verbindungen des Globulins von Salzen weit schwerer gef\u00e4llt als Salzglobulinl\u00f6sungen sogar, zu Ringer\u2019s Verwunderung, aus stark alkalischen L\u00f6sungen (111 p. 300). Auch hier erweist sich f\u00fcr die alkalischen Verbindungen das Ammoniumsulfat als bestes F\u00e4llungsmittel, nat\u00fcrlich bei geringem Alkaligehalt.\nGiebt man einmal die Existenz von Salzglobulinen zu, so ist es m\u00f6glich, ausser den Verbindungen mit Salzen, auch noch Verbindungen von Salzglobulinen mit\n8","page":113},{"file":"p0114.txt","language":"de","ocr_de":"114\nVEKHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nAlkaliglobulinen, Salz\u2014Alkaliglobulaten u. s. w., zuzugeben, auf welche Denis zuerst (A\u00b0A\u00b0 48\u201460 p. 91) hinwies. Von der Existenz solcher Verbindungen zeugen die F\u00e4llungs- und Aufl\u00f6sungsreactionen, in denen die Verh\u00e4ltnisse der Base, des Salzes und des Globulins unter einander mehr oder weniger constant sind. Derartige Verbindungen k\u00f6nnen ihre eigene Dissociationstemperatur haben. So wird das nach Lieberk\u00fchn (p. n. 72) bereitete Natronglobulat bei 20%-igem Chlornatriumgehalt bei 55\u00b0 gef\u00e4llt; enth\u00e4lt dasselbe 10% desselben Salzes\u2014bei 87\u00b0, 4%\u2014bei 95\u00b0, und bei 2% fand auch beim Kochen keine F\u00e4llung statt. Ringer (110 p. 388) findet, dass Zusatz l\u00f6slicher Kalksalze die W\u00e4rmecoagulation der Albuminate bef\u00f6rdere. Da Pauli (101 p. 318) s\u00e4mmfliehe Bestimmungen der Gerinnungstemperatur nur an einem durch Schlagen und Filtriren von faserigen Bestandteilen sorgf\u00e4ltig gereinigtem Eierklar, welches sogar \u201eschwach- alkalische Reaction\u201c zeigte, vornahm, so sind wir berechtigt die Resultate seiner Beobachtungen als Zeugnisse f\u00fcr die Abh\u00e4ngigkeit der Gerinnungstemperatur der Alkaliverbindungen des Globulins von den Salzen zu betrachten.\nBeobachtungen solcher Art berechtigen uns zu der Aussage, dass die F\u00e4llungstemperatur salz-alkalischer oder salz-erdalkalischer Verbindungen eine sehr complexe Curve vorstellt, die die Verh\u00e4ltnisse dreier variabler Gr\u00f6ssen\u2014der Globulin-, Salz* und Basenmenge\u2014ausdr\u00fccken soll (s. Kap. XIX).\n2. Zersetzung der Globulate. A. Einwirkung von S\u00e4uren. Die Zersetzung einer Verbindung des Globulins mit Basen folgt den allgemeinen Regeln des Ersatzes einer schw\u00e4cheren S\u00e4ure in einer Verbindung durch eine st\u00e4rkere, auf Grund deren alle anorganischen Minerals\u00e4uren und organischen S\u00e4uren die Globulins\u00e4ure aus deren Verbindungen mit Basen verdr\u00e4ngen, was um so besser von statten geht, als die Glo-bulins\u00e4ure, in ihrer Eigenschaft als fester, in Wasser unl\u00f6slicher K\u00f6rper so zu sagen das Reactionsfeld leicht verl\u00e4sst. Voller Ersatz und nachherige Abscheidung der Globulins\u00e4ure kann nur theoretisch angenommen werden. Ehe die Base zur zugesetzten S\u00e4ure vollst\u00e4ndig \u00fcbergegangen ist, hat sich 1) eine Globulinverbindung mit geringem Alkaligehalt, haben sich saure und sogar neutrale Globulate gebildet, welche im allgemeinen weniger l\u00f6slich als die Ausgangsverbindung sein und daher ausfallen k\u00f6nnen; 2) kann das sich auf Kosten der Base und der zugesetzten S\u00e4ure neubildende Salz die sauren Globulate und sogar die reine Globulins\u00e4ure aufi\u00f6sen, infolgedessen sich keine Niederschl\u00e4ge bilden werden; 3) kann die Menge des neu-gebildeten Alineralsalzes eine so grosse sein, dass sie die F\u00e4llung eines Globulats von geringerem Alkaligekalt bef\u00f6rdern kann; 4) kann ein Ueberschuss der zugesetzten S\u00e4ure zusammen mit dem Salze, welches sich gebildet hat, Ausfallen des Globulats bewirken; 5) kann endlich ein Ueberschuss der zugesetzten S\u00e4ure sowohl die reine Globulins\u00e4ure als auch Globulate von geringem Gehalt an Base aufi\u00f6sen (s. Kap. XIII).\nIn den meisten der genannten F\u00e4lle erhalten wir die Globulins\u00e4ure als Niederschlag nicht rein sondern mit einem gr\u00f6sseren oder geringerem Gehalt an einer Base, die hartn\u00e4ckig vom Globulin zur\u00fcckgehalten wird, welches in diesem Falle entweder eine Verbindung mit minimalen Quantit\u00e4ten von Basen oder ein Gemenge solcher Globulate mit reiner Globulins\u00e4ure vorstellt. Andererseits k\u00f6nnen dieselben je nach der Concentration der Globulatl\u00f6sungen, aus denen die soeben erw\u00e4hnten Niederschl\u00e4ge erhalten werden, je nach der Zeit, welche sie unter Wasser oder im feuchten Zustande verbracht, je nach der Temperatur, bei welcher sie sich gebildet haben, sich mehr oder weniger schwer oder leicht in Salzen, verd\u00fcnnten Alkalioder S\u00e4urel\u00f6sungen aufi\u00f6sen (s. Kap. XVIII).","page":114},{"file":"p0115.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\n115\nIm allgemeinen unterscheidet sich die L\u00f6slichkeit der Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus Alkaliverbindungen in nichts von der L\u00f6slichkeit des typischen Globulins in irgend welchen Agentien.\nUm leichtl\u00f6sliche Niederschl\u00e4ge zu erhalten, muss die Substitution bei niedriger Temperatur in m\u00f6glichst verd\u00fcnnten Globulatl\u00f6sungen geschehen. Daraus folgt klar, dass zur vollst\u00e4ndigen Abtrennung, Abspaltung, der Base andere Methoden erforderlich sind. Eine von Basen m\u00f6glichst freie Globulins\u00e4ure wird, wie wir schon mehr als einmal erw\u00e4hnt, durch wiederholtes Aufl\u00f6sen in schwachen S\u00e4urel\u00f6sungen und Dialyse gegen destillirtes Wasser erhalten. Bei m\u00f6glichst rascher Dialyse bleibt im Dialysor reine Globulins\u00e4ure oder in Salzl\u00f6sungen, Alkalien u. s. w. leichtl\u00f6sliches Globulin zur\u00fcck.\nB. Dialyse. Zersetzung der Alkaliverbindungen des Globulins findet sowohl beim Auswaschen der gel\u00e9eartigen Globulinst\u00fccke als bei der Dialyse der Globulatl\u00f6sungen statt. Wenn bei der Dialyse die die Fl\u00fcssigkeiten trennende Membran den Uebergang des Globulins in das \u00e4ussere Wasser verhindert, so stellen heim Auswaschen des gel\u00e9eartigen Globulats besonders auf Gaze oder einem Metallnetze mittels eines Wasserstrahls die St\u00fccke an sich selbst alle die Diffusion des Alkali beg\u00fcnstigenden Bedingnisse dar, infolgedessen diesen St\u00fccken das Alkali entzogen wird und dieselben sich zuerst tr\u00fcben und dann eine weisse F\u00e4rbung annehmen.\nMit geringerem Verlust an Globulin geht die Spaltung des Globulats bei Dialyse gegen Wasser vor sich. Selbstverst\u00e4ndlich muss hei diesen Versuchen einem Dialysor mit ununterbrochen sich erneuerndem Aussenwasser (VjV 75\u201480 p. 245) der Vorzug gegeben werden. Zuerst geht die Zersetzung schnell: die Reaction auf Alkali im Dialysor nimmt rasch ab, und kann in dem Aussenwasser dagegen die Gegenwart von Alkali leicht nachgewiesen werden. Nach einiger Zeit verz\u00f6gert sich jedoch die Ausscheidung des Alkali in das \u00e4ussere Wasser, und es k\u00f6nnen zwei und mehr Wochen vergehen, ehe sich alles Globulin zu Boden gesetzt hat.\nBei den Dialysationsversuchen wird eine interessante Erscheinung beobachtet. Wenn mit der Fl\u00fcssigkeit aus dem Dialysor nach dem Abdampfen und Ein\u00e4schern nach irgend einer der von uns erw\u00e4hnten Verfahrungsweisen (AhV 48\u2014-60 p. 167) eine Probe auf den Alkaligehalt in der Asche gemacht wird, so tritt vor der vollst\u00e4ndigen Ausscheidung des Globulins ein Moment ein, wo nicht nur kein Alkali sondern auch keine Asche gefunden wird. Nichtsdestoweniger aber bleibt das Globulin dem Anschein nach in L\u00f6sung, denn die Fl\u00fcssigkeit opalescirt schwach. Es gen\u00fcgt aber die Fl\u00fcssigkeit aufzukochen oder auch nur bis zu einem gewissen Grade zu erw\u00e4rmen, dieselbe stark durchzusch\u00fctteln oder mit einem Reisb\u00fcndel zu schlagen, mit einer kleinen Menge Weingeist, Aether, Quecksilber umzusch\u00fctteln, damit das Globulin sich sammle und zu Boden falle (s. Kap. XVIII).\nIm Ganzen setzt uns die Dialyse in den Stand, das Globulat mit einem gew\u00fcnschten Alkaligehalt zu erhalten. Bei der Dialyse gegen Wasser k\u00f6nnen wir den Alkaligehalt bis zur neutralen Reaction\u2014neutrale Globulate\u2014oder bis zur sauren Reaction\u2014saure Globulate\u2014herabsetzen. Auf dieselbe Weise kann der Alkaligehalt auch erh\u00f6ht werden, zu welchem Zwecke man bloss gegen eine Alkalil\u00f6sung gew\u00fcnschter Concentration zu dialysiren braucht. Die mit dem gew\u00fcnschten Alkaligehalt erhaltene Globulatl\u00f6sung wird bei niedriger Temperatur abgedampft; bei einem gewissen Concentrationsgrade derselben entsteht eine Gallerte.\nSomit charakterisirt der gel\u00e9eartige Zustand keine bestimmte Verbindung des Globulins mit einem Alkali, und kann derselbe auf obige Weise aus den verschiedensten Verbindungen des Globulins und eines Alkali erhalten werden, wenn der L\u00f6sung nur eine entsprechende Menge Wasser entzogen wird.","page":115},{"file":"p0116.txt","language":"de","ocr_de":"116\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.\nAndererseits losen sieh die z. B. nach Lieberk\u00fchn bereiteten geleeartigen Massen in Wasser mehr oder weniger rasch; wechselt man aber das Wasser oft, so wird, wie schon erw\u00e4hnt, dem Coagulum das Alkali verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig schnell entzogen, jedenfalls ehe es Zeit gehabt hat sich aufzul\u00f6sen; bei einem gewissen mittleren Tempo des Waschens werden so fl\u00fcssige gel\u00e9eartige Massen erhalten, dass der Protemgehalt in denselben nur 2% betr\u00e4gt! In diesen F\u00e4llen kann der lieber-gang einer L\u00f6sung in den festen Zustand \u00fcberhaupt nicht bestritten werden. Diese Beobachtungen lassen sich am besten in Dialysoren, in welchen das \u00e4ussere Wasser sich ununterbrochen erneut, anstellen.\nSehr charakteristisch und interessant ist die Dialyse eines Globulats mit ziemlich niedrigem Alkaligehalt gegen wenig concentrirte Salzl\u00f6sungen, z. B. 0,5\u2014 3% Kochsalz! Bei ununterbrochener Erneuerung der Kochsalzl\u00f6sung giebt das Glo-bulat, welches 1% und weniger Alkali enth\u00e4lt, dasselbe dem Kochsalz fast garnicht ab, wie lange die Dialyse auch fortgesetzt werde. Eine Alkaliverbindung des Globulins in eine Salzverbindung auf diese Weise \u00fcberzuf\u00fchren gelang uns nicht: das Globulat gab seine Base der \u00e4usseren Salzl\u00f6sung nicht ab. Umgekehrt, ist es verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig leicht eine Salzverbindung des Globulins in eine basische \u00fcberzuf\u00fchren, n\u00e4mlich bei der Dialyse eines Salzglobulins gegen eine best\u00e4ndig sich erneuernde Alkalil\u00f6sung.\nUeberhaupt verl\u00e4sst ein Salz eine gegen Wasser dialysirte Globulinl\u00f6sung ungleich leichter als ein Alkali. Enth\u00e4lt die Globulinl\u00f6sung zugleich ein Salz und ein Alkali, so geht ersteres viel leichter in das \u00e4ussere Wasser \u00fcber als das Alkali. Wenn also bei gleichzeitigem Vorhandensein eines Alkali und eines Salzes in einer Globulinl\u00f6sung bei einer gewissen Temperatur F\u00e4llung erfolgt, so steigt bei der Dialyse infolge der raschen Ausscheidung des Salzes aus der L\u00f6sung die Temperatur der F\u00e4llung mit der Entfernung der Salze allm\u00e4lig h\u00f6her, bis \u00fcber 100\u00b0, und f\u00e4llt nur dann unter 100\u00b0, wenn der Alkaligehalt sich auch um ein Bedeutendes verringert hat.\nDurch Dialyse eines Alkaliglobulats gegen S\u00e4urel\u00f6sungen, von der Kohlens\u00e4ure an beginnend u. s. w., wird vollst\u00e4ndige Spaltung des Globulats am schnellsten und vollst\u00e4ndigsten erreicht.\nC. Einwirkung von Alkohol, W\u00e4rme u. s. w. Hier muss erw\u00e4hnt werden, dass bei der F\u00e4llung von Alkali- und Erdalkalil\u00f6sungen durch W\u00e4rme bei Gegenwart von Salzen, sowie auch durch Alkohol bei Abwesenheit oder Gegenwart von Salzen ebenfalls partielle Spaltung der Verbindung vor sich geht, denn die Mutterlauge enth\u00e4lt, je nach den Umst\u00e4nden, eine mehr oder weniger grosse Menge der Basen (p. n. 90), die sich in Verbindung mit dem Globulin befunden hatten. Am hartn\u00e4ckigsten halten die Globulate die Erdalkalien, dann das Kali und Natron zur\u00fcck; unter den von uns studirten Basen verl\u00e4sst das Ammonium das Globulin am leichtesten. Dieses Alkali trennt sich vom Globulin schon beim Trocknen der Verbindung an der Luft!\nLITERATUR ZU KAP. XII.\n1) Babington.'\u2014Jahrb\u00fcch. Schmidt\u2019s. 1840. Bd, 27. 2) Berzelius\u2014.Lehrbuch der Thier-Chemie; aus d Schwed. \u00fcbers, v. W\u00f6hler. Dresden. 1831. 3) Id.\u2014Ib. 4 Aufl. 1840. Bd, 9. 4) Bird.\u2014The London and Edinburgh Philos. 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