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{"created":"2022-01-31T16:10:12.595115+00:00","id":"lit36675","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"Morochowetz, L.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 5: 168-263","fulltext":[{"file":"p0168.txt","language":"de","ocr_de":"Vcrlialteu dos Globulius zu dcu S\u00e4uren.\nS\u00e4ureglobulin oder Acidoglobin oder.................. saures\nGlobulin.\nSynonyme: S\u00e4ureverbindungen des Albumins, 2. B. salpetersaures, schicefelsaures u s. ic. Albume(i)n\u2014Berzelius, H\u00fcnefeld, Gibourt u. a., essigsaures Albuminat\u2014Nasse, A/buminose uud Epidermose \u2014 Bouchardat, Acidalbumin \u2014 Panum, Krystallacid\u2014 Lehmann, Oxoluin und Anoxoluin\u2014Leconte i\u00ff Goumo\u00ebns, Albuminat\u2014Hoppe-Seyler, Syntonin\u2014K\u00fchne v. a., Acetalbumin. Protein\u2014Soyka, Myosmnid\u2014Damleu'ski, A/bu-minid und Globulinid\u2014Rollet,... saures Albuminium\u2014-Bugarski cV Liebermann, Acid-Globulin\u2014Hardy, S\u00e4ureglobulin, Acidoglobin oder. saures Globulin\u2014Morochotcetz.\nVon Prof. L. Morochowetz.\nErste historische Tatsachen. \u2014 Das Wesentlichste, was wir gegenw\u00e4rtig \u00fcber den Einfluss der S\u00e4uren auf die sowohl im festen als im gel\u00f6sten Zustande befindlichen Proteinsubstanzen wissen, war schon den \u00e4ltesten Autoren bekannt, wobei der Vorrang sowohl chronologisch als auch seiner ausgebreiteten Kenntnisse halber Thouvenel (1777. 144 p. 25) geb\u00fchrt. Dieser Forscher wandte seine Aufmerksamkeit den vegetabilischen S\u00e4uren zu. da seiner Ansicht nach die Mineral-S\u00e4uren die Proteinsubstanz zerst\u00f6ren. Unter den vegetabilischen S\u00e4uren war es haupts\u00e4chlich die Essigs\u00e4ure, die er zu seinen Versuchen benutzte, weil die \u00fcbrigen von ihm erprobten vegetabilischen S\u00e4uren sich ebenso wie die Essigs\u00e4ure verhielten *). Von der f\u00e4llenden Wirkung der Essigs\u00e4ure auf die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten an bis zu der Eigenschaft, letztere in einen gallertartigen Zustand zu versetzen, war Thouvenel alles bekannt. So bemerkte er, w\u00e4hrend er proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten mit S\u00e4uren neutralisirte, dass die dabei sich ausscheidenden Niederschl\u00e4ge, je nach der Concentration der S\u00e4ure, entweder in Gestalt von geronnenem Protein erschienen oder den Charakter eines solchen garnicht mehr darboten, da sie in S\u00e4uren sich l\u00f6sten und Pieaktionen gaben, welche denen einer L\u00f6sung frischer Proteinsubstanzen entsprachen (144 p. 31). Sowohl die frischen proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten als auch die festen Substanzen erfahren. ThouveneFs Beobachtungen nach, beim \u00dcbergang in einen gel\u00e9eartigen Zustand unter dem Einfluss derselben S\u00e4uren eine wesentliche Ver\u00e4nderung.\nIndem Thouvenel Eiweiss der Einwirkung von Essigs\u00e4ure aussetzte, dann mit Wasser verd\u00fcnnte und das erhaltene Gemenge abdampfte, bemerkte er, dass die Fl\u00fcssigkeit sich in eine geleeartige Masse verwandelte, die in kochendem Wasser sich aufl\u00f6ste und nach der Entfernung des \u00fcbersch\u00fcssigen V assers und Abk\u00fchlung aufs neue in eine geleeartige Masse \u00fcberging2). Zur Darstellung dieser Gallerte\n') \u201eCela m\u2019a aussi conduit \u00e0 faire les m\u00eames \u00e9preuves, dont j'ai obtenu les m\u00eames r\u00e9sultats, avec d'autres acides v\u00e9g\u00e9taux & animaux, que je regarde comme une seule & m\u00eame substance\u201c (144 p. 25).\n-) \u201eJ\u2019ai commenc\u00e9 par soumettre \u00e0 la r\u00e9action de cet acide la mati\u00e8re albumineuse ou concres-cible des blancs d\u2019oeufs,............; j\u2019ai ensuite\n\u00e9tendu ce m\u00e9lange avec de l'eau, & l'ayant fait \u00e9vaporer \u00e0 une douce chaleur, j'ai obtenu une masse g\u00e9latineuse bien transparente, parfaitement soluble dans l\u2019eau bouillante, et susceptible de se remettre en gel\u00e9e par la dissipation de l'eau surabondante & par le refroidissement\u201c (144 p. 25-6).","page":168},{"file":"p0169.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n169\nwendet man folgendes Verfahren an: man nimmt gleiche Teile Eiweiss und Essigs\u00e4ure, \u00fcberl\u00e4sst das Gemenge einige Stunden lang der Ruhe, setzt dann ein gleiches Volum Wasser hinzu und dampft schliesslich bei 50\u00b0 ab. Durch solche Versuche gewann Thouvenel die \u00dcberzeugung, dass die Menge der Essigs\u00e4ure gr\u00f6sser oder kleiner als die oben angegebene sein kann, dass Wasserzusatz nicht notwendig ist, dass endlich W\u00e4rme, sogar Sonnenw\u00e4rme gen\u00fcgt, um dieselben Resultate zu erzielen. Thouvenel bemerkte jedoch, dass, je geringer die Quantit\u00e4t der zur Bildung der gallertartigen Masse zu Hilfe gezogenen genannten Agentien war, desto fl\u00fcssiger dieselbe ausfiel. Um sich zu vergewissern, ob im genannten Falle der gel\u00e9eartige Zustand des Proteins ausschliesslich von der S\u00e4ure abhing, neutralisirte er letztere mit einem Alkali oder mit Kalk: es erwies sich, dass die erhaltene L\u00f6sung beim Kochen gerann; dennoch bemerkt Thouvenel. dass bei l\u00e4ngerer Einwirkung von S\u00e4uren nach der Neutralisation und dem Kochen ein Niederschlag auch nicht erhalten werden k\u00f6nne (ib. p. 26).\nWir finden es f\u00fcr n\u00f6tig hierselbst zu erw\u00e4hnen, dass wenn in diesem Falle die Unf\u00e4llbarkeit beim Kochen durch die starke Verd\u00fcnnung mit Wasser oder wenigstens durch einen Alkali- oder S\u00e4ure\u00fcberschuss sich erkl\u00e4ren l\u00e4sst, in Bezug auf den ersteren Fall Thouvenel f\u00fcr den ersten Forscher anzusehen ist, welcher beobachtet hatte, dass die Neutralisationsniederschl\u00e4ge in einer Salzl\u00f6sung von einem solchen Procentgehalt, wie bei der Neutralisation sich einer bilden konnte (ib. p. 27), l\u00f6slich sind. Ausserdem quillt auch Protein im festen Zustande, d. h. sowohl die obenbeschriebenen Neutralisationsniederschl\u00e4ge der protemhaltigen Fl\u00fcssigkeiten als auch die von Thouvenel plastische Gebilde (concr\u00e9tions plastiques ou fibreuses) benannten und zwar pleuritische fibrin\u00f6se H\u00e4ute, durch Auswaschen mit Wasser entf\u00e4rbtes Fibrin. Entz\u00fcndungsh\u00e4ute, fibr\u00f6se Coagula des Herzens u. s. v., in Essigs\u00e4ure sehr bedeutend und l\u00f6st sich alsdann auf. Die Aufl\u00f6sung wird durch Erw\u00e4rmen bef\u00f6rdert. Die L\u00f6sung besitzt alle Eigenschaften der von uns schon beschriebenen L\u00f6sung einer aus H\u00fchnereiweiss bereiteten geleeartigen Masse, n\u00e4mlich es wird unter denselben Bedingungen und auf dieselbe Weise eine mit den schon beschriebenen Eigenschaften ausgestattete Gallerte erhalten (ib. p. 28\u2014 9). \u00c4hnliche Beobachtungen machte der Autor auch in Bezug auf das Casein der Milch (ib. p. 36).\nAuf ThouvenePs Angaben folgten, ausser den schon oben mitgeteilten (.Y.Y 4S\u2014 60 p. 76). zahlreiche Hinweise anderer Forscher auf den Charakter des Einflusses der S\u00e4uren auf die Proteink\u00f6rper. So sprach Fourcroy schon im Jahre 1782 sich dahin aus, dass Fibrin mit S\u00e4uren in Verbindung tritt, in Essigs\u00e4ure aber aufquillt und sich aufl\u00f6st, wobei Wasser und Alkalien dasselbe aus seinen L\u00f6sungen ausf\u00e4llen (35 p. 720). Gleichdem wie Gmelin (41p. 725) F\u00e4llung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten durch Essigs\u00e4ure und Bildung eines Coagulums beobachtete, zeigte Fourcroy. dass auch Blutserum mit Salpeters\u00e4ure, Salzs\u00e4ure und Essigs\u00e4ure gel\u00e9eartige Coagula bildet, die in der W\u00e4rme zerfliessen. beim Abk\u00fchlen wieder erstarren und in Wasser l\u00f6slich sind '). Obgleich aus dem Dargelegten klar zu ersehen ist. dass die s\u00e4urehaltigen Proteinl\u00f6sungen durch Kochen nicht gef\u00e4llt werden, so ist es dennoch interessant zu konstatiren, dass Fourcroy (38 p. 143) darauf hingewiesen hat, dass nach einem S\u00e4urezusatz Blutserum in der W\u00e4rme nicht gerinnt. Ausserdem erw\u00e4hnt Fourcroy noch der Bildung geleeartiger Massen unter der Einwirkung sowohl von Chlor-\n\u2018) ..D\u2019un autre c\u00f4te j'ai vu souvent l'albumen l\u2019eau, fusible par la chaleur, et coagulable par du sang former avec les acides nitrique, muriatique le refroidissement\u201c (36 p. 260). et ac\u00e9teux. une esp\u00e8ce de gel\u00e9e soluble dans","page":169},{"file":"p0170.txt","language":"de","ocr_de":"170\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nwasserstoffs\u00e4ure als auch von Essigs\u00e4ure. Weins\u00e4ure und Oxals\u00e4ure. Fibrin l\u00f6st sich in den genannten S\u00e4uren, in den vegetabilischen in der W\u00e4rme, auf. Beim Eindampfen und Ahk\u00fc'hlen bilden diese L\u00f6sungen geleeartige Massen *). Aus diesen L\u00f6sungen scheiden Alkalien einen in warmen Wasser l\u00f6slichen K\u00f6rper aus (ib. p. 159).\nZu derselben Zeit zeigte Scheele, dass K\u00e4se in einer schwachen, dem Geschmack nach kaum wahrnehmbaren L\u00f6sung einer Minerals\u00e4ure l\u00f6slich ist. w\u00e4hrend er in vegetabilischen S\u00e4uren sich schwerer l\u00f6st (126 p. 147). Uebrigens hatte Edler von Jacquin (31p. 193) schon fr\u00fcher bemerkt, dass das Fibrin in S\u00e4uren sich aufl\u00f6st und aus der L\u00f6sung von Alkalien gef\u00e4llt wird, doch schon in ver\u00e4nderter Gestalt. Dennoch ist es Eourcroy's Verdienst, das Vorhandensein so zu sagen eines Antagonismus zwischen den S\u00e4uren und den Alkalien in Bezug auf das Protein mutig verfochten zu haben; er spricht wiederum von der F\u00e4llbarkeit des Serums durch S\u00e4uren, wobei er den Niederschlag in Ammoniakfl\u00fcssigkeit l\u00f6slich findet, aus welcher das Protein durch abermalige Neutralisation ausgeschieden werden k\u00f6nne (37 p. 312)1 Fast dasselbe findet auch Treviranus (145 p. 364), namentlich wenn man von seiner aufrichtigen Ueberzeugung absieht, dass das Protein unter der Einwirkung von S\u00e4uren in wirklichen Leim \u00fcbergeht\u2014eine Ansicht die in H\u00fcnefeld's Arbeiten (68 p. 261) eine Widerlegung gefunden hat. Jedenfalls ist Treviranus'Beobachtung interessant, dass saure Proteinl\u00f6sungen von Metallsalzen gef\u00e4llt werden.\nNicht geringer ist Parmentier & Deyeux\u2019s (114 p. 183) Verdienst. Sie waren die ersten, die auf die zweifache Bolle der S\u00e4uren im allgemeinen hinwiesen. Nach dem Auswaschen in Wasser l\u00f6ste sich K\u00e4se spontan geronnener Milch den Beobachtungen der genannten Auroren nach in sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren, w\u00e4hrend das Casein von denselben, doch concentrirteren S\u00e4uren kompakter wurde. 2). Zugleich bemerkten sie, dass Blutserum von verd\u00fcnnten S\u00e4uren nicht gef\u00e4llt wurde (115 p. 456). Gleichsam um den Satz genannter Autoren, dass Salpeters\u00e4ure, ein starkes Protein f\u00e4llendes, coagulirendes Agens sei, zu st\u00fctzen, findet Hatchet (52 p. 743), dass sehr verd\u00fcnnte Salpeters\u00e4ure in derselben eingeweichten Muskelfasern und auch darin eingedicktem Albumin die Eigenschaft verleihe, in warmem Wasser sich aufzul\u00f6sen, beim Abdampfen dieser L\u00f6sung in Gallerte s) \u00fcberzugehen und nach abermaliger Aufl\u00f6sung aufs neue sowohl mit Tannin als mit Bleinitrat Niederschl\u00e4ge zu geben (ib. p. 743).\nNach Parmentier & Deyeux sei Th\u00e9nard (142-ap. 123) genannt, der sich \u00fcber das Vorhandensein von Verbindungen der Protemsubstanzen mit S\u00e4uren ziemlich bestimmt aussprach; er gab sogar zu, dass das \u201eAlbumin\u201c S\u00e4uren vollst\u00e4ndig neu-tralisiren k\u00f6nne. Th\u00e9nard scheint l\u00f6sliche und unl\u00f6sliche Verbindungen des Albumins mit S\u00e4uren angenommen zu haben.\n\u00dcbrigens finden wir bei Berzelius eine Best\u00e4tigung von Parmentier A Deyeux's Ansicht. Gew\u00f6hnliche Essigs\u00e4urel\u00f6sungen bewirken demnach die Bildung einer in der W\u00e4rme l\u00f6slichen gel\u00e9eartigen Masse, wobei nicht nur gelbes Blutlaugensalz sondern auch S\u00e4uren, n\u00e4mlich Schwefels\u00e4ure, Salpeters\u00e4ure und Salzs\u00e4ure, weisse Niederschl\u00e4ge erzeugen. Beim Auswaschen auf dem Filter l\u00f6sen sich diese Niederschl\u00e4ge, nachdem der S\u00e4ure\u00fcberschuss entfernt ist, aufs neue in Wasser auf. wobei, Berze-\n*) ,Elles ressemblent alors \u00e0 une v\u00e9ritable gel\u00e9e\u201c (38 p. 159g\nG \u201eL\u2019acide ou vinaigre, et tous les acides tr\u00e8s affaiblis la dissolvent: ceux qui sont concentr\u00e9s, la racornissent\u201c (114 p. 189).\n3) \u201eThat tortoise-shell, horn, musculare fibre, and inspissated albumen after long immersion in\nvery dilute nitric acid, and after being well washed, were soluble in boiling water;................ and\nlastly, by forming a gelatinous mass, when the aqueous solution was sufficiently evaporated and cooled, approached and ressembled gelatin\u201c (52 p. 743).","page":170},{"file":"p0171.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n171\nlius1 Meinung nach, die L\u00f6sung eine neutrale Verbindung des Fibrins in it der S\u00e4ure enth\u00e4lt, obgleich sie einen sauren Geschmack hat. S\u00e4urezusatz bewirkt abermalige F\u00e4llung (2 p. 31). Durchgekochtes Fibrin l\u00f6st sich in Essigs\u00e4ure nicht, w\u00e4hrend frisches darin aufquillt und sich dann aufl\u00f6st, wobei beim Abdampfen der L\u00f6sung sich H\u00e4ute bilden. Alles, was \u00fcber das Fibrin gesagt ist. l\u00e4sst sich auch am Serum beobachten; wobei andere S\u00e4uren dieselbe Wirkung aus\u00fcben. Beim Trocknen der sauren L\u00f6sung wird eine leimartige Masse erhalten, welche blaues Lakmuspapier rot f\u00e4rbt und in Wasser l\u00f6slich ist. wobei sie sowohl von Alkalien als von S\u00e4uren ausgef\u00e4llt wird. Diesem Verhalten des Proteins gem\u00e4ss nimmt Berzelius zwei Verbindungen desselben mit Salzs\u00e4ure und Schwefels\u00e4ure an: ein l\u00f6sliche mit verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig geringem S\u00e4uregehalt, und eine unl\u00f6sliche mit gr\u00f6sserem S\u00e4uregehalt (ib. p. 32\u20143 und 58).\nMit diesen Angaben stimmen Marcet\u2019s Beobachtungen (89 p. 44) vollkommen \u00fcberein: Lymphserum und Eiweiss geben mit Schwefels\u00e4ure und Chlorwasserstofi-s\u00e4ure Niederschl\u00e4ge, die in Wasser l\u00f6slich sind und von Salpeters\u00e4ure aufs neue gefallt werden. Die mittels dieser S\u00e4uren\u2014Salzs\u00e4ure und Schwefels\u00e4ure\u2014erhaltenen Niederschl\u00e4ge l\u00f6sen sich in Wasser ohne Beihilfe von W\u00e4rme schwer (ib. p. 44). Dieselben S\u00e4uren in geringerer Concentration erzeugen in den erw\u00e4hnten prote'in-haltigen Fl\u00fcssigkeiten keine Niederschl\u00e4ge. Im Gegensatz zu der bis dahin verbreiteten Ansicht bewirke auch Essigs\u00e4ure F\u00e4llung, wenn die Fl\u00fcssigkeiten, insbesondere das Serum, nur nicht verd\u00fcnnt sind (ib. p. 45).\nJohn teilt diese Ansichten, indem er gleich Berzelius das Vorhandensein einer neutrale n und einer sauren Verbindung der Prote\u00efnsubstanz mit S\u00e4uren anerkennt; erstere werde durch direkten Zusatz der S\u00e4ure zu der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeit erhalten und sei eine l\u00f6sliche Verbindung; letztere, eine unl\u00f6sliche Verbindung. bilde sich, wenn man den Fl\u00fcssigkeiten die S\u00e4uren bis zur Bildung von Niederschl\u00e4gen zusetzt (70 p. 251).\nWenn man den schon angef\u00fchrten Tatsachen gem\u00e4ss auch zugeben muss, dass in sehr stark verd\u00fcnnten S\u00e4uren das Protein sich l\u00f6st, aus den Fl\u00fcssigkeiten aber nicht ausf\u00e4llt, aus dem festen Zustand in L\u00f6sungen \u00fcbergeht und von st\u00e4rkeren S\u00e4uren aufs neue gef\u00e4llt wird, so zeigen Sch\u00fcbler\u2019s Beobachtungen (1818,133 p. 507), dass das Protein in noch concentrirteren S\u00e4uren wieder l\u00f6slich ist und aus denselben, indem man in umgekehrter Ordnung vorschreitet, von Wasser ausgef\u00e4llt wird! So beobachtete Sch\u00fcbler, dass in englischer Schwefels\u00e4ure, spec. Gew. 1,808, Casein und Zieger (p. n. 183) eine rotbraune L\u00f6sung bildeten, aus welcher sie durch Verd\u00fcnnung letzterer mit Wasser in Gestalt eines weissen Niederschlags ausfielen2) (133 p. 557).\nSolche Beobachtungen veranlassen uns zuzugeben, dass Protein in sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren l\u00f6slich ist, diese L\u00f6sungen von S\u00e4uren mittlerer Concentration gef\u00e4llt werden, und der Niederschlag in concentrirten S\u00e4ure sich abermals aufl\u00f6st. Beim umgekehrten Verfahren wird das Protein aus der L\u00f6sung in concentrirten S\u00e4uren von Wasser ausgef\u00e4llt, und bei weiterer Verd\u00fcnnung findet wiederum Aufl\u00f6sung statt. So fand z. B. Th\u00e9nard, dass Fibrin in schwacher Salz- oder Essigs\u00e4ure eine feste\n\u2019) \u201eSi le pr\u00e9cipit\u00e9 est mis sur le filtre et lav\u00e9, une certaine quantit\u00e9 d\u2019acide est emport\u00e9e par l\u2019eau, et le reste de la substance est soluble dans l\u2019eau pure. La solution contient une combinaison neutre de fibrine et de l\u2019acide min\u00e9ral employ\u00e9. Elle a une consistance muqueuse, une couleur opale et un go\u00fbt acide\" (2 p. 31).\n;') Dass hier nicht s\u00e4mmtliches Protein unter\ndem Einfluss der S\u00e4ure sich zersezt hatte, beweist die Bildung eines Niederschlags durch Verd\u00fcnnung mit Wasser, haupts\u00e4chlich aber die Aussage der Autoren, dass nach l\u00e4ngerer Einwirkung derselben S\u00e4ure kein Niederschlag erhalten wurde, folglich schon Zersetzung des Proteins eingetreten war (133 p. 570).","page":171},{"file":"p0172.txt","language":"de","ocr_de":"172\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SAUREN.\nMasse bildete, die beim Auswaschen in Wasser zu einer Gallerte aufquoll und sich dann aufl\u00f6ste (143 p. 354). Andererseits bemerkte Braconnot, dass ausgeschiedenes Casein nach der Aufl\u00f6sung in verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure beim Zusatz concentrirterer Salzs\u00e4ure wieder ausfiel (556 p. 344).\nBei einem aufmerksameren Studium der L\u00f6slichkeit des Proteins erweist es sich, dass in Essigs\u00e4ure aufgequollenes Fibrin, wie Chevreul (17 p. 505) zeigte, nicht nur beim Erw\u00e4rmen sondern auch bei Zimmertemperatur sich l\u00f6st. Pr\u00e9v\u00f4t & Dumas fanden, dass die Niederschl\u00e4ge aus Blutserum und Fibrin in Essigs\u00e4ure und Phosphors\u00e4ure l\u00f6slich sind (29 p. 312; 28 p. 55). Auch Krimer bemerkte, dass Blutserum sowohl mit vegetabilischen als auch mit Minerals\u00e4uren, je nach der Quantit\u00e4t der zugesetzen S\u00e4uren, bald L\u00f6sungen, bald sulzige Massen, bald Niederschl\u00e4ge bildete tj3 p. 25S\u20149).\nZu jener Zeit best\u00e4tigte sich wiederum das schon von Berzelius Ausgesagte: Gibourt (39 p. 579) sieht die prote\u00efnhaltigen Substanzen f\u00fcr Alkalien an, die mit S\u00e4uren wirkliche Verbindungen eingehen Q. Diese Ansicht teilten sowohl Th\u00e9nard als auch H\u00fcnefeld (65 p. 248). indem sie annahmen. dass das Protein bei der l\u00e4l-lung durch S\u00e4uren\u2014Schwefels\u00e4ure, Salpeters\u00e4ure und Chlorwasserstoffs\u00e4ure\u2014sich sich mit denselben chemise h v e r b i n d e t, indem es eine in V asser unl\u00f6sliche saure Verbindung bildet; wird eine gewisse Quantit\u00e4t der S\u00e4ure abgewaschen, so f\u00e4ngt der Niederschlag an aufzuquellen und gewinnt die Eigenschaft, in der W\u00e4rme sich zu l\u00f6sen, wobei er in diesem Zustande schon eine neutrale \\ erbindung des Eiweissstoffs mit einer S\u00e4ure vorstellt. Solche neutrale \\ erbindungen des Proteins mit S\u00e4uren, welche H\u00fcnefeld z. B. \u201eessigsaures Albuinen\u201c nennt, f\u00e4rben blaues Lak-muspapier rot. werden von Alkalien und S\u00e4uren gef\u00e4llt, wobei sie mit letzteren eine saure Verbindung bilden. Eine Proteinl\u00f6sung in einer S\u00e4ure wird durch eine andere gef\u00e4llt und umgekehrt. Essigs\u00e4ure und Phosphors\u00e4ure verhalten sich anders': die Proteinl\u00f6sungen in diesen S\u00e4uren bilden bei der F\u00e4llung mit denselben S\u00e4uren zwar ein Coagulum. aber ein geleeartiges, w\u00e4hrend in L\u00f6sungen von essigsaurem Protein Minerals\u00e4uren einen flockenartigen Niederschlag erzeugen (65 p. 248). Essigs\u00e4ure Proteinl\u00f6sungen werden von Metallsalzen gef\u00e4llt (ib. p. 256). Ein analoges Verhalten zu denselben S\u00e4uren findet H\u00fcnefeld auch bei dem Protein der Linse; interessant ist aber hervorzubeben, dass s\u00e4urehaltige L\u00f6sungen der Linse beim Abdampfen, abgesehen davon, dass sie aufs neue ein gel\u00e9eartiges Aussehen bekamen, einen besonders gestalteten trocknen R\u00fcckstand hinterliessen: es schien H\u00fcnefeld, dass beim Austrocknen der L\u00f6sung eine Art Krystallisation in Gestalt von ^ er\u00e4ste-lungen, Verzweigungen vor sich ging (66 p. 97\u20148). Unserer festen Ueberzeugung nach waren diese Krystalle nichts anderes als Risse und Spalten, wie solche auch zu unserer Zeit zu \u00e4hnlichen Irrt\u00fcmern Anlass gegeben haben.\nGibourt (40 p. 559) war jedoch geneigt die durch verschiedene S\u00e4uren z. B. in abgerahmter Milch bewirkten Niederschl\u00e4ge gerade f\u00fcr neutrale \\ erbindungen anzusehen: es schien ihm. dass das Protein und die S\u00e4ure aut dieselbe M eise einander vollst\u00e4ndig s\u00e4ttigen 2), wie das Alkali die S\u00e4ure in einem beliebigen Salze. Demgem\u00e4ss k\u00f6nne das Protein aus seiner Verbindung mit einer S\u00e4ure durch kohlensaures Baryt verdr\u00e4ngt werden, dabei aber in L\u00f6sung bleiben. Braconnot (1830, 9 p. 612) besteht in seiner Erwiderung genanntem Autor, der den S\u00e4urecharakter des Caseins ableugnet (p. n. 316), darauf, dass durch S\u00e4uren gef\u00e4lltes Casein an\n*) \u201eLes substances azot\u00e9es, au contraire des hydrocarbures, sont presque toutes a 1 c a 1 i n e s, car la tibrine, la mati\u00e8re colorante du sang, la g\u00e9latine, le cas\u00e9um, le gluten, l\u2019ur\u00e9e, forment de\nv\u00e9ritables combinaisons avec les acides..........\u201c\n(39 p. 579).\n-) \u201eH y a l\u00e0 une v\u00e9ritable neutralisation entre l\u2019acide et la mati\u00e8re cas\u00e9euse\u201c (40 p. 559).","page":172},{"file":"p0173.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n178\nsich selbst sauer reagirt und in Wasser unl\u00f6slich ist und dass, wenn in Gibourt\u2019s Versuchen das in Schwefels\u00e4ure aufgel\u00f6ste Protein nach der Neutralisation mit kohlensaurem Baryt auch in L\u00f6sung blieb, dieser Umstand dem Verm\u00f6gen des Ba-ryumcarbonats, das Casein zu l\u00f6sen, zuzuschreiben sei. da kohlensaures Baryt sogar in kaltem Wasser l\u00f6slich ist (ib. p. 612). Dabei enthielt der durch Chlorwasserstoffs\u00e4ure erhaltene Niederschlag nach sorgf\u00e4ltigen V \u00e4schen bei genauer Untersuchung kein Chlor (ib. p. 612). Braconnot fand, dass in Chlorwasserstoffs\u00e4ure gef\u00e4lltes Casein in einem Ueberschuss der S\u00e4ure sich l\u00f6ste, durch einen noch gr\u00f6sseren Ueberschuss aber aufs neue gef\u00e4llt wurde (10 p. 344). Bei Berzelius finden wir jedoch Tatsachen, die mit Gibourt\u2019s Angaben \u00fcbereinstimmen. Auch im J. 1831 (3 p. 564) gab Berzelius zu. dass bei der F\u00e4llung z. B. von Milch mit S\u00e4uren, das Casein derselben mit den S\u00e4uren Verbindungen eingeht, die, wie in Gibourt\u2019s Versuchen, von kohlensaurem Baryt zersetzt werden. Dabei erw\u00e4hnt Berzelius, dass Casein mit geringen S\u00e4uremengen eine l\u00f6sliche Verbindung bildet.\nHier begegmen wir einem gewissen Widerspruch mit dem, was Berzelius \u00fcber eine saure unl\u00f6sliche Verbindung berichtete, welche nicht nur zur F\u00e4llung des Caseins sondern auch zu dessen Aufl\u00f6sung ungleich mehr S\u00e4ure erforderte. Uebri-gens wiederholte Berzelius auch jetzt, dass eine saure Caseinl\u00f6sung aufs neue von S\u00e4uren gef\u00e4llt werde, indem sie in eine unl\u00f6sliche S\u00e4ureverbindung \u00fcbergeht, welche nach der Entziehung einer gewissen Wassermenge sich wieder l\u00f6sen soll *). Es erweist sich, dass wir bei der F\u00e4llung von Milch eine solche S\u00e4uremenge mit dem Casein verbunden annehmen m\u00fcssen, wie zur Bildung einer unl\u00f6slichen Verbindung im fr\u00fcheren lalle notwendig war. um so mehr als Berzelius selbst angiebt. dass, wenn beim S\u00e4urezusatz zu proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten sich auch kein Niederschlag ausscheidet, das Protein dennoch in denselben Zustand, in welchem das Fibrin sich nach der Aufl\u00f6sung in S\u00e4uren befindet, d. h. in eine saure l\u00f6sliche Verbindung. \u00fcbergeht (3 p. 67).\nDiese Frage gewinnt \u00fcberhaupt ein bedeutendes Interesse. Stellen die durch Einwirkung fast nur neutralisirender S\u00e4uremengen erhaltenen Niederschl\u00e4ge eine S\u00e4ureverbindung vor? Direkte Beobachtungen Braconnot\u2019s beweisen gewiss klarer als irgend welche Betrachtungen das Nichtvorhandensein einer Verbindung im gegebenen Falle. Andererseits aber erkl\u00e4rte im Jahre 1835 Denis, der von dem Satze ausging, in welchem er mit Berzelius \u00fcbereinstimmte, n\u00e4mlich dass das Protein in den proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch Alkalien gel\u00f6st erhalten werde, dass durch die Einwirkung von S\u00e4uren zuerst die das Protein in L\u00f6sung erhaltenden Alkalien neutralisirt werden, welches daher in unver\u00e4ndertem, aber s\u00e4urefreiem Zustand ausf\u00e4llt (25 p. 78 ix. a.). Damit legte Denis den Grund zur Lehre von den Neutralisationsniederschl\u00e4gen aus proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten, zur Lehre von den Globuli-nfen, die wir schon gen\u00fcgend discutirt haben. In diesen F\u00e4llen spielt die S\u00e4ure die Rolle eines Agenten, welches das Globulin aus dessen Verbindungen und auch dies nicht unmittelbar, ausscheidet. Im Anklang daran sind die von S\u00e4uren in proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten bewirkten Niederschl\u00e4ge, und zwar in den F\u00e4llen, wenn die S\u00e4ure an der Bildung des Niederschlags keinen Anteil nimmt, schon der Gegenstand unsere Betrachtung gewesen.\n*) \u201eUm den K\u00e4sestoff darzustellen, vermischt man abgerahmte Milch mit verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure, welche sich mit dem K\u00e4sestoff verbindet und ihn in Gestalt eines weissen C\u2019oagulums niederschl\u00e4gt.\u201c (3 p. 5G4). Man vergleiche: ..Der\nK\u00e4sestoff verh\u00e4lt sich zu S\u00e4uren fast wie das Eiweiss. Er giebt mit weniger S\u00e4ure eine in Wasser l\u00f6sliche, und mit mehr S\u00e4ure eine schwerl\u00f6sliche Verbindung, aus der sich die S\u00e4ure aus-waschen l\u00e4sst, so dass sie l\u00f6slich wird\u201c (3 p. 565.","page":173},{"file":"p0174.txt","language":"de","ocr_de":"174\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nZur Lehre von der Wirkung der S\u00e4uren auf die Protemk\u00f6rper zur\u00fcckkehrend, m\u00fcssen vir noch erw\u00e4hnen, dass Berzelius (3 p. 37) \u00fcber die zweifache Rolle der Proteinsubstanzen sich bestimmter ausspricht, indem er annimmt, dass das Protein wie als Base so auch als S\u00e4ure wirken kann l).\nAusser dem schon aus fr\u00fcheren Arbeiten Mitgeteilten, vollen vir noch erw\u00e4hnen, dass auch Berzelius Zusammenfallen des Fibrins beim Auswaschen mit Wasser, nachdem es in Schwefels\u00e4ure aufgequollen war, beobachtete. Unter dem Einfluss mit 5\u2014\u00df Vol. Wasser versetzter Schwefels\u00e4ure setzt frisches Fibrin sich zusammen und verdichtet sich; in diesem Zustande hielt Berzelius dasselbe f\u00fcr eine Verbindung mit der S\u00e4ure, f\u00fcr eine solche Verbindung, wie auch bei der Behandlung einer s\u00e4urehaltigen Gallerte mit einer S\u00e4ure entsteht (ib. p. 38). Beim Auswachen diesei Pr\u00e4parate mit Wasser auf dem Filter bekommen sie ihr gallertartiges Ansehen wieder; gleichdem geht auch getrocknetes Fibrin bei der Behandlung mit stark con-centrirter Salzs\u00e4ure in den gallertartigen Zustand \u00fcber und l\u00f6st sich dann allm\u00e4lig unter Bildung einer blauen Fl\u00fcssigkeit auf, aus welcher durch V asser ein neuei Niederschlag erhalten wird, der nach der Entfernung des S\u00e4ure\u00fcberschusses aufs neue in eine Gallerte \u00fcbergehen kann. Den gallertartigen Zustand des Fibrins unter den gegebenen Umst\u00e4nden h\u00e4lt Berzelius f\u00fcr eine neutrale wasserl\u00f6sliche Verbindung des Fibrins mit S\u00e4uren 2 3). Eben solche neutrale Verbindungen werden auch mit Phosphors\u00e4ure, Salpeters\u00e4ure und Salzs\u00e4ure erhalten (ib. p. 38\t9).\nDer zweifache Charakter des Proteins wird, wie wir schon in der Lehre vom Alkalialbuminat (p. n. 70) gesehen, auch von Denis anerkannt; hier ist es f\u00fcr die Geschichte des Verhaltens des Globulins \u00e4usserst wichtig hervorzuheben, dass Denis der erste war. welcher F\u00e4llung einer Proteinl\u00f6sung, und zwar iibriu in neutialen Salzen, in Gestalt einer Gallerte, in welcher auch nach Denis\u2019s Ansicht das Fibrin die Rolle einer Base spielte, beobachtete, wobei, wenn die zur F\u00e4llung benutzte S\u00e4ure sehr verd\u00fcnnt ist. der Niederschlag in sehr kleinen Flocken . erhalten wird. Nimmt man wenig S\u00e4ure, so wird in der salzhaltigen Fibrinl\u00f6sung im allgemeinen kein Niederschlag erhalten \u00b0). V ie Dutrochet (30 p. 42) f\u00fcr Eiv*eiss so fand Denis in Bezug auf Blutserum, dass sowohl Minerals\u00e4uren als vegetabilische S\u00e4uren einen Niederschlag erzeugen, der in der zur F\u00e4llung benutzten verd\u00fcnnten S\u00e4ure sich vollst\u00e4ndig auti\u00f6st. Nimmt man concentrirte S\u00e4uren, besonders wenn das Blutserum \u00abingedampft ist, so erh\u00e4lt man eine gel\u00e9eartige Masse (25 p. 79).\nZu derselben Zeit beobachtete Magendie, dass sowohl Blutserum als Eiweiss mit Essigs\u00e4ure gel\u00e9eartige Massen 4) geben; letztere l\u00f6sen sich beim Erw\u00e4rmen auf und nehmen beim Abk\u00fchlen ihr fr\u00fcheres Aussehen wieder an. Diese Pr\u00e4parate sah Magendie f\u00fcr eine Verbindung der S\u00e4ure mit dem Protein, f\u00fcr essigsaures Albumin an 5). Wie schon erw\u00e4hnt, gab auch Lecanu zu jener Zeit eine Verbindung des Chromoglobins mit Schwefels\u00e4ure zu und nannte dieselbe \u201eschwefelsaures Albuminc-\n*) \u201eDas Verhalten des Faserstoffs zu S\u00e4uren und Alkalien zeigt, dass er bald die Rolle einer Basis, bald die einer S\u00e4ure, oder wenigstens eines elektronegativen K\u00f6rpers spielen kann\u201c (2 p. 37).\n2)\t\u201eDie l\u00f6sliche gallertartige Masse ist eine neutrale Verbindung von Schwefels\u00e4ure mit Faserstoff\u201c (3 p. 38).\n3)\tLes acides y (dans une solution salino-\nfibrineuse) produisent \u00e9galement un pr\u00e9cipit\u00e9 cail-\nlebott\u00e9; alors la fibrine est basique. Si les acides et les alcalis sont fort \u00e9tendus, les pr\u00e9cipit\u00e9s sont \u00e0 flocons tr\u00e8s fins. En g\u00e9n\u00e9ral, si l\u2019on n\u2019ajoute\nque peu d\u2019acides ou d alcalis, il ne s y op\u00e8re aucun changement appr\u00e9ciable\u201c (25 p. 74).\n4)\tLehmann (81 p. 112), besonders aber Br\u00fccke (14 p. 885), und nach diesem Rollett (123 p. 347), behaupten, dass Magendie der erste war, der den gel\u00e9eartigen Zustand des Serums unter diesen Umst\u00e4nden beobachtete. Rollett neunt diese Massen sogar \u201eMagendie\u2019s Gallerte\u201c (123 p. 347).\n5)\t\u201eJe mets de l\u2019acide ac\u00e9tique en contact avec du s\u00e9rum: il s\u2019est form\u00e9 un corps opalin transparent, qui est probablement un ac\u00e9tate d\u2019albumine\u201c (87 p 344).","page":174},{"file":"p0175.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n175\n(p. n. 10). Ausser den erw\u00e4hnten S\u00e4uren bediente sich H\u00fchnefeld (1836, 67 p. 29) zu seinen Beobachtungen auch der Chroms\u00e4ure; er fand, dass letztere sogar sehr stark verd\u00fcnnte proteinhaltige L\u00f6sungen, z. B. 300\u2014400-fach verd\u00fcnntes Eiweiss, f\u00e4llt. Der Niederschlag ist von gelblicher Farbe; er l\u00f6st sich sowohl in einem Ueber-schuss derselben proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeit als auch in Alkalien. Der durch Chroms\u00e4ure erzeugte Niederschlag, den H\u00fchnefeld f\u00fcr eine Verbindung das Proteins mit dieser S\u00e4ure hielt und deshalb \u201eAlbumenchromat\u201c nannte, ist in Schwefels\u00e4ure unl\u00f6slich.\nIn dieselbe Zeit f\u00e4llt auch die erste Angabe \u00fcber die L\u00f6slichkeit der Niederschl\u00e4ge in Kohlens\u00e4ure. Nach dem Zusatz eines Alkali zu Hlihnereiweiss bis zu deutlicher Reaction auf Curcumapapier und dem Erw\u00e4rmen des Gemenges im Wasserbade erhielt Bird (G p. 34) eine gel\u00e9eartige Masse; nachdem er diese Masse in demselben Bade aufgel\u00f6st hatte, f\u00e4llte er die erhaltene L\u00f6sung durch einen Kohlens\u00e4urestrom. Zuerst tr\u00fcbte sich die Fl\u00fcssigkeit, schied dann ein feines Pulver aus, welches bei weiterer Durchleitung des Kohlens\u00e4urestroms verschwand; danach rea-girte die Fl\u00fcssigkeit sauer und wurde volkommen klar. Aus der Beschreibung dieses Versuches ist es schwer zu entscheiden, ob der Niederschlag wirklich aus Protein oder aus Kalk bestanden hatte; andererseits fragt es sich, ob, wenn ein solcher sich gebildet hatte, der Niederschlag nicht von dem Kohlens\u00e4urestrom fortgerissen und f\u00fcr die. Aufl\u00f6sung desselben angesehen werden konnte. Solche Fragen sind um so mehr am Platze, als die gew\u00f6hnlichen Reagentien auf Proteine starke F\u00e4llung in derselben Fl\u00fcssigkeit bewirkten. Eine unbedeutende Menge Ammoniakl\u00f6sung ruft die Bildung eines unbedeutenden Niederschlags hervor, der in einem \u00dcberschuss davon l\u00f6slich ist (ib. p. 34). Diese Beobachtungen leiteten Bird zu dem Schl\u00fcsse, dass Kohlens\u00e4ure nicht bloss die Verbindung des Proteins mit einem Alkali zersetzt sondern auch mit dem Protein selbst in Verbindung tritt 1). Direkte Versuche. welche mit einem durch Alkohol in Serum erzeugten, mit Wasser gewaschenen, dann zu Pulver verriebenen und in einer neuen Portion Wasser suspendirten Niederschlage angestellt wurden, zeigten, dass bei der Durchleitung von Kohlens\u00e4ure der s\u00e4mmtliche Niederschlag verschwand, die.L\u00f6sung jedoch keine klare Fl\u00fcssigkeit vorstellte. Bei Veranlassung des soeben beschriebenen Versuchs macht Bird einige Bemerkungen, welche die Bedeutung seiner Versuche sehr verringern. So empfiehlt er eine gen\u00fcgende Menge Wasser zu nehmen, da ein jedes Bl\u00e4schen Kohlens\u00e4ure ein Partikelchen des Niederschlags nach oben f\u00fchre, dieses sich an die W\u00e4nde des Gef\u00e4sses h\u00e4nge, an denselben antrockne und sich danach nicht mehr in der Fl\u00fcssigkeit l\u00f6se. Bird verbirgt sein Befremden nicht \u00fcber die grosse Menge von Protein, welche von den Blasen und dem von der Kohlens\u00e4ure erzeugten Schaum fortgerissen wird 2). F\u00fcgen wir hinzu, dass der durch Alkohol im Serum erzeugte Niederschlag, wie auch schon vor Bird bekannt war, auch ohne Kohlens\u00e4ure sich in Wasser l\u00f6st (p. n. AbV 48\u201460 p. 82, 99 70).\nUnstreitig sind es diese Resultate von Bird\u2019s Versuchen, welche Berzelius in sein Lehrbuche vom J. 1840 (4 p. 38) aufnahm, ohne jedoch auf diese Quelle\n') Diese Thatsachen veranlassteu mich zu dem Schl\u00fcsse, dass das vorher mit dem Natron in chemischer Verbindung stehende Eiweiss dieses Alkali verlassen und sich mit dem kohlensauren Gase chemisch verbunden hatte\u201c (6 p. 35).\n-) \u201eBei Bereitung dieser Aufl\u00f6sung muss man ja eine hinreichende Menge Wasser hinzusetzen, somit wird eine betr\u00e4chtliche Menge Eiweiss\ndurch jede Gasblase mechanisch herausgetrieben, setzt sich an den Seiten des Gef\u00e4sses ab, trocknet schnell, und hat, wenn es sich wieder mit der Fl\u00fcssigkeit vereinigt, viel von seiner Aufl\u00f6s-lichkeit in der S\u00e4ure verloren; und es ist merkw\u00fcrdig, was f\u00fcr eine grosse Menge Eiweiss (durch diese Art umgekehrter Filtrirung) dem Einfl\u00fcsse des Gases entzogen werden kann\u201c (6 p. 36).","page":175},{"file":"p0176.txt","language":"de","ocr_de":"176\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nhinzuweisen Simon dagegen verhielt sich ihnen gegen\u00fcber etwas anders: er machte Bird\u2019s Versuche mit dem durch Alkohol in Eiweiss bewirkten Niederschlage durch, fand aber nicht, dass derselbe in Kohlens\u00e4ure sich l\u00f6ste, und stellte seinerseits die L\u00f6slichkeit von dem Charakter der Einwirkung des Alkohols in einen Konnex. Wurde wenig concentrirter Alkohol benutzt, und wirkte er auf den entstandenen Niederschlag nicht lange ein, so l\u00f6ste sich dieser in Wasser leicht auch ohne Mitwirkung von Kohlens\u00e4ure; im entgegengesetzten Falle, d. h. wenn der Niederschlag infolge von starker Concentration des Alkohols oder l\u00e4ngerer Einwirkung desselben die F\u00e4higkeit eingeb\u00fcsst hatte, sich in Wasser zu l\u00f6sen, \u00fcbte auch Kohlens\u00e4ure keinen Einfluss mehr aus (137 p. 58)! Nicht genug: bei der Durchleitung eines Kohlens\u00e4urestroms in Serum und Eiweiss erhielt Simon zwar einen Niederschlag, fand aber nicht, dass dieser sich in Wasser nur im geringsten l\u00f6ste; die entstandenen Hocken l\u00f6sten sich auch in dem Falle nicht, wenn sie nach dem Waschen in ein grosses Gef\u00e4ss gebracht wurden, welches Kohlens\u00e4ure und Wasser enthielt, und in welches noch l\u00e4ngere Zeit Kohlens\u00e4uregas eingeleitet wurde (ib. p. 00).\nVerbindung der Prote\u00efnsu b stanz mit S\u00e4 u r e n. Man dar! lest behaupten, dass Anfang der 40-iger Jahre die Ansicht, dass die S\u00e4uren mit dem Protein sich chemisch verbinden k\u00f6nnen, eine allgemein verbreitete war: Denis (1839, 26 p. 19), Berzelius (1840. 4 p. 33), Simon (1840, 137 p. 59). Liebig (1837-42, 83 p. 875; auch 1843, 84 p. 735). Nasse (105 p. 156) u. s. w.\nV enn die soeben genannten Autoren dar\u00fcber einig waren, dass das Protein mit den S\u00e4uren sich chemisch verbindet, wenn sie diesen Verbindungen entsprechende Namen gaben, welche darauf hinwiesen, dass sie die Verbindungen des Proteins mit S\u00e4uren f\u00fcr den Salzen analoge K\u00f6rper hielten-\u2014\u201esalpetersaures, schwefelsaures u. s. w. Albumin\u201c\u2014, so gingen ihre Ansichten sowohl in Bezug auf das, was sie 'unter diesen Namen verstanden, als auch in Hinsicht der Darstellungsmethoden dieser Verbindungen weit auseinander. So stellt Berzelius (4 p. 33 und 38) schwefelsaures Albumin aus ein wenig mit Wasser verd\u00fcnntem Serum oder Eiweiss dar. Simon dagegen aus denselben aber unverd\u00fcnnten Fl\u00fcssigkeiten (137 p. 59) durch Zusatz verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure bis zu schwachsaurer Reaktion. Die filtrirte Fl\u00fcssigkeit wird bis zur Trockne abgedampft; die trockene durchsichtige Masse l\u00f6st sich nach dem Aufquellen in Wasser auf. doch nicht vollst\u00e4ndig: es bleibt ein unbedeutender R\u00fcckstand von \u201eschwefelsaurem coagulirtem A 1 b u m i n\u201c zur\u00fcck (4 p. 33 und 137 p. 59)! Die L\u00f6sung gerinnt bei 65\u00b0, wobei aufs neue schwefelsaures coagulirtes Albumin erhalten wird, und in der Fl\u00fcssigkeit nur freie Schwefels\u00e4ure, wie Berzelius meint, zur\u00fcckbleibt, da das coagulirte Albumin einen geringeren S\u00e4ttigungsgrad besitzt (4 p. 33). Eine \u00e4hnliche F\u00e4llung sollen auch andere S\u00e4uren und sogar Essigs\u00e4ure in derselben L\u00f6sung bewirken. Beim Auswaschen mit Wasser wird alle Schwefels\u00e4ure entfernt (ib. p. 37). Was die Darstellung des salpetersauren. phosphorsauren und salzsauren Albumins anbetrift. so unterschied sich dieselbe von derjenigen des obigen Pr\u00e4parats bedeutend; die Fl\u00fcssigkeit wurde direkt mit verd\u00fcnnten S\u00e4urel\u00f6sungen gef\u00e4llt, und der erhaltene Niederschlag f\u00fcr eine Verbindung des Proteins mit den genannten S\u00e4uren angesehen. Was das essigsaure Albumin anbetrilft, so bezeiclmete man mit diesem Namen die bei der\n') Aus diesem Grunde scheint mir Simon\u2019s Angabe (137 p. 60) ungenau, als babe Berzelius ein Verfahren gegeben, eine L\u00f6sung von Albumin in Kohlens\u00e4ure zu erhalten, nachdem dasselbe in\neinem Alkali aufgel\u00f6st, sodann gef\u00e4llt worden war und in Kohlens\u00e4ure, wie Bird vorgeschlagen hatte, aufgel\u00f6st wurde.","page":176},{"file":"p0177.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n177\nBehandlung eiweisshaltiger Fl\u00fcssigkeiten mit Essigs\u00e4ure erhaltene geleeartige Masse (4 p. 38\u20149; 137 p. 60).\nMulder (102 p. 9) giebt eine Verbindung des Proteins mit Essigs\u00e4ure nicht zu, erkennt aber eine schwefelsaure Verbindung an. Casein z. B. bilde mit Schwefels\u00e4ure eine Gallerte, welche nach dem Auswaschen in sehr viel Wasser das anf\u00e4ngliche Aussehen des Caseins wiedergewinnt. Eine Verbindung mit Salzs\u00e4ure erhielt Mulder, indem er das trockene Gas \u00fcber trockenes gepulvertes Eiweiss leitete; erfand, dass 100 Teile der Proteinsubstanz 11,5 Teile des Gases aufnahmen (137 p. 60).\nWas die bei der Behandlung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten mit S\u00e4uren bis zu schwachsaurer Pieaktion erhaltenen Niederschl\u00e4ge anbetrifft, welche von den Autoren f\u00fcr S\u00e4ureverbindungen gehalten wurden, so gewinnen sie seit Denis eine ganz andere Bedeutung. Denis sieht dieselben f\u00fcr in freiem Zustande ausgeschiedenes Protein an, welches in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten von Alkalien und Salzen J) in L\u00f6sung gehalten wurde. Mit einem Worte, wir haben diejenige Substanz vor uns, welche heutzutage Globulin genannt wird. In der Tat kann man nicht umhin Denis beizustimmen, da Berzelius selbst, in den durch Schwefels\u00e4ure in pro-te'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten bewirkten Niederschl\u00e4gen nach dem Auswaschen mit Wasser einen Ueberschuss von Schwefel, welcher auf gebundene Schwefels\u00e4ure hingewiesen h\u00e4tte (4 p. 38), nicht fand, worauf Braconnot (p. n. 172) \u00fcbrigens schon fr\u00fcher hingewiesen hatte.\nSchon in den ersten 10 Kapiteln hoben wir hervor, dass die F\u00e4llung durch S\u00e4uren in der Geschichte eines jeden Globulins eine nicht geringe Rolle spielt, und dass man sich solcher auch zur Ausscheidung dieses oder jenes Globulins bediente. Neben diesen F\u00e4llungsmethoden ist es interessant die F\u00e4llung salzhaltiger Fibrinl\u00f6sungen mit S\u00e4uren, wie Denis (p. n. 235) und nach ihm Nasse sie im Jahre 1842 ausf\u00fchrten, zu betrachten. Nasse nannte den durch Zusatz einer geringen Menge Essigs\u00e4ure zu einer salzhaltigen Fibrinl\u00f6sung erhaltenen Niederschlag \u201eessigsaures Albuminat\u201c (105 p. 156).\nNachdem wir auf Grund von Denis\u2019s Arbeiten die durch Neutralisation protein-haltiger Fl\u00fcssigkeiten mit verschiedenen S\u00e4uren erhaltenen Niederschl\u00e4ge der Gruppe der Globuline zugez\u00e4hlt, deren Kenntnis wir, wie man gestehen muss, den Arbeiten verdanken, welche die Erforschung des Verhaltens der S\u00e4uren zu den protein-haltigen Fl\u00fcssigkeiten bezweckten, bleiben uns die Verbindungen oder Gemenge \u00fcbrig, in denen die Mitwirkung von S\u00e4uren unzweifelhaft ist. So finden wir bei Berzelius (4 p. 35) eine Darstellungsart des geronnenen Proteins, die sich von der soeben beschriebenen scharf unterscheidet. Nach der F\u00e4llung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten mit verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure wusch Berzelius den erhaltenen Niederschlag mit salz-s\u00e4urehaltigem Wasser, und brachte ihn dann in Wasser; darin l\u00f6ste er sich, nat\u00fcrlich auf kosten der Salzs\u00e4ure, auf, infolgedessen in der L\u00f6sung salzsaures Albumin erhalten wurde. Die L\u00f6sung wurde mit Ammoniumcarbonat gef\u00e4llt, der Niederschlag auf dem Filter gesammelt und mit Wasser, Alkohol u. s. w. gewaschen. Das erhaltene Pr\u00e4parat hielt Berzelius f\u00fcr coagulirtes Protein.\nWenn wir uns vergegenw\u00e4rtigen, dass Berzelius \u201ecoagulirtes Albumin\u201c auch diejenigen Niederschl\u00e4ge nannte, welche in der Folge f\u00fcr Globulin anerkannt wur-\n') \u201eQuest- ce que l\u2019albumine? Prenez pour pure, en \u00e9tendant d\u2019eau le blanc d\u2019oeuf ou le type, comme tous les physiologistes et les cbi- s\u00e9rum, et en saturant leur alcali naturel avec un mistes, soit le blanc d\u2019oeuf, soit le s\u00e9rum du sang acide quelconque; l\u2019albumine se pr\u00e9cipitera\u201c (ib.\nde l\u2019bomme ou du boeuf\u201c (26 p. 17)............... p. 19\u201420).\n\u201eVous s\u00e9parerez aussi de l\u2019albumine mol\u00e9culaire\n12","page":177},{"file":"p0178.txt","language":"de","ocr_de":"178\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nden. so gewinnt der obenbeschriebene Niederschlag eine nicht geringe Bedeutung f\u00fcr die Geschichte der S\u00e4ureverbindungen des Proteins. Zugleich extrahirte Berzelius mit verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure, nach Gmelin\u2019s Methode (A\u00bbA? 41\u20147 p. 73), Globulin aus dem Blutfarbstoff. Noch bestimmter sprechen sich \u00fcber die hervorragende Wirkung der S\u00e4uren in dieser Beziehung auch in sehr verd\u00fcnntem Zustande Bouchardat und Liebig aus (A\u00b0A\u00b0 61\u20147 p. 42\u20143). Bouchardat (8 p. 963) fand, dass Fibrin sich sehr gut in 0,05%-iger Salzs\u00e4ure *) l\u00f6ste, wobei die L\u00f6sung Lakmuspapier kaum merklich r\u00f6tete und von einem Ueberschuss von Chlorwasserstoffs\u00e4ure, Salpeters\u00e4ure und anderen S\u00e4uren gef\u00e4llt wurde, in einem Ueberschuss welcher der erhaltene Niederschlag wieder l\u00f6slich war. Die anf\u00e4ngliche L\u00f6sung tr\u00fcbte sich beim Kochen, und wurde von Metallsalzen, gelbem Blutlaugensalz und Tannin gef\u00e4llt. Fast bei demselben Procentgehalt wirken auch andere S\u00e4uren: Alilchs\u00e4ure, Essigs\u00e4ure, Schwefels\u00e4ure, Salpeters\u00e4ure n Phospors\u00e4ure 3). Auf dieselbe Weise stellte Bouchardat auch Casein-l\u00f6sungen in 0,05%-iger Salzs\u00e4ure dar (ib. p. 966) und erhielt mit andern \u00fcbereinstimmende Resultate: alle erw\u00e4hnten Proteink\u00f6rper und proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten zeigten in den S\u00e4urel\u00f6sungen ein analoges Verhalten.\nRochleder (121 p. 253) f\u00e4llte Milcli mit Schwefels\u00e4ure, l\u00f6ste den Niederschlag in Natriumcarbonat auf, f\u00e4llte ihn aufs neue mit derselben S\u00e4ure, und wiederholte dies bis dreimal. Infolge des \u00dcberschusses der zur F\u00e4llung benutzten S\u00e4ure l\u00f6ste sich der zuletzt erhaltene Niederschlag teilweise in Wasser, besonders beim Erw\u00e4rmen; beim Abdampfen schied das Pr\u00e4parat H\u00e4ute und bei der Neutralisation mit Natriumcarbonat einen flockigen Niederschlag aus, der sich bei dem geringsten Ueberschuss des Salzes aufl\u00f6ste 3). Wurde aber der Caseinniederschlag sorgf\u00e4ltig mit Wasser gewaschen und infolgedessen alle Salzs\u00e4ure fortgesp\u00fclt, so b\u00fcsste das Casein seine Wasserl\u00f6slichkeit ein; gleich Berzelius fand auch Rochleder bei der Ein\u00e4scherung dieses Pr\u00e4parats keinen Ueberschuss von Schwefel (ib. p. 258). Durch Aus-w'aschen enfernte man auch die Essigs\u00e4ure, wenn die F\u00e4llung mit dieser S\u00e4ure stattgefunden hatte, wobei der Geruch als Kriterium diente (ib. p. 257).\nScherer (127 p. 453), der unter dem Ausdruck Casein auch das Globulin der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten begreift, findet, dass sowohl die Milch als auch viele pathologische Fl\u00fcssigkeiten von allen S\u00e4uren gef\u00e4llt werden, wobei der erhaltene Niederschlag sich besonders gut in einem Ueberschuss von Weins\u00e4ure und Essigs\u00e4ure l\u00f6st. Dabei ist es interessant, dass Scherer positiv behauptet, zur F\u00e4llung des Caseins m\u00fcsse die Fl\u00fcssigkeit nicht nur neutralisirt werden sondern auch noch einen gewissen Ueberschuss von S\u00e4ure haben, da blosse Neutralisation zur Bildung eines Salzes f\u00fchre, welches schon allein imstande sei das Casein in L\u00f6sung zu erhalten, und k\u00f6nne in diesem Falle W\u00e4rme die F\u00e4llung bewirken (ib. p. 453).\n*) \u201eSi l\u2019on prend de l\u2019eau \u00e0 */\u2022- milli\u00e8me d\u2019acide\nchlorhydrique (8 p. 963)...... contenant un ou\ndeux milli\u00e8mes d'acide chlorhydrique en quantit\u00e9 suffisante pour maintenir un tr\u00e8s l\u00e9ger exc\u00e8s d\u2019acide\u201c (8 p. 966).\n\u25a0) \u201eNous avons essay\u00e9 comparativement des dissolutions tenant un demi-milli\u00e8me d\u2019acide lactique, ac\u00e9tique, sulfurique, nitrique, phosphorique et chlorhydrique, et nous avons vu que dans toutes ces dissolutions la fibrine se gonflait et m\u00eame se dissolvait en partie\u201c (8 p. 965). Man darf nicht vergessen, dass Bouchardat einen sehr unbedeutenden R\u00fcckstand, der sich in den S\u00e4uren nicht aufgel\u00f6st hatte, f\u00fcr einen besonderen K\u00f6rper\nhielt (VA\u00bb 75\u201480 p. 185), demgem\u00e4ss er hier den Ausdruck \u201een partie\u201c gebraucht.\n3) \u201eI>as so erhaltene Casein enth\u00e4lt noch Schwefels\u00e4ure, die, wenn man es mit Wasser in Ber\u00fchrung bringt, einen Theil davon l\u00f6slich macht, und zwar bedeutend mehr, wenn das Wasser eine\nh\u00f6here Temperatur besitzt.......................\nVersetzt man diese Fl\u00fcssigkeit mit einer L\u00f6sung von kohlensaurem Natron, so f\u00e4llt das durch die Schwefels\u00e4ure in L\u00f6sung gehaltene Casein in weissen volumin\u00f6sen Flocken nieder, die sich im geringsten Ueberschusse des F\u00e4llungsmittels wieder aufl\u00f6sen\u201c (121 p. 257).","page":178},{"file":"p0179.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n179\nDiese Beobachtungen zeugen sowohl f\u00fcr die Richtigkeit von Denis\u2019s Beurteilung als f\u00fcr die Notwendigkeit, die s\u00e4urehaltigen Niederschl\u00e4ge von den s\u00e4urefreien zu unterscheiden. Andererseits weist Scherer auch wieder direkt darauf hin., dass diese Niederschl\u00e4ge eine S\u00e4ure enthalten m\u00fcssen, deren Gegenwart die L\u00f6slichkeit der s\u00e4urehaltigen Niederschl\u00e4ge in Wasser, namentlich in warmem Wasser, erkl\u00e4rt; in Berzelius\u2019 und Rochleder\u2019s Versuchen sahen wir schon, dass diese Niederschl\u00e4ge im Moment ihres Entstehens in der Mutterlauge gel\u00f6st bleiben k\u00f6nnen, worin wir eine Grundeigenschaft der Globuline erkennen, endlich dass die ausgeschiedenen Niederschl\u00e4ge nach der Entfernung der S\u00e4ure nicht mehr in Wasser, wohl aber in Salzen, wie die Geschichte des Globulins zeigt, l\u00f6slich sind. Ausserdem enth\u00e4lt Scherer\u2019s Bemerkung den Gedanken von der F\u00e4llbarkeit des .Globulins bei. einem geringen S\u00e4uregehalt bei Gegenwart von Salzen, w\u00e4hrend ein schon ausgeschiedener Niederschlag sowie Fibrin u. s. w. in sehr schwachen L\u00f6sungen von S\u00e4uren l\u00f6slich sind. Es war zu erwarten, dass ein S\u00e4ure\u00fcberschuss den entstehenden Niederschlag ebenso gut aufl\u00f6sen werde wie das neuentstandene Salz, welches im Moment der Neutralisation in der Mutterlauge neben den schon in derselben enthaltenen Salzen erscheint, auf welche Scherer\u2019s Angabe sich bezieht. Dies schien um so wahs.chein-licher, als das L\u00f6sungsverm\u00f6gen der S\u00e4ure dem Globulin gegen\u00fcber ungleich m\u00e4chtiger als das der Salze ist. Andererseits kann die gleichzeitige Gegenwart von S\u00e4uren und Salzen f\u00fcr die Aufl\u00f6sung des Globulins als ein ung\u00fcnstiges Moment dienen. Dass S\u00e4uren das Globulin leicht aufl\u00f6sen, wenn es durch einen Ueberschuss derselben ausgeschieden wurde, selbst in solchen Mengen, wie der Niederschlag mit sich reisst, konstatiren, wie schon oben erw\u00e4hnt, Berzelius und Rochleder; ausserdem beobachtete Scherer, dass die in den obengenannten proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch S\u00e4uren erzeugten Niederschl\u00e4ge in einem \u00dcberschuss der zur F\u00e4llung benutzten S\u00e4uren sich l\u00f6sten. Die erhaltenen s\u00e4urehaltigen L\u00f6sungen wurden ihrerseits durch Minerals\u00e4uren und auch durch Alkalicarbonate (127 p. 453) gef\u00e4llt; nach Rochleder (121 p. 254). hatte dies schon Liebig beobachtet, n\u00e4mlich dass eine Caseinl\u00f6sung in schwachen S\u00e4urel\u00f6sungen bei der Neutralisation mit einer Kalicarbonatl\u00f6sung ausf\u00e4llt.\nGleichsam als Erg\u00e4nzung zu dem obenangef\u00fchrten Schl\u00fcsse \u00fcber den LTnter-schied zwischen dem durch S\u00e4ure erzeugten gewaschenen und ungewaschenen Niederschlage spricht Hruschauer \u2018) (64 p. 348) einen Zweifel an dem chemischen Charakter des Bandes zwischen dem Protein und den S\u00e4uren aus und zwar deshalb, weil es leicht sei aus der von den Autoren angenommenen, vermeintlich best\u00e4ndigen Verbindung von S\u00e4ure und Protein die S\u00e4ure mit Wasser zu entfernen. Ueberdies fand Hruschauer in dem durch Schwefels\u00e4ure nach sechsw\u00f6chentlichem Waschen aus H\u00fchnereiweiss ausgeschiedenen Niederschlage nicht nur keine S\u00e4ure sondern auch keine Asche. Obgleich die Niederschl\u00e4ge sogar kochendem Wasser keine S\u00e4ure abgaben, r\u00f6teten sie blaues Lakmuspapier (ib. p. 349). Diese Beobachtungen wurden von Hruschauer bei der F\u00e4llung mit Schwefels\u00e4ure gemacht. Wurde aber das Eiweiss mit Salzs\u00e4ure oder Salpeters\u00e4ure gef\u00e4llt, so fand der Autor, dass der Niederschlag beim Waschen mit Wasser l\u00f6slich war (ib. p. 352). Dies alles stimmt mit dem \u00fcberein, was wir auf Veranlassung von Scherer\u2019s Arbeit gesagt haben. Nichtsdestoweniger fand Berzelius es f\u00fcr n\u00f6tig Hruschauer zu widerlegen und leider auf sehr na\u00efve Art. Berzelius, der nicht zweifelte, dass sein 6 Jahre fr\u00fcher bereitetes und sogleich von dem Schwefels\u00e4ure\u00fcberschuss mittels Wasser befreites Pr\u00e4parat S\u00e4ure enthielt, stellt folgenden Satz auf: wenn die Schwefels\u00e4ure in dem obigen\n\u2019) Manche Autoren nennen ihn Hur\u2014, Gur\u2014 und sogar Struschauer, z. B. Panurn (109 p. 456).\n12*","page":179},{"file":"p0180.txt","language":"de","ocr_de":"180\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nPr\u00e4parat frei und nicht gebunden gewesen w\u00e4re, so w\u00fcrde dieselbe im Laufe der 6 Jahre die M\u00f6glichkeit gehabt haben, Wasser anzuziehen 1), und das Protein w\u00fcrde sich gef\u00e4rbt haben! Dies war jedoch nicht der Fall, und das Pr\u00e4parat l\u00fcste sich, in Wasser, nachdem es in demselben gelegen hatte; obgleich die L\u00f6sung nicht sauer schmeckte, r\u00f6tete sie blaues Lakmuspapier und wurde von gelbem Blutlaugensalz, namentlich unter Zusatz von Schwefels\u00e4ure, gef\u00e4llt (5 p. 658)! Jedenfalls zeigen Berzelius\u2019 Beobachtungen, dass die Protemniederschl\u00e4ge l\u00e4ngere Zeit S\u00e4ure zur\u00fcckhalten, ob gebunden oder nicht.\nGleich Hruschauer, welcher beobachtete hatte, dass bei der F\u00e4llung mit S\u00e4uren ein Teil davon von den Niederschl\u00e4gen zur\u00fcckgehalten wurde, die beim Waschen auf kosten dieser S\u00e4uren sich l\u00f6sten, fand auch Mulder (103 p. 123) beim Waschen eines durch Einwirkung von Essigs\u00e4ure erhaltenen Niederschlags auf dem Filter mit sehr verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure, dass die Waschfl\u00fcssigkeit Protein enthielt, welches bei der Neutralisation mit Ammoniumcarbonat ausfiel, w\u00e4hrend die \u00fcbrige Masse unter dem Einfluss der zur\u00fcckgehaltenen Salz\u00e4ure beim Waschen mit Wasser auf dem Filter aufquoll, gel\u00e9eartig wurde und in einer gen\u00fcgenden Quantit\u00e4t Wasser bei 35\u201440\u00b0 im Laufe von 48 Stunden ungeachtet des sehr geringen S\u00e4uregehalts, wie letztgenannter Autor versicherts), sich aufl\u00f6ste. Nach dem Abfiltriren schied die mit Ammoniumcarbonat neutralisirte Fl\u00fcssigkeit einen reichlichen Niederschlag aus, nach dessen Abscheidung durch Filtration Salzs\u00e4ure einen neuen Niederschlag in der abfiltrirten Fl\u00fcssigkeit erzeugte. Mulder unterscheidet scharf den ersten Niederschlag von dem zweiten. Letzteren sieht Mulder f\u00fcr eine Verbindung des Proteins mit der S\u00e4ure an und nennt ihn \u201esalzsaures Protein\u201c, hydro chlor as p rote i n i, giebt aber nicht nur keine bestimmte Charakteristik des erstem sondern schw\u00e4cht die Bedeutung des noch unerkl\u00e4rten Unterschieds noch dadurch ab, dass, seiner Aussage nach, der erste Niederschlag sowohl durch Neutralisation, F\u00e4llung durch Wasser, als auch mittels Salzs\u00e4ure erhalten werden k\u00f6nne (103 p. 124)!\nIm allgemeinen \u00e4ussert Mulder (104 p. 973) sich ganz bestimmt: \u201edie Proteinverbindungen. von welcher Art sie auch sind, haben mit dem Protein selbst das Verm\u00f6gen gemein, mit kleinen Mengen Basen und S\u00e4uren sich verbinden zu k\u00f6nnen\u201c. Mulder nennt die Verbindung des Albumins mit Schwefels\u00e4ure \u201eDiprotein-Sulfos\u00e4ure\u2014 acide sulfo-biprot\u00e9ique\u201c (102 p. 70). C. Schmidt (128 p. 311) sprach sich im Jahre 1847 ebenfalls ganz bestimmt \u00fcber die Verbindung des Albumins mit Chlorwasserstoffs\u00e4ure aus, indem er dieselbe \u201esalzsaures Albumin\u201c benannte.\nWir erlauben uns hier noch daran zu erinnern, dass Mulder\u2019s Beobachtung nach einfache Neutralisation noch keine vollst\u00e4ndige F\u00e4llung einer s\u00e4urehaltigen Prote'inl\u00f6sung bewirkt. Dieser Umstand best\u00e4tigt Scherer\u2019s Schl\u00fcsse, n\u00e4mlich dass wie dort die vermeintliche alkalische L\u00f6sung bei der Neutralisation infolge des L\u00f6sungsverm\u00f6gens des neugebildeten Salzes keinen Niederschlag ausschied, so auch hier die s\u00e4urehaltige Prote'inl\u00f6sung nach der Neutralisation einen Teil des Proteins in L\u00f6sung hielt; wie dort ein \u00dcberschuss von S\u00e4ure zur F\u00e4llung n\u00f6tig war, so auch hier S\u00e4ure zugesetzt werden musste, damit sich ein zweiter Niederschlag bilden konnte. Erw\u00e4hnen wir noch, dass Wunderlich Unf\u00e4llbarkeit der L\u00f6sung eines Neutralisationsniederschlags von Alkalialbuminat sogar beim Kochen in den unbe-\n*) \u201eW\u00e4re die S\u00e4ure darin frei gewesen, so w\u00fcrde diese Feuchtigkeit angezogen und das Albumin sich allm\u00e4lig gef\u00e4rbt haben\u201c (5 p. 658).\n!) \u201eWird es, ehe es gallertartig wird, mit vielem Wasser anger\u00fchrt und so, dass nur sehr\nwenig S\u00e4ure noch anh\u00e4ngt, in eine Digestionstemperatur von 35 \u2014 40\u00b0 gestellt, so wird das Coagulum in 2 Tagen vollkommen aufgel\u00f6st\u201c (103 p. 123).","page":180},{"file":"p0181.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n181\ndeutendsten Mengen von Salpeter- oder Salzs\u00e4ure beobachtete (149 p. 150). Wie dort so schafft auch hier die Neutralisation analoge L\u00f6sungsbedingungen f\u00fcr das durch Zusatz von Salzs\u00e4ure ausgeschiedene Protein. Der zu jener Zeit anerkannten Lehre von den alkalischen und sauren Verbindungen des Proteins zufolge musste nach der Neutralisation derselben ein und derselbe K\u00f6rper\u2014Globulin\u2014erhalten werden.\nGleichsam als eine Best\u00e4tigung dieses Satzes erscheinen die Resultate der von Lieberk\u00fchn (82 p. 285) zu derselben Zeit angestellten Beobachtungen, die er unstreitig zu dem Zwecke anstellte, um Berzelius1 Lehre von der chemischen Verbindung zwischen S\u00e4ure und Eiweiss zu widerlegen 1).\nLieberkiihn lenkte seine besondere Aufmerksamkeit auf das Verhalten der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten und deren trockner R\u00fcckst\u00e4nde zu der Essigs\u00e4ure. Mit der gleichen Wassermenge verd\u00fcnntes und filtrirtes Eiweiss wurde mit dem gleichen Volum Essigs\u00e4ure umgesch\u00fcttelt; bei gew\u00f6hnlicher Zimmertemperatur verwandelte sich das Gemenge mehr oder weniger langsam, bei erh\u00f6hter rasch in eine gallertartige Masse. Je weniger Protein vorhanden war, desto langsamer trat die Gallertbildung ein; bei geringem Proteingehalt blieb das Gemenge ganz fl\u00fcssig. Die erhaltene gallertartige Masse zerfloss beim Erw\u00e4rmen bis zum Kochen zu einer Fl\u00fcssigkeit und erstarrte wieder, nachdem das Gemisch abgek\u00fchlt war (ib. p. 286). Wenn einerseits sowohl \u00e4ltere Beobachtungen als auch Lieberk\u00fchn's eigene gezeigt hatten, dass das Erstarren der Fl\u00fcssigkeit in bedeutendem Maasse von der Concentration der L\u00f6sungen und haupts\u00e4chlich vom Wasser abh\u00e4ngt, so finden wir andererseits bei Lieberk\u00fchn Beobachtungen, welche diejenigen \u00e4lterer Autoren best\u00e4tigten, dass mit der Verminderung der Wassermenge die L\u00f6slichkeit in der genannten S\u00e4ure bedeutend abnimmt und dass, wenn proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten z. B. durch schwache Essigs\u00e4urel\u00f6sungen garnicht gef\u00e4llt werden, dieselben eingedichteten Fl\u00fcssigkeiten mit concentrirter Essigs\u00e4ure Niederschl\u00e4ge ausscheiden, welche sich sogar beim Kochen nicht aufl\u00f6sen. In der Tat beobachtete Lieberk\u00fchn, dass beim Kochen der Fl\u00fcssigkeit geronnenes und noch feuchtes Protein in Essigs\u00e4ure, wenn auch erst in der Siedhitze, sich l\u00f6ste, dass aber beim Abk\u00fchlen die L\u00f6sung wieder erstarrte, in der W\u00e4rme aufs neue fl\u00fcssig wurde u. s. w., mit einem Worte dieselben Eigenschaften wie aus einer protemhaltigen Fl\u00fcssigkeit erhaltene Gallerte besass. Wurde dagegen das in der W\u00e4rme geronnene Protein des Eiweisses getrocknet, und zwar an der Sonne, so quoll es in koncentrirter S\u00e4ure auf, wurde beim Kochen klar, l\u00f6ste sich aber nur teilweise,\u2014sogar die St\u00fccke behielten ihre Umrisse bei. Wurden dieselben in Wasser gebracht und darin gekocht, so l\u00f6sten sie sich niemals vollst\u00e4ndig auf (ib. p. 287\u20148).\nSomit ging Lieberk\u00fchn aus einem Extrem in dass andere \u00fcber, da er zuerst fast wasserfreie St\u00fccke mit wasserfreier Essigs\u00e4ure behandelt und geronnenes Protein erhalten hatte, welches er in Wasser schon mit einem sehr geringen S\u00e4uregehalt kochte. In beiden F\u00e4llen verband Lieberk\u00fchn die f\u00fcr die Aufl\u00f6sung des Pr\u00e4parats ung\u00fcnstigsten Bedingungen. Analoge Bedingungen erkl\u00e4ren auch Simon's Beobachtungen (137 p. 56), nach dessen Vorgehen Lieberk\u00fchn seine Versuche ausf\u00fchrte. Unter diesen Verh\u00e4ltnissen konnte Simon selbstverst\u00e4ndlich auch aus Fibrin keine L\u00f6sungen erhalten 2) (137 p. 56).\n') \u201eEs w\u00e4re die Frage, ob Berzelius sich auch jetzt noch f\u00fcr eine Verbindung entscheiden w\u00fcrde\u201c; ruft Lieberk\u00fchn nach einer Reihe weiter unten auszuf\u00fchrender Beobachtungen aus (82 p. 292).\n:) \u201eDas koagulirte Eiweiss quillt ln Essigs\u00e4ure zu einer Gallerte auf, und wird alsdann vom Wasser langsam, leicht, aber nach Berzelius (4 p. 38) beim Erw\u00e4rmen, gel\u00f6st. Wie schon beim Faserstoff in dieser Beziehung bemerkt, wollte mir","page":181},{"file":"p0182.txt","language":"de","ocr_de":"182\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU D\u00c8N S\u00c4UREN.\nEs muss \u00fcberhaupt bemerkt werden, dass der soeben beschriebene Fall nur f\u00fcr das Anfangsstadium der Einwirkung der Essigs\u00e4ure, n\u00e4mlich das Befeuchten Durchtr\u00e4nken und Aufquellen des Proteins anzusehen sei. da sogar die Form desselben sich noch nicht ver\u00e4ndern konnte, wie es auch mit soeben in eine Essigs\u00e4urel\u00f6sung gebrachtem Fibrin der Fall ist, wo anf\u00e4nglich auch nur Durchtr\u00e4nkung und Aufquellen beobachtet wird. Es gen\u00fcgt dasselbe mit Wasser zu waschen, damit es sein anf\u00e4ngliches Aussehen wiedererlange, was auch vielf\u00e4ltige Beobachtungen der \u00e4ltesten Autoren best\u00e4tigt haben. Bemerken wir unter anderem, dass ebenso sich ganz neutrale Fl\u00fcssigkeiten, wie z. B. Glycerin u. s. w., verhalten, in denen Fibrin, hart gekochtes Eiweiss u. dergl. durchsichtig werden, aufquellen, doch beim Waschen mit Wasser ihr fr\u00fcheres Aussehen wiedergewinnen. Dasselbe beobachtet man auch in dem obenbeschiebenen Falle: beim Waschen bekamen die St\u00fccke ihre Farbe und Umrisse wieder. Lieberk\u00fchn zieht den ganz nat\u00fcrlichen Schluss: um aus festem Protein eine eben solche homogene einf\u00f6rmige erstarrende Fl\u00fcssigkeit zu erhalten, ist es notwendig, dass dasselbe aufgel\u00f6st sei, wobei er unter anderem dessen L\u00f6slichkeit sogar unter den obengenannten ung\u00fcnstigen Bedingungen nicht in Abrede stellt. Aus diesem Grunde gebraucht Lieberk\u00fchn f\u00fcr die aufgequollenen und durch Einwirkung von Essigs\u00e4ure durchsichtig gewordenen Proteinst\u00fccke den deutschen Ausdruck \u201eGallerte\u201c und f\u00fcr die nach der Behandlung der prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeit mit Essigs\u00e4ure erhaltene coagulirte Masse den franz\u00f6sischen \u201eGelatine\u201c, den Bildungsprocess dieser letzteren-Gelatination, der ersteren\u2014\u201eGallertbildung\u201c 2). Auf diesen Standpunkt sich stellend, schreibt Lieberk\u00fchn diesen, wie er meint, verschiedenen K\u00f6rpern auch verschiedene Eigenschaften zu: die \u201eGelatine\u201c soll beim Erw\u00e4rmen sich aufl\u00f6sen und nach dem Abk\u00fchlen wieder estarren. die Gallerte s) dagegen beim Erw\u00e4rmen austrocknen. Das offenbar Gek\u00fcnstelte dieser Unterscheidung trat bei n\u00e4herer Bekanntschaft Lieberk\u00fchn's mit seiner \u201eGelatine\u201c hervor. Dieselbe trocknete sowohl in der K\u00e4lte als auch in der W\u00e4rme aus, was besonders durch feine Verteilung und Auftr\u00e4gen auf eine Glasplatte bef\u00f6rdert wurde, auf welcher nach der Beendigung des Processes nur coagulirtes Albumin zur\u00fcckblieb! Dieser Umstand, n\u00e4mlich dass dabei auf dem Glase ein in Wasser unl\u00f6slicher R\u00fcckstand blieb, den er, wie es damals allgemein gebr\u00e4uchlich war und im Gegensatz zu Denis\u2019s Erkl\u00e4rungen, coagulirtes Albumin benannte, schien Lieberk\u00fchn sehr befremdlich 4).\nMan darf nicht vergessen, dass eine f\u00fcr jene Zeit schon gen\u00fcgende Anzahl von Betrachtungen ausgesagt worden waren, durch welche man sich bestrebte die Unl\u00f6slichkeit des aus den alkalischen Verbindungen durch Neutralisation erhaltenen Proteins zu erkl\u00e4ren, und Lieberk\u00fchn konnte diese Erkl\u00e4rungen bei den Autoren finden, deren Arbeiten ihm als Ausgangspunkt gedient hatten. Andererseits drang sich die Erkl\u00e4rung dieser Erscheinung auch von selbst auf! Lieberk\u00fchn beschreibt\nauch diese L\u00f6sung nicht gelingen; selbst nicht, \u25a0wenn ich koagulirtes Eiweiss anhaltend mit con-centrirter Essigs\u00e4ure digerirte oder kochte, und dann mit erw\u00e4rmtem Wasser behandelte\u201c (137 p. 56); den Satz \u201ewie schon beim Faserstoff in dieser Beziehung bemerkt\u201c\u2014l\u00e4sst Lieberk\u00fchn aus (82 p. 285).\nf) \u201eUm diese (erstarrende Fl\u00fcssigkeit) zu gewinnen, muss man die Gallerte immer noch ferner mit Essigs\u00e4ure behandeln, bis sie sich aufl\u00f6st. Zur Gelatination ist fl\u00fcssiges Eiweiss nothwendig; festes, mag es koagulirt oder nicht koagulirt sein, muss erst aufgel\u00f6st werden\u201c (82 p. 288).\n'-) \u201eDie Gelatination ist eine Ver\u00e4nderung des fl\u00fcssigen, die Gallertbildung eine Ver\u00e4nderung des festen Eiweisses\u201c (82 p. 288).\n3) \u201eIhr characteristischer Unterschied liegt darin, dass die eine sich beim Erw\u00e4rmen aufl\u00f6st und wieder beim Erkalten erstarrt, w\u00e4hrend die andere eintrocknet, so wie sie erhitzt wird\u201c\n(82 p. 288).\n*) \u201eNur das Eine ist bemerkenswert!!, dass die in der K\u00e4lte dargestellte Gelatine einen im Wasser unl\u00f6slichen R\u00fcckstand beim Verdampfen in der K\u00e4lte hinterl\u00e4sst\u201c (82 p. 290).","page":182},{"file":"p0183.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n183\nan derselben Stelle folgenden Versuch: an der Sonne getrocknetes und zerkleinertes Eiweiss wurde mit Essigs\u00e4ure begossen und einige Tage darin gelassen; danach entfernte man die S\u00e4ure, wusch die aufgequollenen Eiweisst\u00fcckchen in Wasser bis zur vollst\u00e4ndigen Entfernung der S\u00e4ure, und das Protein biisste seine Wasserl\u00f6slichkeit ein (82 p. 290)! Auch die erstarrte Masse, Lieberk\u00fchn\u2019s Gelatine, hinterl\u00e4sst beim Waschen auf dem Filter im zerkleinerten Zustande, bis zum Verschwinden der Reaktion auf S\u00e4ure, mit Wasser in letzterem kleister\u00e4hnliche R\u00fcckst\u00e4nde mit demselb en \u00e4usseren Charakter wie die durch Neutralisation einer mit Wasser verd\u00fcnnten Protei nl\u00f6sung erhaltenen Niederschl\u00e4-g e: sie l\u00f6sten sich weder in kochendem noch in kaltem Wasser 1). Diese Niederschl\u00e4ge verhielten sich im allgemeinen wie coagulirtes Albumin (ib.p. 291).\nVon Berzelius\u2019, Simon\u2019s u. a. Gesichtspunkte aus wurden hier offenbar die mineralischen Bestandteile nicht nur abgespaltet sondern auch in ein best\u00e4ndigere Verbindung \u00fcbergef\u00fchrt, welche \u00fcberdies durch das Wasser entfernt wurde. Dies folgt noch aus anderen Versuchen Lieberk\u00fchn\u2019s, welcher \u00e4hnliche Beobachtungen an Weins\u00e4ure, Citronens\u00e4ure und Phosphors\u00e4ure veranstaltete. Unter denselben Bedingungen wie mit Essigs\u00e4ure vermischte man das Eiweiss mit einem gleichen Volum Wein- oder Citronens\u00e4ure und kochte die Mischung; nach der Abk\u00fchlung bildete diese eine gel\u00e9ear-tige Masse. Aus trocknem, durch Kochen geronnenem Eiweiss erhielt Lieberk\u00fchn keine L\u00f6sungen: die St\u00fccke quollen nur auf. Aus den gel\u00e9eartigen Massen wurde die S\u00e4ure sowohl durch Trocknen als auch durch Auswaschen der St\u00fccke mit Wasser entfernt, wobei der R\u00fcckstand dasselbe Verhalten wie nach der Einwirkung von Essigs\u00e4ure zeigte (ib. p. 293\u2014 4).\nVersuche mit Phosphors\u00e4ure zeigten, dass sie frisches Eiweiss weder bei Zimmertemperatur noch in der Siedhitze f\u00e4llt; in diesem letzteren Falle erfolgte F\u00e4llung nur dann, wenn auf 1 Tropfen Phospors\u00e4ure 20 Tropfen Eiweiss kamen. Was die gel\u00e9eartige Masse anbetrifft, so gelang es Lieberk\u00fchn unter den gegebenen Umst\u00e4nden eine solche nur ein einziges Mal zu erhalten. In diesem Falle l\u00f6ste sich dieselbe sowohl in kaltem als in warmem Wasser; die w\u00e4sserigen L\u00f6sungen wurden k\u00e4rglich durch Ammoniakl\u00f6sung, reichlich durch Salpeters\u00e4ure gef\u00e4llt, w\u00e4hrend Aetz-kali keine F\u00e4llung bewirkte. Auch hier entzog das Wasser dem Pr\u00e4parat nach dem Trocknen alle S\u00e4ure, wobei der R\u00fcckstand in Wasser unl\u00f6slich war (ib. p. 296).\nLieberk\u00fchn\u2019s allgemeine Schl\u00fcsse betrachtend, sehen wir, dass er von der damals weitverbreiteten Ansicht ausging, dass eine Albuminl\u00f6sung durch Essigs\u00e4ure nicht coagulirt werden k\u00f6nne. Wir haben schon erkl\u00e4rt, dass dies sich nicht auf die Protei'nsubstanz selbst, sondern auf deren L\u00f6sung, n\u00e4mlich das Blutserum, bezieht, da unverd\u00fcnntes Eiweiss von Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt wird. Lieberk\u00fchn \u00fcbertr\u00e4gt aber diese Reaktion auf das Protein (ib. p. 292) und zieht daraus selbstverst\u00e4ndlich einen dem obenangef\u00fchrten, haupts\u00e4chlich von Berzelius gest\u00fctzten, Satz ganz ent-gegengesetzen Schluss, dass auch Essigs\u00e4ure das Protein ohne Mitwirkung von W\u00e4rme in den coagulirten Zustand \u00fcberf\u00fchrt, einen Zustand, in welchen das Protein durch einfaches Kochen der es enthaltenden Fl\u00fcssigkeit \u00fcbergehe 2). Alles oben\nf) \u201eSie sah kleister\u00e4hnlich aus, gerade so, wie es Denis nach L\u00f6wig von dem durch Neutralisation mit Essigs\u00e4ure aus der w\u00e4ssrigen Eiweissl\u00f6sung hervorgerufenen Niederschlag beschreibt ...... und verh\u00e4lt sich \u00fcberhaupt gegen L\u00f6sungsmittel und Reagentien wie koagulirtes Eiweiss\u201c (82 p. 291).\n\u25a0) \u201eEs pflegt als Eigenschaft des l\u00f6slichen\nEiweisses angegeben zu werden, dass Essigs\u00e4ure es nicht koagulire. Wenn der Begriff, den Berzelius vom koagulirten Eiweiss aufstellt, festgehalten werden soll, so ist diess offenbar falsch: denn die Essigs\u00e4ure macht das im Wasser l\u00f6sliche Eiweiss ohne Anwendung jeder W\u00e4rme so unl\u00f6slich oder schwer l\u00f6slich wie das Kochen\u201c (82 p^ 292).","page":183},{"file":"p0184.txt","language":"de","ocr_de":"184\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\ndargelegte in Betracht ziehend, erkl\u00e4rt man sich leicht dieses Misverst\u00e4udnis. Wenn Berzelius dieses Verhalten des Albumins gegen Essigs\u00e4ure auch f\u00fcr charakteristisch hielt, so sah er deren Wirkung f\u00fcr eine Substitutionsreaktion an.\u2014dieselbe verdr\u00e4ngte zuerst das Alkali, welches das Protein in L\u00f6sung hielt, und trat dann mit diesem selbst in Verbindung, indem sie ein essigsaures Albuminat bildete. Lieberk\u00fchn stellt jedoch auch dieses Verhalten der Essigs\u00e4ure und auch der \u00fcbrigen obenerw\u00e4hnten S\u00e4uren zu dem Protein deshalb in Abrede, weil es ihm gelungen war sowohl durch Trocknen als durch Auswaschen in Wasser die S\u00e4ure vollst\u00e4ndig zu entfernen. Derselbe Gedanke, den Lieberk\u00fchn Berzelius gegen\u00fcber in Gestalt einer z\u00e4nkischen Frage *) hinwirft, findet jedoch seine Erkl\u00e4rung wie in Berzelius\u2019 Arbeiten so auch in denjenigen seiner Zeitgenossen in dem Umstande, dass diese S\u00e4ureverbindung sich zerlegen kann; geht das Protein dabei in seinen anf\u00e4nglichen Zustand nicht \u00fcber, so darf man wohl in Berzelius\u2019 Namen antworten, dass dasselbe in diesem Falle seine mineralischen Genossen schon verloren, oder dass diese wenigstens eine andere Gestalt angenomen haben. Diesen Umstand hatte Lieberk\u00fchn ausser Acht gelassen.\nIm allgemeinen erhielt Lieberk\u00fchn dieselben Resultate wie die \u00fcbrigen Autoren. Sowohl vor dem Erscheinen seiner Arbeiten als auch nachdem stossen wir auf zahlreiche Tatsachen, die Lieberk\u00fchn\u2019s Schl\u00fcssen direct entgegengesetzt sind. Zwar giebt es Angaben, wie z. B. Kendall\u2019s (72 p. 8) und seines Sch\u00fclers Edwards (ib.), welche die Frage der Verbindung des Proteins mit arseniger S\u00e4ure studierten: diese Autoren finden n\u00e4mlich, dass zwischen dem Protein und der S\u00e4ure eine chemische Verbindung nicht vorhanden sei. Die Lehre von der chemischen Verbindung des Proteins mit den S\u00e4uren hatte jedoch viel mehr Anh\u00e4nger. So sprach Liebig (86 p. 11) sich dahin aus, dass in 0,1%-iger Salzs\u00e4ure aufgequollenes Protein beim Waschen mit Wasser sein anf\u00e4ngliches Aussehen wiederge-gewinne, d. h. sich setze und weiss werde. Dasselbe Verhalten zu Salzs\u00e4ure zeigten auch in Wasser ausgewaschene. Muskelfasern. Doch beschr\u00e4nke sich die Wirkung der Salzs\u00e4ure von solcher Concentration nicht nur darauf, denn die Muskelfasern l\u00fcsten sich in derselben (ib. p. 11). Eine saure L\u00f6sung scheide bei der Neutralisation mit einem Alkali einen Niederschlag aus. der in dem neutralisierenden Alkali l\u00f6slich sei; eine eben solche saure L\u00f6sung werde sowohl durch eine Kochsalzl\u00f6sung als auch durch L\u00f6sungen anderer Salze gef\u00e4llt, wobei, Liebig\u2019s Worten nach, der Niederschlag durch Wasserzusatz zum Gemenge sich l\u00f6st 3). Der Neutralisationsniederschlag l\u00f6ste sich in Kalkwasser, wobei die L\u00f6sung, gleich einer verd\u00fcnnten Eiweissl\u00f6sung, beim Kochen gerann. Wurde aber der Neutralisationsniederschlag zuerst durchgekocht, so b\u00fcsste er schon die F\u00e4higkeit ein, sich in Kalkwasser zu l\u00f6sen (85 p. 126). Bopp (7 p. 16) f\u00e4llte das Casein aus der Milch aus, indem er Salzs\u00e4ure solange zusetzte, bis sie durch den Geschmack sich kenntlich machte, und behandelte den Niederschlag mit 2\u20143%-iger Salzs\u00e4ure; in dieser quoll das Casein anf\u00e4nglich auf, dann l\u00f6ste es sich bei 40\u00b0. Diese Caseinl\u00f6sung wurde sowohl von S\u00e4uren als auch von Alkalien gef\u00e4llt. Strecker (141 p. 580), der dieselben Versuche wie Bopp anstellte, findet ausserdem, dass, wenn Milch mit Kochsalz ges\u00e4ttigt wird, nach dem Abfiltri-ren des Niederschlags das Filtrat mit Salzs\u00e4ure einen neuen Niederschlag aus-\n*) rEs fragt sich noch, hat Berzelius hinreichende Gr\u00fcnde, die durch Essigs\u00e4ure entstehende Gallerte und Gelatine f\u00fcr essigsaures Eiweiss anszugeben? Was daf\u00fcr spricht, f\u00fchrt Berzelius nicht an\u201c (82 p. 292).\n0 ,.Die L\u00f6sung gerinnt hei der Neutralisation\nzu einem dicken, weissen, gallertartigen Brei, der sich in \u00fcbersch\u00fcssigen Alkalien leicht l\u00f6st; Kochsalz und andere Salzl\u00f6sungen bewirken darin ein Gerinnsel, das sich auf Zusatz von vielem Wasser l\u00f6st\u201c (85 p. 125).","page":184},{"file":"p0185.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n185\nscheidet. Das in Chlorwasserstoffs\u00e4ure aufgel\u00f6ste Casein wurde durch Neutralisation ausgef\u00e4llt, und der Niederschlag l\u00f6ste sich in einem Ueberschuss des f\u00e4llenden Agens (ib. p. 581) auf.\nDas, was Liebig und Strecker blos fl\u00fcchtig beobachteten, unterwarf Parkes einem genaueren Studium (112 p. 84; 113 p. 28). Im Jahre 1850 fand er, dass, wenn in stark mit Salzs\u00e4ure anges\u00e4uertes Blutserum Kochsalzkrystalle eingetragen werden, in dem Maasse, wie dieselben sich auflOsen, Protein sich um sie herum ausscheidet \u2018). Umsch\u00fctteln des Gemenges bewirke Aufl\u00f6sung sowohl der Salzkry-stalle als auch des Proteinniederschlags. Wird aber eine gen\u00fcgende Salzmenge zugesetzt, so gewahre man schon Aufl\u00f6sung des Proteins nicht mehr, und es lasse sich im Filtrat nicht nachweisen 2)!\nZugleich beobachtete Parkes, dass in diesem Falle die S\u00e4ure und das Salz einander gleichsam erg\u00e4nzen: je mehr S\u00e4ure genommen wird, desto weniger Salz bed\u00fcrfe es zur F\u00e4llung des Proteins und umgekehrt. Die Rolle des Kochsalzes k\u00f6nne irgend ein anderes Neutralsalz, Kalium, Natrium- oder Magnesiumsulfat, Natriumnitrat, Chlorkalium, \u00fcbernehmen. Interessant ist aber, dass Parkes bei gleichzeitiger Einwirkung von Essigs\u00e4ure und Kaliumacetat keine Niederschl\u00e4ge erhielt. Auch Natriumphospat gebe mit Essigs\u00e4ure keine F\u00e4llung, und sei sogar der F\u00e4llung durch Kochsalz in einem gewissen Maasse hinderlich 3). Mit demselben Erfolge k\u00f6nne Essigsiiure durch eine andere ersetzt werden 4).\nFast zu derselben Zeit wie Parkes gelangte Melsens, wrenn auch durch in umgekehrter Reihenfolge veranstaltete Versuche, zu denselben Resultaten (91 p. 247). Melsens trug in die prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten Salze ein und verlieh ihnen dadurch die Eigenschaft, durch Essigs\u00e4ure und Phosphors\u00e4ure gef\u00e4llt zu werden, w\u00e4hrend doch Unf\u00e4llbarkeit5) der prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch diese S\u00e4uren das sog. historische Albumin charakterisirte. Dabei bemerkte Melsens, dass die durch Phosphors\u00e4ure erzeugten Niederschl\u00e4ge in einem Ueberschuss derselben l\u00f6slich waren, was bei der Essigs\u00e4ure nicht der Fall sei. In demselben Jahre (1850) wies auch Lehmann (78 p. 342) auf die F\u00e4llbarkeit einer sauren Proteinl\u00f6sung durch neu trale Salze, aber schon beim Erw\u00e4rmen, hin; so sollen proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten mit einer im Ueberschuss genommenen organischen S\u00e4ure beim Kochen nicht gerinnen, wird aber vorher Natriumsulfat, Kochsalz oder Salmiak zugesetzt, so entstehe beim Kochen ein Niederschlag.\n1. P a n u m\u2019s Arbeiten. Eine f\u00fcr jene Zeit sehr schwere Aufgabe stellte sich Panum, indem er unternahm das Verhalten folgender K\u00f6rper zu einander aufzukl\u00e4ren: 1) des seinen Eigenschaften nach damals noch wenig bestimmten Seroglobins, oder Serumcaseins (AkM 48 \u2014 60 p. 108), wie Panum es nannte; 2) der s\u00e4ure-\n*) \u201eIf the undiluted serum of the blood be strongly acidified with acetic acid, no change of results, or a very slight haze is produced. If large fragments of chloride of sodium are now dropped into this fluid, the following changes occur. Almost immediately the sharp angles of the salt disappear, the fragment increases in size, and becomes rounded in form, from the deposit upon its surface of a coating af albumin\u201c (112 p. 84).\n-) \u201eIf chloride of sodium be now added to saturation, the whole of the albumen is thrown down, and the liquid, which can be filtered of the precipitate, gives no indication of albumen or the very merest trace\u201c (112 p. 84).\n3) \u201eIt is an interesting point that the common phosphate of soda (2 atoms of fixed base) not only gives no precipitate by itself, or with acetic acid, but appears to a certain extent to dissolve that given by the chloride of sodium (112 p. 85). On the contrary, no precipitate can be obtained with acetate of potash and acetic acid\u201c (112 p. 84).\n*) \u201eOther acid may be substituted for the acetic\u201c (ib).\n5) \u201eEn changeant la constitution physique des liquides albumineux par des additions des sels solubles, on rend l\u2019albumine pr\u00e9cipitable par l\u2019acide phosphorique \u00e0 3 \u00e9quivalents d'eau, et par l\u2019acide ac\u00e9tique\u201c (91p. 247).","page":185},{"file":"p0186.txt","language":"de","ocr_de":"186\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nhaltigen, durch Einwirkung von S\u00e4uren auf proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten erhaltenen Gallerte, wobei Panum ausser den von Lieberk\u00fchn zu demselben Zwecke angegebenen S\u00e4uren auch noch Oxals\u00e4ure-, Milchs\u00e4ure und Schwefels\u00e4ure benutzte (109 p. 436); 3) des nach der Entfernung der S\u00e4uren zur\u00fcckgebliebenen R\u00fcckstands, der bei Lieberk\u00fchns Arbeiten erhalten und von ihm coagulirtes Eiweiss genannt wurde, und endlich 4) der salzsauren Niederschl\u00e4ge aus den prote\u00efnhaltigen Fl\u00fcssigkeiten, welche durch gleichzeitige Einwirkung von S\u00e4uren und Salzen nach Melsen\u2019s Vorgehen erhalten wurden, da Panum die andern von uns genannten Autoren. Lehmann ausgeschlossen, nicht kannte.\nPanum\u2019s Beobachtungen gewinnen ein um so gr\u00f6sseres Interesse, als er seine Vergleiche an Pr\u00e4paraten einer und derselben Herkunft, aus denselben proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten bereitet, anstellte.\nWas die Bereitung des Seroglobins anbetrifft, so wirkte Panum mit Wasser und Kohlen- oder Essigs\u00e4ure auf Serum ein (W 48\u201460 p. 105). wobei der erhaltene Niederschlag durch Filtration entfernt wurde; das Filtrat sah Panum f\u00fcr Albumin an (p. n. 79). Die S\u00e4uregallerte sowie die R\u00fcckst\u00e4nde nach der Entfernung der S\u00e4ure bereitete Panum nach Lieberk\u00fchn\u2019s Verfahren (p. n. 181). Die durch S\u00e4ure und Salz bewirkten Niederschl\u00e4ge dagegen, bereitete Panum 1) aus Seroglobin, indem er es in einer m\u00f6glichst geringen Menge Essigs\u00e4ure autl\u00f6ste, wozu, bemerken wir nach Panum\u2019s eigenen Beobachtungen (p. n. 75), nur sehr wenig von dieser S\u00e4ure n\u00f6tig ist. Die s\u00e4urehaltige Seroglobinl\u00f6sung f\u00e4llte er mit gen\u00fcgenden Quantit\u00e4ten von Chlorammonium, Chlornatrium oder Chlorcalcium, von essigsaurem oder phosphorsaurem Natrium, oder mit einer ges\u00e4ttigten Magnesiumsulfatl\u00f6sung. Mit denselben Salzen wurden auch Niederschl\u00e4ge erhalten, wenn man statt der Seroglobinl\u00f6sung in Essigs\u00e4ure eine solche in Phosphors\u00e4ure nahm (109 p. 427); 2) benutze Panum den beim Kochen des Filtrats nach der Entfernung des Seroglobins auf obenerw\u00e4hnte Weise aus dem Serum erhaltenen Niederschlag (ib. p. 428 und 441) und 3) auch Fibrin, wobei er sowohl diesen als jenen Niederschlag zuerst in einer sehr schwachen \u00c4tzkalil\u00f6sung aufl\u00f6ste, da es Panum nicht gelungen war durch direkte Aufl\u00f6sung der genannten Produkte in einer S\u00e4ure Material genug zu beschaffen, und dann diese alkalischen L\u00f6sungen mit Essigs\u00e4ure f\u00e4llte, in deren \u00dcberschuss der Niederschlag sich autl\u00f6ste (ib. p. 428, 441 und 444). Die erhaltenen L\u00f6sungen verhielten sich gegen die obengenannten Salze ebenso wie die s\u00e4urehaltigen Seroglobinl\u00f6sungen. Auch in diesen F\u00e4llen lieferte sowohl zur F\u00e4llung als zur Aufl\u00f6sung genommene Phosphors\u00e4ure dieselben Resultate. Am h\u00e4ufigsten endlich benutzte Panum 4) unverd\u00fcnntes Blutserum, oder 5) Eiweiss, indem er durch direkten Zusatz von Phosphor-, oder Essigs\u00e4ure L\u00f6sungen dieser Substanzen erhielt; die erhaltenen Gemenge verhielten sich zu den Salzen ebenso wie die obenerw\u00e4hnten L\u00f6sungen. Dasselbe Verhalten zeigte das Blutserum zu der Milchs\u00e4ure, Weins\u00e4ure, Oxals\u00e4ure und sogar der Schwefels\u00e4ure, wenn letztere in sehr geringer Menge bis zur Bildung eines k\u00e4rglichen, sich nicht l\u00f6senden Niederschlags, zugesetzt wurde.\nEin solches Verhalten der genannten Proteinpr\u00e4parate leiteten Panum zu folgendem Schl\u00fcsse: die L\u00f6sungen der Proteink\u00f6rper in S\u00e4uren werden durch Neutralsalze gef\u00e4llt *).\nEine sehr wichtige Beobachtung f\u00fcr die Charakteristik des Verhaltens des Proteins gegen die S\u00e4uren machte Panum bei der umgekehrten Aufstellung der Versuche und zog daraus den wertvollen Schluss, dass stark neutralsalzhaltiges Blut-\n*) \u201e........ dass die L\u00f6sungen eiweissartiger K\u00f6rper in S\u00e4uren durch Mittelsalze gef\u00e4llt\n\u25a0werden\u201c (109 p. 428).","page":186},{"file":"p0187.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n187\nserum und verd\u00fcnntes Eiweiss die ihnen fr\u00fcher abgehende F\u00e4higkeit erwerben, von Essigs\u00e4ure, Phosphors\u00e4ure, Weins\u00e4ure, Oxals\u00e4ure, Milchs\u00e4ure u. s. w. * *) gef\u00e4llt zu werden. F\u00e4llung, im besten Falle vollst\u00e4ndige, wurde beobachtet, gleichviel, ob zur Fl\u00fcssigkeit zuerst die S\u00e4ure und dann das Salz oder, umgekehrt, zuerst das Salz, dann die S\u00e4ure zugesetzt wurde *). Durch dieselben Neutralsalze wurden auch w\u00e4sserige L\u00f6sungen der S\u00e4uregallerte (AW 48\u201460 p. 64) gef\u00e4llt, wobei die Niederschl\u00e4ge vollkommen identische Eigenschaften mit den obenbeschriebenen, aus den prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch gleichzeitige Einwirkung von S\u00e4uren und Salzen erhaltenen, Niederschl\u00e4gen besassen s). Zugunsten der Identit\u00e4t dieser Niederschl\u00e4ge zeuge, Panum\u2019s Ansicht nach, auch der Umstand, dass schon bei einem solchen S\u00e4uregehalt der prote\u00efnhaltigen Fl\u00fcssigkeit, wie er zur Gallertbildung notwendig ist, die unbedeutendsten Salzmengen F\u00e4llung bewirken 4).\nGleich Parkes fand auch Panum, dass je mehr S\u00e4ure eine gegebene Fl\u00fcssigkeit enth\u00e4lt, desto weniger Salz zur F\u00e4llung derselben erforderlich sei (109 p. 436). So bed\u00fcrfe es auf 100 Vol. Serum bei 10, 20, 40 und 80 Vol. S\u00e4ure zur Erzeugung eines Niederschlags resp. 100, 60, 30 und 40 Vol. ges\u00e4ttigter Chlornatriuml\u00f6sung 5). Diesen Thatsachen gem\u00e4ss meint Panum, dass ein grosser S\u00e4uregehalt f\u00fcr die Bildung von Niederschl\u00e4gen ein ung\u00fcnstiger Umstand sei (ib. p. 437). Uebrigens fand Panum dasselbe auch in Bezug auf die durch Salz und S\u00e4ure bewirkten Niederschl\u00e4ge, zu deren Bildung eine gewisse g\u00fcnstige S\u00e4uremenge notwendig sei \u00df).\nIndem Panum nun zur n\u00e4heren Erforschung des Wesens dieser Niederschl\u00e4ge \u00fcbergeht, fragt er sich, ob dieselben nicht vielleicht mit dem Seroglobin identisch sind. Diese Frage ist zwar eine gerechtfertigte, doch muss der Leser sich ins Ge-d\u00e4chtniss rufen, dass zu Panum\u2019s Zeit die Eigenschaften des Globulins bei weitem weniger bekannt waren, als es jetzt der Fall ist.\u2014Nur aus diesem Grunde l\u00e4sst sich der scharfe Unterschied in den Eigenschaften dieser Niederschl\u00e4ge und des Seroglobins erkl\u00e4ren, wie wir ihn in dem Satze finden, den Panum der Aufz\u00e4hlung dieser Unterscheidungsmerkmale vorausschickt 7). Besonders schneidend klingt der\n*) \u201eEs stand hiernach zu vermuthen, dass dieselbe F\u00e4llung eintreten w\u00fcrde, wenn eine mit Mittelsalzen stark versetzte neutrale Albumin-l\u00f6sung mit S\u00e4uren versetzt w\u00fcrde, welche sonst das Eiweiss nicht niederschlagen. Der Versuch best\u00e4tigte diese Vermuthung vollkomen. Wurde Serum oder verd\u00fcnntes und filtrirtes H\u00fchnerei-weiss mit einer hinreichenden Menge Kochsalz oder irgend einem der andern Mittelsalze versetzt, so war die salzreiche Eiweissl\u00f6sung durch Essigs\u00e4ure. Phosphors\u00e4ure, Weinsteins\u00e4ure, Oxals\u00e4ure, Milchs\u00e4ure u. w. f\u00e4llbar geworden\u201c (109 p. 428).\n*) \u201eDie Ausf\u00e4llung war, gleichg\u00fcltig, ob zuerst S\u00e4ure und dann Salz oder zuerst Salz und dann S\u00e4ure hinzugesetzt war, bei hinreichendem Zusatz dieser Substanzen so vollst\u00e4ndig, dass Kalium-cyan\u00fcr in der sauren, vom ausgef\u00e4llten Stoff ab-tiltrirten Fl\u00fcssigkeit keine Tr\u00fcbung erzeugte: eben so wenig wurde das Filtrat durch ein Paar Tropfen Salpeters\u00e4ure oder durch Kochen getr\u00fcbt\u201c (109 p. 428-9).\n3) \u201eDie w\u00e4ssrige L\u00f6sung dieser Gelatine bleibt beim Kochen vollkommen klar, wird aber durch die Mittelsalze gef\u00e4llt und zeigt in jeder von mir untersuchten Beziehung ganz dasselbe Verhalten gegen die Reagentien wie die w\u00e4ssrige L\u00f6sung des durch Mittelsalze aus den sauren Eiweiss-\nl\u00f6sungen und des durch S\u00e4uren aus den salzreichen Eiweissl\u00f6sungen gef\u00e4llten Stoffes\u201c (109 p. 436).\n*) \u201eF\u00fcr ihre Identit\u00e4t, nat\u00fcrlich abgesehen von den Beimengungen der S\u00e4ure oder des Salzes, spricht auch der von mir beobachtete Umstand, dass die f\u00fcr die Entstehung der in Wasser l\u00f6slichen Gelatine g\u00fcnstigste S\u00e4uremenge auch die geringste Salzmenge zur Erzeugung einer bleibenden F\u00e4llung in der sauren Eiweissl\u00f6sung erfordert\u201c (109 p. 436).\n6) Auf 100 Vol. Blutserum sind bei 10\u201420\u2014 40\u201480 Vol. Essigs\u00e4ure resp. 100\u201460\u201430\u201440 concentrirter Chlornatriuml\u00f6sung und auf 100 Vol. Blutserum bei 0\u20143\u201411 Vol. Phosphors\u00e4ure 30\u2014 16 \u2014 24 conc. Chlornatriuml\u00f6sung erforderlich (109 p. 437).\n6)\t\u201eEine gewisse S\u00e4uremenge war am g\u00fcnstigsten, indem sowohl ein Zuviel wie ein Zuwenig derselben die F\u00e4llung durch Salze etwas beeintr\u00e4chtigte\u201c (109 p. 428).\n7)\t\u201eDass Serumcasein (Seroglohin) und der durch Essigs\u00e4ure aus salzreichen Eiweissl\u00f6sungen gef\u00e4llte Stoff ganz verschiedene Dinge sind, welche sich so scharf und bestimmt von einander unterscheiden wie sonst nur wenige zur Proteingruppe geh\u00f6rige K\u00f6rper\u201c (109 p. 431).","page":187},{"file":"p0188.txt","language":"de","ocr_de":"188\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nSatz selbst, nachdem man die von Panum angef\u00fchrten Thatsachen zugunsten des Unterschieds zwischen dem Seroglobin und den durch S\u00e4uren erzeugten Niederschl\u00e4gen erwogen hat.\nSelbstverst\u00e4ndlich sah Panum sich gen\u00f6tigt den Unterschied zwischen der Art der F\u00e4llung des Seroglobins und der salzsauren Niederschl\u00e4ge aus demselben Serum zu erkl\u00e4ren. Im ersteren Falle wurde das Serum mit Wasser verd\u00fcnnt und dann mit Essigs\u00e4ure anges\u00e4uert, in letzterem mit Salz versetzt und ebenfalls mit Essigs\u00e4ure anges\u00e4uert. In Anbetracht dessen, dass eine S\u00e4ure allein im Serum keine F\u00e4llung bewirkt, bei Gegenwart von Salzen dieselbe aber einen Niederschlag erzeugt, findet Panum schon darin einen Unterschied, der mit dem Charakter des Niederschlags in Verbindung steht; er h\u00e4lt es n\u00e4mlich f\u00fcr angemessen den Beweis zu f\u00fchren, dass in dem Falle, wenn das Seroglobin durch Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt wird, die Salze des Serums bei der F\u00e4llung nicht mitwirken \u2018), da andernfalls das Seroglobin sich schneller ausscheiden m\u00fcsste, als es gew\u00f6hnlich bei der Verd\u00fcnnung des Serums beobachtet wird. Nicht genug, mit Salz versetztes Serum, welches nach dem Zusatz der S\u00e4ure einen Niederschlag ausgeschieden hat. werde bei Verd\u00fcnnung mit Wasser von der S\u00e4ure nicht mehr gef\u00e4llt.\nDiese einseitige Ansicht l\u00e4sst sich einmal dadurch erkl\u00e4ren, dass Panum die Eigenschaften des Seroglobins nicht gen\u00fcgend kannte, das andere Mal, dass ihm die Arbeiten seiner Vorg\u00e4nger unbekannt waren. In \u00dcbereinstimmung mit der schon damals allgemein herrschenden Ansicht hatte Denis (AhV 48\u201460 p. 90\u20141) die Verd\u00fcnnung mit Wasser bei der F\u00e4llung des Globulins mit Essigs\u00e4ure f\u00fcr ein Agens erkl\u00e4rt, welches das L\u00f6sungsverm\u00f6gen des bei der Neutralisation mit Essigs\u00e4ure neugebildeten Salzes schw\u00e4cht, infolgedessen das Globulin bei der Neutralisation nicht ausfalle: das neugebildete Salz gen\u00fcge zur Aufl\u00f6sung des Globulins, da Panum selbst behauptet, dass das Seroglobin in Salzl\u00f6sungen ungemein l\u00f6slich sei* 2). Doch neutralisirte er nicht nur das Serum, er setzte auch noch einen \u00dcberschuss von S\u00e4ure hinzu, wobei alter die F\u00e4llung trotzdem ausblieb. Wie Panum\u2019s und Melsen\u2019s (109 p. 437) Beobachtungen gezeigt haben, bedarf es auch in diesem Falle zur F\u00e4llung eines gewissen \u00dcberschusses von Salz. Vergleicht man die Bedingnisse der F\u00e4llung des Seroglobins und der Entstehung der durch Salze und S\u00e4uren erzeugten Niederschl\u00e4ge in einem und demselben Serum, so darf man wohl sagen dass in den zwei Gleichungen: 1) Serum-p Wasser+Essigs\u00e4ure; und 2) Serum-pSalz-fEssigs\u00e4ure in beiden F\u00e4llen Niederschl\u00e4ge erhalten werden, in denen der Unterschied, wenn ein solcher vorhanden ist, offenbar durch das Wasser und das Salz bedingt wird. Erw\u00e4gt man, dass im besten Falle die Essigs\u00e4ure die Alkalinit\u00e4t des Serums neutralisirte, und vergegenw\u00e4rtigt man sich die Grundeigenschaften des Globulins, so begreift man klar, dass beides: Verd\u00fcnnung mit Wasser und Behandlung mit einem Salze ein und dasselbe Resultat\u2014F\u00e4llung des Globulins\u2014zur Folge haben muss. In der Tat finden wir auch bei Panum Angaben, die dies bezeugen, und zwar dort, wo er einen Unterschied sucht, indem er erkl\u00e4rt, dass der durch das Salz und die S\u00e4ure bewirkte Niederschlag in concentrirten Salzl\u00f6sungen unl\u00f6slich ist 3). Weiter f\u00fchrt Panum nicht nur in-\n*) v..... dass die F\u00e4llung des Serumcaseins\ndurch Essigs\u00e4ure nicht von den Salzen des Serums abb\u00e4ngen kann\u201c (109 p. 431).\n2)\t\u201eDas Serumcase\u00efn haben wir aber als einen in Salzl\u00f6sungen ungemein leicht l\u00f6slichen Stoff kennen gelernt\u201c (109 p. 431-2).\n3)\t\u201eWas nun zweitens die Eigenschaften der beiden durch Essigs\u00e4ure in eiweissartigen Fl\u00fcs-\nsigkeiten bewirkten Niederschl\u00e4ge betrifft, so ist der aus salzreicher Eiweissl\u00f6sung durch Essigs\u00e4ure, Phosphors\u00e4ure u. s. w. gef\u00e4llte Stoff in concentrirten Salzl\u00f6sungen ganz unl\u00f6slich\u201c; und dies wird unmittelbar Folgendem entgegengesetzt: \u201edas Serumcase\u00efn haben wir aber als einen in Salzl\u00f6sungen ungemein leicht l\u00f6slichen Stoff kennen gelernt\u201c (109 p. 431-2).","page":188},{"file":"p0189.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n189\nkommensurable, sondern geradezu na\u00efve Vergleiche an, wie z. B. dass der durch Salze und S\u00e4uren erzeugte Niederschlag bei Gegenwart des Salzes sogar in einem grossen \u00dcberschuss von Essigs\u00e4ure sich nicht l\u00f6se, w\u00e4hrend das Seroglobin in dem allergeringsten S\u00e4ure\u00fcberschuss l\u00f6slich sei 1). Panum vergisst dabei, dass er diese L\u00f6slichkeit des Seroglobins gerade bei Abwesenheit von Salzen beobachtet hatte (108 p. 251), namentlich aber dass eine Globulinl\u00f6sung in Essigs\u00e4ure von Salzen gef\u00e4llt wird, und dass der Niederschlag bei Gegenwart von Salzen sich deshalb in Essigs\u00e4ure offenbar nicht l\u00f6sen kann. Endlich sei der durch Essigs\u00e4ure, Phosphors\u00e4ure u. s. w. erzeugte Niederschlag in Wasser leicht l\u00f6slich, und scheide die L\u00f6sung in der Siedhitze keinen Niederschlag aus, w\u00e4hrend das Seroglobin in Wasser unl\u00f6slich sei 2). Erinnern wir noch einmal daran, dass das Seroglobin aus mit Wasser verd\u00fcnnten, folglich sehr salzarmen Fl\u00fcssigkeiten ausgef\u00e4llt wurde, w\u00e4hrend die durch Salze und S\u00e4uren bewirkten Niederschl\u00e4ge ungleich mehr Salz enthielten und gerade infolge der Leichtl\u00f6slichkeit des Globulins \u00fcberhaupt sich ihrerseits schnell und gut bei Wasserzusatz auf kosten des durch den Niederschlag zur\u00fcckgehaltenen Salzes l\u00f6sen konnten: gerade hier bildete sich eine sehr verd\u00fcnnte Salzl\u00f6sung, welche, Panum's Worten nach, das echte Seroglobin so leicht aufl\u00f6ste 3); war dabei eine sehr verd\u00fcnnte L\u00f6sung entstanden, so konnte dieselbe beim Kochen auch nicht gef\u00e4llt werden (.V.V 75\u201480 p. 259).\nSchliesslich finden wir auch bei Panum Angaben dar\u00fcber, dass bei der F\u00e4llung des Seroglobins aus einer mit Kochsalz ges\u00e4ttigten sauren L\u00f6sung beim Auswaschen des \u00dcberschusses der Kochsalzl\u00f6sung (109 p. 443) der Niederschlag sich aufl\u00f6ste. Widrigenfalls m\u00fcsste man zugeben, dass der Niederschlag eine zur Aufl\u00f6sung im zugesetzten Wasser gen\u00fcgende Essigs\u00e4uremenge mitgerissen hatte, auf kosten derer, infolge der bedeutenden Verminderung des relativen Salzgehalts, sowohl Aufl\u00f6sung als auch Ungerinnbarkeit in der W\u00e4rme erfolgen konnte. Bei Panum finden wir jedoch Angaben genug dar\u00fcber, dass hier die S\u00e4ure keine Rolle spielte, trotzdem er zuerst selbst geneigt war deren Mitwirkung bei der Aufl\u00f6sung des Niederschlags zuzugeben. Das Auswaschen der Niederschl\u00e4ge in koncentrirter Kochsalzl\u00f6sung gew\u00e4hrte Panum die M\u00f6glichkeit, die letzten Reste der S\u00e4ure zu entfernen. Er verfuhr hierbei auf zweierlei Art: er f\u00e4llte den Niederschlag entweder nach dem Aufl\u00f6sen in Wasser durch S\u00e4ttigung mit Kochsalz, indem er St\u00fccke davon in die Fl\u00fcssigkeit eintrug, den erhaltenen Niederschlag aufs neue aufl\u00f6ste u. s. w., bis das Filtrat nicht mehr sauer reagirte 4) (ib. p. 433, 453), oder er wusch den auf dem Filter gesammelten Niederschlag mit derselben ges\u00e4ttigten Kochsalzl\u00f6sung, bis alle S\u00e4ure entfernt war 5). Nicht nur schliessen diese Versuche Panum\u2019s die Mitwirkung der\n*) \u201eFerner ist die durch Essigs\u00e4ure in einer salzreichen Albuminl\u00f6sung hervorgebrachte F\u00e4llung bei Gegenwart des Salzes selbst in grossem S\u00e4ure\u00fcberschuss nicht l\u00f6slich; das Serumcasein l\u00f6st sich dagegen bekantlich bei dem allergeringsten S\u00e4ure\u00fcberschuss\u201c (109 p. 432).\n*) \u201eEndlich ist der durch Essigs\u00e4ure, Phosphors\u00e4ure u. s. w. aus salzreichen Eiweissl\u00f6sun-gen frisch gef\u00e4llte Stoff in Wasser sehr leicht l\u00f6slich, und die w\u00e4ssrige L\u00f6sung desselben bleibt beim Erhitzen zum Kochen klar, w\u00e4hrend das frisch gef\u00e4llte Serumcasein in Wasser ganz unl\u00f6slich ist\u201c (109 p. 432).\n3) ...... die L\u00f6slichkeitsverh\u00e4ltnisse des Se-\nrumcase\u00fcns; w\u00e4hrend dieser Stoff frisch gef\u00e4llt in\nh\u00f6chst verd\u00fcnnten Salzl\u00f6sungen leicht l\u00f6slich ist (109 p. 438; S. auch die Anm. p. n. 188).\n4) \u201eAnfangs l\u00f6ste ich den auf dem Filtrum gesammelten Stoff in destillirtem Wasser und f\u00e4llte ihn wieder aus der w\u00e4ssrigen L\u00f6suug durch chemisch reines festes Kochsalz, sammelte ihn wieder auf einem Filtrum, l\u00f6ste ihn, nachdem die Fl\u00fcssigkeit abgetropft war, wieder in Wasser, f\u00e4llte die w\u00e4ssrige L\u00f6sung abermals mit Kochsalz und so fort, bis das Filtrat nicht l\u00e4nger sauer reagirte\u201c (109 p. 433).\nE) \u201eDie andere Methode, die ich sp\u00e4ter angewendet habe, um die S\u00e4ure auszuwascheu, f\u00fchrte \u00fcbrigens noch leichter und schneller zum Ziel-sie bestand ganz einfach darin, dass der auf dem","page":189},{"file":"p0190.txt","language":"de","ocr_de":"190\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nS\u00e4ure an der Aufl\u00f6sung dieses Niederschlags aus\u2014was der Autor eben bezweckte.\u2014sie beben die Grundeigenscbaft des Globulins erstaunlich hervor, sich auf kosten des zur\u00fcckgebliebenen Salzes aufzul\u00f6sen und durch S\u00e4ttigung der Fl\u00fcssigkeit mit demselben Salze (AM 75\u201480 p. 236) auszufallen.\nPanum selbst liefert uns das Material, auf Grund dessen wir die \u00dcberzeugung gewinnen, dass er nichts anderes als Globulin vor sich hatte. Der Niederschlag kann jedoch seine L\u00f6slichkeit in Wasser (in Salzen) einb\u00fcssen, und wenn Panum von dessen Wasserl\u00f6slichkeit spricht, so meint er immer einen frischgef\u00e4llten Niederschlag '). Um den Verlust der L\u00f6slichkeit besser beobachten zu k\u00f6nnen, empfiehlt Panum die Mutterlauge so gut wie m\u00f6glich von dem auf dem Filter befindlichen Niederschlage abtropfen zu lassen * 2). Je besser die Fl\u00fcssigkeit abgeschieden wurde, desto weniger Salz wird offenbar der Niederschlag bei der Aufl\u00f6sung in Wasser enthalten.\nNicht genug: der durch Salz und S\u00e4ure erzeugte Niederschlag ver\u00e4ndert sich, Panum\u2019s Worten nach, auch unter dem Einfl\u00fcsse der atmosp\u00e4rischen Luft3). Die Beschreibung dieser von Panum beobachteten Ver\u00e4nderung entspricht vollkommen den Beschreibungen einer \u00e4hnlichen Ver\u00e4nderung des Globulins unter denselben Bedingnissen. Der uns interessirende Niederschlag beh\u00e4lt seine L\u00f6slichkeit l\u00e4nger, wenn er in Wasser suspendirt ist, als wenn er feucht an der Luft liegt 4)- Es ist interessant hier-selbst darauf hinzuweisen, dass dieselben Ver\u00e4nderungen der durch Salz und S\u00e4ure erzeugten Niederschl\u00e4ge unter dem Einfluss der Feuchtigkeit und der Luft langsamer eintreten, wenn zur Bildung des Niederschlags nicht Essigs\u00e4ure sondern Phosphors\u00e4ure genommen wurde (109 p. 434). Diese Ver\u00e4nderlickeit der L\u00f6slichkeit unter dem Einfl\u00fcsse der atmosph\u00e4rischen Luft und der Feuchtigkeit, die den Globulinen eigent\u00fcmlich ist, wurde auch am Seroglobin beobachtet (AM 48\u201460 p. 110) und zwar von Panum selbst, als einem der ersten Autoren auf diesem Gebiete, wor\u00fcber er bei Gelegenheit seiner Beobachtungen \u00fcber die Unl\u00f6slichkeit des durch Salz und S\u00e4ure hervorgebrachten Niederschlags spricht 5). Weiter: sowohl das Seroglobin als auch der durch Salz und S\u00e4ure erzeugte frischgef\u00e4llte und vom Salze sorgf\u00e4ltig befreite Niederschlag sind, Panum\u2019s Beobachtungen nach, in sehr verd\u00fcnnter Phosphor- oder Essigs\u00e4ure 6) l\u00f6slich, was \u00fcbrigens auch Melsens, wenigstens in Betreff der Phos-\nFiltrum gesammelte Stoff ein Paar Male vom Filtrum heruntergenommen und mit concentrirter Kochsalzl\u00f6sung ausgewaschen wurde, bis diese keine freie S\u00e4ure mehr aufnahm\u201c (109 p. 433-4).\n\u2018) \u201e\u00fcm die angef\u00fchrten Erscheinungen gut zu beobachten, muss man aber den auf dem Filtrum gesammelten Stoff durch Abtropfenlassen m\u00f6glichst vollst\u00e4ndig von Salzl\u00f6sung (!) befreit haben\u201c (109 p. 434).\n2)\t\u201e...... immer fand ich den ausgef\u00e4llten\nStoff in Wasser, kaltem sowohl als heissem, sehr leicht l\u00f6slich, wenn ich denselben bald nach der Ausf\u00fcllung und noch feucht untersuchte\u201c (109 p. 433).\n3)\t\u201eFortgesetzte Beobachtungen haben mir aber gezeigt, dass der Stoff seine L\u00f6slichkeit i n Wasser einb\u00fcssen kann, erstens, durch Einwirkung der atmosph \u00e4-rischen Luft und Austrocknen und zweitens durch Erhitzen desselben mit Salzl\u00f6sungen\u201c (109 p. 434).\n4j \u201eWas nun die Einwirkung der atmosph\u00e4ri-\nschen Luft auf den fraglichen K\u00f6rper betrifft, so\nbeh\u00e4lt derselbe viel l\u00e4nger seine L\u00f6slichkeit, wenn\ner in der Fl\u00fcssigkeit suspendirt ist, als wenn er auf dem Filtrum gesammelt, der Luft mehr zug\u00e4nglich ist (109 p. 434). Es geht aus dem Angef\u00fchrten mit Sicherheit hervor, dass der durch S\u00e4ure und Salz aus Eiweissl\u00f6sungen gef\u00e4llte K\u00f6rper eine Ver\u00e4nderung dureh Einwirkung der Luft erlitten hat, ob aber diese Ver\u00e4nderung auf einer Oxydation, oder auf einem Wasserverlust, oder auf einer Ver\u00e4nderung des Aggregatzustandes oder auf etwas Anderem beruht, muss vorl\u00e4ufig dahingestellt bleiben\u201c (109 p. 435).\n5)\t\u201eDie Einwirkung der Luft ver\u00e4ndert \u00fcbrigens auch, was ich schon fr\u00fcher erw\u00e4hnt habe, die L\u00f6slichkeitsverh\u00e4ltnisse des Serumcase\u00efns; w\u00e4hrend dieser Stoff frisch gef\u00e4llt in h\u00f6chst verd\u00fcnnten Salzl\u00f6sungen leicht l\u00f6slich ist, wird er nach dem Austrocknen sowie auch durch Erhitzen zum\nKochen in Salzl\u00f6sungen ganz unl\u00f6slich ..........\u201c\n(109 p. 438).\n6)\t\u201eDer ausgef\u00e4llte Stoff ist, frisch untersucht, von mir immer in der f\u00e4llenden S\u00e4ure (Phosphors\u00e4ure oder Essigs\u00e4ure) leicht l\u00f6slich gefunden worden, wenn die Salzl\u00f6sung hinreichend entfernt war\u201c (ib. \u2019p. 447).","page":190},{"file":"p0191.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n191\nphors\u00e4ure, beobachtete. Dass dieser Forscher den Niederschlag in Essigs\u00e4ure unl\u00f6slich fand, erk\u00e4rt sich, Panum\u2019s Ansicht nach, entweder durch eine unvolkommene Befreiung von dem Salze, bei dessen Gegenwart es unm\u00f6glich sei die Niederschl\u00e4ge in Essigs\u00e4ure aufzul\u00f6sen '), oder durch eine Ver\u00e4nderung unter dem Einfl\u00fcsse von Feuchtigkeit und Luft (109 p. 447). Was das Verhalten dieses K\u00f6rpers oder dessen L\u00f6sungen gegen die W\u00e4rme anbetrifft, so behauptet Panum im Gegensatz zu Mel-sens, dass der durch Salz und S\u00e4ure erzeugte Niederschlag sowohl in kaltem als auch in warmen Wasser l\u00f6slich sei (109 p. 434). Dies entspricht nat\u00fcrlich unserer Vorstellung von den Globulinen nicht. Zieht man aber Panum\u2019s Beobachtungsmethoden in Betracht, nach welchen der in Wasser suspendirte Niederschlag mit einer grossen Wassermenge versetzt wurde, wobei Panum vollst\u00e4ndige L\u00f6sung 2) des Niederschlags beobachtete, so ist es schwer anzunehmen, dass er seine Versuche wirklich mit \u201eheissem\u201c nicht aber bloss mit warmem Wasser ausf\u00fchrte, in welchem die L\u00f6slichkeit die Globulins bei Gegenwart von Salzen nicht abgeleugnet werden kann, wir wir seinerzeit schon gen\u00fcgend erkl\u00e4rten (AkV 75\u201480 p. 247). Pr\u00fcfte Panum dagegen eine L\u00f6sung auf die L\u00f6slichkeit des Pr\u00e4parats in der Siedhitze, und erhielt dabei, keine F\u00e4llung, was den von uns angef\u00fchrten Thatsachen gem\u00e4ss (ib. p. 259) wahrscheinlich ist, so erkl\u00e4rt sich das leicht durch den geringen Globulingehalt, da Panum\u2019s L\u00f6sungen sehr wasserreich waren. Giebt man andererseits auch zu, dass Panum wirklich Aufl\u00f6sung des Niederschlags in heissem Wasser beobachtete, so ist nicht zu vergessen, dass die Wasserl\u00f6slichkeit des Niederschlags sogleich und vor allem gepr\u00fcft wurde, folglich, wie man wohl annehmen darf, als der Niederschlag noch nicht s\u00e4urefrei war. Ungeachtet des Wunsches, Melsens gegen\u00fcber L\u00f6slichkeit der Niederschl\u00e4ge, besonders in heissem Wasser, zu verfechten, konnte Panum nicht umhin Tatsachen anzuerkennen, die ihn befremdet zu haben schienen, n\u00e4mlich dass L\u00f6sungen eines in Wasser noch nicht ver\u00e4nderten Niederschlags durch Zusatz einer geringen Salzmenge bei gew\u00f6hnlicher Temperatur sich nicht ver\u00e4nderten, dass aber beim Erw\u00e4rmen F\u00e4llung erfolgte; \u00fcberdies bemerkt er daselbst, dass die Temperatur und die Salzmenge bei der F\u00e4llung der L\u00f6sungen dieses Niederschlags durch W\u00e4rme einander so zu sagen ersetzen 3). Diese Erkl\u00e4rungen Panum\u2019s \u00fcberzeugen uns noch mehr, dass die obenbeschriebenen Misverst\u00e4ndnisse auf den Mengenverh\u00e4ltnissen des Proteins, des Salzes und des Wassers und der von diesen abh\u00e4ngenden F\u00e4llungstemperatur (ib. p. 260) beruhten.\nNachdem wir auch dieses Misverst\u00e4ndniss erkl\u00e4rt haben, verhindert uns nichts mehr dem durch Salz und S\u00e4ure erhaltenen Niederschlag die Eigenschaften des Globulins selbst zuzuerkennen. Bei aufmerksamerem Verhalten seinen eigenen Beobachtungen gegen\u00fcber h\u00e4tte Panum selbst, ob gern oder ungern, zwischen dem durch Salz und S\u00e4ure erzeugten Niederschlage und dem durch S\u00e4ttigung unverd\u00fcnnten Blutserums mit Kochsalzkrystallen erhaltenen Identit\u00e4t anerkennen m\u00fcssen, was er\n\u2018) \u201eM\u00f6glich ist es aber auch, dass Melsens die Salzl\u00f6sung nicht hinreichend entfernt hat; denn bei Gegenwart einer grossem Menge der Salzl\u00f6sung ist eine L\u00f6sung in Essigs\u00e4ure schwer oder unm\u00f6glich zu erzielen; und etwas fr\u00fcher: denn wenn die Niederschl\u00e4ge an der Luft lange liegen oder gar eintrocknen, werden sie unl\u00f6slich sowohl in Essigs\u00e4ure und Phosphors\u00e4ure wie in Wasser\" (ib. p. 447J.\n5) \u201eJedes der durch Einwirkung von nicht praecipitirenden S\u00e4uren und Mittelsalzen aus Losungen eiweissartiger K\u00f6rper von mir erhaltenen Praecipitate habe ich zuerst auf seine L\u00f6slich-\nkeit in Wasser in der Weise gepr\u00fcft, dass ich einen Theil des in der Fl\u00fcssigkeit suspendirten Praecipitats mit vielem Wasser \u00fcbergoss; es verschwand jedesmal vollst\u00e4ndig\u201c (ib. p. 432-3).\n3) \u201eWir werden n\u00e4mlich sehen, dass der noch nicht durch die Luft ver\u00e4nderte Stoff in einer w\u00e4ssrigen L\u00f6sung durch eine geringe Salzmenge in der K\u00e4lte nicht gef\u00e4llt wird, aber beim Erhiz-zen sich abscheidet, ja dass eine Temperaturerh\u00f6hung und eine gr\u00f6ssere Menge Salz f\u00fcr die. Bewerkstelligung der F\u00e4llung einander substitui-ren k\u00f6nnen\u201c (109 p. 434).","page":191},{"file":"p0192.txt","language":"de","ocr_de":"192\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\njedoch, trotz der offenbaren Identit\u00e4t der Reaktionen derselben, nicht tat *). In der Tat l\u00f6sen sich beide Niederschl\u00e4ge leicht in Wasser, fallen beim Kochen (s. oben) aus, l\u00f6sen sich nicht in Essig- oder in Phosphors\u00e4ure, nat\u00fcrlich, wenn der Salz\u00fcberschuss nicht entfernt wurde, worauf auch schon Panum hinwies. Endlich konnte bei der sorf\u00e4ltigsten Behandlung des durch Salz und S\u00e4ure erzeugten Niederschlags beim Auswaschen sowohl mit kaltem als mit heissem Wasser das Kochsalz aus dem Eiweisspr\u00e4parat nicht entfernt werden, dessen Panum in letzterem 0.569% fand (109 p. 458)!\nWas die S\u00e4uren anbetrifft, so konnten durch nicht weniger sorgf\u00e4ltige Untersuchungen weder mit dem Protein verbundene noch zur\u00fcckgehaltene\" freie S\u00e4uren in den durch Salz und S\u00e4ure erzeugten Niederschl\u00e4gen * 2) nachgewiesen werden (ib. p. 453\u20145).\nAus dem Dargelegten ersieht man, dass die unbestreitbare und best\u00e4ndige Gegenwart von Kochsalz in den durch Salz und S\u00e4ure bewirkten Niederschl\u00e4gen den Gedanken aufkommen liess, dass hier zwischen dem Protein und dem Salz eine chemische Verbindung bestehe. Das einzige, was Panum abhielt eine solche Verbindung anzuerkennen, war der Umstand, dass man, seiner Ansicht nach, \u201edas Atomgewicht des Albumins\u201c im Vergleich mit dem damals angenommenen mehr als verdoppeln m\u00fcsste 3)! Daher blieb ihm, wie er meint, nichts anderes \u00fcbrig, als diesen durch Salz und S\u00e4ure ausgef\u00e4llten Niederschlag, an dessen Bildung weder die S\u00e4ure noch das Salz einen Anteil hatten, f\u00fcr eine besondere Modifikation \u201edes Albumins\u201c anzuerkennen, die, wie ihm scheint, dennoch durch die S\u00e4ure bedingt wird, und \u201eAcidalbumin\u201c zu benennen 4), wenn auch nur, um weitl\u00e4ufigen Beschreibungen des erhaltenen Produkts zu entgehen.\nIn der \u00dcberzeugung, dass weder das Salz noch die S\u00e4ure in den durch dieselben ausgef\u00e4llten Niederschl\u00e4gen sich chemisch verbinden, nimmt Panum an, dass die S\u00e4ure in diesem F\u00e4llen eine katalytische (!) Wirkung aus\u00fcbt, und vergleicht die Wirkung der S\u00e4ure in diesem Falle mit derjenigen der Schwefels\u00e4ure bei der \u00c4therbildung 5)!\n0 \u201eAus dem Serum finde ich allerdings, dass man durch eine sehr grosse Menge fein gepulvertes, reines Kochsalz einen festen, eiweissartigen Stoff f\u00e4llen kann; dieser zeigt aber nicht die Eigenschaften der durch S\u00e4ure und Salz gef\u00e4llten Stoffe. Er l\u00f6st sich n\u00e4mlich sehr leicht in Wasser, und die w\u00e4ssrige L\u00f6sung wird durch Kochen vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt____in Essigs\u00e4ure und Phosphor-\ns\u00e4ure ist er unl\u00f6slich\u201c (ib. p. 458).\n~) \u201e.....so d\u00fcrfte es doch wohl gestattet sein,\naus den vorliegenden Untersuchungen den Schluss zu ziehen, dass die untersuchten Substanzen keine Verbindungen der Phosphor - oder Schwefels\u00e4ure mit als Base fungirenden eiweissartigen Substanzen sein k\u00f6nnen\u201c (109 p. 456).\n3)\t\u201eWollte man annehmen, dass diese 5,69 pro mille Chlornatrium mit dem eiweissartigen Stoffe chemisch in einem bestimmten st\u00f6chiometrischen Verh\u00e4ltniss verbunden gewesen w\u00e4ren, so m\u00fcsste man eine die h\u00f6chsten unter den bisher aufgestellten noch um das Doppelte \u00fcbersteigende Atomzahl f\u00fcr das Albumin annehmen\u201c (ib. p. 458-9).\n4)\t\u201eEs bleibt uns somit nicht wohl eine andere\nAnnahme \u00fcbrig als diese: die durch Mittelsalze\naus sauren oder durch gewisse S\u00e4uren aus salzreichen L\u00f6sungen eiweissartiger K\u00f6rper gef\u00e4llte Substanz als eine eigenth\u00fcmliche Modification des Albumins, als einen aus der Ver\u00e4nderung des Atomencomplexes desselben hervorgegangenen Stoff' zu betrachten. Da derselbe unabh\u00e4ngig von der Art der angewandten S\u00e4ure und von der Qualit\u00e4t des Salzes u. s. w. gemeinsame und sehr characteristische Eigenschaften darbietet, die ihm inh\u00e4rent sind und zun\u00e4chst durch die S\u00e4ure hervorgebracht zu werden scheinen, so schlage ich vor, denselben \u201eAcidalbumin\u201c zu nennen, wenn auch nur, um durch einen solchen Namen jedesmal \u201eweitl\u00e4ufigen Umschreibungen zu entgehen\u201c (109 p. 459).'\n5)\t\u201eDa weder die S\u00e4ure noch dass Salz mit diesem neu entstandenen Stoff in Verbindung tritt, so muss man die Wirkung eine katalytische nennen, wenn man \u00fcberhaupt den Begriff der Katalyse festh\u00e4lt. Sucht man eine Analogie, so bietet sich eine solche schon in der Aetherbildung aus Alkohol durch Schwefels\u00e4ure\u201c (109 p. 459). ~","page":192},{"file":"p0193.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n193\nSomit w\u00fcrden alle Untersuchungen auf die Untersuchung des bei gleichzeitiger Einwirkung von Salzen und S\u00e4uren aus dem Serum erhaltenen Niederschlags zur\u00fcckgef\u00fchrt werden k\u00f6nnen. Dass dieser Niederschlag Panum\u2019s Aufmerksamkeit auf sich lenkte und von ihm einen besonderen Namen erhielt, darf nicht befremden! Panum erhielt unter verschiedenen Umst\u00e4nden aus dem Serum drei verschiedene Niederschl\u00e4ge: 1 \u2014 durch Verd\u00fcnnung des Serums und Einwirkung von Essigs\u00e4ure, den er \u201eSerumcasem\u201c nannte; 2\u2014aus eben solchem, aber unverd\u00fcnntem Serum durch S\u00e4ttigung mit Kochsalz in Substanz und von ihm \u201eAlbumin\u201c genannt *); 3\u2014endlich, durch gleichzeitige Einwirkung von Essigs\u00e4ure und Kochsalz gleichfalls auf unverd\u00fcnntes Serum, wodurch Niederschl\u00e4ge entstanden, die Panum \u201eAcidalbumin\u201c benannte. Schon der Umstand, dass diese Niederschl\u00e4ge aus einem und demselben Serum erhalten wurden; dass bei der F\u00e4llung des Acidalbumins die Salz- und S\u00e4uremengen im umgekehrten Verh\u00e4ltnisse zu einander standen, zeugt f\u00fcr die Identit\u00e4t derselben; dass, andererseits, wenn Essigs\u00e4ure ganz fehlte, der Kochsalzgehalt sein Maximum erreichte; und in Anbetracht dessen, dass das Globulin sowohl in Wasser als in ges\u00e4ttigten Salzl\u00f6sungen nicht l\u00f6slich ist, aber unter diesen Umst\u00e4nden durch die Gegenwart eines freien Alkali (s. Alkalialbuminat) in L\u00f6sung gehalten werden kann, muss schon einfache Neutralisation dieses Alkali offenbar sowohl in stark mit Wasser verd\u00fcnntem als auch mit Salz ges\u00e4ttigtem Serum F\u00e4llung bewirken. Darin besteht der ganze Sinn von Panum's Beobachtungen, und muss der Ausdruck \u201eAcidalbumin\u201c eine Stelle in der Pieilie der Synonyme des Globulins einnehmen!\nWenn wir hier die Bedeutung dieser Benennung er\u00f6rtern, so geschieht es einerseits, weil man angefangen hat unter dem Ausdruck \u201eAcidalbumin\u201c entweder die Verbindungen des Proteins mit einer S\u00e4ure oder die Neutralisationsprodukte solcher Verbindungen zu verstehen, andererseits weil es uns w\u00fcnschenswert erschien, mit den Charakter der Neutralisationsniederschl\u00e4ge der S\u00e4ureverbindungen des Proteins vertrauter zu werden.\nWas die Verbindungen des Proteins mit S\u00e4uren anbetrifft, so wagt es Panum nicht, auf Grund seiner Beobachtungen hin zu entscheiden, ob solche Verbindungen existiren oder nicht (ib. p. 457). Nichtsdestoweniger finden wir bei Panum Hinweise, die in unmittelbarer Beziehung zu der Frage nach der Verbindung von S\u00e4uren mit dem Globulin stehen. So ist es interessant, dass, wenn man in der W\u00e4rme geronnenes Protein und Fibrin in verd\u00fcnnten Aetzkalil\u00f6sungen aufi\u00f6ste und die L\u00f6sung darauf neutralisirte, diese Neutralisationsniederschl\u00e4ge nach der Aufl\u00f6sung in schwachen S\u00e4urel\u00f6sungen eben solche durch Salz und S\u00e4ure bewirkte Niederschl\u00e4ge ausschieden wie Seroglobin oder unverd\u00fcnntes Serum * 2). Wir halten es nicht f\u00fcr \u00fcberfl\u00fcssig noch einmal darauf hinzuweisen, dass auch solche Niederschl\u00e4ge in Wasser aufgel\u00f6st, mit Salz gef\u00e4llt, wieder aufgel\u00f6st wurden, u. s. w. bis 4-mal (109 p. 427, 441, 444, 453). Mit andern Worten, Panum bemerkte zwischen den Niederschl\u00e4gen, die unmittelbar in eine saure L\u00f6sung \u00fcbergef\u00fchrt wrorden, und eben solchen Niederschl\u00e4gen, die aber nach vorhergegangener Aufl\u00f6sung der Ausgangspr\u00e4parate in Alkalil\u00f6sungen entstanden waren, keinen Unterschied.\n*) N\u00e4heres dar\u00fcber ist in Kap. IV (W 48\u201460 p. 103 u. 160) dargelegt.\n2) \u201e....als ich auch aus Fibrin und aus durch\nKochen abgeschiedenem Serumalbumin saure L\u00f6sungen bereitet hatte. Da eine L\u00f6sung dieser Stoffe in S\u00e4uren nicht in hinreichender Menge unmittelbar erzielt werden konnte, wurden sie zuerst in sehr verd\u00fcnnter Kalilauge gel\u00f6st, dann\ndurch Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt, und durch einen Ueber-scliuss von Essigs\u00e4ure wurde die F\u00e4llung wieder gel\u00f6st. Die so auf indirektem Wege erhaltenen essigsauren L\u00f6sungen wurden nun durch jedes der oben genannten Salze eben so gef\u00e4llt wie die L\u00f6sung des Serumeaseins in Essigs\u00e4ure oder Phosphors\u00e4ure\u201c (ib. p. 427).\n13","page":193},{"file":"p0194.txt","language":"de","ocr_de":"194\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nWeiter treffen wir bei Panum zuerst auf Angaben \u00fcber die Beziehungen zwischen der Gerinnungstemperatur und der Salzmenge. Gleich andern Beobachtern findet auch Panum, dass eine s\u00e4urehaltige Prote\u00efnl\u00f4sung durch Kochen nicht gef\u00e4llt wird. Indem er s\u00e4urehaltige L\u00f6sungen durch Aufl\u00f6sen von Neutralisationsniederschl\u00e4gen, die aus alkalihaltigen L\u00f6sungen in der W\u00e4rme geronnenen Proteins aus Serum erhalten worden waren, in einem Essigs\u00e4ure- oder Phosphors\u00e4ure\u00fcberschuss bereitete, fand er, dass bei der Vermischung mit dem gleichen Volum ges\u00e4ttigter Magnesiumsulfatl\u00f6sung bei 13\u00b0 (gew\u00f6hnliche Zimmertemperatur) keine F\u00e4llung erfolgte, w\u00e4hrend bei 19\u00b0 sich starke Tr\u00fcbung zeigte (109 p. 441\u20142). Im Wasserbade erw\u00e4rmt, schied dieselbe L\u00f6sung dicke Flocken aus. Darauf bestimmte Panum die F\u00e4llungstemperatur s\u00e4urehaltiger L\u00f6sungen von Neutralisationsniederschl\u00e4gen aus der L\u00f6sung einer Alkaliverbindung des Proteins, in Abh\u00e4ngigkeit von der Menge eines Neutralsalzes, indem er zu einer s\u00e4urehaltigen L\u00f6sung verschiedene Volummengen ges\u00e4ttigter L\u00f6sungen von Neutralsalzen zusetzte. Nach Panum, giebt ein Gemisch aus 100 Vol. einer L\u00f6sung des genannten Niederschlags in Essigs\u00e4ure\nmit\nn\n7\n7\n7\n7\n7\n7\nmit\n7\n7\n7\n7\n7\n100\n16\n100\n20\n100\n1\n6\n8\n10\n100\n1\n2\n4\n8\n16\n100\ncc. Magnesiumsulfat Tr\u00fcbung bei 19\u00b0, einen Niederschlag bei 32\"\n7\t7\tQ9\u00b0 7\t7\t7\t7\t7\t55\"\n7\tNatriumacetat\t19\u00b0 7\t7\t' y 7 55\tr>\t^ i 55\t7\t7\t\u2014\n7\t7\t\t7\t7\t55\u00b0\n7\teiner L\u00f6sung\tdesselben Niederschlags in\tPhosphors\u00e4ure g\teben\n7\tChlornatrium\tkeinen Niederschlag beim\tErw\u00e4rmen\t\n\t7\tTr\u00fcbung bei 50\u00b0\t\t\n7\t7\t27\u00b0 55\t55\t- \u2018\t\t\n7\t7\t19\u00b0 55\tv\t\t\n7\tSeroglobinl\u00f6sung in Phosphors\u00e4ure geben\t\t\t\n7\tChlornatrium\tkeinen Niederschlag beim\tErw\u00e4rmen\t\n7\t7\teinen\tNiederschlag bei\t80\u00b0\n7\t7\tTr\u00fcbung bei 40\u00b0,\t\u201e\t7\t7\t7 5\n7\t7\t80\u00b0 55\t55\tv \u2019\t55\t7\t7\t66\"\n7\t7\t17\u00b0 55\t55\tJ- 1\t\u2022\t\u201e\t**\t7\t60\"\n7\t7\t80\u00b0 55\t55\t5\t55\t\t72\u00b0\nIm allgemeinen f\u00e4llt die Gerinnungstemperatur mit dem Steigen der Salzmenge, und ist die F\u00e4llung um so vollst\u00e4ndiger, je mehr Salz eingetragen wurde (109 p. 441-3). Zugleich beobachtete Panum, dass bei gew\u00f6hnlicher Temperatur durch Einwirkung ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung auf eine Seroglobinl\u00f6sung in Phosphors\u00e4ure erhaltene Niederschl\u00e4ge sich in Wasser l\u00f6sten. So geschah es \u201eeinmal\u201c dass nach einem Zusatz von 20 Teilen ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung zu 100 T. einer Seroglobinl\u00f6sung in Phosphors\u00e4ure der erhaltene Niederschlag sich wieder in Wasser aufl\u00f6ste, w\u00e4hrend 5 und sogar 2 T. derselben Kochsalzl\u00f6sung einen Niederschlag erzeugten, der nicht verschwand; der in einem Salz\u00fcberschuss aufgel\u00f6ste Niederschlag erschien aber wieder, wenn die L\u00f6sung erw\u00e4rmt wurde (ib. p. 443). \u00c4hnliche an dem Neutralisationsniederschlage aus einer alkalihaltigen Fibrinl\u00f6sung in Essigs\u00e4ure angestellte Beobachtungen zeigten, dass durch Chlorammonium, Chlornatrium und Chlorcalcium, essigsaures, phosphorsaures und schwefelsaures Natron bewirkte Niederschl\u00e4ge beim Erw\u00e4rmen klar wurden, beim Erkalten sich wieder tr\u00fcbten *). Mit \u00e4hnlichen L\u00f6-\n*) \u201eGanz \u00fcbereinstimmend zeigten die durch hitzen mehr oder weniger vollst\u00e4ndig aufkl\u00e4rten, alle diese Salze hervorgebrachten Tr\u00fcbungen das beim Erkalten aber wieder so tr\u00fcbe wurden wie merkw\u00fcrdige Verhalten, dass sie sich durch Er- vor dem Erw\u00e4rmen\u201c (ib. p. 444).","page":194},{"file":"p0195.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n195\nsungen find rer K\u00f6rper tlugegen wurden beim Steigen der Temperatur Niederschl\u00e4ge erhalten, die nach dem Erkalten der Fl\u00fcssigkeit sich nicht ver\u00e4nderten (ib. p. 444>\nVerd\u00fcnntes Eiweiss mit in demselben suspendirten Flocken, die infolge der Verd\u00fcnnung mit Wasser entstanden waren, wird mit Kochsalz gess\u00e4ttigt, das Gemisch filtrirt, und zum Filtrat Essig- oder Phosphors\u00e4ure so lange zugesetzt, bis einige Tropfen der S\u00e4ure keine F\u00e4llung mehr hervorrufen. Wenn der Niederschlag abfiftrirt ist, bewirkt gelbes Blutlaugensalz keine F\u00e4llung mehr; werden aber gr\u00f6ssere Mengen Essig-, Phosphor-, Salz-, oder Salpeters\u00e4ure zugesetzt, so scheidet sich wieder ein reichlicher Niederschlag aus. Dieser schleimige Niederschlag ist in Essigs\u00e4ure unl\u00f6slich. Die Geschichte der uns gegenw\u00e4rtig interessirenden Frage zeigt, dass Proteinniederschl\u00e4ge von einer schwachen S\u00e4ure gef\u00e4llt werden, in einer st\u00e4rkeren sich aufl\u00f6sen und durch eine noch concentrirtere gef\u00e4llt werden. Die von Panum beobachtete Tatsache l\u00e4sst sich in denselben Rahmen f\u00fcgen, doch mit dem interessanten Vorbehalt, dass unter gewissen ung\u00fcnstigen Umst\u00e4nden, n\u00e4mlich sogar bei Gegenwart eines Salz\u00fcberschusses, das Gesetz der Concentration der S\u00e4uren in Bezug auf die L\u00f6slichkeit des Proteins dennoch aufrecht erhalten bleibt. Kannte Panum dieses Verhalten der S\u00e4uren zu dem Protein nicht, oder schenkte er demselben keine Aufmerksamkeit, die Sache ist die, dass er diesen sekund\u00e4ren Niederschlag oder, richtiger gesagt, den K\u00f6rper, dem derselbe seinen Ursprung verdankt, mit dem Niederschlage, welcher durch Verd\u00fcnnung des Eiweisses mit Wasser erhalten wird, identifient! Der frischgef\u00e4llte Niederschlag gebe bei der Behandlung mit viel Kochsalz in Substanz einen schleimigen, dehnbaren, in ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung unl\u00f6slichen Klumpen, der sich aber in einer mit Kochsalz ges\u00e4ttigten Proteinl\u00f6sung, und, was am befremdlichsten ist, in Wasser mit ganz schwachem Kochsalzgehalt aufl\u00f6se! Die L\u00f6sung gerann in der W\u00e4rme nicht (offenbar war dieselbe hinl\u00e4nglich verd\u00fcnnt), wurde aber von Essig-, Phosphor- und andern S\u00e4uren gef\u00e4llt und l\u00f6ste sich in einem Ueberschuss derselben. Panum nennt diesen K\u00f6rper \u201eEierschleim\u201c (jV.V 48\u201460 p. 110; 109 p. 448\u20149).\nEs ist wohl kaum n\u00f6tig hinzuzuf\u00fcgen, dass diese Lehre vom \u201eEierschleim\u201c die Inconsequenz und Willk\u00fcrlichkeit der ganzen Lehre Panum\u2019s von den Proteink\u00f6rpern noch besser charakterisirt (AW\u00b0 48\u201460 p. 110). D i e Ver\u00e4nderungen in der L\u00f6slichkeit endlich oder, besser gesagt, den Verlust der L\u00f6slichkeit, welche Lieberk\u00fchn an seinen Pr\u00e4paraten nach dem Austrocknen der s\u00e4urehaltigen geleeartigen Massen oder nach sorgf\u00e4ltigem Trocknen beobachtete, stellte Panum in Bezug auf seine durch Salz und S\u00e4ure bewirkten Niederschl\u00e4ge niemals und in keinem Falle in irgend eine Beziehung zu der Einwirkung der S\u00e4uren auf das Protein: diese Ver\u00e4nderlichkeit in den Eigenschaften der Niederschl\u00e4ge schrieb er der Einwirkung der Luft und der Feuchtigkeit zu, legte der gleichzeitigen Einwirkung von Salz und S\u00e4ure aber nur eine sekund\u00e4re Bedeutung \"bei. Damit das von ihm Ausgesagte noch \u00fcberzeugender erscheine, vergleicht Panum diese Ver\u00e4nderungen mit denjenigen, welche frischgef\u00e4lltes Globulin unter dem Einfluss von Feuchtigkeit und W\u00e4rme erf\u00e4hrt *)! Diese vom historischen\n*) \u201eDie Einwirkung der Luft ver\u00e4ndert \u00fcbrigens auch, was ich schon fr\u00fcher erw\u00e4hnt habe, die L\u00f6slichkeitsverh\u00e4ltnisse des Serumcaseins;w\u00e4hrend dieser Stoff frisch gefallt in h\u00f6chst verd\u00fcnnten Salzl\u00f6sungen leicht l\u00f6slich ist, wird er nach dem Austrocknen sowie auch durch Erhitzen zum Kochen in Salzl\u00f6sungen ganz unl\u00f6slich, ja er wird dann selbst durch S\u00e4uren in der K\u00e4lte nicht gel\u00f6st. Es fehlt also nicht an Analogie l\u00fcr die An-\nnahme, welche sich uns nach dem Vorhergehenden als wenigstens h\u00f6chst wahrscheinlich herausstellt: dass durch Einwirkung der das Eiweiss nicht pr\u00e4cipitirenden S\u00e4uren auf die in denselben l\u00f6slichen eiweissartigen Stoffe eine neue Substanz entsteht, welche durch ihre Unl\u00f6slichkeit in con-centrirten L\u00f6sungen der Mittelsalze und durch L\u00f6slichkeit in Wasser vor andern zur Protein-gruppe geh\u00f6renden Substanzen sich auszeichnet;\n13*","page":195},{"file":"p0196.txt","language":"de","ocr_de":"196\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nStandpunkte aus h\u00f6chst wichtigen Thatsachen werden von den neueren Autoren nicht anerkannt; denn im Gegensatz zu dem Dargelegten werden die hier beschriebenen Ver\u00e4nderungen in der L\u00f6slichkeit gew\u00f6hnlich den S\u00e4uren zugeschrieben!\nLehmann (79 p. 129) best\u00e4tigt Panum\u2019s Angaben \u00fcber die durch Salz und S\u00e4ure erzeugten Niederschl\u00e4ge und findet, dass die F\u00e4higkeit, durch Essigs\u00e4ure und Phosphors\u00e4ure gef\u00e4llt zu werden, allen proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten und sogar den H\u00e4matoglobulinl\u00f6sungen eigen sei. Aus diesen letzteren erh\u00e4lt Lehmann auf dieselbe Weise einen Niederschlag, den er durch wiederholte Aufl\u00f6sung und F\u00e4llung mit Chlornatrium, Chlorammonium, Natriumsulfat und anderen Salzen reinigt. Die Aufl\u00f6sung und F\u00e4llung wurde so lange fortgesetzt, bis die saure Reaktion der Fl\u00fcssigkeiten ganz verschwunden war (79 p. 129). Das erhaltene Produkt, welches Lehmann f\u00fcr \u201emetamorphosirtes H\u00e4matokrystallin\u201c erkl\u00e4rt und \u201eIvrystallacid\u201c zu nennen vorschl\u00e4gt, stellt unzweifelhaft ein Zersetzungsproduct des H\u00e4matoglobins, und zwar mit H\u00e4matin gef\u00e4rbtes Globulin, vor. infolgedessen, nach Lehmann\u2019s Worten, das Pr\u00e4parat eine hellr\u00f6tlichbraune, fast braune Farbe hat. Zuerst quelle der Niederschlag in Wasser auf, dann l\u00f6se er sich, wobei die L\u00f6sung bei einem geringen Salzgehalt beim Kochen auch nicht gerinnen k\u00f6nne; wird aber ein Salz eingetragen, so falle die Gerinnungstemperatur allm\u00e4lig mit dem Steigen des Salzgehalts '). Wie Panum\u2019s durch Salz und S\u00e4ure hervorgebrachten Niederschl\u00e4ge, so b\u00fcsse auch Lehmann\u2019s Krystallacid durch Liegen an der Luft und Trocknen seine Wasserl\u00f6slichkeit ein. Eine Krystallacidl\u00f6sung in wenig S\u00e4ure werde durch Neutralisation gef\u00e4llt, wobei der Niederschlag in sehr verd\u00fcnnter Ammoniakl\u00f6sung l\u00f6slich sei; bei der F\u00e4llung der s\u00e4urehaltigen L\u00f6sung durch Neutralisation mit Aetzkali l\u00f6se sich der Niederschlag beim Waschen auf und werde von S\u00e4uren aufs neue gef\u00e4llt (ib. p. 130).\nDiese Beobachtung erscheint besonders interessant, wenn man sich vergegenw\u00e4rtigt, dass auch hier das historische Globulin derselben Untersuchung unterworfen wurde und auf Kosten der in den Niederschl\u00e4gen zur\u00fcckgehalten Salze dieselben in Wasser l\u00f6slichen Niederschl\u00e4ge gab!\nPanum\u2019s Angaben anerkennend und best\u00e4tigend, nimmt Lehmann zugleich an. dass die S\u00e4uren das Protein in eine unl\u00f6sliche Verbindung \u00fcberf\u00fchren, wobei es jedoch nur von Minerals\u00e4uren und Gerbs\u00e4ure gef\u00e4llt werde, w\u00e4hrend vegetabilische S\u00e4uren es nicht f\u00e4llen. Indem Lehmann sich hier Panum\u2019s Arbeiten \u00fcber die F\u00e4llbarkeit s\u00e4urehaltiger L\u00f6sungen durch Salze ins Ged\u00e4chtniss ruft, spricht er die Ansicht aus, dass das Albumin in zwei neue K\u00f6rper zerfallen k\u00f6nne 2). Diese Ansicht gr\u00fcndet sich wahrscheinlich auf die Thatsache, dass Panum aus H\u00fclmereiweiss zwei Produkte erhalten hatte (W 48\u201460 p. 110); in Bezug auf den obenangef\u00fchrten Satz w\u00e4re aber es schwer zu erkl\u00e4ren, was Lehmann darunter verstand.\ndass aber dieser Stoff durch Einwirkung der Luft und unter Umst\u00e4nden durch Temperaturerh\u00f6hung seine L\u00f6slichkeit in Wasser einbiisst\u201c (109 p. 438-9).\n*) \u201eSetzt man aber mehr oder weniger Alkalisalz zu, so entsteht bei niederer oder h\u00f6herer Temperatur ein Praecipitat, d. h. je mehr Salz zugesetzt wird, bei desto weniger hoher Temperatur wird die Substanz aus der L\u00f6sung ausge* * schieden,.....\u201c (79 p. 129).\ns) \u201eDurch die meisten S\u00e4uren wird das Albumin in eine unl\u00f6sliche Modification verwandelt, dabei aber nur von den Minerals\u00e4uren (ausser\ndreibasischer Phosphors\u00e4ure) praecipitirt, wenn diese in einigem Ueberschusse zugesetzt werden; die organischen S\u00e4uren, ausser den Gerbs\u00e4uren, schlagen das Eiweiss nicht nieder\u201c. Dabei bemerkt er: \u201ePanum hat auch \u00fcber diesen Gegenstand sehr interessante Versuche angestellt, aus denen hervorgeht, dass selbst durch Essigs\u00e4ure und gew\u00f6hnliche Phosphors\u00e4ure die albumin\u00f6sen Materien wesentliche Ver\u00e4nderungen erleiden, so dass es sogar nicht unwahrscheinlich wird, dass diese S\u00e4uren, katalytisch wirkend, das Albumin in \u201ezwei neue K\u00f6rper zerlegen\" (80 p. 312).","page":196},{"file":"p0197.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n197\nY e r s e li i e <1 e 11 a r t i g k e i t der Benennungen der S\u00e4urever-I) i n d unge n. Auf den ersten Blick k\u00f6nnte es scheinen, als h\u00e4tte Lehmann\u2019s Gedanke in den Arbeiten von Lecont & Goumo\u00ebns (77 p. S34), welche die Wirkung concen-trirter Essigs\u00e4ure auf ausgeschiedenes und aufgel\u00f6stes Protein beobachtet hatten, einen Anklang gefunden; doch scheint das nur auf den ersten Blick,\u2014in Wirklichkeit best\u00e4tigten genannte Autoren die schon mehr als einmal ver\u00f6ffentlichten Beobachtungen, dass die L\u00f6slichkeit des Proteins in Essigs\u00e4ure von der Concentration letzterer abh\u00e4ngt. So zeigten Albumin, Blut- und Muskelfibrin, Casein, Vitellin, sowie die Substanz der Stromata der roten Blutk\u00f6rperchen sogar nach monatelanger Einwirkung von Eisessig keine besondere Neigung, sich aufzul\u00f6sen; wenn etwas in L\u00f6sung auch \u00fcberging, so war es jedenfalls eine ganz unbedeutende Menge. Nach der Neutralisation der S\u00e4ure fiel die aufgequollene Masse zusammen, und die L\u00f6sung schied einen sp\u00e4rlichen Niederschlag aus. Sowohl der R\u00fcckstand als auch der in L\u00f6sung \u00fcbergegangene Teil desselben besitzen, Lecont & Goumo\u00ebns\u2019s Beobachtungen nach, gleiche, allen R\u00fcckst\u00e4nden gemeinsame Reaktionen; auch der gel\u00f6ste Teil zeige seine eigenen besonderen Reaktionen, auf Grund derer die Autoren der Ansicht sind, dass das Protein unter den genannten Verh\u00e4ltnissen in einen l\u00f6slichen Teil\u2014das Oxoluin (\u00f6Eoc\u2014Essig, Xuuu\u2014ich l\u00f6se auf)\u2014und einen unl\u00f6slichen Teil\u2014das Anaxoluin\u2014zerf\u00e4llt (77 p. 836).\nTrotz des Schlusses, dass die L\u00f6slichkeit des Proteins in den organischen S\u00e4uren namentlich in Essigs\u00e4ure, durch die Concentration dieser begrenzt wird, muss man dennoch zugestehen, dass auch concentrirte S\u00e4ure eine gewisse, wenn auch geringe, Menge Protein aufl\u00f6st.\nWas die L\u00f6slichkeit in Minerals\u00e4uren anbetrifft, so wird, Lehmann\u2019s Beobachtungen nach, die Grundsubstanz der Muskeln, die er Syntonin nennt (VA\u00bb 61 \u2014 7 p. 44), nachdem dieselbe in 0,1%-iger Chlorwasserstoffs\u00e4ure aufgel\u00f6st wurde, durch concentrirte L\u00f6sungen alkalischer Mittelsalze gef\u00e4llt (80 p. 345). Das durch Schwefels\u00e4ure gef\u00e4llte Casein l\u00f6se sich in verd\u00fcnnten Minerals\u00e4uren auf, die es bei der Neutralisation vollst\u00e4ndig ausscheiden; das Protein werde aus seinen L\u00f6sungen in Minerals\u00e4uren und in Essigs\u00e4ure durch Minerals\u00e4uren ausgef\u00e4llt. Das dabei erhaltene \u201esalzsaure Casein\u201c sei wie das \u201esalzsaure Albumin\u201c in Wasser l\u00f6slich, nachdem es vorher darin aufgequollen war; derselbe Niederschlag l\u00f6se sich auch in Alkohol, falle aber bei \u00c4therzusatz aus (ib. p. 348).\nEinen sehr interessanten Vergleich zog Denis unter der Annahme, dass (27 p. 216-7) aus den Lungen, den Nieren, dem Gehirn, aus den proteinhaltigen Gebilden \u00fcberhaupt durch Chlorwasserstoffs\u00e4ure l\u00b0/00 eine Substanz erhalten wird, die mit derjenigen, welche auf dieselbe Weise von Liebig (AhV 61\u20147 p. 43) aus den Muskeln erhalten wurde, identisch sei. Indem Denis andererseits Muskeln ebenfalls mit 3%-iger Kochsalzl\u00f6sung behandelte, erhielt er ein Pr\u00e4parat, dessen F\u00e4llbarkeit in kochsalzhaltiger L\u00f6sung durch Chlorwasserstoffs\u00e4ure ihn verhinderte, es mit dem durch Chlorwasserstoffs\u00e4ure extrahirten Pr\u00e4parat zu identificiren. Da Denis die Beziehungen der S\u00e4uren zu den salzhaltigen L\u00f6sungen nicht kannte, so glaubte er, dass das Salz zugleich mit dem Myosin auch noch einen anderen K\u00f6rper extra-hirt hatte, da die Salzs\u00e4ure in der salzhaltigen L\u00f6sung einen Niederschlag erzeugte, welchen Denis f\u00fcr eine mit dem Globulin der Blutk\u00f6rperchenstromata \u2018) identische\n') \u201eMais si l\u2019acide chlorhydrique affaibli dissout en abondance une mati\u00e8re albimino\u00efde, quand on le fait agir sur de la chair musculaire, l\u2019eau sal\u00e9e au dixi\u00e8me a \u00e9galement la facult\u00e9 d\u2019en dis-\nsoudre une qui offre quelques caract\u00e8res diff\u00e9rents. Ainsi la derni\u00e8re n\u2019est pas attaqu\u00e9e en entier par l\u2019acide qui liqu\u00e9fie la premi\u00e8re. En effet, en versant de cet acide sur de la solution","page":197},{"file":"p0198.txt","language":"de","ocr_de":"198\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nSubstanz ansah. Ausserdem findet Denis in dem K\u00f6rper, den Liebig \u201eMuskelfibrin% Lehmann \u201eSyntonin\u201c nannten (AA 01\u20147p.44). und der gerade durch die Salzs\u00e4ure extrahirt wurde, keine specifischen Eigenschaften, sondern nur diejenigen, welche auch die durch Verd\u00fcnnung mit Wasser und auch durch Einwirkung von Salzs\u00e4uie auf die salzhaltigen L\u00f6sungen des Fibrins, des Ovo- und Seroglobins (27 p. 217\t9; p. n. 96) erhaltenen Niederschl\u00e4ge besitzen. Eine L\u00f6sung ausgewaschener\nH\u00fchnermuskeln in 3\u00b0/0-iger Kochsalzl\u00f6sung wurde mit 6 Vol. 10-fach verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure vermischt und das Filtrat mit einem Alkali neutralisirt: cs entstand ein Niederschlag, welcher alle Eigenschaften des Globulins besass (ib. p. 218\u20149). Nicht weniger interessante Miatsachen finden wir bei Denis auch in Bezug auf das Ovoglobin, concentrirte S\u00e4uren l\u00f6sen es leicht auf, und Essigs\u00e4ure f\u00fchrt es in einen geleeartigen Zustand \u00fcber, in welchem es in kaltem, sehr leicht in heissem Wasser l\u00f6slich ist (ib. p. 71). Nach der Neutralisation dieser L\u00f6sungen mit Alkalien werden unl\u00f6sliche Seroglobinniederschl\u00e4ge erhalten. Nach der Aufl\u00f6sung der Ovoglobins in verd\u00fcnnter Salz- oder- Phosphors\u00e4ure und nach der Neutralisation dieser L\u00f6sung erh\u00e4lt man Niederschl\u00e4ge unver\u00e4nderten, d. h. in Salzen l\u00f6slichen, Seroglobins (ib. p. 72) u. s. w.\nIm weiteren beobachtete Denis, dass auch eine salzhaltige Ovoglobinl\u00f6sung von ziemlich concentrirten S\u00e4uren gef\u00e4llt wurde, wobei die Niederschl\u00e4ge sich nur in warmem Wasser l\u00f6sten. Wurde die F\u00e4llung dagegen mit verd\u00fcnnten S\u00e4uren vorgenommen, so blieb ein Teil des Seroglobins in der s\u00e4urehaltigen L\u00f6sung zur\u00fcck. Die s\u00e4urehaltige, deutlich sauer reagirende Ovoglobinl\u00f6sung gerann in der W\u00e4rme nicht; von Alkohol wurde sie gef\u00e4llt, wobei der Niederschlag in Wasser l\u00f6slich war (ib. p. 74). Salzl\u00f6sungen des Fibrins wurden auch von S\u00e4uren, n\u00e4mlich von Essigs\u00e4ure, Salzs\u00e4ure, Schwefels\u00e4ure und Salpeters\u00e4ure, gef\u00e4llt; dabei war der durch die letztgenannte S\u00e4ure erzeugte Niederschlag in kaltem Wasser unl\u00f6slich; in warmem Wasser l\u00f6sten sich alle Niederschl\u00e4ge (ib. p. 131). Denis\u2019s WTorten nach, giebt auch Seroglobin mit S\u00e4uren Verbindungen, die in warmem Wasser l\u00f6slich sind. Alkohol erzeuge auch hier wasserl\u00f6sliche Niederschl\u00e4ge (ib. p. 86). Eine Salzl\u00f6sung des Seroglobins werde sogar von sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren gef\u00e4llt, wobei die Niederschl\u00e4ge in Wasser l\u00f6slich seien (ib. r. 88). Denis erhielt S\u00e4urel\u00f6sungen auch aus Salzl\u00f6sungen des Globulins *), wie z. B. aus Casein oder Globoglobin, indem er eine geringe Menge S\u00e4ure zusetzte (ib. p. 99 u. 125). Er beobachtet auch, dass das ausgeschiedene Globulin, je nach der Concentration der S\u00e4uren, sich bald l\u00f6ste, bald nicht (ib. p. 128).\nSelbstverst\u00e4ndlich halten wir es f\u00fcr \u00fcberfl\u00fcssig alles das, was \u00fcber den Einfluss der S\u00e4uren auf die Gewinnung der Globuline schon bekannt ist. hier zu wiederholen. WTir wollen nur die Thatsachen anf\u00fchren, welche das Verhalten der S\u00e4uren zu den Globulinen charakterisiren. Von diesem Standpunkte aus bieten ein bedeutendes Interesse Br\u00fccke\u2019s Beobachtungen, nach welchen in verd\u00fcnnten S\u00e4uren aufgequollenes Fibrin bei dem Zusatz von L\u00f6sungen von Mittelsalzen zasammenf\u00e4llt, seine Durchsichtigkeit verliert und weiss wird. Ein eben solches Verhalten zeigt auch der in S\u00e4uren aufgequollene Neutralisationsniederschlag aus einer alkalischen\nsaline o\u00f9 un muscle a mac\u00e9r\u00e9, il se fait un pr\u00e9cipit\u00e9 insoluble dans l\u2019eau et dans un exc\u00e8s d\u2019acide.\nLe sel extrait donc de la chair musculaire deux substances, dont l\u2019une est soluble dans l\u2019acide chlorhydrique au dixi\u00e8me, et dont l\u2019autre refuse de s\u2019y dissoudre\u201c (27 p. 216-7).\n') Auf Denis\u2019 Arbeit, und zwar auf S. 85 derselben, weist Eichwald (32 p. 126) bin, indem er sagt, dass Denis bei der S\u00e4ttigung des Serums mit Kochsalz und der Versetzung mit irgendeiner S\u00e4ure in Wasser gel\u00fcste Niederschl\u00e4ge erhielt. An genannter Stelle (27 p. 85) findet man nichts Aehnliches.","page":198},{"file":"p0199.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n199\nnach Lieberk\u00fchn\u2019s Verfahren bereiteten Globulinverbindung. Im weiteren beobachtete Br\u00fccke (13 p. 178), dass Fibrin in sehr verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure aufquillt, in st\u00e4rkerer zusammenschrumpft, weisslich wird, in noch st\u00e4rkerer wieder aufquillt, endlich in concentrirter Salzs\u00e4ure zusammenf\u00e4llt und sich tr\u00fcbt.\nAusser dem Verhalten der Essigs\u00e4ure und anderer S\u00e4uren zum Globulin untersuchte Schmidt auch dasjenige der Kohlens\u00e4ure (129 p. 437). In Wasser mit einem sehr geringen \u00c4tznatrongehalt aufgel\u00f6stes Seroglobin wurde sowohl von Kohlens\u00e4ure als auch von anderen \u201eh\u00f6chst\u201c verd\u00fcnnten S\u00e4uren gef\u00e4llt, wobei der Niederschlag sich in einem unbedeutenden Ueberschusse einer solchen, offenbar mit Ausschluss der Kohlens\u00e4ure *), aufl\u00f6ste. Der aus einer schwachsauren oder schwachalkalischen L\u00f6sung ausgeschiedene Niederschlag l\u00f6ste sich in Wasser ganz unbedeutend; sogar bei Einleitung von Kohlens\u00e4ure in eine solche L\u00f6sung machte sich eine durch die Ausscheidung des Globulins bedingte Tr\u00fcbung bemerkbar. Offenbar wurden so unbedeutende Globulinmengen auch durch Kohlens\u00e4ure ausgeschieden, folglich war diese nicht einmal imstande das Globulin hier aufzul\u00f6sen. Nach dem Abflltriren dieser Tr\u00fcbung bewirkte Einleiten von Kohlens\u00e4ure eine neue (129 p. 438)! Wenn diese S\u00e4ure das Globulin in so geringer Menge f\u00e4llte, so konnte sie es in keinem Falle aufl\u00f6sen! Globulinl\u00f6sungen in S\u00e4uren schieden beim Kochen keinen Niederschlag aus; nach dem Eintr\u00e4gen eines neutralen Alkalisalzes gewannen sie die F\u00e4higkeit, in der W\u00e4rme gef\u00e4llt zu werden (ib. p. 438). In der L\u00f6sung eines Mittelsalzes aufgel\u00f6stes Seroglobin wurde durch Kohlens\u00e4ure oder sehr verd\u00fcnnte Essigs\u00e4ure erst nach vorangegangener Verd\u00fcnnung mit Wasser gef\u00e4llt; in unverd\u00fcnntem rief weder Kohlens\u00e4ure noch verd\u00fcnnte Essigs\u00e4ure F\u00e4llung hervor, infolgedessen die Salzl\u00f6sung um so mehr mit Wasser verd\u00fcnnt werden musste, je mehr Globulin l\u00f6sendes Salz dieselbe enthielt 3). Uebrigens k\u00f6nne Essigs\u00e4ure auch aus unverd\u00fcnnten salzhaltigen Seroglobinl\u00f6sungen einen Niederschlag ausscheiden. der sich in einem Ueberschuss von Essigs\u00e4ure l\u00f6sen soll (ib. p. 439).\nDas soeben Mitgeteilte erkl\u00e4rt die Beobachtungen fr\u00fcherer Forscher, und finden wir in Denis\u2019s und Schmidt's Arbeiten das, woran es Panum fehlte, um die durch Salz und S\u00e4ure erzeugten Niederschl\u00e4ge unter den Umst\u00e4nden, wie er sie erhielt, f\u00fcr Globulin anzuerkennen. Dass Kohlens\u00e4ure nicht als L\u00f6sungsmittel f\u00fcr das Globulin dienen kann, zeigen auch folgende Beobachtungen von Schmidt. Ein w\u00e4sseriges Linsenextrakt gerann in drei Versuchen bei 79\u00b0, 88\u00b0, 90\u00b0; bei der Einleitung von Kohlens\u00e4ure beobachtete man F\u00e4llung schon bei 55\u00b0. Blutserum, welches bei 78\u00b0 und zwar in Gallertform gerann, coagulirte bei Gegenwart von Kohlens\u00e4ure schon bei 66\u00b0 und schied zudem Flocken aus! In den genannten F\u00e4llen wirkt Kohlens\u00e4ure \u00fcberhaupt wie schwache Minerals\u00e4urel\u00f6sungen oder Essigs\u00e4ure (ib. p. 442). Dass Kohlens\u00e4ure das Globulin nicht aufl\u00f6sen kann, zeigt endlich auch der Umstand, dass Schmidt zur Ausscheidung des Globulins aus dem H\u00e4matoglobin, anstatt der Essigs\u00e4ure, Kohlens\u00e4ure anzuwenden r\u00e4t, da erstere schon das Globulin in sehr geringen Mengen l\u00f6se (ib. p. 444).\n') ..Der Niederschlag, mag er durch Kohlens\u00e4ure oder irgend eine verd\u00fcnnte S\u00e4ure bewirkt worden sein, l\u00f6st sich im geringsten Ueberschuss der letzteren wieder auf, um beim Neutralismen der schwach sauren L\u00f6sung wiederzukehren und in geringstem Alkali\u00fcberschuss wieder zu schwinden\u201c (129 p 437).\n\u25a0) \u201eEine ges\u00e4ttigte Salzl\u00f6sung der fibrinoplas-tischen Substanz tr\u00fcbt sich etwas beim Verd\u00fcnnen mit Wasser, die Tr\u00fcbung wird nach und nach st\u00e4rker, doch scheidet sich auf diese Weise\nnur ein Theil der Substanz aus. Eine reichliche Ausscheidung findet jedoch statt, wenn man durch die stark verd\u00fcnnte Salzl\u00f6sung Kohlens\u00e4ure leitet oder verd\u00fcnnte Essigs\u00e4ure zusetzt. Im concentrirten Zustande werden die ges\u00e4ttigten Salzl\u00f6sungen durch diese S\u00e4uren nur sehr schwach getr\u00fcbt. Je gr\u00f6sser der Ueberschuss des l\u00f6senden Salzes ist, desto st\u00e4rker muss die Verd\u00fcnnung sein, um die Substanz durch Kohlens\u00e4ure oder verd\u00fcnnte Ess'gs\u00e4ure zu f\u00e4llen\u201c (129 p. 439).","page":199},{"file":"p0200.txt","language":"de","ocr_de":"200\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nIndem Schmidt sich bestrebt das Ausfallen des Globulins auch in den F\u00e4llen zu erkl\u00e4ren, wenn Kohlens\u00e4ure in einer Globulinl\u00f6sung in Carbonaten oder Mittelsalzen F\u00e4llung bewirkt, wo die Ausscheidung nicht mehr durch Abtrennung des Alkali erkl\u00e4rt werden kann, nimmt er an, dass in diesen F\u00e4llen eine V e r b i n-dung der S\u00e4ure mit dem Globulin stattfindet 1). Zu gunsten dieser Annahme scheint, Schmidt\u2019s Ansicht nach, sogar in Bezug auf eine L\u00f6sung in Natriumcarbonat auch noch der Umstand, zu reden, dass, je verd\u00fcnnter die L\u00f6sung, desto vollst\u00e4ndiger die durch Kohlens\u00e4ure hervorgebrachte F\u00e4llung ist. Dadurch erkl\u00e4rte Schmidt die Wirkung der S\u00e4ure auf verd\u00fcnntes Serum (ib. p. 456). vergass dabei aber, dass gerade in diesen F\u00e4llen das Globulin in verd\u00fcnnten S\u00e4urel\u00f6sungen sehr leicht l\u00f6slich ist, worauf er selbst wiederholentlich hingewiesen hat (ib. p. 437. z. B.). Bei Schmidt finden wir zwar einen Hinweis darauf, dass das Seroglobin nach der Ausscheidung aus dem Serum durch Verd\u00fcnnung mit Wasser und Einwirkung von Kohlens\u00e4ure nach kurzem Liegen auf dem Filter sich in Wasser wieder l\u00f6ste (130 p. 432), was, unserer Ansicht nach, auf den ersten Blick gerade durch das Entweichen der Kohlens\u00e4ure beim Liegen des Seroglobins erkl\u00e4rt werden k\u00f6nnte. Doch giebt es auch noch eine andere, wahrscheinlichere, Erkl\u00e4rung (s. Kap. XIX), um so mehr als Schmidt selbst, die Piesultafe seiner Beobachtungen anf\u00fchrt, die es schwer ist mit der Vorstellung von einer Verbindung des Globulins mit S\u00e4uren zu vereinbaren. So findet Schmidt, dass die F\u00e4llung um so schneller und vollst\u00e4ndiger stattfinde, je mehr die Fl\u00fcssigkeit mit Wasser verd\u00fcnnt ist, und dass, umgekehrt, zur F\u00e4llung um so mehr S\u00e4ure n\u00f6tig sei, je concentrirter die Fl\u00fcssigkeit ist (129 p. 458). Weiter, auch in der soeben erw\u00e4hnten Beziehung sei der Niederschlag in S\u00e4ure und Alkalien um so schwerer l\u00f6slich, je concentrirter die Fl\u00fcssigkeit ist, aus welcher das Globulin ausgef\u00e4llt werden soll 2). Endlich sei auch sehr starke \u00c4 erd\u00fcnnung nicht r\u00e4tlich, da die F\u00e4llung dabei schwerer von statten gehe, und giebt Schmidt in diesem Falle sogar der Aufl\u00f6sung des Globulins in Kohlens\u00e4ure den Vorzug (ib. p. 539). Obgleich das Gesagte auf einige andere interessante Eigenschaften des Globulins ein Licht wirft, so ist es doch klar, dass es keine positiven Hinweise auf das Bestehen der Verbindung von S\u00e4uren mit Globulin \u00fcberhaupt und von Aufl\u00f6sung des Globulins in besonderen enth\u00e4lt.\nG\u00fcnsburg\u2019s Beobachtungen enthalten ein bestimmteres Zeugniss \u00fcber die Identit\u00e4t der Wirkung der organischen S\u00e4uren und der Minerals\u00e4uren. Er bemerkte, dass bei geh\u00f6riger Verd\u00fcnnung letztere sich gegen die protei'nhaltigen Fl\u00fcssigkeiten ebenso wie die vegetabilischen verhalten. So beobachte man bei vorsichtigem Zusetzen geringer Mengen sowohl von Salz-, Salpeter- oder Schwefels\u00e4ure, als auch Essig-, Oxal- oder anderer vegetabilischer S\u00e4ure zu mit Wasser verd\u00fcnntem Eiweiss nicht nur keine F\u00e4llung sondern, im Gegenteil, Kl\u00e4rung der Fl\u00fcssigkeit; der allm\u00e4lige Zusatz auch gr\u00f6sserer Quantit\u00e4ten der S\u00e4ure bewirkte keine F\u00e4llung. Solche L\u00f6sungen in Minerals\u00e4uren oder vegetabilischen S\u00e4uren schieden beim Kochen keinen Niederschlag aus (45 p. 218; 43 p. 643; 44 p. 239).\nDie erste dialysirte S\u00e4urel\u00f6sung des Proteins wurde unzweifelhaft von Graham erhalten (1862. 42 p. 41). Obgleich er durch das von ihm beschriebene Ver-\n') \u201eIn diesen F\u00e4llen kann man sich nickt auf eine Alkalientziehung berufen und man muss an die M\u00f6glichkeit denken, dass eine Verbindung der S\u00e4uren mit dem Globulin zu einem in der Mutterfl\u00fcssigkeit unl\u00f6slichen K\u00f6rper stattfindet\u201c (ib. p. 456).\n:) \u201eJe concentrirter die Fl\u00fcssigkeit ist, aus welcher sie abgeschieden werden, desto geringer ist ihre L\u00f6slichkeit in S\u00e4uren oder Alkalien\u201c (ib. p. 458-9).","page":200},{"file":"p0201.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n201\nfahren reines gereinigtes Protein zu erhalten meinte (W 48\u201460 p. 124), dialysirte er, wie aus dem von uns Dargelegten ersichtlich ist, eigentlich eine S\u00e4urel\u00f6sung des Proteins. Mit Essigs\u00e4ure verd\u00fcnntes Eiweiss wurde 4 Tage lang der Dialyse unterworfen *). Ohne irgend welche vollwichtigen Beweise anzuf\u00fchren, behauptet Graham, dass in diesen 4 Tagen sich alle Essigs\u00e4ure abgetrennt hatte. Dawider zeugen aber seine eignen Beobachtungen: die L\u00f6sung reagirte sauer und coagub'rte Milch * 2). Dieses Pr\u00e4parat ist es, welches Graham geneigt zu sein schien haupts\u00e4chlich \u201eAlbumins\u00e4ure\u201c (42 p. 61 u. 41) zu nennen. Wittich jedoch, der Graham\u2019s Versuche wiederholte, findet nicht, dass in der Fl\u00fcssigkeit ein aschenfreies Pr\u00e4parat erhalten worden w\u00e4re (148 p. 307).\nEin doppeltes Interesse bieten die in derselben Richtung ausgef\u00fchrten Versuche Sch\u00fctzenbergers (134 p. 86). Dieser Forscher erhielt erstens die S\u00e4urel\u00f6sung eines Neutralisationsniederschlags aus Lieberk\u00fchn\u2019s Alkalialbumiuat, zweitens setzte er die Dialyse solange tort, bis sowohl die \u00e4ussere als die innere Fl\u00fcssigkeit des Dialysors neutral reagirten. Die erhaltene Fl\u00fcssigkeit gerann in der W\u00e4rme und wurde durch Minerals\u00e4uren und vegetabilische S\u00e4uren gef\u00e4llt; bei alledem erzeugte der Zusatz einer sehr geringen Menge \u00c4tznatron oder irgend eines Mittelsalzes zur dialysirten Fl\u00fcssigkeit einen Niederschlag 3). Dieselben Erscheinungen wurden auch an nach Graham behandeltem Eiweiss und auch an einer Caseinl\u00f6sung 4) in Salzs\u00e4ure beobachtet. In allen F\u00e4llen waren die Resultate identisch; im zuletzt erw\u00e4hnten F\u00e4lle bewirkte Essigs\u00e4ure keine F\u00e4llung. Diese Thatsachen entsprechen zwar dem Titel der Schrift \u201eUeber die Umwandlung des geronnenen Albumins und Caseins in l\u00f6sliches Albumin\u201c 5), welcher alles Dargelegte res\u00fcmirt. dieselben berechtigen aber noch nicht dazu, die Gegenwart einer sich ohne Mitwirkung von S\u00e4ure gel\u00f6sten Proteinsubstanz hier anzunehmen. Das einzige, was diese Proteinl\u00f6sung von einer s\u00e4urehaltigen unterscheidet, ist die bis dahin noch nicht verk\u00fcndete neutrale Reaktion derselben, haupts\u00e4chlich aber die F\u00e4llbarkeit beim Erhitzen; dagegen ist die Wirkung sowohl der Alkalien als auch der Salze mit den Eigenschaften der s\u00e4urehaltigen Proteml\u00f6sungen vereinbar,\n\u00c4Yie befremdlich muss nun dem Leser der von Hoppe-Seyler aus Sch\u00fctzen-berger\u2019s Arbeiten gezogene Schluss klingen, dass Sch\u00fctzenbergers Tatsachen \u00fcber die Gewinnung l\u00f6slichen durch Dialyse erhaltenen Albumins auf einem Irrtum beruhen, da der Autor ein ganz gew\u00f6hnliches Albuminat 6) vor sich gehabt habe! Hoppe-Seyler scheint mit dem Verhalten der S\u00e4uren zu den Proteinen\n'\u25a0) \u201eDie L\u00f6sung von Albumin aus H\u00fchnereiern wird durch Essigs\u00e4ure versetzt und dann der Dialyse unterworfen\u201c (42 p. 61).\n2)\t\u201eDie Erd - und Alkalisalze gehen rasch weg, und nach drei bis vier Tagen hinterlasst das Albumin bei dem Verbrennen keine Spur Asche mehr. Obgleich die bei diesem Verfahren angewendete Essigs\u00e4ure vollst\u00e4ndig wegdiffundirt, hat doch das in dieser Weise dargestellte Albumin eine schwach saure Reaction. Es coagulirt auch die Milch, wenn es mit der letzteren gemischt und erhitzt wird\u201c (ib. p. 61).\n3)\t\u201eMalgr\u00e9 cette apparente analogie avec les solutions naturelles d\u2019albumine il pr\u00e9sente aussi\ndes diff\u00e9rences assez marqu\u00e9es; ainsi l'addition\nd'une tr\u00e8s petite quantit\u00e9 d'alcali ou d\u2019un sel\nneutre le coagule \u00e9galement\u201c (134 p. 86).\n4)\tSch\u00fctzenberger nennt \u201eles solutions de chlorhydrate de caseine \u2014 salzsaures Casein\u201c. Hier, wie in F\u00e4llen anderer Autoren werden, um Umschreibungen zu entgehen, \u00e4hnliche Ausdr\u00fccke bequemlichkeitshalber gebraucht.\n\u00d6 \u201eSur la transformation de l'albumine et de la cas\u00e9ine coagul\u00e9e en une albumine soluble & coagulable par la chaleur (134 p. 87).\n6) \u201eDie Angabe von Sch\u00fctzenberger (Comp, rend. T. 58 p. 86), dass man durch Dialyse aus in Essigs\u00e4ure gel\u00f6stem Albuminate ein l\u00f6sliches Albumin erhalte, beruht auf einem Irrthume; nach seiner eigenen Beschreibung ergiebt sich, dass auch er ein ganz gew\u00f6hnliches Albuminat (!) erhalten hat\u201c (59 p. 788; 60 p. 194).","page":201},{"file":"p0202.txt","language":"de","ocr_de":"202\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nganz unbekannt gewesen zu sein, da er sonst nicht gewagt h\u00e4tte die von Sch\u00fctzenberger erhaltenen Pr\u00e4parate \u201eAlbuminate\u201c zu nennen; er w\u00fcrde vielmehr in seinem damals erschienenen Lehrbuche (1865) eine besser motivirte Erkl\u00e4rung, oder, wenigstens, Beschreibung dessen gegeben haben, was z. B. \u00fcber Panum\u2019s Acidalbumin bekannt war. Mit diesem Namen bezeichnet Hoppe-Seyler in seinem Lehrbuche die prote'inhaltigen Produkte, welche durch die Einwirkung von S\u00e4uren aus den nat\u00fcrlich vorkommenden Proteinen entstehen \u2018). Es ist klar, dass nicht Sch\u00fctzenberger, sondern Hoppe-Seyler sich einen Fehler zu schulden kommen liess, und zwar nicht einen, sondern zwei: einmal indem er Sch\u00fctzenberger\u2019s Pr\u00e4parat f\u00fcr das Neutralisationsprodukt eines Alkalialbuminats annahm, welchem die von Sch\u00fctzenberger beschriebenen Reaktionen garnicht eigen sind, das andere\u2014indem er dieses Pr\u00e4parat ein Albuminat nannte (p. n. 82)! In seiner an Hoppe-Seyler gerichteten Entgegnung best\u00e4tigt Sch\u00fctzenberger (135 p. 163) die von ihm fr\u00fcher angef\u00fchrten Tatsachen und erkl\u00e4rt Hoppe-Seyler\u2019s Anmerkung dahin, dass dieser seine Angaben nicht richtig gedeutet hatte.\nZu derselben Zeit wurde noch in einer anderen Richtung, obgleich in derselben Frage, gegen die historische Wahrheit verstossen, infolgedessen eine neue Benennung f\u00fcr die Neutralisationsniederschl\u00e4ge der s\u00e4urehaltigen Globulinl\u00f6sungen auftauchte, eine Benennung, welche der Grundsubstanz der Muskelfasern in deren nat\u00fcrlichem Zustande zukommt. Indem K\u00fchne im Jahre 1864 (74 p. 11) den Namen \u201eM y o s i n\u201c einerseits f\u00fcr die prim\u00e4re Protei'nsubstanz der Muskeln (.V.V 61\u201480 p. 46) vorschl\u00e4gt, andererseits keine historischen Thatsachen auf\u00fchrt und nicht erkl\u00e4rt, was er selbst unter den Namen \u201eSyntonin\u201c versteht (ib.), setzt er den mit der Geschichte dieser Substanzen vertrauten Leser in nicht geringes Erstaunen durch den Satz: dass es gerade die L\u00f6slichkeit des Myosins in Salzl\u00f6sungen ist. welche den Beweis liefert, dass das Myosin mit dem Syntonin nichts gemein hat 2). Es erweist sich, dass K\u00fchne nicht das, was Lehmann, der diese Benennung vorgeschlagen hatte (ib. p. 44), sondern die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus L\u00f6sungen von Protein irgend einer Herkunft in 0,1%-iger Salz- oder Milchs\u00e4ure Syntonin nannte. So erh\u00e4lt man, K\u00fchne\u2019s Angaben nach, Syntonin: 1) aus Myosin, welches in Salzen gel\u00f6st und durch Wasser ausgef\u00e4llt worden ist (ib. p. 45), nach dessen Aufl\u00f6sung in verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure, wobei durch Neutralisation dieser L\u00f6sung sich Syntonin ausscheiden soll (74 p. 11); 2) aus feinzerschnittenen und mit Wasser gewaschenen Froschmuskeln, wobei das Waschen bis zum v\u00f6lligen Verschwinden der Proteinreaktion in den Waschw\u00e4ssern fortgesetzt wird, nach Aufl\u00f6sung der Muskeln nach Liebig\u2019s Rat (ib. p. 16, 20) in 10 Vol. 0,1%-iger Salzs\u00e4urel\u00f6sung; 3) aus Blutfibrin nach der Aufl\u00f6sung desselben in Salzs\u00e4ure derselben Konzentration bei Zimmertemperatur, oder sogar beim Erw\u00e4rmen (74 p. 19; 75 p. 165); 4) aus mit Wasser verd\u00fcnntem Eiweiss 24 Stunden nach der Vermischung desselben mit einer gen\u00fcgenden Quantit\u00e4t 0,1%-iger Salz\u00e4ure (74 p. 20); 5) aus einer L\u00f6sung in ebenfalls 0,1%-iger Salzs\u00e4ure eines Niederschlags, der durch Neutralisation einer w\u00e4sserigen L\u00f6sung nach Lieberk\u00fchn bereiteten Ivalialbuminats durch Essigs\u00e4ure erhalten wurde (ib. p. 20); 6) im allgemeinen, aus den verschiedensten Proteinpr\u00e4paraten im fes-\n\u2018) \u201eAcidalbumin bat man die Albuminstoffe :) \u201eDie L\u00f6slichkeit des Myosins in Sakl\u00f6sun-genannt, welche durch Eiwirkung von S\u00e4tfre auf gen ist es, welche den entscheidenden Beweis lie-nat\u00fcrliche Albuminstoffe entstehen\u201c (60 p. 194). fert, dass dasselbe durchaus Nichts gemein hat\nmit dem Syntonin\u201c (74 p. 11).","page":202},{"file":"p0203.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n203\nten oder sogar im geronnenen Zustande 1). In seinem Lehrbuche behauptet K\u00fchne, Syntonin bilde sich nicht nur aus Myosin, sondern auch aus irgend einem Protein, wobei diese Pr\u00e4parate sich nur durch die Geschwindigkeit ihrer Bildung von einander untei scheiden 2); andererseits scheint er die Losungen eines jeden andern Proteinpr\u00e4parats nicht nur in Salzs\u00e4ure sondern auch in jeder andern S\u00e4ure f\u00fcr identisch zu halten 3). Man ersieht dies aus der Behauptung, dass die L\u00f6sungen in Salzs\u00e4ure von den L\u00f6sungen auch anderer Proteinpr\u00e4parate in anderen S\u00e4uren, d. h. solcher L\u00f6sungen, die er unter dem hier ganz willk\u00fcrlich gebrauchten Namen \u201eAcidalbumin\u201c zusammenfasst, sich durch nichts unterscheiden. Endlich behauptet K\u00fchne geradezu, dass das von ihm \u201eSyntonin\u201c genannte Pr\u00e4parat sowohl aus einem jeden Proteink\u00f6rper, als auch mittels jeder S\u00e4ure, sogar Milchs\u00e4ure 4), erhalten werden k\u00f6nne. K\u00fchne nennt solche L\u00f6sungen \u201eSyntoninl\u00f6suegen\u201c (74 p. 20; 75 p. 275); demnach w\u00e4re die Bildung des Syntonins mit der Aufl\u00f6sung des Proteins in Salzs\u00e4ure oder in Milchs\u00e4ure verbunden. Im allgemeinen m\u00fcsse nur soviel 0,1%-iger Salzs\u00e4ure zugesetzt werden, dass beim Kochen der L\u00f6sung keine F\u00e4llung erfolge (74 p. 16). K\u00fchne findet jedoch, dass das Syntonin nach dem Zusatz der S\u00e4ure zu der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeit nicht sogleich erhalten werde, sondern erst etwas sp\u00e4ter, da andernfalls beim Kochen sich ein Niederschlag bilde (74 p. 16). S\u00e4urel\u00f6sungen der genannten Verbindungen sollen in der Siedhitze nicht gerinnen (74 p. 1 6; 75 p. 276).\nNach der Neutralisation der L\u00f6sungen mit Natriumcarbonat scheide sich der Niederschlag aus, den K\u00fchne eigentlich \u201eSyntonin\u201c 5) nennt. Im ausgeschiedenen Zustande stelle das \u201eSyntonin\u201c den Neutralisationsniederschlag aus einer S\u00e4urel\u00f6sung des Globulins vor, dessen einziger wesentlicher Unterschied von Myosin, nach K\u00fchne\u2019s Angaben, nur in dessen Unl\u00f6slichkeit in Kochsalz 6) bestehe, da es in verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien, auch in Ammoniakl\u00f6sung, Kalkwasser und sogar in 1%-iger Natriumcarbonatl\u00f6sung sich leicht aufl\u00f6se (74 p. 12. 16, 17). Diese mit den Globulinen und vor allem mit dem Myosin gemeinsame L\u00f6slichkeit von K\u00fchne\u2019s Pr\u00e4parat k\u00f6nne sich jedoch, wie auch diejenige des Globulins, \u00e4ndern, und zwar in Abh\u00e4ngigkeit von der Dauer des Waschens des soeben durch Neutralisation ausgeschiedenen Pr\u00e4parats mit Wasser und auch von mehr oder weniger langem\n!) \u201eEs war mir seit langer Zeit schon bekannt,\ndass saure L\u00f6sungen irgend eines festen Albumink\u00f6rpers oder coagulirten Eiweisses vollkommen mit den sauren Syntoninl\u00f6sungen \u00fcbereinstimmen\u201c\n(ib. p. 19).\n-) \u201eObgleich nun das Syntonin durch HCl 0,1 p. Ct. aus Muskeln fast momentan und in so grosser Menge, wie wohl aus keinem anderen Organe, ausgezogen wird, so zeichnet sich dieses Pr\u00e4parat doch durch Nichts aus vor dem Syntonin, das aus anderen Organen oder aus beliebigen anderen Eiweissk\u00f6rpern dargestellt wurde. Hie Differenz liegt eben ausschliesslich in der Geschwindigkeit der Bildung seiner L\u00f6sung\u201c (75 p. 276).\n5) \u201eWie man sieht, entsteht das Syntonin sowohl durch die Einwirkung der verd\u00fcnnten S\u00e4ure\nauf coagulirte, ausgeschiedene Eiweissk\u00f6rper, wie durch eine allm\u00e4hliche von der S\u00e4ure herr\u00fchrende Umwandlung des l\u00f6slichen Albumins, das ist eine\nThatsache\u201c. Ferner erhielt K\u00fchne Syntonin aus Proteinen, welche in den Muskeln angetroften werden (74 p. 20).\n4) \u201eDiese S\u00e4ure (Milchs\u00e4ure) ist so gut wie fast alle anderen S\u00e4uren geeignet zur Darstellung des Syntonins\u201c (74 p. 20).\nE) \u201eDie filtrirte saure L\u00f6sung wurde durch Neutralisation mit kohlensaurem Natron gef\u00e4llt, das Praecipitat erst durch Decantiren, sp\u00e4ter durch Waschen auf dem Filter mit destillirtem abgek\u00fchlten Wasser vollkommen gereinigt\u201c (74\np. 16).\n6) \u201eWird das Myosin durch Wasser ausgeschieden, so ist es immer wieder l\u00f6slich in Kochsalz. Hat man den ausgeschiedenen K\u00f6rper aber einmal gel\u00f6st in verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure, so kann man durch Neutralisation der S\u00e4ure wohl eine F\u00e4llung erhalten, allein dieselbe ist ganz unl\u00f6slich in Salzl\u00f6sungen, ist darin so unl\u00f6slich wie Syntonin\u201c (74 p. 11).","page":203},{"file":"p0204.txt","language":"de","ocr_de":"204\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nLiegen an der Luft, sogar auf dem Filter \u2019)\u2022 Man braucht wohl kaum hinzuzuf\u00fcgen, dass sich hier unwillk\u00fcrlich die Frage aufwirft, ob die Identit\u00e4t des \u201eSyntonins\u201c und des \u201eMyosins\u201c sich nicht auch heraussteilen w\u00fcrde, wenn nach schnellem Waschern oder sogleich nach der Ausscheidung des Syntonins eine Probe auf dessen L\u00f6slichkeit in Salzen vorgenommen w\u00fcrde, wie dass mit den Globulinen geschieht? Aber wir finden bei K \u00fc h n e auc h ohnehin Angaben genug zu g u n s t e n der L\u00f6slichkeit des von ihm unrichtig S y n t o n i n benannten f r i s c h g e f \u00e4 111 e n Pr\u00e4parats in neutralen Alkalisalzl\u00f6sungen von mittlerer Concentration.\nNicht weniger interessante Angaben finden wir bei K\u00fchne in Bezug auf die Identit\u00e4t der Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus alkalischen und sauren L\u00f6sungen nat\u00fcrlich vorkommender, keiner chemischen Behandlung unterworfener Prote'ink\u00f6rper und proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten. Ausser dem obenerw\u00e4hnten Uebergange des Neutralisationsniederschlags aus einer nach Lieberk\u00fchn bereiteten Kaiialbuminatl\u00f6sung in 0,1%-iger (!) Salzs\u00e4ure, wobei eine L\u00f6sung erhalten wird, welche alle Reaktionen, gebe, die dem aus Globulin gewonnenen \u201eSyntonin\u201c eigen sind, finden wir einen direkten Hinweis auf die Identit\u00e4t auch der Niederschl\u00e4ge aus diesen und jenen L\u00f6sungen * 2). Die durch Neutralisation mit 1%-iger Natriumcarbonatl\u00f6sung ausgeschiedenen Niederschl\u00e4ge hatten in beiden F\u00e4llen dasselbe gallertartige Aussehen 3). Auch nach der Aufl\u00f6sung in Kalkwasser zeigten dieselben Niederschl\u00e4ge ganz identische Reaktionen 4).\nAuf diese letzte Angabe K\u00fchne s folgt eine ganze Reihe von Tatsachen, welche sowohl den Uebergang des Syntonins in ein Alkalialbuminat als auch die Identit\u00e4t der Neutralisationsprodukte der anf\u00e4nglich alkalihaltigen oder s\u00e4urehaltigen Proteml\u00f6sungen beweisen und gleichsam die Ansicht der \u00e4ltesten Autoren st\u00fctzen sollen, wonach das Protein sich sowohl mit einer S\u00e4ure, als mit einem Alkali verbinden k\u00f6nne; dabei bewahre es seine Grundeigenschaften, die sich nach dem Austritt aus den Verbindungen in der erw\u00e4hnten Reihenfolge wieder kund geben, um in umgekehrter Reihenfolge in dieselben Verbindungen wieder einzutreten: n\u00e4mlich nach der Ausscheidung aus einer Alkaliverbindung eine S\u00e4ureverbindung zu bilden, ohne eine Ver\u00e4nderung in seinen Grundeigenschaften zu erfahren. So scheide eine Myosinl\u00f6sung in verd\u00fcnnten Alkalien nach der Neutralisation einen Niederschlag aus. der sich ganz ebenso verhalten soll wie der Niederschlag aus einer s\u00e4urehaltigen Myosinl\u00f6sung\u2014das Syntonin 5).\n\u2018) \u201eJe l\u00e4nger man das Syntonin ausw\u00e4sclit oder auch, vor fauligen Zersetzungen gesch\u00fctzt, auf dem Filter feucht erh\u00e4lt, desto schwerer l\u00f6slich wird es, und man thut darum gut die Operationen soviel wie m\u00f6glich zu beeilen, selbst wenn man \u00fcber eine vor F\u00e4ulnis sch\u00fctzende niedere Temperatur dauernd disponiren kann\u201c (74 p. 16). Offenbar zog K\u00fchne das W aschen, trotz des Rates, dasselbe zu beschleunigen, in die L\u00e4nge, wenn man seinen Schluss erw\u00e4gt.\n2) \u201eIch habe mir solche Syntoninl\u00fcsungen dargestellt, indem ich eine L\u00f6sung des Lieberk\u00fchn\u2019-\nschen Ivalialbuminats mit Essigs\u00e4ure f\u00e4llte, das\nfeine Praecipitat mit Wasser vollkommen auswusch\nund darauf in Salzs\u00e4ure von 0,1 p. C. l\u00f6ste. Nach hinl\u00e4nglicher Einwirkung der S\u00e4ure erhielt ich eine vollkommen klar tiltrirende L\u00f6sung, die sich genau so verhielt wie eine salzsaure Syntonin-l\u00f6sung. Durch Kochen wurde sie nicht gef\u00e4llt, wohl aber durch Neutralismen, und im Uebrigen\nzeigte sie alle Reactionen, welche vorhin f\u00fcr das Syntonin angegeben wurden\u201c (74 p. 19).\n3) \u201eAls ich den K\u00f6rper durch Neutralisation mit kohlensaurem Natron gef\u00e4llt hatte, und ihn auf dem Filter auss\u00fcsste, legte er sich ganz in der Form von gelatin\u00f6sen H\u00e4uten an das Papier, wie es das Syntonin thut\u201c (74 p. 19). Ebensolche gelatin\u00f6se H\u00e4ute bildet auch frischgef\u00e4lltes Syntonin (ib. p. 16).\n;) \u201eMit Kalkwasser behandelt, gab er eine L\u00f6sung, die durch Nichts von der Aufl\u00f6sung des Syntonins in Kalkwasser zit unterscheiden war\u201c (74 p. 19).\n\u00e4) \u201eEbenso verh\u00e4lt sich der Niederschlag, welchen man durch Neutralisation des in verd\u00fcnnten Alkalien gel\u00f6sten Myosincoagulats erh\u00e4lt. Auch dieses ist ganz unl\u00f6sslich in Kochsalz, l\u00f6st sich aber mit Leichtigkeit in verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien auf, wiederum genau so, wie das Syntonin\u201c (74 p. 11).","page":204},{"file":"p0205.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n205\nFerner l\u00f6se sich Syntonin in Kalkwasser und gerinne nicht beim Kochen, tr\u00fcbe sich aber, wobei die Tr\u00fcbung sich allm\u00e4lig in Flocken sammle, w\u00e4hrend das Filtrat trotz der Siedhieze bei der Neutralisation einen Niederschlag von unver\u00e4ndertem Syntonin ausscheide *). Ein ganz identisches Verhalten zeigte eine L\u00f6sung in Barytwasser; in 1%-iger Natriumcarbonatl\u00f6sung dagegen beobachtete man beim Kochen nur den Unterschied, dass keine Tr\u00fcbung und keine H\u00e4ute entstanden. Syntoninl\u00f6sungen in sehr unbedeutenden Quantit\u00e4ten Ammoniak oder Kalk tr\u00fcbten sich an der Luft, was K\u00fchne der Wirkung der atmosph\u00e4rischen S\u00e4ure im allgemeinen und dem Entweichen des Ammoniums im besonderen zuschreibt; andererseits wurden die erw\u00e4hnten L\u00f6sungen durch Einleiten eines Kohlens\u00e4urestroms gef\u00e4llt, wobei das Syntonin sich zusammen mit dem Calciumcarbonat ausschied. Bei weiterer Einwirkung der Kohlens\u00e4ure l\u00f6ste sich der kohlensaure Kalk, und reines Syntonin blieb zur\u00fcck (74 p. 17\u201418).\nK\u00fchne bemerkte im ganzen keinen Unterschied, ob zuerst eine alkalische L\u00f6sung und dann aus dem Neutralisationsniederschlage eine s\u00e4urige, oder, umgekehrt zuerst eine S\u00e4urel\u00f6sung, dann eine alkalische L\u00f6sung desselben Pr\u00e4parats dargestellt wurde: in beiden F\u00e4llen wurde ein und dasselbe Produkt erhalten * 2). So w\u00e4ren, K\u00fchne\u2019s Angaben nach, z. B. der Neutralisationsniederschlag aus einer s\u00e4urigen Fibrinl\u00f6sung\u2014K\u00fchne\u2019s Syntonin\u2014und Lieberk\u00fchn\u2019s Alkalialbuminat vollkommen identisch 3). Andererseits h\u00e4tten L\u00f6sungen von K\u00fchne\u2019s Syntonin und Myosin in verd\u00fcnnten Aetzalkalien oder Alkalicarbonatl\u00f6sungen, in Kalk- oder Barytwasser ein ganz identisches Verhalten gezeigt 4). Dies veranlasste K\u00fchne zu der Aussage, dass Syntonin auch auf diese Art, d. h. durch Aufl\u00f6sen in Alkalien und Alkalisalzen, erhalten werden k\u00f6nne 5).\nSomit identificirte K\u00fchne sein Syntonin einerseits mit den Neutralisationsniederschl\u00e4gen aus s\u00e4urehaltigen L\u00f6sungen verschiedener Prote'inpr\u00e4parate, andererseits mit den Neutralisationsniederschl\u00e4gen ans alkalischen L\u00f6sungen derselben Produkte, und endlich mit dem Neutralisationsniederschlag aus einer alkalischen L\u00f6sung von Lieberk\u00fchn's Alkalialbuminat; ferner identificirte er es noch mit dem Syntonin, welches durch Aufl\u00f6sung nicht nur in Salzs\u00e4ure und andern S\u00e4uren, sondern auch in Alkalien, Erdalkalien und sogar in Natriumcarbonat erhalten wird! Demgem\u00e4ss erkl\u00e4rt K\u00fchne die Neutralisationsniederschl\u00e4ge sowohl aus alkalischen als aus sauren L\u00f6sungen nicht nur f\u00fcr identisch, er benennt sie auch noch mit einem und demselben Namen\u2014\u201eS y u t o n i n\u201c.\nEndlich finden wie bei K\u00fchne auch noch Angaben dar\u00fcber, dass der Neutralisationsniederschlag aus einer L\u00f6sung von Lieberk\u00fchn\u2019s Alkalialbuminat sich sehr\n\u201eDie L\u00f6sung des Syntonins in Kalkwasser sch\u00e4umt beim Kochen stark, und es gelingt nach l\u00e4ngerem Erw\u00e4rmen diesen Schaum zu einer feinen, wenig durchsichtigen, weissen Flocke zusammenzudr\u00fccken. Die davon befi\u2019eite alkaliclie L\u00f6sung giebt nichtsdestoweniger heim vorsichtigen Neutralismen einen starken Niederschlag von unver\u00e4ndertem Syntonin\u201c (74 p. 17).\n2)\t\u201e....., da die L\u00f6sungen des Syntonins in\neinem Alkali in der That die \u00fcberraschendste Aehnlichkeit mit dem Kalialbuminat haben, ebenso wie die sauren L\u00f6sungen von dem sog. Acid-albuminum nicht zu unterscheiden sind\u201c (74 p. 19).\n3)\t\u201e..... und aus der sauren L\u00f6sung (von\nFibrin) scheidet sich gerade wie aus der des aus\nKalialbuminat dargestellten Eiweisses, ein Niederschlag durch Neutralisation ab, der sich wieder genau verh\u00e4lt wie Syntonin, und dessen alkalische oder saure L\u00f6sungen alle Syntoninreactionen geben\u201c (74 p. 19).\n4)\t\u201eDas Muskelcoagulat (Myosin) ist ausserordentlich leicht l\u00f6slich in verd\u00fcnnten \u00e4tzenden Alkalien, kohlensauren Alkalien und in Kalk\u2014 oder Barytwasser. Die so entstehenden L\u00f6sungen verhalten sich ganz wie alkalische Syntoninl\u00f6sungen\u201c (74 p. 22).\n5)\t\u201eAuch durch diese Mittel muss also Syntonin erzeugt werden k\u00f6nnen\u201c (74 p. 22).","page":205},{"file":"p0206.txt","language":"de","ocr_de":"206\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nleicht in verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien und sogar in Salzl\u00f6sungen l\u00f6st, aus denen er wie das Myosin \u2018) durch Wasser ausgef\u00e4llt wird (74 p. 23; 75 p. 165).\nWenn man auf grund des Dargelegten erw\u00e4gt, dass alle Reaktionen des aus einer S\u00e4urel\u00f6sung bereiteten Syntonins mit denjenigen des Myoglobins \u00fcbereinstimmen, so sollte man meinen, dass auch diese letzte Reaktion\u2014Aufl\u00f6sung in Salzen und Ausf\u00e4llung durch Wasser\u2014sogar aus s\u00e4urehaltiger L\u00f6sung gewonnenem Syntonin K\u00fchne\u2019s eigen sei, wenn die L\u00f6slichkeit des frischgef\u00e4llten Syntonins in Salzen zeitig genug erprobt wird, besonders wenn das Pr\u00e4parat nicht lange unter Wasser oder in feuchtem Zustande \u00fcberhaupt gelegen hat (p. n. 203). Um so mehr muss der Neutralisationsniederschlag aus einem Alkalialbuminat, wie K\u00fchne in der Folge (1866) fand, beim Liegen im feuchten Zustande und an der Luft dieselben Ver\u00e4nderungen erfahren, n\u00e4mlich auch in 0,1 %-iger Chlorwasserstoffs\u00e4ure sogar bei 60\u00b0 schwerl\u00f6slich werden, w\u00e4hrend der frischgef\u00e4llte sich sofort auch bei Zimmertemperatur aufl\u00f6st, aber in beiden F\u00e4llen in gel\u00f6stes Syntonin \u00fcbergehen. Durch Kochen in Wasser b\u00fcsste der Niederschlag seine L\u00f6slichkeit in Salzs\u00e4ure erw\u00e4hnter Concentration ganz ein. w\u00e4hrend die frischgef\u00e4llten Neutralisationsniederschl\u00e4ge in Salzen l\u00f6slich waren (75 p. 176).\nDiese von K\u00fchne angestellten Vergleiche weisen immer mehr auf die nahe Verwandschaft der Niederschl\u00e4ge mit den Globulinen hin. K\u00fchne selbst konnte diese Verwandschaft nicht ableugnen, obgleich er zwei Jahre zuvor behauptet hatte, dass Syntonin und Myosin mit einander nichts gemein h\u00e4tten (p. n. 201)! Nunmehr behauptet er, dass eine L\u00f6sung z. B. von Myosin in verd\u00fcnnten S\u00e4uren schon kein Myosin sondern Syntonin enthalte, d. h. einen K\u00f6rper, der durch Neutralisation aus seiner L\u00f6sung ausgeschieden wird, in sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien l\u00f6slich, in Salzl\u00f6sungen aber unl\u00f6slich ist. Die L\u00f6slichkeit in Salzen bilde einen wesentlichen Unterschied zwischen dem Globulin, dem Myosin im erw\u00e4hnten Falle, und dem Syntonin, doch k\u00f6nne auch d a s M y o s i n durchS\u00e4uren ausgeschieden und dennoch in einem in Salzen l\u00f6slichen Zustande erhalten w e r d e n, wobei die Niederschl\u00e4ge nur nicht wiederholentlich in S\u00e4uren aufgel\u00f6st werden d\u00fcrfen 2).\nWeiter oben erw\u00e4hnten wir schon, dass K\u00fchne das von Panum \u201eAcidalbumin\u201c genannte Produkt mit seinem Syntonin identificirte (p. n. 205); dasselbe tut er fl\u00fcchtig auch jetzt (75 p. 43), was noch mehr zu gunsten der Globulinnatur des Syntonins als Niederschlag redet.\nEine S\u00e4uresyntoninl\u00f6sung werde durch Chlorcalcium, Chlornatrium und Chlorammonium, auch durch Natrium- oder Magnesiumsulfat gef\u00e4llt, wenn die L\u00f6sung eine gen\u00fcgende Menge Syntonin enth\u00e4lt; andernfalls\u2014in sehr verd\u00fcnnten L\u00f6sungen\u2014bewirken diese Salze nur Tr\u00fcbung. Wie eine saure Syntoninl\u00f6sung in der W\u00e4rme nicht gerinnt, so koagulire auch eine alkalische beim Kochen nicht, wohl\n') \u201eDer Eiweissk\u00f6rper, den man mit Essigs\u00e4ure aus L\u00f6sungen des Kalialbuminats niederschlagen kann, l\u00f6st sicli \u00e4usserst leicht in verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien, und ist ferner l\u00f6slich in concentrirten Salzl\u00f6sungen, aus denen er durch Wasser wieder gef\u00e4llt wird, wie die L\u00f6sungen des Myosins in Salzen\u201c (74 p. 23).\nJ) \u201eDie L\u00f6sungen des Myosins in verd\u00fcnnten S\u00e4uren enthalten kein Myosin mehr, sondern ein Umwandlungsproduct desselben; n\u00e4mlich Syntonin, \u00abinen K\u00f6rper, welcher durch Neutralisation f\u00e4llt,\nin sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien, auch kohlensauren Alkalien leicht l\u00f6slich ist, dagegen v\u00f6llig unl\u00f6slich in Salzl\u00f6sungen. Die L\u00f6slichkeit in Salzen ist also die Eigenschaft, welche das Myosin beim L\u00f6sen in einer S\u00e4ure einbiisst, ein Hauptunterschied zwischen Myosin und Syntonin. Man kann indess das Myosin durch S\u00e4uren aus-scheiden und f\u00fcr Salze immer noch l\u00f6slich erhalten, nur darf man es dann nicht zur Wiederaufl\u00f6sung kommen lassen\u201c (75 p. 275).","page":206},{"file":"p0207.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n207\naber bei Gegenwart von Chlornatrium oder von einem Gemenge aus Chlorammonium und Magnesiumsulfat. Nach der Neutralisation einer Syntoninl\u00f6sung mit Kalkwasser falle unver\u00e4ndertes Syntonin aus (75 p. 275).\nUnter anderem ist es interessant zu erw\u00e4hnen, dass K\u00fchne bei der Ausscheidung des Globulins aus Blutserum durch Verd\u00fcnnung mit Wasser, Ans\u00e4uern mit Essigs\u00e4ure und Durchleitung von Kohlens\u00e4ure nach dreit\u00e4giger Dialyse (wahrscheinlich in einem runden Graham\u2019schen Dialysor) eine Prote\u00efnl\u00f4sung erhielt, welche die S\u00e4ure hartn\u00e4ckig zur\u00fcckgehalten hatte, nach deren Neutralisation F\u00e4llung erfolgte (ib. p. 179). Bei diesen Versuchen beobachtete K\u00fchne, nachdem die Salze sich fast ganz ausgeschieden hatten, die Ausscheidung eines Niederschlags, der sich nach dem Auswaschen mit Wasser in Salzen, S\u00e4uren und Alkalien l\u00f6ste und\u2014was das Wichtigste ist\u2014gar keine Asche enthielt *).\nNach K\u00fclme\u2019s Vorgehen bedient sich auch Hoppe-Seyler (60 p. 185) des Ausdrucks \u201eSyntonin\u201c, mit dem er einen K\u00f6rper bezeichnet, der sich unter folgenden Umst\u00e4nden bildete: zu Blutserum zugesetzte konzentrirte Salzs\u00e4ure erzeugte einen Niederschlag, der in einem Ueberschuss derselben l\u00f6slich war. Hoppe-Seyler spricht die Ansicht aus, dass hier salzsaures Syntonin entstanden war, welches bei Versetzung mit Wasser ausfiel, nach dem Abfiltriren sich in Wasser wieder aufl\u00f6ste, wobei es alle Eigenschaften des salzsauren Syntonins beibehielt! Hoppe-Seyler unterscheidet aber die Benennungen, indem er sagt, dass, gleichwie bei der Einwirkung von Alkalien sich Albuminate bilden, unter dem Einfluss von Salzs\u00e4ure auf dieselben protemhaltigen K\u00f6rper Syntonin entstehe; dabei nimmt er aber an, dass das Myosin sich am leichtesten in Syntonin verwandle: um diese Verwandlung zu bewerkstelligen, bed\u00fcrfe es 4 cc. concentrirter Salzs\u00e4ure auf ein Liter Wasser. Ohne N\u00e4heres dar\u00fcber mitzuteilen, versteht Hoppe-Seyler offenbar unter mehr oder weniger raschem Uebergang in Syntonin die mehr oder weniger rasche L\u00f6slichkeit. Indem Hoppe-Seyler ferner die Bildung von Syntonin aus den verschiedensten Prote'inarten zugiebt, weist er auch auf eine \u00e4hnliche Leichtl\u00f6slichkeit der Neutrali-sationsniedersehl\u00e4ge in S\u00e4uren und Alkalien, nicht aber in Salzen hin. Der Neutralisationsniederschlag sei sehr leicht in verd\u00fcnnten Alkalien und in Natriumcarbonat l\u00f6slich, aus denen Kohlens\u00e4ure einen Niederschlag ausscheidet (60 p. 193). Im allgemeinen f\u00fchrt Hoppe-Seyler mit K\u00fchne\u2019s Angaben \u00fcbereinstimmende Thatsachen an. Was jedoch den Ausdruck Acidalbumin anbetrifft so dr\u00fcckt sich Hoppe-Seyler sehr unbestimmt folgendermaassen aus: \u201eAcidalbumin hat man die Albuminstoffe genannt, welche durch Einwirkung von S\u00e4ure auf nat\u00fcrlich vorkommende Albuminstoffe entstehen\u201c (60 p. 194).\nWie irrt\u00fcmlich vom historischem Standpunkte aus eine solche Lehre, die eine sehr ungen\u00fcgende Kenntnis des Autors mit den Arbeiten seiner Vorg\u00e4nger verr\u00e4t, auch sei, das in Hoppe-Seyler\u2019s Lehrbuche Dargelegte fand trotzdem starke Verbreitung, so dass die L\u00f6sungen des Proteins in Salzs\u00e4ure haupts\u00e4chlich \u201eSyntonin\u201c, in andern S\u00e4uren \u201eAcidalbumin\u201c genannt wurden!\nDer unparteiische Leser wird nat\u00fcrlich sagen, dass keine der erw\u00e4hnten Benennungen ihrem Urspr\u00fcnge oder ihrer Bestimmung nach der mit diesen Benennungen verbundenen Vorstellung entspricht. Ausserdem konstatirt man, dass auch diese unrichtigen Benennungen nicht immer dieselbe Bedeutung haben, wie wir es in\n') \u201eDie Eiweissl\u00f6sung hatte einen nicht unbe- lieh aschenfrei, aber sie war zugleich tr\u00e4clitlichen grossflockigen Bodensatz bekommen. unl\u00f6slich in Wasser, nur l\u00f6slich in Salzl\u00f6sungen Als dieser mit Wasser auf dem Filter ausgewa- und Alkalien\u201c (75 p. 179). sehen worden, war diese Substanz wirk-","page":207},{"file":"p0208.txt","language":"de","ocr_de":"208\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nK\u00fclme\u2019s und Hoppe-SeyleFs Arbeiten gesehen haben (s. auch p. n. 81). Infolgedessen halten wir es f\u00fcr \u00fcberfl\u00fcssig den Benennungen einen anderen Sinn zu verleihen, als ihnen von den ersten Autoren gegeben wurde, so dass wir uns auch in diesem Falle der Ausdr\u00fccke: \u201eS\u00e4urel\u00f6sungen des Proteins\u201c \u201eNeutralisationsniederschl\u00e4ge\u201c \u201edurch Salz und S\u00e4ure bewirkte Niederschl\u00e4ge\u201c u. s. w. bedienen wollen, die hoffentlich weniger Anlass zu Misverst\u00e4ndnissen geben werden als die Ausdr\u00fccke \u201eSyn-tonin\u201c. und \u201eAcidalbumin\u201c, die, kaum entstanden, sogleich ihren Wert als Tr\u00e4ger einer bestimmten Vorstellung verloren. Was die Beziehung von deren Neutralisationsniederschl\u00e4gen zu den Globulinen betrifft, so erg\u00e4nzt Hoppe-Seyler, so zu sagen, K\u00fchne s Beweisf\u00fchrung zu gunsten der Identit\u00e4t der Eigenschaften dieser Niederschl\u00e4ge und des Globulins. Hoppe-Seyler findet, dass auch eine Myosinl\u00f6sung in Salzs\u00e4ure nach der Neutralisation mit Natriumcarbonat leichtl\u00f6sliche Niederschl\u00e4ge ausscheidet; l\u00e4ngeres Verweilen des Myosins in einer s\u00e4urehaltigen L\u00f6sung habe zur lolge, dass in Kochsalz l\u00f6sliche Neutralisationsniederschl\u00e4ge sich nicht mehr bilden ]) (60 p. 195). Wir sehen hier, wenn auch keine vollst\u00e4ndige Anerkennung der L\u00f6slichkeit der Neutralisationsniederschl\u00e4ge in Salzen, so doch einen bedeutenden Schritt vorw\u00e4rts in dieser Richtung! Man darf wohl sagen, dass, wenn K\u00fchne zugab, dass das Syntonin sich schon gebildet hatte, wenn die L\u00f6sung beim Kochen nicht gerann, Hoppe-Seyler auf Grund seiner letzten Beobachtung annahm, dass das Syntonin sich dann bildet, wenn der Neutralisationsschlag aufh\u00f6rt sich in Salzen zu l\u00f6sen. Also wieder etwas mit den Neutralisationsniederschl\u00e4gen aus alkalihaltigen Proteinl\u00f6sungen Gemeinsames.\nDie Uebereinstimmung der \u201eSyntoninreaktion\u201c mit der Reaktion einer Seroglobinl\u00f6sung bewog Stscherbakoff \u201edem Syntonin die Reaktionen der fibrinoplastischen Substanz, wie sie von A. Schmidt beschrieben werden, beizulegen\u201c (142 p. 11). Das Syntonin wurde aus \u201eFroschmuskeln durch Behandlung mit 0,1% Salzs\u00e4ure und nachheriger Neutralisation bereitet\u201c. Auf grund seiner Beobachtungen behauptet Stscherbakoff, dass er in Bezug auf die L\u00f6slichkeit in verd\u00fcnnten S\u00e4uren, Alkalien und Erdalkalien, sowie in L\u00f6sungen von Neutralsalzen zwischen dem obenerw\u00e4hnten Neutralisationsniederschlag aus einer S\u00e4urel\u00f6sung und den Globulinen\u2014\u201eder fibrinoplastischen Substanz, dem Fibrinogen und dem Globulin\u201c\u2014keinen Unterschied gefunden hat (ib.p. 12).\nAndererseits best\u00e4tigt sich die von uns ausgesagte Ansicht sowohl in der Hinsicht, dass die obenerw\u00e4hnten unrichtigen Benennungen noch um eine neue, allen Forderungen der Chemie widersprechende Benennung, zur Bezeichnung des durch Einwirkung von S\u00e4uren erhaltenen Produkts, n\u00e4mlich \u201eAlbuminat\u201c bereichert werden, als auch in der Beziehung, dass hier schon ein neues Kriterium aufgestellt wird, auf grund dessen die Frage entschieden werden soll, ob eine Ver\u00e4nderung des Proteins im erw\u00e4hnten Sinne unter der Einwirkung der S\u00e4uren stattgefunden hat oder nicht. In Bezug auf ersteres haben wir den Leser auf die irrt\u00fcmliche Anwendung des Ausdrucks \u201eAlbuminat\u201c im obenerw\u00e4hnten Sinne, welche von Hoppe-Seyler (p. n. 509) eingeleitet und von Lehmann (81 p. 110) fortgesetzt wurde, schon zur gen\u00fcge aufmerksam gemacht; in Bezug auf letzteres, n\u00e4mlich was als Anzei-\n0 \u201eIn sehr verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure l\u00f6st es (das Myosin) sich zur klaren Fl\u00fcssigkeit, geht aber in dieser L\u00f6sung allm\u00e4hlich in Syntonin \u00fcber. F\u00e4llt man die L\u00f6sung bald nach ihrer Anfertigung mit verd\u00fcnntem kohlensaurem Natron, filtrirt, w\u00e4scht mit Wasser aus, so l\u00f6st sich der Niederschlag-\nleicht in Kochsalzl\u00f6sung, wie oben angegeben ist, l\u00e4sst man dagegen das Myosin einige Zeit in der salzsauren L\u00f6sung, so l\u00f6st sich der durch kohlensaures Natron erhaltene Niederschlag nicht wieder in massig verd\u00fcnnter Kochsalzl\u00f6sung\u201c (60 p. 195","page":208},{"file":"p0209.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n209\ndien des tats\u00e4chlichen \u00dcbergangs des Proteins in den mutmaasslichen durch S\u00e4uren bewirkten Zustand anzusehen sei, Hessen sich die Autoren weder von den Ansichten ihrer Vorg\u00e4nger, noch auch von den Eigenschaften des in den gew\u00fcnschten Zustand \u00fcberzuf\u00fchrenden K\u00f6rpers leiten. Wenn Hoppe-Seyler sich nicht verpflichtet f\u00fchlt K\u00fchne\u2019s Ansicht, dass der \u00dcbergang des Proteins in Syntonin nur dann stattfinde, wenn beim Kochen der s\u00e4urehaltigen L\u00f6sung keine Gerinnung erfolgt, Rechnung zu tragen, so erf\u00e4hrt er seinerseits dasselbe Schicksal, denn Lehmann ber\u00fccksichtigt Hoppe-Seyler\u2019s Betrachtungen \u00fcber den \u00dcbergang z. B. des Myosins in Syntonin gar nicht, auch dann nicht, wenn der Neutralisationsniederschlag aus einer s\u00e4urehaltigen L\u00f6sung dieses Proteins seine L\u00f6slichkeit in Salzen verliert. Er stellt sein eigenes Kriterium auf, indem er n\u00e4mlich annimmt, dass die Einwirkung der S\u00e4ure auf das Protein nur in dem Falle stattgefunden hat, wenn die S\u00e4ureproteinl\u00f6sung und die \u00fcber derselben befindliche Schicht eines 0,5\u00b0 0-igen Alkali an der Ber\u00fchrungsstelle beider einen Niederschlag in Gestalt eines tr\u00fcben Kreises ausscheidet Q! Wird aber ein solches Kriterium gew\u00e4hlt, so wirft sich unausbleiblich die Frage auf, welches denn die S\u00e4uremenge sei, die das Protein in diesen mutmaasslichen Zustand \u00fcberf\u00fchren kann. Zw seinen Versuchen bediente sich Lehmann eiuer H\u00fchnereiweissl\u00f6sung mit 2\u00b0 0 Gehalt an trocknem Eiweiss; zu dem Zwecke wurde das H\u00fclmereiweiss mit 2 Vol. Wasser verd\u00fcnnt, und das Gemenge behufs Entfernung des Globulins mit Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt. Als Versuchss\u00e4ure diente 62%-ige Essigs\u00e4ure, spec. Gew. 1,060, teils mit Wasser verd\u00fcnnt, teils unverd\u00fcnnt. Es erwies sich, dass bei Zimmertemperatur auf 5 cc. Proteinl\u00f6sung schon 1,5 cc. verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure oder auf 1% wasserfreien Proteins\u20140,3% wasserfreier S\u00e4ure gen\u00fcgten, damit sogleich ein \u201eAlbummat\u201c erhalten wurde; bei der gleichen Pro-temmenge und der nur halben Quantit\u00e4t S\u00e4ure aber zeigte sich der tr\u00fcbe Kreis nach einer Stunde, und bei einem noch geringeren S\u00e4uregehalt bedurfte es noch l\u00e4ngerer Zeit, ehe der Kreis erschien. Bei erh\u00f6hter Temperatur bildete sich derselbe schneller. Man darf wohl sagen, dass diese Niederschl\u00e4ge einerseits allen Anforderungen gen\u00fcgen, welche an die Neutralisationsniederschl\u00e4ge gestellt werden, andererseits Panum's durch Salz und S\u00e4ure bewirkten Niederschl\u00e4gen entsprechen. Je gr\u00f6sser die S\u00e4uremenge und je h\u00f6her die Temperatur ist, desto schneller gehe infolge der Mitwirkung der W\u00e4rme das Ausfallen des neugebildeten Natriumacetats und der Essigs\u00e4ure, die noch nicht Zeit gehabt hat. sich zu neutralisiren, von statten (p. n. 194).\nEs ist interessant zu erw\u00e4hnen, dass Lehmann \u00e4hnliche Versuche, aber in umgekehrter Ordnung, mit alkalihaltigen Prote'inl\u00f6sungen ausf\u00fchrte und sich dabei desselben Kriteriums bediente (p. n. 80).\nAusser der S\u00e4urel\u00f6sung erhielt Lehmann aber auch s\u00e4urehaltige, geleeartige Massen, die er, bemerken wir hier gleich, ebenso unrichtig \u201eAlbuminat\u201c nannte. Um diese geleeartigen Massen zu erhalten, bed\u00fcrfe es ungleich gr\u00f6sserer S\u00e4uremengen, wobei >ie sich sowohl in der W\u00e4rme als in der K\u00e4lte in Wasser aull\u00f6sen. Diese L\u00f6sungen, wie auch die unmittelbar aus den protemhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch Zusatz von S\u00e4ure erhaltenen, w\u00fcrden durch Alkalien gef\u00e4llt, und die Niederschl\u00e4ge n einem \u00dcberschuss des Alkali l\u00f6slich (81 p. 110).\n:) \u201eOie Gegenwart des Albuminats wurde mittelst einer 1 /\u2022_\u25a0 go Xatronl\u00f6sung constat\u00e2t, die vorsichtig in einem Reagenz,Maschen auf die mit der S\u00e4ur\u00bb1 versetzte Eiweisslosung gegossen wurde, so dass jene eine Schicht \u00fcber dieser bildete;\nwar das Albuminat vorhanden, so geschah an der Ber\u00fchrungsstelle der zwei Schichten eine Ausf\u00fcllung von Eiweiss, im entgegengesetztem Falle nat\u00fcrlich (?!) nicht, diese Reaction ist sehr empfindlich\u201c (81 p. 111).\n14","page":209},{"file":"p0210.txt","language":"de","ocr_de":"210\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nDie gel\u00e9eartigen Massen w\u00fcrden z. B. aus einer 2%-igen Proteml\u00f6sung bei 62\u00b0 weit schneller durch Essigs\u00e4ure erhalten, w\u00e4hrend unter diesen Umst\u00e4nden mit \u00c4tznatron keine Gallertbildung stattfindet. Lehmann fand im allgemeinen, dass die geringste Menge Essigs\u00e4ure, die zur Gallertbildung bei 1% trocknen Eiweisses notig ist, wenigstens 30% in dem Gemenge betragen m\u00fcsse. Bei einem weiteren Zusatz von S\u00e4ure l\u00f6ste sich die gel\u00e9eartige Masse auf. wobei die erhaltene Losung durch Wasser nicht gef\u00e4llt wurde; wohl aber erzeugten Salpeters\u00e4ure, gelbes Blutlaugensalz und Kochsalz Niederschl\u00e4ge. Wurde aber \u00c4tznatron zugesetzt, so erfolgte reichliche F\u00e4llung, noch ehe vollst\u00e4ndige Neutralisation stattgehabt hatte, als \u201edie Fl\u00fcssigkeit noch stark sauer reagirte\u201c; der dabei erhaltene Niederschlag l\u00f6ste sich infolge eines \u00dcberschusses von Natriumacetat in dem \u00c4tznatronuebr-schuss nicht, wohl aber, wenn er aus dem Gemenge ausgeschieden wurde *). Wurde die Gallerte nicht sogleich erhalten, so bildete sie sich bei mehr oder weniger langem Liegen an der Luft, Im allgemeinen war um so weniger S\u00e4ure erforderlich, je h\u00f6her die Temperatur war, bei welcher die Behandlung des Proteins mit der S\u00e4ure vorgenommen wurde (81 p. 114). Bei einem geringen S\u00e4uregehalt, von z. B. 3 cc. auf 100 cc., oder 1,0\u20141,5% wasserfreier Essigs\u00e4ure auf 1% wasserfreien Proteins, werde schon geronnenes Protein erhalten. Dieselbe Wirkung wie die W\u00e4rme bringe Alkohol hervor (ib. p. 115). Andererseits brauche man. um eine beim Erw\u00e4rmen l\u00f6sliche Gelatine zu erhalten, desto mehr S\u00e4ure, je concentrirter die Proteinl\u00f6sung ist (85 p. 122). Im ganzen schmelzen die gel\u00e9eartigen Massen bei einer um so niedrigeren Temperatur, je mehr S\u00e4ure sie enthalten. Zugleich bemerkte Lehmann, dass Gelatine, welche sich in Wasser l\u00f6st, diese F\u00e4higkeit einb\u00fcsst. wenn sie anf\u00e4nglich bis 75\u201485\u00b0 erhitzt wird, und dass dieser Zustand um so deutlicher hervortritt, je niedriger die Temperatur ist, und je weniger S\u00e4ure die Masse enth\u00e4lt; derselbe werde aber gar nicht beobachtet, wenn eine gen\u00fcgende S\u00e4uremenge vorhanden ist (ib. p. 118\u20149) 3). In \u00dcbereinstimmung damit sagt Lehmann, dass eine Gallerte auch unter den obenbeschriebenen Umst\u00e4nden (ib. p. 120) erhalten werden k\u00f6nne. Lehmann glaubt nicht, dass die gel\u00e9eartigen Massen eine bestimmte und noch weniger eine best\u00e4ndige chemische Verbindung vorstellen, da die S\u00e4ure sowohl durch Trocknen als durch Auswaschen entfernt werden k\u00f6nne; dabei best\u00e4tigt er Lieber-k\u00fchn\u2019s Beobachtung, dass beim Trocknen auf Glasplatten die Masse nicht nur S\u00e4ure entweichen l\u00e4sst, sondern auch, obgleich in sehr geringer Menge, sich in phosphorsaurem Natron und in verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure aufl\u00f6st (ib. p. 122).\nCommaille (21 p. 141) fand, dass der durch Wasser in Eidotter erzeugte Niederschlag\u2014das Vitellin\u2014in mit Essigs\u00e4ure anges\u00e4uertem \u00c4Vasser l\u00f6slich ist. wobei die erhaltene L\u00f6sung von einer st\u00e4rkeren S\u00e4ure gef\u00e4llt wird, und der Niederschlag sich in AVasser l\u00f6st. Millon & Commaille erhielten Lactoglobinl\u00f6sungen in verschiedenen S\u00e4uren und sahen dieselben f\u00fcr S\u00e4ureverbindungen an. die sie als \u201ecas\u00e9ine hydrochlorique, azotique, oxalique\u201c u. s. w. bezeichneten. Genannte Autoren\n*) \u201eBei Zusatz von Natron wurde, w\u00e4hrend die Reaction noch stark sauer war, alles Eiweiss ausgef\u00e4llt; der Niederschlag war nicht im Ueber-schuss von Natron v\u00f6llig l\u00f6slich, so lange es sich in derselben Fl\u00fcssigkeit befand, in welcher die Ausf\u00e4llung geschehen war (wegen der grossen Menge des darin enthaltenen essigsauren Natrons)\u201c\n(81 p. 112).\n\u2019) \u201eDas zweite und zwar fr\u00fcher nicht bekannte Ph\u00e4nomen, das beim Erhitzen der Gelatine beob-\nachtet wird, besteht darin, dass diese, obwoh sie vorher in kochendem Wasser sehr leicht l\u00f6slich ist, nun diese L\u00f6slichkeit g\u00e4nzlich oder fast vollst\u00e4ndig verliert, wenn man sie ohne Wasser zu einer gewissen Temperatur erhitzt .. . dieses Ph\u00e4nomen, das Unl\u00f6slichwerden beim Erhitzen, tritt um so deutlicher und bis zu einer um so niedrigeren Temperatur hervor, je weniger S\u00e4ure die Gelatine enth\u00e4lt, bleibt aber ganz aus, wenn die Gelatine einen gewissen S\u00e4uregehalt hat\u201c (81p. 118-9).","page":210},{"file":"p0211.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n211\nf\u00fchren einige Bestimmungen der Mengenverh\u00e4ltnisse des Proteins und der S\u00e4uren an (96 p. 120 \u2014 1).\nDie Geschichte des Verhaltens des Proteins zu schwachen S\u00e4uren wird durch Br\u00fccke\u2019s Arbeiten (14 p. 897) \u00fcber das Verhalten desselben zu Bors\u00e4ure durch neue Tatsachen bereichert. Diesen Untersuchungen zufolge erinnert das Verhalten der Bors\u00e4ure zu den proteinhaltigeu Fl\u00fcssigkeiten an das allgemeine Verhalten der Kohlens\u00e4ure. In Bezug auf diese letztere linden wir bei Br\u00fccke sehr unbestimmte Angaben, so dass es schwer ist zu entscheiden, ob das Seioglobin in seinem Versuche l\u00f6slich war oder nicht! Das durch Einwirkung von Kohlens\u00e4ure auf 10-fach mit Wasser verd\u00fcnntes Serum erhaltene Seroglobin wurde abtiltrirt und in Wasser eingetragen, durch welches man Sauerstoff leitete. Br\u00fccke beobachtete hier Verschwinden der suspendirten Seroglobinflocken, und die Fl\u00fcssigkeit wurde nach dem Abfiltriren bei neuer Durchleitung von Kohlens\u00e4ure in einem Falle getr\u00fcbt, kl\u00e4rte sich aber bei l\u00e4ngerer Einwirkung der Kohlens\u00e4ure wieder, w\u00e4hrend in einem andern Falle gar keine Ver\u00e4nderung wahrgenommen wurde. Nichtsdestoweniger zieht Br\u00fccke den Schluss, dass die Kohlens\u00e4ure das Seroglobin aufgel\u00f6st hatte! Ob die beobachtete Tr\u00fcbung wirklich Globulin, nicht aber z. B. Calciumoxyd gewesen war, dar\u00fcber finden wir keinerlei Angaben \u2018)! Br\u00fccke behauptet, Bors\u00e4ure ver\u00e4ndere das Protein der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten weniger als alle anderen S\u00e4uren, Kohlens\u00e4ure ausgenommen. Bors\u00e4ure k\u00f6nne Kohlens\u00e4ure sehr gut bei der F\u00e4llung z. B. des Seroglobins ersetzen, wobei sich dieses mit denselben Eigenschaften wie bei der Ausf\u00e4llung durch Kohlens\u00e4ure ausscheide und sich dabei in keiner der genannten S\u00e4uren aufl\u00f6se (14 p. 898). Der durch irgend eine der beiden S\u00e4uren erzeugte und vom Filter gesammelte Seroglobinniederschlag sei jedoch in concentrirter Bors\u00e4ure l\u00f6slich. Chlornatrium, gelbes Blutlaugensalz und andere Alkalisalze erzeugen in dieser S\u00e4urel\u00f6sung Ti \u00dcbung oder Niederschl\u00e4ge, welche in einem S\u00e4ure\u00fcberschuss sich aufl\u00f6sen: ebenso verhalte sich eine \u00c4tzkalil\u00f6sung. Die Globulinl\u00f6sungen in Bors\u00e4ure tr\u00fcben sich, scheiden aber beim Kochen keine Niederschl\u00e4ge aus (ib. p. 898); wird jedoch vorher Kochsalz eingef\u00fchrt, so erfolge beim Kochen F\u00e4llung. Auch mit Bors\u00e4ure anges\u00e4uertes Blutserum scheide beim Kochen keinen Niederschlag aus. Obgleich sehr unbestimmt, giebt Br\u00fccke dennoch die M\u00f6glichkeit gleichsam einer Substitutionsreaktion mit Borax zu. dessen Natrium auf irgend eine Weise auf das Protein einwirken soll, welches deshalb in Borax nicht gerinne 2). In mit Wasser verd\u00fcnntes Blutserum eingetragen, scheide Bors\u00e4ure, gleich der Kohlens\u00e4ure, das Globulin aus; Essigs\u00e4ure erzeuge nach der Einwirkung sowohl von Bors\u00e4ure als von Kohlens\u00e4ure einen neuen Niederschlag in dem Filtrat (ib. p. 904).\nDabei finden wir bei Br\u00fccke interessante Tatsachen \u00fcber den \u00dcbergang frisch gef\u00e4llten Seroglobins mit verd\u00fcnnter Phosphors\u00e4ure in den geleeartigen Zustand, wobei die erhaltene Gel\u00e9e beim Erw\u00e4rmen sich verfl\u00fcssige und beim Abk\u00fchlen wieder erstarre. So gebe frischgef\u00e4lltes Seroglobin mit Eisessig zwar eine gallertartige Masse, doch habe diese ein tr\u00fcbes, milchiges Aussehen; eine durchsichtige Gallerte entstehe bei gr\u00f6sserem Wassergehalt (ib. p. 886).\nGleich dem Protein des H\u00fchnereiweisses nach der Aufl\u00f6sung in S\u00e4uren were auch das Seroglobin durch Salze\u2014Chlorkalium, oder Chlornatrium, Natriumsulfat\n') Die Erkl\u00e4rung dieses Vorgangs ist in Kap. XIX und XVII (Einfluss des Sauerstoffs) gegeben.\n-) \u201eWenn man Eiweissl\u00f6sung mit Borax versetzt und erw\u00e4rmt, so gerinnt sie nicht, weil das\nEiweiss durch das an Bors\u00e4ure gebundene Natron schon w\u00e4hrend des Erw\u00e4rmens modiflcirt wird\u201c (14 p. 899).","page":211},{"file":"p0212.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n212\nu. s. w. gef\u00e4llt. Ein neuer Zusatz von S\u00e4ure bewirke aber neue Aufl\u00f6sung, ein neuer Zusatz von Salz abermalige F\u00e4llung u. s. \\v. *). Alkalische Seroglobinl\u00f6sungen w\u00fcrden ferner durch S\u00e4uren: Phosphor-, Essig-, Weins\u00e4ure u. ?. gef\u00e4llt, und der Niederschlag l\u00f6se sich in einem \u00dcberschuss derselben. Wenn diese S\u00e4uren in Serum. dem durch Verd\u00fcnnung mit Wasser und Einwirkung von Kohlens\u00e4ure das Seroglobin entzogen wurde, keinen Niederschlag erzeugen, so erkl\u00e4re sich, nach Br\u00fccke, dieser Umstand durch die Gegenwart von Salzen in dem Serum. Auch der durch S\u00e4uren in einer alkalischen Globulinl\u00f6sung hervorgerufene Niederschlag verschwinde, wenn zu der Fl\u00fcssigkeit Salze zugesetzt werden (106 p. 887). Im allgemeinen glaubt Br\u00fccke, dass das Protein bei mehr oder weniger langer Einwirkung einer S\u00e4ure sich ver\u00e4ndere; dies kennzeichne sich vor allem durch die Eigenschaft der durch S\u00e4uren modificirtes Protein enthaltenden L\u00f6sungen, von gr\u00f6sseren Salzmengen gef\u00e4llt zu werden. Doch h\u00e4nge diese Modification sowohl von der Concentration und der Natur der S\u00e4ure als von der Temperatur ab (ib. 886\u20147).\nBr\u00fccke f\u00fchrt zwar dieses neue Kriterium ein, giebt aber weder an, wie es anzuwenden, noch was unter dieser Ver\u00e4nderung zu verstehen sei. Dies ist um so erstaunlicher, als bei l\u00e4ngerer Einwirkung der S\u00e4ure die Neutralisation Niederschl\u00e4ge \u201evon sogenanntem Svntonin\u201c a), wie er sich ausdr\u00fcckt, erzeugen soll. In derselben Arbeit weist Br\u00fccke aber darauf hin, dass die Salze der l\u00f6senden Wirkung der S\u00e4uren gerade dort entgegenwirken, wo diese Wirkung auch noch nicht Zeit gehabt hatte ihren Einfluss auf das Protein geltend zu machen. So l\u00f6ste sich, seinen Beobachtungen nach, der Neutralisationsniederschlag aus einer Alkalialbuminatl\u00fcsung um so leichter in einem \u00dcbersch\u00fcsse der neutralisirenden S\u00e4ure, je weniger Salze in der gegebenen L\u00f6sung enthalten waren s).\nGleicherweise quelle auch sein Pseudofibrin (p. n. 88) in S\u00e4uren auf, werde glasartig, durchsichtig, der Zusatz eines Salzes gebe ihm aber sein tr\u00fcberes Aussehen wieder: es wird undurchsichtig und f\u00e4llt zusammen. Eine neue und gr\u00f6ssere Quantit\u00e4t S\u00e4ure bewirke abermaliges Aufquellen seines Pseudofibrins. Wenn Br\u00fcckc\u2019s Kriterium keine Kritik aush\u00e4lt, so best\u00e4tigen sich dagegen seine Beobachtungen in\n') ..Es muss hinzugef\u00fcgt werden, dass das Paraglobulin auch durch concentrirte L\u00f6sungen von Kochsalz, schwefelsaurem Natron, Chlorkalium, etc. wie das Ehveiss aus seinen sauren L\u00f6sungen gef\u00e4llt wird, dann durch Zusatz von S\u00e4ure bis zu einem gewissen Grade wieder gel\u00f6st wird, dann von Neuem durch Salzl\u00f6sung gef\u00e4llt werden kann etc.\u201c (14 p. 886).\n-) Wir schlagen dem Leser vor, den Sinn und die Bedeutung von Br\u00fccke's Angaben selbst herauszufinden; \u201eDie S\u00e4uren ver\u00e4ndern das native Ehveiss ebenfalls, bald rascher bald langsamer, je nach ihrer specifischen Natur, ihrer Concentration und der Temperatur, unter welcher sie einwirken. Das erste Zeichen der S\u00e4urewirkung ist, dass bei Gegenwart einer gr\u00f6sseren Menge von Salzen eine F\u00e4llung eintritt. Dieselbe erfolgt allm\u00e4lig, nicht auf einmal. Wenn man eine mit concentrirter Kochsalzl\u00f6sung versetzte Eiweissl\u00f6sung mit Essigs\u00e4ure versetzt, so entsteht zwar sofort ein Niederschlag: aber wenn man dann schnell filtrirt, so tr\u00fcbt sich das vollkommen klare Filtrat von Neuem und scheidet einen immer reichlicher und reichlicher werdenden\nNiederschlag aus. Anfangs ist die Modification nicht tief eingreifend und kann, wie es scheint, durch Neutralisation noch vollst\u00e4ndig wieder aufgehoben werden. Der auf dem Eiltrum gesammelte Niederschlag gibt, mit Wasser behandelt, eine klare, bisweilen eine opalisirende Fl\u00fcssigkeit, die man, ohne eine weitere Tr\u00fcbung zu erzeugen, neutralisiren kann, und aus der sich das Eiweiss unl\u00f6slich ausscheidet, wenn sie nach vorsichtiger Neutralisation erhitzt wird. Hat aber die S\u00e4ure andauernder oder energischer aufgel\u00f6stes Eiweiss eingewirkt, so entsteht bei der Neutralisation der L\u00f6sung ein reichlicher Niederschlag, der aus sogenanntem Svntonin besteht\u201c (14 p. 897).\n3) \u201eDieser in Salpeterwasser unl\u00f6sliche Niederschlag l\u00f6st sich in \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure aut und zwar um so leichter, je freier die Fl\u00fcssigkeit von Salzen ist. Denn sind viel Salze zugegen, so entziehen sie dem unter dem Einfl\u00fcsse der \u00fcbersch\u00fcssigen S\u00e4ure stehenden Eiweissmolec\u00fcl W asser und bringen dadurch eine Tr\u00fcbung hervor, die nur durch gr\u00f6sseren S\u00e4ure\u00fcberschuss und oft selbst durch diesen nur unvollkommen aufgekl\u00e4rt werden kann\u201c (14 p. 896).","page":212},{"file":"p0213.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES OLOBULIXS ZU DEN S\u00c4UREN.\n213\neiner andern Hinsicht. Heynsius fand, dass die Gegenwart von Kochsalz der f\u00e4llenden Wirkung der Kohlens\u00e4ure entgegenwirke (53 p. 15). Nichtsdestoweniger beg\u00fcnstige S\u00e4ttigung der Fl\u00fcssigkeiten mit Kochsalz, nach der Ausscheidung eines Teils des Proteins aus denselben durch Kohlen- oder Essigs\u00e4ure, die F\u00e4llung des Proteins bedeutend, wie die von Heynsius angef\u00fchrten Tabellen (53 p. 12\u20143) beweisen. Plosz bildet, dass eine Myoglobinl\u00f6sung in Salzs\u00e4ure 1%0 durch Kochsalz gef\u00e4llt werde, wobei der mit halbges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung sorgf\u00e4ltig ausgewaschene Niederschlag nach dem Abpressen zwischen Fliesspapier sich in Wasser wieder l\u00f6se, und die L\u00f6sung sauer reagire (11S p. 227). \u00dcbrigens sah Schmidt schon im Jahre 1862 sich gen\u00f6tigt zuzugeben, dass eine Verbindung des Globulins mit S\u00e4uren in Salzen unl\u00f6slich sei. demgem\u00e4ss dieselbe aus ihrer w\u00e4sserigen L\u00f6sung durch Salze ausgeschieden werden m\u00fcsse (129 p. 456).\nZugleich finden wir bei Br\u00fccke eine Widerlegung der Meinung, die sich zuf\u00e4llig geltend gemacht hatte, dass, wie wir schon mehrmals erw\u00e4hnten, das Albumin von Essigs\u00e4ure nicht gef\u00e4llt werde. Br\u00fccke sagt geradezu, dass das Protein der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten sowohl durch verd\u00fcnnte vegetabilische S\u00e4uren als auch durch dreibasische Phosphors\u00e4ure gef\u00e4llt wird, wobei aber der Niederschlag sich leicht in Salzen l\u00f6st (14 p. 894\u20145).\nTrotz allem, was in diesem Sinne von den Autoren gesagt worden ist, bedient sich Petit der F\u00e4llbarkeit durch Alkalien wieder als eines Kriteriums f\u00fcr die Bildung saurer Verbindungen. So soll durch S\u00e4uren oder Alkalien modificirtes Albumin die F\u00e4higkeit gewinnen, im ersten Falle durch Alkalien, im zweiten\u2014durch S\u00e4uren gef\u00e4llt zu werden (117 p. 177)1\nBei der Verwirrung der Begriffe, die wir bisher gesehen, ist es oft schwer sich vorzustellen, was f\u00fcr ein Pr\u00e4parat dieser oder jener Autor vor sich hatte. Was die Terminologie anbetrifft, so ist es noch schwerer irgend einen Leitfaden zu finden, und sind die Erfinder dieser oder jener Benennung unter anderem selbst daran schuld. So findet Panum K\u00fchne\u2019s Versuch (627 p. 9), den nichtssagenden Ausdruck \u201eAcidalbumin\u201c durch den, so weit es wenigstens K\u00fchne\u2019s Arbeiten anbetrifft, ebenso wenig bestimmten \u201eSyntonin\u201c zu ersetzen, wenig angemessen, sagt aber von sich selbst, dass er durch Einwirkung (1) verschiedener S\u00e4uren auf Protein K\u00f6rper erhalten habe, die er \u201eAcidalbumin\u201c benannte, und dass Berzelius ein Produkt der Behandlung der roten Blutk\u00f6rperchen\u2014auch ein \u201eAcidalbumin\u201c (.VA\u00bb 41\u20147 p. 77)\u2014irrt\u00fcmlicherweise f\u00fcr die gereinigte farblose Substanz der roten Blutk\u00f6rperchen ansieht und desselbe Globulin nennt *)\u2022\nEs ist wohl kaum n\u00f6tig zu sagen, dass Panum die Sache nicht richtig ansah und vergessen zu haben schien, was er bei der Beschreibung seiner Versuche \u00fcber die S\u00e4uren gesagt hatte (p. n. 185\u201493); Panum zieht auch im weiteren die in dieser Pachtung gemachten Untersuchungen nicht in Betracht, obgleich im Laufe von 20 Jahren\n\u2019) \u201eSchon Berzelius hat, ohne es zu wollen, die Bezeichnung Globulin in doppelter Bedeutung gebraucht, indem er theils, in histologischem Sinne, die farblose Grundsubstanz der Blutk\u00f6rperchen so nannte, theils aber ein in neutralen Salzen unl\u00f6sliches, in reinem Wasser l\u00f6sliches Product, das er darstellte, indem er die Blutk\u00f6rperchen mit verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure behandelte, und indem er nachher zur Entfernung des Blutfarbstoffes mit Alkohol extraliirte, als Globulin bezeichnete. Dieses Product, das, wie P. schon in Virchow\u2019s Archiv Bd. IV. Heft 3 gezeigt hat,\ndurch Behandlung der verschiedensten Eiweiss-stofl'e mit vielfachen verschiedenen S\u00e4uren entsteht und das er Acidalbumin genannt hat, hielt Berzelius eben irrth\u00fcmlieher Weise f\u00fcr die gereinigte farblose Substanz der Blutk\u00f6rperchen.........\nAuch dem Vorschl\u00e4ge K\u00fchne\u2019s, das Acidalbumin mit R\u00fccksicht auf eine von ihm aufgestellte Hypothese umzutaufen und es Syntonin zu nennen, kann Panum nicht beitreten, weil der Ausdruck \u201eSyntonin\u201c bereits eine andere, an das histologische Vorkommen gekn\u00fcpfte Bedeutung hat\u201c (110 p. 91-2).","page":213},{"file":"p0214.txt","language":"de","ocr_de":"214\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nsich eine gen\u00fcgende Anzahl von Beobachtungen angesammelt hatte, dass man von der gleichzeitigen Einwirkung von S\u00e4uren und Salzen reden d\u00fcrfe.\nDie von Br\u00fccke und Heynsius aufgeworfene Frage nach dem gegenseitigen Verhalten der S\u00e4uren und Salze erh\u00e4lt in Schmidt's Arbeiten (130 p. 422) eine endg\u00fcltige L\u00f6sung. Ausserdem finden wir in diesen Arbeiten auch noch Hinweise darauf, dass der Neutralisationsniederschlag aus einer neutralen alkalischen Globulinverbindung unver\u00e4ndertes Globulin vorstellt. Die neutrale L\u00f6sung einer alkalischen Seroglobinl\u00f6sung wurde sehr genau mit Essigs\u00e4ure neutralisiert, infolgedessen das Seroglobin sich vollst\u00e4ndig niederschlug; enthielt die erw\u00e4hnte L\u00f6sung aber auch ein Salz, so erfolgte entweder nur teilweise F\u00e4llung, oder es wurde gar kein Niederschlag erhalten; daher musste behufs vollst\u00e4ndiger F\u00e4llung die Fl\u00fcssigkeit um so st\u00e4rker anges\u00e4uert werden, je mehr Salz sie enthielt 1). Den Niederschlag war es immer m\u00f6glich in einem \u00dcberschuss der zur F\u00e4llung benutzten S\u00e4ure aufzul\u00f6sen: dabei musste aber um so mehr S\u00e4ure genommen werden, je mehr Salz die L\u00f6sung bei einer und derselben Globulinmenge enthielt, wie, andererseits, zur F\u00e4llung um so mehr S\u00e4ure n\u00f6tig war, eine je gr\u00f6ssere Alkalimenge vor der Neutralisation vorhanden war. Dasselbe beobachtete man endlich auch bei Abwesenheit von Salzen, aber bei einem \u00dcberschuss von Kali. Natron oder sogar Natriumcarbonat, wenn dieses zur Aufl\u00f6sung des Seroglobins anstatt eines Alkali benutzt wurde. Hier wirkte das bei der Neutralisation sich bildende Alkaliacetat ebenso wie ein eigens dazu eingetragenes Salz.\nEs ist interessant, dass, wie Schmidt behauptet, das Seroglobin bei diesen Versuchen unver\u00e4ndert blieb 2), was f\u00fcr die F\u00e4llung der Globuline aus den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten in dem Sinne von Bedeutung sei, dass blosse Neutralisation zur F\u00e4llung derselben nicht gen\u00fcge. Schmidt's Ansicht nach sei es notwendig, wie. f\u00fcgen wir hinzu. Denis schon 30 Jahre fr\u00fcher bemerkt hatte, das L\u00f6sungsverm\u00f6gen der Salze durch Verd\u00fcnnung mit Wasser abzuschw\u00e4chen, sogar in solchen Concentrationen, wie sie bei der Neutralisation mit einer S\u00e4ure entstehen k\u00f6nnen. Schmidt\u2019s Beobachtungen nach beziehe sich das nicht nur auf das Seroglobin sondern auch auf das Fibrinogen, d. h. auf die Globuline, welche auch in der Beziehung analog seien, dass sie aus L\u00f6sungen irgend welcher Concentration durch einen entsprechenden Zusatz von S\u00e4ure ausgef\u00e4llt werden, w\u00e4hrend in deren nat\u00fcrlich vorkommenden L\u00f6sungen, wenn sie nicht mit Wasser verd\u00fcnnt wurden, dieselbe S\u00e4ure etwa nur eine leichte Tr\u00fcbung bewirke (130 p. 441). Es ist interessant, dass in diesen F\u00e4llen die Eigenschaften des Globulins unver\u00e4ndert bleiben sollen.\nDenselben Charakter tragen auch Fokker\u2019s Beobachtung (34 p. 270), der bei der Neutralisation seiner Erdalkalialbuminate (p. n. 91) mit Salzs\u00e4ure F\u00e4llung und darauffolgende Aufl\u00f6sung des Niedersehlags in einem \u00dcberschuss der zur F\u00e4llung benutzten S\u00e4ure beobachtete, wobei, seiner Ansicht nach, die Niederschl\u00e4ge in Syn-tonin (34 p. 281) \u00fcbergingen; doch charakterisirt Fokker den Unterschied zwischen diesem und dem Albuminat nicht.\nSelbstverst\u00e4ndlich musste eine solche Unklarheit der Vorstellung von den die oben erw\u00e4hnten Benennungen tragenden K\u00f6rpern die Aufmerksamkeit der Auto-\nf) \u201eDie Fl\u00fcssigkeit muss zum Zwecke einer vollkommenen F\u00e4llung anges\u00e4uert werden um so st\u00e4rker, je gr\u00f6sser der Salzgehalt ist\u201c (130 p. 422).\n0 \u201eIch hebe besonders hervor, dass die tibrino-dlastische Wirksamkeit bei dem durch Ans\u00e4uern erhaltenen Niederschlage nicht im Mindesten beein-\ntr\u00e4chtigt erscheint\u201c (130 p. 422). was von Schmidt f\u00fcr eine sehr charakteristische Eigenth\u00fcmlichkeit des unver\u00e4nderten Seroglobins (die Gerinnung der plasmatischen Fl\u00fcssigkeiten zu bef\u00f6rdern) gehalten wird.","page":214},{"file":"p0215.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n215\nreu auf sich ziehen. Eichwald war einer von denen, die sich der Frage nach der Verschiedenheit der Benennungen: Syntonin. Albuminat, Acidalbumin u. s. w. gegen\u00fcber am aufmerksamsten verhielten (32 p. G9, 110, 123, 144 u. s. w.). Doch ging auch Eichwald, vom historischen Standpunkte aus beurteilt, in der Bestimmung dessen, was Syntonin ist, nicht besonders weit, sondern begn\u00fcgte sich offenbar mit der von Hoppe-Seyler gegebenen Formel, auf Grund deren Eichwald die durch Einwirkung von Chlorwasserstoffs\u00e4ure auf verschiedene Protemk\u00fcrper sich bildenden Produkte f\u00fcr Syntonin ansieht, und die Xeutralisationsniederschl\u00e4ge aus solchen L\u00f6sungen mit dem durch Einwirkung von Wasser auf ausgeschiedenes Globulin erhaltenen Produkt identiflcirt, wobei dieses Globulin, wie schon bekannt, bei der Behandlung mit Wasser nicht nur seine L\u00f6slichkeit in Salzen einb\u00fcsst, sondern auch die Eigenschaft erwirbt, in verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien sich schwer zu l\u00f6sen *). Eichwald sagt geradezu aus, wof\u00fcr er diese durch Wasser bewirkte Modifikation des Proteins ansieht, n\u00e4mlich f\u00fcr Seroglobin. Der durch Ans\u00e4uern mit Essigs\u00e4ure in einem 10-fach mit Wasser verd\u00fcnnten Blutserum erhaltene Niederschlag 1 \u00bbfisse, nachdem aus demselben ein Teil des Globulins, welchen Eichwald Serumcase'in K\u00fchne (AbV 48\u2014G9 p. 128) nennt, und welcher Globulin vorstellt (A\u2018A) 41\u2014G9 p. 93), durch Einwirkung von Kohlens\u00e4ure ausgeschieden ist, Eichwald\u2019s Beobachtungen nach, seine F\u00e4higkeit ein. sich in Kochsalz aufzul\u00f6sen, wenn er einige Zeit unter Wasser gelegen hat. \u00dcberdies verliere der Niederschlag nach und nach seine L\u00f6slichkeit in\no,\tl% Aetznatron, in Essigs\u00e4ure und auch in Salzs\u00e4ure (32 p. G7, 69). Diese Modifikation des Globulins werde einzig durch Wasser, ohne Mitwirkung von Luft (A\u00abA? 48\u201469\np.\t128), durch einen Process, den Eichwald Auslaugung 2) der Substanz durch Wasser nennt, und dem er die Ver\u00e4nderungen in der L\u00f6slichkeit zuschreibt, hervorgerufen, da die L\u00f6slichkeit nicht verloren gehe, wenn zum Waschen anstatt Wasser eine Salzl\u00f6sung genommen wird (32 p. 70 \u2014 1). Eichwald geht noch weiter: er identifient dieses durch Wasser modiricirte Globulin auch mit den B\u00fcckst\u00e4nden von Lieberk\u00fchn\u2019s Alkalial-buminat, welchem das Alkali durch langes Auswaschen entzogen, sowie mit einem \u00e4hnlichen Pr\u00e4parat, welches aber definitiv mit s\u00e4urehaltigem Wasser ausgewaschen wurde\u2014Br\u00fccke's Pseudofibrin, haupts\u00e4chlich aber mit dem Milchcase\u00efn (ib. p. 71)1 Alle genannten Pr\u00e4parate\u2014das Globulin welches durch Liegen unter Wasser seine L\u00f6slichkeit eingeb\u00fcsst hat, den Albuminatniederschlag, das Casein und das Syntonin 3)\u2014h\u00e4lt Eichwald f\u00fcr identisch. Alle diese K\u00f6rper seien in Wasser unl\u00f6slich,\nf) \u201eMit dem Ausdrucke \u201eSyntonin\u201c bezeichnen wir ja nur gewisse, in allen bekannten Beziehungen \u00fcbereinstimmende, Umwandlungsproducte, welche aus mehreren Eiweissk\u00f6rpern durch Behandlung derselben mit HCl erhalten werden\nMeine Absicht ist nur, zu beweisen, dass gewisse Ei weisstoffe auch o h-n e S \u00e4 u r e w i r k ung eine analoge U m-w a n d lung e r 1 e i d e n k \u00f6nne n, wennsie im gef\u00e4llten Zustande a n daue r n d m i t ILO ausgela u g t w erde n\u201c (32 p. 78).\n-) \u201eI n XaCl-L \u00f6 sungen jeglicher Concentration ist der Stoff vollkommen unl\u00f6slich, wenn er nur wirklich vollst\u00e4ndig vom Serum getrennt, also eine gewisse Zeit mit ILO in Ber\u00fchrung gewesen ist\u201c (32 p. G5).\n..Sie kann nicht auf den Einfluss der atmosph\u00e4rischen Luft w\u00e4hrend des AVascliens auf dem Liltrum geschoben werden (eine fr\u00fcher f\u00fcr \u00e4hn-\nliche F\u00e4lle sehr beliebte Erkl\u00e4rungsweise), denn sie tritt auch ein, wenn man die Substanz in einer AVeise w\u00e4scht, wo jeder Contact mit der atmosph\u00e4rischen Luft vermieden wird, n\u00e4mlich durch Decantiren. Die einzige nothwendige Bedingung ist ein andauernder Contact des Stoffes mit H;0, und wir werden sp\u00e4ter sehen, dass diese Umwandlung in der That ausbleibt, wenn man den Stoff mit einer Salzl\u00f6sung, statt mit ILO\nausw\u00e4scht.................. Es handelt sich ja\num eine allm\u00e4lige Auslaugung des Stoffes mit H.O\" (ib. p. 70).\n3) \u201eWie ist aber das Produkt (das ver\u00e4nderte Globulin) dieser Umwandlung aufzufassen? Betrachtet man den Stoff in demjenigen Stadium, in welchem man ihn vollst\u00e4ndig, oder doch der Hauptsache nach, nach seiner Reindarstellung vorfindet, und in dem er sich erheblich von seinem urspr\u00fcnglichen ausserordentlich l\u00f6slichen Zustande unterscheidet, so findet man eine auf-","page":215},{"file":"p0216.txt","language":"de","ocr_de":"216\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nl\u00f6sen sich aber in verd\u00fcnnten Alkalien und S\u00e4uren, und w\u00fcrden aus den L\u00f6sungen durch entsprechende Neutralisation ausgef\u00e4llt. Concentrirte L\u00f6sungen von Neutralsalzen f\u00e4llen deren s\u00e4urehaltige L\u00f6sungen schon bei Zimmertemperatur. \u201eDies alles stimmt vorl\u00e4ufig mit den Reaktionen des Seroglobins ein\u201c, bemerkt Eichwald (ib. p. 71\u20142). Was die L\u00f6slichkeit in Salzen anbe.trifi't, so vergleicht Eichwald, den Einfluss des Wasser in Betracht ziehend, nur diejenigen Pr\u00e4parate des Seroglobins, des Caseins, der Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den Alkalialbuminaten und endlich des Syntonins, auf welche Wasser schon eingewirkt hat. und welche folglich ihre L\u00f6slichkeit in Salzen verloren haben, wobei Eichwald in Bezug auf das Casein sich hier auf Denis (p. n. 204\u20145) und hinsichtlich des Neutralisationsniederschlags aus einem Alkalialbuminat und des Syntonins auf K\u00fchne (p. n. 2u3) beruft. Die genannten Pr\u00e4parate (die ersten vier), biissen nicht nur ihre L\u00f6slichkeit in Salzen ein. sondern werden auch in verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien schwel l\u00f6slich. Dieser letztere Umstand leitet Eichwald auf den Gedanken, die durch Wasser hervorgebrachte Modifikation sei ein \u00dcbergangszustand zu dem durch W\u00e4rme coagulirten unl\u00f6slichen Protein. Somit ist Eichwald bereit die Benennung Syntonin zu verwerfen, m\u00f6chte sie aber f\u00fcr das Produkt erhalten wissen, welches er durch Einwirkung von Salzs\u00e4ure aus Serum album in (!) erhielt, ein Produkt, welches mit dem Seroglobin ganz identisch sei, den ein jeder aber f\u00fcr Syntonin anerkennen m\u00fcsse ')\u2022 Eigentlich hatte auch schon K\u00fchne (p. n. 20G) das Syntonin im allgemeinen mit solchen Produkten identifient. Jedenfalls begriff K\u00fchne unter dem Ausdruck Syntonin das durch Einwirkung verschiedener S\u00e4uren aut verschiedene Protci'nsubstanzen erhaltene Produkt (p. n. 203). Hoppe-Seyler schr\u00e4nkte zwar den Begriff \u201eSyntonin\u201c ein, indem er darunter nur das Produkt meinte, welches unter blosser Einwirkung von Salzs\u00e4ure, doch auf Protein verschiedener Herkunft, entsteht; Eichwald aber schr\u00e4nkt diesen Begriff auch noch in dieser Hinsicht ein und beh\u00e4lt den Ausdruck \u201eSyntonin-nur f\u00fcr das Produkt der Einwirkung von Salzs\u00e4ure auf das Protein, welches nach der Ausscheidung des Seroglobins unter der Einwirkung von Kohlen- und Essigs\u00e4ure in 10-fach mit Wasser verd\u00fcnntem Serum zur\u00fcckbeibt (32 p. 78). Um sein Syntonin zu erhalten, schied Eichwald sorgf\u00e4ltig das Globulin aus 10-tach mit Wasser verd\u00fcnntem Blutserum durch Behandlung mit Kohlens\u00e4ure und Ans\u00e4uern mit Essigs\u00e4ure aus. Die von dem Niederschlag abfiltrirte Fl\u00fcssigkeit, mit etwas S\u00e4ure oder einem \u00c4tzalkali oder mit einem Alkalicarbonat versetzt, ver\u00e4ndere sich zwar beim Kochen in einer einzelnen Portion nicht, wird aber ein Neutralsalz eingetragen, so erfolge F\u00e4llung; dabei m\u00fcsse zur Erreichung eines und desselben Effekts die Menge des eingetragenen Salzes im umgekehrten Verh\u00e4ltnis vorhanden sein. Der erhaltene Niederschlag verhalte sich zu\nfallende \u00dcbereinstimmung seiner Iteactionen mit denen, welche als charakteristisch gelten f\u00fcr f\u00e4llbares Albumin oder Alkalialbuminat, Milch casein und Syntonin. An allen dreien sind schon Erscheinungen beobachtet worden, welche auf eine allm\u00e4lige Umwandlung im gef\u00e4llten Zustande zu deuten sind\u201c (ib. p. 71).\n') Nach Allem glaube ich, dass man mindestens ebenso vielen Grund hat, das Serumcasein f\u00fcr Syntonin zu halten, als es tiir Natronalbu-minat zu erkl\u00e4ren. Es w\u00e4re vielleicht noch richtiger, sich an die \u00e4usserste Verdichtung, die der Stoff beim Auslaugen mit H:0 erf\u00e4hrt, zu halten und auszusagen, der aus dem verd\u00fcnnten Serum hei scir-ach saurer Reaction ausgefallene Eiweissk\u00f6rper gehe allm\u00e4lig durch die Zwischenstufen\ndes Natronalbuminats und Syntonins in coagul\u00e2tes Albumin \u00fcber; \u201eer gerinne allm\u00e4lig im Contact mit HsO\u201c w\u00fcrden Andere sagen. Dieses w\u00e4re jedenfalls der allgemeinste Standpunkt, von welchem aus sich der Vorgang auffassen liesse. Wenn ich im Folgenden dem Ausdrucke \u201eSyntonin\u201c f\u00fcr die Bezeichnung dieses l mwandlungs-productes den Vorzug gebe, so liegt der Grund hierzu nicht so sehr in dem Verhalten des Niederschlages gegen Alkaliphosphat, als in dem folgenden Umstande: es ist mir durch andauernde Behandlung mit verd\u00fcnnter El CI gelungen, aus dem Serumalbumin einen Stoff darzustellen, den Jeder f\u00fcr Syntonin halten wird, und der sich genau so verh\u00e4lt, wie d. Serumcasein v. K\u00fchne\u201c (ib. p. 77-8).","page":216},{"file":"p0217.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n217\nSalzen. S\u00e4uren und Alkalien ganz ebenso wie das Seroglobin 1); er scheide sich sehr allm\u00e4lig aus, so dass in den ersten 24 Stunden, wenn nur abfiltrirt wird, bis 3 Niederschl\u00e4ge erhalten werden k\u00f6nnen. Im allgemeinen h\u00e4lt Eichwald diese Niederschl\u00e4ge f\u00fcr ganz identisch mit dem Teil des Globulins, der aus 10-fach mit Wasser verd\u00fcnnten Serum, aus welchem aber ein Teil des Globulins durch Essigs\u00e4ure schon ausgeschieden war. durch Essigs\u00e4ure ausgef\u00e4llt wird. Ferner meint Eichwald. dass der K\u00f6rper, von dem ein Teil durch Essigs\u00e4ure ausgeschieden wurde, sich bei der soeben beschriebenen Behandlung auch ganz ausscheide und nach der Ausscheidung die Eigenschaften des \u201eSyntonins\u201c annehme 2)1\nEichwald glaubt, dass ein Teil des \u201eAlbumins\u201c, d. h. des Proteins, welches nach Entfernung alles dessen, was nach der Versetzung mit dem 10-fachen Volum Wasser und der Behandlung mit Kohlen- und Essigs\u00e4ure aus dem Serum ausgeschieden wird, bei weiterer Verd\u00fcnnung mit Wasser und Ans\u00e4uern in Gestalt von \u201eSyntonin\u201c ausfalle (ib. p. 83).\nIn diesen Versuchen ist der Umstand interessant, dass Eichwald sowohl aus s a u r e n als aus alkalische n L\u00f6sungen eine Substanz von gleichem Charakter erhalten haben wollte. Doch geht er noch weiter. Er f\u00e4llt noch das nach der Ausscheidung des sog. Paraglobins und Serumcaseins zur\u00fcckgebliebene Protein des Serums durch abermaliges Ans\u00e4uern und Versetzen mit Kochsalz, und findet den erhaltenen Niederschlag, den er f\u00fcr Albumin h\u00e4lt, in Wasser l\u00f6slich, obgleich er die Gegenwart von Salz und S\u00e4ure in demselben zugiebt J). Der Niederschlag, welcher aus Serum erhalten wird, nachdem dieses von dem durch gleichzeitige Einwirkung von Wasser, Kohlen- und Essigs\u00e4ure erzeugten Niederschlage befreit worden ist. wird nach und nach mit Essigs\u00e4ure anges\u00e4uert und mit einem gleichen Volum ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung vermischt. Den neugebildeten Niederschlag w\u00e4scht man nicht einfach mit halbges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung, da nach der Entfernung der S\u00e4ure der Niederschlag l\u00f6slich wird, sondern mit einer mit Essigs\u00e4ure anges\u00e4uerten, und erst gegen das Ende mit der einfachen Salzl\u00f6sung. Den erhaltenen Niederschlag nennt Eichwald \u201eAlbumin\u201c des Serums und h\u00e4lt ihn in Wasser f\u00fcr l\u00f6slich, wobei die L\u00f6sung sauer reagirc; diese gerinne in der W\u00e4rme\n\u2018) ,.I)as bis aut'den Punkt vollst\u00e4ndiger Gerinnbarkeit durch Siedhitze anges\u00e4uert# und vom Serumcasein ..... abtiItrirte 10-fach verd\u00fcnnte Serum unterscheidet sich von dem neutralen Zehntelserum dadurch, dass es weniger gelb, sondern mehr weisslicli gef\u00e4rbt ist..................\nVersetzt man es mit etwas S\u00e4ure oder Alkali (auch Alcalicarbonat), so ist es je nach Grosse des Zusatzes gar nicht mehr oder nur unvollst\u00e4ndig beim Kochen gerinnbar, wohl aber gerinnt es noch in compacten Flocken, wenn man ein Neutralsalz zuf\u00fcgt; die Menge des letzteren muss um so grosser sein, je mehr man S\u00e4ure oder Alkali zugesetzt hat. I\u00bbie weissliclie F\u00e4rbung der Fl\u00fcssigkeit nimmt fortw\u00e4hrend zu unter gleichzeitiger Ausscheidung von Niederschl\u00e4gen, die sich in der Art ihres Auftretens und in ihren Ileactionen gegen Salze, Alkalien und S\u00e4uren ganz wie Serumcasein verhalten: d. h. gleichfalls aus Syntonin bestehen\u201c (ib. p. 79).\n:) \u201e1) dass in dem Serum neben dem Paraglobulin eine Substanz exist\u00e2t, welche von diesem verschieden ist und schon nach zehnfacher\nVerd\u00fcnnung bei neutraler Reaction auszufallen beginnt, aber in viel grosseren Mengen ausf\u00e4llt, wenn man das Serum ans\u00e4uert; 2) dass das Ausfallen dieses Stoffes durch weitergehende Verd\u00fcnnung bef\u00f6rdert wird; 3) dass gar kein Grund vorhanden ist, das Serumcasein Kiihne's von analogen, schon bei neutraler Reaction auftretenden, weit geringeren Ausscheidungen zu trennen, wie auch von denjenigen Niederschl\u00e4gen, welche auf-treten, wenn man das Zehntelserum weiter verd\u00fcnnt, indem der K\u00fchne'sche Niederschlag nur als eine partielle Beschleunigung dieses allm\u00e4ii-gen Vorganges aufzufassen ist; 4) dass die sich ausscheidende Substanz nach ihrem Niederfallen die Higenschaft des Syntonins annimmt\u201c (ib. p. 81).\n3) \u201eMan kann diesen Umstand benutzen, um das Albumin von den anderen Bestandtheilen des Serums zu isoliren, ohne dass es seine L\u00f6slichkeit in IKO einb\u00fcsst, doch erh\u00e4lt man es so nicht ganz frei von dem zur F\u00e4llung benutzten Neutralsalz; ja. es ist mit Spuren der benutzten S\u00e4ure verunreinigt\" (ib. p. 97).","page":217},{"file":"p0218.txt","language":"de","ocr_de":"218\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nmir nach Zusatz von Xatriumcarbonat, demgem\u00e4ss Eichwald meint, dass man liier eine schwachsaure und salzhaltige L\u00f6sung vor sich habe (ib. p. 9G\u20149). Diese L\u00f6sung mit einer geringen Quantit\u00e4t Natriumcarbonat versetzend, um sie zu neu-tralisiren, erhielt er eine L\u00f6sung, die in der W\u00e4rme gerann und die Substanz in einer L\u00f6sung neutraler Salze (NaCl und C2H2Xa02) gel\u00f6st enthielt. Aus dieser wurde die Substanz durch S\u00e4ttigung mit gepulvertem Kochsalz oder durch starke Verd\u00fcnnung mit Wasser (100 Yol.) teilweise ausgef\u00e4llt. Der sich a u s s c h eitle n d e Niederschlag ha b e dabei alle Eig e n s c h a f t e n des \u201eSyntonins\u201c besessen (ib. p. 101)1 In der \u00dcberzeugung, dass das in diesem Lalle ausgeschiedene und aus gelaugte \u201eAlbumin\u201c Syntonin l) ist. vergleicht es Eichwald mit Iv\u00fchne\u2019s durch verd\u00fcnnte Salzs\u00e4ure dargesteiltem Syntonin und mit Iloppe-Seyler's Syntonin, der es durch Einwirkung von rauchender Salzs\u00e4ure erhielt (ib. p. 100). Eichwald erprobte Salzs\u00e4ure verschiedener Concentration an dem von \u201eParaglobinund \u201eSerumcasein\u201c (.V.V 48\u2014GO p. 120) befreiten Serum: 1) bei l\u00e4ngerer Einwirkung von 0,1 \u00b0/0-iger Chlorwasserstoffs\u00e4ure und nachheriger Neutralisation mit Natriumcarbonat erhielt er Niederschl\u00e4ge, die er nur f\u00fcr Syntonin halten konnte; 2) bloss mit Wasser und Kohlens\u00e4ure oder, behufs der Entfernung des Globulins, auch noch mit Essigs\u00e4ure behandeltes Serum vermischte Eichwald mit titrirter Salzs\u00e4ure, wobei das Gemenge. 0,1 \u20140,5\u20141 \u2014 3\u20145 \u2014 8\u201410\u201412\u201415 \u201417% HCl enthielt. Eichwald findet, dass solche L\u00f6sungen, welche 0,1 \u2014 1% S\u00e4ure enthalten, wochenlang klar bleiben,\u2014bei 3% sich langsam bildende Niederschl\u00e4ge auslallen; dass S\u00b0/0 S\u00e4ure ziemlich rasch reichliche Niederschl\u00e4ge erzeuge, doch keine so vollst\u00e4ndige F\u00e4llung wie 10% hervorrufe. Die bei 10\u00b0/o und h\u00f6her erhaltenen Niederschl\u00e4ge bes\u00e4ssen den Charakter des \u201eSyntonins\u201c in dessen schwerl\u00f6slichster Form (ib. p. 108\u20149); doch kann Eichwald nicht ableugnen, dass hier eher die Reaktionen des sog. geronnenen Proteins stattgehabt hatten. Nach der Neutralisation der L\u00f6sungen blieb ein Teil der Substanz in der L\u00f6sung zur\u00fcck, fiel aber beim Kochen aus. Bei den in der Siedhitze angestellten Versuchen bemerkte Eichwald, dass im Moment der Tr\u00fcbung die Fl\u00fcssigkeit schwach sauer rea-girte, weshalb er empfiehlt zum Neutralismen freien Alkalien den Vorzug zu geben. Jedenfalls werde ein um so reichlicherer Niederschlag erhalten, je genauer die Neutralisation stattgefunden hat (ib. p. 110\u201411). Der aus sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren (0.1%) durch Neutralisation der L\u00f6sung erhaltene Niederschlag weise nach dem Auswaschen mit Wasser alle Eigenschaften des Seroglobins auf, auch nennt Eichwald denselben nur deshalb nicht Syntonin, weil er glaubt, dass niemand seine Ansicht teilen w\u00fcrde 2). Dennoch l\u00f6ste sich der vom Filter gesammelte Niederschlag auch nach dem Auswaschen mit Kochsalzl\u00f6sung weder in Wasser, noch in Salzen, obwohl nach und nach in \u00c4tznatron oder Ammoniakfl\u00fcssigkeit (ib. p. 115).\nIndem Eichwald nun zum Studium von Panunrs Acidalbumin \u00fcbergeht und dieses so auffasst, wie Panum es zuerst beschrieben hatte, n\u00e4mlich als einen durch\n\u2019) \u201eIndem ich zur Ueberzeugung kam, dass das durch starke Verdiinnung aus seiner neutralen L\u00f6sung ausgef\u00e4llte und mit ILO ausgelaugte Albumin als Syntonin aufzufassen sei, entstand f\u00fcr mich die Aufgabe, die so erhaltenen Niederschl\u00e4ge direct mit denjenigen K\u00f6rpern zu vergleichen, welche durch andauernde Einwirkung von HCl auf genuine Eiweissstoffe entstehen, und f\u00fcr welche der Ausdruck Syntonin gerade in Anwendung gekommen ist. Zur Darstellung von Syntonin auf\ndiesem Wege w\u00e4hlte ich das Serumalbumin selbst\u201c (32 p. 10G).\n\u25a0) \u201eDie Eigenschaften des mit Wasser gewaschenen Xeutralisationspr\u00e4eipitats fand ich so mit denen des sogenannten Serumcasein \u00fcbereinstimmend, dass ich einfach auf die Beschreibung desselben (s. oh. S. 08 ff.) verweise, w\u00e4hrend ich anderseits n i c h t g lauf e, d a s s .1 e ni a n d anstelien w i r d, e i n e n so da r g e s t e 11-t e n un d so be s ch af f e n e n Stof f f\u00fcr Synt o nin zue r k 1 \u00e4 r e n\u201c (ib. p. 113-14).","page":218},{"file":"p0219.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n219\nS\u00e4ure in mit Salz ges\u00e4ttigter Proteinl\u00f6sung erhaltenen Niederschlag, spricht er sich mit voller Bestimmtheit dar\u00fcber aus, dass Panum\u2019s Niederschlag haupts\u00e4chlich aus \u201eSerumalbumin\u201c besteht, welches in ver\u00e4nderter Gestalt ausgeschieden ist, aber sowohl etwas Salz als S\u00e4ure enth\u00e4lt J); dennoch giebt Eichwald zu, dass diese Niederschl\u00e4ge bald aus unver\u00e4ndertem Globulin, bald aus Syntonin bestehen konnten.\nBeim Auswaschen des nach Panum erhaltenen Niederschlags mit ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung bildet Eichwald, derselbe gehe nur teilweise in die w\u00e4sserige L\u00f6sung idier, wobei Gerinnung in der W\u00e4rme nur nach dem Zusatz eines Alkali beobachtet werde; auch Kochsalz bewirke Gerinnung der L\u00f6sung. Eichwald\u2019s Ansicht nach, lasse sich auf dieselbe Weise in ver\u00e4ndertem Zustande sowohl \u201eAlbumin\u201c als auch Seroglobin ausf\u00e4llen. Bei \u00e4hnlicher Behandlung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten falle zuerst das Globulin und dann schon das unver\u00e4nderte \u201eAlbumin\u201c aus 2). Um die Frage nach der Beziehung des Acidalbumins zum Syntonin aufzuhellen, vermischte Eichwald mit Wasser verd\u00fcnntes Serum mit sehr viel ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung und f\u00e4llte dann mit Salzs\u00e4ure im \u00dcberschuss. Die Niederschl\u00e4ge wurden tage-, sogar wochenlang in der Mutterlauge gelassen, bevor man sie untersuchte (ib. p. 128). Eichwald fand jedoch dieselben Beziehungen auch hier: bei der Behandlung mit Wasser ging ein Teil des Niederschlags in die L\u00f6sung \u00fcber, ein anderer blieb ungel\u00f6st. Auf Grund solcher Untersuchungen glaubt Eichwald, dass Panum\u2019s Alkalialbumin sich wie l\u00f6sliches Eiweiss verhalte, da starke Verd\u00fcnnung dieser L\u00f6sung nach der Neutralisation F\u00e4llung bewirkte. Was den unl\u00f6slichen Teil von Panum's Niederschlag anbetrifft, so quoll er nach der Abscheidung der Salze und der S\u00e4ure stark in Wasser auf, l\u00f6ste sich aber nicht darin, und auch nicht in Kochsalz von verschiedener Concentration, war aber in den Alkalien und S\u00e4uren, aus denen es durch Neutralisation ausgef\u00e4llt worden war, leichtl\u00f6slich. Mit einem Worte, man hatte hier \u201eSyntonin\u201c vor sich (ib. p. 131)! Panum\u2019s Niederschl\u00e4ge, die mittels o,5\u201410%-iger S\u00e4ure bei 10\u201418% Chlornatrium erhalten wurden, zeigten dagegen ein etwas anderes Verhalten: wenn man versuchte dieselben, nachdem sie sich auf dem Filter, ohne ge w a sehen zu w erde n (!), gesammelt hatten, in Wasser aufzul\u00f6sen, so l\u00f6sten sie sich entweder vollst\u00e4ndig oder nur zum teil. Auch in diesem Falle bestand der Niederschlag aus Syntonin. Diese Erscheinung suchte Eichwald dahin zu erkl\u00e4ren, dass das Syntonin hier ganz oder zum teil sich in Wasser aufl\u00f6st, was wieder von der im Niederschlage zur\u00fcckgehaltenen S\u00e4ure abh\u00e4nge. Im weiteren bemerkte Eichwald, dass die Niederschl\u00e4ge sich bei geringerem S\u00e4uregehalt besser l\u00f6sten als bei h\u00f6herem 3).\n*) -Ich glaube, dass Panum\u2019s Beschreibung der Hauptsache nach auf der T ntersuchung eines solchen im unver\u00e4nderten Zustande gef\u00e4llten salzhaltigen und nebenbei durch mit etwas r\u00fcckst\u00e4ndiger Same verunreinigten Albumins zu beziehen ist\u201c (ib. p. 126).\n\u25a0J ..Auch Paraglobulin kann aus seinen L\u00f6sungen durch Hineintragen gr\u00f6sserer Mengen von sal/ und nachherigen Zusatz von Cb H AU in unver\u00e4ndertem Zustande ausgef\u00e4llt werden. Behandelt man natives Serum auf diese Weise, so fallt erst das Paraglobulin, dann aber das Serumalbumin nieder, und beide vollst\u00e4ndig bei gen\u00fcgendem S\u00e4urezusatz\u201c (ib. p. 127j.\n\") \u201eD as nicht g e w a s c h e n e \u201eA c i d album i n\u201c unterscheidet sich also vom g e wasche n e n n u r d a d u r c h, dass das in i li m e n t h a 11 e n e Svntonin sich\nvollst\u00e4ndig oder u n v o 11 s t \u00e4 n d i g hei Digestion des Niederschlages mit IL 0 a u fl \u00f6 s t, u n d der Grad, i n welchem dieses geschieht, h\u00e4ngt offenbar von der dem Niederschlage a n-h \u00e4 n g e n d en S \u00e4 u r e m e n g e ah. Diese anh\u00e4ngende S\u00e4uremenge kann nat\u00fcrlich unter dem Einfl\u00fcsse mehrerer Nebenumst\u00e4nde (Menge des Niederschlages, seine Yertheilung auf dem Filt-rum, Eigenschaften des letzteren), abgesehen von dem S\u00e4uregehalte der Fl\u00fcssigkeit, schwanken. Es ist so begreiflich, warum nicht immer die bei st\u00e4rkerem S\u00e4uregrade dargestellten Niederschl\u00e4ge vollst\u00e4ndiger l\u00f6slich sind,fals die bei schw\u00e4cherem S\u00e4uregrade dargestellten. Ich habe sogar Niederschl\u00e4ge, die aus sehr wenig S\u00e4ure enthaltenden Mischungen ausgefallen waren, vollkommen l\u00f6slich obwohl syntoninlialtig gefunden\u201c (ib. p. 132).","page":219},{"file":"p0220.txt","language":"de","ocr_de":"220\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nMit diesem Umstande, n\u00e4mlich dass Panum\u2019s Acidalbumin S\u00e4ure zur\u00fcckh\u00e4lt. stimmt Eichwald\u2019s Beobachtung \u00fcberein, dass der Zusatz einer geringen Salzs\u00e4uremenge dem Niederschlag die Eigenschaft verleiht, sich in Wasser aufzul\u00f6sen, w\u00e4hrend ein Alkali das Gegenteil bewirkt (ib. p. 133). Eichwald konnte sich nicht erkl\u00e4ren, warum es ihm sogar nach dreimaliger F\u00e4llung nicht gelungen war durch Salzs\u00e4ure s\u00e4mmt-liches Protein in den unl\u00f6slichen Zustand \u00fcberzuf\u00fchren (32 p. 133). Um analoge Produkte aus reinem Seroglobin n\u00e4her zu erforschen, l\u00f6ste Eichwald dieses in 0.1%-iger Chlorwasserstoffs\u00e4ure auf und f\u00e4llte es mit Chlornatrium (ib. p. 135), wobei schon 1\u20140,5 cc. ges\u00e4ttigter Chlornatriuml\u00f6sung gen\u00fcgte, in 9 cc. L\u00f6sung, d. h. gegen 2% Salz, eine F\u00e4llung hervorzurufen. Bei der Neutralisation derselben L\u00f6sung mit kohlensaurem Natron fand vollst\u00e4ndige F\u00e4llung statt; dabei l\u00f6ste sich der Niederschlag leicht in verd\u00fcnnten Alkalien oder S\u00e4uren, nicht aber in 1\u20145 \u201410%-iger Kochsalzl\u00f6sung. Diese Modifikation des Seroglobins sieht Eichwald f\u00fcr \u201eSyntoniiP an. Dieselbe Modifikation des Globulins werde durch concentrirte Salzs\u00e4ure bewirkt (ib. p. 136). Durch Einwirkung von Kohlens\u00e4ure von einem Teil des Seroglobins befreites Serum schied, mit dem 10-fachen Volum Wasser verd\u00fcnnt, unter der Einwirkung von Kochsalz und Chlorwasserstoffs\u00e4ure das von Eichwald \u201eSyntonin\u201c genannte Produkt nicht aus, w\u00e4hrend letzteres aus unverd\u00fcnntem Serum erhalten wurde (ib. p. 137). Eichwald getraut sich nicht, diesen Umstand zu deuten, w\u00e4hrend derselbe sich doch sehr leicht durch einen gr\u00f6sseren Proteingehalt in der gegebenen Fl\u00fcssigkeit erkl\u00e4ren l\u00e4sst.\nAusser dem Dargelegten finden wir bei Eichwald interessante Angaben \u00fcber die Bildung einer gel\u00e9eartigen Masse aus Serum durch Einwirkung von S\u00e4uren. Es erweist sich, dass eine S\u00e4uremenge, welche 10-fach mit Wasser verd\u00fcnntes Serum zu f\u00e4llen imstande ist, unverd\u00fcnntes Serum in einen gel\u00e9eartigen Zustand \u00fcberf\u00fchrt. Die consistentesten Gallerten wurden mit solchen S\u00e4uremengen erhalten, welche in 10-fach verd\u00fcnntem Serum die vollst\u00e4ndigste F\u00e4llung bewirken '). In verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure l\u00f6ste sich das Seroglobin schwerer als in verd\u00fcnnten Alkalien.\nEichwald gelang es nicht, mit Essigs\u00e4ure eine neutrale Verbindung zu erhalten, ungeachtet dessen, dass er zu Globulin, welches in Wasser suspendirt war, \u00e4usserst vorsichtig und allm\u00e4lig sehr verd\u00fcnnte (0,25%) Essigs\u00e4ure zuseczte, woraus er schliesst, dass eine S\u00e4ure das Globulin weniger gut als ein Alkali zu neutrali-siren vermag. Ungleich leichter erhalte man eine L\u00f6sung in S\u00e4uren, wenn man das Globulin zuerst in einer m\u00f6glichst geringen Alkalimenge aufl\u00f6st und dann mit Essigs\u00e4ure f\u00e4llt, in deren \u00dcberschuss es sich dann l\u00f6se. Durch W\u00e4rme werde das Globulin nicht gef\u00e4llt. Ein allm\u00e4liger Zusatz von Kochsalz bewirke F\u00e4llung zuerst in der W\u00e4rme, bei Vergr\u00f6sserung des Salzgehaltes aber auch schon in der K\u00e4lte: mit dem gleichen Volum ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung erfolge vollst\u00e4ndige F\u00e4llung. Bei gr\u00f6sserem S\u00e4uregehalt gehe der Prozess schwerer vor sich. Ebenso verhalte sich das Seroglobin auch zu anderen S\u00e4uren. Hier hebt Eichwald die Wirkung der Salzs\u00e4ure hervor, welche das Seroglobin in Syntonin \u00fcberf\u00fchren soll (ib. p. 43\u201444). Wenn man die Fraktionen des Syntonins oder des durch Wasser modificirten Seroglobins\n*) \u201eEs erf\u00e4hrt mithin u n v e r d \u00fc n n-t e s Serum eine gallertige E i n d i k-kung durch diesel lien Salzs\u00e4uremengen, durch welche Zehntelseru m flockig gef\u00e4llt wird. Die consistenteste Gallerte wurde bei demjenigen der von uns gepr\u00fcften S\u00e4uregrade erhalten, bei welchem auch das Zehntelserum am vollst\u00e4ndigsten gef\u00e4llt wurde\n(8 p. Ct.); bei denjenigen S\u00e4uregraden, bei welchen Zehntelserum unvollst\u00e4ndig gef\u00e4llt wurde, wurden weniger resistente Gallerten erhalten (3 p. Ct. 11p. Ct); bei sehr grossen S\u00e4uremengen endlich, durch die das Serumalbumin nicht gef\u00e4llt wird, blieben auch die aus unverd\u00fcnntem Serum dargestellten [Mischungen d\u00fcnnfl\u00fcssig (17 p. Ct. und mehr)\u201c (32 p. 142-43).","page":220},{"file":"p0221.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n221\nbetrachtet, so erscheint es interessant, dass Eichwald sehr oft Unl\u00f6slichkeit der Niederschl\u00e4ge in verd\u00fcnnten Alkalien und S\u00e4uren sowie in Neutralsalzen beobachtete, derselben Niederschl\u00e4ge, die durch Einwirkung von Kohlens\u00e4ure und Essigs\u00e4ure aus 10-fach verd\u00fcnntem Serum erhalten worden waren \u2018).\nSowohl Schmidt (130 p. 431) als auch Eichwald (32 p. 30\u20141) behaupten, dass es ihnen gelungen war Globulin in Kohlens\u00e4ure aufzul\u00f6sen: Schmidt beobachtete Aufl\u00f6sung des in Wasser suspendirten Globulins, wenn durch die Fl\u00fcssigkeit ein Kohlens\u00e4urestrom durchgeleitet wurde, der die Flocken zum Schwinden brachte; Eichwald nahm das in Wasser suspendirte Seroglobin in 2 Portionen, leitete in die eine Kohlens\u00e4ure ein, liess die andere zum Vergleich zur\u00fcck und beobachtete, dass im ersten balle die Fl\u00fcssigkeit beim Einleiten von Kohlens\u00e4ure sich kl\u00e4rte, aber eine stark sch\u00e4umende (!) L\u00f6sung gab* 2 3). Im erw\u00e4hnten Falle stellte die L\u00f6sung eine opalescirende Fl\u00fcssigkeit vor, welche in einem offenen Gebiss eine ebenso vollst\u00e4ndige F\u00e4llung gab wie in dem zum Vergleich genommenen (32 p. 30\u20141). Hierbei beobachtete Eichwald, dass sehr lange andauerndes Durchleiten von Kohlens\u00e4ure durch 10-tach verd\u00fcnntes Serum keine \u00c4 orteile bot, obgleich das Seroglobin dabei schnell und vollst\u00e4ndig zu Boden fiel, da er gerade in diesen F\u00e4llen constatirte, dass dem Seroglobin Syntonin beigemengt war3). Mathieu & Urbain (90 p. 706) behaupten dagegen, dass Serum und H\u00fchnereiweiss, denen die Kohlens\u00e4ure mittels der Luftpumpe entzogen wurde, in der W\u00e4rme nicht gerannen, dass dieselben aber bei der Einleitung von Kohlens\u00e4ure die F\u00e4higkeit,, in der W\u00e4rme zu gerinnen, wiedergewannen.\nWie schwer es auch sei Eichwald\u2019s Gedankengange in seinen Arbeiten zu folgen, gewinnt man dennoch leicht die \u00cf berzeugung, dass die Neutralisationsprodukte der s\u00e4urehaltigen und der alkalihaltigen Protei'nl\u00f6sungen einen und denselben Charakter besitzen, den sie einerseits mit dem durch Salz und S\u00e4ure bewirkten Niederschlage gemein haben, der andererseits mit dem Charakter des durch Wasser ver\u00e4nderten Globulins identisch ist. Im allgemeinen hat K\u00fclme\u2019s Idee in Eichwald\u2019s Arbeiten eine weitere Entwicklung erfahren.\nAuch Schmidt (131p. 109) h\u00e4lt es nicht f\u00fcr m\u00f6glich zwischen den neutralen Produkten sowohl der sauren als auch der alkalischen L\u00f6sungen dialysirten Proteins einen Unterschied zu finden und vermeidet die Benennungen Acidalbumin und Alka-lialbuminat 4). Indem Schmidt aus Serum und H\u00fchnereiweiss durch Dialyse \u201esalzfreies\u201c Albumin darstellte, fand er. dass diese Pr\u00e4parate mit S\u00e4uren und Alkalien in der K\u00e4lte, noch besser unter Zusatz einer unbedeutenden Menge Alkali, Neutralisationsniederschl\u00e4ge gaben, die an Casein erinnerten, in Salzen und Wasser un-\n') \u201eNiederschl\u00e4ge, welche in Alkalien und Sauren schwerer l\u00f6slich und in Neutralsalzen \u00fcberhaupt nicht vollst\u00e4ndig l\u00f6slich waren, habe ich wiederholt aus zehnfach verd\u00fcnntem Serum mit ( Os und (AH;Os erhalten: sie beruhten aber auf einer Verunreinigung des Paraglobulins mit Syntonin und wurden namentlich erhalten, wenn die CO; sehr lange durchgeleitet oder die CsHAL in gr\u00f6sserer Menge zu gesetzt worden war\u201c ('s. d. folg. Abschn.) (ib. p. 45)\n2)\t.Leitet man durch dit; eine Portion CO;, so kl\u00e4rt sie sich sichtlich und giebt eine stark sch\u00e4umende L\u00f6sung\u201c (ib. p. 31).\n3)\t\u201eSehr andauerndes Durchleiten von (XL\ndurch das 10-fach verd\u00fcnnte Serum ist f\u00fcr die\nlleindarstellung des Stoffes unvortheilhaft; allerdings f\u00e4llt er noch schneller und vollst\u00e4ndiger zu Boden, besonders wenn f\u00fcr das Lntweichen der \u00fcbersch\u00fcssigen CO; Sorge getragen wird, doch habe ich namentlich in diesen F\u00e4llen das Pr\u00e4parat mit Syntonin verunreinigt gefunden\u201c (ib. p. 28).\n4)\t\u201eIndem ich unter Vermeidung der Namen Acidalbumin, Alkalialbuminat u. s. w. \u00fcber meine Beobachtungen kurz berichten will, schicke ich voraus, dass ich bis jetzt keine sicheren Unterschiede zwischen der durch Natron und der durch Fiiweissl\u00f6sung erzeugten Substanz bemerkt habe\u201c (131 p. 109).","page":221},{"file":"p0222.txt","language":"de","ocr_de":"222\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nl\u00f6slich waren, sich aber in S\u00e4uren und Alkalien sowie in einem \u00dcberschuss der zur Neutralisation ihrer L\u00f6sung benutzten Agentien l\u00f6sten; dabei sali Schmidt in der Wirkung der Alkalien und der S\u00e4uren auf die durch deren Einwirkung auf das Protein entstandenen Produkte keinen Unterschied. Bei der Untersuchung der Neutralisationsprodukte empfiehlt Verf. zuerst die entstandenen Salze zu entfernen. Was die Neutralisationsprodukte des dialysirten Serums und des dialysirten H\u00fchnereiweisses anbetrifft, so seien dieselben ganz identisch, ob sie bei Zimmertemperatur oder beim Kochen der sauren L\u00f6sungen erhalten wurden. Doch bemerkte Schmidt, dass die L\u00f6slichkeit der Neutralisationsprodukte in Essigs\u00e4ure im umgekehrten \u00c4 erh\u00e4ltnis zur Menge der zur Darstellung dieses Produkts verbrauchten S\u00e4ure steht !). Bei der Neutralisation der Albuminl\u00f6sung nach der Einwirkung der S\u00e4ure wurden im Serumalbumin keine Niederschl\u00e4ge erhalten, w\u00e4hrend das Albumin des Eiweisses ausfiel. Letzteres sucht Schmidt dahin zu erkl\u00e4ren, dass entweder die S\u00e4ure eine zu schwache Wirkung aus\u00fcbte, oder dass der Niederschlag sich in dem bei der Neutralisation bildenden Salze l\u00f6ste. S\u00e4urel\u00f6sungen g\u00e4ben sowohl in der W \u00e4rme als auch in der K\u00e4lte mit Kochsalz Niederschl\u00e4ge, wobei in der K\u00e4lte eine gr\u00f6ssere Salzmenge erforderlich sei. Die erhaltenen Niederschl\u00e4ge waren nur in \u00c4tznatron l\u00f6slich. Ebenso verhielten sich auch die alkalihaltigen L\u00f6sungen derselben Pr\u00e4parate: sie wurden von Salz nur beim Kochen gef\u00e4llt, und war der erhaltene Niederschlag in Alkalien unl\u00f6slich. Die in diesen Produkten durch Alkalien hervorgerufenen Ver\u00e4nderungen seien mit den durch S\u00e4uren bewirkten ganz identisch 3). Der einzige Unterschied besteht, Schmidt\u2019s Ansicht nach, darin, dass der Neutralisationsniederschlag in allen F\u00e4llen nicht in verd\u00fcnnter sondern in con-centrirter S\u00e4ure l\u00f6slich sei (131 p. 110).\nNeue Tatsachen \u00fcber die V er bin d u n g des P r o t e \u00ef n s m i t S\u00e4uren. Johnson (71p. 734) fasste den Gedanken, chemische Verbindungen der Proteine mit S\u00e4uren darzustellen. Zu diesem Zwecke liess er mit V'asser verd\u00fcnntes H\u00fchnereiweiss im runden Dialysor auf schwachen S\u00e4urel\u00f6sungen schwimmen, welche folglich das \u00e4ussere Wasser des Dialysors bildeten. Nach 10\u201424 Stunden hatte die Fl\u00fcssigkeit ein geleeartiges Aussehen bekommen; den in diesem Zustand befindlichen K\u00f6rper hielt Verf. f\u00fcr eine Verbindung des Proteins mit der entsprechenden S\u00e4ure. Nach der Aufl\u00f6sung dieser Masse in warmem V\u2019asser bestimmte Johnson die S\u00e4uremenge durch Titriren und den Trockenrest durch Trocknen der gel\u00e9eartigen Masse \u00fcber Schwefels\u00e4ure. Wir stellen die zahlreichen von Johnson ausgef\u00fchrten Versuche in folgender Tafel zusammen und bemerken dabei, dass er wenig con-centrirte S\u00e4urel\u00f6sungen, deren spec. Gew. ebenfalls angef\u00fchrt ist. benutzte; Johnson sah folgende S\u00e4uremengen als mit Protein verbunden an:\nSalpeters\u00e4ure\tspec.\tGew.\t1.0023\t\u2014\t6.700\u00b0\t0\n\u00ab\t\u201e\t\u201e\t1,001\t\u2014\t6,796\t\u201e\nSalzs\u00e4ure\t1,005\t\u2014\t3,850\t\u201e\nSchwefels\u00e4ure\t\u201e\t\u201e\t1,001\t\u2014\t3.730\t\u201e\n') \u201e......... dagegen wuchs ihre L\u00f6slichkeit\nin Essigs\u00e4ure umgekehrt mit der Menge der zu ihrer Darstellung verbrauchten S\u00e4ure, so dass, wenn dieselbe in der K\u00e4lte stattfand, oder auch durch Kochen mit nicht allzu kleinen S\u00e4uremengen, auch wiederum h\u00f6here Concentrationsgrade der S\u00e4ure zur Aufl\u00f6sung der gef\u00e4llte\u00bb Substanz\nnoting wurden. Das Gesagte gilt vom Serum sowohl als vom Eialbumin\" (131p. 110).\n\u25a0) \u201eDa ich dieselbe in allem Wesentlichen \u00fcbereinstimmend mit der so eben beschriebenen Eiweissform gefunden habe, so f\u00fchre ich nur einen Unterschied, welcher noch dazu ein gradueller ist, an (ib. p. 110.","page":222},{"file":"p0223.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SAUREN.\n223\nPliosphors\u00e4ure 0,3844 auf 100 Cc. Metaphosphors\u00e4ure 0,4\t\u201e\t\u201e\nCitronens\u00e4ure\t\u2014\t\u2014\nWeins\u00e4ure\nEssigs\u00e4ure\nOxals\u00e4ure\n\u2014\t8,500 \u201e\n\u2014\t4,370 \u201e\n\u2014\t6,540 \u201e\n\u2014\t15.630 \u201e\n\u2014\t5,450 \u201e\n\u2014\t5,320 \u201e\nIn den 3 ersten F\u00e4llen entstanden die gel\u00e9eartigen Massen spontan, in den \u00fcbrigen erst beim Erw\u00e4rmen. Johnson findet ausserdem, es erfolge keine Gallertbildung, wenn eine gewisse S\u00e4uremenge, die im Dialysor den gel\u00e9eartigen Zustand hervorruft, zu derselben Prote'mmenge unmittelbar zugesetzt wird. Infolgedessen nimmt Yerf. an, dass der Process der Gallertbildung\u2014gelatinization\u2014zugleich ein Gerinnungs- und Hydrationsprocess sei *). Dabei findet er, dass die Gel\u00e9e in der W\u00e4rme sogar von Salpeters\u00e4ure aufgel\u00f6st wird und beim Erkalten wieder erstarrt (71 p. 735).'\nHeynsius (54 p. 548) giebt eine unbegrenzte Zahl von , Acidalbuminen\u201c zu, die sich durch die \u201eConcentration der S\u00e4ure\u201c, welche zur Darstellung der Verbindungen gedient hat, unterscheiden. Man bereitete diese, indem man entweder dialysirtes H\u00fclmereiweiss oder Serum mit S\u00e4uren verschiedener Concentration vermischte, oder den durch Dialyse des Serums oder Eiweisses erhaltenen Niederschlag aufl\u00f6ste. Diese L\u00f6sungen und Gemenge, die Heynsius Aeidalbumine nannte und in den einzelnen F\u00e4llen mit dem Namen der S\u00e4ure verband (54 p. 551), verd\u00fcnnte er mit Kochsalzl\u00f6sung und bestimmte die F\u00e4llungstemperatur dieser Gemenge. Die Bestimmungen dieses Autors zeigen, dass die Temperatur der F\u00e4llung mit dem Steigen sowohl der S\u00e4ure- als auch der Salzmenge f\u00e4llt, oder dass die L\u00f6sung durch eine um so geringere Menge Salz gef\u00e4llt wird, je mehr S\u00e4ure sie enth\u00e4lt und je h\u00f6her die Temperatur ist2). Die in den erw\u00e4hnten F\u00e4llen erhaltenen Niederschl\u00e4ge, die bei 35\u00b0 erhaltenen ausgenommen, b\u00fcssen ihre L\u00f6slichkeit ein: wohingegen die bei gew\u00f6hnlicher Temperatur durch Kochsalz ausgeschiedenen Niederschl\u00e4ge ihre Yvasserl\u00fcslichkeit behalten. Mit der Zeit aber gehen auch diese Pr\u00e4parate, gleich den Alkalialbuminaten, in den unl\u00f6slichen Zustand \u00fcber. Den Grund dieser Umwandlung kann Heynsius ebenso wenig wie in dem Falle mit dem Alkalialbuminat erkl\u00e4ren s). Um vollst\u00e4ndige F\u00e4llung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten zu erhalten, empfahl er (55 p. 239) in der Folge diese bei Gegenwart von Essigs\u00e4ure und Kochsalz zu kochen (AW 48\u2014GO p. 162). Wir finden jedoch auch bei Heynsius einen Hinweis darauf, dass das Globulin unter der Einwirkung von schwachen S\u00e4uren und sogar von Wasser ebenfalls in den unl\u00f6slichen Zustand \u00fcbergeht (54 p. 515). Wir wollen hier unter anderem die einander widersprechenden Beobachtungen von Heynsius anf\u00fchren, nach welchen das Seroglobin aus einer alkalihaltigen L\u00f6sung durch Kohlens\u00e4ure zuerst ausgef\u00e4llt werden, dann, bei fernerem Einleiten des Stromes, das Glo-\n') \u201eGelatinization is apparently coagulation + piydration\u201c (71 p. 746).\n\u25a0) \u201eEs giebt also eine Anzahl Acetalbumine, die aus ihren L\u00f6sungen durch CIXa - L\u00f6sungen von desto geringerer Concentration gef\u00e4llt werden, je gr\u00f6sser die S\u00e4uremenge oder je h\u00f6her die Temperatur ist, bei der dieselbe S\u00e4uremenge zur Wirkung kam* (54 p. 551).\n3) \u201eAllm\u00e4lig wird auch bei gew\u00f6hnlicher Temperatur das Eiweiss weniger l\u00f6slich, und zum Schluss geht es in die ganz unl\u00f6sliche Form \u00fcber,\nwie wir das f\u00fcr Alkalialbuminat gesehen haben. Was der Grund ist, weshalb auch S\u00e4uren das Eiweiss allm\u00e4hlich unl\u00f6slich machen, weiss ich ebensowenig wie f\u00fcr die Alkalien anzugeben. Dass beide Agentien dem urspr\u00fcnglichen, l\u00f6slichen Albumin aus H\u00fclmereiweiss und aus Blutserum etwas entziehen, kann man wohl kaum bezweifeln. Auch hier gilt die Frage, die ich am Ende des vorigen Capitels \u00fcber die Alkalialbu-minate that\u201c (54 p. 551),","page":223},{"file":"p0224.txt","language":"de","ocr_de":"224\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nbulin sich wieder aufl\u00fcsen und, wenn die Kohlens\u00e4ure entfernt wird, wie es Ileyn-sius scheint, wieder ausfallen soll. Der erhaltene Niederschlag sei zuerst in Kochsalz l\u00f6slich; bei mehr oder weniger andauernder Einwirkung der Kohlens\u00e4ure b\u00fcsse er aber seine L\u00f6slichkeit ein. Zugleich finden wir bei Heynsius die Angaben, dass eine beim Kochen nicht gerinnende Alkalialbuminatl\u00f6sung bei der Einleitung von Kohlens\u00e4ure auszufallen beginne, die Temperatur der F\u00e4llung bis auf 45\u201455\u00b0 sinke, und in dem Maasse, wie die Kohlens\u00e4ure entweicht, auch die Temperatur der F\u00e4llung (54 p. 548) falle!\nIn der Folge beschrieb Heynsius, zuerst in einer vorl\u00e4ufigen Mitteilung (5b p. G24), dann auch eingehender (57 p. 549), seine Beobachtungen \u00fcber die Einwirkung der S\u00e4uren und Alkalien auf die Prote\u00fcnk\u00fcrper. Er erkl\u00e4rt, dass die Produkte dieser Einwirkung identisch seien, obgleich mit dem ziemlich unbestimmten Vorbehalt, dass aus dem Gesagten noch nicht der Schluss gezogen werden d\u00fcrfe, dass die erw\u00e4hnten Pr\u00e4parate ganz identisch sind, obgleich deren L\u00f6slichkeit eine ganz gleiche sei.\nHeynsius findet ferner, dass starke S\u00e4uren energischer wirken als schwache, wie seine Versuche mit dialysirtem Blutserum und Eiweiss gezeigt hatten, wobei 2 cc. der erw\u00e4hnten Fl\u00fcssigkeiten die F\u00e4higkeit einb\u00fcssten bei Gegenwart folgender Quantit\u00e4ten 100-faeh verd\u00fcnnter Normall\u00f6sungen der S\u00e4uren zu gerinnen:\n\tSerum.\tEiweiss.\nSalpeters\u00e4ure\t\t. . ..\t2.0 cc.\t1.5 cc.\nSalzs\u00e4ure\t\t\t 2,0 \u201e\t1.5 -\nSchwefels\u00e4ure\t\t\t 2.5 \u201e\t3.0 ,\nPhosphors\u00e4ure\t\t\t 2,5 \u201e\t3.0\nOxals\u00e4ure\t\t\t 3,0 \u201e\t5.0\nEssigs\u00e4ure\t\t\t 3,0 \u201e\t10,0 \u201e\nDie L\u00f6slichkeit des Proteins in S\u00e4uren erfahre jedoch bei der Behandlung mit Alkalien bedeutende St\u00f6rungen durch die Gegenwart von Neutralsalzen, namentlich wenn es sich um schwache S\u00e4uren handelt. In diesem Fall k\u00f6nne eine Proteinl\u00f6sung auch nicht gerinnen, wenn nur die S\u00e4ure nicht in grosser Menge vorhanden ist, da schwache S\u00e4uren in gr\u00f6sseren Mengen als starke genommen werden m\u00fcssen. Im allgemeinen, je weniger energisch die S\u00e4ure ist, eine desto st\u00e4rkere Wirkung \u00fcbe eine und dieselbe Salzmenge aus (57 p. 578\u20149); gleicherweise falle auch die L\u00f6slichkeit des Proteins mit dem Steigen des S\u00e4uregehalts (ib. p. 580).\nDiese letzten Beobachtungen bewogen Heynsius den schon fr\u00fcher von ihm gezogenen Schluss zu best\u00e4tigen, dass die .S\u00e4ureverbindungen des Globulins sich der Energie, der Concentration und der Dauer der Einwirkung der S\u00e4ure nach unterscheiden (50 p. 625).\nHammarsten findet seinerseits, dass (46 p. 23), eine Fibrinogenl\u00f6sung in 1\u2014iy2-iger C. Kochsalz von Kohlens\u00e4ure auch nicht gef\u00e4llt werden kann. Andererseits findet auch Hoppe-Seyler (12 p. 230), dass der Neutralisationsniederschlag eines Alkalialbuminat nach der Aufl\u00f6sung in geringen Mengen von \u00c4tzalkalien oder Alkalicarbonats bei Gegenwart von Natriumphosphat durch Neutralisation nicht gef\u00e4llt wurde '). Dagegen werde der Neutralisationsniederschlag einer sauien Protein-\n\u2019) \u201eIV. Albuminate unl\u00f6slich in Wasser sowie ver\u00e4ndert, bei Gegenwart von phosphorsaurem in Clilornatriuml\u00fcsung, frisch gef\u00e4llt leicht l\u00f6slich Alkali nicht f\u00e4llbar durch Neutralismen der hinin sehr verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure sowie in kohlen- reichend verd\u00fcnnten L\u00f6sung\u201c (05 p. 229). saurem Alkali; beim Kochen der L\u00f6sungen nicht","page":224},{"file":"p0225.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n225\nl\u00fcsung nach der Aufl\u00f6sung in einer unbedeutenden Menge derselben \u00c4tzalkalien oder Alkaliencarbonate und trotz Gegenwart von Natriumphospliat gleich einer L\u00f6sung des Neutralisationsniederschlags eines Alkalialbuminats, aber bei Abwesenheit von Natriumphospliat, durch Neutralisation gef\u00e4llt. Hoppe-Seyler hielt diese Reaktion zur Unterscheidung der Neutralisationsniederscl\u00e4ge aus den anf\u00e4nglich alkalischen oder sauren Proteml\u00f6sungen f\u00fcr charakteristisch *). Zur Bereitung der sauren L\u00f6sungen benutzte Hoppe-Seyler rauchende Salzs\u00e4ure, in welcher er Fibrin oder Serumalbumin aufl\u00f6ste. Die erhaltene L\u00f6sung wurde filtriert und mit 2 Vol. Wasser gef\u00e4llt. Der Niederschlag sei nach dem Abfiltrieren in Wasser l\u00f6slich und gebe durch Neutralisieren reines Syntonin 2). \u201eHuhnereiweiss\u201c sei zur Darstellung von Syn-tonin unbrauchbar, da es sich in Salzs\u00e4ure schlecht l\u00f6st, schwer ausfallt, und durch F\u00e4llung mit Wasser einen zerbr\u00f6ckelnden in W asser beinahe unl\u00f6slichen Niederschlag gibt (62 p. 245). Aus Myosin dagegen schl\u00e4gt Hoppe-Seyler vor Syntonin durch Aufl\u00f6sung des Myosins in einer L\u00f6sung von 4 cc. rauchenden Salzs\u00e4ure auf 1 L. Wasser darzustellen. Nach dem Filtrieren wird die L\u00f6sung mit Wasser verd\u00fcnnt und vorsichtig mit Natriumcarbonat neutralisiert, worauf man die geleeartigen Flocken mit Wasser w\u00e4scht (ib. p. 245). Aus einer salzsauren L\u00f6sung wird das \u201eSyntonin\u201c durch Kochsalz aber im Verein mit einer S\u00e4ure gef\u00e4llt. Auch Natriumcarbonat und Natriumphospliat erzeugen einen Niederschlag (ib. p. 245). Durch die Einf\u00fchrung dieser neuen Unterscheidungsmerkmals zwischen den Neutralisationsniederschl\u00e4gen aus alkalischen und sauren Proteml\u00f6sungen fand die Richtigkeit der Ansicht der fr\u00fcheren Autoren, welche sich an die Tatsachen hielten, welche f\u00fcr die Identit\u00e4t dieser Niederschl\u00e4ge zeugten, gleichsam eine Best\u00e4tigung.\nWohl hatte alles hier \u00fcber die Darstellung der Syntonine und auch \u00fcber die Unterscheidung der Albuminate vom Casein einerseits, vom Syntonin andererseits Dargelegte Hoppe-Seyler schon im Jahre 18G5 (60 p. 183, 193; p. n. 211) und sogar schon fr\u00fcher, im Jahre 1859 (377 p. 418), ausgesagt, doch besass diese Frage damals nicht dieselbe allgemeine Bedeutung, da sie sich nur im Bereiche der Interessen bewegte, die mit dem Studium der L\u00f6slichkeit des Caseins (ALV 68\u201474 p. 73) eng verkn\u00fcpft waren, nicht die Bedeutung, die sie in der Zeitperiode, die wir gegenw\u00e4rtig betrachten, gewann, als die Notwendigkeit sich aufdrang, zu entscheiden, ob die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den alkalihaltigen und aus den s\u00e4urehaltigen ITote'inl\u00fcsungen wirklich identisch sind. Besonders sorgf\u00e4ltig veranstaltete seine Beobachtungen Soyka (139 p. 347), der seine alkalischen L\u00f6sungen in schwachen Natriumcarbonatl\u00f6sungen erstens aus dem Neutralisationsniederschlage aus einer nach Lieberk\u00fchn bereiteten Alkalialbuminatl\u00f6sung, zweitens aus dem Neutralisations-\n;).......sobald die Reaction sauer zu wer-\nden beginnt; auch beim anhaltenden Einleiten von Kohlens\u00e4ure in eine solche L\u00f6sung tritt F\u00e4llung ein und das neutrale Lieberk\u00fch n'sche Alkalialhuininat wird durch Kohlens\u00e4ure vollst\u00e4ndig ausgelallt. Enth\u00e4lt dagegen die L\u00f6sung mehr Alkali, so wird durch Kohlens\u00e4ure keine F\u00e4llung, sondern h\u00f6chstens Tr\u00fcbung bewirkt und bei Gegenwart von phosphorsaurem Alkali kann eine Alhuminatl\u00f6sung anges\u00e4uert und dann seihst zum Kochen erhiltzt werden, ohne dass F\u00e4llung ein-tritt. Eine m\u00f6glichst neutrale L\u00f6sung von Alkali-albuminat wird durch Zusatz von saurem phosphorsauren Alkali gef\u00e4llt, wenn nicht eine hinreichende Quantit\u00e4t des Salzes NaRIPCL sich in der L\u00f6sung befindet. Ein Molec\u00fcl des letzteren\nSalzes verhindert die F\u00e4llung des Albuminats noch neben 32 Molec\u00fclen des sauren Salzes XalLPO; aber dies ist die Grenze (63 p. 243)... Die L\u00f6suDg in sehr verd\u00fcnnten Aetilaugen oder kohlensauren Alkalien wird beim Neutralismen gef\u00e4llt auch bei Gegenwart von phosphorsaurem Alkali (Unterschied von Albuminaten)\u201c (63 p. 243).\n:) \u201eAus Fibrin oder Serumalbumin erh\u00e4lt man Syntonin durch Aufl\u00f6sen in rauchender Salzs\u00e4ure, Filtriren der L\u00f6sung, F\u00e4llung des Filtrats mit dem doppelten Volumen Wasser. Der Niederschlag abiiltrirt und in Wasser eingetragen, l\u00f6st sich klar darin auf und giebt beim Xeutralisiren mit Sodal\u00f6sung gallertigttiockigen Niederschlag von reinem Syntonin\u201c (63 p. 245).\n15","page":225},{"file":"p0226.txt","language":"de","ocr_de":"226\nVERWALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nniedersclilage aus einer Proteml\u00fcsung in schwacher Salzs\u00e4ure darstellte. Gleiche Mengen der von ihm bereiteten alkalischen L\u00f6sungen versetzte Soyka mit gleichen Mengen von S\u00e4uren und Phosphaten und fand, dass die erm\u00e4hnten alkalischen L\u00f6sungen der Neutralisationsniederschl\u00e4ge sowohl aus den Alkali- als aus den S\u00e4ureproteinl\u00f6sungen bei Gegenwart eines neutralen Phosphats sich ganz identisch verhielten. Auch hier sei zur F\u00e4llung mehr S\u00e4ure erforderlich, als wenn neutrales Phosphat nicht vorhanden ist. In beiden F\u00e4llen k\u00f6nne die L\u00f6sung bis zu deutlich saurer Reaktion anges\u00e4uert werden und dennoch keinen Niederschlag aus-scheiden. An der Grenze der F\u00e4llbarkeit h\u00e4tten beide L\u00f6sungen eine amphotere Reaktion und enthielten auf 1 Mol. neutralen 9 Mol. sauren Phosphats1) (139 p. 350, 362). Im weiteren pr\u00fcfte Soyka die vom Autor angegebenen Reaktionen sowohl der alkalischen als auch der sauren Proteinverbindungen, bereitete Lieber-k\u00fclnPsches Alkalialbuminat, sowie auch aus gut ausgewaschenem Fleisch eine L\u00f6sung in Salzs\u00e4ure, die er \u201eSyntonin\u201c nannte, und endlich eine L\u00f6sung von Albumin (:) in einer grossen Menge 0,1%-iger Salzs\u00e4ure, welche L\u00f6sung er Acidalbu-min nennt 2). Ohne einen scharfen Unterschied zwischen diesen letzteren zu machen und dieselben mit einem und denselben Namen\u2014Acidalbumin\u2014benennend, findet Soyka, dass die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus dem Alkalialbuminat und dem Acidalbumin sich in schwachen S\u00e4urel\u00f6sungen, \u00c4tzalkalien. Alkalicarbonaten ..u. s. w.\u201c s) l\u00f6sen, wobei er aber erkl\u00e4rt, dass dies sich nur auf frischgef\u00e4llte Pr\u00e4parate beziehe; wird dagegen der Niederschlag f\u00fcr einige Zeit sich selbst \u00fcberlassen, ausgewaschen oder gekocht, so l\u00f6se er sich schwer. Dies alles beziehe sich in demselben Maasse auf die aus sauren oder alkalischen L\u00f6sungen 4) ausgeschieden Niederschl\u00e4ge. Ferner sollen sich die alkalischen L\u00f6sungen der Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus anf\u00e4nglich sauren oder alkalischen L\u00f6sungen gegen die gew\u00f6hnlichen Reagenzien ganz identisch verhalten 5). Wird in die erw\u00e4hnten alkalischen (Natriumcarbonat) L\u00f6sungen Calcium eingetragen, so erfolge F\u00e4llung, w\u00e4hrend ges\u00e4ttigte Natriumsulfatl\u00f6sung in der Fl\u00fcssigkeit keine F\u00e4llung bewirke. So w\u00fcrden auch alkalische oder erdalkalische (z. B. Kalk) L\u00f6sungen dieses oder jenes Niederschlags in der K\u00e4lte nicht gef\u00e4llt, aber beim Erw\u00e4rmen Niederschl\u00e4ge ausscheiden; dasselbe beobachte man auch, venn dieselben L\u00f6sungen zuerst aufgekocht und dann abgek\u00fchlt werden. Beide L\u00f6sungen scheiden mit Kohlens\u00e4ure und sogar in Gegen-\n') \u201eDiese Versuche ergaben also, dass sich das Acidalbumin in alkalischer L\u00f6sung bei Gegenwart ron neutralem Phosphat gegen Sauren genau so verhalt, wie das Albuminat. Unter diesen Umst\u00e4nden braucht man zur F\u00e4llung auch des Acidalbumins mehr S\u00e4ure, als hei Abwesenheit des neutralen Phosphats. AVie eine alkalische phosphathaltige L\u00f6sung von Albuminat kann auch eine solche Acidalbuminl\u00f6sung bis zum Auftreten der sauren Reaction mit S\u00e4ure versetzt werden, ohne dass F\u00e4llung eintritt. An der Grenze der F\u00e4llbarkeit reagiren die noch klaren L\u00f6sungen der beiden Eiweissk\u00f6rper amphoter und enthalten dann auf 1 Mol. neutrales Phosphat (\u00c4LHPO;) 9 Mol. saures Phosphat (MILPO.)\u201c ( 139 p. 362).\n... a u s g u t ausgewaschenem Fleisch dargestelltes Syntonin und schliesslich ein Acidalbumin verwendet, das durch mehrst\u00fcndige Digestion von Albumin mit viel Salzs\u00e4ure von 0.1\u00b0 o in Wasserbadw\u00e4rme erhalten wurde. F\u00fcr beide\nletzteren K\u00f6rper (Syntonin u. Acidalbumin) gebrauche ich im Folgenden nur immer den einen Kamen, trotzdem s\u00e4mmtliche Versuche an beiden vorgenommen wurden\u201c (139 p. 363).\n3) Es ist zu bedauern, dass dieses \u201eu. s. w.\" die in diesem Falle so w\u00fcnschenswerten Kamen der L\u00f6sungsmittel \\erbirgt.\n;) \u201eBeide Stoffe, das Acidalbumin wie das Albuminat, l\u00f6sen sich, frisch gef\u00e4llt, in S\u00e4uren. Alkalihydraten und Alkalicarbonaten u. s. w. leicht wieder auf; dagegen schwer, wenn sie gef\u00e4llt l\u00e4ngere Zeit sich selbst \u00fcberlassen bleiben (ausgewaschen werden) oder wenn sie nach dem F\u00e4llen gekocht wurden. Dabei ist es gleichgiltig, ob der eine oder der andere Stoff aus saurer oder alkalischer L\u00f6sung gef\u00e4llt war\u201c {139 p. 363-4).\n5) \u201eDie alkalischen L\u00f6sungen des Acidalbumins verhalten sich gegen Reagentien vollst\u00e4ndig so, wie die alkalischen L\u00f6sungen des Albuminats (139 p. 361).","page":226},{"file":"p0227.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SAUREN.\n227\nwart von Natriumpliosphat und auch mit Bors\u00e4ure Niederschl\u00e4ge aus. Im letzteren Falle seien dieselben in Borax l\u00f6slich, worauf zuerst Br\u00fccke hinwies. Die erw\u00e4hnten L\u00f6sungen w\u00fcrden auch von Neutralsalzen, saurem Natriumphosphat, Minerals\u00e4uren und vegetabilischen S\u00e4uren gef\u00e4llt, wobei die Niederschi\u00e4ge in einem \u00dcberschuss letzterer, am wenigsten jedoch in Essigs\u00e4ure, l\u00f6slich seien und von neutralen Phosphaten ausgef\u00e4llt werden. Aus den Essigs\u00e4urel\u00f6sungen werde das Protein durch Alkaliacetate ausgeschieden. Was die L\u00f6sungen der Neutralisationsniederschl\u00e4ge sowohl aus den alkalischen als aus den sauren Verbindungen in S\u00e4ure n anbetrifft, so verhalten sich dieselben ganz analog: auch hier w\u00fcrden sie durch S\u00e4uren, neutralen Alkalisalzen u. s. w. ausgeschieden (139 p. 3GG).\nSoyka findet im ganzen keinen Unterschied sowohl zwischen den sauren L\u00f6sungen des Neutralisationsniederschlags aus den Alkali- und den S\u00e4ureverbindungen des Proteins, als auch zwischen den alkalischen L\u00f6sungen derselben Niederschl\u00e4ge einerseits, sowie auch andererseits, zwischen diesen und jenen. Ein Unterschied werde in keiner Beziehung wahrgenommen \u2019)! Durch einen Satz Eichwald\u2019s geleitet, f\u00fcgt Soyka hinzu, es w\u00e4re wohl richtiger zu sagen, dass das aus verd\u00fcnntem Serum bei schwachsaurer Reaktion ausfallende Protein (Globulin) allm\u00e4lig durch Zwischensubstanzen\u2014Syntonin und Albuminat\u2014in geronnenes Albumin \u00fcberlebe 2). Da Yerf. in den Eigenschaften der Neutralisationsprodukte aus L\u00f6sungen der Alkali- und S\u00e4ureverbindungen nicht den geringsten Unterschied findet, so schl\u00e4gt er vor, sie unter einem allgemeinen Namen \u201eP rote! n\u201c zusammenzufassen, dieses in seinen Verbindungen mit S\u00e4uren, je nach dem Namen der S\u00e4ure, z. B. salzsaures, essigsaures Protein u. s. w. zu benennen, die Verbindungen mit Metallen dagegen durch die Ausdr\u00fccke Proteinkali,- Proteinnatron u. s. w. zu bezeichnen, so dass in diesem Falle der Name \u201eProtein\u201c dem von Graham und Kraut eingef\u00fchrten Ausdr\u00fcck \u201eAlbumins\u00e4ure\u201c entsprechen w\u00fcrde 3).\nWas die Beschaffenheit der Niederschl\u00e4ge anbetrifft, so legt ihr Soyka, in \u00dcbereinstimmung mit Br\u00fccke und Heynsius, keine Bedeutung bei. Das Casein wurde so oft mit dem Alkalialbuminat und dieses seinerseits mit den S\u00e4ureverbindungen des Proteins identificirt, dass es nur folgerichtig sein d\u00fcrfte hier einige Beobachtungen \u00fcber das Casein anzuf\u00fchren, welche dazu dienen k\u00f6nnten auf die die Ver\u00e4nderlichkeit des frischgef\u00e4llten Niederschl\u00e4ge einiges Licht zu werfen, obgleich\n*) Aus ihrer Zusammenstellung und Vergleichung ergiebt sich aber, dass Acidalbumin und Albuminat sowohl in saurer als auch in alkalischer L\u00f6sung ein vollst\u00e4ndig gleiches Verhalten gegen\u00fcber den Reagentien darbieten. Es zeigt sich in keinem Punkte irgend eine Verschiedenheit in ihrem chemise h e n Verhalten\u201c (ib. p. 367).\n\u2022) \u201eSo bemerkt Eichwald (Eichwald: Beitr\u00e4ge, 77) man habe eben soviel Grund, das Serumca-sein f\u00fcr Syntonin zu halten als fur Natronalbu-minat, richtiger sei es vielleicht, zu sagen, der aus dem verd\u00fcnnten Serum bei schwach saurer Reaction ausgefallene Eiweissk\u00f6rper gehe allm\u00e4h-lig durch die Zwischenstufen des Natronalbumi-nats und Syntonins in coagulirtes Albumin \u00fcber\u201c (ib. p. 367).\nff \u201eUm aber den schon an den Namen gekn\u00fcpften Vorurtkeilen vorzubeugen, m\u00f6chte ich f\u00fcr jenen K\u00f6rper, der, einmal an S\u00e4ure gebunden\nAcidalbumin, das anderemal mit einer Base in Verbindung Albuminat genannt wird, den gewis-sermassen neutralen Namen Protein vorschlagen, womit ja der chemischen Constitution desselben gewiss nicht pr\u00e4judicirt werden soll. Er hat insoferne bereits eine gewisse Berechtigung, als M u 1 d e r mit ihm einen K\u00f6rper bezeichnete, der eben dem Alkalialbuminat entspricht, und f\u00fchrt auch letzteres in den Lehrb\u00fcchern diesen Namen. Die bisher als Acidalbumin bezeiclnieten Verbindungen f\u00fchren dann den Namen saures (z. B. salzsaures, essigsaures Protein, die Albuminat benannten Verbindungen dagegen heissen dann Proteinmetalle, z. B. Proteinnatron, Proteinkali, Proteinkalk etc. F\u00fcr die Proteinmetalle w\u00fcrde dann der Name Protein mit dem von K r a u t adoptirten Ausdruck Albumins\u00e4ure zusammenfallen, w\u00e4hrend f\u00fcr den analogen K\u00f6rper des sauren Proteins (Acidalbumins) eine solche Bezeichnungsweise fehlen w\u00fcrde\u201c (ib. p. 368-9).\n15*","page":227},{"file":"p0228.txt","language":"de","ocr_de":"223\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nes auch in der Geschichte des Globulins an Beispielen von Pr\u00e4paraten, die sich in \u00e4hnlichen Bedingungen befunden haben, keineswegs gefehlt hat. Hammarsten (47 p. 103) findet, dass soeben durch S\u00e4uren a u s g e f \u00e4111 e s Casein in Salzen l\u00f6slich sei, wenn es aber in Wasser gelegen hat, sich setze und seine L\u00f6sungsf\u00e4higkeit in Kochsalz allm\u00e4lig einb\u00fcsse. Dieselbe Eigenschaft erwerbe das Casein auch, wenn man von Anfang an mehr S\u00e4ure zusetzt als zur F\u00e4llung notwendig ist. oder wenn das Casein aus einer sehr concentrirten L\u00f6sung ausgef\u00e4llt wird '). Das Casein halte im allgemeinen die S\u00e4ure sehr hartn\u00e4ckig fest, so dass selbst wochenlanges Waschen nicht alle S\u00e4ure zu entfernen vermag (ib. p 103).\nIn Hoppe-Seyler's und seines Sch\u00fclers Weyl\u2019s Arbeiten ist es sehr schwer denn Sinn der verchiedenen Benennungen zu erfassen und einen Unterschied zwischen denselben ausfindig zu machen. Beweist dies nicht auch die Identit\u00e4t der Produkte, denen diese Benennungen beigelegt worden sind? Im Jahre 1870 schrieb Iloppe-Seyler (01 p. 190), dass die ausgeschiedenen Globuline unter dem Einfluss von Wasser sich in Albuminate verwandeln, nimmt jedoch sp\u00e4ter (1877) an. dass das Seroglobin durch schwache Alkalil\u00f6sungen nicht ver\u00e4ndert, aber durch con-centrirtere in ein Alkalialbuminat \u00fcbergef\u00fchrt wird (63 p. -122)! Unter dem Wort Alkalialbuminat versteht Weyl Sovka\u2019s Protein, mit welchem letzterer (p. n. 650) das Neutralisationsprodukt sowohl einer Alkali- als einer S\u00e4ureverbindung des Proteins bezeichnet; doch schl\u00e4gt Weyl vor, das Wort \u201eProtein\u201c in der Mehrzahl zu gebrauchen, um es nicht mit Mulder\u2019s Protein zu verwechseln. Ferner teilt Weyl Hoppe-Seyler\u2019s Ansicht, dass die weiter unten zu nennenden Pr\u00e4parate sich in Protein verwandeln. Ausserdem ver\u00e4ndere sich hier das Globulin unter dem Einfl\u00fcsse der S\u00e4uren und Alkalien und gehe in einen Zustand \u00fcber, in welchem es sich von der im Globulin durch Wasser hervorgebrachten Modification in nichts unterscheide (ib. p. 72 und p. n. 94).\nAuch Monier (97 p. 0; 9S p. 408) versucht zwischen den Reaktionen der Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den alkalischen und den sauren Proteml\u00fcsungen einen Vergleich zu ziehen. Was die Reaktionen der ersteren anbetrifft, so ist davon schon die Rede gewesen (71\u20145 A\u2019s.V 81\u20145 p. 97). Die sauren L\u00f6sungen erhielt M\u00fcrner folgendermaassen: 1) jedes Eiweiss wurde mit 75\u2014200 cc. 0,1\u20140,25\u00b0 0-iger Salzs\u00e4ure versetzt, und das Gemenge im Wasserbade 3\u201412 Stunden lang env\u00e4rmt. Die erhaltene saure L\u00f6sung neutralisirte man mit Ammoniumcarbonat, l\u00f6ste den Niederschlag wieder in verd\u00fcnnter S\u00e4ure auf und f\u00e4llte ihn mit demselben Salze aufs neue aus. Bei weniger langer Einwirkung der S\u00e4ure, 1\u2014 2 St.\u2014wurde ein weniger l\u00f6sliches Pr\u00e4parat erhalten; 2) aus Hechtmuskeln bereitete man eine s\u00e4urehaltige L\u00f6sung in 0.1%-iger Salzs\u00e4ure; 3) aus Fibrin wurde eine L\u00f6sung nach dem Hoppe-Seyler'-schen Verfahren durch Einwirkung von concentrirter Salzs\u00e4ure bei Zimmertemperatur oder bei 40\u00b0 dargestellt. \u201eDie mehr oder weniger gef\u00e4rbte L\u00f6sung2) wurde mit dem 2-3-fachen Volum Wasser gef\u00e4llt\u201c (98 p. 471). der Xiederscldag in Wasser aufgel\u00f6st und die erhaltene L\u00f6sung schliesslich mit Ammoniumcarbonat neutralisirt; der Niederschlag mit Wasser gewaschen; 4) auf dieselbe Art stellte man ein analoges Produkt auch aus geronnenem Serumprotein dar s). Um die Reaktion sowohl dieser als auch der Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus einer alkalischen Proteinverbindung zu erkennen, stellte M\u00fcrner mit rotem Lakmus gef\u00e4rbte Visitenkarten\n') \u201eDieselbe Beschaffenheit nimmt der Niederschlag schon von Anfang an, wenn zu viel Saure zugesetzt oder eine zu concentrirte Caseinl\u00f6sung in Arbeit genommen wird\u201c (47 p. 103).\n;) Die mehr weniger gef\u00e4rbte L\u00f6sung wurde mit den 2\u20143 fachen Wasser gef\u00e4llt (97 p. 471)\n0 \u201eIn derselben Weise habe ich es auch aus coagulirtem Serumeiweiss gewonnen\u201c (47 p. 1G3).","page":228},{"file":"p0229.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES (il.OBULINS ZU DEN SAUREN.\n229\nher. die schon auf einen 0,000001 Gehalt an Alkali im W asser reagirten, und blaue Gypsplatten, die 0,000001 Salzs\u00e4ure aufdeckten (98 p. 472). Obgleich M\u00f6rner ein wenig gelungenes Pr\u00e4parat nahm, welches alle Eigenschaften des Mulder\u2019schen Proteins besass, wie wir schon fr\u00fcher erw\u00e4hnten (AWs 81 - 5 p. n. 98), so fand er dennoch, dass es eine saure Reaktion zeigte. Man darf nicht vergessen, dass, wenn M\u00f6rner sein Pr\u00e4parat auch Alkalialbuminat nannte, hier eigentlich der Neutralisationsniederschlag aus der L\u00f6sung einer Alkaliverbindung gemeint war. Da ich zwischen dem Neutralisationsniederschlage aus einem Alkalialbuminat und dem soeben erw\u00e4hnten Pr\u00e4parat einen gen\u00fcgend grossen Unterschied finde, so erlaube ich mir letzteres M\u00f6rner s Pr\u00e4parat zu nennen. Das Dargelegte erkl\u00e4rt, weshalb M\u00f6rner im Gegensatz zu K\u00fchne an seinem Pr\u00e4parat einen gel\u00e9eartigen Zustand nicht beobachte. M\u00f6rner vergass, dass er ein von dem K\u00fchne\u2019schen sehr verschiedenes Pr\u00e4parat vor sich hatte, und deshalb nach abermaligem Aufl\u00f6sen sowohl in Alkalien als in S\u00e4uren und entsprechendem Neutralismen derselben Art einen matten, trocknen, beinahe pulverf\u00f6rmigen Niederschlag, nicht aber einen gel\u00e9eartigen, erhielt. Im Einklang damit bleiben K\u00fchne's Beobachtungen richtig, dass die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den L\u00f6sungen von Alkali- und S\u00e4ureverbindungen ein und dasselbe gel\u00e9eartige Aussehen haben (98 p. 472). Die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den S\u00e4ureverbindungen, nach einer der 4 Yerfahrungsarten bereitet, reagirten sauer l). In Bezug auf die L\u00f6slichkeit in Salzen findet M\u00f6rner, dass die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den S\u00e4ureverbindungen in Wasser und in Salzen unl\u00f6slich sind, die Fibrinpr\u00e4parate ausgenommen, die, M\u00f6rner\u2019s Aussage nach, sich zuweilen, doch auch nur zum teil, l\u00f6sen. Dieselben Neutralisationsniederschl\u00e4ge seien in Alkalien l\u00f6slich, wobei aber, wie wenig Alkali auch genommen werde, eine sauer reagirende alkalihaltigen L\u00f6sung nicht dargestellt werden k\u00f6nne. \u00dcberhaupt l\u00f6sen sich, M\u00f6rner\u2019s Ansicht nach, die Niederschl\u00e4ge schwer. Nichtsdestoweniger sehen wir aber, dass M\u00f6rner\u2019s Pr\u00e4parat, welches hier unter dem Namen Alkalialbuminat figurirt und in den Augen des Autors f\u00fcr alle Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den Alkaliverbindungen verantworten soll, sich in sehr geringen Alkalimcngen l\u00f6ste, wobei die L\u00f6sung sauer reagiren konnte. M\u00f6rner sieht darin einen wesentlichen Unterschied zwischen den Neutralisationsniederschl\u00e4gen aus den alkalischen und sauren Proteinverl\u00f6sungen 8). Doch k\u00f6nne der Neutralisationsniederschlag aus einer S\u00e4ureverbindung nach der Aufl\u00f6sung in einem Alkali, dem Erhitzen im Wasserbade, der Neutralisation der S\u00e4ure in der L\u00f6sung und nach dem Waschen, eine sauer reagirende L\u00f6sung mit Alkalien 3) bilden! Dagegen gelang es M\u00f6rner nicht, durch Einwirkung einer S\u00e4ure ein \u201eAlkali-\n') \u201eDas H\u00fclmereiweisssyntonin, das Muskelsyn-tonin nnd das Parapepton reagiren auch sauer, wenngleich nicht so stark, als das Alkalialbuminat. Etwas starker sauer als die genannten Syn-tonine reagirt das Hoppe-Seyler'sche Fibrinsynto-nin\u201c (98 p. 473).\n-') ..In Bezug auf die L\u00f6slichkeit in Alkalien besteht also zwischen dem Alkalialbuminat einerseits und den Syntoninen andererseits der grosse Unterschied, dass jenes sich in Minimum von Alkali mit saurer Reaction l\u00f6st, w\u00e4hrend die letzteren nur alkalisch reagirende L\u00f6sungen gehen\u201c (ih. p. 475).\n3) \u201eEs ist nun von einem ungemein grossen Interesse, dass eine hinreichend alkalische Syn-toninl\u00f6sung durch Erw\u00e4rmen auf dem VYasserbade\nderart ver\u00e4ndert wird, dass der nach dem Erkalten durch S\u00e4urezusatz erzeugte, vollst\u00e4ndig ausgewaschene Niederschlag in Alkali mit saurer Reaction sich l\u00f6st. Dagegen gelingt es nicht umgekehrt das Alkalialbuminat durch Behandeln mit S\u00e4uren in einen Stoff zu verwandeln, welcher wie das typische Svntonin in Minimum vom Alkali nur mit alkalischer Reaction sich l\u00f6st. Nicht einmal das durch Neutralismen in der Siedhitze ausgef\u00e4llte und dadurch schwerl\u00f6slich gewordene Alkalialbuminat konnte durch Aufl\u00f6sen in siedender Salzs\u00e4ure (von 01\u00b0/o HCl) zur Lebereinstimmung mit dem Svntonin verwandelt werden. Der aus dieser L\u00f6sung nach dem Erkalten gef\u00e4llte Stoff verhielt sich n\u00e4mlich wie gew\u00f6hnliches Alkalialbuminat, nicht wie Syutonin\u201c (ib. p. 475).","page":229},{"file":"p0230.txt","language":"de","ocr_de":"230\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nalbuminatpr\u00e4parat\u201c in einen K\u00f6rper zu verwandeln, der beim Aufl\u00f6sen in Alkalien eine nur alkalisch reagirende L\u00f6sung gab; sogar nach dem Kochen desselben in 0,1%-iger Salzsaure gelang ihm dies nicht. Ebenso wenig konnte er eine aus diesem Pr\u00e4parat und Alkalien entstehende sauer reagirende Fl\u00fcssigkeit erhalten. Ausserdem erlangt auch der Xeutralisationsniedersclilag aus sauren Eiweissl\u00f6sungen nach dem Erhitzen in einer Xatriumcarbonatl\u00f6sung die Eigenschaft sich gleich seinem. Pr\u00e4parat in Xatriumphosphat. welches 0,05% HCl \u00e4quivalent ist. aufzul\u00f6sen. Dieses A erhalten berechtigt H\u00f6rner zu der Behauptung, dass die Xeutralisationsniederschl\u00e4ge aus den S\u00e4ureverbindungen unter dem Einfl\u00fcsse von Alkalien den Charakter seines Pr\u00e4parats annehmen k\u00f6nnen 1). Sowohl H\u00f6rners Pr\u00e4parat als auch die Xeutralisationsniederschl\u00e4ge aus den sauren Prote'inl\u00f6sun-gen sollen das Calciumcarbonat, obgleich nur unvollkommen, zersetzen, wobei es gleichg\u00fcltig sei. ob sie aus s\u00e4urehaltigen oder alkalihaltigen L\u00f6sungen ausgef\u00e4llt werden; werden aber die Xiederschl\u00e4ge untersucht, nachdem sie in Wasser erw\u00e4rmt worden waren, oder auch bei Zimmertemperatur, so gehe die Zersetzung des Calciumcarbonats zwar langsam\u2014schneller beim Erw\u00e4rmen mit einem \u00c4tzalkali \u2014 doch ebenso gut wie mit H\u00f6rners Pr\u00e4parat von statten: es gelinge dagegen nicht, das neuentstandene Pr\u00e4parat durch Einwirkung von S\u00e4uren wieder in das Pr\u00e4parat umzuwandeln, welches mit den Eigenschaften der Xeutralisationsniederschl\u00e4ge aus den S\u00e4ureverbindungen ausgestattet ist (98 p. 4 78 \u2014 9). Offenbar wurden hier mit seinem Pr\u00e4parat identische Produkte erhalten.\nDanach studirt H\u00f6rner das A erhalten der L\u00f6sungen, die beim Erw\u00e4rmen von Xeutralisationsniederschl\u00e4gen aus den s\u00e4urehaltigen Prote\u2019inl\u00f6sungen in einer schwachen Sodal\u00f6sung entstehen. Die L\u00f6sung des Xeutralisationsniederschlags aus einer sauren Eiweissl\u00f6sung in einer m\u00f6glichst geringen Wassermenge gerann beim Kochen nicht. Dieses Pr\u00e4parat stellte H\u00f6rner \u00fcbrigens aus einer sauren Eiweissl\u00f6sung nach deren Xeutralisation mit Xatriumcarbonat dar, wobei der Xiederschlag sich in der Hutterlauge bei einem m\u00f6glichst geringen Sodagehalt aufl\u00f6ste. Die L\u00f6sungen zeigten eine alkalische Reaction und gerannen in zugel\u00f6teten Rohren bei 1X5\u2014175\u00b0 nicht (ib. p. 482). Eine solche L\u00f6sung falle auf dem Dialysor ungew\u00e4rmt schneller als in der AA \u00e4rme aus. Eine eben solche L\u00f6sung des Xeutralisationsniederschlags aus einer sauren Muskell\u00f6sung zeige einen noch gr\u00f6sseren Unterschied, wenn sie erw\u00e4rmt oder nicht erw\u00e4rmt wurde. Die ungew\u00e4rmte werde bei der Dialyse ungleich schneller gef\u00e4llt als die gew\u00e4rmte (98 p. 483\u20144). Eine Sodal\u00f6sung desselben Pr\u00e4parats aus Eiweiss werde durch Kohlens\u00e4ure sowie durch Xeutralsalze\u2014Chlornatrium, Xatriumsulfat, Chlorammonium, Hagnesiumsulfat\u2014wenn dieselben in den L\u00f6sungen dieses Pr\u00e4parat aufgel\u00f6st werden, gef\u00e4llt (ib. p. 485). In Bezug auf das letztgenannte Salz sei es nicht gleichg\u00fcltig, ob eine concentrirte oder verd\u00fcnnte L\u00f6sung genommen wird (ib. p. 486). Eine Sodal\u00f6sung desselben Pr\u00e4parats werde von geringen Quantit\u00e4ten Chlorcalcium oder Chlorbaryum gef\u00e4llt, wobei die Xiederschl\u00e4ge in einem \u00dcberschuss des F\u00e4llungsmittels sich aufl\u00f6sen sollen (ib. p. 489). Was die L\u00f6slichkeit in S\u00e4uren anbetrifft, so best\u00e4tigt H\u00f6rner in dieser Hinsicht die Anssagen anderer Autoren, n\u00e4mlich dass eine L\u00f6sung in Salzs\u00e4ure von einem \u00dcberschuss sowohl dieser als auch anderer Hlnerals\u00e4uren gef\u00e4llt wird. Demnach w\u00fcrden diese s\u00e4urehaltigen L\u00f6sungen in der Siedhitze nicht, bei der Dialyse aber sehr leicht gef\u00e4llt (98 p. 536 \u2014 7). Ebenso leicht sollen Salze einen Xiederschlag in denselben er-\n\u2019) \u201eDurch dies zeigt es sich also, dass das umgekehrt dieses in jenes umgewandelt werden Syntonin zwar in Alkali album inat aber nicht kann\u201c (98 p. 477).","page":230},{"file":"p0231.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALHEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n231\nzeugen; vorheriges Abstumpfen der S\u00e4ure mit einem Alkali bef\u00f6rdere F\u00e4llung durch Salze (ib. p. 537).\nMehr um die damalige Nomenklatur zu charakterisiren als auf die uns besch\u00e4ftigende Frage ein neues Licht zu verbreiten, finden wir es interessant Ham-marsten\u2019s Ansicht (48 p. 466) anzuf\u00fchren, nach welcher der in verd\u00fcnntem Serum durch Essigs\u00e4ure hervorgerufene, aus Eichwald\u2019s (p.n. 215) Serumcasein bestehende Niederschlag, der nach vorangegangener Entfernung des von Eichwald Paraglobulin genannten Teils des Globulins durch Kohlens\u00e4ure erhalten wird, nicht aus Syntonin allein, sondern aus diesem mit einer Beimengung von ver\u00e4ndertem Paraglobulin bestehen soll. Damit erkl\u00e4rt Hammarsten garnichts, da das modificirte Para globulin eben ein K\u00f6rper ist. der sich vom Syntonin in nichts unterscheidet! Dies um so mehr, als Hammarsten kurz darauf (49 p. 436) behauptet, dass eine Fibrinogen-lusung bei Gegenwart eines Salzes ausf\u00e4llt, wobei der Niederschlag unter rascher Umwandlung in Syntonin l\u00f6slich sein soll. Noch mehr, auch Kohlens\u00e4ure f\u00e4lle eine salzhaltige Fibrinogenl\u00f6sung, und das Filtrat scheide nach der Abtrennung des Niederschlags beim Einleiten von Kohlens\u00e4ure wieder neue Niederschl\u00e4ge aus. Trotzdem falle nur ein geringer Teil aus, w\u00e4hrend die Hauptmasse, wie Hammarsten fand, in der L\u00f6sung zur\u00fcckbleibt. Obgleich die Niederschl\u00e4ge in Gestalt von Flocken und Massen aus der Mutterlauge sogleich entfernt wurden, l\u00f6sten sie sich in Neutralsalzen schwerer als frisches Fibrinogen. Bleibt dagegen der Niederschlag in dem kohlens\u00e4urehaltigen Wasser, so verliere er seine L\u00f6slichkeit vollst\u00e4ndig, und werde dem Fibrin \u00e4hnlich.\nWeiter findet Hammarsten, dass dieser ausgeschiedene Niederschlag seiner L\u00f6slichkeit nach den Neutralisationsniederschl\u00e4gen aus den Alkali- und S\u00e4ureverbindungen des Proteins ') gleicht. Hammarsten nimmt im allgemeinen an, dass hier das unter dem Einfl\u00fcsse sowohl von Kohlens\u00e4ure als von Essigs\u00e4ure ausgeschiedene Pr\u00e4parat sich verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig leicht in verd\u00fcnnten Alkalien und S\u00e4uren l\u00f6st und einen dem Acidalbuminat \u00e4hnlichen K\u00f6rper darstellt (49 p. 442). F\u00fcgen wir hinzu, dass wir bei Hammarsten Hinweise auf die Unl\u00f6slichkeit des Globulins in Kohlens\u00e4ure finden (48 p. 434).\nWie wir aus dem Dax gelegten ersehen, besch\u00e4ftigten sich die nach Panum kommenden Autoren haupts\u00e4chlich mit der Untersuchung der Neutralisationsnieder-schl\u00e4ge, wobei sie, mit der Geschichte dieser Frage wenig bekannt, eine Verwechslung der von den \u00e4lteren Autoren den Verbindungen des Proteins mit S\u00e4uren und Alka-\n\u2018) \u201eDiese Flocken oder Massen sind frisch aus der Fl\u00fcssigkeit herausgenommen, stets schwer-l\u00f6slicher als das typische Fibrinogen, und es ist also ganz unzweifelhaft, dass die CCL nicht einfach das Fibrinogen herausf\u00e4llt, sondern es auch merkbar ver\u00e4ndert. Die Schwerl\u00f6slichkeit der aus Fibrinogenl\u00f6sungen mit CO.- gef\u00e4llten Flocken kann zwar mit der urspr\u00fcnglichen Beschaffenheit des Fibrinogens ein wenig wechseln\u2014das eine Niai sind sie mehr, das andere weniger schwerl\u00f6slich \u2014 aber stets sind sie, wenn nicht ganz unl\u00f6slich, doch bedeutend schwerl\u00f6slicher in Neutralsalzen als das Fibrinogen selbst, ln verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien sind sie dagegen verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig leicht l\u00f6slich, und sie unter-scheiden sich dadurch bestimmt von dem Faserstoffe. Werden diese durch CO2 ausgef\u00e4llte Mas-\nsen unter AVasser aufbewahrt, k\u00f6nnen sie, ebenso wie das durch VYasserzusatz direkt gef\u00e4llte Fibrinogen, allm\u00e4hlich ebenso unl\u00f6slich wie der Faserstoff werden.\nDer durch CO? in salzhaltigen Fibrinogenl\u00f6sungen erzeugte Niederschlag steht also durch Unl\u00f6slichkeit in Neutralsalzen und Leichtl\u00f6slichkeit in verd\u00fcnnten S\u00e4uren, resp. Alkalien, den Acid-resp. Alkalialbuminaten nahe, und da wir durch Hopp e-S e y 1 e r wissen, dass die Eiweissstofte besonders leicht bei Gegenwart von Salzen durch S\u00e4uren in Acidalbuminate umgewandelt werden, liegt die Annahme gewiss sehr nahe, dass die leicht ver\u00e4nderliche ffbrinogene Substanz durch die combinirte Wirkung von Kochsalz und Kohlens\u00e4ure in einen acidalbuminat\u00e4hnlichen Stoff umgewandelt worden ist\u201c (49 p. 439-40).","page":231},{"file":"p0232.txt","language":"de","ocr_de":"232\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nlien gegebenen Benennungen zuliessen; dabei wurde die Frage selbst nach dem Cha-\u00eeakter dei Verbindung der S\u00e4uren und Alkalien mit dem Protein, namentlich was die S\u00e4ureverbindungen anbetrifft, fast vergessen, daher verdienen die Arbeiten Danilewski s. der sich insbesondere mit der Frage nach diesen Beziehungen des Proteins zu den S\u00e4uren besch\u00e4ftigte, unsere besondere Aufmerksamkeit. Von dem Satze ausgehend, dass es kein sicheres Mittel gebe, die chemische Verbindung des Proteins mit S\u00e4uren oder Alkalien nachzuweisen, f\u00fchrte Danilewski (22 p. 929 j Versuche mit Witt\u2019s Trop\u00e4olinen aus (147 p. 258, 392, 931, 1025). von denen das von Mdler (95 p. 460) vorgeschlagene Trop\u00e4olin 00 sich als brauchbarer Indikator f\u00fcr freie S\u00e4uren erwiesen habe.\nTrop\u00e4olin 00 wurde nicht von allen S\u00e4uren auf gleiche Weise ver\u00e4ndert, woraufhin Danilewski die S\u00e4uren in drei Gruppen teilte. Zu der ersten Gruppe geh\u00f6ren: Schwefels\u00e4ure, schweflige S\u00e4ure, Salpeters\u00e4ure, salpetrige S\u00e4ure. Phosphors\u00e4ure und andere starke Minerals\u00e4uren, sowie Oxals\u00e4ure; diese S\u00e4uren sollen Trop\u00e4olin zersetzen und dessen orangegelbe barbe in eine lila bis schwarze verwandeln. Zu der zweiten Gruppe geh\u00f6ren Weins\u00e4ure, Citronens\u00e4ure und andere starke organische S\u00e4uren, auch Chroms\u00e4ure; diese w\u00fcrden nur R\u00f6tung der Trop\u00e4olinl\u00f6sung be-v ii ken. Zur dritten Gruppe endlich geh\u00f6ren Kohlens\u00e4ure, Essigs\u00e4ure und andere Fetts\u00e4uren, die meisten organischen S\u00e4uren, Carbols\u00e4ure, Bors\u00e4ure, arsenige S\u00e4ure und die Proteink\u00f6rper, welche mit Lakmus eine saure Reaktion zeigen. Auf Trop\u00e4olin 00 sollen auch die Neutralsalze nicht reagiren, welche mit Lakmus eine saure Reaktion zeigen, saure Salze aber, wie z. B. saures schwefelsaures Kali, gleichfalls eine lila F\u00e4rbung hervorrufen. obgleich eine hellere als freie Schwefels\u00e4ure, wie Danilewski versichert *). Die Reaktion r\u00e4t der Autor vorzugsweise mit Reagenspapier zu erproben und die zu erprobende Fl\u00fcssigkeit auf solches aufzutragen. Handelt es sich aber um sehr geringe Quantit\u00e4ten von S\u00e4uren der ersten Gruppe, so sei es besser den V ersuch mit einer hei 30\u201440n auf einer weissen Porzellanplatte getrockneten Schicht einer alkoholischen Trop\u00e4olinl\u00f6sung auszuf\u00fchren. Die Gegenwart von Alkohol und von Glycerin beeintr\u00e4chtige die Reaktion, diejenige von St\u00e4rke. Dextrin und Gummi \u00fcbe aber keinen Einfluss aus (22 p. 930\u20141).\nNachdem Danilewski dieses Verhalten des Trop\u00e4olins untersuchte hatte, fand er ferner, dass manche in V asser suspendirte oder in demselben aufgel\u00f6ste Pro-teink\u00f6rper die Eigenschaft besitzen bei 15\u201416\u00b0 eine gewisse Menge in die Fl\u00fcssigst eingef\u00fchrter Minerals\u00e4ure zu binden s). Der Autor sah sich gen\u00f6tigt 10\u2014100 Vol. verd\u00fcnter S\u00e4ure zuzugeben, ehe er eine Reaktion auf Trop\u00e4olin erhielt, w\u00e4hrend Lakmus schon l\u00e4ngst eine starksaure Reaktion anzeigte. Die Prote'ink\u00f6rper. von denen Minerals\u00e4uren gebunden werden, seien: Myosin, Syntonin, Acidalbumin. Blutfibrin, \u201ealle Prote'ink\u00f6rper (?) sowie die K\u00f6rper, die sich bei der Magenverdauung bilden und Zwischenstufen zu den Peptonen vorstellen\u201c. Zu den K\u00f6rpern, von denen Minerals\u00e4uren nicht gebunden werden, w\u00fcrde zu rechnen sein: \u201eAlbumin (?), Casein, die in Wasser unl\u00f6slichen Albuminate (?), die Umwandlungsprodukte der Proteine in Peptone\u201c. Sehr zu bedauern ist, dass Danilewski weder angiebt. was er unter dieser oder jener Benennung versteht, noch auch, wie die von ihm aufgez\u00e4hlten K\u00f6rper dargestellt wurden. Noch mehr, Danilewski f\u00fchrt als Beispiel seine Beobachtungen an einem K\u00f6rper an, der an sich selbst im st\u00e4nde ist auf mancherlei Gedanken \u00fcber seine Entstehungsart zu bringen. Dazu schl\u00e4gt Danilew-\n\u2019) \u201eSaure Salze, wie z. B. saures schwefelsaures Kalium, geben die d u n k 1 e Lilafarbe, aber schw\u00e4cher als die freie S\u00e4ure\u201c (22 p. 929).\nJ) \u201eEinige Eiweissk\u00f6rper, in Wasser vertheilt\noder gel\u00f6st, zeigen die Eigenschaft, eine bestimmte Quantit\u00e4t ihnen zugef\u00fchrter Minerals\u00e4ure bei 15\u201416\u00b0 C. zu binden und sie durch Trop\u00e4olin 00 nicht nachweisbar zu machen\u201c (ib. p. 931).","page":232},{"file":"p0233.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN-\n233\nski noch vor. das seit Meissner\u2019s Zeit unter dem Namen Parapepton bekannte, aus Eiweissk\u00f6rpern unter der Einwirkung von Pepsin und Chlorwasserstoffs\u00e4ure entstehende Pr\u00e4parat, indem er es auf das Syntonin bezieht. \u201eSyntonid\u201c zu nennen. Das nach der Neutralisation der sauren Fl\u00fcssigkeit ausgef\u00e4llte Syntonid wurde, nach dem Waschen, in Wasser suspendirt. Indem Danilewski t/iQ Normalsalzs\u00e4ure bis zur Reaktion auf Trop\u00e4olin zusetzte, fand er, dass auf 1.0312 grm. der aschenfreien Substanz 0,03750 HCl = 3,03%. oder auf 1,9568 grm. derselben Substanz\u2014 0,071193 S\u00e4ure = 3,67% kommen, w\u00e4hrend die Peptone 6\u20148% S\u00e4ure binden (22 p. 932). Diese sehr interessanten Beobachtungen sind aber in allgemeinem, wider Erwarten, zu unvollst\u00e4ndig und wenig folgerichtig, um ein richtiges Urteil \u00fcber die Einzelheiten derselben zu gestatten, was zum teil sich auch dadurch erkl\u00e4rt, dass der Autor z. B. die Zusammensetzung der Niederschl\u00e4ge garnicht in Betracht zieht. So l\u00e4sst er in Bezug auf das \u201eAlbumin\u201c, unter welchem Namen er hier den Niederschlag meint, der durch Wasser in Eiweiss erzeugt wird (eigentlich Globulin, A'A\" 48\u201460 p. 50) und mit Trop\u00e4olin 000 JY? 1 kein gebundenes Alkali anzeigt (p. n. 101), andererseits auch in Bezug auf das Casein, welches bei Gegenwart von S\u00e4uren auch keine Reaktion mit Trop\u00e4olin 00 giebt, und die mineralischen Bestandteile dieser Niederschl\u00e4ge, welche, f\u00fcgen wir hinzu, durch gr\u00f6sseren Aschengehalt charakterisirt sind, ganz ausser Acht. Erw\u00e4gt man ferner, dass auch gew\u00f6hnliches H\u00fchnereiweiss eine scharfe Reaktion auf Alkali zeigt, so ist man berechtigt anzunehmen, dass, wenn eine S\u00e4ure lange genug einwirkte, um eine Substitutions- und Kombinationsreaktion im Sinne von Schmidt\u2019s und Eichwald\u2019s Beobachtungen hervorzurufen, auch mehr S\u00e4ure erforderlich sein w\u00fcrde. Beim Neutralismen proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten muss man sehr vorsichtig zuwege gehen, da die Neutralisation sehr langsam vor sich geht und ein Umschlag der Reaktion noch nach 12\u201424 Stunden m\u00f6glich ist ').\nIn der Folge studirte Danilewski (23 p. 158) das Verhalten der S\u00e4uren zu den Proteinen mit Hilfe von Trop\u00e4olin noch genauer, und zwar am Myosin. Sowohl durch Chlorammonium und dann durch Wasser gef\u00e4lltes, als auch durch irgend eine S\u00e4ure, ausser Chlorwasserstoffs\u00e4ure, ausgeschiedenes und dann mit Soda neu-tralisirtes Myosin zeigt bei der Trop\u00e4olinprobe gebundene Salzs\u00e4ure an (ib. p. 158, 160). Ausser diesen Tatsachen finden wir bei Danilewski auch noch sehr interessante Angaben dar\u00fcber, dass, im Gegensatz zu der allgemein verbreiteten Ansicht \u00fcber die mehr oder weniger schnelle Umwandlung des Myosins unter dem Einfl\u00fcsse verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure in den \u201eSyntonin\u201c genannten Zustand, der Autor einen solchen \u00dcbergang f\u00fcr nicht bewiesen h\u00e4lt. \u00dcberdies kann Danilewski Hoppe-Seyler\u2019s Ansicht nicht teilen, dass das Myosin unter der Einwirkung einer verd\u00fcnnten S\u00e4ure nach einiger Zeit in Syntonin \u00fcbergehe, dass aber, wenn die Fl\u00fcssigkeit vordem neutralis\u00e2t wurde, sich unver\u00e4ndertes Myosin ausscheide. Danilewski findet, dass im Hinblick darauf, dass das Myosin sogar in der H\u00e4lfte der zur S\u00e4ttigung notwendigen S\u00e4uremenge l\u00f6slich ist, dessen L\u00f6sung in Salzs\u00e4ure wochenlang bei Zimmertemperatur stehen oder eine Stunde lang bis 30\u201432\u00b0 gew\u00e4rmt werden k\u00f6nne, ohne irgend welche Ver\u00e4nderungen zu erfahren (23 p. 162). Um eine saure L\u00f6sung unver\u00e4nderlichen Myosins darzustellen, vermengt man gut ausgewaschenes gehacktes Fleisch mit einer geringen Menge Wasser und teilt das Gemenge in zwei Portionen; zu der einen setzt man Salzs\u00e4ure bis zur Reaktion auf Trop\u00e4olin 00 hinzu und vermischt dann beide Portionen. Die durch Leinwand und Papier durchgeseihte\n0 Infolgedessen halte ich Danilewski\u2019s letzte mehr, als dieselben stark subjektiv gef\u00e4rbt sind Mitteilungen nicht anf\u00fchren k\u00f6nnen, um so (149-a p.367).","page":233},{"file":"p0234.txt","language":"de","ocr_de":"234\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nFl\u00fcssigkeit stellt eine s\u00e4urehaltige L\u00f6sung unver\u00e4nderten Syntonins vor. AATirde zu viel S\u00e4ure genommen oder war die Temperatur zu hoch, so ver\u00e4nderte sich das Myosin. Nach der Neutralisation der s\u00e4urehaltigen unver\u00e4nderten Myosinl\u00f6sung mit Soda, Natron oder Kalkwasser falle das Myosin aus mehr oder weniger con-centrirten L\u00f6sungen in Gestalt von geleeartigen Massen, die stark sauer auf Lakmus reagiren aus, weshalb der Autor empfiehlt zur Darstellung neutralen Myosins verd\u00fcnnte Myosinl\u00f6sungen zu nehmen. Doch r\u00e4t Danilewski auch in dieser Hinsicht zur Vorsicht, da starke Verd\u00fcnnung an sich selbst solche Bedingnisse schaffe, welche die L\u00f6slichkeit des Myosins in Kochsalz- oder Salmiakl\u00f6sungen ver\u00e4ndern. Die L\u00f6slichkeit in diesen Salzen sei ein sicheres Pr\u00fcfungsmittel um den Zustand des Myosins zu erkennen ').\nBemerken wir hier gleich, dass man nach allem, was \u00fcber die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den S\u00e4ureverbindungen des Proteins gesagt worden war. insbesondere nachdem man dieselben mit den Neutralisationsniederschl\u00e4gen aus den Alka-liverhindungen, die schon von K\u00fchne f\u00fcr salzl\u00f6slich gefunden wurden, identiticirt hatte, erwarten durfte, dass auch die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den S\u00e4ure-Verbindungen des Proteins in vollem Maasse den Charakter des Globulins, aus welchem die s\u00e4urehaltigen L\u00f6sungen bereitet worden waren, beibehalten w\u00fcrden.\nIn Danilewski's Arbeiten gewinnen aber auch die s\u00e4urehaltigen Globulinl\u00f6sungen auf Grund der Trop\u00e4olinreaktion den Charakter mehr oder weniger bestimmter Verbindungen. So erhielt der Autor, indem er l/U) Normalsalzs\u00e4ure zu in AVasser suspendirtem Myosin bis zum Erscheinen der Trop\u00e4oolinreaktion zugab. eine s\u00e4urehaltige Myosinl\u00f6sung, die nach dem Abdampfen, Trocknen bei 100\u2014105\u00b0 und Ein\u00e4schern des R\u00fcckstands folgende A'erh\u00e4ltnisse zeigte:\naus 2.7372 der HCl\u2014Verbindung wurden \u201e\t2.9507\t\u201e\t\u201e\t\u201e\t*\na\t1,3910\t\u201e\t..\n9 1945\n\u201e\t-, l . / -\u00b1 u\n\u201e\t0,7134\t\u201e\t\u201e\t.,\t\u201e\n\u00bb\t1-9233\t..\t,\n..\t1,3960\t\u201e\t\u201e\t\u201e\t.,\n\u201e\t5,8200\t\u201e\t.,\t\u201e\t.,\nerhalten-\t\u20144,06% HCl und\t1.37\u00b0 0\tAsche\ny>\t3.41 \u201e\t.,\t0,50 \u201e\tn\nD\t4.00 \u201e\t,,\t.,\t0,75 \u201e\t\nn\t3.80 ..\t\u201e\t.,\t0.00 \u201e\tT)\n\u00bb\t3,80 ,,\t\u201e\t0,55 \u201e\t\nV\t3.56 \u201e\t\u201e\tY)\tD\n5?\t4-77 ,,\t., 3,12.,\t\u201e\t..\t1,30 \u201e\tr,\nEs ist interessant, dass die Asche in allen F\u00e4llen schwach alkalisch reagirte. was Danilewski der Gegenwart von Calciumoxyd, welches durch das AVasser aus der Asche ausgelaugt wird, zuschreibt (23 p. 103).\nAuf diese AA7eise k\u00f6nnen nicht nur Myosin und \u201eSyntonin\u201c eine S\u00e4ure binden, dieselbe Eigenschaft besitzen auch \u201edie sog. Acidalbumine-, d. h. \u201edie durch Einwirkung von heisser verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure aus verschiedenen Proteink\u00f6rpern ent-\n!) \u201eIst die L\u00f6sung sehr concentr\u00e2t, so f\u00e4llt Myosin in durchscheinenden, gallertartigen Klumpen, welche inwendig hartn\u00e4ckig eine gewisse Menge der sauren L\u00f6sung enthalten, so dass ungeachtet der vollst\u00e4ndigen Ausf\u00e4lltung diese Klumpen Lakmuspapier gut r\u00f6then. Um neutrales Mvosin zu erhalten, muss man darum nicht zu concentrirte saure L\u00f6sungen in Arbeit nehmen. Andererseits muss man sich auch gegen zu verd\u00fcnnte saure L\u00f6sungen in Acht nehmen, denn\ndie grosse AA\u2019assermenge kann ver\u00e4ndernd auf das ausgeschiedene Myosin einwirken. Man muss aber nie vergessen, dass wie die Umwandlung in Svn-tonin, so auch die Ver\u00e4nderung durch AVasser stets mit AUrlust der L\u00f6slichkeit in Kochsalz oder Salmiakl\u00f6sungen einhergeht. Alan hat also in diesem Imsungsverh\u00fcltniss ein ganz sicheres Pr\u00fcfungsmittel, um den Myosinzustand der neutralen Substanz zu constatiren\u201c '23 p. 1G3).","page":234},{"file":"p0235.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n235\nstellenden Produkte\u201c (ib. p. 183). Die Neutralisationsniederschl\u00e4ge der S\u00e4ureverbindungen, die von Danilewski im allgemeinen f\u00fcr Syntonin angesehen wurden, verlieren seinem Ausspruch sowie der Ansicht fr\u00fcher genannter Autoren nach, unter dem Einfl\u00fcsse von Wasser ihre L\u00f6slichkeit noch mehr und h\u00f6ren auf. sich in Salzs\u00e4ure und Kalkwasser zu l\u00f6sen. Doch l\u00f6se sich der auf diese Weise modificirte Niederschlag nach und nach in 0,1%-iger \u00c4tznatronl\u00f6sung, wobei in dem bei der Neutralisation der erhaltenen L\u00f6sung entstehenden Niederschlage die Eigenschaften des frischgef\u00e4llten Syntonins aufs neue gefunden w\u00fcrden, wenn der Versuch sogleich nach der F\u00e4llung ausgef\u00fchrt wird. Nicht genug, die neutralisirten Niederschl\u00e4ge aus einer s\u00e4urehaltigen Myosinl\u00f6sung, die den Charakter des von Danilewski \u201eSyntonin\u201c genannten K\u00f6rpers besitzen, sollen, wenn sie in Kalkwasser aufgel\u00f6st werden, in Myosin \u00fcbergehen, da diese L\u00f6sungen nach dem Neutralismen in schwacher Essigs\u00e4ure Niederschl\u00e4ge ausscheiden, die sich leicht in 15\u00b0/0-iger Chlorammoniuml\u00f6sung aufl\u00f6sen (ib. p. 180). In einem andern Falle greift Danilewski zu folgendem Verfahren: er s\u00e4ttigt nahezu eine Kalksyntoninl\u00fcsung mit Chlorammonium in Substanz, flltrirt die L\u00f6sung und versetzt sie mit sehr verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure oder, noch besser, Essigs\u00e4ure bis zur neutralen Reaktion auf Lakmus und zwar auf das violette Lakmuspapier. obgleich auch das blaue sich durch den Salmiak f\u00e4rbt. Trotz der Neutralisation bleibe die Fl\u00fcssigkeit klar, schwach opalescirend, wie eine L\u00f6sung von wirklichem Myosin. Tropfenweise in Wasser eingetragen, scheide die L\u00f6sung einen Niederschlag aus; dies sei auch bei der S\u00e4ttigung mit Kochsalz der Fall, wobei der ausfallende Niederschlag bei der Verd\u00fcnnung des Gemenges mit Masser l\u00f6slich werde; dabei erfolge bei 50\u00b0 F\u00e4llung (ib. p. 181). Auch der Neutralisationsniederschlag aus den S\u00e4ureverbindungen, das \u201eSyntonin\u201c, welcher unter dem Einfl\u00fcsse von Wasser den geringen Grad von L\u00f6slichkeit, der ihm im frischgef\u00e4llten Zustande eigen ist, eingeb\u00fcsst hat, verwandle sich aufs neue in Myosin, nachdem er durch Aufl\u00f6sung in schwachen Alkalil\u00f6sungen (0,1\u20140.2 Natron) l\u00f6slicher geworden ist. \u00dcberhaupt w\u00fcrden auch alle K\u00f6rper, welche Danilewski unter dem Namen ..Acidalbumine\u201c zusammenfasst (p. n. 663) bei derselben Behandlung nach der Aufl\u00f6sung in Kalkwasser u. dergl. die F\u00e4higkeit erlangen, sich in myosin\u00e4hnliche K\u00f6rper die er \u201eMyosinoi'dstoffe\u201c nennt, zu verwandeln. Dieselben sollen sich in Kochsalz schwerer l\u00f6sen als das Myosin (23 p. 183).\nEs bedarf wohl kaum der Erw\u00e4hnung, dass Danilewski\u2018s Arbeiten das Schlusskapitel zu den Arbeiten der \u00e4lteren Autoren bilden, in denen die vorliegende Frage so weitl\u00e4ufig er\u00f6rtert und der Satz, den unsre Zeitgenossen sich bis jetzt noch nicht ganz angeeignet zu haben scheinen, aufgestellt wurde, dass sowohl mit S\u00e4uren als mit Alkalien in \u00c4 erbindung tretendes Protein keine Ver\u00e4nderung erleidet und bei der Ausscheidung aus diesen A erbindungen seinen anf\u00e4nglichen Charakter wiedergewinnt!\nIm S\u00e4ureverbindungen zu erhalten, stellte Rollet (123p. 322) verschiedene Pr\u00e4parate dar. Dialysirtes Ochsenblutserum wurde, nach dem Abfiltriren, mittels eines \u00fcber Schwefels\u00e4ure getrockneten Luftstroms bis zur H\u00e4lfte eingedichtet. Dabei sei Vorsicht n\u00f6tig, da der Luftstrom S\u00e4ure mit sich reissen und in die einzudichtende Il\u00fcssigkeit hin\u00fcbertragen k\u00f6nne, welche dann nicht nur sauer reagire, sondern auch ein geleeartiges Aussehen bekomme (ib. p. 322). Nachdem mittels eines interessanten Prockenapparats, welcher die Schwefels\u00e4ure zur\u00fcckh\u00e4lt, das dialvsirte Serum hinl\u00e4nglich eingedichtet war. bereitete Rollet s\u00e4urehaltige L\u00f6sungen mit Schwefels\u00e4ure, Salzs\u00e4ure, Salpeters\u00e4ure und Phosphors\u00e4ure (ib. p. 323). Die Eindichtung der Fl\u00fcssigkeit wurde auch durch Ausfrieren des Wassers bewerkstelligt (ib. p. 338). Inter allm\u00e4ligem Eintr\u00e4gen von concentrirter Schwefels\u00e4ure mit einem Glasst\u00e4bchen und I mriihren enstehe eine feste, best\u00e4ndige gel\u00e9eartige Masse. Um","page":235},{"file":"p0236.txt","language":"de","ocr_de":"236\nVERHALTEN DFS GLOBULINS ZU LEN SAUREN.\neine leichter zerfliessende Masse zu erhalten, wurde Wasser zugesetzt; bei Wasser\u00fcberschuss war Gallertbildung ausgeschlossen (123 p. 334). Im gegebenen Falle finde Gallertbildung besser mit Salzs\u00e4ure, weniger gut mit Salpeters\u00e4ure und am wenigsten\u2014mit Phosphors\u00e4ure statt (ib. p. 336). Je concentrirter die Proteinl\u00f6sung ist, desto consistenter sei die gallertartige Verbindung. In einer andern Reibe von Versuchen erhielt Rollet Gallertbildung nach Johnson\u2019s Verfahren, indem er den eine dicke Schicht Protemfl\u00fcssigkeit enthaltenden Dialysor auf verd\u00fcnnten S\u00e4uren: Schwefels\u00e4ure\u2014spec. Gew. 1,0067, Salzs\u00e4ure\u20141,0065, Salpeters\u00e4ure\u2014 3.0066 und Phosphors\u00e4ure\u20141,0103 schwimmen liess; die Bildung der Gallerte ging allm\u00e4lig von unten nach oben (123 p. 339). Die in destillirtem Wasser erhaltenen St\u00fccke l\u00f6sten sich in viel heissem Wasser; zwar bildeten sie eine L\u00f6sung, die nicht wieder erstarrte; der Zusatz von Schwefels\u00e4ure, Salzs\u00e4ure oder Salpeters\u00e4ure erzeugte jedoch Niederschl\u00e4ge, die sich beim Verweilen in der Mutterlauge aufl\u00f6sten. Die gel\u00e9eartige Masse b\u00fcsste nach dem Trocknen ihre Wasserl\u00f6slichkeit sowie die F\u00e4higkeit, beim Erw\u00e4rmen wieder eine Gallerte zu bilden (ib. p. 343 und 345). nicht ein. Bei l\u00e4ngerem Dialysiren (4\u20146 Wochen) falle das Protein aus und gebe mit S\u00e4uren aufs neue gel\u00e9eartige Massen; die abfiltrirte Fl\u00fcssigkeit scheide bei der Neutralisation keine Niederschl\u00e4ge aus. Zugleich studirte Rollet auch die Bedingungen, unter denen uneingedichtetes Serum sich in eine gallertartige Masse verwandelt, wobei er f\u00e4lschlich die ersten Beobachtungen in dieser Richtung Magendie (p. n. 179) zuschrieb. Beim Eintr\u00e4gen derselben S\u00e4uren, ausser Phosphors\u00e4ure, in gew\u00f6hnliches Serum mit einem St\u00e4bchen beobachte man zuerst eine Tr\u00fcbung, die beim Umsch\u00fctteln verschwindet; wird aber eine gen\u00fcgende S\u00e4uremenge zugesetzt, so bilde sich auch eine Gallerte, die in der W\u00e4rme zerfliesst. beim Abk\u00fchlen aber wieder erstarrt. Gallertbildung werde auch mit geringen Quantit\u00e4ten von S\u00e4uren, aber unter Mitwirkung von W\u00e4rme beobachtet. Phosphors\u00e4ure erzeuge auch in der W\u00e4rme keine Gallerte (123 p. 349\u201450). Bei fernerem Zusatz von S\u00e4ure, aber nun schon in der K\u00e4lte, entstehe ein weisser Niederschlag: Phosphors\u00e4ure verhalte sich auch in diesem Falle negativ. \u00dcberall, wo Gallertbildung stattgefunden hat. mache sich eine saure Reaktion bemerkbar; auch die Trop\u00e4olinreaktion trete bei verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig geringen Concen-trationsgraden der S\u00e4uren ein. In sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren, wenn Lakmuspapier und auch Liebreich\u2019s Gypsplatten schon die saure Reaktion anzeigen, sei Trop\u00e4olin 00 noch nicht im Stande die Gegenwart von S\u00e4ure nachzuweisen. Rollet fand, dass Trop\u00e4olin 00 im allgemeinen weniger empfindlich sei als Lakmus und bemerkte, dass eine solche Quantit\u00e4t Salzs\u00e4ure. Salpeters\u00e4ure oder Phosphors\u00e4ure, welche in der W\u00e4rme Gallertbildung hervorzurufen vermag, auf Trop\u00e4olin 00 noch nicht reagirte. Bei wiederholtem Erw\u00e4rmen und Abk\u00fchlen bewirke die Gallerte eine deutlichere F\u00e4rbung des Trop\u00e4olins, wenn Lakmus sich schon l\u00e4ngst gef\u00e4rbt hat. Schwefels\u00e4ure zeige die Trop\u00e4olinreaktion erst dann, wenn die Gallertbildung schon begonnen hat (ib. p. 354).\nRollet findet im allgemeinen, dass der \u00dcbergang in den gel\u00e9eartigen Zustand auch mit geringen S\u00e4uremengen und in der K\u00e4lte statthat. es sei dazu aber l\u00e4ngere Zeit, 6\u201472 Stunden oder auch mehrere Tage, erforderlich; dennoch vergehe bei einem und demselben Gehalt an Serum um so mehr Zeit, je mehr S\u00e4ure genommen wurde, am meisten mit Phosphors\u00e4ure. Was den Sinn dieses Processes anbetrifft, so sieht Rollett denselben f\u00fcr eine Umwandlung des Proteins in die S\u00e4u-remodification und die Gallertbildung f\u00fcr das \u00e4ussere Zeichen derselben an *). W\u00e4rme\nl) \u201eEs handelt sich dabei um eine allm\u00e4lige \u00e4ussere Zeichen f\u00fcr die unter dem Einfluss der Umsetzung des Eiweisses in die S\u00e4uremodifi- S\u00e4ure erfolgte Umwandlung des Eiweisses\u201c (123 cation..... Das Auftreten der Gallerte ist das p. 355).","page":236},{"file":"p0237.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n237\nbef\u00f6rdere den Process. Dabei bemerkte Rollett ein sehr charakteristisches Verhalten, dieser Massen: wenn n\u00e4mlich das Serum schon so viel S\u00e4ure enthielt, dass es beim Erw\u00e4rmen gerann, so erfolgte in einer ungew\u00e4rmten Portion desselben bei der Neutralisation mit Natron keine Gerinn u n g, und coagulirte die neutrale Fl\u00fcssikeit erst in der Siedhitze, indem sie einen reichlichen Niederschlag ausschied !).\nDie durchgekochte Portion der in Wasser gel\u00f6sten geleeartigen Masse scheide bei der Neutralisation einen volumin\u00f6sen Niederschlag modificirten (?) Proteins aus. Je concentrirter die L\u00f6sung ist. desto weniger in der Siedhitze f\u00e4llbares Protein enthalte das Filtrat, nachdem der Neutralisationsniederschlag entfernt worden ist (123 p. 355\u20146). Sowohl dialjsirtes, aber nicht eingedichtetes, als auch einfach mit Wasser verd\u00fcnntes Serum gingen mit S\u00e4uren in den gel\u00e9eartigen Zustand nicht \u00fcber, schieden aber Niederschl\u00e4ge aus, woraus Rollet den Schluss zieht, dass zur Bildung von Coagula die Blutserumpr\u00e4parate einen gewissen Concentrationsgrad haben m\u00fcssen (ib. p. 357\u20148).\nDasselbe Verhalten zeige auch nach Hammarsten\u2019s Verfahren aus Serum durch Magnesiumsulfat ausgeschiedenes Globulin. Nach dem Waschen in Wasser gehe das in Wasser suspendirte Globulin unter der Einwirkung von Salpeters\u00e4ure, Phosphors\u00e4ure, Schwefels\u00e4ure oder Salzs\u00e4ure in den gel\u00e9eartigen Zustand unter denselben Umst\u00e4nden wie das Serum \u00fcber (ib. p. 360\u20141). Gallerte aus einer Globulinl\u00f6sung in Kochsalz zu erhalten, gelang es Rollett nicht, obgleich das Globulin durch verd\u00fcnnte S\u00e4uren aus dieser L\u00f6sung nicht ausgef\u00e4llt worden war (ib. p. 361\u20142)'\nDas soeben Dargelegte leitet Rollett zu dem Schl\u00fcsse, dass in der W\u00e4rme gerinnendes Protein unter der Einwirkung von Minerals\u00e4uren sich in einen K\u00f6rper verwandelt, der bei Zimmertemperatur in concentrirten L\u00f6sungen in einen gel\u00e9eartigen Zustand \u00fcbergeht, wobei diese Gel\u00e9e mit dem Steigen der Temperatur fl\u00fcssig wird, wohingegen verd\u00fcnnte L\u00f6sungen es bei gew\u00f6hnlicher Zimmertemperatur coa-guliren. Damit sich diese K\u00f6rper bilden k\u00f6nnen, bed\u00fcrfe es einer bestimmten S\u00e4uremenge. Deren L\u00f6sungen f\u00e4rben blaues Lakmuspapier stark, obgleich sie Trop\u00e4olin 00 nicht ver\u00e4ndern. Der gel\u00e9eartige Zustand h\u00e4nge von der Temperatur ab: bei niedriger Temperatur bilden sich die gallertartigen Massen langsamer, bei h\u00f6herer schneller; Gegenwart freier S\u00e4ure beschleunige deren Bildung. Den Anzeigen des Trop\u00e4olins nach finde die Bindung der S\u00e4ure sogleich beim Hineintragen derselben in die prote'inhaltige L\u00f6sung statt 2). Der Bildung der gel\u00e9eartige Massen gehe diejenige einer Verbindung der S\u00e4ure mit dem Protein voraus, in welcher dieses noch seine wesentlichsten Eigenschaften bewahrt, da nach der Zersetzung dieser Verbindung mit verd\u00fcnntem \u00c4tznatron das Protein seine anf\u00e4ngliche Gestalt wieder annehme. Ist aber die Umwandlung in eine gallertartige Substanz geschehen, so ent-\n') \u201eWenn man Serum mit so viel S\u00e4ure versetzt li\u00e2t, dass es beim Erhitzen eben eine Gallerte bildet und man neutralis\u00e2t eine Portion dieses Serum, ehe man dasselbe noch erhitzt hat, mit verd\u00fcnnter Natronlauge sogleich wieder zur\u00fcck. so scheidet sich dabei kein Niederschlag aus. Die Fl\u00fcssigkeit gerinnt aber dann beim Kochen und scheidet ein sehr massiges Coagulum aus\u201c (123 p. 355).\n:) \u201eDie Bindung der S\u00e4uren erfolgt nicht erst, w\u00e4hrend jene K\u00f6rper entstehen, sondern nach den Anzeigen der Tropaeolin 00\u2014Exaction unmittelbar beim Einbringen der S\u00e4uren in die\nEiweissl\u00f6sung. Es scheinen also jenen K\u00f6rpern Verbindungen des Eiweisses mit den S\u00e4uren vorauszugehen, in welchen das Eiweiss seine wesentlichen Eigenschaften noch bewahrt, welche aber nicht best\u00e4ndig sind, sondern sich unter den fr\u00fcher angef\u00fchrten Bedingungen mehr oder weniger rasch in jene K\u00f6rper umwandeln. So lange diese Umwandlung noch nicht stattgefunden hat, lassen sich die prim\u00e4r entstehenden Verbindungen mittelst verd\u00fcnnter Alkalien so zerlegen, dass wieder durch Kochen coagulirbares Eiweiss erhalten wird\u201c (123 p. 363).","page":237},{"file":"p0238.txt","language":"de","ocr_de":"238\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SAUREN.\nstehe nach der Zersetzung dieser durch verd\u00fcnnte Alkalien, in Wasser unl\u00f6sliches Protein, welches Rollet \u201eAcidalbumin\u201c oder \u201eSyntonin\u201c nennt, wobei er aber bemerkt. dass diese Benennungen sowohl den Coagula selbst als auch den durch Einwirkung von S\u00e4uren auf Proteine von verschiedener Herkunft entstehenden Produkten beigelegt werden.\nIm Hinblick darauf, dass es an mehr oder weniger bestimmten und best\u00e4ndigen Benennungen f\u00fcr obige Produkte fehlt, schl\u00e4gt Rollett vor, das durch S\u00e4uren erzeugte Derivat des Serumeiweisses (?!) \u201eAlb um in i d\u201c zu nennen, welches in Verbindung mit S\u00e4uren salzsaures, schwefelsaures, salpetersaures oder phosphorsaures Albuminid bildet, wobei diese K\u00f6rper in der W\u00e4rme in geleeartige Verbindungen \u00fcbergehen. Dieses \u201eAlbuminid\u201c sei mit denjenigen K\u00f6rpern identisch, welche von einigen Autoren \u201eAcidalbumin\u201c und \u201eSyntonin\u201c benannt wurden und haupts\u00e4chlich die Neutralisationsnieder Schl\u00e4ge aus den s\u00e4urehaltigen Pro \u2022 te'inl\u00f6sungen bezeichneten. Das Stadium, welches dem durch den Namen \u201eAlbuminid\u201c bezeichneten Zustand vorangeht und in welchem das Protein die F\u00e4higkeit beh\u00e4lt nach der Neutralisation sich wenigstens noch in Salzen (s. oben d. Versuch) aufzul\u00f6sen. nennt Rollett: salzsaures, schwefelsaures u. s. w. \u201eAlbumin\u201c! Fur einen \u00e4hnlichen Zustand des Globulins schl\u00e4gt Rollet f\u00fcr den Notfall, d. h. wenn sich in den Eigenschaften desselben ein Unterschied von dem \u201eAlbuminid\u201c erweisen sollte, den Namen \u201eGlobulinid\u201c und f\u00fcr die entsprechenden S\u00e4ureverbindungen: salzsaures u. s. w. \u201eGlobulinid\u201c vor (ib.p. 373\u20144).\nUm die Frage nach der Identit\u00e4t der Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den Alkali- oder den S\u00e4ureverbindungen des Proteins oder Albuminids mit dem Albuminin [welche Rollett auch Lieberk\u00fchn\u2019sches Eiweiss nennt (p. n. 513)] zu entscheiden, veranstaltete Rollett einige Versuche. Er erhielt Natron- oder Kalialbuminat in Gestalt gel\u00e9eartiger Massen, indem er die prote'inhaltige Fl\u00fcssigkeit in einem Dia-lysor auf eine Alkalil\u00f6sung brachte. Nachdem die gel\u00e9eartige Masse entstanden war, wurde der Dialysor behufs Entfernung des Alkali\u00fcberschusses in destillirtes Wasser gebracht. Mit den geleeartigen St\u00fccken stellte der Autor Proben in Reagenzgl\u00e4schen mit verschiedenem S\u00e4uregehalt an. wobei er fand, dass es einer verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig bedeutenden Menge Kohlen- oder Essigs\u00e4ure bed\u00fcrfe, damit die von Br\u00fccke erhaltenen und von ihm \u201ePseudofibrin\u201c genannten weissen undurchsichtigen St\u00fccke entstehen k\u00f6nnen. Rollett fand, dass von l\u00b0/00 an bis zu concentrirten L\u00f6sungen der S\u00e4uren das Niederfallen und Klarwerden der St\u00fccke um so eher eintrat, je h\u00f6her der Concentrationsgrad war (ib. p. 3(38).\nIn der n\u00e4chstfolgenden Reihe von Versuchen brachte Rollett die auf den Alkalil\u00f6sungen erhaltenen gallertartigen Massen gleichfalls in Diaiysoren auf verd\u00fcnnte S\u00e4uren\u2014Schwefels\u00e4ure spec. Gew. 1.067, Salzs\u00e4ure\u20141,0065, Salpeters\u00e4ure\u2014 1,0066 und Phosphors\u00e4ure\u20141,0103. Die gallertartigen Massen verloren dabei nach und nach\tdie alkalische Reaktion\tund bekamen\teine saure; \u00fcberdies\twar\tdie\nGrenze dieses \u00dcbergangs, die allm\u00e4lig stieg, sichtbar. Um den S\u00e4ure\u00fcberschuss zu entfernen, wurde auch hier die Masse im Dialysor auf destillirtes Wasser gebracht (123 p. 371). Die St\u00fccke der gallertartigen Masse zerflossen in den Reagenzgl\u00e4sern beim Erw\u00e4rmen nicht (ib. p. 372). Auch die Neutralisationsniederschl\u00e4ge sowohl aus der L\u00f6sung von Lieberk\u00fchn\u2019s Alkalialbuininat als aus derjenigen des durch Dialyse gewonnenen Pr\u00e4parats nahmen, auf dem Filter gesammelt und dann mit den obenerw\u00e4hnten S\u00e4uren behandelt, ein durchscheinendes geleeartiges Aussehen an,\tzerflossen aber in der\tW\u00e4rme nicht\tund verhielten sich\twie\tdie\ndurch S\u00e4uren im Dialysor erhaltene Gallerte. Dabei nahm der Neutralisationsniederschlag aus dem Lieberk\u00fchn sehen Alkalialbuininat bei der Einwirkung von","page":238},{"file":"p0239.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU LEN S\u00c4UREN.\n239\nAlkalien wieder ein gallertartiges Aussehen an. Auch die durch S\u00e4ure erzeugten Gallerten gaben bei der Behandlung im Dialysor \u00fcber Kali- oder Natronl\u00f6sungen, spec. Gew. 1,0090\u20141,1082. alkalihaltige geleeartige Massen. Wurden diese dann auf S\u00e4urel\u00f6sungen gebracht, so entstanden wieder s\u00e4urehaltige Gallerten, die aber in der W\u00e4rme nicht zerflossen (ib. p. 373).\nRollett scheint nur diese Beobachtungen in Betracht gezogen zu haben, als er sich am Schl\u00fcsse seiner Arbeit zu Gunsten von M\u00fcrner's (p. n. 229) Ansicht aussprach, dass eine S\u00e4ureverbindung wohl in eine Alkaliverbindung verwandelt werden k\u00f6nne, letztere aber nicht in erstere *). wobei er vergass oder nicht wusste, dass die Arbeiten seiner Vorg\u00e4nger diese Beziehungen zwischen den S\u00e4ure- und Alkaliverbindungen des Proteins hinl\u00e4nglich aufgehellt hatten; haupts\u00e4chlich liess er ganz ausser Acht, dass das einzige Kriterium, welches er besass. n\u00e4mlich die Eigenschaft der durch S\u00e4ure erzeugten Gelee, in der W\u00e4rme zu zerfliessen, in dem Pr\u00e4parate selbst, ohne irgend welche Mitwirkung eines Alkali, eine Ver\u00e4nderung erfahren kann; \u00fcberdies hatte Rollett seine Pr\u00e4parate nicht in gleiche Versuchsbedingungen gebracht, da er aus den durch Alkali erzeugten Niederschl\u00e4gen nicht, wie aus den mittels S\u00e4ure dargestellten, L\u00f6sungen bereitete, sondern nur ausgeschiedene schwerl\u00f6sliche und nur in S\u00e4uren aufgequollene und durchsichtig gewordene St\u00fccke vor sich hatte. Warum glaubte endlich Rollett, dass seine durch S\u00e4ure erzeugten gallertartigen Massen sich in eine Alkaliverbindung verwandelt hatten? Geronnenes, mit einer Alkalil\u00f6sung befeuchtetes Protein ist ja ebenfalls durchscheinend!\nDerselben Behandlung wurde auch H\u00fchnereiweiss unterworfen, und Rollett erhielt nach Johnson's Verfahren aus dem durch Leinwand geseihten Eiweiss gallertartige Massen am besten mit Salzs\u00e4ure oder Salpeters\u00e4ure, am schlechtesten mit Schwefels\u00e4ure. Auch in diesem Ealle giebt Rollett dem dem \u201eAlbuminid\u201c entsprechenden Produkte einen besonderen Namen \u201eOvalbuminid\u201c (ib. p. 377), welches es leicht sei in \u201eOvalbuminin\u201c zu verwandeln, wobei dieses in jenes, aber nicht zur\u00fcckverwandelt werden k\u00f6nne (ib. p. 377).\nSander (125 p. 198) begn\u00fcgt sich nicht mit K\u00fclme's und M\u00f6rner\u2019s Angaben; gleichsam um diese zu erg\u00e4nzen, untersucht er die L\u00f6slichkeit der Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus Fibrinl\u00f6sungen in Salzs\u00e4ure 1%0 bei 60\u00b0 in Abh\u00e4ngigkeit von der Concentration, der Temperatur der L\u00f6sung und der seit dem Moment der Entstehung derselben verflossenen Zeit; damit die Aufl\u00f6sung schneller vor sich gehe, setzte der Autor zum Gemenge etwas verk\u00e4ufliches Pepsin zu. Das \u201eSyntonin\u201c, wie Sander sich ausdi\u00fcckt, wurde aus der erhaltenen L\u00f6sung durch Neutralisation mit 4%-iger \u00c4tznatronl\u00fcsung ausgef\u00e4llt, wobei das sich niederschlagende \u201eSyntoniir* sich so leicht aufl\u00f6ste, dass eine nur durch die empfindlichsten Reagenzien nachweisbare Alkalimenge gen\u00fcgte, den Niederschlag in L\u00f6sung und eine klare Fl\u00fcssigkeit2) zu erhalten! Dies ist das Verhalten eines Alkali bei rascher Neutralisation; bei\n\u2018) In Bezug auf die Frage der Identit\u00e4t oder Niclitidentitat des A 1 b u m i n i d (durch S\u00e4ure modificirte\u00bb Fiweiss, Acidalbumin, Syntonin) und des A 1 b u m i il i n (durch Alkali moditicirtes Eiweiss, Lieberk\u00fchn'sehes Eiweiss, Protein, Albu-niinose) m\u00fcssen wir uns f\u00fcr Murner aussprechen', wie er. sind wir zu dem Resultate gekommen?! dass Albuminin ebenso wie direct aus dem Albumin auch noch aus dem Albuminid durch die W irkung von Alkalien gewonnen werden kann, dass aber einmal zu A 1 b u m i n i n\nverwandeltes Albuminid nicht wieder in das letztere durch die Wirkung von S\u00e4uren zur\u00fcckverwandelt werden kann. Als Albumin-derivat steht also Albuminid dem A 1 b u m i n noch n\u00e4her als das A 1 b u m i n i n, da letzteres eben auch noch aus dem Albuminid zu erhalten ist\u201c 123 p. 375).\n3) \u201eWenn man den Ueberschuss (des Alkali) so klein w\u00e4hlt, dass durch feine Reagentien gerade alkalische Reaction nachweisbar ist, so erh\u00e4lt man eine hyaline L\u00f6sung.....\u201c (125 p. 198).","page":239},{"file":"p0240.txt","language":"de","ocr_de":"240\nVERHALTEN DES GLOBE LINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nallm\u00e4liger verh\u00e4lt sich der Niederschlag anders. Sander behauptet, dass in diesem Falle die L\u00f6slichkeit des Niederschlags mit der Zeit abnehme und auch von der Concentration der sauren L\u00f6sung abh\u00e4nge. Sander fand, dass eine Minute nach der Ausscheidung der dem Versuch unterworfene Niederschlag mit verd\u00fcnnter \u00c4tz-natronl\u00f6sung keine klare L\u00f6sung mehr gab. wie das nach unmittelbarer Aufl\u00f6sung, nach der Ausscheidung der Fall gewesen war. Ein derartiger Niederschlag, nur 10 Secunden lang bei 60\u00b0 gehalten, l\u00f6ste sich nicht mehr, w\u00e4hrend ein eben solcher, aber auf Eiswasser erhaltener sogar nach 10 Minuten in verd\u00fcnnter \u00c4tznatronl\u00f6sung noch l\u00f6slich war.\nAls Erg\u00e4nzung der Lehre von den S\u00e4ureverbindungen ist es interessant Ham-marsten's Beobachtungen (50 p. 493) anzuf\u00fchren. Dieser Autor bemerkte, dass sorgf\u00e4ltig von Globulin befreites Serum, oder, wie er es nennt, \u201edas reine Albumin\u201c mit 0,5 \u2014 1%-iger Essigs\u00e4ure bei Zimmertemperatur viele \"Wochen lang nicht in Acidalbumin \u00fcberging, wovon Hammarsten sich dadurch \u00fcberzeugte, dass die Neutralisation solcher L\u00f6sungen keine F\u00e4llung bewirkte! Dasselbe war auch mit 0.2\u20140,5%-iger Chlorwasserstoffs\u00e4ure (50 p. 495) der Fall. Nach der Entfernung des Globulins durch S\u00e4ttigung des Serums mit Magnesiumsulfat bei 30\" wurde das Serum lange Zeit dialysirt und schied bei einem Gehalt an 0,5\u20140,75\" \u201e Essigs\u00e4ure bei Gegenwart von Magnesiumsulfat w\u00e4hrend 24\u201448 Stunden wieder einen Niederschlag aus. Dieser wurde nach dem Abpressen zwischen Fliesspapier und der Aufl\u00f6sung in Wasser dialysirt: ungeachtet der Neutralisation und der S\u00e4ttigung mit Kochsalz oder Magnesiumsulfat wurde dabei kein Niederschlag erhalten (ib. p. 494\u2014 5). Dies veranlasste Hammarsten, im Gegensatz zu der allgemein verbreiteten Meinung, zu der Aussage, dass \u201eAlbumin\u201c in einer ges\u00e4ttigten Salzl\u00f6sung durch geringe S\u00e4uremengen ausgef\u00e4llt, aber nicht in die unl\u00f6sliche Verbindung \u201eAcidalbumin\u201c \u00fcbergef\u00fchrt werde 1). Im vorliegenden Falle scheide sich. Hammarsten's Ansicht nach, unver\u00e4ndertes \u201eAlbumin-\u201c aus, und wenn sich dabei auch die Gegenwart von \u201eSyntonin\u201c bemerkbar macht, so k\u00f6nne dessen Bildung dem Globulin zugeschrieben werden, welches, seiner Meinung nach, leichter in Syntonin \u00fcbergeht.\nDas soeben Gesagte veranlasste Hammarsten eine \u201eneue Darstellungsmethode des reinen Albumins\u201c vorzuschlagen. Er empfiehlt das Serum vom Globulin so sorgf\u00e4ltig wie m\u00f6glich zu befreien, was aber, seinen eigenen Worten nach, infolge der schweren F\u00e4llbarkeit des Globulins bei der S\u00e4ttigung des Serums sogar bei 3o\" kaum erreichbar sei! Wir erw\u00e4hnten schon (p. n. .Y.V 48\u2014GO p. 101\u20143). dass H\u00e4min arsten die Arbeiten seiner Vorg\u00e4nger, namentlich Eichwald\u2019s (p. n. 209\u201425), nicht gen\u00fcgend studirt hatte. Hofmeister endlich hatte schon vor Hammarsten \u201eunver\u00e4ndertes Albumin\u201c (p. n. A'.Y 48\u201460 p. 160) nicht nur vorgeschlagen, sondern solches auch aus dem Filtrat von mit Magnesiumsulfat ges\u00e4ttigtem Serum durch Zusatz von Schwefels\u00e4ure ausgeschieden (A'.V 48\u201460 p. 162).\nGleichsam zur Erg\u00e4nzung dieser F\u00e4lle, in denen prote\u00fcnhaltige Fl\u00fcssigkeiten durch gleichzeitige Einwirkung von S\u00e4uren und Salzen gef\u00e4llt werden, f\u00fchrte Halliburton seine Beobachtungen \u00fcber die F\u00e4llbarkeit einer salzhaltigen Seroglobinl\u00f6sung aus, in welcher eine S\u00e4ure durch eine andere, doch in weit geringerer Menge, und durch W\u00e4rme ersetzt wird. Mit dem Steigen des S\u00e4uregehalts, falle die Temperatur der F\u00e4llung (45-ap. 165\u20146)!\n*) \u201eDie allgemein verbreitete Ansicht, dass schon ist also eine unrichtige. Aus'einer globulinfreien geringe Mengen von Saure hinreichen, um das Albuminl\u00f6sung lallt unter diesen Verh\u00e4ltnissen .Serumalbumin in der mit einem Neutralsalze ge- nur unver\u00e4ndertes Serum - albumin aus\u201c (50 p. s\u00e4ttigten L\u00f6sung in Acidalbumin \u00fcberzuf\u00fchren. 495).","page":240},{"file":"p0241.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n241\nAuf Hammarsten\u2019s Vorschlag hin wandte Iohannsson, wie wir schon erw\u00e4hn-(.VA\u201d 48\u201460 pp. 161 \u2014 3), die F\u00e4llungsmethode durch S\u00e4ure und Salz an, wobei er als Zeit dien der Umwandlung des \u201eSerumalbumins\u201c in die S\u00e4uremodiiication das Erscheinen eines Niederschlags bei der Neutralisation der L\u00f6sung mit einem Alkali, sowie die F\u00e4llung (?) einer solchen neutralen L\u00f6sung durch S\u00e4ttigung mit einem Neutral-salzc, z. B. MgSO* '), hielt. Indem Iohansson Gemenge aus auf obige Weise (p. n. 201) mit Magnesinmsulfat uud durch Dialyse behandeltem und 1,62% Protein enthaltenden Serum mit 1 \u2014 2%-iger Essigs\u00e4ure 0,25, 0,05 und 1.0-iger Salzs\u00e4ure und 0.25%-iger derselben S\u00e4ure, aber bei 40\u00b0 bereitete, beobachtete er in den drei ersten Versuchen im Laufe eines Monats keine Bildung einer S\u00e4uremodification, eigentlich eines Neutralisationsniederschlags; im vierten Versuche hatte teilweise Modification nach 16 Tagen stattgefunden; im achten\u2014erfolgte eine solche schon nach 8 Tagen; im f\u00fcnften\u2014wurde nach t\u00e4glicher 10-st\u00e4ndiger Infusion erst nach 14 Tagen und auch nur partielle Ver\u00e4nderung, lies F\u00e4llung (69 p. 313), wahrgenommen! Analoge Versuche mit 1%, 2% und 3%-iger Salzs\u00e4ure zeigten, dass die Umwandlung um so schneller vor sich gehe, je h\u00f6her die Temperatur und der Salzgehalt sei (69 p. 314)1 Um die Best\u00e4ndigkeit des \u201eSerumalbumins\u201c in Abh\u00e4ngigkeit von Salzen oder S\u00e4uren zu erproben, stellte der Autor folgende Versuche an: das Serum wurde nach der S\u00e4ttigung mit Magnesiumsulfat bei 30\u00b0 filtrirt und das abgek\u00fchlte Filtrat in mehrere gleich grosse Portionen geteilt; zwei davon wurden mit 0,5%-iger und zwei mit 1%-iger Essigs\u00e4ure vermischt, wobei sofortige F\u00e4llung erfolgte. Nach dem Abfiltriren wurde der Niederschlag in Wasser mit einem Alkali nentralisirt, die L\u00f6sung dialysirt; danach schied nach der S\u00e4ttigung mit Magnesiumsulfat sich kein Niederschlag aus, ausgenommen in einer Probe, in welcher nach einem Zusatz von S\u00e4ure, nach 48 Stunden bei der Dialyse sich Opa-lescenz zeigte (69 p. 315). Nach der beschriebenen Behandlung mit Magnesiumsulfat vermischte man das Filtrat mit 0,25%, 0,5% und 1%-iger Salzs\u00e4ure und 1% Essigs\u00e4ure. Im \u00dcbrigen verfuhr man wie oben, indem man die Fl\u00fcssigkeit unmittelbar mit Magnesiumsulfat behandelte; auch hier erfolgte keine F\u00e4llung (ib. p. 316). Diese Versuche veranlassten Johansson zu der Aussage, dass das obenerw\u00e4hnte Pr\u00e4parat aus Serum nach der Einwirkung schwacher S\u00e4uren gar nicht so schnell Neutralisationsniederschl\u00e4ge, oder, bei nachheriger S\u00e4ttigung mit einem Salze, andre Niederschl\u00e4ge ausscheide, oder, wie er sich ausdr\u00fcckt: \u201edass das Serumalbumin lange nicht so rasch, wie man glauben sollte, in Acidalbumin \u00fcbergef\u00fchrt2) wird\u201c (69 p. 317). Im Hinblick darauf schl\u00e4gt der Autor dieselbe Methode zur Gewinnung von \u201eSerumalbumin\u201c vor (s. p. n. 201).\nSebelien (136 p. 454), ein andrer Sch\u00fcler Hammarsten\u2019s, wandte dieselbe Methode auch bei der Gewinnung von \u201eAlbumin\u201c aus Milch an. Er s\u00e4ttigte diese zuerst mit Chlornatrium, dann mit Magnesiumsulfat. Nach dem Abfiltriren des Niederschlags wurde das Filtrat beinahe vollst\u00e4ndig durch %%-ige Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt. Mit 0,075\u20140.2%-iger S\u00e4ure in gen\u00fcgender Menge erfolgte noch vollst\u00e4ndigere F\u00e4llung. Offenbar \u201eschien es\u201c Sebelien, dem die Arbeiten seiner Vorg\u00e4nger, namentlich Panum\u2019s unbekannt waren, dass die S\u00e4uremenge unter diesen Umst\u00e4nden von der Concentration der L\u00f6sungen abh\u00e4nge, (136 p. 454). Der auf dem Filter er-\n6 \u201eEine Umwandlung des Serumalbumins in Acidalbumin macht sich bekanntlich dadurch kund, dass die L\u00f6sung nunmehr bei Zusatz von Alkali zu neutraler Reaction gef\u00e4llt wird. Ebenso wird aus einer solchen neutralisirten L\u00f6sung durch S\u00e4ttigung mit einem Neutralsalze (z. B. MgS0<) das bei der Neutralisation vielleicht in L\u00f6sung gebliebene Albuminat vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt, w\u00e4hrend\ndie unver\u00e4nderte Serumalbuminl\u00f6sung bekanntlich (?) dadurch nicht in Geringsten gef\u00e4llt wird\u201c (69 p. 312).\n:) Die nun mitgeleilten Versuche zeigen also dass das Serumalbumin lange nicht so rasch, wie man glauben solche in Acidalbumin \u00fcbergef\u00fchrt wird (403 p. 307).\n16","page":241},{"file":"p0242.txt","language":"de","ocr_de":"242\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nhaltene, doch nicht gewaschene, sondern nur zwischen Fliesspapier abgepresste gel\u00e9eartige Niederschlag l\u00f6ste sich in Wasser, wobei die L\u00f6sung hei abermaliger S\u00e4ttigung mit Magnesiumsulfat selten gef\u00e4llt wurde, mit 0,25\u00b0/0-iger Essigs\u00e4ure aber aufs neue einen Niederschlag gab und so 2\u20143-mal. Nach der Dialyse der erhaltenen L\u00f6sung in K\u00fchne\u2019s cylinderf\u00f6rmigen Dialysoren wurde die Fl\u00fcssigkeit bei 30\u201440\u00b0 eingedichtet, und hielt der Autor diese L\u00f6sung f\u00fcr das \u201eAlbumin\u201c der Milch. Nach der F\u00e4llen mit Alkohol, raschem Abfiltriren und nachheriger Behandlung wurde der Niederschlag getrocknet; wurde die Behandlung zweckm\u00e4ssig ausgef\u00fchrt, so war das erhaltene Pr\u00e4parat in Wasser l\u00f6slich. Die L\u00f6sung schied mit Magnesiumsulfat bei 40\u00b0 keinen Niederschlag aus, mit Natriumsulfat wurde aber schon bei 30\u00b0 ein solcher erhalten, und Ammoniumsulfat f\u00e4llte die L\u00f6sung schon bei Zimmertemperatur (136 p. 456).\nDiese Untersuchungen berechtigen in noch h\u00f6herem Maase die aus ihrer Verbindung mit S\u00e4uren ausgeschiedenen K\u00f6rper, dem Ausdruck der Autoren zufolge, \u201eunver\u00e4ndert\u201c zu nennen, oder, mit andern Worten, die Zahl der Tatsachen, die zu gunsten der Annahme zeugen, dass mit einer S\u00e4ure verbunden gewesenes Protein in den anf\u00e4nglichen Zustand zur\u00fcckkehrt, sobald der Energie dieser S\u00e4ure eine andre Richtung gegeben wird, wird immer bedeutender.\nGanz vereinzelt stehen die interessanten Beobachtungen Otto\u2019s da, die aber f\u00fcr die Lehre von den S\u00e4ureverbindungen eine nicht weniger grosse Bedeutung haben. Otto (107 p. 153) s\u00e4ttigte die Fl\u00fcssigkeit eines (nicht weiter bestimmten) Exsudats mit Magnesiumsulfat und unterwarf das Filtrat der Dialyse, wonach die Fl\u00fcssigkeit aus dem Dialysor aufs neue mit Bittersalz zwischen 30\u00b0\u201440\u00b0 ges\u00e4ttigt wurde; das zweite Filtrat diente nun zur Probe. 5 cc. der klaren Fl\u00fcssigkeit vermischte man mit 1 cc. eines Gemenges aus % Normall\u00f6sung von neutralem Natriumphosphat und einer analogen L\u00f6sung von saurem Kaliumphosphat, wobei die genannten L\u00f6sungen einander bis zu 1 cc. erg\u00e4nzten, d. h. wenn von einer 0,1 \u2014 0,9 cc. genommen wurde, so nahm man von der andern umgekehrt 0,9\u20140,1. Die erhaltenen Gemenge wurden aufs neue mit Magnesiumsulfat bei 30\u00b0\u201440\u00b0 ges\u00e4ttigt und zeigten, nachdem sie abgek\u00fchlt waren, folgende Verh\u00e4ltnisse: die 0\u20140,5 cc. Phosphat enthaltenden Proben waren klar; bei einem Gehalt von mehr als 0.5 cc. sauren Phosphats zeigte sich Tr\u00fcbung, erfolgte sogar F\u00e4llung, wobei diese am st\u00e4rksten war. und sogar vollst\u00e4ndige Ausscheidung der Proteink\u00f6rper erfolgte, wenn die Fl\u00fcssigkeit 1 cc. sauren Phosphats, folglich gar kein neutrales enthielt (ib. p. 154). Bemerken wir, dass das Verhalten des sauren Phosphats an dasjenige schwacher S\u00e4urel\u00f6sungen erinnert!\nMichailoff allein (92 p. 684\u20145) und im Verein mit Chlopin (94 p. 237) f\u00fchrte H\u00fchnereiweiss. Globulin. Casein und den Neutralisationsniederschlag aus einer Alkaliverbindung durch unmittelbaren Zusatz von Essig- oder Phosphors\u00e4ure in den geleeartigen Zustand \u00fcber. Da Michailoff (93 p. 21) dem Aussehen der durch Behandlung der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten mit S\u00e4uren erhaltenen Produkte eine besondere Bedeutung zuschrieb, so notirte er in jedem einzelnen Fall den Moment der Gallertbildung im Gemenge aus \u201ezweifach, dreifach, vierfach und f\u00fcnffach verd\u00fcnntem\u201c H\u00fchnereiweiss und 3 5 Vol. Essigs\u00e4ure. Zweifach verd\u00fcnntes F.iweiss verwandelte sich sogleich in Gallerte, bei dreifacher Verd\u00fcnnung\u2014nach 14 Minuten, bei vierfacher\u2014nach 20 M., bei f\u00fcnffacher\u2014nach 30 M.; im letzten Falle wurde fl\u00fcssige Gallerte erhalten. \u201eSehr verd\u00fcnnte L\u00f6sungen gerannen sogar nach 24 Stunden nicht\u201c. Andererseits erfolgte bei einem und demselben Verd\u00fcnnungsgrade und gleicher S\u00e4uremenge Gallertbildung in verschiedenen Zeitr\u00e4umen (93 p. 22). Durch S\u00e4ure erzeugte Gallerte sei sowohl in concentrirten als auch in sehr verd\u00fcnnten Salzl\u00f6sungen unl\u00f6slich; letztere scheiden aus S\u00e4ureverbindungen des Proteins sogar","page":242},{"file":"p0243.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU PEN S\u00c4UREN.\n243\nNiederschl\u00e4ge aus oder bewirken Gallertbildung und wandeln die Gallerte in undurchsichtige weisse Coagula um (ib. p. 59).\nHierher geh\u00f6rt auch die von Wurtz gegebene Nomenclatur, die nicht nur nichts erkl\u00e4rt, sondern, im Gegenteil noch mehr Misverst\u00e4ndnisse veranlasst. Wurtz (150 p. 114) versteht unter den Namen \u201eSy n to nine\u201c drei dem Casein verwandte K\u00f6rper: 1) einen durch Einwirkung von Alkalien auf das Protein entstehenden\u2014 eigentlich den Neutralisationsniederschlag aus einer Alkaliverbindung desselben, den er Albuminose zu nennen vorschl\u00e4gt, wobei er bemerkt, dass er denselben in seinen Vorlesungen \u201ealbumineine\u201c (ib. p. 114) nannte, den gel\u00e9eartigen Zustand aber\u2014die Verbindung des Alkali mit dem Protein \u201ealbuminosate\u201c; 2) einen zweiten\u2014das Produkt der Einwirkung von S\u00e4uren auf das Myosin\u2014das eigentliche Syntonin; endlich 3) das Produkt der Einwirkung von S\u00e4uren auf Protein in irgend einem Zustande\u2014Acidalbumin (150 p. 115).\nFast alle sp\u00e4teren Forschungen zeugen zu gunsten der S\u00e4urenatur des Globulins und best\u00e4tigen im allgemeinen unsere im Jahre 1902 ver\u00f6ffentlichten Beobachtungen (100 p. 561), obgleich sie diese Frage weit weniger umfassend behandeln, als wir es fr\u00fcher (ib.) getan und in vorliegender Arbeit darlegen. B\u00e9champ. z. B. (1 p. 758\u2014769) l\u00f6st Fibrin in verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure (1,5 rauch. S\u00e4ure im Liter). Verd\u00fcnntes Ammoniak erzeugt einen flockigen, matt weissen Niederschlag, Verfasser\u2019s Fibrinin; Alkohol bedingt, besonders bei Gegenwart von Natriumacetat eine weitere F\u00e4llung, die B\u00e9champ als Fibrimin bezeichnet. Brod (12 p. 42) meint, dass die Salzs\u00e4ure in der Fibringallerte in drei verschiedenen Modifikationen enthalten sei: fest gebunden, adh\u00e4rent und frei. Bas Casein sei nach B\u00f6hmann (121 p. 208) sei eine Substanz von saurem Charakter; zu seiner L\u00f6sung reichen geringere Mengen von Alkalien oder alkalischen Erden hin, als zur Bildung der f\u00fcr Phenolphtalein neutralen Verbindungen erforderlich sind. Dadurch w\u00fcrden f\u00fcr Phenolphtalein saure Salze entstehen.\nDas salzsaure Salz des Caseins, nach Salkowski & Majert (124 p. 73), erh\u00e4lt man direkt in fester Form, indem man \u00fcber fein gepulvertes, trockenes Casein Salzs\u00e4uregas leitet, oder das Casein in solchen Fl\u00fcssigkeiten, welche weder das freie Casein, noch seine Salze merklich l\u00f6sen, wie z. B. Alkohol, \u00c4ther. Ligroin oder Benzol, suspendirt und dann mit Salzs\u00e4uregas behandelt. Das gebildete Caseinsalz stellt ein weisses, luftbest\u00e4ndiges Pulver dar, welches sich in Wasser klar l\u00f6st und in L\u00f6sung fast geschmacklos ist (p. n. 121).\nLaxa (76 p. 126) findet, dass Casein sich mit Milchs\u00e4ure zu Lactaten verbindet; da werde bewiesen einmal durch die Tatsache, dass Milchcasein, das durch S\u00e4urezusatz geronnen und sorgf\u00e4ltig gewaschen ist. ein um so h\u00f6heres Laugenbindungsverm\u00f6gen hat, je mehr Milchs\u00e4ure (in gewissen Grenzen) zugesetzt worden ist; zweitens durch Acidit\u00e4tsabnahme einer Milchs\u00e4urel\u00f6sung, die mit Casein gesch\u00fcttelt worden ist. Auch hier wachse die Acidit\u00e4tsabnahme proportional der Menge des zugesetzten Caseins.\nNencki (106 p. 213) geht viel weiter, indem er annimmt, dass die Basen einen Bestandteil des Proteinmolek\u00fcls bilden, wie das in Betreff des Eisens im H\u00e4moglobin anerkannt ist. Auf Grund der vorligenden Tatsachen und theoretischen Erw\u00e4gungen kommt Nencki (106 p. 212) zu der \u00dcberzeugung, dass ein sogenanntes ideales, nur aus C,H,N,0 und S bestehendes, aschenfreies Eiweiss weder im pflanzlichen, noch im tierischen Organismus vorkommt. Alle in den lebendigen Organismen enthaltenen Eiweissstoffe seien mit anorganischen Elementen chemisch verbunden, wodurch die betreffenden Eiweissstoffe bestimmte Eigenschaften und funktionelle Bedeutung im Stoffwechsel der Organismen erlangen ').\n\u2018) \u201eJe crois, au contraire, que le potassium,\tphorique et le chlore, de m\u00eame que le fer dans\nle sodium, le calcium, le magn\u00e9sium, l'acide phos-\tl'h\u00e9moglobine, non seulament constituent une\n* 16*","page":243},{"file":"p0244.txt","language":"de","ocr_de":"244\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nUm das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen der Eiweissk\u00f6rper des Blutes zu bestimmen versetzten Spiro & Pemsel (140 p. 237) das Blut mit einer abgemessenen Menge Schwefels\u00e4ure und f\u00e4llten das Gemenge mit Ammoniumsulfat, um im Filtrat durch Titriren den Teil der S\u00e4ure zu bestimmen, der sich mit dem Protemniederschlag nicht verbunden hatte, und auf diese Weise auf Grund der Differenz der so gefundenen und anf\u00e4nglich eingetragenen S\u00e4uremenge die Basicit\u00e4t der Eiweissk\u00f6rper, oder, wie die Autoren sich ausdr\u00fccken, deren S\u00e4urecapacit\u00e4t beurteilen zu k\u00f6nnen. Eine Reihe von Bestimmungen ergab f\u00fcr die Alkalescenz auffallend hohe Werte, welche die h\u00f6chsten bisher beobachteten, meist noch mehr als um die H\u00e4lfte \u00fcbertrafen. Betrachtet man die in den angegeben Versuchen\u2014Tab. II (ib. p. 247) gefundenen neuen (scheinbaren) Alkalescenzzahlen, so sieht man, dass mit der Menge der zugesetzten S\u00e4ure auch die Werte f\u00fcr die Alkalescenz steigen. Dieser Schluss der Autoren hat in der direkten F\u00e4llung mit dem Sulfat (der schwefelsauren Substanz) und der unmittelbaren Bestimmung der Alkalinit\u00e4t seine Best\u00e4tigung gefunden. Da das bei der direkten Titration einschlagene Verfahren zweifellos das einfachere und eindeutigere ist, so sind auch offenbar die so erhaltenen Zahlen diejenigen, welche die wahre Alkalescenz des Blutes am richtigsten wiedergeben, die abnorm hohen, nach obigem Verfahren erhaltenen sind hingegen als artificielle, durch die Versuchsmethode bedingte anzusehen (ib. p. 248).\n\u00c4hnliche Versuche mit Blut haben gezeigt, dass auch hier bei vermehrten von Alkalizusatz der Anteil, der nicht mehr zur\u00fccktitrirt werden konnte, stieg. Der \u00dcberschlag der Resultate, welche die drei Versuchsreihen geliefert haben, leiteten die Autoren (ib. p. 255) zu dem Schl\u00fcsse, dass diese Beobachtungen eine ganz verschiedene Alkalescenz des Blutes gezeigt haben...\nNachdem die Autoren sich \u00fcberzeugt haben, dass die Eiweissk\u00f6rper des Blutes Basen und S\u00e4uren zu binden imstande sind, gehen sie an die Untersuchung des S\u00e4ure-und Basenbindungsverm\u00f6gen der Eiweissk\u00f6rper (ib. p. 266), wie Casein, Eierweiss und Serumalbumin. Sie konnten n\u00e4mlich auch hier nicht nur im allgemeinen ein S\u00e4ure- und Basenbindungsverm\u00f6gens (S\u00e4ure- und Basencapacit\u00e4t) feststellen, sondern auch hier, wie oben f\u00fcr das Blut, best\u00e4tigen, dass mit steigenden Quantit\u00e4ten die in Bindung gehende Menge S\u00e4ure oder Base bis zu einem Grenzwert w\u00e4chst, und dass ferner die Capacit\u00e4t f\u00fcr S\u00e4uren ebenfalls gr\u00f6sser ist als f\u00fcr Basen (ib. p. 266).\nFerner geht aus ihren Untersuchungen hervor, dass man das Eiweiss indessen nicht wohl als eigentliche S\u00e4ure oder Base ansprechen kann. Auf Grund der Erfahrungen \u00fcber Leitf\u00e4higkeit und Jonisation m\u00fcsste die L\u00f6sung einer Base, ein trefflicher Leiter sein, w\u00e4hrend reines Eiweiss auch nach den neuesten Erfahrungen ein ganz schlechter Leiter ist. Auch die Art, wie der Neutralisationsvorgang statthat, spricht dagegen, den Vorgang als einer einfachen Salzbildung entsprechend anzusehen (ib. p. 269).\n\u201eWie wir beobachteten, findet bei Zusatz einer bestimmten S\u00e4uremenge, die im Stande war s\u00e4mmliche Affinit\u00e4ten (?!) zu s\u00e4ttigen, doch keine vollst\u00e4ndige S\u00e4ttigung statt, sondern nur bis zu einem bestimmten Gleichgewichtszustand; dagegen wird erst bei Vorhandensein eines gewissen S\u00e4ure\u00fcberschusses die vollst\u00e4ndige S\u00e4ttigung erreicht (S. Versuch IV und VI). Es handelt sich hier wahrscheinlich nur um einen Verteilungsvorgang \u00e4hnlich dem der Aus\u00e4therung resp. dem bei der Annahme von Jod aus einer Jodkaliuml\u00f6sung durch St\u00e4rke\u201c (ib. p. 279).\npartie fondamentale de la mol\u00e9cule des diverses jouent un r\u00f4le pr\u00e9cis, fonctionnel substances albumino\u00efdes, mais qu\u2019en outre ils 213).\n\u201c (lOGp.","page":244},{"file":"p0245.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN EES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n245\nDen von uns gegebenen historischen Umriss finden wir angemessen durch eine sehr interessante Beobachtung Hammarsten\u2019s (46-ap. 145) \u00fcber die Gerinnung des Caseins unter der Einwirkung von Lab bei Gegenwart von Kalk und Phosphoi-s\u00e4ure zu vervollst\u00e4ndigen, eine Beobachtung, die bis zu meinen Arbeiten (100 p. 561) vom Standpunkt des Verhaltens der Proteink\u00f6rper den S\u00e4uren und Basen gegen\u00fcber aus bei weitem nicht nach ihrem Wert gesch\u00e4tzt worden ist. Obgleich Hammarsten selbst das chemische Band jener Agentien in Gestalt von Calciumphosphat anerkannte, so kann hier dennoch keine Rede von dem \u00c4 orhandensein eines solchen Salzes sein, wie dies aus der vom Autor selbst gegebenen Beschreibung des Versuchs folgt. \u201eDas zuletzt niedergeschlagene, genau \u2018) ausgewaschene Casein wird fein zerrieben und in filtrirtem Kalkwasser m\u00f6glichst rasch gel\u00f6st. Die L\u00f6sung wird bald und sehr rasch filtrirt und unmittelbar darnach mit Phosphors\u00e4ure neu-tralisirt. Nur dieser letzte Theil der Verfahrens ist etwas schwieriger, und der weniger Ge\u00fcbte erh\u00e4lt bisweilen beim Neutralismen mit Phosphors\u00e4ure bleibenden Niederschlag. Um dies zu vermeiden, ist es n\u00f6ttig, dass man ja nicht viel Kalkwasser verwendet und mit einer sehr verd\u00fcnnten (weniger als 0.5%P2O5 enthaltenden) Phosphors\u00e4ure neutralisirt. Wegen der bei dem wiederhalten Ausf\u00e4llen und Wiederaufl\u00f6sen des Caseins unvermeidlichen Verluste muss die Menge des Kalkwassers so klein genommen werden, dass die nach der Neutralisation erhaltene Caseinl\u00f6sung das Volumen der in Arbeit genommenen Milch lange nicht erreicht. Die Menge \"des Kalkwassers darf \u00fcbrigens nicht gr\u00f6sser sein, als dass ein Theil des Caseins ungel\u00f6st zur\u00fcckbleibt. Die Phosphors\u00e4ure muss h\u00f6chst vorsichtig zugesetzt werden, damit kein bleibender Niederschlag entstehe, und wenn man die passende Kalkwassermenge gefunden hat, entsteht bei dem Zusatze von Phosphors\u00e4ure entweder gar kein\" Niederschlag, oder wenn ein solcher entsteht, l\u00f6st er sich mit der gr\u00f6ssten Leichtigkeit wieder. Nach beendeter Neutralisation erh\u00e4lt man eine milchig weisse Fl\u00fcssigkeit\u201c... \u201eDie Caseml\u00f6sung verh\u00e4lt sich in ganz derselben Weise wie die Milch. Beim Kochen gerinnt sie nicht...\u201c (ib. p. 146).\nSomit sehen wir hier ein vortreffliches Beispiel einer gleichzeitigen Verbindung einer Eiweisssubstanz mit einer Base und einer S\u00e4ure, wobei letztere mit dem Protein eine l\u00f6sliche Verbindung geben kann, was der Fall nicht sein w\u00fcrde, wenn kein Protein zugegen w\u00e4re.\nHammarsten\u2019s Beispiel folgten. S\u00f6ldner, Courant u. a. Courant bereitete reines Casein durch F\u00e4llung von Kuhmilch mit Essigs\u00e4ure (21-ap. 125) und bestimmte dessen Acidit\u00e4t. Courant l\u00f6ste eine gewogene Menge Casein in Kalkwasser oder Natronlauge auf und ermittelte durch Titriren der Fl\u00fcssigkeit vor und nach dem Aufl\u00f6sen des Caseins die an das Casein gebundene Menge Calcium bez. Natrium (ib.p. 126). Daraufhin gelangte Courant zu dem Schl\u00fcsse, dass Casein mit Calcium eine f\u00fcr Phenolphthalein neutrale Verbindung liefert, und dass die R\u00f6tung des blauen Lack-moidpapiers beginnt, wenn noch Kalk an Casein gebunden ist (ib. p. 128).\nFs ergab sich weiter, dass 100 g. des bei 110 bis 120\u00b0 getrockneten Caseins 2,84\u20142.93 g. CaO zu der f\u00fcr Phenolphtalein neutralen Tricalciumcaseinverbindung zu binden verm\u00f6gen. Zu \u00e4hnlichen Resultaten war bereits S\u00f6ldner (138-b p. 351 \u2014 436 of 1,55\u20142.36% Calciumoxyd) gelangt.\nDas Casein ist also eine \u201eschwache\u201c S\u00e4ure, welche f\u00fcr Phenolphthalein neutrale und f\u00fcr Lakmoid alkalische Calcium-und Natriumsalze bildet (ib.p, 132).\n') Nachdem die Bedeutung des Calciumphos- 148J. Aus diesen Untersuchungen ging es vie phates f\u00fcr die Caseinbildung gefunden worden mehr hervor, dass das Casein selbst die calcium war. . . fib. p. 145). Caseincalciumphosphat (ib. p. phosphatl\u00fcsende Substanz ist (ib. p. 149).","page":245},{"file":"p0246.txt","language":"de","ocr_de":"246\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nDas Case'in vermag ferner, vie sich aus den Untersuchungen von Hammar-sten und S\u00f6ldner ergiebt. kohlensaure Salze zu zerlegen. Es l\u00f6st sich in Dinatrium-phosphat auf und erh\u00f6ht hiedurch die Reaktion der L\u00f6sung f\u00fcr Phenolphthalein in dem Grade, welcher seiner eigenen Acidit\u00e4t f\u00fcr Phenolphthalein entspricht.\nDie L\u00f6slichkeit des Caseins in Dinatriumphosphat sowie das Verhalten der Fl\u00fcssigkeit in Bezug auf Opalescenz und die Reaktion auf blaues Lakmoidpapier deuten darauf hin, dass das Casein dem Dinatriumphosphat. aber selbstverst\u00e4ndlich nicht dem Mononatriumphosphat sein Alkali zu entziehen Vermag, (p. 132).\nGrosse Beachtung verdienen die Erscheinungen, welche Courant beim Zusatz von S\u00e4uren zu den Kalkwasser-Caseinl\u00f6sung beobachtet hat. Bei Zusatz von Schwefel- und Salzs\u00e4ure bildet sich in der gelblichen, opalisirenden L\u00f6sung ein streifig-flockiger Ausfall von Casein; unter Umr\u00fchren l\u00f6st sich derselbe wieder, aber nicht leicht und desto schwerer, je mehr von den S\u00e4uren schon zugesetzt ist. Nach Zusatz von 4,7 ccm. 0,1 Normal-Schwefel-, Salz- oder Oxals\u00e4ure, d. h. sobald so viel S\u00e4ure zur Kalkwasser-Caseinl\u00f6sung hinzugesetzt ist, dass alles Calcium an die zugef\u00fcgte S\u00e4ure gebunden ist, ist das gesammte Casein ausgefallen; es bleibt eine wasserhelle Fl\u00fcssigkeit zur\u00fcck. Bei Zusatz von Phosphors\u00e4ure zur Kalkwasser-Caseinl\u00f6sung bildet sich anfangs eine wolkige Tr\u00fcbung, dieselbe l\u00f6st sich aber sofort wieder auf. Das gesammte Casein ist erst ausgefallen, wenn so viel Phosphors\u00e4ure zugesetzt ist, dass sich nur Monocalciumphosphat in L\u00f6sung befindet (ib. p. 130).\nNoch mehr. Kalkwasser-Caseinl\u00f6sungen sind schwach gelblich und wenig opa-lisirend. Setzt man Oxals\u00e4ure zu, so bildet sich nach und nach eine weisse Deckfarbe, welche schliesslich der L\u00f6sung das Aussehen von Milch verleiht (ib.).\nSlyke & Hart stellten gleichfalls nach Hammarsten\u2019s Verfahren Casein dar und l\u00f6sten es in Kalkwasser auf (1 38-a p. 465), untersuchten im allgemeinen das A erhalten des Kalks und verschiedener S\u00e4uren zum Casein, wobei sie zu dem Schluss gelangten, dass bei der Neutralisation einer Caseinl\u00f6sung in Kalkwasser mit S\u00e4uren das Calcium sich zu den S\u00e4uren schl\u00e4gt, und das Casein sich nicht nur frei von Salzen und Calcium sondern auch aschenfrei ausscheidet (ib. p. 477, 483 und 493).\nHammarsten (46-ap. 135) schreibt dem Casein die F\u00e4higkeit zu, Calciumcarbonat und Calciumphosphat l\u00f6sende Substanz der Milch. Ob die L\u00f6sung durch Zustandekommen einer chemischen Verbindung zwischen Casein und Calciumphosphat herr\u00fchre, konnte Hammarsten nicht bestimmt beantworten; er ist jedoch mehr zu der Annahme geneigt, dass das Calciumphosphat durch das Casein einfach gel\u00f6st sei. Nach Engling\u2019s Anschauung (33-ap. 391) bietet der Iv\u00e4sestofi der Milch eine chemische Verbindung von Casein mit Tricalciumphosphat als \u201eCasemtricalcium-phosphat\u201c, wohingegen S\u00f6ldner (138-b p. 375, 380) geneigt ist hier eine 'Verbindung mit Dicalciumcarbonat anzunehmen.\nSomit wurden Hammarsten\u2019s Beobachtungen von S\u00f6ldner. Courant u. a. nicht nur best\u00e4tigt sondern auch noch vervollst\u00e4ndigt, obgleich weder ersterer noch letzterer der doppelten Rolle des Caseins unter den gegebenen Verh\u00e4ltnissen die geh\u00f6rige Aufmerksamkeit schenkten, wie dies durch Hardy\u2019s Arbeiten (50-a p. 255) auch von einer andern Seite best\u00e4tigt wird. Hardy, der weder Danilewski\u2019s Arbeiten (p. n. 658 u. f.) noch die mehligen vom J. 1892 (100 p. 561), die weiter unten (p. 676) dargelegt werden sollen, gekannt zu haben scheint, gelangt dennoch zu denselben Schl\u00fcssen. So findet er, dass frischgef\u00e4lltes oder \u00fcber Schwefels\u00e4ure und \u00c4tzkali getrocknetes Globulin auf Lakmus als S\u00e4ure reagirt, Phenolphtalein nicht ver\u00e4ndert, aber Methylorange deprimirt. Aus 0.01 Normal-NaOH und Globulin erhielt Hardy eine neutrale Verbindung. Bei Gegenwart von suspendirtem Globulin erscheint Methylorange orangengelb, w\u00e4hrend bei tropfenweisem Zusatz von 0,01 Normal- C1H oder- JUS04 die Farbe des Methylorange zuerst in eine hellka-","page":246},{"file":"p0247.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n247\nnariengelbe darin, bei weiterem S\u00e4urezusatz, in eine rosa \u00fcbergeht (50-ap. 268). Aus dem von Hardy gegebenen Diagramm ersieht man, dass das Globulin seine saure Reaktion auf roten Lakmus und Phenolphtale\u00e4n nur bei einem gewissen Alkali- oder Erdalkali\u00fcberschuss [ROH, NaOH, NH4OH und Ba(OH)2] ver\u00e4ndert, w\u00e4hrend umgekehrt seine basische Reaktion auf Methylorange durch Basen erh\u00f6ht, mit S\u00e4uren dagegen nur ein gewisser \u00dcberschuss letzterer die rosa F\u00e4rbung bedingt (ib. p. 268).\n\u00c4Vir wollen hier nicht das ziemlich reichhaltige Material anf\u00fchren, welches in Betreff der Verbindung von Salzs\u00e4ure mit den Proteinen der Nahrungsstoffe in den Arbeiten der Klinicisten enthalten ist: in den meisten F\u00e4llen ist die Ausf\u00fchrung der hierher geh\u00f6rigen Versuche eine gar zu naive, um nicht von der Willk\u00fcrlich-keit der Schl\u00fcsse der resp. Autoren zu reden.\nDie Anforderungen der praktischen Medizin erweckten nichtsdestoweniger ein besonderes Riteresse f\u00fcr die Frage von dem Zustand der Salzs\u00e4ure im Magen und waren die Ursache, dass der langsame aber sichere Rauf der Erforschung des Verhaltens der Eiweisssubstanzen zu den S\u00e4uren im allgemeinen eine episodische St\u00f6rung erlitt.\nVon den alten Beobachtungen ausgehend, dass bei der Magenverdauung ein Teil der vorhandenen freien Salzs\u00e4ure allm\u00e4lig verbraucht wird und das Verdauungsgemisch nach einer gewissen Zeit zwar f\u00fcr Lakmus und Phenolphthalein noch sauer ist, aber nicht die f\u00fcr freie Salzs\u00e4ure charakteristischen Reaktionen\u2014die Bl\u00e4uung des Methylviolett und des rothen Congopapiers, die Rothf\u00e4rbung mit dem Giinzburg\u2019schen Phloroglucin-Vanillin-Reagenz u. s. w. giebt. machte eine ganze Reihe von Forschern es sich zur Aufgabe, das Verhalten der Salzs\u00e4ure zu den Proteink\u00f6rpern zu erforschen. Ri der festen \u00dcberzeugung, dass das Vorhandensein einer salzartigen Verbindung des Proteins mit S\u00e4uren m\u00f6glich ist, griffen Cohnheim & Krieger (28 p. 98), um zu erforschen welcher Art das Band sei. welches die genannten K\u00f6rper aneinander kn\u00fcpft, zur F\u00e4llung solcher Verbindungen mit Alkaloidreagenzien: \u201eEs musste nun aber erst festgestellt werden, in welcher Weise bei ihnen die Umsetzungsreaction verl\u00e4uft\u201c, wobei es gen\u00fcge, wenn nicht mehr S\u00e4ure da ist, als den basischen \u00c4quivalenten (?) der Eiweissk\u00f6rper entspricht (ib. p. 98). Um diese ihre \u00dcberzeugeng mit Hantsch\u2019s Lehre (Ber. d. d. Ch. Ges. 1899. Bd. 32, p. 3109 u. 1909. Bd. 33, p. 278) von den Pseudosalzen in Einklang zu bringen und dadurch Spiro et Pemsel\u2019s (p. n. 244) Schl\u00fcsse zu erkl\u00e4ren, geben Cohnheim & Krieger eine besondere Metamorphose der Eiweisssubstanzen zu. \u201eF\u00fcr die Eiweissk\u00f6rper liegen die Verh\u00e4ltnisse aber klar; in neutraler L\u00f6sung sind sie Pseudobasen und werden daher durch die Alkalo'idreagentien nicht gef\u00e4llt, durch Zusatz einer S\u00e4ure werden sie zu wirklichen Basen, un d d a m i t f \u00e4 11 b a r\u201c. Sich nicht mit einer solchen Behauptung begn\u00fcgend, in welcher die Autoren selbst die Ausdr\u00fccke unterstreichen. fahren Colmheim & Krieger mit nicht geringerer Sicherheit fort; \u201eF\u00fcr die Alkalo'idreagentien kann jedenfalls kein Zweifel (!) bestehen, dass hier wirklich eine Umsetzung in der Richtung vorliegt: salzsaures Eiweiss -j- Phosphorwolframs\u00e4ure = phosphorwolframsaures Eiweiss -f- Salzs\u00e4ure, oder: Salzsaures Eiweiss -j- phosphorwolframsaures Natron = phosphorwolframsaures Eiweiss-f- Chlornatrium. Eine n\u00e4here Formulirung ist einstweilen nat\u00fcrlich unm\u00f6glich\u201c (20 p. 100). Nachdem die Umsetzung vollendet und das unl\u00f6sliche phosphorwolframsaure Eiweiss ausgefallen ist, befinden sich nur (!) noch Salze in L\u00f6sung, die neutral reagiren. \u201eEnthielt die L\u00f6sung daher vor dem F\u00e4llen genau so viel Salzs\u00e4ure, wie das Eiweiss zu binden vermag, so wird sie nachher neutral reagiren; enthielt sie einen Ueberschuss an Salzs\u00e4ure, so wird sie um so viel weniger sauer sein, als S\u00e4ure zur Neutralisation des Eiweisses erforderlich (!) ist. Es wird ein Acidit\u00e4tverlust eintreten, der","page":247},{"file":"p0248.txt","language":"de","ocr_de":"248\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\ngenau der Menge der Salzs\u00e4ure entspricht, die an das Eiweiss gebunden ist\u201c. Noch mehr: die \u00c4 erfasser sehen in der F\u00e4llbarkeit durch phosphorwolframsauren Kalk einen Beweis f\u00fcr die Richigkeit ihrer Ansichten. \u201eDie ...angef\u00fchrten Beobachtungen zeigen, dass die F\u00e4llung mit den neutralen Alkaloi'dreagentien eine sehr bequeme Methode zu Bestimmung des basischen Aequivalents der Eiweissk\u00fcrper ist. Vor allem aber bilden sie einen Beweis daf\u00fcr, dass die Eiweissk\u00f6rper ebensogut chemisch zug\u00e4ngliche \u00c4 erbindungen bilden, wie andere S\u00e4uren und Basen auch\u201c (ib. p. 1 <>8).\n......Denselben Gedanken f\u00fchrt Cohnheim auch in den zwei Ausgaben seines\nBuches (19 p. 110) durch. Auch Erb. der nach der Methode der genannten Autoren arbeitete, findet, dass die gebundene Quantit\u00e4t pro 1,0 Eiweiss f\u00fcr ein und denselben Eiweissk\u00f6rper nicht konstant (33 p. 317) ist. dass mit der steigenden S\u00e4urequantit\u00e4t die in Bindung gehende Menge (d. h. in den Niederschl\u00e4gen gefundene) w\u00e4chst (p. 324).\nBugarsky & Liebermann (15 p. 69) und nach ihnen Rhorer (ib. p. 36\u00ab) sehen die vermeintlichen Verbindungen des Eiweisses mit S\u00e4uren, welche von Sjogvista an untersucht werden, nicht nur f\u00fcr Salze an, sondern finden noch eine Analogie zwischen der Verbindung eines Eiweissstoffs mit Salzs\u00e4ure und Ammoniumchlorid, indem sie es Albuminchlorid nennen (15 p. 09). Das Eiweiss selbst m\u00fcsste nach dieser Auffassung als eine dem NH4OH gleiche Base\u2014Albuminiumhydroxyd und die S\u00e4urebindung als einfache Neutralisation nach der Gleichung\nAlb. OH -j- HCl Alb. Ci \u2014 IRQ betrachtet werden (119-a p. 368).\nMie diese\tBehauptung einer\tfaktischen Grundlage\tentbehrt, so\tfehlt es\nRhorer s Satz an\teiner historischen.\tRhorer behauptet, das\tWesen dieser\tMethode\n(Aussalzen) bestehe in der \u00e4lteren Erfahrung dass, wenn einer Eiweissl\u00f6sung eine bekannte S\u00e4uremenge zugesetzt und das Eiweiss aus der L\u00f6sung gef\u00e4llt wird, nur ein 4 eil der zugesetzten S\u00e4ure im Filtrat wieder gefunden werden k\u00f6nne, da der andere vom Eiweiss gebunden worden sei.\nDas, was f\u00fcr die vorhergenannten Autoren, ausser Cohnheim & Krieger, bloss eine Zulassung war, scheint in Rhorer\u2019s Augen schon ein wissenschaftliches Postulat zu sein. Rhorer\that seinerseits in\tder Richtung Versuche\tangestellt wie\t\u201esauer\u201c\ndie L\u00f6sung sein\tsoll, und gefunden, dass zu vollst\u00e4ndiger\tF\u00e4llung wenigstens die\ndem Eiweiss \u00e4quivalente (?!) S\u00e4uremenge zugesetzt werden m\u00fcsse\u201c (ib. p. 372).\nObgleich Spiro & Pemsel (p. n. 244). Cohnhein & Krieger (p. n. 247) und Erb (p. n. 248) behauptet haben, dass durch die F\u00e4llungsmethode f\u00fcr die dem Eiweiss \u00e4quivalente S\u00e4uremenge bei Anwendung verschiedener F\u00e4llungsmittel, sowie bei wechselndem S\u00e4ure\u00fcbersch\u00fcsse, verschiedene Werte gefunden worden seien gesteht Rohrer jedoch seist zu. dass die Erkl\u00e4rungen von Cohnhein & Krieger und Erb f\u00fcr diese Erscheinung in Versuchsfehlern hegten und vor allem \u201eist zun\u00e4chst das phosphorwolframsaure Ca zu solchen Versuchen v\u00f6llig ungeeignet, wie aus Folgendem erhellt: in dem Filtrat, welches titrirt wird, befinden sich nach der Reaktion\nsalzsaures Eiweiss -f- PW- saures Ca = PW- saures Eiweiss -j- CaCL\nfolgende \u00c4 erbindungen: CaCL, \u00fcbersch\u00fcssiges PW- saures Ca und \u00fcbersch\u00fcssige Salzs\u00e4ure, also zwei S\u00e4uren, die das Calcium (die Base) unter sich teilen\u201c, vergisst aber dabei g\u00e4nzlich, dass seine Vorstellungen von den \u201e\u00e4quivalenten\u201c Beziehungen zwischen dem Eiweiss und den S\u00e4uren gerade auf den Tatsachen dieser letzteren Autoren beruhten, die sie mit diesem Salz erhalten hatten!","page":248},{"file":"p0249.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n249\nAnders bei den \u00fcbrigen F\u00e4llungsmittels, f\u00e4hrt Rhorer fort (ib. p. 380), n\u00e4mlich bei dem pikrinsauren Ca und dem Kaliumjodomercurat: die Verdr\u00e4ngung der im F\u00e4llungsmittel enthaltenen S\u00e4uren durch die HCl muss bis zu einem gewissen Gleichgewichtszust\u00e4nde auch hier stattfinden. Diese S\u00e4uren: die Pikrins\u00e4ure und Quecksilber,] odwasserstoffs\u00e4ure sind aber selbst starke S\u00e4uren; sie lassen sich genau titriren, ihre Salze reagiren streng neutral. Rhorer hat sich vielfach \u00fcberzeugt, dass durch den Zusatz dieser Neutralsalze die Titration der Salzs\u00e4ure in keinerlei Weise beeinflusst wird: es war somit zu erwarten, dass nach der F\u00e4llung mit diesen F\u00e4llungsmitteln f\u00fcr die gebundene Menge der S\u00e4ure stets derselbe Wert gefunden werden w\u00fcrde (ib. p. 380). In Bezug auf den Einfluss des S\u00e4ure\u00fcberschusses haben Cohnhein & Krieger gefunden, wie auch Spiro & Pemsel und Erb, dass wenn die Menge der gebundenen S\u00e4ure mit der Steigerung des S\u00e4ure\u00fcberschusses anw\u00e4chst, dies wieder in Versuchsfeldern gesucht werden muss (ib. p. 382). \u201eDa diese Abweichungen durch \u00c4 ersuche mit PW- saurem Ca gefunden worden sind, so gilt von denselben das Obengesagte (p. n. 248). Aber auch bei Anwendung geeigneter F\u00e4llungsmittel (K\u201eH9J4), k\u00f6nnen \u00e4hnliche Resultate erhalten werden...\u201c (ib. p. 382). \u201eDer Grund dieser Abweichungen\u201c, f\u00e4hrt Rhorer fort, \u201eist aber einfach in der Absorption (!) durch den Eiweissniederschlag za suchen. Wie schon erw\u00e4hnt, kann dieser volumin\u00f6se Niederschlag nur sehr schwierig ausgewaschen werden. Je mehr S\u00e4ure noch im Filtrat enthalten ist, desto mehr kann vom Niederschlag zur\u00fcckgehalten werden\u201c.\nRhorer scheint nicht bemerkt zu haben, dass er nicht nur die Errungenschaften seiner Vorg\u00e4nger f\u00fcr null und nichtig erkl\u00e4rt, sondern auch die Methode selbst in seiner eigenen Modifikation vernichtet, da er. um die \u00fcbersch\u00fcssige (!) S\u00e4ure zu entfernen zu allem noch zum Waschen der Niederschl\u00e4ge mit Wasser greifen muss!... Im gegebenen Falle scheitert Rhorer\u2019s Bestreben, zwischen der gebundenen und der absorbirten S\u00e4ure einen Unterschied aufzustellen, an den schon unersch\u00fctterlich festgestellten Tatsachen (p. n. 575, 585, 598), dass das Waschen mit Wasser vollst\u00e4ndige Entfernung der S\u00e4ure aus den S\u00e4ureniederschl\u00e4gen der Eiweissstofle zur Folge hat.\nW'as die Anwendbarkeit der Bestimmung der elektrolytischen Leitf\u00e4higkeit zur Erforschung des Verhaltens der Eiweissstofle zu den S\u00e4uren anbetrifft, so kann man vorderhand nur sagen, dass alle Untersuchungen dieser Art an nicht gen\u00fcgend reinem Protein angestellt wurden, was \u00fcbrigens auch die Autoren selbst, die sich, von Sjoqvista an beginnend, damit besch\u00e4ftigt haben, zugeben... Alle Bem\u00fchungen dieser Forscher, solche Korrektionen einzuf\u00fchren, welche den Wrert ihrer Angaben erh\u00f6hen sollten, k\u00f6nnen nicht f\u00fcr gelungen angesehen werden, da deren Urheber selbst, diese Korrektionen weder quantitativ noch qualitativ in gen\u00fcgendem Maasse begr\u00fcndet haben. Man muss Friedenthal (p. 58) beistimmen: \u201eAus den... Versuchen kann man wohl schliessen, dass die Methode der Bestimmung des elektrischen Leitungsverm\u00f6gens sich... ungeeignet erwiesen, um uns \u00fcber die physiologisch so wichtigen Beziehungen zwischen den Collo'iden und Krystallo\u00efden Aufschluss zu geben. Nur f\u00fcr die Fragen, bei denen das Verhalten der Krystallo'ide allein gepr\u00fcft werden soll, werden wir uns der neuen physiko-chemischen Methode der Bestimmung der Leitf\u00e4higkeit und der Kryoscopie\u2014mit Vorteil bedienen k\u00f6nnen (38-ap. 57)\u201c.\nW'enn somit diese episodische Erscheinung in der Geschichte des Verhaltens des Globulins zu den anorganischen K\u00f6rpern keine positiven Errungenschaften auf diesem Gebiete unserer Kenntnisse \u00fcber das Protein geliefert hat, und wir aufs neue den Zuf\u00e4lligkeit der alten Methoden \u00fcberlassen sind, so kann man nicht umhin anzuerkennen, dass diese Arbeiten der Anwendung physiko-chemischer Methoden auch in der biologischen Chemie ein weites Feld er\u00f6ffnet haben, wie wir es weiter, in dem entsprechenden Kapitel dieses Buches, n\u00e4her ausf\u00fchren werden.","page":249},{"file":"p0250.txt","language":"de","ocr_de":"250\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nDas Globulin als Base. Neben den aciden Eigenschaften des Globulins ist es notwendig auch den basischen Charakter desselben, n\u00e4mlich dessen F\u00e4higkeit, sich mit S\u00e4uren zu verbinden und salzartige Verbindungen einzugehen, in Betracht zu ziehen; diese letzteren m\u00fcssen vor allem nach dem Charakter der S\u00e4ure die mit dem Globulin in Verbindung getreten ist. unterschieden werden, so z. B. \u201esalpetersaures, schwefelsaures u. s. w.. im allgemeinen ...saures Globulin\u201c. Alle derartigen Verbindungen des Globulins stellen zusammengesetzte S\u00e4uren vor, die mit dem allgemeinen Namen \u201eAcidoglobine\u201c benannt werden k\u00f6nnen und jedenfalls eine energischere Wirksamkeit entfalten k\u00f6nnen als die prim\u00e4re \u201eGlobulins\u00e4uie oder das \u201eGlobulin\u201c.\n1. Darstellung der Verbindungen des Globulins m i t S \u00e4 u-ren. Wie beim Studium des Verhaltens des Globulins zu den Salzen und Alkalien, so benutzten wir auch hier ges\u00e4ttigte w\u00e4sserige S\u00e4urel\u00f6sungen, insofern es die kry-stallisirbaren S\u00e4uren anbetraf, und mehr oder weniger concentrirte im Handel vorkommende sog. S\u00e4uren, wenn es fl\u00fcssige oder gasf\u00f6rmige waren. Es sei auch hier h der S\u00e4ttigungskoefficient der ges\u00e4ttigten L\u00f6sungen von Weins\u00e4ure, Oxals\u00e4ure, Citronens\u00e4ure und Eisessigs\u00e4ure (100\u00b0/o), sowie von Schwefels\u00e4ure, spec. Gew. 1,825, Salzs\u00e4ure\u20141.120. Salpeters\u00e4ure\u20141,257. Milchs\u00e4ure\u20141,236 und Phosphors\u00e4ure\u20141,68.\nFrischgef\u00e4lltes und in Wasser suspendirtes Globulin l\u00f6st sich in den geringf\u00fcgigsten Mengen der genannten S\u00e4uren auf, wobei das Filtrat ganz klar ist, bei der Probe die Gegenwart von Globulin anzeigt und blauen Lakmus stets rot f\u00e4rbt, rosa Phenol - Phtale'inpapier oder - l\u00f6sung entf\u00e4rbt. Im Hinblick darauf, dass auch frischgef\u00e4lltes Globulin auf die genannten Indikatoren sauer reagirt, d\u00fcrfen die Anzeigen weder des Lakmus noch des Phenol-Phtale\u00efns in Betracht gezogen werden. Wird aber die Farbe des \u201eCongo\u201c, sei es in Gestalt einer L\u00f6sung oder eines mit dieser durchtr\u00e4nkten Papierstreifens, von den Flocken frischgef\u00e4llten Globulins nicht ver\u00e4ndert, so bewirkt dagegen eine minimale Menge zu in Wasser suspendirtem Globulin oder zu einem gleichen Volum reinen Wassers hinzugesetzter S\u00e4ure zuerst intensives Blauwerden der Farbe, dann, mit dem Steigen des S\u00e4uregehalts, auch Schw\u00e4rzung. Doch sind die Anzeigen des Trop\u00e4olins 00 so charakteristisch, dass man au ein engeres Band zwischen dem Globulin und den S\u00e4uren, als wie das in einer L\u00f6sung gew\u00f6hnlich anerkannte, nicht zweifeln kann. Unter den obenerw\u00e4hnten Umst\u00e4nden ver\u00e4ndert Trop\u00e4olin 00 sich nicht; es muss zu dem in Wasser suspen-dirten Globulin oder zu dessen L\u00f6sung in minimalen S\u00e4uremengen eine verh\u00e4tniss-m\u00e4ssig bedeutende Quantit\u00e4t einer Minerals\u00e4ure zugesetzt werden, damit die r\u00f6tlichgelbe Farbe des Trop\u00e4olins in eine lila \u00fcbergehe. Dieses Verhalten des Globulins mit S\u00e4uren dem Trop\u00e4olin gegen\u00fcber leitet zu der Annahme, dass es basische, neutrale und saure Acidoglobine giebt. F\u00fcr basische d\u00fcrften diejenigen S\u00e4ureverbindungen des Globulins angesehen werden, die das Trop\u00e4olin nicht lila f\u00e4rben; das gr\u00f6sste Mengenverh\u00e4ltnis zwischen dem Globulin und einer S\u00e4ure, bei welchem der geringste S\u00e4ure\u00fcberschuss die Lilaf\u00e4rbung des Trop\u00e4olins hervorbringt, wird es angemessen sein als eine neutrale Verbindung zu betrachten, w\u00e4hrend als saure diejenigen Verbindungen gelten k\u00f6nnen, welche das Trop\u00e4olin 00 lila f\u00e4rben. Leider geben nur wenige organische S\u00e4uren die Farbenreaktion mit Trop\u00e4olin. Zwar finden Danilewski (p. n. 232) und W. Popofi (119 p. 322), dass Essigs\u00e4ure, Milchs\u00e4ure, Citronens\u00e4ure, Weins\u00e4ure und andre S\u00e4uren die gelbe Farbe des Trop\u00e4olins in eine rosig-orangegelbe oder r\u00f6tliche umwandeln, doch kann man dieselben zur Bestimmung der Reaktion der Acidoglobine nur mit Vorsicht gebrauchen. Sowohl das soeben Dargelegte, als auch die historischen Thatsachen, und das weiter unten Stehende berechtigen uns gleich Heynsius (p. n. 224) eine unbestimmte Anzahl von Acidoglobinen anzunehmen, was sich durch die allgemeine, der f\u00fcr die Salz- und","page":250},{"file":"p0251.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n251\nAlkaliverbindungen aufgestellten analoge schematische Formel mit denselben Bezeichnungen der Gr\u00f6ssen (p. n. 645) ausdr\u00fccken l\u00e4sst, n\u00e4mlich:\nGb + Jc (> f.........+ 1)............ (12)\nAlle diese Verbindungen, sowohl die auf obenbeschriebene Weise als auch die nach Methoden, die wir weiter unten ausf\u00fchren, erhaltenen, sind in Wasser l\u00f6slich. Die Wasserl\u00f6slichkeit ist eine wesentliche Eigenschaft der Acidoglobine, wobei eine tropfbar fl\u00fcssige, klare, farblose L\u00f6sung entsteht. Der \u00e4ussere Charakter dieser Verbindungen erinnert \u00fcberhaupt sehr an denjenigen der Verbindungen des Globulins mit Alkalien und Erdalkalien und auch mit Salzen. Wie dort (p. n. 264 u. .VA 81 \u2014 85 p. 109), so w\u00e4chst auch hier die Menge des in L\u00f6sung \u00fcbergehenden Globulins (Ob), mit dem S\u00e4uregehalt (c), aber nur bis zu einer gewissen Grenze, was sich im allgemeinen durch die Formel:\nOb = \u2014................. (13)\nausdr\u00fccken l\u00e4sst, wo a die Menge des Wassers bedeutet, welches, in gen\u00fcgender Menge vorhanden, der L\u00f6sung den tropfbar fl\u00fcssigen Zustand verleiht.\nIndem wir uns derselben Methoden bedient haben, mit deren Hilfe wir die auf das Verhalten der Salze und Basen zu dem Globulin bez\u00fcglichen Tatsachen festgestellt haben, d\u00fcrfen wir wohl behaupten, dass mit dem Steigen des S\u00e4uregehalts die in L\u00f6sung \u00fcbergehende Globulinmenge nur bis zu einer gewissen Grenze zunimmt, \u00fcber welche hinaus mit jeder neuen Quantit\u00e4t S\u00e4ure die L\u00f6slichkeit ab-nimmt. so dass die Formel im allgemeinen folgende Gestalt\nGb = \u2014....................................... (14)\nca\tv '\nannimmt.\nFolglich muss eine bei mehr oder weniger hohem S\u00e4uregehalt ges\u00e4ttigte Globulinl\u00f6sung in einer schw\u00e4cheren L\u00f6sung einen Niederschlag ausscheiden, sich setzen, oder, wie wir uns schon in einer allgemeineren Form ausgedr\u00fcckt haben, festwer-den (p. n. VV 41\u201447 p. 59).\nEin jeder, der eine Reihe Beobachtungen \u00fcber die Wirkung des Steigerung des S\u00e4uregehalts anstellt, gewahrt bei diesem \u00dcbergangsprozesse in den festen Zustand unvermeidlich zuerst die Verwandlung der Globulinl\u00f6sung in eine durchsichtige, dicke, geleeartige Fl\u00fcssigkeit, welche bei fernerer Steigerung der S\u00e4uremenge das Aussehen einer mehr oder weniger consisten Gallerte von glasartiger Durchsichtigkeit annimmt. Bei weiterem S\u00e4urezusatz tr\u00fcbt sich jedoch die Gallerte, setzt sich entweder in Gestalt eines einzigen Coagulums oder einzelner Flocken. F\u00e4den u. dergl., besonders wenn das Gemenge umgesch\u00fcttelt wird. Freilich wird eine solche Erscheinung, d. h. Bildung einer Gallerte und deren Gerinnung nur bei einem mehr als 1% betragenden Globulingehalt in der L\u00f6sung erhalten; bei niedrigerem Gehalt gewahrt man entweder einzelne in der L\u00f6sung schwimmende Gallertst\u00fccke, die bei fernerem S\u00e4urezusatz in Niederschl\u00e4ge \u00fcbergehen, oder es entstehen sogleich Niederschl\u00e4ge, oder aber die Fl\u00fcssigkeit ver\u00e4ndert ihr Aussehen nicht, wie das bei Milch- und Phosphors\u00e4ure der Fall ist, obgleich letztere starke l\u00e4llung erzeugt, wenn dieselbe in Krystallen oder, noch besser, als Anhydrid eingetragen wird. Was die andern F\u00e4lle von Gallertbildung anbetrifft, so k\u00f6nnten wir alles das wiederholen, was wir bei derselben Veranlassung \u00fcber die Gallertbildung","page":251},{"file":"p0252.txt","language":"de","ocr_de":"252\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nmit Basen gesagt haben. In der Tat, wenn wir auf Ss. 550 u. 551 die Worte \u201eBasen\u201c und \u201eAlkalien\u201c durch das Worte \u201eS\u00e4ure\u201c ersetzen, so erhalten wir alle F\u00e4lle von Gallertbildung bei Gegenwart von S\u00e4uren, aber bei Zimmertemperatur. Im allgemeinen stellt die durch S\u00e4ure erzeugte Gallerte nichts anderes als eines der Stadien des Uebergangs des Globulins in den festen Zustand vor und kann keine andre Bedeutung haben, da dieselbe ein Ausdruck f\u00fcr die wechselnden Verh\u00e4ltnisse zwischen Globulin. S\u00e4ure, Wasser und W\u00e4rme ist.\nA. Einfluss der W\u00e4rme. Schon die \u00e4ltesten Autoren hatten bemerkt, dass die Aufl\u00f6sung der ausgeschiedenen Prote'ink\u00f6rper in S\u00e4uren unter Mitwirkung von W\u00e4rme leichter vor sich geht, andererseits aber auch, dass die F\u00e4llung dieser K\u00f6rper aus ihren L\u00f6sungen durch S\u00e4uren in der W\u00e4rme eine vollst\u00e4ndigere ist. Auf diesem Verhalten der W\u00e4rme und der S\u00e4uren zum Globulin gr\u00fcnden sich die wesentlichsten Reaktionen auf die Prote'ink\u00f6rper. Ein n\u00e4heres Studium des \u00c4 er-haltens der Acidoglobinl\u00f6sungen zu der W\u00e4rme hat den Schl\u00fcssel zu den obenangef\u00fchrten Tatsachen geliefert, die auf den ersten Blick unvereinbare Widerspr\u00fcche in sich schliessen. lias nat\u00fcrliche Bestreben auch hier, wie in den auf die Salze und Basen bez\u00fcglichen F\u00e4llen (p. n. AIM 75\u201480 p. 265 u. AW 81\u201485 p. Ill), die maximale L\u00f6slichkeit zu bestimmen, st\u00f6sst auf Schwierigkeiten, die unsre Untersuchungen blos auf die Bestimmung der Grenzen der vollkommensten L\u00f6slichkeit beschr\u00e4nkt haben. Die f\u00fcr ein und dasselbe Pr\u00e4parat und mit denselben Bezeichnungen zusammengestellte Tabelle (p. n. 254) kann in der Tat, gleich der f\u00fcr die Salzverbindungen gegebenen (AW 75\u201480 p. 253\u20145), als erkl\u00e4rendes Beispiel f\u00fcr das Verhalten der S\u00e4ureverbindung zu der W\u00e4rme dienen.\nErinnert ein Teil dieser Tafel, von 1c\u20140,01/;. auch an die f\u00fcr die Basen gegebene (,V.V 81\u201485 p. 111. Taf. IX). so macht sich in ihr im ganzen der Charakter der f\u00fcr die F\u00e4llungstemperatur der ersten Salzgruppe (VA; 75\u201480 p. 257. Taf. IV) aufgezeichneten Kurve erkennbar. Es giebt eine mittlere Concentration, welche das Globulin am besten l\u00f6st, n\u00e4mlich f\u00fcr die Minerals\u00e4uren zwischen 0,09k und 0,001/; w\u00e4hrend f\u00fcr die vegetabilischen und die Phosphors\u00e4ure, diese Grenzen viel weiter, von 0,9/.;\u2014bis 0,001/;\u2014auseinander ger\u00fcckt sind! Es ist jetzt verst\u00e4ndlich, warum mit der Tem peraturerh\u00f6hung die L\u00f6slichkeit des Globulins bei verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig geringem S\u00e4uregehalt am st\u00e4rksten wird, w\u00e4hrend gr\u00f6ssere S\u00e4uremengen nicht nur an sich selbst das Globulin weniger l\u00f6sen, sondern unter dem Einfluss der W\u00e4rme dasselbe zum Teil oder auch mehr oder weniger vollst\u00e4ndig ausscheiden. Anders verhalten sich die vegetabilischen S\u00e4uren und die Phosphors\u00e4ure: deren Verbindungen werden durch W\u00e4rme nur bei einem Gehalt an 0,0017c oder einem noch geringeren bei der S\u00e4ttigung der L\u00f6sung mit den Kry-stallen oder der Behandlung mit wasserfreien S\u00e4uren (acid. acet. glac.) zerst\u00f6rt.\nIn Bezug auf die Minerals\u00e4uren bewahrheitet sich das Gesagte auch, wenn die Versuche umgekehrt in Angriff genommen werden; bei der Aufl\u00f6sung des ausgeschiedenen Fibrins in Schwefels\u00e4ure erweist es sich beim Kochen desselben in Kolben, dass je niedriger der Procentgehalt der S\u00e4ure (10\u00b0/o\u20140.1%), desto weniger Zeit zur Aufl\u00f6sung einer gleichen Fibrinmenge erforderlich ist. Wird dagegen die Probe bei Zimmertemperatur ausgef\u00fchr, so geht die Aufl\u00f6sung weit langsamer vor sich. \u00c4hnliche Beobachtungen, die ich schon in den Jahien 1879\u20141881 ver\u00f6ffentlichte (99 p. 21). zeigten mir, dass f\u00fcr die obenbestimmte Menge der S\u00e4uren mit der Erh\u00f6hung der Temperatur auch die in L\u00f6sung \u00fcbergehende Globulinmenge steigt. Wird darauf eine auf solche Weise ges\u00e4ttigte L\u00f6sung abgek\u00fchlt, so erfolgt Festwerden, wobei die L\u00f6sung zuerst ein gallertartiges Aussehen bekommt, bei gen\u00fcgendem Globulingehalt aber ein tr\u00fcbes, matt aussehendes Gerinnsel entsteht. Diese gel\u00e9eartigen Massen k\u00f6nnen wieder schmelzen und in den fl\u00fcssigen Zustand \u00fcbergehen, nach Einf\u00fchrung einer neuen Globulinmenge sogar das gallertartige Aussehen behalten;","page":252},{"file":"p0253.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\n253\nsobald aber die Temperatur erh\u00f6ht und eine neue S\u00e4uremenge hineingetragen wird? scheidet das Gemenge einen flockenartigen oder zusammengeballten tr\u00fcben Niederschlag aus. Hier werden im allgemeinen dieselben Erscheinungen wie bei den Alkalien beobachtet (p. n. A2A\u00ab 81 \u2014 5 p. n. 112). Ausserdem tritt hier, wie in den F\u00e4llen mit den salzigen und basischen Verbindungen des Globulins dieselbe Regel an den Tag, dass, je verd\u00fcnnter die L\u00f6sung, desto h\u00f6her die Temperatur der F\u00e4llung (Zersetzung) derselben ist. Daraus folgt klar, dass je mehr Globulin vorhanden, je h\u00f6her (\u00fcber 0,01/.\u2019) der Concentrationsgrad der S\u00e4ure und je h\u00f6her die Temperatur ist, eine desto geringere Menge sogar frischgef\u00e4llten Globulins sich l\u00f6st, was der allgemeinen Formel\nGh = 7\u00ef.................. 05)\nontsprig, wie in den auf die Salze bez\u00fcglichen f\u00e4llen (.V.V 81\u20145 p. n. 265). Daraus erkl\u00e4rt es sich, dass es Lieberk\u00fchn nicht gelang das in der W\u00e4rme geronnene Protein des Eiweisses in concentrirter Essigs\u00e4ure, besonders beim Kochen, aufzul\u00f6sen (p. n. 181)! Man kann sich \u00fcber Lieberk\u00fchn\u2019s Behauptung nur wundern, dass sich in diesem Falle \u00fcberhaupt etwas aufgel\u00f6st hatte. Nicht minder war zu erwarten, dass beim Eintr\u00e4gen dieser St\u00fccke in Wasser und abermaligem Kochen sich entweder garnichts aufl\u00f6sen oder nur eine ganz geringf\u00fcgige Menge in L\u00f6sung \u00fcbergehen w\u00fcrde, wie Taf. (p. n. 252) (0,001\u00c4; entsprechend) zeigt. Lieberk\u00fchn bemerkt jedoch, dass beim Kochen in Wasser das Pr\u00e4parat sich nicht ganz aufgel\u00f6st hatte (p. n. 181). Man kann daraus schliessen, dass die zuf\u00e4llig entstandene Concentration der S\u00e4ure in Lieberk\u00fchn\u2019s Versuch zwischen 0,001 /u. und 0,9k. enthalten war, die Gesammtmenge der Fl\u00fcssigkeit jedoch zur \u00dcberf\u00fchrung des Niederschlags in die L\u00f6sung nicht gen\u00fcgte. Unsre im Jahre 1881 ver\u00f6ffentlichten Versuche zeigen geradezu (99 p. 24), dass unter \u00e4hnlichen Umst\u00e4nden es auch einer entsprechenden Menge Fl\u00fcssigkeit bei einem und denselben S\u00e4uregehalt bed\u00fcrfe, da die Menge des Globulins, welches in die L\u00f6sung \u00fcbergeht, von der Menge der L\u00f6sung der gegebenen S\u00e4ure abh\u00e4ngt. Hatte sich in der gegebenen L\u00f6sung die S\u00e4ure mit dem Globulin bis zur S\u00e4ttigung verbunden, so bedurfte es offenbar einer neuen Menge der sauren L\u00f6sung u. s. w.\nSchliesslich bemerken wir, wie im Fall der Salz- und Alkaliverbindungen des Globulins, auch hier, dass bei einem und demselben S\u00e4uregehalt, aber mit der Abnahme des Globulingehalts die Temperatur rasch \u00fcber 100\u00b0 steigt. Dadurch erkl\u00e4rt es sich, warum auch die f\u00fcr empfindlich angesehene Reaktion auf Salpeters\u00e4ure das Protein beim Kochen auch nicht aufdecken, d. h. dass F\u00e4llung auch nicht erfolgen kann!\nB. Einfache und vielf\u00e4ltige S\u00e4ureverbindungen des G 1 0-b u 1 i n s. Das Gebiet der zahlreichen Verbindungen, welche durch die verschiedenen Mengenverh\u00e4ltnisse des Globulins zu einer und derselben S\u00e4ure erhalten werden, wird noch bedeutend durch die Verbindungen desselben mit zwei und mehr S\u00e4uren erweitert. In der Tat kann die L\u00f6sung irgend einer Verbindung, welche noch keine saure Reaktion auf Trop\u00e4olin 00 zeigt, eine gewisse Menge einer zweiten oder dritten S\u00e4ure aufnehmen, ehe das Trop\u00e4olin 00 in diesem Gemenge die lila l\u00e4rbung annimmt. Was die Gewinnung der gel\u00e9eartigen Massen anbetrifft, so ist es ein leichtes, nachdem man die Behandlung mit irgend einer S\u00e4re begonnen, mit einer zweiten dieselbe fortzusetzen und mit einer dritten zu beschliessen! Wenn in Ermangelung irgend welcher st\u00f6chiometrischen Anzeigen hier auch nur parallele Verbindungen anerkannt werden, so ist man in der Praxis gen\u00f6tigt solchen, im \u00e4ussersten Falle parallelen, Verbindungen Rechnung zu tragen.","page":253},{"file":"p0254.txt","language":"de","ocr_de":"254\n70\u2014\t80\u2014\t\u2014 \u2014 \u2014 \u2014-------\u2014 \u2014----------------\u2014 \u2014 \u2014 20 Weins\u00e4ure.","page":254},{"file":"p0255.txt","language":"de","ocr_de":"VERBINDUNG DES GLOBULINS MIT S\u00c4UREN.\n255\nC. Gegenseitige Beziehungen der Verbindungen des Globulins mit Salzen, Basen und S\u00e4uren. Es unterliegt keinem Zweifel, dass es multiple Verbindungen gibt, in denen das Globulin zugleich mit einer Base und mit einer S\u00e4ure verbunden ist! Die Globulinniederschl\u00e4ge aus den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeit sind, wie wir in den ersten 10 Kapiteln vorliegenden Werkes gesehen, stets, sogar wenn eine S\u00e4ure zur F\u00e4llung benutzt wird, von Basen begleitet, die mit jenen so fest verbunden sind, dass es weder durch wiederholtes F\u00e4llen, noch durch wiederholtes Aufl\u00f6sen oder Dialysiren m\u00f6glich ist, dieselben von der alkalisch reagirenden Asche zu befreien. Alle bis zu den f\u00fcnfziger Jahren ausgef\u00fchrten Elementaranalysen enthalten Angaben (in Zahlen) auch \u00fcber die Gegenwart von Basen in den genannten K\u00f6rpern. Dennoch l\u00f6st sich frischgef\u00e4lltes Globulin in der soeben beschriebenen Verbindung mit Basen; auch k\u00fcnstlich dargestellte Globulate l\u00f6sen sich, wie schon \u00f6fters erw\u00e4hnt, in schwachen S\u00e4urel\u00f6sungen; trotzdem aber enth\u00e4lt gew\u00f6hnlich der aus dieser L\u00f6sung durch ein Salz, Alkohol u. s. w. ausgeschiedene Globulinniederschlag, d. h. nach der Entfernung der S\u00e4ure, alkalisch reagirende Asche. Die betr\u00e4chtliche Anzahl solcher Beobachtungen der \u00e4lteren Autoren findet ihren Kulminationspunkt in Danilewski\u2019s Beobachtungen \u00fcber den Kalkgehalt im Myosin, trotzdem letzteres aus einer s\u00e4urehaltigen L\u00f6sung ausgeschieden worden war (A\u00bbV 86\u201492 p. 234). Offenbar wirft sich das Globulin zwischen die einander zustrebenden K\u00f6rper, Base und S\u00e4ure, und verhindert deren Verbindung! Nur wiederholtes Aufl\u00f6sen in verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig energischen S\u00e4uren f\u00fchren, wie wir in den ersten zehn Kapiteln gesehen, zu mehr oder weniger vollst\u00e4ndiger Abspaltung der Basen und auch nur in kleinen Globulinportionen. W\u00fcnscht man bedeutendere Globulinmengen aus den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten zu erhalten, so muss man die Abtrennung der Base vom Globulin im Wasserbade oder auf offener Flamme und mit ziemlich bedeutenden Mengen S\u00e4ure-l\u00f6sungen, sei es auch schwacher, vornehmen.\nPauli (116 p. 340) meint: Durch den Nachweis, dass die L\u00f6sung des Globulins vor allem als eine Wirkung freier Jonen gelten muss, erf\u00e4hrt die auf Grund fr\u00fcherer Versuche gebildete Vorstellung von der Anlagerung der Jonen an die Eiweissmolek\u00fcle zu lockeren chemischen Verbindungen eine weitere Best\u00e4tigung. Dieselben w\u00e4ren so zu denken, dass das elektropositive und negative Jon an verschiedene Stellen des Eiweissm\u00f6lek\u00fcls herantreten, womit auch manche Verschiedenheiten von Acidalbumin und Albuminat Zusammenh\u00e4ngen k\u00f6nnen, ebenso wie die verschiedene Art des Eiweissabbaues durch S\u00e4uren und Alkalien.\nDie Annahme der Globulin-Jonenverbindungen ist nicht ohne Analogie (Aminos\u00e4uren).\nDiese gleichzeitige Verbindung des Globulins mit S\u00e4uren und mit Alkalien f\u00fchrt, wenn man \u00fcber die innere Struktur des Globulinmolek\u00fcls vorl\u00e4ufig noch schweigt, zu der Annahme zweier entgegengesetzter Pole in demselben\u2014eines basischen (If) und eines sauren (S)\u2014welche inbezug auf die entsprechenden chemischen Agentien mit specifischer Energie ausgestattet sind, was sich etwa durch das Schema\njB\u2014Base\nGb\t........... ( 16)\nS\u2014 S\u00e4ure\nausdr\u00fccken liesse.\nDie Energie dieser Pole ist jedoch nicht stark genug, um die Verbindung mehr oder weniger grosser Mengen S\u00e4uren oder Basen mit einander zu verhindern, d. h. solcher Mengen, welche, einzeln unsern Formeln entsprechend (AkV 75 \u2014 80 p. 269 Form. 8 u. AkV\u00ab 81\u20145 p. 109 Form. 9), sich in Verbindung mit dem Globulin befinden\nMorochowetz\u2014 Die Einheit etc., B. I, T. 1.\t17","page":255},{"file":"p0256.txt","language":"de","ocr_de":"256\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nk\u00f6nnen! Vorl\u00e4ufig kann man nur solche basisch- saure Globulinverbindungen oder basisch- saure Globuline \u2014 Basacidglo-b i n e\u2014mit Sicherheit annehmen, in welchen die S\u00e4ure oder die Base in geringeren oder in ann\u00e4hernd solchen Mengen vertreten ist, welche, einzeln genommen, mit dem Globulin eine neutrale Verbindung bilden k\u00f6nnen uVA\u00ab 81\u20145 p. 107 u. AhV 86\u201492 p. 251), da es in Ermangelung eines Kriteriums schwer ist mit einem h\u00f6heren Gehalt derselben zu experimentiren. Anders verh\u00e4lt sich die Sache mit dem erw\u00e4hnten S\u00e4ure- und Alkaligehalt. Nach vorsichtiger Neutralisation eines globulinsauren Alkali oder Erdalkali mit einer sehr verd\u00fcnnten S\u00e4ure bis zu deutlich neutraler oder sogar saurer Reaktion auf Lakmus werden durch Trop\u00e4olin 00 keine Spuren von S\u00e4ure entdeckt, Die Verbindung scheint im Gleichgewicht zu bleiben, ein Niederschlag scheidet sich nicht aus. Dass die S\u00e4ure (z. B. Salzs\u00e4ure) hier gerade mit dem Globulin verbunden sein kann, wird sowohl durch Lakmus als durch Trop\u00e4olin 00 angezeigt; dass aber auch das Alkali mit dem Globulin in Verbindung steht, zeigt die Untersuchung der Reaktion der Asche der in Arbeit befindlichen L\u00f6sung\u2014dieselbe reagirt alkalisch! Die innere Arbeit in der Verbindung geht jedoch ihren Gang fort, und nach einiger Zeit, zuweilen nach 18, 20 und mehr Stunden, erweist es sich, dass die Reaktion des Gemenges entweder eine neutrale oder eine ganz basische ist! Das Neutralismen und Ans\u00e4uern bis 4 mal wiederholend, erhalten wir wieder eine basacide Verbindung, in welcher die S\u00e4ure sich durch ihre Wirkung auf Lakmus und Congo, und das Alkali, nach dem Ein\u00e4schern, auf Lakmus kundgibt! Doch auch hier kehrt nach mehr oder weniger langer Zeit die fr\u00fchere Reaktion wieder und um so rascher, je h\u00f6her die Temperatur ist, weshalb die basisch-aciden Globuline besser bei niedriger Temperatur aufbewahrt werden. Trotz der wiederholten R\u00fcckkehr der Reaktion werden bei fernerem Ans\u00e4uern gewisse Alkali- und S\u00e4uremengen vom Clobulin so energisch zur\u00fcckgehalten, dass die Verbindung der S\u00e4ure mit dem Alkali durch blosses Kochen noch nicht erfolgen kann, und man behufs definitiver Entfernung der Base die L\u00f6sung bei Gegenwart von ziemlich viel, wenn auch schwacher, S\u00e4ure erhitzen muss.\nAusser diesen basisch-aciden Verbindungen, in denen die S\u00e4ure und die Base mit den Polen verbunden sind, sind auch noch so zu sagen ringf\u00f6rmige Globulin-verbindungen m\u00f6glich, wo die S\u00e4uren und Basen einerseits an die entsprechenden Pole des Globulins, andererseits aneinander gebunden sind. Eine derartige Verbindung l\u00e4sst sich leicht demonstriren, wenn in derselben Erdalkalien und Schwefels\u00e4ure vorhanden sind. Wird z. B. globulinsaures Baryum oder Calcium, wenn die Baryt- oder Kalkmenge gross genug ist, um das Globulin in L\u00f6sung zu erhalten, mit sehr verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure neutralisirt, so werden, trotzdem Lakmus die saure Reaktion anzcigt. keine Niederschl\u00e4ge ausgeschieden, und die Asche reagirt alkalisch! Es darf hier angenommen werden, dass die basisch-acide Verbindung folgendem Schema entspricht:\nB\u2014Ba\nGb |\t.......... (17)\nS \u2014 SHJJk\nAndererseits kann das Globulin von der S\u00e4ure und dem Alkali, behufs unmittelbarer Verbindung beider mit einander, umgangen werden, dennoch aber in L\u00f6sung bleiben, wobei die Reaktion eine neutrale, alkalische oder saure sein kann.\nIm ersten Falle, dem man am seltensten begegnet, wird die Alkali- oder S\u00e4ureverbindung bei entsprechender Neutralisation vollst\u00e4ndig zersetzt, unter Bildung eines Salzes, welches mit dem Globulin ein \u201eSalzglobulin\u201c bildet, infolgedessen","page":256},{"file":"p0257.txt","language":"de","ocr_de":"VERBINDUNG DES GLOBULINS MIT S\u00c4UREN.\n257\ndieses in L\u00f6sung bleibt. Das Verm\u00f6gen des Globulins, sich zu gleicher Zeit mit S\u00e4uren und mit Basen zu verbinden, leitet zu der Annahme, dass es die Energie derselben Pole, mittels derer es die S\u00e4ure und die Base einzeln festh\u00e4lt oder mit ihnen in ringf\u00f6rmige Verbindung tritt, zu gleicher Zeit resp. auf diese und jene Base des Salzes richtet\nGb ) Salz................... (18)\nS/\nSeinem Charakter nach besitzt das Globulin die Neigung in seinen Verbindungen mit Salzen sich zwischen die Basen so zu sagen einzukeilen und dieselben dadurch gleichsam zu trennen. Einen weiteren Schritt ins Bereich der M\u00f6glichkeiten machend, gelangt man zu der Annahme, dass durch die vereinte Einwirkung des Globulins und irgend einer sogar schw\u00e4cheren als die in der Verbindung in dem Salze befindliche S\u00e4ure eine solche Zerspaltung m\u00f6glich ist. Dasselbe kann auch in bezug auf die vereinte Einwirkung des Globulins und der Alkalien gesagt werden. In den angegebenen F\u00e4llen w\u00e4re das Globulin sowohl mit seinem S\u00e4ure- als mit seinem Alkalipol. denen eine einzeln eingef\u00fchrte S\u00e4ure oder ein Alkali zur Seite stehen, doppelt wirksam. Ein derartiges Verhalten des Globulins zu den Salzen, eine solche Verbindung mit denselben wird durch das Verhalten der Alkalien zu den Salzverbindungen\" bewiesen. Wie verd\u00fcnnt das gegebene Alkali auch sei, bei der Eintragung in eine Salzverbindung des Globulins geht die alkalische Pieaktion nicht sogleich verloren, wie zu erwarten w\u00e4re (V.V 81\u20145 p. 107). sondern es wird das Salz aus seiner Verbindung mit dem Globulin nach und nach verdr\u00e4ngt. Ausserdem kann in solchen F\u00e4llen eine \u201eSalzverbindung des Globulins\u201c durch schwache Alkalien sogar gef\u00e4llt werden, wie Hammarsten als erster beobachtet hat. Auf ein solches Verhalten des Globulins zu den Salzen weisen auch Beispiele hin, wo das mit Erd-alkalien (Baryt oder Kalk) verbundene Globulin bei der Neutralisation mit Schwefels\u00e4ure nicht ausf\u00e4llt, und die Asche einer solchen Verbindung nicht alkalisch reagirt.\nIm zweiten Falle ist bei der Neutralisation einer basischen Globulinverbin-dung die Bildung eines Salzes m\u00f6glich, wobei die Reaktion eine alkalische bleibt oder in eine neutrale \u00fcbergeht. In solchen F\u00e4llen wird die komplexe unl\u00f6sliche Verbindung nach dem Abdampfen und Ein\u00e4schern die Gegenwart eines freien Alkali oder Erdalkali neben dem Salze in der Asche an zeigen. Offenbar wmrden wir hier ein a c i d o-a 1 k a 1 i s c h e s oder a c i d o-e r d a 1 k a 1 i s c h e s Globulin, oder im allgemeinen ein s a 1 z-b asisches G 1 o b u 1 i n\u2014B a s-s a 1 g 1 o b i n\u2014vor uns haben\n,Base\nK\nGb /Salz\nSX\n(19)\nHier ist die Energie des Alkalipols so zu sagen zum Teil von der Base, zum Teil von dem Salz in Anspruch genommen. Die Reaktion einer solchen Verbindung kann eine alkalische, neutrale, sogar eine saure\u2014auf Lakmus oder Phenolphtalein, nicht aber auf Trop\u00e4olin 00\u2014sein, je nach der Menge des Alkali in der Verbindung und in Abh\u00e4ngigkeit von der nat\u00fcrlichen Reaktion des Globulins (J\\LV 81 \u2014 5 p. 107).\n17*","page":257},{"file":"p0258.txt","language":"de","ocr_de":"258\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nDrittens endlich k\u00f6nnen solche Verbindungen nicht nur auf Lakmus, sondern auch auf Trop\u00e4olin 00 sauer reagiren, die Asche aber nach dem Abdampfen der L\u00f6sung und der Ein\u00e4scherung des R\u00fcckstandes dennoch freies Alkali enthalten. Derartigen Verbindungen, die durch die Temperatur ihrer Zersetzung charakterisirt werden\u2014basisch-salzige Acidoglobine \u2014 Bassalacidoglobine\u2014w\u00fcrde das Schema\n.Base\nGb \\Salz............... (2 0f\n<\nS\u00e4ure\nentsprechen. Die allgemeine Schema-Formel f\u00fcr alle m\u00f6glichen F\u00e4lle solcher Verbindungen w\u00e4re:\n6r\n< c/\u00bb\u2019)\n/\n\\ s\nVS rr'/w-\n/ LW\nX' JcS (l/rir)\n-f <0,5 (0,9 oder 0,1)]....................(21),\nwo n und n\" weit gr\u00f6sser als 100 und bis co ist, infolgedessen sowohl die S\u00e4uren als die Bisen, unsern Erkl\u00e4rungen gem\u00e4ss (AhV 86\u201492 p. 255), als Bruchteile (und zwar\nS\tS\nkleine) des L\u00f6slichkeitskoefficienten der Base (Je ) und der S\u00e4ure (k ) erscheinen; was das Salz anbetrifft, so kann dieses zwar nicht in weiteren Grenzen in die Ver-\nS\nbindung treten, wohl aber in geringeren Quantit\u00e4ten des L\u00f6slichkeitskoefficienten (k * ), welche der maximalen L\u00f6slichkeit des Globulins entsprechen, da eine Vergr\u00f6sserung des Salzgehalts bis \u00fcber 0,5 (0.9 oder 0.1)/,- an sich zur Ausscheidung von Globulin f\u00fchrt (V.V 75\u201480 p. 264).\nEbenso kann das Gleichgewicht dieser komplexen Verbindung gest\u00f6rt werden, wenn bei best\u00e4ndigem Salzgehalt sich die Mengen der Base oder der S\u00e4ure einzeln oder beiderseitig, oder umgekehrt, \u00e4ndern. Im allgemeinen darf die Energie der mit dem Globulin in Verbindung befindlichen Base und S\u00e4ure sowie des Salzes zusammengenommen diejenige, welche die best\u00e4ndigste Verbindung einer jeden Reihe von Verbindungen im einzelnen entfaltet, \u00fcberhaupt nicht \u00fcbersteigen. Oft ist dieselbe, wie die t\u00e4gliche Erfahrung zeigt, sogar geringer, was einerseits durch das gegenseitige Verhalten der S\u00e4ure und des Alkali (AhV 86\u201492 p. 255), andererseits durch dasjenige der Salze zu den S\u00e4ure- und Alkali Verbindungen des Globulins und. umgekehrt, durch das Verhalten der S\u00e4uren und Alkalien zu den Salzverbindungen des Globulins bedingt wird. Wenn es mir bislang auch noch nicht m\u00f6glich gewesen ist, die \u00c4quivalenz der Salze, S\u00e4uren und Basen zu dem Globulin in dieser Beziehung aufzuhellen und in Zahlen auszudr\u00fccken, so gibt es doch sowohl im historischen Material als auch in den pers\u00f6nlichen Erfahrungen eines jeden, der sich mit den Proteink\u00f6rpern besch\u00e4ftigt hat, Beispiele einer solchen Gleichwertigkeit genug. Was die Bevorzugung, die den verschiedenen Substanzen seitens des Globulins, welches eine Verbindung einzugehen sich bestrebt, zu Teil wird, so kommen in erster Reihe die Basen, dann die S\u00e4uren und erst zuletzt die Salze. Al. Schmidt (132 p. 18) z. B. fand, dass durch Dialyse die Salzs\u00e4ure ebenso wie die Alkalien aus Eiweissfl\u00fcssigkeiten langsamer entfernt werden, als die Salze.","page":258},{"file":"p0259.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DER ACIDOGLOBINE ZU DEN SALZEN.\n259\nMaliutin (88 p. 245) fand beim Filtriren durch Chamberlain\u2019sclie Zylinder ebenfalls, dass Salze sich aus protei'nhaltigen Losungen eher als Basen ausscheiden. Die einzelnen auf diese Verh\u00e4ltnisse bez\u00fcglichen F\u00e4lle bieten eine grosse Mannigfaltigkeit.\nIn dem oben Dargelegten nahmen wir solche F\u00e4lle, wenn bei der Bildung komplexer Verbindungen das s\u00e4mmtlicbe Globulin in der L\u00f6sung blieb; ist aber das bei der Neutralisation der Alkaliverbindungen sich neubildende Salz nicht imstande das vorhandene Globulin aufzul\u00f6sen, so scheidet sich mehr oder weniger davon aus, und in L\u00f6sung bleibt nur soviel, als mit einem Salze eine wasserl\u00f6sliche Verbindung eingehen kann. Dasselbe muss geschehen, wenn vor oder nach der Neutralisation die zu pr\u00fcfende Fl\u00fcssigkeit mit Wasser verd\u00fcnnt wird, da dadurch der Prozentgehalt des Salzes niedriger und das L\u00f6sungsverm\u00f6gen der Salzl\u00f6sung herabgesetzt ist. Ein Teil des Globulins kann sich auch bei der Bildung komplexerer Verbindungen, n\u00e4mlich eines salzbasischen Globulins oder salzbasischer Acidoglobine, ausscheiden. Endlich kann das sich ausscheidende Globulin sich in einem \u00dcberschuss der zur Neutralisation benutzten S\u00e4ure l\u00f6sen, wonach die L\u00f6sung selbstverst\u00e4ndlich ein Gemenge entsprechender Globulinverbindungen vorstellen kann.\nZu allen hier m\u00f6glichen F\u00e4llen m\u00fcssen wir auch diejenigen rechnen, wenn eine S\u00e4ure- oder Salzverbindung des Globulins auf Salze oder S\u00e4uren st\u00f6sst.\nD. V e r h a 11 e n der Acidoglobine zu den Salzen. Schon seit lange wird in der Geschichte der Proteink\u00f6rper des gegenseitigen Verhaltens der Salze und S\u00e4uren erw\u00e4hnt, wobei gew\u00f6hnlich hervorgehoben wird, dass die S\u00e4ure und das Salz bei gleichzeitiger Einwirkung auf die Prote\u00efnk\u00fcrper im umgekehrten Verh\u00e4ltnis vorhanden sind. Ohne sich um die inneren gegenseitigen Verh\u00e4ltnisse der S\u00e4ure, des Salzes und des Globulins zu k\u00fcmmern, richteten die Autoren ihre Aufmerksamkeit haupts\u00e4chlich auf die Bedingnisse, unter welchen eine mehr oder weniger vollst\u00e4ndige F\u00e4llung des Globulins vor sich geht. Vom Standpunkte der hier betrachteten Beziehungen aus weist eine jede, gleichviel ob volle oder teilweise, F\u00e4llung, aut die Zerst\u00f6rung wenigstens einer bis dahin in L\u00f6sung befindlichen Verbindung, im einfachsten Falle der S\u00e4ure, des Salzes und des Globulins hin. Die Verbindung befindet sich im Gleichgewicht, sofern die gegenseitigen Verh\u00e4ltnisse den schematischen Formeln (.VA? 86\u201492 p. 251) entsprechen. Wird irgend ein Glied der Verbindung quantitativ vergr\u00f6ssert, so erfolgt Zersetzung der Verbindung, n\u00e4mlich F\u00e4llung. Mie irgend ein Salz beim Zusatz der gleichnamigen oder irgend einer andern S\u00e4ure aus seiner w\u00e4sserigen L\u00f6sung ausf\u00e4llt, so scheidet sich auch das Acidoglobin, wie wir schon erw\u00e4hnt (ib.), beim Zusatz von S\u00e4uren aus. Da ferner das Acidoglobin eine salzartige Verbindung vorstellt, so wird es, wie ein jedes Salz, aus seiner w\u00e4sserigen L\u00f6sung durch ein andres Salz verdr\u00e4ngt (VA 48\u201460 p. 160). Auch die Globulinverbindungen mit Basen werden wie diejenigen mit Salzen durch Salze aus-gel\u00e4llt, doch muss hierbei bemerkt werden, dass die Acidoglobine aus ihren L\u00f6sungen weit besser durch Salze ausgeschieden werden, weshalb \u201eAns\u00e4uern\u201c der Fl\u00fcssigkeit mit darauffolgender S\u00e4ttigung der Globulinl\u00f6sung mit einem Salze vollkommenere F\u00e4llung bedingt. Anderseits wird ein Salzglobulin, da es den Charakter salzartiger Verbindungen besitzt, ebenfalls durch Eintr\u00e4gen einer S\u00e4ure verdr\u00e4ngt oder zersetzt. In all den genannten F\u00e4llen, wo das Globulin sich immer ausscheiden m\u00f6ge, scheidet es sich nat\u00fcrlich niemals im reinen Zustande aus. sondern immer als Bestandteil irgend welcher Verbindungen, obgleich diese sowohl quantitativ als qualitativ von den in L\u00f6sung gewesenen Verbindungen desselben sich unterscheiden, wenn auch im allgemeinen von den schon dagewesenen Verbindungen und den zugesetzten Agenden abh\u00e4ngen. Dass die sich bildenden Niederschl\u00e4ge in der Tat Abarten der schon beschriebenen Verbindungen sind, beweist der Umstand, dass dieselben nach dem Abfiltriren und Abpressen zwischen Fliesspapier in L\u00f6sung \u00fcbergehen und","page":259},{"file":"p0260.txt","language":"de","ocr_de":"260\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nein neues Verhalten zeigen, welches durch die ver\u00e4nderten quantitativen Verh\u00e4ltnisse aller in der Verbindung befindlichen Agentien geschaffen wird.\nAlle beschriebenen Verbindungen haben eine Dissoziationstemperatur, und wenn irgend eine Verbindung bei der Herabsetzung der Temperatur bis zur anf\u00e4nglichen nicht wieder hergestellt wird, so geschieht es nur, weil das Globulin, wie wir schon erw\u00e4hnt, eine Ver\u00e4nderung erleidet, d. h. unl\u00f6slich wird (s. Kap. XVIII). Wir erw\u00e4hnen schon der F\u00e4lle nicht, wo die Temperaturerh\u00f6hung das Entstehen einer Verbindung, z. B. zwischen der S\u00e4ure und der Base u. dergl. bef\u00f6rdert.\nAuch von der Form, welche die in den genannten F\u00e4llen sich ausscheidenden Niederschl\u00e4ge annehmen, will ich nicht reden: dieselbe kann sehr verschieden sein, von feink\u00f6rnigen Flocken an bis zu durchsichtigen Gallerten und undurchsichtigen Gerinnseln.\n1. Verhalten des Globulins zu den sauren Salzen. Bei der Betrachtung der Salzverbindungen des Globulins vermieden wir es, der sauren Salze zu erw\u00e4hnen. Das Verhalten dieser Salze zum Globulin erinnert im allgemeinen an die gleichzeitige Einwirkung einer S\u00e4ure und eines Salzes auf dasselbe.\nDie untenstehende Tafel, welche unter denselben Umst\u00e4nden zusammengestellt wurde wie Tabelle IV (AbV 75 \u2014 80 p. 257), erinnert an die III Gruppe letzterer und zeigt im allgemeinen eine F\u00e4llungstemperatur, welche niedriger ist, als die den Neutralsalzen entsprechende. Die Steigerung des S\u00e4urecharakters \u00fcbt auf die F\u00e4llungstemperatur einen bedeutenden Einfluss aus, wie aus den in Tafel VII gegebenen Zahlen erhellt, welche den zwei- und einmetalligen Natriumsalzen der Phosphors\u00e4ure, sowie dem sauren oxalsauren Natrium und dem hier gleichfalls angef\u00fchrten Neutralsalz derselben S\u00e4ure entsprechen.\nIm allgemeinen kommt den Globulinverbindungen mit sauren Salzen die Rolle einer st\u00e4rkeren S\u00e4ure als dem reinen Globulin zu.\nTAFEL VII.\nTafel der F\u00e4llung des Globulins in L\u00f6sungen von sauren Salzen.\nsaures kohlensaures Natron.\n\u201e\tphosphorsaures\t\u201e\n(NXHPOJ\n\u201e\tschwefligsaures\t\u201e\n\u201e\tschwefelsaures\t\u201e\n\u201e\t\u201e Ammonium.\n\u201e phosphorsaures Natron.\n(NaH2P04)\n\u201e\toxalsaures\n01/,-\u2014\t-0,05/t;\u2014\t0,09/,'-\t-o,u-\u2014\t\u20220.5/t\u2014\t0.9/;-\t- /;\u2014\n20>\t100 >\tA o o r\u2014H A o o r-H\t\t100\u2014\t\u25a0 80-\t-20\u2014\n20 \u2014\t- \u2014 \u2014\t\u2014\t\u2014 \u2014\t7 5\u2014\t72>20\u2014\t\n\t20\u2014\t40\u2014\t58\u2014\t62\u2014\t50-\t-20\u2014\n20\u2014\t\u25a0\t45\u2014\t51 \u2014\t62 \u2014\t55\u2014\t20-\t\u2014\n20\u2014\t60\u2014\t58\u2014\t55 \u2014\t20 \u2014\t20 -\t20\u2014\n\t20\u2014\t42\u2014\t55\u2014\t50\u2014\t20\u2014\t-20\u2014\n20-\t\u25a0 20\u2014\t20\u2014\t20\u2014\t20\u2014\t20-\t20\u2014\n\t20\u2014\t55\u2014\t72\u2014\t92\u2014\t87>20\u2014i\t\nD a\tr s t e 11\tu n g\tu n d j\tL e r s i\te t z u\tn g\neinfaches oxalsaures\ne r b i n d u n g e n.\nder S\u00e4ure\nDie S\u00e4ureverbindungen des Globulins k\u00f6nnen durch Verfahrungsweisen zersetzt werden, die in dem Verhalten der Alkalien und Salze zum Globulin wurzeln. So kann ein Acidoglobin in eine Alkali- oder Salzverbindung \u00fcbergef\u00fchrt werden, doch st\u00f6sst die Entfernung des Salzes oder des Alkali auf grosse Schwierigkeiten: man ist gen\u00f6tigt zur Dialyse zu greifen, die in diesem Falle sehr lange dauert, und das sich ausscheidende Globulin geht, da es mehr oder weniger lange unter Wasser bleibt, in den unl\u00f6slichen Zustand \u00fcber. Wiederholte Ausf\u00e4llung mit einem Salze","page":260},{"file":"p0261.txt","language":"de","ocr_de":"DARSTELLUNG UND ZERSETZUNG DER S\u00c4UREVERBINDUNGEN.\n261\nund Aufl\u00f6sung in Wasser mit darauffolgender Dialyse sind gar zu weitl\u00e4ufige Manipulationen; das Salz irgendwie auszus\u00fcssen, ohne dass die L\u00f6slichkeit des Globulins sich ver\u00e4ndre, gelingt gew\u00f6hnlich nicht, worauf schon Panum hinwies: das Salz l\u00e4sst sich sehr schwer abwaschen (A2A28I\u20141)2 p. 190\u20142), was wieder zu Gunsten einer chemischen Verbindung desselben mit dem Globulin zeugt,\nMithin bleibt nur die vollkommenste und fast einzige Operation zur Gewinnung des reinen Globulins \u00fcbrig, n\u00e4mlich die \u00dcberf\u00fchrung des Globulins in eine S\u00e4ureverbindung, wobei das mit dem Globulin verbundene Salz leicht der S\u00e4ure weicht, w\u00e4hrend die Base unter dem Einfl\u00fcsse der, obwohl verd\u00fcnnten, S\u00e4urenmasse sich mit derselben verbindet.\nDie erhaltene saure L\u00f6sung wird rascher Dialyse in Filter-Dialysoren (ALM 75\u2014 SO p. 242\u2014S) unterworfen. Hiebei kann ein beliebiger Weg eingeschlagen werden: Dialyse entweder gegen Wasser, oder gegen die gleichnamige, oder gegen eine verschiedene S\u00e4ure. Der erste Weg ist der vorteilhaftere, wenn man die Verbindung bis zum Globulin zu zersetzen w\u00fcnscht, nat\u00fcrlich falls das Pr\u00e4parat kein mit dem Globulin verbundenes Alkali enth\u00e4lt. Werden in diesem Falle aschenhaltige Globulinniederschl\u00e4ge erhalten, so muss das sich ausscheidende Globulin aufs neue in Wasser aufgel\u00f6st und dialvsirt werden u. s. w.\nBei der Darstellung von S\u00e4ureverbindungen des Globulins durch Dialyse darf nicht vergessen werden, dass letzteres bei einem minimalen Gehalt an S\u00e4ure in der L\u00f6sung verbleiben kann. Selbstverst\u00e4ndlich kamt durch Zusatz einer S\u00e4ure, z. B. Salzs\u00e4ure, zu einer solchen S\u00e4ureverbindung des Globulins ein Niederschlag enstehen; doch l\u00f6st sich bei der Dialyse eines solchen Gemenges nach Entfernung des S\u00e4ure\u00fcberschusses dieser Niederschlag wiederum auf. Erst nachdem die S\u00e4ure sich vollst\u00e4ndig entfernt hat, f\u00e4llt auch das Globulin aus.\nHarnack, der ausser Acht gelassen hatte, dass sein Albumin eine l\u00f6sliche S\u00e4ureverbindung desselben war (S. Kap. XIV,\u2014\u201eVerhalten des Globulins zu den Metallsalzen\u201c), erkl\u00e4rte die soeben beschriebene F\u00e4llung der Fl\u00fcssigkeit und Aufl\u00f6sung des Niederschlags ganz unrichtig. Er glaubte, dass sein \u201eAlbumin\u201c bei der Dialyse von der S\u00e4ure darum gef\u00e4llt werde, weil es sich mit derselben verbindet, und dass bei fernerer Dialyse des Gemenges, wenn die Verbindung sich zersetzt, das \u201eAlbumin\u201c sich wieder auti\u00fcse.\nBei bedeutendem Aschengehalt im Globulin ist es vorteilhafter, dasselbe in eine rein saure Verbindung \u00fcberzuf\u00fchren und dann das erhaltene Acidoglobin zu zersetzen. Zu diesem Zwecke l\u00f6st man das Globulin in einer schwachen S\u00e4urel\u00f6sung auf und dialysirt es gegen eine sehr verd\u00fcnnte L\u00f6sung der gleichnamigen oder irgend einer andern S\u00e4ure bis zu vollst\u00e4ndiger Entfernung der Aschenteilchen aus der Fl\u00fcssigkeit im Dialysor. Die \u00e4ussere Fl\u00fcssigkeit durch irgend eine S\u00e4urel\u00f6sung ersetzend, kann man sowohl ein Acidoglobin in ein andres \u00fcberf\u00fchren als auch eine Globulinverbindung mit zwei und mehr S\u00e4uren erhalten. Wird unter diesen Umst\u00e4nden gallertartige Konsistenz der Fl\u00fcssigkeit beobachtet, so ist sie f\u00fcr den Beginn einer Zersetzung der S\u00e4ureverbindung, und die Verh\u00e4ltnisse der sie bildenden Bestandteile f\u00fcr einen Einzelfall der gegenseitigen Verh\u00e4ltnisse der Mengen des Globulins, der S\u00e4uren, des Wassers, endlich der W\u00e4rme anzusehen. Wird mittels Dialyse eine S\u00e4ure Verbindung erhalten, so ist zu erwarten, dass sie stets einen h\u00f6heren Prozentgehalt von S\u00e4ure in sich schliesst, als die \u00e4ussere Fl\u00fcssigkeit ihr bietet. Diese Anh\u00e4ufung, so zu sagen Verdichtung, der S\u00e4ure wird nat\u00fcrlich durch die Affinit\u00e4t (man m\u00f6chte sagen \u201eGierigkeit\u201c) des Globulins zur S\u00e4uere bedingt. Als Beispiel k\u00f6nnen wir auf Johnsson\u2019s (AVA\u00bb 86 \u2014 92 p. 222) Tafeln verweisen. Analoge Verh\u00e4ltnisse beobachtet man auch in den F\u00e4llen, wo Alkalien im Spiele sind.\nDanach werden die reinen S\u00e4ure Verbindungen durch Dialyse gegen Wasser bis zu reiner Globulins\u00e4ure oder Globulin zersetzt. Es muss hier zugunsten des \u00c4Tor-","page":261},{"file":"p0262.txt","language":"de","ocr_de":"262\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN S\u00c4UREN.\nzugs dieses \"Verfahrens hcrvorgehobcn werden, dass eine S\u00e4ureverbindung sieb voit leichter als eine Alkaliverbindung durch Dialyse zersetzen l\u00e4sst.\nDieses Verhalten des Globulins zu den S\u00e4uren und zur Dialyse haben wir unserer Darstellungsmethode des reinen Globulins gleichviel welcher Herkunft zugrunde gelegt.\nJe verd\u00fcnnter die dialysirte Fl\u00fcssigkeit ist, je energischer die Dialyse ausgef\u00fchrt wird, mit desto gr\u00f6sserer Gewissheit k\u00f6nnen wir erwarten reines Globulin (Globulins\u00e4ure) in Gestalt \u201eeines in Alkali- oder S\u00e4urcl\u00f6sungen l\u00b0/00 oder in Salzl\u00f6sungen mittlerer Konzentration leichtl\u00f6slichen Pr\u00e4parats\u201c, kurz eines solchen zu erhalten, velclies den gel\u00e4ufigen Vorstellungen vieler Autoren vom ..Globulin\u201c entspricht, wie sie auch in den Lehrb\u00fcchern aufgenommen sind.\nDas oben Dargelegte erkl\u00e4rt alle sog. \u201eVerwandlungen oder Umwandlungen\u201c dieses oder jenes \u201eEiweissk\u00f6rpers\u201c in Globulin! So behauptet z. B. Hasebr\u00fcck (51 p. 353). dass unter der Einwirkung von l\u00b0/00 Salzs\u00e4ure Globulin aus Fibrin entstehe.\nF\u00e4llung oder Zersetzung von S\u00e4ureverbindungen kann auch unter dem Einfluss von Alkohol und \u00c4ther erfolgen (s. K. XV).\nE. S\u00e4uren, welche das G 1 o b u 1 i n nicht a u f 1 \u00f6 s e n. Beines Globulin, welches sich in einer Neutralsalzl\u00f6sung leicht l\u00f6st, l\u00f6st sich von selbst in den verschiedenen Schwefelwasserstoff-, Gerbs\u00e4ure-, Pikrins\u00e4ure-, Bors\u00e4ure- und Kohlens\u00e4urel\u00f6sungen nicht auf. Wie lange wir mit letzteren auf in Wasser susper.-dirtes reines Globulin auch einwirken n \u00f6gen, in die w\u00e4sserige L\u00f6sung geht dieses nicht \u00fcber. Mit Pikrin- und Gerbs\u00e4ure bilden sich zudem noch in Wasser unl\u00f6sliche Verbindungen; auch Schwefelwasserstoff, Bors\u00e4ure und Kohlens\u00e4ure verhalten sich offenbar nicht indifferent und bewirken unstreitig einen \u00dcbergang des Globulins in den unl\u00f6slichen Zustand. Nichtsdestoweniger aber k\u00f6nnen alle S\u00e4uren einen Bestandteil komplexer Globulinverbindungen mit Alkalien und Salzen bilden und Verbindungen mit denselben ci\u00fcgehcn, welche den obengegebenen Schemata entsprechen. Trichloressigs\u00e4ure, Phosphorwolframs\u00e4ure und Molybd\u00e4ns\u00e4ure l\u00f6sen in kon-zentrirten L\u00f6sungen das Globulin nicht, k\u00f6nnen aber in verd\u00fcnnten L\u00f6sungen l\u00f6sliche Verbindungen mit demselben bilden.\nL I T E B A T U B.\n1) B\u00e9champ.\u2014Bull. Soc. chirn. 1891, t. Y. 2) Berzelius.\u2014Ann. de chimie ou Kecueil. 1813. toi. 88. 3) Id.\u2014Lehrbuch der Thier-Chemie. Dresden. 1831. 4) Id.\u2014Lehrbuch der Chemie. 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