Open Access

JSON Export

{"created":"2022-01-31T15:25:44.779985+00:00","id":"lit36677","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"Morochowetz, L.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 5: 279-300","fulltext":[{"file":"p0279.txt","language":"de","ocr_de":"Verhallen des illobulius zu den Melallsalzen.\nMetallsalziges Globulin.\nSynonyme: Albumin\u2014Lassaigne, Berzelius u. a., Fibrat, Caseat, Albuminat u. dergl.\u2014 Mulder, Simon u. a., metallsalziges Globulin\u2014Morochowetz.\nYon Prof. L. Morochowetz.\nAllgemeine historische Tatsachen. Piecht viele Beispiele von F\u00e4llbarkeit des Blutserums durch Metallsalze finden wir bei Zetzell (1769.75 p. 244); aber nur seit Anfang des vorigen Jahrhunderts hat sich die Meinung, dass die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch L\u00f6sungen von Metallsalzen gef\u00e4llt werden, allgemeine Geltung verschafft. Nach Bostock\u2019s Beobachtungen, der diese Beziehungen studirte (8 p. 247; S-ap. 64) und F\u00e4llbarkeit des Filtrats durch Sublimat sogar nach der F\u00e4llung des Serums durch Kochen gewahrte (9 p. 71), ist es interessant Th\u00e9-nard's Schl\u00fcsse (67 p. 106) zu verzeichnen, dass \u201efast alle Metallsalze das Protein f\u00e4llen, wobei sowohl das Protein als auch die S\u00e4ure sammt der Base in den Niederschlag \u00fcbergehen\u201c. Doch finden wir das erste mehr oder weniger vollst\u00e4ndige Verzeichnis auf das F\u00e4llungsverm\u00f6gen proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten untersuchter Salze ^beiThomson. wobei dieser Autor (68 p. 31) den Schluss zieht, dass alle genannten Metallsalze, ausser\n*) La table, que je donne ici indique, d\u2019apr\u00e8s mes exp\u00e9riences, les effets des sels m\u00e9talliques sur la m\u00eame dissolution d\u2019albumine.\nSels me'talliques.\n1.\tNitro-muriate d\u2019or...........\n2.\tMuriate de platine...........\no. Nitrate d'argent.............\n4.\tNitrate de mercure...........\n5.\tOxymuriate de mercure........\n6.\tSur-oxysulfate de mercure...\n7.\tPrussiate de mercure.........\n8.\tOxynitrate de cuivre.........\n9. Muriate de cuivre....\n10.\tOxysulfate de cuivre..\n11.\tCuprate d'ammoniaque\n12.\tSulfate de fer................\n13.\tOxysulfate de fer dans l'alcool\n14.\tOxymuriate de fer.............\n15.\tOxynitrate de fer.............\nIG. Oxymuriate d\u2019\u00e9tain............\n17.\tSur-oxymuriate de plomb.......\n18.\tAc\u00e9tate de plomb..............\n19.\tNitrate de plomb..............\n20.\tPlombate de potasse...........\nEffets.\nPr\u00e9cipit\u00e9 floconneux, jaune et abondant, qui se redissout par l\u2019ammoniaque.\nPr\u00e9cipit\u00e9 blanc jaun\u00e2tre.\nPr\u00e9cipit\u00e9 abondant brun rouge\u00e2tre qui ne se redissout pas par l'ammoniaque.\nPr\u00e9cipit\u00e9 blanc.\nPr\u00e9cipit\u00e9 d\u2019un blaue l\u00e9ger.\nPr\u00e9cipit\u00e9 blanc.\nAucun changement.\nCoagulum vert, qui se redissout en ajoutant davantage de cuivre: le m\u00e9lange devient alors opaque.\nPr\u00e9cipit\u00e9 blanc abondant.\nPr\u00e9cipit\u00e9 blanc verd\u00e2tre.\nAucun changement. L\u2019acide muriatique rend le m\u00e9lange sans couleur, mais il ne s\u2019y produit aucun pr\u00e9cipit\u00e9\nIl se pr\u00e9cipite des flocons bruns.\nPr\u00e9cipit\u00e9 abondant d'un blanc sale.\nAucun changement.\nAucun pr\u00e9cipit\u00e9. Il se verdit.\nDevient lentement laiteux.\nUn pr\u00e9cipit\u00e9 blanc abondant.\nUn pr\u00e9cipit\u00e9 blanc abondant.\nUn pr\u00e9cipit\u00e9 Idanc abondant.\nAucun changement; mais l'acide muriatique y produit un pr\u00e9cipit\u00e9 blanc abondant.","page":279},{"file":"p0280.txt","language":"de","ocr_de":"280\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\nKobalt, Niederschl\u00e4ge erzeugen, diese aber niemals ausfallen, wenn die Oxyde durch Alkalien oder Erdalkalien in L\u00f6sung erhalten werden \u2018) (GS p. 31). H\u00fcnefeld (30-a p. 249) findet, dass die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten ausser durch die Chloride, Sulfate und Nitrate der Schwermetalle auch durch Alaun gef\u00e4llt werden, worauf \u00fcbrigens Zetzell (75 p. 244) schon fr\u00fcher hingewiesen hatte; es werden in Wasser unl\u00f6sliche Verbindungen erhalten, die sich aber in einem \u00dcberschuss der protein-haltigen Fl\u00fcssigkeit aufi\u00fcsen. Dieser Umstand entspricht im allgemeinen den oben angef\u00fchrten Beobachtungen Thomson\u2019s \u00fcber die F\u00e4llbarkeit des Proteins durch alkoholische L\u00f6sungen von Metalloxyden.\nAllein schon H\u00fcnefeld fand, das diese aus Metallsalzen und Protein bestehenden Niederschl\u00e4ge unbest\u00e4ndige Verbindungen sind, und dass z. B. die von \u00dcrfilla erhaltene Verbindung des Proteins mit Sublimat bei l\u00e4ngerem 'Waschen sich zersetzt, wobei sie das Sublimat dem Wasser abgibt, w\u00e4hrend eine geringe Menge unver\u00e4nderten Proteins als B\u00fcckstand zur\u00fcckbleibt (30-ap. 249). Hiinefeld fand unter anderem, dass Gold- oder Platinchlorid mit Protein gelbliche Niederschl\u00e4ge bilden (30-a p. 250).\nSehr interessante Beobachtungen stellte Berzelius (4 p. 44) an, indem er eine fast neutrale Fibrinl\u00f6sung in \u00c4tzkali mit Metallsalzen f\u00e4llte; die erhaltenen Niederschl\u00e4ge hielt er f\u00fcr eine Verbindung des Proteins mit dem Oxyd, oder, im Fall das Salz im \u00dcberschuss vorhanden war, f\u00fcr eine doppelte Verbindung des Proteins mit dem Oxyd und dem Salze. Einige solche Niederschl\u00e4ge w\u00e4ren in \u00c4tzkali l\u00f6slich. Die L\u00f6sung des durch Sublimat in \u00c4tzkali hervorgebrachten Niederschlags gebe nach der Behandlung mit Schwefelammonium einen aus Quecksilbersulfid bestehenden Niederschlag (4 p. 44). Seine Beobachtungen \u00fcber die F\u00e4llbarkeit der protein-haltigen Fl\u00fcssigkeiten mit Metallsalzen verallgemeinernd, sagt Bose (58 p. 132), dass man Verbindungen des Proteins nicht nur mit Alkalien sondern auch mit Salzen in Gestalt von basischen Doppelsalzen wohl annehmen d\u00fcrfe, direkte Versuche ihm jedoch gezeigt h\u00e4tten, dass das Protein sich in dieser Beziehung wie indifferente vegetabilische Substanzen \u2014Zucker, Gummi, St\u00e4rke u. dergl.\u2014verhalte, die sich den Basen gegen\u00fcber wie S\u00e4uren verhalten (58 p. 132). So fand Bose, dass bei dem Eintr\u00e4ufeln einer Proteinl\u00f6sung in eine Metallsalzl\u00f6sung Niederschl\u00e4ge erhalten wurden, welche in einem \u00dcberschuss sowohl der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeit als auch derselben Salze l\u00f6slich waren. Bei gewissen gegenseitigen Verh\u00e4ltnissen entst\u00e4nden Niederschl\u00e4ge, die sich in Wasser nicht l\u00f6sen und daher gewaschen werden k\u00f6nnen. Bei der Einwirkung von Kupfersulfat erhalte man einen aus Protein und Kupferoxyd bestehenden Niederschlag; mit Eisenchlorid\u2014aus Protein und Eisenoxyd bestehende gel\u00e9eartige Massen, sowie mit Zinksulfat eine weisse A erbindung\n21.\tPlombate de chaux..........................\n22.\tMuriate de zinc............................\n23.\tXitrate de bismuth.........................\n24.\tXitrate d\u2019antimoine........................\n25.\tMuriate d'arsenic..........................\n26.\tArseniate de potasse.......................\n27.\tArseniate de cobalt........................\n28.\tPrussiate de potasse.......................\n29.\tOxalate d'ammoniaque.......................\n\u2018) Ainsi tous les m\u00e9taux essay\u00e9s produisaient, \u00e0 l\u2019exception du cobalt, un pr\u00e9cipit\u00e9; mais il ne s'en manifestait jamais lorsque 1 oxyde \u00e9tait tenu en\nAucun changement.\nDevient peu-\u00e0-peu tr\u00e8s-laiteux.\nUn pr\u00e9cipit\u00e9 blanc qui ne parait pas sur-le-champ, \u00e0 moins qu'il n'y ait exc\u00e8s d'acide:\nUn pr\u00e9cipit\u00e9 blanc.\nDevient peu-\u00e0-peu laiteux.\nAucun changement.\nAucun changement.\nAucun changement.\nUn pr\u00e9cipit\u00e9 l\u00e9ger blanc apr\u00e8s une heure de repos (68 p. 31-3).\ndissolution par un alcali, ou par une terre (68 p. 33).","page":280},{"file":"p0281.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN LES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\n281\nmit Zinkoxyd (58 p. 141). In der Verbindung von Protein mit Kupfer fand Rose 1,50\u20141.69\u201c% CuO (58 p. 132).\nRose findet im allgemeinen, dass die Prote\u00fcnniederschl\u00e4ge in Salzl\u00f6sungen oder die Salzniederschl\u00e4ge in Proteinl\u00f6sungen in einem \u00dcberschuss der Fl\u00fcssigkeit, welche man zusetzt, l\u00f6slich sind, mit Ausnahme der Sublimatniederschl\u00e4ge, die sich nur in einem \u00dcberschuss der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeit l\u00f6sen. Penis (1838. 15 p. 76) findet, dass Quecksilbernitrat, Sublimat, Bleiacetat auch mit ausgeschiedenem Protein unl\u00f6sliche Verbindungen bilden, dass aber diese Salze auch Serum f\u00e4llen\n(15 p. 80).\nLassaigne's (33 p. 594) Ansicht nach wird das Protein von Sublimat gef\u00e4llt, wobei eine Verbindung jenes gerade mit dem Sublimat ohne Zersetzung dieses letzteren entstehe, und der Niederschlag sich in L\u00f6sungen von Alkalichloriden,-bromi-den und- Jodiden l\u00f6se. Lassaigne findet, dass 6 Teile Protein sich mit 1 Teil Sublimat verbinden. In der Folge (1839) nahm er an, dass das Protein sich mit allen Salzen, doch ohne Zersetzung letzterer, im Verh\u00e4ltnis von mehreren Molek\u00fclen Protein auf 1 Mol. eines gegebenen Metallsalzes verbinden k\u00f6nne, und schlug vor, diese Verbindungen Albuminate zu nennen (34 p. 819; 36 p. 310 und 35 p. 496). l'de M\u00f6glichkeit einer Spaltung der Metallsalze durch das \u201eAlbumin\u201c behufs Verbindung dieses mit den Oxyden spricht Lassaigne entschieden ab und nimmt eine direkte Verbindung des \u201eAlbumins (A)u mit Salzen in folgenden Verh\u00e4ltnissen an: A6 (PbO),C4II6CL: A8H\u00dcAo05; A5Cu0C4H603; A4Cu0S03; A1Ag0Az05; A6PtCl4 (35 p. 496).\nDas Zustandekommen einer direkten Verbindung von Oyxden mit \u201eAlbumin\u201c gibt Lassaigne nur unter der Mitwirkung von Alkalien zu. Eine solche Verbindung erhalte man bei der Aufl\u00f6sung des durch Kupfersulfat in Blutserum erzeugten Niederschlags in \u00c4tzkali: \u201eAlbumin\u201488,90; Alkali\u20147,56 und Kupferoxyd\u20143,04\u201c. Die L\u00f6sung dieser Verbindung sei bl\u00e4ulich violet, werde aber beim Erw\u00e4rmen heller\n(37 p. 529\u201431).\nIn der Folge erhielten Vogel & Reischauer (69-a p. 529) ebensolche bl\u00e4ulich-violette Fl\u00fcssigkeiten bei der Aufl\u00f6sung verschiedener Proteink\u00f6rper in Kupferoxydammoniak, der Schvveitzer\u2019schen L\u00f6sung.\nAuch Mitscherlich (46 p. 302) findet, dass, wenn kleine Porzionen Bleiacetat in proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten eingetragen werden, die Niederschl\u00e4ge beim Umsch\u00fctteln verschwinden, bei einem gewissen S\u00e4ttigungsgrade mit dem Salze sich nicht mehr aufl\u00f6sen, aber durch Essigs\u00e4urezusatz zum Schwinden gebracht werden kommen (46 p. 302). Bei der F\u00e4llung mit Bleizucker hinterliess das Filtrat nach der Entfernung des Niederschlags beim Abdampfen einen trocknen R\u00fcckstand, der sich, Mitscherlich\u2019s Ansicht nach, auf kosten der Essigs\u00e4ure in Wasser l\u00f6ste. Beim Kochen des Niederschlags mit Schwefels\u00e4ure wurde der Geruch von Essigs\u00e4ure deutlich gesp\u00fcrt (46 p. 303).\nWird die l\u00f6sliche Verbindung von Protein und Bleiacetat mit Schwefelwasserstoff, Kali carbon at oder Schwefels\u00e4ure behandelt, so w\u00fcrden Niederschl\u00e4ge entstehen, die aber kein Schwefelblei, Bleicarbonat oder Bleisulfat geben, sondern drei f ache V e r bindungen vor stelle n, welche auch das Protein enthalten. Bei der Einwirkung z. B. von Schwefelwasserstoff entstehe nicht einfach eine Verbindung von Schwefel und Blei, sondern eine Verbindung von Schwefel, Blei und Protein, und nicht bloss eine unl\u00f6sliche sondern auch eine mit br\u00e4unlicher Farbe in Wasser l\u00f6sliche (ib. p. 304). Eben solche Verbindungen w\u00fcrden auch mit Eisenchlorid erhalten werden (ib. p. 305).\nIm folgenden Jahre best\u00e4tigte Mitscherlich (47 p. 106) Rose's Angaben \u00fcber die Best\u00e4ndigkeit der Verbindung von Kupfersulfat mit Protein; doch auch diese","page":281},{"file":"p0282.txt","language":"de","ocr_de":"282\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\nVerbindung l\u00f6se sich allm\u00e4lig bei weiterem Salzzusatz und Umscli\u00fctteln auf, bis der Kupfergelialt in der Fl\u00fcssigkeit einen gewissen Grad erreicht hat, wonach die entstandenen Niederschl\u00e4ge schon entweder in S\u00e4uren\u2014Essigs\u00e4ure. Salzs\u00e4ure,\u2014oder in Alkalien\u2014Kali, Ammonium \u2014 l\u00f6slich seien (47 p. 113). Mitscherlich fand in dem Proteinniederschlag gegen 2,8\u2014 3,3% Kupferoxyd (25 p. 198).\nAuch Denis (16 p. 29) nimmt an. dass das Globulin (sein Albumin) nicht nur mit Alkalisalzen sondern auch mit Metallsalzen in Verbindung trete. Mulder (64 p. 35) erhielt nach der Aufl\u00f6sung des Fibrins in \u00c4tzkali und parzieller Neutralisation eine neutrale Verbindung, die er mit Metallsalzen f\u00e4llte. Auf diese Art wurden die Verbindungen: subfibras plumbicus aus 30,63 Teilen Bleioxyd und 69,37 Protein, fibras cupricus aus 7,209 Oxyd und 92,791 Protein, quadrifibras argenticus aus 5,43 Silberoxyd und 94,57 Protein, endlich sesquifibras argenticus aus 13,12 Silberoxyd und 86,88 Protein erhalten (64 p. 35). \u00c4hnliche Verbindungen stellte Mulder auch aus \u201eAlbumin\u201c dar und nannte dieselben \u201ealbuminas plumbicus\u201c u. s. w. Ein anderes Mal fand Mulder in einer Proteinverbindung (25 p. 198) 4,44% Kupfer.\nDoch hat es auch nicht an Meinungen gefehlt, dass die Metallsalze sich mit dem Protein nicht verbinden, sondern letsteres einfach f\u00e4llen, wie z. B. ma\u00eetre de Rabodanges (55 p. 781) dachte.\nEtwas anders stellte Berzelius (5 p. 34) die Verbindungen von Metalloxyden mit Alkalien dar; es wurden n\u00e4mlich frischbereitete Hydroxyde in eine verd\u00fcnnte L\u00f6sung von Serum oder Eiweiss eingetragen, wobei sie unter Bildung eines Doppelsalzes in L\u00f6sung \u00fcbergingen. Berzelius nimmt an, dass das Protein in den genannten Fl\u00fcssigkeiten mit dem Alkali schon verbunden ist. Beim Kochen der genannten Verbindungen finde Ausscheidung von Niederschl\u00e4gen statt, welche, Berzelius\u2019 Ansicht nach, aus dem Oxyd und geronnenem Protein bestehen. Unl\u00f6sliche Verbindungen w\u00fcrden auch direkt* bei der Behandlung einer Proteinl\u00f6sung mit Kalium! Ammoniakl\u00f6sung erhalten; dieselben l\u00f6sen sich aber in \u00c4tzalkalien, indem sie Doppelverbindungen bilden (5 p. 41).\nNeutrales Bleiacetat f\u00e4lle das Protein nicht vollst\u00e4ndig aus, w\u00e4hrend basisches Bleiacetat (Bleiessig) vollst\u00e4ndige F\u00e4llung bedinge. Auch Liebig spricht (41p. 878) von vollst\u00e4ndiger F\u00e4llung des Serums durch Bleiessig. Unstreitig schlossen sowohl Berzelius als Liebig auf vollst\u00e4ndige F\u00e4llbarkeit aus der Abwesenheit eines Niederschlags beim Kochen des Filtrats, was aber, wie wir weiter unten sehen werden, ein ungen\u00fcgender Grund ist, da eine bedeutende Proteinmenge ungef\u00e4llt bleibt.\nEs ist interessant, dass zur Darstellung eines l\u00f6slichen Caseins Berzelius vorschl\u00e4gt, anstatt Baryum- oder Calciumcarbonat, Bleicarbonat zu nehmen und das beim \u00dcbergang des Caseins in die L\u00f6sung mitgerissene Blei mit Schwefelwasserstoff zu f\u00e4llen *)! Diese Beobachtungen best\u00e4rkten, wie es scheint, Berzelius in der Meinung, dass das Casein an und f\u00fcr sich in Wasser l\u00f6slich sei. Sp\u00e4tere Autoren, Gegner \"der von Denis, Dumas & Cahours, Liebig u. a. verfochtenen Lehre von der L\u00f6s\n\u2022) Um das Casein darzustellen, vermischt man abgerahmte Milch mit verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure, welche sich mit dem Casein verbindet und es in Gestalt eines weissen Coagulums niederschl\u00e4gt. Man bringt es auf ein Filtrum, zerr\u00fchrt es und befreit es durch Waschen mit Wasser von den Molken, worauf man es mit Wasser und kohlen-saurem Kalk oder Baryt anr\u00fchrt und digerirt. Die S\u00e4ure verbindet sich hierbei mit der Erde, und das freiwerdende Casein l\u00f6st sich in W asser\nauf, und wird durch Filtriren von dem Erdsalze und dem darin zur\u00fcckgebliebenen Butterfett abgesondert. Aber diese L\u00f6sung kann ein wenig mit dem Casein verbundene Kalkerde oder Baryterde enthalten, die sie von dem zur Abscheidung der S\u00e4ure angewandten kohlensauren Erdsalze aufgenommen hat. Um diese Einmischung zu vermeiden, kann man kohlensaures Bleioxyd anwenden, und darauf das aufgel\u00f6ste Bleioxyd mit Schwefelwasserstoff abscheiden (5 p. 677).","page":282},{"file":"p0283.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\n283\nlichkeit des Proteins in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten auf kosten der Salze, f\u00fchrten zum Beweis der L\u00f6slichkeit des Proteins (des historischen Albumins) in Wasser \u00e4hnliche Versuche aus. Zu gunsten dieser Meinung sollte sich, Nasse\u2019s Worten nach (1842. 50-c p. 156), Simon ausgesprochen haben. Letzterer f\u00e4llte Eiweiss mit Bleiessig, wusch den Niederschlag mit Wasser und zersetzte ihn mittels Schwefelwasserstoff. Die abfiltrirte Fl\u00fcssigkeit wurde bei massig hoher Temperatur abgedampft, und aus dem R\u00fcckstand wurde von l\u00f6slichen Salzen freie Asche erhalten. In der beschriebenen Fl\u00fcssigkeit war Protein enthalten, welches, Simon\u2019s Meinung nach, sich nicht auf kosten der Essigs\u00e4ure aufgel\u00f6st hatte, da die Fl\u00fcssigkeit durch \u00c4tzkali nicht gef\u00e4llt wurde; doch findet Nasse keinen Grund, eine Verbindung des Proteins mit der Essigs\u00e4ure in diesem Falle in Abrede zu stellen *).\nWurtz aber, dem die Arbeiten, auf welche wir hingewiesen, unbekannt waren, und den man f\u00e4lschlich f\u00fcr den ersten Forscher gehalten hat, der l\u00f6sliches Protein durch F\u00e4llen mit Blei darstellte, sah nichtsdestoweniger das Protein unter den genannten Umst\u00e4nden f\u00fcr l\u00f6slich an.\nIm Jahre 1844 k\u00fcndigte Wurtz (72 p. 700 und 73 p. 217) seine Arbeiten an, die er unternommen hatte, um die L\u00f6slichkeit des historichen Albumins \u201ein Wasser ausser dem Bereiche des Einflusses von Salzen\u201c zu beweisen. Zweifach mit Wasser verd\u00fcnntes und durch Leinwand geschlagenes H\u00fchnereiweiss wurde mit Bleiessig gef\u00e4llt und dabei ein volumin\u00f6ser Niederschlag erhalten. Nach dem Auswaschen mit Wasser zersetzte man den in Wasser suspendirten Niederschlag mit einem Kohlens\u00e4urestrom, wobei sich, Wurtz\u2019s Beschreibung nach, Bleicarbonat bildete, welches zu Boden fiel, w\u00e4hrend in der Fl\u00fcssigkeit d a s i n Wasser gel\u00f6ste Protein zur\u00fcckblieb 2).\nNach dem Filtriren glaubte Wurtz in der Fl\u00fcssigkeit nur Albumin und Spuren von Bleioxyd 3) zu haben; um letzteres zu entfernen, leitete er eine gewisse Quantit\u00e4t Schwefelwasserstoff ein, welches die Fl\u00fcssigkeit aber nur braun f\u00e4rbte; Erhitzen bis auf 60\u00b0 bedingte Ausscheidung eines unbedeutenden Niederschlags, der auch diese Bleispuren mitriss4). Das klare Filtrat wurde bei 50\u00b0 zur Trockne eingedampft, wobei der Trockenrest seine L\u00f6slichkeit in schwachsauer reagirendem Wasser bewahrt und Acidit\u00e4t genug besessen habe, um die Kohlens\u00e4ure nicht nur aus doppeltkohlensaurem, sondern auch aus kohlensaurem Natron zu verdr\u00e4ngen! Die L\u00f6sung tr\u00fcbte sich bei 59,5\u00b0, schied Flocken bei 61\u201463\u00b0 aus und ging bei noch h\u00f6herer Temperatur in ein sich \u00fcber das Ganze erstreckendes Coagulum \u00fcber (72 p. 701).\n') Gegen diese haupts\u00e4chlich von Denis und Dumas verteidigte Ansicht hat sich Simon erkl\u00e4rt. Er stellte reines, nicht salzhaltiges Eiweiss dadurch dar, dass er das Eiweiss mit Bleiessig f\u00e4llte, auswusch und aus der Verbindung mit Blei durch Schwefelwasserstoffgas befreite. Das Eiweiss ward hei gelindem Erw\u00e4rmen aufgel\u00f6st, filtrirt und eingedampft. Die Asche lieferte keine l\u00f6slichen Salze. Das gel\u00f6ste Eiweiss war keineswegs durch Essigs\u00e4ure gel\u00f6st, weil Kali keinen Niederschlag bildete. Weshalb sich aber die bei der Bildung des Schwefelbleis aus dem essigsauren Blei frei werdende Essigs\u00e4ure nicht mit dem Eiweiss, zu dem sie eine grosse Verwandschaft hat, verbunden haben soll, ist nicht recht einzusehen (50-ap. 156\u20147).\n-) Dem fr\u00fcher Dargelagten gem\u00e4ss darf Wurtz in keinem Falle f\u00fcr den Erfinder dieses Pr\u00e4pa-\nrats gehalten werden, wenigstens habe ich mir nicht klar machen k\u00f6nnen, oh Wurtz fr\u00fcher, vor der obenerw\u00e4hnten Arbeit Xasse's, (p.n.283) in welcher von Simon die Rede ist, geschrieben hat. Wer letztgenannter Autor gewesen ist, und wo er geschrieben hat, habe ich auch nicht herausfinden k\u00f6nnen. Bei Franz Simon habe ich nichts \u00c4hnliches gefunden.\n3)\tL\u2019a lhuminate de plomb (?!) est de-compos\u00e9 par l\u2019acide carbonique; il se forme du carbonate de plomb qui reste en suspension, et l\u2019albumine devenue libre, se dissout dans l\u2019eau (72 p. 701).\n4)\tL\u2019albumine qui a pass\u00e9 \u00e0 travers le filtre n\u2019est pas encore pure; elle contient des traces d\u2019oxyde de plomb; on y verse quelques gouttes d\u2019hydrog\u00e8ne sulfur\u00e9: la liqueur brunit, mais reste transparente (72 p. 701).","page":283},{"file":"p0284.txt","language":"de","ocr_de":"284\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\nWurtz scheint geglaubt zu haben, dass bei der F\u00e4llung mit Blei eine Verbindung nur des \u201eAlbumins\u201c mit Bleioxyd (albuminate de plomb) statthabe; von dem Gedanken, dass der Niederschlag auch Essigs\u00e4ure in sich schloss, war er weit entfernt, wie aus der Beschreibung seiner Beobachtungen erhellt. Ausserdem gab das Serum ein so unvollkommenes Pr\u00e4parat und in so geringer Menge, dass Wurtz davon abstand, auf diesem Wege l\u00f6sliches \u201eAlbumin\u201c aus Serum darzustellen (73 p. 223).\nWenn man erw\u00e4gt, dass Wurtz nicht angibt, ob er durch den Bleiessig vollst\u00e4ndige F\u00e4llung des H\u00fclmereiweisses erzielt hatte, so sind wir vollkommen berechtigt zu behaupten, dass der bleihaltige Niederschlag des H\u00fclmereiweisses wenn nicht ausschliesslich, so doch gr\u00f6sstenteils aus \u201eGlobulin\u201c bestand, welches aus dem Eiweiss schon durch einfache Verd\u00fcnnung mit Wasser ausf\u00e4llt. Aus diesem Grunde beweisen Wurtz\u2019s Versuche die Wasserl\u00f6slichkeit nicht des \u201eAlbumins\u201c, sondern diejenige des Globulins. Indem Wurtz, ziemlich naiv, den durch Bleiessig erzeugten Niederschlag ausschliesslich f\u00fcr eine Verbindung des Proteins mit Bleioxyd ansieht, gibt er die Wasserl\u00f6slichkeit der Niederschl\u00e4ge nur aus diesem Grunde zu, ohne die Fl\u00fcssigkeit genauer auf die Gegenwart anderer K\u00f6rper, ausser Wasser und Protein, zu untersuchen: dies w\u00e4re aber um so notwendiger gewesen, als alles auf die Gegenwart von freier Essigs\u00e4ure hinwies.\nWas Wurtz unterliess, f\u00fchrte Scherer aus, der zu derselben Zeit arbeitete und seine Beobachtungen niederschrieb. Diese sind in der Hinsicht interessant, dass sie die unmittelbar n\u00e4chste Stufe in der Entwicklung der Frage von der L\u00f6slichkeit des Proteins sowohl im allgemeinen als im besonderen, auf Grund der n\u00e4heren Untersuchung der durch Blei hervorgerufenen Niederschl\u00e4ge bilden, derselben Frage, die von Mitscherlich aufgeworfen, von Berzelius am Casein, von Simon am Albumin weitergef\u00fchrt worden war. Scherer\u2019s Arbeit ist die unmittelbare Fortsetzung der Untersuchung des-Proteins in dieser Beziehung. Indem er (1844) das Casein mit neutralem Bleiacetat f\u00e4llte, bemerkte er, dass dieses Pr\u00e4parat aut \u201eAlbumin (Serum und H\u00fclmereiweiss) eine unbedeutende Wirkung aus\u00fcbte\u201c; damit scheint er sagen zu wollen, dass der Niederschlag ausschliesslich aus in Wasser unl\u00f6slichem Casein bestand; trotzdem aber wurde nach der Zersetzung des Niederschlags durch Kohlens\u00e4ure in der L\u00f6sung essigsau v es Casein erhalten *)! Scherer sagt ganz bestimmt aus, dass die erhaltene Caseinl\u00f6sung Essigs\u00e4ure und Bleioxydcarbonat enthielt* 2). Indem Scherer die Gegenwart von Essigs\u00e4ure dartut. scheint er die von ihm angef\u00fchrte Ansicht Lehmann\u2019s zu teilen, nach welcher bei der F\u00e4llung mit Bleiessig sowohl eine Verbindung von Bleioxyd und Protein als von Protein und Essigs\u00e4ure entsteht (59 p. 454).\nIn der Tat hatte Lehmann schon im Jahre 1842 die Meinung ausgesprochen, ohne dieselbe jedoch experimentell zu st\u00fctzen, dass sowohl das \u201eAlbumin\u201c (38 p. 170) als das \u201eCasein\u201c (ib. p. 205) durch Metallsalze gef\u00e4llt werde, wobei sich zweierlei Verbindungen der Proteinsubstanz, einerseits mit der S\u00e4ure, andererseits mit der Base des Metallsalzes, bilden w\u00fcrden.\nAuf diese Art wurde die Gegenwart von Essigs\u00e4ure in Wurtz's Pr\u00e4parat durch eine Reihe von Beobachtungen, deren wir erw\u00e4hnt haben, bewiesen. Was Vurtz\u2019s eigne Schl\u00fcsse anbetrifft, so wurden dieselben bald nach ihrem Erscheinen durch\n\u2018) Wird der erhaltene, sorgf\u00e4ltig ausgewaschene Niederschlag durch Kohlens\u00e4ure zerlegt, so erh\u00e4lt man in der Fl\u00fcssigkeit essigsaures Casein (59 p. 454).\n2) Ich fand wenigstens, wie oben schon ange-\ngeben wurde, in dem durch Kohlens\u00e4ure zerlegten sorgf\u00e4ltigst ausgewaschenen Bleicaseate Essigs\u00e4ure und im R\u00fcckst\u00e4nde verblieb kohlensaures Bleioxyd. (59 p. 455).","page":284},{"file":"p0285.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\n285\ndie Arbeiten Lehmann\u2019s widerlegt, der in Wurtz\u2019s Pr\u00e4paraten jedenfalls das Vorhandensein von Essigs\u00e4ure annahm (39 p. 345).\nNoch \u00fcberzeugender erscheinen die Argumente, welche Denis zum Beweise der L\u00f6slichkeit des Proteins in Wurtz\u2019s Versuchen auf kosten der Essigs\u00e4ure vorbrachte. Denis findet, dass es Wurtz\u2019s Angaben an Beweiskraft fehlte, und dass die von diesem Autor mitgeteilten Reaktionen auf die L\u00f6slichkeit seines Proteins sich vollkommen gut durch die Aufl\u00f6sung des Proteins in einer sehr geringen Quantit\u00e4t (quantit\u00e9 tr\u00e8s minime) Essigs\u00e4ure erkl\u00e4ren lassen. Andererseits werde mit Essigs\u00e4ure anges\u00e4uertes Eiweiss durch Bleiessig nicht gef\u00e4llt (17 p. 26). Auch Scherer findet (20 p. 319\u2014nach einer pers\u00f6nlichen Mitteilung an Eichwald), dass Wurtz\u2019s Pr\u00e4parat essigsaures Protein sei, weshalb beim Destilliren mit verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure das Destillat sauer reagirt (ib. p. 319). Dessenungeachtet empfiehlt Hoppe-Seyler (30 p. 184) dieses Verfahren, welches schon, obgleich unverdient, das \u201eWurtz\u2019sche Verfahren\u201c benannt worden war, zur Gewinnung einer mehr oder weniger reinen (!) Albuminl\u00f6sung sogar aus Serum (?!). Hoppe-Seyler (ib, p. 184) r\u00e4t Serum oder Hy-drocelefliissigkeit mit Bleiessig zu f\u00e4llen, den Niederschlag gut auszuwaschen, in W asser zu verteilen und durch einen Kohlens\u00e4urestrom zu zersetzen. Nach dem Abfiltriren habe man eine \u201eziemlich reine\u201c (?!) aber sehr tr\u00fcbe (!?) Serumalbuminl\u00f6sung *) gewonnen, nichts anderes! Alles, was wir \u00fcber Wurtz\u2019s Beobachtungen gesagt haben, ist auch hier vollkommen anwendbar. Als Hoppe-Seyler. diese Methode in sein Lehrbuch aufnahm, war er offenbar sowohl mit der Technik als auch mit der Geschichte derselben nicht gen\u00fcgend bekannt (30 p. 184). K\u00fchne war vorsichtiger; denn als er in seinem Lehrbuche (1866. 32 p. 179) die Gewinnung des Proteinpr\u00e4parats nach Wurtz\u2019s Vorschrift beschrieb, gab er zugleich die Resultate der Untersuchungen einiger seiner Vorg\u00e4nger sowie seiner eignen an.\nK\u00fchne findet, dass die nach der Zersetzung des Bleiniederschlags im Eiweiss durch Kohlens\u00e4ure erhaltene Fl\u00fcssigkeit Protein in einer sauren L\u00f6sung enth\u00e4lt, die nach der Neutralisation mit Ammoniakfl\u00fcssigkeit das Protein ausscheidet; wird die Fl\u00fcssigkeit mit Weins\u00e4ure destillirt, so k\u00f6nne die Essigs\u00e4ure abgetrieben werden (32 p. 178\u20149). Dobrosslawin (19 p. 204), der Wurtz\u2019s Versuche wiederholte und H\u00fclmereiweiss mit basischem Bleiacetat f\u00e4llte, wusch den Niederschlag eine Woche lang mittels Decantiren, bis die Fl\u00fcssigkeit mit Schwefelwasserstoff nicht mehr auf Blei reagirte. Im \u00dcbrigen folgte Dobrosslawin Wurtz\u2019s Vorschrift. Um sich von der Gegenwart von Essigs\u00e4ure in Wurtz\u2019s Pr\u00e4parat zu \u00fcberzeugen, l\u00f6ste der Autor 2,674 gi m. davon in V asser auf und destillirte es mit 2,6 grm. Weins\u00e4ure; ein anderes Mal destillirte er eine w\u00e4sserige L\u00f6sung aus 3.479 grm. des Pr\u00e4parats mit 2,354 grm. glasiger Phosphors\u00e4ure.\nWurde die Fl\u00fcssigkeit langsam 7\u20148 Stunden destillirt, um das Hin\u00fcberschleudern derselben nach dem Abtreiben 2/3 der genommenen Menge zu vermeiden, so zeigte \u201edas Destillat keine Spuren von saurer Reaktion auf blaues Lak-muspapier\u201c, Nach dem Abdampfen der Fl\u00fcssigkeit (des Destillats) mit kohlensaurem Natron bis zur Trockne wurde weder bei der Kakodyl- noch bei der Schwefels\u00e4ureprobe eine Reaktion auf Essigs\u00e4ure erhalten (19 p. 204).\nAuch Eichwald (20-a p. 36) h\u00e4lt Wurtz\u2019s Versuche in bezug auf die Wasserl\u00f6slichkeit des \u201eAlbumins\u201c f\u00fcr wenig \u00fcberzeugend.\n') Zur Darstellung eines ziemlich reinen Se- anhaltenden Kohlens\u00e4urestrom die Bleiverbindung rumalbumins kann man auch, nach Wurtz, Blut- zerlegen und durch Filtration eine ziemlich reine serum oder Hydrocelefl\u00fcssigkeit mit Bleiessig (aber sehr tr\u00fcbe) Serumalbuminl\u00f6sung gewinnen fallen, den Niederschlag mit Wasser gut aus- (30 p. 1S4). waschen, dann in Wasser zerteilen, durch einen","page":285},{"file":"p0286.txt","language":"de","ocr_de":"286\nVERHALTEN LES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\nWurtz scheint weit davon entfernt gewesen zu sein, sein Pr\u00e4parat oder wenigstens die Arbeiten derjenigen Autoren, die f\u00fcr seine Beobachtungen Interesse an den Tag legten, n\u00e4her zu untersuchen, da er im Jahre 1885 (74 p. 77) sehr hartn\u00e4ckig das, was er 40 Jahre fr\u00fcher gesagt hatte, wiederholte und darauf bestand, dass bei der F\u00e4llung mit Bleiessig das Protein einen Niederschlag bilde, der nur aus Protein und Bleioxyd bestehe ').\nWas die mehr oder weniger vollst\u00e4ndige F\u00e4llbarkeit der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch die Metallsalze anbetrifft, so gibt es ausser dem, was dar\u00fcber schon gesagt wurde, Angaben genug, nach welchen die F\u00e4llung der nat\u00fcrlich vorkommenden proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch genannte Agentien von mannigfachen Umst\u00e4nden abh\u00e4ngt. So findet Panum (52 p. 449), dass die Konzentration sowohl dieser Fl\u00fcssigkeiten als auch der Metallsalzl\u00f6sungen, sowie die Beimengungen, die Temperatur u. dergl. die F\u00e4llbarkeit des Proteins beeinflussen, woraufhin er der Ansicht ist, dass Angaben \u00fcber die F\u00e4llbarkeit oder Unf\u00e4llbarkeit des Proteins, ohne dass die Versuchsbedingungen angegeben sind, keinen Wert haben.\nPanum unterwarf 18 verschiedene Proteinl\u00f6sungen mittels einer grossen Anzahl Metallsalzl\u00f6sungen unter mannigfachen \u00e4usseren Bedingungen der Probe, und\ngeringste Best\u00e4ndigkeit in den Resultaten.\nAls Beispiel f\u00fchrt er das verd\u00fcnntem und filtrirtem der beim Zusatz eines dasselbe beobachte man\nfand nicht die\nVerhalten genannter Fl\u00fcssigkeiten zu Eisenchlorid an. In H\u00fchnereiweiss erzeuge Eisenchlorid einen Niederschlag.\n\u00dcberschusses von Eisen volumin\u00f6ser und dichter werde; auch beim Erw\u00e4rmen. Bei schw\u00e4cherer Konzentration sei jedoch der erhaltene Niederschlag in einem geringen \u00dcberschuss der sauerreagirenden Eisenchloridl\u00f6sung l\u00f6slich. In verd\u00fcnnten S\u00e4uren dagegen oder in neutralen L\u00f6sungen bewirke Eisenchlorid keine F\u00e4llung, nicht einmal beim Kochen; neutrale Alkali- oder Erdalkalisalze erzeugen aber bei dessen Gegenwart unter denselben Umst\u00e4nden einen Niederschlag. Dagegen scheiden alkalihaltige Proteinl\u00f6sungen reichliche Niederschl\u00e4ge aus. wobei dieselben in konzentrirteren L\u00f6sungen ein dichteres, lederartiges Aussehen gewinnen und sich weder in einem \u00dcberschuss des Eisenchlorids noch in Masser l\u00f6sen. Ebenso verhalte sich Eisen- oder Kupfersulfat (ib. p. 450\u20141).\nAuch eine L\u00f6sung von Seroglobin in verd\u00fcnnter Phosphors\u00e4ure werde durch Sublimat nicht gef\u00e4llt, sogar beim Kochen; es gen\u00fcge aber, die Fl\u00fcssigkeit mit Ammoniakl\u00f6sung zu behandeln, um sogleich einen Niederschlag zu ei halten. Die \u00fcbrigen Prote\u00efnstolfe wurden durch Sublimat in sauren, auch phosphorsauren, neutralen und alkalischen L\u00f6sungen gef\u00e4llt. Neutrales und basisches Bleiacetat f\u00e4llte eine L\u00f6sung von Globulin in Phosphors\u00e4ure. \u2019Wurde Seroglobin in soviel Essigs\u00e4ure aufgel\u00f6st, dass beim Kochen keine F\u00e4llung erfolgte, so bewirkten auch die genannten Bleisalze nicht nur in der K\u00e4lte sondern auch in der Siedhitze schon keine 4\u00e4llung (52 p. 451\u20142). Die alkalischen Globulinverbindungen werden durch Metallsalze gef\u00e4llt; auch\ni) 1\u00b0 Pr\u00e9paratio n d e fa 1 b umine s o-1 u b 1 e. On d\u00e9laye un certain nombre de blancs d'oeufs dans l\u2019eau, on passe \u00e0 travers un linge, et l'on pr\u00e9cipite la solution par le sous-ac\u00e9tate de plomb, en \u00e9vitant d\u2019employer un exc\u00e8s de ce sel. On recueille le pr\u00e9cipit\u00e9 sur un filtre, on le lave avec soin, puis on le d\u00e9laye dans l'eau et on y fait passer un courant de gaz carbonique. L\u2019albuminate de plomb est d\u00e9compos\u00e9; il se forme du carbonate de plomb, et l\u2019albumine entre de nouveau en solution, en m\u00eame temps qu'une petite quantit\u00e9 de plomb. Pour pr\u00e9cipiter ce der-\nnier, on dirige dans la liqueur quelques bulles d'hydrog\u00e8ne sulfur\u00e9, puis on chauffe le tout d< u-cement au bain-marie. Les premiers iiocons d'albumine coagul\u00e9e emprisonnent ie sulfure de plomb form\u00e9. On filtre alors rapidement et l'on \u00e9vapore la liqueur incolore \u00e0 l'\u00e9tuve, sur des assiettes plates, \u00e0 une temp\u00e9rature qui ne doit pas d\u00e9passer 40 \u00e0 50 degr\u00e9s. 11 reste une masse transparente, l\u00e9g\u00e8rement color\u00e9e en jaune et qui se d\u00e9tache en plaques apr\u00e8s la dessiccation (74 p. 77).","page":286},{"file":"p0287.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLS ALZEN.\n287\nbediente sich Lieberk\u00fchn dieser Reaktion, um das Verh\u00e4ltnis des Proteins zu einem Metall zu bestimmen. Er f\u00e4llte eine nach seinem Verfahren (JVsA\u00bb 81\u20145 p. 72) bereitete neutrale Alkaliverbindung des Globulins mit Metallsalzen. Der Niederschlag wurde mit Wasser, dann mit Alkohol gewaschen, getrocknet und gewogen, worauf man die Aschenmenge bestimmte; Lieberk\u00fchn glaubt, dass die Niederschl\u00e4ge ausschliesslich aus einer Verbindung des Proteins mit dem Metalloxyd bestanden. Lieberk\u00fchn\u2019s Bestimmungen nach wurde bei der F\u00e4llung mit Kupfersulfat eine Verbindung erhalten, welche auf 100 Teile 4,005 Kupferoxyd enthielt (40 p. 121). Eine mit Zinksulfat erhaltene Verbindung enthielt 466 Zinkoxyd auf 100 (ib. p. 122). Das Silbersalz erhielt man durch F\u00e4llung mit Silbernitrat, wobei auf 100 Teile 6,57 Teile Silberoxyd gefunden wurden. Die Bleiverbindungen gaben weniger bestimmte Zahlen; auch h\u00e4lt Lieberk\u00fchn die dabei entstehenden Niederschl\u00e4ge f\u00fcr Gemenge. Aus seinen Bestimmungen folgt, dass die Mengenverh\u00e4ltnisse in dem Gemenge von der Natur des Salzes abh\u00e4ngen: basisches Bleiacetat gab 17, 86, Bleioxyd und Bleinitrat\u2014 12,78 auf 100 (ib. p. 125). Bielitzky (6 p. 199) dagegen fand in einer \u00e4hnlichen Verbindung 4,72 bis 5,19% Kupferoxyd.\nUngeachtet solcher Bestimmungen nahm die Meinung immer mehr und mehr \u00fcberhand, dass es keine bestimmten Verbindungen des Proteins mit Metallsalzen gebe. So sprachen Robin & Verdeil (57 p. B03\u20145) sich dahin aus, dass ein jeder, der in einem Laboratorium gearbeitet hat, sich mehr als einmal davon \u00fcberzeugt hat, dass die Verh\u00e4ltnisse zwischen den prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten und den Salzen, in Abh\u00e4ngigkeit von der Konzentration u. dergl., unendlich verschieden sind (ib. p. 305).\nSchmidt findet (60 p. 440), dass das Seroglobin sich den Metallsalzen gegen\u00fcber ebenso wie das \u201eAlbumin\u201c, wie die prote\u00efnhaltigen Fl\u00fcssigkeiten sagen wir, verh\u00e4lt, Einen Unterschied sieht er nur in der Wirkung des Kupfersulfats: eine L\u00f6sung von Seroglobin in einer unbedeutenden Alkalimenge wurde durch Kupfersulfat gef\u00e4llt, und der Niederschlag l\u00f6ste sich nicht in einem \u00dcberschuss des Salzes, w\u00e4hrend vom Seroglobin durch Verd\u00fcnnung mit Wasser und Einwirkung von Kohlens\u00e4ure befreites Serum einen in dem \u00dcbersch\u00fcsse des Salzes l\u00f6slichen Niederschlag ausschied. Wittich (71p. 306) findet keinen Unterschied zwischen einem w\u00e4sserigen Eidotterextrakt (Vitellin .VA\u00bb 61 \u2014 7 p. 55) und dialysirtem H\u00fchnereiweiss in ihrem Verhalten zu Kupfersulfat und basischem Bleiacetat.\nEs wurde somit weder in den qualitativen noch in den quantitativen Reaktionen Best\u00e4ndigkeit beobachtet. Zwar erschienen von Zeit zu Zeit Arbeiten solcher Autoren, die die Best\u00e4ndigkeit der Verh\u00e4ltnisse zwischen den Proteinen und den Metalloxyden verfochten, aber ihre Schl\u00fcsse wurden durch die Angaben anderer Autoren widerlegt. So f\u00e4llte z. B. Schwarzenbach (62 p. 185) proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten mit Kaliumplatincyanid unter Ans\u00e4uern mit Essigs\u00e4ure, wobei er beim Zusetzen des Reagenten Vorsicht gebrauchte, da der Niederschlag sich in einem \u00dcberschuss desselben l\u00f6ste; in alkalischen L\u00f6sungen erfolgte keine F\u00e4llung. Schwarzenbach erhielt Niederschl\u00e4ge sowohl in Eiweiss als auch in Casein und fand in er-sterem 11,2%, in letzterem 5.6% Platin.\nIn der Folge kehrt Schwarzenbach zu demselben Gegenst\u00e4nde zur\u00fcck und best\u00e4tigt diese Zahlen (63 p. 62). indem er findet, dass die saure L\u00f6sung eines durch Wasser in Eidotter hervorgebrachten Niederschlags 10,98\u201411.17\u201411,18% Platin enthaltende Niederschl\u00e4ge ausscheidet, w\u00e4hrend ein anges\u00e4uertes w\u00e4sseriges Linsenextrakt einen Niederschlag mit 5,73 und 5,53% Pt. gibt. Endlich schieden saure Muskelfleischl\u00f6sungen 5.54% Pt.-haltige Niederschl\u00e4ge aus.\nMillon & Commaille (44 p. 121) weisen darauf hin. dass es doppelte Case'm-verbindungen mit Salzs\u00e4ure und Platinchlorid, andererseits doppelte Verbindungen Le Physiologiste. vol. V.\t19","page":287},{"file":"p0288.txt","language":"de","ocr_de":"288\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\nvon Protein mit Kupferoxyd, Baryt, oder Kalk, oder Magnesia (45 p. 221) gibt. Obgleich jedoch Commaille (1866. 13 p. 112) einen vermittelnden Anteil der S\u00e4uren an der Verbindung des Proteins mit dem Quecksilberoxyd nicht zugibt, stellt er die Best\u00e4ndigkeit des Verh\u00e4ltnisses zwischen dem Protein und dem Quecksilber dennoch in Abrede, da er Gelegenheit hatte, verschiedene Verbindungen des Proteins mit diesem Metall, n\u00e4mlich 4,99; 5,84; 6,46; 13,72 und 14,74 \"grm. Quecksilber auf 100 grm. der Verbindung zu beobachten.\nNoch mehr: durch rauchende Salzs\u00e4ure gef\u00e4lltes Protein werde durch Sublimat schon nicht mehr gef\u00e4llt, weder bei gew\u00f6hnlicher Temperatur noch in der Siedhitze (13 p. 112). Auch mit 12 Vol. Wasser verd\u00fcnntes H\u00fchnereiweiss werde durch Sublimat nicht gef\u00e4llt, wohl aber erzeuge Ammoniakl\u00f6sung in diesem Falle einen Niederschlag. Ausserdem beobachtete Commaille, dass auch der Zeitpunkt auf die Mengenverh\u00e4ltnisse in den Metallverbindungen einen Einfluss aus\u00fcbte. So gaben frische Eier eine Verbindung mit 9% Platin, Verbindungen aus l\u00e4ngere Zeit gelegenen enthielten 10,30 (ib. p. 113); 9,05; 9,33; 9,55; 9,83: 10.09; 10,32%; in einer schwachsauren L\u00f6sung in Chlorwasserstoffs\u00e4ure erzeugte Platinchlorid 9,66 und 10,83\u00b0 0 Pt. enthaltende Niederschl\u00e4ge, w\u00e4hrend eine alkalische L\u00f6sung eine Verbindung mit 9.30% Platin gab. Ein w\u00e4sseriges Eidotterextrakt schied eine Verbindung mit l\u00fc?32\u00b0/ aus. Der nach der Einwirkung von Wasser auf das Vitellin erhaltene Niederschlag gab nach der Aufl\u00f6sung in Chlorwasserstoffs\u00e4ure mit Platinchlorid eine Verbindung; welche 7.85% und 7,96% Pt. enthielt. Geronnenes Protein wurde in einem Alkali aufgel\u00f6st, die L\u00f6sung mit Salzs\u00e4ure gef\u00e4llt, auf deren Kosten der Niederschlag sich aufi\u00f6ste und dann schon mit Platinchlorid gef\u00e4llt wurde. Die erhaltene A crbi\u00eeidung enthielt 7,80% Pt. Ein w\u00e4sseriges Extrakt aus Piindfleisch schied einen Niederschlag mit 11,44%, aus Schaffleisch mit 10,25%,\u2014aus dem Muskelfleisch von Gr\u00fcndlingen mit 10,57%,\u2014von Weisslingen mit 9,88% Pt. aus. Ein salzsaures Extrakt aus Rindfleisch gab im Niederschlage 11,17%.\u2014aus Schaffleisch\u201410,59% und aus dem Muskelfleische eines Fisches\u201410,78% Platin (13 p. 121)..\nIm Jahre 1874 vervollst\u00e4ndigte Commaille diese Angaben durch einige Zahlenwerte und zwar: das \u201eAlbumin\u201c der Bauchwassersuchtfl\u00fcssigkeit gab eine Verbindung mit 8,5% Platin, das \u201eAlbumin\u201c des Urins 10,5\u201411% und vegetabilisches \u201eCasein\u201c 6,5% (14 p. 1360).\nEine eben solche Unbest\u00e4ndigkeit der Verh\u00e4ltnisse beobachtete Br\u00fccke auch in den qualitativen Reaktionen des Seroglobins. Er findet (10 p. 886), dass eine alkalische Seroglobinl\u00f6sung in der Tat, wie auch Schmidt beobachtet hatte, durch Kupfersulfat gef\u00e4llt wird, wobei der Niederschlag in einem \u00dcberschuss des Kupfersalzes sich nicht l\u00f6st, w\u00e4hrend ein eben solcher Niederschlag aus einer Seroglobinl\u00f6sung in einem \u00dcberschuss des zur F\u00e4llung benutzten Kupfersulfats l\u00f6slich ist. \u00dcbrigens beobachtete Br\u00fccke Aufl\u00f6sung des durch Kupfersulfat erzeugten Niederschlags in einer reinalkalischen Globulinl\u00f6sung, doch ohne \u00dcberschuss\" des Alkali, in einem \u00dcbersch\u00fcsse von Kupfersulfat. Ist ein auch nur geringer Alkali\u00fcberschuss vorhanden, so entsteht eine Tr\u00fcbung, die durch den Zusatz einer ganz unbedeutenden Menge Kalilauge verschwindet. Ganz dasselbe Verhalten beobachtete Br\u00fccke auch an Serum, welches durch Verd\u00fcnnung mit Wasser und Einwirkung von Kohlens\u00e4ure vom Seroglobin befreit worden war (10 p. 886).\nSchwarzenbaclTs Schl\u00fcsse werden ebenfalls durch die quantitativen Bestimmungen des Platins in den Protemniederschl\u00e4gen von Diakonort' (18 p. 228) widerlegt, welcher auf demselben Wege Verbindungen des Proteins mit Platin erhalten hatte. Eine saure L\u00f6sung von Rindfleisch (Syntonin) gab einen 3,91\u20144,56% Pt. enthaltenden Niederschlag; ein solcher aus mit Essigs\u00e4ure anges\u00e4uertem H\u00fchnereiweiss enthielt 3,13 \u2014 3,224% Pt., w\u00e4hrend, mit Salzs\u00e4ure anges\u00e4uert, dasselbe Eiweiss einen","page":288},{"file":"p0289.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\n289\nNiederschlag mit 6.316\u20146,367% Pt. ausschied; bei sehr starker Ans\u00e4uerung war der Prozentgehalt des Platins 1,466 \u2014 1.487. Noch mehr: bei l\u00e4ngerem Waschen des Niederschlags stieg derselbe bis 4.39\u20144,66%, fiel aber bei noch l\u00e4nger fortgesetztem\u2014 bis 0,83\u20140,863% Pt. Nach der F\u00e4llung und Aufl\u00f6sung des Lacto-globins in Essigs\u00e4ure enthielt der durch Kaliplatincyanid erzeugte Niederschlag 4,731\u20144,819% Pt. (18 p. 231).\nWenn Diakonoff eine Best\u00e4ndigkeit der Verh\u00e4ltnisse auch nicht beobachtet hat, so h\u00e4lt er dennoch das Kaliplatincyanid f\u00fcr ein m\u00e4chtiges F\u00e4llungsmittel der Prote'ink\u00f6rper hei Gegenwart einer S\u00e4ure und erkl\u00e4rt, dass das \u201eEiweiss\u201c anf\u00e4nglich in eine S\u00e4ureverbindung \u00fcbergeht, welche alsdann von dem Metall gef\u00e4llt wird. Eine besondere Bedeutung gewinne dieses Reagens durch den Umstand, dass es in sauren L\u00f6sungen Thyrosin, Leucin, Kreatin. Cystin. Taurin, Glycin, Alanin und salzsaures Cholin nicht f\u00e4llt. Auf Grund dieser Eigenschaft empfiehlt Diakonoff die Anwendung des Kaliplatincyanids f\u00fcr die quantitative F\u00e4llung des Proteins (18 p. 233).\u2014Sowohl die gew\u00f6hnlichen protemhaltigen Fl\u00fcssigkeiten als auch die neutralen alkalischen Seroglobinl\u00f6sungen wurden, Eichwald\u2019s Beobachtungen nach, durch Silbernitrat, neutralem und basischem Bleiacetat, Kupfersulfat gef\u00e4llt (20-a p. 36).\u2014Gautier (23 p. 227) findet, dass auch eine dialysirte kochsalzhaltige Fibrinl\u00f6sung durch Metallsalze gef\u00e4llt wird.\u2014Ritthausen & Pott (56 p. 238) nehmen an, dass die Prote'ink\u00f6rper sich mit Kupfersalzen verbinden, geben aber eine Substitutionsreaktion mit Wasser oder mit Basen nicht zu. Alkalische Proteinl\u00f6sungen w\u00fcrden durch Kupfersalze um so besser gef\u00e4llt, je genauer sie neutralisirt sind. Ferner nehmen genannte Autoren Best\u00e4ndigkeit der Verh\u00e4ltnisse f\u00fcr das Protein einer und derselben Herkunft an, meinen aber, dass mit dem Wechsel des Pr\u00e4parats auch das Verh\u00e4ltnis des in Verbindung tretenden Kupfersalzes zu demselben ein anderes wird. Stutzer (66 p. 25S) und Fassbender (21 p. 1821) best\u00e4tigen die Brauchbarkeit der beschriebenen Methode zur vollst\u00e4ndigen F\u00e4llung der Proteink\u00f6rper. wobei Fassbender auch noch seine eigne Vorschrift, Kupferoxydhydrat darzustellen und aufzubewahren, vorschl\u00e4gt. 100 grm. des Oxyds werden in 5 Liter Wasser, welches 2,5 cc. Glycerin enth\u00e4lt, aufgel\u00f6st; behufs F\u00e4llung wird die L\u00f6sung mit einem Alkali bis zu deutlich alkalischer Reaktion versetzt; der Niederschlag wird auf dem Filter gesammelt und aufs neue unter Verreiben im M\u00f6rser mit Wasser, welches 5 cc. Glycerin auf 1 Liter enth\u00e4lt, behandelt. Den auf dem Filter aufs neue gesammelten Niederschlag w\u00e4scht man mit 10 cc. Glycerin auf 1 Liter enthaltendem Wasser, in welchem er bis zum Gebrauch auch gelassen wird.\u2014Birot (7 p. 1503) hielt die successiven durch Bleizuckerl\u00f6sung und dann durch eine Ammoniakl\u00f6sung desselben Salzes erhaltenen Niederschl\u00e4ge f\u00fcr besondere K\u00f6rper. Derselben Ansicht waren B\u00e9champ & Baltus (3 p. 514). Auch B\u00e9champ (2 p. 20) und Meissl (42 p. 1259) wenden F\u00e4llung mittels Bleiessig an.\nRecht interessant sind auch M\u00f6rner\u2019s Beobachtungen (48 p. 8; 49 p. 537). Obgleich er seine Versuche nicht mit den gew\u00f6hnlichen Pr\u00e4paraten von Alkaliverbindungen (A.V 81 \u2014 5 p. 97\u20148) anstellte, zeigte er nichtsdestoweniger, dass zugleich mit der Ver\u00e4nderung der Bedingungen, unter denen die Aufl\u00f6sung stattfand, der Metallgehalt in den Niederschl\u00e4gen sich ver\u00e4nderte; so gaben seine Pr\u00e4parate im Niederschlage 1.69\u20142,36% Kupferoxyd (48 p. 8). Im weiteren findet M\u00f6rner, dass in sauren L\u00f6sungen das Protein durch Kupfersulfat, Zinksulfat, Alaun und Eisenchlorid nicht gef\u00e4llt werde, namentlich wenn soviel S\u00e4ure zugesetzt wird, dass die protemhaltigen Fl\u00fcssigkeiten keinen Niederschlag ausscheiden. In einigen F\u00e4llen beobachtete M\u00f6rner F\u00e4llung bei Gegenwart von Kochsalz dort, wo Sublimat allein keinen Niederschlag erzeugte, n\u00e4mlich wenn der Salzs\u00e4uregehalt weniger als 0,1% betrug (49 p. 537). Sch\u00fctzenberger (61 p. 172) f\u00fchrte fraktionnirte F\u00e4lhmsen anges\u00e4uerten Ei-\n19*","page":289},{"file":"p0290.txt","language":"de","ocr_de":"290\nVERHALTFN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\nweisses aus und fand, dass nach der Zersetzung des Niederschlags durch Kohlens\u00e4ure ein Teil des Proteins sich ausschied, ein andrer in L\u00f6sung blieb.\nBehufs vollst\u00e4ndiger Ausscheidung der Prote\u00fcnk\u00f6rper empfiehlt Hofmeister (28 p. 288) zuerst die Hauptmasse derselben durch irgend eine der gebr\u00e4uchlichsten Methoden zu f\u00e4llen, dann das Filtrat einige Minuten lang mit Bleioxyd zu kochen und schliesslich das Blei mittels Schwefelwasserstoff zu entfernen. Dem Autor nach ist die \u00fcbriggebliebene Fl\u00fcssigkeit ganz frei von Prote\u00fcnk\u00fcrpern. Kowalevski schl\u00e4gt seinerseits zur vollst\u00e4ndigen F\u00e4llung des Proteins vor, Uranacetat anzuwenden (31 p. 13). durch welches noch 0,019% Protein nachweisbar seien.\nIm Jahre 1881 unterzog sich Harnack (25 p. 198) der M\u00fche die Mengenverh\u00e4ltnisse in den aus proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch Kupfersulfat erzeugten Niederschl\u00e4gen noch einmal zu bestimmen. Er beschr\u00e4nkte seine Beobachtungen auf zweifach mit Wasser verd\u00fcnntes Eiweiss. welches mit Essigs\u00e4ure so lange behandelt wurde, als sich Niederschl\u00e4ge zeigten; die abfiltrirte Fl\u00fcssigkeit neutrali-sirte er mit Natriumcarbonat, filtrirte aufs neue und empfahl nun das erhaltene, schon klare Filtrat mit einem einfachen Kupfersalz zu f\u00e4llen, indem man davon so lange zusetzt, bis s\u00e4mmtliche Proteink\u00f6rper sich aus der Fl\u00fcssigkeit ausgeschieden haben. Um die \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4ure zu entfernen, r\u00e4t der Autor das Gemenge mit Natriumcarbonat zu neutralisa en. Das Waschen des Niederschlags mit Wasser wird bis zum Verschwinden der Blutlaugensalzreaktion auf Kupfer fortgesetzt. Bei weiterem Waschen lasse sich die Gegenwart auch der mit dem Kupfersalz verbundenen S\u00e4ure nicht mehr nachweisen, woraus Harnack schliesst, dass der erhaltene Niederschlag bloss aus Protein und Kupfer besteht 1). Bei noch weiter fortgesetztem Waschen erfolge endlich Zersetzung auch dieses R\u00fcckstands (25 p. 201). Die von Harnack erhaltenen Pr\u00e4parate enthielten ausser Kupfer auch noch eine ganz bedeutende Menge Asche, infolgedessen er Kontrollbestimmungen dieser vornahm. indem er die Asche in Salpeters\u00e4ure aufl\u00f6ste, das Kupfer mit einem Alkali f\u00e4llte und nach dem Waschen und Gl\u00fchen wog. Der Unterschied zwischen der ersten einfachen Bestimmung des Kupfers und der letzten betrug ungef\u00e4hr 1%.\nUm eine aschenfreie Kupferverbindung des Proteins, welche Harnack Kupfer-albuminat nannte, zu erhalten, l\u00f6ste er das mit Wasser gewaschene \u201eAlbuminat\u201c in Natriumcarbonat auf und f\u00e4llte die L\u00f6sung durch vorsichtigen Zusatz einer S\u00e4ure. Im Notf\u00e4lle wurde die Aufl\u00f6sung und F\u00e4llung wiederholt. Auf diese Art stellte Harnack \u201eganz reine Proteinverbindungen\u201c mit Kupfer dar, in denen der Unterschied in den Bestimmungen der Asche und des Kupfers h\u00f6chstens 0.1-\u20140,2 mgr. betrug, und nannte solche Pr\u00e4parate \u201easchenfrei\u201c.\nDie Bestimmung des Kupfers in einer gr\u00f6sseren Anzahl erw\u00e4hnter Pr\u00e4parate und zwar in 15. wobei IS Bestimmungen vorgenommen wurden, gab entweder gegen 1,35% oder gegen 2,64% Cu. wobei die erste Zahl dem Falle entsprach, wenn die F\u00e4llung in einem Protein\u00fcberschuss, erfolgte, die zweite, wenn ein \u00dcberschuss \\on Kupfer vorhanden war. Dabei bemerkte Harnack, dass die F\u00e4llung niemals in vorher zu bestimmenden Verh\u00e4ltnissen vor sich ging, dass aber, wie er sagt, stets eine der beiden Verbindungen erhalten wurde 2).\n') W\u00e4scht man dann weiter aus, so l\u00e4sst sich auch die S\u00e4ure des angewendeten Kupfersalzes nicht mehr im Filtrat nachweisen, woraus geschlossen werden darf, dass die S\u00e4ure des Kupfersalzes auch anf\u00e4nglich nicht in die Verbindung eingeht, dass die letztere von vornherein nur aus Kupfer und Eiweiss besteht. Durch wochen-\nlanges Behandeln mit Wasser scheint das Albuminat allm\u00e4hlich dissoci\u00e2t zu werden, was \u00fcbrigens nichts Auffallendes ist: jedenfalls l\u00e4sst es sich leicht vollst\u00e4ndig auswasclien, ohne Zersetzung zu erleiden (25 p. 201).\n-) Ueber die Bedingungen des Entstehens der einen oder der anderen Verbindung l\u00e4sst sich","page":290},{"file":"p0291.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\n291\nDa die erhaltenen Zahlengrossen sich wie 1 : 2 verhalten, so glaubt Harnack, dass die Verbindung des Proteins mit dem Kupfer nach einem gewissen Typus vor sich gehe, in welchem das Verh\u00e4ltnis des Kupfers wie 1 : 2 sein kann (25 p. 208). Wie sorgf\u00e4ltig dieser Autor seine Untersuchungen auch ausf\u00fchrte, so zeugen dieselben nur zugunsten dessen, dass die Best\u00e4ndigkeit der Verh\u00e4ltnisse der Bestandteile in den Fl\u00fcssigkeiten zu einander beim Hineintragen von Kupfersalz im \u00dcberschuss die Bildung von Niederschl\u00e4gen bedingt, welche 2,48 \u2014 2,74% Kupfer enthalten; wird jedoch in dieselbe protemhaltige Fl\u00fcssigkeit eine geringere Salz-menge eingetragen, so ist auch der Kupfergehalt ein geringerer\u20141,34\u20141.37%.\nAuch die historischen Tatsachen in Betracht ziehend, k\u00f6nnen wir im allgemeinen nicht nur inbezug auf die Kupfersalze sondern auch auf die Salze anderer Metalle sagen, dass, wenn eine gewisse Best\u00e4ndigkeit der Verh\u00e4ltnisse auch beobachtet wird, dieselbe nicht durch die Best\u00e4ndigkeit des chemischen Bandes zwischen dem Metall und dem Protein, sondern durch die Best\u00e4ndigkeit der Bedingungen, unter welchen die F\u00e4llung mit einem und demselben Salze, stattfindet, charakterisirt wird.\nInteressant ist der Charakter der Kupferverbindung. Der frischgef\u00e4llte Niederschlag l\u00f6ste sich schwer in einem \u00dcberschuss sowohl der protemhaltigen Fl\u00fcssigkeit als auch der Kupfersalzl\u00f6sung; im Moment der Entstehung l\u00f6ste er sich jedoch unter denselben Bedingungen ganz leicht. Neutralsalze l\u00f6sten den Niederschlag nicht, wohl aber \u00c4tzalkalien und Alkalicarbonate sowie verd\u00fcnnte S\u00e4uren. Durch vorsichtiges Neutralismen sowohl der sauren als auch der alkalischen L\u00f6sungen wurden Niederschl\u00e4ge dieser Verbindung erhalten. Wurde dagegen mit konzentrirtem Alkali eingewirkt, so erfolgte Zersetzung, wobei das Protein in weissen Flocken ausfiel; die dar\u00fcberstehende Fl\u00fcssigkeit schied bei der Neutralisation mit S\u00e4ure keine Niederschl\u00e4ge aus. Nach dem Trocknen l\u00f6ste sich das Pr\u00e4parat schon sein1 schwer (25 p. 201).\nHarnack beobachtete ferner, dass bei der Einwirkung von Schwefelwasserstoff auf die in Wasser suspendirte Kupferverbindung Zersetzung erfolgte, wobei jedoch kein Protein in das Filtrat \u00fcberging. Wird aber das Gemenge bei der Einwirkung des Schwefelwasserstofs vorher mit Natriumcarbonat behandelt, so enthalte das Filtrat eine klare, kupferfreie Proteinl\u00f6sung, welche durch Neutralisation gef\u00e4llt. werde (25 p. 210).\nChittenden & Whitehause (12 p. 11), die in derselben Richtung wie Harnack arbeiteten, fanden, dass Kupferacetat und Kupfersulfat in dialysirtem H\u00fchnereiweiss Verbindungen erzeugen, welche 0,71\u20141,21%, durchschnittlich 0,94% Kupfer, nebst 0,23 Asche enthalten. Wenn das nach Harnack\u2019s Vorschrift bereitete Pr\u00e4parat in Natrium carbon at aufgel\u00f6st und dann mit Salzs\u00e4ure gef\u00e4llt wurde, so gab es 1,71 und 1,19% und nach 2-fachem Aufl\u00f6sen und F\u00e4llen resp, 2,19 und 1,34 Kupfer. Ihren Beobachtungen gem\u00e4ss glauben die Autoren, dass entweder eine gr\u00f6ssere Anzahl von Kupferverbindungen oder leichte Zersetzbarkeit der Metallverbindungen angenommen werden m\u00fcsse. Ausser diesen Tatsachen finden wir bei genannten Autoren Bestimmungen auch anderer Salze und zwar: bei der F\u00e4llung desselben Pr\u00e4parats mit neutralem Bleiacetat wurde eine Verbindung mit 2.25\u2014 2,85% Blei erhalten, mit basischem\u20145,45\u201432,11% (!). Die F\u00e4llung mit Eisen-clilorid gab ein Pr\u00e4parat mit 0,90\u20141,08%, im Durchschnitt 0,95% Eisen; mit Zink-\nfrei lieh nur angeben, dass im Allgemeinen d>e Pr\u00e4parate die Ausf\u00e4llung nach vorher b e s t i m m-erste gewonnen wurde, wenn im Eiweiss\u2014, die ten Mengenverh\u00e4ltnissen, und dennoch wurde letztere, wenn im Kupfersalz\u00fcberschuss ausgef\u00e4llt in allen diesen F\u00e4llen immer eine der beiden wurde. Niemals geschah bei der Herstellung dieser Verbindungen erhalten (25 p. 203).","page":291},{"file":"p0292.txt","language":"de","ocr_de":"292\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\nsulfat\u20140,91% Zink; Urannitrat gab 5,17\u20145,78% Asche mit 4.06% Uran; Sublimat\u201422,89 Quecksilber; Silbernitrat\u20144.02 \u2014 5,072% Silber. Lie Bestimmungen mit Myosin f\u00fchren wir nicht an, da die Autoren dasselbe mit Metallsalzen aus einer 5%-gen Chlorammoniuml\u00f6sung f\u00e4llten und nat\u00fcrlich andere Zahlen, als die obenerw\u00e4hnten, erhielten.\u2014Halliburton\u2019s Beobachtungen (24 p. 186) zeigten, dass S\u00e4ttigung des Serums mit Ammoniumalaun keinen Niederschlag in demselben erzeugte und der Fl\u00fcssigkeit nur ein etwas getr\u00fcbtes Aussehen verlieh. Ganz anders verhielt sich die Sache, wenn das Serum vorher mit Magnesiumsulfat und dann das Filtrat mit Ammoniumalaun ges\u00e4ttigt wurde; es erfolgte vollst\u00e4ndige F\u00e4llung. Ein frischgef\u00e4llter Niederschlag sei in Wasser noch l\u00f6slich; ist er aber \"l\u00e4ngere Zeit in der Mutterlauge verblieben, so habe er diese F\u00e4higkeit schon eingeb\u00fcsst. Bei der Dialyse einer alaunhaltigen w\u00e4sserigen L\u00f6sung des Niederschlags wurde schon nach 24 Stunden vollst\u00e4ndige F\u00e4llung des Proteins erhalten, welches Halliburton nicht mehr f\u00fcr, \u201eGlobulin\u201c ansehen konnte, da er dieses seiner Ansicht nach aus dem Serum (AW 48\u201460 p. 155\u20148) schon mit dem Magnesiumsulfat ausgeschieden hatte, infolge dessen der Niederschlag aus \u201eAlbumin\u201c \u2018) bestehen musste. Der erhaltene Niederschlag l\u00f6ste sich nicht in Wasser, schwacher Essigs\u00e4ure, ges\u00e4ttigter Alaunl\u00f6sung, wohl aber in Salpeters\u00e4ure; beim Erw\u00e4rmen f\u00e4rbte sich diese gelb, wobei diese F\u00e4rbung durch Einwirkung von Ammoniak in eine orangegelbe \u00fcberging (24 p. 188;. Kontrollproben zeigten, dass dieser Niederschlag wohl nichts anderes als das sog. Serumalbumin war, welches unter den erw\u00e4hnten Bedingungen in den unl\u00f6slichen Zustand \u00fcbergeht. Bei weiteren Versuchen erwies es sich, dass das \u201eAlbumin\u201c,\u2014n\u00e4mlich der nach der Entfernung des sog. Globulins durch S\u00e4ttigung mit Magnesiumsulfat zur\u00fcckgebliebene Teil des Proteins\u2014beim allm\u00e4ligen Zusatz von Alaun zuerst opalescirt. dann einen Niederschlag ausscheidet, welcher beim weiteren Zusatz der Alaunl\u00fcsung l\u00f6slich wird, endlich bei der S\u00e4ttigung der Fl\u00fcssigkeit mit Alaun 2) vollst\u00e4ndig ausf\u00e4llt.\nPalm (51 p. 35) empfiehlt als besonders empfindliche Reaktion auf Proteink\u00f6rper die F\u00e4llung mit folgenden Metallsalzen, von denen \u00fcberdies die Alkaloide nicht gef\u00e4llt werden: 1\u2014Eisenacetat, welches vorher mit frischgef\u00e4lltem Oxydhydrat durchgekocht wurde, f\u00e4lle in alkoholischer L\u00f6sung proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten vollst\u00e4ndig; 2\u2014eine alkoholische L\u00f6sung von Bleiessig oder Bleichlorid; 3\u2014friscli-gef\u00e4ltes Bleioxydhydrat, welches nach der Aufl\u00f6sung in sehr viel reinem Wasser bei Gegenwart von Alkohol mit einer unbedeutenden Proteinmenge Niederschl\u00e4ge gebe. Dieses Reagens weise die Gegenwart von 1 Teil Protein in 500000 T. Wasser nach (ib. p. 35). Auriol et Monnier (1 p. 152) bedienten sich der F\u00e4llung mit Kupfersulfat zur quantitativen Bestimmung des Caseins.\nIn seiner Arbeit vom Jahre 1889 stellte Harnack (26 p. 3046) sich schon die Aufgabe, durch Verbindung mit Kupfer einen aschenfreien Proteink\u00f6rper zu erhalten Indem. Harnack dialysirtes H\u00fchnereiweiss ebenso wie fr\u00fcher (p. n. 290) darstellte, f\u00e4llte er das filtrirte Dialysat mit einer Kupfersalzl\u00f6sung und verwandelte den erhaltenen Nieder-\n') The solution of precipitate produced by alum was dialysed in this way for twenty-four hours, at the end of which time an abundant precipitate was produced. This was filtered off: the filtrate was still slightly acid, and contained only a trace of proteid. The precipitate was found to be proteid; it could not be globulin, since that had all been previously removed by magnesium sulphate; therefore it must have consisted of serum albumin (24 p. 187).\n\") The result of this exp\u00e9rimente is, that the addition ol a minute quantity of alum to serums already saturated with magnesium sulphate pro-i duces an abundant precipitate ox the serumalbu-min; this is redissolved by excess of alum, but again completely precipitated by saturation with the salt (24 p. 188).","page":292},{"file":"p0293.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\n293\nschlag, den er liier \u201eMetallalbuminat\u201c nannte, durch wiederholte F\u00e4llungen und Aufl\u00f6sungen in ein \u201easchenfreies Pr\u00e4paratuni\u201c! Darauf folgt die Beschreibung eines einfacheren Verfahrens zur Darstellung von Kupferpr\u00e4paraten. \u201eEine bedeutende Quantit\u00e4t fein verschnittenen Eiweisses wurde mit viel Wasser verd\u00fcnnt, das Filtrat genau neutralisirt. aufs neue filtrirt und die Eiweissl\u00f6sung mit Kupfersulfat gef\u00e4llt\u201c (20 p. 3046)! Die erhaltenen feinen blaugr\u00fcnen Fl\u00f6ckchen wurden gut mit Wasser newasehen in Wasser verteilt, in einigen Tropfen \u00c4tznatron aufgel\u00f6st (dem Autor nach l\u00f6sten sich dieselben in Alkalien und in S\u00e4uren gleich gut), und die Verbindung durch Neutralismen mit Essigs\u00e4ure aus der erhaltenen L\u00f6sung aufs neue ausgef\u00e4llt. Diese Operation wiederholte man mehrere Mal, wonach der Niederschlag schon in einer gr\u00f6sseren \u00c4tznatronmenge aufgel\u00f6st wurde; in der Folge empfahl der Autor denselben in konzentrirter \u00c4tzkalil\u00f6sung aufzul\u00f6sen, wobei die Fl\u00fcssigkeit nach der Neutralisation, diesmal schon mit Salzs\u00e4ure, nach 24 Stunden einen \u201efarblosen flockigen, in einem S\u00e4ure\u00fcberschuss schon unl\u00f6slichen Proteinniederschlag ausschied\u201c. Beim \"Waschen des Niederschlags wurde Aufquellen desselben beobachtet. Harnack r\u00e4t nach dem Auswaschen ihn im Platintiegel bis 100\u00b0 und h\u00f6her zu erhitzen, wobei anstatt \u201eGerinnung\u201c, \u201eSchmelzen der Substanz\u201c (?!) beobachtet werde; erst dann trockne sie zu einer durchsichtigen, leim\u00e4hnligen Masse aus, welche in dickeren Schichten gelbrot (?) gef\u00e4rbt erscheint *)! Beim Verbrennen habe diese Masse einen mit dem blossen Auge kaum wahrnehmbaren Anflug hinterlassen. Und eine solche Substanz nennt Harnack, ohne lange zu \u00fcberlegen, \u201easchenfreies Albumin\u201c (ib. p. 3048)! Unter den Eigenschaften dieses \u201eAlbumins\u201c hebt Harnack das Aufquellen und die L\u00f6slichkeit in Wasser, besonders beim Erw\u00e4rmen hervor, infolgedessen ein solches \u201eAlbumin\u201c durch W\u00e4rme nicht in \u201egeronnenes Albumin\u201c imi-gewandelt werde! Die L\u00f6sung werde durch S\u00e4uren und sogar durch geringe Salzmengen gef\u00e4llt, nicht aber durch Alkohol, \u00c4ther, Tannin u. dergl. Alle diese Eigenschaften reden Harnack nach zugunsten eines aschenfreien oder \u201eunverbundenen Albumins\u201c.\nNach allem, was wir \u00fcber die S\u00e4ureverbindungen des Globulins gesagt haben, wird wohl kaum noch jemand zweifeln, dass Harnack\u2019s \u201easchenfreies Albumin\u201c eine S \u00e4 u reve r b i n d u n g des Globulins war. In der Tat: um die Kupferverbindung zu zersetzen, behandelte Harnack das Pr\u00e4parat mit einem \u201estarken Alkali\u201c, neutralisirte die alkalische L\u00f6sung mit Salzs\u00e4ure und wusch den erhaltenen Niederschlag, doch nicht besonders sorgf\u00e4ltig, da zum Waschen grosse Massen genommen waren, denn der Niederschlag quoll in kleinen Mengen auf und l\u00f6ste sich 2). Harnack hatte offenbar eine S\u00e4ureverbindung vor sich, die er nicht\n').... man kann dies getrost in einem Trockenschranke bei 100\u00b0 C. und dar\u00fcber vornehmen; denn anstatt dabei zu gerinnen schmilzt die Eiweisssubstanz anfangs und trocknet schliesslich zu einer leimartigen, durchsichtigen, \u00fcberaus harten und spr\u00f6den, in dickeren Schichten gelb-roth gef\u00e4rbten Masse ein (26 p. 3048).\n-) lier entstandene blaugr\u00fcne feintiockige Niederschlag -wurde nun sorgf\u00e4ltigst ausgewaschen, sodann in etwas Wasser vertheilt, durch einige 'Tropfen Natronlauge gel\u00f6st, aus der L\u00f6sung aber durch Neutralismen mit Essigs\u00e4ure sofort wieder gelallt. Dieselbe Procedur wurde nochmals wiederholt, der Niederschlag wieder aufs Sorgf\u00e4ltigste ausgewaschen, sodann in einer reichlichen Menge Natronlauge gel\u00f6st und die dunkel violettblaue, beinahe gallertige Fl\u00fcssigkeit 24 Stunden lang ruhig stehen gelassen. Hierbei tritt nun die\nZerlegung der Kupfer\u2014Eiweissverbindung durch die Einwirkung des starken Alkalis ein. und f\u00e4llt man am folgenden Tage durch Neutralismen der L\u00f6sung mit Salzs\u00e4ure, so erh\u00e4lt man einen farblosen, flockigen, im Uebersckuss der S\u00e4ure nicht mehr l\u00f6slichen Eiweissniederschlag, der sich gut absetzt, w\u00e4hrend das alles Kupfer in L\u00f6sung enthaltende hellgr\u00fcne Filtrat leicht auf dem Filter abfiiesst. Man w\u00e4scht den Niederschlag nun auf dem Filter sorgf\u00e4ltig aus, bemerkt aber dabei bald, dass allm\u00e4hlich eine Quellung und L\u00f6sung des Eiweisses im Waschwasser stattfindet. Man muss daher von vornherein mit ziemlich grossen Quantit\u00e4ten arbeiten, um einen Verlust ertragen und dabei doch die gr\u00f6ssere Menge des Eiweisses auf dem Filter m\u00f6glichst vollkommen auswaschen zu k\u00f6nnen (26 p. 3047-8).","page":293},{"file":"p0294.txt","language":"de","ocr_de":"294\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\nsorgf\u00e4ltig genug von der S\u00e4ure befreit hatte, wodurch sich auch alle Reaktionen erkl\u00e4ren lassen, die Harnack f\u00fcr sein Pr\u00e4parat angiebt. Haupts\u00e4chlich aber hatte er dasselbe mit einer starke n \u00c4tzkalil\u00f6sung behandelt und dabei eine dunkelviolette (!) Gel\u00e9e erhalten, welche von selbst zerfloss 1 2). Harnack behauptet hartn\u00e4ckig, es bed\u00fcrfe einer starken Alkalil\u00f6sung, damit die Kupferl\u00f6sung sich zersetze. Offenbar traten in Harnack\u2019s Pr\u00e4parat Erscheinungen ein, die solche tiefere A er\u00e4nderungen des Globulins bekunden, welche wir uns zu vermeiden bestrebten (AlA 81\u20145 p. 110\u201412). Endlich gesteht der Autor ein. dass es ihm nicht immer gelungen sei. ein mit den obenbeschriebenen Eigenschaftenen ausgestattetes Pr\u00e4parat zu erhalten!\nAVerigo (70 p. 128) best\u00e4tigt in seinen Arbeiten unsern Gedanken vollkommen sowie die Beobachtung, dass es gerade die S\u00e4ure war, der in Harnack\u2019s Pr\u00e4parat die Hauptrolle geh\u00f6rte, da AVerigo bei vorsichtiger Behandlung ohne S\u00e4ure\u00fcberschuss Harnack\u2019s Pr\u00e4parat nicht erhielt 3). Bei n\u00e4herer Bekanntschaft mit einer L\u00f6sung von Harnack\u2019s Pr\u00e4parat fand AYerigo, dass dieselbe stark sauer reagirte, und dass die Reaktion gerade durch die Salzs\u00e4ure bedingt wurde, da die erw\u00e4hnte L\u00f6sung nach der F\u00e4llung mit Salpeters\u00e4ure mit Silbersulfat Chlorsilber gab. Auch die Neutralisation des Harnack\u2019schen Pr\u00e4parats mit verd\u00fcnnter Natronlauge erzeugte einen volumin\u00f6sen in AArasser unl\u00f6slichen Niederschlag, der aber in verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien sich leicht l\u00f6ste. Somit, bemerkt AATerigo, unterliegt keinem Zweifel, dass das von Harnack \u201easchenfreies Albumin\u201c genannte Pr\u00e4parat \u201enur ein Derivat der Proteinsubstanzen, n\u00e4mlich Acidalbumin war\u201c 3). Indem AVerigo im weiteren auch die \u00fcbrigen Reaktionen dieser Substanz untersuchte, \u00fcberzeugte er sich von den Eigenschaften des \u201egenuinen Albumins\u201c, von denen wir im vorigen Kapitel sprachen.\nStohmann & Langbein (65 p. 371) finden. AVerigo folgend, dass das genau nach Harnack dargestellte Pr\u00e4parat v\u00f6llig frei von Asche war, aber deutliche Alen-gen von Chlorwasserstoff, nahezu 1 Mol. C1H auf je 1 Atom des in der Yerbin-dung enthaltenen Schwefels enthielt.\nDa man bei anhaltendem Auswaschen des aschenfreien Eiweisses von Harnack grosse Verluste erleidet, versuchte B\u00fclow (11p. 207) die letzten Mengen von Kupfer und Salzs\u00e4ure aus dem Eiweiss durch Dialyse zu entfernen. Das Aussenwasser wurde einmal t\u00e4glich erneut. Dasselbe enthielt zun\u00e4chst deutlich nachweisbar Kupfer und Salzs\u00e4ure, dann blieb die Reaktion auf Kupfer aus, und endlich war auch keine Salzs\u00e4ure mehr nachzuweisen. AMn diesem Zeitpunkt an wurde die vorher klare Eiweissl\u00f6sung im Dialysat opalescirend; es traten einzelne Flocken auf, die sich vermehrten, und bei fortgesetzter Dialyse schied sich endlich das ganze Eiweiss in Form von Flocken ab (ib. p. 208), was wir schon in Jahre 1892 (50 p. 213\nf) Nunmehr bringt man den feuchten Niederschlag in eine Schale, verreibt ihn gleichm\u00e4ssig mit etwas Wasser und f\u00fcgt starke Kalilauge in nicht zu geringer Menge hinzu. Das Ganze wird dadurch in eine dunkelviolette Gallerte und sodann in eine ebenso gef\u00e4rbte L\u00f6sung verwandelt, welche dickfl\u00fcssig, aber meist v\u00f6llig klar ist (27 p. 3747).\n2) Als ich aus der alkalischen L\u00f6sung der Kupfereiweissverbindung die Harnack\u2019sche Substanz durch Neutralisation mit Salzs\u00e4ure auszuf\u00e4llen suchte, konnte ich diese Substanz nur dann erhalten, wenn ich einen (obgleich kleinen) Ueber-\nschuss von S\u00e4ure hinzuf\u00fcgte. Bei genauer Neutralisation dagegen bekam ich immer dieselbe\nKupferverbindung, von welcher ich ausging. Dabei erwies es sich als ganz gleichg\u00fcltig, ob wir die alkalische L\u00f6sung der Kupfereiweissverbindung sofort oder nach Verlauf von 24 Stunden (wie es Harnack fordert) neutraiisirten. Auf Grund dessen glaube ich, dass auch Harnack einen Ueberschuss von S\u00e4ure angewandt hat, ohne dabei bemerkt zu haben, das diesem Ueberschusse eine grosse Bedeutung zukommt (70 p. 12S\u20149).\ns) Dadurch wird also unzweifelhaft bewiesen, dass die Substanz, welche Harnack als aschenfreies Albumin betrachtete, nur ein Derivat desselben darstellt, das seinen Eigenschaften zufolge den sogenannten Acid-resp. Alkalialbuminaten nahe gestellt werden muss (70 p. 129\u201430).","page":294},{"file":"p0295.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\n295\nu. 712 u. .V.V 48\u2014GO p. 171) beobachteten und jetzt fast in jedem Kapitel diese Werkes best\u00e4tigen, vor allem bei der Gewinnung des Globulins aus diesem oder jenem Fundorte desselben.\nAm interessantesten ist das Verhalten der Eiweissl\u00f6sungen gegen 1 %0 Natro-lauge. Man braucht bei fortschreitender Dialyse stets weniger Alkali, um das Ei-veiss auszuf\u00e4llen, und kann so verfolgen, wie die Salzs\u00e4ure sich allm\u00e4lig vom Ei-weiss trennt (ib. p. 208). Das so durch Dialyse abgeschiedene Eiweiss, dessen Aschengehalt sich von 0,070 bis 0.088% ergab, unterscheidet sich nun wesentlich von dem von Harnack (20 p. 3046 u. 27 p. 3745) zuerst beschiebenen Pr\u00e4parat durch seine Unl\u00f6slichkeit in Wasser. Weder die im Dialysor abgeschiedenen, noch nicht getrockneten, Flocken noch das lufttrockene Eiweiss l\u00f6sen sich in heissem Wasser (11 p. 210). Die L\u00f6slichkeit des Harnack\u2019schen Eiweiss schreibt B\u00fclow dem geringen Gehalt desselben an Salzs\u00e4ure zu (11 p. 210). Aus diesen Versuchen geht also hervor, dass das vollst\u00e4ndig aschenfreie Eiweiss, d. h. solches, welches v\u00f6llig frei von anderen Elementen ist, in Wasser unl\u00f6slich ist (11p. 211) was unsre im Jahre 1892 (50-ap. 213 u. p. n. 127 u. .VA' 48\u201460 p. 171) gegebenen Tatsachen best\u00e4tigt.\n\u00dcbrigens gesteht Harnack nach Werigo\u2019s und StohmamPs Arbeiten selbst ein (27-a p. 224), dass sein aschenfreies Albumin bis 2%, Salzs\u00e4ure1) enthalten konnte, und dass das Albumin sich aller Wahrscheinlichkeit nach mit der Salzs\u00e4ure in verschiedenen Proportionen zu verbinden vermag. Indem Harnack eine L\u00f6sung seines Albumins dialysirte, fand er sogleich, dass die w\u00e4sserige L\u00f6sung aschenfreien Albumins auf dem Dialysor eine allm\u00e4lig eintretende Scheidung des Eiweisses vom Wasser zeigt, je vollst\u00e4ndiger ersteres die Salzs\u00e4ure verliert. Nach dem Verluste der Salzs\u00e4ure bildet das Eiweiss eine durchsichtige Gallerte, \u201edie aber kein Bestreben hat (!). sich mit Wasser zu einer filtrirbaren L\u00f6sung zu vereinigen\u201c (ib. p. 208). Der Niederschlag l\u00f6st sich auch durch eine Spur freien Alkali (ib. p. 209).\nVarenne (1886, 69 p. 427) erhielt, indem er eine L\u00f6sung des nach Wurtz bereiteten Pr\u00e4parats mit verschiedenen Mengen von Schwermetallsalzl\u00f6sungen\u2014Cadmium\u2014. Kupfersulfat, Uranacetat, Quecksilberbijodid\u2014bei Gegenwart von Essigs\u00e4ure 0,07%o versetzte, die erste Gerinnung bei 50\u00b0, die zweite bei 75\u00b0. Die Ge-rinnungstemperatur steigt \u00fcberhaupt mit dem Salzgehalt, allein mit 0,01%0 Kupfersulfat fand Gerinnung gar nicht statt.\nPaal (54 p. 1084) findet, dass der Niederschlag, welcher durch Versetzen von Eiweissl\u00f6sung mit FeCL-l\u00fcsung und NaCl erzeugt wird, in seinem Eisengehalt je nach der Menge des angewandten FeCL schwankt. Zinksalze und Alaun erzeugen in L\u00f6sungen von frischem H\u00fchnereiweiss F\u00e4llungen, in L\u00f6sungen von Han-delseiweiss dagegen nicht. Die Ursache davon ist, meint Paal, dass im Handels-eiweiss, da es immer mehr oder weniger in Zersetzung \u00fcbergegangen ist. Ammoniaksalze enthalten sind, welche die F\u00e4llung verhindern. Die mit Quecksilber-, Kupfer- oder Uransalzen in Handelseiweiss- und frischen Eiweissl\u00f6sungen gebildeten Niederschl\u00e4ge zeigen verschiedenen, und zwar bei frischem Eiweiss h\u00f6heren Metallgehalt.\nObwohl Galeotti (22-ap. 492) die durch Kupfersulfat und Silbernitrat hervorgebrachten Niederschl\u00e4ge in ziemlich unbestimmten Proteinpr\u00e4paraten: Serumalbumin (ib. p. 529) und Eieralbumin (p. 519), untersuchte, so kam er auch zu der schon festgestellten Meinung, dass es zwischen dem Protein und den Me-talisalzen gar keine konstanten Verh\u00e4ltnisse gibt (ib. p. 492; 547). F\u00fchrt findet so-\n\u2019) Vorl\u00e4ufig scheint es mir noch richtiger, Aschenbestandtheilen (anorg. Basen u. s. w.) dass aschenfreies Eiweiss, wie ich es bisher be- befreiten Albumins mit 1 bis 2 p. Ct. Salzs\u00e4ure....* schrieben habe, als eine Verbindung des von (27-a p. 208) anzusehen ist.","page":295},{"file":"p0296.txt","language":"de","ocr_de":"296\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\ngar, dass die Schwermetalle in neutralsalzhaltigen L\u00f6sungen von Albumin augenblicklich eine sehr volumin\u00f6se F\u00e4llung bewirken, w\u00e4hrend eine salzfreie derselben Pr\u00e4parate durch Scliwermetalle nicht gef\u00e4llt, h\u00f6chstens getr\u00fcbt wird (22 p. 250).\nMellamby (43 p. 338) stellte Beobachtungen an Globulinl\u00f6sungen in 0,6%- u. 2,7%-igen NaCl-L\u00f6sungen nach Eintragung verschiedener Mengen Kupfer- oder Zinksulfatl\u00f6sung an, wobei er fand, dass die Menge des ausfallenden Globulins mit dem Steigen der Menge sowohl des Metallsalzes als des L\u00f6sungsmittels steigt.\nZum Schluss sei noch erw\u00e4hnt, dass Kowalewski (31 p. 553) beim F\u00e4llen von H\u00fchnereiweiss mit Uranacetat in einigen Niederschl\u00e4gen gegen 12% Asche, die aus Uranoxyd bestand, erhielt.\nV e r b i n a u n g des Globulins mit Metallbase n. Lie Geschichte des Verhaltens des Globulins zu den Metallsalzen stellt ein Bild sehr verschiedenartiger Ansichten und Schl\u00fcsse vor. Das ist auch ganz begreiflich. Die Pr\u00e4parate, an denen die Beobachtungen \u00fcber die Metallsalze angestellt wurden, w aren an sich selbst mehr oder weniger komplexe Verbindungen; ausserdem wurden sie fast immer vorher mit S\u00e4uren, Alkalien oder Salzen behandelt und erst dann der Einwirkung von Metallsalzen unterworfen. Der Autor war gew\u00f6hnlich zufrieden, wenn in solchen Gemengen ein Niederschlag erhalten wurde, der nun gew\u00f6hnlich f\u00fcr eine mehr oder weniger enge Verbindung des Proteink\u00f6rpers und des zur \u00dceaktion benutzten Salzes oder dessen Metallbase gehalten wurde. Es ist wohl kaum n\u00f6tig zu erw\u00e4hnen, dass solche Niederschl\u00e4ge eine sehr mannigfache Struktur besassen, dass auch die Mutterlaugen einen nicht weniger komplexen Charakter von Gemengen und Verbindungen darboten! Wie verschiedenartig die GJobuliuverbindungen in diesem Falle sein k\u00f6nnen, soll Folgendes zeigen.\n1) V e r 1) i n d u n g des G 1 o b u 1 i n s mit Sch w e r ni e t a 11 o x y d e n. Sowohl das Globulin als auch die im Laboratorium gebr\u00e4uchlichen Schwermetalloxyde geben ein jedes f\u00fcr sich keine L\u00f6sungen; ebenso wenig ist das mit deren mechanischen Gemengen der Fall. Bei der Betrachtung des Verhaltens der Alkalien und Erdalkalien frappirte der hohe L\u00f6slichkeitsgrad von deren Verbindungen in Abh\u00e4ngigkeit von der Leichtl\u00f6slichkeit der genannten Basen. Hier dagegen konnte man im voraus sagen, dass auch auf Umwegen in L\u00f6sungen in Ber\u00fchrung gebrachtes Globulin und irgend eine Schwerin e tall base keine l\u00f6slichen Verbindungen bilden w\u00fcrden. Reine l\u00f6sliche Verbindungen mit Schwermetalloxyden, so zu sagen globulinsaure Metalle, wird es wohl kaum m\u00f6glich sein zu erhalten. Frisches Globulin, unmittelbar mit frischen Metalloxydhydraten vermengt, bildete keine L\u00f6sungen. Ganz anders verh\u00e4lt sich die Sache, wenn die Schvermetalloxyde in Gestalt von L\u00f6sungen genommen werden k\u00f6nnen, oder wenn den Gemengen aus Globulin und Metalloxydhydraten Alkalien, alkalische Erden, endlich S\u00e4uren zugesetzt werden.\nAuch hier ist es notwendig zu erkl\u00e4ren, dass zu den Untersuchungen \u00fcber das Verhalten der Prote\u00efnk\u00fcrper zu den Metallsalzen ungereinigte nat\u00fcrlich vorkommende proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten benutzt wurden und dass die Autoren weder die Aschenbestandteile noch auch sogar die organischen und anorganischen Bestandteile solcher Fl\u00fcssigkeiten in Betracht zogen. Wie gross aber die Bedeutung der anorganischen Bestandteile ist. ersieht man aus Pauli\u2019s Arbeit (53 p. 233), welche die Untersuchung der durch Zinksulfat in mit 10 Vol. Wasser verd\u00fcnntem Eiweiss (\u201eEiklarl\u00f6sung 1 : 10*\u2019) erzeugten Niederschl\u00e4ge zum Gegenstand hat. Abgesehen davon, dass das \u201eEiklar\u201c an sich seist ein komplexes Gemenge ist, \u00fcbten die vom Autor eingetragenen Alkali- und Erdalkalisalze sogar in sehr geringen Mengen einen Einfluss auf die F\u00e4llung der prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten aus. \u201eAlle von Pauli untersuchten Kali-, Natron-, Ammonium- und Magnesiumsalze wirkten hemmend\u201c (53 p. 235-45).","page":296},{"file":"p0297.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN LES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\n297\nA.\t\u2014M o t a 11 i s c li e Verbindungen des Globulins unter M i t-w i r k ung von Alkalien und Erdalkalien oder globulinsa u r e Metallalkalien u. dergl. werden mehr oder weniger rein in grosser Mannigfaltigkeit und in l\u00f6slichem Zustande erhalten, wenn zu einem Gemenge von reinem aschenfreiem Globulin und m\u00f6glichst sorgf\u00e4ltig bereitetem frischem Metalloxydhydrat verschiedene Mengen w\u00e4sseriger Alkali- oder Erdalkalil\u00f6sungen zugesetzt werden.\nDiese Verbindungen werden durch ihre L\u00f6slichkeit, ihre F\u00e4llungstemperatur der alkalischen und erdalkalischen Globulin Verbindungen nahe Dissoziationstemperatur, haupts\u00e4chlich aber durch ihre besonderen Farben charakterisirt. Die Farbe der L\u00f6sung eines Oxyds in Alkalien ist z. B. eine ganz andere als diejenige einer Verbindung derselben Base mit Globulin! So z. B. f\u00e4rben sich die L\u00f6sungen durch Kupferoxyd violett, durch Kobalt violettrot, durch Kickeioxyd hellgr\u00fcn u. s. w. (S. folg. Kap. die Farbenreaktionen mit Metalloxyden (AkV 93\u2014100). Im allgenmeien k\u00f6nnen diese Verbindungen durch ein Schema ausgedr\u00fcckt werden, in welchem der basische Pol des Globulins zugleich mit einer l\u00f6slichen Base\u2014einem Alkali oder Erdalkali\u2014und mit einer unl\u00f6slichen\u2014einem Schwermetalloxyd verbunden ist, wie z. B.\n, xNaHO\nGb g\\sCii(iro)a.................... ^22)\nOffenbar waltet hier dasselbe Gesetz, nach welchem der basische Pol nur gewisse Mengen, bis zu einer gewissen Grenze, in Verbindung erhalten kann (M.V 81\u20145 p. HO), nach deren \u00dcberschreitung die Vergr\u00f6sserung der Quantit\u00e4t dieses oder jenes Oxyds Zersetzung der Verbindung und Ausscheidung von Niederschl\u00e4gen zur Folge hat.\nB.\tMetallische Globulinverbindungen unter Mitwirku n g von S\u00e4uren oder metallische Basaci dg lobine werden rein durch vorsichtige Aufl\u00f6sung eines Gemenges von frischbereitetem Globulin und frischgef\u00e4lltem Metalloxyd in sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren erhalten.\n\u00c4hnliche Verbindungen erh\u00e4lt man auch, wenn frischgef\u00e4lltes Oxydhydrat in einer w\u00e4sserigen Acidoglobinl\u00f6sung aufgel\u00f6st wird. Diese Verbindungen unterscheiden sich von den Verbindungen mit Schwermetallsalzen sowohl durch ihre Farbe als auch durch die F\u00e4higkeit, bei vorsichtigem Ein\u00e4schern freie Metalloxyde zu geben. Im allgemeinen darf angenommen werden, dass solche Metallverbindungen nach demselben Typus wie die Basacidglobine (A.V 86\u201402 p. 255) aufgebaut sind, n\u00e4mlich:\nB\u2014Metall\tB\u2014Metall\nGb |\toder Gb\t............... (23)\nS\u2014S\u00e4ure\tS\u2014S\u00e4ure\nDiese Verbindungen unterscheiden sich sowohl durch ihre F\u00e4llungstemperatur als durch ihre Mengenverh\u00e4ltnisse.\nC.\tEine reine Verbindung von Globulin mit Metallsalzen in gel\u00f6stem Zustande zu erhalten, ist mir bis jezt nicht gelungen; die verh\u00e4ltnism\u00e4ssig geringe Anzahl von Beobachtungen, die ich Gelegenheit gehabt habe, anzustellen, scheinen das Vorhandensein einer grossen Anzahl solcher Verbindungen, aber in unl\u00f6sliche m Zustande, zu beweisen (s. fog. Kap. Globulin im freien (festen) Zustande VA1 93\u2014100). Dieser Umstand redet noch \u00fcberzeugender f\u00fcr das Vorhandensein der oben erw\u00e4hnten Basacidglobine.\nD.\tWas die metallischen b a s i s c h-s auren Acidoglobine an be trifft, so unterliegt das Vorhandensein solcher keinem Zweifel; es gelingt sogar mit Schwefelwasserstoff leicht, eine l\u00f6sliche Verbindung zu erhalten. Dem von","page":297},{"file":"p0298.txt","language":"de","ocr_de":"298\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\nuns gegebenen allgemeinen Schema (VV 86\u201492 p. 257\u20148) entsprechend, geben diese Verbindungen trotz der scharfsauren Reaktion bei vorsichtigem Ein\u00e4schern ein freies Metalloxyd. Wird eine derartige Verbindung aus einer alkalischen Globulinverbindung erhalten, so kann aller Wahrscheinlichkeit nach in der L\u00f6sung eine dem folgenden Schema entsprechende Verbindung entstehen:\nDy Ip\tI der\tAlkalimetalle\n-p/ ' ^\t\\ der\tSchwermetalle\nGl> ' >Salze\tj 'Ie1'\tAlkalimetalle ............... (24)\ne/\t(der\tSchwermetalle\n\\S\u00e4ure (n)\nSolche Verbindungen haben ihre eigene Dissoziationstemperatur, eine saure Reaktion und geben bei vorsichtigem Ein\u00e4schern freie Metalloxyde und Alkalien sowie deren Salze. Besonders gut geht das Ein\u00e4schern von Niederschl\u00e4gen vor sich, welche bei der frakzionnirten F\u00e4llung von L\u00f6sungen genannter Verbindungen durch Alkohol erhalten werden. F\u00fcr die Beobachtung noch geeignetere Pr\u00e4parate liefern die Niederschl\u00e4ge von s\u00e4urefreien Verbindungen, welche folglich Alkalien, Metalle und deren Salze enthalten.\nE. V e r b i n d\u00fcngen des G 1 o b u 1 i n s mit eine m A 1 k a 1 i, eine m Sch w ermetall und mit deren Salze n waren es haupts\u00e4chlich, welche, wie aus dem historischen \u00dcberblick ersichtlich ist, von den Autoren beobachtet wurden, (s. folg. Kap, Ueber Identit\u00e4t des Globulins (MV 93\u2014100). Werden m\u00e4ssig konzentrirte basische Globulinverbindungen mit einem verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig geringen Alkali- oder Erdalkaligehalt mit Schwermetallsalzl\u00f6sungen behandelt, so entstehen gerade die Verbindungen, welche das allgemeine Schema,\nn\ti\tj derSchwermetalle\n/ \u2018\t( der\tAlkalimetalle\nGb \u00fc\t,\tjder\tSchwermetalle..................... (25;\n&\tZt\t1 der\tAlkalimetalle.\ngen\u00fcge tun.\nGr\u00f6sserer Beweiskraft halber und auch um unsre eignen Beobachtungen mit dem historischen Material zu verbinden, geben wir Tafel VIII (p. n. 299), welche auf Grund derselben Prinzipien, wie die bei der Untersuchung der Salze (XX 75\u2014SO p. 256\u201462) dargelegten, zusammengestellt ist. Hier bedeutet h ebenfalls den S\u00e4ttigungskoeffizienten; doch wurde zu der Darstellung der Verbindungen frisches H\u00fchnereiweiss genommen, welches die auf S. (W-18\u201460 p. 165) angegebene mechanische Behandlung-erfahren hatte, d. h. zerschnitten und filtrirt worden war.","page":298},{"file":"p0299.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\n299\nT a f e 1 VIII.\nF\u00e4llungstemperatur der Metallsalzverbindungen des Globulins.\n0.0017c\u20140,057c\u20140,17c-20 20 20\n0,57c-\t-0,97c-\t- Ti\n20\t20\t20\n\u2014\t\u2014\t\u2014\n\u2014\t\u2014\t\u2014\n55\t\u2014\t\u2014\n70\t40\t\u2014\n75\t72\t\u2014\n60\t80 >20\t\n\u201455\t\u2014 60-\t\t\t\nSublimatl\u00f6s.\nAluminiumnitrat\nBleiessig\nAluminiumsulfat\nKupfernitrat\nKalialaun\nBleizucker\nLiqu. ferri sesquichl\nMit 4-fach verd. Eiweiss.\n70\t\u2014\tGO\t\u2014 50\t\u2014 20 \u201420 \u2014 20\tSublimat.\nGO\t\u2014\tSO\t>100\t>100 >100>100\tBleiessig.\n50\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u2014 \u2014 \u2014\t.Bleizucker\nWenn f\u00fcr die ersten 3 Salze als F\u00e4llungstemperatur 20\u00b0 angegeben ist, so will das noch nicht heissen, dass diese Salze das Globulin vollst\u00e4ndig f\u00e4llten: die erw\u00e4hnten Gemenge schieden sekund\u00e4re u. s. w. Niederschl\u00e4ge aus. Die F\u00e4llbarkeit des Globulins durch Metallsalze b\u00e4ngt offenbar von dessen Menge ab. Bei der Abnahme des Globulingehalts steigt, in der Tat, die F\u00e4llungstemperatur, wie f\u00fcr die 3 letzten F\u00e4lle angegeben ist, in denen f\u00fcr die Bleiverbindungen die Temperatur auch \u00fcber 100\u00b0 sein kann.\nDie Zersetz u n g d er Met a 11 s a 1 z v e r b i n d u n g e n wird am besten mit schwachen S\u00e4urel\u00f6sungen ausgef\u00fchrt, indem man sie in S\u00e4ureverbindungen \u00fcberf\u00fchrt und dann dialysirt. Wiederholte Aufl\u00f6sung des Niederschlags und abermalige Dialyse erm\u00f6glichen es. das Globulin vollends von den Basen zu befreien. Als Besultat wird reines mit allen seinen Unterscheidungsmerkmalen ausgestattetes Globulin erhalten.","page":299},{"file":"p0300.txt","language":"de","ocr_de":"300\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.\nL I T \u00a3 Pt A T \u00fc R.\n1) Auriol & Monr.ier.\u2014Jalirber. Maly\u2019s. 1889. Bd. 19. 2) Bechamp.\u2014Nouvelles recherches sur les albumines normales et pathologiques. Paris, Bailli\u00e8re. 1887. 3) id. A Baltus.\u2014Annales de chimie et de physique. 1878. t. 14. 4) Berzelius. - Lehrbuch der Thier-Chemie. Dresden. 1831. 5) Id.\u2014Ib. Leipzig. 1840. Bd. 9. G) BieIitzki.\u2014Zeitschr. f. physiol. Chem. 1881. Bd. 5. 7) Birot. Comp. rend. 1874. t. 79. 8) Bostock.\u2014Journ. ofXatur. Philosophy. Chemistry and the Arts. London. 1805. v. 11. S-a) Id. Ann. de chimie ou Recueil 1808, t. G7. 9) Id.\u2014Medico cliir. Transaction. 1812. v. 1. 10) Br\u00fccke\u2014Sitzung Ber. Wien. 1867. Ablh. II. Bd. 55. 11) B\u00fclow\u2014Arch. Pfl\u00fcger\u2019s. 1894. Bd. 58. 12) Chittenden & Whi-tehouse.\u2014Jahrber. Maly\u2019s. 1S8/. Bd. 17. 13) Commaille.\u2014Journ. de pharm. & de chim. 1866. t. 4. 14) !d.\u2014Compt. rend. 1874. t. 78. 15) Denis.\u2014Essai sur l\u2019application de la chimie etc. Paris. 1838. 16) Id.\u2014D\u00e9monstration exp\u00e9rimentale sur l\u2019albumine Commercy. 1839. 17) Id.\u2014Nouvelles \u00e9tudes chimiques. Paris. 1856. 1S) Diakonow.\u2014Medicin-chem. Untersuch. Hoppe-Seyler\u2019s. 1867. Heft 2. 19) Do-broslawin (^oopoc.iaBHirn).\u2014Megminn. B t ctii ru;'b. 18G8. 20) Eichwaid.\u2014V \u00fcrzburg. medic. Zeitschrift. 1864. Bd. 5. 20-a) Id.\u2014Beitr\u00e4ge zur Chemie der gewebebild. Subst. etc. Berlin. 1873. Hf. 1. 21) Fassbender.\u2014 Ber. d. d. ehern. Ges. 1880. Jahrg. 13.\u2019 22) F\u00fchrt.\u2014Arch. f. exp. Path. 1885. Bd. 36. 22-a) Galeotti -Zeitschr. f. Physiol. Chemie. 1903\u20144. Bd. 40. 23) Gautier.\u2014Compt. rend. 1874. t. 79. 24) Halliburton\u2014Journ. of Physiol. 1884. Vol. 5. 25) Harnack\u2014Zeitschr. f. physiol. Chem. 1881. Bd. 5. 26) Id.\u2014Bericht, d. d. Chem. Ges. 1889. Jahrg. 22. 27) Id.\u2014Berichte d. d. chem. Ges. 1890. Jahrg. 23. 27-a) Id.\u2014Ib. 1892. Jahrg. 25. 28) Hofmeister.\u2014Zeitschr. f. physiol. Chem. 1877. Bd. 2. 30) Hop-pe-Seyler.\u2014Handb. der physiol. Chemie. Aufl. 2. 1865. 30-a) H\u00fcnefeld.\u2014Physiolog. Chemie. 1826. Theil. 1. 31) Kowalewsky\u2014Zeitschr. f. physiol. Chem. 1885. Bd. 24. 32) K\u00fchne.\u2014Lehrbuch, d. physiol. Chemie. I860\u20148. 33) Lassaigne.\u2014Compt. rend. 1822. t. 2. 34) Id.\u2014Ib. 1839. t. 9. 35) Id.\u2014Ib. 1840. t. 10. 36) Id.\u2014Journ. de chimie m\u00e9dic. 1840 t. 6. 37) Id.\u2014Compt. rend. 1842. t. 14. 38) Lehmann.\u2014Lehrbuch der physiol. Chem. 1842. Bd. 1 39) Id\u2014Ib. 1850. Bd. 2. 40) Lieberk\u00fchn.\u2014Ann. Pogg. 1852. Bd. 86. 41) Liebig.\u2014Handw\u00f6rter- buch der rein, und angewandt. Chemie. 1838\u201441. Bd. 1 (A\u2014B). 42) IVleissl.\u2014Ber. d. d. Chem. Ges. 1882. Jahrg. 15. 43) IVlellamby.\u2014Journ. of physiol. 1905. Vol. 33. 44) IVlillon & Commaille.\u2014Compt. rend. 1865. t. 60. 45) Id.\u2014Ib. 1865. t. 61. 46) Mitscherlich.\u2014 Arch. Muller\u2019s. 1836. 47) Id.\u2014Annal. Poggen. 1837. Bd. 40. 48) IVI\u00f4rner.\u2014Jahrber. Maly\u2019s. 1877. Bd. 7. 49) id.\u2014Arch. Pti\u00fcger\u2019s. 1878. Bd. 17. 50) Morochowetz\u2014Einheit der Eiweissk\u00f6rper. (\u00cb^hhctbo npo-Te-HiiOBuxm T'kiv\u00bb). Moskau. 1892. 50-a) Id.\u2014Die Verdauungsgesetze (daKonti unigeBapejiia). Cn\u00e9. 1881. 50-b) Mulder.\u2014Versuch einer allg. physiol. Chemie. Braunschweig. 1844. 50-c) Masse.\u2014Wagner\u2019s Handw\u00fcrterb. 1842. Bd. 1. 51) Palm.\u2014Zeitschr. f. anal. Chem. 1887. Bd. 26. 52) Panum.\u2014Arch. Virchow\u2019s. 1852. Bd. 4. 53) Pauli.\u2014Beitr\u00e4ge z. physiol. Chem. 1905. Bd. 6. 54) Paal.\u2014Cliem. Centrbl. 1896. Bd. 1. 55) Rabodanges.\u2014Comp. rend. 1841. t. 13. 56) Ritthausen & Pott.\u2014Zeitschr. f. anal, chem. 1874. t. 13. 57) Robin & Verdeil.\u2014Trait\u00e9 de chim. anatom. 1853. Bd. 3. 58) Rose.\u2014Annal. Pogg. 1833. Bd. 28. 59) Scherer.\u2014Vagner\u2019s Handw\u00f6rterb. 1844. Bd. 2. 60) Schmidt.\u2014Arch, du Bois Reymonds. 1862. 61) Sch\u00fctzenberger.\u2014Bullet, mensuel, de la Soci\u00e9t\u00e9 Chim. de Paris. 1875. t. 23. 62) Schwarzenbach.\u2014Ann. Liebig\u2019s. 1865. Bd. 133. 63) id.\u2014Ib. 1867. Bd. 144. 64) Simon.\u2014Handbuch der angew. Chemie. 1840. Bd. 1. 65) Stohnian & Langbein.\u2014-Journ. f. prakt. Chem. 1S9L Bd. 44. 66) Stutzer.\u2014Bericli. d. d. Chem. Gesell. 1S80. Jahrg. 13. 67) Thenard.\u2014Nouveau bullet, des sciences par la Soci\u00e9t\u00e9 philomat. de Paris. Paris. 1807. t. 1. 68) Thomson.\u2014Syst\u00e8me de chimie. 1809. t. 9. 69) Varrene.\u2014Bull, de Soc. de Chimie. 1886. t. 45. 69-a) Vogel A Reichschauer.\u2014Neues Repertorium f. Pharmacie. 1859. Bd. 8. 70) Werigo.\u2014Arch. Pfl\u00fcgers. 1890. Bd. 48. 71) Wittich.\u2014 Centrbl. f. med. V. 1864. Jahrg. 2. 72) Wurtz.\u2014Compt. rend. 1844. t. 18. 73) Id.\u2014Ann. de Chimie et de phys. 1844. t. 12. 74) Id\u2014Trait\u00e9 de chim. biolog. 1885. 75) Zelzell.\u2014Abliandl. der k\u00f6nigl Schwed. Akademie. 1769. Bd. 32.","page":300}],"identifier":"lit36677","issued":"1907","language":"de","pages":"279-300","startpages":"279","title":"Verhalten des Globulins zu den Metallsalzen. Metallsalziges Globulin","type":"Journal Article","volume":"5"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:25:44.779991+00:00"}