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{"created":"2022-01-31T13:22:31.698845+00:00","id":"lit36679","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"Morochowetz, L.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 5: 314-322","fulltext":[{"file":"p0314.txt","language":"de","ocr_de":"Von Prof. L. Morochowetz.\nEhe wir zu den Farbenreaktionen des Globulins \u00fcbergehen, ist es notwendig die Bemerkung vorauszuschicken, dass wir in diesem Kapitel nur das \u00e4ussere Ansehen der Reaktionen im Auge haben. Was die Zersetzungsprodukte und deren \"Verbindungen sowie die m\u00f6glichen theoretischen Betrachtungen in diesem oder jenem Falle u. s. w. anbetrifft, so wird dies alles den Gegenstand einer besondere Abteilung unsers V erkes bilden. Inbetrefl dieser \u00e4usserlichen Wahrnehmungen der Farbenreaktionen muss erw\u00e4hnt werden, dass die ersten Beobachtungen mit S\u00e4uren angestellt wurden.\nSalpeters\u00e4ure. Die ersten genaueren Beobachtungen \u00fcber die G e 1 b-f \u00e4r bung der Prote'mk\u00f6rper durch Salpeters\u00e4ure geh\u00f6rten Fourcroy A Vauquelin, die sie mit der Bildung einer besonderen S\u00e4ure, welche sie Gelbs\u00e4ure\u2014acide jaune\u2014nannten (1806, 15 p. 246), verkn\u00fcpften. Die Autoren f\u00fchrten ihre Untersuchungen an Muskeln aus. Zwar hatte Fourcrov gleich einigen andern Autoren Gelbf\u00e4rbung des Fibrins auch schon fr\u00fcher (1782, 14 p. 720'/ beobachtet, doch waren Fourcroy & Vauquelin die ersten, welche die Beobachtung machten, dass die Pro-temk\u00fcrper sich nicht nur gelb f\u00e4rben, sondern dass diese F\u00e4rbung beim Hineintragen von \u00c4tzkali in das Gemenge in eine rote oder rotbraune \u00fcbergeht (15 p. 249). Zwei Jahre sp\u00e4ter beobachtete Hatchett (18 p. 742) bei der Behandlung von geronnenem Eiweiss mit Salpeters\u00e4ure nicht nur gelbe F\u00e4rbung sondern beim Zusatz von Ammoniakl\u00f6sung auch braune. Bostock findet (5 p. 247), dass durch Salpeters\u00e4ure 0,0005 Protein nachgewiesen werden k\u00f6nne.\nSeitdem ist diese Reaktion an allen m\u00f6glichen Prote\u00efnk\u00fcrpern versucht worden und stets mit demselben Resultat. Die Anwendungsart ist immer dieselbe, und ist der Reaktion die Benennung \u201eXanthoproteinreaktion\u201c nach der von Mulder (31 p. 152) der Fourcroy & Vauquelin\u2019schen \u201eGelbs\u00e4ure\u201c gegebenen Benennungs \u201eXanthoproteins\u00e4ure\u201c geblieben !).\nWelcher Herkunft das Globulin auch sei. Salpeters\u00e4ure bringt stets, besonders bei erh\u00f6hter Temperatur, gelbe F\u00e4rbung der L\u00f6sung oder der Niederschl\u00e4ge hervor; unter dem Einfl\u00fcsse von \u00c4tzkali, \u00c4tznatron oder Ammoniakfl\u00fcssigkeit geht, je nach der Globulinmenge, die gelbe F\u00e4rbung in eiue orangegelbe, rote oder rotbraune \u00fcber.\nSalzs\u00e4ure. Die bei der Einwirkung von starker Salzs\u00e4ure auf die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten entstehende F\u00e4rbung hat ebenfalls als charakteristisches Kennzeichen des Proteins gedient. Einer der ersten, der auf die Entstehung dieser Reaktion unter mehr oder weniger bestimmten Bedingungen hinwies, war Fourcroy (1800, 13 p. 144), welcher beobachtet hatte, dass rauchende Salzs\u00e4ure Blutserum violett f\u00e4rbte. Nach ihm beobachtete Hatchett (18 p. 742), dass proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten von Salzs\u00e4ure blau, ins Purpurfarbene spielend, gef\u00e4rbt wurden. Im\n) Sous le nom d acide jaune Fourcroy & 5 au- quant \u00e0 son origine et \u00e0 sa couleur acide xantho-quelin ont d\u00e9crit un corps particulier, produit prot\u00e9ique (31 p. 152-3). par la viande ou la fibrine. Je nomme ce corps","page":314},{"file":"p0315.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN FARBENREAKTIONEN.\n315\nallgemeinen erhielt man eine br\u00e4unlich-purpurrote F\u00e4rbung. Berzelius (4 p. 32) bemerkte beim Aufl\u00f6sen von Fibrin in Salzs\u00e4ure und Erw\u00e4rmen des Gemenges r\u00f6tlich-violette F\u00e4rbung der Fl\u00fcssigkeit. Sclnibler (41 p. 570) beobachtete dieselbe Reaktion an Casein in reiner konzentrirter Salzs\u00e4ure bei Zimmertemperatur. Mit.Salzs\u00e4ure spez. Gew. 1,09S8 trat die F\u00e4rbung am dritten Tage ein, wobei sich Casein hellblau, Eiweiss dunkelblau mit violettem Anstrich f\u00e4rbte. Chevreul (8 p. 507) bemerkte, dass Fibrin mit konzentrirter Salzs\u00e4ure eine r\u00f6tlich-violette L\u00f6sung gab. Auch Colin (9 p. 323) sagt in einem Briefe an Gay-Lussac, dass bei der Behandlung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten mit Salzs\u00e4ure eine sch\u00f6n rot (d\u2019un beau rouge) gef\u00e4rbte Fl\u00fcssigkeit entstehe. Bourdois & Caventou (6 p. 109) erkl\u00e4ren, in einem Briefe an Gay-Lussac, dass sie zu derselben Zeit wie Colin die Reaktion mit Salzs\u00e4ure, dabei aber blaue F\u00e4rbung wahrgenommen h\u00e4tten. Orfilla (33 p. 116j widmet eine besondere Schrift seinen Beobachtungen \u00fcber die F\u00e4rbung der Protein K\u00f6rper unter der Einwirkung von Salzs\u00e4ure, wobei er findet, dass Blutserum und Hydrocelefi\u00fcssigkeit eine rotwein\u00e4hnliche, ins Violette spielende Farbe annehmen, w\u00e4hrend der beim Kochen des Fleisches abgehobene, fast schwarze Schaum die blaue F\u00e4rbung mit Salzs\u00e4ure nicht gibt, Das befremdet Orfilla!\nAuch Berzelius (4-ap. 65) beobachtete, dass trocknes Fibrin durch konzentrirte Salzs\u00e4ure in eine gel\u00e9eartige Masse umgewandelt wurde, die sich nach und nach blau f\u00e4rbte. Raspail (37p.\"l98) zerlegt \"die Reaktion mit Salzs\u00e4ure in einzelne Momente, wobei er auch der W\u00e4rme eine gewisse Bedeutung zuschreibt. Zuerst sei die F\u00e4rbung eine purpurrote, dann erst trete die blaue (puis d un superbe bleu \u2014 ib. p. 201) eim Caventou (7 p. 326), dem obiges unbekannt gewesen zu sein scheint, schreibt die ersten Beobachtungen \u00fcber die. Blauf\u00e4rbung des Proteins durch Salzs\u00e4ure sich selbst zu. Interessant ist es aber, wie Caventou als erster beobachtete, dass, zum Unterschied von den Leimsubstanzen, nur die Proteink\u00f6rper diese F\u00e4rbung geben. Fr\u00e9my A Yalancienne (16 p. 473) bemerkten, dass auch die Proteine des Eigelbs durch Salzs\u00e4ure eine violett-blaue F\u00e4rbung erhalten. Eine eben solche F\u00e4rbung erhielt Denis (10 p. 128) mit den Substanzen der Blutk\u00f6rperchenstromata, und beobachtete Smee (43 p. 617) eine analoge F\u00e4rbung an dem Protein, welches sich aus Eiweiss bei Durchleitung von Sauerstoff ausgeschieden hatte. Damit die Farbenreaktion mit Salzs\u00e4ure unfehlbar erfolge, empfiehlt Liebermann (27 p. 322) die ausgef\u00e4llten Proteinflocken in Alkohol, darauf in \u00c4ther zu kochen und erst dann die Salzs\u00e4ure zuzusetzen: die Fl\u00fcssigkeit f\u00e4rbe sich dabei sch\u00f6n dunkelviolettblau, was besonders gut in einer Porzellanschale hervortrete, namentlich wenn das Protein in Pulverform genommen werde. Le Nobel best\u00e4tigt LiebermamPsAngaben (32p. 625).\nMeine eignen Beobachtungen haben mir gezeigt, dass verh\u00e4ltnism\u00e4ssig unbedeutende Protein- und Salzs\u00e4uremengen eine sch\u00f6ne dunkel violettblaue F\u00e4rbung geben, wenn das Gemenge auf einer Porzellanplatte abgedampft und dann, wenn n\u00f6tig, noch weiter \u00fcber der offenen Flamme erhitzt wird.\nSchwefels\u00e4ure. Die ersten Beobachtungen \u00fcber Schwefels\u00e4ure beschr\u00e4nkten sich, wie wir es z. B. bei Fourcroy (13 p. 144) sehen, auf die Braunf\u00e4rbung der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten und Verkohlung des Proteins. Doch findet Berzelius (4 p. 33), dass Fibrin sich in mit 6 Teilen Wasser versetzter Schwefels\u00e4ure mit roter Farbe aufl\u00f6st. Unter denselben Umst\u00e4nden beobachtete Sch\u00fcbler (41 p. 570) dunkelrote F\u00e4rbung. Auch Colin (9 p. 323) sagt in seinem Briefe an Gay-Lussac, dass er bei der Behandlung von Proteink\u00f6rpern mit verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure nach der \u00dcberf\u00fchrung derselben in den gel\u00e9eartigen Zustand und dem Auswaschen auf dem Filter in den Waschw\u00e4ssern successive F\u00e4rbung ins Blaue, Gr\u00fcne und Rote beobachtete. Bourdois A Caventou (6 p. 109) beobachteten bei der Behandlung","page":315},{"file":"p0316.txt","language":"de","ocr_de":"316\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN FARBENREAKTIONEN.\nmit Schwefels\u00e4ure br\u00e4unlich-dunkelrote F\u00e4rbung. Orfilla fand bei der Probe vieler Gewebe und Fl\u00fcssigkeiten des tierischen Organismus auf Schwefels\u00e4ure, dass dieselben sich violett f\u00e4rbten und an die Farbe von Malaga erinnerten (34 p. 450).\nAuch hier geht unsern Beobachtungen nach die Pieaktiou, nat\u00fcrlich wenn die Schwefels\u00e4ure nicht besonders stark ist, leichter und besser beim Erw\u00e4rmen nach vorhergegangenem Abdampfen vor sich. Eine scharf ausgepr\u00e4gte Reaktion, wie in dem soeben beschriebenen Falle mit Schwefels\u00e4ure, so auch in den oben erw\u00e4hnten mit Salzs\u00e4ure und Salpeters\u00e4ure, gestattet auch die umgekehrte Reaktion zu erhalten: bei einem geringen S\u00e4uregehalt und. nat\u00fcrlich, in einfachen Fl\u00fcssigkeiten kann n\u00e4mlich mit ausgeschiedenem reinem Globulin die Gegenwart irgend einer von diesen S\u00e4uren nachgewiesen werden. Beim Abdampfen der s\u00e4urehaltigen Fl\u00fcssigkeit mit dem Globulin zuerst auf dem Dampfbade und dann, wenn n\u00f6tig auch bei vorsichtigem Erhitzen, f\u00e4rbt sich der R\u00fcckstand mit Salpeters\u00e4ure gelb, bei Gegenwart von Alkalien r\u00f6tlich-orange und mit Schwefels\u00e4ure rot. wobei aber die rote F\u00e4rbung bald in eine schwarze \u00fcbergeht. Salzs\u00e4ure endlich verleiht dem R\u00fcckstand eine sch\u00f6ne dunkelviolette Farbe.\n1. Reaktion auf Schwel fels\u00e4ure u n d Zucke r. Weit gr\u00f6sseres Interesse bietet das Verhalten der Schwefels\u00e4ure zu den proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten bei Gegenwart einiger organischen Substanzen. In dieser Beziehung nimmt der Zucker sowohl vom historischen Standpunkte aus als auch der Intensit\u00e4t seiner Reaktion nach die erste Stelle ein. So verleiht Raspa.il (37 p. 198) der Reaktion auf Schwefels\u00e4ure eine gr\u00f6ssere Deutlichkeit und Intensit\u00e4t, indem er Zucker hinzuzieht, Bei der Behandlung von Protein einfach mit Schwefels\u00e4ure bedingt ein l\u2019ber-schuss letzterer bald eintretende schwarze F\u00e4rbung; wurde aber vorher in der S\u00e4ure eine gewisse Menge Zucker aufgel\u00f6st, so f\u00e4rbt sich das prote\u00efnhaltige Gemenge purpurrot und zwar um so intensiver, je mehr S\u00e4ure und Zucker genommen wurden *). Bei der Verd\u00fcnnung mit Wasser verschwindet die Reaktion.\nSp\u00e4ter schlug Pettenkofer (35 p. 90) dieselbe Reaktion auch f\u00fcr die Gallens\u00e4uren vor. Offenbar kannte der Autor Raspail\u2019s Arbeit nicht. Will (48 p. 504), dem RaspaiFs Beobachtungen ebenfalls unbekannt waren, wollte bei der Anwendung von Pettenkofer\u2019s Reaktion die Entdeckung gemacht haben, dass alle wirbellosen Tiere Galle besitzen! Sogar Infusorien h\u00e4tten ihm die Reaktion auf Galle gegeben (ib. p. 509)! Dieselbe Reaktion g\u00e4ben auch die Muskeln (ib. p. 504\u20145)\nVergleicht man Raspail\u2019s und Pettenkofer's Reaktionen, so unterliegt nat\u00fcrlich keinem Zweifel, dass in Will\u2019s F\u00e4llen das Protein die Reaktion gegeben hatte, die er f\u00fcr eine Reaktion auf Galle ansah. Selbstverst\u00e4ndlich fanden Will\u2019s Beobachtungen beizeiten ihre Erkl\u00e4rung und zwar durch Schulze (42 p. 266), welcher bewies, dass nicht nur die niederen Organismen, sondern auch die Prote'msubstan-zen diese Reaktion geben. Schulze r\u00e4t, nicht \u00fcber 50\u00b0 zu erw\u00e4rmen.\nBemerken wir hier gleich, dass Strecker die Reaktion auf Schwefels\u00e4ure bei Gegenwart von Zucker, wie das Gesagte zeigt, f\u00e4lschlich Schulze zuschreibt (44 p. 573).\nUm den Unterschied zwischen der F\u00e4rbung des Proteins und der Galle in RaspaiFs und Pettenkofer\u2019s Reaktionen herauszufinden, studirten Koschlakoff V Bogomoloff (22 p. 529) die spektroscopischen Eigenschaften der Fl\u00fcssigkeiten, welche bei den erw\u00e4hnten Reaktionen erhalten werden: sie fanden, dass die Gallen-\n*) Mais si l\u2019on a eu soin de dissoudre pr\u00e9ala-\tplus intense que les quantit\u00e9s de sucre et d'acide\nblement dans l\u2019acide une certaine quantit\u00e9 de\temploy\u00e9es sont plus grandes (37 p. 198).\nsucre, l\u2019albumine se colore en purpurine d\u2019autant","page":316},{"file":"p0317.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN F\u00c4RBENDE AKTIONEN.\n317\ns\u00e4uren bei vorsichtigem Zusatz von Schwefels\u00e4ure oder, im Notf\u00e4lle, mit Essigs\u00e4ure und bei mittleren Konzentrationen folgende Absorptionslinien gaben: eine scharfe links von E, eine zweite in F, eine dritte zwische D und E, n\u00e4her zu Z), und eine vierte\u2014ganz in der N\u00e4he von D. Konzentrirtere L\u00f6sungen lassen einen deutlichen Schatten bei E, einen schw\u00e4cheren zwischen E und E und einen sehr schwachen zwischen E und F erkennen; sehr stark konzentrirte L\u00f6sungen geben einen ununterbrochenen dunklen Schatten: unter denselben Bedingungen gibt eine Albuminl\u00f6sung Absorptionslinien zwischen E und F. Zugleich bemerkten die Autoren, dass unter gleichen Bedingungen bei Gallens\u00e4uren Dichroismus beobachtet wird, bei Protein aber nicht. Doch bedienten sich die Autoren auch hier der Essigs\u00e4ure zur Verd\u00fcnnung, da, ihren Worten nach, mit Essigs\u00e4ure die Reaktion besser von statten geht. Fr\u00f6hde (17 p. 376; 17-a p. 58) beobachtete seinerseits, dass der Zusatz von Molybd\u00e4ns\u00e4ure zur Schwefels\u00e4ure blaue F\u00e4rbung bedingt.\n2. Reaktion auf Schwefels\u00e4ure und Essigs\u00e4ur e.\u2014Wenn Ivo-schlakoff A Bogomoloff (22 p. 529) die Essigs\u00e4ure eine zwar untergeordnete, aber schon merkliche Rolle spielen lassen, so h\u00e4lt Adamkiewicz deren Gegenwart zum Entstehen lier von ihm vorgeschlagenen Reaktion f\u00fcr durchaus notwendig. Zuerst studirte Adamkiewicz (1 p. 15G) den Einfluss der Schwefels\u00e4ure allein, in Abh\u00e4ngigkeit von dem Proteingehalt, und fand dabei, dass mit dein Steigen des Prote'ingehalts das Gemenge in der konzentrirten S\u00e4ure ihre Farbe von gr\u00fcn bis dunkelviolett wechselte, indem sie nacheinander gelb, orangegelb und rot wurde. Bei genauerer Bestimmung fand Adamkiewicz, dass bei l,5\u00b0/o Proteingehalt die Fl\u00fcssigkeit gr\u00fcn und gelb, bei 7%\u2014 orangegelb, bei 15%\u2014rot, bei 21%\u2014violett und bei 32%\u2014tr\u00fcbe wurde (ib. p-156). Alle genannten Farben tiuoresziren: bei einfallendem Licht erscheint eine sch\u00f6ne gr\u00fcne F\u00e4rbung, namentlich im Sonnenlicht. Etwas ganz anderes beobachtet man bei der Mitwirkung von Essigs\u00e4ure an der Reaktion. Wurde anf\u00e4nglich Eisessig eingetragen, so bewirkt der Zusatz von konzentrirter Schwefels\u00e4ure an der Grenze zwischen dieser und dem protemhaltigen Gemenge die Bildung eines violetten Ringes mit einem gr\u00fcnen Rande an der unteren Seite. Beim Umsch\u00fctteln nimmt die ganze Fl\u00fcssigkeit eine hellviolette F\u00e4rbung an. Diese Reaktion ist so empfindlich, dass bei einem Prote'ingehalt von 0.0004 grm. dieselbe noch deutlich zu erkennen ist. Doch h\u00e4ngt diese Reaktion sowohl von der Menge des Proteins als von derjenigen der S\u00e4uren ab. Bei einem gleichen Gehalt an beiden S\u00e4uren erh\u00e4lt man die mittleren Farben der oben gegebenen Skala\u2014ein helles oder lebhaftes Rosa\u2014in dem Fall, wenn die Essigs\u00e4ure vom spec. Gew. 1,000, die Schwefels\u00e4ure\u20141,8095 und nicht weniger als 0,04% Protein in der L\u00f6sung ist. Bei einem \u00dcberschuss\u2014bis zum 15-fachen\u2014von Essigs\u00e4ure ensteht eine lila F\u00e4rbung; ist Schwefels\u00e4ure im \u00dcberschuss vorhanden, so entstehen die F\u00e4rbungen in umgekehrter Reihenfolge, wie mit Schwefels\u00e4ure allein.\nBesonders sch\u00f6ne F\u00e4rbungen werden beobachtet, wenn an dieser Reaktion Schwermetallsalze teilnehmen; so gibt z. B. Kupfersulfat\u2014eine violett-blaue, Goldchlorid\u2014 eine rote, Silbernitrat\u2014eine gelbe F\u00e4rbung (l p. 16\u00d6). Um diese letztere Operationen zu bewerkstelligen, empfiehlt Adamkiewicz das Protein zuerst mit dem Salze zu f\u00e4llen, den Niederschlag in konzentrirter Essigs\u00e4ure aufzul\u00f6sen und dann erst Schwefels\u00e4ure zuzusetzen. Salpeters\u00e4ure oder Alkalien w\u00fcrden die F\u00e4rbungen vernichten (1 p. 160\u20141). Was die spektralen Beziehungen anbetrifft, so beobachte man in der Fl\u00fcssigkeit einen Absorptionsstreifen vom gelben bis zum blauen Teil des Spektrums, n\u00e4mlich zwischen den Linien E und F (1 p. 162).\nDoge! (11p. 337) beobachtete dieselben F\u00e4rbungen bei der Behandlung der Linse von Hunden, Katzen, Kaninchen und Fischen zuerst mit Essigs\u00e4ure, dann mit","page":317},{"file":"p0318.txt","language":"de","ocr_de":"318\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN FARBENREAKTIONEN.\nSchwefels\u00e4ure wie bei den Protemk\u00f6rpern. Eine eben solche violette F\u00e4rbung erhalte man auch bei blosser Einwirkung von Salzs\u00e4ure in der W\u00e4rme. Andererseits bemerkte Dogel, dass auch die Linsen nach der Behandlung zuerst mit Essigs\u00e4ure, dann mit Chlorwasserstoffs\u00e4ure beim Liegen an der Luft sich zuerst blau\" dann violett f\u00e4rbten. Dasselbe beobachtete man auch bei der Einwirkung von rauchender Salzs\u00e4ure allein. Dies bewog Dogel auf Proteinl\u00f6sungen in Essig- und Salzs\u00e4ure Ozon einwirken zu lassen; dabei ver\u00e4nderte die L\u00f6sung ihre Farbe und wurde, wie die der Schrift beigegebene Tabelle zeigt, nacheinander gr\u00fcn, violett, rot und zuletzt gelb (11 p. 337).\nHammarsten empfiehlt die Ausf\u00fchrung von Adamkiewiz\u2019s Reaktion etwas abzu\u00e4ndern (17-bp. 389), und zwar eine geringe Menge der L\u00f6sung oder der Substanz mit einem Gemenge aus 1 Vol. konzentrirter Schwefels\u00e4ure und 2 Yol. Essigs\u00e4ure zu erw\u00e4rmen.\nI aim findet jedoch (35 p. o\u00f6), Adamkiewiz s Reaktion sei trotz ihrer Empfindlichkeit und Deutlichkeit f\u00fcr das Protein nicht charakteristisch, da die Olein- und Gallens\u00e4uren und auch Amylalkohol dieselbe Reaktion geben.\n3. Reaktion auf Schwefels\u00e4 u re und einige a n d r e Age n-t i e n.\u2014Bailas & Podobiedoff, die in unserm Laboratorium (3 p. 102). die von Molisch (30 p. 915; 30-a p. 34 und p. 49), zum Nachweis unbedeutender Zuckermengen vorgeschlagene Reaktion n\u00e4her studirten, fanden, dass auch Protein beim Erw\u00e4rmen mit einer 5\u201420%-igen alkoholischen a-Xaplitol- oder Tymoll\u00f6sung und Schwefels\u00e4ure eine violette, ins Purpurrote fallende F\u00e4rbung gab. Doch finden sie, dass sowohl Tymol als Naphtol an sich selbst, wenn auch schw\u00e4cher, deselbe F\u00e4rbung geben (3 p. 162). Daraufhin empfehlen sie bei Anwendung dieser Reaktion die mit destillirten Wasser und mit der Versuchsfl\u00fcssigkeit erhaltenen F\u00e4rbungen mit einander zu vergleichen: eine st\u00e4rkere F\u00e4rbung zeige die Gegenwart von Protein an. Anstatt Schwefels\u00e4ure wandten die Autoren nach Molisch\u2019s Vorgehen mit demselben Erfolge, wenn a-Naphtal benuzt wurde (3 p. 169), Salzs\u00e4ure an.\nQuecksilber nitrat mit Salpeters\u00e4ure. \u2014 Die Geschichte der Reaktion auf die Quecksilbernitrate inbezug auf die F\u00e4rbung des Proteins geht troz der allgemein verbreiteten Ansicht bis zum Jahre 1769 hinauf. So finden wir bei Zetzel (49 p. 244) zwei F\u00e4lle von F\u00e4rbung der in zwei Serumproben durch eine Quecksilberl\u00f6sung in Salpeters\u00e4ure bewirkten Niederschl\u00e4ge, wobei der eine gelb, der andere dunkelrot gef\u00e4rbt war, oder die Farbe der menschlichen Haut Annahmen, wenn sie durch dieselbe L\u00f6sung ver\u00e4ndert wird '). Auch Fourcroy (12 p. 313) beobachtete, dass Serum von einer Quecksilberl\u00f6sung in Salpeters\u00e4ure rosa gef\u00e4rbt wurde, was er durch die Gegenwart von Kalk erkl\u00e4rt2). Dasselbe beobachtete er auch am H\u00fchnereiweiss 3). Diesen Untersuchungen scheint man wenig Aufmerksamkeit geschenkt zu haben. So beschreibt Krim er im Jahre 1S23 (23 p. 260) eine Rosaf\u00e4rbung von Serum bei Gegenwart von Quecksilbernitrat. Die F\u00e4rbung erfolgte in\n*) Aufl\u00f6sung des Quecksilbers in Salpeters\u00e4ure in I. ein weisses Geronnenes eben vie Salpeters\u00e4ure allein. In II. ein k\u00e4seartiges Geronnenes der ganzen Masse, dunkelroth, oder von der Farbe, die unsere Haut von dieser Aufl\u00f6sung bekommt (49 p. 244).\n:) Ce liquide parait donc \u00eatre, d'apr\u00e8s ces recherches, un mucilage animal compos\u00e9 d\u2019eau, de hases huileuses acidifiables, de muriate & carbonate de soude, de phosphate calcaire, c\u2019est \u00e0 ce dernier que parait \u00eatre d\u00fb le pr\u00e9cipit\u00e9 ros\u00e9 que\nj\u2019ai obtenu en versant de la dissolution nitrique de mercure dans le s\u00e9rum. Quoique le liquide soit tr\u00e8s peu color\u00e9, le m\u00e9lange de l'acide nitrique et surtout du nitrate de mercure y d\u00e9veloppe une couleur rose ou gris de lin, que j'ai eu occasion d\u2019observer dans beaucoup d\u2019autres liqueurs animales (12 p. 313).\n3) L'eau de chaux en pr\u00e9cipite du phosphate calcaire, et le nitrate de mercure forme du phosphate de mercure, qui prend une couleur ros\u00e9e par la dessiccation (12 p. 4G1).","page":318},{"file":"p0319.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN FARBENREAKTIONEN.\n319\ndiesem Falle viel rascher, wenn die Fl\u00fcssigkeit gew\u00e4nnt wurde *). H\u00fcnefeld (19 p. 261), der Krhner\u2019s Beobachtungen \u00fcber die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten best\u00e4tigt, findet ausserdem, dass auch das Glutin mit Quecksilbernitrat diese Reaktion gibt. Doch meint Htinefeld, dass der Erfolg der Reaktion von der Reinheit, dem S\u00e4uregehalt u. s. w. in der erw\u00e4hnten Quecksilbernitratl\u00f6sung abh\u00e4nge. so dass die Reaktion mehr oder weniger gut ausfallen k\u00f6nne. Im Jahre 1849 empfahl Millon (29 p. 40) zur Darstellung einer Quecksilberverbindung, welche die protein-haltigen Fl\u00fcssigkeiten beim Erw\u00e4rmen unfehlbar rot f\u00e4rbe, das Quecksilber in der gleichen Gewichtsmenge Salpeters\u00e4ure aufzul\u00f6sen. Damit die Aufl\u00f6sung besser vor sich gehe, r\u00e4t er das Gemenge zu erw\u00e4rmen und dann mit 2 Yol. Wasser zu verd\u00fcnnen. Nach einiger Zeit wird die Fl\u00fcssigkeit vom kristallinischen R\u00fcckstand abgegossen und dient nun zur Reaktion auf Protein unter Erw\u00e4rmen auf 60\u00b0\u201470\u00b0 (29 p. 41).\nKrukenberg (24 p. 30) schl\u00e4gt f\u00fcr das Millon\u2019sche Reagens folgendes Rezept vor. Eine ges\u00e4ttigte Sublimatl\u00f6sung wird mit einer etwas weniger als \u00e4quivalenten Menge Silbernitrat behandelt. Das von dem Niederschlage (CF Ag2) abgegossene, Quecksilbernitrat [(NO,)2 Hg] enthaltende Filtrat wird in geschlossenen Gelassen aufbewahrt. Je nach Bedarf erw\u00e4rmt man eine Portion der erhaltenen L\u00f6sung nebst einigen Tropfen 1%-igen Kaliumnitrits mit der zu versuchenden Substanz bis zum Sieden.\nAlle Pr\u00e4parate aus reinem Globulin geben mit dem sog. Millon\u2019schen Reagens ohne Ausnahme eine rosa bis fieischrote F\u00e4rbung.\nK u p fero x y d h y d r a t mit Alkalien. \u2014 Biuretreaktio n. Die unter diesem Namen bekannte Reaktion wird eigentlich nicht richtig \u201eBiuretreak-tionlt genannt, da sie an den Proteink\u00f6rpern fr\u00fcher beobachtet wurde, als derselbe Versuch zum ersten Mal im Jahre 1847\u201448\t(46 p. 255; 47 p. 271) von\nWiedemann am Biuret angestellt wurde; denn schon im Jahre 1837 hatte Mitscherlich bemerkt, dass bei der Zugabe einer verd\u00fcnnten Kupfersalzl\u00f6sung proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten Niederschl\u00e4ge ausschieden, welche beim Umsch\u00fctteln sich zu einer blauen Fl\u00fcssigkeit aufl\u00f6sten (29-a p. 106). Haupts\u00e4chlich aber kannte Lassaigne dieses Verhalten schon im Jahre 1840 und beschrieb es als Reaktion im Jahre 1842 (25 p. 529; 26 p. 257). Lassaigne beschrieb eine Verbindung von Protein mit einem Oxyd und einem \u00c4tzalkali, deren L\u00f6sung violett oder violettblau gef\u00e4rbt war. Um diese Reaktion zu erhalten, empfiehlt Lassaigne Kupferoxydhydrat mit einer w\u00e4sserigen Proteinl\u00f6sung' zu vermischen und die Mischung dann mit einer \u00c4tzkalil\u00f6sung zu behandeln; oder Proteinl\u00f6sungen mit irgend einem l\u00f6slichen Kupfersalze zu f\u00e4llen und den erhaltenen Niederschlag in \u00c4tzkali aufzul\u00f6sen. Anstatt der Alkalien w\u00fcrden mit demselben Erfolge Kalk- oder- Barytwasser und auch Kohlens\u00e4ure, nicht aber doppeltkohlensaure Alkalien genommen werden k\u00f6nnen, welch letztere gr\u00fcnblaue F\u00e4rbung geben 2). Magnesia bewirke solche F\u00e4rbungen nicht. Eine Fibrinl\u00f6sung in\n*) Merkw\u00fcrdig war mir immer die Erscheinung, die ich Lei dem Zusatze von salpetersaurer Ouecksilber-Aufl\u00f6sung zum Serum beobachtete; nachdem n\u00e4mlich Anfangs ein weisser grumoser Niederschlag entstanden war, wurde dieser allmalig zuerst auf dem Grunde des Gelasses dann von unten bis nach der Oberfl\u00e4che der Masse in abnehmender Schattirung dunkel rosenroth von ausnehmend sch\u00f6ner Farbe. Wurde diese Zusammensetzung massig erw\u00e4rmt, so erfolgte jene F\u00e4rbung nicht allein schneller, sondern auch voll-\nLe Physiologiste. Vol. V.\nkommen und erschien nach einigen Stunden als sch\u00f6nes Scharlachroth, doch die Farbe am Boden immer viel st\u00e4rker als nach der Oberfl\u00e4che zu (23 p. 260).\n\u2022) Nous proposons de d\u00e9signer sous ce nom (Albuminate de cuivre et de potasse) la combinaison soluble que l\u2019on forme directement en traitant, \u00e0 la temp\u00e9rature ordinaire, l'hydrate de bioxyde de cuivre d\u00e9lay\u00e9e dans une solution aqueuse d\u2019albumine par une solution de potasse. La dissolution de l\u2019oxyde s\u2019op\u00e8re peu \u00e0 peu et\n21","page":319},{"file":"p0320.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN FARBENREAKTIONEN.\n3-20\nSalpeter gab dieselben Reaktionen (26 p. 258\u2014GO). Im Jahre 1854 zeigte, Maurers Worten (28 p. 60) nach. leery (21 p. 60), dass prote'inhaltige Fl\u00fcssigkeiten durch eine Mischung von Kupfersulfat und einem Alkali, Icery\u2019s Reagens genannt, violett gef\u00e4rbt werden. Humbert (20 p. 272), dem Lassaigne\u2019s Arbeiten offenbar unbekannt waren, beschrieb im Jahre 1855 seinerseits dieselbe Reaktion, die er \u00fcbrigens ganz zuf\u00e4llig an Protemk\u00fcrpern und Fl\u00fcssigkeiten aus Cysten beobachtet hatte, indem er die prote'inhaltige Fl\u00fcssigkeit zuerst mit Kalilauge, dann mit Kupfersulfat oder mit einem Gemenge dieser Substanzen behandelte; dasselbe sieht man auch in Ba-reswill s L\u00f6sungen, der eine violettgef\u00e4rbte Fl\u00fcssigkeit erhielt. Zugleich fand Humbert, dass Serum, Speichel, Eiweiss u. s. w. sich ebenso verhalten. Auf diese Weise glaubte er 1/100 Protein in Fl\u00fcssigkeiten nachweisen zu k\u00f6nnen (20 p. 273). Dasselbe meinte auch Piotrowsky (36-ap. 385), n\u00e4mlich dass es Vintschgau als erstem gelungen war an gew\u00f6hnlichen Proteinpr\u00e4paraten Yiolettf\u00e4rbung bei Gegenwart von Kupfersulfat und Alkalien zu erhalten. Piotrowsky beobachtete dieselbe Reaktion auch an festen Proteinpr\u00e4paraten. Vogel & Reischauer (45 p. 534) benutzten zu derselben Reaktion Schweizers Reagens, d. h. eine ammoniakalische Kupferoxydhydratl\u00f6sung und beobachten dabei Rotf\u00e4rbung der Proteink\u00f6rper. Ritt-lmusen (38 p. 208) f\u00fchrte diese Reaktion mit vegetabilischen Proteinen etwas anders aus, indem er n\u00e4mlich die verd\u00fcnnten Protein- und Kupfersulfatl\u00f6sungen vermischte, ein Alkali im \u00dcberschuss hineintrug und das Gemenge bis zum Sieden erhitzte; es erfolgte eine violettblaue F\u00e4rbung. In der Folge fand Ritthausen (3!) p. 449), dass prote'inhaltige Fl\u00fcssigkeiten unter denselben Bedingungen violettrote F\u00e4rbung zeigten. Ein Jahr darauf empfahl Ritthausen (40 p. 376), nachdem ihm Humbert\u2019s Arbeit (20 p. 273) bekannt geworden war. und er die Reaktion nach den Angaben dieses Autors abge\u00e4ndert hatte, den zu versuchenden K\u00f6rper in Alkalien aufzul\u00f6sen und dann schon 1\u20142 Tropfen Kupfersulfat zuzusetzen: die Fl\u00fcssigkeit f\u00e4rbe sich sogleich violett. Dabei fand Ritthausen f\u00fcr \u00fcberfl\u00fcssig dieselbe zu erw\u00e4rmen, meinte aber, dass bei Gegenwart von Zucker oder Dextrin die violette Farbe einen bl\u00e4ulicheren Ton annehmen k\u00f6nne. Nach Ritthausen\u2019s Ansicht sei es m\u00f6glich, mittels dieser Reaktion 0.001\u20140.002 grm. Protein nachzuweisen (40 p. 377). Maurel (28 p 60) benutzte zu dieser Reaktion die Fehling\u2019sche L\u00f6sung.\nAlle Pr\u00e4parate aus reinem Globulin f\u00e4rben sich sowohl im festen Zustande als in alkalischen L\u00f6sungen bei geringem Proteingehalt violett, wobei bei gr\u00f6sserem Kupfergehalt blaue F\u00e4rbung eintritt. Sehr geeignet f\u00fcr den Versuch der Proteink\u00f6rper auf die Biuretreaktion ist eine ges\u00e4ttigte, durch Kupfersulfatl\u00f6sung stark blaugef\u00e4rbte, \u00c4tzkali- oder \u00c4tznatronl\u00fcsung. Wird diese L\u00f6sung zu der Versuchsfl\u00fcssigkeit tropfenweise zugesetzt, so kann der Kupfer- und Alkaligehalt allm\u00e4lig gesteigert und zugleich die Farbenver\u00e4nderung beobachtet werden. Am Anfang der siebziger Jahre schlug Paschutin ein \u00e4hnliches Reagens auf Zucker vor. \u201eUm das Kupferkalireagens zu bereiten\u201c sagt Paschutin (36 p. 10), \u201el\u00f6ste ich gegen 3 grm. Kupfersulfat in 1 Liter Wasser auf und setzte beinahe 10 Gewichtsteile \u00c4tznatron hinzu; der erhaltene, aus Kupferoxyd bestehende. Niederschlag l\u00f6ste sich zum\nil en r\u00e9sulte une liqueur color\u00e9e en un beau violet ou bleu pens\u00e9e. Ce compos\u00e9 se forme aussi en versant pen \u00e0 peu une solution de potasse sur le pr\u00e9cipit\u00e9 blanc bleu\u00e2tre occasionn\u00e9 par les sels de cuivre solubles dans la solution d'albumine. Le pr\u00e9cipit\u00e9 est \u00e0 l'instant redissous par suite de sa d\u00e9composition et sa transformation en albumine double de cuivre et de potasse.\nCette combinaison, remarquable par sa belle couleur, avait d\u00e9j\u00e0 \u00e9t\u00e9 signal\u00e9e par nous en 1840 lorsque nous f\u00eemes agir de l\u2019eau de chaux et de l'eau de baryte sur les compos\u00e9s d'albumine et de sels de cuivre. Les solutions de chaux et de baryte agissent de la m\u00eame mani\u00e8re sur le bioxyde de cuivre hydrat\u00e9 en pr\u00e9sence de l\u2019albumine (26 p. 257-8).","page":320},{"file":"p0321.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN FARBENREAKTIONEN.\n321\nTeil, und es wurde eine ziemlich tief blaue Fl\u00fcssigkeit erhalten\u201c. Das von uns oben vorgeschlagene Rezept ist inbetreff sowohl der Bereitung als der Anwendung weit geeigneter.\nOxyde der andern Sc h w e r m e t a 11 e im Verein mit Al k a-1 i e n f\u00e4rben das ausgeschiedene Globulin oder dessen L\u00f6sung gleich dem Kupferoxyd. Indem man zu einer Globulinl\u00f6sung eine ziemlich verd\u00fcnnte L\u00f6sung irgend eines Metallsalzes und dann eine konzentrirte Alkalil\u00f6sung zugiesst, gewahrt man eine h\u00fcbsche F\u00e4rbung der vollkommen klaren Fl\u00fcssigkeit. So verleiht Kobalt eine blaue, bei Steigerung des Oxydgehalts eine kirschrote Farbe; mit Wasser allein gibt dieselbe Reaktion eine blaue F\u00e4rbung, die in eine schmutzig-gr\u00fcne \u00fcbergeht. Cadmium gibt der Fl\u00fcssigkeit eine sch\u00f6ne Perlmutterfarbe, Nickel eine ins Gr\u00fcnliche spielende: Uran f\u00e4rbt sie gr\u00fcnlich-gelb, Palladium\u2014gr\u00fcn, Eisen\u2014dunkelrot. Silber bei einfallendem Lichte\u2014braunrot, in schwarzbraun \u00fcbergehend, Platin\u2014gelb, Gold\u2014 bei einfallendem Lichte violett, in dunkelviolett \u00fcbergehend. Es muss darauf aufmerksam gemacht werden, dass beim Vermischen irgend eines Schwermetallsalzes mit der Globulinl\u00f6sung und dann mit einem Alkali h\u00e4ufig zuerst Alkalissalz-( Jobulinverbindungen entstehen, welche erst dann in Verbindungen \u00fcbergehen, in denen das Schwermetalloxyd unmittellbar mit dem Globulin verbunden ist und im allgemeinen eine Verbindung vorstellt, welche dem Schema 23 u. 24 .VA\u00bb 93\u2014100 p. 297\u20148 entspricht. Zugleich muss erw\u00e4hnt werden, dass in vielen F\u00e4llen eine auf iigend eine Weise erhaltene Verbindung des Metalls mit einem Alkali und einem Schwermetalloxyd sich best\u00e4ndig in dem Sinne ver\u00e4ndert, dass Reduktion stattfindet und schliesslich eine Globulinverbindung mit den niedrigsten Sauerstoffverbindungen der Alkali- und andern Metalle entstehen, wie wir es.z. B. bei dem Quecksilber und Kupfer gesehen haben.\nD i e \u00fc b r i g en Fa r benreaktione n. Unter den weniger bekannten Reaktionen erw\u00e4hnen wir der von Colin beobachten, dass n\u00e4mlich die Proteinsub-stanzen durch Zucker bei Gegenwart von Kamphers\u00e4ure blau gef\u00e4rbt werden (9. p. 323).\nUnser Zeitgenosse Axenfeld (2 p. 209 ) hat vorgeschlagen, 1%0 Goldchlo-ridl\u00f6sung in eine anges\u00e4uerte Proteinl\u00f6sung einzutragen: beim Erw\u00e4rmen des Gemenges trete anf\u00e4nglich Rosaf\u00e4rbung ein, die bei weiterem Zusatz in eine purpurrote. dann bl\u00e4uliche, ferner blaue Farbe \u00fcbergehe und noch weiter einen blauen Niederschlag ausscheide. Das Ans\u00e4uern m\u00fcsse durchaus mit Ameisens\u00e4ure geschehen; \u00fcie Reaktion soll so empfindlich sein, dass ein Protemgehalt von 1 : 1000000 zu entdecken w\u00e4re! Offenbar ist Adamkiewicz\u2019s Arbeit (A\u00bb.V 93\u2014100 p. 317) Axenfeld nicht gen\u00fcgend bekannt gewesen.\nReichl (37-a p. 132) bemerkte Blauf\u00e4rbung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten bei (fegenwart von Schwefels\u00e4ure, Eisensulfat und einer alkoholischen L\u00f6sung von Benz-Aldehyd.\nMittels dieser Reaktion k\u00f6nne yi5% Protein in nicht sehr verd\u00fcnnten L\u00f6sungen nachgewiesen werden.","page":321},{"file":"p0322.txt","language":"de","ocr_de":"322\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN FARBENREAKTIONEN\nLITE R A T U R.\n1) Adamkiewicz.\u2014P\u00dc\u00fcger's. Arch. 1874, Bd. 9. 2) Axenfeld.\u2014Cutrbl. f\u00fcr med. Wiss. 1885. Jahrg. 23. 3) Ballasse & Podobiedow (Bajuract n IIo^oohioBt).\u2014Tpyjua ([maioji. IIhctht. AIockob. Ychb. 1887 t. 1 4) Berzelius.\u2014Ann. de chimie ou Recueil etc. 1813. t. 88. 4-a) Id.\u2014Lehrbuch der Thiercliemie. Dresden. 1831. 5) Bostock.\u2014Journ. of Natural Philos. 1805, vol. 11. 6) Bourdois A Caventou.\u2014Ann. de chim. et de phys. 1826, t. 31. 7) Caventou.\u2014Ann. de chim. A de phys. 1843, t. 8. 8) Chevreul.\u2014Dictionnaire des sciences natur. Levrault, Strassb. & Paris. 1820, t. 16. 9) Colin.\u2014Ann. de chim. & Phys. 1825. t. 30. 10) Denis.\u2014Nouvelles \u00e9tudes chim., physiol, etc. Paris. 1856. 11) Dogiel (/Rrejm).\u2014Ptl\u00fcger's Arch. 1879. Bd. 19. 12. Fourcroy.\u2014El\u00e9ments d'histoire natur. Paris. 1794 ed. 5. t. 4. 13) id.\u2014 Syst\u00e8me des connaissances chim. etc. Paris. 1801, t. 9. 14) Id. & Thouvenel.-\u2014Le\u00e7ons \u00e9l\u00e9ment, d'histoire natur. etc. 1782, t. 2. 15) Id. & Vauquelin.\u2014Journ. f\u00fcr Chemie u. Physik. Berlin. 1806. 16) Fr\u00e9my A Valancienne. \u2014Compt. rend. 1854, t. 38. 17) Fr\u00f6hde\u2014Liebig\u2019s Ann. 1867, t. 145. 17-a) Id. Bull. Soc. chim. 1868. t. 10. 17-b) Hammarsten.\u2014Ptl\u00fcger\u2019s Arch. 1885. Bd. 36. 18) Hatchett.\u2014Philos. Trane. Abridged. 1800, vol 18. 19) H\u00fcnefeld.\u2014Physiolog. Chemie. 1826. t, 1. 20) Humbert.\u2014Journ. de Chimie et de Pbarm. 1855, t. 27. 21) leery.\u2014Gazette m\u00e9d. de Paris. 1880. t. 2. 22) Koschlakow A Bogomolow (Kom.uaKOBT, n EoronojiOBt).\u2014Centrbl. f. med. AYiss. 1868. .Jahrg. 6. 23) Krimer.\u2014Versuch einer Physiologie des Blutes. 1823. t. 1. 24) Krukenberg.\u2014Grundr. d. med. ehem. Analyse. 1884. 25) Las-saigne.\u2014Compt. rend. 1842, t. 14. 26) Id.\u2014Journ. de chimie m\u00e9dic. 1842, t. 8. 27) Liebermann.\u2014 Centrbl. f. med. AYissen. 1887. 28) Maurel.\u2014Gaz. m\u00e9dic. de Paris. 1880. t. 2. S\u00e9rie 6. 29) Millon \u2014 Compt. rend. 1849, t. 28. 29-a) Mitscherlich.\u2014Pogg. Ann. 1837. Bd. 40. 30) Molisch.\u2014Sitzber. Wiener Academie. 1886. 2 Abtli. 30-a) Id.\u2014Centrbl. f. m. AV. 1887\t31) Mulder.\u2014Bull, des\nSciences physiq. en Neerelande. 1838 ann\u00e9e 4. 32) Le Nobel.\u2014 Centrbl. f. med. AVissensch. 1887. 33). Orfilla.\u2014Journ. de Chim. m\u00e9dic.1829, t 5. 34) Id.\u2014Ibid. 1850, t. 2. S\u00e9rie 3. 35) Palm.\u2014Zeitsclir. f. anal. Chemie. 1887. Jahrg. 26. 36) Paschutin (IIamyTnnrb).\u2014Boeiino-Mejgan,. iKypuajn>. 1871 uacTi> lin. 36-a) Piotrowsky.\u2014Wien. Sitzungsher. 1857. Bd. 24. 37) Raspail.\u2014Nouveau Syst\u00e8me de Chimie. 1S33. Paris. 37-a) Reichl.\u2014Sitzungsher, Wien. 1889. Bd. 93. 38) Ritthausen.\u2014.Journ. f. prakt. Chemie. W62. Bd. 85. 39) Id.\u2014Ibid. 1866. Bd. 99. 40) Id.\u2014Ibid. 1867, Bd. 102. 41) Sch\u00fcbler.\u2014Deutsch. Archiv f. Physiol. Meckel\u2019s. 1818, Bd. 4. 42) Schultze.\u2014Ann. der Chem. A Pharmac. 1849, Bd. 71. 43) Smee.\u2014Proceed, of the Royal Soc. of London. 1863, v. 12. 44) Strecker.\u2014Liebig's Hamhv\u00f6rterb. 1850. Supplem. 45) Vogel A Reichschauer.\u2014Neues Repert. f. Pharmac. 1859, Bd. 8. 46) Wiedemann.\u2014 .Journ. f. prakt. Chem. 1847, Bd. 42. 47) Id.\u2014Ibid. 1848, Bd. 43. 48) Will.\u2014Arch. f. Anatomie A Phys. v. Al\u00fcller. 184S. 49) Zetzell.\u2014Abhand, der k\u00f6n. schwed. Akademie. 1774, Bd. 32.","page":322}],"identifier":"lit36679","issued":"1907","language":"de","pages":"314-322","startpages":"314","title":"Verhalten des Globulins zu den Farbenreaktionen","type":"Journal Article","volume":"5"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:22:31.698851+00:00"}