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{"created":"2022-01-31T16:50:04.475851+00:00","id":"lit36680","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"[Morochowetz, L.]","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 5: 323-333","fulltext":[{"file":"p0323.txt","language":"de","ocr_de":"Yerlialleu des Globulins zu den \u00fcbrigen Ageulien.\nIn diesem Kapitel haben wir sowohl die historischen Thatsachen als auch solche Beobachtungen \u00fcber das Verhalten des Globulins zu verschiedenen Agen-tien zusammengebracht, welche unsre besondere Aufmerksamkeit bislang nicht auf sich gelenkt hatten. Es muss bemerkt werden, dass es haupts\u00e4chlich das F\u00e4llungsverm\u00f6gen verschiedener Substanzen, und zwar vornehmlich der L\u00f6sungen der Proteink\u00f6rper gewesen ist, der die Autoren ihre Aufmerksamkeit zuwandten. Es werden immerfort \u201e\u00e4usserst empfindliche\u201c Beagentien auf Protein oder solche zur vollst\u00e4ndigen F\u00e4llung des Proteins vorgeschlagen! Ausser dem praktischen Interesse liefern die Beziehungen, die wir weiter unten darlegen, einerseits neues Material zur Best\u00e4tigung des oben Dargelegten und f\u00fchren uns anderseits in ein neues Gebiet h\u00f6chst interessanter Beziehungen des Globulins z. B. zum Harnstoff, zum Neurin u. dergl. ein, deren Studium wir spezielle Kapitel widmen. Die Agen-tien, welche wir hier studiren, geben wir in alphabetischer Ordnung.\n\u00c4 t h e r werden in Bezug auf ihr Verhalten zu den prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten von Treviranus erw\u00e4hnt (85p. 119). Ferner wies Zimmermann daraufhin (88 p. 301), dass Essig\u00e4ther die Proteine des Blutserums, und zwar vollst\u00e4ndig, f\u00e4llt. Essig\u00e4ther, dessen sich auch Michailoff (58 p. 19) zur F\u00e4llung proteinhaltiger L\u00f6sungen bediente, f\u00e4llt das Globulin aus den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeit beinahe vollst\u00e4ndig aus. wie auch unsre eignen Beobachtungen gezeigt haben. Verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig geringe Quantit\u00e4ten erzeugen starke Niederschl\u00e4ge. Jedenfalls wirkt Essig\u00e4ther weit st\u00e4rker als gew\u00f6hnlicher \u00c4ther oder selbst Alkohol und stellt gleichsam die vereinte Wirkung von Essigs\u00e4ure und gew\u00f6hnlichem \u00c4ther vor.\nAnilin scheint nur von Lehmann (48 p. 340) und Strecker (80 p. 575) erw\u00e4hnt worden zu sein, nach deren Worten proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten durch dieses Agens gef\u00e4llt werden. In der Tat erzeugt Anilin beim Umsch\u00fctteln mit diesen Fl\u00fcssigkeiten volumin\u00f6se Niederschl\u00e4ge; diese lassen sich leicht mit Wasser waschen und sind in Kochsalz unl\u00f6slich.\nBismutnitrat, basische s, frisch gef\u00e4llt und in Wasser in der Menge von 20 grm. suspendirt, l\u00f6st sich beim Erw\u00e4rmen in einem Gemenge von 7 grm. Iodkalium in 20 Tropfen Salzs\u00e4ure zu einer gelben Fl\u00fcssigkeit auf, welche, nach Fron (20 p. 263), vollst\u00e4ndige F\u00e4llung des Proteins bewirken und, nach Hofmeister (38 p. 292), 0.00001 Protein nachweisen soll!\nCarhol s\u00e4ure in Gestalt von Creosot wandte schon Berzelius (5 p. 35) zur l\u00e4llung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten an. indem er die Wirkung des Creosots auf das Protein einer fermentativen Wirkung f\u00fcr analog erkl\u00e4rte. Auch Strecker fand, dass Creosot proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten f\u00e4llt (80 p. 575). Nach ihm untersuchte Parizel (65 p. 284) den Einfluss der Carbols\u00e4ure und fand, dass H\u00fchnerei-weiss von derselben gef\u00e4llt wurde, Casein aber nicht. Zapolski beobachtete seinerseits, dass verd\u00fcnntes Eiweiss von schw\u00e4cherer Carbols\u00e4urel\u00f6sung nicht ver\u00e4ndert wird, st\u00e4rkere\u2014zwar Tr\u00fcbung, aber keinen Niederschlag erzeugt. Ebenso verhalte sie sich zu w\u00e4sserigem Linsenextrakt. S\u00e4urehaltige und alkalihaltige Proteinl\u00f6sungen","page":323},{"file":"p0324.txt","language":"de","ocr_de":"324\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN \u00dcBRIGEN AGENTIEN.\nw\u00fcrden von Carbols\u00e4ure nicht ver\u00e4ndert. Zapolski findet, dass solche L\u00f6sungen im allgemeinen nur dann gef\u00e4llt werden, wenn dieselben ziemlich konzentrirt sind und nicht besonders sauer oder alkalisch reagiren. Werden Prote\u00fcnniederschl\u00e4ge erhalten, so sind dieselben in Kochsalz nicht l\u00f6slich, wohl aber in verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure (87 p. 558).\nMehu findet jedoch und Simon best\u00e4tigt (7G p. 3) es, dass ein Gemenge aus gleichen Teilen Carbols\u00e4ure und Essigs\u00e4ure und 2 Teilen Wasser ein empfindlicheres Reagens abgibt als z. B. Millon\u2019s Reagens u. dergl.\nChloral f\u00e4llt, Personnel (66 p. 131) Beobachtungen nach, die proteinhal-tigen ! Rissigkeiten. Byasson (10 p, 649) best\u00e4tigt zwar dies\u00ab1 Beobachtungen, findet aber nicht, dass die Niederschl\u00e4ge eine bestimmte Verbindung des Proteins mit dem Chloral vorstellen.\nChlorcalcium in ges\u00e4ttigter L\u00f6sung empfiehlt Jolies (42 p. 216) zum Nachweis von Protein (0,01%) in Gestalt eines tr\u00fcben Kreises an der Ber\u00fchrungsfl\u00e4che mit Urin, der mit dem gleichen Volum konzentrirter Salzs\u00e4ure verd\u00fcnnt ist. Den Sinn dieser Reaktion charakterisirt die gleichzeitige Einwirkung von S\u00e4uren und Salzen auf das Protein (A'.V 86\u201492 p. 259).\nChloroform scheint zuerst von Gigon (23 p. 499) zum Nachweis best\u00e4ndigen Vorhandenseins von \u201eAlbumin\u201c im Urin angewandt worden zu sein: es erzeugte im Urin einen Niederschlag. Zugleich fand Gigon. dass 20 Tropfen Chloroform auf 5 cm3 Versuchsfl\u00fcssigkeit schon einen weissen Niederschlag hervorbringen und in verd\u00fcnntem Eiweiss 1:5000 merkliche F\u00e4llung bewirken! Gigon giel\u00bbt im allgemeinen dem Chloroform vor den andren F\u00e4llungsmitteln der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten den Vorzug. Becquerell & Bareswill (1 p. 899) benutzten seine Angaben uad stellten Versuche mit vielen proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten an. Sie erhielten beim Umsch\u00fctteln der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten mit einer geringen Menge Chloroform gew\u00f6hnlich eine Emulsion. Dennoch hielten sie dieses Reagens f\u00fcr nicht empfindlich genug. In seiner Entgegnung letztgenannten Autoren besteht Gigon auf der von ihm fr\u00fcher ausgesagten Ansicht (24 p. 46). Auch Kseliowsky (45 p. 100) beobachtete F\u00e4llung des Eiweisses durch Chloroform und glaubte, letzteres bilde mit dem Protein eine so feste Verbindung, dass es sogar seinen Geruch verliert. Neese (61 p. 100) erkl\u00e4rt jedoch die Geruchlosigkeit der getrockneten Niederschl\u00e4ge einfach dadurch, dass das Chloroform sich verfl\u00fcchtigt hatte. Lehmann (50 p. 115), der mit S\u00e4ure- und Alkaliverbindungen des Proteins Versuche anstellte, fand, dass das Chloroform im Bezug auf die F\u00e4higkeit, Proteinsubstanzen zu f\u00e4llen, dem Alkohol naclistehe.\nE i s e n a c e t a t in alkoholischer L\u00f6sung wird von Palm als ein sehr empfindliches Reagens auf Protein (63 p. 36) empfohlen. Diese Angaben entsprechen dem von uns erforschten Verhalten der Metallsalze im Verein mit Alkohol (.V.V 93\u2014100 p. 306).\nFerrocyankaliu m mit Essigs\u00e4ure wurde schon im J. 1812 von Berzelius f\u00fcr eins der besten Gemenge zur F\u00e4llung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten gehalten (3 p. 30). Prout sah diese Reaktion f\u00fcr eine so empfindliche an. dass das Filtrat nach der Einwirkung des genannten Salzes und der Essigs\u00e4ure schon keine Eiweissk\u00f6rper mehr enthalten sollte (67 p. 16). Bareswill & Becquerell (1 p. 901) finden auch, dass diese Reaktion Anwesenheit von Protein im Verh\u00e4ltnis von 1 : 20000 nach-weise. Bei Panum (64 p. 451) finden wir gleichsam eine Best\u00e4tigung dessen, dass nur die gleichzeitige Einwirkung von gelbem Blutlaugensalz und Essigs\u00e4ure einen starken Einfluss auf die Proteink\u00f6rper aus\u00fcbt. da diese Reagentien getrennt in einem gewissen Grade eine beinahe entgegengesetzte Wirkung hervorbringen, n\u00e4mlich das Protein aufi\u00f6sen. Das Verhalten dieses aus Essigs\u00e4ure und gelbem Blutlangen-","page":324},{"file":"p0325.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN \u00dcBRIGEN AGENTIEN.\n325\nsalz bestehenden Gemenges sollte eigentlich als Hauptst\u00fcck in der Lehre von der vollst\u00e4ndigen F\u00e4llung der Proteink\u00f6rper durch die vereinte Einwirkung von Salzen und S\u00e4uren (MA' 48\u201460 p. 160) angesehen werden; im allgemeinen aber f\u00fcgt sich dieses Verhalten vorz\u00fcglich in den Rahmen der von uns n\u00e4her studirten S\u00e4ureverbindungen des Globulins und des Einflusses der Salze auf dieselben (V.V 86\u201402 p. 259). Hie Untersuchung dieses Verhaltens erkl\u00e4rt uns Kowalewski\u2019s Beobachtungen, nach welchen die Empfindlichkeit einer analogen Reaktion, f\u00fcr welche, anstatt der Essigs\u00e4ure, Metaphosphors\u00e4ure genommen wird, mit der Steigerung des Gehalts z. B. an Magnesiumsulfat in der proteinhaltigen L\u00f6sung proportional abnimmt. Von miserai Standpunkte aus erkl\u00e4rt sich auch dieses Verhalten durch die Bildung komplexer l\u00f6slicher Globulinverbindungen (.V.V 86\u201492 p. 257).\nFette und fl\u00fcchtige \u00d6le verhalten sich dem Protein gegen\u00fcber wie Glycerin, d. h. verhindern die F\u00e4llung durch W\u00e4rme nicht, aber die Niederschl\u00e4ge oder Gallerten sind mit \u00f6l durchtr\u00e4nkt, durchsichtig. Lehmann war es, der zuerst darauf hinwies, dass die Fette und fl\u00fcchtigen ( )le sich indifferent verhalten. d. h. die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten weder f\u00e4llen noch l\u00f6sen (49 p. 312). \u00dcbrigens hatte Berzelius schon etwas fr\u00fcher gefunden, dass ausgeschiedenes Protein in fetten Ulen\u201c nicht l\u00f6slich sei (5 p. 33). Lienau (21 p. 34) beobachtete F\u00e4llung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten bei Gegenwart folgender \u00d6le: Bergamott\u00f6l. Citronen\u00f6l, Pfeflerminz\u00fcl u. s w.; Gautier best\u00e4tigt diese Angaben (ib.).\nG1 y c e r i n, zur H\u00e4lfte mit Wasser versetzt, vermische sich nach Gros Remand's (28 p. 427) Beobachtung mit proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten in jedem beliebigen Verh\u00e4ltniss. und gehe das Protein in solchen Gemengen sogar an den heissesten Juli- und Augusttagen nicht in F\u00e4ulniss \u00fcber (28 p. 427). Aus mir pers\u00f6nlich gemachten Mitteilungen ist mir bekannt, dass Babuchin und seine Sch\u00fcler beobachtet hatten, dass Blutserum bei Gegenwart von Glycerin beim Erw\u00e4rmen nicht gef\u00e4llt wurde. Das Serum gerinnt nicht, sondern bildet eine geleeartige Masse. Auch Grandis (27 p. 13) erhielt durch Glycerin keine F\u00e4llung in nach Ivauder (.V.V 48\u201460 p. 154\u20145) behandeltem Eiweiss; doch wurde das Gemenge durch Alkohol-\u00c4ther gef\u00e4llt. Unsre eigenen Beobachtungen haben uns gezeigt, dass Serum, Eiweiss, salzhaltige Globulinl\u00f6sungen beim Erw\u00e4rmen mit Glycerin in verschiedenen Verh\u00e4ltnissen dieselbe Erscheinung von Erh\u00e4rtung bieten, dass aber das Erh\u00e4rtungsprodukt infolge der Durchtr\u00e4nkung mit Glycerin, durchsichtig ist, wobei der optische Unterschied zwischen der Fl\u00fcssigkeit und dem Niederschlage oder der Gallerte verschwindet. Sobald aber das Erh\u00e4rtungsprodukt mit Wasser oder sogar mit Kochsalzl\u00f6sung gewaschen wird, erscheint der Unterschied in dem Zustande der Fl\u00fcssigkeit vor und nach dem Erw\u00e4rmen aufs neue in vollen Viaasse. Diese Durchtr\u00e4nkung mit Glycerin, infolge deren das Erh\u00e4rtungsprodukt durchsichtig erscheint, erinnert an eine analoge Durchtr\u00e4nkung unter dem Einfl\u00fcsse starker L\u00f6sungen von Alkalien und S\u00e4uren erh\u00e4rteter Globulinpr\u00e4parate in einem \u00dcberschuss dieser Agentien.\nInteressant ist es auch hier hervorzuheben, dass Glycerin die F\u00e4higkeit besitzt. das Globulin nicht nur vor Zerzetzung und F\u00e4ulniss sondern auch vor den \u00dcbergang in den unl\u00f6slichen Zustand zu bewahren. Es ist bekannt, dass Fibrin jahrelang in Glycerin liegen und dennoch ebenso gut wie das anf\u00e4ngliche Pr\u00e4parat sich (in Wasser) l\u00f6sen kann. Gereinigte Globuline bewahren wir in halb mit Wasser verd\u00fcnnten < dycerin auf.\nH a 1 o g e n e. Chlor, Brom und Iod f\u00e4llen die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten. Cliaptal (11p. 290) hatte bereits die F\u00e4higkeit des Chlors, das Albumin zu f\u00e4llen, untersucht. Bird (6 p. 316) findet seinerseits, dass Chlor ein \u00e4usserst empfindliches Reagens auf Protein ist, wobei eine geringe Menge Chlor eine sehr grosse Quan-","page":325},{"file":"p0326.txt","language":"de","ocr_de":"326\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN \u00dcBRIGEN AGENTIEN.\ntit\u00e4t Protein zu f\u00e4llen vermag. Die F\u00e4llung der prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch Chlor best\u00e4tigt auch Henle (35 p. 466). Gautier (21 p. 35) findet, dass gleich dem Chlor auch Brom und Iod die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten f\u00e4llen. Man darf mit Sicherheit behaupten, dass Chlor die st\u00e4rkste Wirkung aus\u00fcbt, besonders wenn es in die Fl\u00fcssigkeit im gasf\u00f6rmigen Zustande eigeleitet wird: danach folgt Brom und zuletzt kommt Iod. welches man in die Fl\u00fcssigkeit in Krystallen eintr\u00e4gt.\nHarnstoff l\u00f6st, wie aus Limburg\u2019s Beobachtungen folgt (52 p. 451\u20142), frischgef\u00e4lltes Fibrin aus Schweineblut. Wir k\u00f6nnen seine Angaben best\u00e4tigen und unsererseits auf die L\u00f6slichkeit frisch gef\u00e4llten Globulins in Harnstoffl\u00f6sungen hin-weisen. Die erhaltenen L\u00f6sungen sind auch als Verbindungen der Globulins\u00e4ure oder des Globulins mit dem Harnstoff aufzufassen; diese salzartigen Verbindungen haben eine Dissoziationstemperatur, welche zuweilen 100\u00b0 \u00fcbersteigt; mittelstarke L\u00f6sungen werden bei der S\u00e4ttigung mit Harnstoffkrystallen bei gew\u00f6hnlicher Temperatur nicht gef\u00e4llt. Indem wir geringe Mengen einer Harnstoffl\u00f6sung zu verd\u00fcnntem Eiweiss oder Serum zugeben, k\u00f6nnen wir leicht Fl\u00fcssigkeiten erhalten, welche beim Kochen nicht gerinnen und ganz klar bleiben.\nIods\u00e4ure werde bei Gegenwart von Blutserum, Eiweiss und \u201egeronnenem\u201c Albumin und andern eiweisshaltigen K\u00f6rpern unter Ausscheidung von Iod zersetzt, welches St\u00e4rke blau f\u00e4rbt. Diese einzige Angabe geh\u00f6rt Davidson (13 p. 274). An eignen Beobachtungen fehlt es uns.\nK a m plie r. in Wasser suspendirt, wurde von Lightfoot (50 p. 444) ebenfalls f\u00fcr ein proteinf\u00e4llendes Agens angesehn; doch erkl\u00e4rte Monoyer (ib.) schon damals, dass hier nicht der Kampher sonders das Wasser, worin dieser suspendirt ist, wirksam sei. Beim Umsch\u00fctteln prote\u00efnhaltiger Fl\u00fcssigkeiten mit gepulvertem Kampher wird auch wirklich weder Tr\u00fcbung noch F\u00e4llung beobachtet: man bemerkt auch nicht, dass Kampherst\u00fcckchen von Globulinniederschl\u00e4gen umh\u00fcllt w\u00fcrden.\nKiesels\u00e4ure f\u00e4lle nach Graham (26 p. 41) sowohl \u201eAlbumin\u201c als Casein.\nKupfer acetat, \u201ebasisches\u201c, in alkoholischer L\u00f6sung wird von Palm (63 p. 36) als besonders empfindlicher Indikator f\u00fcr die Gegenwart von Proteinen empfohlen, wobei, falls Proteink\u00f6rper vorhanden sind, im Niederschlag nach Aufl\u00f6sung in Essigs\u00e4ure oder Milchs\u00e4ure und nachfolgendem Zusatz eines Alkali unter Erw\u00e4rmen Reduktion beobachtet (.V.V 03 \u2014 100 p. 321) werde.\nMolybd\u00e4nsaures Ammonium, in 40 Teilen Wasser aufgel\u00f6st, wird mit 5 T. Weins\u00e4ure vermischt und, im Falle sich Niederschl\u00e4ge bilden sollten, filtrirt. Jaworowski (41 p. 82) best\u00e4tigt die Empfindlichkeit dieser Reagentien: 1 Tropfen muss in 4 cc anges\u00e4uerten Urins, wenn dieser \u201eEiweiss\u201c enth\u00e4lt, im Laufe von 2 Minuten einen Niederschlag oder Tr\u00fcbung erzeugen.\nNeurin.\u2014Bis jetzt haben wir von solchen Substanzen gesprochen, welche das Globulin mehr oder weniger energisch f\u00e4llen. Mauthner (55 p. 202; 56 p. 347; 57 p. 178) hatte Gelegenheit, ein Protein sehr stark l\u00f6sendes Mittel kennen zu lernen. Vor allen bemerkte er, dass proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten bei Gegenwart von Neurin in der W\u00e4rme nicht gerannen, und fand sodann (1875), dass das Fibrin anf\u00e4ng-licli aufquoll und dann sich leicht bei gew\u00f6hnlicher Temperatur oder beim Erw\u00e4rmen in 1\u20142% Neurinl\u00f6sung aufl\u00f6ste (57 p. 178). Die Fibrinl\u00f6sung wird in diesem Falle durch S\u00e4ttigung mit Kochsalz gef\u00e4llt, wobei aber Wasserzusatz den Niederschlag wieder aufl\u00f6st; Alkohol f\u00e4llt jedoch die erw\u00e4hnte L\u00f6sung nicht. Dasselbe Verhalten zeigte auch Eiweiss.\nObgleich es Mauthner nicht gelang, aus prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten mittels Neurin, wie es aus den alkalischen Globulinverbindungen der Fall ist, geleeartige","page":326},{"file":"p0327.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZO DEN \u00dcBRIGEN AGENTIEN.\n327\nMassen zu erhalten, nahm er dennoch an, dass er in dem beschriebenen Falle eine Verbindung von Neurin und Protein\u2014Neuroalbuminat\u2014vor sich hatte (57 p. 180).\nNicht nur Fibrin, auch andre frischbereitete Globulinpr\u00e4parate bilden mit Neurin L\u00f6sungen, welche verschiedene F\u00e4llungstemperaturen, sogar bis \u00fcber 100\u00b0, aufweisen. Diesen und analogen Verbindungen wird ein besonderer Teil unsers 'Werkes gewidmet werden.\nPhosphor w o 1 f r a m s \u00e4 u r e bewirke, nach Hofnreister's Beobachtungen (38 p. 280). beim Zusatz zu Rinderblutserum im Verh\u00e4ltniss von 1 : 100000 Tr\u00fcbung.\nP i k r i n s \u00e4 u r e. mit 2 Teilen lufttrockner Citronens\u00e4ure auf 80\u201480 T. Was-ser vermischt und nach der Aufl\u00f6sung der S\u00e4uren mit Wasser bis auf 100 cm3 verd\u00fcnnt, wird von Esbach (19 p. 497) zur quantitativen F\u00e4llung des Proteins im Urin vorgeschlagen.\nPlatin cyan kali bewirke, DiakonofFs Beobachtungen nach (.V.V 93\u2014100 p. 289), vollst\u00e4ndige F\u00e4llung der prote\u00efnhaltigen Fl\u00fcssigkeiten.\nP y r o p h o s p hors \u00e4 u r e erzeuge. Bareswill & Becquerell\u2019s (1 p. 901) Be-obachtungen nach, einen Niederschlag bei einem Proteingehalt von 1 : 20000.\nQ u e c k s i 1 b e r c h 1 o r i d, 8 grm. auf 4 grm. Weins\u00e4ure, 2 grm. Rohrzucker und 200 grm. Wasser, weise, Spiegler\u2019s Worten nach (79 p. 00), 0.000002 Protein nach! Venturoli (86 p. 187) empflehlt 1% Sublimatl\u00f6sung zur quantitativen Ausf\u00e4llung von Protein aus einer mit Essigs\u00e4ure anges\u00e4uerten El\u00fcssigkeit. Das Ende der Reaktion werde durch Iodkalium angezeigt, welches erst nach der Ausscheidung der Proteine mit dem Sublimat in Wechselwirkung trete. Zu derselben Zeit empfahlen auch Zouchlos (89 p. 217) und nach ihm Schick (72 p. 217) l\u00b0/0 Sublimatl\u00f6sung. G Vol. auf 1 Vol. Essigs\u00e4ure, zum Nachweis von Proteink\u00f6rpern im Harn.\nQuecksilber jo did in I o d k a 1 i u m wurde von Br\u00fccke (9 p. 214) im 4\t1871 zur vollst\u00e4ndigen F\u00e4llung von Proteinsubstanzen vorgeschlagen. Man\nbereitet das Reagens, indem man frischgef\u00e4lltes Quecksilberjodid in einer heissen Iodkaliuml\u00f6sang bis zur S\u00e4ttigung aufl\u00f6st. Nach Hofmeister\u2019s Bestimmungen (38 p. 292) k\u00f6nnen mittels dieses Reagenten Spuren von Protein nachgewiesen werden, n\u00e4mlich bei Verd\u00fcnnung von Ochsenblutserum 1 : 100000. Inbetreff dieses Reagenten k\u00f6nnten wir alles das wiederholen, was wir \u00fcber die metallischen Globulinl\u00f6sungen gesagt haben (A\u2019.V 93\u2014100 p. 279).\nS a 1 i c y 1\u2014S u 1 f o n s \u00e4 u r e (CfiH,) (OH) (CCLH) (SOJ4) bewirke. Rocli\u2019s Beobachtungen (69 p. 703) nach, F\u00e4llung sogar bei 0,\u00d601\u00b0/o Proteingehalt! Auch Macwilliam (53 p. 81) h\u00e4lt diese S\u00e4ure f\u00fcr ein sehr empfindliches Reagens auf Protein.\nSauerstoff. Dieses Element hat in der Geschichte des Globulins eine sehr originelle Rolle gespielt. Wir haben schon Gelegenheit gehabt, die Bedeutung desselben f\u00fcr die L\u00f6slichkeit des Globulins sowohl vom historischen Standpunkt aus als seitens der Eigenschaften des Globulins, und zwar inbezug auf die Aufl\u00f6sung der durch Kohlens\u00e4ure bewirkten Globulinniederschl\u00e4ge, aufzukl\u00e4ren (AW 41 \u2014 47 p. 85\u20147). Hier wollen wir nur diejenigen Tatsachen in Betracht ziehen, die nicht in den Rahmen einer passiven Teilnahme des Sauerstoffs an der Aufl\u00f6sung des Globulins nach der Entfernung der Kohlens\u00e4ure (AW 48\u201460 p. 126) hineinpassen. So erw\u00e4hnt z. B. Schmidt, dass durch Essigs\u00e4ure gef\u00e4lltes Seroglobin nach dem Einleiten von Sauerstoff sich wieder l\u00f6st (73 p. 437). Doch bemerkt Schmidt dabei, dass er nicht jedesmal Aufl\u00f6sung beobachtete um so mehr, als er nach eignem Gest\u00e4ndnis seine Versuche so zu sagen nur beil\u00e4ufig anstellte Q. K\u00fchne, der, wie wir schon\n*) Aus einer solchen w\u00e4sserigen, schwach alka-\tsie sich wieder auf; sie scheidet sich ferner aus\nlischen L\u00f6sung wird die fibrinoplastische Sub-\tbeim Neutralismen dieser L\u00f6sung durch h\u00f6chst\nstanz durch Kohlens\u00e4ure gef\u00e4llt, beim Zuleiten verd\u00fcnnte S\u00e4uren (73 p. 437). von Sauerstoff oder von atmosp\u00e4rischer Luft l\u00f6st","page":327},{"file":"p0328.txt","language":"de","ocr_de":"328\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN \u00dcBRIGEN A GENT I EN.\nerw\u00e4hnt haben (\u00abV.V 48\u201460 p. 12G), sich hatte irre leiten lassen, nahm die L\u00f6slichkeit des Globulins in Sauerstoff im buchst\u00e4blichen Sinne des Wortes an, weshalb er es auch f\u00fcr n\u00f6tig hielt, das Globulin der Stromata von dem \u201eParaglobulin\u201c zu unterscheiden. da erstens sich in S\u00e4uren nicht l\u00f6st (46 p. 207). Diesen, wenn auch sehr vorsichtigen, Schl\u00fcssen widersprechen die Beobachtungen Smee\u2019s (77 p. 399 und 505; 78 p. 329\"), der sich bestrebte das Protein des Serums mittels Zuleiten von Sauerstoff in Fibrin zu verwandeln, wobei er Niederschl\u00e4ge erhielt, die ihm unter dem Mikroscop fibrin\u00e4hnlich schienen. Die Bildung von Fibrin schien in diesem Falle besser von statten zu gehen, wenn die Fl\u00fcssigkeit vorher anges\u00e4uert worden war. Die in beiden F\u00e4llen erhaltenen Niederschl\u00e4ge l\u00f6sten sich in Salpeterl\u00f6sung nicht auf. wurden aber durch verd\u00fcnnte S\u00e4uren oder Alkalien gel\u00f6st. Ausserdem zeigten direkte von Br\u00fccke Angestellte Versuche (S p. 882). dass mit Wasser auf dem Filter ausgewaschenes und in Wasser suspendirtes Globulin sich in Sauerstoff nicht l\u00f6ste. Wenn er es f\u00fcr l\u00f6slich erkl\u00e4rte, so sei es nur deshalb geschehen, weil das Filtrat des Gemenges nach der Durchleitung von Kohlens\u00e4ure etwas getr\u00fcbt wurde. Heynsius fand (36 p. 15), dass auch durch Kohlens\u00e4ure gef\u00e4lltes Seroglobin bei l\u00e4ngerem Zuleiten von Kohlens\u00e4ure gr\u00f6sstenteils ungel\u00f6st blieb (ib. p. 15). Noch mehr, beim Einleiten von Sauerstoff beobachtete Heynsius vollst\u00e4ndige F\u00e4llung (ib. p. 16), was einerseits mit Smee\u2019s Beobachtungen, andererseits mit unsern Schl\u00fcssen inbetreff der mechanischen Bedeutung des Sauerstoffs, n\u00e4mlich f\u00fcr die Abtreibung der Kohlens\u00e4ure, \u00fcbereinstimmt.\nIm Jahre 1872 kehrte Schmidt zwar zu dieser Frage wieder zur\u00fcck, indem er behauptete, dass frisches, von Filter abgenommenes und in destillirtes Wasser gebrachtes Seroglobin beim Durchleiten von Sauerstoff sich in Wasser l\u00f6st, obgleich er die L\u00f6slichkeit des Seroglobins in Sauerstoff f\u00fcr eine unbedeutende erkl\u00e4rt l). Bemerken wir unter anderm, dass Schmidt nicht erw\u00e4hnt, ob er den Niederschlag auf dem Filter gewaschen hatte: ausserdem gab er selbst die L\u00f6slichkeit des Seroglobins in Wasser zu (s. folg. Kap. Identit\u00e4t der Globulinl\u00f6sungen), wodurch die L\u00f6slichkeit der geringen Quantit\u00e4ten Globulin, die wirklich in L\u00f6sung \u00fcbergehen, sich viel leichter erkl\u00e4ren lasse. Im allgemeinen gibt Heynsius (37 p. 544\u20145) L\u00f6slichkeit des Seroglobins weder in Sauerstoff noch in Wasserstoff zu, obgleich beim Finleiten dieser Gase in Wasser, welches frisch durch Kohlens\u00e4ure gef\u00e4lltes Globulin suspendirt enth\u00e4lt, letzteres sich l\u00f6se. Er erkl\u00e4rt die L\u00f6slichkeit in diesem Falle ebenso wie wir. n\u00e4mlich dahin, dass durch die Einwirkung irgend eines indifferenten Gases die Kohlens\u00e4ure aus dem Niederschlage, den dieselbe erzeugt hatte, ausgetrieben wird, folglich die vor dem Einleiten der Kohlens\u00e4ure stattgehabten Bedingungen wiederhergestellt werden (s. folg. Kap. Identit\u00e4t der Globulinl\u00f6sungen).\nTannin scheint zuerst von Seguin (71p. 34) als eine proteinhaltige IT\u00fcs-sigkeiten f\u00e4llende Substanz genannt worden zu sein. Bostock findet (ib. p. 34). dass ein Gall\u00e4pfelinfusum bei Gegenwart von 0,001 Protein F\u00e4llung bewirkt. Thomson stellte seinerseits Beobachtungen an, aus denen man den Schluss ziehen kann, dass die aus proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten mit Tannin in \"Wasser erhaltenen Niederschl\u00e4-\n\u2018) Die Thatsaclie ist richtig, und der Versuch gelingt jedes Mal, wenn man die feucht von Fil-trum genommene Substanz in destillirtem Wasser fein vertheilt und nun Sauerstoff hindurchleitet. Aber die L\u00f6sungf\u00e4higkeit des Sauerstoffes f\u00fcr die ffbrinoplastische Substanz ist. wie auch D r iicke angiebt, eine sehr unbedeutende, so dass man bei gr\u00f6sseren Mengen von Substanz\ndie Aufl\u00f6sung nicht ohne f\\ eiteres wahrninnnt daran lag es wohl, dass mir fr\u00fcher der Versuch h\u00e4ufig scheinbar misslang: vielleicht auch gab die Gegenwart des bei dem fr\u00fcheren Verfahren in der Fl\u00fcssigkeit durch das Neutralismen gebildeten essigsauren Natrons ein relatives Ilinder-niss f\u00fcr die Aufl\u00f6sung in Sauerstoff ab (75 p. 430).","page":328},{"file":"p0329.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN \u00dcBRIGEN AGENTIEN.\n329\nge unl\u00f6slich sind. Doch bemerkt Treviranus (85 p. 119), dass die alkalischen Prote\u00fcn-verbindungen von Tannin nicht gef\u00e4llt werden, wogegen aber Berzelius (4 p. 44) erwidert, dass F\u00e4llung durch Tannin sowohl in s\u00e4urehaltigen als in alkalihaltigen Fibrinl\u00f6sungen erfolgt, w\u00e4hrend gew\u00f6hnliche \u201eAlbuminl\u00f6sungen\u201c von Gall\u00e4pfelinfu-sum vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt werden (ib. p. 68). Auch Berzelius erw\u00e4hnte schon (5 p. 60), dass ausgeschiedenes Fibrin unter dem Einfl\u00fcsse einer Tanninl\u00f6sung sich in eine feste, der F\u00e4ulniss nicht unterworfene Substanz verwandle. Die ersten Angaben \u00fcber die F\u00e4llbarkeit des Globulins (Seroglobins) durch Tannin finden wir jedoch bei Denis (15 p. 30): die Versuche wurden mit einer salpeterhaltigen Tanninl\u00f6sung angestellt. Seitdem wird das Tannin in allen Lehrb\u00fcchern f\u00fcr eins der sichersten Reagentien auf Protein angezeigt. F\u00e4llung mit Tannin ist auch zum Zweck quantitativer Proteinbestimmungen vorgeschlagen worden. Indem wir vorl\u00e4ufig alle solche Angaben beiseite lassen, wollen wir uns ein wenig bei den interessanten Beobachtungen Girgensohn\u2019s (25 p. 1 u. s. w.) aufhalten. Die Niederschl\u00e4ge aus den proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten f\u00fcr Verbindungen des Proteins mit dem Tannin ansehend, bemerkte der Autor, dass dieselben in Wasser unl\u00f6slich waren; doch Hessen sich die von den Niederschl\u00e4gen mitgef\u00fchrten Salze ziemlich leicht abwaschen; andrerseits w\u00fcrden die Tanninverbindungen des Proteins leicht, besonders durch heissen Alkohol zersetzt, wobei das Tannin in L\u00f6sung \u00fcbergehe, w\u00e4hrend das Protein ungel\u00f6st zur\u00fcckbleibe. F\u00fcgen wir hinzu, dass Hofmeister (39 p. 291) von einer durch Tannin in Ochsenblutserum, welches mit Wasser im Verh\u00e4ltnis von 1 : 100000 verd\u00fcnnt war, bewirkten Tr\u00fcbung spricht! Nach dem. was wir von den S\u00e4ureverbindungen (A,Y 86\u201492 p. 168\u2014262) gesagt haben, ist es wohl kaum n\u00f6tig hinzuzuf\u00fcgen, dass Tannin mit dem Globulin und andren Agentien in mannigfache Verbindungen treten und in Wasser sowohl l\u00f6sliche als unl\u00f6sliche Verbindungen bilden kann.\nT a u r o c h o 1 s \u00e4 u r e bewirkt. Maly\u2019s (54 p. 12) Beobachtungen nach, in Ei-weiss, selbst wenn dieses nur 0,03% Protein enth\u00e4lt. Niederschl\u00e4ge wobei dieselben sich in verschiedenen alkalischen Fl\u00fcssigkeiten aufl\u00f6sen. Der Autor gibt zu, dass diese Niederschl\u00e4ge eine Verbindung von Protein mit Taurochols\u00e4ure enthielten. Bei den quantitativen Bestimmungen erwies es sich, dass Taurochols\u00e4ure Protein vollst\u00e4ndig und ungleich besser als blosses Kochen f\u00e4llte. Glycochols\u00e4ure f\u00e4lle proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten nicht. Dimantmann, der Maly\u2019s Versuche durchmachte, r\u00e4t (17 p. 399) im Hinblick auf die Schwierigkeit, Taurochols\u00e4ure darzustellen, gereinigte Galle, d. h. ein aus mit Natrium verbundener Taurochol- und Glykochol-s\u00e4ure bestehendes Gemenge anzuwenden, welches durch \u00c4therzusatz zu einem alkoholischen Extrakt aus mit Tierkohle abgedampfter Schafgalle als harzige Masse erhalten wird. Der Niederschlag wurde getrocknet und in etwa 2% tau-rocholsaures Natron enthaltendem Wasser aufgel\u00f6st. Diese L\u00f6sung rief in 10-fach mit Wasser verd\u00fcnntem, mit Kohlens\u00e4ure behandeltem und nach dem Abfiltriren bis zum spez. Gew. 1,005 abgedampftem Eiweiss keine Niederschl\u00e4ge hervor: aber nach dem Eintr\u00e4gen von Chlorwasserstoffs\u00e4ure bis zur Neutralisation des Alkali trat F\u00e4llung ein. Damit F\u00e4llung \u00fcberhaupt erfolge, m\u00fcsse die Fl\u00fcssigkeit sauer reagiren. Dimantmann's Rat (17 p. 407) die Proteine mittels der soeben beschriebenen Reaktion von einander zu unterscheiden, verdient keine Beachtung.\nDie Taurochols\u00e4ure ist zu den von uns schon studirten S\u00e4uren zu rechnen; derselben muss die F\u00e4higkeit zuerkannt werden, mit den Globulin sowohl unl\u00f6sliche als l\u00f6sliche Verbindungen zu bilden (.V.V 86\u201492 p. 168). Die l\u00f6slichen enthalten eine unbedeutende Menge S\u00e4ure, namentlich bei Gegenwart von Alkalien, wie unsere Beobachtungen an der reinen Taurochols\u00e4ure gezeigt haben. Auch hier kann, wie in vielen andern","page":329},{"file":"p0330.txt","language":"de","ocr_de":"330\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN \u00dcBRIGEN AGENTIEN.\nF\u00e4llen, von den Globulinverbindungen gesagt werden, dass das Globulin ausser den unl\u00f6slichen auch wasserl\u00f6sliche Verbindungen mit der Taurochols\u00e4ure eingeht. In kon-zentrirteren L\u00f6sungen l\u00f6st diese S\u00e4ure das Globulin besser auf als in schw\u00e4cheren.\nT e r p e n t i n wurde schon von Quesnay (68 p. 349) auf das F\u00e4llungsverm\u00f6gen proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten gepr\u00fcft, wobei der Autor findet, dass sowohl Terpentin als auch andre harz\u00e4hnliche Fl\u00fcssigkeiten (fluides r\u00e9sineux) die prote\u00fcnhalti-gen Fl\u00fcssigkeiten erh\u00e4rten (durcissent).\nChevreul (12 p. 44) gibt bestimmtere Angaben: er findet, dass Eiweiss durch Terpentin vom spec. Gew. 0,875 dieselben Ver\u00e4nderungen wie durch \u00c4ther erleidet (.V,V 93 \u2014100 p. 307); doch treten die durch Terpentin bewirkten Ver\u00e4nderungen sp\u00e4ter ein. Auch Heule findet, dass Eiweiss unter dem Einfluss von Terpentin das Aussehen einer tr\u00fcben weisslichen Gallerte erh\u00e4lt (35 p. 457). Berzelius findet seinerseits. dass ausgeschiedenes Protein in Terpentin nicht l\u00f6slich ist (5 p. 33). Lezteres stellt \u00fcberhaupt kein charakteristisches Agens zur Ausf\u00e4llung von Globulin vor.\nT r i ch 1 o r e ss i g s\u00e4 u r e geh\u00f6rt, nach Fudakowski\u2019s und Grossstern\u2019s (44 p. 555) und auch nach Kowalewski's (ib.) Beobachtungen, zu den empfindlichsten Ileagentien zum Nachweis von Proteink\u00f6rpern.\nIn der Folge findet Obermayer (62 p. 7), dass Trichloressigs\u00e4ure mit Proteink\u00f6rpern unl\u00f6sliche Verbindungen eingeht, wodurch deren F\u00e4higkeit, proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten zu f\u00e4llen, bedingt sein soll. In einer dieser unl\u00f6slichen Verbindungen fand Obermayer auf 100 Teile Protein 26.8 T. S\u00e4ure. Boymond (7 p. 188) h\u00e4lt diese S\u00e4ure f\u00fcr einen sicheren Indikator f\u00fcr das Vorhandensein von Protein im Urin.\nAuf Grund des Dargelegten \u00fcber die S\u00e4uren im allgemeinen und \u00fcber die Trichloressigs\u00e4ure im besonderen (.V.V 86\u201492 p. 254, Tafel VI und .VA\u00bb 86\u201492 p. 262) erscheint Obermayers Vorschlag, letztere sowohl zur Trennung als zur quantitativen Bestimmung des Proteins zu benutzen, nicht annehmbar. Die Gegenwart von Alkalien und Erdalkalien k\u00f6nnte die Wirkung der Trichloressigs\u00e4ure bedeutend beeintr\u00e4chtigen.\nUranacetat (Uranylacetat), 1,62 grm. auf 100 grm. Wasser, wurde von Kowalewski (44 p. 551) zur vollst\u00e4ndigen Ausf\u00e4llung der Proteink\u00f6rper aus den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten vorgeschlagen, doch kann man auf Grund der von uns dargelegten Lehre von den Metallverbindungen (V.V 93\u2014100 p. 279) des Globulins diesem Vorschlag nicht beitreten.\nWasser Stoffs uperox y d. Nachdem Th\u00e9nard (1818. 81 p. 306 u. 82 p. 314) diese Verbindung entdeckt hatte, zeigte er. dass ausser Fibrin, wie gew\u00f6hnlich in den Lehrb\u00fcchern mitgeteilt wird, auch fast alle Organe und Gewebe des tierischen Organismus Wasserstoffsyperoxyd zersetzen 1). H\u00fcnefeld (40 p. 254) findet auch, dass fein zerschnittene und mit Wasser gut ausgewaschene Muskeln gleich Fibrin aus dem Blutcoagulum Wasserstoffsuperoxyd zersetzen. Ebenso verhalten sich zerschnittene Haut, Gef\u00e4sse, das Gewebe der Lungen, der Nieren, der Milz u. s. w. w\u00e4hrend es von Eiweiss (albumen) weder im festen noch im fl\u00fcssigen Zustande ver\u00e4ndert werde (ib. p. 354). Doch zeigte Denis im J. 1839 (15 p. 25). dass freies, in Salzl\u00f6sungen l\u00f6sliches Fibrin Wasserstoffsuperoxyd zersetzt, w\u00e4hrend bis auf 74\u00b0 erhitztes sowohl die F\u00e4higkeit, sich aufzul\u00f6sen, als auch dic-\n') Nous venons de voir que les mati\u00e8res v\u00e9g\u00e9tales, du moins celles que nous avons essay\u00e9es, ne faisaient aucune effervescence avec le peroxyde d'hydrog\u00e8ne; il en est de m\u00eame de presque toutes les mati\u00e8res animales isol\u00e9es: la fibrine est peut-\u00eatre la seule qui fasse exception; mais il en est tout autrement des organes ou des tis-\nsus organique des animaux; tous op\u00e8rent la d\u00e9composition du peroxyde \u00e0 la mani\u00e8re de la plupart des m\u00e9taux et des oxydes m\u00e9talliques, sans rien c\u00e9der de leurs principes, sans absorber la plus petite quantit\u00e9 d\u2019oxyg\u00e8ne, sans \u00e9prouver par cons\u00e9quent la moindre alt\u00e9ration apparente, quand le peroxyde n'est pas tr\u00e8s concentr\u00e9 (83 p. 94).","page":330},{"file":"p0331.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN \u00dcBRIGEN AGENTIEN.\n381\njenige. die genannte Verbindung zu zersetzen, einb\u00fcsst (51 p. 25). Berzelius fand (5 p_ 52\u20143) ebenfalls, dass auch in der W\u00e4rme geronnenes Protein Wasserstoffsuperoxyd nicht zersetzt. Nach Scherer (ib. p. 15) b\u00fcsse sowohl durchgekochtes als auch mit Alkohol behandeltes Protein die F\u00e4higkeit ein, dasselbe zu zersetzen.\nIm Jahre 1865 unternahm Schmidt eine Iieihe von Untersuchungen \u00fcber den Einfluss der Protemk\u00f6rper auf Wasserstoffsuperoxyd. Er fand, dass bei solchen Beobachtungen die Reaktion in Betracht gezogen werden m\u00fcsse; reagirt eine gegebene Fl\u00fcssigkeit sauer, so erfolge Zersetzung des Wasserstoffsuperoxyds nicht, trete aber nach der Neutralisation sofort ein; dagegen werde dasselbe von alkalisch oder neutral reagirenden Proteinsubstanzen, n\u00e4mlich Fibrin und Globulin, zersetzt, obwohl schw\u00e4cher als von H\u00e4matoglobin (74 p. 97\u20148). Eine solche Wirkung auf das Superoxyd \u00fcbten aus: 1) Eiweiss, nachdem es neutralisirt und filtrirt worden war, besser bei alkalischer Reaktion; 2) Seroglobin, welches im festen Zustande schwach, in schwachalkalischer L\u00f6sung besser und um so besser reagirte, je mehr Alkali vorhanden war. Nach der Einwirkung von W\u00e4rme auf die genannten K\u00f6rper zersetzten sie das Superoxyd nicht mehr (ib. p. 99). Gianuzzi findet ebenfalls (22 p. 443), dass sowohl Muskeln als Myosin und auch Ovoglobin (aus Eiweiss durch Verd\u00fcnnung mit Wasser und Einwirkung von Kohlens\u00e4ure erhalten) Wasserstoffsuperoxyd zersetzen, dass ferner auch Seroglobin, Fibrinogen und sogar Blutserum dieselbe Wirkung aus\u00fcben (ib. p. 443). Wenn Gianuzzi dem Neutralisationsniederschlag aus einer sauren Globulinl\u00f6sung noch eine schwache Wirkung auf das Superoxyd zuerkennt (ib. p. 44 3), so bestreitet K\u00fchne eine solche inbetreff des auf dieselbe Art aus Muskeln erhaltenen Pr\u00e4parats (46 p. 275). \u00dcbt, Gianuzzi nach, auf das Superoxyd am besten Fibrinogen, so giebt K\u00fchne den Vorrang dem Fibrin und Myosin. Bei 55\u00b0 beginne Myosin, zugleich mit den in demselben eintretenden Ver\u00e4nderungen in der L\u00f6slichkeit, die F\u00e4higkeit einzub\u00fcssen, Wasserstoffsuperoxyd zu zersetzen und verliere dieselbe, K\u00fchne\u2019s Beobachtungen nach (ib. p. 275) bei 60\u00b0 vollst\u00e4ndig. Heynsius und van der Horst (36 p. 5) finden, dass die Blutk\u00f6rperchenstromata das Superoxyd zersetzen.\nIm Jahre 1872 gab Schmidt (75 p. 508) aufs neue ein zur Bildung eines Urteils \u00fcber die Zersetzung von Wasserstoffsuperoxyd unter dem Einfl\u00fcsse der Protemk\u00f6rper geeignetes reichhaltiges Material. Bergergr\u00fcn (2 p. 38) beobachtete ebenfalls Zersetzung des Superoxyds durch ein Pr\u00e4parat, welches er unrichtig Blutk\u00f6rperchenstromata nennt, und welches sich von den von Schwartz und Nauck dargestellten Pr\u00e4paraten (,V,V 61 \u2014 80 p. 26) in nichts unterscheidet. Gautier (21-ap. 228) findet ferner, dass auch der durch Kohlens\u00e4ure in einer salzhaltigen Fibrinl\u00f6sung bewirkte Niederschlag gleich dem Fibrin Wasserstoffsuperoxyd zersetzt. Guttmann (34 p. 25) stellte weitgehendere Beobachtungen an und fand, dass verschiedene tierische Gewebe, wie z. B. die Haut, die Schleimh\u00e4ute, exulzerirte Stellen. Blut u. dergl. Zersetzung des Superoxyds bewirken.\nIm allgemeinen kann Wasserstoffsuperoxyd in keinem Fall als charakteristisches Reagens auf Globulin oder irgend einen anderen Protemk\u00f6rper dienen.\nWeins\u00e4ure in alkoholischer L\u00f6sung 1:20 wird von Errera (18 p. 270) zur vollst\u00e4ndigen F\u00e4llung der Eiweissk\u00f6rper vorgeschlagen. \u00dcber die Bedeutung-alkoholischer L\u00f6sungen von S\u00e4uren u. s. w. f\u00fcr die F\u00e4llung des Globulins (AxV 93\u2014100 p. 306) haben wir schon gesprochen.\nZuckersubstanzen u. dergl. Schon Klaproth wies darauf hin, dass kochende Milch beim Zusatz von Zucker oder arabischem Gummi bis zur S\u00e4ttigung-gef\u00e4llt wird (43 p. 13). Denis macht sehr interessante Angaben \u00fcber die F\u00e4llbarkeit einer salzhaltigen Fibrinl\u00fcsung durch Zucker. In dem Maasse wie sich der Zucker aufl\u00f6st, wird die Fl\u00fcssigkeit dick und schleimig. Wenn diese Masse in eine grosse","page":331},{"file":"p0332.txt","language":"de","ocr_de":"332\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN \u00dcBRIGEN AGENTIEN.\nMenge Wasser eingegossen wird, so setzt sich das Globulin in Gestalt von Flocken und F\u00e4den. Ausser von Zucker und arabischem Gummi werden salzhaltige Fibrinl\u00f6sungen auch von St\u00e4rke und von wasserl\u00f6slichen organischen Substanzen \u00fcberhaupt gelallt (14 p. 76). Nicht weniger interessant ist es. dass Blutserum hei S\u00e4ttigung mit Zucker eine eben solche dicke Masse bildet wie eine Fibrinl\u00f6sung. Ausserdem bewirke auch eine L\u00f6sung von Seroglobin (Denis's \u201eAlbumin\u201c) in Salpeter unter denselben Bedingungen eine dicke schleimige Masse, welche beim Eintr\u00e4gen in eine grosse Wassermenge, ebenso wie die oben beschriebene Fibrinl\u00f6sung in Flocken ausgef\u00e4llt (15 p. 30). G\u00fcnsberg (20 p. 646; 30 p. 237 u. 31 p. 219) findet, dass eine infolge von orhandensein einer geringen Menge Minerals\u00e4ure oder irgend einer Quantit\u00e4t vegetabilischer S\u00e4ure in der W\u00e4rme nicht gerinnende Prote\u00fcnl\u00fcsung von einer Dextrinl\u00f6sung, die mit Diastase oder durch Einwirkung von Schwefels\u00e4ure auf St\u00e4rke erhalten wurde, sogleich gef\u00e4llt wird. Der dabei enstandene bedeutende Niederschlag l\u00f6se sich nicht mehr in einem \u00dcberschuss von Dextrin oder S\u00e4ure. G\u00fcnsberg bemerkte, dass auf eine bestimmte Menge Protein eine bestimmte Menge Dextrin kommt, was ihn auf den Gedanken bringt, dass es komplexe Verbindungen von Dextrin und Protein geben k\u00f6nne. G\u00fcnsberg nimmt ferner an. dass auch das arabische Gummi (Gummi arabicum) proteinhaltige El\u00fcssigkeiten f\u00e4lle, dass aber in diesem Falle im Vergleich zu den sich niederschlagendeu Proteinmengen eine geringere Menge Gummi n\u00f6tig sei: andererseits l\u00f6se sich der dabei erhaltene Niederschlag in einem \u00dcberschuss der Gummil\u00f6sung, wobei die entstandene L\u00f6sung die F\u00e4higkeit besize. beim Kochen zu gerinnen, was infolge der Ans\u00e4uerung in der anf\u00e4nglichen L\u00f6sung nicht beobachtet wurde. In der Folge beschrieb G\u00fcnsberg (33 p. 72 u. 32 p. 409) seine Beobachtungen eingehender: das verd\u00fcnnte Eiweiss aus 15 Eiern wurde mit 5 cc konzentrirter Essigs\u00e4ure vermischt und filtrirt, das Filtrat bis zu 2 Litern mit Wasser verd\u00fcnnt und dann mit einer w\u00e4sserigen Dextrinl\u00f6sung 1 : 1000 behandelt.\nEin grosses Interesse bieten Schenk's Beobachtungen (70 p. 611\u20145). Von der Beobachtung ausgehend, dass die Prote'inniederschl\u00e4ge aus Serum den in letzteres eingetragenen Traubenzucker mitreissen und heim Waschen nicht abgehen, glaubt Schenk, dass das Protein mit dem Zucker in Verbindung trotte und zwar eine so best\u00e4ndige Verbindung bilde, dass dieselbe nur durch Erw\u00e4rmen mit Salzs\u00e4ure zersetzt wird, infolgedessen der Zucker mittels Knapp's Beagens nachgewiesen werden k\u00f6nne. Wir k\u00f6nnen unsrerseits hervorheben, dass in diesem Verhalten des Globulins zu den chemischen Gruppen des Zuckers und der St\u00e4rke die zuckerhaltigen, st\u00e4rkehaltigen u. a. Globulinl\u00f6sungen ein weit gr\u00f6sseres Interesse bieten. (Ohne hier dies Verhalten n\u00e4her zu untersuchen, wollen wir erw\u00e4hnen, dass Bolirzucker und Traubenzucker bei einem gewissen Globulingehalt Verbindungen gehen, die bei 100\u00b0 nicht gerinnen.","page":332},{"file":"p0333.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN \u00dcBRIGEN AGENTIEN.\n333\nLITE R A T U R.\n1) \u00dfareswill Y Becquerel.\u2014Comp. rend. 1857. t. 45. 2) Bergergr\u00fcn.\u2014Centrblatt. f. Physiol. 1888. Bd. 2. 3) Berzelius.\u2014Ann. de cliim. ou Recueil. 1813. t. 88. 4) Id.\u2014Lehrbuch der Thierchemie. Dresden. 1831. 5) Id.\u2014Ib. 1840. Bd. 9, G) Bird.\u2014Journ. f. prakt. Chemie. 1837. Bd. 10. 7) Boymond.\u2014 Alaly\u2019s Jahresber. 1890. Jalirg. 20. 8) Br\u00fccke.\u2014Sitzber. AYiener Akad. 1SG7. Bd. 55. Aht. 2. 9) Id.\u2014 Ib. 1871\u20142. 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