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{"created":"2022-01-31T15:56:53.746370+00:00","id":"lit36681","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"Morochowetz, Leo","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 5: 334-355","fulltext":[{"file":"p0334.txt","language":"de","ocr_de":"Eigenschaften und Aussehen des Globulins im freien\n(festen) Zustand.\nVon Prof. Leo Morochowetz.\nSipionyme-. Geronnenes Eiweiss,\u2014Albumin, coagulirtes Eiweiss, albumen nu albumine coagul\u00e9e, albumen s. album/num coagulation u. dergl.. trocknes geronnenes u. trock-nes l\u00f6sliches Albumin\u2014Chevreul, geronnenes und ver\u00e4ndertes Albumin\u2014Denis, gekochtes Albumin\u2014Liebig, Pexin\u2014Commaille, gef\u00e4lltes Eiweiss\u2014Briicke, Albuminnt\u2014 Gorup-Besanez (\u00c0-A- 81\u201485p. 93) ver\u00e4ndertes Albumin\u2014Schmidt u. s. w.\nHistorisches. In allen vorhergehenden Kapiteln hatten wir immer Globulin im ausgeschiedenem Zustande vor uns. wobei es aber den Salzen, Alkalien, S\u00e4uren u. dergl. gegen\u00fcber kein best\u00e4ndiges Verhalten zeigte; unter den verschiedenartigsten Bedingungen erleidet das Globulin Ver\u00e4nderungen, die sich durch allm\u00e4lige Verminderung der L\u00f6slichkeit in den Agentien ausdr\u00fccken, welche das frischgef\u00e4llte Globulin gew\u00f6hnlich leicht auti\u00f6sen. Hie Ver\u00e4nderung endigt, dem Ausdruck verschiedener Autoren nach, meist damit, dass das Globulin ganz unl\u00f6slich wird, in \u201ecoagulirtes Eiweiss\u201c, \u201ealbumen\u201c oder ..albumine coagul\u00e9e\u201c, \u201ealbumen\u201c, \u201ealbuminum coagulatum\u201c u. s. w. \u00fcbergeht. Hie Autoren gebrauchen diese Ausdr\u00fccke so oft, dass man glauben k\u00f6nnte, das Wort \u201egeronnenes\u201c entspreche irgend einer bestimmten Vorstellung. Nach allem, was wir \u00fcber die Geschichte dieser Frage schon gesagt (.VA\u00bb 48\u2014GO p. 80\u2014S3), ist es hier eigentlich interessant die Eigenschaften des \u201egeronnenen Albumins\u201c mit denjenigen der schon mehr oder weniger bestimmten K\u00f6rper, der Globuline, zu vergleichen, um einerseits die Grenze zu erkennen, wo das Globulin aufh\u00f6rt Globulin zu sein, andererseits\u2014 dessen neuen Zustand zu erforschen.\nWie wir schon erw\u00e4hnt (As.V 48\u201460 p. 50\u201453), findet Quesnay (56 p. 340), dass die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten unter dem Einfl\u00fcsse von W\u00e4rme, Alkohol u. s. w. sich verdichten. Boerhaav (4 p. 616), der das Serum mit dem Eiweiss identifizirt, findet, dass auch das Serum unter dem Einfl\u00fcsse der W\u00e4rme, entweder wenn es direkt erw\u00e4rmt oder in kochendes Wasser eingegossen wird, wie unter der Einwirkung von Alkohol \u201egerinnt\u201c. Neumann dr\u00fcckt sich bestimmter aus; seinen Worten nach, finde bei der Einwirkung der genannten Agentien nicht nur Verdichtung sondern auch Gerinnung (52 p. 527) statt. Auch Macquer nimmt an, dass die Wirkung des Alkohols und der W\u00e4rme auf die prote\u00fcnhaltigpn Fl\u00fcssigkeiten identisch ist (47 p. 169). Fourcroy (22 p. 140) erkennt als eine der Eigenschaften des durch W\u00e4rme ausgeschiedenen Niederschlags dessen \u201eUnl\u00f6slichkeit\u201c an, ohne n\u00e4her zu bestimmen '), was unter diesem Worte zu verstehen sei.\ni) La portion congelable par le feu et devenant opaque et indissoluble (22 p. 140).","page":334},{"file":"p0335.txt","language":"de","ocr_de":"EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\n335\nWenn auch andre \u00e4ltere Autoren gleich Fourcroy in solchen F\u00e4llen von der Unl\u00f6slichkeit des erhaltenen Niederschlags reden, ohne zu erw\u00e4hnen, worin derselbe unl\u00f6slich ist, so meinen sie selbstverst\u00e4ndlich dessen Unl\u00f6slichkeit in derselben Fl\u00fcssigkeit, aus der er ausgef\u00e4llt wurde, n\u00e4mlich in der Mntterlauge. Besonders scharf und charakteristisch tritt dies bei Scheele zutage. Nachdem er zu dem Schl\u00fcsse gelangt war. dass die F\u00e4llung der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch S\u00e4uren von der Entstehung einer Verbindung der S\u00e4ure mit dem Protein abh\u00e4ngt, befremdete ihn die F\u00e4llbarkeit derselben Fl\u00fcssigkeiten durch die W\u00e4rme: es war kein chemisches Agens hineingetragen worden, und dennoch wurde das ausgeschiedene Protein in der Mutterlauge unl\u00f6slich! Scheele konnte diese Erscheinung nicht anders als. auf Grund der Analogie der Verbindungen des Proteins mit S\u00e4uren, durch die Annahme von Verbindungen desselben mit dem Stoff der Hitze erkl\u00e4ren 1). In Ausdr\u00fccken, die keinen Zweifel \u00fcbrig lassen, behauptet er. dass \u201egeronnenes Eiweiss\u201c nichts anderes als K\u00e4se sei. Nach Scheele sei geronnenes Protein beim Kochen in sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren l\u00f6slich, wobei die L\u00f6sung durch st\u00e4rkere S\u00e4uren aufs neue gef\u00e4llt werde; auch in Alkalien und sogar in Kalkwasser l\u00f6se sich das Gerinnsel auf, werde aber durch S\u00e4uren wieder ausgef\u00e4llt2). Noch mehr: der durch S\u00e4uren ausgeschiedene K\u00e4se l\u00f6se sich beim Erw\u00e4rmen in Wasser auf Kosten der mitgerissenen S\u00e4ure auf (Gl p. 147). Noch \u00fcberzeugender spricht Th\u00e9nard (69 p. 189) von der L\u00f6slichkeit des in der W\u00e4rme geronnenen Proteins. Der Autor fand, dass dieses sich bei Zimmertemperatur in sehr verd\u00fcnnter Kalilauge l\u00f6se, und die L\u00f6sung dieselben Eigenschaften besitze wie die Fl\u00fcssigkeit, in der es vor der Ausscheidung enthalten war. n\u00e4mlich bei der Neutralisation sich tr\u00fcbe, bei einem S\u00e4ure\u00fcberschuss gleich frischem Eiweiss einen Niederschlag ausscheide. Alkohol erzeuge in protemhaltigen Fl\u00fcssigkeiten einen Niederschlag, der alle Eigenschaften des in denselben Fl\u00fcssigkeiten durch W\u00e4rme erzeugten Niederschlags besitze. Ausserdem finden wir bei Thenard eine sehr wichtige Angabe \u00fcber eine Grundeigenschaft des geronnenen Proteins, als welche sie wenigstens bis jetzt angesehen wird. Die in solchen Fl\u00fcssigkeiten durch S\u00e4uren hervorgebrachten Niederschl\u00e4ge mit einander identifizirend. unterscheidet er letztere jedoch auf Grund der Konzentration der S\u00e4uren, durch welche sie erzeugt wurden, und h\u00e4lt nur die Niederschlage mit denjenigen des geronnen \u201eEiweisses\u201c f\u00fcr identisch, welche durch konzentrirtere S\u00e4uren ausgef\u00e4llt wurden, da die durch schw\u00e4chere erhaltenen beim Neutralismen mit Alkalien, besonders mit Ammoniakfl\u00fcssigkeit, verschwinden, was \u201ebei einem durch die W\u00e4rme erhaltenen Niederschlage nicht der Fall w\u00e4re\u201c (ib.). Gleichsam als Erg\u00e4nzung des soeben Gesagten nimmt John zwei Zust\u00e4nde des Proteins unter dem Einfl\u00fcsse von S\u00e4uren an: einen einem S\u00e4ure\u00fcberschuss entsprechenden und in Wasser nicht l\u00f6slichen, und einen \u201eneutralen\u201c, wasserl\u00f6slichen (37 p. 251). Klaproth (3!) p. 56) nimmt an, dass aus \u201egeronnenem Eiweiss\u201c die Muskeln. Knorpeln, N\u00e4-\n') Auch ist dies etwas besonderes, obwohl \u00fcberall bekanntes, dass die Hitze allein das Eiweiss verdickt und zwar ohne Verminderung des Gewichtes. Die rechte Ursache hiervon ist meines AVissens nach unbekannt, scheint indessen folgende zu sein: da n\u00e4mlich der K\u00e4se und das Eiweiss sich mit S\u00e4uren verbinden, und dadurch verdickt werden k\u00f6nnen, und alle die Stoffe, welche eine Vereinigung mit S\u00e4uren untergehn, auch mit dem Stoffe der Hitze vereinigt werden k\u00f6nnen, worin diese Stoffe den S\u00e4uren oft gleichen, so scheint es Avahrscheinlich zu sein, dass Le Physiologiste. Vol. V.\nder Stoff\u2019 der Hitze mit dem Eiweisse eine chemische Vereinigung trifft, Avelche also die Ursache der Erh\u00e4rtung desselben ist (Gl p. 149-50).\n-) Kein Stoff gleicht dem K\u00e4se mehr, als gekochtes Eiweiss, welches in der That niclis anders, als reiner K\u00e4se ist. Es Avird durch Sieden in sehr verd\u00fcnnten Minerals\u00e4uren auf-gel\u00f6set, und durch st\u00e4rkern Zusatz verst\u00e4rkter S\u00e4ure Avieder gef\u00e4llt, auch von \u00e4tzenden Laugensalzen und dem Kalkwasser aufgel\u00f6set und durch S\u00e4uren wieder daraus niedergeschlagen (61 p. 149).\n22","page":335},{"file":"p0336.txt","language":"de","ocr_de":"336\nEIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\ngel, H\u00f6rner, zum Teil die Knochen u. s. w. aufgebaut sind. Humas & Pr\u00e9vost dr\u00fccken sich etwas bestimmter aus (20 p. 312: 19 p. 54); sie unterscheiden zwei Zustande des Proteins in Gestalt von Niederschl\u00e4gen: den einen beim Neutralismen pioteinhaltigei ! l\u00fcssigkeiten, den andern durch einen \u00dcberschuss von Minerals\u00e4u-ren- Phosphors\u00e4ure und Essigs\u00e4ure ausgenommen\u2014erhaltenen. Seit Anfang des vorigen Jahrhunderts fing man an zu beobachten, dass geronnenes Protein von einem und demselben Charakter nicht nur beim Kochen soudern auch bei niedrigerer Temperatur erhalten wird (p. n. A'-Ai 48\u201460 p. 62). Damals wurde auch die \u00dcberzeugung gewonnen, dass frischgef\u00e4lltes und gekochtes Fibrin einen bedeutenden Unterschied bieten (A\u00b0.V 75\t80 p. 171), dass das Fibrin beim Erw\u00e4rmen die F\u00e4hig-\nkeit, sich z. B. in Essigs\u00e4ure aufzul\u00f6sen, wie H\u00fcnefeld (36 p. 255) angibt, ein-b\u00fcsst. wobei das Fibrin alle Eigenschaften des geronnenen Eiweisses aufweist. Eine eben solche Wirkung \u00fcbe auch Alkohol auf das Fibrin aus.\nDer Begriff vom geronnenen Albumin erh\u00e4lt eine weitgehendere Bedeutung in Che\\ieul s Arbeiten. Dieser Autor gewann vor allem die \u00dcberzeugung, dass sowohl bei Zimmertemperatur getrocknetes als auch eine gleiche Quantit\u00e4t desselben Eiweisses,. aber vorher \u201ein der W\u00e4rme geronnenes\u201c, beim Trocknen einen R\u00fcckstand a on gleichem Gewicht zur\u00fcckl\u00e4sst. Dennoch hatte der eine die F\u00e4higkeit, in Wasser sich wieder aufzul\u00f6sen, behalten, der andre dieselbe eingeb\u00fcsst (10 p. 379; 9 p. 39). Ferner findet Chevreul (9 p. 47), dass obgleich 20-facli verd\u00fcnntes Eiweiss beim Kochen nicht gef\u00e4llt wird, es dennoch in den \u201egeronnenes Eiweiss\u201c genannten Zustand \u00fcbergehe, da diese Fl\u00fcssigkeit beim Verdampfen bei niedriger Temperatur einen in Wasser unl\u00f6slichen R\u00fcckstand hinterlasse \u2019). Berzelius teilt diese Ansicht und findet seineiseits, dass sowohl dem Blutserum als auch dem Eiweiss beim Trocknen unter 61\u00b0 die F\u00e4higkeit, sich in Wasser aufs neue aufzul\u00f6sen, nicht verloren gehe. Andrerseits bewahre das Serum seine V asserl\u00f6slichkeit auch nach l\u00e4ngerem Trocknen bei 100\u00b0. Vira aber mit V asser verd\u00fcnntes Serum, welches beim Kochen keinen Niederschlag ausscheidet, oder, richtiger gesagt, \u201enicht gerinnt\u201c, durchgekocht und dann unter 60\u00b0 abgedampft, so sei der trockne R\u00fcckstand iii Wasser nicht mehr l\u00f6slich. Berzelius findet, dass, obgleich das Protein beim Kochen sich nicht ausscheidet, dasselbe dennoch in den \u201egeronnenen Zustand\u201c \u00fcbergeht 2). wobei die Bestandteile der Fl\u00fcssigkeit dieselben geblieben sind, mit Ausschluss der Kohlens\u00e4ure, welche durch das Kochen zum Teil entwichen ist. Eine analoge Wirkung auf die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten w\u00fcrden Alkohol, sogar S\u00e4uren und Alkalien aus\u00fcben, wenngleich diese Agentien das Protein aus der L\u00f6sung nicht aus-scheiden (2 p. 66 \u20147). Im allgemeinen schreibt Berzelius dem \u201egeronnenen\u201c Protein alle Eigenschaften des f ibrins zu und findet es schwer, irgend einen Uiiter-\nD Portion n\u00b0 2. Elle a \u00e9t\u00e9 chauff\u00e9e de mani\u00e8re \u00e0 bouillir pendant trois minutes, puis \u00e9vapor\u00e9e dans le vide. Le r\u00e9sidu avait toutes les propri\u00e9t\u00e9s de l\u2019albumine coagul\u00e9e, s\u00e9ch\u00e9e dans le vide: peut-\u00eatre \u00e9tait-elle un peu plus soluble dans l\u2019eau. Portion tF 3. Elle a \u00e9t\u00e9 \u00e9vapor\u00e9e au bain-marie. Le r\u00e9sidu \u00e9tait, absolument identique avec celui de la portion n\u00b0 2. Il suit de l\u00e0 que la chaleur fait \u00e9prouver \u00e0 l\u2019albumine qui est assez \u00e9tendue d\u2019eau pour ne pas se coaguler, un changement qui la rend analogue \u00e0 l\u2019albumine coagul\u00e9e, si toutefois ce changement ne la rend pas identique avec cette derni\u00e8re (9 p. 47). De m\u00eame que \u201el\u2019albumine coagul\u00e9e s\u00e8che\u201c est distincte de\n\u201el'albumine soluble s\u00e8che\u201c ..................... (p\np. 48).\n-) Wird aufgel\u00f6stes Eiweiss bei einer nicht bis+ 600 gehenden Temperatur abgedampft, so trocknet es, ohne zu gerinnen, ein. und ist nachher auch wieder in Wasser aufl\u00f6slich. In getrocknetem Zustand l\u00e4sst es sich lange bei + lUO1' erhalten, ohne seine Aufl\u00f6slichkeit in kaltem Wasser zu verlieren was jedoch allm\u00e4hlig, d. h. nach einigen Stunden, geschieht. Die Aufl\u00f6sung in kaltem Wasser gerinnt, wie vor dem Eintrocknen, bei+ 610. Verd\u00fcnnt man Eiweiss mit seinem 20-fachen Volum Wassers und erhitzt das Gemische zum Kochen, so wird es opalisirend, aber","page":336},{"file":"p0337.txt","language":"de","ocr_de":"EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\n337\nschied anzugeben 1). Bei der Aufz\u00e4hlung der Eigenschaften des Fibrins erw\u00e4hnt Berzelius der Reaktionen derselben, welche, auf das geronnene Protein angewandt, die relativ bedeutende L\u00f6slichkeit des geronnenen Proteins in S\u00e4uren anzeigen: dies stimmt volkommen mit den Angaben der von uns schon fr\u00fcher genannten Autoren \u00fcber die L\u00f6slichkeit in sehr verd\u00fcnnter Kalilauge und Ammoniakfl\u00fcssigkeit \u00fcberein (2 p. 42\u20143). Auch Raspail identifizirt das geronnene Protein mit dem Fibrin (57 p 202), indem er findet, dass beide leichter in verd\u00fcnnten Alkalien als in verd\u00fcnnten S\u00e4uren l\u00f6slich sind. Zu derselben Zeit fand Braconnot (6 p. 338), dass auch in Wasser durch gekochter und mit heissem Wasser gewaschener K\u00e4se z. B. 409 grm. mit 12,5 grm. krystallinischen Natrons, beim Erw\u00e4rmen in einer gen\u00fcgenden Quantit\u00e4t Wasser sich aufl\u00f6ste. Die erhaltene L\u00f6sung hinterliess nach dem Abdampfen einen sowohl in kaltem als in heissem Wasser l\u00f6slichen R\u00fcckstand. Behufs Entfettung wurde diese L\u00f6sung mit Schwefels\u00e4ure neutralisirt. wonach der erhaltene Niederschlag sich schon in einer sehr geringen Quantit\u00e4t des Carbonats aufl\u00f6ste. Darauf wurde die L\u00f6sung durch Neutralisation mit Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt, und l\u00f6ste der Niederschlag sich jetzt in schwachammoniakhaltigem Wasser. Schliesslich wurde\tdie erhaltene\tL\u00f6sung mit Alkohol\tgef\u00e4llt;\nder Niederschlag enthielt Ammonium und l\u00f6ste sich in Wasser, sogar nachdem er getrocknet war. Eine w\u00e4sserige\tL\u00f6sung werde\tdurch\tMinerals\u00e4uren,\tausser\nPhosphors\u00e4ure, gef\u00e4llt; verd\u00fcnnt man dieselbe aber mit einer gen\u00fcgenden Menge Wasser, so bewirke auch Schwefels\u00e4ure keine F\u00e4llung mehr; beim Kochen gerinne sie auch nicht, aber Kalkwasser erzeuge einen Niederschlag (5 p. 343). Schon diese ersten Untersuchungen zeigten, dass auch aus sog. geronnenem Protein leicht L\u00f6sungen erhalten werden, welche von den nat\u00fcrlich vorkommenden Proteinl\u00f6sungen sich wenig unterscheiden. Doch wie leicht das geronnene Protein sich auch aufzul\u00f6sen schien, es konnte bei weitem keinen Vergleich mit dem Fibrin aushalten. Besonders energisch lehnte sich Denis (14 p. 79) mit vollen Recht gegen eine solche Identifizirung auf, indem er zeigte, dass das frisch gef\u00e4llte Fibrin die Eigenschaften des frischgef\u00e4llten Globulins besitzt,\tda beide sich\tgleich\tgut sowohl in\tSalzen\nals in den \u00fcbrigen L\u00f6sungsmitteln aufzul\u00f6sen verm\u00f6gen. Demgem\u00e4ss identifizirt Denis mit in der W\u00e4rme geronnenem Protein auch in Wasser durchgekochtes und sogar bis auf 74u erw\u00e4rmtes Fibrin. Auch durch Alkohol gef\u00e4lltes Protein m\u00fcsse, um mit dem in Wasser durchgekochtem Protein identisch zu werden, nicht nur gef\u00e4llt sondern auch in Alkohol durchgekocht sein (ib. p. 79). Berzelius entgegnend, gibt Denis ebenfalls zu, dass geronnenes Protein in den meisten F\u00e4llen, wenn auch nicht immer, Reaktionen gebe, welche denen des Fibrins \u00e4hnlich sind 2). Denis steht hier gleichsam\tan der Grenze\tder Begriffe \u201eausgeschieden\u201c\nund \u201egeronnen\u201c, da dieselben vor ihm nicht streng getrennt worden war; die meisten Autoren kannten nicht einmal einen Unterschied und hielten gew\u00f6hnlich ein jedes ausgeschiedene Protein f\u00fcr ein geronnenes. Nach der Feststellung des Be-\ndas Eiweiss gerinnt nun nicht mehr: trocknet man aber nachher die Fl\u00fcssigkeit im luftleeren Raum oder bei einer nicht bis zu + 61\u00b0 reichenden Temperatur ein, so befindet sich nun das zur\u00fcckbleibende Eiweiss im geronnenen, im Wasser unl\u00f6slichen Zustand (2 p. 66).\nt) In geronnenem Zustand hat das Eiweiss so vollkommen alle chemische Eigenschaften des Faserstoffs, dass ich nicht eine einzige der beim\nFaserstoff angef\u00fchrten w\u00fcsste..................\nund es m\u00f6chte schwer sein, sieh f\u00fcr dieses so\ngleiche Verhalten eine andere Vorstellung zu machen, als dass beide Stoffe eine und dieselbe chemische Substanz, und nur durch irgend einen wenig bedeutenden, aber unbekannten Nebenumstand von einander verschieden seien (2 p. 69).\n-) Sans doute l\u2019albumine coagul\u00e9e par la chaleur ou par l\u2019alcool et essay\u00e9e par les r\u00e9actifs concurremment avec la fibrine se comporte absolument comme cette substance dans la majorit\u00e9 des cas; mais il ne faut pas dire dans tous les cas............ (14 p. 69-70).\n22*","page":337},{"file":"p0338.txt","language":"de","ocr_de":"338\nEIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\ngriffs von Denis\u2019s Globulin (p. n. AW 48\u201460 p. 90-107) nannte man geronnenes Protein diejenigen Produkte, welche sich vom Globulin haupts\u00e4chlich durch ihre Unl\u00f6slichkeit in Salzen unterscheiden. Denis weist geradezu auf diesen Unterschied\u2014n\u00e4mlich auf die L\u00f6slichkeit in Salzen\u2014zwischen dem geronnenen und ungeronnenen. obgleich ausgeschiedenen, Protein im allgemeinen und dem Fibrin im besonderen (15 p. 25\u20147) hin. Indem Denis die Ausscheidung des Proteins aus den nat\u00fcrlich vorkommenden L\u00f6sungen \u00fcberhaupt f\u00fcr Erh\u00e4rtung (solidification) h\u00e4lt, unterscheidet er am erh\u00e4rteten Protein ein ungeronnenes (incoagul\u00e9e) und ein geronnenes (coagul\u00e9e). Ohne einen grossen Unterschied zwischen ihnen zu finden\"1 *), nimmt Denis an, dass ersteres in Salzen (Salpeter) sich l\u00f6st, w\u00e4hrend letzteres in denselben unl\u00f6slich ist (15 p. 25\u20146).\nLim \u201egeronnenes\u201c Globulin darzustellen, f\u00e4llt Denis zuerst Serum u. dergl. mit Alkohol oder behandelt das Protein, wenn es schon auf irgend eine andre Weise ausgeschieden war, unmittelbar mit kaltem oder heissem Alkohol, dann mit \u00c4ther. Nach dem Trocknen des Pr\u00e4parats und Verreiben desselben im M\u00f6rser (15 p. 20. 37) erhalte man ein weisses, hall) durchsichtiges, zwischen den Fingern beim Zerreiben wie St\u00e4rkemehl knisterndes, in Alkohol. \u00c4ther und Wasser unl\u00f6sliches Pulver, welches aber in Alkalien und S\u00e4uren, je nach deren Konzentration, l\u00f6slich ist\u00ae).\nSowohl Denis (15 p. 24) als Berzelius (3 p. 35) stellen geronnenes Protein dar, indem sie Blutserum oder Eiweiss durch Erw\u00e4rmen bis 70\"\u201480\u00b0 f\u00e4llen und den Niederschlag unter gleichzeitigem Auswaschen mit Wasser im M\u00f6rser verreiben, dann mit Alkohol, zuletzt mit \u00c4ther behandeln. F\u00fcr eben solches geronnenes Protein hielt Berzelius auch den aus proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch Einwirkung von Salzs\u00e4ure erhaltenen Niederschlag. Nach dem Auswaschen mit Wasser, welches mit Salzs\u00e4ure anges\u00e4uert war, l\u00f6ste sich der erhaltene Niederschlag in Wasser. Der Niederschlag, den Berzelius (AW 86 \u201492 p. 176) f\u00fcr salzsaures Protein hielt, wurde in Wasser aufgel\u00f6st, und diese L\u00f6sung schliesslich mit Ammonium-carbonat gef\u00e4llt. Zum Schluss wurde dieser Niederschlag unter eben denselben Bedingungen wie das fr\u00fcher erw\u00e4hnte Pr\u00e4parat mit Alkohol und \u00c4ther behandelt. Geronnenes Protein wurde auch aus einer Proteinl\u00f6sung in Schwefels\u00e4ure durch Neutralisation letzterer mit Ammoniumcarbonat und Waschen des Niederschlags mit Wasser gewonnen (3 p. 35). Das geronnene und getrocknete Protein quelle in Wasser auf und nehme sein anf\u00e4ngliches Aussehen an, wobei Berzelius sich auf Chevreul beruft, nach dessen Angaben 7 Gewichtsteile geronnenen Proteins sich in 1000 T. Wasser aufl\u00f6sen. Berzelius findet ferner, dass das geronnene Protein sich in sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren l\u00f6se, wobei die erhaltenen L\u00f6sungen von kon-zentrirteren gef\u00e4llt werden; wird es demnach direkt mit ziemlich stark konzen-trirten S\u00e4uren behandelt, so l\u00f6se es sich nicht, gehe aber bei Zusatz von Wasser, wenn die S\u00e4ure den n\u00f6tigen Verd\u00fcnnungsgrad erreicht hat, in L\u00f6sung \u00fcber 3). Was\ni) L'aibumine trait\u00e9e au feu au del\u00e0 de+74\u00b0;\ncelle qu'on a obtenue en la pr\u00e9cipitant par l'al-\ncool, ou par un alcali ou par un acide, soit du serum, soit du blanc d'oeuf d\u2019abord assez fortement acidul\u00e9 ou alcalis\u00e9, et la fibrine boullie dans l\u2019eau, appartiennent \u00e0 l'autre. L'albumine, qu\u2019elle soit comprise dans l\u2019une ou dans l'autre de ces fractions, est cependant identique. Celle qui est la plus commune dans l\u2019organisation, et que j\u2019appelerai incoagul\u00e9e, diff\u00e8re n\u00e9anmoins par quelques propri\u00e9t\u00e9s de la m\u00eame substance choisie dans la seconde. Je d\u00e9signerai cette derni\u00e8re sous l\u2019\u00e9pith\u00e8te de coagul\u00e9e (15 p. 24).\n-) Dess\u00e9ch\u00e9e et en poudre, elle est tr\u00e8s blanche, demi - transparente, cr\u00e9tac\u00e9e; elle craque un peu sous les doigts comme l\u2019amidon; elle n\u2019a point d'odeur ni de saveur: insoluble dans l'eau, l'alcool, l\u2019\u00e9ther, tant\u00f4t elle devient soluble, tant\u00f4t elle demeure insoluble dans les acides et les alcalis, selon leur quantit\u00e9 ou leur concentration (15 p. 20).\n3) Behandelt man in Wasser aufgequollenes coagulirtes Albumin mit einer sehr verd\u00fcnnten S\u00e4ure, so l\u00f6st es sich darin auf, ganz so wie das Protein, und die aufgel\u00f6ste Verbindung f\u00e4llt nieder. wenn ein Ueberschuss von S\u00e4ure zu der","page":338},{"file":"p0339.txt","language":"de","ocr_de":"EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN UES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\n339\ndie bei einer solchen Aufl\u00f6sung des geronnenen Proteins entstehenden Produkte an-hetrifl\u2019t, so sprachen wir dar\u00fcber schon hei der Untersuchung des Verhaltens des Globulins zu den S\u00e4uren (p. n. AhV. 86\u201492 p. 250). Auch in sehr verd\u00fcnnten Alkalien und alkalischen Erden l\u00f6se sich das geronnene, aber nicht getrocknete Protein, wobei Produkte (3 p, 40), welche wir beschrieben haben\u2014n\u00e4mlich Alkalialbumi-nate\u2014erhalten werden (p. n. AflV 81\u20145 p. 66). Im weiteren bemerkt Berzelius (3 p. 37), dass geronnenes Eiweiss in Alkohol, \u00c4ther, Fetten und \u00d6len nicht l\u00f6slich sei, Liebig spricht sich \u00fcber diesen Stoff bestimmter aus; er h\u00e4lt denselben f\u00fcr eine besondere Modifikation des nat\u00fcrlich vorkommenden Proteins und zwTar eine durch W\u00e4rme erzeugte, weshalb er vorschl\u00e4gt dieselbe \u201egekochtes Albumin\u201c zu nennen. Der einzige Unterschied, den Liebig zwischen dem Globulin (denn Liebig\u2019s und Denis\u2019s Albumin ist Seroglobin, s. p. n. .V.V 48\u201460 p. 90\u2014104) und dem geronnenen Protein sieht, ist die Unl\u00f6slichkeit letzteres in Salpeterl\u00f6sung; in Wasser seien beide unl\u00f6slich *). Beim Trocknen verliere das Protein bis 90% Wasser und verwandle sich in eine feste, durchscheinende Masse, die in kaltem Wasser langsam aufweiche (46 p. 877). In der W\u00e4rme geronnenes Protein l\u00f6se sich leicht in verd\u00fcnnten Kalil\u00f6sungen; in konzentrirter Essig- oder Phosphors\u00e4ure quelle es zu einer zarten Gallerte auf, l\u00f6se sich aber erst bei Wasserzusatz. Ebenso verhalte sich das Protein zur Schwefels\u00e4ure. Eine dem Geschmack kaum wahrnehmbare Salzs\u00e4urel\u00f6sung brauche Wochen, um geronnenes Protein bei gew\u00f6hnlicher Temperatur aufzul\u00f6sen, bei 70\u00b0\u201480\u00b0 hingegen vollziehe sich die Aufl\u00f6sung in 2\u20143 Tagen (46 p. 878).\nScherer (62 p. 20) bemerkte seinerseits, dass beim Waschen eines bei niedriger Temperatur getrockneten, gepulverten Serums auf dem Filter ein Pr\u00e4parat erhalten wurde, welches zugleich mit der Abgabe, der Salze und des Alkali auch seine Wasserl\u00f6slichkeit eingeb\u00fcsst hatte. Andrerseits l\u00f6ste sich bei m\u00e4ssiger Temperatur getrocknetes Fibrin, zu Pulver zerrieben, in mit einer geringen Quantit\u00e4t eines Alkali (62 p. 12) versetzter Salpeterl\u00f6sung.\nNasse (51 p. 153), der den Unterschied zwischen frischgef\u00e4lltem und getrockge-kochtem Fibrin studirt hatte, fand, dass zwischen einfach und durch Kochen ausge-f\u00e4lltem Protein derselbe Unterschied bestehe (51 p. 153). Indem Nasse die Tatsachen \u00fcber die L\u00f6slichkeit des geronnenen Proteins zusammenfasst, sagt er, dass dasselbe am besten von \u00c4tzalkalien, in zweiter Pieihe von Alkalicarbonaten gel\u00f6st werde; auch Kalkwasser l\u00f6se geronnenes Protein und f\u00fchre es in eine Alkaliverbindung \u00fcber 3) (p. n. .V V 81\u201485 p. 72).\nAufl\u00f6sung kommt. Wenn daher das Albumin mit einer nicht hinreichend verd\u00fcnnten S\u00e4ure \u00fcber-gossen wird, so verbindet sich zwar das Albumin mit der S\u00e4ure, aber die Verbindung l\u00f6st sich nicht in dem sauren Wasser auf. Ob dies eine Folge ist von der Bildung schwerl\u00f6slicher saurer Verbindungen, die durch reines Wasser zersetzt werden, oder nur von der Unl\u00f6slichkeit in dem Ueberschuss von S\u00e4ure, ist nicht untersucht worden; wenn aber der Ueberschuss ausgewaschen wird, so l\u00f6st sich die Verbindung in reinem Wasser auf. (3 p. 37).\n-) Geronnenes, coagulirtes A 1 b u-m i n heisst im Allgemeinen die besondere Vlodi-fication, in welche das reine Albumin oder das Albumin im Serum oder im Eiweiss, durch Einwirkung einer h\u00f6hern Temperatur versetzt wird. ....Das durch W\u00e4rme coagulirte Albumin, wir wollen es mit gekochtem Alb u m i n bezeichnen, ist in kaltem Wasser eben so unl\u00f6slich,\nwie das reine Albumin, es unterscheidet sich wesentlich von dem letztem durch seine Unf\u00e4higkeit mittelst neutraler Salpeterl\u00f6sung wieder in den l\u00f6slichen Zustand \u00fcbergef\u00fchrt zu werden. Diese Eigenschaft, welche dem reinen Albumin zukommt, verliert dieses ebenfalls beim Sieden mit Wasser (40 p. 877).\n'-) Wichtiger scheint zu sein, dass die Aufl\u00f6sbarkeit des trockenen geronnenen Faserstoffs, so wie des geronnenen Eiweisses am gr\u00f6ssten ist im kaustischen Kali und Natron, weit gr\u00f6sser als im kohlensauren. Das doppeltkohlensaure steht dem kohlensauren fast ganz gleich und l\u00f6st keineswegs, wie Bird behauptet, den Faserstoff leichter als dieses auf. Auch durch kaustischen Kalk lasst sich geronnenes Eiweiss aufl\u00f6sen; und da Kalk im Blute vorhanden ist, \u00fcberall im geronnenen Eiweiss gefunden wird, so mag ein kleiner Theil des Eiweisses mit diesem zu einem l\u00f6slichen Albuminat verbunden sein (51 p. 156).","page":339},{"file":"p0340.txt","language":"de","ocr_de":"340\nEIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\nSowohl lioclileder (58 p. 262) als Lehmann (43 p. 350) halten das durch S\u00e4uren oder Lab gef\u00e4llte Casein f\u00fcr geronnenes Protein, und Scherer sieht die heim Abdampfen der Milch sich bildenden H\u00e4ute f\u00fcr geronnenes Eiweiss an: dieser Autor h\u00e4lt (63 p. 453) aber das gef\u00e4llte und rasch aus der Mutterlauge entfernte Protein nicht f\u00fcr dessen geronnenene Modifikation, da diese Niederschl\u00e4ge sich in warmem Wasser aufl\u00f6sen (63 p. 453). Her L\u00f6slichkeit des geronnenen Proreins in verd\u00fcnnten S\u00e4uren, Alkalien und Alkalisalzen erw\u00e4hnt auch Lehmann (42 p. 179). Um geronnenes Protein zu erhalten, schl\u00e4gt Strecker (67 p. 576) vor, die proteinhaltige Fl\u00fcssigkeit mit 5\t6 \\ ol. Wasser zu verd\u00fcnnen, mit Essigs\u00e4ure zu neutralisiren und zu\nkochen; den Niederschlag behandelt man auf dem Filter mit Wasser. Alkohol, zuletzt mit \u00c4ther. Lieberk\u00fchn (45 p. 287) l\u00f6ste die durch Kochen aus proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten erhaltenen Niederschl\u00e4ge in Essigs\u00e4ure. Er h\u00e4lt es nicht f\u00fcr angemessen das sgeronnene\u201c und das \u201eunl\u00f6sliche\u201c Albumin f\u00fcr identische Begriffe anzusehen. Es ist interessant, dass, gleich Chevreul und Berzelius, auch Lehmann der Ansicht ist. dass, wenn eine proteinhaltige Fl\u00fcssigkeit beim Kochen kein geronnenes Protein ausscheidet, dieses sich dennoch im geronnenen Zustande befinde, obgleich es von den Alkalien in L\u00f6sung erhalten wird, da es durch Essigs\u00e4ure wieder ausgeschieden werden kann; ebenso scheine sich das Casein zu verhalten (43 p. 350\u201454).\nPanum, der Denis\u2019s Ansicht nicht kannte, besteht seinerseits darauf, dass das \u201ecoagulirte\u201c Protein mit dem in Wasser unl\u00f6slichen (54 p. 439) nicht identifizirt werden k\u00f6nne. Panum meint, dass in der Chemie der Proteink\u00f6rper mehr als irgendwo das Medium angegeben werden m\u00fcsse, in welchem dies oder jenes Pr\u00e4parat l\u00f6slich ist oder nicht *). Gleich Panum findet auch Virchow (70 p. 141), dass es irrt\u00fcmlich sei alles das. was nicht l\u00f6slich ist, f\u00fcr \u201egeronnen\u201c anzusehen, ohne sogar zu erw\u00e4hnen, worin es unl\u00f6slich ist 2); dabei schl\u00e4gt er vor, unter dem Ausdruck \u201egeronnen\u201c nur das zu verstehen, was in der Mutterlauge unl\u00f6slich ist, abgesehen davon, ob es in irgend einer andern Fl\u00fcssigkeit l\u00f6slich oder unl\u00f6slich sei 3).\nUm den bei dem Ausdruck \u201egeronnen\u201c entstehenden Misverst\u00e4ndnissen vorzubeugen, schl\u00e4gt Denis vor, besonders den durch W\u00e4rme ausgeschiedenen, in Salzen unl\u00f6slichen Niederschlag \u201esubstance albumino\u00efde modifi\u00e9e oder alt\u00e9r\u00e9e\u201c zu nennen. Verf. erblickt zwischen dem durch W\u00e4rme geronnenen und ungeronnen Protein keinen besondern Unterschied und findet, dass auch Alkohol eine identische Modifikation des Globulins bewirke (16 p. 30-1). Zugleich finden wir bei Denis auch Angaben dar\u00fcber, dass eine Temperatur von 50\u00b0 die L\u00f6slichkeit des Globulins nicht ver\u00e4ndere, obgleich sie bei der S\u00e4ttigung der Fl\u00fcssigkeit mit Salzen dasselbe f\u00e4lle (17 p. 39; .MV 48\u201460 p. 158\u20149). Doch f\u00fchre eine 60\u00b0\u201465\u00b0 \u00fcbersteigende Temperatur das Globulin in einen in Salzen unl\u00f6slichen Zustand \u00fcber (16 p. 71 u. 86).\nBr\u00fccke (7 p. 172) verd\u00fcnnte, gleich Strecker, H\u00fclmereiweiss mit Wasser, neutralisirte es mit Salzs\u00e4ure und erw\u00e4rmte es auf dem Wasserbade: den sich\n0 Die Ausdr\u00fccke \u201euncoagulirt\u201c uud \u201ecoagu-lirt\u201c als Synonyma f\u00fcr \u201el\u00f6slich\u201c und \u201eunl\u00f6slich sind ganz \u00fcberfl\u00fcssig und m\u00fcssen abgeschafft werden, weil sie nur dazu dienen, Begriffsverwirrung zu erzeugen. L\u00f6slich und unl\u00f6slich sind die f\u00fcr diese Begriffe technischen Ausdr\u00fccke in der Chemie der \u00fcbrigen Stoffe; man darf aber, wenn von eiweissartigen K\u00f6rpern die Rede ist, ebenso wenig wie sonst unterlassen, das Medium jedesmal ausdr\u00fccklich anzuf\u00fchren, worin der K\u00f6rper l\u00f6slich oder unl\u00f6slich ist (54 p. 440).\n2)\tDie Chemiker haben mehr und mehr darauf bestanden, nur das Unl\u00f6sliche als geronnen zuzugestehen, wobei freilich das Menstruum der L\u00f6sung ziemlich willk\u00fcrlich gedacht ist (70 p. 141).\n3)\tEs ist dabei durchaus gleichg\u00fcltig, ob die ungel\u00f6sten Theile l\u00f6slich oder u n 1 \u00f6 s-1 i c h sind; n u r i n der Fl\u00fcssigkeit, aus welcher sie gerannen, sind sie nat\u00fcrlich zugleich uni \u00f6 s 1 i c h (70 p. 141 ).","page":340},{"file":"p0341.txt","language":"de","ocr_de":"EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\n341\nbildenden Niederschlag hielt er f\u00fcr \u201egeronnenes\u201c Eiweiss. Den beim Kochen s\u00e4urender alkalilialtiger Globulinl\u00f6sungen bei Gegenwart von Neutralsalzen entstehenden Niederschlag bildet Schmidt in konzentrirten S\u00e4uren und Alkalien l\u00f6slich (64 p. 265). K\u00fchne bemerkt, dass auch bis auf 60\u00b0 erw\u00e4rmtes Myosin in einen K\u00f6rper \u00fcbergehe, der sich von dem \u201egeronnenen Albumin\u201c durch nichts unterscheide; das Myosin sei n\u00e4mlich in diesem Falle in 10% Kochsalzl\u00f6sung sowie auch in 0,1% Salzs\u00e4ure (41 p. 274\u20147) nicht mehr l\u00f6slich. Nichtsdestoweniger findet K\u00fchne, dass mit einer solchen Salzs\u00e4urel\u00f6sung sowohl unver\u00e4ndertes Myosin als auch geronnenes Protein Syntonin geben, wenn auch erst nach Verlauf von einigen Tagen (ib ). ln einen eben solchen Zustand scheine auch der Neutralisationsniederschlag aus den Alkali- und S\u00e4ureverbindungen des Proteins unter dem Einfl\u00fcsse von Wasser \u00fcberzugehen (41p. 43). Auch der Neutralisationsniederschlag aus einer Myosinl\u00f6sung in 0.1% Chlorwasserstoffs\u00e4ure gehe unter dem Einfl\u00fcsse der Siedhitze in geronnenes Eiweiss \u00fcber (40 p. 18). Diakonow (18 p. 232) findet dieselben Ver\u00e4nderungen im Protein des Serums und des H\u00fchnereiweisses unter der Einwirkung von S\u00e4uren, und zwar trete die Modifikation um so rascher ein, je h\u00f6her die Temperatur, je st\u00e4rker die Konzentration und je gr\u00f6sser die Menge der S\u00e4ure ist. Sch\u00fctzenberger (66 p. 86) nennt den Neutralisationsniederschlag aus einer nach Lieberk\u00fchn bereiteten Alkaliverbindung des Globulins geradezu \u201egeronnenes Albumin\u201c \u2019), h\u00e4lt ihn aber in Alkalien f\u00fcr l\u00f6slich; nach der F\u00e4llung der alkalischen L\u00f6sung mit Essigs\u00e4ure, der Aufl\u00f6sung des Niederschlags in einem \u00dcberschuss dieser und der Dialyse fand der Auter in der Fl\u00fcssigkeit alle Eigenschaften, die dem \u201eAlbumin\u201c zugeschrieben werden (66 p. 86).\nHoppe-Seyler (32 p. 198) benennt mit dem allgemeinen Namen \u201egeronnene Albumink\u00f6rper\u201c die Produkte der im Albumin, Syntonin, Myosin, Fibrin u. a. beim Erw\u00e4rmen neutraler L\u00f6sungen derselben bis zum Sieden oder durch Einwirkung von Alkohol bewirkten Modifikationen. Ausserdem verwandle sich das Protein der Eier in \u201egeronnenes\u201c auch unter dem Einfluss von \u00c4ther. Endlich sollen auch die Neutralisarionsniederschl\u00e4ge aus den L\u00f6sungen der erhaltenen Substanzen nach dem Kochen in geronnenes Protein \u00fcbergehen (32 p. 198). Doch schliesst \\ erf. die alkalihaltigen L\u00f6sungen aus, welche kein geronnenes Protein 3) bilden (?) sollen. Hoppe-Sevler's geronnenes Protein quillt in Essigs\u00e4ure auf und l\u00f6st sich allm\u00e4lig; in sehr verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure ist es fast unl\u00f6slich; durch Alkalien wird es in Alkalialbuminat \u00fcbergef\u00fchrt. Eine ammoniakalische L\u00f6sung wird bei dem Abtreiben des Ammoniaks durch Kochen gef\u00e4llt. Diese allgemeinen Reaktionen des -geronnenen\u201c Proteins findet man bei Hoppe-Seyler auch noch in den Jahren 1875 (34 p. 246), 1883 (35 p. 279) u. s. w. Eine eben solche Erkl\u00e4rung gibt, beinahe Wort f\u00fcr Wort, Nencki (5l-a p. 1147). Auch Gautier's Ansicht weicht wenig davon ab (24 p. 31), sowie diejenige anderer Autoren von Lehrb\u00fcchern und Monographien \u00fcber das Protein.\nCommaille (11 p. 112\u201418) nennt das \u201egeronnene Albumin\u201c\u2014pexine (von ufi^i\u00e7-Koagulation).\nBr\u00fccke findet in seiner Entgegnung an Schmidt und im Gegensatz zu diesem, >8 p. 884) dass das Globulin, wenn es in einer alkalischen L\u00f6sung sich beim Erw\u00e4rmen auch nicht ausscheidet, dennoch Ver\u00e4nderungen erleidet. \\ror allem best\u00e4tigt Br\u00fccke die Angaben fr\u00fcherer Autoren, nach welchen die nat\u00fcrlich vorkommenden proteinhaltigen J Bissigkeiten von Phosphors\u00e4ure und organischen S\u00e4uren bei Zimmertemperatur\n0 L albumine coagul\u00e9e, obtenue par le pro- 2) ........... nur die alkalischen L\u00f6sungen bilden\nc\u00e9d\u00e9 de Lieberk\u00fchn.... (60 p. 86).\tkeine coagulablen Albuminstoffe (32 p. 198_).","page":341},{"file":"p0342.txt","language":"de","ocr_de":"342\nEIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\nnicht gef\u00e4llt werden; nach dem Kochen, sogar wenn die Gegenwart von Alkali die F\u00e4llung verhinderte, erzeugen dieselben S\u00e4uren Niederschl\u00e4ge, die weder in verd\u00fcnnten S\u00e4uren noch in Kochsalz l\u00f6slich seien. Analoge Erscheinungen stelle auch eine alkalische Globulinl\u00f6sung vor. Ausserdem beobachtete Br\u00fccke, dass, wenn eine alkalische Globulinl\u00f6sung rasch zum Sieden gebracht und ebenso rasch in kaltem Wasser abgek\u00fchlt wird, die durch S\u00e4uren erzeugten Niederschl\u00e4ge die Eigenschaften des Globulins bewahren, sich n\u00e4mlich leicht in einem unbedeutenden \u00dcberschuss der zur F\u00e4llung benutzten S\u00e4uren aufl\u00f6sen. Doch auch dieser Niederschlag habe schon eine Ver\u00e4nderung erlitten, da er die F\u00e4higkeit, sich in Kochsalz aufzul\u00f6sen, einge-b\u00fcsst hat, w\u00e4hrend der Globulinniederschlag aus einer ungekochten L\u00f6sung sowohl von Kochsalz als von Essigs\u00e4ure gel\u00f6st wird *)\u2022 Br\u00fccke schliesst daraus, dass das Protein sich w\u00e4hrend dieser Operationen in \u201ef\u00e4llbares Eiweiss\u201c verwandelt. An diese interessanten Beobachtungen reihen sich unmittelbar Theile's (G8 p. 125) Angaben, nach denen bei 100\u00b0 getrocknetes Eiweiss bei fernerem Trocken bis auf 130\u00b0 gegen 12,76% Wasser verliere, wobei Zersetzung des Proteins nicht beobachtet werde. Eine direkte Best\u00e4tigung von Br\u00fccke\u2019s Angaben finden wir bei Eichwald (21 p. 32). Zugleich betrachtet dieser Autor eingehender die Frage nach dem \u00dcbergang des frischgef\u00e4llten Globulins unter dem Einfl\u00fcsse von Wasser in den so schwerl\u00f6slichen Zustand (21 p. 68 \u201470, 78) und identifizirt mit diesem Zustande die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den Alkali-und S\u00e4ureverbindungen des Globulins (ib. p. 65\u201478, s. auch AA: Al-\u201485 p. 88\u201490). Unter dem Einfl\u00fcsse der Ohlonvasserstofls\u00e4ure verwandle sich das Protein ebenfalls allm\u00e4lig in \u201ef\u00e4llbares\u201c (21p. 82). Andererseits verhindere das gleichzeitige Vorhandensein von Kochsalz in den genannten F\u00e4llen den \u00dcbergang des Globulins in den unl\u00f6slichen Zustand (ib. p. 86).\nK\u00fchne\u2019s Beobachtungen (41 p. 178 und 180) \u00fcber die unvollkommene F\u00e4llbarkeit des neutralisirten ..Albumins\u201c beim Kochen, auf Grund derer die Zersetzung des Albumins in zwei Teile angenommen wurde, veranlasste Eichwald zu der Aussage (21 p. 104). dass in diesem Prozesse der eine Teil des Albumins in \u201ecoagu-lirtes\u201c, der andre in ..f\u00e4llbares\u201c Protein (?!) \u00fcbergegangen war. Goodman (25 p.\n!) A- Schmidt gibt bereits an, dass die Losungen des Paraglobulins in Mittelsalzen wie eine Eiweissl\u00f6sung beim Erhitzen gerinnen, und dass auch die schwach alkalischen L\u00f6sungen, d.h. solche, die in \"Wasser durch Zusatz von m\u00f6glichst wenig Alkali erzielt sind, durch Zusatz von Salzen coagulirbar gemacht werden k\u00f6nnen (Reichert & Du Bois-Reymond 's Archiv 1862. p. 438); in R\u00fccksicht auf die rein alkalische L\u00f6sung gibt er an, dass sie sich beim Kochen gar nicht ver\u00e4ndere. Dies w\u00fcrde also ein von den gew\u00f6hnlichen Eiweissl\u00f6sungen abweichendesVerlialten sein, denn wenn diese so viel Alcali enthalten, dass sie beim Kochen nicht gerinnen, so wird das Eiweiss in f\u00e4llbares umgewandelt, d. h die L\u00f6sung ist nach dem Kochen durch verd\u00fcnnte Pflanzens\u00e4uren und dreibasische Phosphors\u00e4ure f\u00e4llbar, und der Niederschlag l\u00f6st sich in Kochsalz und anderen neutralen Salsl\u00f6sungen nicht wieder auf. Auch wenn ein Theil des Eiweisses sich in der Hitze ausscheidet, wird der Rest in f\u00e4llbares umgewandelt und kann durch die erw\u00e4hnten S\u00e4uren niedergeschlagen werden. Hierauf beruht bekanntlich\ndie Vorschrift, das Eiweiss aus seinen Losungen quantitativ zu bestimmen, indem man die L\u00f6sung bis lOO0 erhitzt, ihr hernach so viel Essigs\u00e4ure hinzuf\u00fcgt, dass sie Lackmus r\u00f6tliet, dann abzetzen l\u00e4sst und filtrirt. Ich habe aber diese Angabe von A. Schmidt ausnahmsweise nicht richtig befunden; es ist bei derselben ein unscheinbarer aber wichtiger Umstand \u00fcbersehen worden. Kocht man eine solche schwach-alkalische L\u00f6sung, so zeigt sie allerdings keinerlei Ver\u00e4nderung. Stellt man das Reagirglas. um es schneller abzuk\u00fchlen, in kaltes Wasser und f\u00fcgt dann einen Tropfen sehr verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure hinzu, so entsteht ein Niederschlag, der im Ueberscliusse des F\u00e4llungsmittels wieder aufl\u00f6slich ist. Ein solcher Niederschlag entsteht auch in der ungekochten L\u00f6sung: man k\u00f6nnte also denken, dass hier nur das unver\u00e4nderte Paraglobulin durch Neutralisation wieder ausgeschieden werde. Das ist aber nicht der Fall. Der Niederschlag, den Essigs\u00e4ure in der ungekochten Fl\u00fcssigkeit bewirkt, wird durch Kochsalz wieder aufgel\u00f6st, nicht aber der, den Essigs\u00e4ure in der gekochten hervorruft (8 p. 8S3).","page":342},{"file":"p0343.txt","language":"de","ocr_de":"EIGENSCHAFTEN W AUSSEHEN LES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\n343\n1042) spricht sich \u00fcber die Umwandlung des \u201eAlbumins\u201c in Fibrin unter dem Ein-liuss von Wasser sehr unbestimmt aus.\nAuch Heynsius bemerkte (30 p. 515), dass die L\u00f6slichkeit des Globulins in Salzen bei Gegenwart von S\u00e4uren oder Wasser herabgesetzt sei. \u00dcberdies fand dieser Autor (ib. p. 538), dass dialysirtes, sog. \u201easchenfreies oder salzfreies Albumin\u201c beim Erw\u00e4rmen auf 100\u00b0 zwar durchsichtig bleibe, aber bei Zuleitung von Kohlens\u00e4ure Niederschl\u00e4ge ausscheide. Dasselbe Verhalten zeige Seroglobin. Auch eine dialysirte prote'inhaltige Fl\u00fcssigkeit mit einem unbedeutenden Alkaligehalt scheide mit Kohlens\u00e4ure beim Erw\u00e4rmen bis zum Sieden Niederschl\u00e4ge aus, die in Kochsalz sich leicht l\u00f6sen; nach dem Kochen l\u00f6sen sich die erhaltenen Niederschl\u00e4ge in Salzen nicht mehr.\nPlosz (55 p. 380) fasst so zu sagen die Bedingungen, unter denen das \u201egeronnene Eiweiss\u201c ensteht. zusammen: alle Reaktionen, welche in dem \u201egeronnenen Eiweiss\u201c beim Kochen, hei der Einwirkung von Alkohol, S\u00e4uren und Metallen beobachtet werden, gewahre man auch an den durch l\u00e4ngeres Liegen unter Wasser unl\u00f6slich gewordenen Niederschl\u00e4gen von \u201eGlobulin, Myosin, Syntonin und Kalialbuminat\u201c. Im letzteren Falle rufe auch Kochen der Niederschl\u00e4ge keine Ver\u00e4nderungen mehr hervor, w\u00e4hrend dieselben, aber frischgef\u00e4llten, Pr\u00e4parate durch Kochen rasch in denselben unl\u00f6slichen Zustand \u00fcbergef\u00fchrt w\u00fcrden. Im geronnenen Zustande seien die genannten Substanzen nur in Wasser und in neutralen Salzen unl\u00f6slich; in Alkalicarbonaten l\u00f6sen sie sich schon, obgleich schwer, beim Erw\u00e4rmen in \u00c4tzalkalien und sehr verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure jedoch leicht. Die Gegemvart von Salzen verhindere die Aufl\u00f6sung. Die erhaltenen L\u00f6sungen nennt Plosz Acid- und Alkalialbuminate (ib. p. 381). Zugleich bemerkte Kapeller (38 p. 40). dass sowohl die Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den Alkaliverbinduingen des Proteins als auch das Serumglobulin bei mehr oder weniger langer Einwirkung von Wasser in den schwerl\u00fcslichcn Zustand \u00fcbergehen. Schmidt (05 p. 100). endlich, bemerkte, dass das Seroglobin auch bei der Dialyse seiner salzhaltigen L\u00f6sungen sich im leichtl\u00f6slichen Zustande ausschied, dann aber allm\u00e4lig unter dem Einfluss von Wasser in den schwerl\u00fcs-lischen \u00fcberging. Zugleich richtete Schmidt (ib. p. 106) seine Aufmerksamkeit auf die Ver\u00e4nderungen des Proteins, welches beim Kochen nicht ausf\u00e4llt. Im Hinblick darauf, dass bei der A erd\u00fcnnung sowohl gew\u00f6hnlichen als dialysirten H\u00fchnerehveis-ses oder Serums mit Wasser die erhaltenen Fl\u00fcssigkeiten die F\u00e4higkeit, in der V arme zu gerinnen, einb\u00fcssen, nimmt Schmidt an. dass das Protein dennoch eine Ver\u00e4nderung erlitten hatte, und nennt es \u201emodificirtes Albumin\u201c. Auch dialysirtes Eiweiss hinterlasse beim Abdampfen einen R\u00fcckstand, der sogar beim Erhitzen bis 155\u00b0 in W asser l\u00f6slich sei; bis 160\u00b0 und namentlich bis 170\u00b0 erhitzt, gehe das Protein in den unl\u00f6slichen Zustand \u00fcber. Wenn aber salzfreies (dialysirtes) Eiweiss zuerst gekocht und dann \u00fcber Schwefels\u00e4ure getrocknet wird, so sei der trockne R\u00fcckstand in Wasser oder Kochsalz nicht mehr l\u00f6slich, l\u00f6se sich aber in Alkalien und S\u00e4uren (ib. p. 111). Endlich beobachte man in dem Protein, welches beim Kochen keinen Niederschlag ausscheidet, dennoch aber eine Ver\u00e4nderung erlitten hat, einen Unterschied, je nachdem er durch S\u00e4uren und Salze ebenfalls beim Kochen oder erst nach der Abk\u00fchlung ausgeschieden wurde. Im ersteren Falle werde ein l\u00f6slicheres Produkt als im zweiten erhalten (65 p. 113).\nAlles Gesagte zeigt deutlich, dass man sich bis jetzt sowohl von dem Charakter des geronnenen Proteins als auch von dessen Reaktionen noch keinen klaren Begriff gebildet hatte. Selbstverst\u00e4ndlich entging dieser Umstand der Aufmerksamkeit einiger Autoren nicht. So ber\u00fchrt Heynsius (31 p. 569) den wesentlichsten Punkt in dieser Frage, n\u00e4mlich die Bestimmung der L\u00f6slichkeit der Protein-","page":343},{"file":"p0344.txt","language":"de","ocr_de":"344\nEIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\nSubstanzen. Heynsius h\u00e4lt f\u00fcr geronnenes Protein den in Salzen unl\u00f6slichen Zustand desselben im Gegensatz zu dem in Salzen l\u00f6slichen 1). Doch m\u00f6chte der Autor auch in dem geronnenen Protein, je noch dem L\u00f6slichkeitsgrade verschiedene Yer\u00e4nde-rungsstufen. annehmen. Demnach gebe es Produkte des Proteins, die in Salzl\u00f6sungen von keiner Konzentration, wohl aber in geringen Mengen von S\u00e4uren oder Alkalien l\u00f6slich sind; weiter folge ein solcher Zustand, wenn das Protein sich weder in Salzen noch in verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien und nur in starken S\u00e4uren und Alkalien l\u00f6st. Daraufhin unterscheidet Heynsius im allgemeinen 4 L\u00f6slichkeitsgrade des Proteins: 1) L\u00f6slichkeit in L\u00f6sungen von Neutralsalzen jeder Konzentration; 2) L\u00f6slichkeit in Salzl\u00f6sungen mittlerer Konzentration: 3) L\u00f6slichkeit in verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien und 4) in konzentrirten S\u00e4uren und Alkalien 2).\nDass die Modifikationen in dem Globulinniederschlag unter dem Einfl\u00fcsse des Wassers nicht in allen dessen Teilen gleichzeitig vor sich gehen k\u00f6nnen, zeigen Fredericq\u2019s Beobachtungen (23 p. 458), der im Niederschlag des gew\u00f6hnlichen son. \u201eParaglobulins\u201c, welches aus mit Wasser verd\u00fcnntem Serum durch Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt wurde, mehr oder weniger schwer l\u00f6sliche Teile unterschied: diese letzteren sieht Fredericq f\u00fcr eine Art \u201eFibrinogen\u201c an. Ferner meint Weyl, dass die Globuline durch die Einwirkung von Wasser nicht nur ihre L\u00f6slichkeit einb\u00fcssen und in Albuminate \u00fcbergehen (.Y.V 81\u201485 p. 93\u20144), sondern dass die Ver\u00e4nderung dabei nicht stehen bleibe, und das \u201eGlobulin\u201c in \u201egeronnenes Eiweiss\u201c \u00fcbergehe! \u00dcbrigens sprach schon Hoppe-Seyler, der Lehrer des Autors, eine solche Ansicht aus (33 p. 196).\nIn Piollet\u2019s (WM 86\u201492 p. 236\u20147) Arbeiten ist wieder von den Ver\u00e4nderungen, welche das Globulin in einer sauren L\u00f6sung unter dem Einfl\u00fcsse der 4Y \u00e4rme erleidet die Bede: der durch Neutralisation vor dem Kochen ausgeschiedene Niederschlag sei l\u00f6slicher als der nach dem Kochen erhaltene. Rollet bemerkte zugleich, dass je reicher die Fl\u00fcssigkeit an Globulin ist, desto mehr sich davon aus den L\u00f6sungen ausscheide, lind desto weniger Protein das Filtrat enthalte (59 p. 355\u20146). Hand in Hand mit diesen Beobachtungen gehen die Angaben Sander\u2019s (60 p. 198), der sich die Aufgabe gestellt hatte, die Ver\u00e4nderlichkeit der L\u00f6sungsf\u00e4higkeit der Neutralisationsniederschl\u00e4ge aus den S\u00e4ureverbindungen des Globulins (MV 86\u201492 p. 239) aufzuhellen. Sander fand, dass, je l\u00e4nger der Neutralisationsniederschlag im feuchten Zustande verharre, je h\u00f6her die Temperatur der Umgebung, je h\u00f6her die Konzentration der L\u00f6sung, aus der er ausgef\u00e4llt wurde seien, desto schwerer er sich l\u00f6se.\nDanilewski (12 p. 182) und Danilcwski & Fr. Schipilowa (13 p. 363) weisen auch auf die Ver\u00e4nderlichkeit der L\u00f6slichkeit des ..Myosins\u201c unter dem Einfl\u00fcsse der W\u00e4rme oder einer grossen Wassermenge hin. Dennoch bedient sich Danilewski dieser Schwerl\u00f6slichkeit der durch Neutralisation oder einfach ausgeschiedenen Niederschl\u00e4ge als eines Kriteriums f\u00fcr die Umwandlung des \u201eMyosins\u201c in \u201eSyntonin\u201c, d. h. in einen in Salzen schwerl\u00f6slichen K\u00f6rper (.MV 86\u201492 p. 234\u20145). S:o k\u00f6nne\nL Coagulirt nennen wir das Albumin, wenn es in neutralen Salzl\u00f6sungen unl\u00f6slich ist, aber wir unterscheiden verckiedene Grade der Coagulation (31 p. 570).\n-) Es giebt Albumin, das in neutralen Salzl\u00f6sungen von jedem Gehalt unl\u00f6slich ist, das aber durch kleine Quantit\u00e4ten, sowohl von Alkalien als von S\u00e4uren, gel\u00f6st wird; wir kennen aber auch coagulirte\u00e4 Albumin, das nicht nur in Salzl\u00f6sungen jeder Concentration, sondern auch in verd\u00fcnnten Alkalien und S\u00e4uren unl\u00f6slich ist und\nnur von starken S\u00e4uren und Alkalien gelost wird.\nMan muss also eigentlich vier L\u00f6slichkeitsgrade unterschieden:\n1)\tL\u00f6slichkeit in neutralen Salzen bei\njedem Gehalt.\n2)\t\u201e\tmittlerem\t\u201e\n3)\t., verd\u00fcnnten Alcalien und S\u00e4uren\n4)\t\u201e\tstarken\nmit den Ueberg\u00e4ngen. die dazwischen liegen (31 p. 570).","page":344},{"file":"p0345.txt","language":"de","ocr_de":"EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\n345\neine salzsaure Myosinl\u00f6sung bei Zimmertemperatur wochenlang stehen, ohne sich zu ver\u00e4ndern (12 p. 168) oder, in die Sprache der Tatsachen \u00fcbersetzt: die Neutralisationsniederschl\u00e4ge dieser sauren L\u00f6sung sind in Salzl\u00f6sungen l\u00f6slich (p. n. AW 86\u201492 p. 234\u20145). Ja noch mehr: sogar Erw\u00e4rmen der sauren Myosinl\u00f6sung 1 Stunde lang bis auf 30\u00b0 ver\u00e4ndere das Myosin nicht. Doch schaffe einst\u00fcndiges Erw\u00e4rmen bei 40\u00b0 schon solche Bedingungen, dass sich Niederschl\u00e4ge bilden k\u00f6nnen, die in Chlorammonium schwerl\u00f6slich sind. Erw\u00e4rmen bis auf 45\u00b0 bedinge schon Bildung einer gr\u00f6sseren Quantit\u00e4t eines solchen Niederschlags, bei 50\u00b0 bilde sich noch mehr Syntonin und bei 55\u00b0\u2014eine gr\u00f6ssere Menge eines unl\u00f6slichen als eines l\u00f6slichen Niederschlags ')! Zu welchem Zwecke dieses Kriterium auch gedient hatte, Folgendes kann nicht bestritten werden: eine so komplexe Globulinverbindung, wie Dani-lewski sie vor sich hatte\u2014wahrscheinlich Bas-sal-acidoglobin (AlAi 86\u201492 p. 257\u2014S vergl. mit ib. p. 234\u20145)\u2014erleidet bei einer relativ so niedrigen Temperatur Ver\u00e4nderungen und zwar nur in der Beziehung, dass die L\u00f6slichkeit in Salzen verloren geht. Verf. nannte ganz richtig in den beschriebenen F\u00e4llen 40\u201445\u00b0 die \u201ekritische\u201c Temperatur (12 p. 168). ln der Tat b\u00fcsst auch das bei 40\u00b0 ausgeschiedene Serumglobulin seine L\u00f6sungsf\u00e4higkeit in Salzen nicht ein, wie Fredericq, Sch\u00e4fer, Halliburton (29 p. 170) u. andr. (AlAl 48\u201460 p. 146\u20148) gefunden hatten.\nNat\u00fcrlich hat es nicht an dem Wunsch gefehlt, den Prozess des \u00dcbergangs des Globulins aus dem l\u00f6slichen in den unl\u00f6slichen Zustand zu erkl\u00e4ren. Wir wollen liier nicht von der Lehre Th\u00e9nard\u2019s, ChevreuEs, Thomson\u2019s reden, die im Gegens\u00e4tze zu Scheele (MAI 93\u2014100 p. 334) die Gerinnung f\u00fcr eine physikalische Erscheinung\u2014ein Zusammenr\u00fccken der Molek\u00fcle hielten\u2014eine Lehre, die heutzutage vergessen ist. und der wir einen besondern Paragraphen in dem Kapitel \u00fcber die physikalischen Eigenschaften des Globulins widmen werden. Mit den in demselben angef\u00fchrten Tatsachen offenbar unbekannt und so zu sagen ein ganzes Jahrhundert \u00fcberspringend, legt Nikoliukin die Meinung der genannten Autor dar. wobei er sie f\u00fcr seine eigne zu halten scheint 2).\nAusser allem, was schon gesagt wurde, finden wir auch bei den Autoren unsrer Zeit (des verflossenen Dezenniums) 1890\u20141900 ziemlich viele Hinweise auf wesentlichere Ver\u00e4nderungen des Globulins und seiner Verbindungen bei dem \u00dcbergange in das sog. \u201egeronnene Eiweiss oder Albumin\u201c. Harnack\u2019s Beobachtungen sind gleichsam eine Fortsetzung von Br\u00fccke\u2019s (s. oben p. n. 340), nach welchen eine sogleich nach dem Kochen abgek\u00fchlte Globulinl\u00f6sung einen l\u00f6slicheren Neutralisationsniederschlag ausscheide. als der nach l\u00e4ngerer Zeit nach dem Kochen der L\u00f6sung erhaltene sei. Harnack geht noch weiter und findet, dass der Niederschlag einer Metallverbindung des Globulins\n0 Syntonin wird sehr leicht aus Myosin gebildet, aber dazu m\u00fcssen ganz bestimmte Bedingungen zugegen sein, welche die Quantit\u00e4t der S\u00e4ure und die Temperatur betreffen. Ich habe schon oben erw\u00e4hnt, dass Myosin in f\u00fcr seine S\u00e4ttigung unzureichender Salzs\u00e4ure gel\u00f6st, wochenlang bei Zimmertemperatur ohne Ver\u00e4nderung stehen bleiben kann. Es ist aber nicht der Fall, wenn man eine solche L\u00f6sung erw\u00e4rmt. Erw\u00e4rmt man eine salszaure Myosinl\u00f6sung mit der H\u00e4lfte der zur S\u00e4ttigung nothwendigen S\u00e4ure bei 30\u00b0 eine Stunde lang, so zeigt die vorsichtig durch Neutralisation ausgeschiedene Substanz alle normalen Myosinmerkmale, haupts\u00e4chlich l\u00f6st sie sich vollst\u00e4ndig und schnell in 12\u201420\u00b0'0 Salmiakl\u00f6sung, ohne nach\nmehreren Stunden irgend welche Fl\u00f6ckchen oder eine Tr\u00fcbung erscheinen zu lassen. Unterh\u00e4lt man die Erw\u00e4rmung der salzsauren Myosinl\u00f6sung eine Stunde bei 4CO C., so findet man im Neutra-lisationspr\u00e4cipitate eine ganz kleine Menge Syntonin, welches in der Salmiakl\u00f6sung des unver\u00e4ndert gebliebenen Myosins eine Tr\u00fcbung verursacht und sehr langsam in sehr zarten Flocken zu Boden sinkt. Bei 45\u00b0 C. wird mehr Syntonin gebildet. Bei 50\u00b0 C. findet man mehr Syntonin als Myosin. Bei 55\u00b0 C. habe ich nur noch sehr wenig Myosin angetroffen (12 p. 167-8).\n2) Nikoliukin hebt sie in seiner Arbeit durch Kursivschrift hervor (53 p. 67).","page":345},{"file":"p0346.txt","language":"de","ocr_de":"346\nEIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\nim Moment seiner Bildung sich leichter aufl\u00f6st als einige Zeit sp\u00e4ter (.Y.V 93\u2014 100 p. 291). Dennoch getraut Harnack sich nicht zu erkl\u00e4ren, was f\u00fcr ein Prozess den Ver\u00e4nderungen bei dem \u00dcbergange des Proteins aus dem l\u00f6slichen in den unl\u00f6slichen Zustand zu Grunde liegt, obgleich seiner Ansicht nach hier jedenfalls chemische Kr\u00e4fte wirken m\u00fcssen. Andererseits begegnen wir auch Beobachtungen, welche daf\u00fcr zeugen, dass Globulinpr\u00e4parate ihre L\u00f6sungsf\u00e4higkeit sogar beim Erhitzen bis \u00fcber 100\u00b0 behalten.\nLewith (44 p. 349) findet, sich auf Haas (28 p. 378) berufend, dass das Ei-weiss nach dem Trocknen im luftleeren Raume seine L\u00f6slichkeit beim Erhitzen bis auf 155\u00b0 nicht, bis aut 160\u00b0 teilweise, bei 170\u00b0 ganz verliere, w\u00e4hrend das Serum beim Trocknen bei 170\u00b0 seine L\u00f6slichkeit noch nicht einb\u00fcsse. Eines der vom Globulin befreiten Eiweisspr\u00e4parate zeigte in seiner w\u00e4sserigen L\u00f6sung eine F\u00e4llungstemperatur zwischen 50\u201457\u00b0. Dieses Pr\u00e4parat erhielt Lewith beim Trocknen, mit 25, 18 und 6 p. C. Wassergehalt. Nach dem Erw\u00e4rmen im Paraffinbade erwies es sich, dass die L\u00f6slichkeit des Pr\u00e4parats mit dem gr\u00f6ssten Wassergehalt sich verlor, wenn dasselbe eine halbe Stunde lang mit 18 p. C. bis auf 74\u201480\u00b0, und mit G p. C. bis auf 145\u00b0 erhitzt wurde (44 p. 351). Diese Beobachtungen veranlassten Lewith zu der Bemerkung, dass die \u201eGerinnung\u201c der l\u00f6slichen Proteine nicht nur eine Funktion der Temperatur und der Dauer der Einwirkung, sondern auch eine Funktion des Wasser sei (44 p, 351).\nAllgemeine S\u00e4tze. Alle soeben hier dargelegten historischen Tatsachen gestatten noch nicht, sich eine Vorstellung von dem, was eigentlich unter dem Ausdruck \u201egeronnenes Eiweiss, Albumin\u201c u. s. w. verstanden wurde, zu bilden. Je mehr wir uns in das, was in den vorigen Kapiteln dargelegt ist, hineinlesen, desto mehr steigt unser Befremden! Es erweist sich, dass durch die Einwirkung von Wasser. W\u00e4rme. Alkohol, \u00c4ther, verschiedener Salze. S\u00e4uren, Alkalien und andrei-zahlreicher Agentien die uns interessirende Protemsubstanz, welcher Herkunft sie auch sei, und in was f\u00fcr einem Pr\u00e4parate sie auch erscheine, offenbar in einen und denselben K\u00f6rper \u00fcbergeht, da die Autoren f\u00fcr denselben einen und denselben stereotypen Ausdruck \u201egeronnenes Eiweiss\u201c, \u201egeronnenes Albumin\u201c gebrauchen! Besonderer Hinweise dar\u00fcber bedarf es nicht, da fast alle Autoren dieser Ansicht sind, die sich nat\u00fcrlich auch in der Lehrb\u00fcchern (71 p. 88; 35 p. 279; 26 p. 128 u. s. w.) abgespiegelt hat.\nDas \u201egeronnene Albumin oder Eiweiss\u201c verliert vom Standpunkte einer chemischen Individualit\u00e4t aus f\u00fcr uns alles Interesse, da wir wissen, dass die mit diesem Namen benannten Niederschl\u00e4ge u. s. w. eine sehr verchiedenartige Struktur besitzen oder im \u00e4ussersten Fall ein heterogenes Gemisch organischer Substanzen mit mineralischen vorstellen! Unwillk\u00fcrlich kehren wir zu der Bestimmung zur\u00fcck, die wir dem \u201egeronnenen Albumin\u201c am Anfang unsers Werkes (.Y.Y 48\u201460 p. 80) gaben, n\u00e4mlich: die Produkte der p r o t e \u00ef n h a 11 i g e n Fl\u00fcssigkeiten, welche ihre L \u00fc s u n g s f \u00e4 h i g k e i t in der AI u t-t e r 1 a u g e eingeb\u00fcsst haben, werden im allgemeinen \u201e g e-ronnenes Albumin\u201c g\u00eana n n t. Faktisch wurde alles, was aus den L\u00f6sungen dem Bereiche der Beobachtung der Autoren entging ..geronnenes Albumin\u201c genannt! Alles, was der Autor nicht erkl\u00e4ren konnte, was nicht in die gel\u00e4ufigen Vorstellung von der L\u00f6slichkeit hineinpasste, erhielt denselben Namen! Mit einem Worte, der Ausdruck \u201egeronnenes Albumin\u201c spielte die Rolle eines Papierkorbs oder einer Ablegekammer, oder wenigstens der \u201elangen Bank\u201c!\nDenis\u2019s, dann Panum\u2019s u. andr. Forscher (.V.V 48\u201460 p. 90\u2014120) Beobachtungen \u00fcber die L\u00f6slichkeit des \u201egeronnenen Albumins\u201c in Salzl\u00f6sungen schufen","page":346},{"file":"p0347.txt","language":"de","ocr_de":"EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\n347\ndie Lehre von den \u201eGlobulinen\u201c (.V.V 4S\u2014100). Dieser Lehre gem\u00e4ss wurde folgende Korrektur vorgenommen: die aus den prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten ausgeschiedenen, in Salzl\u00f6sungen unl\u00f6slichen Produkte erhielten die Benennung \u201egeronnenes Albumin\u201c; im \u00dcbrigen bestand kein Unterschied: dieses und jenes l\u00f6sen sich sowohl in schwachen S\u00e4uren als auch in schwachen Alkalien u. dergl!\nZieht man in betracht, dass wie die historischen Globuline (A\u2018A:: 41-\u2014100) so auch die Niederschl\u00e4ge verschiedener Verbindungen des reinen Globulins, auf welche Art sie auch dargestellt wurden, neben organischen Substanzen auch mineralische enthalten, so muss man gestehe n, dass mit dem Ausdruck \u201eg e-ronnenes Al b u m in, E i w e i s s. Protei n, Globulin, u. s. w.\u201c sehr verschiedenartige Ver bin d u n g e u des reinen Globulins m i t M i n e r a 1 k \u00f6 r p e r n b e n a n n t w u r d e n.\nIn der Tat bieten die verschiedenartigen Globulinverbiudungen im festen Zustande der Forschung ein weites Feld.\nI) i e festen Globulinver bin d\u00fcngen k\u00f6nnen, je nach der mineralischen Substanz, mit welcher das Globulin in Verbindung tritt, in Gruppen geordnet werden, wobei auch die quantitativen Verh\u00e4ltnisse keine geringe Rolle spielen.\nDie festen Salz-, Alkali- und S\u00e4ureverbindungen des Globulins werden leicht auf Grund des Gesetzes der Verdr\u00e4ngung der Salze aus ihren Salzl\u00f6sungen sowohl durch eine entsprechenden Base und S\u00e4ure als auch durch ein Salz erhalten. W ir haben schon gesehen, dass die Steigerung der Menge eines Salzes, eines Alkali oder einer S\u00e4ure bis zu dem Grade, welcher die maximale L\u00f6slichkeit des Globulins in denselben \u00fcbersteigt, F\u00e4llung dieses letzteren in Verbindung mit dem entsprechenden Salz. Alkali oder der S\u00e4ure (A'.Y 75\u201480 p. 247\u201402: .VA'S1\u201485 p. 111 u. .VA' 80\u201492 p. 251 \u2014 4) bedingt. Solche Niederschl\u00e4ge sorf\u00e4ltig zwischen Fliesspapier abgepresst, stellen Verbindungen vor. welche in Wasser leicht l\u00f6slich sind, da durch Wasserzusatz entweder die Bedingungen der maximalen L\u00f6slichkeit, oder jedenfalls einer ihr nahekommenden wiederhergestellt werden (p. n. ALV 75\u201480 p. 247 VA' 81\u20145 p. IIOW 86\u201492 p. 252). Doch l\u00f6sen sich solche Niederschl\u00e4ge resp. in den entsprechenden konzentrirten L\u00f6sungen der Salze, Alkalien oder S\u00e4uren nicht, l\u00f6sen sich daf\u00fcr aber resp. in schwachen L\u00f6sungen der Salze. Alkalien und S\u00e4uren. da auch unter diesen Umst\u00e4nden eine Ann\u00e4herung an die Bedingungen der gr\u00f6sstm\u00f6glichen L\u00f6slichkeit stattfindet. Und umgekehrt, kann derselbe, z. B. ein Salzniederschlag, der in Wasser so leicht l\u00f6slich ist, sich sowohl in einem verd\u00fcnntem \u00c4tzalkali als auch in einer verd\u00fcnnte S\u00e4ure auch gar nicht l\u00f6sen, da. wie wir schon gesehen, eine gleichzeitige Einwirkung von S\u00e4uren uud Alkalien einerseits, von Salzen andererseits die F\u00e4llung bef\u00f6rdert (.V.V 86\u201492 p. 257\u201460). Dasselbe kann auch von dem umgekehrten AVrhalten der Salze zu den Alkali- und S\u00e4ureverbindungen gesagt werden. In \u00dcbereinstimmung mit dem von uns schon betrachteten Verhalten des Globulins zu den S\u00e4uren, Alkalien uud Salzen k\u00f6nnen Bedingungen geschaffen werden, unter denen die erhaltene Endverbindung sich in Wasser. Salzl\u00f6sungen, S\u00e4uren und Alkalien l\u00f6sen oder nicht l\u00f6sen kann (.V.V 86\u201492 p. 257\u20148).\nEs ist wohl kaum n\u00f6tig zu erw\u00e4hnen, dass auch die Metallverbindungen denselben Gesetzen unterworfen sind. Was die Niederschl\u00e4ge anbetrifft, welche in den L\u00f6sungen aller von uns betrachteten Globulinverbindungen durch andre Agentien erzeugt werden, so wird nach dem Gesagten wohl kaum noch jemand daran zweifeln, dass sie ebenfalls Globulinverbindungen vorstellen. Hierher sind auch die Niederschl\u00e4ge zu rechnen, welche bei der gegenseitigen Einwirkung von L\u00f6sungen von (ilobulinverbindungeu und Metallsalzen nach dem Gesetz der doppelteu Umsetzung entstehen. Im allgemeinen k\u00f6nnen wir f\u00fcr die Niederschl\u00e4ge einer beliebigen Glo-","page":347},{"file":"p0348.txt","language":"de","ocr_de":"348\nEIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\nbulinverbindung immer solche Bedingungen schaffen, unter welchen der gegebene Niederschlag sich aufl\u00f6st; man kann sogar mit Gewissheit Voraussagen, unter was f\u00fcr Umst\u00e4ndeu ein Niederschlag, wenn dessen Zusammensetzung bekannt ist, eine l\u00f6sliche Verbindung gibt.\nDem Gesagten gem\u00e4ss, fiel nun ein grosser Teil dessen, was fr\u00fcher \u201egeronnenes Eiweiss\u201c genannt wurde, fort uud erhielt das Recht \u201efeste G 1 o b u 1 inverbin dun gen mit M i n e r a 1 k \u00f6 r p e r n\u201c genannt zu werden,\u2014wobei sie nur unter den Bedingungen, wie sie aus der Mutterlauge erhalten werden, als unl\u00f6sliche Verbindungen erscheinen; was die L\u00f6sungsbedingungen dieser Globulinverbindungen anbetrifft, so k\u00f6nnen dieselben sehr verschiedenartig sein, je nach dem L\u00f6sungsmittel und den Globulinverbindungen, die entweder neu enstanden sind oder sich unter den Umst\u00e4nden, die mit der Aufl\u00f6sung oder dem Verbleiben im festen Zustande verbunden sind, modifiziert haben.\nDer \u00fcbrige Teil dessen, was \u201egeronnenes Albumin\u201c genannt wurde, befindet sich in grosser Abh\u00e4ngigkeit von den Ver\u00e4nderungen, welche das Globulin selbst, ausserhalb der Sph\u00e4re seiner Gemeinschaft mit den mineralischen Bestandteilen in seinen Verbindungen, erleidet.\nAusgeschiedenes oder f e s t e s, v o n M i n e r a 1 k \u00f6 r p e r n m\u00f6glichst freies und frischbereitetes Globulin geht, wie wir schon mehrmals erw\u00e4hnt, sehr leicht verschiedene Verbindungen ein; vor allem dr\u00fcckt sich dies durch seine L\u00f6slichkeit in sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien, sowie in L\u00f6sungen von Alkali-und Erdalkalisalzen sehr niedriger Konzentration aus\u2014was im allgemeinen Leichtl\u00f6slichkeit genannt wird. Nichtdestoweniger v e r \u00e4 n d e r t sich das G 1 o b u 1 i n allm\u00e4lig, wie sorgf\u00e4ltig es auch bereitet, wie es auch in offenen oder in hermetisch verschlossenen Gef\u00e4ssen unter Wasser oder mit Ausschluss von Feuchtigkeit aufbewahrt werde. Es bildet dann mit den soeben genannten Agentien schwerl\u00f6slichere Verbindungen, was sich vor allem auf die Zeit bezieht, d. h. es bedarf einer viel l\u00e4ngeren Zeit, damit sich eine und dieselbe Quantit\u00e4t Globulin aufl\u00f6se. Hand in Hand mit den Ver\u00e4nderungen, die das Globulin erf\u00e4hrt, wird die zur Aufl\u00f6sung-n\u00f6tige Zeit l\u00e4nger, und es tritt ein Augenblick ein, wo das Globulin die F\u00e4higkeit, sich in der der maximalen L\u00f6slichkeit entsprechenden Salzmenge aufzul\u00f6sen, ganz einb\u00fcsst! Ungleich rascher gehen diese Ver\u00e4nderungen vor sieb, wenn auf das aus-geschiedene Globulin mit \u00c4ther oder Alkohol oder mit einer Mischung derselben, oder endlich mit W\u00e4rme eingewirkt wird, und noch schneller ruft man diese Ver\u00e4nderungen hervor, wenn man die Wirkung von Alkohol oder \u00c4ther mit der W\u00e4rme verbindet.\nDie W\u00e4rme an sich erscheint als ein m\u00e4chtiges, die L\u00f6slichkeit des Globulins ver\u00e4nderndes Agens; besonders scharf tritt deren Einfluss von 60\u00b0 an hervor.\nJe h\u00f6her die Temperatur ist. desto schneller ver\u00e4ndert sich das Globulin sowohl im feuchten Zustande als in Wasser fein verteilt. Dieselben A er\u00e4nde-rungen treten auch nach dem Trocknen des Globulins bei Zimmertemperatur oder bei erh\u00f6hter\u2014bis 110\u00b0\u2014ein. Damit das Trocknen schnell und vollst\u00e4ndig erfolge, muss das Globulin selbstverst\u00e4ndlich zerkleinert uud zu Pulver verrieben werden. Dieser Operation geht am besten die Behandlung des reinen ausgeschiedenen Globulins zuerst mit Alkohol bei Zimmertemperatur, dann bei erh\u00f6hter, und schliesslich mit \u00c4ther, ebenfalls bei erh\u00f6hter Temperatur, voran. Nachdem das Pr\u00e4parat zur Verfl\u00fcchtigung des \u00c4thers an der Luft ausgel\u00fcftet worden ist, trocknet man es bei 110\u00b0.\u2014Trocknen an der Luft bei h\u00f6herer Temperatur ruft Br\u00e4unung der Substanz hervor, weshalb das Trocknen unter Luftabschluss vorzunehmen ist, Einfacher wird vollst\u00e4ndiges Trocknen des Globulins erreicht, wenn man ein Me-","page":348},{"file":"p0349.txt","language":"de","ocr_de":"EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM DREIEN ZUSTANDE.\n349\ndium benutzt, in welchem das Globulin sogar bei verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig hoher Temperatur sich nicht ver\u00e4ndert. Auf ein Asbestbad wird eine Schale oder ein Tiegel aus Porzellan, Platin oder Eisen mit reinem Paraffin gebracht. In das geschmolzene Paraffin bringt man ein Thermometer und das Pulver des, wie oben beschrieben, getrockneten Globulins und erhitzt das Bad allm\u00e4lig bis auf 150\u2014170\u00b0. Erhitzen auf eine h\u00f6here Temperatur ruft trockne Destillation des Globulins hervor, was sich vor allem durch Br\u00e4unung kund gibt. Nachdem die Ausscheidung von Blasen aufgeh\u00f6rt hat, d. h. wenn man annehmen kann, dass das Erhitzen lange genug gedauert hat, l\u00e4sst man das Bad bis 50\u201460\u00b0 abk\u00fchlen, giesst das Paraffin vom Niederschlage ab und befreit das entw\u00e4sserte Globulin vom Paraffin in derselben Schale oder demselben Tiegel durch Behandlung mit heissem \u00c4ther.\nDies ist die h\u00f6chste Stufe von Entw\u00e4sserung, die wir erzielen konnten, ohne das Globulin zu zersetzen. Die Entw\u00e4sserungsmethoden durch Chlorcalcium, Zink. Phosphoranhydrid geben, wie ich schon fr\u00fcher erw\u00e4hnte (49 p. 346), kein reines Resultat, da schliesslich Verbindungen des Globulins mit den genannten Agen-tien, wenn auch schwerl\u00f6sliche, erhalten werden. Auch andre Entw\u00e4sserungsmethoden entsprechen unsern Zwecken nicht.\nIndem das im Paraffinbade erhitzte Globulin als ein im h\u00f6chsten Grade entw\u00e4ssertes erscheint, darf man annehmen, dass es auch am besten der Vorstellung vom geronnenen Protein\u2014dem historischen \u201egeronnenen Albumin\u201c entspricht. Un-tersucht man die Eigenschaften desselben in diesem Zustande und vergleicht sie mit den Eigenschaften des frisch ausgeschiedenen Globulins, so wird man leicht gewahr, dass dit> Ver\u00e4nderungen, die letzteres beim \u00dcbergang in den Zustand erf\u00e4hrt, den es nach dem Trocknen in Paraffin angenommen hat, von Wasserverlust begleitet ist. Und wirklich wird dem entw\u00e4sserten Globulin durch alle sog. Hydratationsoperationen das Wasser wiedergegeben, welches mit demselben in so nahe Beziehung tritt, dass es ihm die F\u00e4higkeit, mit Salzen, S\u00e4uren, Alkalien u. s. w. in Verbindung zu treten, wiedererstattet. So f\u00fchren es sehr schwache S\u00e4uren oder Alkalien bei Zimmertemperatur, noch besser bei erh\u00f6hter, und Mischungen von Verdauungss\u00e4ften (Pepsin und Trypsin) als Alkali- oder S\u00e4ureverbindungen in L\u00f6sung \u00fcber. Aus der erhaltenen L\u00f6sung ist es leicht, das Globulin in einem in Salzen, S\u00e4uren und Alkalien leichtl\u00f6slichen Zustand auszuscheiden. Selbstverst\u00e4ndlich geht die R\u00fcckverwandlung in den leichtl\u00f6slichen Zustand bei einem h\u00f6heren, der maximalen L\u00f6slichkeit sich n\u00e4hernden, Gehalt an Alkalien und S\u00e4uren und bei erh\u00f6hter Temperatur rascher vor sich; allein man muss hier mit Vorsicht zu Werke gehen, da wir nicht nur leichl\u00f6sliches Globulin, sondern auch weitere Hydratationsprodukte (Albumose und Peptone\u201450 p. 20) erhalten k\u00f6nnen. Nachdem man auf irgend eine Weise eine saure oder alkalische Verbindung erhalten hat. muss man bei der weiteren Behandlung dieser Pr\u00e4parate so. wie schon (p. n. AA 81\u201485 p. 114 und W 86\u2014 02 p. 260) angegeben wurde, verfahren.\nHydroglobin, dessen H y d r o s o 1 und H y d r o g e 1. L>as soeben Dar-g\u00ab\u2018legte zeugt davon, das zwischen dem Wasser und dem Globulin eine n\u00e4here Beziehung, als man h\u00e4tte annehmen k\u00f6nnen, besteht, n\u00e4mlich eine Verbindung, die wir ..Hydroglobin\u201c zu nennen vorschlagen, ln welchem Maasse wir auf die beschriebene Weise das Hydroglobin zu entw\u00e4ssern verm\u00f6gen, und ob es m\u00f6glich ist. dessen Anhydrid darzustellen (49 p. 346), werden wir in einem besondern Teile unsrer Arbeit betrachten. Eins darf man aber sagen, n\u00e4mlich, dass in den Grenzen der von uns erforschten Bedingungen das Globulin nach dem Erw\u00e4rmen in Paraffin wenn nicht vollkommen entw\u00e4ssert, so doch mit m\u00f6glichst geringem Wassergehalt erscheint. Andererseits ist es nicht minder interessant die Bedingungen","page":349},{"file":"p0350.txt","language":"de","ocr_de":"350\nEIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\nder Gewinnung des Globulins mit dem gr\u00f6sstm\u00f6gliehen Wassergehalt zu betrachten. Wenn wir das Schema\nx (Hz 0), Gb......................... (24)\naufstellen, so m\u00fcssen wir mit x die Vorstellung von einer in weiten Grenzen ver\u00e4nderlichen Gr\u00f6sse verkn\u00fcpfen. Mit dem Anwachsen von x steigt im allgemeinen die L\u00f6slichkeit des Globulins sowohl in S\u00e4uren und Alkalien als auch in Salzen. Man d\u00fcrfte annehmen, dass bei dem h\u00f6chsten Ausdruck f\u00fcr x ein leichtl\u00f6sliches, vielleicht gar wasserl\u00f6sliches, Globulin erhalten werden k\u00f6nne. In der Tat tritt bei m\u00f6glichst ruhiger Dialyse einer verd\u00fcnnten salzhaltigen oder sauivn, besonders aber alkalischen. Globulinl\u00f6sung ein Moment ein, wenn in dem Dialysat keine mineralischen Substanzen nachgewiesen werden k\u00f6nnen, das Globulin sich aber gewissermaassen in L\u00f6sung befindet, da die Fl\u00fcssigkeit nur umgesch\u00fcttelt, erw\u00e4rmt, gekocht zu werden braucht, damit das Globulin sich zu einem Niederschlage ansammle. Es wirft sich unwillk\u00fcrlich die Frage auf. ob der soeben beschriebene Zustand nicht vielleicht das Resultat der Verbindung des Globulins mit einer grossen, wonicht mit der gr\u00f6sstm\u00f6gliehen Wassermenge ist, indem er \u00e4usserlich gewissermaassen eine sehr fl\u00fcssige Gel\u00e9e vorstellt. Und wirklich geht bei der Dialyse konzentrirter Globulinl\u00f6sungen in denselben Agentien die ganze Fl\u00fcssigkeit im Dialysor in eine stark opalisirende durchsichtige Gel\u00e9e \u00fcber, die aus reinem Globulin besteht, welches hier mit einer grossen Menge Wasser verbunden ist, da beim Erw\u00e4rmen, beim Einwirken von Weingeist, Alkohol und dergl. Agentien die Verbindung zerf\u00e4llt und Globulin mit niedrigem Wassergehalt erhalten wird. Somit stellen die Hydroglobiim eine ganze Reihe von Globulinverbindungen mit Wasser vor. deren h\u00f6chste Glieder, indem sie Wasser binden, etwas einer L\u00f6sung \u00c4hnliches vorstellen; wogegen die niedrigsten derselben so wenig Wasser enthalten, dass sie zuerst durch Hydratation \\\\ asser aufnehmen m\u00fcssen, um in Salzen. S\u00e4uren, Alkalien und dergl. leicht l\u00f6slich zu werden. Dieses geleeartige Aussehen bewahren auch kleinere Hydroglobulinst\u00fccke: je weniger Wasser das Hydroglobin enth\u00e4lt, desto tr\u00fcber und weisser sind die St\u00fccke, und desto leichter nehmen sie ein pulverf\u00f6rmiges Aussehen an.\nOffenbar ist der leichtl\u00f6sliche Zustand des Globulins mit der \\erbindung desselben mit Wasser eng verkn\u00fcpft, und m\u00fcssen wir daher im Hydroglobin einen dem gel\u00f6sten nahen Zustand, den wir \u201eH y d r o s o 1 (von hydrat und solutio)\u201c nennen wollen, sehen, nach Graham's (48 p. 501) Vorgehen, der diese Benennung f\u00fcr einen \u00e4hnlichen Zustand der kolloidalen K\u00f6rper vorschlug, und einen \u201eHydrogel (von hydrat und gelatina)\u201c genannten, wenn das Hydroglobin in der Tat eine geleeartige Masse vorstellt; den Zustand des Hydroglobins nach der Wasserentziehung durch die genannten Mittel, f\u00fcr welchen Graham im allgemeinen den Ausdruck ..pectose Modification\u201c (von tttiktu\u00e7\u2014geronnen\u201427 p. 3) gebraucht, nennen wir einfach \u201eGlobulin\u201c. Um diese gegenseitigen Beziehungen des Globulins besser zu veranschaulichen, benutzen wir nach Graham\u2019s Vorgehen (ib. Anmerk.) das 5 erhalten des Glutins (Leims) zum Wasser; das Glutin gibt mit warmem Wasser eine sog. L\u00f6sung; beim Erkalten dieser L\u00f6sung bildet dieselbe bei gen\u00fcgendem Glutingehalt eine Gel\u00e9e und geht, wie unsere Beobachtungen gezeigt haben, beim Trocknen im Paraffinbade in einen schon sehr schwer l\u00f6slichen Zustand \u00fcber.\nHydroglobin i n V e r b i n d u n g m it, Mi n e r a 1 k \u00f6 r p e r n; d i e Hydrosole und Hydrogele dieser Verbindungen. Nach allem Gesagten sehen wir uns gen\u00f6tigt zu den verschiedenen Globulinverbindungen zur\u00fcckzukehren, in denen wir das soeben besprochene Verhalten des Globulins zum Wasser nicht in betracht gezogen haben. Hier erfordert vor allem das Verhalten des Was-","page":350},{"file":"p0351.txt","language":"de","ocr_de":"EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\n351\nsers im Hydroglobin zu den mit diesem in Verbindung tretenden Alkalien, S\u00e4uren, Salzen u. dergl. zur Bildung der von uns erforschten Salz-, Alkali-, S\u00e4ureglobuline u. s. wl, eine Erkl\u00e4rung.\nDie L\u00f6sung dieser Drage finden wir sowohl in dem historischen Material als auch in unsern unmittelbaren Beobachtungen, und kann dieselbe durch folgenden Satz ausgedr\u00fcckt werden: Alle Ver\u00e4nderungen im Hydroglobin, welche in dessen freiem Z u s t a n de von V a s s e r v e r 1 u s t b e-gleitet werde n, beobachtet man a u c h b ei den Verbind u n-g e n des Hy d r o g 1 o b ins mit a n d e r n Substanze n. Nehmen wir ein frappantes Beispiel: eine schwache Hydroglobinl\u00f6sung in sehr stark mit Wasser verd\u00fcnnten S\u00e4uren oder Alkalien scheidet beim Kochen keine Niederschl\u00e4ge aus; ebensowenig wird sie durch Neutralisation gef\u00e4llt, da das sich neubildende Salz den Niederschlag, der sich ausscheiden soll, auli\u00fcsen kann. Doch braucht man die Fl\u00fcssigkeit nur durchzukochen und erst dann zu neutralisiren. damit sich soglich schwerl\u00f6sliche Niederschl\u00e4ge ausscheiden. Dass die gegebene Verbindung keine Ver\u00e4nderung erlitten hat. beweist der Umstand, dass sie beim Kochen sich nicht zersetzt, n\u00e4mlich keine Niederschl\u00e4ge ausscheidet, w\u00e4hrend das sich ausscheidende Globulin in beiden F\u00e4llen ein verschiedenes ist: dort l\u00f6st es sich leicht, hier in Salzen garnicht. Man darf k\u00fchn behaupten, dass das Globulin, ohne sich aus der L\u00f6sung \"auszuscheiden und aus der Verbindung auszutreten, eine Vei\u00e4nderung erfahren hat und zwar eine eben solche, wie das ausgeschiedene Hydroglobin bei der WTisserentziehung erf\u00e4hrt 1\nSchon Chevreul, dann Berzelius und nach ihm Lehmann, Br\u00fccke undHeynsius hatten, wie erw\u00e4hnt (s. ob. p. n. 336. 339 u. 34<>\u20143), beobachtet, dass die Fl\u00fcssigkeiten nach dem Koclrnn einen schwerl\u00f6slicheren Niederschlag geben als vordem. Eichwald sagt geradezu, dass nach dem Kochen der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten ein Teil des unf\u00e4llbaren ..Albumins\u201c sich in \u201ef\u00e4llbares\u201c verwandle (21 p. I\u00fc4), da auch dieser Teil des ..Albumins\u201c nach dem Kochen die F\u00e4higkeit gewinne, durch S\u00e4uren gef\u00e4llt zu werden, was fi filier an demselben nicht bemerkt wurde.\nFerner gibt es ausser unsern eignen Beobachtungen zahlreiche Angaben dar\u00fcber. dass eine Alkali- oder S\u00e4ureverbindung des Globulins, oder auch eine Salzverbindung, bei dem F\u00e4llen aus ihrer L\u00f6sung durch Alkohol Niederschl\u00e4ge ausscheidet, welche aus einer Verbindung des Globulins mit Mineralk\u00f6rpern bestehen. Diese Niederschl\u00e4ge, schnell aus der Muterlauge entfernt, rasch zwischen Fliesspapier getrocknet und in destillirtes Wasser gebracht, l\u00f6sen sich auf, w\u00e4hrend dieselben Niederschl\u00e4ge nach mehr oder weniger langem Liegen unter Alkohol ihre L\u00f6sungsf\u00e4higkeit einb\u00fcssen. obgleich sie dieselben mineralischen Bestandteile enthalten und diese so hartn\u00e4ckig zur\u00fcckhalten, dass es unm\u00f6glich ist, sie abzuwaschen. Ebenso verhalten sich \u00c4ther u. dergl. Best\u00e4tigungen dieser Tatsachen finden wir genug sowohl in dem historischen Teile dieses Kapitels als in allen andern Kapiteln.\nHierher geh\u00f6ren auch die Erscheinungen, welche bei der Neutralisation tier Alkali- und S\u00e4ureverbindungen des Globulins beobachtet werden, n\u00e4mlich die bei der F\u00e4llung erhaltenen Niederschl\u00e4ge sind unmittelbar nach ihrer Bildung in einem unbedeutenden \u00dcberschuss des zum Neutralisiren benutzten Agenten l\u00f6slich, w\u00e4hrend der in der Mutterlauge gelassene Neutralisationsniederschlag seine L\u00f6slichkeit allm\u00e4-lig einb\u00fcsst. Aus diesem Grunde wurden ja die Albuminate, Syntonine, Proteine u. s. w. mit dem ..geronnenen Eiweiss\u201c identifizirt, wor\u00fcber wir schon hinl\u00e4nglich gesprochen haben (.YV 75\u201480 p. 171 u. 231: ,V.V 81\u201485 p. 66 u. A'.V 86\u201492 p. 16S). In der Tat besitzt das Globulin im Moment seiner Ausscheidung aus den neutrali-sirten Fl\u00fcssigkeiten\u2014in statu nascendi\u2014eine sehr bedeutende L\u00f6slichkeit. Der gebe Physiologiste. Vol. V.\n23","page":351},{"file":"p0352.txt","language":"de","ocr_de":"352\nEIGENSCHAFTEN -& AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\nringste \u00dcberschuss des Neulralisationsmittels l\u00f6st es sogleich auf, wobei die Aufl\u00f6sung so rasch vor sich geht, dass nicht einmal Tr\u00fcbung zu bemerken ist! Man darf k\u00fchn behaupten, dass wohl ein jeder, der Gelegenheit gehabt hat, S\u00e4ureoder Alkaliverbindungen des Globulins zu neutralisiren. diesen momentanen \u00dcbergang aus einer S\u00e4ureverbindung in eine Alkaliverbindung, oder umgekehrt, bei einem ganz unbedeutenden \u00dcberschuss dieses oder jenes Agenten, beobachtet hat. Wodurch liesse sich sonst der Verlust der L\u00f6slichkeit des Niederschlags in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten \u2014Eiweiss und Serum \u2014den das Erw\u00e4rmen derselben bewirkt und der zur Benennung \u201egeronnenes Eiweiss\u201c Anlass gegeben hat, erkl\u00e4ren? Beim Kochen des Serums oder des Eiweisses wird ja nichts hineingetragen und den Fl\u00fcssigkeiten nichts entzogen, und dennoch l\u00f6st sich der Niederschlag nach dem Abk\u00fchlen derselben in der Mutterlauge nicht! Scheele blieb nichts anderes \u00fcbrig als hier eine Verbindung des Globulins mit der W\u00e4rme anzunehmen, Danilewski (12 p. 182\u20143), der eben solche Bedingnisse vor sich hatte, musste den Anforderungen seiner Zeit besser entsprechende Erkl\u00e4rungen zulassen, n\u00e4mlich, um zu erkl\u00e4ren, warum das \u201eMyosin\u201c und das \u201eSyntoniii\" ihre L\u00f6slichkeit einb\u00fcssen, Dehydratationserscheinungen, wenn auch nicht direkt, zu Hilfe rufen l).\nMit einem Worte, das Hydroglobin erf\u00e4hrt auch hier solche Ver\u00e4nderungen, wie bei der Einwirkung derselben Agentien auf dasselbe, wenn es sich im freien Zustande befindet, beobachtet werden. Dasselbe finden wir auch, wenn die Vorg\u00e4nge so zu sagen in umgekehrten Ordnung stattfinden, n\u00e4mlich: die Globulinverbindungen, welche unter der Einwirkung von Hydratationsmitteln\u2014schwachen Alkalien oder S\u00e4uren\u2014ihre L\u00f6slichkeit eingeb\u00fcsst halten, gehen mit allen ihren mineralischen Bestandteilen wieder in l\u00f6sliche Verbindungen \u00fcber und zwar mit solchen Ver\u00e4nderungen in der Verteilung dieser Bestandteile, welche die Hydratationsmittel hineingetragen haben k\u00f6nnen (s. ob. p. n. 335\u20147 u. 349). Somit kann das Globulin in seinen Verbindungen auch an und f\u00fcr sich\u2014von den Verbindungen mit Mineralk\u00f6rpern unabh\u00e4ngig\u2014deren gr\u00f6ssere oder geringere L\u00f6slichkeit bedingen und zwar ausschliesslich in Abh\u00e4ngigkeit von dem Verhalten von dessen Molek\u00fcl zum Wasser, infolgedessen das Wasser im Hydroglobin diejenigen Pole, welche (p. n. ,V.V 86\u201492 p. 255) zur Bindung der Alkalien und S\u00e4uren bestimmt sind, nicht einnehmen kann, sondern einen besonderen Ankn\u00fcpfungspunkt haben muss. Daraufhin w\u00e4re das allgemeine Schema der m\u00f6glichen Globulinverbindungen folgendes:\n+ U ! +aq..............(2:.),\n+ 1'\nwobei die einzelnen Glieder dieselbe Bedeutung haben, wie vir sie in den Kapiteln \u00fcber die Verbindungen des Globulins mit Salzen (p. n. .V.V 75\u2014Sn p. 268\u20149). Alkalien (p. n. .V.V S1\u201485 p. 108\u20149) und S\u00e4uren (.V.V 86\u201492 p. 25i> \u2014 1) bezeichneten. und mit\n< s\nx(H,0)-Gb h - (\u2019 K-j-\n\\,S ,,,\nXA: (yw -j-\n>) Das Unloslickwerden des Myosins und Syn-tonins mit dem Latent-, Unsichtbarwerden (V) einiger Atomgruppen und das Wiedererscheinen der L\u00f6slichkeit dieser Atomgruppen lassen sich durch die Annahme einer durch Dehydratationsvorgang verursai hten gegenseitigen Bindung\nder betreffenden Atomgruppen und einer bei dem Einwirken der warmen Lauge bewerkstelligten Hydratation, welche eine Aufl\u00f6sung der gegenseitigen Atomgruppenbindungen verursacht, erkl\u00e4ren (12 p. 183).","page":352},{"file":"p0353.txt","language":"de","ocr_de":"EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\n353\ndenselben Einschr\u00e4nkungen, von denen bei der Erforschung der komplexen Globulinverbindungen die Rede war (p. n. .V.V 86\u201492 p. 257\u201459).\nHier ist nur hinzuzuf\u00fcgen, dass die Niederschl\u00e4ge der komplexen Globulinver-bindungen, wie die des reinen Globulins, je nach dem Massergehalt und auch je nach der Verbindungsart desselben mit den Mineralk\u00f6rpern, \u00e4usserlich in Gestalt geleeartiger Massen oder verschiedener \u00dcbergangsformen, bis zu derjenigen eines matten Pulvers, erscheinen k\u00f6nnen.\nAuch in den Globulinverbindungen mit den verschiedensten organischen und anorganischen K\u00f6rpern m\u00fcssen im allgemeinen drei Zust\u00e4nde zugegeben werden: 1) ein i n w \u00e4 s s e r i g e n L \u00f6sunge n enthaltener\u2014die Hydrosole der Globulinverbindungen, 2) ein in G a \u00ef 1 e r t f o r m befindlicher \u2014 die Hydrogele der Globulinverbindungen. Das Wasser, welches an der Bildung der Gallerte teilnimmt. scheint, im Gegensatz zu dem mit dem Globulin verbundenen, die Rolle des Krystallisationswassers zu spielen, weshalb wir es G e 1 a t i n i s a t i o n s w a s-s e r nennen wollen. Schon vor mehr als einem halben Jahrhundert befremdete die F\u00e4lligkeit des Proteins, Wasser zu binden, Becquerel & Kodier; die Proteink\u00f6rper, meinten sie. besitzen eine \u201em\u00e4chtige Affinit\u00e4t f\u00fcr Masser\u201c (1 p. S31). Ein jeder, der ein Alkaliglobulat nach Lieberk\u00fclm\u2019s Methode bereitet hat, weiss aus Erfahrung, mit welch einem ungeheuren Wassergehalt die Gallerten nach gen\u00fcgend langem Waschen der Verbindung mit Wasser erhalten werden. Die von W. Flerow in unserin Laboratorium gemachten Bestimmungen zeigten, dass solche Gallerten aut \u2018n Teile M asser auch nur 2 Teile Trockenrest enthalten k\u00f6nnen. Endlich 3) k\u00f6nnen die Globulinverbindungen in dem sog. t r o c k n e n Z u s t a n d e \u2014 mehr oder weniger wasserfrei, erhalten werden.\nIndem wir nun zu den \u00fcbrigen Umst\u00e4nden, von denen die 5 er\u00e4nderung der L\u00f6slichkeit des Globulins in seinen Verbindungen bedingt wird, \u00fcbergehen, m\u00fcssen vir zuerst von der F\u00e4llung durch S\u00e4uren, Alkalien, Metallsalzen u. s. w. reden, wo die Unl\u00f6slichkeit der resultirenden Verbindungen nicht nur durch die Bindung zwischen dem Globulin und den mit demselben verbundenen K\u00f6rpern, sondern auch durch den MMsserverlust des Globulins selbst, als des Kerns der uns interessirenden Verbindungen, bedingt wird. Offenbar sind diejenigen Globulinverbindungen am wenigsten l\u00f6slich, welche das Resultat der Bindung an einen Mineralk\u00f6rper oder irgend einen andern K\u00f6rper sind, wo aber das Globulin am wenigsten Masser enth\u00e4lt.\nMit den dargelegten Umst\u00e4nden eng verkn\u00fcpft sind die Beobachtungen, nach welchen sowohl mehr oder weniger reines Globulin als auch dessen Verbindungen Niederschl\u00e4ge geben, welche in Bezug auf ihre L\u00f6slichkeit ausser den schon erw\u00e4hnten Bedingungen sich in voller Abh\u00e4ngigkeit von der in der L\u00f6sung vorhandenen Menge des Globulins oder dessen Verbindungen befindet. Unter \u00fcbrigens gleichen Bedingungen sind die aus konzentrirteren L\u00f6sungen erhaltenen Niederschl\u00e4ge schwerer l\u00f6slich als die aus weniger konzentrirten enstehenden, infolgedessen das Globulin oder dessen Verbindungen sich um so leichter niederschlagen, in je gr\u00f6sserer Menge dieselben in einer gegebenen L\u00f6sung enthalten sind. In der entgegengesetzen Richtung haben wir schon mehr als einmal Gelegenheit gehabt, dieselbe Frage zu beantworten, n\u00e4mlich: je verd\u00fcnnter die L\u00f6sung ist. desto schwerer wird sie sogar in der M\u2019\u00e4rme gef\u00e4llt (s. p. n. .V.V 75\u201480 p. 259; ALV 81\u201485 p. 110 u. -V.V 86\u201492 p. 252).\nZu den schwerl\u00f6slichen Verbindungen geh\u00f6ren die schon l\u00e4ngst in der ein-schl\u00e4gigen Literatur anzutreffenden Vorschriften zur Bereitung von Kitten f\u00fcr Porzellan, Glas u. dergl. Ausser ihrer Schwerl\u00f6slichkeit zeichnen sich diese Verbin-\n23*","page":353},{"file":"p0354.txt","language":"de","ocr_de":"354\nEIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS JM FREIEN ZUSTANDE.\nd\u00fcngen noch durch hervorragende Koh\u00e4sion ihrer Molek\u00fcle aus. Bei John, der. am Anfang des XIX Jahrhunderts schrieb, finden wir eine allgemeine Formel f\u00fcr dergleichen Kitte und Lacke (37 p. 250). Man vergegenw\u00e4rtige sich nur die Bedeutung des \u201eAlbumins\u201c in der F\u00e4rberei u. s. w. Mancherlei Kenntnisse \u00fcber die Eigenschaft der prote\u00fcnhaltigen Fl\u00fcssigkeiten, mit Basen feste, unl\u00f6sliche Verbindungen zu bilden, reichen noch bis in das graue Altertum hinauf. Schon in meiner Kindheit h\u00f6rte ich im Kaukasus geheimnissvolle Legenden \u00fcber unzerst\u00f6rbare Festungsmauern, wo die Steine mit einem Kitt aus mit Milch anger\u00fchrtem Kalk zu einer einzigen Masse unersch\u00fctterlich mit einander verbunden sein sollten. Die Oxyde der Erdalkalien und Schwermetalle bilden nach sorgf\u00e4ltigem Trocknen feste und schwerl\u00f6slische Verbindungen. Heutzutage wird in den Vereinigten Staaten Xord-Amerika\u2019s (Arzt (Wratsch)1892 St. P. .V 4. p. 95) k\u00fcnstliches Elfenbein aus Quarkk\u00e4se durch Behandlung dieses letzteren mit Borax, Zink- oder Kupfersulfat oder Bleizucker und darauffolgendem Trocknen des Gemenges bei hoher Temperatur und unter starkem Druck fabrizirt.\nGleichdem wie die L\u00f6slichkeit des reines Globulins einzig von der von demselben gebundenen Wassermenge abh\u00e4ngt, so h\u00e4ngt auch die L\u00f6slichkeit der komplexen Globulinverbindungen haupts\u00e4chlich von dem mit dem Kern der Verbindung\u2014dem Globulin\u2014chemisch verbundenen Wasser und erst in zweiter Linie von dem Charakter der Globulinverbindung mit den Mineralk\u00f6rpern ab! Kur wenn man dies in betracht zieht, erkl\u00e4rt man sich die verschiedenen Temperaturen, bei welchen diese oder jene Globulinverbindung ihre Wasserl\u00f6slichkeit einb\u00fcsst.\nMan k\u00f6nnte hier noch der m echanisc h h ervo r g e b r\u00e4chte n F \u00e4 1-1 u n g des Globulins und dessen Verbindungen in Abwesenheit oder hei Gegenwart von suspendirten K\u00f6rpern erw\u00e4hnen, wovon Neumann, Zetzell u. andr. schon im XVIII Jahrhundert sprachen; doch glauben wir, dass es mehr am Platz sein wird, sowohl diese F\u00e4higkeit als auch die von einigen Autoren zugegebene Krystal-1 i s a t i o n der Protemverbindungen dort, wo von den physikalischen Eigenschaften des Globulins und dessen Verbindungen nebst denjenigen der \u00fcbrigen Proteink\u00f6rper die Bede sein wird, zu betrachten.\nL 1 T E R A T F E.\n1) Becquerel & Rodler.\u2014Comp. rend. 184G, t. 22. 2) Berzelius.\u2014Lehrbuch der Thier-Chemie,\nDresden. 1831. 3) Id.-\u2014Ib. 4 Aufl. Dresden & Leipzig 1840. Bd. 9. 4) Boerhaav._Elementa chemicae\netc. Leipzig. 1753. 5) Braconnot.\u2014Ann. de chim. & de phys. 1830, t. 43. 6) Id.\u2014Liebig's[:Ann. 1846, Bd. 58. 7) Br\u00fccke.\u2014Sitzungsber. Wien. 1859. Bd. 37. 8) Id.\u2014Ib. 1867. Bd. 55. 9) Chevreul.\u2014Ann. de chim. & de phys. 1821. t. 19, 10) Id.\u2014Gilbert's Ann. 1822. Bd. 70. 11) Commaille.\u2014Journ. d, pharm. 1866, t. 4. 12) Danilewsky.\u2014Hoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift, f\u00fcr physiol. Chem. 1881. Bd. 5. 13) Id. & Schipiloff.\u2014Ib. 14) Denis\u2014Essai sur l'application de la chimie. Paris. 1838. 15) Id.\u2014D\u00e9monstration exp\u00e9rimentale etc. Commercy. 1839. 16) Id.\u2014Nouvelles \u00e9tudes chimiques etc. Paris. 1856. 17) id.\u2014M\u00e9moires sur le sang etc. Paris. 1859. 1S) Diakonow.\u2014Hoppe-Seyler\u2019s Medicinisch.-eliem. Untersuchungen. Berlin. 1867. Heft. 2. 19) Dumas & Pr\u00e9vost.\u2014Ann. de chim. & de phvs. 1823, t. 23. 20) Id.\u2014MeckeLs deutsch. Archiv, f. Physiologie 1823. Bd. 8. 21) Eichwald.\u2014Beitr\u00e4ge zur Chemie. Berlin. 1873. Heft. 1. 22) Fourcroy.\u2014Syst\u00e8me des connaissances chimiques. Paris 1801, t. 9. 23) Fre-dericq.\u2014Archives de Biologie von van Beneden. 1880, t. 1. 24) Gautier.\u2014Des mati\u00e8res albumino\u00efdes. Paris. 1865. 25) Goodmann.\u2014Coinp. rend. 1871, t. 73. 26) Gorup-Besanez.\u2014Lehrbuch der physiol.","page":354},{"file":"p0355.txt","language":"de","ocr_de":"EIGENSCHAFTEN et AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.\n355\nuhem. 1874. 3 Aull. 27) Graham.\u2014Liebig's Ann. 1862. Bd. 121. 28) Haas.\u2014Pfl\u00fcgers. Archiv. 1876. Bd. 12. 29) Halliburton.\u2014Journ. ot Physiol. 1884 vol. 5. 30) Heynsius.\u2014Pflnger\u2019s Aich. 1874. Bd. 9. 31) Id.\u2014Ib 1876. Bd. 12. 31\u2014a) Hoppe-Seyler. Virchow\u2019s Archiv 1859 Bd. 17. 31\u2014b) Id.\u2014Schmidt\u2019s Jahrbuch. i860 Bd. 106. 32) Hoppe-Seyler.\u2014Handbuch der physiol. & patholog. ehern. Analyse. Berlin. 1^65. 2 Auii. 33) Id.\u2014Ib. 1870. 3 Anti. 34) Id.\u2014Ib. 1875. 4 Aull. 35) Id.\u2014Ib. 1883. 5 AutL 36) H\u00fcnefeld. Physiologische Chemie. 1826. Bd. 1. 37) John.\u2014Handw\u00f6rterbuch der allg. Chemie. 1S17. Bd. 1.\nKapeller.\u2014 l ntersuch. \u00fcber das Casein. Dorpat. 1874. 39) Klaproth.\u2014Chemisch. W\u00f6rterbuch von Klaproth etc. IS1)/. Bd. 2. 40) K\u00fchne.\u2014Untersuch, \u00fcber das Protoplasma. Leipzig. 18G4. 41) Id.\u2014 Lehrbuch der plivsiolog. Chemie. Berlin. 1866\u20148. 42) Lehmann.\u2014Lehrbuch, der physiol. Chem. Leipzig. 1842. Bd. 1. 43) Id.\u2014Ib. 1S53. 2 Anti. Bd. 1. 44) Lewith.\u2014Klebs-Naunyn\u2019s Archiv f. expe-rim. Pathologie. 1890. Bd. 26. 45) Lieberkiihn.\u2014M\u00fcller\u2019s Archiv f. Fhvsiologie. 1848 46) Liebig.\u2014Handw\u00f6rterbuch der Chemie etc. von Liebig u. andr. 1838\u201441. Bd. 1. 47) Macquer.\u2014Dictionnaire de Chimie. 1778, t. 3. 48) Mendelejew (IMemteJihe\u00dfi/). Ockoiiu xmuin. Cno. 1889. II3\u00e4. 5. 49) Morochowetz (Mopo-xoEeipn). MetimuucKoe O\u00f6o.sptaie CupniiOHa. MocK\u00dfa. 1877. 50) Id.\u2014Verdauungsgesetze (daaoHH imige-BapeHia). Cn\u00f6. 1881. 51) Nasse.\u2014Wagner\u2019s Handw\u00f6rterb. der Physiologie. 1842.\"Bd. 1. 51-a) Nencki.\u2014 Fehlings Handw\u00f6rterbuch der Chemie. 1875. Bd. 2. 52) Neumann.\u2014Chymiae medicae etc. 1753. Bd. 3. 53) Nikoljukin (IIhko.uokhh-b). Tpygu 4>H3HKo-Me;uiii,. O\u00f6mecT\u00dfa. Mocaua. 1887, t. 2. 54) Panum.\u2014Vir-^hov s Archiv. 1852. Bd. 4. 55) Plosz.\u2014Pfl\u00fcger\u2019s Archiv. 1S73. Bd. 7. 56) Quesnay.\u2014Essai physique ^i\u2019r ,l\u2019\u00e9conomie animale Ed. 2. Paris. 1747, t. 2. 57) Raspail.\u2014Nouveau syst\u00e8me de chimie. Paris, liu/o. 58) Rochleder.\u2014Liebig\u2019s Ann. 1843. Bd. 45. 59) Rollett.\u2014Sitzungsber. Wien. 1881. Bd. S4. 60) Sander, du Bois-lleymond s Archiv, t. Physiologie. 1881. 61) Scheele.\u2014Crell\u2019s Neueste Ent-' eekungen. 1783. Bd. 8. 62) Scherer.\u2014Liebig\u2019s Ann. 1841. Bd. 40. 63) Id.\u2014Wagner\u2019s Handw\u00f6rter-Iij'h der^ Physiologie. 1843 Bd. 2. 64) Schmidt.\u2014du Bois-Beymond\u2019s Archiv f. Physiologie. 1S62. ti\u00fc) Id. Beitrage zur Anatomie A Physiologie als Festgabe Carl Ludwig. Leipzig. 1874. 66) Sch\u00fctzen-cerger\u2014Comp. rend. 1864. t. 58. 67) Strecker.\u2014Handw\u00f6rterbuch der Chemie von Liebig u. Andr. 18 )0. Supplementb. 68) Theile.\u2014Zeitschrift f\u00fcr Chemie. Leipzig. 1868. Bd. 4. 69) Thenard.\u2014Nouveau Bull, d. la Soc. philomat. 1807, t. 1. 70) Virchow.\u2014Gesamm. Abhandl. Frankfurt a. JI. 1856.71) Wurtz.\u2014 Lrait\u00e9 de Chimie biologique. Paris. 1885.","page":355}],"identifier":"lit36681","issued":"1907","language":"de","pages":"334-355","startpages":"334","title":"Eigenschaften und Aussehen des Globulins im freien (festen) Zustand","type":"Journal Article","volume":"5"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:56:53.746376+00:00"}