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{"created":"2022-01-31T14:00:02.023020+00:00","id":"lit36682","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"[Morochowetz, Leo]","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 5: 356-406","fulltext":[{"file":"p0356.txt","language":"de","ocr_de":"Identit\u00e4t der nat\u00fcrlich vorkommeiideu proteiulialtipreii Fl\u00fcssigkeiten und der (ilobnlinl\u00f6siingen.\nHistorisches. Nachdem wir gezeigt haben, dass es einen besondern, vom den Autoren \u201eAlbumin\u201c genannten K\u00f6rper weder im Serum oder im \u00fc\u00fclmereiweiss noch auch in andern Fl\u00fcssigkeiten gibt, tritt die Lehre der \u00e4lteren Autoren wieder in kraft, und die Frage nach den Bedingnissen, die das Globulin in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten in L\u00f6sung erhalten, taucht wieder auf. Vom Standpunkte der Lehre von dem \u201eGlobulin\u201c aus dr\u00e4ngt sich den Verfechtern der Existenz eines wasserl\u00f6slichen Proteins unerbittlich die Notwendigkeit auf, die Bedingungen, unter welchen das Globulin in den Fl\u00fcssigkeiten sich in L\u00f6sung befindet aufzuhellen. Sow'ohl die Verfechter \u201edes Albumins\u201c der neueren Geschichte als auch die \u00e4lteren Autoren stimmen darin \u00fcberein, dass das Globulin und, den letzteren nach, das s\u00e4mmtliche Protein\u2014das historische Albumin\u2014durch Alkalien und Salze oder bloss durch Alkalien in L\u00f6sung erhalten wird.\nEin jedes der vorhergehenden 18 Artikel (AkV 48\u2014100) enth\u00e4lt in seinem historischen Teil genug auf die L\u00f6slichkeit des Proteins in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten auf kosten von Basen oder Salzen Bez\u00fcgliches. Wir wollen diese Hinweise hier nicht wiederholen und uns nur auf die Darlegung der Ansicht Fourcroy\u2019s beschr\u00e4nken. mit welcher die Geschichte der Proteink\u00f6rper ins XIX Jahrhundert hin\u00fcberschritt. Dieser Autor nimmt an, dass das Protein mit den Alkalien seifen\u00e4hnliche Verbindungen bildet, aus denen es durch S\u00e4uren ausgeschieden wird J).\nBesonders heftig verfocht Denis die Unl\u00f6slichkeit des \u201eAlbumins\u201c in Wasser und\u2014im Widerspruch zu andern Autoren\u2014die L\u00f6slichkeit des durch S\u00e4ure ausverd\u00fcnntem Serum oder Eiweiss ausgef\u00e4llten Proteins und auch des Fibrins, d. h. solcher K\u00f6rper, welche damals f\u00fcr geronnenes \u201eAlbumin\u201c angesehen wurden, heutzutage aber f\u00fcr Globulin anerkannt werden, in Salzen, schwachen Alkalien u. dergh Denis's Arbeit vom Jahre 1838 bietet ein doppeltes Interesse: dieselbe ruft nicht nur den Begriff \u201eGlobulin\u201c, der unter dem unbestimmten, mehrdeutigen Namen \u201eAlbumin\u201c verloren gegangen war. wieder ins Leben, verteidigt nicht nur den Satz, dass dies die einzige Prote\u00efnsubstanz des Serums und des Eiweisses sei, sondern weist auch darauf hin. dass dieses Globulin (denn Denis hatte es als erster ausgeschieden\u2014s. VN 48\u201460 p. 90\u2014117) in den genannten Fl\u00fcssigkeiten durch Alkalien\ni) Tous les acides coagulent le s\u00e9rum, en s\u00e9parent l\u2019albumine en ffocons plus ou moins denses et d\u2019un gris blanc d\u2019autant plus solide que les acides sont plus concentr\u00e9s. Tous, apr\u00e8s avoir produit cette coagulation, restent dans la liqueur surnageante en partie satur\u00e9s de soude qu'ils ont enlev\u00e9e au serum; quelques chimistes ont cru, d\u2019apr\u00e8s cet effet, que la soude \u00e9tait combi-\nn\u00e9e avec l\u2019albumine comme dans une sorte de savon et que c'\u00e9tait elle qui la rendait dissoluble\ndans l\u2019eau..........................................\nIl en citait pour preuve que le coagulum form\u00e9 dans cette liqueur par des acides en grand exc\u00e8s. contenait encore du carbonate de soude apr\u00e8s sa combustion et son incin\u00e9ration; ce fait m\u00e9rite cependant confirmation (27 p. 143;.","page":356},{"file":"p0357.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NATURE. P R 0 T E l N F E \u00dc S SIG K EIT EN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 357\nund Salze in L\u00f6sung erhalten wird. \u00dcberdies findet Denis, das Fibrin mit dem Globulin identifizirend, dass auch ersteres nach entsprechender Behandlung mit den nat\u00fcrlich vorkoinmenden Fl\u00fcssigkeiten identische L\u00f6sungen bildet und beide in Mittelsalzen und auch in Alkalien l\u00f6slich sind. Sowohl das Fibrin (18 p. 77) als auch das Globulin (ISp. 81) seien nach der Aufl\u00f6sung in Salzen und dem Zusatz einiger Tropfen \u00c4tzkali oder \u00c4tznatron, d. h. soviel, dass die Lauge etwa 1 13 Teil des Salzes ausmacht, mit dem Blutserum identisch !). Denis nennt diese L\u00f6sung salzalkalische Fibrin- und Globulin (Albumin-) l\u00f6sungen und findet, im Gegensatz zu den \u00e4lteren Autoren, dass es gerade solche salz-alkalische L\u00f6sungen sind, die mit dem Serum identifizirt werden k\u00f6nnen, da sowohl diese k\u00fcnstlichen L\u00f6sungen als auch das Serum bei der Neutralisation mit Essigs\u00e4ure keine Niederschl\u00e4ge ausschei-den- was f\u00fcr eine charakteristische Eigent\u00fcmlichkeit des sog. \u201eSerumalbumins\u201c galt (,Y,Y 4s\u201460 p. 83\u2014117). Denis kann nicht zugeben, dass das Serum eine Salz-Globulinl\u00f6sung vorstellt, da eine solche von geringen S\u00e4uremengen gef\u00e4llt werde (18 p. 81), oder eine alkalische\u2014. da eine solche in der W\u00e4rme nicht gerinne. Auch kohlensaures Natron k\u00f6nne zu den genannten Zwecken nicht dienen (18 p. 166). Nur die gleichzeitige Gegenwart von Salzen und Alkalien gen\u00fcge allen an das Serum gestellten Anforderungen, auf Grund dessen in 1000 Teilen mit 0.01 Teilen Kaliumnitrat und o.OOl Natron versetzten Wassers sich 0.07 Fibrin aufl\u00f6sten2) (18 p. 81). Diesen Angaben gem\u00e4ss schl\u00e4gt Denis vor, das Globulin oder Fibrin gleichfalls in einer schon im voraus bereiteten L\u00f6sung aus 12 Teilen eines neutralen Kali- oder Natronsalzes und 1 T. des einen oder andern Alkali aufzul\u00f6sen. Die erhaltene L\u00f6sung ^ei mit dem Serum identisch ;;). Endlich gibt sich Denis mit diesen Tatsachen noch nicht zufrieden: er l\u00f6st, zu gr\u00f6sserer Beweiskraft, Fibrin in eine r L \u00f6 s u n g a us Serti m a sehe a u f. u n d erh\u00e4lt eine mit dem Blutserum identische Fl\u00fcssigkeit 4). Benis findet, dass auch das Hiihnereiweiss eine \u00e4hnliche salz-alkalische Globulinl\u00f6sung vorstellt \u2019\u201c)\u2022 Unter g\u00fcnstigen Verh\u00e4ltnissen, haupts\u00e4chlich bei entsprechendem Alkaligehalt h\u00e4tten diese k\u00fcnstlichen L\u00f6sungen auch die dem normalen Serum und Eiweiss eigent\u00fcmliche Gerinnungstemperatur (18 p. s2\u2014 3) Ausserdem scheide sowohl das k\u00fcnstliche als auch das nat\u00fcrliche Serum hei Verd\u00fcnnung mit Wasser und Einwirkung von Essigs\u00e4ure identische, in Salzen und auch in einem \u00dcberschuss der zur F\u00e4llung benutzten Essigs\u00e4ure l\u00f6sliche Nieder-\n') Si l'on additionne la eolation saline tr\u00e8s chargee de fibrine de quelques gouttes d'eau de potasse ou de soude caustique de mani\u00e8re \u00e0 \u00e9quivaloir \u00e0 peu pr\u00e8s au treizi\u00e8me du sel employ\u00e9. elle conserve la facult\u00e9 de se coaguler par la chaleur, mais elle ne pr\u00e9cipite plus par les alcalis ni par les acides, \u00e0 moins d'employer de ces reactifs \u00e0 fortes doses, et on peut l'\u00e9tendre d\u2019eau, comme je l'ai d\u00e9j\u00e0 dit, sans la troubler (18 p. 77).... Mais nous avons vu que les solutions salino-alcalines de fibrine ressemblaient tout \u00e0 fait au s\u00e9rum; or, le s\u00e9rum renferme, lui aussi, des sels neutres et un alcali (18 p. 81).\nJ ...et il en r\u00e9sult\u00e9 un s\u00e9rum artificiel qui jouit de toutes les propri\u00e9t\u00e9s de serum naturel (18 p. s IL\n;i) Mais, au lieu d'alcaliser la solution, si l'on melange douze parties d'un sel neutre \u00e0 base de potasse ou de soude et une partie de ces alcalis, qu'on les dissolve dans Peau, on aura un\nliquide qui attaquera rapidement la fibrine, en produisant une solution en tout semblable au s\u00e9rum du sang (18 p. 77).\n4) Pour rendre la formation du s\u00e9rum artificiel plus frappante, j\u2019ai extrait directement du sang ses sels solubles et son alcali, par sa carbonisation. puis par son incin\u00e9ration et une lixiviation convenable des r\u00e9sidus. Ici, la soude est en exc\u00e8s sans doute, car on a, outre celle qui doit aider avec les sels solubles \u00e0 maintenir l'albumine liquide, la portion qui \u00e9tait unie aux acides gras. Malgr\u00e9 cette circonstance, l\u2019eau charg\u00e9e convenablement de ces mati\u00e8res salino-alcalines attaque bien la fibrine et la convertit en s\u00e9rum artificiel (18 p. 82).\n:;) Le blanc de l\u2019oeuf, examin\u00e9 comparativement avec le s\u00e9rum, se comporte de la m\u00eame mani\u00e8re; il n'est ainsi qu\u2019une solution salino-alca-line d\u2019albumine (18 p. 86),","page":357},{"file":"p0358.txt","language":"de","ocr_de":"358 IDENTIT\u00c4T DER NATURE. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nschlage Im Jahre 1839 verteidigte Denis aufs neue energisch seinen Satz \u00fcber die Unl\u00f6slichkeit des \u201eAlbumins\u201c in Wasser, sowie \u00fcber die Identit\u00e4t einer salz-alkalischen Globulin- oder Fibrinl\u00fcsung mit dem Serum und dem Eiweiss (19 p. 19 \u2014 31); dabei dr\u00fcckt er sich aber bestimmter in dem Sinne aus. dass das Serum und das Eiweiss Gemenge von L\u00f6sungen einer Alkali Verbindung und einer Salzverbindung des Globulins vorstellenl) 2). Denis zweifelte nicht, dass die genannten protei'nhaltigen Fl\u00fcssigkeiten gerade eine solche Structur besitzen, wie er sie beschreibt und schl\u00e4gt zu gr\u00f6sserer Beweiskraft vor, durch Verd\u00fcnnung mit Wasser und Einwirkung von S\u00e4ure ausgeschiedenes Seroglobin 3) in einer salzalkalischen L\u00f6sung aufzul\u00f6sen. Sich damit nicht begn\u00fcgend, gibt Denis eine Vorschrift zur vollst\u00e4ndigen Zusammensetzung k\u00fcnstlichen Serums, oder Verwandlung des Fibrins oder Globulins (Albumine solide insoluble) in Serum und Eiweiss oder l\u00f6sliches Globulin (albumine soluble) 4). Um die Ausf\u00fchrung der Versuche zu vereinfachen, schl\u00e4gt er folgende Verh\u00e4ltnisse vor: auf 90 Teile Wasser 8 T. Fibrin oder Globulin, 0,07 T. Aetzkali, 0,5 T. Natriumsulfat und 0.4 T. Chlornatrium :') Eud-\nl) Maintenant, qu\u2019on sature exactement l\u2019alca- soude et d\u2019une eomEinaison saline alEumineuse, li, tant du s\u00e9rum naturel que du s\u00e9rum artiti- r\u00e9agissant l\u2019un sur l\u2019autre (19 p. 31). ciel, avec un acide quelconque, de l\u2019ac\u00e9tique par 3) 11 est tellement vrai que l\u2019albumine liquide, exemple, puis qu\u2019on \u00e9tende d\u2019eau la masse en-\tle blanc d\u2019oeuf ou le serum, ne consistent qu'en\nti\u00e8re, ou qu\u2019on commence \u00e0 l\u2019\u00e9tendre d\u2019eau avant\tcet ensemble, que vous obtiendrez, \u00e0 volont\u00e9, une\nde proc\u00e9der \u00e0 la saturation; il se pr\u00e9cipite aussi-\tmati\u00e8re compl\u00e8tement identique, en faisant r\u00e9agir\nt\u00f4t des flocons tr\u00e8s fins avec lenteur. Us sont\tsur de l'albumine solide incoagul\u00e9e. une solution\nform\u00e9s de fibrine, accompagn\u00e9e \u00e0 la v\u00e9rit\u00e9 de\taqueuse salino-alcaline, imit\u00e9e, pour sa compo-\ncorps gras. Qu\u2019on verse alors un exc\u00e8s d\u2019acide.\tsition. de celle (pie l\u2019analyse signale dans l'albu-\nou mieux une solution de sel neutre, cette\tmine liquide. En employant de l'albumine eoa-\nlibrine mol\u00e9culaire est aussit\u00f4t redissoute (18\tgul\u00e9e, je vous en avertis, l\u2019exp\u00e9rience ne r\u00e9ussit\np. 83).\tpas. Il faut \u00e0 peu pr\u00e8s un centi\u00e8me de sels neutres,\n-) Le s\u00e9rum et Je blanc d'oeuf sont en cou-\tdont le treizi\u00e8me soit de l'alcali fixe, 8 cent, d\u2019al-\ns\u00e9quence un ensemble chimique d'albuminate de\tbumine et de 900 \u00e0 1000 part, d'eau (19 p 31-32).\n\u00fc Conversion, soit de la fi b r i n e, soit de l'a 1 b u m i n e solide et i n s o 1 u b 1 e, en a 1 b u-m i n e soluble et 1 i q u i d e (serum ou blanc d\u2019oeuf): exp\u00e9rience faite pour prouver l\u2019i d e n-tit\u00e9 des substances organiques de la fibrine et de l'albumine, ainsi que pour \u00e9tudier l\u2019\u00e9tat de la combinaison saline qui constitue l'albumine liquide Substances qui composent l'albumine liquide\ndu serum du\nqui\nsang\nd\u2019apr\u00e8s mon analyse.\nSur mille\nSubstances \u00e0 employer pour faire artificielle-mant du serum, du flanc d\u2019oeuf ou de l\u2019albumine liquide.\nparties.\nEau.................................... 900.000\nAlbumine................................ 80.000\nSoude.................................... 0.500\n\u00a3haux. . , . ! ...................... 0.200\nMagn\u00e9sie (traces) )\nSulfate de potasse....................... 0.800\nSulfate de soude......................... 0.800\nPhosphate de soude....................... 0.400\nChlorure de sodium....................... 4.000\nSels gras acides de soude................ 3.000\nPhosphate de chaux\n0.300\n(19 p. 33).\nQ Pour faciliter cette exp\u00e9rience, vous pouvez simplement vous servir de la formule suivante et agir comme je viens de 1 indiquer.\nGrammes.\nEau................................. 90.00\nFibrine ou albumine................. 8.00\nEau.......................................\nFibrine ou albumine solide insoluble.....\nSoude caustique..........................\nChaux vive\t)\nMagn\u00e9sie calcin\u00e9e (traces) I .............\nSulfate de potasse........................\nSulfate d\u00e9 soude.........................\nPhosphate de soude........................\nChlorure de sodium........................\nSavon de soude fait avec la graisse humaine ou l\u2019huile d'olive, a l\u2019\u00e9tat de\ns u r - s e 1..........................\nLe phosphate de chaux est inutile, l'ail). et la fibr. en contiennent toujours ....\nrames. 9.000 80( I 005\n002\n1)08\n008\n004\n040\ni >30\n000\nGrammes.\nPotasse caustique (pierre \u00e0 caut\u00e8re des\npharmacies).............................. 0.07\nSulfate de soude............................ 0.50\nChlorure de sodium......................... <).40\n(19 p. 34).","page":358},{"file":"p0359.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcKL. PROTEIN FL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 359\nlicli schl\u00e4gt er vor, anstatt alles dessen eine L\u00f6sung von Seruinasclie zu benutzen. In den beschriebenen F\u00e4llen wurden mit Serum und H\u00fchnereiweiss identische L\u00f6sungen erhalten ]).\nLiebig erkennt Denis\u2019s Lehre nicht nur an. er verleiht ihr noch durch seine Beobachtungen und diejenigen seiner Sch\u00fcler gr\u00f6ssere Beweiskraft. Indem Liebig das \u201eAlbumin\u201c in Denis\u2019s Sinne f\u00fcr unl\u00f6slich in Wasser betrachtet, h\u00e4lt er es im Serum deshalb f\u00fcr gel\u00f6st, weil es mit einem Alkali und auch mit Salzen verbunden sei, in denen das ausgeschiedene Globulin l\u00f6slich ist'). Er gibt seinerseits (7Sp. 875; p. n. .Y.V 48\u20146o p. 97) eine Vorschrift zur Darstellung von Seroglobinl\u00f6sungen, die sich vom normalen Serum oder Eiweiss in nichts unterscheiden, n\u00e4mlich: der aus verd\u00fcnntem Serum und Eiweiss erhaltene Niederschlag wird in einem Alkali oder in einem Alkalicarbonat aufgel\u00f6st und der \u00dcberschuss des L\u00f6sungsmittels vorsichtig mit Essigs\u00e4ure neutralisirt. Die so erhaltene Fl\u00fcssigkeit zeige alle dem normalen Serum * * 3) eigent\u00fcmlichen Reaktionen der F\u00e4llung durch W\u00e4rme, Metallsalze u. s. w. Auch in sehr verd\u00fcnnten Alkalien gel\u00f6stes Fibrin zeige nach der Neutralisation des Alkali\u00fcberschusses dasselbe Verhalten: die alkalische Fibrinl\u00f6sung, deren s\u00e4mtliche Reaktionen mit denjenigen der protemhaltigen Fl\u00fcssigkeiten identisch sind, unterscheide sich von letzteren nur dadurch, dass sie beim Kochen nicht gerinnt 4). Obgleich Berzelius und Simon sich Denis\u2019s Beobachtungen gegen\u00fcber ziemlich ablehnend verhielten, mussten auch sie anerkennen, dass das \u201eAlbumin\u201c in dem Serum mit einem Alkali verbunden ist, infolgedessen es gel\u00f6st bleibe (4 p. 34; 107 p. 60), aus der L\u00f6sung aber durch Verd\u00fcnnung mit Wasser oder Neutralisation mit Schwefells\u00e4ure oder andren S\u00e4uren (4 p. 35) und auch durch Kohlens\u00e4ure ausgeschieden werden k\u00f6nne (107 p. 60).\nLiebig\u2019s Sch\u00fcler Scherer tritt an die L\u00f6sung der Frage von einer andern Seite heran: bei Zimmertemperatur getrocknetes Serum l\u00f6se sich in Wasser, wenn man das trockne Pulver l\u00e4ngere Zeit darin liegen l\u00e4sst, was auch Berzelius u. andr. beobachtet haben. Indem man den Trockenrest des Serums u. dergl. \u201eAlbumin\u201c nannte, fand mau es zugleich in Wasser l\u00f6slich, was vom Standpunkte von Denis\u2019s, Liebigs, Berzelius\u2019 u. andr. Lehre sehr begreiflich ist, da man in diesem Falle eine wasserl\u00f6sliche Verbindung vor sich hatte. Scherer verstand es auch auf eine andre Art das Alkali zu entfernen und zwar durch dasselbe Mittel\u2014n\u00e4mlich durch Was-\n0 Les r\u00e9actions connues de l'albumine liquide, du serum, du blanc d\u2019oeuf, vous les retrouverez dans cette pr\u00e9paration, si ce n'est (qu'elle est incolore (19 p. 35).\n-) Reines Albumin ist an und f\u00fcr sich unl\u00f6slich im Wasser, in dem Serum und im Eiweiss verdankt es seine L\u00f6slichkeit und Mischbarkeit mit Wasser, dem Natron, mit dem es vereinigt ist, so wie der Gegenwart von alkalischen Salzen mit alkalischer Basis, von denen es hei einiger Concentration ebenfalls in den l\u00f6slichen Zustand versetzt wird (78 p. 875 .\n3) Ganz den n\u00e4mlichen K\u00f6rper erh\u00e4lt man,\nwenn Eiweiss mit 2-300 Thl. Wasser wohl vermischt, tiltrirt und alsdann, bis zum Verschwinden der Alkalinit\u00e4t. sehr verd\u00fcnnte Essigs\u00e4ure zugesetzt wird, bis die Fl\u00fcssigkeit tr\u00fcbe und milch\u00e4hnlich geworden ist; in der Ruhe setzt sich, wie beim Serum, der Niederschlag ab, durch Abfiltriren und Waschen wird er rein erhalten.\nBeide Niederschl\u00e4ge von reinem Albumin aus Blutserum oder Eiweiss lassen sich mit grosser Leichtigkeit in den l\u00f6slichen Zustand zur\u00fcckversetzen durch reines oder kohlensaures Natron. Wird der Ueberschuss von Alkali mit Essigs\u00e4ure hinweggenommen, so hat man eine Aufl\u00f6sung, die sich genau so verh\u00e4lt, wie das Serum selbst, welche in der Hitze gerinnt und, mit Alkohol, Quecksilbersublimat, S\u00e4uren vermischt, weisse Niederschl\u00e4ge bildet (78 p. 875).\ni) In verd\u00fcnnter kaustischer Kalilauge l\u00f6st sich Fibrin leicht und vollkommen auf; man kann durch Zusatz von Essigs\u00e4ure das freie Alkali hinwegnehmen, ohne dass eine F\u00e4llung entsteht. Diese alkalische Aufl\u00f6sung des Fibrins verh\u00e4lt sich gegen S\u00e4uren, Quecksilbersalze. Alkohol genau wie Blutserum, allein sie coagulirt nicht wie dieses beim Erhitzen (78 p. 881).","page":359},{"file":"p0360.txt","language":"de","ocr_de":"360 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTE\u00cfNEL\u00dcSSIGKEITEX UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nser. AYird zu einem groben Pulver verriebenes trocknes Serum nicht in Wasser hegen gelassen, sondern rasch mit Wasser auf dem Filter gewaschen, so l\u00f6se sich nur der kleinere Teil, w\u00e4hrend der grossere auf dem Filter zur\u00fcckbleibe und beim Aufgiessen mit Wasser sich nicht mehr l\u00f6se. Selbstverst\u00e4ndlich bat man hier denselben Prozess vor sich wie bei der Dialyse der Alkaliverbindungen des Globulins. Alles, was Zeit gehabt batte, sich aufzul\u00f6sen, folglich durch das Filter gedrungen war, zeigte alle Reaktionen der Alkaliverbindungen des Proteins und hatte namentlich viel mit der Milch (Casein) Gemeinames, wie: Ungerinnbarkeit beim Kochen, und Bildung von H\u00e4uten beim Abdampfen. Nachdem das Filtrat eingedampft und der Trockenrest einge\u00e4schert war, enthielt die Asche ein bedeutende Menge Alkali und auch viel Kochsalz. Dass das Wasser dem auf dem Filter gebliebenen R\u00fcckstand Alkali entzogen hatte, beweist Scherer dadurch, dass jener eine ganz neutral reagirende Asche zur\u00fcckliess, welche unl\u00f6sliche Salze enthielt (97 p. 19\u201420). Gleich dem obenerw\u00e4hnten, in der W\u00e4rme nicht gerinnenden Filtrat identifizirt Scherer auch frisches, eine geringe Quantit\u00e4t Alkali enthaltendes Seram mit dem Casein oder, richtiger gesagt, mit der Milch. Wie letztere beim Kochen nicht gerinnt, so scheide auch dieses, wenn auch nur bis zur neutralen Reaktion alkalinisirte, Serum keine Niederschl\u00e4ge aus, wie das beim Serum der Fall war, ehe das Alkali zugesetzt wurde. Ausserdem bilde es auch wie die Milch bei l\u00e4ngerem Kochen H\u00e4ute (97 p. 22). Endlich findet Scherer auch hier, dass die Asche stark alkalisch reagirt (97 p. 24).\nNasse (89 p. 156) pr\u00fcfte gleich vielen andren Autoren (Thomson, Mulder, Denis, Letelier u. s. w.) L\u00f6sungen von ausgeschiedenem Globulin in Alkalien oder sogar in Natriumcarbonat nach Letelier's Methode (6 T. Globulin, 7 T. Natriumcarbonat und 155 T. Wasser). Doch seien solche L\u00f6sungen dem Serum nicht ganz analog, da dieses beim Kochen gerinne, jene aber nicht, das Serum von organischen S\u00e4uren\u2014Essigs\u00e4ure und Milchs\u00e4ure\u2014und auch von schwefliger S\u00e4ure gef\u00e4llt werde, w\u00e4hrend die k\u00fcnstlichen L\u00f6sungen unter diesen Umst\u00e4nden sich nur tr\u00fcben. Nasse findet, dass diese Reaktionen denjenigen des Serums nicht entsprechen und nimmt, die L\u00f6slichkeit des \u201eAlbumins\u201c in betracht ziehend, an, dass zwischen dem Serum und den Salzverbindungen des Globulins\u2014Salzalbuminaten\u2014eine gr\u00f6ssere \u00c4hnlichkeit vorhanden sei. Eine solche L\u00f6sung werde jedoch von einer geringen Menge Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt, wobei der erhaltene Niederschlag, der eine S\u00e4ureverbindung des Globulins orstellen soll, in Salzen unl\u00f6slich sei. Kohlens\u00e4ure f\u00e4lle die salzhaltige L\u00f6sung nicht, infolgedessen Nasse gegen die gleichzeitige Mitwirkung des Salzes und des Alkali an der Aufl\u00f6sung des Globulins im Serum in Denis's Sinne nichts einwenden kann. Dabei sieht Nasse zwischen dem Globulin und dem \u201eAlbumin\u201c in dieser Hinsicht keinen Unterschied (89 p. 156\u2014 7).\nWenn man das Casein von dem \u201eAlbumin\u201c zu unterscheiden begann, so geschah es nur deshalb, weil die Milch beim Kochen keine Niederschl\u00e4ge ausscheidet,, w\u00e4hrend Serum und Eiweiss unter diesen Umst\u00e4nden gef\u00e4llt werden. Das oben Dargelegte erkl\u00e4rt jedoch, dass die Ungerinnbarkeit der Milch davon abh\u00e4ngt, dass das Casein in derselben durch Kali, Natron und Kalk in L\u00f6sung erhalten wird, worauf unter andern auch Scherer (98 p. 453) hinwies, der das Casein f\u00fcr unl\u00f6slich in Wasser hielt 1). So ist auch hier blosse Neutralisation ungen\u00fcgend, da das Casein durch das sich bildende Salz gel\u00f6st bleibt, was dadurch best\u00e4tigt wird, dass in diesem Falle ein k\u00fcnstlich eingetragenes Salz das sich ausscheidende Casein in L\u00f6-\ni) Casein...... ist in der Milch an Alcalien im l\u00f6slichen Zustande; f\u00fcr sich ist es in Wasser\n(Kali, Natron, Kalk) gebunden und durch diese unl\u00f6slich (98 p. 453).","page":360},{"file":"p0361.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NATURE. rROTE\u00cfNFL\u00dcSSIGKEITEN END DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 361\nsung erh\u00e4lt; Erw\u00e4rmen solcher L\u00f6sungen bewirkte F\u00e4llung, wie auch in den F\u00e4llen, wenn es sich um Serum oder Eiweiss handelte. Diese Eigenschaft des Blutserums ve-ranlasste einige Autoren, welche die Bedeutung dessen, dass das Serum bei der Neutralisation nicht gef\u00e4llt wird, nicht erfasst hatten, anzunehmen, dass das \u201el\u00f6sliche Globulin (reines Serum) durch Essigs\u00e4ure nicht gef\u00e4llt werde, wie wir bei Lieberk\u00fchn ( 7\u00fc p. 292) sehen. Andererseits aber gewinne auch die Milch die F\u00e4higkeit, zu gerinnen, wenn sie mit Salzen versetzt wird ]). Ausserdem findet Scherer, dass sowohl das durch S\u00e4uren ausgef\u00e4llte als auch das beim Sauerwerden der Milch geronnene Casein eine ganz neutrale Asche liefert, was er dahin deutet, dass die S\u00e4ure sich mit dem Alkali, welches das Casein fr\u00fcher gebunden hielt, verbindet\n(9S p. 4 03).\nSchon seit dem XAIII Jahrhundert wiederholen alle Autoren nach einander, dass das Casein in der Milch auf kosten der Basen gel\u00f6st sei (ACM 68\u201474 p. 48); dasselbe wird auch in Bezug auf das Protein der tierischen Fl\u00fcssigkeiten wiederholt, wobei der Satz in Job. M\u00fcller s Arbeiten (87 p. 108) in folgender Weise ausgedr\u00fcckt ist: -Das Albumin\u201c ist in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten mit dem Alkali zu dem sog. \u201eXatronalbuminat\u201c verbunden.\nAusser dem. was wir schon in den einzelnen, ein f\u00fcr die vorliegende Frage reichhaltiges Material enthaltenden Kapiteln ausgef\u00fchrt haben, wird auch schon das in diesem Kapitel Dargelegte gen\u00fcgen, um zu dem Ausspruche zu berechtigen, dass der Unterschied in den Reaktionen der verschiedenen protemhaltigen Fl\u00fcssigkeit sich nicht auf die in denselben enthaltenen Proteine selbst, sondern auf die der Aufl\u00f6sung des Globulins in diesen Fl\u00fcssigkeiten vorstehenden Bedingungen bezieht. In den meisten F\u00e4llen vorwechselten die Autoren die Eigenschaften dieser Fl\u00fcssigkeiten mit denjenigen der in denselben enthaltenen Proteink\u00f6rper, so dass eine Reaktion, die nur bei der Integrit\u00e4t der Fl\u00fcssigkeit eine Bedeutung hatte, jeglichen Smn verlor, sobald sie auf deren Niederschl\u00e4ge oder auf das Protein selbst bezogen wurde. Dadurch erkl\u00e4rt es sich, dass Lieberk\u00fchn einschneidig erkl\u00e4rt, dass Berze-lius\u2019 Behauptung in Bezug auf die \u201eUngerinnbarkeit des Serumalbumins\u201c durch Essigs\u00e4ure \u201efalsch sei\u201c, aber seinerseits behauptet, dass Essigs\u00e4ure das \u201eAlbumin\u201c sogar m den geronnenen Zustand versetzt a) Wer mit Berzelius\u2019 Arbeiten bekannt ist. wird das nat\u00fcrlich befremdlich finden, da Berzelius auch die von Denis aus salzhaltigem Serum (Globulin) erhaltenen Niederschl\u00e4ge f\u00fcr \u201egeronnenes Albumin\u201c hielt (V.Y48\u201460 p. 04\u2014.V. Dieses Misverst\u00e4ndniss erkl\u00e4rt sich sehr einfach: Berzelius, der in dem erw\u00e4hnten Falle Serum vor sich hatte, es aber im Einklang mit andern Autoren \u201eAlbumin\u201c nannte, fand, dass es hei der Neutralisation mit Essigs\u00e4ure nicht gef\u00e4llt werde, und hielt es f\u00fcr eine besondere Eigent\u00fcmlichkeit des Albumins, durch Essigs\u00e4ure nicht gef\u00e4llt zu werden; Lieberk\u00fchn aber, der gel\u00e9eartige Massen aus einem solchen Serum erhielt, fand, dass dieselben nach dem Waschen mit Wasser in Wasser unl\u00f6slich, in der W\u00e4rme gleichsam geronnen waren. In solchen F\u00e4llen meinte auch Berzelius, das Protein gehe in geronnenes Albumin \u00fcber (4 p. 37\u20140). Somit erkl\u00e4rte sich die U n f \u00e4 11 b a r k e i t des Proteins aus unverd\u00fcnntem Serum durch Essigs\u00e4ure, in \u00dcbereinstimmung mit vielen Autoren, durch die Leichtl\u00f6s-\nC ...wird Irische Milch mit einem Ueberschusse von Chlornatrium oder Salpeterl\u00f6sung versetzt; kocht man aber jetzt dieselbe, so gerinnt die Fl\u00fcssigkeit dickttockig, wie eine concentrirte neutrale Albumini\u00f6sung (98 p. 453).\n-') Es pflegt als Eigenschaft des l\u00f6slichen Ei-weisses angegeben zu werden, dass Essigs\u00e4uro\nes nicht koagulirt. Wenn der Begriff, den Berzelius vom koagulirten Eiweiss aufstellt, festgehalten werden soll, so ist dies offenbar falsch: denn die Essigs\u00e4ure macht das im AVasser l\u00f6sliche Eiweiss ohne Anwendung jeder AA7\u00e4rme so unl\u00f6slich oder schwerl\u00f6slich, wie das Kochen (76 p. 292).","page":361},{"file":"p0362.txt","language":"de","ocr_de":"362 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTE\u00cfNFL\u00cfSSIGKEITEN UND DER CLOBULINL\u00d6Sl\u2019NGEN.\nlichkeit des Neutralisationsnicdersclilags entweder in dem neugebildeten Salze oder in einem \u00dcberschuss der zum Neutralismen benutzten, meist organischen S\u00e4ure, da Salzzusatz das Serum auch in dieser Beziehung den andern Fl\u00fcssigkeiten gleichstellte. Es wurde auch angenommen, dass, gleich den organischen S\u00e4uren, auch Phosphors\u00e4ure das Serum nicht f\u00e4llt: Melsens fand jedoch, dass durch Zusatz von Salzen dasselbe auch von solchen S\u00e4uren ausgeschieden werden k\u00f6nne, welche es gew\u00f6hnlich nicht f\u00e4llen (81 p. 247). Auch Panum findet, dass das Serum durch Salzzusatz nicht nur von Essigs\u00e4ure ') gef\u00e4llt werden k\u00f6nne, sondern dass bei einem gewissen Salzgehalt s\u00e4mmtliches Protein sich niederschlage (91 p. 42.3. 429). Andererseits war es seit HewsoiTs Zeit bekannt, dass, wenn Verd\u00fcnnung mit Was-ser einen Teil des Proteins im Serum der Gerinnungsf\u00e4higkeit beraubt und dasselbe somit der Milch\u2014dem Casein\u2014gleichstellt, derselbe Wasserzusatz den Prozentgehalt sowohl der schon vorhandenen Salze als auch der sich neubildenden des andern Teils des Proteins verringert, infolgedessen das Globulin schon nicht mehr in L\u00f6sung bleiben kann und sich ausscheidet. Wenn Denis, bei seinen Versuchen, diesen Niederschlag f\u00fcr Albumin ansah, so glaubte Panum. der das \u00fcbenbeschriebene Verhalten der Essigs\u00e4ure gegen das Serum als ein f\u00fcr das Albumin charakteristisches in Gestalt der Formel: \u201edas Albumin ist in Essigs\u00e4ure l\u00f6slich\u201c -) ansah, dass bei der Einwirkung von Essigs\u00e4ure auf das verd\u00fcnnte Serum sich nicht das Albumin sondern ein andrer, besonderer K\u00f6rper (90 p. 255) ausgeschieden hatte. Somit gab das mit Wasser versetzte Serum, welches einerseits, wie schon Hewson bemerkte hatte, der Milch \u00e4hnlich ist. wobei er als Eigent\u00fcmlichkeit derselben deren Ungerinnbarkeit in der W\u00e4rme ansah (p. n. .V.V 68\u201474 p. 49), Panum, der die F\u00e4higkeit derselben, von Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt zu werden in betracht zog, die Veranlassung seinerseits auch dem aus dem Serum durch Essigs\u00e4ure ausgeschiedenen Niederschlage die Eigenschaften des Caseins (.V.V 4 s\u201460 p. 107\u20149) zuzuerkennen. Ihn den l\u00f6slichen Zustand seiner Niederschl\u00e4ge im Serum zu erkl\u00e4ren, blieb Panum nichts andres \u00fcbrig, als dieselben Agentien anzuwenden, die schon vor ihm von andern Autoren als die L\u00f6slichkeit des \u201eAlbumins\u201c in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten bedingenden anerkannt worden waren, n\u00e4mlich Kali, Natron und Kalk3). \u201eEin eben solches Verhalten des Albumins wird auch nach der Einwirkung von Alkalien beobachtet\u201c, sagt, sich auf Lehmann berufend Panum; aber nur deshalb, weil es ihm schien, dass es auch noch eine wasserl\u00f6sliche Modifikation gibt, unterscheidet er das Casein vom \u201eAlbumin\u201c \u201eda ein solcher wasserl\u00f6slicher Zustand f\u00fcr ersteres unbekannt ist\u201c (91 p. 20). Das Seroglobin mit dem Neutralisationsniederschlag aus mit einem Alkali behandelten Serum vergleichend, findet Panum einen Unterschied haupts\u00e4chlich darin, dass das Seroglobin in Essigs\u00e4ure sich leichter l\u00f6se als der Neutralisationsniederschlag der Alkaliverbindung der Proteine des Serums, nachdem das Serumcasem daraus entfernt ist (91 p. 26). Doch findet Panum, dass der Neutralisationsniederschlag auch von phosphorsaurem und kohlensaurem Natron gel\u00f6st werde (ib. p. 165). Wenn der Autor das Seroglobin dem Casein\nL Wurde Serum oder verd\u00fcnnte und filtrirte H\u00fchnereiweissl\u00f6sungen mit einer hinreichenden Menge Kochsalz oder irgend einem der anderen Mittelsalze versetzt, so war die salzreiche Eiweissl\u00f6sung durch Esisgs\u00e4ure, Phosphorsaure, Weinsteins\u00e4ure, Oxals\u00e4ure, Milchs\u00e4ure u. s. w. f \u00e4 11-bar g e w orde n (90 p. 428).\n-) Vom Albumin unterscheidet die besprochene Proteinverbindung sich schon wesentlich dadurch, dass Wasser und Essigs\u00e4ure, Beagentien, die das\nAlbumin nicht zu coaguliren verm\u00f6gen, dieselbe aus ihrer Aull\u00f6sung fallen (90 p. 259 L\n3) Es ist jetzt, wie ich in meiner vorigen Abhandlung anf\u00fchrte eine ausgemachte Sache, dass das sogenannte Casein (Seroglobin \u2014 p. n. TS) nur als coagulirte. in Wasser f\u00fcr sich unl\u00f6sliche Proteinverbindung existirt. und dass das sog-nante l\u00f6sliche Casein nichts anderes ist als eine l\u00f6sliche Verbindung dieser (f\u00fcr sich unl\u00f6slichen) Stoffe mit Kali, Natron oder Kalk (91 p. 20).","page":362},{"file":"p0363.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 363\nauch gleichstellt, so darf nicht vergessen werden, dass er dies auf die ausgeschiedenen K\u00f6rper bezieht (ib. p. 28 u. p. 156). Indem wir zu der anf\u00e4nglichen Frage in bezug auf die Unf\u00e4llbarkeit mit Wasser unverd\u00fcnnten Serums durch Essigs\u00e4ure wiederkehren, halten wir es f\u00fcr n\u00f6tig zu sagen, dass Panum dieselbe Erkl\u00e4rung gab, welche Denis in Bezug auf die Losungsbedingungen des \u201eAlbumins\u201c gegeben hatte. Panum\u2019s Erkl\u00e4rung besteht darin, dass das bei der Neutralisation sich neubildende Salz das Seroglobin in L\u00f6sung erhalten, die Verminderung des Prozentge-halts des Salzes durch die Verd\u00fcnnung mit Wasser aber die Ausscheidung des Seroglobins bedingen soll; andererseits verhindere das Eintr\u00e4gen eines Salzes in einem gewissen M aasse die F\u00e4llung des Globulins bei der Neutralisation des unverd\u00fcnnten Serums mit Essigs\u00e4ure (91 p. 431). Dieselbe Erkl\u00e4rung finden wir auch bei Lehmann (72 p. 313).\nFerner entschuldigt sich Panum gleichsam im Namen der \u00e4lteren Autoren f\u00fcr die Angriffe auf die Aussage Denis's, der eine Salz- (Salpeter) Fibrinl\u00f6sung mit dem Blutserum f\u00fcr identisch erkl\u00e4rte. Dieselbe stellten eine Salpeter-Fibrinl\u00f6sung dem Blutserum haupts\u00e4chlich deshalb nicht gleich, weil diese L\u00f6sung von Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt werde, das Serum aber nicht. Doch falle, erkl\u00e4rt Panum noch, dieser Einwurf von selbst weg ]).\nLehmann hegt keinen Zweifel, dass das Protein in den tierischen F 1 \u00fc s-s i g k e i t e n mit Alkalien verb u n d e n is t, wobei er bei seinen Versuchen mit H\u00fchnereiweiss in einigen F\u00e4llen 1.58 T. Natron auf 100 T. des trocknen aschenfreien Proteins fand: dabei unterscheide sich ein solches Albumin von dem gew\u00f6hnlichen (Serum) nur dadurch, dass die nat\u00fcrlich vorkommende Fl\u00fcssigkeit in Flocken niederf\u00e4llt, w\u00e4hrend hier sich eine mehr.oder weniger geleeartige Masse bildet (72 p. 313).\u2014Morin erkl\u00e4rt die Ausscheidung des Caseins aus der Milch durch die Neutralisation des Alkali, welches mit dem Casein verbunden war (86 p. 425).\nIm Jahre 1856 tritt Denis wieder als Verfechter der Lehre von der Identit\u00e4t der salz-alkalischen L\u00f6sungen mit dem Serum und dem H\u00fchnereiweiss hervor. Eine salz-alkalische < \u00bbvoglobinl\u00f6sung (A'.V 48\u201460 p. 90) gebe die Fraktionen des Eiweis-ses. von der Gerinnungstemperatur. 70\u00b0\u201474\u00b0, desselben an beginnend 2). Ebenso verhalte sich auch eine alkalische Seroglobinl\u00f6sung sogar bei Zusatz von kohlensauren Alkalisalzen \u00b0), wobei die erhaltene L\u00f6sung sich vom Serum nicht unterscheide (20 p. 86\u20147); in erster Linie sei nat\u00fcrlich die Unf\u00e4llbarkeit auch dieser L\u00f6sung wie des mit Essigs\u00e4ure oder Phosphors\u00e4ure verd\u00fcnnten Serums hervorzuheben (20 p. 87). Auch in Salzen aufgel\u00f6stes Casein schien nach dem Zusatz von etwas \u00c4tzalkali oder Alkalicarbonat dasselbe Verhalten zu zeigen, obgleich Denis\u2019s Zweck war, eine Ca-seml\u00f6sung zu erhalten, welche zugleich ein Alkali und ein Salz enthielte und dabei einem in dieser Beziehung milch\u00e4hnlichen Charakter bes\u00e4sse; zu diesem Zwecke musste Denis\n!) Es ist bekannt, dass durch Salpeter oder ein anderes neutrales Alkalisalz gel\u00f6stes Fibrin durch Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt wird, und dass dieses Verhalten als wesentlicher Enterschied der L\u00f6sung des Fibrins in Salzen von gew\u00f6hnlichem Eiweiss angef\u00fchrt wird. Dieser Einwand gegen die von Denis aufgestellte Meinung, das Fibrin werde durch die Salze wieder in Eiweiss verhandelt, f\u00e4llt allerdings jetzt weg (91 p. 429).\n-) Comme j'ai pu, par une \u00e9tude comparative, m'assurer que l'albumine soluble alcaline artificielle \u00e9tait identique avec le blanc d'oeuf, il suf-\nfira d'exposer les r\u00e9actions les plus importantes qu'il pr\u00e9sente pour faire conna\u00eetre cette albumine (20 p. 74).\n3) Cette dissolution, avons-nous d\u00e9j\u00e0 vu, est de la s\u00e9rine soluble neutre. D\u00e8s qu'on y ajoute tin carbonate alcalin, elle devient de la s\u00e9rine soluble alcaline. Celle-ci reproduit tellement le s\u00e9rum du sang, que la m\u00eame description convient \u00e0 l\u2019un et \u00e0 l'autre de ces compos\u00e9s; je ferai donc seulement l'\u00e9tude du s\u00e9rum pour l\u2019appliquer a a tous deux (20 p 85).","page":363},{"file":"p0364.txt","language":"de","ocr_de":"364 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTE\u00cfNFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nunzweifelhaft mehr Alkali zugeben, wenn auch nicht so viel, dass F\u00e4llung erfolgt w\u00e4re, wie in dein lalle, wenn salzhaltige Globulinl\u00f6sungen mit konzentrirten Alkalien gef\u00e4llt werden (20 p. 100). Gleicherweise gal) auch das Fibrin nach der Aufl\u00f6sung in\nsehr verd\u00fcnnten Alkalien oder Alkalicarbonaten nach dem Zusatz eines Salzes_______\nodei auch umgekehrt nach der \\ ersctzung einer salzhaltigen L\u00f6sung mit einem Alkali\u2014mit dem Serum identische Fl\u00fcssigkeiten (20 p. 10S, 110, 111). Fine solche L\u00f6sung schied gleich dem Serum bei Wasserzusatz und Neutralisation mit S\u00e4uren einen Niederschlag aus, der dieselben Eigenschaften wie das in Salzen l\u00f6sliche Globulin besass. Die Fibrinl\u00f6sung wurde zudem beim Kochen nur zum Teil gef\u00e4llt: der gr\u00f6ssere Teil blieb im Serum gel\u00f6st zur\u00fcck !). Auch mit der Stromatasubstanz dei roten Blutk\u00f6rperchen erhielt Denis salz-alkalische L\u00f6sungen, die im allgemeinen den Charakter der nat\u00fcrlich vorkommenden protenihaltigen Fl\u00fcssigkeiten besassen (20 p. 125). Andererseits ist auch mehr als einmal die Ansicht ausgesprochen worden, dass das \u201eAlbumin\u201c in den Fl\u00fcssigkeiten nicht nur nicht gel\u00f6st ist. sondern sich daselbst in gequollenem Zustande befindet, wie z. B. das Gummi-Tragacanth in Wasser, wie Hoppe-Seyler sich ausdr\u00fcckt (54 p. 205). Trotzdem gibt dieser Autor (ib. p. 245) zwischen dem Alkali und dem \u201eAlbumin\u201c in den nat\u00fcrlichen vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten das Vorhandensein eines so festen Bandes zu. dass durch Dialyse das Alkali nicht abgetrennt werden k\u00f6nne.\nGerhardt (34 p. 477) tritt dieser Ansicht, die durch Denis's Arbeiten eine feste Grundlage gewann, bei. Gerhardt h\u00e4lt die protenihaltigen Fl\u00fcssigkeiten (Serum und Eiweiss) f\u00fcr L\u00f6sungen einer Natriumverbindung des Globulins (\u201eAlbumins\"), mit Kochsalz und Calciumphosphat vermengt, infolgedessen diese Fl\u00fcssigkeiten alkalisch reagiren und nach dem Trocknen bei niedriger Temperatur w ieder 'l\u00f6slich sind (34 p. 477\u20148). Dabei nimmt er an. dass einen wesentlichen Teil der tierischen Fl\u00fcssigkeiten ein und dasselbe Protein bildet, wobei der Unterschied in den Reaktionen sich durch die mineralischen Bestandteile, die mit dem Protein verbunden sind, erkl\u00e4ren lasse 2).\nDie Lehre von der Identit\u00e4t der Alkaliverbindungen des Proteins mit dem Casein der Milch nimmt in der Geschichte des Entwicklungsganges der k\u00fcnstlichen Darstellung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten aus dem Globulin eine gesonderte Stellung ein. Hoppe-Seyler glaubt einen Unterschied zwischen denselben darin sehen zu d\u00fcrfen, dass die Milch h\u00e4ufig, wenn auch nur schwachsauer, doch sauer reagirt, wobei das Alkalialbuminat nicht in L\u00f6sung bleiben k\u00f6nnte 3\" (55 p. 417\u2014IS; 56 p. 3; u. A'.Y 68\u201474 p. 73).\nIndessen hatte Lehmann schon im Jahre 1850 die Meinung ausgesagt, dass in solchen F\u00e4llen die saure Reaktion der Milch von den Phosphaten und am mei-\n0 Mais la fibrine soluble alcaline ne pr\u00e9cipite pas par l\u2019eau, et son degr\u00e9 de coagulation est plus \u00e9lev\u00e9. Au lieu de 65\u00b0, il atteint 72\u00ab on 74\u00b0. Etendue d'eau et additionn\u00e9e d'un acide affaibli, elle fournit un pr\u00e9cipit\u00e9 de fibrine non alt\u00e9r\u00e9e. Chauff\u00e9e, elle abondonne \u00e0 l'eau bouillante beau-coup de sa substance qui y reste en dissolution, partie en fibrine alt\u00e9r\u00e9e, partie en combinaison alcaline (20 p. 114).\n-) ...tous ces faits autorisent \u00e0 penser (pie les mati\u00e8res albumino\u00efdes poss\u00e8dent non-seulement la m\u00eame constitution chimique, et qu\u2019elles ne diff\u00e9rent que par leur \u00e9tat physique ou par la nature des substances min\u00e9rales avec lesquel-\nles elles sont combin\u00e9es dans les parties organis\u00e9es (o3 p. 43o).\nT Es ist kein seltener hall, vie ^chlossber-ger's Untersuchungen gezeigt haben, dass die ganz frisch von gesunden Ivuhen gemolkene Milch schwach, aber doch deutlich sauer reagirt, und bei der von mir untersuchten Milch war dies fast ohne Ausnahme der 1 all; unm\u00f6glich k\u00f6nnte nun in einer solchen sauren Milch, deren freie Saure keine Kohlens\u00e4ure ist, Alkalialbuminat existiren. und es m\u00fcsste f\u00fcr diese halle angenommen werden. dass die freie Saure selbst das Albumin in L\u00f6sung erhielte, aber auch dies ist nicht m\u00f6glich (35\u2014a p. 417-S).","page":364},{"file":"p0365.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. P KOTE IX FL\u00dcSSIG K EITE N UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 365\nsten vom Caleiumphospliat abh\u00e4ngcn konnte ') Dabei ist diese Erkl\u00e4rung keine zuf\u00e4llige sondern stimmt mit seiner Ansicht \u00fcber das Casein vollkommen \u00fcberein. Lehmann fand, dass das ausgeschiedene Casein die F\u00e4higkeit besitzt, sich in Phosphaten zu l\u00f6sen, wobei die L\u00f6sung garnicht alkalisch reagirt und \u00fcberdies in der W\u00e4rme nicht gerinnt l 2). Diesen letzteren Umstand \u00fcbersahen alle Autoren, welche die saure Reaktion der Milch auf Grund der Lehre vom Casein als einem Alkali-albuminat der Milch zu erkl\u00e4ren suchten. So scheint z. B. Hoppe-Seyler (55 p. 417\u20148) weder mit dieser noch mit jener Ansicht Lehmann\u2019s bekannt gewesen zu sein. Zusammen genommen, vervollst\u00e4ndigen diese beiden von Lehmann aufgest/Ilten S\u00e4tze einander und erkl\u00e4ren einerseits zur gen\u00fcge das Verhalten des Caseins in einer sauren L\u00f6sung. Fiollett richtete seine Aufmerksamkeit auf einen Punkt von Lehmann's Ansicht, n\u00e4mlich auf die Erkl\u00e4rung der sauren Reaktion durch die Gegenwart von Phosphaten und legte damit den Grund zu einer Reihe von Arbeiten, welche die Erkl\u00e4rung des l\u00f6slichen Zustands des Caseins oder einer Alkaliverbindung in einer sauren Fl\u00fcssigkeit zum Gegenstand hatten. Rollett bereitete (95 p. 547) eine alkalische Verbindung\u2014ein Kalialbuminat\u2014nach Lieberk\u00fchn und setzte zu der L\u00f6sung derselben eine mehr oder weniger grosse Menge gew\u00f6hnlichen phosphorsauren Kali, oder Natrons (P0.j2K0,F[0, oder P052Xa\u00fc.H0) hinzu. Diese Gemenge zeigten folgende Reaktionen: Essigs\u00e4ure, Milchs\u00e4ure, Phosphors\u00e4ure, verd\u00fcnnte Salzs\u00e4ure und Salpeters\u00e4ure erzeugten Niederschl\u00e4ge, die in einem \u00dcberschuss der zur F\u00e4llung benutzten S\u00e4ure l\u00f6slich waren; ganz anders verhielt sich die Sache, wenn die S\u00e4ure vorsichtig zugesetzt wurde: noch ehe d i e g e-r i n g s t e T r \u00fc b u n g e n t s t a n d. w a r d i e R e a k t i o n d er F 1 \u00fc s s i g k e i t schon l\u00e4ngst eine saure 3). Bei weiterem,, aber noch immer vorsichtigem Zusetzen von S\u00e4ure trat die saure Reaktion auf Lakmuspapicr st\u00e4rker hervor; darauf zeigte sich schwache Opalescenz, zuletzt fiel das Protein aus, welches sich in einem \u00dcberschuss der S\u00e4ure leicht aufl\u00f6ste. Noch mehr: wenn die Fl\u00fcssigkeit schon angefangen hatte sauer zu reagiren, so erzeugte gelbes Blutlaugensalz keine F\u00e4llung, wurde dieses aber erst dann eingetragen, wenn der durch S\u00e4ure hervorgebrachte Niederschlag sich wieder aufgel\u00f6st hatte, so erfolgte F\u00e4llung (95 p. 548). Bei der Ans\u00e4uerung bis zum Erscheinen von Opalescenz bleibt das Gemenge bei-Zimmertemperatur unver\u00e4ndert; aber schon bei gelindem Erw\u00e4rmen, bis 35\u00b0\u201440\" tr\u00fcbte es sich, und die Tr\u00fcbung wurde mit der Temperaturerh\u00f6hung immer st\u00e4rker,\nl) Es bleibt aber noch zu ermitteln \u00fcbrig, ob in solchen Fallen die saure Reaction immer von Milchs\u00e4ure oder vielleicht auch von sauren phosphorsauren Salzen oder wohl gar von Butters\u00e4ure\nherr\u00fchre......... die saure Reaction r\u00fchrt hier\nh\u00f6chst wahrscheinlicher Weise von sauren phosphorsauren Salzen und insbesondere von saurem phosphorsaurem Kalk her (7L p. 332). Dasselbe wiederholt sich auch 1853 r. (73 p. 294), w\u00e4hrend Soxhlet's Berufung (108 p. 1) auf Lehmann\u2019s Lehrbuch vom J. 1853 (74 p. 60 und 242 versp\u00e4tet erscheint).\n-) ........ es l\u00f6st sieh n\u00e4mlich nur sehr\nwenig in reinem Wasser, etwas besser in heissem, nicht in Alkohol; es f\u00e4rbt blaues Lackmus loth, ohne diese Eigenschaft dem Wasser zu ertheilen, bildet aber mit kohlensauren und phosphorsaurem Natron Aufl\u00f6sungen, welche durchaus keine alkalische Reaktion mehr zeigen; es l\u00f6st sich in Auf-\nl\u00f6sungen von Salmiak, Salpeter und anderen neutralen Alkalisalzen sehr leicht auf. gerinnt aber nicht beim Kochen, wie Eiweiss, sondern bildet beim Abdampfen die oben erw\u00e4hnte K\u00e4sestoffbaut (70 p. 383; auch 1853 r. 72 p. 348).\n3) Pr\u00fcft man, w\u00e4hrend man von Zeit zu Zeit einen Tropfen verd\u00fcnnter S\u00e4ure mit dem G lassstabe zufliessen l\u00e4sst, die Reaction jenes Gemenges mit gut bereitetem blauem Lackmuspapier, so sieht man, dass lange, bevor auch nur die Spur einer bleibenden Tr\u00fcbung eingetreten ist, die Reaction eine saure wird, dass diese bei erneuertem S\u00e4urezusatz fortw\u00e4hrend zunimmt, bis endlich zuerst ein schwaches Opalisiren erscheint, welches bei weiterer Ans\u00e4uerung allm\u00e4lilig st\u00e4rker wird und zuletzt zu einer bleibenden Tr\u00fcbung und zur Ausf\u00e4llung der in der Fl\u00fcssigkeit enthaltenen Ei weissk\u00f6rper f\u00fchrt (95 p. 548).","page":365},{"file":"p0366.txt","language":"de","ocr_de":"366 IDENTIT\u00c4T PER NATl'RL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nobgleicli auch bei 100\u00b0 noch keine vollst\u00e4ndige F\u00e4llung erfolgte 1). Weitere F\u00e4llung trat erst bei erneuertem S\u00e4urezusatz ein (ib. p. 549). Bei den verschiedenen Kombinationen in dem Gemenge bliebt eins best\u00e4ndig: die Gegenwart von Alkaliphosphaten in der Alkalialbuminatl\u00fcsung (nach Lieberk\u00fchn) tritt der F\u00e4llung des Proteins durch S\u00e4uren bis zu einem gewissen Grade hinderlich entgegen, infolgedessen eine L\u00f6sung erhalten wurde, die auf Lakmus sauer reagirte u. s. w. 2) Rol-lett findet in seinen aus Alkalialbuminat- und Natriumphosphatl\u00f6sungen bestehenden Gemengen im allgemeinen alle von Lieberk\u00fchn und Floppe-Seyler 3) beschriebenen Eigenschaften der Milch. Letztgenanntem Autor blieb .nat\u00fcrlich nichts anderes \u00fcbrig, als Rollett s Angaben beizustimmen, was er auch tat, indem er den Xeutralisatios-niederschlag der Alkaliverbindung und das Casein in dieser Beziehung Ihr identisch erkl\u00e4rte und dabei das Yerh\u00e4ltniss der L\u00f6sungen der Alkaliverbindungen zu den Phosphaten folgendennaassen ausdr\u00fcckte: bei Abwesenheit von Alkaliphosphaten ruft die Neutralisation der alkalischen L\u00f6sungen der genannten Proteine F\u00e4llung hervor, welche bei Gegenwart von Alkaliphosphaten nicht stattfindet: in diesem Falle bedarf es zur F\u00e4llung eines S\u00e4ure\u00fcberschusses (1864.57 p. 427; ls65. 58, p. 193 u. a. analoge Schriften des Autors); dabei f\u00fcgt Hoppe-Seyler hinzu, dass bei Gegenwart von Phosphaten das Casein auch durch Kohlens\u00e4ure nicht gef\u00e4llt werde 4). RolletFs Deutung stimmt auch K\u00fchne (69 p. 565\u20146) bei. Eine weitere Entwicklung erhielt Rollett\u2019s Idee in den Arbeiten Soxhlet\u2019s (108 p. 1). welcher nicht nur das Verhalten der Alkaliverbindungen des Proteins bei Gegenwart saurer Salze best\u00e4tigte, sondern die darauf bez\u00fcgliche Lehre allseitig noch weiter ausf\u00fchrte. Soxhlet stellte quantitative Bestimmungen mit gew\u00f6hnlichem Natriumsulfat (Xa^HPCL) saurem phosphorsaurem Kali (KFFP04) und neutralem schwefelsaurem Natron (NaoSO-i) in 1 q Normall\u00f6sung an. Mit eben demselben Prozentgehalt wurden Schwefels\u00e4ure, Essigs\u00e4ure und Phosphors\u00e4ure bereitet. Soxhlet fand bei seinen Versuchen, dass Lieberk\u00fchn\u2019s Alkalialbuminat nur in dem Falle von S\u00e4uren gef\u00e4llt wird, wenn das neutrale Phosphat durch S\u00e4urezusatz zu einem s a u r e n geworden ist (108 p. 4). Er fand ferner, dass das saure Phosphat das Alkalialbuminat f\u00e4llt, die F\u00e4llung aber nicht von der Menge des sauren, sondern von derjenigen des neutralen Phosphates abh\u00e4ngt (ib. p. 6). Im Einklang damit beobachtete Soxhlet, dass ver-h\u00e4ltnissm\u00e4ssig geringe Mengen sauren Natriumphosphats auch allein, Alkalialbumi-\n6 ......so wie man sie erw\u00e4rmt, erfolgt bei\nverh\u00e4ltnissm\u00e4ssig niederer Temperatur, 35 oder 40 Grad. C.. eine bedeutende Zunahme der Tr\u00fcbung, und diese steigert sich bei weiterem Erw\u00e4rmen fortw\u00e4hrend, ohne dass es auch, wenn man bis auf 100\u00b0 C. erhitzt, zu einer vollst\u00e4ndigen Aufl\u00f6sung der Eiweissk\u00f6rper k\u00e4me (ib. p. 549).\n*) Eine wesentliche Erscheinung bleibt immer dieselbe, die Anwesenheit der phosphorsauren Alkalien in einer Kalialbuminatl\u00f6sung verhindert bis zu einen gewissen Grade die F\u00e4llung der in dem Albuminat vorhandenen Eiweissk\u00f6rper durch S\u00e4uren und man erh\u00e4lt Lackmus r\u00f6thende Kalialbuminatl\u00f6sung, welche erst auf weiteren S\u00e4urezusatz den bekannten im S\u00e4ure\u00fcberschuss wieder l\u00f6slichen Niederschlag absetzen (95 p. 550).\n3) An einer mit phosphorsauren Alkalien gemengten Kalialbuminatl\u00f6sung l\u00e4sst sich fast alles wahrnehmen, was Lieberk\u00fchn mit F. Hoppe als dem Casein in der Milch eigent\u00fcmliches, beschrieben (95 p. 552j.\n4) Pas neutrale Lieber k h \u00fc n's che Alkalialbuminat wird daher durch Kohlens\u00e4ure vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt, bei Gegenwart von viel Alkali aber unvollst\u00e4ndig oder gar nicht. Bei Gegenwart von phosphorsauren Alkali wird das Albuminat und Casein durch Kohlens\u00e4ure nicht gef\u00e4llt und mit Essigs\u00e4ure kann man die L\u00f6sung derselben gut ans\u00e4uern, ohne dass selbst beim Kochen ein Niederschlag entsteht, f\u00fcgt man jedoch ein W enig mehr Essigs\u00e4ure hinzu, so erfolgt F\u00e4llung zun\u00e4chst beim Kochen allein, nach noch etwas gesteigertem Zusatz der S\u00e4ure F\u00e4llung beim Einleiten von Kohlens\u00e4ure bei gew\u00f6hnlicher Temperatur und nun ist der geringste weitere Zusatz von Essigs\u00e4ure hinreichend, um v\u00f6llige Ausf\u00e4llung des Caseins oder Albuminats zu bewirken. Milchs\u00e4ure und Phosphors\u00e4ure verhalten sich wie Essigs\u00e4ure, und es erkl\u00e4rt sich hieraus das Verhalten der (Milch im Beginne des Sauerwerdens derselben, ehe sie spontan geronnen ist (58 p. 190 .","page":366},{"file":"p0367.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 367\nnatl\u00f6sungen ohne Beimengungen f\u00e4llen; zur F\u00e4llung bei Gegenwart von neutralem Natriumpliosphat seien gr\u00f6ssere Mengen sauren Natriumphosphats erforderlich (ib. p. 7): dennoch wirke eine relativ unbedeutende Menge des neutralen Salzes der F\u00e4llung durch das saure entgegen. Das basische Phosphat verhalte sich ebenso wie das neutrale (108 p. 13\u20144). Soxhlet findet in der F\u00e4llbarkeit der Milch und eines Alkalialbuminats keinen Unterschied (108 p. 40).\nAusser den erw\u00e4hnten Angaben \u00fcber\tdas Verhalten der Phosphate gibt es\nauch noch sehr interessante \u00fcber die Wirkung der Kohlens\u00e4ure auf alkalische Proteinl\u00f6sungen. So beobachtete Schmidt (101 p. 454), obgleich er bemerkt hatte, dass die Alkalicarbonate\tsich ebenso wie\tdie\tAlkalien verhalten,\tund Wasser\nkeine Ausscheidung von Niederschl\u00e4gen aus derartigen Seroglobinl\u00f6sungen bewirkt, parzielle Ausf\u00e4llung des Globulins beim Einleiten von Kohlens\u00e4uregas in dessen kohlensaure Alkalil\u00f6sungen. Im\tHinblick darauf,\tdass\tdas Globulin sich\tauch in den\ndoppeltkohlensauren Alkalien aufl\u00fcsen kann, wenn auch in geringerem Maasse als in den kohlensauren, nimmt Schmidt an. dass ein Teil desselben bei dem Ponleiten der Kohlens\u00e4ure\tund der Bildung\tder\tsauren Salzes sich\tausscheidet,\nund dass es zur weiteren Ausscheidung durch Kohlens\u00e4ure einer neuen Verd\u00fcnnung mit Wasser bed\u00fcrfe, um das L\u00fcsungsverm\u00fcgen der fr\u00fcheren konzentrirteren und folglich energischer aufl\u00f6senden Natriumcarbonatl\u00f6sung herabzusetzen (101 p. 45G und 439). Essigs\u00e4ure scheide jedoch das Globulin auch aus unverd\u00fcnnten L\u00f6sungen in Neutralsalzl\u00f6sungen aus (101 p. 439). In der Annahme, dass das Globulin in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten in Form von Alkalialbuminaten vorhanden ist, findet Schmidt, dass die Ausscheidung des Globulins durch Kohlens\u00e4ure sich leicht durch die Bildung einer \u00c4 erbindung des Alkali mit der eingeleiteten Kohlens\u00e4ure erkl\u00e4ren lasse x). Doch h\u00e4lt Schmidt selbst, die Erkl\u00e4rung f\u00fcr ungen\u00fcgend, da das Globulin auch aus L\u00f6sungen in Neutralsalzen sowohl von Kohlens\u00e4ure als von sehr verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt wird. In diesen F\u00e4llen lasse sich die F\u00e4llung nicht mehr durch die Entziehung des Alkali erkl\u00e4ren, und Schmidt sieht hier als L i sache derselben die Unl\u00f6slichkeit der sich bildenden Verbindung des Globulins mit der S\u00e4ure an Doch h\u00e4lt auch diese Erkl\u00e4rung nicht stand, wie Schmidt selbst gesteht: man beobachtet Erscheinungen, die schon ausser dem Bereiche der chemischen Reaktion liegen und den physikalischen Erscheinungen angeh\u00f6ren. So z. B. scheidet eine alkalische Globulinl\u00f6sung, wenn sie mit einem Glasst\u00e4bchen leicht geklopft wird, Niederschl\u00e4ge aus, deren Bildung sich hier nicht mehr durch den Einfluss der atmosph\u00e4rischen Kohlens\u00e4ure erkl\u00e4ren l\u00e4sst! Wenn hier auch rein mechanische Einfl\u00fcsse, deren wir schon sowohl in der Ge-\n*) A\\ enn man sich das Globulin in seinen nat\u00fcrlichen L\u00f6sungen, wof\u00fcr allerdings viele Gr\u00fcnde sprechen, als ein Alkalialbuminat denkt, so liesse sich die F\u00e4llung desselben durch verd\u00fcnnte S\u00e4uren und durch Kohlens\u00e4ure einfach auf eine Alkalientziehung beziehen (101 p. 456).\n-) Aber es fragt sich dann, wie es zu erkl\u00e4ren sei, dass dieselbe auch aus ihrer L\u00f6sung in doppeltkohlensauren Alkalien und in Mittelsalzen durch Kohlens\u00e4ure und verd\u00fcnnte Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt wird; auch die geringen Mengen derselben, die sich in AYasser l\u00f6sen, werden auf diese Weise ausgeschieden. In diesen F\u00e4llen kann man sich nicht auf eine Alkalientziehung berufen und man muss an die M\u00f6glichkeit denken, dass eine Yer-\nLe Physiologiste. Yol. Y.\nbindung der S\u00e4uren mit dem Globulin zu einem in der Mutterfl\u00fcssigkeit unl\u00f6slichen K\u00f6rper stattfindet. Daf\u00fcr spricht auch der Umstand, dass das Globulin aus der L\u00f6sung in doppeltkohlensauren Alkalien und in Mittelsalzen um so leichter und vollst\u00e4ndiger ausgeschieden wird, je mehr man dieselbe verd\u00fcnnt. Dieses gilt namentlich von der Kohlens\u00e4ure. Wasserzusatz zum Blutserum hat nun zun\u00e4chst den Effect, dass die Menge der unabh\u00e4ngig von den Alkalien absorbirten Kohlens\u00e4ure vermehrt wird, und auf diesen Theil des von der Fl\u00fcssigkeit aufgenommenen Gases scheint es bei der F\u00e4llung des Globuline anzukommen (101 p. 45G).\n24","page":367},{"file":"p0368.txt","language":"de","ocr_de":"368 IDENTIT\u00c4T DEE NATTKL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nschichte des Albumins als auch bei den F\u00e4llungserscheinungen durch Salze, wenn die Fl\u00fcssigkeiten mit letzteren unter Umsch\u00fctteln ges\u00e4ttigt wurden (A'.V 48\u201460 p. 147), zugegeben werden kann, so darf auch eine chemische Verbindung des Globulins mit dem Alkali in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten in Gestalt eines Alkalialbuminats nicht abgeleugnet werden. Zu gunsten eines solchen Zustands des Globulins in diesen Fl\u00fcssigkeiten zeugen Schmidt's Beobachtungen, nach denen dieselben das Globulin nicht nur an ein Alkali gebunden enthalten, sondern auch daf\u00fcr, dass dieses keineswegs so rasch abgetreten wird, wie man im Hinblick auf die energische Wirkung der anorganischen S\u00e4uren erwarten sollte, namentlich wenn man diese mit einem so inerten K\u00f6rper, wie es das Protein ist, vergleicht. So setzte z. B. Schmidt zu einem Gemenge aus Hydrocelefl\u00fcssigkeit und sehr wenig Blut verd\u00fcnnte Essigs\u00e4ure zu. Nach einiger Zeit reagirte die Fl\u00fcssigkeit wieder alkalisch. Dasselbe beobachtete er an Ochsenblutplasma (101 p. 546). Pferdeblutplasma mit 1 10 Normalschwefels\u00e4ure neutralisirend, musste Schmidt in einem Fall 0,136 grm. S03 bis zu schwachsaurer Reaktion zugeben, nach 3 Tagen war die Reaktion wieder eine schwachalkalische geworden und waren wieder 0,00028 grm. SO3 erforderlich (loi p. 547), wobei die Neutralisation von Ausscheidung von Niederschl\u00e4gen aus den Versuchsfl\u00fcssigkeiten begleitet wurde. In \u00dcbereinstimmung mit diesen Beobachtungen scheide bei l\u00e4ngerer Durchleitung von Kohlens\u00e4ure auch unverd\u00fcnntes Serum einen Niederschlag nicht sogleich aus, sondern es erfordere 24\u201436 Stunden, bis die F\u00e4llung erfolgt (ib. p. 460), was sich wiederum durch die Hartn\u00e4ckigkeit erkl\u00e4ren l\u00e4sst, mit welcher das Globulin die Alkalien festh\u00e4lt. Weitere Beobachtungen desselben Autors berechtigen uns zu der Aussage, dass W\u00e4rme die Substitution des Proteins in dessen Verbindungen mit den Alkalien durch Kohlens\u00e4ure bef\u00f6rdert. So fand Schmidt, dass die F\u00e4llungstemperatur eines w\u00e4sserigen Extrakts aus einer zerriebenen Linse in drei F\u00e4llen=79\u00b0, 85\u00b0 und 90\u00b0 war. Obgleich der Unterschied in der Gerinnungstemperatur sich durch die Verd\u00fcnnung mit Wasser erkl\u00e4ren d\u00fcrfte, findet Schmidt dennoch, dass dieser Unterschied auch einen andern Grund haben k\u00f6nnte und zwar folgenden: bei der Behandlung der zwei letzten L\u00f6sungen mit einem Kohlens\u00e4urestrom entstand in denselben Tr\u00fcbung bei 35\u00b0 und 33\u00b0. und beide gerannen anstatt bei der obigen Temperatur schon bei 55\u00b0. w\u00e4hrend Blutserum, welches mittels der Luftpumpe von den Gasen befreit worden war, erst bei 78\" und auch dann nur eine gel\u00e9eartige Masse ausschied; beim Einleiten von Kohlens\u00e4ure erfolgte F\u00e4llung schon bei 66\u00b0! Es erwies sich dabei, dass Kohlens\u00e4ure hier ebenso wie sehr geringe Quantit\u00e4ten Essig- oder Salzs\u00e4ure beim Kochen sowohl auf ein w\u00e4sseriges Linsenextrakt, auf Serum als auch auf Eiweiss wirkte. Zugleich trat F\u00e4llung beim Erw\u00e4rmen um so rascher und in um so kompakterer Form ein, je st\u00e4rker die Fl\u00fcssigkeit vor dem Einleiten der Kohlens\u00e4ure verd\u00fcnnt worden war (101 p. 442) Q.\nl) In drei Versuchen mit Linsensubstanzl\u00f6sungen trat die Gerinnung das eine Mal bei 90\u00b0 ein, das zweite Mal, nachdem bei 70\u00b0 sich die erste Tr\u00fcbung eingestellt batte, bei 85\u00b0, das dritte Mal begann die Tr\u00fcbung schon bei 53\u00b0, w\u00e4hrend die Gerinnung bei 79\u00b0 vollkommen beendet war. Diese Unterschiede hingen wohl nur vom verschiedenen Concentrationsgrade der mit beliebigen Mengen Wasser bereiteten L\u00f6sungen ab, wenigstens steigt die Gerinnungstemperatur des Blutserums mit dem Grade der Yerditnung; bei Zusatz von 5 Volum Wasser gerann Rinderblutserum beim Sieden gar\nnicht mehr, lndess bedarf durchschnittlich eine Linsenl\u00f6sung doch immer einer st\u00e4rkeren Hitze, um zu coaguliren, als Blutserum; ich vermuthe, dass diese Differenz auf dem Kohlens\u00e4uregehalt des letzteren beruht. Ich behandelte die zu den zwei letzten der so eben angef\u00fchrte Versuche benutzten Linsenl\u00f6sungen mit Kohlens\u00e4ure, filtrirte das gef\u00e4llte Globulin ab und erhitzte die Kiltrate: jetzt tr\u00fcbten sie sich schon bei 35\u00b0 resp. 33\u00b0 und gerannen beide bei ca. 55\u00b0 und zwar flockig; dagegen gerann evacuirtes Blutserum erst bei 78\u00b0 gallertartig, nach der S\u00e4ttigung mit Kohlen-","page":368},{"file":"p0369.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NATURE. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 369\nAndererseits tritt aber, Schmidt's Beobachtungen nach, sehr starke Verd\u00fcnnung als ung\u00fcnstiges Moment f\u00fcr die F\u00e4llung des Globulins auf: dieses wird durch die Kohlens\u00e4ure nicht mehr ausgeschieden, sondern anscheinlich in L\u00f6sung erhalten, da Schmidt beobachtete, dass nach lange andauernder Einwirkung von Kohlens\u00e4ure das Filtrat einen Niederschlag ausschied. Im verein mit dem oben Dargelegten zeugt ^ eben dieser . I instand daf\u00fcr, dass es l\u00e4ngerer Zeit bedarf, ehe die Wirkung der Kohlens\u00e4ure sich geltend machen kann, infolgedessen der Niederschlag sich spater als gew\u00f6hnlich ausscheidet. Wir stossen hier gleichsam auf einen Widerspruch in bezug auf das, was schon \u00fcber die F\u00e4llung des Globulins bekannt war, n\u00e4mlich beobachten eine starke Verd\u00fcnnung als g\u00fcnstiges Moment f\u00fcr die Erhaltung des Globulins in L\u00f6sung. Man fragt sich unwillk\u00fcrlich, ob dieses sich hier nicht in einem dem wasserl\u00f6slichen nahen Zustande befindet (A'A 93\u2014100 p. 349\u201450), da die Bedingnisse, dasselbe in Form von Hydroglobin zu erhalten, am g\u00fcnstigsten w\u00e4ren, wenn man nur mit Gewissheit sagen k\u00f6nnte, dass der Einfluss des mit dem Globulin verbundenen Alkali hier ausgeschlossen ist, um so mehr, als der aus der oben erw\u00e4hnten I Rissigkeit, obgleich mit Schwierigkeit ausgeschiedene Niederschlag, Schmidt s Aussage nach, in Wasser, welches Spuren eines Alkali enth\u00e4lt '), l\u00f6slich ist: dies ist vollkommen begreiflich, da derselbe vor der Ausscheidung durch eine &e*ir unbedeutende Menge eines starken oder durch eine grosse Quantit\u00e4t eines schwachen L\u00f6sungsmittels in L\u00f6sung erhalten werden musste. Bei \u00e4usserst starker \u00c4 erd\u00fcnnung der protei\u2019nhaltigen F l\u00fcssigkeiten mit Wasser ist es nur dieses, nebst den Spuren von Alkalien, welches bei dem heutigen Stande unsrer Kenntnisse unter den gegebenen Umst\u00e4nden als L\u00f6sungsmittel des Globulins angesehen werden kann. In der Tat m\u00fcssen die Globulinniederschl\u00e4ge sich im allgemeinen unter denselben Bedingungen aufl\u00fcsen. unter denen das Globulin sich vor der Ausscheidung befand. Dadurch erkl\u00e4rt es sich, dass zur Aufl\u00f6sung desselben unter den oben beschriebenen Umst\u00e4nden, wenn es sich so zu sagen dem Hydroglobin n\u00e4hert, selbstverst\u00e4ndlich Wasser, welches blosse Spuren eines Alkali enth\u00e4lt, gen\u00fcgt. Unser Satz scheint auch von einer andern Seite her in Schmidt\u2019s Arbeiten eine Best\u00e4tigung zu finden, darin n\u00e4mlich, dass frischgef\u00e4lltes Globulin in Wasser, wenn auch nur unbedeutend, l\u00f6slich ist-). Dass wir es hier nicht mit einer Erscheinung von Aufl\u00f6sung des Globulins in Wasser und nicht mit Hydroglobin zu tun haben, beweist die sehr unbedentende L\u00f6slichkeit des Niederschlags in Wasser haupts\u00e4chlich aber folgende Beobachtung von Schmidt. Eine L\u00f6sung von Seroglobin in einer sehr schwachen Alkalil\u00f6sung wird von Kohlens\u00e4ure gef\u00e4llt; doch l\u00f6st sich der Niederschlag beim Einleiten von Sauer-\ns\u00e4ure bei 66\u00b0 klumpig. Dabei stellte sich heraus, dass die Kohlens\u00e4ure ganz wie kleine Mengen Kssig- oder Salzs\u00e4ure in der Hitze eine flockige Gerinnung bedingt, sowohl in verd\u00fcnntem Blutserum als in d\u00fcnner Linsensubstanz\u2014und H\u00fchnereiweissl\u00f6sungen; die Gerinnungstemperatur liegt um so niedriger, und die Flocken sind um so besser absufiltriren, je mehr man die Fl\u00fcssigkeiten vor dem Zuleiten der Kohlens\u00e4ure und vor dem Erhitzen verd\u00fcnnt hat (TOI p. 442-443).\n1)\tDie tr\u00fcbende Substanz der fibrin\u00f6sen Fl\u00fcs-\nsigkeiten l\u00f6ste sich in Wasser, dem eine Spur Alkali zugesetzt worden......(101 p. 540).\n2)\tMasser l\u00f6st nur Spuren derselben auf. Bei wiederholtem Auswaschen der aus ihrer sauren oder alkalischen L\u00f6sung durch Neutralisiren derselben gef\u00e4llten und auf einem Filtrum gesammelten Sub-\nstanz findet man, dass die durch mitfortgerissene Substanztheilchen stets tr\u00fcb erscheinenden \u2019Wasclifl\u00fcssigbeiten sich beim Durchleiten von Kohlens\u00e4ure noch st\u00e4rker tr\u00fcben, somit einen Theil der Substanz in L\u00f6sung besitzen. Besser noch kann man sich davon \u00fcberzeugen, wenn man die tr\u00fcben Filtrate vor der Behandlung mit Kohlens\u00e4ure erst m\u00f6glichst kl\u00e4rt, indem man sie noch einmal durch mehrfaches Papier filtrirt.\u2014 Aus einer solchen neutralen w\u00e4sserigen L\u00f6sung scheidet sich die Substanz nach einigen Stunden spontan wie-dei aus, und zwar gleichfalls in feink\u00f6rniger Gestalt, w\u00e4hrend diese Ausscheidung in der schwach sauren oder alkalischen L\u00f6sung bei gew\u00f6hnlicher Temperatur meist erst nach 5\u2014HC)\nTagen eintritt, in einer Temperatur von 25__2S\u00bb\naber schon nach 2\u20144 Tagen (101 p. 438).\n24*","page":369},{"file":"p0370.txt","language":"de","ocr_de":"370 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN,\nStoff oder atmosph\u00e4rischer Luft in derselben Mutterlauge auf '). Vergleicht man diese Angabe mit den von Schmidt fr\u00fcher gegebenen Tatsachen \u00fcber den Einfluss der Kohlens\u00e4ure auf die Gerinnungstemperatur der prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten, so erkennt man klar, dass im erw\u00e4hnten Falle das Globulin von der Kohlens\u00e4ure ausgeschieden wird; wird aber diese ausgepumpt oder, wie im lezten Falle, durch Gase oder selbst durch \u00c4ther verdr\u00e4ngt, so l\u00f6st sich das Globulin auf, da durch die Entfernung der Kohlens\u00e4ure das L\u00f6sungsverm\u00f6gen der Mutterlauge wieder zu der Kraft anw\u00e4chst, welche das Globulin vor dem Zuleiten der Kohlens\u00e4ure in L\u00f6sung erhalten hatte. Bei sorgf\u00e4ltigem Auswaschen des \u201eParaglobinniederschlags\u201c kann auch Sauerstoff, wie Br\u00fccke gezeigt (10 p. 882), den Niederschlag nicht mehr aufl\u00f6sen helfen. Unter denselben Bedingungen fand Heynsius (50 p. l\u00f6) einen Alkalialbuminatniederschlag nicht l\u00f6slich. Die zahlreichen Tatsachen \u00fcber den Einfluss der Kohlens\u00e4ure, die wir in dem historischen Teil darlegten, stimmen mit dem beschriebenen Verhalten derselben vollst\u00e4ndig \u00fcberein (.V.V 93\u2014100 p. 356).\nAuch Schmidt scheint die Aufl\u00f6sung des durch Kohlens\u00e4ure ausgeschiedenen Globulins durch die Entfernung dieser aus der Mutterlauge erkl\u00e4ren zu wollen * 2). Eine n\u00e4here Untersuchung dieser Bedingnisse zeigt, dass in konzentrirteren Globulinl\u00f6sungen die Aufl\u00f6sung nach der Entfernung der Kohlens\u00e4ure leichter von statten geht, wobei die L\u00f6sung ihre fr\u00fchere Eigenschaft, in der W\u00e4rme nicht zu gerinnen, wiedergewinnt 3). Dies konnte Schmidt in bezug auf die durch Essigs\u00e4ure erhaltenen Niederschl\u00e4ge nicht sagen; doch auch hier beobachtete er, wenn auch nur in Ausnahmef\u00e4llen, Aufl\u00f6sung des Globulins in der Mutterlauge beim Zuleiten von Sauerstoff (101p. 457). In der Folge fand Schmidt jedoch (102 p. 432) dass der durch Kohlens\u00e4ure frisch ausgeschiedene schneeweisse \u201eParaglobulinniederschlag\u201c, sogleich abfiltrirt und zur Verh\u00fctung des Austrocknens auf dem Filter durch einen Deckel gesch\u00fctzt, nach 2 Tagen ein durchsichtiges, syrup\u00e4hnliches Aussehen bekommt, wonach er sich in destillirtem Wasser vollst\u00e4ndig l\u00f6st. Diese w\u00e4sserige L\u00f6sung g e r i n n t beim Kochen n i c h t, wird aber sowohl durch Kohlens\u00e4ure als durch Essigs\u00e4ure ausgeschieden. Bei der F\u00e4llung mit Kohlens\u00e4ure entsteht aufs neue ein Niederschlag von demselben Charakter 4). Es unterliegt kaum einen Zweifel.\n0 Aus einer solchen w\u00e4sserigen, schwach alkalischen L\u00f6sung wird die fibrinoplastische Substanz durch Kohlens\u00e4ure gef\u00e4llt, beim Zuleiten voir Sauerstoff oder von atmosph\u00e4rischer Luft l\u00f6st sie sich wieder auf; sie scheidet sich ferner aus beim Neutralismen dieser L\u00f6sung durch h\u00f6chst verd\u00fcnnte S\u00e4uren (101 p. 437).\n\u00dc Wenn die durch Kohlens\u00e4ure in Globulinl\u00f6sungen bewirkte Tr\u00fcbung beim Durchleiten von Sauerstoff wieder schwindet, so kann das aus einer Verdr\u00e4ngung eines Theils der S\u00e4ure aus dem Bicarbonat erkl\u00e4rt werden (101p. 457).\n3)\tDer Sauerstoff verh\u00e4lt sich also hierin der Kohlens\u00e4ure gerade entgegengesetzt, die ihre Wirkung um so leichter aus\u00fcbt, je d\u00fcnner die Fl\u00fcssigkeit ist. Aus einer solchen Sauerstofti\u00f6-sung wurde die Substanz durch Erhitzen nicht gef\u00e4llt, obgleich sich essigsaures Natron in der Fl\u00fcssigkeit befand, durch dessen Gegenwart in alkalischen L\u00f6sungen des Globulins immer eine F\u00e4llung in der Hitze bedingt wird (101 p. 457).\n4)\tL\u00e4sst man die frisch gef\u00e4llte und abfiltrirte tiorinoplastische Substanz, welche ein schnee-weisses breiiges Ansehen hat, ein Paar Tage lose\nbedeckt (um das Eintrocknen zu verh\u00fcten) aut dem Filtrum liegen, so macht sie eine eigenth\u00fcm-liche Umwandlung durch. Sie verwandelt sich in eine durchscheinende, schwachgelbliche, klebrige, syrup\u00f6se Vlasse, welche in destillirtem Wasser ohne jeden Zusatz leicht l\u00f6slich ist. Bei dieser Umwandlung b\u00fcsst sie, soweit ich gesehen, keine einzige ihrer fr\u00fcheren Eigenschaften ein: die L\u00f6sung in destillirtem Wasser wirkt ungeschw\u00e4cht fibrino-plastisch, durch Kohlens\u00e4ure und verd\u00fcnnte Essigs\u00e4ure wird die Substanz gef\u00e4llt, der Niederschlag ist in verd\u00fcnnten Alkalien, im Ueber-schuss der S\u00e4ure und in Kochsalz l\u00f6slich; die rein w\u00e4sserige L\u00f6sung dieser umgewandelten Substanz bleibt beim Sieden klar, die durch Kohlens\u00e4ure oder Essigs\u00e4ure aus der gekochten L\u00f6sung gef\u00e4llte Substanz ist unl\u00f6slich in neutralen Alkaliensalzen. Sammelt man die aus der L\u00f6sung in destillirtem Wasser durch S\u00e4ure gef\u00e4llte Substanz auf einem Filtrum, so erscheint sie wieder sclinee-weiss und breiig, ist wieder unl\u00f6slich in Wasser und ver\u00e4ndert sich bei l\u00e4ngerem Stehen nochmals in der angegebenen Weise u. s. f. (102 p. 432).","page":370},{"file":"p0371.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NATURE. PROTEIN FL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 371\ndass das Globulin in diesem Falle sich mit einem Teil des Alkali, welches es in L\u00f6sung gehalten hatte, oder mit welchem es verbunden gewesen war, ausgeschieden hatte. Wie unsere eigenen Untersuchungen gezeigt, hat die Asche in diesem Fall eine stark-alkalische Reaktion, infolgedessen dieses Pr\u00e4parat nach dem Abtreiben der Kohlens\u00e4ure, welches durch Auspumpen beschleunigt werden kann, wasserl\u00f6slich ist. Dies soll jedoch Schmidt\u2019s Beobachtungen \u00fcber die schwache Wasserl\u00f6slichkeit des Globulins nicht erkl\u00e4ren (101 p. 536): beim Auswaschen mit kohlens\u00e4urehaltigem Wasser l\u00f6st sich das Pr\u00e4parat nicht; enth\u00e4lt aber das Waschwasser ein andres neutrales Gas, oder ist es durch Kochen ganz von Gasen befreit, namentlich wenn das Waschen, wie in Scherer\u2019s Fall, nicht sehr rasch vor sich geht (.VA' 93\u2014100 p. 359), so bildet auch in diesem Falle, wenn nicht vollst\u00e4ndige, so doch teilweise Aufl\u00f6sung des Globulins auf kosten des in demselben enthaltenen Alkali statt. In dieser Beziehung sind sowohl von Schmidt selbst (.VA? 48\u201460 p. 122) als auch von andern Forschern, z. B. K\u00fchne (.VA? 48 \u2014 60 p. 121\u2014126), angestellte Beobachtungen vorhanden; lezterer zeigte, dass gerade durch Kohlens\u00e4ure frischgef\u00e4lltes Globulin in sauerstoffhaltigem Wasser l\u00f6slich ist! Bei der F\u00e4llung mit Essigs\u00e4ure kann auch der entgegengesetzte Fall eintreten: auch hier kann Aufl\u00f6sung des Niederschlags in Wasser beobachtet werden, aber nun schon auf kosten der Essigs\u00e4ure. Besonders leicht l\u00f6sen sich frischgef\u00e4llte, feine oder feink\u00f6rnige Flocken auf. So beobachtete Schmidt, dass bei der Darstellung des Globulins aus H\u00e4matoglobin. wobei ziemlich wenig von der Substanz erhalten wird, verd\u00fcnnte Essigs\u00e4ure zur F\u00e4llung derselben nicht benutzt werden kann, da es unm\u00f6glich ist, sich streng innerhalb der Grenzen der Neutralisationsmengen zu halten, und schon der unbedeutendste \u00dcberschuss derselben den Niederschlag aufl\u00f6st. Demgem\u00e4ss zieht Schmidt Kohlens\u00e4ure vor (101 p. 444), welche diesen \u00dcbelstand nicht besitzt. Daraus kann man schliessen, dass die L\u00f6slichkeit des Globulins in Kohlens\u00e4ure eine sehr zweifelhafte ist, sogar wenn es sich um aschenfreies Globulin handelt (p. n. A'.V 86-\u201492 p. 199). Diese fast verschwindend kleinen Mengen Essigs\u00e4ure gen\u00fcgen jedoch, das Globulin in L\u00f6sung zu erhalten. Graham (36 p. 41) dialysirte in Essigs\u00e4ure aufgel\u00f6stes H\u00fchnereiweiss in seinem Dialysor; nach 4 Tagen fand er in der Fl\u00fcssigkeit keine Asche und glaubte, dass auch die Essigs\u00e4ure sich entfernt hatte. Wir sagen \u201eglaubte\u201c, da seine Fl\u00fcssigkeit von Milch gef\u00e4llt wurde, was bei Hydroglobin, welches Graham bei fortgesetzter Dialyse der sauren L\u00f6sung hatte erhalten m\u00fcssen nicht der Fall sein sollte. Den Ausschlag h\u00e4tte in diesem Falle eine Probe auf die Gerinnung durch W\u00e4rme geben k\u00f6nnen, doch erw\u00e4hnt Graham einer solchen nicht. Unstreitig ging der Bildung des Hydroglobins diejenige einer S\u00e4ureverbindung mit \u00e4usserst geringem S\u00e4uregehalt voran, weshalb dieselbe in der W\u00e4rme nicht gerann (.VA? 86\u201492 p. 252). Bestimmtere Angaben linden wir in dieser Beziehung bei Sch\u00fctzenberger, welcher gerade das Stadium der Zersetzung der essigsauren Globulinverbindung beobachtete (103 p. 86), wenn das Globulin in Hydroglobin \u00fcbergeht, infolgedessen bei v\u00f6lliger Abwesenheit einer sauren Reaktion sowohl innerhalb als ausserhalb des Dialysors die Fl\u00fcssigkeit in der Flitze einen Niederschlag ausschied; dennoch kann angenommen werden, dass die Fl\u00fcssigkeit nur zum teil Hydroglobin enthielt, da die L\u00f6sung von Alkalien gef\u00e4llt wurde. W \u00e4re die Dialyse l\u00e4ngere Zeit fortgesezt worden, so w\u00fcrde das Dialysat alle f\u00fcr das Hydroglobin bekannten Reaktionen\u2014F\u00e4llbarkeit in der Hitze, \u00dcnf\u00e4llbarkeit durch Alkalien, S\u00e4uren und auch Salzen, endlich allm\u00e4lige Ausscheidung, namentlich durch mechanische Manipulationen, an den Tag gelegt haben (A'.V 93\u2014100 p. 354).\nIn der Tat war es K\u00fchne (69 p. 179) bei der Dialyse von H\u00fchnereiweiss, welches durch Einwirkung von Kohlens\u00e4ure und Essigs\u00e4ure vom Globulin befreit worden war. trotz vierw\u00f6chentlicher Dialyse nicht gelungen, das Dialysat von der Essigs\u00e4ure zu befreien, da man auch noch danach mit einem Alkali neutralisiren und","page":371},{"file":"p0372.txt","language":"de","ocr_de":"372 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nProteinniederschl\u00e4ge erhalten konnte 1). Es ist somit sehr schwer, das Globulin von der S\u00e4ure zu befreien, infolgedessen wir in Sch\u00fctzenberger\u2019s und Graham\u2019s F\u00e4llen das Vorhandensein eines wenigstens aus Acidalbumin und Hydroglobin bestehenden Gemenges annehmen m\u00fcssen; dennoch enthielt die Fl\u00fcssigkeit bis 1% Asche. Dagegen gelang es Graham (36 p. 62) unzweifelhaft eine Alkaliverbindung des Globulins mittels Dialyse in deren Bestandteile zu zerlegen und Hydrosol (A.V 93 \u2014 100 p. 249\u201450) zu erhalten, wobei die L\u00f6sung, wie quantitative Analysen zeigten, alles in derselben enthaltene Alkali in das \u00e4ussere Wasser ausschied.\nWas das ausgeschiedene Globulin anbetrifft, so spricht sich Schmidt ziemlich bestimmt dahin aus, dass das Paraglobulin, z. B. nach der Aufl\u00f6sung in schwachen Alkalil\u00f6sungen beim Kochen nicht ausfalle, dass aber durch Eintr\u00e4gen eines Neutralsalzes beim Kochen F\u00e4llung entstehe, wobei der Niederschlag sich von dem \u201egeronnenen Albumin\u201c durch nichts unterscheide -).\nSehr interessant f\u00fcr die historische Entwicklung der von uns ber\u00fchrten Frage, sind K\u00fchne\u2019s Beobachtungen und Schl\u00fcsse \u00fcber die gegenseitigen Verh\u00e4ltnisse der Bestandteile des Serums. Nach 10-facher Verd\u00fcnnung des Serums mit Wasser und Durchleitung von Kohlens\u00e4ure fiel das Globulin aus. Ans\u00e4uern des Filtrats mit Essigs\u00e4ure erzeugte einen neuen Niederschlag, welchen K\u00fchne f\u00fcr eine Natriumverbindung hielt (69 p. 177). Nach Entfernung dieser Niederschl\u00e4ge schied das Filtrat nach Hinzuf\u00fcgung einer unbedeutenden S\u00e4uremenge einen neuen Niederschlag aus: doch erfolgte die Ausscheidung der lezten Protemmenge erst bei gleichzeitigem Ans\u00e4uern mit Kohlens\u00e4ure und Erw\u00e4rmen (ib. p. 177). Nimmt man, nach Denis\u2019s, Liebig\u2019s u. and. Lehre an, dass das s\u00e4mtliche Protein mit einem Alkali verbunden ist, so erkl\u00e4ren sich diese drei konsekutiven F\u00e4llungen, welche bei der allm\u00e4ligen Steigerung der Energie, so zu sagen der Bedingungen, die auf die Alkaliverbindungen im allgemeinen f\u00e4llend wirken, erfolgen, leicht. So f\u00e4llt z. B. Kohlens\u00e4ure das Globulin aus verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig konzentrirten L\u00f6sungen einer Alkaliverbindung nicht: um schw\u00e4chere L\u00f6sungen zu erhalten, muss man dieselben verd\u00fcnnen, und ist nun die Kohlens\u00e4ure im st\u00e4nde einen Niederschlag zu erzeugen; allein die sich bildenden Salze halten einen Teil des Globulins in L\u00f6sung zur\u00fcck; der Zusatz von Essigs\u00e4ure ruft noch st\u00e4rkere F\u00e4llung hervor; damit aber vollst\u00e4ndige Zersetzung erfolge, muss mit Essigs\u00e4ure bei erh\u00f6hter Temperatur eingewirkt werden.\nWenn K\u00fchne zwischen den durch Essigs\u00e4ure und Kohlens\u00e4ure hervorgebrachten Niederschl\u00e4gen, dem vermeintlich, \u201eParaglobulin\u201c und dem \u201eNatronalbuminat\u201c einen Unterschied auch zugab, so geschah es nur deshalb, weil er die Alkaliverbindung durch Kohlens\u00e4ure f\u00fcr nicht f\u00e4llbar hielt. Wie wir aber zeigten (.V.V 81\u20145 p. 86), liess K\u00fchne hier einen Fehler zu, da ein Vergleich von Ss. 175 und 565 seiner Arbeit (69 p, 175 u. 565) zeigt, dass auch K\u00fchne unter gewissen Bedingungen F\u00e4llbarkeit zugab (69 p. 175 u. 565). Vollst\u00e4ndige F\u00e4llung der prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch blosses Kochen gibt K\u00fchne im allgemeinen nicht zu, sondern erkl\u00e4rt dieselbe durch die Mitwirkung von Alkalien, d. h. durch die Gegenwart der Natriumverbindung, welche bei Gegenwart einer grossen Menge eines Salzes durch Kochen gef\u00e4llt wird (69 p. 178);\ni) Das fl\u00fcssig gebliebene Eiweiss hinterliess nach dem Verdunsten eine noch l\u00f6slische Substanz, die beinahe 1 p. Ct. Asche enthielt. Dieser fl\u00fcssige Theil gab beim Neutralismen eine schwache F\u00e4llung, es hatte sich also unter der langen Einwirkung der geringen Menge von Essigs\u00e4ure, die hartn\u00e4ckig trotz der Diffusion vom Eiweiss zuruckgehalten wurde, etwas Syntonin gebildet, der gr\u00f6ssere Theil war dagegen Serumeiweiss ge-\nblieben, und dieser coagulirte nat\u00fcrlich beim Er hitzen (69 p. 179).\n-) Setzt man zur schwach sauren oder schwach alkalischen L\u00f6sung dieser Substanz ein neutrales Alkalisalz und erhitzt, so entsteht eine starke weisse F\u00e4llung, die sich weder in verd\u00fcnnten noch in concentrirten S\u00e4uren oder Alkalien wieder aufl\u00f6st (101 p. 438).","page":372},{"file":"p0373.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NATURE. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 373\ndabei nimmt er an, dass das sog.\" Albumin\u201c auf kosten der Salze im Serum l\u00f6slich ist (09 p. 178). Nicht weniger bestimmt spricht sich Eichwald in dem Sinne aus, dass das \u201eAlbumin\u201c in Wasser unl\u00f6slich ist und seine L\u00f6slichkeit in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten den Salzen und Alkalien verdankt 1). Zwar wurde auch in der Zeitperiode, welche wir im Auge haben, die Meinung laut, dass das Albumin selbst\u00e4ndige L\u00f6slichkeit in Wasser besitze; sobald man aber den Worten der Autoren ihre wahre Bedeutung gab, dieselbe in die Sprache der Tatsachen \u00fcbersetzte, erwies es sich, dass nicht das \u201eAlbumin\u201c, sondern das bei niedriger Temperatur erhaltene \u201etrockne Serum oder trockne Eiweiss\u201c in Wasser l\u00f6slich war (p. n. NW 48\u201400 p. 84\u20147), wie wir es bei Gautier sehen (28 p. 30).\nUm dieselbe Zeit unternahm auch Br\u00fccke (10 p. 883) Untersuchungen, um die Beziehung einer Globulinl\u00f6sung zum Serum aufzuhellen; obgleich er von \u201eAlbumin\u201c spricht, f\u00fchrt er seine Vergleiche faktisch mit gew\u00f6hnlichem Serum aus. Br\u00fccke stellte das Globulin aus Pferdeblutserum dar (10 p. 883). Die alkalischen \u201eParaglobulinl\u00f6sungen\u201c verhielten sich ganz so wie alkalinisirte Seruml\u00f6sungen, wie es bei Scherer\u2019s Versuchen der Fall gewesen war. Damit das Serum in der W\u00e4rme nicht gerinne, muss der Alkaligehalt vergr\u00f6ssert werden. Salze enth\u00e4lt dasselbe schon, da die alkalische Seroglobinl\u00f6sung ihrerseits durch W\u00e4rme gef\u00e4llt wird, wenn ein Salz in dieselbe eingetragen wird (10 p. 884). Ausserdem bereitete Br\u00fccke Paraglobulinl\u00f6sungen in Kalilauge und Ammoniakfl\u00fcssigkeit, entweder indem er erstere mit einem Glasst\u00e4bchen in suspendirtes Globulin enthaltendes Wasser eintrug, oder indem er frischgef\u00e4lltes Seroglobin in ammoniakhaltiges Wasser brachte. Die zweite L\u00f6sung besass eine st\u00e4rkere alkalische Beaktion (10 p. 885). Starken S\u00e4uren und Alka lien gegen\u00fcber verhielt sich das \u201eParaglobulin\u201c ebenso wie das H\u00fchnereiweiss (10 p. 886; u. .VW 81\u201485 p. 00 u. AW 86\u201492 p. 168); in den Beziehungen der Metallsalze bestehe zwischen diesen K\u00f6rpern auch kein Unterschied. Br\u00fccke findet im allgemeinen, dass der Unterschied zwischen den alkalischen Seroglobinl\u00f6sungen, dem Serum und dem Eiweiss nur ein scheinbarer Ft 2). Dabei wurde das Seroglobin aus seinen L\u00f6sungen, wie auch das Eiweiss, durch S\u00e4ttigung mit Xatriumsulfat oder Chlornatrium u. s. w. ausgeschieden; Zusatz von S\u00e4ure l\u00f6ste den Niederschlag, der aus der L\u00f6sung aufs neue durch Salze ausgeschieden wurde (10 p. 880) auf. Die F\u00e4llbarkeit alkalischer Seroglobinl\u00f6sungen durch Phosphors\u00e4ure, Essigs\u00e4ure, Weins\u00e4ure u. a. S\u00e4uren, welche dem Serum abgeht, erkl\u00e4rt Br\u00fccke, wie auch fr\u00fchere Autoren (AbY 93 \u2014100 p.357) durch das Nichtvorhandensein von Salzen in den alkalischen Seroglobinl\u00f6sungen, da im Serum, welchem sogar das Seroglobin entzogen wurde, infolge des Salzgehalts ein solcher Niederschlag nicht beobachtet wird; demgem\u00e4ss l\u00f6se sich der durch S\u00e4ure in einer alkalischen Globulinl\u00f6sung erzeugte Niederschlag durch Salzzusatz auf. Um eine k\u00fcnstliche Eiweissl\u00f6sung darzustellen, empfiehlt Br\u00fccke zu einer Kochsalzl\u00f6sung \u00c4tznatron, \u00c4tzkali oder Ammoniak bis zu deutlich alkalischer Reaktion zuzusetzen und dieses Gemenge tropfenweise in Wasser, welches \u201eParaglobulin\u201c suspendirt enth\u00e4lt, solange einzutragen, bis das Globulin sich aufl\u00f6st. Die erhaltene schwachalkalische L\u00f6sung werde durch Ans\u00e4uern mit Essigs\u00e4ure nicht gef\u00e4llt (10 p. 887). Schon im Hinblick auf diese Angaben muss man gestehen, dass die von Denis mitgeteilten viel reichhaltiger waren und gr\u00f6ssere Beweiskraft besassen.\u2014Dennoch\n') ....., dass wir mit allen in dieser Angele-\ngenheit competenten Richtern das reine Albumin lur einen in V\\ asser unl\u00f6slichen Stoff halten. Wir glauben daher, dass der Zustand, in welchem das Albumin in tIberischen Fl\u00fcssigkeiten zur\u00fcckge-halten wird, und welcher vielleicht nicht einmal\neine wirkliche L\u00f6sung ist. lediglich von der Gegenwart von Alkalisalz und freiem Alkali abh\u00e4ngig ist (23 p. 319).\n-) Der Unterschied zwischen Paraglobulm und gew\u00f6hnlichem Eiweiss war also wieder nur ein scheinbarer (10 p. 886).","page":373},{"file":"p0374.txt","language":"de","ocr_de":"374 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINEL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nkann nicht abgeleugnet werden, dass auch Br\u00fccke\u2019s Beobachtungen f\u00fcr die Identit\u00e4t der salzalkalischen Serogiobinl\u00f6sungen und dem. was \u201eAlbumin\u201c genannt wurde, n\u00e4mlich dem Serum, dem H\u00fchnereiweiss und dem mit Wasser und Kohlens\u00e4ure behandelte Serum, zeugen. M\u00f6glicherweise hat auch Br\u00fccke wie Denis selbst, dann recht, wenn es wirklich ein besonderes Albumin in Sclnnidt-Aronstein's Sinne g\u00e4be, da ja eigentlich alles, was wir \u00fcber das sog. historische Albumin wissen, an Fl\u00fcssigkeiten\u2014Serum und Eiweiss\u2014erforscht wurde, in denen der Charakter der Reaktionen gerade durch das in denselben enthaltene Globulin bestimmt wurde; mit andern Worten, es sind haupts\u00e4chlich die Reaktionen des Globulins, nach denen geforscht wurde und noch heutzutage geforscht wird!\nDubrunfaut's (22 p. 84) und Gsclieidlens (37 p. 3) Ansicht nach wird auch das Protein der Milch durch Alkalien in L\u00f6sung erhalten. Andererseits fehlt es auch nicht an Belegen f\u00fcr die Identit\u00e4t der L\u00f6sung mit den Alkaliverbindungen des Proteins im allgemeinen. Nachdem Heynsius ein Alkalialbuminat nach Lieberk\u00fchn dargestellt und dasselbe in Wasser bei 45\u00b0 (50 p. 12) aufgel\u00f6st hatte, fand er. dass diese L\u00f6sung zur Kohlens\u00e4ure und Essigs\u00e4ure sowie auch zum Kochsalz sowohl in bezug auf die Reihenfolge der Wirkungen und auf das Resultat (Bildung eines Niederschlags) als auch quantitativ sich ganz ebenso verhalte wie das Serum: gleich diesem, scheide auch eine Alkalialbuminatl\u00f6sung z. B. nach der Einwirkung von Kohlens\u00e4ure und Kochsalz einen reichlicheren Niederschlag aus als nach der Einwirkung eines jeden dieser Agentien im einzelnen; sowohl dieses wie jenes m\u00fcsse, um von Kohlens\u00e4ure und Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt zu werden, mit Wasser verd\u00fcnnt werden. Ein eben solches Verhalten gegen diese S\u00e4uren zeige auch eine Fibrin- und Myosinl\u00f6sung in Salzen: dieselben w\u00fcrden auch durch Kohlens\u00e4ure und ebenfalls nicht vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt. Endlich k\u00f6nne eine Alkalialbuminatl\u00f6sung auch die Rolle der Milch spielen: man brauche nur eine geringe, aber durch die Umst\u00e4nde bestimmte, Menge phosphorsauren Natrons einzutragen, damit die Kohlens\u00e4ure keine F\u00e4llung oder, wenn der Gehalt an den genannten Salzen kein entsprechender, ein geringerer ist, blosse Tr\u00fcbung verursache.\nJe gr\u00f6sser der Phosphatgehalt ist, desto besser gehe die F\u00e4llung durch Kohlens\u00e4ure vor sich; vollst\u00e4ndige F\u00e4llung werde aber niemals erhalten, da die nachfolgende S\u00e4ttigung der Fl\u00fcssigkeit mit Kochsalz nochmalige F\u00e4llung hervorrufe (50 p. 13). Ausserdem findet Heynsius auch zwischen dem aus dem Serum ausgeschiedenen Globulin und dem Neutralisationsniederschlag einer Alkaliverbindung des Proteins, sowie auch zwischen diesen K\u00f6rpern und den andern Globulinen, dem Fibrinogen, dem Fibrin und dem Myosin, keinen Unterschied. Alle diese K\u00f6rper werden aus ihren Salzl\u00f6sungen durch Kohlens\u00e4ure ausgef\u00e4llt, wobei die Niederschl\u00e4ge sich nicht nur in der Mutterlauge sondern auch teilweise in Wasser nach Durchleitung sowohl von Sauerstoff als auch von Wasserstoff (50 p. 15) aufl\u00f6sen. Es unterliegt nat\u00fcrlich keinem Zweifel, dass in diesem Fall bei der Durchleitung des Sauerstoffs oder des Wasserstoffs die Fl\u00fcssigkeit, in welcher die Protei'nflocken suspendirt waren, von der Kohlens\u00e4ure befreit wurde, und die Flocken auf kosten des von ihnen zur\u00fcckgehaltenen Salzes und dergl. sich aufl\u00f6sten \u2019). \u00dcberdies zeigen alle diese K\u00f6rper, wie auch der Neutralisationsniederschlag der Alkaliverbindungen (Alkalialbuminate), dieselben Reaktionen, z. B. L\u00f6slichkeit in verd\u00fcnnten L\u00f6sungen von Mittelsalzen. Im ganzen h\u00e4nge die F\u00e4llung\n0 Eine genaue Untersuchung hat mir gezeigt, in Wasser zum Tlieil gel\u00f6st werden, wenn ge-dass nicht nur Paraglobulin und fibrinogene Sub- raume Zeit ein Strom reinen Sauerstoffs oder stanz, sondern auch Alkalialbuminat, Myosin und Wasserstoffs durchgeleitet wird (50 p. 15).\nFibrin, nach ihrer F\u00e4llung durch Kohlens\u00e4ure,","page":374},{"file":"p0375.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NATURE. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITLN UND DER GLOBUEINL\u00d6SUNGEN. 375\ndurch Kohlens\u00e4ure von der in der gegebenen L\u00f6sung enthaltenen Salzmenge ab: sowohl eine Paraglobulinl\u00f6sung als auch eine L\u00f6sung anderer Globuline\u2014des Myosins. Fibrins und sogar des Neutralisationsniederschlags einer Alkaliverbindung\u2014 werde nach der Verd\u00fcnnung mit Wasser weit schneller gef\u00e4llt und scheide volumin\u00f6sere Niederschl\u00e4ge ans (ib. p. 15).\nNach allem Gesagten besitzt die Kohlens\u00e4ure unstreitig eine nicht geringe Bedeutung f\u00fcr die Reaktionen der prote\u00fcnhaltigen Fl\u00fcssigkeiten, so dass unabh\u00e4ngig von den Eigenschaften des Globulins selbst, unser Urteil \u00fcber dieselben je nach der Menge der in denselben enthaltenen Kohlens\u00e4ure sich bedeutend \u00e4ndern kann. .So legte Monnier (84 p. 471) mit seinen Beobachtungen den Anfang zu einer langen Reihe von Untersuchungen, von denen wir schon im ersten Teile dieses Werkes (AW 48\u2014GO p. 72-\u20143) sprachen. Die Betrachtung des Dargelegten l\u00e4sst keinen Zweifel dar\u00fcber \u00fcbrig, dass die Gerinnungstemperatur des Serums, des U\u00fchnereiweisses u. dergl. sich in unmittelbarer Abh\u00e4ngigkeit von der Menge der Kohlens\u00e4ure befindet: nachdem das Serum mittels der Luftpumpe von der Kohlens\u00e4ure befreit, an der Luft getrocknet, aufs neue aufgel\u00f6st oder mit \u00c4ther behandelt worden ist, erh\u00e4lt man eine L\u00f6sung, die in der W\u00e4rme nicht mehr gerinnt (AFA 48\u2014GO p. 71\u201477).\nNach der Entfernung der Kohlens\u00e4ure stellen die prote\u00fcnhaltigen Fl\u00fcssigkeiten, besonders das Blutserum, eine L\u00f6sung vor, welche von der L\u00f6sung einer Alkaliverbindung des Globulins, eines Alkalialluuninats, z. B. des Lieberk\u00fchn\u2019schen. mit einem geringen Alkali\u00fcberschuss, nicht unterschieden werden kann. Wir wollen sogar vorl\u00e4ufig \u00fcber diese Tatsache keine n\u00e4heren Betrachtungen anstellen und nur bemerken, dass der erw\u00e4hnte Zustand der prote\u00fcnhaltigen Fl\u00fcssigkeiten, namentlich des Serums, vollkommen mit den Eigenschaften der Milch oder, wie man sich in diesem Falle unrichtig ausdr\u00fcckt, des Caseins \u00fcbereinstimmt.\nDurch das Auspumpen der Kohlens\u00e4ure werden die prote\u00fcnhaltigen Fl\u00fcssigkeiten einerseits einander (es verschwindet der Unterschied in dieser Beziehung zwischen dem Eiweiss verschiedener V\u00f6gel\u2014AW 48\u2014GO p. 71\u20142). wie z. B. die Milch dem Serum, andererseits den Alkalialbuminaten n\u00e4her gebracht.\nImmer wieder begegnen wir mannigfachen Tatsachen, welche zu gunsten der zuerst von Denis in mehr oder weniger bestimmter Form aufgestellten Lehre zeugen; doch sind diese Tatsachen zerstreut, in kein System gebracht und infolge der Schwierigkeit, welche die Analyse derselben wegen dem Mangel an Angaben bietet, nicht in betracht gezogen worden...\nWiederum weist Schmidt (102 p. 422) daraufhin, dass eine alkalische Seroglobinl\u00f6sung (Paraglobulin) bei der Neutralisation mit Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt wird, dass aber bei gleichzeitiger Gegenwart eines Neutralsalzes in der L\u00f6sung entweder gar keine oder eine nur unbedeutende F\u00e4llung beobachtet wird. In solchen Fallen sei zur F\u00e4llung ein um so st\u00e4rkeres Ans\u00e4uern erforderlich, je mehr Neutralsalz die neutrale Fl\u00fcssigkeit enth\u00e4lt. Dasselbe beobachte man auch ohne den besonderen Zusatz eines andren Salzes, wenn die L\u00f6sung einen Kali- oder Natron\u00fcberschuss enth\u00e4lt. Das in diesem Falle bei der Neutralisation entstehende Salz spiele dieselbe Rolle wie ein von aussen eingetragenes. Ein eben solches Verhalten zeige auch eine Salzseroglobinl\u00f6sung ').\n') Enthalt die L\u00f6sung jedoch zugleich ein neutrales Alkalisalz, so findet entweder nur eine partielle oder bei gr\u00f6sserem Salzgehalte selbst gar keine Ausscheidung heim Neutralismen Statt. Die Fl\u00fcssigkeit muss zum Zwecke einer voll-\nkommenen F\u00e4llung anges\u00e4uert werden, um so st\u00e4rker, je gr\u00f6sser ihr Salzgehalt ist. Stets gelingt es, diese F\u00e4llung im Ueberschuss der Essigs\u00e4ure wieder aufzul\u00f6sen, aber die dazu n\u00f6thige S\u00e4uremenge, bei gleichem Gehalt an tibrinoplastischer","page":375},{"file":"p0376.txt","language":"de","ocr_de":"376 IDENTIT\u00c4T DER NATURE. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nDiese Tatsachen stellen endgiltig die M\u00f6glichkeit fest, eine L\u00f6sung zu erhalten, welche den allgemeinen Eigenschaften des Serums\u2014d. h. der Fl\u00fcssigkeit, welche der Lehre von dem unerl\u00e4sslichen \u201eAlbumin\u201c zu gr\u00fcnde gelegt worden ist\u2014 entspricht. Schmidt s Beobachtungen erkl\u00e4ren auch die \u00fcbrigen Beziehungen des Serums, welche die M\u00f6glichkeit der Existenz auch anderer Protei'nk\u00f6rper neben dem Globulin bedingen.\nZwar wurde auch vor Schmidt von vielen Autoren die Ansicht ausgesprochen, dass das Protein aus seinen nat\u00fcrlich vorkommenden L\u00f6sungen durch'\u201d diese oder jene Agentien nicht vollst\u00e4ndig ausgef\u00e4llt werde; Schmidt spricht jedoch ziemlich einschneidend einen Gedanken aus. der f\u00fcr den uns interessirenden Moment in der Geschichte dieser Frage von Bedeutung ist. Auf grund des Dargelegten musste Schmidt zugeben, dass blosse Neutralisation und Verd\u00fcnnung mit Wasser zur vollst\u00e4ndigen F\u00e4llung des Seroglobins aus dem Blutserum \u2018) \"noch nicht hinreichen, NNie man sich auch auf einfache Neutralisation zur F\u00e4llung des Fibrinogens (101 p. 441) nicht beschr\u00e4nken kann. Eichwald geht noch weiter, indem er findet (24 p. 31), dass neutrale alkalische Seroglobinl\u00f6sungen beim Erw\u00e4rmen nicht gerinnen, und dies gleich den fr\u00fcher erw\u00e4hnten Autoren durch die Abwesenheit von Salzen erkl\u00e4rt; dabei bemerkte aber Eichwald, dass Chlornatrium- und Natriumsulfatoder Magnesiumsulfatl\u00f6sungen die tr\u00fcbe L\u00f6sung einer Alkaliverbindung bei gew\u00f6hnlicher Temperatur zuerst kl\u00e4ren, beim Erw\u00e4rmen aber zum Gerinnen bringen. Beim Eintr\u00e4gen einer geringen Salzmenge sei die Gerinnung eine sehr unbedeutende und trete erst nach verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig langem Kochen ein 2). Je mehr Salze vorhanden sind, desto niedriger sei die Gerinnungstemperatur; dennoch bleibe ein Teil der Substanz in L\u00f6sung und k\u00f6nne durch Essigs\u00e4ure und gelbes Blutlaugensalz nachgewiesen werden 3). Grosse Mengen von Neutralsalzen w\u00fcrden jedoch die erw\u00e4hnte L\u00f6sung schon bei gew\u00f6hnlicher Zimmertemperatur f\u00e4llen, obgleich auch hier keine vollst\u00e4ndige F\u00e4llung erfolge. Eine solche fand erst beim Kochen mit einem \u00dcberschuss von krystallinischem Kochsalz statt: das Filtrat schied mit Essigs\u00e4ure und gelbem Blutlaugensalz schon keinen Niederschlag aus 4). In der Wirkung sowohl\nSubstanz, w\u00e4chst in geradem Verh\u00e4ltnisse mit dem Salzgehalte der L\u00f6sung; sie ist also um so gr\u00f6sser, je weiter der F\u00e4llungspunkt vom Neutralisationspunkte nach der Seite der S\u00e4ure hin fortger\u00fcckt war. Ganz dasselbe tritt ohne besonderen Salzzusatz ein, wenn die angewendete L\u00f6sung der flbrinoplastischen Substanz \u00fcbersch\u00fcssiges Kali oder Natron enth\u00e4lt, und zwar wegen des bei der Neutralisation gebildeten essigsauren Salzes, ebenso beim Neutralisiren von L\u00f6sungen, welche nicht mit kaustischen, sondern mit kohlensauren Alkalien hergestellt sind, von welchen immer betr\u00e4chtlich gr\u00f6ssere Mengen zur Aufl\u00f6sung der flbrinoplastischen Substanz erforderlich sind, als von kaustischen (102 p. 422).\nQ Es ergieht sich hieraus, dass zur vollst\u00e4ndigen F\u00e4llung der flbrinoplastischen Substanz aus gew\u00e4ssertem Blutserum, das Neutralisiren nicht hinreicht, sondern dass dazu wegen der im Serum enthaltenen Salze ein geringer Grad von Ans\u00e4urung n\u00f6thig ist; man braucht dabei mit dem Ans\u00e4uern nicht gar zu \u00e4ngstlich zu sein, da eine Wiederaufl\u00f6sung der gef\u00e4llten Substanz viel gr\u00f6sserer Quantit\u00e4ten der S\u00e4ure bedarf, als ihre F\u00e4llung (102 p. 422).\n2)\tHat man nur sehr wenig Salz zugesetzt\n(z. B. einen Tropfen ges\u00e4ttigter NaCl\u2014L\u00f6sung auf eine 2 \u2014 4 C.C. betragende Probe), so ist die Gerinnung h\u00f6chst unvollst\u00e4ndig, sie tritt oft nur ein, wenn das Kochen eine oder einige Sekunden lang fortgesetzt wird, ja die Ver\u00e4nderung wird\nzuweilen erst nach dem Erkalten deutlich......\n(24 p. 31).\n3)\tA\\ ar hingegen eine bedeutendere Quantit\u00e4t Salz zugesetzt (einige Tropfen NaCl\u2014L\u00f6sung auf die Probe), so f\u00fcllt sich die L\u00f6sung beim Erhitzen sehr schnell, oft noch unter dem Siedepunkt, mit scharf contourirten br\u00e4unlichen Flocken, die bald niederfallen und die Fl\u00fcssigkeit wasserhell zur\u00fccklassen; doch bleibt stets ein gewisser Theil der Substanz gel\u00f6st und l\u00e4sst sich im Filtrat der Probe durch Zusatz von G>H402 und KjFeCye nachweisen (24 p. 32).\n4)\tN u r auf eine NV' e i s e 1 \u00e4 s s t sich der S t of f aus seiner alkalischen L\u00f6sun g d u r c h N e u t r a 1 s a 1 z e vollst\u00e4ndig entfernen, n \u00e4 m lieh inde m man die L \u00f6 s u n g mit ei n e m lebe r-s c h u s s e des gepulverten Salzes koch t; im Filtrate solcher Proben konnte ich keine Spuren des Stoffes nachweisen (24 p. 33).","page":376},{"file":"p0377.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 377\nder Kohlens\u00e4ure als auch der anderen S\u00e4uren auf das Serum findet Eichwald im allgemeinen keinen Unterschied (24 p. 34-5). Ein eben solches \\ erhalten wie zu dem Serum zeigten die Metallsalze auch zu der beschriebenen Seroglobulinl\u00f6sung (24 p. 36). \u00c4hnliche Beobachtungen veranlassten Eichwald, nach dem Beispiel anderer Autoren, zu der Aussage, dass kein Grund vorhanden sei, das Seroglobin von dem \u201eAlbumin\u201c zu unterscheiden, dabei stellt Verf. einerseits dessen L\u00f6slichkeit in Wasser in Abrede und behauptet andererseits, dass das Paraglobin durch die Alkalien und Salze des Serums in L\u00f6sung erhalten wird (24 p. 44\u20145). Auf grund seiner Schl\u00fcsse erkl\u00e4rt Eichwald die L\u00f6slichkeit des \u201eAlbumin\u201c, d. h. alles dessen, was nach der Behandlung des Serums mit Kohlens\u00e4ure und Essigs\u00e4ure zur\u00fcckbleibt, f\u00fcr nicht bewiesen (24 p. 88; .Y.Y 48\u201460 p. 132). Nach der Ausscheidung der Niederschl\u00e4ge aus dem verd\u00fcnnten Serum durch Kohlens\u00e4ure (\u201eParaglobin\u201c) und durch Essigs\u00e4ure (K\u00fchne's Serumcasein) sowie des Niederschlags, der sich nach der A er-ditnnung des Serums, aus welchem sich die gemiauten K\u00f6rper ausgeschieden haben, durch neue Verd\u00fcnnung mit Wasser (Eichwald\u2019s Syntonin) ausscheidet, wurde das Serum behufs Entfernung auch noch des Proteinrests, den man \u201eAlbumin\u201c nannte, mit einer noch gr\u00f6sseren Wassermenge verd\u00fcnnt. Bei der Verd\u00fcnnung dieses Filtrats um das 500-fache zeigten sich schon nach 24 Stunden schwer niederfallende Flocken (24 p. 89\u2014 00). Im ganzen operirt Eichwald sowohl zur m\u00f6glichst vollst\u00e4ndigen Entfernung des Globulins als auch zur Entfernung des ..Albumins\u201c aus der Fl\u00fcssigkeit ganz ebenso wie in bezug auf das Globulin, durch st\u00e4rkere Verd\u00fcnnung und neues Ans\u00e4uern. Auf diese Weise gelang es ihm, das Protein bis auf einen unbedeutenden Rest auszuscheiden. Er glaubte, dass auf diese Art alles das ..Albumin\u201c ausgeschieden werde, welches sich gew\u00f6hnlich' auch durch einfaches Kochen ausscheidet '). Indem er mit 40\u201450 Vol. Wasser verd\u00fcnnte Essigs\u00e4ure in verschiedenen Quantit\u00e4ten zusetzte, konnte Eichwald die \u00dcberzeugung gewinnen, dass, wenn unter diesen Umst\u00e4nden Proteinsubstanz im Filtrat auch zur\u00fcckbleibt, die Menge derselben derjenigen, die f\u00fcr \u201eAlbumin\u201c gehalten wird, bei weitem nicht gleichkommt. Das Quantum des Rests ist ein so unbedeutendes, dass Eichwald zwei M\u00f6glichkeiten annimmt: entweder ist das \u201eAlbumin\u201c durch passende Verd\u00fcnnung und Ans\u00e4uerung bis auf die in der Fl\u00fcssigkeit zur\u00fcckgebliebenen Spuren ausgef\u00e4llt, oder es ist im Serum neben dem \u201eAlbumin\u201c eine geringe Menge eines wirklich wasserl\u00f6slichen K\u00f6rpers vorhanden. Eichwald neigt mehr der ersten Meinung zu, da in dem gegebenen Falle das L\u00f6sungsverm\u00f6gen der Salze des Serums durch die Verd\u00fcnnung mit Wasser nicht aufgehoben, sondern nur bedeutend herabgesetzt ist 3)\n0 Hatte ich das Eindampfen soweit fortgesetzt, dass der R\u00fcckstand seinem Volum nach nur noch einen Bruehtkeil der zum Versuche genommenen (Quantit\u00e4t Zehntelserums ausmachte, so konnte ich mich leicht davon \u00fcberzeugen, dass die Menge coagulabler Substanz, welche nicht durch die Verd\u00fcnnug ausgef\u00e4llt war, wirklich minimal war im Vergleiche zu der Menge Albumin, welche in einem entsprechenden Volumen Zehntelserums enthalten ist. Es f\u00e4llt also bei solchen Versuchen derjenige Theil des Albumins, welcher durch directes Aufkochen gerinnbar ist, vollst\u00e4ndig nieder, und die ganz unbedeutende Menge, welche gel\u00f6st bleibt, wird nur durch das im Laufe des Versuches entstandene Alkali zur\u00fcckgehalten(24p.91).\n-) Has (Quantum albumin\u00f6ser Substanz, welches in einem solchen Evaporate nachweisbar ist, stellt\nin gar keinem Verh\u00e4ltnisse zu denjenigen Albuminmengen, welche man im Serum nachweisen k\u00f6nnte, wenn man auch nur den 1000\u2014sten Theil der hier verarbeiteten Quantit\u00e4t desselben direct analogen Reactionen unterwerfen wollte. Der Antheil coagulabler Substanz, welche hier nicht durch die Verd\u00fcnnung ausgef\u00e4llt worden ist, ist so minimal, dass nur 2 Annahmen m\u00f6glich sind. Entweder man hat anzunehmen, dass das Albumin mit passender Ans\u00e4uerung und Verd\u00fcnnung mit Wasser bis auf r\u00fcckst\u00e4ndige Spuren ausgef\u00e4llt worden ist, oder, dass das Serum neben grossen Quantit\u00e4ten durch Hitze coagula-blen und durch Wasser f\u00e4llbaren Albumin\u2019s minimale Mengen eines andern gleichfalls coagu-lablen, aber wirklich in Wasser l\u00f6slichen Eiweissk\u00f6rpers enth\u00e4lt. Offenbar ist die ei\u2019ste Annahme","page":377},{"file":"p0378.txt","language":"de","ocr_de":"378 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nEs unterliegt keinem Zweifel, dass Eichwald alles im Serum enthaltene Protein, wie in den einzelnen F\u00e4llen die Niederschl\u00e4ge auch heissen mochten, bis auf geringe Spuren durch ein Verfahren ausgeschieden hatte, welches historisch nur f\u00fcr das Globulin bekannt war. n\u00e4mlich durch Verd\u00fcnnung mit Wasser und Ans\u00e4uern\u2014ein Verfahren, welches mit den Alkaliverbindungen des Globulins eng verkn\u00fcpft ist (.VA) 48\u201460 p. 132). Nach diesen von Eichwald angegebenen Tatsachen, n\u00e4mlich, dass hei der Methode, das Globulin in grossen Quantit\u00e4ten zu f\u00e4llen, im Serum so viel Substanz zur\u00fcckbleibt wie nach dem Kochen desselben, wurde es notwendig diesen Prote'inrest n\u00e4her zu erforschen. Die Untersuchung dieses nach dem Kochen zur\u00fcckgebliebenen Teils des Proteins hat auch wirklich in \u00dcbereinstimmung mit den Eigenschaften und der Gerinnungstemperatur der Alkaliverbindungen, bei Gegenwart oder bei Abwesenheit von Salzen, gezeigt, dass derselbe alle Eigenschaften gerade der Alkaliverbindungen besitzt und bei passender Behandlung eben solche Neutralisationsniederschl\u00e4ge ausscheidet wie das aus Globulin auf gew\u00f6hnliche Weise erhaltene Produkt, d. h. bei passender Behandlung zeigt es die Reaktionen des Globulins (AM 81\u20145 p. J07\u2014116).\nZur besseren Veranschaulichung unseres Gedankens und gr\u00f6sseren Beweiskraft kann auf Gautier hingewiesen (30 p. 227) werden, der das schwerl\u00f6slichste Globulinpr\u00e4parat\u2014Fibrin\u2014in \u201eAlbumin\u201c verwandelte, oder, richtiger gesagt, nach der Aufl\u00f6sung des Fibrins eine mit dem Serum identische Fl\u00fcssigkeit erhielt. Gautier l\u00f6ste frisches Fibrin in 10\u00b0/o Kochsalzl\u00f6sung auf; obgleich eine solche L\u00f6sung Eigenschaften besitzt, die dieselbe sowohl dem Serum (Falbumine) als der Milch (la case\u00efne) nahe stellen, gelang es Gautier dennoch, dieser L\u00f6sung durch Dialyse alle Eigenschaften des \u201eAlbumins\u201c (Serum) zu verleihen. Nachdem Gautier beinahe bis zur vollst\u00e4ndigen Entfernung des Kochsalzes dialysirt hatte, konzentrirte er die Fl\u00fcssigkeit im Vacuum bei 45\u00b0 und beobachtete an derselben die Eigenschaften des \u201egew\u00f6hnlichen Albumins\u201c (?): so gerann die Fl\u00fcssigkeit in der W\u00e4rme, unter der Einwirkung von Minerals\u00e4uren, nicht aber von verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure: wurde von Metallsalzen gef\u00e4llt * 1). Dieselbe gerann bei 63\u00b0: dabei wurde jedoch durch die W\u00e4rme nicht alles Protein ausgef\u00e4llt; ein bedeutender Teil blieb in der L\u00f6sung und konnte durch molybd\u00e4nsaures Ammonium ausgef\u00e4llt werden! Die in der L\u00f6sung zur\u00fcckgebliebene Substanz enthielt ziemlich viel Kalk und Magnesia 2). Wenn einerseits eines der schwerl\u00f6slichen Globulinpr\u00e4parat\u2014das Fibrin\u2014nach der Entfernung des Salz\u00fcberschusses aus seiner Salzl\u00f6sung in eine Substanz verwandelt wird, deren L\u00f6sung an das Serum erinnert, so h\u00e4lt andererseits das Serum, welchem auf gew\u00f6hnliche Art durch Kohlens\u00e4ure. Essigs\u00e4ure, oder mittels Dialyse das Globulin entzogen worden ist, noch ein Protein zur\u00fcck, welches in Aronstein und Schmidt\u2019s Arbeiten sogar die Benennung \u201easchenfreies Albumin\u201c (.VA' 48\u2014CO p. 133) erhalten hat; ein\nnat\u00fcrlicher, und das Gel\u00f6stbleiben von Albuminspuren leicht durch den Umstand zu erkl\u00e4ren, dass durch die Verd\u00fcnnung die l\u00f6sende Kraft der Serumsalze nicht eigentlich aufgehoben, sondern nur ausserordentlich abgeschw\u00e4cht werden kann (24 p. 93).\ni) On la coucentre alors rapidement en s\u00e9parant l\u2019eau par la distillation dans le vide, \u00e0 une temp\u00e9rature de 45 degr\u00e9s environ, et l\u2019on obtient une solution neutre qui jouit de la plupart des propri\u00e9t\u00e9s de l\u2019albumine ordinaire. Elle se coa-\ngule par la chaleur et les acides min\u00e9raux; elle est incoagulable par l\u2019acide ac\u00e9tique \u00e9tendu, elle\nse coagule par le sublim\u00e9 corrosif comme l'albumine (30 p.t228).\n-) La substance pr\u00e9c\u00e9dente n\u2019est pas la seule qui se forme par l\u2019action du chlorure de sodium sur la fibrine. Si l\u2019on \u00e9limine, en effet par la chaleur la substance pr\u00e9c\u00e9dente, il reste dans la liqueur u n e notable quantit\u00e9 d\u2019une mati\u00e8re iucoagulable par la chaleur et l\u2019acide ac\u00e9tique pr\u00e9cipitable par le molybdate acide d\u2019ammoniaque, et que l'on peut extraire en \u00e9vaporant la liqueur \u00e0 siccite dans le vide. Cette substance donne des c e n-d r e s riches en phosphate de chaux et de magn\u00e9sie................ (30 p. 228).","page":378},{"file":"p0379.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NATURE. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 379\nsolches in der W\u00e4rme nicht gerinnendes Serum oder \u201easchenfreies Albumin\u201c scheidet hei l\u00e4ngerem Dialvsiren das in demselben enthaltene Protein, welches unzweideutig den Charakter des Globulins besitzt, als Niederschlag aus.\nKaum hatten Aronstein und Schmidt von dem dialysirtem Eiweiss und Serum Kenntnis genommen, als sie zu der \u00dcberzeugung gelangten, dass bei fernerer Dialyse des \u201esalzfreien Albumins\u201c die Reaktionen der F\u00e4llung durch W\u00e4rme und Alkohol wiederkehrten! Umsonst bestrebte sich Aronstein diese Erscheinung, trotz der nur kurze Zeit dauernden Dialyse, durch F\u00e4ulnissprozesse \u2018) zu erkl\u00e4ren, indem er die F\u00e4llbarkeit in der W\u00e4rme mit der vermutlichen Bildung von Ammoniumcarbonat verkn\u00fcpfte, da bei direkten Versuchen mit dem \u201evon den Salzen befreiten Albumin\u201c das Eintr\u00e4gen von Ammoniumcarbonat in die Fl\u00fcssigkeit gleich Kochsalz beim Erw\u00e4rmen Gerinnung bewirkte a)- Ausser der offenbaren Irrt\u00fcmlichkeit einer solchen Deutung sind auch noch Zeugnisse anderer Autoren verbanden, welche dieselbe widerlegen. So bemerkte Heynsius, (51p. 527), welcher Serum und Eiweiss l\u00e4ngere Zeit ohne F\u00e4ulnisserscheinungen dialysirte, zu seinem Erstaunen, dass diese Fl\u00fcssigkeiten nicht nur die F\u00e4higkeit, in der W\u00e4rme zu gerinnen, nicht eingeb\u00fcsst hatten, sondern schon anfingen zu opalesciren, wenn das Probirgl\u00e4s-chen in der Hand gehalten wurde, und eine Ausscheidung von Flocken schon bei 35\u00b0 begann. Nach der Abk\u00fchlung l\u00f6sten sich die Niederschl\u00e4ge wieder auf (51 p. 527). Man s\u00e4ttigte mit Wasser verd\u00fcnntes Eiweiss mit Kochsalz und dialysirte es dann l\u00e4ngere Zeit gegen eine grosse Wassermenge; nach dem Abfiltriren des Niederschlags schied die Fl\u00fcssigkeit beim Abdampfen bei 45\u00b0 einen Niederschlag aus. Deshalb wurde dieselbe aufs neue filtrirt und dialysirt, gab aber trotzdem bei 45\u00b0 wiederum eine F\u00e4llung. Nach dem Auswaschen dieses Niederschlags mit Wasser bis letzteres keine Reaktion auf Protein mehr zeigte, war derselbe in Salzen unl\u00f6slich (ib. p. 528) geworden. Nach der Abtrennung dieses Niederschlags wurde auch das letzte Filtrat dialysirt uni schied aufs neue einen Niderschlag aus: nach einiger Zeit wurde die Fl\u00fcssigkeit schon bei 28\u00b0 gef\u00e4llt, und der erhaltene Niederschlag l\u00f6ste sich in Kochsalz auf, Misste aber beim Erhitzen \u00fcber 40\u00b0 seine L\u00f6slichkeit in Salzen allm\u00e4lig ein (ib. p. 529). Ochsenblutserum wurde nach der Abtrennung des Globulins durch Verd\u00fcnnung mit 10 Vol. Wasser und Einwirkung von Kohlens\u00e4ure und Essigs\u00e4ure nach dem Eindampfen bis zum anf\u00e4nglichen Volum und nach der S\u00e4ttigung mit Kochsalz 9 Tage lang der Dialyse unterworfen. Nach der Entfernung des ausgeschiedenen Globulins tr\u00fcbte sich das Filtrat schon bei 40\u00b0! Unmittelbar mit Salz ges\u00e4ttigtes Ochsenblutserum tr\u00fcbte sich nach 11-t\u00e4giger Dialyse bei 41\u00b0 und Pferdeblutserum unter denselben Umst\u00e4nden schon bei 38\u00b0 (ib. p. 532).\nIndem Heynsius diese Tatsachen mit den bei der Dialyse gegen destillirtes V asser erhaltenen vergleicht, gelangt er zu dem Schluss, dass er mit dem destil-lirtem Wasser vielleicht deshalb kein bei niedriger Temperatur ausfallendes Protein erhalten hatte, weil es ihm, nach seinem eigenen Gest\u00e4ndnisse, an einer gen\u00fcgen-\n>) Liess ich die Eiweissl\u00f6sung, nachdem sie im Laufe von circa drei Tagen vollkommen salzfrei geworden, noch einige Tage langer im Dialysator stehen, so wurde sie mit dem Eintritt der Zersetzung wieder f\u00e4llbar durch Alkohol und Siedhitze; zuerst erhielt ich blosse Opalescen-zen. dann Tr\u00fcbungen, weiter an Masse wachsende F\u00e4llungen, welche endlich, wenn die Albuminl\u00f6sung sehr deutlich in Zersetzung \u00fcbergegangen war, nicht geringer erschienen, als die in der\nurspr\u00fcnglichen Eiweissl\u00f6sung, mit gew\u00f6hnlichem Salzgehalte, erzeugten Niederschl\u00e4ge (1 p. 90).\n-) Diese Wiederkehr der F\u00e4llbarkeit des Albumins durch Alkohol und Siedhitze erkl\u00e4rt sich einfach aus dem durch die Zersetzung bedingten Auftreten von Salzen, namentlich von Ammoniaksalzen, unter welchen ich das kohlensaure Ammoniak besonders gepr\u00fcft und ebenso wirksam wie das Kochsalz gefunden habe (1 p. 91).","page":379},{"file":"p0380.txt","language":"de","ocr_de":"380 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nden Menge destillirten Wassers gefehlt hatte (ib. p. 533). Bei der Benutzung von Regenwasser fiel es Heynsius auf, dass die alkalische Reaktion der dialysirten Fl\u00fcssigkeit rasch verschwand, w\u00e4hrend bei der Dialyse gegen destillirtes Wasser dieselbe best\u00e4ndig blieb, woraufhin er die Unf\u00e4llbarkeit durch W\u00e4rme im zweiten Falle dem Alkali zuschrieb; dasselbe werde auch bei der direkten Vermischung dieses oder jenes Wassers z. B. mit Blutserum beobachtet: in dem einen Falle, bleibe die alkalische Reaktion bestehen, in dem andern verschwinde sie sogleich Q, was sich durch die Gegenwart von Kohlens\u00e4ure im Regenwasser erkl\u00e4ren lasse (ib. p. 534). Indem Heynsius danach Versuche in Aronstein-Schmidt\u2019s Sinne machte, gelangte er zu der \u00dcberzeugung, dass die genannten Autoren eine alkalische Proteml\u00fcsung (AhV 48\u201460 p. 140; 51 p. 538), welche mit einer alkalischen Glohulinl\u00f6sung vollkommen identisch ist, vor sich gehabt hatten, da beide L\u00f6sungen nach dem Kochen durch Kohlens\u00e4ure gef\u00e4llt wurden. Ausserdem konnten auch durch unmittelbare Neutralisation mit Vio oder Vioo Normalessigs\u00e4ure, anstatt der gew\u00f6hnlichen Essigs\u00e4ure, mit welcher Aronstein sein salzfreies Albumin zu neutralisiren gedachte, leicht Niederschl\u00e4ge erhalten werden 3). Ferner bemerkte Heynsius, dass, wenn in je 20 Cc. dialysirten, aber bei einer verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig niedrigen Temperatur (40\u00b0\u201458\u00b0) sich tr\u00fcbenden Eiweisses, eine \u00c4tzkalil\u00f6sung, welche in 1 cc. 0,00047 Kali enthielt, eingetragen wurde, die Fl\u00fcssigkeit beim Kochen nicht nur nicht gerann, sondern sich sogar kl\u00e4rte, obgleich sie sich schon bei einem Gehalt von 4 cc. bei 60\u201475\u00b0 getr\u00fcbt hatte. Ausserdem wurde diese Fl\u00fcssigkeit durch 10 Vol. Alkohol gef\u00e4llt; betrug aber der Alkaligehalt 4 cc. oder mehr, so entstand schon keine F\u00e4llung. Somit w\u00fcrden die Fl\u00fcssigkeiten weder beim Kochen, noch beim Einleiten von Kohlens\u00e4ure gerinnen, wenn dieselben 0,0015\u20140.0040 grm. Kali enthalten. Kohlens\u00e4ure bedinge F\u00e4llung bei gr\u00f6sserem Alkaligehalt, wobei der Niederschlag in Kochsalz l\u00f6slich sei (ib. p. 539). Auf Grund seiner Beobachtungen zieht Heynsius den Schluss, dass Aronstein, sehr geringe Quantit\u00e4ten H\u00fchnereiweiss dialysirend, dasselbe sehr rasch von den Salzen befreite, dass aber der Alkaligehalt gross genug war, um das Protein beim Kochen in L\u00f6sung zu erhalten. Die Tr\u00fcbung, die im weiteren Verlaufe der Dialyse sich zeigte und von Aronstein der F\u00e4ulniss zugeschrieben wurde, h\u00e4lt Heynsius f\u00fcr eine nat\u00fcrliche Folge der allm\u00e4ligen Verminderung des Alkaligehalts 3). Was Aronstein's Aussage anbetrifft, dass er beim Kochen auch nach einem S\u00e4urezusatz keine Gerinnung beobachtete, so erkl\u00e4rt Heynsius diesen Um-stand durch einen \u00dcberschuss der S\u00e4ure, welche auch in sehr geringer Menge das Protein in L\u00f6sung erhalten kann (ib. p. 541).\ni) Beim Gebrauch von Regenwasser hatte ich\nschon sofort bemerkt, dass die alkalische Reaction\nder Fl\u00fcssigkeit bei der Dialyse immer mehr abnimmt und zuletzt verschwindet. Beim Gebrauch von destillirtem Wasser sah ich hingegen, dass die alkalische Reaction bestehen bleibt, und ich leitete nat\u00fcrlich die h\u00f6here Gerinnungstemperatur der mit destillirtem Wasser dialysirten Eiweissl\u00f6-sung von der Gegenwart des Alkalis ab. In Ueber-einstimmung damit sah ich, dass Vermischen von Blutserum (Rind) mit 20 Vol. destillirten Wassers die alkalische Reaction der Fl\u00fcssigkeit nicht aufhebt, w\u00e4hrend beim Gebrauch von Regenwasser unter denselben Umst\u00e4nden alkalische Reaction sich kaum nacliweisen l\u00e4sst. Im ersten Falle wird, wie erw\u00e4hnt, nur wenig Eiweiss ausgeschieden, im letzteren Fall entstand hingegen ein enormes Pr\u00e4cipitat (51 p. 533).\n-) Wenn Aronstein und Schmidt nicht die gew\u00f6hnliche k\u00e4ufliche Essigs\u00e4ure, sondern 1 * 10 oder t/ioo Xormalessigs\u00e4ure gehabt und damit ihre durch Dialyse dargestellten Eiweissl\u00f6sungen neutralis\u00e2t h\u00e4tten, so w\u00fcrden sie nicht in den Wahn gera-then sein, dass Serum und Eieralbumin eine in Wasser l\u00f6sliche Eiweissform sei, die beim Sieden nicht gerinnt (51 p. 538).\n3) Aronstein und Schmidt haben sehr kleine Eiweissmengen mit destillirtem Wasser dialysirt, und sie entzogen den Fl\u00fcssigkeiten ihre Salze also sehr rasch. Der Alkaligehalt war noch gross genug, um das Eiweiss beim Sieden in L\u00f6sung zu erhalten. Sp\u00e4ter sahen sie beim Sieden Tr\u00fcbung auftreten. Sie schrieben dies der Bildung von Ammoniaksalzen zu; der Grund m\u00f6chte wohl eher in dem allm\u00e4ligen Abnehmen des vorhandenen Alkalis zu suchen sein (51 p. 540).","page":380},{"file":"p0381.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DEE N\u00c0T\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\n381\nIn der Folge kehrt Heynsius nochmals zu dieser Frage zur\u00fcck (52 p. 554\u20145). Nachdem er die Dialyse mit Hilfe von Huizigna\u2019s (A\u00bb.V 75 \u201480 p. 243) Apparaten energischer bewerkstelligt hat. behauptet er aufs neue, dass Aronstein-Schmidt\u2019s Pr\u00e4parat blos eine \u201esalzarme\u201c L\u00f6sung einer Alkaliverbindung des Globulins sei, trotzdem sie neutral reagirt (52 p. 554). Nachdem Heynsius gefunden hatte, dass zur Neutralisation des Alkali in 100 cc. Ochsenblutserum ungef\u00e4hr 40 cc. Vio Normalessigs\u00e4ure und bei zweifach verd\u00fcnntem H\u00fclmereiweiss f\u00fcr dasselbe Quantum circa 22 cc. derselben S\u00e4ure n\u00f6tig sind, versetzte er 100 cc. des ersteren mit circa 32 und ebenso viel des letzteren mit 16\u201418 cc. Qio Normals\u00e4uro, um die Alkaleszenz derselben herabzusetzen, und unterwarf sie danach der Dialyse unter \u00f6fterem Wasserwechsel, und zwar den ersten Tag st\u00fcndlich 1 Liter, die \u00fcbrigen Tage 12\u201418 Liter in 24 Stunden. Bei diesen Versuchen bemerkte Heynsius. dass in dem Maasse, wie der Aschengehalt sich verminderte, die Gerinnungstemperatur nicht stieg, sondern, umgekehrt, hei: die Proteinl\u00f6sung, welche anf\u00e4nglich beim Kochen nicht geronnen war, wurde beim Erhitzen immer tr\u00fcber ') (.V.V 93\u2014100 p. 350). Dies veran-lasste Heynsius zu der Aussage, dass das Alkali das sog. \u201esalzfreie Albumin\u201c wirklich in L\u00f6sung erh\u00e4lt, sogar beim Erw\u00e4rmen. Im allgemeinen erkl\u00e4rt Heynsius, dass in Aronstein-Schmidt\u2019s Versuchen sich zuerst die Salze entfernen, dann das Alkali anfange auszutreten, und dass schliesslich eine unbedeutende Menge dieses letzteren zur\u00fcckbleibe, welche nicht im Stande sei, das Protein, namentlich in der W\u00e4rme, in L\u00f6sung zu erhalten 2). Je l\u00e4nger die Dialyse gew\u00e4hrt hat, desto niedriger sei die Gerinnungstemperatur! Ebenso leicht w\u00fcrden diese Beobachtungen auch den Um-stand erkl\u00e4ren, dass die Menge des sich bei der Dialyse ausscheidenden Globulins, immer gr\u00f6sser wird (ib. p. 557). Indem Heynsius auf die Unvollkommenheit von Schmidt\u2019s Aschenanalysen hiweist, erkl\u00e4rt er zugleich, dass angesichts der unbedeutenden Menge der Substanz, welche Aronstein und Schmidt f\u00fcr ihre Aschenanalysen besassen. es leicht war, das Alkali aus dem Auge zu lassen (MV 48\u201460 p. 140\u20143)! Heynsius ging auf einem andern Wege der schliesslichen L\u00f6sung der Frage entgegen, n\u00e4mlich: die obengenannten dialysirten Serum- und Eiweisspr\u00e4parate, die beim Kochen sich tr\u00fcbten, h\u00f6rten auf. sich zu tr\u00fcben, wenn beim Kochen ein unbedeutende Menge eines Alkali zugesezt wurde. So gerannen sowohl das Serum als auch das Ei-weiss nach dem Zusatz von 0,4 cc. 1 i00o Normal\u00e4tznatronl\u00f6sung, d. h. circa 0,0000124 grm. \u00c4tznatron auf je 1 cc., in der Hitze nicht, obgleich diese Quantit\u00e4t auf 25 cc. Asche bezogen als Na2C03\u20140,00052, als Na,SCL\u20140,00068 betragen w\u00fcrde. \u201eIm Hinblick darauf darf es nicht wundern, wenn in der Asche auch keine wasserl\u00f6slichen Aschenbestandteile gefunden werden\u201c, ruft Heynsius aus (52 p. 565)! Ein \u00e4hnliches Verhalten zeigten auch S\u00e4uren: so verhinderten 0,5\u20140,6 cc. Vjoo Normalsalzs\u00e4ure auf 1 cc. der Versuchsfl\u00fcssigkeit die F\u00e4llung in der Siedhitze (ib. p. 565)! Diese Beobachtungen leiteten Heynsius zu dem Schluss, dass, wenn eine prote\u00efnhal-tige Fl\u00fcssigkeit wirklich neutral, d. h. weder an Alkalien noch an S\u00e4uren gebunden ist, das Protein beim Kochen sich ausscheidet; auf Grund dessen meint er, dass\ni) Zu gleicher Zeit bemerkte ich jedoch, dass je mehr der Gehalt an Asche sank, die L\u00f6slich-\nkeit des Albumins bei Erw\u00e4rmung nicht zu-, sondern abnahm. Die Eiweissl\u00f6sung, die anfangs beim Sieden vollkommen klar bleibt, f\u00e4ngt an beim Erw\u00e4rmen immer mehr opalescent zu werden und endlich wird die Fl\u00fcssigkeit beim Sieden so tr\u00fcbe, dass Aronstein und Schmidt nie an die L\u00f6slichkeit des Albumins bei der Siedehitze gedacht haben w\u00fcrden, wenn sie bei ihrer\nersten Dialyse solche L\u00f6sungen erhalten h\u00e4tten (52 p. 556).\n-) Sind die l\u00f6slichen, neutralen Salze entfernt,\u2014welcher Punkt schon bald erreicht wird,\u2014 so wird bei fortdauernder Dialyse immer mehr von dem langsamer dialysirenden Alkali entzogen werden, und zum Schluss so wenig Alkali \u00fcbrig bleiben, dass es nicht meht ausreicht, um bei der Siedehitze s\u00e4mmtliches Albumin in L\u00f6sung zu halten (52 p. 556).","page":381},{"file":"p0382.txt","language":"de","ocr_de":"382 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nes nicht m\u00f6glich sei, ein durch Dialyse wirklich salzfreies Protein !) darzustellen: deshalb glaubt er auch nicht, dass das \u201eAlbumin\u201c f\u00fcr eine wasserl\u00f6sliche Prote'in-substanz gehalten werden d\u00fcrfe (52 p. 566)!\nZur Best\u00e4tigung von Heynsius\u2019 Ansicht k\u00f6nnten wir alles das anf\u00fchren, was wir bei dieser Gelegenheit gesagt haben (A\u00abA\u00bb 48\u201460 p. 133\u201443). und auch unsere eignen Beobachtungen. die f\u00fcr das best\u00e4ndige Vorhandensein eines Alkali in dem sog. \u201esalzfreien Albumin \u201czeugen, auf welche Weise wir dieses auch erhalten h\u00e4tten,(.VA\u00bb4S\u201460 p. 167 \u20149).\nAllgemeiner Charakter der nat\u00fcrlich v o r k o m m e n d e n Fl\u00fcssigkeiten. 1. Die Globulate d e r s e 1 b e n. Die soeben dargelegten historischen Tatsachen im Verein mit den in den vorhergehenden Kapiteln analysirten Eigenschaften des Globulins sowie unsre eignen Beobachtungen berechtigen uns zu der Behauptung, dass die meisten Eigenschaften, die wir an den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten kennen, durch das Vorhandensein der schon von Denis in denselben angenommenen salz-alkalischen Globulinverbindung sich erkl\u00e4ren lassen. Im wesentlichen stellen Schmidt- Aronstein dieselben Forderungen auf, damit ihr \u201esalzfreies Albumin\u201c die Eigenschaften der gew\u00f6hnlichen protei'nhaltigen Fl\u00fcssigkeiten aufweise: sie tragen nur Salze hinein, da ihr \u201eAlbumin\u201c schon ein Alkali enth\u00e4lt. Von Rouelle, Fourcroy, Macquer u. and. beginnend, stimmen alle Autoren darin \u00fcberein, dass es haupts\u00e4chlich die Alkalien sind, welche wenigstens einen Teil der Protei'nk\u00f6rper der tierischen Fl\u00fcssigkeiten in L\u00f6sung erhalten. Folglich erscheint unser Schluss als eine Folgerung einer langen Reihe historischer Tatsachen.\nEs versteht sich von selbst, dass wir uns gegenw\u00e4rtig nicht die Aufgabe stellen. alle Umst\u00e4nde, welche den fl\u00fcssigen Zustand des Globulins in seinen verschiedenen nat\u00fcrlich vorkommenden Vehikeln, den sog, nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten, bedingen, aufzuhellen. Wir wenden unsre Aufmerksamkeit vornehmlich den in dem vorliegenden Teile unsrer Arbeit aufgeworfenen Fragen zu. Sowohl die in diesen Kapiteln mitgeteilten historischen Thatsachen als auch die geschichtlichen Angaben \u00fcber die in den zehn ersten Aufs\u00e4tzen beschriebenen K\u00f6rper, sowie auch unsre eignen Beobachtungen geben uns das Recht, zu behaupten, dass alle von den verschiedenen Autoren aus irgend welchen Fl\u00fcssigkeiten auf irgend eine Weise ausgeschiedenen Proteinniederschl\u00e4ge, welche Namen den erhaltenen Pr\u00e4paraten auch gegeben worden w\u00e4ren, ohne Ausn a h m e m i n e r a 1 i s c h e Basen enthalten, die nach dem Verbrennen der Pr\u00e4parate in der Asche dieser Zur\u00fcckbleiben. Wenn man f\u00fcr Globulin die reinen, aschenfreien Pr\u00e4parate ansieht, so stellen alle Niederschl\u00e4ge, alle Produkte der protei'nhaltigen Fl\u00fcssigkeiten, die bis jetzt den allgemeinen Namen \u201eGlobuline\u201c trugen, n\u00e4mlich: das Paraglobulin, die fibrinoplastische Substanz, das Myosin, Casein u. s. w. (A'.V 41\u20147 p. 70. V.Y4S\u201460 p. 50 u. .V.V61 \u201467 p. 15, 42, 53; A'.V 68- 74 p. 48; A'.V 75\u201480 p. 171. 231: VV 81\u201485 1. 68; VA\u00bb 86\u201492 p. 168 u. A'.V 93-100 p. 279, 301. 314, 323, 334, 356). Verbindungen des reinen Globulins mit Basen u nd z w a i N a t r i u m-, K a 1 i u m-. C a 1 c i u m- oder M a g n e si u m globulate v o r. Und je nach dem Agenten, welches die Auscheidung des Pr\u00e4parats aus der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeit bewirkt hat, kann das Globulin mannigfache Verbindungen bilden, welche den von uns f\u00fcr die complexen Globulinverbindungen vorgeschlagenen Schemata entsprechen (VA\u00bb 86\u201492 p. 258 n. A'.V 93 \u2014 100 p. 352). Der Vorzug\n!) Ist also noch ein anderer Schluss m\u00f6glich als dieser: dass dialysirte Eiweissl\u00f6sungen, wenn sie wirklich neutral sind, beim Sieden gerinnen, und dass das Ausbleiben der Gerinnung bei dia-lysirten Eiweissl\u00f6sungen von der nicht vollst\u00e4ndigen Entfernung des Alkali\u2019s abh\u00e4ngt? Ich\nglaube nicht und halte die Frage f\u00fcr erledigt\nDass es also unm\u00f6glich ist, durch Dialyse salzfreies Albumin darzustellen, und dass man somit kein Recht hat, das Albumin eine in Wasser l\u00f6sliche Eiweissart zu nennen (52 p. 56G)","page":382},{"file":"p0383.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcEL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 383\nmuss den genannten Basen gegeben werden, welche die Verbindungen auch charakte-risiren; aus diesem Grunde stellen die Pr\u00e4parate der protemhaltigen Fl\u00fcssigkeiten im allgemeinen Globulate der genannten Basen mit dem von der Base bedingten Charakter (A\u00b0A\u00bb 81\u201485 p. 107\u2014116) vor, von welcher vor allem die gr\u00f6ssere oder geringere L\u00f6slichkeit der Verbindung abh\u00e4ngt.\nDaraus erhellt, dass alles das. was von den Autoren Globuline, und das, was Albumine genannt wurde, seinem allgemeinen Charakter nach dieselben Verbindungen des Globulins mit Basen\u2014Globulate\u2014vorstellt! Der einzige Unterschied dieser K\u00f6rper voneinander besteht erstens in der in die Verbindung getretenen Base, h\u00e4ngt zweitens, drittens u. s. w. von den verschiedenen chemischen Agentien ab, welche mit den schon vorhandenen Globulinverbindungen in chemische Verbindung mit einer Base treten. F\u00fcr die Identit\u00e4t der ausgeschiedenen, jedoch durch keine starken chemischen Agentien ver\u00e4nderten Niederschl\u00e4ge, sei es auch nur mit dem. was jetzt salzfreies Albumin\u201c genannt wird, oder\u2014was die Sachlage besser erkl\u00e4rt \u2014 mit dem \u201edialysirten Serum oder desgl. Eiweiss\u201c, zeugen die Reaktionen der genannten, unter gleiche Bedingungen gebrachten K\u00f6rper. Ausser der Tatsache, deren wir schon \u00f6fters erw\u00e4hnten, dass die aus ihren nat\u00fcrlichen L\u00f6sungen durch Salze ausgeschiedenen ..Globuline\u201c der Autoren nach abermaligem Aufl\u00f6sen und Dialysiren Dialysate geben, welche allen an das ..salzfreie Albumin\u201c (AkV 48\u201460 p. 125 \u2014127 in Anmerkung, AW 48\u201460 p. 144, 167\u20149) gestellten Forderungen gen\u00fcgen, nehmen wir noch ein schneidenderes und charakteristisches Beispiel, in welchem das ..typische Globulin\" der Autoren dem neueren \u201etypischen Albumin\u201c einander gegen\u00fcbergestellt sind, wobei, bemerken wir, beide aus einer und derselben Fl\u00fcssigkeit ausgeschieden wurden! 10-fach mit Wasser verd\u00fcnntes Blutserum scheide nach gen\u00fcgend langer Durchleitung von Kohlens\u00e4ure \u201eSerumglobulin, Paraglobulin, fibrinopla-stische Substanz\u201c, mit einem Worte \u201etypisches Globulin\u201c aus. Andererseits gebe das filtrat nach mehr oder weniger langer Iiialyse nach vorangegangenem Ans\u00e4uern mit Essigs\u00e4ure oder auch ohne Ans\u00e4uern \u201esalzfreies typisches Albumin\u201c. Man bringe diese beiden typischen \\ ertreter der zwei zugelassenen Gruppen Proteink\u00f6rper in gleiche Bedingungen, und die vollst\u00e4ndige Identit\u00e4t derselben wird keinen Zweifel aufkom-men lassen. So war Schmidt der erste, welcher beobachtete, dass das durch Kohlens\u00e4ure aus lo-fach mit Masser verd\u00fcnntem Blutserum ausgeschiedene \u201etypische Pa-raglobulin \" nach der Abtrennung von der Mutterlauge und zweit\u00e4gigem Liegen an der Luit im feuchten Zustande sich in Wasser l\u00f6ste, wobei die L\u00f6sung alle Eigenschatten des Globulins aufwies, aber beim Kochen nicht gerann* 1)! Direkte Erkl\u00e4rungen dieser Erscheinung finden wir in den unmittelbaren Beobachtungen mancher Autoren. Heynsius behauptet, dass das Paraglobin eine alkalisch reagirende Asche hinterlasse, namentlich wenn es durch Kohlens\u00e4ure ausgeschieden\nl) Lasst man die frisch gef\u00e4llte und abfiltrirte fibrinoplastische Substanz, welche ein schneeweis-ses breiiges Anselien hat, ein Paar Tage lose bedeckt (um das Eintrocknen zu verh\u00fcten) auf dem Filtrum liegen, so macht sie eine eigentl\u00fcim-liche Umwandlung durch. Sie verwandelt sich in eine durchscheinende,schwachgelbliche,klebrige, syrup\u00f6se Masse, welche in destillirtem Wasser ohne jeden Zusatz leicht l\u00f6slich ist. Bei dieser\nI mwandlung Inisst sie. soweit ich gesehen, keine einzige ihrer fr\u00fcheren Eigenschaften ein; die L\u00f6sung in destillirtem Wasser wirkt ungeschw\u00e4cht tibrinoplastisch, durch Kohlens\u00e4ure und verd\u00fcnnte Essigs\u00e4ure wird die Substanz gef\u00e4llt, der Nie-Le Physiologiste. Vol. V.\nderschlag ist in verd\u00fcnnten Alkalien, im Ueber-scliuss der S\u00e4ure und in Kochsalz l\u00f6slich: die rein w\u00e4sserige L\u00f6sung dieser umgewandelten Substanz bleibt beim Sieden klar, die durch Kohlens\u00e4ure oder Essigs\u00e4ure aus der gekochten L\u00f6sung gef\u00e4llte Substanz ist unl\u00f6slich in neutralen Alkaliensalzen. Sammelt man die aus der L\u00f6sung in destillirtem Wasser durch S\u00e4ure gef\u00e4llte Substanz\nauf einem schneeweiss\nFiltrum,\nund breiig,\nso erscheint sie wieder\n\u2014 ------o; ist wieder unl\u00f6slich in\nWasser und ver\u00e4ndert sich bei l\u00e4ngerem Stehen nochmals in der angegebenen Weise... (102 p. 432).\n25","page":383},{"file":"p0384.txt","language":"de","ocr_de":"384 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBL EINL\u00d6SUNGEN.\nwurde, w\u00e4hrend es bei der Ausscheidung durch Essigs\u00e4ure eine weniger starkalka-lisch-reagirende Asche liefere (51 p. 545). Bei Ssetschenoff finden wir unter anderm einen Hinweis darauf, dass das Paraglobulin \u201ebeim Ausfallen aus dem Serum stets eine gewisse, wenn auch unbedeutende Menge Alkali enth\u00e4lt\u201c (106 p. 85). Auch unsre eignen Beobachtungen haben uns mehr als einmal die Gegenwart eines Alkali in der Asche des \u201eParaglobins\u201c oder eines ihm \u00e4hnlichen Pr\u00e4parats gezeigt\u2014wie wir auch schon erw\u00e4hnten (.VA 48\u201460 p. 167). Nicht weniger leicht ist es, sowohl aus normalen als aus pathologischen Fl\u00fcssigkeiten \u201eParaglobulinpr\u00e4parate\u201c darzustellen, die dieselben Beaktionen geben wie Schmidt\u2019s Pr\u00e4parat. Bei passender Verd\u00fcnnung mit Wasser wird aus H\u00fchnereiweiss, Blutserum, Bauchwassersucht- und Hydrocelefl\u00fcssigkeit. sowie auch aus der Herzbeutelfl\u00fcssigkeit u. dergl. nach mehr oder weniger langer Einwirkung von Kohlens\u00e4ure ein Niederschlag erhalten, der wieder wasserl\u00f6slich wird, sobald wir ihn abtrennen und unter der Glocke der Luftpumpe \u00fcber einem \u00c4tzalkali von der Kohlens\u00e4ure befreien. Beim Liegen an der Luft im feuchten Zustande wird ein gleiches beobachtet, doch geht der Prozess weit langsamer vor sich. Sowohl dort wie hier r\u00f6tet der Niederschlag, der durch Kohlens\u00e4ure frisch ausgeschieden wurde, den blauen Lakmus und entf\u00e4rbt das rote Phenol-Phtalein, w\u00e4hrend nach der Entfernung der Kohlens\u00e4ure der Niederschlag entweder eine neutrale oder eine alkalische Reaktion besitzt. Die Asche solcher Niederschl\u00e4ge reagirt sehr deutlich alkalisch. In dem Maasse, wie sich die Kohlens\u00e4ure ausscheidet, verwandelt sich der tr\u00fcbe, undurchsichtige, flockige oder k\u00f6rnige weisse, Niederschlag in eine durchscheinende, gel\u00e9eartige, dehnbare, farblose Masse, die sich leicht in destillirtem Wasser l\u00f6st. Die erhaltene L\u00f6sung besitzt alle Eigenschaften des sog. \u201esalzfreien Albumins\u201c, wie es von Aronstein und Schmidt beschrieben wurde (AM 48\u201460 p. 134\u2014144)! Offenbar stellen die auf dieselbe Weise wie das \u201eParaglobulin\u201c erhaltenen Niederschl\u00e4ge haupts\u00e4chlich eine basische Verbindung vor, welche ihrerseits mit der Kohlens\u00e4ure in Verbindung getreten ist, z. B. nach dem Typus-Schema (M.V 86\u2014 02 p. 256\u20148):\n/xNaH.0\nG<zC0.2\nxNaHO\noder Gh yNa^COs, 'Gz C 0-2\nweshalb dieselbe unter den gegebenen Bedingungen sich teilweise aus der L\u00f6sung ausscheidet. Man braucht diesen Niederschlag nur von dem Kohlens\u00e4ure\u00fcberschuss zu befreien, um ihn in eine wasserl\u00f6sliche Verbindung \u00fcberzuf\u00fchren. Wir haben schon genug dar\u00fcber gesagt, warum unter denselben Bedingungen nicht s\u00e4mtliches Globulin sich aus der L\u00f6sung ausscheiden kann (.VA 81\u2014-85 p. 114).\nDurch F\u00e4llung mit Essigs\u00e4me gelingt es nicht, oder doch nur sehr schwer solch ein l\u00f6sliches Paraglobulin darzustellen. Bei Schmidt finden wir Angaben, wenn auch vereinzelte, \u00fcber die Gewinnung des wasserl\u00f6slichen Globulins. Die Schwierigkeit besteht darin, dass die Entfernung der Essigs\u00e4ure mittels der Luftpumpe schwer von statten geht, haupts\u00e4chlich aber auch noch darin, dass diese im Vergleich mit der Kohlens\u00e4ure viel energischere S\u00e4ure mit dem Salz des gr\u00f6sseren Teils der Basen des Globulats in Verbindung tritt. Jedenfalls muss man bei diesen Versuchen hinl\u00e4nglich mit Wasser verd\u00fcnnen und mit m\u00f6glichst geringen Quantit\u00e4ten verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure f\u00e4llen.\nHier ist eine Erkl\u00e4rung am Platz, damit das. was wir \u00fcber den erw\u00e4hnten \u00dcbergang der Globulinniederschl\u00e4ge in den unl\u00f6slichen Zustand gesagt, nicht etwa zu einem Misverst\u00e4ndnis Veranlassung gebe. Ein solcher \u00dcbergang bezieht sich auf die ausgewaschenen Niederschl\u00e4ge, wo, wie in Scherer\u2019s Fall (M.Y 93 \u2014ICO p. 359) mit dem","page":384},{"file":"p0385.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 385\ngetrockneten Serum, die Waschw\u00e4sser die mittels Diffusion entzogenen Basen fort-f\u00fchren, w\u00e4hrend das Globulat noch nicht Zeit gehabt hat, sich aufzul\u00f6sen. Endlich bezieht sich jene Erscheinung haupts\u00e4chlich auf die Kohlens\u00e4ure. Bei Heynsius finden wir \u00fcberdies eine Best\u00e4tigung unsrer Erkl\u00e4rung: nachdem das durch Kohlens\u00e4ure ausgef\u00e4llte Paraglobulin ausgewaschen ist, wird eine weniger scharf-alkalisch reagirende Asche erhalten wie auch in dem Falle, wenn das Globulin durch Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt wird (51p. 545). Dasselbe findet auch K\u00fchne (69 p. 175). Die passende Anwendung einer und derselben Behandlung, n\u00e4mlich sukzessive Verd\u00fcnnung der Fl\u00fcssigkeit mit Wasser und wiederholte Behandlung mit Essigs\u00e4ure, f\u00fchrt, wie Eichwald (A\u00abA\u00b0 48\u201460 p. 132 u. .Y,Y 93\u2014100 p. 376) zuerst gezeigt hatte, unfehlbar zu der Ausscheidung des s\u00e4mtlichen ..Albumins\u201c.\nNach der Entfernung des Kohlens\u00e4ure gehen alle solche Niederschl\u00e4ge in L\u00f6sung \u00fcber und r\u00e9agirai ebenso wie das \u201edialysirte Albumin\u201c. Schliesslich und gleichsam als Best\u00e4tigung desselben Gedankens kennen wir ein nat\u00fcrliches Eiweiss, welches in der W\u00e4rme nicht gerinnt, n\u00e4mlich dasjenige der Nesthocker, oder das mit wenig Wasser verd\u00fcnnte Eiweiss der Schwimmv\u00f6gel (A\u00b0A\u00b0 48\u201460 p. 68\u201475), welches eine deutlich alkalische Pieaktion besitzt und eine noch sch\u00e4rfer alkalisch reagirende Asche zur\u00fcckl\u00e4sst. Gleiche Piesultate k\u00f6nnen \u00fcbrigens auch auf eine andere Weise und ebenfalls ohne tiefgehende Ver\u00e4nderungen der basischen Verbindung erreicht werden. Sowohl durch vollst\u00e4ndige als durch parzielle F\u00e4llung des Proteins des Serums, des mit Wasser verd\u00fcnnten und filtrirten Eiweisses und der \u00fcbrigen obenerw\u00e4hnten Fl\u00fcssigkeiten mit neutralen Alkalisalzen, am besten mit Ammoniumsulfat, gewinnen wir die M\u00f6glichkeit, zu zeigen, dass ein jeder dieser Niederschl\u00e4ge nach iler Aufl\u00f6sung in Wasser und Dialyse L\u00f6sungen bildet, die sich von dem \u201edialy-sirten Albumin- in nichts unterscheiden. Zu gunsten dieser Tatsachen haben wir schon eine gen\u00fcgende Anzahl sowohl historischer als auch auf eigne Erfahrung begr\u00fcndeter Argumente angef\u00fchrt (ALM? 48\u201460 p. 163\u2014172); dennoch ist es interessant sich ins Ged\u00e4chtniss zu rufen, dass z. B. Gautier (30 p. 227) fand, eine dialysirte Salzfibrinl\u00f6sung sei beim Kochen nicht f\u00e4llbar. Noch frappantere Beispiele f\u00fchrt Hammarsten an: durch Salzs\u00e4ure aus Serum ausgef\u00e4lltes, in Chlornatrium aufgel\u00f6stes, dann dialysirtes \u201eParaglobulin\u201c schied sich aus der Fl\u00fcssigkeit nicht vollst\u00e4ndig aus. Sogar durch Kochen konnte es aus der L\u00f6sung nicht ausgeschieden werden; andererseits aber wurde bei Gegenwart einer unbedeutenden Menge Essigs\u00e4ure durch Kochen F\u00e4llung hervorgerufen ^45 p. 474\u20145)! Ein nicht geringeres Interesse bietet die Unf\u00e4higkeit\teiner\tSalzl\u00f6sung\tdurch\tDialyse ausgeschiedenen\n..Paraglobulins\u201c bei abermaliger Dialyse auszufallen! Nicht minder charakteristisch sind andere Versuche Hammarsten's (ib. p. 477, 489). Diese Eigent\u00fcmlichkeit des dialysirten \u201eParaglobulins\"\tist Hammarsten\tgeneigt\tder Anwesenheit\teines\nAlkali im Pr\u00e4parat zuzuschreiben (ib. p. 500). Hammarstens Spuren folgt sein Sch\u00fcler Sebelien, der nicht weniger als sein Lehrer \u00fcber den Umstand verwundert war. dass auch das Casein aus einer Salzl\u00f6sung durch Dialyse nicht ausf\u00e4llt (104 p. 447)! In all diesen F\u00e4llen lasse sich\tin der\tAsche des\tDialysats die Anwesenheit\teines\nAlkali nachweisen! In all diesen\tF\u00e4llen\thaben wir\timmer\tVerbindungen vom\tTypus\nder Bas-salglobine (A?A\u00ae 86 \u2014 92 p. 257) vor uns, die bei einem gewissen Salz\u00fcberschuss ausfallen und durch Dialvse sich bis zu Alkali- oder Erdalkaliglobulaten zersetzen (AW 81 \u2014 85 p. 107\u2014109).'\nIn der Tat k\u00f6nnen sowohl die genannten Pr\u00e4parate als auch Aronstein-Schmidt's \u201esalzfreies Albumin\u201c beim Eindampfen die den Alkaliverbindungen des Globulins eigent\u00fcmlichen Gallerten bilden. Dass Aronstein-Schmidt\u2019s \u201esalzfreies Albumin- eine Alkaliverbindung des Globulins bildet, beweist ausser den direkten An-","page":385},{"file":"p0386.txt","language":"de","ocr_de":"386 IDENTIT\u00c4T DEE NAT\u00dcRL. PKOTEINFLCSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\ngaben der Autoren (38 p. 831;\t93\u2014100 p. 379) auch noch der Umstand, dass\ndasselbe von Salzen gleich einem k\u00fcnstlich bereiteten Globulat gef\u00e4llt wird (1 p. 84\u20145; A A 48\u201460 p. 1(39). Ein fast eben solches, in Wasser l\u00f6sliches und bei einem gewissen Grad von Verd\u00fcnnung in der W\u00e4rme nicht gerinnendes Pr\u00e4parat wird beim Abdampfen an der Luft oder in einem luftleeren, jedenfalls kohlens\u00e4urefreien Raum bei m\u00f6glichst niedriger Temperatur, unter 30\u00b0\u201435\u00b0 *), erhalten. \u00dcber die Gewinnung solcher Pr\u00e4parate haben wir schon ausf\u00fchrlich gesprochen (,Y.V 48\u201460 P- 72\u201476); deshalb erw\u00e4hnen wir hier nur noch, dass dieselben bei verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig geringer Verd\u00fcnnung mit Wasser \u201esalzfreies Albumin- und bei einem gewissen Konzentrationsgrade durchscheinende geleeartige Massen ausscheiden (ib.)! f \u00e4hrt man jedoch fort entweder solche, oder nach der Darstellungsmethode des \u201eParaglobulins\u201c erhaltene Pr\u00e4parate, oder auch \u201esalzfreies Albumin\u201c l\u00e4ngere Zeit zu dialvsiren. so beginnt die L\u00f6sung, welche die F\u00e4higkeit, beim Kochen zu gerinnen, eingeb\u00fcsst hatte, in dein Maasse, wie ihr die Alkalien entzogen werden, sich zu setzen, aber schon bei weniger hoher Temperatur, und schliesslich zeigen sich Niederschl\u00e4ge schon bei Zimmertemperatur. Heynsius bemerkte, dass, je weniger Asche das \u201esalzfreie Albumin\u201c in dieser Periode enthielt, desto niedriger die Temperatur der F\u00e4llung desselben war 1 2). Bei Haas finden yvir. dass die F\u00e4llungstemperatur der protei'nhaltigen Fl\u00fcssigkeiten bei der Dialyse nach kurzer Steigerung in dem Maasse. wie dieselben an anorganischen Substanzen \u00e4rmer werden, f\u00e4llt (307 p. 813): nachdem der Aschengehalt in dem dialysirten Eiweiss bis 0,81% (?) gefallen war, war die F\u00e4llungstemperatur 59,6\u00b0! Diese F\u00e4lle geh\u00f6ren in dieselbe Kategorie wie diejenigen, wenn die gallertartigen Massen eines ..Alkalialbumins\u201c und trocknes Serum mit Wasser gewaschen werden: das Wasser f\u00fchrt das Alkali fort, ehe die Verbindung Zeit gehabt hat. sich aufzul\u00f6sen (.V.Y 48\u201460 p. 100). Man darf frei behaupten, dass in allen F\u00e4llen von Dialyse nach Aronstein-Schmidt\u2019s, Hamarsten\u2019s und dergl. Methoden in der W\u00e4rme keine F\u00e4llung erfolgte, solange die Asche eine kaum noch unterscheidbare alkalische Reaktion zeigte; sobald diese aber geschwunden war, schieden sich Flocken schon bei Zimmertemperatur aus. Weit besser geht die Ausscheidung von Niederschl\u00e4gen aus dem Dialysat bei vorangegangener wiederholter Neutralisation oder Ans\u00e4uerung vor sich. Dasselbe beobachtet man auch an einer k\u00fcnstlichen L\u00f6sung von Alkaliverbindungen des Globulins. Wenn zu einer solchen soviel Salz zugesetzt wird, dass die F\u00e4llung des Gemenges z. B. bei 50\u00b0 stattfindet, so steigt die Temperatur Lei der Dialyse rasch z. B. bis 80\u00b0. 90\u00b0, dann langsam bis 100\u00b0, und beginnt dann bei fortgesetzter Dialyse noch langsamer zu f\u00e4llen. Die Steigerung der Temperatur geht Hand in Hand mit der Verminderung des Salzgehalts, das Fallen derselben\u2014mit der Verminderung des Alkaligehalts. Dasselbe beobachtet man auch an den nat\u00fcrlich vorkommenden Salzl\u00f6sungen des Globulins. \u00c4hnliche Erscheinungen beobachtete auch Heynsius (52 p. 556).\nHierher geh\u00f6ren auch die seit Macquer (80 p. 456) bekannten Beobachtungen, dass die in den proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch Alkohol erzeugten Niederschl\u00e4ge\n1)\tWenn Miller und nach ihm Ssetschenow (.MA\u00ab 48\u201460p. 73) unter diesen Bedingungen undurchsichtige Niederschl\u00e4ge\u2014coagula\u2014erhielten, so geschah dies nur infolge der hohen Temperatur (50\u00b0 bei Miller, ib.), bei der das Auspumpen der Luft vorgenommen wurde, und auch des heissen Wassers, mit welchem sodann die Versuchsfl\u00fcssigkeit behandelt wurde.\n2)\tZu gleicher Zeit bemerkte ich jedoch, dass, je mehr der Gehalt an Asche sank, die L\u00f6slichkeit\ndes Albumins hei Erw\u00e4rmung nicht zu\u2014, sondern\nabnahm...... Sind erst die l\u00f6slichen, neutralen\nSalze entfernt, \u2014 welcher Punkt schon bald erreicht wird,-\u2014so wird hei fortdauernder Dialyse immer mehr von dem langsamer dialysirenden Alkali entzogen werden und zum Schluss so wenig Alkali \u00fcbrig bleiben, dass es nicht mehr ausreicht, um bei der Siedehitze s\u00e4mmtliclies Albumin in L\u00f6sung zu halten (52 p. 556).","page":386},{"file":"p0387.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER XAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 387\nsich in Wasser l\u00f6sen, wenn sie aus der Mutterlauge sofort entfernt werden. Auch Berzelius erkl\u00e4rte diese L\u00f6slichkeit durch die Gegenwart eines Alkali (3 p. 63). In der Tat: welchen Niederschlag bei der frakzionnirten F\u00e4llung der prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten wir auch nehmen, dessen Asche reagirt immer stark alkalisch. Bei l\u00e4ngerer Einwirkung des Alkohols l\u00f6sen sich die erw\u00e4hnten Niederschl\u00e4ge in Wasser trotz der Gegenwart eines Alkali entweder schwer oder garnicht, was schon von tieferen Ver\u00e4nderungen des Globulins abh\u00e4ngt (.MV 93\u2014l\u00fcOp. 351). Dasselbe kann auch in bezug auf das durch Alkohol gef\u00e4llte (MV 68\u201474 p. 57) und dann mit \u00c4ther behandelte Casein gesagt werden, wie wir bei Berzelius (4 p. 677) und in neuerer Zeit hei Hammarsten (XX 68\u201474 p. 85) erw\u00e4hnt finden. Nur durch die Gegenwart eines Alkali l\u00e4sst sich die Wasserl\u00f6slichkeit des zuerst bei Zimmertemperatur getrockneten. dann bis \u00fcber 100\u00b0 erhitzten Eiweisses, Serums u. dergl.. wie sie z. B. von Chevreul (13 p. 41), Br\u00fccke. Lewith (75 p. 341) u. andr. beobachtet wurde, erkl\u00e4ren. Hier kann nur der Kern der Verbindung\u2014das Globulin\u2014indem ihm sein Wasser entzogen wird, eine Ver\u00e4nderung erfahren (.VA\u00bb 93 \u2014 100 p. 349), was auch nach der Zerst\u00f6rung der Verbindung, bei der Verbindung der Base mit der S\u00e4ure, zu tage tritt.\nEtwas ganz anderes sehen wir, wenn reines Hydroglobin (.V.V 93 \u2014100 p. 348) oder genau neutralisirte prote\u00efnhaltige Fl\u00fcssigkeiten einer \u00e4hnlichen Behandlung unterworfen werden: es werden in allen F\u00e4llen stark ver\u00e4nderte, in Wasser unl\u00f6sliche und in den \u00fcbrigen Agentien sehr schwer l\u00f6sliche Pr\u00e4parate erhalten(.VV 93\u2014100p. 349).\nA. B e d e u t u n g der Kohle n s \u00e4 u r e. Nicht alle in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten beobachteten Erscheinungen lassen sich jedoch auf die Gegenwart von Salzen zur\u00fcckf\u00fchren. Offenbar muss in all diesen F\u00e4llen eine Mitwirkung von Kohlens\u00e4ure angenommen werden. Sobald diese entfernt ist, biisst die Fl\u00fcssigkeit die F\u00e4higkeit zu gerinnen ein (.V.V 48\u201460 p. 74). Andererseits sind direkte Angaben EichwakFs vorhanden, die Aronstein-Schinidt's Lehre \u00fcber die Bedeutung der Salze in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten bei der Einwirkung der W\u00e4rme auf dieselben geradeswegs widersprechen (.V.V 48\u201460 p. 135). Diese Angaben sind dadurch interessant, dass sie noch vor Aronstein-Schmidt\u2019s Arbeiten ver\u00f6ffentlicht wurden und geradezu erkl\u00e4ren, dass das Diffus\u00e2t des Blutserums, in welches die Salze und ein Teil des Proteins \u00fcbergegangen sind, nach der Einengung durch Abdampfen im Wasserbade heim Kochen keinen Niederschlag ausschied, wobei aber Essigs\u00e4ure F\u00e4llung bewirkte '). Aronstein und Schmidt waren sowohl diese von Eichwald gemachten Beobachtungen als auch diejenigen andrer Autoren \u00fcber die von den Gasen befreiten proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten (.VA\u00bb 48\u201460 p. 72\u201477) unbekannt. infolgedessen sie die Gerinnbarkeit dieser letzteren f\u00e4lschlich mit der Gegenwart von Salzen verkn\u00fcpften. Offenbar ist dem Einfluss der Basen vor allem derjenige der Kohlens\u00e4ure auf die Beaktionen, welche die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten von jeher charakterisen, anzureihen, und kommt die Einwirkung der Salze auf die Ferinnungstemperatur und die \u00fcbrigen Reaktionen dieser Fl\u00fcssigkeiten erst in zweiter Reihe.\nAuf den Einfluss der Kohlens\u00e4ure auf Paraglobulinl\u00f6sungen in sehr geringen Mengen Natron wies Schmidt hin: hei der Durchleitung von Kohlens\u00e4ure falle das Globulin aus, oder, richtiger gesagt, es werde ein Niederschlag erhalten, der\nl) Die F\u00e4higkeit, aus alkalischer, salzhaltiger Losung durch Pergamentpapier gegen Wasser zu diffundiren, kann also dem Serumalbumin nicht vollst\u00e4ndig abgesprochen werden, doch ist diese F\u00e4higkeit sehr gering. Und in der Anmerkung: Aehnliche Fiesultate habe ich bereits fr\u00fcher bei\nDiffusionsversuchen mit nativem Serum erhalten: es war dabei auffallend, dass das im Wasserbade concentrirte Diffus\u00e2t gleichfalls bei einfachem Aufkochen klar blieb, aber beim Erhitzen unter Zusatz von Chll-Oo gerann (24 p. 103).","page":387},{"file":"p0388.txt","language":"de","ocr_de":"388 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nsich in der Mutterlauge wieder aufl\u00f6se, sobald die Kohlens\u00e4ure durch einen Luftoder Sauerstoffstrom verdr\u00e4ngt wird (101 p. 437). Auf eben solche Weise werde das durch Alkohol-\u00c4ther ausgeschiedene Fibrinogen nach der Aufl\u00f6sung in einer ganz unbedeutenden Menge Natron durch Kohlens\u00e4ure gef\u00e4llt und l\u00f6se sich bei der Verdr\u00e4ngung dieser durch Sauerstoff wieder auf (ib. p. 539). Nicht weniger interessante Angaben finden wir bei K\u00fchne (69 p. 168). der Schmidt\u2019s Spuren folgte. Auf dem Filter sogar mit kohlens\u00e4urehaltigem Wasser gewaschenes und in\" Wasser suspendirtes Paraglobulin l\u00f6se sich in demselben auf, nachdem die Kohlens\u00e4ure durch Sauerstoff verdr\u00e4ngt worden ist. Die sehr schwach opalisirende Fl\u00fcssigkeit werde durch Kohlens\u00e4ure wieder gef\u00e4llt; letztere f\u00e4lle auch eine Alkalil\u00f6sung.\" Die erhaltenen L\u00f6sungen w\u00fcrden durch die W\u00e4rme nicht gef\u00e4llt.\nUm \u00e4hnliche Niederschl\u00e4ge durch Einwirkung von Kohlens\u00e4ure aus Milch zu erhalten, braucht man nicht Soxhlet\u2019s (109 p. 120) Beispiel zu folgen, der das Casein mittels Kohlens\u00e4ure f\u00e4llte, nachdem er die Milch mit Essigs\u00e4ure bis zum Moment der Ausscheidung des \u201eCaseins\u201c anges\u00e4uert hatte. Besser ist folgendes Verfahren: frische Milch wird in kleinen Porzionen, nach Belieben tropfenweise oder in einem feinen Strahl, in Wasser, welches in der K\u00e4lte mit Kohlens\u00e4ure ges\u00e4ttigt wurde, eingetragen. Der dabei sich bildende massige Niederschlag verh\u00e4lt sich nach der Verdr\u00e4ngung der Kohlens\u00e4ure im allgemeinen wie das Paraglobulin. Durch diese Beobachtungen wird auch die Milch den durch Kohlens\u00e4ure f\u00e4llbaren proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten angereiht. Streng genommen, findet hier derselbe Prozess-Verd\u00fcnnung mit Wasser und Einwirkung von Kohlens\u00e4ure\u2014wie z. B. im Serum u. dergl. statt (ALV 48\u201460 p. 126).\nWie wir schon erkl\u00e4rt haben, spielt in all diesen F\u00e4llen der Sauerstoff eine passive Bolle, und es kann von der Aufl\u00f6sung des Globulins in demselben nicht die Bede sein (JYW 93\u2014100 p. 327). Heynsius\u2019 Beobachtungen best\u00e4tigen unsere Ansicht in vollem Maasse. Derselbe fand, dass die durch Kohlens\u00e4ure erzeugten Paraglobulinniederschl\u00e4ge nach der Verdr\u00e4ngung derselben nicht nur durch Sauerstoff sondern auch durch Wasserstoff' sich in Wasser l\u00f6sten *) und die Eigenschaften einer Alkaliver-bindung des Globulins oder des \u201esalzfreien Albumins\u201c\u2014Unf\u00e4llbarkeit beim Kochen und durch Alkohol\u2014zeigten. Dass die mit dem Globulin verbundenen Basen sich bei der F\u00e4llung und Aufl\u00f6sung von demselben nicht trennen, beweist der Umstand, dass eine Wiederholung des Durchleitens und Verdr\u00e4ngens der Kohlens\u00e4ure dieselben Besultate liefert: bei Heynsius finden wir Angaben \u00fcber eine dreimalige F\u00e4llung und Aufl\u00f6sung eines und desselben Pr\u00e4parats durch sukzessive Einleitung und Entfernung von Kohlens\u00e4ure y). Diese durch neue Beobachtungen best\u00e4tigten Tatsachen lassen Heynsius mit Sicherheit behaupten, dass nach der Entfernung der Kohlens\u00e4ure, welche das Paraglobulin ausgef\u00e4llt hatte, letzteres auf kosten der in demselben vorhandenen Alkalien sich wieder aufl\u00f6st * 2 3). Zugleich zeigten\n0 Nachdem der Wasserstoff oder der Sauerstoff einige Zeit eingewirkt hatte, wurden die Fl\u00fcssigkeiten filtrirt. Die Filtrate gerannen nicht hei Erhitzung und wurden durch absoluten Alkohol nicht gefallt, w\u00e4hrend \u2014 auch wenn das Filtrat wasserklar war \u2014 heim Durchleiten von Kohlens\u00e4ure ein Niederschlag entstand (50 p. 17).\n2)\t....aber sogar nach dreimaliger F\u00e4llung\ndurch Kohlens\u00e4ure und Aufl\u00f6sen in Sauerstoff konnte ich das durch Kohlens\u00e4ure gebildete Pr\u00e4-cipitat doch noch zum Theil mit Sauerstoff l\u00f6sen (50 p. 16).\n3)\tDie L\u00f6slichkeit des Paraglobulins in 0 (wie einige Autoren z igaben\u2014.VW 93\u2014100 p. 327) ist\nalso keine Eigenth\u00fcmlichkeit des Paraglobulins, sondern eine von Beimischungen abh\u00e4ngige Erscheinung, wie ich das schon fr\u00fcher wahrscheinlich gemacht habe...... Paraglobulin hinterl\u00e4sst\ndemgem\u00e4ss, so lang es noch in 0 und II l\u00f6slich ist, beim Verbrennen Asche, die dem Wasser eine alkalische Reaction mittheilt. Wenn es l\u00e4ngere Zeit ausgewaschen ist\u2014was, wie jeder weiss. der die Versuche selbst angestellt hat, nicht immer einerlei gelingt\u2014-haupts\u00e4chlich wenn es durch Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt ist, so hinterl\u00e4sst es beim Verbrennen freilich noch Spuren von Asche, diese ertheilt dem 'Wasser aber keine alkalische Reaction (51 p. 545).","page":388},{"file":"p0389.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTFINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 389\n\u201esorgf\u00e4ltige\u201c von Heynsius angestellte Untersuchungen (50 p. 15), dass nicht nur das \u201eParaglobulin\u201c sondern auch das \u201eFibrinogen\u201c, die Alkalialbuminate, das Myosin und das Fibrin nach deren F\u00e4llung durch Kohlens\u00e4ure sich in Masser l\u00f6sen, nachdem die Kohlens\u00e4ure durch Sauerstoff oder Wasserstoff aus demselben verdr\u00e4ngt worden ist ').\nDass dieses Verhalten der Globulinverbindungen gerade durch die gleichzeitige Anteilnahme von Basen und Kohlens\u00e4ure in der Verbindung bedingt ist, zeigen sowohl K\u00fchnes (09 p. 175), als auch Heynsius\u2019 (52 p. 545) und unsre eignen Beobachtungen: wenn zum F\u00e4llen der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeit anstatt Kohlens\u00e4ure eine andre S\u00e4ure benutzt wird, wobei die M\u00f6glichkeit der Bildung best\u00e4ndigerer Verbindungen der S\u00e4ure mit der Base gegeben ist, so bleibt die \u2018Einwirkung indifferenter Gase sowie das Auspumpen ohne Wirkung: die Pr\u00e4parate treten ihre S\u00e4ure nicht ab, wie das mit der Kohlens\u00e4ure der Fall ist. l\u00f6sen sich folglich in Wasser nicht auf. Gleicherweise l\u00f6st sich auch das \u201eParaglobulin\u201c nach eifrigem Waschen mit Wasser gleich dem getrockneten Serum und Eiweiss in Wasser nicht auf, wie lange Sauerstoff auch durchgeleitet werde, wie Br\u00fccke gezeigt hat (10 p. 812). Dasselbe beobachtete auch Heynsius in betreff der \u201eAlkalialbuminate\" (50 p. 15).\nEs war ganz nat\u00fcrlich zu erwarten, dass in F\u00e4llen, wo die M\u00f6glichkeit vorliegt, die Kohlens\u00e4ure zu entfernen, ohne eine neue S\u00e4ure einzuf\u00fchren, eine st\u00e4rker alkalisch reagirende Fl\u00fcssigkeit entsteht. So bemerkte Heynsius, dass dialysirtes H\u00fchnereiweiss nach dem Kochen mehr S\u00e4ure zur F\u00e4llung bedurfte als vorher (52 p. 574). Gerhardt (34 p. 477) beobachtete, dass durch Kochen das Serum und das Eiweiss st\u00e4rker alkalisch reagirten. Auch K\u00fchne best\u00e4tigt die Steigerung der Alkales-zenz des Serums nach dem Kochen sogar in dem Falle, wenn die Fl\u00fcssigkeit genau neutralisirt und dann bis 75\u00b0 gew\u00e4rmt worden war 2). Erscheinen oder Verst\u00e4rkung der alkalischen Reaktion beobachtete Kappeier nach dem Erw\u00e4rmen neutraler und schwach alkalischer \u201eCaseml\u00f6sungen\u201c (62 p. 52\u20143). Nicht minder interessant sind Eichwald\u2019s Angaben dar\u00fcber, dass eine neutrale Alkaliverbindung des \u201eParaglobulins\u201c auch bei Gegenwart von Salzen nach vorhergegangenem Ans\u00e4uern bis zur R\u00f6tung des Lakmuspapiers beim Kochen wieder alkalisch reagirt 3).\nZwar m\u00fcssen wir hier auch den durch die Spaltung der Globuline bedingten Erscheinungen Rechnung tragen, die noch besser f\u00fcr die Best\u00e4ndigkeit der Verbindung des Globulins mit den Alkalien zeugen; doch kann nicht geleugnet werden, dass bei langsamem und vorsichtigem Erw\u00e4rmen F\u00e4llung auch nicht erfolgen kann, w\u00e4hrend eine solche bei gew\u00f6hnlichem Erw\u00e4rmen immer stattfindet (.V.V 48\u2014CO p. 75U..V.V 75\u2014SOp.261). Im ersteren Falle sind g\u00fcnstigereBedingungen f\u00fcr dieEntfernung der S\u00e4ure, im zweiten\u2014fiir die unmittelbare Verbindung der Kohlens\u00e4ure mit den mit dem Globulin verbundenen Basen vorhanden. Deshalb fehlt es Kossel\u2019s Ansicht, dass die Prote'insubstanzen in ihren nat\u00fcrlichen Verh\u00e4ltnissen (dem Serum) auf kosten des Natriumcarbonats gel\u00f6st sind (66 p. 176). an der n\u00f6tigen Begr\u00fcndung. Entsprechende Globulinmengen, in gleichen Quantit\u00e4ten Natriumcarbonat aufgel\u00f6st, werden\n!) Eine genaue Untersuchung li\u00e2t mir gezeigt, dass nicht nur Paraglobulin und fibrinogen\u00ab Substanz, sondern auch Alkalialbuminat, Myosin und Fibrin durch Kohlens\u00e4ure in Wasser gel\u00f6st werden, wenn man ger\u00e4umige Zeit einen Strom reinen Sauerstoffes oder Wasserstoffes durchleitet (50 p. 15).\n2) ..... dar\u00fcber giebt die stark alkalische\nReaction der Fl\u00fcssigkeit Aufschluss, welche selbst\ndann noch deutlich auftritt, wenn eine urspr\u00fcnglich genau neutralisirte L\u00f6sung des Serumalbumins bei 75\u00b0 theilweise coagulirt wurde (69 p. 177).\n3) Eine solche nach Salzzusatz durch Hitze coagulirte L\u00f6sung reagirt nach dem Erkalten alkalisch, selbst wenn sie vorher rotlies Lakmus-papier gar nicht bl\u00e4ute (24 p. 32).","page":389},{"file":"p0390.txt","language":"de","ocr_de":"390 IDENTIT\u00c4T DER NATURE. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nin der W\u00e4rme nicht gef\u00e4llt! Andererseits erfolgt keine F\u00e4llung, wie sehr wir die Natriumcarbonat enthaltende Globulinl\u00f6sung mit Wasser auch verd\u00fcnnen; die Verbindung des Globulins mit dem Alkali und der Kohlens\u00e4ure vom Typus der Bas-acidglobine (A2A1\u00bb 86\u201492 p. 255; A\u00bbA? 93\u2014100 p. 384) werden jedoch durch Wasser zersetzt, wobei ein gr\u00f6sserer oder kleinerer Teil des Alkali sich mit der Kohlens\u00e4ure \\ ei bindet und das Globulin sich ausscheidet. Endlich kann in eine konzentrirte Alkaliglobulinl\u00f6sung l\u00e4ngere Zeit Kohlendioxydgas eingeleitet werden, ohne dass F\u00e4llung erfolgt: wird aber eine solche mit Kohlens\u00e4ure ges\u00e4ttigte L\u00f6sung in eine grosse Menge Wasser gegossen oder gew\u00e4rmt, so scheidet sich sogleich ein Niederschlag aus.\nDurch die Gegenwart der Kohlens\u00e4ure erkl\u00e4rt sich auch der Umstand, dass die kohlens\u00e4urehaltigen Fl\u00fcssigkeiten auch weit schneller und vollkommener von Salzen gef\u00e4llt werden als die kohlens\u00e4urefreien. Dies erkl\u00e4rt sich auch dadurch, dass die sauren oder basaciden Globulinverbindungen von Salzen leichter gef\u00e4llt werden als die einfach basischen (A'.V 86\u201492 p. 259).\"\nZu gunsten einer basischen Verbindung des Globulins in den proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten zeugt auch noch der Umstand, dass bei vorsichtiger Neutralisation derselben mit Essigs\u00e4ure oder Phosphors\u00e4ure keine F\u00e4llung erfolgt, wie das schon den \u00e4lteren Autoren, z. B. Br\u00fccke (10 p. 894\u20145), bekannt war. Auf Grund unsrer eignen Beobachtungen k\u00f6nnen wir Folgendes sagen: die nat\u00fcrlich vorkommenden prot\u00eat .ihaltigen Fl\u00fcssigkeiten werden nicht gef\u00e4llt, mit welch einer S\u00e4ure wir auch neutralisiren m\u00f6gen, wenn nur das auf kosten der eingetragenen S\u00e4ure und der in Verbindung mit dem Globulin vorhandenen Base neugebildete Salz qualitativ oder quantitativ Kraft genug besitzt, das aus der Verbindung austretende Globulin in L\u00f6sung zu erhalten! Daraus folgt klar, dass diesen Anforderungen am besten diejenige S\u00e4ure gen\u00fcgt, welche mit den Basen des Globulins die leichtl\u00f6slichsten und das Globulin am leichtesten l\u00f6senden Salze bildet. Dem Gesagten gem\u00e4ss erscheint die Kohlens\u00e4ure als die f\u00fcr diesen Fall passendste.\nEs gen\u00fcgt, das L\u00f6sungsverm\u00f6gen (ALV 93\u2014100 p. 377) der neuentstandenen Salze durch Verd\u00fcnnung mit Wasser herabzusetzen, damit das Globulin sich zum Teil ausscheide (AW 75 \u201480 p. 240). Dieselbe Erscheinung muss auch bei vorangegangener Verd\u00fcnnung der Fl\u00fcssigkeit mit Wasser erwartet werden.\nHier ist es am Platze, sich das von uns \u00fcber die Unf\u00e4higkeit der proteinhalti-gen Fl\u00fcssigkeiten, bei Abwesenheit von Kohlens\u00e4ure gef\u00e4llt zu werden, Gesagte (AkV 48\u201460 p. 71 \u2014 6) ins Ged\u00e4chtnis zu rufen. Besonders interessant sind in dieser Beziehung Mathieu & Urbain's (.VA; 48 \u2014 60 p. 73 u. 75) Beobachtungen, welche gezeigt haben, dass mit Wasser verd\u00fcnntes H\u00fchnereiweiss und Serum nach der Verdr\u00e4ngung der Kohlens\u00e4ure aus denselben ihre Gerinnungsf\u00e4higkeit in der W\u00e4rme einb\u00fcssen. Gautier best\u00e4tigt diese Beobachtungen nur deshalb nicht, weil seine Versuche nicht dieselben Resultate lieferten, wie die von Mathieu & Urbain angestellten. Gautier \u201ereinigte durch einige Tropfen Essigs\u00e4ure und Filtration- oder verd\u00fcnnte das Eiweiss unmittelbar mit 2\u20143 Vol. Wasser und wirkte auf dasselbe mit der Quecksilber-pumpe und einem Wasserstoffstrom ein. Die erste Behandlungsmethode ist f\u00fcr die Veranschaulichung des Einflusses der Kohlens\u00e4ure ganz untauglich: bei der zweiten war das Eiweiss ungen\u00fcgend mit Wasser verd\u00fcnnt, und dies erkl\u00e4rt die negativen Resultate, die Gautier erhielt. Nachdem aber dieser Autor Eiweiss bei niedriger Temperatur getrocknet und den Trockenrest aufs neue aufgel\u00f6st hatte, bemerkte er, dass die L\u00f6sung beim Kochen nicht gerann, dass aber nach dem Einleiten von Kohlens\u00e4uregas und nachherigem Kochen \u201eGerinnung\u201d stattfand (31 p. 51). Gautier erwidernd, bemerkt Urbain (113 p. 484), dass es gen\u00fcge, H\u00fchnereiweiss mit 8\u201410","page":390},{"file":"p0391.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 891\nVol. Wasser zu verd\u00fcnnen und dann bei Zimmertemperatur zu trocknen, um nach der Aufl\u00f6sung des Trockenrests eine kohlens\u00e4urefreie und in der W\u00e4rme nicht gerinnende Fl\u00fcssigkeit zu erhalten. Gautier (31 p. 529)\\var gen\u00f6tigt einzugestehen, dass er Urbain & Mathieu\u2019s Versuche eigentlich nicht wiederholt, sondern das von ihm Mitgeteilte zuf\u00e4llig beim Einleiten von Wasserstoff in 3-fach mit Wasser verd\u00fcnntes und mit Essigs\u00e4ure anges\u00e4uertes H\u00fchnereiweiss beobachtet hatte 1). Und wirklich, ein Jahr sp\u00e4ter wiederholte Gautier Urbain & Mathieu\u2019s Versuche und \u00fcberzeugte sich nat\u00fcrlich von der Richtigkeit ihrer Schl\u00fcsse; ausserdem bemerkte er, dass es bei weitem leichter sei. die Kohlens\u00e4ure aus verd\u00fcnntem Eiweiss zu entfernen. Beim Erw\u00e4rmen der von der Kohlens\u00e4ure befreiten Fl\u00fcssigkeit bleibt fast die s\u00e4mmt-liclie Prote\u00efnsubstanz in der L\u00f6sung, obgleich es in dem von uns schon beschriebenen Sinne modifizirt ist (.VA) 93\u2014100 p. 350\u20141): trotzdem das Protein beim Erhitzen nicht ausfiel, hatte es sich verd\u00e4ndert und die F\u00e4higkeit erworben, nach dem Erkalten der Fl\u00fcssigkeit sowohl von sehr verd\u00fcnnten S\u00e4uren als auch von Kohlens\u00e4ure gef\u00e4llt zu werden (32 p. 2).\nDer ungen\u00fcgende Kohlens\u00e4uregehalt in dem Fiweiss der Nesthocker d\u00fcrfte die Bildung einer gallertartigen, mit einer Alkaliverbindung des Globulins identischen Masse aus demselben erkl\u00e4ren. Wie sehr Tarchanoff die Selbst\u00e4ndigkeit seines ..Albumins- in den von ihm untersuchten Eiweissen solcher V\u00f6gel auch verteidigte, musste er dennoch gestehen, dass auch \u201ediese Art Eiweiss bei Gegenwart von C02 in eine andere (?) Modification des Eiweisses \u00fcbergeht, die dem Aussehen nach sich vom gew\u00f6hnlichen H\u00fchnerweiss nicht unterscheidet\u201c (110 p. 78\u20149:111p. 303).\nDieses Verhalten der Kohlens\u00e4ure zu den prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten erkl\u00e4rt viele in denselben vorkommende Erscheinungen. Vor allem ist es die Unf\u00e4higkeit des Serams und des Eiweisses. zu gerinnen, nachdem dieselben bei niedriger Temperatur getrocknet und wieder aufgel\u00f6st worden sind, die unsre Aufmerksamkeit auf sich zieht. Die bei dieser Behandlungsweise der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten abgetriebene Kohlens\u00e4ure ist es leicht, durch Einleiten neuer zu ersetzen und dadurch diesen Fl\u00fcssigkeiten ihre Eigenschaft, durch W\u00e4rme. Wasser u. s. w. (AAV 48\u201460 p. 74) gef\u00e4llt zu werden, wiederzugeben. Zu dieser Kategorie von Behandlungsmethoden geh\u00f6rt auch das Erw\u00e4rmen der Fl\u00fcssigkeiten, doch nicht \u00fcber 50\u00b0, wodurch in der W\u00e4rme ungerinnbare Pr\u00e4parate erhalten werden. Das Abtreiben der Kohlens\u00e4ure aus den proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten kann sowohl mittels sich indifferent verhaltender Gase als z. B. mittels \u00c4ther geschehen. Zwar f\u00e4llt bei der Einwirkung von \u00c4ther ein Teil des Proteins aus. dennoch aber gerinnt der andre Teil nach der Entfernung des Aethers in der W\u00e4rme nicht (.VW 48\u2014 60 p. 76). 1 berdies bemerkte schon Denis, dass mit \u00c4ther behandeltes Serum die Eigenschaft einb\u00fcsste, selbst beim S\u00e4ttigen mit Magnesiumsulfat und Chlornatrium auszufallen.\nIn der Tat bewirkt Entziehung von Kohlens\u00e4ure den proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten oder ihr Einleiten in dieselben deren F\u00e4llbarkeit oder Unf\u00e4llbarkeit in der W\u00e4rme. Salze in solchen Mengen, wie sie gew\u00f6hnlich in den uns interessirenden proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten vorhanden sind, \u00fcben keinen wesentlichen Einfluss auf die F\u00e4llungstemperatur aus. Dem Gesagten gem\u00e4ss gen\u00fcgt cs, um ein Gemenge oder eine Verbindung darzustellen, die in allgemeinen, gr\u00f6beren Z\u00fcgen den nat\u00fcrlich\n0 ......mais ayant eu l'occasion de faire pas-\nser de l'hydrog\u00e8ne \u00e0 travers de l'albumine d'oeuf maintenue \u00e0 36\u00b0 dans un vide partiel et prolong\u00e9, il n\u2018a pu constater la non-coagulation de l'albumine, quoique dans ces conditions il lui para\u00eet que 1 acide carbonique dissout aurait du \u00eatre\nentra\u00een\u00e9 par l'hydrog\u00e8ne. L'exp\u00e9rience pr\u00e9c\u00e9dente a \u00e9t\u00e9 faite d\u2019ailleurs avec du blanc d oeuf \u00e9tendu de trois fois son volume d'eau et l\u00e9g\u00e8rement acidul\u00e9 par une trace d'acide ac\u00e9tique (31 p. 529).","page":391},{"file":"p0392.txt","language":"de","ocr_de":"392 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN END DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nvorkommenden Fl\u00fcssigkeiten gleichkoimne, eine Globulinl\u00f6sung mit m\u00f6glichst geringem Alkali- oder Erdalkaligehalt zu nehmen und dieselbe mit einer gen\u00fcgenden Menge Kohlens\u00e4ure zu versehen. Eine solche Verbindung wird von W\u00e4rme, Wasser, Salzen u. s. w. gef\u00e4llt und besitzt im allgemeinen die Eigenschaften der proteinhal-tigen Fl\u00fcssigkeiten.\nNach allem Dargelegten bleibt wohl kaum noch ein Zweifel dar\u00fcber \u00fcbrig, dass sowohl das historische als das \u201esalzfreie Albumin\" eine Verbindung des Globulins mit Basen ist! Von diesem Standpunkt aus hat Br\u00fccke und noch mehr Heynsius recht, dass sowohl das \u201eAlbumin\u201c als auch das Paraglobulin ein \u201eAlbummat\u201c vorstellt (52 p. 586)! Andererseits ist das \u201esalzfreie Albumin- an sich selbst schon eine Verbindung des Globulins mit einem Alkali, d. h. die Benennungen Alkalialbuminat\" und \u201eAlbumin\u201c sind Synonyme einer basischen Globulinverbindung, eines Globulats. Selbstverst\u00e4ndlich m\u00fcssen wir, von unsrem allgemeinen Schema ausgehend, in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten und Gebilden eine grosse Mannigfaltigkeit von Verbindungen annehmen (.VA' 93\u2014100 p. 352 ). und ist kein Grund vorhanden in einzelnen F\u00e4llen die Existenz von solchen Verbindungen nicht zuzugeben, wie z. B. eine gel\u00f6ste Globulinverbindung mit Kalk oder Phosphor-s\u00e4ure, nach Fokker's (26 p. 279) und Heynsius\u2019 (52 p. 565) Annahme, odei Eugling\u2019s (25 p. 181) ..Tricalciumphosphatcase'in-, wie dieser Autor das normale in der Milch aufgel\u00f6ste Casein benennt, oder endlich eine complexe Verbindung von Calcium, Magnesium und Phosphors\u00e4ure mit dem ..Myoglobin-, wie Danilewski (16 p. 161) annimmt! Es unterliegt keinem Zweifel, dass in den mannigfachen Verbindungen, in denen die Autoren das Globulin antrafen, von einer Identit\u00e4t derselben nicht die P\u0153de sein kann; daher ist es begreiflich, dass Liebig\u2019s Idee von der Identit\u00e4t der prote\u00efnhaltigen Fl\u00fcssigkeiten (100 p. 95) keine praktische Bedeutung gewonnen hat. Nachdem den Globulinverbindungen alle mit demselben verbunden Mineralk\u00f6rper, mit denen wir es gew\u00f6hnlich im tierischen Organismus verbunden sehen, entzogen sind, bleibt ein Globulin von identischem Charakter zur\u00fcck. Daraus folgt, dass als chemisches Individuum d a s Globulin in der Gestalt anzusehn ist, i n w e 1 c h e r w i r e s u n t e r verschieden e n l m st\u00e4nden im aschenfr eien Zustande erhielten (A'.V 41 \u2014 7 p. 90. 93: A\u2018.V 48 \u2014 60 p. 171; AW 61\u20147 p. 30, 40, 50, 57; AW 68\u201474 p. 92; AW 75 \u2014 80 p. 228).\n2. Keine P o 1 y m e r i s a t i o n. Diese Thatsachen setzen uns in den Stand schon jetzt auszusagen, dass eine Polymerisation, wenn auch nur in dem Sinne, dass ein Teil des Globulins auf kosten eines andern schon mit Mineralk\u00f6rpern verbundenen gel\u00f6st ist, unter den nat\u00fcrlichen Existenzbedingungen nicht bestehen kann, da es kein aus den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten erhaltenes Pr\u00e4parat gibt, welches keine Base, d. h. mehr oder weniger Asche enthielte. Zwar hat es nicht an Meinungs\u00e4usserungen gefehlt, dass cs komplexe Verbindungen von Protein -k\u00f6rpern mit einander gebe. Morin erkl\u00e4rte die Ungerinnbarkeit in der W\u00e4rme eines in der Fl\u00fcssigkeit vorhandenen \u201ein der W\u00e4rme gerinnenden Albumins-dahin, dass der mit den Basen verbundene Teil des Proteins den andern Teil desselben auch beim Kochen der Fl\u00fcssigkeit im gel\u00f6sten Zustande erh\u00e4lt \u2018)\u00fc Mi-\n*) L'union du cas\u00e9um avec l\u2019albumine ma paru si intime et les propri\u00e9t\u00e9s ainsi que la composition \u00e9l\u00e9mentaire de l\u2019albumine coagul\u00e9e sont si rapproch\u00e9es de celles du cas\u00e9um caill\u00e9, que j'ai cru n\u00e9cessaire d\u2019examiner, si le lait ne renfermait pas de l'albumine seulement, mais dans deux \u00e9tats diff\u00e9rents, une partie en combinaison avec des\nbases exer\u00e7ant sur l'autre une action assez puissante pour l\u2019emp\u00eacher de se coaguler \u00e0 la temp\u00e9rature de l\u2019\u00e9bullition (85 p. 425).\nDans cette hypoth\u00e8se, la combinaison d\u2019albumine dans le lait aurait jou\u00e9 le n4e d'un sel \u00e0 deux \u00e9quivalents d'acide pour un de base, l\u2019un devenant imm\u00e9diatement libre sous forme de cas\u00e9ine c ail-","page":392},{"file":"p0393.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcKL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 393\nchailoff findet es sogar \u201eunm\u00f6glich anzunelimen, dass die ihrer L\u00f6sungsf\u00e4higkeit nach so verschiedenen Albumine und Globuline infolge der Beimengung von Salzen sich gleichzeitig aufl\u00f6sen k\u00f6nnten\u201c (?!). \u201eEs ist dagegen nicht nur m\u00f6glich, sondern ganz nat\u00fcrlich zuzugeben, dass die gleichzeitige L\u00f6slichkeit der Globuline und der Albumine dadurch bedingt wird, dass die Eiweissstoffe des Serums in Gestalt einer salzartigen Verbindung an einander gebunden sind\u201c! Seine Vermutung sucht Mi-chailoff auf Danilewski\u2019s Angaben zu st\u00fctzen, aus denen, wie er meint, geschlossen werden k\u00f6nne, dass \u201edie Globuline als einen alkalischen Charakter besitzende Substanzen angesehen werden d\u00fcrfen\u201c (15 p. 929), und auf seine eignen Beobachtungen, die ihm gezeigt haben sollen, dass \u201ereines Albumin sauer reagirt\u201c (82 p. 352). Lies veranlasst Michailoff, das Vorhandensein von \u201eAlbumin-Globulingruppen- ..in Gestalt von salzartigen Verbindungen\u201c anzunehmen (83 p. 117\u20148). Wenn Michailoff zur Erkl\u00e4rung der ihm unverst\u00e4ndlichen F\u00e4llungserscheinungen im Serum und im Eiweiss einer solchen Annahme bedurfte, so interessirten Danilewski, der Michailoff\u2019s Gedanken beitrat, diese Beobachtungen an sich selbst, und er gibt die Existenz von \u201eVerbindungen von komplexem Eiweisstypus zu. in denen basisches Eiweiss an saures gebunden ist\u201c. Obgleich Danilewski\u2019s Schrift ganz der Entwicklung von Michailoff\u2019s Gedanken gewidmet ist. erw\u00e4hnt der Autor seines Vorg\u00e4ngers mit keinem Worte und schreibt sich sogar die Benennung dieser vermuteten Verbindung zu, indem er sagt: ..die untersuchten neuen komplexen Eiweissformen sind Verbindungen von Globulin mit Albumin, weshalb ich f\u00fcr sie die allgemeine Benennung Gl o b o-A 1 b u m i n vorschlage\u201c (17 p. 379). Wenn wir uns dem von Danilewski gegebenen faktischen Material zuwenden, so befremdet uns h\u00f6chlich. wie wenig die Schl\u00fcsse den Resultaten entsprechen. \u201eZu den Versuchen bereitete man eine ziemlich grosse Quantit\u00e4t verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure und \u00c4tznatronl\u00f6sung, deren gegenseitige \u00c4quivalenz auf empirischem Wege festgestellt wird, oder man nimmt diese Fl\u00fcssigkeiten in ihren ]/10 Normaltitern. Die Fl\u00fcssigkeit l\u00e4sst man tropfenweise (gr\u00f6sserer Genauigkeit halber), oder auch in Cubikcentimern aus den respektiven B\u00fcretten herausfliessen. Die Gegenwart von freier Salzs\u00e4ure oder freiem \u00c4tznatron wird im Trockenrest mittelst Trop\u00e4olin 00 und 000 A\u00ab 1 auf einer Porzellanplatte erkannt\u201c. Weiter folgt die Beschreibung des ersten Versuchs: \u201eEine gewisse Menge mit Wasser aus durchgeseihtem Eiweiss ausgef\u00e4llten und sorgf\u00e4ltig mit Wasser ausgewaschenen Eiweissstoffs wurde in Wasser verr\u00fchrt, in einen Kolben getan und mit der erw\u00e4hnten Salzs\u00e4ure solange versetzt, bis Trop\u00e4olin Vorhandensein derselben im freien Zustande zeigte\u201c. Diese Reaktion oder die 1. S\u00e4ttigungsgrenze mit der S\u00e4ure wurde bei dem 28 Tropfen erreicht. Danach brachte man das Gemenge genau bis zur neutralen Reaktion und bestimmte auf dieselbe Weise mittels Trop\u00e4olin 000 A\u00bb 1: die 2. S\u00e4ttigungsgrenze mit dem Alkali, welche durch 8 Tropfen ausgedr\u00fcckt ist\"! Darauf \u201ewird das Gemenge mit 10 cc. verd\u00fcnnter S\u00e4ure versetzt und auf 24 Stunden bei 30\u201435\u00b0 sich selbst \u00fcberlassen. Aufs neue wird sehr sorgf\u00e4ltig ncutralisirt. Jetzt wird die S\u00e4ttigungsgrenze mit 15 Tropfen erreicht (ib. p. 374). Daraufhin gr\u00fcndet Danilewski folgende S\u00e4tze: \u201eauf diese Weise hat die anf\u00e4ngliche Substanz unter dem Einfluss einer sehr gem\u00e4ssigten Einwirkung von verd\u00fcnnter S \u00e4 ure s a u r e Eigenschaften erworben. Da einfache (V!) Eiweissk\u00f6rper sich unter solchen Umst\u00e4nden niemals (?!) derartig ver\u00e4ndern (!!), so darf angenommen werden, dass die anf\u00e4ngliche Substanz einen complexen K\u00f6rper,\nl\u00e9e, d\u00e8s que la Lase \u00e9tait satur\u00e9e par les acides\tsuffisante. Les essais suivants ont eu pour but\nac\u00e9tique ou lactique, l\u2019autre reprenant la facult\u00e9\td\u2019\u00e9claircir cette question (85 p. 426).\nde se coaguler par une \u00e9l\u00e9vation de temp\u00e9rature","page":393},{"file":"p0394.txt","language":"de","ocr_de":"394 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\netwa ein Eiweisssalz (?!), enthielt, bei dessen Zersetzung sich eine freie saure Eiweissform bildete, welche mit einer eben solchen basischen unter gew\u00f6hnlichen Bedingungen nicht in Verbindung tritt\u201c (ib. p. 374\u20145). Der Autor f\u00fchrt noch einige Beispiele \u00e4hnlicher Versuche nicht mit einheitlichen Fl\u00fcssigkeiten oder Pr\u00e4paraten sondern mit Gemengen an. in denen mit jeder neuen Operation die Verh\u00e4ltnisse der l\u00f6slichen und unl\u00f6slichen Bestandteile andere waren. Und auf solchen Versuchen gr\u00fcndet Danilewski seine Schl\u00fcsse! Alle in derartigen Gemengen beobachteten Verh\u00e4ltnisse finden ihre Erkl\u00e4rung in den von uns betrachteten komplexen Verbindungen des Globulins mit Mineralk\u00f6rpern (.VV 75\u2014SO p. 171. 231 : .Y.V 81 \u2014 85 p. 66; AhV 86\u201492 p. 168). Die Faktoren, welche nicht die letze Piolle spielten, und welche Danilewski ausser acht gelassen hat. waren eben die mineralischen Bestandteile der von ihm zu den Versuchen genommen Pr\u00e4parate.\nIn der Tat k\u00f6nnen in der Frage nach dem gegenseitigen Verh\u00e4ltniss der Bestandteile der protei'nhaltigen Fl\u00fcssigkeiten die mineralischen Teile als hinl\u00e4ngliches Kriterium dienen. W\u00fcrde es z. B. Verbindungen von der Zusammensetzung (rb\\(ib(Gb(Gb -f- Base))] u. dergl. geben, so m\u00fcsste man erwarten, dass z. B. bei der Einwirkung von Wasser. S\u00e4uren, Salzen sich aschenfreie Niederschl\u00e4ge bilden. Solche Niederschl\u00e4ge sind aber bis jetzt nicht beobachtet worden: mineralische Bestandteile begleiten das Globulin sowohl in den Niederschl\u00e4gen als in den L\u00f6sungen, und ist es, wie wir gesehen, ziemlich schwer, dieselben abzutrennen. Endlich ergaben unsre direkten Versuche in bezug auf die L\u00f6slichkeit des frischgef\u00e4llten \u201eleichtl\u00f6slichen\u201c Globulins in neutralen Natronglobulatl\u00f6sungen (.V.V 81\u201485 p. 107) negative Piesultate: das Globulin l\u00f6ste sich nicht auf. H\u00e4tte es sich aber auch gel\u00f6st, so w\u00fcrde man eher die Bildung saurer Globulinverbindungen mit dem Alkali haben annehmen k\u00f6nnen (.VA! 81\u2014S5p. 108). Vorl\u00e4ufig die mineralischen Bestandteile in betracht ziehend, bleibt uns nur \u00fcbrig anzunehmen, dass es komplexe und parallele Verbindungen eines und desselben Globulins,, n\u00e4mlich mit den in den nat\u00fcrlich vorkommenden tierischen Fl\u00fcssigkeiten enthaltenen Basen. S\u00e4uren und Salzen gibt. Diese Verbindungen befinden sich im Gleichgewicht, insofern dies durch den gel\u00f6sten Zustand ausgedr\u00fcckt ist; sobald aber ein mechanisches oder dynamisches Agens ins Spiel kommt, wird das Gleichgewicht gest\u00f6rt, und ein gr\u00f6sserer oder kleinerer Teil des Globulins schl\u00e4gt sich in Gestalt einer unter den ver\u00e4nderten Umst\u00e4nden in der Mutterlauge unl\u00f6slichen Verbindung nieder! Von diesen S\u00e4tzen ausgehend, darf man erwarten aus einer und derselben protei'nhaltigen Fl\u00fcssigkeit nach Wunsch und durch Anwendung irgend eines Agens zahlreiche sukzessive F\u00e4llungen zu erhalten!\nM ii 11 i p 1 e I' \u00e4 11 u n g d e r p rote \u00ef n h a 11 i g e n F 1 \u00fc s s i g k e i t e n. Schon Hewsou fand, dass Serum einen Niederschlag bei 71.1\u00b0, einen zweiten beim Kochen ausscheidet und dass auch noch nachdem eine Substanz zur\u00fcckbleibt, welche beim Eindampfen der Fl\u00fcssigkeit erscheint und dem am Morgen aus den Luftwegen ausgeworfenen Schleim gleicht '). Wie dem auch sei. interessant ist. dass schon Hcwson diese drei F\u00e4llungen, bei 71.1\", beim Kochen und beim Eindampfen beobachtete (49 p. 27. 105\u20147;48 p. 135\u20146). allen dreien aber einen und denselben Namen gab. Audi Thouvenei findet, dass das Protein aus den prote\u00f6lhaltigen Fl\u00fcssigkeiten sich beim Kochen nicht vollst\u00e4ndig ausscheidet: ebenso wenig unter der Einwirkung von S\u00e4uren, oder Alkohol, woraufhin er die Existenz zweier ..schleimi-\n0 This serosity contains the neutral salts of the hlood, and although it has been exposed to the heat of boiling water, yet it still contains a part of the mucilaginous substance, which is combined with the water in such a manner as not\nto he coagulated by the heat of boiling water till a part of the water is evaporated by boiling and then it coagulates and appears not very much unlike then mucus spit up from the aspera arteria on a morning (48 p. 136).","page":394},{"file":"p0395.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 395\nger Substanzen\u201c zugibt: einer in der W\u00e4rme gerinnbaren und einer unter denselben Bedingungen 1 ) nicht f\u00e4llbaren; f\u00fcr die erstere m\u00f6chte er den Namen albumin\u00f6se Substanz beibehalten, die letztere \u201egelatin\u00f6se oder ungerinnbare Substanz\u201c nennen. Dabei h\u00e4lt Thouvenel das gallertartige Aussehen, welches die Fl\u00fcssigkeit beim Eindampfen annimmt, f\u00fcr eine zuf\u00e4llige Erscheinung 2). Zu derselben Zeit beobachtete Rouelle ((.\u00fci p. 250) eine gleiche Erscheinung in den Molken: nach dem Kochen derselben bekam das Filtrat beim Eindampfen h\u00e4utig ein gallertartiges Aussehen. Auch Emelin (35 p. 723) findet, dass nach der Abtrennung des Niederschlags von dem Blutserum, nachdem dieses bis 58\u00b0 erhitzt wurde, noch ein Proteink\u00f6rper in der Fl\u00fcssigkeit zur\u00fcckbleibt.\nOffenbar muss unter dem K\u00f6rper, der ein gallertartiges Aussehen annimmt, derjenige Zustand der Fl\u00fcssigkeit verstanden werden, den der in der W\u00e4rme ungerinnbare Teil einer prote\u00efnhaltigen Fl\u00fcssigkeit beim Eindampfen und Abk\u00fchlen annimmt. Fm aus Eiweiss Gallerte zu erhalten, kochte Schnaubert (102-ap. 78) dasselbe mit Alkohol, verd\u00fcnnte das Filtrat mit Wasser, kochte aufs neue; das letzte Filtrat gab noch dem Abdampfen eine gallertartige Masse. Fourcroy beschreibt umst\u00e4ndlich sowohl die Darstellung als auch die Eigenschaften dieses R\u00fcckstands, den er f\u00fcr wirkliches Glutin ansieht (A'.V 48\u201460 p. 74). Offenbar war Fourcroy \u00fcber das gallertartige Aussehen des ungeronnenen Teils des Serums so erstaunt, dass er auf Hewson\u2019s und ThouveneTs Ansicht keine R\u00fccksicht nahm (oder dieselbe nicht kannte). Rostock dagegegen (6 p. 246), der alles, was beim Kochen ausfiel \u201ealbumen\u201c nannte, hielt den R\u00fcckstand f\u00fcr eine besondere Substanz, die er mit dem unbestimmten Ausdruck \u201eSchleim\u201c benannte \u201c) & 4). Weiter findet Rostock, dass auf 100 Teile Eiweiss 80 Teile Wasser. 15.5 sich ausscheidenden Albumens und 4,5 ungerinnbaren Proteins incoagulable matter\u2014kommen. Obgleich Rostock selbst beobachtete, dass bei einer Verd\u00fcnnung von 1:1000 keine Gerinnung, sondern nur leichte Opalescenz stattfand, stellte er sp\u00e4ter die allgemeine Formel auf. dass schon bei einem Gehalt an 1 Ti Protein nach Gewicht beim Kochen Gerinnung erfolgt (7 p. 141). In der Folge gibt Rostock zu noch gr\u00f6sseren Misverst\u00e4ndnissen Veranlassung durch die Annahme, dass die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten ausser \u00bbAlbuinen\u201c auch noch \u201eGlutin und Schleim\u201c enthalten 4). Die ersten Erkl\u00e4rungen dieser Erscheinungen, die den wirklichen Tatbestand darstellen, wurden wunderbarerweise ziemlich fr\u00fch gegeben; im \u25a0fahre 1812 (9 p. 98) schrieb Brande, dass Rostock's ,,mucus\" nichts anderes als dasselbe Protein, aber mit einem Alkali\u00fcberschuss sei. und dass dieselbe Erscheinung auch in anderen proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten beobachtet werde5). Krimer teilt Braude's Ansicht, indem er meint, der Umstand, dass das Filtrat von durchge-\n9 La partie du sang extravas\u00e9 qui se pr\u00e9sente sous tonne tiuide, et qu\u2019on appelle serum ou s\u00e9rosit\u00e9 contient outre l'eau, (pii eu fait la plus grande partie, et quelques sels, dont nous parlerons ci-apr\u00e8s, contient dis\u2014je, deux sortes de mati\u00e8re muqueuse, dont Lune se coagule par la chaleur port\u00e9e \u00e0 un certain degr\u00e9, ainsi que par les acides et 1 esprit de vin concentres, au lieu que l'autre est inconcrescible par ses memes movens\n(112 p. 22).\n-) L'analogie qu\u2019on a d\u00e9couverte entre le blanc d\u2019oeuf et. celle des deux substances muqueuses contenues dans le serum, laquelle se coagule par les agens chimiques, c'est a dire par le feu et les menstrues acides ou spiritueux, lui a sans\ndoute fait donner le surnom d\u2019albumineuse, que nous lui conserverons. Quant \u00e0 celle qui ne se concr\u00e8te pas par ces moyens, nous la nommons g\u00e9latineuse ou inconcrescible; car il parait que la forme g\u00e9latineuse lui est purement accidentelle (112 p. 29).\nwhite of egg ist not pure albumen: it contains a little of matter not coagulable.......(6 p.\n246).\nF The substances which I originally included in the dosse of primary animal fluides were albumen, jelly and the uneoagulable matter of the serum which is descominoted mucus (8 p. 54-5).\n;:) Mucus Rostock (a serosity) is a compound of albumen with excess of alkali (9 p. 98).","page":395},{"file":"p0396.txt","language":"de","ocr_de":"396 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nkoehtem Serum weder von Gall\u00e4pfelaufguss noch von Bleiacetat gef\u00e4llt wird, beweise noch nicht, dass es keine Protemsubstanz enth\u00e4lt, und dass auch die Ungerinnbarkeit in der W\u00e4rme kein Beweis f\u00fcr das Nichtverhandensein von Protein sei, da bei Gegenwart von Alkali auch Eiweiss in der W\u00e4rme nicht gerinne *). H\u00fcnefeld bemerkte, dass ein w\u00e4sseriger Aufguss verriebener Linsen des Auges beim Eindampfen ebenfalls in einen gallertartigen Zustand \u00fcbergehe (bl p. 98).\nIn enger Verkn\u00fcpfung mit diesen Tatsachen stehen auch Nasse\u2019s Beobachtungen, nach welchen das Protein sich aus dem Serum beim Kochen nur deshalb in geringer Menge aussclieide, weil ein grosser Teil desselben mit einem Alkali verbunden sei: zur Ausf\u00e4llung dieses Teils m\u00fcsse die Fl\u00fcssigkeit mit Essigs\u00e4ure anges\u00e4uert und aufs neue gekocht werden (89 p. 157). Dreimalige F\u00e4llung aus defibrinirten Blut f\u00fchrte Ludwig aus: zuerst wurde dieses einfach gekocht, dann wurde das Filtrat neutralirt und wieder gekocht. Das neue Filtrat schied, mit 4\u20145 Vol. 85\u00b0 Weingeist vermischt, wiederum einen Niederschlag aus. Dollfus V Verdeil (21 p. 658) w\u00e4rmten defibrinirtes Blut, nachdem es mit Wasser verd\u00fcnnt worden war, auf dem Wasserbade, bis es gerann, engten das Filtrat bis zu syrup\u00e4hnlicher Konsistenz ein und f\u00e4llten es dann mit Alkohol. Den Niederschlag sahen sie f\u00fcr einen Teil des nicht vollst\u00e4ndig geronnenen Proteins des Serums an. Morin glaubte, wie wir schon oben erw\u00e4hnt (VW 93\u2014100 p. 392), diese sukzessive F\u00e4llung durch die Lehre erkl\u00e4ren zu k\u00f6nnen, nach welcher ein Teil des Proteins deshalb in L\u00f6sung bleibe, weil es mit einer Base verbunden sei, wobei beim Eintr\u00e4gen einer S\u00e4ure nur der eine Teil desselben, beim Kochen auch der andre ausfalle. Auch Scherer (99 p. 321) bewirkte Gerinnung des Blutes, indem er es in siedendes Wasser einfliessen liess; das ganz klare Filtrat schied beim Abdampfen H\u00e4ute aus, worauf die ganze Masse ein gallertartiges Aussehen bekam. Zu derselben Zeit sagte auch Wittstein (116 p. 362) aus, dass nicht nur durch blosses Kochen sondern auch durch Kochen nach vorangegangener Neutralisation nicht alles Protein ausgef\u00e4llt werden k\u00f6nne: ein wenn auch nur ganz geringer Teil desselben bleibe in der L\u00f6sung zur\u00fcck: zuerst falle ein Teil, dann beim Kochen ein zweiter aus. Im Einklang damit stehen Limp-richt\u2019s Beobachtungen (79 p. 186), denen zufolge ein w\u00e4sseriger Aufguss von feingehackten Muskeln der Pl\u00f6tze (Leuciscus rutilus) nach dem Kochen noch eine gewisse Menge Protemsubstanz enth\u00e4lt, beim Abdampfen erstarrt und mit S\u00e4uren einen weissen Niederschlag ausscheidet, in welchem Limprecht die Eigenschaften einer S\u00e4ure erkannte, und den er deshalb ..Prots\u00e4ure\u201c benannte.\nWir wollen hier nicht alles, was \u00fcber die multiplen F\u00e4llungen des Globulins der Milch bekannt ist, anf\u00fchren, und verweisen den Leser auf die Geschichte des Lactoglobins, aus welcher klar zu ersehen ist. dass ein Teil des Proteins bei der Neutralisation und auch bei dem spontanen Sauerwerden der Milch, ein anderer, kleinerer Teil beim Kochen derselben Fl\u00fcssigkeit ausf\u00e4llt, wonach durch Alkohol, Metallsalze und andere stark wirkende Agentien auch das \u00fcbrige Protein aus dem Filtrat ausgeschieden wird. Wir f\u00fchren jedoch Morin\u2019s Angaben an, welcher, \u00fcbrigens gleich andern Autoren, zeigte, dass nach der Entfernung eines Teils des Globulins (Casein) durch Neutralisation, ein anderer (Albumin) durch Kochen entfernt wird. Ungeachtet dieser zwei F\u00e4llungen, bleibe noch ein Teil in Gestalt eines Alkalialbuminats zur\u00fcck, da beim Abdampfen des Filtrats und nach der Entfernung der krystallinischen Niederschl\u00e4ge die Fl\u00fcssigkeit noch gallertartige Massen bildete, welche Morin veranlassten ausser Globulin auch noch die Gegenwart von Glutin in derselben anzunehmen (86 p. 428; VA? 68\u201474 p. 70).\n*) Ebensowenig konnte das Nichtgerinnen des-\tdas in Aetzkali aufgel\u00f6ste Eiweiss auf diese Weise\nselben in der Siedhitze als Eeweiss gelten, indem\tbehandelt, auch nicht gerinnt (67 p. 252).","page":396},{"file":"p0397.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NATURE. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 397\nDie Geschichte des Serums, des Eiweisses, der Milch u. s. w. l\u00e4sst uns einen analogen Charakter der F\u00e4llung dieser Substanzen erkennen. Es ist interessant, dass nach dem Kochen in allen F\u00e4llen ein Teil des Globulins mit dem Charakter einer Alkaliverbindung des Proteins zur\u00fcckbleibt. Nicht minder interessant ist, dass Denis auch in der Bestimmung des Charakters dieses \u00fcbriggebliebenen Teils solche Tatsachen angibt, welche \u00fcber die Ait und Weise der Entstehung desselben keinen Zweifel lassen. Indem Denis eine salz-alkalische Fibrinl\u00f6sung mit dem Serum f\u00fcr identisch erkl\u00e4rt, findet er zugleich, dass eine solche L\u00f6sung beim Kochen nicht s\u00e4mtliches Protein ausscheidet. (20 p. 114). Gerhardt (34 p. 477) ist ebenfalls der Ansicht, dass 4m Eiweiss und im Serum, welche Natronverbindungen vorstellen, beim Kochen parzielle F\u00e4llung stattfindet, wobei ein Teil des Natronalbuminats auch noch aus dem Grunde in L\u00f6sung bleibt, weil die Fl\u00fcssigkeit st\u00e4rker alkalisch zu reagiren beginnt. Es seien hier der h\u00f6chst interessanten Beobachtungen von Selmi erw\u00e4hnt (105 p. 141), welcher zeigte, dass nach der Abscheidung des Caseins das Serum 4 sukzessive F\u00e4llungen gab: bei 68\u00b0, das erhaltene Filtrat bei 72\u00b0; nach Entfernung dieses Niederschlags fiel ein neuer bei 85\u00b0\u201490\u00b0 aus, und das letzte Filtrat schied noch einen Niederschlag bei 100\u00b0 aus. Auch Vintschgau (115 p. 503) beobachtete sukzessive F\u00e4llungen an einem w\u00e4sserigen Linsenextrakt und bemerkte dabei, dass das Aussehen des Niederschlags von dem Konzentrationsgrad der Fl\u00fcssigkeit abhing. Indem Rollett (95 p. 547) L\u00f6sungen einer Alkaliverbindung des Globulins mit Natriumphosphat nach Lieberk\u00fchn bereitete und dieselben ans\u00e4uerte, fand er, dass sie Schon bei 35\u00b0\u201440\u00b0 anfingen einen Niederschlag auszuscheiden; mit der Erh\u00f6hung der Temperatur erfolgte neue F\u00e4llung, doch auch bei 100\u00b0 hatte sich noch nicht alles Paraglobulin aus der L\u00f6sung ausgeschieden. Vollst\u00e4ndige F\u00e4llung wurde erst beim Kochen der Fl\u00fcssigkeit nach dem Ans\u00e4uern (95 p. 549) erreicht. Wir erw\u00e4hnten schon der interessanten Beobachtungen Schmidt\u2019s \u00fcber die sukzessive F\u00e4llung eines w\u00e4sserigen Linsenextrakts sowohl unter dem Einfl\u00fcsse von Kohlens\u00e4ure als auch bei Abwesenheit solcher (101 p. 442 W 93\u2014 100 p. 308). K\u00fchne und Halliburton beobachteten mehrere F\u00e4llungen in w\u00e4sserigen Muskelextrakten und auch im Muskelserum (p. n. .VW 61\u20147 p. 49) in Abh\u00e4ngigkeit von der Temperatur. Die bei niedrigeren Temperaturen, 15\u00b0\u2014-40\u00b0, erhaltenen Niederschl\u00e4ge hingen ganz von der Menge der S\u00e4uren ab, die sich in der Fl\u00fcssigkeit entwickelten, oder in dieselbe eingetragen wurden, (68 p. 12\u201415; 69 p. 277\u20148). Ver\u00e4nderlichkeit der Gerinnungstemperatur der Milch in Abh\u00e4ngigkeit von den Salzen beobachtete auch Zahn (116 p. 607), und in der Folge bemerkte derselbe Autor, dass die Gerinnungstemperatur des Serums durch Zusatz von Alkali sich nach einer Seite hin ver\u00e4ndert, n\u00e4mlich steigt, andererseits durch S\u00e4urezusatz herabgesetzt wird (118 p. 77). In demselben Sinne stellte auch Eichwald seine Beobachtungen an (24 p. 88\u201494 und 170 \u2014 1).\nMultiple F\u00e4llung unter besonderen Umst\u00e4nden beobachtete Kemmerich (64 p. 405): frische Milch wurde mit Essigs\u00e4ure gef\u00e4llt und das Filtrat in ein in Eis gestelltes Gef\u00e4ss gesammelt. Das Filtrat sah ganz klar aus; es gen\u00fcgte aber das Pro-birr\u00f6hrchon mit der Fl\u00fcssigkeit in die Hand zu nehmen, damit sie sich nach 5 \u2014 6 Minuten tr\u00fcbte und Flocken auschied. Offenbar bewirkte die im Vergleich zu der Zimmertemperatur gr\u00f6ssere W\u00e4rme eine Fortsetzung der Reaktion, die die K\u00e4lte unterbrochen hatte. Gautier (29 p. 177) fand, dass gew\u00f6hnliches Eiweiss bei 63\u00b0 einen Niederschlag, bei 74\u00b0 einen zweiten ausschied; diese Niederschl\u00e4ge sah Gautier f\u00fcr verschiedene Proteine an.\nEine grosse Anzahl von Versuchen \u00fcber die Abh\u00e4ngigkeit der F\u00e4llung des Globulins von der Menge der Salze und S\u00e4uren stellte Heynsius (51 p. 539\u201451)","page":397},{"file":"p0398.txt","language":"de","ocr_de":"398 IDENTIT\u00c4T. DEE NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nan und zeigte dabei, dass die Gerinnungstemperatur sowohl von der Menge der vorhandenen Salze als von derjenigen der zugesetzten S\u00e4ure ab h\u00e4ngt '). Gleichsam als Erg\u00e4nzung zu Heynsius Beobachtungen dienen 2) Musso & Menozzi's Versuche (JW 68\u201474 p. 84). aus denen folgt, dass mit der Steigerung des Gehalts an Milchs\u00e4ure die E\u00e4liungstemperatur der Milch f\u00e4llt.\nHammarsten findet seinerseits, dass derjenige Teil der Proteine der Milch, welcher weder beim Ans\u00e4uern noch beim nachherigen Kochen ausf\u00e4llt und von Millon & Commaille (A'.V 68\u201474 p. 73) ..Lactoprote\u00fcn\u201c benannt wurde, entweder einfaches Albumin oder ein Gemenge dieses mit Peptonen ist (43 p. 13). Auch Liebermann h\u00e4lt diesen Proteinrest der Mich f\u00fcr \u201eAlbumin\", da derselbe von Tannin gef\u00e4llt wird (77 p. 283); K\u00f6ster (65 p. 14) scheidet denselben durch Alkohol aus. Biddert unterscheidet bis f\u00fcnf Niederschl\u00e4ge aus der Milch (5 p. 105).\nOffenbar lenkte dieses ver\u00e4nderliche Verhalten der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten zur W\u00e4rme die Aufmerksamkeit auf sich, und sowohl \u00e4ltere als auch einige, wenn auch nicht viele neuere Autoren galten f\u00fcr diese Ver\u00e4nderlichkeit eine wahrheit-gem\u00e4sse Erkl\u00e4rung. So zeigten z. B. Cazeneuve & L\u00e9pine an dem Protein des Urins, dass mit der Ver\u00e4nderung der L\u00f6slichkeitsbedingungen durch die Ausscheidung dieser oder jener Agentien sich sowohl die F\u00e4llbarkeit als auch das Aussehen der Proteinniederschl\u00e4ge ver\u00e4ndert (12 p. 621). Andererseits h\u00e4lt eine viel gr\u00f6ssere\nIl\u00fchnereiweiss.\nGXa-Gehalt der Mischung in p. i't.\n!) Essigs\u00e4ure\t0\t0,1\t1\t4\t8\t10\t32\t\nauf 50 cc.\t'Temperatur, worauf\t\t\tdie Mischung sich tr\u00fcbt.\t\t\nOhne S\u00e4ure\t38\u00b0\t540\t580\t58\u00b0\t020\t6S\u00ab\t620\t\n1 Tropfen\t66\u00b0\t660\t00\u00b0\t00\"\t600\t600\t530\t\n2\t740\t750\t700\t600\tOOo\t56\u00ab\t06\u00ab\t\n4\t,\tSIE '\t750\t68\u00b0\t52\"\t450\t40\u00b0 gew\u00f6hnl.\t\n\t\t\t\t\tTemperat.\t\n5\t..\t85\u00b0\t75\u00b0\tO60\t50\u00ab\t44\"\t38\u00b0\tid.\t\n10\t,,\tbeim Sieden klar\t350\t66\u00ab\t50\u00b0\tgew\u00f6hn 1.\tgew\u00f6hnl.\t\n(51 p. 549).\t\t\t\tTemperat.\tTemperat. id.\t\n\tSerumeiweiss.\t\t\t\t\t\nClNa-Gehalt der Mischung in p. Ct.\t\t\t\t\t\t\n1 10 Normal-\t0\t0,1\t1\t2\t4\t8\t16\t32\nEssigs\u00e4ure\t\t\t\t\t\t\nauf 20 cc.\tTemperatur, worauf die\t\t\tMischung sich\t\ttr\u00fcbt.\t\nOhne S\u00e4ure\t50\u00b0\t\u2014\t.\u2014-\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t\u2014\nMit 1 cc.\t540\t560\t08\u00b0\t720\t\u2014\t72\"\t75\u00ab g\tewohnl.\n\t\t\t\t\tTemperat\t\n\u201e\t3\t,.\t30\u00b0\t080\t650\t05\u00b0\t730\t\u2014\t05\"\tid.\n\u201e\t1\t., beim'Sieden klar 76\u00b0\t65\u00b0\tO50\t03\u00b0\t\u2014\t65\u00b0\tid.\n5\t\u201e\tid.\t700\t650\t040\t\u2014\t\u2014\t560\tid.\n.. 10\t,\tid.\t\u2014\t65\u00b0\t640\t51\u00ab\t350\tgew\u00f6hnl.\t\n\t\t\t\t\tTemperat.\tid.\n\u201e 40\t\u201e\tid.\t\u2014\t05\u00b0\t620\t40\u00b0\tgew \u00f6hnl\tid.\tid.\n\t\t\t\t\tTemperat.\tih. p. \u2022\"\n-) Auf 100 cc. Menge der S\u00e4ure in mgr\t\t. hei t\u00b0\t(\u00d6S p.\t139).\t\t\nMilch\t 00\t\u20144\u00b0\t15\u2014160\t10\u2014420\t\t100\u00b0\t150\u00ab\t\n1) frisch\t\t602\t520\t\t136\t184\t_\t\n2) id\t\t698\t\u2014\t\t512\t244\tEi\t\n3) id. (2,3% Kas.)\t\t478\t\u2014\t\t\u2014\t1S4\t\u00e2 s\t\n4) id. (3,9\u00b0/0 Kas.)\t\t640\t\t\t\t\t\u2014\t220\t~ aq\t\n5) abgerahmt\t\t742\t576\t\t498\t246\t^ 2.\t\n6) id\t\t696\t\u2014\t\t520\t266 =\t","page":398},{"file":"p0399.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 399\nAnzahl von Autoren die F\u00e4llungstemperatur f\u00fcr eine charakteristische Eigent\u00fcmlichkeit dieses oder jenes Protemk\u00fcrpers, obgleich die Unhaltbarkeit einer solchen Ansicht vor Augen liegt. So nahm z. B. Calm im Gehirn und in der Retina Vorhandensein von Myosin nur deshalb an, weil w\u00e4sserige Extrakte dieser Gebilde bei 55\u00b0 gef\u00e4llt wurden (11 p. 213).\nNicht minder interessant sind Halliburton\u2019s (39 p. 152) Beobachtungen, wenn man von den sie begleitenden Erkl\u00e4rungen absieht, die weder der Zeit noch dem Sinne nach ihrer Bestimmung entsprechen. Diese Beobachtungen lassen sich am besten durch den Bau der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten vom Gesichtspunkte alkalischer Globulinl\u00f6sungen aus erkl\u00e4ren und erkl\u00e4ren ihrerseits einen solchen Bau. 01> gleich Halliburton die von ihm ins Werk gesetzte F\u00e4llung des Serums verschiedener Tiere fraktionnirte \u201eW\u00e4rmef\u00e4llung\u201c nennt *), so ist hier nicht bloss der Einfluss der W\u00e4rme im spiel, da der Autor auch die Einwirkung von S\u00e4uren, insbesondere die Neutralisation durch solche, zu hilfe ruft. Mit andern Worten, Halliburton zerlegt das l\u00e4ngst bekannte Verfahren Scherer\u2019s, protemhaltige Fl\u00fcssigkeiten durch Zusatz von Essigs\u00e4ure bis zu schwachsaurer Reaktion unter Erw\u00e4rmen zu f\u00e4llen, in mehrere Momente. Er teilt die vollst\u00e4ndige F\u00e4llung in eine Reihe durch die Umst\u00e4nde, in Abh\u00e4ngigkeit von der S\u00e4uremenge und der Temperatur, bedingte F\u00e4llungen. Halliburton\u2019s Beobachtungen lassen keinen Zweifel \u00fcbrig, dass sowohl das Serum verschiedener Tiere als auch die pathologischen Fl\u00fcssigkeiten Alkaliverbindungen vorstellen und zwar so best\u00e4ndige, dass deren Zersetzung durch neu-tralisirende S\u00e4uremengen erst bei erh\u00f6hter Temperatur vor sich geht, den Beobachtungen fr\u00fcherer Autoren nach, die in solchen F\u00e4llen die Einwirkung der W\u00e4rme durch den Einfluss der Zeit ersetzten (.V.V 93\u2014100.p. 368). Halliburton\u2019s Versuche beschr\u00e4nken sich in der Tat auf Ans\u00e4uern und nachheriges 5 Minuten langes W\u00e4rmen in dem Sch\u00e4fer\u2019schen Apparat (.VA\u00bb 75\u201480 p. 253), von niedrigeren Temperaturen an beginnend. Vor allem achtet der Autor darauf, dass die Fl\u00fcssigkeit nicht alkalisch sei; da auch neutrale Fl\u00fcssigkeiten nach der F\u00e4llung durch W\u00e4rme alkalisch reagiren. so empfiehlt er, dieselben wieder etwasNanzus\u00e4uern 3). Zum Ans\u00e4uern benutzte Halliburton 2% Essigs\u00e4ure bis zu schwachsaurer Reaktion auf violettes Lakmuspapier, n\u00e4mlich auf ungef\u00e4hr 3 cc. 1 Tropfen=y25 cc. verd\u00fcnnter Essigs\u00e4ure. Nachdem die Fl\u00fcssigkeit gew\u00e4rmt, und der Niederschlag abfiltrirt worden war. wurde das Filtrat wieder anges\u00e4uert und gew\u00e4rmt u. s. w. Auf diese Weise schied Halliburton aus dem Serum verschiedener Tiere vier Niederschl\u00e4ge 3) aus, n\u00e4mlich:\n9 A process of fractional heat-coagulation (39 p. 155-6 etc.).\n-) The liquid must not be alkaline; alkali albumin is then liable to be formed either wholly or partially, and thus coagulation does not occur. Neither must the liquid be exactly neutral, for it is a well-known fact that when a proteid separates as a heat-eoagulum from a liquid, such\nseparation is accompanied by an increase in the alkalinity, or decrease in the acidity, of that liquid. If the liquid is exactly neutral, a small amount of coagulation renders the liquid alkaline; alkali albumin is then apt to form as before. In order to obtain complete precipitation at any given temperature, it is necessary that the liquid be faintly acid....... (39 p. 155).\n3) Temperatures of coagulation of the proteids contained in the serum by a fractional process:\nAnimal.\nSerum-Albu- Serum-Globu- Serum Albu- Serum Albumin.\tlin.\tmin.\tmin.\na\t\u00df\tT\nDog....\t700\u2014DC.\t75\u00b0C.\t770-SOC.\t820\nOx.....\t730\t760\u20148\t840\nMan____\t700\t73\u00bb\u20145\u00ab\t770\t820\u20143\u00ab\nMonkey .\t72\u00b0\t75\u00b0\t77\u00b0\t84\u00b0\nSheep ..\t73c \u20144\u00b0\t77\u00b0 \u2014S\u00b0\t84\u00b0\nLe Physiologiste. Vol. V.\n26","page":399},{"file":"p0400.txt","language":"de","ocr_de":"400 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcKL. PEOTE\u00cfNFL\u00dcSSIGKEITEN UND DEE GLOBULINL\u00d6S UNGEN.\nbei TOu den von ihm a-Albumin genannten, bei 75\u00b0\u2014Globulin, bei 77,J_____IS1\u2019 \u2014\n3-Alb um in und bei 82\u00b0\u201485\u00b0\u2014y-Albumin (39 p. 163).\nSchon die obenangef\u00fchrten Angaben von Heynsius zeigen zur gen\u00fcge, dass Halliburton bei einer gewissen Geschicklichkeit auch noch eine gr\u00f6ssere\" Anzahl von Niederschl\u00e4gen h\u00e4tte erhalten k\u00f6nnen, wie das mit Hundeblutserum auch der Fall war: dasselbe gab bei 87\u00b0 (ib. p. 161) noch ein viertes Albumin, w\u00e4hrend in Affenblutserum einmal kein y-Albumin gefunden wurde!\nHer Sinn von Halliburton\u2019s Beobachtungen l\u00e4sst sich im allgemeinen auf die Einwirkung der W \u00e4 r m e, der durch die Neutralisation der Basen mit einer S\u00e4ure imme r a n wachse n d en Salz m enge n u n d a u 1 den vergr\u00f6sserten S\u00e4uregehalt zur\u00fcckf\u00fchren. Wir besitzen eine gar zu grosse Menge historischer Zeugnisse f\u00fcr die M\u00f6glichkeit einer frakzioimirten F\u00e4llung des Globulins einer und derselben Herkunft unter den genannten Umst\u00e4nden, als dass es n\u00f6tig w\u00e4re, sich noch l\u00e4nger bei Halliburtons Arbeit aufzuhalten. Hoch muss in dieser Arbeit ein Umstand befremdlich erscheinen: im Widerspruch zu den historischen Tatsachen nimmt Halliburton das Vorhandensein eines Albumins (x) an, welches eine niedrigere Gerinnungstemperatur als das Globulin besitzten soll. Man fragt sich unwillk\u00fcrlich, welche Tatsachen, welche Gr\u00fcnde der Autor zu einer solchen Annahme oder Erkl\u00e4rung besass, und ausserdem, wodurch dieses oder jenes Albumin charakterisirt wurde. \u00dcber die Eigenschaften dieser bei verschiedenen Temperaturen sich ausscheidenden K\u00f6rper finden wir bei Halliburton keine Angaben: der Grund aber, dass er ohne weiteres einen Niederschlag f\u00fcr Albumin, einen anderen f\u00fcr Globulin erkl\u00e4rte, ist darin zu sehen, dass er sich mit Hammarsten\u2019s uiul Hoppe-Seyler\u2019s Schl\u00fcssen begn\u00fcgte. Sich mit Hammarsten\u2019s Angaben vom Jahre 1878. dass die Gerinnungstemperatur des Serumglobulins zwischen 68\u00b0 und 80\" liege, im Mittel f\u00fcr 75\u00b0 \u2019) angenommen werden k\u00f6nne, zufrieden gebend, scheint Halliburton \u00fcber die Widerspr\u00fcche mit seinen Schl\u00fcssen gleichsam die Augen geschlossen zu haben. Wenn die Gerinnungstemperatur zwischen 68\u00b0 und 80\u00b0 angegeben ist, so k\u00f6nne das Globulin auch bei diesen Temperaturen ausfallen. Abgesehen\nAnimal.\tSerum-Albu-\tSerum-Globu- Serum-Albu-\t\tSerum-Albu-\n\tmin.\tim.\tmm.\tmin.\n\ta\t\t\u00df\tT\nPiabbit...\t720\t75\u00b0\u2014\t-6\t77\u00b0\u20148\u00b0\t830\nbig\t\t700\t730\t770\t84\u00b0\u20145\u00b0\nCat ....\t710\t740\t770\t84\u00b0\nHorse...\t\t740 _\t\u202275\u00b0\t77\u00b0\t840\np. 159).\t\t\t\t\nSolution of Albumins: i. e. after the precipitation of the Globulins by Mag. Sulpli. Temperature ot\ncoagulation.\nFini d.\nHuman blood-serum...............\nHydrocele Fluid.................\nPleuritic Fluid.................\nAscitic Fluid....................\nPericardial Fluid...............\nParovarian Fluid................\n(39 p. 163).\nl) The temperature of heat-coagulation of se-oum globulin is stated by Hammarsten to vary rbetween 68 and 80\u00b0, but the average he puts as\nSerum Albu- Serum Albu- Serum Albu-\nmm.\tnun.\tmin.\ny.\t\u00df\tT\n73\u00abC.\t770C.\tS5\u00b0C\n700\u2014710\t7 70\u201480\t83\u00b0\n730\u201440\t780\tS.5O\n730\t78\u00b0\t840\n730\t770\t840\n7,so\u2014790\t770\t82\u00b0\n750C., wobei in der Anmerkung steht: Hammarsten \u201eHeber etc\u201c.... Pfl\u00fcger's Archiv, 1878.\nYol. XVIII p. 64 (39 p. 154).","page":400},{"file":"p0401.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTEINFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 401\ndavon, dass Halliburton zur Aufstellung eines Kriteriums \u00e4usserst wenig Material besass, widerspricht das angef\u00fchrte Zitat aus Hammarsten\u2019s Arbeit geradezu Halliburton's Schl\u00fcssen. Hammarsten sagt an jener Stelle, \u2014 dass die von vielen Autoren angegebene Gerinnungstemperatur f\u00fcr das Paraglobulin \u2014 75\u00b0\u2014 in den meisten F\u00e4llen stimme, dass es aber wichtig (!) sei zu wissen, dass, je nach der Anordnung der Versuche und der ungleichen Beschaffenheit des Paraglobulins, diese Temperatur zwischen G8\u00dc und 78\u00b0 schwanken und sogar bis 80\u00b0 steigen k\u00f6nne \u2019). Nicht genug: Hammarsten spricht auf derselben Seite weiter von der Abh\u00e4ngigkeit der Gerinnungstemperatur auch von den Mengenverh\u00e4ltnissen des Paraglobulins 1 2). Wir wollen des Materials schon nicht gedenken, welches Halliburton offenbar unbekannt war und seine Schl\u00fcsse in dieser Hinsicht noch kr\u00e4ftiger widerlegt (.VA\" 93 \u2014100 p. 394\u20149). Was Halliburton's Berufung auf Hoppe-Seyler, der die Gerinnungstemperatur des Serumalbumins auf 70\u00b0\u201473\u00b0 festgestellt haben sollte, anbetrifft, so machte er sich schon darin eines Fehlers schuldig, dass er, auf das Lehrbuch des genannten Autors hinweisend, nicht erw\u00e4hnte, in welchem Jahre es herausgegeben war u. s. w. 3). In den Halliburton\u2019s Arbeit zun\u00e4chst stehenden Ausgaben desselben aus den Jahren 1875 und 1883 finden wir die oben erw\u00e4hnten Zahlen nicht. So schreibt Hoppe-Seyler im Jahre 1875, dass beim Erw\u00e4rmen bis auf 72\u00b0\u201473\u00b0 Blutserum, oder Hydrocelefliissigkeit Flocken auscheide, Tr\u00fcbung aber schon bei 00\u00b0 erfolge. Ausserdem sagt er geradezu, dass durch Eintr\u00e4gen von Phosphors\u00e4ure oder Essigs\u00e4ure die Temperatur bis 70\u00b0, 50\u00b0 (!) und noch weiter herabgesetzt werden k\u00f6nne 4)! In der Ausgabe vom Jahre 1883 dagegen schreibt Hoppe-Seyler, dass salzfreies Serumalbumin bei ungef\u00e4hr 1% Salzgehalt bei 50\" gerinne, und dass mit dem Steigen des Salzgehalts auch die Gerinnungstemperatur steige. In einem Globulin und Salze enthaltenden Gemenge, wie das im Serum des Blutes und der Lymphe der Fall ist. gerinne das \u201eAlbuminu \u00fcber 60\u00b0; zuerst erscheine Tr\u00fcbung, dann, zwischen 72\"\u201475\u00b0, auch ein Niederschlag. Ein Zusatz von Salzen. S\u00e4uren und Alkalien ver\u00e4ndre die Gerimiungstempe-ratur merklich 5). Ein Vergleich der soeben angef\u00fchrten Angaben, auf welche HaF\n11 Die Gerinnungstemperatur des Paraglobulins ist von mehreren Forschern (Weyl, Fr\u00e9dericq und mir) zm-TS^C. bestimmt worden, und diese Angabe d\u00fcrfte wohl auch f\u00fcr die meisten F\u00e4lle eine richtige sein. Es ist doch gewiss nicht unwichtig zu wissen, dass die Gerinnungstemperatui' des Paraglobulins je nach der Yersuchsanordung und wahrscheinlich auch mit der bei verschiedenen Gelegenheiten ungleichen Beschaffenheit des Paraglobulins zwisclien-4-G8\u00b0C. und-r-78\u00b0C. oder sogar+80\u00b0C. wechseln kann.Die Umst\u00e4nde, welche, so weit ich bisher gefunden habe, die Coagula-tionstemperatur einer und derselben Paraglobulinl\u00f6sung ver\u00e4ndern k\u00f6nnen, sind: der Gehalt an Paraglobulin, der Gehalt an Salz (XaCl) und endlich die Geschwindigkeit, mit welcher das Erw\u00e4rmen geschieht (44 p. 64).\n\u2022-) Die Abh\u00e4ngigkeit der Coagulationstempera-tur von dem Gehalte der L\u00f6sung an Paraglobulin d\u00fcrfte aus Folgendem hervorgehen (44 p. 64).\na) The temperature of heat-coagulation of serum albumin is put down by Hoppe-Seyler as 70\u00b0\u201473\u00b0C., in der Anmerkung: Hoppe-Seyler, Handbuch d. phys. u. path. chem. Analyse; nichts weiter (39 p. 154).\t,\n4) Beim Erhitzen auf 72\u00b0 bis 73\u00b0 wird das Se-\nrumalbumin aus Blutserum, Hydrocelefl\u00fcssigkeit u. s. w. in Flocken oder als compacte Hasse coagu-lirt, nachdem \u00fcber 60\u00b0 (!) bereits Tr\u00fcbung (!) der Fl\u00fcssigkeit sich eingestellt hat; diese F\u00e4llung erfolgt nicht, wenn durch Diffusion die Salze v\u00f6llig entfernt sind. Durch Zusatz von sehr verd\u00fcnnter Phosphors\u00e4ure oder Essigs\u00e4ure, ebenso durch Zusatz von Chlornatrium oder anderen neutralen Alkalisalzen wird der Coagulations-punkt erniedrigt, durch Zusatz von sehr wenig kohlensaurem Natron dagegen erh\u00f6ht. Aus diesem Grunde gerinnt das Serumalbumin in sauerreagi-renden Harnen meist unter 70\u00b0, oft schon in den 50-er Graden oder bei einer noch niedrigeren Temperatur (59 p. 232).\n5) M\u00f6glichst salzfrei dargestelltes Serumalbumin gerinnt in ungef\u00e4hr 1 procentiger L\u00f6sung gegen 50\u00b0, durch Zusatz von NaCl wird die Coagulationstemperatur erh\u00f6ht. In der Mischung aus Serumglobulin und Salzen, wie das Serumalbumin im Blut und Lymphserum auftritt, gerinnt es stets \u00fcber 60\u00b0 zuerst als Tr\u00fcbung, zwischen 72\u2014 75\u00b0 in Flocken. Zusatz von Salz, S\u00e4uren oder Alkalien \u00e4ndern die Gerinnungstemperatur erheblich (60 p. 269).\n26*","page":401},{"file":"p0402.txt","language":"de","ocr_de":"402 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTE\u00cfNFL\u00dcSSIGKE1TEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nliburton sich beruft, gibt schon das Recht zu der Aussage, dass sein \u201eAlbumin\u201c aus \u201eGlobulin\u201c allein, oder aus einem Gemenge von \u201eAlbumin\u201c und \u201eGlobulin\u201c bestehen und sein \u201eGlobulin\u201c auch gar kein \u201eGlobulin\u201c enthalten konnte, n\u00e4mlich im Sinne der Autoren, auf deren Angaben er seine Schl\u00fcsse gr\u00fcndete, indem er ganz willk\u00fcrlich die Existenz dieser vier durch W\u00e4rme und S\u00e4ure erzeugten Niederschl\u00e4ge, die schon gen\u00fcgend von Heynsius (AW 93\u2014100 p. 308) erforscht worden waren, annahm. Herter, der Referent dieser Arbeit in Maly's Jahresberichten, h\u00e4lt es f\u00fcr angemessen, die von Halliburton angegebenen Zahlen \u201e70\u00b0\u201473\u00b0\u201c ohne weiteres durch 72\u00b0\u201475\u00b0 zu ersetzen (47 p. 127), indem er sich dabei auf Hoppe-Seyler\u2019s Lehrbuch vom Jahre 1883 (60 p. 269) beruft. Hass es sich in Halliburton's Arbeit nicht um einen Druckfehler handelt, den der Referent zu verbessern hatte, erhellt daraus, dass auf S. 170 seines Buches Halliburton dieselben Zahlen wiederholt (39 p. 170) \u2018). Die bedeutungslosen Benennungen bei Seite lassend, darf man wohl sagen, dass Halliburton sukzessive F\u00e4llung bei Gegenwart unbedeutender S\u00e4uremengen, die allein keine F\u00e4llung bewirken konnten, erhielt, indem er die Verd\u00fcnnung mit Wasser, deren sich z. B. Eichwald zu seinen frakzionnirten F\u00e4llungen bediente, durch W\u00e4rme ersetzte. Wenn in Eichwald\u2019s Falle das beim Einleiten von Kohlens\u00e4ure sich bildende kohlensaure oder doppeltkohlensaure Natron das Globulin in L\u00f6sung erhalten konnte, das Wasser aber die l\u00f6sende Kraft des Salzes herabsetzte und das Globulin sich ausschied, so nahm auch hier das L\u00f6sungsverm\u00f6gen des Salzes nicht blos infolge des Vorhandenseins eines S\u00e4ure\u00fcberschusses sondern auch durch die Temperatur ab: je h\u00f6her diese ist. desto weniger Globulin kann das Salz in L\u00f6sung halten (.VW 75\u201480 p. 266), namentlich bei Gegenwart einer wenn auch nur in geringer Menge vorhandenen S\u00e4ure (A'.V 86\u201492 p. 259).\nSomit besitzen wir in Halliburton's Arbeit einen neuen Beweis f\u00fcr den Aufbau der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten aus L\u00f6sungen basischer Globulin Verbindungen. Zugleich beobachte der Autor einen interessanten Umstand, der mit allen Angaben im Einklang steht, welche zu gunsten einer nicht nur bei einfachem Kochen sondern auch nach sorgf\u00e4ltiger Neutralisation und nachherigem Kochen in der Fl\u00fcssigkeit bleibenden Alkaliverbindung reden, n\u00e4mlich, dass es zur vollst\u00e4ndigen F\u00e4llung nicht bloss der Siedhitze sondern auch einer leichten Ans\u00e4uerung bedarf, mit einem \u00c4Vorte alles dessen, was auch Scherer empfohlen hatte; der einzige LTiterschied besteht darin, dass Halliburton dasselbe bei niedrigerer Temperatur\u201482\"-87\u00b0\u2014 erreichte, wobei, wie wir schon erkl\u00e4rten, die Gerinnungstemperatur hier auch nocb niedriger sein kann; vollst\u00e4ndige Ausscheidung des Proteins aus der Fl\u00fcssigkeit kann auch bei Zimmertemperatur stattfinden, wenn die Menge der S\u00e4ure oder des vorhandenen Salzes bis zu einem gewissen Grade gesteigert wird, wie wir es schon aus der Lehre \u00fcber das Verhalten des Globulins zu den S\u00e4uren kennen gelernt haben.\nDiesen Tatsachen gem\u00e4ss kann auch hier kein K\u00f6rper durch die Temperatur charakterisirt werden. Halliburton selbst gibt \u00fcbrigens zu. dass die Gerinnungstemperatur der Fl\u00fcssigkeiten durch mancherlei Umst\u00e4nde beeinflusst wird, vor allem durch deren Reaktion, dann durch die Gegenwart von Salzen, endlich durch die Dauer und den Grad der Erhitzung i) 2).\nAusser dem Dargelegten und ohne der Gerinnungstemperatur eine diagnostische Bedeutung zuzuschreiben, muss noch erw\u00e4hnt werden, dass wir bei Halliburton viele\ni) The observer upon whose authority the\trature of coagulation of a proteid: the\tmost\tpo-\ncoagulation temperature of serum albumin is\ttent of these is the reaction: others\tare,\tthe\nstated as 70\u00b0\u201473 is Hoppe-Seyler (39 p. 170).\tamount of sQdium chloride present, and the\tdu-\n-) Various cicrumstances influence the tempe-\tration and rate of heating h t. \u00e4- (39\tp. 161)\u2019.","page":402},{"file":"p0403.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTE\u00cfNFLCSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 403\nAngaben \u00fcber die Abh\u00e4ngigkeit der F\u00e4llungstemperatur von den quantitativen Verh\u00e4ltnissen der Salze, S\u00e4uren und Alkalien finden (39 p. 165). Nicht weniger unbegr\u00fcndet erscheinen die Versuche, das Protein in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten durch die Einwirkung von Salzen bei Gegenwart von Alkohol abzutrennen, wie wir dessen schon erw\u00e4hnten; dieses Verfahrens bediente sich sehr beharrlich Hofmann (53 p. 135), der aus einer Porzion das Protein mit Alkohol, aus einer anderen das \u201eGlobulin\u201c mit Magnesiumsulfat f\u00e4llte und dabei glaubte, diese beiden K\u00f6rper auf diese Weise von einander getrennt und deren gegenseitiges Verh\u00e4ltniss in den proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten bestimmt zu haben.\nEbenso wenig Erfolg hatte Kau der, der sich bestrebte die Trennung des \u201eAlbumins\u201c und des \u201eGlobulins\u201c durch S\u00e4ttigung mit Ammoniumsulfat zuwege zu bringen; der Zusatz dieses Salzes bis 24-33,6% Gehalt desselben sollte Ausfallen des \u201eGlobulins\u201c, 36,6-47,2%\u2014Ausfallen des \u201eAlbumins (63 p. 420) bewirken.\nSowohl die soeben angef\u00fchrten Beispiele als auch die von uns fr\u00fcher erw\u00e4hnten Beobachtungen der Autoren lassen sich durch den Umstand erkl\u00e4ren, dass die F\u00e4llungstemperatur der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten durch den Zusatz von Salzen bis zur Zimmertemperatur herabgesetzt werden kann. Bei B\u00e9champ finden wir auch wirklich Angaben dar\u00fcber, dass die F\u00e4llungstemperatur des Ehveisses verschiedener Vogelarten mit dem Eintr\u00e4gen von Salzen gew\u00f6hnlich sinkt, wobei aber auch der Konzentrationsgrad der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten einen bedeutenden Einfluss aus\u00fcbt (2 p. 17\u201431). Auch Varrenne (114 p. 129) findet, dass Salze die Temperatur der F\u00e4llung verschiedener Pr\u00e4parate des H\u00fchnereiweisses stark beeinflussen, namentlich die Temperatur der \u201eGerinnung\u201c herabsetzen. Diese Ver\u00e4nderlichkeit der F\u00e4llungstemperatur unter dem Einfluss verschiedener Agentien veranlasste Michailoff (83 p. 107) nach den Beziehungen zwischen der F\u00e4llungstemperatur des mit Wasser versetzten H\u00fchnereiweisses und der Base der Salze, welche dieselbe beeinflusst hatte, zu forschen. Selbstverst\u00e4ndlich konnte der Autor in dieser Hinsicht infolge des Verhaltens der Salze zu der F\u00e4llungstemperatur der Salz, Alkali- und S\u00e4ureglobuline, von denen wir in den entsprechenden Kapiteln (.MV 75\u201480 p. 255\u201464; MV 81\u201485 p. Ill: .V.V 86\u201492 p. 252) ausf\u00fchrlich gesprochen haben, zu keinen bestimmten Schl\u00fcssen gelangen (83. p. 112).\nOhne die Geschichte zu rate zu ziehen, oder die Arbeiten ihrer Vorg\u00e4nger kritisch zu pr\u00fcfen, wiederholten Corin & B\u00e9rard Halliburton\u2019s Versuche mit dem Ans\u00e4uern und nachherigen Erw\u00e4rmen des Eiweisses und fanden, dass das H\u00fchner-eiweiss f\u00fcnf besondere Proteink\u00f6rper enthalte, deren Gerinnungstemperaturen 57.5\u00b0, 67\u00b0, 72\u00b0, 76\u00b0 und 82\u00b0 ') seien! Es ist interessant, dass diese Autoren im Einklang mit unseren Erkl\u00e4rungen nach einer jeden F\u00e4llung, folglich vor einem jeden nachfolgenden Erw\u00e4rmen, die Fl\u00fcssigkeit anzus\u00e4uern raten, da das Alkali der protemhaltigen Fl\u00fcssigkeit die F\u00e4llung verhindern w\u00fcrde l 2). Im Hinblick auf die von den Autoren angenommenen f\u00fcnf besondern K\u00f6rper neben dem Alkali in der Fl\u00fcssigkeit gestatte man mir die Frage, ob es blosse Nai'vet\u00e4t war, welche die Autoren die einfachsten Substitutionsreaktionen vergessen liess, die unter dem Einfluss der W\u00e4rme mehr oder weniger g\u00fcnstig vor sich gehen und hier auch wirklich stattfanden?! So-\nl) I. Le blanc d'oeuf contient cinq substances albumino\u00efdes diff\u00e9rentes, isolables par la chaleur, et dont les points, tant d'opalescence que de coagulation, doivent \u00eatre fix\u00e9s \u00e0 peu pr\u00e8s comme il suit: 570,5\u2014670\u2014720\u2014760\u2014820 (14 p. 177).\n'-) Il est indispensable, chaque fois qu\u2019on a obtenu une coagulation dans un liquide albumi-\nneux, de r\u00e9tablir le degr\u00e9 d\u2019acidit\u00e9 avant de proc\u00e9der \u00e0 la coagulation suivante. Ce ph\u00e9nom\u00e8ne, met, en effet, en libert\u00e9 une certaine quantit\u00e9 d\u2019alcali qui vient \u00e9lever plus ou moins le degr\u00e9 o\u00f9 se fera la coagulation de d'albumine restant dans le liquide (14 p. 171).","page":403},{"file":"p0404.txt","language":"de","ocr_de":"404 IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTE\u00cfNFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN.\nlange unter dem Ausdruck \u201eGerinnungstemperatur\u201c die Ausscheidung des Proteins unter dem alleinigen Einfluss der W\u00e4rme verstanden wurde, konnte man sich damit noch zufrieden geben, da einer solchen Vorstellung eine ausschliesslich durch W\u00e4rme bedingte vermeintliche Eigenschaft dieses K\u00f6rpers zu gr\u00fcnde lag; nun alter verstiessen Halliburton und Corin & B\u00e9rard nicht nur gegen das historische Anrecht auf die Vorstellung von der \u201eW\u00e4rmegerinnung\u201c, sondern verwechselten auch noch, bewusst, oder unbewusst, die F\u00e4llung durch blosse W\u00e4rme mit einer solchen durch W\u00e4rme bei Gegenwart einer S\u00e4ure, indem sie die F\u00e4llungstemperatur, wie sie nach dem oben Dargelegten von Hoppe-Seyler, Hammarsten (.Y.Y 93\u2014100 p. 400) u. a. unter der ausschliesslichen Einwirkung der W\u00e4rme beobachtet wurde, der F\u00e4llung unter der gleichzeitigem Einwirkung von W\u00e4rme und S\u00e4uren gleichstellten. Dies ist um so befremdlicher, als Halliburton ungef\u00e4hr 4 Jahre nach seiner ersten Arbeit ein Kochsalzextrakt aus den Lymphdr\u00fcsen des Abdomen ohne Ans\u00e4uerung w\u00e4rmte und bei 50 und 75\u00b0 Niederschl\u00e4ge erhielt, die er Globuline nannte, w\u00e4hrend er den bei 73\u00b0 erhaltenen intermedi\u00e4ren Niederschlag f\u00fcr Albuminansah (40 p. 255)!! Dasselbe wiederholen Halliburton & Friend (42 p. 535) auch in bezug auf die Stromata der roten Blutk\u00f6rperchen, indem sie auch hier mehrere Prote\u00efnk\u00fcrper finden, welche bei verschiedenen Temperaturen ausfallen. Auch in bezug auf die Proteine der Milch finden wir bei Halliburton mehrere F\u00e4llungen in Abh\u00e4ngigkeit von den Salzen (41 p. 450).\nSelbstverst\u00e4ndlich wurde ein solches Verhalten dieser Autoren den beschriebenen Erscheinungen gegen\u00fcber in Haycraft & Duggann\u2019s Mitteilungen (4Gp. 473) einer strengen Kritik unterworfen. Diese Forscher meinten n\u00e4mlich, dass die F\u00e4llungstemperatur der prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten von der Menge der Salze, des Proteins u. s. w. abh\u00e4nge, und dass man durch gleichzeitige Einwirkung von S\u00e4uren und W\u00e4rme so viele Niederschl\u00e4ge, wie man w\u00fcnscht, erhalten k\u00f6nne (ib. p. 475). Wenn das Gesagte sich nur auf Halliburton und Corin & B\u00e9rard bez\u00f6ge, so w\u00fcrde es gen\u00fcgen dessen bloss zu erw\u00e4hnen; doch sprechen sich in letzter Zeit in diesem Sinne auch andere Beobachter aus. Am befremdlichsten ist. dass Fredericq (27-b p. 601 u. 633) und sp\u00e4ter Halliburton (41p. 453), das Ans\u00e4uern der Fl\u00fcssigkeit in Corin & B\u00e9rard\u2019s Versuchen gutheissen und f\u00fcr zweckm\u00e4ssig erkl\u00e4ren.... welchen Zweck hatten sie aber im auge? fragen wir.\nAndererseits hat es auch in letzter Zeit nicht an Hinweise auf den Einfluss der Salze auf die Temperatur der F\u00e4llung gefehlt. So zeigte Ringer zuerst an den Proteinen der Milch (91 p. 469; 92 p. 164), dann im Verein mit Sainsbury an zweifach mit Wasser verd\u00fcnntem Serum (93 p. 170), \u00fcbrigens an einer geringen Anzahl von Beispielen, die Abh\u00e4ngigkeit der F\u00e4ilungstemperatur von der Quantit\u00e4t und Qualit\u00e4t der Salze.\nDas soeben Dargelegte hat eigentlich nur historische Bedeutung, und dient nur dazu die irrt\u00fcmliche Ansicht der Autoren \u00fcber die Temperatur der \u201eGerinnung\u201c zu zeigen, da sie. die \u00e4usseren Z\u00fcge der Beobachtungen ihrer \u00e4lteren Vorg\u00e4nger sich zu eigen machend, h\u00f6chst originell die Gerinnungstemperatur zu den Grundeigenschaften der Prote\u00efnk\u00fcrper rechneten.\nAuf welche Art die Temperatur der \u201eF\u00e4llung\u201c sich ver\u00e4ndert, und welches die Bedingungen sind, die auf diese Ver\u00e4nderungen einwirken, haben wir schon (.Y.Y 75\u2014so p. 255; .V.V 81\u201485 p. 110 und S6\u201492 p. 252) gen\u00fcgend erkl\u00e4rt. Auch erbrachten wir schon Beispiele multipler F\u00e4llung, 6- und 7-mal (.Y.Y 75\u2014SO p. 20G\u2014 7), in einer und derselben L\u00f6sung. Die Beobachtungen \u00fcber die F\u00e4llungstemperatur k\u00f6nnen wir durch ein ungleich interessanteres Beispiel als die von den genannten Autoren angef\u00fchrten vervollst\u00e4ndigen. In den Protokollen der Herren Stud. Dobrotworski","page":404},{"file":"p0405.txt","language":"de","ocr_de":"IDENTIT\u00c4T DER NAT\u00dcRL. PROTE\u00cfNFL\u00dcSSIGKEITEN UND DER GLOBULINL\u00d6SUNGEN. 405\nund Iermonski, die in unserem Laboratorium arbeiteten, stellt unter dem 20 November 1887 aufgezeichnet, dass mit 10 Vol. Wasser verd\u00fcnntes Kalbsblutserum nach 2-st\u00fcndiger Einwirkung eines Kohlens\u00e4urestroms einen Niederschlag absetzte, nach dessen Abtrennung in dem mit Essigs\u00e4ure neutralisirten Filtrat ein Niederschlag sich zwischen 37\u00b0\u201442\u00b0 bildete; danach erfolgte in den Filtraten, schon ohne neuen S\u00e4urezusatz, F\u00e4llung bei 60\u00b0, 67\u00b0, 72\u00b0, 75\u00b0, 77\u00b0 und 100\u00b0 (beim Kochen)! Die Temperatur der \u201eF\u00e4llung\u201c oder \u201eGerinnung\u201c ist im allgemeinen die Dissoziationstemperatur der vorhandenen Verbindungen oder derjenigen, die sich bilden sollen (.VN? 75\u201480 p. 265\u20146). Somit besitzen wir nach der Ausscheidung des durch die in den Filtraten vorhergegangenen Temperaturf\u00e4llungen erzeugten Niederschlags eine neue Globulinverbindung, deren F\u00e4llungstemperatur wiederum sowohl von der Globulinmenge selbst als von den Mengenverh\u00e4ltnissen der \u00fcbrigen Bestandteile der L\u00f6sung abh\u00e4ngt (NN? 48\u201460 p. 62\u201479; NN 75\u201480 p. 255: .VN 81\u201485 p. 110; NN 86\u2014 92 p. 252\u201460). Dem Dargelegten gem\u00e4ss ver\u00e4ndert sich die F\u00e4llungstemperatur der protemhaltigen Fl\u00fcssigkeiten in weiten Grenzen auch durch den Zusatz verschiedener chemischer Agentien.\nLITE R A T U PL\n1 Aronstein.\u2014Pfl\u00fcgers Archiv. 1874. Bd. 8. 2) B\u00e9champ.\u2014Nouvelles recherches sur les albumines. Paris. 1887. 3) Berzelius.\u2014Lehrbuch der Thier-Chemie. Dresden. 1831. 4) Id\u2014Ib. 4 Aull. Dresden X Leipzig. 1840. Bd. 9. 5) Biddert.\u2014Deutsch, med. Wochenschrift. Berlin. 1887. 6) Bostok.\u2014\nA. 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