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{"created":"2022-01-31T13:04:52.821526+00:00","id":"lit37544","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 63: 401-404","fulltext":[{"file":"p0401.txt","language":"de","ocr_de":"Weiterer Beitrag zur Kenntnis der bei der partiellen Hydrolyse von Proteinen auftretenden Spaltprodukte.\nVon\nEmil Abderhalden.\n(Aus dem physiologischen Institut der tier\u00e4rztlichen Hochschule, Berlin.) iDer Redaktion zugegangen am 11. November isrw.)\nWie j\u00fcngst1) mitgeteilt worden ist, ist es gegl\u00fcckt, unter den bei der partiellen Hydrolyse von Seidenfibroin mit 70\u00b0/oiger Schwefels\u00e4ure entstehenden \u00c4bbauprodukten Glycyl-l-tyrosin zu isolieren. Aus der Mutterlauge dieses Dipeptids ist nun ferner d-Alanyl-glycin in gr\u00f6\u00dferer Menge gewonnen worden\nDas urspr\u00fcngliche, in der vorhergehenden Mitteilung1) erw\u00e4hnte Hvdrolysat schied beim weiteren Stehen immer wieder Krvstalle ab. Diese waren mit amorphen, die Biuretreaktion gebenden Produkten vermischt. Das beste Resultat wurde erhalten, wenn der nach der Entfernung der Schwefels\u00e4ure mit Baryt (vgl. die vorhergehende Mitteilung1) und Verdampfen des Filtrates verbleibende R\u00fcckstand in der f\u00fcnffachen Menge Wasser gel\u00f6st wurde. Zu der hei\u00dfen, mit Tierkohle behandelten L\u00f6sung wurde dann solange unter fortw\u00e4hrendem Kochen tropfenweise absoluter \u00c4thylalkohol zugef\u00fcgt, bis die jeweilen beim \u2019Zusatz des Alkohols entstehende Tr\u00fcbung beim Umseh\u00fctteln bestehen blieb oder gerade noch verschwand. Im g\u00fcnstigsten Falle trat sofort Krystallisation ein. Meist erfolgte erst nach 24 Stunden Krystallabscheidung. Die zuerst erscheinenden Krystalle waren tyrosinhaltig und erwiesen sich als Glycyl-l-tyrosin. Die Gesamtausbeute an diesem Dipeptid bel\u00e4uft sich auf 4\u20145 g auf 100 g Seidenfibroin berechnet. Ein Teil des Tyrosins des Seidenfibroins war als solches im Hvdrolysat vorhanden. Reim Ein-\n\u2018) Emil Abderhalden, Weiterer Beitrag zur Kenntnis der bei der partiellen Hydrolyse von Proteinen auftretenden Spaltprodukte. Diese Zeitschrift, Bd. LXII, S. 315, 1909.\nHoppe-Scyter\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LXIII.\n27","page":401},{"file":"p0402.txt","language":"de","ocr_de":"402\nEmil Abderhalden,\nengen der Mutterlaugen des Glycyl-l-tyrosins ergab die Wiederholung des Alkoholzusatzes in der Hitze wieder Krystallab-scheidung. Auch diese Krystallfraktionen, deren Menge roh 12 g betrug \u2014 verarbeitet wurde nach der angef\u00fchrten Methode ca. 1 5 des gesamten Hydrolysates, entsprechend ca. 100 g Seidenfibroin \u2014 gaben Milions Reaktion. Sie war jedoch erheblich schw\u00e4cher als bei Anwendung von reinem Glycyl-1-tvrosin. Diese Krystallfraktion lie\u00df sich durch Auslaugen mit kaltem Wasser leicht in eine tyrosinhaltige, ungel\u00f6st bleibende und eine tyrosinfreie, in L\u00f6sung gehende Fraktion trennen. Wurde die letztere L\u00f6sung konzentriert und dann mit Alkohol bis zur eben bleibenden Tr\u00fcbung versetzt und nun umgesch\u00fcttelt, dann trat spontan Krystallisation ein. Bald wurden feine N\u00fcdelchen, bald rhombische, schmale Bl\u00e4ttchen, bald zu Aggregaten verwachsene derbe Krystalle erhalten. Die Gesamtausbeute an reinen Krystallen betrug 3,8 g. Es unterliegt keinem Zweifel, da\u00df aus der Mutterlauge noch weitere Mengen von diesen Krystallen zu erhalten sind.\nDie isolierten Krystalle schmecken ganz schwach bitter. Sie zersetzen sich unter Br\u00e4unung und Gasentwicklung nicht scharf gegen 234\u2014235\u00b0 (korr.). Die totale Hydrolyse von 2 g des isolierten Produktes ergab nur die Aminos\u00e4uren d-Alanin und Glykokoll. Letzteres wurde in Form seines salzsauren Est^jg isoliert und ersteres durch seine spezifische Drehung und durch die Kupferbestimmung seines Kupfersalzes identifiziert. Die Ausbeute betrug 1,08 g d-Alanin (fa]^0 = -f 9,80\u00b0 (salzsaures Salz)) und 0,95 g Glykokoll.\n0,4702 g Substanz gel\u00f6st in Wasser. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 4,8001 g. d = 1,033. a = 4,92\u00b0 nach rechts bei 20\u00b0 im 1 dm-Rohr bei Natriumlicht. [afo0 = -|- 48,55\u00b0.\nEine weitere Bestimmung mit einem anderen Pr\u00e4parat ergab 48,75\u00b0 und eine dritte -f- 48,20\u00b0.\n0.1538 g Substanz gaben 0,2283 g CO, und 0,0933 g H20.\n0.1394 \u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t23,2 ccm N [18\u00b0, 763 mm].\nBerechnet f\u00fcr d-Alanyl-glycin C6H1003N, (Mol.-Gew. 146):\nC 41,10\u00b0/o, H 6.85\u00b0/o und N 19,18\u00b0/o.\nGefunden: C 40,48\u00b0/o, 11 6,74\u00b0 \u00bb und N 19,22\u00b0 o.","page":402},{"file":"p0403.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber bei der Hydrolyse von Proteinen auftretende Spaltprodukte. 403\nDas synthetisch dargestellte d-Alanyl-glycin zeigt die gleiche Krystallform, zersetzt sich gegen 235\u00b0 (korr.) und\nbesitzt [a]g00 = -f- 50,2\u00b0.4) Die Mischung unseres Pr\u00e4parates\nmit dem synthetisch gewonnenen d-Alanyl-glycin hatte ebenfalls 235\u00b0 als Zersetzungspunkt. Es kann keinem Zweifel unterliegen, da\u00df das von uns aus Seidenfibroin gewonnene Produkt d-Alanyl-glycin ist, eine Annahme, welche noch durch die \u00dcberf\u00fchrung des Esters in das Anhydrid und endlich durch die Verfolgung des Abbaues des isolierten Produktes durch Hefepre\u00df-saft gesichert wurde.\n1 g des Dipeptids wurde mit 15 ccm absolutem Alkohol \u00fcbergossen und gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure bis zur S\u00e4ttigung eingeleitet. Die hei\u00df filtrierte L\u00f6sung wurde dann unter vermindertem Druck zur Trockene verdampft, der R\u00fcckstand mit alkoholischem Ammoniak \u00fcbergossen und die L\u00f6sung drei Tage im Brutraum aufbewahrt. Sie wurde dann zur Trockene verdampft und der R\u00fcckstand aus hei\u00dfem Alkohol nach erfolgtem Filtrieren und Behandeln mit Tierkohle umkrystallisiert. Das Produkt fiel in feinen N\u00e4delchen aus, gab beim Kochen mit Kupferoxyd keine Blauf\u00e4rbung und zersetzte sich gegen 2429 (korr.).\n2 ccm 7* ooo-mol. Dipeptidl\u00f6sung 2\t\u00bb Hefepre\u00dfsaft.\n2,5 \u00bb physiol. Kochsalzl\u00f6sung.\nZeit in Minuten\tAbgelesener Winkel in Graden\n0\t4- 0,02\n15\t-f 0,45\n45\t+ 0,30\n90\t+ 0.15\n120\t4-0,05\n180\t- 0.05\n210\t\u2014 0.15\n280\t- 0,15\n320\t\u2014 0.14\n600\t-0.14\nMit der Isolierung des d-Alanyl-gly eins und des Glycyl-1-t y rosins sind zwei Dipeptide auf direktem Wege unter den\n1;) Emil Fischer, Synthese von Polypeptiden. XIII. Chloride der Aminos\u00e4uren und Polypeptide und ihre Verwendung zur Synthese. Berichte d. Deutsch, ehern. Gesellsch.. Jg. XXXVIII, S. 2914. 1905.","page":403},{"file":"p0404.txt","language":"de","ocr_de":"404 Emil Abderhalden, \u00dcber auftretende Spaltprodukte.\nAbbauprodukten des Seidenfibroins nachgewiesen worden, welche fr\u00fcher schon in Form ihrer Anhydride1) gewonnen worden waren. Es blieb damals unentschieden, welchen Dipeptiden diese beiden Anhydride entsprechen. Sp\u00e4ter konnte unter den Abbauprodukten des Seidenfibroins mit Hilfe von \u00df-Naphthalinsulfochlorid \u00df-Naphthalinsulfo-glycyl-d-alanin2) in allerdings geringer Ausbeute isoliert werden. Mit dem Befunde von d-Alanyl-glycin ist somit ein drittes Dipeptid festgestellt, das nach unseren jetzigen Beobachtungen an Menge das Glycyl-d-alanin zu \u00fcberwiegen scheint. Unentschieden ist zurzeit noch die Frage, ob die verschiedenen Seidenarten dieselben Dipeptide bei der partiellen Hydrolyse liefern. Es ist wohl m\u00f6glich, da\u00df hier Verschiedenheiten bestehen, auf die wir wiederholt hingewiesen haben, ein Problem, mit dessen Pr\u00fcfung wir zurzeit besch\u00e4ftigt sind. Die direkte Isolierung der genannten Dipeptide zeigt, da\u00df es bei sorgf\u00e4ltiger Auswahl der Versuchsbedingungen m\u00f6glich ist, Polypeptide unter den Abbauprodukten von Proteinen ohne Zuhilfenahme von Derivaten zu gewinnen. Diese Befunde ermuntern zu weiterem Suchen nach solchen Abbaustufen bei anderen Proteinen.\n*.) Emil Fischer und Emil Abderhalden. Bildung eines Dipeptids bei der Hydrolyse des Seidenfibroins, Ber. d. Deutsch, chem. Gesellsch., Jg. XXXIX, S. 752, 1906, und Bildung von Dipeptiden bei der Hydrolyse der Proteine, Ebenda, Jg. XXXIX, S. 2315, 1906.\n\u25a0*). Emil Fischer und Emil Abderhalden, Bildung von Polypeptiden bei der Hydrolyse der Proteine, Ber. d. Deutsch, chem. Gesellsch., Jg. XL, S. 65M, 1907.","page":404}],"identifier":"lit37544","issued":"1909","language":"de","pages":"401-404","startpages":"401","title":"Weiterer Beitrag zur Kenntnis der bei der partiellen Hydrolyse von Proteinen auftretenden Spaltprodukte","type":"Journal Article","volume":"63"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T13:04:52.821532+00:00"}