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{"created":"2022-01-31T14:50:45.530520+00:00","id":"lit37590","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Casimir Funk","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 64: 436-446","fulltext":[{"file":"p0436.txt","language":"de","ocr_de":"Weiterer Beitrag zur Kenntnis der partiellen Hydrolyse von Proteinen.\nVon\nEmil Abderhalden und Casimir Funk.\n'A\u00bbs \u00bblern physiologischen Institute der tier\u00e4rztlichen Hochschule, Berlin.) (Der Redaktion zugegangen am 21. Januar 1910.)\nEmil Fischer und Emil Abderhalden1) haben darauf hingewiesen, da\u00df die \u00df-Naphthalinsulfoderivate von Polypeptiden insofern zur Aufkl\u00e4rung der Struktur derartiger Verbindungen Verwendung finden k\u00f6nnen, als bei der totalen Hydrolyse die Naphthalinsulfogruppe mit derjenigen Aminos\u00e4ure, an deren Nil,-Gruppe sie gebunden ist, in Zusammenhang bleibt. Es l\u00e4\u00dft sich so, wie das am Beispiel des Glycyl-alanins resp. Alanyl-glycins ausgef\u00fchrt ist, die am Anfang der Polypeptidkette stehende Aminos\u00e4ure feststellen.\nWir haben nun versucht, diese Methode zu erweitern. Findet sich im Molek\u00fcl eines Polypeptids resp. eines Peptons oder Eiwei\u00dfk\u00f6rpers Tyrosin, dann ist unter Umst\u00e4nden die M\u00f6glichkeit gegeben, nicht nur die Stellung dieser Aminos\u00e4ure im Molek\u00fcl zu charakterisieren, sondern eventuell noch die eines weiteren Bausteins. Dies ist z. B. der Fall, wenn das Tyrosin nicht am Anfang der Kette steht und das Phenolhydroxyl unbesetzt ist. In diesem Fall erh\u00e4lt man bei der Kuppelung eines Polypeptids, Peptons oder Pr\u00f6teins \u2014 angenommen, da\u00df ein einheitliches Produkt vorliegt \u2014 mit \u00df-Naphthalinsulfochlorid ein Dinaphthalinsulfoderivat. Die eine Gruppe sitzt an dem Hydroxyl des lyrosins und die andere an der Aminogruppe\n') B\u2018Mung von Polypeptiden bei der Hydrolyse der Proteine. Berichte der Deutsch, ehern. Ges.. Jg. XL, S. 85 ff, 1907.","page":436},{"file":"p0437.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis der partiellen Hydrolyse von Proteinen, 487\nderjenigen Aminos\u00e4ure, die am Anfang der Kette steht. Die folgenden Formeln veranschaulichen das eben Ausgef\u00fchrte. Wir w\u00e4hlen als Beispiel ein aus den Aminos\u00e4uren Glvkokoll, Alanin und Tyrosin bestehendes Tripeptid :\nOH V\n. /\\\n1.\tGlyeyl-alanvl-tvrosin.\nV/\nc\nCH8(NH8) \u2022 CO \u2022 NH \u2022 CH(CH,)CO \u2022 NH \u2022 CH(CHV .COOH.\nOHx\n. \u2022; /\\ -\u25a0\n2.\tAlanyl-glyeyl-tyrosin.\n* . \\/\nc\nCH3 \u2022 CHiNHglCO \u2022 NH \u2022 CiL \u2022 CO \u2022 NH \u2022 CH\u00abCH.iCOOH.\nX\t-\t'\n8. Glycyl-tyrosyl-alanin.\nC4L(NH2) \u2022 CO \u2022 NH \u2022 CH(OH2iCO \u2022 NH CH(CH3)COOII\nx\t1\t. *\nc\n/\\ :\n, ;\ti .\ni\t. \u2022\n. \\/\nOHx\n4. Alanyl-tyrosyl-glycin.\nCH5 CH(NH2) . CO \u2022 NH CH CH2,CO \u2022 NH CH, \u2022 COOH x\t!\t\u2022\nC\t\u25a0\n/\\\n\u2019 \\/ \u25a0 \u25a0 \u25a0\nOHX\nDie Sterne bedeuten jedesmal die Stellen, an denen Naphthalinsulfogruppen eintreten k\u00f6nnen. Hydrolysiert man die vier angef\u00fchrten, mit \u00df-Naphthalinsulfochlorid gekuppelten Tripeptide durch zwei- bis dreist\u00fcndiges Kochen mit 10\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure, dann erh\u00e4lt man in den einzelnen F\u00e4llen ganz verschiedenartige Resultate. Das unter 1. angef\u00fchrte Tripeptid m\u00fc\u00dfte liefern: t. Alanin, 2. \u00df-Naphthalinsulfoglycin und 8. Monon\u00e4phthalin-","page":437},{"file":"p0438.txt","language":"de","ocr_de":"Emil Abderhalden und Casimir Funk,\nsulfotyrosin. Das Tripeptid 2 ergibt: 1. Glykokoll, 2. \u00df-Naph-thalinsulfoalanin und 3. Mononaphthalinsulfotyrosin. Das Tripeptid der Struktur 3 liefert dieselben Spaltprodukte wie 1 und das Tripeptid 4 dieselben Abbauprodukte wie 2. Man w\u00e4re somit imstande, von den genannten vier Strukturm\u00f6glichkeiten je zwei auszuschlie\u00dfen. Ein ganz anderes Resultat w\u00fcrde man erhalten, wenn Tyrosin die Kette er\u00f6ffnet:\nOHx\n1. Tyrosyl-glycyl-alanin.\n; \u25a0\n/\nC CH, \u2022 CHiNHjiCO\u2022 NH \u2022 CH, \u2022 CO \u25a0 NH \u2022 CHiCEJCOOH\nX\n011>\n/V\t2. Tyrosyl-alanyl-glycin.\n\\/\no \u2022 CH,. CHiNHjiCO - NH. CHlCH3) \u2022 CO \u2022 NH CH, \u2022 COOH.\nBei der totalen Hydrolyse dieser beiden Tripeptide w\u00fcrde man Di-\u00df-Naphthalinsulfotyrosin und die freien Aminos\u00e4uren Glykokoll und Alanin erhalten.\nFindet man nach erfolgter Kuppelung eines Polypeptides oder eines Gemenges von Aminos\u00e4ureketten, wie wir sie in den Peptonen und den Proteinen vor uns haben, bei der totalen Hydrolyse nur Mono-\u00df-Naphthalinsulfotyrosin, dann ist, falls die so erhaltene Ausbeute an Tyrosinderivat dem Tyrosingehalte entspricht, bewiesen, da\u00df das gesamte Tyrosin eine freie Phenolgruppe besitzt. Man wird in diesen F\u00e4llen die Vollst\u00e4ndigkeit der Kuppelung direkt am Verschwinden der Milionsehen Reaktion feststellen k\u00f6nnen. Ferner beweist das Fehlen von Dinaphthalinsulfotyrosin, da\u00df das Tyrosin nicht am Anfang der Kette steht.\nBei der totalen Hydrolyse derartiger Kuppelungsprodukte st\u00f6\u00dft man beim Versuche, die gebildeten Spaltprodukte zu isolieren, leicht auf Schwierigkeiten, besonders, wenn man von Gemischen, wie sie die Peptone und Proteine darbieten, ausgeht. ln derartigen F\u00e4llen gelingt es durch Veresterung der","page":438},{"file":"p0439.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kennlnis der partiellen Hydrolyse von Proteinen.' I\u00dfO\nAbbauprodukte, eine weitere Trennung herbeizuf\u00fchren. Es bilden n\u00e4mlich nur die freien, d. h. keine Naphthalinsulfogruppe an der NH2-Gruppe besitzenden Aminos\u00e4uren Esterchlorhydrate, wenn man in der gewohnten Weise mit Alkohol und gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure verestert. Die \u00df-Naphthalinsulfoderivate geben -nat\u00fcrlich mit Ausnahme des Mononaphthalinsulfotyrosins, das ja ebenfalls eine freie NH.rGruppe besitzt \u2014 die freien Ester. Diese lassen sich von den Esterchlorhydraten durch Aus\u00e4thern abscheiden. Die Esterchlorhydrate der Aminos\u00e4uren kann man dann in gewohnter Weise trennen und ihre Natur feststellen. Glykokollesterchlorhydrat wird man als solches direkt abscheiden und die Ester der \u00fcbrigen Aminos\u00e4uren in Freiheit setzen, destillieren und dann verseifen. Das Mononaphthalin-sulfotyrosinesterchlorhydrat ist verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig leicht isolierbar, weil es im Gegensatz zu den Esterchlorhydraten der Aminos\u00e4uren in kaltem Wasser sehr schwer l\u00f6slich ist. Man gewinnt so die ganze Gruppe der Bausteine, welche nicht am Anfang der Kette stehen.\t*\nDie \u00e4therische L\u00f6sung enth\u00e4lt alle am Anfang der Kette sich befindenden Aminos\u00e4uren.\nEin Beispiel m\u00f6ge die besprochenen Verh\u00e4ltnisse klarlegen. Es sei das Tripeptid Glycyl-alanyl-tyrosin mit \u00df-Naphthalin-sulfochlorid gekuppelt worden. Es entsteht folgendes Derivat:\nC10H, \u2022 S02 - 0 /x\n\\/\nc\nCi0H7 . SO, \u2022 NH \u2022 CH, \u2022 CO \u2022 NH \u2022 CH(CH3)CO \u2022 NH \u2022 CH \u2022 CH, \u2022 COOH.\nBei der totalen Hydrolyse entstehen :\n1. C10H7SO, \u2022 NH \u2022 CH, \u2022 COOH \u2014 \u00df-Naphthalinsulfoglycin.\nBei der Veresterung mit Alkohol und Salzs\u00e4ure erh\u00e4lt man :\nC,0H7SO, \u2022 NH \u2022 CH, \u2022 C00C,H6, d. h. den freien Ester.\n2 CH., \u2022 CH(NHs)COOH = Alanin.\nDiese liefert bei der Veresterung den salzsauren Ester :\nCH, \u2022 CH(NH,) \u2022 COOC,Hb.\nHCl","page":439},{"file":"p0440.txt","language":"de","ocr_de":"410\nEmil Abderhalden und Casimir Funk,\n3. Ct\u00fcH. S0, 0 /\\\nj ; t. '\n\\/\nC \u2022 CH2 \u2022 CH(NH8)C00H,\nDie Veresterung ergibt hier ebenfalls ein salzsaures Salz :\n\\/ . : '\nC \u2022 CIU \u2022 CHiNHjj) \u2022 COOCjjHj.\n\u00cfIC1\nWir gingen bei unseren Untersuchungen zun\u00e4chst von Glyeyl-Myrosin aus und stellten das \u00df-Naphthalinsulfoderivat dieses Dipeptids dar. Es gelang uns nicht, dieses Pr\u00e4parat zur deutlichen Krystallisation zu bringen. Bei der totalen Hydrolyse erhielten wir \u00df-Naphthalinsulfoglvcin und das noch unbekannte Mononaphthalinsulfotyrosin. Wir wollen vorl\u00e4ufig dasjenige Mononaphthalinsulfoderivat des Tyrosins, das die \u00df-Naphthalinsulfogruppe an der Phenolgruppe tr\u00e4gt, als I bezeichnen. Es ist n\u00e4mlich ein zweites Mononaphthalinsulfoderivat des Tyrosins m\u00f6glich. Es kann bei freiem Hydroxyl die Aminogruppe besetzt sein. Dieses Derivat, das wir als II bezeichnen wollen, wird sich von dem ersteren (I) abgesehen von den verschiedenen Eigenschaften einmal dadurch unterscheiden, da\u00df es Milions Reaktion gibt und ferner bei der Veresterung kein Chlorhydrat, sondern direkt den freien Ester liefert. Wir haben auch dieses zweite Mononaphthalinsulfotyrosin dargestellt.\nWir gingen dann dazu \u00fcber, Seidenpepton mit \u00df-Naph-thalinsulfoehlorid zu kuppeln und das Reaktionsprodukt total abzubauen, um die im Eingang erw\u00e4hnte Methode an einem Beispiel zu pr\u00fcfen. Wir fanden unsere Erwartungen best\u00e4tigt. Es ist uns gegl\u00fcckt, Mononaphthalinsulfotyrosinl, \u00df-Naph-thalinsulfoalanin, Glykokoll und Alanin zu isolieren. Wir erhielten keine Spur von Dinaphthalinsulfotyrosin. Alanin findet sich nach unserem Befunde wenigstens zum Teil am Anfang der Kette.\nEs sind im hiesigen Institute bereits Untersuchungen im Gange, um einesteils die allgemeine Anwendbarkeit dieser Methode zu pr\u00fcfen und ferner eine m\u00f6glichst quantitative Durchf\u00fchrung derselben auszuarbeiten. Wir haben auch andere Deri-","page":440},{"file":"p0441.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis der partiellen Hydrolyse von Proteinen. 1*1\nvate dargestellt. Wir hoffen ferner, den Nachweis von Aminos\u00e4uren und von komplizierteren Produkten im Urin durch die Anwendung der Estermethode kombiniert mit der Darstellung von Derivaten erleichtern zu k\u00f6nnen.\nExperimenteller Teil\n1. \u00df-N aphthal in su Ifo d\u00e9riv\u00e2t des G lycy l-l.-ty.ro sin,\nOSO.AoHt\n/\\\n1\t\u2022 v . .\t.\t\u2022\n\\/ \u25a0\nCH, \u2022CH\u2022COOH\nI\nnh-co-ch2nh-so/:1(ji7.\n6 g Glycyl-l-tyrosin wurden in 50,4 ccm n-Natronlauge gel\u00f6st und mit 22,8 g \u00df-Naphthalinsulfochlorid (in \u00e4therischer L\u00f6sung) 8 Stunden gesch\u00fcttelt. Jede Stunde wurden 85 ccm n-Natronlauge zugef\u00fcgt. Nach dem Ans\u00e4uern mit Salzs\u00e4ure f\u00e4llt das Produkt direkt aus. Rohausbeute 17,8 g. Zur Reinigung wurde das Derivat in 150 ccm n-Natronlauge gel\u00f6st, die L\u00f6sung filtriert, in K\u00e4ltemischung gestellt und nun die \u00e4quivalente Menge n-Salzs\u00e4ure tropfenweise zugesetzt. Die entstehende wei\u00dfe F\u00e4llung wurde abgenutscht und zur Entfernung des Kochsalzes so lange mit Wasser ausgewaschen, bis im Filtrat kein Chlor mehr nachweisbar war. Die Ausbeute an reinem Produkt betrug 14,2 g.\nDie Verbindung ist in Wasser sehr schwer l\u00f6slich, leichter l\u00f6slich in Chloroform und daraus mit \u00c4ther f\u00e4llbar. Sie gibt mit Milions Reagens keine Rotf\u00e4rbung. Sie sintert bei 90\u00b0 und zersetzt sich unter Aufsch\u00e4umen bei 110\u00b0. Zur Analyse wurde die Substanz im Vakuum bei 65\u00b0 getrocknet.\n0.1872 g Substanz lieferten 0,1094 g CO, und 0,0710 g. 11,0:\n0,3446\u00bb\t\u00bb i. brauchten 11,4 ccm nto-H,S04;\n0.2534 >\t\u00bb lieferten 0,1936 g BaSO,.\t'\nBerechnet f\u00fcr C31H2\u00f608N,S, (618,3):\t.\n60,15 \u00b0/o C. 4.23 \u00b0/o H. 4.53 \u00b0/o N. 10,37 \u00ae/\u00ab S. -Gefunden:\n59,64 \u00b0/o C. 4,24\u00b0 .\u00bb H, 4.63\u00b0 , N, 10.04\u00b0 u S.","page":441},{"file":"p0442.txt","language":"de","ocr_de":"f1^\tEmil Abderhalden und Casimir Funk,\nHydrolyse des \u00df-Naphthalinsulfoderivats von Gl\u00ffcyl-1-tyrosin.\n2 g des Produktes wurden mit 20 ccm 10\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure Stunden am R\u00fcckflu\u00dfk\u00fchler gekocht. Das ausgefallene \u00d6l wurde durch Kochen mit Wasser in eine in hei\u00dfem Wasser l\u00f6sliche und eine darin unl\u00f6sliche Fraktion geteilt. Aus deni in hei\u00dfem Wasser l\u00f6slichen Teil wurden 0,4 g \u00df-Naphthalinsulfo-glvcin (sintert bei 135, schmilzt bei 159\u00b0) isoliert. Der in Wasser unl\u00f6sliche Teil wurde in Alkohol gel\u00f6st, die L\u00f6sung mit viel Wasser versetzt, der Alkohol durch Erhitzen weggejagt und die w\u00e4sserige L\u00f6sung im Vakuum eingeengt. Der R\u00fcckstand wurde in Eisessig gel\u00f6st und mit \u00c4ther gef\u00e4llt. Das Produkt (0,95 g) erwies sich als Mono-\u00df-Naphthalinsulfo-tyrosinchlor-hydrat. Es gibt keine Rotf\u00e4rbung mit Milions Reagens. Es sintert bei 100\u00b0 und schmilzt unter Zersetzung bei 170\u00b0.\n0,1702 g Substanz lieferten 0,3533 g C02 und 0,0729 g H/J:\n0,2042 \u00bb\t> brauchten 5,5 ccm n/to-II2SO,.\nBerechnet f\u00fcr C10Ht8O5NSCl 407,7: 55,92 \u00b0/o C, 4,43 \u00b0/o H, 3.43% N. Gefunden:\t56,60% C, 4,75% H, 3.77% N.\nViel bessere Ausbeuten und reinere Produkte werden bei Anwendung der Estermethode erzielt.\n5 g des \u00df-Naphthalinsulfoderivats von Glycyl-l-tyrosin wurden mit 50 ccm 10\u00ab/oiger Salzs\u00e4ure 3 Stunden gekocht. Die Fl\u00fcssigkeit wurde im Vakuum zur Trockene verdampft und der R\u00fcckstand mit Alkohol und gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure verestert. Die veresterte L\u00f6sung wurde im Vakuum zur Trockene eingeengt, der R\u00fcckstand siedend mit \u00c4ther extrahiert. Die \u00e4therische L\u00f6sung wurde eingedampft, der R\u00fcckstand in wenig Alkohol gel\u00f6st und in eiskaltes Wasser eingegossen. Der \u00df-Naph-thalinsulfoglycin\u00e4thylester (1,5 g) fiel direkt in Nadeln aus. Zur Analyse wurde das Produkt in derselben Weise umkrystallisiert und im Vakuum \u00fcber Schwefels\u00e4ure getrocknet. Ausbeute an reinem Produkt 1,0 g. Schmelzpunkt 74\u00b0 (korr ).\n0.1882 g Substanz brauchten 6,6 ccm \"/io-H8S04 zur Neutralisation.\nBerechnet f\u00fcr C14Hl504NS = 293.2: 4,77% N.\nGefunden :\t4,90 % N.","page":442},{"file":"p0443.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis der partiellen Hydrolyse von Proteinen. L43\nDer R\u00fcckstand nach Extraktion mit \u00c4ther betrug 3,5 g. Er bestand aus Mono-\u00df-Naphthalinsulfotyrosin\u00e4thylesterchlor-hydrat (dasselbe Produkt wurde bei der Hydrolyse von Seidenpepton erhalten, s. unten). Die Substanz wurde in wenig Alkohol gel\u00f6st und die L\u00f6sung vorsichtig mit \u00c4ther versetzt, wobei das Produkt in Bl\u00e4ttchen auskrystallisiert. In hei\u00dfem Wasser l\u00f6st es sich und f\u00e4llt beim Erkalten wieder aus. Mil Ions Probe negativ. Sintert bei 190\u00b0 und schmilzt gegen 195\u00b0. Zur Analyse wurde die Substanz im Vakuum bei 65\u00b0 getrocknet.\n0,1796 g Substanz lieferten 0,675(5 g C02 und 0,0827 g H\u201e0;\n0,2572 \u00bb\t\u00bb\tbrauchten zur Neutralisation 6,1 ccm n/io-H2S04.\n0,1816\t>\tlieferten 0,0975 BaSO.\nBerechnet f\u00fcr G2,H8a05NSGl \u2014 435,7*:\n57,83 \u00b0/o G, 5,08 \u00b0/o 11, 3,21 \u00b0/o N, 7,36 \u00b0/o S. .\nGefunden:\n57,03V C, 5,11% H, 3,32% N..6.97% S.\nZur Kontrolle wurde das Di-\u00df-Naphthalinsulfotyrosin. das nach der \u00fcblichen Methode dargestellt worden war, 3 Stunden mit 10\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure gekocht, um zu sehen, ob die \u00df-Naphthalin-sulfogruppe am Phenolhydroxyl abgespalten wird. Die Naph-thalinsulfoverbindung konnte unver\u00e4ndert und quantitativ wieder gewonnen werden.\n2. \u00df-Naphthalinsulfoderivate aus Seidenpepton.\n10 g Seidenpepton wurden in n-Natronlauge gel\u00f6st, mit 15 g \u00df-Naphthalinsulfochlorid (in \u00c4ther) und 66 ccm n-Natronlauge (jede Stunde 22 ccm) 3 Stunden gesch\u00fcttelt. Die w\u00e4sserige L\u00f6sung (Wiederholen des Prozesses nach erneutem Zusatz von \u00df-Naphthalinsulfochlorid verbessert die Ausbeute nicht erheblich) wurde darauf abgetrennt und mit Salzs\u00e4ure anges\u00e4uert, wobei ein \u00d6l ausfiel. Die L\u00f6sung wurde vom \u00d6l abdekantiert und das letztere mit 100 ccm 10\u00b0/oiger HCl 3 Stunden hydrolysiert. Die direkte Isolierung der Spaltungsprodukte ist nicht gegl\u00fcckt, deshalb wurde auch hier die Estermethode angewandt.\nDie Fl\u00fcssigkeit wurde im Vakuum zur Trockene eingeengt und der R\u00fcckstand mit Alkohol und gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure verestert. Die veresterte L\u00f6sung lieferte nach erfolgtem Impfen 0,2 g Glykokollesterchlorhydrat (Schmelzp. 144\u00b0). Das","page":443},{"file":"p0444.txt","language":"de","ocr_de":"1,1\t\u00cbmi 1 Abderhalden und Casimir Funk,\nFiltrat davon wurde zur Trockene eingeengt, der R\u00fcckstand mit eiskaltem absolutem Alkohol aufgenommen, wobei 0,5 g Glykokollesterehlorhy drat (Schmelzp. 144\u00b0) zur\u00fcckblieben. Das Filtrat davon wurde neuerdings zur Trockene eingeengt und der R\u00fcckstand mit \u00c4ther hei\u00df extrahiert.\nDer \u00e4therische Auszug wurde eingeengt, der R\u00fcckstand mit Alkohol aufgenommen und in eiskaltes Wasser gegossen. Fs schied sich \u00df-Naphthalinsulfoalanin\u00e4thylester aus. Die Ausbeute an Rohprodukt betrug 0,9 g. Nach dem Umkrystallisieren aus Alkohol und Zusatz von Wasser verblieben 0,5 g. Zur Analyse wurde das Produkt bei 90\u00b0 im Vakuum getrocknet, wobei es \u00f6lig wird, um beim Erkalten wiederum zu erstarren. Schmelzpunkt 95\u00b0.\nU.1H2;'\u00bb g Substanz brauchten zur Neutralisation 6,7 ccm \u00bb/to-H^SO,.\nBerechnet f\u00fcr C15Hi;04NS= 807,2: 4,56 \u00b0/o N. \u2022\nGefunden :\t4,76 \u00b0/u N.\nD(\u2018f R\u00fcckstand nach Extraktion mit \u00c4ther bestand aus einem Gemisch von Alaninesterchlorhydrat und Mono-\u00df-Naph-tlia\u00fcnsiilfolyrosin\u00e4thylesterclilorhydrat. Diese beiden Substanzen lassen sich durch ihre L\u00f6slichkeit in Wasser trennen. Das Gemenge wurde in hei\u00dfem Wasser gel\u00f6st, wobei das Tyrosinderivat beim Erkalten als \u00d6l ausf\u00e4llt. Dies w\u00e4sserige Filtrat wurde eingedampft und nochmals verestert und die L\u00f6sung wieder eingedampft. Der R\u00fcckstand wurde in Alkohol gel\u00f6st und mit \u00c4ther gef\u00e4llt. Es wurden auf diese Weise 0,8 g Alanin-\u00e4thylesterehlorhydrat isoliert. (Zersetzungspunkt 160\u00b0.) Das oben erw\u00e4hnte, in kaltem Wasser sehr schwer l\u00f6sliche \u00d6l wurde ebenfalls nochmals verestert, die alkoholische L\u00f6sung eingedampft, der R\u00fcckstand in wenig Alkohol gel\u00f6st und mit \u00c4ther vorsichtig bis zur Tr\u00fcbung versetzt. Das auskrystallisierte Produkt (0,4 g) stimmte in allen Eigenschaften mit dem bei der Spaltung des \u00df-Naphthalinsulfoderivates des Glycyltyrosins erhaltenen Mono - \u00df - Naplilhalinsulfotyrosin\u00e4thy lesterehlorhy drat \u00fcberein. Es sintert bei 190\u00b0, schmilzt bei 195\u00b0. Reim Vermischen mit dem aus Glycyltyrosin erhaltenen Produkt \u00e4nderte sich der Schmelzpunkt nicht. Mit Milions Reagens wurde keine Rot-f\u00fcrbur\u00e7g erhalten. Zur Analyse wurde die Substanz bis 65\u00b0 im Vakuum getrocknet.","page":444},{"file":"p0445.txt","language":"de","ocr_de":"Zur Kenntnis der partiellen Hydrolyse von Proteinen. 4 15\n0,1388 g Substanz lieferten 0,2930 g CO* und 0,0006 g H*0.\nBerechnet f\u00fcr C2lH\u201eOaNSCl -= 435,7: 57,83\u00bb/\u00ab C und 5,08\u00b0/\u00ab H.\nGefunden:\t57,57\u00b0;\u00ab C und 5,33\u00b0/\u00ab If:\n3. Mono-\u00df-Naphthalinsulfotyrosinnatrium II.\n011\n' /x \" \u2022 \u25a0 \u2022 '\n% \u2022 ;--i I ;\t. \u25a0 - -\t' V:.\t\u2019\n\\/ .\nCH, \u2022 CH COONa\ni\t' \u25a0\nNH \u2022 SO*Ci0H7.\nBeim Versuche, das bei der Spaltung des \u00df-Naphtlmlin-sulfoderivates des Glycyl-l-tyrosins und des Seidenpeptons erhaltene Mono-\u00df-Naphthalinsulfo-tyrosin I synthetisch darzustellen, erhielten wir ein Mononapthalinsulfoderivat des Tyrosins mit ganz anderen Eigenschaften. Es erwies sich als das an der Aminogruppe gekuppelte Derivat.\n5 g Tyrosin wurden in 2 Molek\u00fclen Natrium\u00e4thylat gel\u00f6st und die L\u00f6sung mit absolutem \u00c4ther gef\u00e4llt. Das auf diesem Wege erhaltene Tyrosinnatrium (6,7 g) wurde in Alkohol gel\u00f6st und mit 7,4 g (1 Mol.) \u00df-Naphthalinsulfochlorid (in \u00c4ther gel\u00f6st) 3 Stunden gesch\u00fcttelt. Nach dem Abfiltrieren desNieder-schlages (5,3 g des unver\u00e4nderten Tyrosinnatriums) wurde die L\u00f6sung im Vakuum eingeengt, wobei der R\u00fcckstand krystal-linisch erstarrte. Zur Entfernung von \u00fcbersch\u00fcssigem \u00df-Naph-thalinsulfochlorid wurde die Masse zweimal mit hei\u00dfem \u00c4ther extrahiert und der R\u00fcckstand auf einer Tonplatte getrocknet. Ausbeute 5,7 g. Das Produkt wurde durch L\u00f6sen in Alkohol und Versetzen der alkoholischen L\u00f6sung mit \u00c4ther umkrystal-\u00dcsiert. Ausbeute an reinem Produkt 5,0 g. Das Na-Salz sintert bei 150\u00b0 und zersetzt sich gegen 175\u00b0. Millon positiv. Zur Analyse wurde die Substanz im Vakuum bei 65\u00b0 getrocknet.\n0,1763 g Substanz lieferten 0,3728 g CO* und 0,0042 g H,0.\n0,1912 >\t\u00bb\tbrauchten 4,0 ccm %o-H*S04,\t*\n0,2154\u00bb\t>\tlieferten 0,0396 g Na*S04,\nQ2178\tv\t\u00bb\t0,1286 \u00bb BaS04.\nBerechnet f\u00fcr C10H16O\u00dfNSNa .== 393,2:\n57,98\u00b0;\u00ab C, 4,09\u00bb/\u00ab H, 3,56% N, 8,15% S, 5,84% Na.\nGefunden:\n57,67 % C, 4,03 % H. 3,36% N, 8,10% S, 5,01 % Na.","page":445},{"file":"p0446.txt","language":"de","ocr_de":"Emil Abderhalden und Casimir Funk. \u00dcber Proteine.\nVon diesem Na-Salz wurde 1 g mit Alkohol und gas-l\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure verestert. Die L\u00f6sung wurde im Vakuum eingeengt, der R\u00fcckstand in wenig Alkohol gel\u00f6st und die alkoholische L\u00f6sung vom Kochsalz abfiltriert. Aus dem Filtrat wurde der Alkohol abdestilliert und der R\u00fcckstand mit \u00c4ther gekocht, wobei der Mono-\u00df-Naphthalinsulfotyrosin\u00e4thylester sich analysenrein abschied. Im Vakuum bei 65\u00b0 getrocknet. Ausbeute 0,5 g. Tr\u00fcbe Schmelze bei 140\u00b0, klar bei 143\u00b0.\n0,1605 g Substanz lieferten 0,3810 g C02 und 0,0730 g H\u00e4O.\nBerechnet f\u00fcr CELANS = 399,3: 63,11 \u00b0/oC, 5,30\u00b0/o H.\nGefunden :\t62,89 \u00b0/o C, 4,87 \u00b0/o H.\nDie Verbindung gab mit Milions Reagens Rotf\u00e4rbung.","page":446}],"identifier":"lit37590","issued":"1910","language":"de","pages":"436-446","startpages":"436","title":"Weiterer Beitrag zur Kenntnis der partiellen Hydrolyse von Proteinen","type":"Journal Article","volume":"64"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:50:45.530525+00:00"}