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{"created":"2022-01-31T16:51:00.770897+00:00","id":"lit37665","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Anrew Hunter","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 48: 537-545","fulltext":[{"file":"p0537.txt","language":"de","ocr_de":"Weitere Beitr\u00e4ge zur Kenntnis der proteolytischen Fermente der tierischen Organe.\nVon\nEmil Abderhalden\nund Andrew Hunter, Carnegie Research Fellow, Edinburgh.\n------- \u2022\n(Aus dem I. Chemischen Institut der Universit\u00e4t Berlin.)\n(Der Redaktion zugegangen am 80. Juli 1906.)\nVor kurzem hat der eine von uns in Gemeinschaft mit Dr. Teruuchi1) \u00fcber die Einwirkung von w\u00e4sserigen Ausz\u00fcgen der Leber des Rindes auf einige Peptide berichtet. Es ergab sich, da\u00df das genannte Organ au\u00dferordentlich wirksame proteolytische Fermente enth\u00e4lt. Es wurden Peptide, wie das Leucyl-glycin und Glycyl-glycin* die von aktiviertem Pankreassaft nicht in nachweisbarer Menge gespalten werden, vom Leberextrakt angegriffen. Beim Leucyl-glycin lie\u00df sich feststellen, da\u00df die Spaltung asymmetrisch verl\u00e4uft, d. h. es war offenbar 1-Leucin abgespalten worden. Es war w\u00fcnschenswert, diese Versuche auf weitere Organe auszudehnen, und vor allem war es von Interesse, auch andere Peptide in den Kreis dieser Untersuchungen zu ziehen; und ferner festzustellen, ob die entsprechenden Organe verschiedener Tierarten in qualitativer und quantitativer Beziehung sich \u00e4hnlich verhalten, oder aber, ob sich Unterschiede nachweisen lassen. Es ist bereits bei der ersten Mitteilung betont worden, da\u00df eine exakte Verfolgung der proteolytischen Zellfermente einstweilen einzig und allein mit Hilfe der Peptide m\u00f6glich ist, denn von ihnen kennt man genau die Struktur ; ferner kann auch im Einzelfalle die Frage entschieden werden, welchen Einflu\u00df die Konfiguration der einzelnen Verbindungen hat.\nBei der vorliegenden Untersuchung benutzten wir nicht w\u00e4sserige Ausz\u00fcge von Organen, sondern direkt Organpre\u00dfsaft. Auf die Bedeutung solcher Pre\u00dfs\u00e4fte zu physiologischen Untersuchungen hat namentlich E. Buchner hingewiesen. Seiner\n\u2018) Emil Abderhalden und Yutaka Teruuchi, Das Verhalten einiger Peptide gegen Organextrakte, Diese Zeitschrift, Bd. XLVII, S. 466, 1906.","page":537},{"file":"p0538.txt","language":"de","ocr_de":"538\nEmil Abderhalden und Andrew Hunter,\nFreundlichkeit verdanken wir auch die genaueren Angaben ihrer Darstellung. Sie ist der Gewinnung des Hefepre\u00dfsaftes im Prinzipe nachgeahmt. Auch hier wird zun\u00e4chst das Organ im M\u00f6rser mit Seesand m\u00f6glichst fein zerrieben, dann mit Kieselgur innig vermengt und zwar mit einer solchen Menge, da\u00df das Ganze eine plastische Masse bildet. Diese wird dann in Segeltuch eingepackt und unter der hydraulischen Presse bis zu 300 Atmosph\u00e4ren Druck ausgepre\u00dft. Der zun\u00e4chst abflie\u00dfende Saft, der zum gro\u00dfen Teil aus Wasser und Blut besteht, wurde nicht ben\u00fctzt, sondern erst der bei h\u00f6herem Druck ausflie\u00dfende. Um St\u00f6rungen in der Gewinnung des Pre\u00dfsaftes zu vermeiden, empfiehlt es sich, den Druck beim Auspressen ganz allm\u00e4hlich zu steigern. Den abflie\u00dfenden Saft sammelten wir in einem in Eis eingepackten Gef\u00e4\u00dfe, in dem sich etwas Toluol befand. Aus 1 kg Leber erhielten wir, je nach der Dauer des Pressens, 100\u2014150 ccm Pre\u00dfsaft. Er war ganz klar und r\u00f6tlich gef\u00e4rbt. Zur Entfernung von mitgerissenen Bestandteilen und des gr\u00f6\u00dften Teiles des Fettes zentrifugierten wir den Pre\u00dfsaft. Wir verwandten ihn dann sofort. Die benutzten Organe stammten alle von frisch get\u00f6teten und entbluteten Kaninchen. Verwendet wurde Muskel-, Leber- und Nierenpre\u00dfsaft. Zur Pr\u00fcfung kamen die folgenden drei Peptide: dl-Leucyl-glycin, Glycyl-dl-alanin und Glycyl-glycin.\nDas Resultat dieser Untersuchung war, da\u00df die drei verwendeten Organpre\u00dfs\u00e4fte alle drei Peptide spalteten. Die bei den einzelnen Versuchen angewandte Methodik war folgende: Das Peptid wurde in Wasser gel\u00f6st und mit einigen Kubikzentimetern des betreffenden Organpre\u00dfsaftes und mit Toluol versetzt einige Zeit im Brutraum aufbewahrt. Man h\u00e4tte jetzt die mit dem Organpre\u00dfsaft zugef\u00fchrten Eiwei\u00dfk\u00f6rper einfach durch Koagulation entfernen k\u00f6nnen. Wir unterlie\u00dfen diesen Eingriff, um uns vor dem Einwande zu sch\u00fctzen, da\u00df das Auf kochen die Ursache der Spaltung der Peptide gewesen sei. Wir dialysierten vielmehr gegen Wasser und zwar solange, als nachweisbare Substanzmengen in das Dialysat \u00fcbergingen. Dieses wurde beim jedesmaligen Wechsel der Fl\u00fcssigkeit stets sofort unter vermindertem Druck und bei einer 40\u00b0 des Wasserbades nicht \u00fcbersteigenden Temperatur","page":538},{"file":"p0539.txt","language":"de","ocr_de":"Weitere Beitr\u00e4ge zur Kenntnis der proteolytischen Fermente usw. 539\neingedampft. Beim Dialysieren vermieden wir durch gen\u00fcgenden Toluolzusatz den Eintritt von F\u00e4ulnis. Bei der weiteren Untersuchung auf gebildete Aminos\u00e4uren hielten wir uns an die in der fr\u00fcheren Mitteilung angef\u00fchrten Methode.1)\nWir teilen den Gang und Verlauf der einzelnen Untersuchungen nach Peptiden geordnet mit.\n1. dl-Leucyl-glycin.\nJe 4 g Leucyl-glycin wurden in 180 ccm Wasser gel\u00f6st und zu der einen (A) Probe 10 ccm Nierenpre\u00dfsaft, zu der anderen (B) 20 ccm Leberpre\u00dfsaft und zur dritten (C) 40 ccm Muskelpre\u00df-saft zugesetzt. Alle drei Proben wurden dann nach Zusatz von Toluol im Brutraum aufbewahrt. Probe A verblieb 4 Tage bei 37\u00b0, Probe B und C wurden dagegen schon am 3. Tag verarbeitet. Alle drei Proben wurden zun\u00e4chst drei Tage dialy-siert und die Dialysate unter vermindertem Druck eingedampft.\nDer hierbei verbleibende R\u00fcckstand der Probe A (Nierenpre\u00dfsaft) wurde in Wasser gel\u00f6st, und die L\u00f6sung auf dem Wasserbade bis zur Kristallisation eingeengt. Im ganzen wurden drei Fraktionen gewonnen:\n1.\t1,25\tg\tZersetzungspunkt\t279\u00b0\t(unkorr.)\n2.\t1,3\t\u00bb\t\u00bb\t242\u00b0\t(\t\u00bb\t)\n3.\t1,8\t\u00bb\t\u00bb\t230\u00b0\t(\t\u00bb\t).\tDiese Fraktion\tenthielt\nviel Asche.\nAus der ersten Fraktion lie\u00dfen sich durch Umkrystallisieren aus hei\u00dfem Wasser, unter Anwendung von Tierkohle, 0,8 g reines Leucin gewinnen. Es zersetzte sich bei 289\u00b0 (unkorr.).\nEine L\u00f6sung von 0,4543 g Substanz in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure, die das Gesamtgewicht 8,9753 g und das spezifische Gewicht 1,1 hatte, drehte Natriumlicht im Vs-dm-Rohr bei 20\u00b0 0,44\u00b0 nach rechts.\n[\u00ab]\u201d = + 15,80.\nEs hatte sich somit ziemlich reines 1-Leucin gebildet.\nDie 2. und 3. Krystallfraktion wurde mit der f\u00fcnffachen Menge Alkohol \u00fcbergossen und gasf\u00f6rmige Salzs\u00e4ure bis zur S\u00e4ttigung eingeleitet. In der \u00fcblichen Weise wurden 1,1g Glyko-kollesterchlorhydrat gewonnen. Es schmolz gegen 142\u00b0 (unkorr.)\n\u2019) Emil Abderhalden und Yutaka Teruuchi, 1. c. S. 468.","page":539},{"file":"p0540.txt","language":"de","ocr_de":"540\nEmil Abderhalden Und Andrew Hunter\nDas Filtrat des Glykokollesterchlorhydrates wurde mit Alkohol verd\u00fcnnt und in die klare L\u00f6sung trockenes Ammoniakgas eingeleitet. Das sofort ausfallende Chlorammonium wurde abfiltriert und die etwas eingeengte Fl\u00fcssigkeit in der K\u00e4lte aufbewahrt. Die Fl\u00fcssigkeit erstarrte bald gallertig. Diese offenbar nicht krystallinische Ausscheidung nutschten wir ab. Auf dem Filter verblieb nach scharfem Abpressen eine leicht braun gef\u00e4rbte Masse, der sich der Farbstoff durch Waschen mit Aceton entziehen lie\u00df. Die Ausbeute betrug 0,9 g. Die Substanz zersetzte sich nach dem Uml\u00f6sen aus hei\u00dfem Aceton gegen 237\u00b0 (unkorr.).\nEine L\u00f6sung von 0,2260 g Substanz in Wasser, die das Gesamtgewicht 11,5976 g hatte, drehte im 1-dm-Rohr Natriumlicht 0,34\u00b0 nach links. Daraus berechnet sich\nAlle Eigenschalten des isolierten Produktes sprechen daf\u00fcr, da\u00df Leucyl-glycinanhydrid vorlag. Nun dreht das aktive Leucyl-glycinanhydrid 31,7 \u00b0.1) Wir m\u00fcssen deshalb annehmen, da\u00df im vorliegenden Falle neben dem aus der asymmetrischen Spaltung des d-l-Leucyl-glycins hervorgegangenen d-Leucyl-glycin noch unver\u00e4ndertes d-l-Leucyl-glycin vorhanden war. Es war somit ein Teil des angewandten Peptids unver\u00e4ndert geblieben.\nIn ganz analoger Weise wurden die mit Leber- und Muskelsaft versetzten Proben B und C verarbeitet. Aus der Probe B wurden folgende Krystallfraktionen gewonnen:\nZersetzungspunkt 272\u00b0 (unkorr.)\n1.\t1,89 g\n2.\t0,82 \u00bb 3. 0,88 \u00bb\n230\u00b0 ( \u00bb ) 226\u00b0 ( \u00ab )\nAus der ersten Fraktion erhielten wir 0,7 g reines Leucin. Es zersetzte sich gegen 293\u00b0 (unkorr.).\nEine L\u00f6sung von 0,5112 g in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure, welche das Gesamtgewicht 10,2958 g und das spezifische Gewicht 1,1 hatte, drehte im Va-dm-Rohr -f- 0,39\u00b0. Somit\n[a]D = + 14,5o. L J20\n\u2018) Vgl. Emil Fischer und Emil Abderhalden, Bildung von Di-peptiden bei der Hydrolyse der Proteine, Berichte d. Deutsch, chem. Ges., Jg. XXXIX, S. 2315, 1906.","page":540},{"file":"p0541.txt","language":"de","ocr_de":"Weitere Beitr\u00e4ge zur Kenntnis der proteolytischen Fermente usw.\n541\nAus Fraktion 2 und 3 erhielten wir 1,0 g Glykokollester-chlorhydrat und 1,2 g Leucyl-glycinanhydrid. Ersteres schmolz bei 142\u00b0 (unkorr.) und letzteres zersetzte sich gegen 242\u00b0 (unkorr.).\nEine L\u00f6sung von 0,1448 g in Wasser, welche das Gesamtgewicht 11,4788 g hatte, drehte im 1-dm-Rohr \u2014 0,30\u00b0 =\n[ctlD = \u2014 23,8\u00b0\nL J20\u00b0\nIn diesem Falle war unzweifelhaft der bei weitem gr\u00f6\u00dfte Teil des Leucyl-glycins gespalten worden.\nBei der Probe mit Muskelpre\u00dfsaft erhielten wir 0,72 g reines Leucin vom Zersetzungspunkt 293\u00b0 (unkorr.).\nEine L\u00f6sung von 0,5058 g Substanz in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure, die das Gesamtgewicht 10,1476 g und das spezifische Gewicht 1,1 hatte, drehte im 1-dm-Rohr 0,83\u00b0 nach rechts. [a]D = + 15,2\u00bb\nAus der Mutterlauge des Leucins isolierten wir 1,5 g Glykokollesterchlorhydrat und 1,0 g Leucyl-glycinanhydrid. Ersteres schmolz bei 141\u00b0 (unkorr.), letzteres gegen 242\u00b0 (unkorr.). Ein Teil des Pr\u00e4parates krystallisierte in flachen Prismen, der Rest schied sich in gallertigen Klumpen aus. Wie der Befund der optischen Untersuchung zeigt, entspricht das krystal-linische Produkt offenbar dem unver\u00e4nderten d-l-Leucyl-glycin.\n0,1862 g Substanz im Wasser gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung = 5,7501 g. Drehung im 1-dm-Rohr \u2014 0,43\u00b0.\n2. Glycyl-dl-Alanin.\nVon diesem Peptid wurden je 4 g verwandt und in 20 ccm Wasser gel\u00f6st. Auch hier pr\u00fcften wir die Wirkung von Nieren-, Leber- und IVIuskelpre\u00dfsaft. Von ersterem setzten wir 5 ccm, vom Leberpre\u00dfsaft 10 und vom Muskelpre\u00dfsaft 20 ccm zu. Die erstere Probe wurde 4, die zweite 3 und die letzte ebenfalls 3 Tage unter Toluolzusatz im Brutraum aufbewahrt. Nach dieser Zeit wurden die einzelnen Proben so lange der Dialyse unterworfen, als eine Probe des Dialysats beim Verdampfen","page":541},{"file":"p0542.txt","language":"de","ocr_de":"542\nEmil Abderhalden und Andrew Hunter\neinen erheblichen R\u00fcckstand hinterlie\u00df. Die Dialysate verdampften wir bei 35\u00b0 unter vermindertem Druck zur Trockene. Da die weitere Verarbeitung bei allen drei Proben dieselbe war, so sei sie in ihren Grundz\u00fcgen hier kurz im Zusammenhang erw\u00e4hnt.\nDer beim Verdampfen der Dialysate verbleibende R\u00fcckstand wurde in der gewohnten Weise mit Alkohol und gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure zweimal verestert. Nun w\u00fcrde versucht, Glykokollesterchlorhydrat durch Einimpfen eines Kryst\u00e4llchens dieser Verbindung und l\u00e4ngeres Stehenlassen auf Eis zur Abscheidung zu bringen. Bei dem Versuche mit Nierenpre\u00dfsaft gelang dies, w\u00e4hrend bei den beiden anderen Proben die Abscheidung zu gering war, als da\u00df sich eine direkte Gewinnung des Glykokolls gelohnt h\u00e4tte. Beim ersten Versuch wurde die Mutterlauge des Glykokollesterchlorhydrates \u2014 gewonnen wurden 1,56 g \u2014 v\u00f6llig eingedampft. In gleicher Weise wurde die alkoholische L\u00f6sung der Esterchlorhydrate der \u00fcbrigen beiden Versuche behandelt. Nun l\u00f6sten wir den R\u00fcckstand in einer bestimmten Menge Alkohol, stellten in einem aliquoten Teile den Salzs\u00e4uregehalt genau fest, setzten mit der genau berechneten Menge einer 21la0/oigen Natrium-\u00e4thylatl\u00f6sung die Ester in Freiheit, filtrierten vom ausgeschiedenen Kochsalz ab und destillierten das Filtrat unter vermindertem Druck. Hierbei gehen die Monoaminos\u00e4urester \u00fcber, w\u00e4hrend die Peptidester Zur\u00fcckbleiben. Im Destillat wiesen wir die Monoaminos\u00e4uren durch dessen Eindampfen nach Zugabe von w\u00e4sseriger Salzs\u00e4ure nach. Den Destillationsr\u00fcckstand befreiten wir durch nochmaliges Aussch\u00fctteln mit \u00c4ther von den letzten Spuren von Monoaminos\u00e4ureestern. Diese \u00e4therische L\u00f6sung verdampften wir und gaben den R\u00fcckstand zum oben erw\u00e4hnten Destillat. Aus dem Destillationsr\u00fcckstand endlich wurde etwa vorhandenes Peptid durch \u00dcberf\u00fchrung des Peptidesters in das Anhydrid nachgewiesen.\nDas Resultat war in den einzelnen Versuchen folgendes :\n1. Nierenpre\u00dfsaft: Isoliert wurden 1,56 g Glykokollesterchlorhydrat vom Schmelzpunkt 142\u00b0 (unkorr.). Bei der Verseifung der destillierten Ester mit Salzs\u00e4ure verblieb beim","page":542},{"file":"p0543.txt","language":"de","ocr_de":"Weitere Beitr\u00e4ge zur Kenntnis der proteolytischen Fermente usw. 543\nVerdampfen ein R\u00fcckstand von 0,4 g. Er wurde in Wasser gel\u00f6st und das optische Verhalten gepr\u00fcft. Es war keine Drehung des polarisierten Lichtes nachweisbar. Offenbar lag Glykokoll vor. Der Nachweis von Alanin gelang nicht. Aus dem Destillationsr\u00fcckstand gewannen wir, nachdem er in Alkohol gel\u00f6st und in die alkoholische L\u00f6sung Ammoniak eingeleitet worden war, nach dem Aufkochen 0,5 g Glycyl-alaninanhydrid.\nEs zersetzte sich gegen 2310 (unkorr.).\n0,1724 g Substanz in Wasser gel\u00f6st. Gewicht der L\u00f6sung 5,4590 g. Sie drehte im 1-dm-Rohr Natriumlicht 0,14\u00b0 nach rechts.\n[ctlD = + 4,4\u00ab\nL J20o\tI\nReines Glycyl-d-Alaninanhydrid dreht nur unbedeutend mehr.1) Es lag somit ein ziemlich einheitliches Produkt vor und auch hier war somit der Abbau asymmetrisch erfolgt.\n2.\tLeberpre\u00dfsaft: Gewonnen wurden 1,51 g Glykokoll-esterchlorhydrat vom Schmelzpunkt 142\u00b0 (unkorr.) und 1,3 g salzsaures Alanin. 0,4226 g des salzsauren Salzes wurden in Wasser gel\u00f6st. Gewicht der L\u00f6sung 6,9308 g. Drehung im 1 dm-Rohr -f- 0,47\u00b0.\n[<x]D = + 7,6\u00ab\nL J20o\tI\nEs handelte sich somit um wahrscheinlich mit etwas Glykokoll verunreinigtes d-Alanin. Aus dem Destillationsr\u00fcckstand wurden 0,4 g Glycyl-alaninanhydrid erhalten. Es zersetzte sich gegen 228\u00b0 (unkorr.).\n0,2225 g Substanz in Wasser gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 3,9657 g. Sie drehte im 1-dm-Rohr 0,23\u00b0 nach rechts.\n[ot]D = + 4,1\u00b0\nL J20\u00b0\t1\n3.\tMuskelpre\u00dfsaft: Glykokollesterchlorhydrat 1,3 g vom Schmelzpunkt 142\u00b0 (unkorr.), 1,0 g salzsaures Alanin und 0,6 g Glycyl-al aninanhy drid.\n\u2018) Emil Fischer und Emil Abderhalden, Bildung eines Di-peptids bei der Hydrolyse des Seidenfibroins, Berichte der Deutch. chem. Gesellschaft, Jg. XXXIX, S. 752, 1906.","page":543},{"file":"p0544.txt","language":"de","ocr_de":"544\nEmil \u00c2bderh\u00eedden und Andrew Hunter,\nBas gewonnene Alanin war d-Alanin, jedoch ziemlich unreines, wie die Bestimmung des optischen Verhaltens ergab.\n0,\t4830 g des salzsauren Salzes in Wasser gel\u00f6st. Gewicht der L\u00f6sung 6,6952 g. Sie drehte im 1-dm-Rohr -j- 0,42\u00b0.\n[ot]D = + 5,82\u00b0\nL J20\u00b0\nDie optische Bestimmung des Glycyl-alaninanhydrids ergab folgendes Resultat :\n0.\t3252.g Substanz in Wasser gel\u00f6st. Gewicht der L\u00f6sung 7,5431 g. Spezifisches Gewicht 1,07. Sie drehte im 1 dm-Rohr 0,20\u00b0 nach rechts.\n[alD = -f 4,34\u00b0\nL J200\t1\t\u2019\nDas Resultat aller drei Versuche ist somit einheitlich. In allen drei F\u00e4llen konnten Glykokoll, d-Alanin und aktives Peptid nachgewiesen werden.\n3. Glycyl-glycin.\nMit diesem Peptid sind folgende Versuche ausgef\u00fchrt worden :\n1.\t3 g Glycyl-glycin in 20 ccm Wasser gel\u00f6st -j- 5 ccm Nierenpre\u00dfsaft.\n2.\t3\u00bb\t\u00bb\t\u00bb20\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t\u2014(\u2014\t5 \u00bb\tLeberpre\u00dfsaft.\n3.\t3\u00bb\t\u00bb\t\u00bb20\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t-j-10 \u00bb\tMuskelpre\u00dfsaft.\nAlle drei Proben verblieben nach Zugabe von Toluol drei Tage im Brutraum. Die Verarbeitung war hier genau dieselbe, wie im vorigen Versuche. Wir isolierten Glykokoll als Esterchlorhydrat und das unver\u00e4nderte Glycylglycin als Glycinanhydrid.\n1.\tNierenpre\u00dfsaft: Es wurden 1,2 g Glykokollester-chlorhydrat vom Schmelzpunkt 142\u00b0 (unkorr.) und 0,63 g Glycinanhydrid gewonnen.\n2.\tLeberpre\u00dfsaft: Erhalten wurden 1,5 g Glykokoll-esterchlorhydrat und 0,9 g Glycinanhydrid.\n3.\tMuskelpre\u00dfsaft: Isoliert wurden 0,6 g Glykokoll-esterchlorhydrat und 1,2 g Glycinanhydrid.\nDie Pre\u00dfs\u00e4fte aller drei Organe hatten somit Glycyl-glycin zerlegt. Ein erheblicher Teil dieses Peptids entging der Spaltung.\nDiese Versuche ergeben, da\u00df die untersuchten Organe des Kaninchens sehr wirksame proteolytische Fermente enthalten.","page":544},{"file":"p0545.txt","language":"de","ocr_de":"Weitere Beitr\u00e4ge zur Kenntnis der proteolytischen Fermente usw. 545\nDer durch sie bewirkte Abbau der untersuchten Peptide gleicht in den einzelnen Phasen vollst\u00e4ndig der durch das proteolytische Pankreasferment bedingten Hydrolyse, denn auch hier erfolgte die Spaltung asymmetrisch und zwar in der Art, da\u00df die den nat\u00fcrlich vorkommenden Aminos\u00e4uren entsprechenden optischen Komponenten zur Abspaltung kamen. Eine Sonderstellung nimmt das Glycyl-glycin ein, das ja, wie seine Komponenten, kein asymmetrisches Kohlenstoffatom enth\u00e4lt.\nWir wollen noch erw\u00e4hnen, da\u00df die Ausbeuten an den isolierten Produkten im allgemeinen keine sehr guten waren. Verluste waren unvermeidlich. Schon bei der Dialyse entsteht die Gefahr, da\u00df ein Teil der entstandenen Produkte im Schlauche zur\u00fcckgehalten wird. Ferner beziehen sich die obigen Zahlenangaben stets auf die v\u00f6llig gereinigten Verbindungen. An Rohprodukten erhielten wir nat\u00fcrlich viel mehr. Es blieb nat\u00fcrlich auch die M\u00f6glichkeit offen, da\u00df ein Teil der Abbauprodukte weiter gespalten worden ist. Wir werden auf diese Annahme noch zur\u00fcckkommen. Schlie\u00dflich wollen wir noch hervorheben, da\u00df wir nach dem Erscheinen unserer ersten Abhandlung \u00fcber die Einwirkung von Organextrakten auf Peptide auf eine uns damals unbekannte Arbeit von Peter Bergeil und Liep-mann1) aufmerksam geworden sind, in der diese Autoren \u00fcber proteolytische Fermente in der Placenta berichten. Wir erw\u00e4hnen diese Versuche der Vollst\u00e4ndigkeit wegen. Sie ber\u00fchren unser spezielles Arbeitsgebiet und unsere Fragestellung nicht. Wir m\u00f6chten hier der Hoffnung Ausdruck geben, da\u00df uns dieses Gebiet, das wegen der Schwierigkeit der Beschaffung der Peptide, den keineswegs einfachen Verh\u00e4ltnissen und den notwendigen umfassenden Untersuchungen naturgem\u00e4\u00df nur ganz allm\u00e4hlich ausgebaut werden kann, f\u00fcr einige Zeit \u00fcberlassen bleibt. Wie schon fr\u00fcher betont, ist der eine von uns in Gemeinschaft mit Dozent Dr. Schittenhelm mit dem Verhalten der proteolytischen Fermente unter pathologischen Verh\u00e4ltnissen besch\u00e4ftigt.\n*) Peter Bergeil und W. Liepmann, \u00dcber die in der Placenta enthaltenen Fermente, M\u00fcnchener Mediz. Wochenschr., Nr. 46, 1905.","page":545}],"identifier":"lit37665","issued":"1906","language":"de","pages":"537-545","startpages":"537","title":"Weitere Beitr\u00e4ge zur Kenntnis der proteolytischen Fermente der tierischen Organe","type":"Journal Article","volume":"48"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T16:51:00.770903+00:00"}