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{"created":"2022-01-31T16:24:01.563740+00:00","id":"lit37668","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Abderhalden, Emil","role":"author"},{"name":"Karl Kautzsch","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 48: 557-561","fulltext":[{"file":"p0557.txt","language":"de","ocr_de":"Der Abbau des dl-Leucyl-glycins und des dl-Leucyl-glycyl-glycins im Organismus des Kaninchens.\nVon\nEmil Abderhalden und Karl Kautzsch.\n(Aus dem I. Chemischen Institut der Universit\u00e4t Berlin.) (Der Redaktion zugegangen am 3. August 1906.)\nDie bis jetzt \u00fcber den Abbau der Peptide im tierischen Organismus ausgef\u00fchrten Untersuchungen1) sind fast ausschlie\u00dflich am Hunde vorgenommen worden. Es hat sich gezeigt, da\u00df die verwendeten Peptide mit Ausnahme vielleicht des Leucyl-leucins offenbar in analoger Weise abgebaut werden, wie die Aminos\u00e4uren, d. h. der Stickstoff der zugef\u00fchrten Produkte erscheint in Form von Harnstoff im Urin. Nun verwendeten wir in einem Teil der F\u00e4lle racemische Peptide. Es war zu erwarten, da\u00df deren Abbau zun\u00e4chst asymmetrisch erfolgt. Eine St\u00fctze erh\u00e4lt diese Annahme durch den Nachweis, da\u00df Organextrakte und -pre\u00dfs\u00e4fte ganz analog dem Pankreassaft aus racemischen Peptiden nur diejenigen Aminos\u00e4uren abspalten, welche den in der Natur vorkommenden entsprechen.2) Aus dl-Leucyl-glycin wird 1-Leucin frei. Im Organismus des Hundes werden auch die nicht in den Proteinen vorkommenden optisch aktiven Aminos\u00e4uren verbrannt, wie der Umstand zeigt, da\u00df racemisches Leucin und Alanin usw., wenn diese Aminos\u00e4uren in nicht zu gro\u00dfen Mengen zugef\u00fchrt werden, vollst\u00e4ndig abgebaut werden, und ebenso lassen sich nach Verf\u00fctterung von racemischen Peptiden\n*) Vergl. die Literatur in Emil Abderhalden, Lehrbuch der physiol. Chemie in 30 Vorlesungen, S. 203, Urban und Schwarzenberg, Berlin und Wien 1906.\n2) Vergl. Emil Abderhalden und Yutaka Teruuchi, Das Verhalten einiger Peptide gegen Organextrakte, Diese Zeitschrift, Bd. XLVII, S. 466, 1906.","page":557},{"file":"p0558.txt","language":"de","ocr_de":"558\nEmil Abderhalden und Karl Kautzsch\nkeine Aminos\u00e4uren und keine Peptide im Harn auffinden. Der Kaninehenorganismus verh\u00e4lt sich offenbar, wie aus den Untersuchungen von Wohlgemuth,1) die wir auf Grund eigener Beobachtungen best\u00e4tigen k\u00f6nnen, hervorgeht, wenigstens quantitativ anders, indem er bei Zufuhr von gr\u00f6\u00dferen Mengen von dl-Leucin z. B., im Urin gr\u00f6\u00dfere Mengen d-Leucin ausscheidet, d. h. es wird nur die eine optische Komponente und zwar diejenige, welche der in der Natur vorkommenden entspricht, vollst\u00e4ndig verbrannt. Es fragt sich, ob hier eine ganz allgemeine Erscheinung vorliegt oder aber, ob, wie schon angedeutet, die Verbrennung racemischer Aminos\u00e4uren nur dann eine unvollst\u00e4ndige ist, wenn ihre Zufuhr eine verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig gro\u00dfe ist. Dies ist in der Tat der Fall, denn wir konnten bei unserem Versuchstier, einem kr\u00e4ftigen, m\u00e4nnlichen Kaninchen, erst dann d-Leucin im Urin nachweisen, wenn ihm per os 6 g dl-Leucin verabreicht worden waren. Man kann vielleicht auch hier von einer Assimilationsgrenze sprechen, obwohl wir es f\u00fcr angemessener halten, gerade f\u00fcr den Eiwei\u00dfstoffwechsel mit dieser Bezeichnung vorsichtig zu sein, weil wir einstweilen in keinem Falle mit Sicherheit entscheiden k\u00f6nnen, welcher Anteil des Harnstiekstoffs wirklich assimiliertem und wieder abgebautem Eiwei\u00df entspricht, und welcher Teil Produkten zukommt, die im Erwei\u00dfstoffwechsel der Zellen nie eine Rolle gespielt haben.2) Immerhin d\u00fcrfte es in Zukunft nicht ohne Wert sein, namentlich unter pathologischen Verh\u00e4ltnissen die Grenze festzustellen, bis zu welcher z. B. racemische Aminos\u00e4uren noch verbrannt werden. Wir haben mit derartigen Untersuchungen eine neue Methode zur Pr\u00fcfung der Funktionst\u00fcchtigkeit des Organismus vor uns, sobald durch eine gr\u00f6\u00dfere Reihe von Versuchen diese Verh\u00e4ltnisse beim normalen Individuum aufgekl\u00e4rt sind.\n1)\tJ. Wohlgemuth, \u00dcber das Verhalten stereoisomerer Substanzen im tierischen Organismus. Die inaktiven Aminos\u00e4uren. Berichte der Deutschen ehern. Gesellsch., Jg. XXXVIII, S. 2064, 1906.\n2)\tVergl. Emil Abderhalden, Zur Frage des Eiwei\u00dfbedarfes, Zentralbl. f. d. gesamte Physiologie und Pathologie des Stoffwechsels, N. F., Jg. I, 1906, und Lehrbuch f. physiol. Chemie, 1. c. S- 241 ff. und S. 681 ff.","page":558},{"file":"p0559.txt","language":"de","ocr_de":"Der Abbau des dl-Leucyl-glycins usw. im Organismus des Kaninchens. 559\nIm vorliegenden Fall interessierte uns die Frage, ob im Kaninchenorganismus per os und subkutan eingef\u00fchrte race-mische Peptide vollst\u00e4ndig abgebaut werden oder nicht. Wir haben bis jetzt dl-Leucyl-glycin und dl-Leucyl-gly cyl-glycin untersucht. Der Gang der Untersuchung war kurz folgender. Der Harn des Kaninchens wurde nach der Einf\u00fchrung des betreffenden Produkts durch mehrere Tage hindurch gesammelt, dann verd\u00fcnnt und mit Bleiacetat gef\u00e4llt. Das gel\u00f6ste Blei entfernten wir aus dem Filtrat mit Schwefelwasserstoff und engten die nunmehr nur noch schwach gelb gef\u00e4rbte L\u00f6sung unter vermindertem Druck bis zur Trockene ein. Der R\u00fcckstand wurde mit Alkohol und gasf\u00f6rmiger Salzs\u00e4ure verestert. Dieser Proze\u00df wurde wiederholt und von den ungel\u00f6st gebliebenen Salzen abfiltriert. Zum Schlu\u00df wurde die alkoholische L\u00f6sung der Esterchlorhydrate ganz zur Trockene verdampft, der R\u00fcckstand in \u00c4thylalkohol gel\u00f6st, und diese L\u00f6sung auf ein bestimmtes Volumen gebracht. In einem aliquoten Teil bestimmten wir die Salzs\u00e4ure und setzten dann die Ester mit der berechneten Menge Natrium\u00e4thylat in Freiheit. Nach der Entfernung des ausgeschiedenen Kochsalzes wurde die alkoholische L\u00f6sung unter vermindertem Druck bis 100\u00b0 des Wasserbades destilliert. Das Destillat wurde mit w\u00e4sseriger Salzs\u00e4ure durchgesch\u00fcttelt und dann eingedampft. Den Destillationsr\u00fcckstand nahmen wir in Alkohol auf, nachdem vorher durch Aus\u00e4thern die letzten Spuren von Aminos\u00e4ureestern entfernt worden waren, und leiteten gasf\u00f6rmiges Ammoniak ein, um eventuell vorhandenen Peptidester in das Anhydrid \u00fcberzuf\u00fchren. Der R\u00fcckstand des verdampften \u00e4therischen Auszuges wurde zu dem bis 100\u00b0 \u00fcbergegangenen Destillat hinzugef\u00fcgt und mit ihm verdampft.\nIm ersten Versuch erhielt das Kaninchen 4,5 g d-l-Leucyl-glycin in 20\u00d6 ccm Wasser gel\u00f6st subkutan. Der Harn w'urde zun\u00e4chst in den ersten 80 Stunden gesammelt und f\u00fcr sich verarbeitet. Der Urin der n\u00e4chsten 7 Tage ergab weder Gly-kokoll, noch Leucin noch Anhydrid. Glykokoll war im ersten Urin ebenfalls nicht nachweisbar, dagegen Leucyl-glycinanhydrid. An Rohprodukt gewannen wir 1,5 g. Es wurde durch Um-","page":559},{"file":"p0560.txt","language":"de","ocr_de":"560\nEmil Abderhalden und Karl Kautzsch\nkrystallisieren aus verd\u00fcnntem Alkohol gereinigt. An ziemlich reinem Produkt, das gegen 2350 (unkorr.) sich zersetzte, erhielten wir etwa 0,5 g. Es krystallisierte aus Wasser in Prismen. Aus der Mutterlauge der ersten Krystallisation lie\u00df sich noch eine kleine Menge von Anhydrid gewinnen. Die weiteren Krystalli-sationen erwiesen sich als Harnstoff. Das erhaltene Anhydrid wurde auf sein optisches Verhalten gepr\u00fcft. Es erwies sich als g\u00e4nzlich inaktiv. Es handelt sich somit um dk-Leucyl-glycin, das dem Abbau ganz entgangen war. Wir k\u00f6nnen aus diesem Befunde schlie\u00dfen, da\u00df in dem Kaninchenorganismus eingef\u00fchrtes dl-Leucyl-glycin vollst\u00e4ndig verbrannt wird, sobald seine Spaltung stattgefunden hat.\nBei einem zweiten Versuch verwandten wir 4 g dl-Leucyl-glycin. Auch hier wurde es subkutan zugef\u00fchrt. In dem in den n\u00e4chsten 4 Tagen gesammelten Harn lie\u00dfen sich keine Spaltungsprodukte des dl-Leucyl-glycins nachweisen und ebenso war kein unver\u00e4ndertes Peptid vorhanden.\nIn einem dritten Versuche hatten wir 5 g dl-Leucyl-glycin eingespritzt. Hier gewannen wir aus dem Harn der n\u00e4chsten 4 Tage 0,2 g Glykokollesterchlorhydrat und 0,7 g ganz reines Leucyl-glycinanhydrid. Es war optisch inaktiv. Leucin wurde nicht aufgefunden.\nEndlich gaben wir einem Kaninchen 5,5 g dl-Leucyl-glycin per os und zwar in Brot eingeknetet. Das Versuchstier nahm die ganze Masse freiwillig auf. Im Harn der n\u00e4chsten 5 Tage waren keine Produkte auffindbar, welche in direkter Beziehung zum dl-Leucyl-glycin standen. Es war unzweifelhaft das gesamte dl-Leucyl-glycin verbrannt worden.\nAus all diesen Versuchen geht hervor, da\u00df der Kaninchenorganismus das verabreichte dl-Leucyl-glycin offenbar ebenso gut verwertet, wie der Hund, nur scheint letzterer gr\u00f6\u00dfere Mengen abbauen zu k\u00f6nnen, als das Kaninchen, bei dem allem Anschein nach die Grenze bei etwa 4\u20145 g des Peptids erreicht ist.\nEs interessierte uns ferner, zu erfahren, wie das Kaninchen sieh gegen ein Tripeptid und zwar gegen dl-Leucyl-glycyl-glycin verh\u00e4lt. Es wurden einem Kaninchen 5 g dieses Tri-peptids in 50 ccm Wasser gel\u00f6st subkutan einverleibt. Der Harn","page":560},{"file":"p0561.txt","language":"de","ocr_de":"Der Abbau des dl-Leucyl-gly eins usw. im Organismus des Kaninchens. 561\nder n\u00e4chsten 41/* Tage ergab eine geringe Menge von Glykokoll-esterchlorhydrat vom Schmelzpunkt 1430 (korr.), dagegen lie\u00dfen sich weder Leucin, noch unver\u00e4ndertes Tripeptid, noch Leucyl-glycin und Glycyl-glycin nachweisen. Offenbar war das Tripeptid ganz glatt verbrannt worden.\nWir beabsichtigen, um noch klarere Verh\u00e4ltnisse zu schaffen, diese Versuche mit optisch aktiven Peptiden fortzusetzen, und zwar sowohl mit denjenigen optisch aktiven Kombinationen, die den in der Natur vorkommenden entsprechen, als mit deren Antipoden. Selbstverst\u00e4ndlich werden wir die entsprechenden Versuche auch mit Organextrakten durchf\u00fchren.","page":561}],"identifier":"lit37668","issued":"1906","language":"de","pages":"557-561","startpages":"557","title":"Der Abbau des dl-Leucyl-glycins und des dl- Leucyl- glycil-glycins im Organismus des Kanninchens","type":"Journal Article","volume":"48"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T16:24:01.563745+00:00"}