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{"created":"2022-01-31T16:12:38.846233+00:00","id":"lit37679","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"Morochowetz, Leo","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 4: 42-52","fulltext":[{"file":"p0042.txt","language":"de","ocr_de":"Das Globulin der Muskelfasern.\nMyoglobin.\nSynorume: Faserstoff-\u2014Fourcroy, geronnenes Albumin\u2014Hatchett, Muskelfibrin\u2014Krimmer, Berzelius, Simon, Marchand, Liebig u. a., Albumin\u2014C. Schmidt u. Liebig, Syn-tonin Lehmann, Muscuhn \u2018)\u2014Robin\tVerdeil u. Nasse, Myosin\u2014K\u00fchne, Myosino-\ngen, Paramyosinogen, Myoglobulin, Albumin und Myoalbumose\u2014Halliburton, Myoglobin\u2014Morocliowetz.\nYon Prof. L. Morochowetz.\nHistorische Angaben. Das weisse faserige Aussehen des durch Auswaschen mit Wasser vom Blut befreiten Fleisches hat unstreitig Veranlassung gegeben,, die Muskelfasern mit dem Blutfibrin nicht nur zu vergleichen sondern auch zu identificiren. Diese Beziehung ist ziemlich scharf ausgedr\u00fcckt in der Lehre vom Ursprung des Faserstoffs der Muskeln\u2014mati\u00e8re ou partie fibreuse, wie Fourcroy (12 p. 437; Il p. 41\u201442) ihn nennt\u2014durch unmittelbare Ablagerung des im Blute l\u00f6slichen fibrins zu Muskelfasern! Um die Muskelsubstanz rein darzustellen, wuschen Fourcroy & Thouvenel (1782, 13 p. 795\u20146) das Fleisch in kaltem Wasser, dann in Alkohol, worauf sie es. um die leimgebeude Substanz zu entfernen, in Wasser auskochten. Desgleichen befreite auch Hatchett (1S00, 21 p. 738) die Muskeln von den \u201eBeimengungen\u201c, indem er anf\u00e4nglich dieselben 15 Tage lang in kaltem Wasser weichen liess und dann 5 Stunden lang kochte. Die L\u00f6slichkeit der auf diese Weise erhaltenen Masse in S\u00e4uren und Alkalien veranlasste Hatchett, dieselbe f\u00fcr geronnenes Albumin anzusehen. Immer (1823. 25 p. 269), Berzelius (1830. 2 p. 464). Simon (1842, 51 p. 532\u20143) sind jedoch der Ansicht, das Fibrin bilde die Grundlage der Muskeln, wobei Simon findet, dass die Muskelfasern sowohl in Essigs\u00e4ure als auch in verd\u00fcnnten Minerals\u00e4uren sich aufl\u00f6sen, und gelbes Blutlaug\u00b0ensalz einen Niederschlag in der erhaltenen L\u00f6sung erzeugt. Um dieselbe Zeit constatirte Schlossberger (1841,47 p. 7), dass die Muskeln des Ochsen, des Kalbes, des Schweins, des Schafes, der Ziege, der Gemse, des Huhns, der Taube, der Ente, der Forelle und des Flusskrebses identisches Fibrin enthalten.\nZu Gunsten so zu sagen der Identit\u00e4t des Muskel- und Blutfibrins reden auch Simon\u2019s und Marscliand\u2019s Beobachtungen. Ersterer beobachtete schon im Jahre 1842 (51 p. 524), dass frisches, noch warm zerschnittenes Fleisch beim Auspressen eine r\u00f6tliche, sauer reagirende Fl\u00fcssigkeit ausscheidet, welche nach einiger\n') Commaille (1866, 7 p. 120), der in den Muskeln Musculin in Robin & Verdeil\u2019s (46 p. 361) Sinne zugiebt, nimmt an, dass in das w\u00e4sserige Fleischextract eine besondere Prote\u00efnsubstanz\u2014 Oposin (oposine de orro\u00e7\u2014sue)\u2014\u00fcbergeht, welches dem \u00fcralbumin einer Prote\u00efnsubstanz, der man im Urin begegnet, identisch sein soll (ib. p. 122)! Orfilla (1823, 41 p. 117) nennt die Prote\u00efnsubstanz\ndes fast schwarzen Schaumes eines w\u00e4sserigen Fleischaufgusses \u201ealbumine de la viande\u201c. Ein solches w\u00e4sseriges Extract aus dem Fleische von Fischen f\u00e4llte Baumbauer (1 p. 120) bis 50\u00b0 und nannte den Niederschlag \u201eAlbumin\u201c. \u201eMusculin\u201c nennt Nasse (1879, 605-a p. 269) den von Kuhne bei 45\u00b0 aus Muskelserum erhaltenen Niederschlag.","page":42},{"file":"p0043.txt","language":"de","ocr_de":"DAS GLOBULIN DER MUSKELFASERN.\n43\nZeit zu Gallerte wird, gerinnt und etwas Fibrin absetzt, w\u00e4hrend Fleisch, welches gelegen hat, diese Reaction nicht giebt. Marschand (37 p. 154). dem Simon\u2019s Beobachtungen \u2018) bekannt waren, erhielt seinerseits aus dem Muskelfleisch eines frischgeschlachteten Tieres unter dem Drucke der hydraulischen Presse \u201eFibrin in gel\u00f6stem Zustande\u201c, welches aber die F\u00e4higkeit besass zu gerinnen, wie es im Blute geschieht, Ist einige Zeit bis zum Auspressen vergangen, so ist die erhaltene Fl\u00fcssigkeit nicht mehr f\u00e4hig spontan zu gerinnen. Es ist interessant, das Virchow (1846, 54 p. 84) dieselben Resultate wie Marchand mit dem Muskelfleische eines amputirten menschlichen Beines erhielt. Zugleich spricht Virchow sich gegen die Lehre von der Bildung der Muskelfasern aus in den unl\u00f6slichen Zustand \u00fcbergegangenem Blutfibrin (ib. p. 84\u20145) aus. Uebrigens sprach schon fr\u00fcher Magendie (1841,36 p. 273\u201427 5) die Ansicht aus, dass das Muskelfibrin mit dem Blutfibrin nicht identisch sein k\u00f6nne. Die von ihm angef\u00fchrten Gr\u00fcnde (ib. p. 275\u2014277) liegen ausserhalb der Interessen unserer Arbeit. Auch C. Schmidt (1847, 48 p. 164) findet, dass die Substanz der Muskelfasern von dem Blutfibrin sich unterscheidet und identificirt es mit dem \u201egef\u00e4llten Albumin\u201c 2). Diese Identificirung der Substanz der Muskelfasern mit der Substanz, welche gegenw\u00e4rtig den allgemeinen Namen \u201eGlobulin\u201c f\u00fchrt, ist in Liebig\u2019s Arbeiten fest begr\u00fcndet. Doch kann nur vollst\u00e4ndiges Ignoriren der Lehre von der Identit\u00e4t des Blut- und Muskelfibrins \u00fcberhaupt und von der L\u00f6slichkeit des Blutfibrins in Salzen im einzelnen seitens sp\u00e4terer Autoren den Umstand erkl\u00e4ren, dass Liebig\u2019s interessante Angaben \u00fcber die Eigenschaften der Substanz der Muskelfasern unbemerkt blieben, da diese Thatsachen von den in unserer Zeit erhaltenen sich doch im wesentlichen nicht unterscheiden. Liebig (33 p. 881) war es, der zuerst auf die L\u00f6slichkeit der Muskelsubstanz in Salzl\u00f6sungen hinwiess, wie aus seiner Beschreibung der Eigenschaften der Fibrine im allgemeinen und aus folgendem Satze im besonderen ersichtlich ist......\u201edas Fibrin des Muskelfleisches hinge-\ngen wird, wie das Fibrin des ven\u00f6sen Blutes, unter denselben Umst\u00e4nden aufgel\u00f6st und in Albumin \u00fcbergef\u00fchrt\u201c (503 p. 881). Dieser Satz muss so verstanden werden, dass frisches ausgewaschenes ven\u00f6ses Fibrin, folglich auch so fein wie m\u00f6glich zerschnittenes und verriebenes Mnskelfleisch, mit iya Vol. Wasser, welches l/5 seines Gewichtes Salpeter enth\u00e4lt, \u00fcbergossen und das Gemenge 24 Stunden stehen gelassen wird, wonach eine filtrirbare L\u00f6sung mit den Reactionen des Serums entsteht; von W\u00e4rme, Alkohol und Sublimat wird sie gef\u00e4llt, auch Verd\u00fcnnung der L\u00f6sung mit einer gr\u00f6sseren Wassermenge bedingt F\u00e4llung in Form von unl\u00f6slichem Albumin (ib. p. 881)! Wenn wir andererseits der Benennung Albumin die wirkliche Bedeutung dieses Ausdrucks zu Liebig\u2019s Zeit (p. n. 103 W 48\u201460) geben, so gewinnen wir die Ueberzeugung, dass in dem angef\u00fchrten Satze die L\u00f6sung der Muskelfasern gerade mit der L\u00f6sung der Substanz verglichen wird, die gegenw\u00e4rtig \u201eGlobulin\u201c genannt und aus mit Wasser verd\u00fcnntem Serum durch Neutralisation mit einer S\u00e4ure ausgeschieden wird!\nLiebig begn\u00fcgte sich nicht mit dem Studium der Muskelfaser: im Jahre 1849 machte er (35 p. 11) der pariser \u201eBiologischen Gesellschaft\u201c in einem Briefe eine Mitteilung \u00fcber die vollst\u00e4ndige und rasche L\u00f6slichkeit gut mit Wasser ausgewa-\n\u2019) Nach Marchand, experimentirte Simon, um Gallertbildung zu erzielen, indem er \u201enoch warmes Schweinefleisch mit Wasser anger\u00fchrt, stark auspresste\u201c. Marschand weist nicht auf die Quelle hin, und ich konnte bei Simon \u00fcber vorhergehende Behandlung mit Wasser keine Angaben finden; er sagt im Gegenteil: \u201ewenn man ganz frisches,\nnoch warmes Muskelfleisch eiukerbt und stark presst, so \u00dciesst eine r\u00f6tlische sauerreagirende Fl\u00fcssigkeit aus, die nach kurzer Zeit gerinnt und etwas weniger festes Fibrin absetzt (51 p. 524).\n-) \u201eMuskelfibrin und Albumin sind jedenfalls identisch, letzteres im isolirten Zustande unl\u00f6slich\u201c (48 p. 164).","page":43},{"file":"p0044.txt","language":"de","ocr_de":"44\nDAS GLOBULIN DER MUSKELFASERN.\nschener Muskelfasern in Chlorwasserstoffs\u00e4ure l\u00b0/00. wobei Liebig erw\u00e4hnt, dass der gel\u00fcste K\u00f6rper zwischen Blutfibrin und Albumin (d. h. Seroglobin\u2014p. n. 91 MA\u00bb 48\u2014 60 und folgend.) die Mitte h\u00e4lt. N\u00e4heres dar\u00fcber teilt er im folgenden Jahre, (1850, 34 p. 125) mit. Frisches feingeschnittenes und gut ausgewaschenes Fleisch von S\u00e4ugetieren wurde mit Salzs\u00e4ure l\u00b0/00 verrieben; die erhaltene L\u00f6sung gab nach der Filtration und der Neutralisation mit einem Alkali geleeartige Niederschl\u00e4ge, welche sich in einem Ueberschuss des zur Neutralisation gebrauchten Alkali aufl\u00f6sten. Chlornatrium und L\u00f6sungen anderer Salze erzeugen in der beschrieben L\u00f6sung einen Niederschlag, der in einem Ueberschuss von Wasser l\u00f6slich ist. Der Neutralisationsniederschlag, den Liebig \u201eFibrin der Muskelfaser oder Fleischfibrin\u201c nennt, ist in Kalkwasser l\u00f6slich; beim Erw\u00e4rmen aber scheidet die L\u00f6sung den Niederschlag wieder aus. Der mit M asser gekochte Neutralisationsniederschlag ist in Kalkwasser nicht mehr l\u00f6slich. Unter anderem bemerkt Liebig, dass H\u00fcbnerfleisch und Rindfleisch in Chlorwasserstoffs\u00e4ure 0,1 \u00b0/0 sich fast ohne K\u00fcckstand l\u00f6sen, w\u00e4hrend Schaffleisch und besonders Kalbfleisch einen bedeutenden R\u00fcckstand zur\u00fccklassen.\nSp\u00e4ter fand Lehmann (1853, 32 p. 73) jedoch nicht, dass zerschnittenes und -\t5 Tage gut, bis zu v\u00f6lliger Entfernung der l\u00f6slichen Protei'nk\u00f6rper ausgewa-\nschenes Schweinefleisch in 6%-iger Salpeterl\u00f6sung l\u00f6slich sei. Jetzt l\u00e4sst dieser Umstand ^ sich leicht durch die Einwirkung des Wassers, welches das Globulin in den unl\u00f6slichen Zustand \u00fcberf\u00fchrt, erkl\u00e4ren (s. Kap. XI\u2014Wirkung des Wassers auf das Globulin). In dem oben Angef\u00fchrten finden wir keinen W iderspruch mit Liebig s Ansicht; bei Lehmann finden wir aber auch directe Best\u00e4tigungen von Liebig\u2019s Angaben. Der Neutralisationsniederschlag aus der sauren L\u00f6sung von Muskelfleisch quillt in nicht sehr concentrirter Kaliumcarbonatl\u00f6sung nur auf. w\u00e4hrend die Aufl\u00f6sung erst beim Zusatz einer gen\u00fcgenden Menge Wasser (31 p. 345) vor sich geht. Zur Gewinnung von Muskelfibrin empfiehlt Lehmann dasselbe Liebig\u2019sche Ver-fahren, indem er besonders darauf besteht, dass das Waschen bis zur Entfernung der wasserl\u00f6slichen Prote\u00fcnk\u00f6rper fortgesetzt werden muss. Lehmann findet Muskelfibrin in allen quergestreiften, auch in den glatten Muskeln, endlich auch in allen con-tractilen Geweben, wo K\u00f6lliker\u2019s contractile Zellen angetroffen werden, z. B. in der mittleren Membran der Arterien und in der Milz. Dem Gesagten gem\u00e4ss schl\u00e4gt Lehmann vor. zum Unterschied von dem Blutfibrin, die Substanz, welche den Hauptbestandteil aller contra etil en Gewebe bildet\u2014 haupts\u00e4chlich im Hinblick auf die F\u00e4higkeit diese r G e w e be sich \u201ezu spannen, zusammenzuziehe nu\u2014\u201eS yntonin\u201c 2) (31p- 346) zu nennen! In Frankreich erhielt Anfang der 50-iger Jahre das ,,Muskelfibrin oder Syntonin\u201c die Benennung ^ \u201em usculine\u201c, eine Benennung, die. soviel mir bekannt ist, von Robin & \\erdeil im Jahre 1853 (48 p. 361) eingef\u00fchrt wurde, obgleich Denis behauptete (9p. 216), Liebig h\u00e4tte so das Muskelfibrin genannt3).\n*)......\u201edas Fibrin des Muskelfleisches hin-\ngegen wird, wie das Fibrin des ven\u00f6sen Blutes, unter denselben Umst\u00e4nden aufgel\u00f6st und in Albumin \u00fcbergef\u00fchrt\u201c (33 p. 881).\n:)\tVerwendung dieser Substanz ergiebt\nsich aus ihrem Vorkommen ganz von selbst; sie ist der Hauptbestandtheil und die wesentlichste\nGrundlage aller contractilen Gewebe........ Da\ndiese Materie sich vom Blutfibrin wesentlich unterscheidet und nicht blos in den eigentlichen Muskeln vorkommt, sondern allen contractilen\nGeweben eigenth\u00fcmlick ist, so schien uns zur Unterscheidung vom gew\u00f6hnlichen Fibrin der Name Syntonin (von ouvteiveiv, stark ausspannen, um etwas zusammenzuziehen) nicht ganz unpassend\u201c (31p. 346).\n\u201eM. Liebig a d\u00e9montr\u00e9 (Comptes rend, et M\u00e9moires de la Soci\u00e9t\u00e9 de Biologie. Paris. 1849, p. 11) qu\u2019elle constitue une substance diff\u00e9rente. Aussi pour la distinguer de toute autre, l\u2019a-t-il appel\u00e9e m u s c u 1 i n e\u201c (9 p. 216).","page":44},{"file":"p0045.txt","language":"de","ocr_de":"DAS GLOBULIN DEE MUSKELFASERN.\n45\nIn der von Denis erw\u00e4hnten Mitteilung von Liebig (35 p. 11) ist jedoch ein solcher Ausdruck nicht vorhanden. Bei Denis finden wir (1850, 9 p. 215) aber interessante Angaben, die einerseits die L\u00f6slichkeit der Muskeln in Salzl\u00f6sungen best\u00e4tigen, andererseits Grund zur Behauptung geben, dass wir es hier mit Globulin zu tliun haben; deshalb erlauben wir uns auch, hierselbst vorzuschlagen das Globulin der Muskeln \u201eMyoglobin\u201c zu nennen. Wie Lehmann, findet auch Denis (ib. p. 215), dass das Myoglobin nicht ausschliesslich den Muskeln angeh\u00f6rt, sondern dass eine solche Substanz auch aus den Lungen, Nieren und aus pro-temlialtigen Geweben \u00fcberhaupt (ib. p. 216) erhalten werde. Auf dieselbe Weise\u2014durch Extrahiren mit Salzs\u00e4ure\u2014erhielt Denis es auch aus dem Gehirn (ib. p. 217). Aus ser Extrahiren mit S\u00e4ure behandelte Denis Muskeln auch mit Kochsalzl\u00f6sung und zwar auf folgende Weise: das von Fett und Bindegewebe gereinigte feingehackte Fleisch (unter anderem Brustmuskeln des Huhnes) wurde in Wasser, welches man st\u00fcndlich wechselte, w\u00e4hrend eines ganzen Tages gewaschen und erst dann der Einwirkung von Salzl\u00f6sungen \u00e0 10% (au tiers), 8% (au dixi\u00e8me) und 1,2% ausgesetzt *). In der 10%-igen L\u00f6sung verwandelte sich das Fleisch in eine kleister\u00e4hnliche Masse, wobei es aber weder klebrig war, noch wie Gallerte aussah; mit Wasser bildete es gallertartige Niederschl\u00e4ge; in Salzwasser l\u00f6ste es sich, indem es Fetzen und dergl. zurtickliess (ib. p. 218). Dasselbe Verhalten wurde auch mit 3%-iger und 1,2%-iger Kochsalzl\u00f6sung beobachtet. Mit Wasser werden auch hier Niederschl\u00e4ge erhalten, die sich in Salzl\u00f6sungen wieder aufl\u00f6sen (ib. p. 219). Im ganzen beobachtete Denis im Musculin alle Eigenschaften der Niederschl\u00e4ge, die aus L\u00f6sungen von Fibrin in Salzen durch Verd\u00fcnnung mit Wasser erhalten werden, sowie die Eigenschaften aus Serum und Eiweiss erhaltener Niederschl\u00e4ge (9 p. 217), d. h. im allgemeinen diejenigen eines K\u00f6rpers, der gegenw\u00e4rtig als Globulin anerkannt wird. Zu denselben Resultaten gelangte in seinen Arbeiten auch K\u00fchne (1864, 27 p. 334; 26 p. 769). Mit 1%-iger ' (27 p. 4) oder 0,5%-iger (29 p. 384) Chlornatriuml\u00f6sung durch die Gef\u00e4sse ausgewaschene Froschmuskeln wurden bei\u20147\u00b0 bis\u201410\u00b0 gefrieren gelassen. In der K\u00e4lte wurden dieselben auch zerschnitten und in M\u00f6rsen zu einem schnee\u00e4hnlichen Pulver verrieben, welches schon bei 3\u00b0 C. in eine dicke tr\u00fcbe Fl\u00fcssigkeit sich verwandelte; mittels Filtration durch Leinwand befreite man diese Fl\u00fcssigkeit von den Bindegewebs- und Muskelfetzen. Ein jeder Tropfen der Fl\u00fcssigkeit, der bei Zimmertemperatur auf eine Porzellanplatte f\u00e4llt, gerinnt augenblicklich; aus den in auf 0\u00b0 abgek\u00fchltes Wasser fallenden bilden sich undurchsichtige K\u00fcgelchen; in 0,1%-ige Chlorwasserstoffs\u00e4ure gefallene bilden zwar auch K\u00fcgelchen, l\u00f6sen sich aber auf, sobald die Fl\u00fcssigkeit in Bewegung kommt; letzteres wird auch in Bezug auf 0,1%-ige Aetzkalil\u00f6sung (27 p. 4) beobachtet. Es h\u00e4lt jedoch schwer, eine zur Untersuchung gen\u00fcgende Menge der filtrirten Fl\u00fcssigkeit zu erhalten (ib. p. 5); deshalb empfiehlt K\u00fchne, das Muskelfieisch mit gepulvertem Kochsalz in der K\u00e4lte zu verreiben, mit Wasser bis zu 1% Kochsalz-gehalt zu verd\u00fcnnen und bei 3\u00b0 zu filtriren (ib. p. 6). Die Fl\u00fcssigkeit gerinnt in der W\u00e4rme, wird auch von Wasser und concentrirter Chlornatriuml\u00f6sung gef\u00e4llt (ib. p. 7). Diese Coagulate (Muskelcoagulat, Myosin, ib. p. 22) l\u00f6sen sich in L\u00f6sungen neutraler Salze und auch in Chlornatrium- und Salpeterl\u00f6sungen von jeglicher Concentration auf; teilweise l\u00f6sen sich die Niederschl\u00e4ge auch in 1%-iger Chlornatriuml\u00f6sung, aus welcher das Myosin bei l\u00e4ngerem Stehen oder bei Verd\u00fcnnung mit Wasser sich wieder ausscheidet. Besser l\u00f6st sich dieses in 10%-iger\n*) Die Bedeutung dieser Ausdr\u00fccke: \u201el\u2019eau sak'e au tiers, au dixi\u00e8me, au vingti\u00e8me...\u201c s. Denis 10 p. 11.","page":45},{"file":"p0046.txt","language":"de","ocr_de":"46\nDAS GLOBULIN DER MUSKELFASERN.\nChlornatriuml\u00f6sung auf, f\u00e4llt aber beim Stehen spontan nicht Mieder aus (ib. p. 9). K\u00fchne schl\u00e4gt vor, diesen K\u00f6rper \u201eMyosin\u201c zu nennen, und denselben ausser aus frischen Muskeln auch aus solchen, welche schon erstarrt gewesen waren, und zwar nach dem von Denis vorgeschlagenen Verfahren, d. h. durch m\u00f6glichst sorgf\u00e4ltiges Zerkleinern der Muskeln und Extraction des Myoglobins mit 10%-iger Chlornatriuml\u00f6sung zu gewinnen. Wenn einerseits K\u00fchne das Myoglobin, so zu sagen, mit dem von Denis isolirten Albumin identificirt, so sieht er andererseits einen grossen Unterschied zwischen dem Myosin und dem genannten, aber von Liebig durch Einwirkung von Salzs\u00e4ure erhaltenen K\u00f6rper. Lehmann beistimmend, sagt K\u00fchne, dass der Niederschlag, der durch Neutralisation aus einer sauren Muskelfleischl\u00f6sung erhalten wird, sowie auch die auf dieselbe Weise aus 0,1%-iger Salzs\u00e4urel\u00f6sung von nach K\u00fchne bereitetem Myoglobin gewonnenen Niederschl\u00e4ge in Salzen unl\u00f6slich (ib. p. 11) seien. Auch nur f\u00fcr dieses mit Salzs\u00e4ure extra-hirte Pr\u00e4parat will K\u00fchne die Benennung \u201eSyntonin\u201c erhalten wissen, indem er dasselbe f\u00fcr eine unter dem Einfl\u00fcsse verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure und darauffolgender Neutralisation mit einem Alkali entstandene Modification des Myosins, h\u00e4lt \u2018). Diese unvorsichtige und von Grund aus unrichtige Erkl\u00e4rung der Bedeutung von Lehmanns \u201eSyntonin\u201c wurde die Quelle eines traurigen Misverst\u00e4ndnisses. welches dazu f\u00fchrte, dass die sauren Prote'ink\u00f6rperl\u00f6sungen und deren Neutralisationsniederschl\u00e4ge \u201eSyntonine\u201c (S. Acetalbuminsaure Globulinverbindungen) benannt wurden, was weder durch historische Thatsachen noch durch die Etymologie des Wortes \u201eSyntonin\u201c gerechtfertigt erscheint. In dem Sinne, wie Lehmann das \u201eSyntonin\u201c verstand, fing dieser Ausdruck schon vor K\u00fchne an in Lehrb\u00fccher aufgenom-men zu werden (22 p. 136; 18 p. 58; 19 p. 610; 16 p. 76).\nAbgesehen davon, dass Lehmann\u2019s und K\u00fchne\u2019s Beobachtungen \u00fcber die Unl\u00f6slichkeit des durch Neutralisation einer salzsauren Myosinl\u00f6sung erhaltenen Niederschlags nur einen einzelnen Fall der Unl\u00f6slichkeit dieser Niederschl\u00e4ge vorstellt; abgesehen davon, dass wir in dieser Hinsicht positive, Lehmann\u2019s und K\u00fchne\u2019s Angaben entgegengesetzte, von Denis (9 p. 217) gelieferte Thatsachen besitzen, finden wir bei K\u00fchne selbst, einen Hinweis darauf, dass die Niederschl\u00e4ge aus alkalischen L\u00f6sungen mit den Niederschl\u00e4gen aus sauren Myosinl\u00f6sungen, d. h. K\u00fchne\u2019s 2) Syntonin. identificirt werden. Ausserdem finden wir bei K\u00fchne zum Teil auch eine Erkl\u00e4rung der Unl\u00f6slichkeit des durch Neutralisation einer salzsauren L\u00f6sung erhaltenen Niederschlags in neutralen Salzen, eine Erkl\u00e4rung, welche den allgemeinen Eigenschaften der Globuline entspricht, n\u00e4mlich: je l\u00e4nger das Syntonin mit Wasser ausgewaschen oder der Niederschlag auf dem Filter feucht erhalten wird, desto weniger l\u00f6slich wird er. Aus diesem Grunde r\u00e4t K\u00fchne die Operation m\u00f6glicht zu beschleunigen 3). In allen anderen Reactionen ist das Myosin den\n*) \u201eDie L\u00f6slichkeit des Myosins in Salzl\u00f6sungen ist es, welche den entscheidenden Beweis liefert, dass dasselbe durchaus nichts gemein hat mit dem Syntonin. Wird das Myosin durch Wasser ausgeschieden, so ist es immer wieder l\u00f6slich in Kochsalz. Hat man den ausgeschiedenen K\u00f6rper aber einmal gel\u00f6st in verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure, so kann man durch Neutralisation der S\u00e4ure wohl eine F\u00e4llung erhalten, allein dieselbe ist ganz unl\u00f6slich in Salzl\u00f6sungen, ist darin so unl\u00f6slich wie Syntonin\u201c. (27 p 11).\n2) (Ebenso verh\u00e4lt sich der Niederschlag, welchen man durch Neutralisation des in verd\u00fcnnten\nAlkalien gel\u00f6sten Myosincoagulats erh\u00e4lt. Auch dieser ist ganz unl\u00f6slich in Kochsalz, l\u00f6st sich aber mit Leichtigkeit in verd\u00fcnnten S\u00e4uren und Alkalien auf, wiederum genau so, wie das Syntonin\u201c (27 p. 11).\n3) \u201eJe l\u00e4nger man das Syntonin ausw\u00e4scht oder auch vor fauligen Zersetzungen gesch\u00fctzt auf dem Filter feucht erh\u00e4lt, desto schwerer l\u00f6slich wird es, und man thut darum gut, die Operationen soviel wie m\u00f6glich zu beeilen, selbst wenn man \u00fcber eine vor F\u00e4ulniss sch\u00fctzende niedere Temperatur dauernd djsponiren kann\u201c (ib. p. 16).","page":46},{"file":"p0047.txt","language":"de","ocr_de":"BAS GLOBULIN DER MUSKELFASERN.\n47\nandeien Globulinen (20 p. 337) ganz analog. Auf Grund des soeben Gesagten sollte man glauben k\u00f6nnen, dass die Ver\u00e4nderungen, welche das Myosin, nach K\u00fchne\u2019s Lehre, bei dem Uebergang in Syntonin erf\u00e4hrt, im Moment der Neutralisation ein-treten. H\u00e4tte jedoch K\u00fchne dieselbe F\u00e4llungsmethode des Myosins aus dessen L\u00f6sung in 1%-iger Chlorwasserstoffs\u00e4ure angewandt, deren er sich bei der F\u00e4llun\u00b0-desselben aus Salzl\u00f6sungen bediente, h\u00e4tte er es n\u00e4mlich mit einem Salze gef\u00e4llt! so w\u00fcrde er sich \u00fcberzeugt haben, dass die durch ein Salz sowohl aus der Salzl\u00f6sung als auch aus der Salzs\u00e4urel\u00f6sung erhaltenen Niederschl\u00e4ge identisch sind, d. h. sich in Salzl\u00f6sungen aufl\u00fcsen! Somit ist auch dieser Hauptunterschied zwischen dem Myosin und K\u00fchne\u2019s Syntonin von selbst geschwunden! Ausserdem erhielt K\u00fchne, wie schon gesagt, Syntonin sowohl durch Einwirkung von schwachen Alkalien (27 p. 11) als auch durch Einwirkung von Baryt- und Kalkwasser und kohlensauren Alkalien *) auf das Myosin, d. h. auch hier ist der Neutralisationsniederschlag in S\u00e4uren nicht l\u00f6slich.\nWie unbest\u00e4ndig dieses Unterscheidungsmerkmal zwischen dem Myosin und\ndem Syntonin\u2014L\u00f6slichkeit des ersten und Unl\u00f6slichkeit des zweiten in Salzl\u00f6sungen_\nist, beweisen directe Untersuchungen sp\u00e4terer Autoren. Schliesslich ist es, K\u00fchne\u2019s Ausspruch gem\u00e4ss, m\u00f6glich das Myosin durch S\u00e4uren auszuscheiden, ohne dessen L\u00f6slichkeit in Salzl\u00f6sungen a u f z u heben: man darf es nur zum zweitenmal nicht aufl\u00f6sen 3)!\nDas Gebiet der Verbreitung des Myosins ist, nach K\u00fchne, ein sehr ausgedehntes, da alles, was Protoplasma heisst, auch Myosin in sich schliesst (27 p. 22). Wie zur Best\u00e4tigung dieser Ansicht fand Bruns (1867,4 p. 261) Myosin auch in der Hornhaut, aus welcher er es mit Kochsalzl\u00f6sung extrahirte. Sp\u00e4ter findet Plosz auf dieselbe Weise (42 p. 371) Myosin oder eine demselben sehr \u00e4hnliche Substanz in den Zellen der Leber. Endlich glaubte Cahn (5 p. 213) Myosin in der Netzhaut des Auges zu finden und zwar nur deshalb, weil dieselbe beim Erw\u00e4rmen bei 55\u00b0 sich tr\u00fcbte. Cahn fand Myosin auch im Gehirn.\nHoppe-Seyler (1865,23 p. 194) erhielt Myosin aus feingehacktem und gut ausgewaschenem Muskelfleisch durch Verreiben mit dem gleichen Vol. concen-trirter Kochsalzl\u00f6sung und darauffolgendem Zusatz von 2 Vol. Wasser. Die durch Leinwand geseihte Fl\u00fcssigkeit liess er in destillirtes Wasser abtropfen, worauf er den Niederschlag wieder in Kochsalzl\u00f6sung aufl\u00f6ste und aufs neue mit Wasser f\u00e4llte (ib.). Das auf diese Art erhaltene reine Myosin l\u00f6st sich in verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure und geht allm\u00e4lig in einen in Salzen unl\u00f6slichen Zustand \u00fcber, d. h, der durch Neutralisation der sauren L\u00f6sung mit verd\u00fcnnter Natriumcarbonatl\u00f6sung erhaltene Niederschlag l\u00f6st sich nicht mehr (K\u00fchne\u2019s Syntonin) in Salzen; wird aber die saure Myosinl\u00f6sung, bald nachdem sie erhalten wurde, gef\u00e4llt, so l\u00f6st sich der Niederschlag leicht in Kochsalzl\u00f6sung (ib.). Somit sieht auch Hoppe-Seyler den einzigen Unterschied zwischen dem \u201esog. Myosin und dem Syntonin\u201c darin, dass das Myoglobin seine L\u00f6slichkeit in Salzen einb\u00fcsst.\nMiescher (1869, 38 p. 445) empfiehlt das Myosin mit Natriumcarbonatl\u00f6sung Vz\u2014l\u00b0/oo zu extrahiren und es mit Essigs\u00e4ure aus der erhaltenen L\u00f6sung aus-\n\u2019) \u201eDas Muskelcoagulat (Myosin) ist ausserordentlich leicht l\u00f6slich in verd\u00fcnnten \u00e4tzenden Alkalien, kohlensauren Alkalien und Kalk oder Barytwasser. Die so entstehenden L\u00f6sungen verhalten sich ganz wie alkalische Syntoninl\u00f6sungen\u201c (27 p. 22).\n5) \u201eMan kann indess das Myosin durch S\u00e4uren ausscheiden und f\u00fcr Salze immer noch l\u00f6slich erhalten, nur darf man es dann nicht zur Wiederaufl\u00f6sung kommen lassen\u201c (28 p. 275).","page":47},{"file":"p0048.txt","language":"de","ocr_de":"43\nDAS GLOBULIN DER MUSKELFASERN.\nZuf\u00e4llen; der Niederschlag ist in Salzen l\u00f6slich. Hoppe-Seyler \u00e4ndert seinerseits die von ihm selbst fr\u00fcher vorgeschlagene Darstellungsmethode des Myosins etwas ah: nach Verreiben mit 1 Yol. concentrirter Kochsalzl\u00f6sung und Zusatz von 2 Vol. Wasser wird das Filtrat mit Steinsalzkrystallen behandelt; die erhaltenen Flocken l\u00f6st man nach dem Abpressen zwischen Fliesspapier in Wasser auf und f\u00e4llt die L\u00f6sung mit viel Wasser (24 p. 23b). Flosz (42 p. 227), der das Syntonin ebenso wie K\u00fchne (p. n. 45) gewann, f\u00e4llte es mit Kochsalz aus und fand, dass der mit halbges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung ausgewaschene Niederschlag in WTasser l\u00f6slich ist. Hoppe Seyler\u2019s Gewinnungsmethode des Myosins benutzte auch WTeyl (1876, 55 p. 636 und 1877, 56 p. 76), wobei er aber das Myoglobin durch wiederholte F\u00e4llung und Aufl\u00f6sung reinigte. Indem Weyl Hoppe-Seyler\u2019s Angaben \u00fcber die F\u00e4llbarkeit der neutralen Myosinl\u00f6sungen bei der S\u00e4ttigung mit Steinsalzkrystallen best\u00e4tigte, fand er, dass das Myosin ausser der \u201eGerinnungstemperatur\u201c (56 p. 77\u20148) in allen seinen Eigenschaften mit dem Seroglobin identisch ist. Gleich dem Seroglobin b\u00fcsst auch das Myoglobin bei mehr oder weniger langer Einwirkung von Wasser seine L\u00f6slichkeit in Salzen ein. Danilewski (1887. 8 p. 158) empfiehlt seinerseits zum Extrahiren des Myosins Chlorammonium zu benutzen und findet, dass 7\u00b0/0\u20148%\u201420%-ige und h\u00f6here L\u00f6sungen dieses Salzes das Myosin mit Leichtigkeit autl\u00f6sen, wobei die erhaltenen L\u00f6sungen schwer von Salmiak, viel leichter von Kochsalz gef\u00e4llt werden, infolgedessen er f\u00fcr das Myosin Salmiak f\u00fcr ein besseres L\u00f6sungsmittel als Kochsalz (ib. p. 159) h\u00e4lt. Um das Myosin aus dem Muskel-heisch von K\u00e4lbern, Kaninchen, H\u00fchnern, Fischen und dergl. zu extrahiren, empfiehlt Danilewski es fein zu zerhacken, mit Wasser auszuwaschen und dann einige Stunden mit 10%\u201420%-igeni Chlorammonium (ib. p. 159) stehen zu lassen. Danilewski best\u00e4tigt auch Hoppe-Seyler\u2019s Beobachtungen \u00fcber die Unver\u00e4nderlichkeit des Myosins durch schwache Salzs\u00e4urel\u00f6sungen. Ausserdem fand Danilewski, dass, wenn man zu dem in Wasser suspendirten Myosin Salzs\u00e4ure bis zur Reaction mit Tropaeolin 00 auf freie S\u00e4ure zusetzt, es sich erweist, dass zur Aufl\u00f6sung der genommenen Myosinmenge die H\u00e4lfte der benutzten S\u00e4ure gen\u00fcgt: dabei k\u00f6nne die L\u00f6sung wochenlang sogar bei 35\u00b0 stehen, ohne dass das Myosin seine Eigenschaften verliert, folglich ohne dass es in das sogenannte Acidalbumin oder Iv\u00fchne\u2019s Syntonin \u00fcbergeht, d. h. dass in diesem Falle die saure Myosinl\u00f6sung bei der Neutralisation einen in Salzl\u00f6sungen l\u00f6slichen Niederschlag ausscheidet (ib. p. 162). Diesen Beobachtungen gem\u00e4ss empfiehlt schon Danilewski, um das Myosin zu extrahiren. zu der halben Portion des zu untersuchenden feingehackten und in Wasser ausgewaschenen Muskelfleisches eine schwache Salzs\u00e4urel\u00f6sung bis zur Reaction auf freie S\u00e4ure mit Tropaeolin 00 in dem Gemenge zuzugeben, in welches dann die andere H\u00e4lfte des gereinigten Fleisches eingetragen wird. Nachdem das Ganze gut vermengt ist und l\u00e4ngere Zeit gestanden hat, wird die Fl\u00fcssigkeit ausgepresst und filtrirt (ib. p. 163). Das Filtrat wird durch Neutralisation mit Aetznatron, Soda oder Kalkwasser ausgef\u00e4llt. Im allgemeinem genommen ist das Liebig\u2019s Methode.\nDas Extrahiren des Myosins mittels Ammoniumchlorid und Salzs\u00e4ure empfiehlt Danilewski auch zur quantitativen Bestimmung des Myoglobins in den Muskeln (ib. p. 164).\nSowohl Hoppe-Seyler\u2019s als auch Danilewski\u2019s Untersuchungen zeugen zu Gunsten von Liebig\u2019s Methode, das unver\u00e4nderte Myoglobin mit Salzs\u00e4ure zu extrahiren. Daraufhin und Kiihne\u2019s Wunsch zuwider wollen wir die Benennung \u201cSyntonin\u201c als Synonim f\u00fcr \u201eMyosin\u201c oder \u201eMyoglobin\u201c oder \u201eMuskelglobulin\u201c in seiner anf\u00e4nglichen Bedeutung wiederherstellen!","page":48},{"file":"p0049.txt","language":"de","ocr_de":"DAS GLOBULIN DER MUSKELFASERN.\n49\nHalliburton (1887. 20 p. 138). welcher Simon\u2019s. Marchand\u00e9 und Virchow\u2019s Ar-beiten allem Anschein nach nicht kannte und K\u00fchne s Beispiel folgte, erhielt ganz frisches Muskelplasma von Warmbliitlern, indem er diese sogleich nach dem Verbluten mit 0.6% Chlornatriuml\u00f6sung bei 5\u00b0 auswusch. Nach dem Waschen wurde das Muskelfleisch schleunigst zerschnitten und in ein Gemenge von Salz und Schnee gelegt, damit das Gefrieren schnell bis zum Erstarren gehe (ib. p. 134). Has zerschnittene Muskelfleisch wurde mittels einer emaillirten Presse ausgepresst; man erhielt eine schwach alkalisch reagirende Fl\u00fcssigkeit, welche schon bei gew\u00f6hnlicher Temperatur zu einem Coagulum erstarrte. Schneller aber\u2014in 20\u201430 Min.\u2014 verlief der Process bei 40\u00b0. Das Coagulum l\u00f6st sich (ohne aufzuquellen) sowohl in 0,2%-iger Salzs\u00e4urel\u00f6sung als auch in 10%-iger Natriumchloridl\u00f6sung (ib. p. 135). Bei Behandlung der Muskeln auf dieselbe Art, aber nachdem sie erstarrt sind, wird eine Fl\u00fcssigkeit erhalten, welche zwar Myosin enth\u00e4lt, doch nicht mehr die F\u00e4higkeit besitzt spontan zu coaguliren. Nichtsdestoweniger fand gerade Halliburton in einem Falle, dass der aussiepresste Teil eines erstarrten Muskels bei 40\u00b0 gerann (ib. p. 136). Weiter bemerkte Halliburton, dass wenn gefrorene St\u00fccke mit bis auf 0\u00b0 abgek\u00fchlten 5%\u201410%-igen Chlornatriuml\u00f6s\u00fcngen und halbges\u00e4ttigter Natriumsulfatl\u00f6sung verrieben werden, die rasch abfiltrirte L\u00f6sung nicht mehr spontan gerinnt, alkalisch reagirt und an Blutplasma errinnert, welches in Kochsalzl\u00f6sung gesammelt wurde. Hie erw\u00e4hnte saline L\u00f6sung des Muskelfleisches wird von 3\u20144 Vol. Wasser ausgef\u00e4llt (gerinnt, nach Halliburton\u2019s Ausdruck), besonders bei einer h\u00f6heren Temperatur als die gew\u00f6hnliche (ib. p. 137\u2014143). Hoch sowohl diese saline L\u00f6sung aus frischem Muskelfleisch als eine solche aus erstarrten Muskeln geben mit Wasser Bodens\u00e4tze, welche beim Verreiben in Salzen\u2014in 10%-iger Chlornatrium- und 5%-iger Magnesiumsulfatl\u00f6sung\u2014sich aufl\u00f6sen, wobei Wasser diese L\u00f6sungen wieder f\u00e4llt (ib. p. 148). Unstreitig war es die Lehre von den Proteink\u00f6rpern des Blutplasma im allgemeinen und von der Gerinnung des Myosins in der Erstarrungsperiode im besondern, welche Halliburton veranlasste die Substanz, aus welcher bei dem Gerinnungsprocess das Myosin sich bilden soll, welches folglich die Bolle des Fibrins spielt, zum Vergleich mit dem Fibrinogen\u2014Myosinogen zu nennen. Wie wir aber schon gesehen haben, weisen auch das Myosin, d. h. das in Gestalt eines Niederschlags ausgeschiedene Myoglobin sowie auch das Myosinogen oder Myoglobin, welches in der L\u00f6sung aus noch nicht erstarrten Muskeln oder in der aus gefrorenen Muskeln ausgepressten Fl\u00fcssigkeit sich befindet, dieselben L\u00f6sungs- und F\u00e4llungsreactionen auf. Wenn wir hier dieser h\u00f6chst hypotetisclien Meinung Halliburt\u00f6ns\u2019s, welche \u00fcbrigens in der Lehre von der \u201eGerinnung des Globulins in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten\u201c (Kap. XVIII) nach ihrem Werte gesch\u00e4tzt werden wird, erw\u00e4hnt haben, so bezwecken M?ir damit nur den Ursprung des Wortes Myosinogen zu erkl\u00e4ren. Hie einzige Veranlassung eher die Existenz eines neuen Pro-te'ink\u00f6rpers anzunehmen als den Uebergang eines solchen in einen andern zuzugeben war' die Gerinnungstemperatur! Indem aber Halliburton diesen Standpunkt einnahm, musste er die Existenz von 5 Proteink\u00f6rpern in dem Muskelplasma zugeben und zwar mit den Gerinnungstemperaturen: 47\u00b0\u2014Paramyosinogen, 56\u00b0\u2014Myosinogen, 63\u00b0\u2014Myoglobulin, 73\u2014Albumin und einer ungerinnbaren Alb\u00fcmose (ib. p. 186 und 188).\nIn Kap. XI. wo die Frage nach der Bedeutung der Temperatur der \u201eGerinnung\u201c betrachtet werden soll, werden wir sehen, dass die Temperatur der F\u00e4llung in keinem Falle als Unterscheidungsmerkmal f\u00fcr die Proteink\u00f6rper dienen kann. Nichtsdestoweniger ist es interessant schon hier, auf den Weg hinzuweisen,-,","page":49},{"file":"p0050.txt","language":"de","ocr_de":"50\nDAS GLOBULIN DER MUSKELFASERN.\nden Halliburton zur Trennung der zahlreichen, obgleich von ihm durch keine charakteristischen Z\u00fcge bezeiclmeten K\u00f6rper einschlug. Das Muskelplasma wurde mit Ammoniumsulfat ges\u00e4ttigt, infolge dessen alle in demselben enthaltenen Prote'insub-stanzen sich ausschieden. Der mit ges\u00e4ttigter Ammoniumsulfatl\u00f6sung ausgewaschene Niederschlag wurde in Wasser aufgel\u00f6st, und die erhaltene L\u00f6sung mit Magnesiumsulfat oder Chlornatrium gef\u00e4llt, worauf man wiederum erhielt:\neinen Niederschlag: nach der Aufl\u00f6sung ein Filtrat; in Wasser bis auf 47\u00b0 erw\u00e4rmt gab dieser dieses\nbis auf 73\u00b0 erw\u00e4rmt gab\neinen Niederschlag von Paramyosinogen.\nein Filtrat; bis 56\u00b0 erw\u00e4rmt gab dieses\neinen Niederschlag von Albumin.\nein Filtrat, welches, Myoalbumose enthielt.\nemen Niederschlag ein Filtrat, welches von Myosinogen. bei 63\u00b0 Myoglobu-lin ausscheidet.\nFurth\u2019s (247-bb p. 231), Stewart\u2019s (784-a p. 452), Stewart\u2019s & Sollmann\u2019s (284-b p. 452), Bottazzi\u2019s & Ducceschi\u2019s (83-ap. 9), Przibram\u2019s (G60-ap. 143) u. a. Arbeiten waren im algemeinen ebenso geplant wie Halliburton's; deshalb werden dieselben in Kap, XI besprochen werden.\nK\u00fchne & Chittenden (30 p. 358) empfehlen zum Extrahiren des Myosin, wie Danilewski vorgeschlagen, Chlorammonium mit darauffolgender Dialyse in r\u00f6hrenf\u00f6rmigen Dialysoren, wrobei am Boden dieser Dialysoren nach der Entfernung der Salze das Myosin als gallertartige Masse zur\u00fcckbleibt. Derselben Methode bedienten sich Chittenden & Wickoff-Cummins (6 p. 16) zur Gewinnung von Myosin aus dem Muskelfleisch von Ochsen, K\u00e4lbern, Schafen u. s. w., durch Extrahiren mit 5%\u2014 15%-igen Chlorammoniuml\u00f6sung und darauffolgendem F\u00e4llen mit demselben Salze oder mit Natriumchlorid. Die wT\u00e4sserige L\u00f6sung der Niederschl\u00e4ge wmrde dialysirt. Zugleich fanden die Autoren, dass die Gerinnungstemperatur des Myosins von dem Charakter des Salzes, welches das Myoglobin in L\u00f6sung erh\u00e4lt, abh\u00e4ngt, eine That-sache, f\u00fcgen wir unter anderem hinzu, die Halliburton\u2019s Hypothese im Grunde ersch\u00fcttert. Danilewski\u2019s Methode benutzte auch Sselichowski (49 p. 347) zur vollst\u00e4ndigen Auscheidung des Myoglobins aus dem Muskelfleisch, indem er sich dabei 10%-iger Salmiakl\u00f6sung bediente. Genannter Autor, der Danilewski\u2019s *) Worte wiederholt, und Danilewski selbst glauben (8 p. 38), dass Chlorammonium das s\u00e4mmtliche Myosin aus den Muskeln extrahirt, so dass nur das Muskelger\u00fcst (Myo-stroma) zur\u00fcckbleibt.\nGewinnung reinen Myoglobins. Zur Gewinnung des Myoglobins k\u00f6nnen die verschiedenartigsten Salze genommen werden. Jedes Salz der Alkali-* oder Erdmetalle, welches sich gut in Wasser l\u00f6st, kann zum Extrahiren des Myoglobins aus dem Muskelfleische dienen: Kochsalz oder Chlorammonium besitzen keinerlei Vorz\u00fcge vor andern und haben nur historische Bedeutung. So extrahirt z. B. Kaliumnitrat das Myoglobin weit schneller und vollst\u00e4ndiger als Chlorammo-\n\u2018) Die angef\u00fchrte Schrift tr\u00e4gt die Aufschrift:\tdene Madaille zugesprochen wurde\u201c. Yon Prof.\n\u201eReferat der Arbeit des Stud. H. Sselichowski,\tA. Danilewski (49 p. 347).\nwelchem von der medicinischen Facult\u00e4t diegol-","page":50},{"file":"p0051.txt","language":"de","ocr_de":"DAS GLOBULIN DEB MUSKELFASERN.\n51\nnium. Sogar ein solches Salz wie Ammoniumsulfat, welches zur F\u00e4llung der Proteinsubstanzen f\u00fcr das beste anerkannt ist, kann mit demselben Erfolge wie die oben-genannten Salze zum Extraliiren des Myoglobins dienen. Die Einzelheiten \u00fcber das Verhalten der Salze gegen das Globulin im allgemeinen sind in Kap. XI dargelegt.\nWeit mehr Sorgfalt erfordert die vorl\u00e4ufige Behandlung des Muskelfleisches' wobei es die Entfernung des Blutes ist, die einige Schwierigkeiten bietet. Was kleinere Tiere: Fr\u00f6sche, Kaninchen, Meerschweinchen anbetrifft, so geht die Entfernung des Blutes ziemlich leicht, mittels Aussp\u00fclen mit 0,5%\u2014 1%-iger Kochsalzl\u00f6sung durch die Blutgef\u00e4sse, von statten. Zahlreiche Beobachtungen, die Herr Dr. G. Gabritchewski (15 p. 24 u. and.) \u00fcber die Reizbarkeit der Muskeln in Abh\u00e4ngigkeit von Salzen in unserem Laboratorium anstellte, geben interessante Fingerzeige auf die M\u00f6glichkeit ein ganz blutfreies Pr\u00e4parat zu erhalten, in welchem sogar die Reizbarkeit der Muskeln erhalten bleibt. Nachdem die Muskeln vom Blute befreit sind, werden sie abgeschnitten und dann auf irgend eine Weise zerkleinert. Hat man es mit Muskelfleisch zu thun, welches noch Blut enth\u00e4lt, so muss es nach sorgf\u00e4ltiger Zerkleinerung in Fleischhackmaschinen oder mit dem Messer und darauffolgendem Verreiben im M\u00f6rser mit Sand oder Glaspulver \u00e4usserst sorgf\u00e4lig, um es vom Blute zu befreien, mit grossen Quantit\u00e4ten 0,5\u20141%-iger Kochsalzl\u00f6sung ausgewaschen werden. Die Waschw\u00e4sser werden abgegossen, ehe die feinsten Teilchen zu Boden gefallen sind. Das Waschen mit Kochsalzl\u00f6sung erfordert zwar mehr Zeit als mit Wasser, da letzteres die Masse schneller von dem Farbstoff befreit, doch entf\u00e4rben sich durch Einwirkung von Wasser die Stromata der Blutk\u00f6rperchen sehr rasch und vergr\u00f6ssern dadurch die eigentliche Muskelmasse, haupts\u00e4chlich aber geht bei dem Waschen mit Wasser eine ziemlich grosse Menge Myoglobin in einen in Salzen schwer oder garnicht l\u00f6slichen Zustand \u00fcber.\nDie auf diese oder jene Art erhaltene und zerkleinerte Muskelmasse wird nach dem Auspressen durch Leinwand behufs vollst\u00e4ndigerer Befreiung von den Waschw\u00e4ssern mit einer abgewogenen Menge irgend eines Salzes verrieben und beim Verreiben allm\u00e4lig soviel Wasser zu dem Gemenge zugegeben, wie der Procentgehalt des Salzes in der L\u00f6sung betragen soll.\nDie mittels eines neutralen Salzes erhaltene Myosinl\u00f6sung wird entweder mit Wasser oder durch S\u00e4ttigung mit Kochsalz, Magnesiumsulfat oder auch Ammoniumsulfat oder endlich mittels Dialyse gef\u00e4llt. Zwar findet nicht in allen genannten F\u00e4llen vollst\u00e4ndige F\u00e4llung des Myoglobins statt, eine solche ist aber auch nicht notwendig.\nUnendlich gr\u00f6ssere Vorz\u00fcge vor den soeben beschriebenen Verfahrungsweisen besitzt Liebig's Methode (p. n. 44) und auch die von Danilewski (p. n. 4b). vorgeschlagene Ab\u00e4nderung derselben. Um m\u00f6glichst reines Myoglobin zu erhalten, bedient man sich der soeben erw\u00e4hnten Methoden, d. h. ertrahirt das Myosin mittels Salzs\u00e4ure, Essigs\u00e4ure oder Schwefels\u00e4ure 1\u00b0/O0\u20142%0. Die L\u00f6sung muss eine ziemlich verd\u00fcnnte sein, damit sie zuerst durch Leinwand, dann durch Papier fil-triren k\u00f6nne. Das Filtrat wird in Filterdialysoren dialysirt, wobei es nach 16\u201448, manchmal auch mehr Stunden\u2014je nach der Concentration\u2014das Aussehen einer gel\u00e9eartigen Masse bekommt oder Flocken ausscheidet; dabei reagirt die Fl\u00fcssigkeit ganz neutral. Sollten die erhaltenen Niederschl\u00e4ge beim Calciniren Asche enthalten, so m\u00fcssen sie noch einmal in S\u00e4ure aufgel\u00f6st und die L\u00f6sung bis zu vollst\u00e4ndiger F\u00e4llung dialysirt werden, wonach man schon erwarten kann aschenfreies Myoglobin vor sich zu haben.\nDas so erhaltene reine Myoglobin l\u00f6st sich leicht in Salzl\u00f6sungen verschiedener Concentration, in S\u00e4urel\u00f6sungen, Alkalien 1%0 u. s. w.\n4","page":51},{"file":"p0052.txt","language":"de","ocr_de":"52\nDAS GLOBULIN DER MUSKELFASERN.\nEs ist interessant schon hier zu erw\u00e4hnen, obgleich sich dies in gleichem Maasse auf alle Globuline bezieht, dass durch Extrahiren des Globulins mittels Ani-moniumsulfatl\u00f6sungen, F\u00e4llen der erhaltenen L\u00f6sungen mit diesem oder jenem Salze, abeimaliges Aull\u00f6sen u. s. w.. kurz durch wiederholtes F\u00e4llen und Aufl\u00f6sen in Am-moniumsulfat die Dialyse ein Pr\u00e4parat liefert, welches nur sehr unbedeutende Aschenmengen enth\u00e4lt.\nLITERATE R\n1) Baumhauer.\u2014Journ. f. prakt. Chem. 1848, Bd. 45. 2) Berzelius. \u2014Lehrbuch der Thier-Chemie. Dresden. 1831. 3) Bcttazzi\u2014Centrbl. Physiol. 1898, Bd. 12. 4) Bruns.\u2014Unters, med.-chem. 1868. Hft. 2. 5) Cahn.\u2014Zeitschr. physiol. Chemie. 1881. Bd. 5. 6) Chittenden & Wickoff-Cummins.\u2014Journ. of physiol. 1887, vol. 8. 7) Commaille.\u2014Journ. de pharm. 1866, s\u00e9rie 4, t. 4. S) Danilewsky.\u2014Zeitschr. physiol. Chemie. 1881, Bd. 5. 9) Denis.\u2014Nouvelles \u00e9tudes chimiques, physiologiques et m\u00e9dicales sur les substances albumino\u00efdes. Paris. Bailli\u00e8re. 1856. 10) Id.\u2014M\u00e9moires sur le sang etc. Paris. Bailli\u00e8re. 1859. 11) Fourcroy.\u2014Ann. de chimie. 1789. t. 1. 12) Id.\u2014El\u00e9ments d'histoire naturelle et de Chimie. Paris. 1794 (an de P\u0153p. Il), ed. 5, t. 4. 13) Fourcroy & Thouvenel.\u2014Le\u00e7ons \u00e9l\u00e9mentaires d'histoire naturelle et de chimie. Paris. 1782, t. 2. 14) F\u00fcrth.\u2014Arch, exper. Pathologie. 1885, Bd. 36. 15) Ta-\u00f4puMeBCKi\u00fc.\u2014TpyflH <\u00ef>ii3iojiorHv. ja\u00f4opaTopiu Mockobck. VnuBepcuTeTa, 1887, t. 1. 16) Gautier.\u2014Des mati\u00e8res albumino\u00efdes. Paris. Delahage. 1865. 17) \u00eed.\u2014Bull, de soci\u00e9t\u00e9 chimique de Paris. 1902, t. 27. 1S) Gorup-Besanez.\u2014Anleitung zur quantitat. Analyse. N\u00fcrnberg. Schr\u00e4g. 2 Auf. 1854. 19) Id.\u2014 Lehrbuch der physiol. Chemie. Braunschweig. Vieweg & S. 1862. 20) Halliburton.\u2014Journ. of physiology. 1887, v. 8. 21) Hatchett.\u2014Transact, philos, abzgd. 1880 (1796\u20141800, v. 18). 22) Hoppe.\u2014Anleitung zur patholog.-chemisch. Analyse etc. Berlin. Hirschwald. 1858. Auf. 1. 23) Hoppe-Seyier.\u2014 Handbuch d. physiol, und pathol.-chemis. Analyse. Berlin. Hirschwald. 1865. Aufl. 2. 24) Id.\u2014lb. 1875. Aufl. 4. 25) Krimer.\u2014-Versuch einer Physiologie des Blutes etc. Leipzig. Knobloch. 1823. Th. 1. 26) K\u00fchne.\u2014Centralb. chem. 1859. 27) Id.\u2014Untersuchungen \u00fcber das Protoplasma etc. Leipzig. Engelmann. 1864. 28) Id.\u2014Lehrbuch d. physiol. Chemie. Berlin. Engelmann. 1866\u201468. 29) Id.\u2014JMeC-\nhuktj (])H3ioJiorH'iecKo\u00e4 xHiviin. Il3jt. hojtb pej. CtneHOBa. Cno. Ib66\u201468. 38) K\u00fchne & Chittenden___\nZeitschrift f. Biologie. 1888, Bd. 7. 31) Lehmann.\u2014Lehrbuch der physiolog. Chemie. 1858. Auf. 2, Bd. 1. 32) Id.\u2014Ib. 1853, Bd. 3. 33) Liebig.\u2014Handw\u00f6rterbuch d. reinen u. angewandten Chemie. 1838\u201441, Bd. 1. 34) Id.\u2014Ann. Liebig's. 1850, Bd. 73. 35) Id.\u2014Comp. rend, biolog. 1849, an. 1. 36) Magendie.\u2014Comp. rend. 1841, t. 13. 37) Marchand. \u2014Lehrbuch der physiolog. Chemie. Berlin. 0844. 3b) Miescher.\u2014Untersuch, med.-chem. 1866. Hft. 1\u20144. 39) Morochwetz.\u2014Die Einheit der Prote\u00efnstoffe. Th. 1. Zooglobin. Kap. VI p. 253\u2014259, Moskau, russisch. 40) Nasse\u2014Handbuch d. Physiologie von Hermann. Leipzig. 1879, Bd. 1, Th. 1. 41) Orfilla.\u2014Journ. de chim. med. 1829, t. 5. 42) Plosz.\u2014Centrbl. f. med. W. 1870. Jahrg. 8. 43) Id.\u2014Archiv. Pfl\u00fcgers. 1873, Bd. 6. 44) Przibram.\u2014 Beitr\u00e4ge Hofmeisters. 1902, Bd. 2. 45) Robin & Moyse.\u2014S. folg. ,V> 680. 46) Robin & Moyse.\u2014Trait\u00e9 de chimie anatomique et physiologique etc. Paris. Bailli\u00e8re. 1853. III. 47) Schlossberger.\u2014Jahrb\u00fccher Schmidt\u2019s. 1842, Bd. 34. 48) Schmidt.\u2014Ann. Liebig\u2019s. 1847. 49) CeJiHxoBCKi\u00fc.\u2014C\u00f4opHHKi, ijmsiojornv. 1888, t. 1. 50) Simon.\u2014Handbuch d. angewandten Chemie. Berlin. 1840, Bd. 1. 51) Id.\u2014Ib. Bd. 2. 52) Stewart.\u2014Jahresber. Maly\u2019s. 1899, Bd. 29. 53) Id & Sollmaum.\u2014Ib. Bd. . 54) Virchow.\u2014Gesam, Abhandlungen. Frankfurt, a. M. 1856. 55) Wevf.\u2014Archiv Pfi\u00fcger\u2019s. 1876, Bd. 12. 56) Id.\u2014Zeitschr. physiol. Chem. 1877\u201478, Bd. 1.","page":52}],"identifier":"lit37679","issued":"1905-1906","language":"de","pages":"42-52","startpages":"42","title":"Das Globulin der Muskelfasern. Myoglobin","type":"Journal Article","volume":"4"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T16:12:38.846239+00:00"}