Open Access

JSON Export

{"created":"2022-01-31T16:51:01.292071+00:00","id":"lit37687","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"Alexandroff, N.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 4: 68","fulltext":[{"file":"p0068.txt","language":"de","ocr_de":"fe\u00eeBLIOGRAP\u00cb\u00ce\u00cb.\n\u00eb\u00ea\nAlexandroff, N. Materialien zur Frage nach dem Moleculargewicht des Eieralbumins. Inauguraldissertation zur Erlangung der W\u00fcrde eines Mag. pharm. Moskau 1891. Maiepiajifj k-l Bonpocy o MOJieKyjinpHOM'B \u00dfhch auBHaro aji&\u00f6yMHHa.\nDer Autor bestimmte das Moleculargewicht nach Raoul\u2019s Methode, wobei er zu folgenden Schl\u00fcssen gelangte:\n1)\tConcentrirte Albuminl\u00f6sungen gefrieren bei weit niedrigerer Temperatur als Wasser. Diese Temperaturerniedrigung f\u00fcr eine L\u00f6sung 44,5: 100 erreicht 0,06\u00b0, wobei dieser Concentrationsgrad fast die L\u00f6slichkeitsgrenze des Albumins bei 0\u00b0 vorstellt.\n2)\tDer Coefficient der Temperaturerniedrigung concentrirter Albuminl\u00f6sungen h\u00e4ngt nicht von der Concentration und dem %-Gehalt an Asche ab; f\u00fcr erstere sind die Grenzen 14,5 \u2014 44,5 auf 100 T. Wasser, f\u00fcr letztere 0,8\u20140,66\u00b0/0, wobei die Schwankungen derselben 0,001229 \u2014 0,001422, durchschnittlich 0,0013345 betragen. Erw\u00e4rmen der Albuminl\u00f6sungen auf 35\u2014 40\u00b0 C. erh\u00f6ht den Erniedrigungscoefficienten.\n3)\tDas auf Grund dieser Thatsachen berechnete Moleculargewicht des l\u00f6slichen Albumins unter der Annahme, dass die moleculare Erniedrigung f\u00fcr das Wasser 19\u00b0 betr\u00e4gt, ist=14270.\n4)\tSomit ist die moleculare Formel des Albumins 9-mal gr\u00f6sser als Lie-berk\u00fchn\u2019s empirische Formel und 3-mal gr\u00f6sser als Harnack\u2019s letzte Formel.\n5)\tKr\u00fcger\u2019s Bestimmungen in Betracht ziehend, darf man annehmen, dass von den 9 Schwefelatomen, die das Albuminmolec\u00fcl enth\u00e4lt, 2 sich leicht abspalten.\n6)\tAbsolut aschenfreies Albumin zu erhalten, ist wahrscheinlich nicht m\u00f6glich.\n7)\tDie Gerinnbarkeit ist die charakteristischste Eigenschaft des Albumins, welche haupts\u00e4chlich bei Gegenwart von Salzen und in concentrirten L\u00f6sungen zu Tage tritt. M\u00f6glichst aschenfreie und dabei verd\u00fcnnte L\u00f6sungen desselben opalesciren nur.\n8)\tDie L\u00f6slichkeit des Albumins h\u00e4ngt nicht von der Aschenmenge sondern von dem Grad der Dichtigkeit von dessen Molec\u00fcl ab. Albuminl\u00f6sungen reagiren auf Lakmus stets schwach sauer.\n9)\tDie Theorie der Anschwellung ist auf das l\u00f6sliche Albumin nicht anwendbar. Das Vorhandensein minder l\u00f6slicher und endlich schwellbarer Modi-ficationen desselben ist aber unzweifelhaft, wobei der Erniedrigungscoeffi-cient derselben wahrscheinlich dementsprechend sich vermindert, w\u00e4hrend mit der Verdichtung des Molec\u00fcls das Moleculargewicht steigt.\nKurbatoff, Diodor. Untersuchungen \u00fcber einige tierische Fette. Berichte der Naturforschergesellschaft an der Universit\u00e4t Kasan. Bd. XXIV. H. 2. Kasan. 1892.\nDer Autor f\u00fchrte Untersuchungen verschiedener tierischer Fette nach folgendem Programm aus: 1) Bestimmung einiger physikalischer Eigenschaften (Farbe, Consistenz). 2) Quantitative Bestimmung der unl\u00f6slichen Fetts\u00e4uren","page":68}],"identifier":"lit37687","issued":"1905-1906","language":"de","pages":"68","startpages":"68","title":"Materialien zur Frage nach dem Molekulargewicht des Eieralbumins. Inauguraldissertation zur Erlangung der W\u00fcrde eines Mag. pharm. Moskau 1891","type":"Journal Article","volume":"4"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T16:51:01.292077+00:00"}