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{"created":"2022-01-31T16:51:49.900348+00:00","id":"lit37698","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"Beitler, K.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 4: 76-77","fulltext":[{"file":"p0076.txt","language":"de","ocr_de":"76\nBIBLIOGRAPHIE.\nDie Bestimmung des Fettes in der Milch geschieht am besten eine Stunde nach der Absaugung.\tI\nt\nB\u00e8itler, K. Zur Frage nach der Trypsinverdauung der Eiweissstoffe.\nUeber das Prote'inchromogen und einige Derivate desselben. Inauguraldissertation zur Erlangung der W\u00fcrde eines Mag. pharm.\nAus der chemischen Abteilung des Instituts f\u00fcr experimentelle Medi\u00e4n. Petersburg 1898. Kt Bonpocy o rpimTimecKOMn nepeBapii\u00dfa- 4 Hin \u00f6hjiKOBHXB BeipecTBB. 0 npoTeimoxpoMoreiih ii HhKOTopux'B ero\nnpOII3BO,a,HHXrI>.\nDas Studium des Proteinchromogens leitete den Autor zu folgenden j Schl\u00fcssen. Das Prote\u00fcnchromogen bildet sich in gr\u00f6sseren Mengen bei der Trypsin Verdauung der Eiweissstoffe, in geringeren 1 \u00bbei der F\u00e4ulniss sowie bei der Zersetzung der Eiweissstoffe durch S\u00e4uren und Baryumhydrat, endlich in ganz geringen Mengen bei der Pepsinverdauung der Eiweissstoffe. In w\u00e4sseri- ^ ger L\u00f6sung ist das Prote'inchromogen beim Erw\u00e4rmen bis 100\u00b0 C. best\u00e4ndig, sowie auch bei l\u00e4ngerer Aufbewahrung an einem k\u00fchlen Ort; auch bei der F\u00e4ulniss zersetzt es sich nicht. Essigs\u00e4ure und Salzs\u00e4ure verhalten sich in Bezug auf das Prote'inchromogen indifferent, sogar beim Erw\u00e4rmen. Ebenso } indifferent verhalten sich verd\u00fcnnte Schwefels\u00e4ure und Alkalien. Concentrirte Schwefels\u00e4ure br\u00e4unt und zerst\u00f6rt das Prote'inchromogen. Salpetersaures Quecksilberoxydul und Quecksilberoxyd wirken ebenso.\nDas Prote'inchromogen\tdestillirt mit Wasserdampf nicht\t\u00fcber und diffun-\t^\ndirt ziemlich leicht durch\tPergamentpapier. Dessen Menge\tist in trypsinhalti-\t*\ngen Fl\u00fcssigkeiten unbedeutend (0,45\u00b0/0 im Durchschnitt), es besitzt aber in hohem Grade die F\u00e4higkeit\tvon Chlorwasser gef\u00e4rbt zu werden. Es f\u00e4rbt sich\t+\nmerklich sogar noch in\teiner L\u00f6sung 1 : 100000. Das\tProte'inchromogen\ngeht mit den Halogenen chemische Verbindungen ein.\t*\nSublimat, Platinchlorid, Goldchlorid, Kupfervitriol, Magnesiumsulfat, salpetersaures Quecksilberoxyd und Quecksilberoxydul, Jodkalium, Quecksilberjodid nebst Jodkalium, das basische Bismutsalz, chromsaures Kali, Silbernitrat und Tannin f\u00e4llen w\u00e4sserige Prote'inchromogenl\u00f6sungen nicht. Phosphorwolframs\u00e4ure 4 f\u00e4llt dasselbe in salzsauren (10%) oder essigsauren L\u00f6sungen, aber aus dem Niederschlag gelingt es nicht mehr das Prote'inchromogen zu isoliren.\nProtemchromogen reducirt Gold und Silber aus deren L\u00f6sungen. Chlor-prote'inchrom l\u00f6st sich sehr schwer in kaltem Alkohol (etwas leichter in 50% Alkohol) und in Essig\u00e4ther. Beim Erw\u00e4rmen mit Alkohol zersetzt es sich. In Alkalien l\u00f6st es sich leicht und vollst\u00e4ndig, wahrscheinlich aber zersetzt es sich dabei, da die r\u00f6tlich-violette F\u00e4rbung in eine schmutzigbraune \u00fcbergeht. Chloroform\u00e4ther, Benzol, Petroleum\u00e4ther und Schwelwasserstoff l\u00f6sen Chlorproteinchrom garnicht. Chlorproteinchrom diffundirt durch Pergamentpapier, doch gelingt es auf diesem Wege nicht, es in krystallinischer Gestalt zu erhalten. Die wahrscheinliche Formel des Chlorproteinchroms ist CpcHnfi CLjN^O^S. Dabei w\u00e4re diejenige des reinen Proteinchroms Cy(iHuyN2tO;ilS und der Procentgehalt;","page":76},{"file":"p0077.txt","language":"de","ocr_de":"BIBLIOGRAPHIE.\n77\nC - 55,04%\nH\u2014 5,68 >\nN \u2014 14,14 >\nS\u2014 1,52 >\n0 \u2014- 23,72 >\nBeim Umsch\u00fctteln einer Chlorprote\u00efnchroml\u00f4sung mit Silberoxyd entf\u00e4rbt sich die L\u00f6sung, und wird eine neue Portion Chlorwasser zugegeben, so erscheint die fr\u00fchere F\u00e4rbung nicht wieder. Bei genannter Reaction findet Zersetzung des Chlorproteinchroms unter Bildung einiger krystallinischer Verbindungen statt, die noch nicht genau untersucht worden sind.\nChlorproteinchrom sowie auch Prote\u00efnchromogen geh\u00f6ren nicht zu der Gruppe der Eiweissstoffe, sondern stellen wahrscheinlich den Grundstoff vieler tierischer Farbstoffe vor. Beim Zusammenschmelzen mit Aetzkali zerf\u00e4llt das Chlorprotemchrom unter Bildung von Pyrrol, Indol, Scatol u. s. w. Das charakteristische Absorptionsspectrum des Chlorprote\u00fcnchroms ist folgendes;\na)\tIn 50% alkoholischer L\u00f6sung ist der Absorptionsstreifen: 376\u2014484, in weniger concentrirter L\u00f6sung: 567\u2014497.\nb)\tIn alkoholischer und salzsaurer L\u00f6sung: 576\u2014484. In weniger concentrirter L\u00f6sung: 544\u2014528.\nc)\tIn \u00e4therisch\u2014alkoholischer L\u00f6sung erh\u00e4lt man 2 Absorbtionslinien 1) 576\u2014564 2) 522\u2014509.\nd)\tIst die Absorbtion eine ziemlich starke: 576\u2014574.\nWorms, W. Ueber den Einfluss verd\u00fcnnter Pyrophosphors\u00e4urei\u00f6sungen auf das erste (krystallinische) Albumin des H\u00fchnereiweisses Aus\ndem Laboratorium der physiologischen Chemie der kasaner Universit\u00e4t. Journal der Russischen physik. chemisch. Ges. Bd. 30, Abt. I (1898) S. 310. TRyp. PyccK. <|>h3.-xhm. 06m,.\nIn Anbetracht dessen, dass in L\u00f6sung befindliche Pyrophosphors\u00e4ure leicht in Ortophosphors\u00e4ure \u00fcbergeht,benutzte der Autor frischbereitete Pyrophosphors\u00e4ure, wobei er die Quantit\u00e4t der Beimengung von Ortophosphors\u00e4ure bestimmte.\nDurch Dialyse einer Albuminl\u00f6sung gegen Pyrophosphors\u00e4urei\u00f6sungen von verschiedener Concentration (0,05%, 0,2% und 0,5%) wurden dem Aussehen nach verschiedene L\u00f6sungen erhalten, die aber folgende gemeinsame Eigenschaften besassen: 1) aus einer sauren L\u00f6sung wird das Albumin durch neutrale Salze niedergeschlagen; b) bei vorsichtiger Neutralisation f\u00e4llt ein Niederschlag aus, der sich rasch in einer geringen Menge Alkali aufl\u00f6st; 3) aus 95% Alkohol scheidet sich das Albumin als weisser feinflockiger Niederschlag aus; Beim Erw\u00e4rmen im Wasserbade verwandelt sich eine Albuminl\u00f6sung sogleich in Gallerte, die es nicht gelingt in Wasser wieder aufzul\u00f6sen; c) beim Erhitzen einer Albuminl\u00f6sung in Pyrophosphors\u00e4ure in zugesrhmolzenen Rohren beobachtet man Folgendes: wird das Rohr in kochendes Wasser gebracht, so verwandelt sich anf\u00e4nglich die gesammte Fl\u00fcssigkeit in eine feste opalescirende Gallerte; nach einiger Zeit wird diese fl\u00fcssig, und die Opalescenz wird schw\u00e4cher. Nach 1 V\u00a7\u20142-stiindigem Erhitzen l\u00f6st die Gallerte sich auf und flm","page":77}],"identifier":"lit37698","issued":"1905-1906","language":"de","pages":"76-77","startpages":"76","title":"Zur Frage nach der Trypsinverdauung der Eiweissstoffe. Ueber das Proteinchromogen und einige Derivate desselben. Inauguraldissertation zur Erlangung der W\u00fcrde eines Mag. pharm. Aus der chemischen Abteilung des Instituts f\u00fcr experimentelle Medicin. Petersburg 1898","type":"Journal Article","volume":"4"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T16:51:49.900354+00:00"}