Open Access

JSON Export

{"created":"2022-01-31T14:38:09.874098+00:00","id":"lit37785","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Pringsheim, Hans","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 65: 96-109","fulltext":[{"file":"p0096.txt","language":"de","ocr_de":"Studien \u00fcber die Spaltung racemischer Aminos\u00e4uren durch Pilze.\nVoll\nHans Pringsheim.\n(Aus dem chemischen Institut der Universit\u00e4t Berlin. >\n(Der Redaktion zugegangen am 7. Februar 1910.)\nZur Spaltung racemischer Aminos\u00e4uren in die optisch aktiven Komponenten sind bisher nur eine geringe Anzahl niederer Organismen verwandt worden. Die zuerst \u00fcber diesen Gegenstand ver\u00f6ffentlichten Angaben konstatierten die Verzehrung der in der Natur vorkommenden Komponente der Aminos\u00e4uren durch Schimmelpilze. So gewann Schulze1) durch Aussaat von P\u00e9nicillium glaucum auf racemischem Leucin und racemischer Glutamins\u00e4ure die Antipoden des nat\u00fcrlichen Leucins und der nat\u00fcrlichen Glutamins\u00e4ure, so wurde racemische Aspa-ragins\u00e4ure bei spontaner Infektion unter Verbrauch der nat\u00fcrlichen Komponente rechtsdrehend2) und inaktive Glutamins\u00e4ure beim Wachstum von P\u00e9nicillium glaucum linksdrehend.-) Beim Wachstum von Aspergillus niger auf racemischem Alanin wurde das Verschwinden von 10 \u00b0/o des nat\u00fcrlichen Alanins beobachtet.* 4 S.) Weiterhin konnte mit Hilfe desselben Pilzes aus racemischem Cystin ein vorwiegend aus dem aktiven Isomeren des nat\u00fcrlichen Cystins bestehendes Produkt gewonnen werden, b und neuerdings wird berichtet, da\u00df F\u00e4ulnisbakterien das inaktive Valin asymmetrisch unter Aufzehrung der nat\u00fcrlichen Komponente angreifen.6)\nSpezielle Angaben \u00fcber den Verbrauch der in der Natur\n')' Schulze unci Boss hard, Diese Zeitschrift, Bd. X (1886). S. LR\n\u2014 Schulze und Likiernick, Ber. d. Deutsch, chem. Ges., .Jg. XXIV (1891\nS. I\u00ce71. - Schulze, Ibid., Jg. XXVI (185)3). S. 57.\n*) Engel, Compt. rend, de l'Acad., Bd. GV1 (1888). S. 1731.\n* \u00bb \u2018Von o z z i und Appiani, Gaz chim. ital., Bd. XXIV (1894), S. 382. E. Fischer, Ber. d. Deutsch, chem. Ges.. Jg. XXXII(1899), S. 2451 Neuberg und Mayer, Diese Zeitschrift, Bd. XLIV (1905). S. 508 Neuberg und Karczag, Biochem. Zeitschr.. Bd. XVIII (1909).\nS. 438.","page":96},{"file":"p0097.txt","language":"de","ocr_de":"i-bor die Spaltung rac-emisolier Aminos\u00e4uren durch Pilze.; 97\nnicht vorkommenden Komponente einer Aminos\u00e4ure, des Alanins, durch Schimmelpilze machten zuerst Mac Kensi und Harden.1) Sie fanden, da!) P\u00e9nicillium glaucum (Link). Aspergillus niger (van Tieghem) und Aspergillus griseus (Link) das nat\u00fcrliche aktive Isomere leichter angreifen als die andere Komponente und da\u00df diese Elektion allein von der Spaltungsgeschwindigkeit der beiden Antipoden abh\u00e4ngt. Auch die Hefe besitzt trotz ihrer speziellen Bevorzugung der nat\u00fcrlichen Komponente verschiedener Aminos\u00e4uren2) die F\u00e4higkeit, bei mangelnder Stick-sto\u00dfern\u00e4hrung die andere Komponente anzugreifen2) und sie eventuell ganz zu verzehren.3)\nDer Zweck meiner vorliegenden Untersuchungen war-das Verhalten einer etwas gr\u00f6\u00dferen Anzahl von Pilzen gegen\u00fcber racemischen Aminos\u00e4uren zu pr\u00fcfen. Es war zu entscheiden, ob es niedere Organismen gibt, welche einen symmetrischen Angriff auf die genannten Stickstoffquellen vorriehmen ? Vor allem war auch der Versuch zu machen, Organismen zu linden, welche die Antipoden der in der Natur beobachteten Komponenten der Aminos\u00e4uren bevorzugen, denn Ulpiani und Gondelli4) geben an, da\u00df der Bacillus cholerae-polli raeemisches Alanin in dieser Weise spaltet. Weiterhin sollten meine Untersuchungen eine Beziehung zu den Beobachtungen von Abderhalden und Pringsheim5) hersteilen, welche fanden, da\u00df das peptolytische Ferment einiger Schimmelpilze im Gegensatz zu dem h\u00f6herer Organismen aus Polypeptiden auch die Antipoden der nat\u00fcrlichen Komponenten der Aminos\u00e4uren herauszuspalten imstande ist. Denn es war anzunehmen, da\u00df die Wirkung dieses Fermentes seine Erg\u00e4nzung in der F\u00e4higkeit der hier in Betracht kommenden Pilze finden w\u00fcrde, die beiden abgespaltenen Komponenten der Aminos\u00e4uren auch weiter zu verarbeiten.\nMacKensie und Harden. Pme. of the eitern. Soc . IM XIX modi, s. is.\nK. Ehrlich, Biochem. Zeitschr.. Bd. I , 190(5). S. 7.\n) H. Pringsheim. Ihid.. IM. Ill (1.9071. S. 21L 4) Ulpiani und Condelli. Gazcliim. ital.. Bd. XXX (p.ioo,, s.\nb) E.AbderhaldenundH. Pringsheim. Diese Zeitschrift IM I IX {loom. s. 219.\t\u201c","page":97},{"file":"p0098.txt","language":"de","ocr_de":"Hans Pringshei m,\nPH\nHei der Aussaat verschiedener Schimmelpilze und zweier Bakterienspecies auf d-l-Leucin und d-l-Glutamins\u00e4ure zeigte sich nun, da\u00df ein Angriff auf beide optischen Komponenten in der Tat erfolgt, denn in allen F\u00e4llen wurde weniger als die theoretische Menge der nicht nat\u00fcrlichen Komponente zur\u00fcckgewonnen. Auch wurde die optische Drehung der zur\u00fcckgewonnenen Aminos\u00e4uren in keinem Falle gleich der theoretischen einer Komponente gefunden. In etwa der H\u00e4lfte der untersuchten Spaltungen war der Angriff symmetrisch erfolgt, soda\u00df (lie zur\u00fcckgewonnenen Aminos\u00e4uren keine optische Aktivit\u00e4t zeigten. \u00dcber ein derartiges Verhalten, von F\u00e4ulnisbakterien racemischer Glutamins\u00e4ure gegen\u00fcber, hat inzwischen auch Neiiberg1) berichtet.\nDer Grad der Auslese der einen Komponente durch die Filze mu\u00df von Bedingungen abh\u00e4ngen, in die man nur schwer einen Einblick gewinnen kann; bei l\u00e4ngerer Wachstumsperiode findet naturgem\u00e4\u00df eine Anh\u00e4ufung der schwerer angreifbaren optischen Isomeren in den unverzehrt zur\u00fcckbleibenden Anteilen der Aminos\u00e4uren statt, soda\u00df es bei gen\u00fcgendem Ausgangsmaterial gelingen mu\u00df, mit Hilfe geeigneter Pilze zu den von razemischen Beimengungen, freien Antipoden der nat\u00fcrlichen Aminos\u00e4uren zu gelangen. Doch ist f\u00fcr praktische Zwecke die Ehr lieh sehe Methode der Hefeg\u00e4rung vorzuziehen.\nAuch der symmetrische Angriff einiger Pilze auf die Aminos\u00e4uren ist keine feststehende Gr\u00f6\u00dfe. Durch Bedingungen \u00e4u\u00dferer Natur, welche nicht den Pilzspecies als innere Eigenschaften anhaften, kann eine Elektion der nat\u00fcrlichen Komponente gehindert werden. Die Gegenwart einer anderen Kohlenstoffquelle, in Gestalt von Glukose, scheint im allgemeinen die Auslese unter den Komponenten zu beg\u00fcnstigen, wor\u00fcber Einzelheiten aus der Tabelle, welche die Resultate am Schlu\u00df zusammenfa\u00dft, zu entnehmen sind. Doch ist auch diese Gesetzm\u00e4\u00dfigkeit nicht ohne Ausnahme, denn verschiedene Pilze griffen auch bei gleichzeitiger Gabe von Glukose symmetrisch an.\nGeeignete, aber im speziellen schwer auffindbare Be-\n') -Neubrrg, Bioehero. Zeitschr.. Bd. XVIII (190!*), S. 143.","page":98},{"file":"p0099.txt","language":"de","ocr_de":"Thor die Spaltung racemischer Aminos\u00e4uren durch Pilze. 99\ndingungen vorausgesetzt, d\u00fcrfte die Mehrzahl der Pilze eine Bevorzugung der nat\u00fcrlichen Komponente aus\u00fcben. Die Aufladung einer sch\u00e4rferen Gesetzm\u00e4\u00dfigkeit wird verborgen bleiben, bis es gelingt, die den Abbau der Aminos\u00e4uren ausl\u00f6senden Fermente von der lebenden Zelle abzutrennen. Erst dann wird sich zeigen lassen, ob die Spaltung der Aminos\u00e4uren zuerst immer asymmetrisch verl\u00e4uft, wie das bei der Abspaltung der Aminos\u00e4uren aus racemischen Polypeptiden von Abderhalden und Pringsheim beobachtet wurde.\nFine Bevorzugung der in der Natur nicht aufgefundenen Komponente der Aminos\u00e4uren wurde bei keinem der sechzehn in den Kreis der Untersuchung gezogenen Pilze beobachtet. Ebenso, f\u00fchrte ein Versuch, solche Pilze durch Elektivk\u00fcltur zu isolieren, zu keinem Resultat. Der erste Versuch, einen solchen Pilz durch Luftexposition einer L\u00f6sung von Glukose als Kohlensto\u00df- und 1-Alanin als Stickstoffquelle einzufangen, war schon wegen der von Abderhalden und Pringsheim beobachteten vorz\u00fcglichen Eignung des 1-Alanins als Stick-stoffquelle wenig aussichtsvoll. Der auf dieser N\u00e4hrl\u00f6sung isolierte Schimmelpilz griff das Leucin symmetrisch an. Aber auch ein auf 1-Alanin als gleichzeitiger Kohlen-und Stickstoffquelle eingefangener Pilz zeigte keine Bevorzugung des d-Leucins; in einem Versuche verzehrte er im Gegenteil das 1-Leucin schneller.\nTrotzdem diese Befunde keinen strikten Beweis daf\u00fcr liefern, da\u00df es in der Natur keine Mikroorganismen gibt, welche \u00dfie Antipoden der nat\u00fcrlichen Komponenten von Aminos\u00e4uren bevorzugen, so macht er diese Annahme doch wahrscheinlich. Auch hat ein derartiges Verhalten der niederen Organismen durchaus nichts Befremdendes. Die Bevorzugung der nat\u00fcrlichen Komponente ist als ein Anpassungszustand zu deuten, welcher sich mit fortschreitender Entwicklung im Organismenreiche ausgebildet und pr\u00e4zisiert hat.1) Die nieder\u00e8n Organismen sind bez\u00fcglich dieser Anpassung noch weniger scharf eingestellt als die h\u00f6heren Pflanzen und Tiere. Ausgehend\nV vgb hierzu H. Pringsheim, Die Variabilit\u00e4t niederer Organismen. Eine deszendenztheoretische Sludie, Julius Springer..\"Berlin OHO. S. \u2022>\u00bb.","page":99},{"file":"p0100.txt","language":"de","ocr_de":"Hans Pringsheim.\n100\nvom symmetrischen Angriff d\u00fcrften sie sieh sowohl bez\u00fcglich der Abspaltung der nat\u00fcrlichen Komponenten aus Polypeptidbindungen, wie in bezug auf die Verarbeitung der abgespaltenen Aminos\u00e4uren, den ihnen in der Natur gebotenen Kr-n\u00e4hrungsbedinguiigen akkommodierl und auf die Bevorzugung der einen Komponente eingestellt haben. Denn bisher sind die Aminos\u00e4uren in der Natur nur in einer optischen Modifikation aufgefunden worden,1) die, wie wir gesehen haben, allein von Mikroorganismen bevorzugt zu werden scheint.\nMit diesen Anschauungen stehen die Befunde Pfefferst welcher auf Links-Weins\u00e4ure eine diese Modifikation bevorzugende Bakterienart isoliert, nicht im Widerspruch. Denn stickstofffreie Substanzen kommen in der Natur in beiden optischen Isomeren vor. Bei der Verg\u00e4rung von Zucker kann je nach der Art der wirksamen Bakterien Rechts- oder Links-Milchs\u00e4ure gebildet werden; und wir kennen milchs\u00e4urezersetzende Bakterienarten, die je nach ihrer Species die eine oder die andere optische Isomere der Milchs\u00e4ure schneller angreifen. Auch die \u00c4pfels\u00e4ure wurde in racemischer Form in der Natur anfgefunden. Die Gelegenheit zur Anpassung an die Bevorzugung der einen wie der anderen Komponente stickst ofl freier N\u00e4hrmedien war also unter den Bedingungen des Vorlebens der Mikroorganismen in der Natur gegeben. Aber auch hier verr\u00e4t die gr\u00f6\u00dfere Verbreitung der die h\u00e4ufiger vorkommende Komponente bevorzugenden Mikroorganismen die Anpassung an die nat\u00fcrlichen Verh\u00e4ltnisse.\nExperimenteller Teil.\nDie Reinkulturen der Pilze und Bakterien kamen au! 100 ccm sterilisierter N\u00e4hrl\u00f6sung, welche neben den racemi-schen Aminos\u00e4uren die n\u00f6tigen N\u00e4hrsalze (KB,PO,. MgSO,. NaU und Spuren von FeS();t), und in einzelnen F\u00e4llen Glukose enthielten, zur Aussaat. Wurde mehr N\u00e4hrl\u00f6sung angewandt, so ist das iin einzelnen Falle speziell angegeben.\n\u2018) H. P rings lie iiii. Diese Zeitschrift, vors tollende Mitteilung;\n*\u25a0' Pfeffer. Jahrb\u00fccher f. wissenschaftliche Holanik. Del, XXVIII","page":100},{"file":"p0101.txt","language":"de","ocr_de":"Lljcr die Spaltung lateinischer Aminos\u00e4uren durch Pilze. tOl\nDas Leucin war aus Isovaleraldehvd hergestellt worden.1) Die racemisehe Glutamins\u00e4ure wurde nach dem Verfahren von Michael und Wing2) gewonnen.\nNachdem bei geeigneter Temperatur reichliche Vegetation der Mikroorganismen erzielt worden war, wurde abliltriert, um die Pilzdecke zu entfernen. Zur Zur\u00fcckgewinnung des Leu-cins wurde zuerst auf dem Wasserbade eingedampft, dann mit Tierkohle aufgekocht, um die Pilzfarbstoffe zu entfernen, und darauf auf dem Wasserbade zur Trockene verdampft. Der gepulverte R\u00fcckstand ergab nach dem Ausziehen mit Alkohol, dem geringe Mengen Ammoniak zugesetzt worden waren, beim Stehen im Eisschrank eine erste Krystallisation von Leucin, Zur m\u00f6glichsten Zur\u00fcckgewinnung der gesamten Leucinmenge wurde die Mutterlauge bis auf wenige Kubikzentimeter eingedampft und nochmals im Eisschrank aufbewahrt: Das im Vakuumexsikkator getrocknete Leucin wurde zuerst gewogen und darauf ein Teil oder die gesamte Menge je nach Bed\u00fcrfnis zur Drehungsbestimmung verwandt.\nDer leichteren Zersetzbarkeit der Glutamins\u00e4ure Rechnung tragend, mu\u00dfte hier im Vakuum bei 10\u00b0 zur Trockene verdampft werden. Nach dem Aufnehmen mit wenig Wasser kristallisierte die Glutamins\u00e4ure im Eisschrank aus. In einem Falle wurde die Glutamins\u00e4ure durch Zusatz konzentrierter Salzs\u00e4ure als salzsaures Salz ausgef\u00e4llt, das dann direkt zur Drehungsbestimmung verwandt wurde, w\u00e4hrend in den anderen F\u00e4llen f\u00fcr diesen Zweck die berechnete Menge Normalsalzs\u00e4ure zugegeben wurde.\nDie nachfolgenden Angaben enthalten die Aufz\u00e4hlung der f'dzarten, die Wachslumszeiten, die Mengen der verwandten und zuriiekgewonnenen Aminos\u00e4uren, den Prozentgehalt der\nL\u00f6sung an (ilukose und die Resultate der optischen \u00dfestim-mungen.\t*\nI. Aspergillus Wentii. 0,5 \"/\u00ab Leucin,' 2 d/,, Glukose ;\nb Vgl. E. tischer, Anleitung zur Darstellung organischer p,;,. l arale. Braunschweig 1905, S. 80.\nMichael und Wing, Ber. der Deutsch, ehern. Oes Jg XVII IW'n, S. 21184.","page":101},{"file":"p0102.txt","language":"de","ocr_de":"102\nHans Fr in g s ho im,\nzur\u00fcckgenommen 0,05(52' g Leucin. Wachtum 3. Dez. bis 8. Jan. 1909.\n0,05(52 g Leucin. gel\u00f6st in 20 \u00b0/niger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,3820 g: d = 1,1. Drehung im 1-Dezi-meterrohr \u2014 0,10\u00b0.\nMithin I\u00ab;,\" = \u2014 8,6\".\nII.\tAspergillus ni g er. l\u00b0/o Leucin, 2\u00b0/o Glukose: zur\u00fcckgewonnen 0,0606 g Leucin. Wachstum 3. Dez. bis\n10.\tDez. 1908.\n0,0606 g Leucin gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 6,5714 g; d = 1,1. Drehung im 1-Dezi-meterrohr \u2014 0,07\nMithin !\u00ab]\u201c%:- 6,9\".\nIII.\tP\u00e9nicillium purpurogenum. 1. 200 ccm N\u00e4hrl\u00f6sung, l\u2019\u00b0/o Glutamins\u00e4ure, l\u00b0/o Glukose; zur\u00fcckewonnen 0,9 g Glutamins\u00e4ure vom Schmelzpunkt 198\u00b0. Wachstum 15. Nov. bis 22. Dez. 1909.\n0,3614 g Glutamins\u00e4ure und ein Molgewicht Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,3844 g; d == 1,028. Drehung im 1-Dezimeterrohr \u2014 0,23\u00b0.\nMithin |ajp = \u2014 3,3\".\n2. 1200 ccm N\u00e4hrl\u00f6sung, 0,5\u00b0/o Glutamins\u00e4ure, 1 \u00b0/o Glukose. Wachstum 9. Dez. \u2014 4. Jan. 1910.\n0,3825 g Glutamins\u00e4ure und ein Molgewicht Salzs\u00e4ure Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,1422 g ; d = 1,038. Drehung im 1-Dezimeterrohr \u2014 1,92\u201c.\nMithin >1*' \u2014 \u2014 24,9\".\nIV.\tMucor mucedo. 1. 0,5\u00b0,o Leucin, 2\".. Glukose; zur\u00fcckgewonnen 0,1330 g Leucin. Wachstum 3. Dez. bis\n11.\tJan. 1909.\n0,1330 g Leucin gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,5126 g; d = 1.1. Drehung im l-Dezi-meterrohr \u2014 0,26\u00b0.\nMithin |\u00abj\" = \u2014 9,8\u201c.\n2. l \u00b0/o Leucin, keine Glukose : zur\u00fcckgewonnen 0,62 g Leucin. Wachstum 5. Dez. \u2014 3. Febr. 1909.","page":102},{"file":"p0103.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Spaltung raceniischer Aminos\u00e4uren durch Pilze. 103\n0,22.64 g Leucin gel\u00f6st in 20ft;oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,9412 g: d = 1,1. Drehung im 1-Dezimeterrohr 0 \".\nMithin fa]JJ* = 0\".\nV.\tMucor corymbi 1er. 0.5\u00b0/o Lucin, 2\u00b0/o. Glukose; zur\u00fcckgewonnen 0,19 g Leucin. Wachstum 3. Dez. bis 11. Jan. 1909.\n0.\t1868.g Leucin gel\u00f6st in 20,v oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,555 g: d = 1.1. Drehung im 1-Dezi-meterrolir 0\u00b0.\nMithin |\u00ab|*' = 0\u00b0.\nVI.\tMucor rhizopodiformis. 1. 1 \u00b0/e Leucin, l0,,. Glukose ; zur\u00fcckgewonnen 1. Fraktion 0,2681 g, II. Fraktion 0,1754 g Leucin. Wachstum 28. Juni \u2014 2. Juli 1909.\n1.\tFraktion 0,2681 g Leucin gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure.\nGesamtgewicht der L\u00f6sung 5,0326 g: d \u2014 1,1. Drehung im 1-Dezimeterrohr 0\".\t'\nII. b raktion 0,1/54 g Leucin gel\u00f6st in 20.\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,4298 g; d = 1.1. Drehung im 1-Dezimeterrohr 0\u00b0.\nMithin [a| *\u00b0 = 0\u00b0.\n2.\tl\u00b0/o Leucin, 1 \u00b0/o Glukose; zur\u00fcckgewonnen 0,54 g Leucin. Wachstum 25. (Jkt. \u2014 3. Nov. 1909.\n0,2230 g Leucin gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 4,2430 g ; d = 1,1. Drehung im 1-Dezimeterrohr = _ 0,19\u00b0.\nMithin [aj p = \u2014 3,3\u00b0.\n3.\t200 ccm N\u00e4hrl\u00f6sung, 0,85\u00b0/\u00ab> Glutamins\u00e4ure, 0,5\u00b0, \u201e Glukose. Wachstum 6. August \u2014* 25. Okt. 1909.\n0,0676 Glutamins\u00e4urechlorhydrat, entsprechend 0,0510 g Glutamins\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 3,2601 g. Drehung im 1-Dezimeterrohr \u2014 0,66\u00b0.\nMithin |a|\t= \u2014 3,2C.\nVII.\tMucor javanicus. I0;., Leucin, keine Glukose; zu-","page":103},{"file":"p0104.txt","language":"de","ocr_de":"104\nHans P ring s'il ci in,\nr\u00fcckgewonnen 0,1754 g Leucin. Wachstum 26. Febr. bis 7. Juni 1909.\n0.1754 g Leucin, gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,7254 g: d = 1,1. Drehung im 1-Dezi-meterrohr \u20140,29\u00b0.\n\u25a0Mithin, |\u00fc-0 =\u25a0 \u2014 8,6\u00b0.\nV1H Rliizopus tonk inen sis. 1. l\u00b0/o Leucin, 2\u00b0,0 Glukose: zur\u00fcckgewonnen 0,4490 g Leucin. Wachstum 3. Nov. bis 27. Nov. 1908.\n0,3469 g Leucin, gel\u00f6st in 20o/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 7,1280 g : d =\u00e8 1,1. Drehung im 1-Dezi-meterrohr \u2014 0,26\u201c.\nMithin |\u00ab|^ \u2014 \u2014 1,9\".\n2.\tl\u00b0/o Leucin, 2\u00b0;o Glukose. Der Pilz war in diesem Lalle vorher auf 200 ccm 22/oiger Rohrzuckerl\u00f6sung mit (NII^POi als Stickstoffquelle herangezogen worden, auf der er vom 28. \u00dckt. \u2014 3. Nov-. 1908 gewachsen war. Er wurde am 3. Nov. in die Leucinl\u00f6sung \u00fcbertragen und wirkte in ihr bis zum 27. Nov. Zur\u00fcckgewonnen 0,1918 g Leucin.\n0,1918 g Leucin, in 20 V-Oger Salzs\u00e4ure gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5.5620 g : d =\u25a0 1,1. Drehung im 1-Dezi-\u00bbneterrohr \u20140,31\u201c.\nMithin Ja|jj = \u2014 8,1\u00b0.\n3.\tO.o0;\u00ab Leucin, 1 \u00b0/o Glukose; zur\u00fcckgewonnen 0,2189 g Leucin. Wachstum 3. Nov. \u2014 27. Nov. 1908.\n0.2189 g Leucin, in 20 Siger Salzs\u00e4ure gel\u00f6st. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 1.8837 g: d = 1,1, Drehung im 1-Dezimeterrohr o\u201c.\nMithin jaj*' = 0\u00b0.\n4.\tD,5\u00b0/o Leucin L 0,5f/o Witte-Pepton, l\u00b0/o Glukose: zur\u00fcckgewonnen 0,2810 g Leucin.\nO,2810 g Leucin, gel\u00f6st in 20\u201c /oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,5354 g; d = 1.1. Drehung im 1-Dezi-meterrohr 0\u201c.\nMithin |aj|\u2018' == 0\u201c.","page":104},{"file":"p0105.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber' die- Spaltung racomischer Aminos\u00e4uren durcb |>j.|z,V U >5\nIX.\tOidium lactis. 1 \u00b07o Leucin, keine Glukose: zur\u00fcckgewonnen 0,1490 g Leucin.\n0.\t1490.g Leucin, gel\u00f6st in 20\u00bb/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamt-gewichl der L\u00f6sung 5,5554 g: d \u2014 1.1. Drehung im 1-Dezi-nieterrohr \u2014 0,30\u00b0.\nMithin [a|jj* ' = \u2014 12,1 \".\nX.\tAl 1 escheria Gayonii. 1. l\u00b0/o Leucin, 2% Glukose: zur\u00fcckgew\u00f6nnen I. Fraktion 0,39 g Leucin, II. Fraktion 0.25 g Leucin. Wachstum 27. Okt. \u2014 31. Nov. 1908.\n1.\tkraktion 0,2920 g, gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure, Ge-samtgewicht der L\u00f6sung 5,0303 g; d \u2014 1,L Drehung im 1-Dezimeterrohr 0\u00b0,\nMithin [a\u00c7 = 0*\\\nAuch die II. Fraktion zeigte keine Drehung.\n2.\tl\u00b0/o Leucin, keine Glukose: zur\u00fcckgewonnen 0.30 g Leucin. Wachstum 3. Dez. 1908 \u2014 3. M\u00e4rz 1909.\n0,1554 g Leucin, gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure, Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,7244 g: d = 1,1, Drehung im 1-Dezi-meterrohr 0\u00b0.\nMithin |a|*\u2019 = 0\u00b0.\nXI.\tMonilia Candida. l\u00bb/0 Leucin. 2\u00bb/0 Glukose : zit-rdekgewonnen 0,6798 g Leucin. Wachstum 4.\u2014HO. N\u00fcv | <jos G\u00e4rung beobachtet 14. Nov.\n0,8598 g Leucin, gel\u00f6st in 20'Voiger Salzs\u00e4ure Gesamt-gewicht der L\u00f6sung 6,6109 g; d = 1.1. Drehung im 1-Dezi-meterrohr 0\u00b0.\nMithin [a]*\u2019 = 0\u00b0.\nXII.\tHyphomyces rosellus. 1 Leucin, 1 \u201c \u201e Glukose\u2022 zur\u00fcckgewonnen 0,2924 g Leucin. Wachstum 1.-27. Mai 1909.\n0,2924 g Leucin, gel\u00f6st in 20\u00b0, oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 6,3268 g; d = 1,1. Drehung im 1-Dezi-meterrohr 0\".\nMithin [\u00ab)*' \u2014 0\u00b0.\nXIII.\tPhoma betae. l\u00b0/o Leucin, keine Glukose; zur\u00fcckgewonnen 0,0754 g Leucin. Wachstum 27. April \u2014 7. Juni 1909.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LXV.\nM","page":105},{"file":"p0106.txt","language":"de","ocr_de":"106\nHans Pringsheim,\n0,0754* g Leucin, gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,4*758 g: d = 1,1. Drehung im 1-Dezi-meterrohr \u2014 0,10\u00b0.\nMithin [afD\u00b0 = \u2014 6,6\u00b0.\nXIV.\tBacillus coli communis. 0,5\u00b0/o Leucin, 2\u00b0/o Glukose: zur\u00fcckgewonnen 0,1094 g. Wachstum bei Bruttemperatur 15. Dez. 1908 \u2014 20. Januar 1909.\n0,1094 g Leucin, gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,2591 g: d = 1,1. Drehung im 1-Dezi-rneterrohr 0\u00b0.\nMithin [a]\u2018^ == 0\u00b0.\nXV.\tClostridium Americanum. *) lOOOccm N\u00e4hrl\u00f6sung, 0,2\u00b0in Glutamins\u00e4ure, 0,5\u00b0/o Glukose. Zur Neutralisation der bei der G\u00e4rung sich bildenden S\u00e4uren wurde nicht CaC03, sondern BaC03 zugesetzt, damit das in L\u00f6sung gegangene Baryum vor dem Eindampfen mit Schwefels\u00e4ure quantitativ entfernt werden konnte; zur\u00fcckgewonnen 1,1 g Glutamins\u00e4ure. G\u00e4rung 26. Nov. \u2014 15. Dez. 1909.\n0,3590 g Glutamins\u00e4ure und ein Molgewicht Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,2643 g; d = 1,030. Drehung im 1-Dezimeterrohr \u2014 0,37\u00b0.\nMithin |a|j|\u2019 = \u2014 5,3\u00b0.\nXVI.\tSpontane Infektion. 1 \u25a0\u2018Vu-Leucin, keine Glukose: zur\u00fcckgewonnen 0,1117 g. Wachstum eines Schimmelpilzes 3. Dez, \u2014 26. Jan. 1909.\n0,1117 g Leucin gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,430 g; d = 1,1. Drehung im 1-Dezi-meterrohr \u2014 0,17\u00b0.\nMithin [a|^ = \u2014 7,5\u00b0.\nXVII.\tDer hier verwandte Schimmelpilz wurde isoliert, indem ein 0,5\u00b0/oige Glukosel\u00f6sung, die 0,5 \u00b0/o 1-Alanin als Stickstoffquelle enthielt, der Luft exponiert wurde. Von der auf\nV Vgl. hierzu H. Pringsheim, Zentralbl. f. Bakt., II. Abt., Bd. XVI <1906), S. 795: Bd. XX (1908), S. 248; Bd. XXI (1908), S. 673; B. XXIII (1909t. S. 300; Bd. XXIV (1909) S. 488; Bd. XXVI (1910), S. 221 u. S. 226.","page":106},{"file":"p0107.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Spaltung racemischer Aminos\u00e4uren durch Pilze. 107\nPflaumendekoktagar isolierten Kultur wurden Sporen in die Leucinl\u00f6sung abgeimpft.\n1\u00b0 o Leucin, 1 \u00b0/o Glukose : zur\u00fcckgewonnen 0,2080 g Leucin. Wachstum 25. Juni \u2014 5. Juli 1909.\n0.\t2080.g Leucin gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 5,3584 g: d = 1.1. Drehung im 1-Dezimeterrohr 0\".\nMithin |<< = 0\u00ab.\nXV111. Der hier verwandte Schimmelpilz wurde isoliert, indem 0,5 % 1-Alaiiin als gleichzeitige Kohlen- und StickstolV-quelle der Luft exponiert wurde. Das in beiden F\u00e4llen angewandte 1-Alanin zeigte die Drehung |aj\u201c = \u2014 10,4\u00b0 in salzsaurer L\u00f6sung. Es war also reines 1-Alanin.1) Von der auf Pllaumendekoktagar isolierten Kultur wurden Sporen in die, Leucinl\u00f6sungen abgeimpft.\n1.\tl\u00b0/o Leucin, keine Glukose: zur\u00fcckgewonnen 0 g. Es war bei einem Wachstum vom 16. Juli \u2014 23. Okt. 1909 offen-\nhar die gesamte Menge der beiden Antipoden des Leucins auf-gebraucht worden.\n2.\t1 \u00b0/o Leucin, keine Glukose; zur\u00fcckgewonnen 0,77 g Leucin. Wachstum 23. Okt. \u2014 16. Nov. 1909.\n0,2776 g Leucin gel\u00f6st in 20\u00b0/\u00abiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 4,1175 g; d = 1,1. Drehung im 1-Dezi-meterrohr 0\u00b0.\nMithin [a|*\u2018 = 0\u00b0.\n3.\tl\u00b0/o Leucin, keine Glukose; zur\u00fcckgewonnen 0,2284 g Leucin. Wachstum 16. Nov. \u2014 9. Dez. 1909.\n0,2284 g Leucin gel\u00f6st in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure. Gesamtgewicht der L\u00f6sung 4,7345 g; d = 1,1. Drehung im t-Dezi-meterrohr \u2014 0,33\u00b0.\t,\nMithin [aj^\u00b0 = - 6,6\u00b0.\nBei st\u00e4rkerem Angriff findet also auch hier eine Elektion der nat\u00fcrlichen Komponente des Leucins statt.\n') K Fischer, Untersuchungen \u00fcber Aminos\u00e4uren, Polypeptide un<! Proteine. Berlin 1906, S. 561. fand \u2014 10,3\".","page":107},{"file":"p0108.txt","language":"de","ocr_de":"108\nHans Pringsheiin.\nPilzspecie?\nPiozent-gehalt der N\u00e4hrl\u00f6sung\n! Prozent- i l\u2019r,'huns des zu-\ngehalt riickge-\nder N\u00e4hr- wonnenen\nl\u00f6sung Leucins\nProzentgehalt des zur\u00fcckgewonnenen\n\u25a0\t\" : I\tan\ti d-l-Leueih i \u00b0h :\tan ,! Glukose\tin 20 V iger HCl r i\u201820 Ml)\tLeucins an d-Leucin \u00b0/o d-Leucin\nAspergillus Wen-tii . .\to.r,\t2\ti \u2014 8,\u00f6d y\t54\nniger . . .\tl\t2\t\u2014 0.9\u00b0\t43\nMue or mucedo ....\t0.5\t2\t- 9,8 0 '\t\u00f6l\n. . .. \\.\t1\t0\toy\t0\njavanicus . . .\t1\t0\t\u2014 S.\u00df* I\t54\ncorymbifer ...\t0,\u00f6\t2\t0\u00b0\t0\nrhizopodiformis .\t1\t1\t0\u00b0\t0\n\u00bb\t1 . i\t1 j\t\u2014 8.8\u00b0 !\t21\nTUiizopus tonkinensis .\ti\t;\t2\t\u2014 4,0\" :\t31\n\u2019 > > .\ti |\t2\t- 8,1\u00b0 ,\t51\n>\t.V-\t0,5\t1\t()\u201c 1\t0\n\t0.5 -J- 0.5 \u00ae/i> ;\t1\t0\u00b0\t<)\nOidi\u00fcni laclis .....\tPepton 1\t0 J\t\u201412,1 \u00ae ;\t7\u00f6\nAilescheria Gayonii . .\t1\tf\t> !\ti\t0\u00b0\ti\t0\n\u00bb \u00bb \u2019 . ,\t1\t0 !\t0\" 1\t0\nMonilia Candida ...\t1\t2\t. 0.\u00ab 1\t0\nHyph\u00f6myces rosellus .\t1\t1\t00\t0\nPhoma hetae . . ...\t1\to\t\u2014 6,\u00f6\u00b0\t42\nBac. coli communis . .\t0.5\t2\t! \u2022 0\u00b0\ti\t0\nSpontane Infektion . .\t1\t0\t; \u2014 7.5\u00b0\t47\nSchimmelpilz auf 1-Ala-nin -f- Glukose isoliert\ti 1\t1\t; oo\t0\nSchimmelpilz auf 1-Ala-nin isoliert . . . . \u2022\ti 1\t0\t! \u00bb.\t0\nDesgl. .\t. \u2022 .\t1\ti 0\t' \u2014 6.60\t42\n\tProzentgehalt\t! \u25a0\tDrehung der Prozentgehalt 1 zur\u00fcckge- ' der zur\u00fcckge-\t\nv\t| der N\u00e4hrl\u00f6sung an d-l-Glutamin- s\u00e4ure \u2022 .\t1\tJ wonnenen I Glutamins\u00e4ure als | HCI-Salz\twonnenen Glutamins\u00e4ure 1 an I-Glutamin-s\u00e4ure j\nP\u00e9nicillium purpuro-genuin ......\tj 1\t\u2022 ; i\t\u2014 3,3\u00b0\t11\nDesgl. ........\t0,5\ti\t; \u201424,9\u00b0\tHl\nMucor rhizopodiformis .\t0,85\t0.5\t! \t 3 2 o\t10\nGl< \u00bbst ridium Americanum\t0.2\t0.5\t- 5.3\u00b0\t17","page":108},{"file":"p0109.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber die Spaltung racemischer Aminos\u00e4uren durch Pilze. 109\nDie vorstehende Tabelle enth\u00e4lt eine \u00dcbersicht \u00fcber die Resultate. Der Prozentgehalt an aktiver Komponente berechnet sich aus der Drehung des d-Leucins in 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure \u2014 \u2014 15,9\u00b0 und der 1-Glutamins\u00e4ure als salzsaures Salz =. \u2014 30,45\u00b0.\nBemerkenswert ist noch, da\u00df das Leucin als gemeinsame Kohlen- und Stickstoffquelle f\u00fcr verschiedene Pilze als gutes N\u00e4hrmedium gedient hatte, w\u00e4hrend von anderer Seite eine gegenteilige Beobachtung vorliegt. ') Auch die 1-Glutamins\u00e4ure erwies sich ohne Gegenwart einer andern Kohlenstoffquelle als sehr geeigneter N\u00e4hrstoff f\u00fcr Aspergillus niger.\n') 0. Emmerling, Her. d. Deutsch, ehern. Ges., .lg. XXXV (1902),","page":109}],"identifier":"lit37785","issued":"1910","language":"de","pages":"96-109","startpages":"96","title":"Studien \u00fcber die Spaltung racemischer Aminos\u00e4uren durch Pilze","type":"Journal Article","volume":"65"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:38:09.874104+00:00"}