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{"created":"2022-01-31T15:56:41.244667+00:00","id":"lit37807","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Hirayama, K.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 65: 290-292","fulltext":[{"file":"p0290.txt","language":"de","ocr_de":"Einige Bemerkungen \u00fcber proteolytische Fermente.\nVon\nDr. K. Hirayaiua.\n(Aus dem physiologischen Institut der Universit\u00e4t Heidelberg.)\n(Der Redaktion zugegangen am 7. M\u00e4rz 1910.-)\nDie Untersuchungen von Takemura1) haben die von A. Kossel und A. Mathews gefundene Tatsache, da\u00df das reine Pepsin gewisse Protamine nicht angreift, im Prinzip best\u00e4tigt. Doch zeigten sich hierbei einzelne Erscheinungen, welche nicht anders zu erkl\u00e4ren sind, als durch die Annahme, da\u00df den k\u00e4uflichen Pepsinpr\u00e4paraten unter Umst\u00e4nden andere in saurer L\u00f6sung wirksame Fermente beigemischt sind, welche eine Hydrolyse des Glupeins herbeif\u00fchren k\u00f6nnen.\nIn Anbetracht der weiten Verbreitung solcher Gewebs-fermente, die in saurer L\u00f6sung eine tiefgreifende Proteolyse herbeif\u00fchren \u2014 wie z. B. der Hed in sehen Lieno-\u00df-protease \u2014, w\u00e4re diese Tatsache nicht merkw\u00fcrdig, denn die k\u00e4uflichen Pepsinpr\u00e4parate werden aus Gewebsextrakten dargestellt. Auffallend ist jedoch die Beobachtung Takemuras, da\u00df auch der Fistelmagensaft eines Hundes sich so verhielt, als ob er eine < \u00df-Protease\u00bb im Sinne Hedins, d. h. ein in saurer L\u00f6sung tiefgreifend proteolytisch wirksames Ferment enthielte (Versuch 6).\nDiese Tatsache schien eiper weiteren Untersuchung zu bed\u00fcrfen und ich habe daher auf Veranlassung von Professor A. Kossel einige Versuche hier\u00fcber angestellt.\nIch benutzte f\u00fcr diese Versuche nicht Protamin, sondern Eieralbumin und bem\u00fchte mich, zwei verschiedenartige Fermentwirkungen in derselben L\u00f6sung nebeneinander zu verfolgen, deren eine vorwiegend f\u00fcr das Pepsin, deren andere vorwiegend f\u00fcr die \u00df-Protease charakteristisch ist. Die erste ist die L\u00f6sung des Eiwei\u00dfes, beobachtet nach dem Verfahren von Mett; die zweite die Bildung von Carboxylgruppen durch weitere Spaltung, gemessen durch die Formoltitrierung nach S\u00f6rensen.\nIch bem\u00fchte mich fernerhin, die Versuchsbedingungen so zu variieren, da\u00df sie bei gewissen Versuchen f\u00fcr das Pepsin,\n') Diese Zeitschrift, Bd. LX1II, S. 201.","page":290},{"file":"p0291.txt","language":"de","ocr_de":"Einige Bemerkungen \u00fcber proteolytische Fermente. 291\nbei anderen f\u00fcr die \u00df-Protease g\u00fcnstiger waren. Hierbei ging ich von der Annahme aus, da\u00df das Optimum der Pepsinwirkung bei anderen Acidit\u00e4tsverh\u00e4ltnissen liegt, als das der \u00df-Pr\u00f6te\u00e4se. Ich stellte einige Versuche an bei Gegenwart von Salzs\u00e4ure, andere bei Gegenwart von Phosphors\u00e4ure, Milchs\u00e4ure und Essigs\u00e4ure.\nVon einer gr\u00f6\u00dferen Zahl von Versuchen will ich nur einige anf\u00fchren.\nVersuch I.\nPepsin Gr\u00fcbler (0.3 \u00b0/o) und Eieralburain.\nBezeichnung der\tVerfahren nach Mett (Millimeter)\t\tVerfahren nach S\u00f6rcnsen*) (Milligramm Stickstoff)\t\nS\u00e4ure\tNach 0 Stunden\tNach 24 Stund.\tNach\tj 0 Stunden 'j\tNach 24 Stunden\nSalzs\u00e4ure\t0,2 \u00b0/o\t2,1\t9,0\t; 2,1 j\t3,7\u00ab;\nPhosphors\u00e4ure 0,2 \u00b0/y\t0,0\t!\t5,0\t1,8\t3,1\nMilchs\u00e4ure 0,2 \u00b0/o\t\u2022 Spur\t1 . ; ~ 1,4\t1.2\t2,66\nEssigs\u00e4ure\t0,2 \u00b0/u\tVer\u00e4nderung nic ht bemerkbar\t!\t0,7 1\t0,73\t1 ,65\n*) Die hierzu benutzte Albuminl\u00f6sung wurde bereitet, indem ich 25 g k\u00e4ufliches Eieralbumin (Merck) mit i 1 Wasser 1 Stunde sch\u00fcttelte und sodann filtrierte. Das klare, leicht gelbliche Filtrat enthielt 0,27\u00b0/o Stickstoff. Zu dieser L\u00f6sung f\u00fcgte ich die in der ersten Kolonne angegebenen S\u00e4uren hinzu.\nVersuch II.\nPepsin Merck (0,3\u00b0/o) und Eieralbumin,\nBezeichnung der S\u00e4ure\t\tVerfahren nach Mett (Millimeter)\t\tFormoltitration nach S\u00f6rensen*) (Milligramm Stickstoff)\t\n\t\tNach : 6 Stunden\tNach 24 Stunden\tNach 6 Stunden\tNach 24 Stunden\nSalzs\u00e4ure\t0,2\u00b0/o\t2,8.\tIM\t2,4\tL '->8 .\nPhosphors\u00e4ure\t0,2 >\t0,8\t4,9\tt,r\t3,3\nMilchs\u00e4ure\t0,2\u00b0 o\tSpur\t1,9\t1,5\t3,6\nEssigs\u00e4ure\t0,2 \u00b0/o\t\u00bb\t1,0\tU\t.2,8\n*) Die Albuminl\u00f6sung war die in Versuch I benutzte!.\nDiese Versuche beweisen die Gegenwart einer \u00df-Protease neben dem Pepsin zwar nicht mit Sicherheit, machen sie jedoch","page":291},{"file":"p0292.txt","language":"de","ocr_de":"2^2 K. Hirayama, Bemerkungen \u00fcber proteolytische Fermente.\nsehr wahrscheinlich, denn sie zeigen, da\u00df bei Ersatz der freien Salzs\u00e4ure durch Milchs\u00e4ure oder Essigs\u00e4ure das Eiwei\u00dfl\u00f6sungsverm\u00f6gen offenbar schneller abnahm, wie die Bildung freier Garbox y lgruppen aus dem gel\u00f6sten Eiwei\u00df. Eine wirkliche Beweiskraft besitzt jedoch der folgende Versuch, welcher mit dem Fistelmagensaft vom Hunde angestellt wurde.\nVersuch III.\nFisteimagensaft vom Hund und Eieralbumin.\nBezeichnung der S\u00e4ure *)\tVerfahren nach Mett (Millimeter)\t\tVerfahren nachS\u00f6rensen**) (Milligramm Stickstoff)\t\n\tNach ! Nach 6 Stunden j 24 Stunden\t\tNach 6 Stunden\tNach 24 Stunden\nA.\t- Salzs\u00e4ure (0,260 \u00b0/\u00abi B.\tPhosphors\u00e4ure *) Die freie \u00a3\t1.8 1.4 i\u00e4ure des F\t7,1 6,0 1 \u2022/.. . ist eisaft es v\t1,1\t2.1 2.1\t4,2 mrde mit Natronlauge neu-\t\nO\tV/\tUlOpUiUgllV'ilCU\ndit\u00e4t, bei B die \u00e4quivalente Menge Phosphors\u00e4ure hinzu.\n** i Die Albuminl\u00f6sung war ebenso wie in den vorhergehenden Versuchen bereitet worden.\nHier sind zwei Versuchsreihen A und B einander gegen\u00fcbergestellt, deren eine bei Gegenwart von Salzs\u00e4ure, deren andere bei Gegenwart der \u00e4quivalenten Menge Phosphors\u00e4ure ausgef\u00fchrt war. Beim Ersatz der Salzs\u00e4ure durch Phosphors\u00e4ure war die eine Fermentwirkung, n\u00e4mlich die L\u00f6sung des Eiwei\u00dfes, gesunken, hingegen die andere, n\u00e4mlich der Zuwachs der Car-boxylgruppen, gestiegen. Dies Ergebnis stimmt mit der Annahme \u00fcberein, da\u00df im sezernierten Hundemagensaft unter gewissen Lmst\u00e4nden neben dem Pepsin ein zweites in saurer L\u00f6sung nach Arten der \u00df-Proteasen wirksames Ferment vor-\nhanden sein kann, dessen Wirkungsoptimum bei anderen Acidit\u00e4tsverh\u00e4ltnissen liegt, als das des Pepsins.1) Es ist somit im Einklang mit den Versuchsresultaten von Takemura.\n\\! Aus einem Versuch von Hahn und Gero! (Zeitschrift f. Biologie. Bd. XL. S. 147, Vers. IV) scheint sich zu ergeben, da\u00df auch bei der Kndotryptase der Hefe Phosphors\u00e4ure g\u00fcnstiger wirkt wie die \u00e4quimolekulare Menge Salzs\u00e4ure (0,2 \u00f6/o).","page":292}],"identifier":"lit37807","issued":"1910","language":"de","pages":"290-292","startpages":"290","title":"Einige Bemerkungen \u00fcber proteolytische Fermente","type":"Journal Article","volume":"65"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:56:41.244672+00:00"}