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XX. Allgemeine Schlüsse (zu den 18 vorhergehenden Abhandlungen.- S. Le Physiologiste Russe: t. III- No. 41-47 p.p. 70, 84; No. 48-60 p.p.50, 90; t. IV - No. 61-67 p.p. 15, 34, 42, 53, No 68-74 pp. 48; No. 75-80, 171 u 231; t. V- No. 81-85 p.p. 66; No. 86-92 p. 168; No. 93-100 pp. 279, 301, 314, 323, 334, 356 u. 407).

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{"created":"2022-01-31T16:53:06.391947+00:00","id":"lit37830","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"[Morochowetz, Leo]","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 5: 407-420","fulltext":[{"file":"p0407.txt","language":"de","ocr_de":"\\\\. Allgemeine Schl\u00fcsse (zu den 18 vorhergehenden Abhandlungen.\u2014 S. Le-Physiologiste Poisse: t. Ill\u2014A'Ai 41\u201447 p.p. 70.84; Ai A\u00bb 48\u201460 p.p. 50, 90; t. IV\u2014 AiA< 61\u201467 p.p. 15. 34, 42, 53, AiAi 68 \u2014 74 pp. 48; Air\u00eb 75\u201480. 171 u 231; t. V\u2014 AiAi 81\u201485 p.p. 66; AiAi 86\u201492 p. 168; AiAi 93\u2014100 pp. 279, 301, 314, 323,\n334, 356 u. 407).\nUnzul\u00e4nglichkeit der Erforschung der Chemie der Protei n k \u00f6 r p e r. Schon seit Ende der 30 Jahre des verflossenen Jahrhunderts wurden Klagen \u00fcber die Unzul\u00e4nglichkeit unserer Kenntnisse der Prote'mk\u00f6rper laut. Wenn Bird (3 p. 32) die Ursache davon in der schwachen Affinit\u00e4t des \u201eEiweissstoffs\u201c zu andern K\u00f6rpern sah, weshalb, wie er meinte, derselbe einer genaueren Untersuchung entging, so machte Vogel (54 p. 20) den Autoren ihren Mangel an Interesse f\u00fcr die Chemie der Prote'mk\u00f6rper zum Vorwurf, w\u00e4hrend doch \u201edie organische Chemie im allgemeinen bedeutende Fortschritte gemacht hatte (1839)\u201c. Dieselbe Ansicht teilten Liebig & Schmidt (47 p. 12). Virchow (53 p. 76\u20147) spricht sich in dieser Beziehung noch strenger aus, indem er die Autoren beschuldigt, die Sache gar zu leicht zu nehmen und infolgedessen h\u00e4ufig Irrt\u00fcmliches mitzuteilen. Als Entschuldigung der Unzul\u00e4nglichkeit unserer Kenntnisse namentlich in bezug auf die Proteine der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten f\u00fchrt Scherer (45 p. 4-5) den Umstand an, dass die Proteinstoffe nach ihrer Ausscheidung aus ihren nat\u00fcrlichen Medien bedeutende Ver\u00e4nderungen erleiden, und ist der Meinung, dass die auf Grund solcher Pr\u00e4parate erhaltenen Tatsachen auf die Proteine der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten nicht \u00fcbertragen werden d\u00fcrfen. Alles, was wir soeben gesagt,, bezieht sich auch auf unsere Zeit, obgleich seitdem mehr als ein halbes Jahrhundert verflossen ist. Bis jetzt wenden die Chemiker von Fach ihre Aufmerksamkeit den Proteinsubstanzen beinahe nur zuf\u00e4llig zu. w\u00e4hrend die Physiologen und \u00c4rtzte dieselben nur beil\u00e4ufig studiren, da sie wol gezwungen sind, dieselben in betracht zu ziehen, aber nicht die M\u00f6glichkeit besitzen, die Erforschung derselben auch ausser dem Bereiche ihrer eigenen Beobachtungen weiter zu verfolgen....\nMangel an einem K r i t e r i u m. Diese unerfreuliche Lage der Dinge erkl\u00e4rt sich haupts\u00e4chlich dadurch, dass es an einem konstanten K\u00f6rper, an einer Einheit mit mehr oder weniger best\u00e4ndigem Charakter, welche zum Vergleich dienen k\u00f6nnte, fehlt. Wir sahen schon (p. n. A\u00bbAc 48\u201460 p. 50-6), dass die Autoren zu ihren Vergleichen sich so komplexer Fl\u00fcssigkeiten, wie es das \u201eEiwreiss\u201c, das \u201eSerum\u201c die \u201eMilch\u201c sind, bedienten. Doch auch hier waren sie nicht konsequent und stellten die mit Wasser verd\u00fcnnten Fl\u00fcssigkeiten den unverd\u00fcnnten gleich; auch die Behandlung z. B. mit \u00c4ther, wie wir es bei Bird (3 p. 33) u. and. finden, beeinflusst das Verhalten der Autoren nicht, denn sie betrachten die durch diese oder .jene Behandlung ver\u00e4nderten Fl\u00fcssigkeiten so zu sagen f\u00fcr unver\u00e4ndert.\nAm Anf\u00e4nge der vierziger Jahre war die Lehre von den drei Grundsubstanzen: Albumin, Casein und Fibrin, welche Scherer die Trias des tierischen Organismus benannte, vorherrschend ')\u2022 Beinahe dasselbe finden wir bei Strecker (51 p. 571),\n0 Ich komme nun zu einigen Versuchen \u00fcber und sich sowohl in den Ern\u00e4hrungsfl\u00fcssigkeiten thierisches Albumin, Fibrin und Casein. Ueber des K\u00f6rpers, der Lymphe und dem Blute als diese Trias thierischen Organismus, welche die auch in beinahe allen \u00fcbrigen Theilen des Orga-Primitifstoffe des animalischen Lebens darstellen nismus finden (2 p. 10).","page":407},{"file":"p0408.txt","language":"de","ocr_de":"408\nALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\nwobei das Fibrin und Albumin die Benennung \u201eBlutbildner\u201c erhalten. Eine Art Trias\u2014Albumin. Protein und Globulin\u2014nimmt auch Sovka (50 p. 377) an. Die Bedeutung des Albumins (p. n. A?V 48- 60 p. 90\u2014104), Caseins (p. n. .VA\u00ab 68\u201474 p. 48) und librins (p. n. A?A\u00ab 75-\u201480 p. 171) zu Scherer\u2019s Zeiten ist von uns gen\u00fcgend besprochen worden. Ausserdem haben wir gesehen, dass diese Substanzen mit einander identifizirt wurden (p. n. AW 68\u201474 p. 48 u. AiA\u00ab 75\u201480 p. 1 78), insofern man sie f\u00fcr selbst\u00e4ndige K\u00f6rper ansehen konnte. Und wirklich, gegen das Ende der vierziger Jahre wurde einschneidig die Meinung laut, dass reines Albumin ganz unbekannt sei. So erkl\u00e4rte z. B. Hlasiwetz (27 p. 4), dass wir weit entfernt davon sind das\tabsolut reine\tAlbumin\tzu\tkennen, und\tdass die gegen die\nf\u00fcnfziger Jahre bekannte Substanz Veranlassung gab zwei Modifikationen 'desselben, eine l\u00f6sliche ^ und eine unl\u00f6sliche, anzunelimen, wobei f\u00fcr die erste das bei 50\u00b0 eingedickte Serum, f\u00fcr die zweite das einfache Serum oder Eiweiss angesehen wurde. A on dem\tSatze ausgehend, dass\tdie\tgew\u00f6hnlichen\tFl\u00fcssigkeiten, welche\n\u201eAlbumin\u201c enthalten, zugleich auch viele andere organische und anorganische Suitstanzen in sich schliessen, hielt Lehmann (33 p. 510) es f\u00fcr notwendig, zuerst m\u00f6glichst \u201ereines\tAlbumin\u201c zu\terhalten,\tum\tim Stande zu\tsein, nachdem dessen\nVerhalten zu den verschiedenen\tAgentien\terforscht worden\tw\u00e4re, die Widerspili-\nehe in den zahlreichen Beobachtungen \u00fcber die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten zu erkl\u00e4ren. Dieses Gebot der \u00e4lteren Physiologen ist jedoch bis heute unerf\u00fcllt geblieben. Wenn bis zu den f\u00fcnfziger Jahren unter dem Namen \u201eAlbumin\u201c haupts\u00e4chlich der auf irgend eine Weise aus den proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten ausgeschiedene Niederschlag verstanden wurde, so hiess in der zweiten H\u00e4lfte des vorigen Jahrhunderts \u201eAlbumin\u201c alles, was in den proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten zur\u00fcckblieb, w\u00e4hrend der ausgeschiedene Teil, wie gross dessen Menge auch war, irgend einen beliebigen Namen f\u00fchrte, nur nicht \u201eAlbumin\u201c genannt wurde (AW 48\u2014 60 p. 104\u2014163). Nicht weniger unbestimmt war das Verhalten der Autoren dem Casein und Fibrin gegen\u00fcber. Trotz zahlreicher Untersuchungen konnte Gorup-Besanez in unseren Tagen dasselbe sagen, was die \u00e4ltesten Autoren ausgesagt hatten: \u201ewie zahlreich die der Erforschung der Proteink\u00f6rper gewidmeten Untersuchungen seien, die erhaltenen Resultate bieten wenig Erfreuliches\u201c (16 p. 131)!\nDa Besondere charakteristische Merkmale f\u00fcr die verschiedenen Arten der Proteink\u00f6rper nicht festgestellt worden waren, so waren Irrtiimer unvermeidlich. Nicht einmal an \u00e4ussere, doch wenigstens bestimmte und best\u00e4ndige, Eigenschaften, Verhaltungsweisen hielt man sich ein f\u00fcr allemal, und dies f\u00fchrte dazu, dass man alle m\u00f6glichen Proteink\u00f6rper in den verschiedensten Fl\u00fcssigkeiten und Gebilden fand.\nZum Gl\u00fcck entdeckt der Historiker in dem Verhalten der Autoren bei der Erforschung der Proteink\u00f6rper leicht eine gewisse Gesetzm\u00e4ssigkeit. Wenn es sich n\u00e4mlich f\u00fcgt, dass ein Autor irgend eine Art Proteink\u00f6rper zum ersten Mal studirt, so findet er, in andere Gebiete, zu anderen Quellen, in denen solche gefunden werden k\u00f6nnen, \u00fcbergehend, daselbst unab\u00e4nderlich den von ihm zuerst erforschten K\u00f6rper! Ein jede der zehn ersten Abhandlungen liefert davon Beispiele genug. Wo hat man nur z. B. kein Casein (p. n. AbV 68\u201474 p. 63\u201467) gefunden?! Wo hat A. Schmidt kein Globulin zu sehen geglaubt (p. n. AW 48 \u201460 p. 123)?! Alles, was Protoplasma heisst, enth\u00e4lt Myosin, behauptet K\u00fchne! Myosin wurde in der Cornea, im Gehirn u. s. w. gefunden (p. n. A'.VOl\u20147 p. 47)! Und Albumin? Man findet es \u00fcberall: im fl\u00fcssigen, festen und \u201egeronnenen\u201c Zustande; endlich, was f\u00fcr ein Pr\u00e4parat eines Proteink\u00f6rpers durch W\u00e4rme, Alkohol u. dergl. auch ver\u00e4ndert w\u00fcrde\u2014es heisst stetst \u201egeronnenes Albumin\u201c!...","page":408},{"file":"p0409.txt","language":"de","ocr_de":"ALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\n409\nEine solche Yerhaltungsweise der Autoren wurde nicht nur von dem Umstand beg\u00fcnstigt, dass dieselben sich unter dem Druck der Vorstellung von dem von ihnen zuerst studirten K\u00f6rper befanden, sondern auch von dem, dass fast ein jeder Autor die ihm bekannten Eigenschaften eines Pr\u00e4parats f\u00fcr hervorragende Eigenschaften des von ihm erforschten K\u00f6rpers haltend, dieselben als Kriterium bei neuen Pr\u00e4paraten aus proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten anwandte, dass fast ein jeder Autor sein eigenes Maass hatte. Dies hatte nun wieder seinen Grund darin, dass die Autoren mit den Arbeiten ihrer Vorg\u00e4nger unbekannt waren, sich meist entweder mit ihren Schulkenntnissen oder mit solchem Wissen begn\u00fcgten, welches sie aus dem ersten besten Leitfaden sch\u00f6pften (p. n. .VA\u00ab 48\u2014(JO p. 106). Nicht wenige Beispiele gibt es auch davon, dass ein Autor in dieser oder jener Frage das letzterschienene Werk zu rate zog, ohne gepr\u00fcft zu haben, wieweit dasselbe dem damaligen Stande der gegebenen Frage entsprach; der Autor nahm alle S\u00e4tze seines Vorg\u00e4ngers auf Treu und Glauben an, begn\u00fcgte sich h\u00e4ufig mit einer blossen Benennung, ohne sich die M\u00fche zu geben, deutlich zu verstehen, was der Autor unter diesem oder jenem Ausdruck verstanden hatte. Die Benennungen, namentlich das A ort ..Albumin\", wurde von den Autoren mit einer solchen Sicherheit und Unerschrockenheit gebraucht, dass man meinen k\u00f6nnte, es w\u00e4ren ihnen die innersten Eigenschaften des von ihnen unter irgend einem Namen gemeinten K\u00f6rpers bekannt gewesen. Im allgemeinen bewegten sie sich jedoch bis zu unserer Zeit innerhalb des Kreises der Reaktionen des H\u00fchnereiweisses und des Blutserums! AAollte es jedoch das Schicksal, dass ein Autor diese Grenzen \u00fcberschritt, und seine Gedanken auf die Eigenschaften des von ihm erhaltenen Pr\u00e4parats richtete, so sah er sein Pr\u00e4parat unab\u00e4nderlich in den verschiedensten Substanzen! Ich sage ..Pr\u00e4parat\", nicht \u201eK\u00f6rper\u201c, da sowohl die Darstellungsart als auch die Vrt der Erforschung, von den Reagentien schon nicht zu reden, beinahe bei einem jeden Autor eine verschiedene war.\nN o m e n k 1 a t u r. I ml wirklich bietet die Benennung der verschiedenen Proteinpr\u00e4parate, wie wir aiff Grund unwiderleglicher historischer Zeugnisse fast in einem jeden Kapitel erwiesen, nichts Bestimmtes oder Best\u00e4ndiges. Die Anwendung derselben ist eine ganz willk\u00fcrliche, obgleich die Autoren dies oft nicht ahnen!\nInfolgedessen fanden wir es auch f\u00fcr n\u00f6tig zu behaupten, dass man. irgend eine Benennung gebrauchend, den Ort, die Darstellungsweise und sogar den Namen des Autors, der das betreffende Pr\u00e4parat erhalten hatte (p. n. VW 48\u2014 60 p. 126\u20147). angeben m\u00fcsse, da man nur unter diesen Bedingungen mit Sicherheit sagen k\u00f6nne, was f\u00fcr ein Pr\u00e4parat unter der gegebenen Benennung zu verstehen sei. Ein jedes der 18 vorhergehenden Abhandlungen enth\u00e4lt nicht wenig Beweise des soeben Gesagten. Aas wurde nicht alles \u201eAlbumin\u201c genannt... Ohne von den \u00e4lteren, ander Grenze des XV111 und XIX Jahrhunderts stehenden, Autoren zu reden, die, wie z. B. Cadet (7 p. 195). unter dem Namen Albumin nicht mehr und nicht weniger als das Serum, oder das Irisch aus einem H\u00fchnerei ausgelassene Eiweiss verstanden, nannte Chevreul getrocknetes Eiweiss und Serum \u201etrocknes l\u00f6sliches Albumin \u2014 albumine s\u00e8che soluble\u201c (8 p. 41). Nehmen wir ferner die Autoren aus der zweiten H\u00e4lfte des vorigen Jahrhunderts, als die Vorstellung vom Albumin schon eine mehr oder weniger bestimmte geworden war, z. B. Panum (.V.V 48\u201460 p. 107), K\u00fchne (,V.V 48\u201460 p. 129), Schmidt (.V.V 48\u2014 60 p. 133), Hammarsten (.V.V 48 - 60 p. 145). Heynsius (.V.V 48\u201460 p. 152), AYurtz (.V.V 93- 100 p. 283), Harnack (,V.V 93\u2014100 p. 290). Ein jeder von ihnen stellte das reine Albumin auf seine AA'eise dar! Und es macht einen nicht wenig traurigen Eindruck, dass keiner dieser ehrenwerten Forscher cs","page":409},{"file":"p0410.txt","language":"de","ocr_de":"410\nALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\nf\u00fcr n\u00f6tig fand, die Eigenschaften dieser von ihnen \u201eAlbumin\u201c genannten Pr\u00e4parate zu pr\u00fcfen, sie miteinander zu vergleichen! Dasselbe kann auch von allen anderen Benennungen gesagt werden. Unter einem und demselben Namen wurden h\u00e4ufig ganz verschiedene Pr\u00e4parate und Verbindungen von Prote\u00efnk\u00fcrpern [z. B. \u201eAlbuminat\u201c (p. n. .V.Y 81\u20145 p. 81), Acidalbumin (p. n. .Y.Y S1\u2014.5 p. 93)] gemeint.\nDie Erweiterung der Nomenklatur der Proteinsubstanzen hatte auch noch andere, besondere Gr\u00fcnde. Wenn ein Autor, um seine Gedanken \u00fcber eine vermeintliche Substanz bequemer darzulegen, diese mit irgend einem Namen belegte, so blieb dieser haften, auch wenn die Notwendigkeit desselben schon nicht mehr vorhanden war: so z. B. Schmidts \u201efibrinoplastische Substanz\u201c (Y.Y 48\u201460 p. 120). Eine Benennung blieb in der Literatur der Proteink\u00f6rper auch dann zur\u00fcck, wenn sie infolge einer irrt\u00fcmlich ausgelegten Tatsache eingef\u00fchrt worden war. Der Irrtum wurde aufgekl\u00e4rt, die Notwendigkeit der Benennung war dadurch ausgeschlossen, und dennoch blieb diese, wie z. B. der Ausdruck \u201eParaglobulin\" zur\u00fcck (.Y.Y 48-\u2014\n60 p. 126).\nNoch interessanter ist folgende Tatsache. Eine besondere Benennung wurde noch gegeben, wenn ein Autor w\u00fcnschte die Aufmerksamkeit auf ein von ihm dargestelltes, wenn auch sehr unvollkommen untersuchtes und nichts Charakteristisches vorstellendes Pr\u00e4parat zu lenken \u2018). Zuweilen vergass er. dass er den Namen nur aus rhetorischen R\u00fccksichten und nur deshalb eingef\u00fchrt hatte, um die Unm\u00f6glichkeit der Existenz eines K\u00f6rpers zu beweisen, der im entgegengesetzten Falle mit diesem Namen h\u00e4tte benannt werden m\u00fcssen. Als Beispiel einer solchen Benennung kann auf Hammarstens \u201eGlobulinogen\u201c (23 p. 497) hingewiesen werden. Manchmal werden, um einen \u00fcbrigens nur in der Einbildung der Autoren vorhandenen Parallellismus in den Reaktionen zu zeigen, aus Analogie Benennungen wie z. B. \u201eMyosinogen\u201c (p. n. .Y.Y 61\u20147 p. 49), \u201eCaseinogen\u201c (p. n. jY.Y 68\u201474 p. 92) und dergl.. ohne eine mehr oder weniger bestimmte Charakteristik der Substanzen eingef\u00fchrt. Eine neue Benennung zu geben kostete ja den Autoren nichts, und sie schufen solche verschwenderisch... (p. n. .Y.Y 48\u201460 p. 70). Es hat F\u00e4lle gegeben, wo die Autoren sich eine kleine Welt von Benennungen schufen, in welcher sie sich \u201ewie zu hause\u201c f\u00fchlten und nicht einmal ahnten, dass diese sich in v\u00f6lligem Widerspruch sogar mit der wenig bestimmten, unvollkommenen, schon vorhandenen Nomenklatur befanden. Ein solches Verhalten charakterisirt schon eine Entstellung der Nomenklatur, wie wir sie bei Michailoff2) sehen. Nicht weniger bedeutender\n!) bei Scherer finden wir: Ich bemerke nur noch, dass ich dem Stoffe haupts\u00e4chlich deshalb einen Namen gegeben habe, um die Aufmerksamkeit sp\u00e4terer Untersucher um so sicherer auf denselben zu lenken, da ich mich \u00fcberzeugt habe, dass auf diese Weise Beobachtungen und neue Untersuchungen viel eher hervorgerufen werden, als wenn das Kind (!!) namenlos in die Welt tritt (46 p. 214).\n-) Schon einmal wiesen wir daraufhin (As/is 48\u2014 60 p. 54) und wollen hier noch schneidigere Beispiele einer solchen Namensentstellung anf\u00fchren. So besteht, Michailoff nach, der \u201eEiweisstoff (!) der Vogeleier haupts\u00e4chlich aus einer verli\u00e4ltniss-m\u00e4ssig starken L\u00f6sung von Albumin (!) welches nach der allgemeinen Vorstellung in ein Netzwerk von H\u00e4uten eingeschlossen ist, aus welchem man es befreit, indem man den Eiweiss-\nstoff (!) mit der Schere zerschneidet... ' oder \u201eSchon Lehmann nahm in dem Eiweissstotf (!) der Eier zweierlei Eiweiss ('?!) an\u201c (36 p. 63\u20144). Zugleich gebraucht der Autor bei der Erforschung der G\u00e9latinisation (!) (ib. p. VI, 3) die Benennungen \u201eGerinnsel\u201c, \u201eCoagula\u201c (ib p. IV, 6) u. s. w., die er mit Lieberk\u00fchn's Gallerte und Gelatine identifizirt, obgleich, MichailofTs Beschreibung nach zu urteilen, diese K\u00f6rper zu Lieberk\u00fchn's (VJN\u00b0 86\u201492 p. 182) Bestimmung nicht stimmen; der Verfasser wundert sich, dass die andern Autoren die Lieberk\u00fchn\u2019sclie Terminologie (36 p. 14) nicht angenommen haben, wobei er vergisst, dass auch er die allgemeine Terminologie nicht annimmt und z. B. die Benennung \u201eLehmann's Eiweiss\u201c einf\u00fchrt, welches schon seit den 60 Jahren f\u00fcr Globulin anerkannt wird (!) \u00dcbrigens hat bei Michailoff auch das Globulin eine lie-","page":410},{"file":"p0411.txt","language":"de","ocr_de":"ALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\n411\nEntstellungen haben sich Hoppe-Sevler und Weyl (.V.V 86 \u2014 92 p. 228) in der Bestimmung dessen, was Albuminat, Protein und dergl. zu nennen ist, schuldig gemacht. Der Erweiterung der Nomenklatur dienten auch die histologischen Beobachtungen, in denen die Autoren den vermuteten Proteink\u00f6rper, der die beobachteten Ver\u00e4nderungen bedingt, mit einem chemischen Ausdruck belegten (.VjV61\u20147 p. 35). Von demselben Charakter ist auch die bei K\u00f6lliker angef\u00fchrte (29 p. 26) Menge von Benennungen, welche vor allem die in den Zellen befindlichen Gebilde charakteri-siren, weshalb sie durch keine chemischen Benennungen bezeichnet werden k\u00f6nnen und anstatt der Endung \u201ein\u201d m\u00f6glicherweise die Endung \u201eus\u201c haben sollen!\nZuweilen gab ein falsch verstandener Satz Anlass zu der Einf\u00fchrung dieser oder jener Benennung. In der russischen Litteratur wurde der Ausdruck \u201eLehmann's Eiweiss\u201c gel\u00e4ufig. Wir erkl\u00e4rten schon (p.n. .V.V 48\u201460 p. 102 in der Anmerk.), dass Danilewski\u2019s Artikel, in welchem jedoch von einem solchen Ausdruck auch nicht entfernt die Piede gewesen war, die unschuldige Ursache davon wurde: interessant ist es aber, dass sp\u00e4terhin Danilewski selbst in denselben Fehler verfiel (11p. 371), und den im Eiweiss erhaltenen Niederschlag \u201eLehmann s Albumin\u201c nannte. Dass diese Benennung Michail off\u2019s Schriften zu verdanken ist, sieht man daraus, dass sowohl im Jahre 1S80 als auch in Danilewski s erstem Artikel, der Michailoffs Irrtum bedingt hatte, diese Ausdr\u00fccke fehlen (9 p. 18:11 p. 932). Doch begeht Danilewski auch ausserdem einen Irrtum: wenn zu Lehmann s Zeit die durch Wasser im H\u00fchnereiweiss bedingten Niederschl\u00e4ge auch \u201eAlbumin\" genannt wurden, so war gegen 188s deren Globulinnatur schon von allen anerkannt, so dass Danilewski damals nicht mehr das Piecht hatte, dieselben \u201eAlbumin\u201c zu nennen (10 p. 932).\nDie Nomenklatur, die wir vorschlagen, hat schon ihre Geschichte. Das \u201eGlobulin\u201c und Globin besitzen eine mehr oder weniger begr\u00fcndete historische Bedeutung und geben zu weniger Misvcrst\u00e4ndnissen Anlass als z. B. der Ausdruck \u201eAlbumin\". Von dem Moment seiner Entstehung an wurde der Ausdruck \u201eGlobulin\u201d nach und nach angewandt, weshalb wir unsere 10 ersten Abhandlungen chronologisch, in Verbindung mit der Geschichte der Anwendung des Wortes \u201eGlobulin\u201c, geordnet haben. Dessenungeachtet entsprach das historische \u201eGlobulin\u201c, seit Berzelius (ich sage nicht seit Lecanu A'.V 41\u20147 pp. 70\u20143) bis zu unserer Zeit der Bedeutung nicht, welche wir demselben in vorliegender Arbeit beilegen. In der Tat haben wir mehrfach darauf hingewiesen, dass sowohl die \u201eGlobuline\u201c der Autoren als auch die \u00fcbrigen Tro-teinpr\u00e4parate, inclusive das \u201eAlbumin\u201c, Verbindungen des reinen Globulins und zwar haupts\u00e4chlich mit Mineralk\u00f6rpern vorstellen. Besonders schwerl\u00f6sliche Globulinverbindungen erhielten den Namen \u201egeronnenes Albumin\u201c, in Wasser leicht l\u00f6sliche nannte man \u201eAlbumin\u201c, w\u00e4hrend die Mitte zwischen diesen und jenen inbezug auf die L\u00f6slichkeit die \u201eGlobuline\u201c, d. h. die Verbindungen des reinen Globulins mit Mineralverbindungen, einnalnnen. Die Eigenschaften dieser letzteren Verbindungen waren es. die der Lehre von den Globulinen zu Grunde gelegt wurden. Im allgemeinen. je weniger reinen Globulins eine l\u00f6sliche Verbindung mit einer Mineralverbindung bildete, wobei es dieser letzteren um so weniger bedurfte, je energischer\nsondere Bedeutung, wie dies aus folgenden Worten ersichtlich ist: \u201eman kann sogar mit einiger Gewissheit behaupten, dass wir es in den Versuchen des Autors (Eichwald\u2019s) wenn nicht mit dem Gerinnsel (!) eines \u201eAlkalialbuminats (!)\u201c, so doch mit einem Gerinnsel (!) der ersten (!) Modifikation (!) des Eiweisses (!) unter dem Ein-\nfluss eines Alkali\u2014dem Globulin (!!!) zu tun haben\u201c (36 p. 30) u. s. w. Besonders schwer ist es, sich dabei in den ungewohnten Ausdr\u00fccken. \u201eGelatinisationswasser\u201c, \u201eDegelatinisation\u201c (ib. p. 40), \u201eDiffusibilit\u00e4t\u201c (ib. p. 77) \u201eDiffusiv\u201c (ib. p. 80) \u201editfusibel\u201c. \u201eDiffusion\u201c (ib.p.66) und dergl. zurechtzufinden.","page":411},{"file":"p0412.txt","language":"de","ocr_de":"412\nALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\nsie war, desto mehr n\u00e4herte sich diese Globulinverbindung dem, was von den letztgenannten Autoren \u201eAlbumin\u201c genannt wurde. Je mehr Globulin die Verbindung enthielt und je weniger energisch das L\u00f6sungsmittel war, desto \u00e4hnlicher war die L\u00f6sung dem, was man \u201eGlobulin\u201c nannte. In der Tat tritt der Charakter des Globulins auch in dessen Verbindungen sehr scharf hervor, und je gr\u00f6sser dessen Gehalt in einer Verbindung ist, desto sch\u00e4rfer tun sich in dieser der Grundeigenschaften des Globulins kund. Hierin findet der von vielen Autoren angenommene, auf den ersten Blick befremdliche \u00dcbergang des \u201eGlobulins\u201c in \u201eAlbumin\u201c und umgekehrt seine vollst\u00e4ndige Erkl\u00e4rung. Hoppe-Seyler, der nicht nur die Bildung von Globulin aus Albumin bei Gegenwart unbedeutender Alkalimengen zugibt (,Y.V 81 \u2014 5 p. 93), beobachtete eine solche auch unter dem Einfluss von Ferrocyankali bei Gegenwart von wenig Essigs\u00e4ure oder auch von Pancreassaft oder selbst bei E\u00e4ulniss (2s p. 424). worin Hermann (25 p. 508) ihm beistimmte. Wenn man davon auch absieht, dass solche, meist zuf\u00e4llige Beobachtungen nicht an \u201edialysirtem Serum oder Eiweiss-- oder, wie Aronstein und Schmidt sie nennen, \u201esalzfreiem Albumin\", wo man annehmen kann, dass das \u201eGlobulin\u201c der Autoren ausgeschieden ist x), angestellt wurden, so l\u00e4sst sich auch in diesem Falle alles leicht erkl\u00e4ren, denn wir schaffen solche Bedingungen. welche ein in Wasser schwer l\u00f6sliches Pr\u00e4parat erzeugen 1 2).\nDie Geschichte des Globulins ist gerade dadurch charakteristisch, dass die Autoren einen Teil des Globulins nach dein andern aus den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten ausschieden und in diesen nach und nach ausgeschiedenen Niederschl\u00e4gen identische Eigenschaften fanden. Andererseits stellt die Geschichte des Globulins im besonderen die Geschichte der Geschicklichkeit dar. mit welcher die Autoren aus den proteinhaltigen 1 Bissigkeiten das, was sie Globulin nannten, ausschieden. Wir haben gesehen, wie sie allm\u00e4lig. und ohne dass sie es selbst merkten, das ganze Protein der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten, folglich alles ..Albumin\u201c in \u201eGlobulin\u201c \u00fcberf\u00fchrten, indem sie nur die Darstellungsmethoden des Globulins benutzten (VW 48\u201460 p. 145\u2014163)1\nWas den \u00dcbergang des \u201eGlobulins\u201c in ..Albumin\" anbetrifft, so haben wir dar\u00fcber Tatsachen genug angef\u00fchrt, um uns bei dieser Frage nicht weiter aufzuhalten (VW 48\u201460 p. 167 u. VW 93 \u2014100 p. 382). Inbezug auf das Fibrin und \u00e4hnliche im festen Zustande ausgeschiedenen Pr\u00e4parate k\u00f6nnten wir hier alles das wiederholen. was wir schon in den 10 ersten Abhandlungen und auch in VW 93 \u2014100 p. 334 \u00fcber die L\u00f6slichkeit der ausgeschiedenen Globulinpr\u00e4parate sagten. Auch Hascbroek's Behauptung (24 p. 353), dass das Fibrin unter der Einwirkung von l\u00b0/(l(, Salzs\u00e4ure in Globulin \u00fcbergehe, ist nur eine Wiederholung von l\u00e4ngst Bekanntem (VW 75\u201480 p. 180).\nSomit ist, wie schon gesagt (VW 93\u2014100 p. 392) das ..Globulin\" oder ..G 1 o b i n\u201c in Verbindung mit dem Worte, welches die Herkunft des \u201eGlobulins\"\n1 ) Wir sehen ah von den Behauptungen der Autoren \u00fcber die Bildung von Globulin in Fl\u00fcssigkeiten aus denen das \u201eGlobulin\u201c wissentlich nicht ausgeschieden worden war, dessen wir schon erw\u00e4hnten (VW 81\u20145 p.103 und Anmerk, daselbst, sowie 35 p. 094).\n-) In welchem Viaasse diese ohnehin unbebestimmten Begriffe verwechselt wurden, zeigt Nikoliukin\u2019s Beispiel, der in dem physiologischchemischen Laboratorium der Moskauer t niver-sit\u00e4t gearbeitet hat (39 p 70). Er sagt: \u201eWir finden bei Hoppe-Seyler (Physiolog. Chemie) einen\nHinweis darauf, dass das Globulin k\u00fcnstlich aus gew\u00f6hnlichem Eiweiss (?!) durch Einwirkung eines schwachen Alkali erhalten werden kann. Davon habe ich mich selbst am Eiweiss (?!) \u00fcberzeugen k\u00f6nnen. Meiner Ansicht nach besteht dabei der Prozess der G1 o b u 1 i n b i I d u n g (!) darin, dass ein kleiner Teil des Globulins (V) in ein Globulinat (?!) \u00fcbergeht, welches bei der F\u00e4llung aus seiner Mischung mit dem Albumin (V!) ausf\u00e4llt und daher (!!) die Eigenschaft (?!) des Globulins (?!) besitzt\u201c. Vian gestatte mir die Frage, was dies alles bedeuten so\u00fc....","page":412},{"file":"p0413.txt","language":"de","ocr_de":"ALLGEMEINE S CHL\u00dcSSE.\n413\nandeutet, die Ausgangssubstanz aller bekannten Pr\u00e4parate oder Verbindungen aus prote\u00efnhaltigen Fl\u00fcssigkeiten, oder Gebilden (p. n. AbV 41 \u2014 7 p. 71\u20142), wobei wir das Globulin tierischer Herkunft im allgemeinen ..Zoo gl obin\u201c nennen wollen. Unser \u201eGlobulin\u201c soll einen aschenfreien K\u00f6rper vorstellen, infolgedessen alle andern unter mannigfachen Namen bekannten Globuline, Fibrine. Albumine u. s. w., u s. w. verschiedene Verbindungen des reinen Globulins sind: deshalb m\u00fcssen diese Benennungen von den unsrigen scharf unterschieden werden, obgleich letztere mit den Synonymen eigentlicher Verbindungen oder Gemenge des reinen Globulins nur bequemlichkeitshalber in einer Peihe stehen. Zur besseren Orien-tirung in den mannigfachen Benennungen und Synonymen der verschiedenen Verbindungen des reinen Globulins geben wir in der Einleitung ein alphabetisches Verzeichnis aller dieser Benennungen und Synonyme nebst denNamen der betreffenden Autoren.\nV e r h alte n d er Autoren zu dem S t u d i u m der Prote \u00ef n k \u00f6 r-p e r. Die Mannigfaltigkeit und Unbestimmtheit der Benennungen haben dazu gef\u00fchrt, dass die Autoren einander einfach nicht verstehen; davon habe ich mich im Laufe der ganzen Geschichte der Prote'ink\u00f6rper, besonders in der zweiten H\u00e4lfte derselben. an frappanten Beispielen \u00fcberzeugen k\u00f6nnen. Die Autoren zeigten weder Lust noch V il len die entstehenden Misverst\u00e4ndnisse aufzukl\u00e4ren, und dies bedingte eine sonderbare Nichtachtung gegen die Arbeiten der Vorg\u00e4nger. Ein solches Verhalten erkl\u00e4rt sich zum teil durch den von vielen gelehrten M\u00e4nnern vom Lehrstuhl herab verk\u00fcndeten Wahlspruch \u201eAlles schon dagewesen\u201c! der einerseits die l nbekanntschalt mit den Arbeiten der Vorg\u00e4nger rechtfertigte, andererseits die Autoren ermutigte alles das zu ver\u00f6ffentlichen, was ihnen neu schien. Als ermunterndes (?) Moment diente in dieser Beziehung auch noch der falsch verstandene Berzelius sehe (1 p. 550) Satz '), welcher zuerst von Eichwald (14 p. 77), dann von Gorup-Besanez (Dip. 132) u. and. wiederholt wurde, n\u00e4mlich: dass man. wo man wenig weiss, auch die geringsten Unterschiede ber\u00fccksichtigen m\u00fcsse (14p. 7b). So ber\u00fccksichtigten denn die Autoren auch das, was schon allgemein gut bekannt war... Infolgedessen entstanden W irrsale von Lehren, Hypothesen, Deutungen u. s. w., an denen die Geschichte der Prote'ink\u00f6rper so reich ist, und deren wir in einem jeden der vorhergehenden Abhandlungen Beispiele genug gesehen haben.\nEine unrichtige, vielleicht sogar parteiische Beleuchtung gewisser Tatsachen sowie des A erhaltens der Proteink\u00f6rper m\u00f6ge zum Teil seitens der Autoren in der Verteidigung ihrer Anschauungen und in dem Kampf, den sie gegen einander f\u00fchrten, ihren Grund haben. I nter den zahlreichen Beispielen aus der Geschichte der Prote'ink\u00f6rper wollen wir Hammarsten\u2019s Polemik gegen Schmidt erw\u00e4hnen: was liess ersterer nicht alles gelten, nur um zu beweisen, dass er z. B. das \u201eParaglobulin\" vom \u201ehibrinogen\" abgetrennt hatte, oder was gab andererseits Schmidt nicht alles zu gunsten der Identit\u00e4t des Verhaltens der genannten K\u00f6rper zu, um den Beweis f\u00fchren zu d\u00fcrfen: dass das \u201eParaglobulin\" von dem \u201eFibrinogen\u201c nicht abgetrennt werden k\u00f6nne (lti p. 227, 240: 19 p. 436; 20 p. 92; 21p. 563). Indem Hammarsten durch die unvollkommene 'S erwandlung des reinen Fibrinogens in Fibrin in eine h\u00f6chst schwierige Lage geraten und gen\u00f6tigt war, in seinem Fibrinogen auch die Gegenwart von Paraglobulin zuzugeben, rief er einen neuen K\u00f6rper \u201edas Globulin\u201c welches bei 64\" gerinnt, ins Leben. Ein solches Globulin aber ist in dem normalen Serum nicht vorhanden, weshalb Hammarsten sich solcher Agentien bedient, welche\n1 ) .... und bin ganz daf\u00fcr, dass man, wo man wenig weiss, auch die geringsten Unterschiede ber\u00fccksichtigt (14 p. 77).","page":413},{"file":"p0414.txt","language":"de","ocr_de":"414\nALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\ndas Serum derartig ver\u00e4ndern, dass es schon bei 64\u00b0 zu gerinnen beginnt (22 p. 465). Nicht weniger lehrreich ist auch Pfeifer\u2019s Annahme (A'.V 68\u201474 p. 88) von der Bildung des Caseins auf kosten des Albumins! Einen eben solchen Charakter tragen auch Michailoff\u2019s und seiner Sch\u00fcler Arbeiten, welche haupts\u00e4chlich deshalb das Licht der Welt erblickten, weil die \u201eLorbeern\u201c Tarchanoffs. der das Eiweiss der V\u00f6gel genau untersucht hatte (p. n. AhV 48\u201460 p. 70). Michailolt \u201eden Schlaf raubten\u201c. Den Wunsch hegend, die Bedeutung von Tarchanoffs Arbeiten herabzusetzen, beging Michailoft einen Fehler nach dem andern; wir wiesen auf diesen Umstand schon hin: das beste Zeugniss daf\u00fcr geben aber Michailoff\u2019s Dissertation und seine andern Schriften (36 p. 13. 26, 40 u. 63; 37 p. 303; 44 p. 398; 49 p. 394).\nHierher geh\u00f6rt auch noch die Beleuchtung der Arbeiten der Vorg\u00e4nger nach eignem Geschmack, wie man es bei Fredericq in Bezug auf Denis\u2019s Arbeiten findet (AbU 48\u201460 p. 115 in der Anm. und .VU 48\u201460 p. 116 in d. Anm.). sowie auch das Verbessern von Ungenauigkeiten. Irrt\u00fcmern des Autors seitens der Referenten, ohne aber dessen zu erw\u00e4hnen, wie es z. B. Herter tat (AhU 93\u2014100 p. 402). Zuweilen werden mit grosser Sicherheit und vollem Selbstbewusstsein ganz enstellte, schon bekannten Tatsachen widersprechende S\u00e4tze ausgesagt, wie z. B. von Zimmermann in bezug auf die L\u00f6slichkeit des arteriellen Fibrins, was sich auf das ven\u00f6se Fibrin bezieht. (56 p. 22; AhV 75\u201480 p. 187)!... Wie erstaunt ist der Leser, wenn er auf Panum\u2019s Meinung st\u00f6sst. dass \u201eFibrin\u201c, \u201eGlobulin\u201c. \u201eAlbumin\u201c. \u201eCasein\u201c u. s. w. Namen und Begriffe seien, die vor allem der Physiologie und Pathologie angeh\u00f6ren und keinerlei\" chemische Prinzipien voraussetzen, dass diese K\u00f6rper keine (42 p. 419\u201420) chemischen Substanzen (.UV 93\u2014100 p. 402), sondern vorl\u00e4ufig nur physiologische seien, und noch erst zum Rang chemischer K\u00f6rpern erhoben werden sollen. Der Unterschied zwischen diesen Benennungen ist schwer zu verstehen, leichter die Veranlassung zu einem solchen zu begreifen: Panum wollte beweisen, dass das Casein der Milch mit dem, was gegenw\u00e4rtig Serumglobulin genannt wird, identisch sei (AW 48\u201460 p. 107\u2014110), weshalb er solcher Argumente bedurfte, die sowohl vom chemischen als vom physiologischen Standpunkte aus als Beweis dienen konnten (42 p. 20\u20143)! Im allgemeinen ist es den Autoren nicht schwer bei Gelegenheit irgend eine Annahme ad hoc zu machen, doch nicht im Sinne einer endg\u00fcltigen Erkl\u00e4rung! Gedenken wir nur z. B. Hammarstens Beweisf\u00fchrung f\u00fcr die Gegenwart von \u201eSerumglobulin\u201c in der Milch (A\u00bbA\u00ae 68\u201474 p. 86)! Trifft man in einem Pr\u00e4parat auf unerwartete Eigenschaften, so werden diese der Gegenwart von Verunreinigungen zugeschrieben, wie z. B. bei Hammarsten und Sebelien (48 p. 450: 23 p. 498). die f\u00fcr das Globulin besondere L\u00f6sungsmittel annalunen, um nur die Unf\u00e4llbarkeit desselben dort zu erkl\u00e4ren, wo sie dieselbe erwarteten! Schmidt's und Hammarsten\u2019s Arbeiten wimmeln \u00fcberhaupt von den Ausdr\u00fccken \u201erein\u201c, \u201everunreinigt\u201c, \u201eVerunreinigung\u201c u. dergl., welche eigentlich bloss eine rhetorische Bedeutung haben und. den Leser gr\u00fcndlicher von der Richtigkeit der Schl\u00fcsse des Autors \u00fcberzeugen sollen! Ich f\u00fchre aufs Geratewohl nur Beispiele an, die sich auf die neueren Zeiten beziehen: das schliesst aber ein \u00e4hnliches Verhalten der \u00e4lteren Autoren nicht aus, denn schon im Jahre 1846 r\u00fcgte Virchow streng die Leichtfertigkeit, mit welcher gewisse Autoren chemische Angaben auf die Proteink\u00f6rper \u00fcbertrugen 1). Wir gedenken nicht einmal solcher Ausdr\u00fccke wie \u201eder sogenannte\u201c u. dergl.. mit deren Hilfe manche Autoren entweder nur ihnen Bekann-\nte Die Chemie leistet das Ihrige; \u00fcberschreitet Schuld der Aerzte, welche sich ent^ edei 's oi iln sie dabei manchmal die Grenzen ihrer V\\ issen- abschliessen, oder ihre Angaben mit einei un-schaft, so ist das nicht ihre Schuld, sondern die erh\u00f6rten Leichtfertigkeit \u00fcbertragen (5b p. 76).","page":414},{"file":"p0415.txt","language":"de","ocr_de":"ALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\n415\ntes, (z. B.. AhV 48\u201460 p. 107 in d. Anmerk.), oder im allgemeinen wenig Bekanntes, was aber ihnen in irgend einer Hinsicht Beachtung zu verdienen schien, mitteilen, oder unter solchen Ausdr\u00fccken ihre volle Unkenntniss des Gegenstandes (A1A\u00b0 48\u2014 60 p. 102) verbergen.\nDazu kommt noch, dass die Beobachtungsmethoden h\u00e4ufig gegen die bescheidensten Forderungen der Logik verstossen. Ausser den zahlreichen, hierselbst schon angef\u00fchrten, Beispielen (z. B., A%V 68\u201474 p. 73\u201480) kann noch auf Wooldridge (5 5 p. 394 vergl. mit p. 399 und AbW 61\u201467 p.p. 2S\u201430 u. p. p. 38\u201439), der bei seinen Bestimmungen der weissen Blutk\u00f6rperchen von den Eigenschaften der Lymphk\u00fcr-perchen ausging, oder auf Demant (12 p. 17), der die Menge des \u201eSerumalbumins in den Muskeln\u201c nach der Menge des in denselben enthaltenen H\u00e4moglobins bestimmte, hingewiesen werden!\nNicht minder befremdlich ist oft das Verhalten vieler Autoren den Reagentien auf Protein gegen\u00fcber! Was ist nicht alles als solche empfohlen worden! doch \u00fcbertriftt das von Ott und anderen Sch\u00fclern Kronekker's Vorgeschlagene alles Dagewesene: n\u00e4mlich \u201eein Froschherz als \u00e4usserst empfindliches Reagens auf Scrumal b u m i n\u201c \u2018)Vl Das Interesse w\u00e4chst mit dem Lesen der weiteren derselben Frage gewidmeten Arbeiten des genannten Autors: ein ausgeschnittenes Froschherz lasse die geringsten Mengen Serumalbumin erkennen, weshalb es den gew\u00f6hnlichen Reagentien, die zum Nachweis des Albumins in Fl\u00fcssigkeiten dienen, den Rang streitig mache l) 2 * * * *)! Die Veranlassung zu diesen Arbeiten war Alartius\u2019 Versuch (34 p. 474), in welchem er zeigte, dass ein mit einem von Kronekker (31 p. 283) modifizirten Ludwig\u2019schen Manometer versehenes Froschherz aufh\u00f6rte zu arbeiten, wenn durch die Kavit\u00e4t desselben physiologische Kochsalzl\u00f6sung geleitet wurde; ersetzte man aber diese durch Blut, Serum oder Lymphe, so begann die Herzt\u00e4tigkeit aufs neue! Alartius\u2019 Ansicht nach w\u00e4ren es aber auch nur die genannten. \u201eSerumalbumin enthaltenden\u201c Fl\u00fcssigkeiten, welche diese Eigenschaft besitzen, da die andern eiweisshaltigen Fl\u00fcssigkeiten, unter anderen die Milch, eine solche Wirkung nicht hervorbringen (34 p. 474). Obgleich Ott selbst, Alartius\u2019 Schl\u00fcsse widerlegt, indem er findet, dass die AI i 1 c h das Herz zur T\u00e4tigkeit ebenso ansporne wie das Serumalbumin, so erkl\u00e4rt er dennoch das Froschherz f\u00fcr ein Reagens auf Serumalbumin!! Stellte Ott wenigstens seine Versuche mit irgendwie nach Schmidt\u2019s oder Hammarsten\u2019s Vorschrift bereitetem ..Serumalbumin\u201c an? Keineswegs (40 p. 569 u. 41 p. 1\u201426)!! Er nahm entweder normale Fl\u00fcssigkeiten oder trocknes Serum aus dem Schlachthause! Damit begn\u00fcgte Kronekker sich aber nicht, sondern liess seine Sch\u00fclerinnen Frl. Popow (43 p. 428) und Frl. Brinck (5 p. 453) dieselben AArsuche mit allen m\u00f6glichen Fl\u00fcssigkeiten durchmachen, wobei sogar in F\u00e4ulniss (!) geratene proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten die Herzt\u00e4tigkeit hervorgerufen haben sollen (43 p. 439\u201445; 5 p. 454\u201470)! Am Ende ihrer A7ersuche benutzte Frl. Brinck (5 p. 472) nach Hammarsten bereitetes \u201ereines Albumin\u201c und erhielt negative Resultate! Nichtsdestoweniger veranlasst (anders kann man sich nicht ausdr\u00fccken) Kronekker sie zu der Behauptung, dass das \u201eSerumalbumin- dennoch auf die Aluskeln erregend wirke, und dass es durch die\nl) .... sodass das Herz als ausserordentlich kann daher mit denjenigen chemischen Reagen-\nempfindliches Reagens auf Serumalbumin anzu- tien concurriren, deren man sich gew\u00f6hnlich zum\nsehen ist (30 p. 569)!\tNachweiss von Serumalbumin in Fl\u00fcssigkeit be-\n-) Das ausgeschnittene Froschherz l\u00e4sst die ge- dient (41 p. 3).\nl\u00e4ngsten Quantit\u00e4ten von Serumeiweiss erkennen,\nLe Physiologiste. Toi. V.\n27","page":415},{"file":"p0416.txt","language":"de","ocr_de":"416\nALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\nerw\u00e4hnte \u201ephysiologische Reaktion\u201c besser charakterisirt werde, als durch gew\u00f6hnliche chemische Reagentien 1)?!\nWeiter kann ein Vorurteil, oder wie man es sonst nennen will, nicht gehen! Man k\u00f6nnte sich mit den Arbeiten von Kronekker\u2019s Sch\u00fclern noch zufrieden geben, wenn diese von \u201eFl\u00fcssigkeiten, die das Herz n\u00e4hren\u201c reden und anstatt des Ausdrucks \u201eSerumalbumin\u201c das Wort \u201eSerum\u201c u. dergl. gebrauchen w\u00fcrden!... Kro-nekker scheint aber nicht begreifen zu wollen, dass er es mit einer complexen Fl\u00fcssigkeit zu tun hat. sonst h\u00e4tte er nicht zugegeben, dass sein Sch\u00fcler Ott mit Hilfe desselben Froschherzens den Beweis f\u00fchre, dass sich im M a g e n a u s den Peptonen Serum albu m in bildet (41 p. 1 \u2014 26)!! Alles \u00fcber die Arbeiten von Kronekker\u2019s Sch\u00fclern Gesagte wird durch den Satz von FH. Brinck, mit dem sie die Beschreibung ihrer negativ ausgefallenen Versuche mit dem \u201ereinen Serumalbumin\u201c beschliesst, charakterisirt: \u201eSollen wir hierdurch gen\u00f6tigt sein zu sagen. dass es nicht das Serumalbumin ist. welches dem Muskel (unter den gegebenen Bedingungen) sein N\u00e4hrmaterial liefert?\u201c 2)\u00fc\nWas nun die Schl\u00fcsse der Autoren i m a 11 g e m einen anbetrifft, so sehen wir h\u00e4ufig, dass die Phantasie unbehindert ihren freien Lauf nimmt. Dass Gaber im Jahre 1783 im Serum, welches in F\u00e4ulniss geraten war, wirklichen Eiter zu sehen glaubte (15 p. 203\u201410), erscheint noch nicht so befremdlich; was aber Struve im Jahre 1883 im Eiweiss fand, und in einem von einem so strengen Redakteur, wie Kolbe es war, geleiteten chemischen Journal beschreibt, \u00fcbersteigt alle Wahrscheinlichkeit! Beim Dialysiren von H\u00fclmereiweiss in gut ausgewaschen D\u00e4rmen oder in einer Blase wollte Struve in dem erhaltenen Protemniederschlage (Globulin) die Bildung von Nervenfasern (?!) und Ganglienzellen bemerkt haben, zu deren Illustration er auf Virchow's Atlas, wo derartige Gebilde veranschaulicht sind 3). verweist!...\nMethode gleiche r V e r s u c h s b e d i n g u n g e n.\u2014Dem chaotischen Zustand unserer Kentnisse von den Proteink\u00f6rpern liegt in mancher Hinsicht auch der Mangel an mehr oder weniger gut ausgearbeiteten Methoden zu Grunde. Ich spreche nicht von den Darstellungsmethoden dieses oder jenes Pr\u00e4parates: der Name solcher ist Legion, denn ein jeder Autor hat seine Methode. Das w\u00e4re noch kein grosses \u00dcbel; es besteht aber dabei ein vollkommener Mangel an irgend welchen beachtenswerten Vergleichsmethoden f\u00fcr zwei oder mehrere Substanzen! Infolge der Schwierigkeit, Proteink\u00f6rper mehr oder weniger rein darzustellen, w\u00e4re es, sollte man meinen, am einfachsten dieselben in gleiche Bedingungen zu bringen, mit andern Worten die Methode gleiche r V e r s u c h s b e d i n-gu ngen anzuwenden. Dieser Methode haben sich aber nur wenige bedient. Unter den \u00e4lteren Autoren k\u00f6nnen Payen & Henry genannt werden (AW 68\u201474 p. 54), die\n!) Wir k\u00f6nnen daher wohl sagen, dass durch die physiologische Reaction auf Serumalbumin, n\u00e4mlich durch die Eigenschaft dieses Eiweissk\u00f6rpers, Muskeln leistungsf\u00e4hig zu machen, dasselbe besser charakterisirt wird als durch die \u00fcblichen chemischen Pr\u00fcfungsmittel (5 p. 453).\n-) Mach dieser Vorschrift (nach Hammarsten) habe ich aus Blutserum das Serumalbumin dargestellt. Diese L\u00f6sung ern\u00e4hrten das Froschherz nicht. Sollen wir hierdurch gen\u00f6tliigt sein zu sagen: es ist nicht Serumalbumin, welches dem Muskel sein N\u00e4hrmaterial liefert? (5 p. 472).\n3) Der R\u00fcckstand in der Blase bildet eine\nweisse schleimige Masse, die in histologischer Hinsicht ein besonders Interesse darbietet.... N u r s o viel m \u00f6 elite ich mir erlauben n o c h hinzu z u f \u00fcgen, dass m a u u n t e r dem Mikroscope in dieser M a s s e die feinsten Fibrillen, kervenfase r n und Ganglienzellen erkenne n k a n n, zumal nachdem man die Pr\u00e4parate durch eine Eosinl\u00f6sung gef\u00e4rbt hat. Die Bilder derselben kann ich am besten (!!) dadurch veranschaulichen (!), wenn ich aut die Figuren 93, 94 und 95 in Virchow's Cellularpathologie hinweise (52 p. 231)!","page":416},{"file":"p0417.txt","language":"de","ocr_de":"ALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\n417\nMilch und Hiilmereiweiss mit Alkohol f\u00e4llten, um die Niederschl\u00e4ge mit einander zu vergleichen. Mit ungleich mehr Erfolg arbeitete Denis, der, wie wir gesehen, die Erforschung der Beziehung der Protei'nsubstanzen verschiedener Herkunft zu einander nicht wenig gef\u00f6rdert li\u00e2t. Unter anderm schlug er vor, die spezifischen Gewichte der nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten \u2014 Serum und Eiweiss\u2014auszugleichen (13 p. 17)1 Dieser Methode bediente sich zum Teil auch Bouchardat (4 p. 963). Doch waren das nur schwache Versuche. Lehmann\u2019s Forderungen dr\u00fccken die Idee der Methode gleicher Versuchbedingungen im allgemeinen aus. Dieser Autor besteht auf der\" Notwendigkeit, m\u00f6glichst reine Protei'nsubstanzen zu erhalten und sie erst dann unter einander zu vergleichen *), da die geringsten Beimengungen nicht nur durch ihre Eigenschaften sondern auch durch ihre quantitativen Verh\u00e4ltnisse den Charakter des Pr\u00e4parats stark beeinflussen k\u00f6nnen (33 p. 310, 359). Indem Lehmann den unerfreulichen Zustand unsrer Kenntnisse \u00fcber die Proteink\u00f6rper beklagt, verh\u00e4lt er sich ablehnend sowohl gegen die Versuche, die verschiedenen Pr\u00e4parate mit einander zu identifiziren, als auch gegen das Bestreben, i\u00fcr diese oder jene Proteinsubstanz ein unfehlbares, charakteristisches Pieagens aulzufinden. Da allen diesen Versuchen ein einheitlicher Gedanke fehlt, so betrachtet Lehmann dieselben als ein fruchtloses \u201eHerumtappen im Finstern\u201c l 2) um so mehr, als eine und dieselbe Substanz unter scheinbar gleichen Verh\u00e4ltnissen olt ganz verschieden reagirt. Versuche, die Methode gleicher Versuchsbedingungen praktisch anzuwenden, machte auch Br\u00fccke, doch blieb er bei ganz \u00e4usserlichen Verh\u00e4ltnissen (.VA 93\u2014100 p. 373; 6 p. 883). Dasselbe gilt auch von Heynsius, der die zum Versuch genommenen Fl\u00fcssigkeiten soweit verd\u00fcnnte, dass der Proteingehalt in denselben ein gleicher wurde (26 p. 531).\n1) Dialyse gegen Salzl\u00f6sungen. Ein A erfahren. Proteink\u00f6rper unter gleichen Bedingungen zu erhalten, ohne sie aus den Fl\u00fcssigkeiten auszuscheiden, d\u00fcrfte das Dialysiren der zu vergleichenden Fl\u00fcssigkeiten gegen bestimmte L\u00f6sungen irgend eines Salzes (z.B.,0,5\u201412\u00b0 0 Kochsalzl\u00f6sung) sein. Nach gen\u00fcgend langer Dialyse werden die Fl\u00fcssigkeiten auf ein und dasselbe spezifische Gewicht gebracht, indem man sie mit derselben Kochsalzl\u00f6sung versetzt, die zur Dialyse\nl) Dies die Gr\u00fcnde, warum unsre Literatur so reich ist an verschiedenen, oft sich widersprechenden Angaben \u00fcber einzelne Eigenschaften der Eiweissstotfe. Man h\u00e4tte daher wohl nicht aus beliebigen Quellen das Eiweiss zur Anstellung\nqualitativ chemischer Versuche benutzen sollen, sondern damit beginnen, vorher ein chemisch m\u00f6glichst reines Albumin darzustellen und dann zu pr\u00fcfen, welche Modincationen seine Eigenschaften und Reactionen durch Beimengung verschiedener Stoffe in verschiedenen Verh\u00e4ltnissen erleiden; denn nicht nur ein K\u00f6rper an sich bedingt in dem Eiweiss oft auffallende Verschieden-lieiten, sondern sogar die verschiedene Proportion, in welcher er jenem beigemengt ist. Von diesem Gesichtspunkte aus haben zuerst Scherer (Ann. d. Ch. u. Pharm. Bd. 40, S. 1\u201465 u. s. w.) und ich (Lehmann. Arch. f. phys. Heilk. Bd. 1, S. 234) die Eigenschaften des Eiweissstoffs gepr\u00fcft, sp\u00e4ter Melsens, Panum und Lieberk\u00fchn; allein leider sind dadurch immer nur einzelne Punkte aufgekl\u00e4rt oder hervorgehoben, aber noch kein vollkommnes, wissenschaftlich befriedigendes Resultat erzielt worden (33 p. 310).\n2) Auch hat man in neuerer Zeit sich die M\u00fche genommen, mit den verschiedensten Mitteln die Reactionen des Caseins, wie die andrer Protein-k\u00f6rper, durchzupr\u00fcfen: allein so anerkennens-werth derartige Bem\u00fchungen sind, so haben sie doch zu nicht viel gef\u00fchrt und konnten es in der That auch nicht: denn abgesehen davon, dass ein solches Suchen nach entschiedenen Resultaten immer ein Herumtappen im Finstern bleibt, so lange nicht ein einheitlicher Gedanke den Gang der Untersuchung leitet, so fallen auch die Resultate solcher Experimente oft so verschieden in ihren Einzelnheiten aus, dass sie oft gar nicht in Einklang zu bringen sind; jeder, der sich mit solchen Untersuchungen besch\u00e4ftigt und S\u00e4uren, Basen, Metallsalze u. dergl. unter verschiedenen Verh\u00e4ltnissen hat auf die eiweissartigen Stoffe einwirken lassen, wird best\u00e4tigen k\u00f6nnen, dass oft eine und dieselbe Substanz unter scheinbar gleichen Verh\u00e4ltnissen die verschiedensten Reactionen giebt und dann bald mehr dem einen bald dem andern Proteink\u00f6rper \u00e4hnelt (33 p. 355).","page":417},{"file":"p0418.txt","language":"de","ocr_de":"418\nALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\ngedient hatte. Wie wir aber schon erkl\u00e4rten (AhV 81\u2014 85 p. 115), ist es unter diesen Verh\u00e4ltnissen nicht m\u00f6glich, die Fl\u00fcssigkeit von den Basen, die mit dem Globulin verbunden sind, zu befreien.\n2)\tD i a 1 y s e gegen eine Salzl\u00f6sung nach vorangegangener Neutralisation gibt g\u00fcnstigere Resultate. W\u00fcnscht man in den\" Fl\u00fcssigkeiten das s\u00e4mtliche in denselben enthaltene Protein in der L\u00f6sung zur\u00fcckzuhalten, so muss man nat\u00fcrlich eine passende S\u00e4ure w\u00e4hlen. Dabei muss in betracht gezogen werden, dass die eingetragene S\u00e4ure mit den Basen, die mit dem Globulin \"verbunden sind, Salze bilden soll, welche ein solches L\u00f6sungsverm\u00f6gen des Globulins besitzen. dass das Globulin in statu nascendi sich leicht darin auti\u00f6se. Diesen Anforderungen gen\u00fcgt die Salpeters\u00e4ure vollkommen; selbst eine so dicke Fl\u00fcssigkeit wie durch Umsch\u00fctteln mit Glasscherben in einer Flasche zerschnittenes und durch Gaze und Watte filtrirtes Eiweiss (AbY 48\u201400 p. 165) schied bei der Neutralisation mit Salpeters\u00e4ure keine Niederschl\u00e4ge aus. Es versteht sich von selbst, dass das Neutralismen wiederholt werden muss, da nach einiger Zeit die Tr\u00fcbere Reaktion sich wieder einstellt. Der volle \u00dcbergang der mit dem Globulin verbundenen Basen in salpetersaure Salze wird dadurch angezeigt, dass die Asche einer kleinen Portion der Versuchsfl\u00fcssigkeiten nicht alkalisch reagirt. Zur Ausgleichung der Fl\u00fcssigkeiten in bezug auf ihre anorganischen Bestandteile m\u00fcssen dieselben gegen irgend eine Salzl\u00f6sung, am besten gegen eine 0.5\u20145% Natriumnitratl\u00f6sung, dialysirt werden. Nach Beendigung der Dialyse (A'.Y 75\u201480 p. 246) werden die Fl\u00fcssigkeiten mittels derselben Salzl\u00f6sung, die zur Dialyse gedient hatte, auf ein und dasselbe spezifische Gewicht gebracht,\n3)\tDialyse saurer L\u00f6sungen der Niederschl\u00e4ge gegen sch w a c h e S\u00e4urel\u00f6sunge n (Salz-. Schwefel-, Essigs\u00e4ure) erm\u00f6glicht ebenfalls, das Globulin in gleiche Versuchsbedingungen zu versetzen, wor\u00fcber wir schon hinl\u00e4nglich gesprochen haben (.Y.V 86\u201492 p. 2OG). Je vollkommener die Zerst\u00f6rung der Verbindung des Globulins mit der Base in den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten ist. desto besser wird begreiflicherweise dem Grundprinzip der Methode gleicher Versuchsbedingungen gen\u00fcge getan. Ferner, je weniger wir solche Bedingungen hineintragen, die auf die Eigenschaften des Globulins selbst irgend eine Wirkung aus\u00fcben, desto mehr n\u00e4hern wir uns dem nat\u00fcrlichen Zustande dieses K\u00f6rpers. Daraus folgt klar, dass die Darstellungsmethode des Globulins aus seinen verschiedenen Tr\u00e4gern, welche unserer Bekanntschaft mit diesem K\u00f6rper in dieser Arbeit zu Grunde gelegt ist, nicht nur einen f\u00fcr die Erforsch u n g d e r G r u n d e i g e n s c h a f t e n desselben von den Mineralbestandteilen v\u00f6llig unabh\u00e4ngigen, vollkommen brauchbaren chemischen K\u00f6rper liefert, sondern an sich selbst als Eckstein der Methode gleicher Versuchsbedingungen dient, welche es erm\u00f6glicht die Eigenschaften der verschiedenartigsten Proteinpr\u00e4parate unter einander zu vergleichen und die Bedingungen ihrer Identit\u00e4t zu summiren! Folglich gibt die \u00dcberf\u00fchrung des Pr\u00e4parats in eine saure L\u00f6sung von m\u00f6glichst geringem S\u00e4uregehalt, die Dialyse gegen eine eben solche S\u00e4urel\u00f6sung bis zur v\u00f6lligen Entfernung der Asche und die nachherige Entfernung der S\u00e4ure durch Dialyse gegen Wasser ein Globulin (Globin) mit all d e n Z\u00fcgen, welche den Eigenschaften des f\u00fcr alle Proteink\u00f6rper als Ausgangssubstanz geltenden K\u00f6rpers zu Grunde liegen.\nDas auf diese Art erhaltene Hydroglobin l\u00e4sst sich ziemlich schwer konserviren (besser in Glycerin .Y.V 93\u2014100 p. 325). Will man die Substanz l\u00e4ngere Zeit und in gr\u00f6sseren Quantit\u00e4ten, z. B. zu Analysen u. dergh, aufbewahren, so braucht das Pr\u00e4parat nicht besonders l\u00f6slich zu sein: ist die Notwendigkeit nicht vorhanden, gerade Hydroglobin zu haben, so kann man sich auch eines einfacheren Verfahrens, namentlich der Einwirkung schwacher S\u00e4uren unter Erw\u00e4rmen, bedienen.","page":418},{"file":"p0419.txt","language":"de","ocr_de":"ALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\n419\n4) Die Ausscheidung des Globulins aus p r o t e \u00ef n h a 11 i-g e n Fl\u00fcssigkeiteni mittels schwacher S\u00e4urel\u00f6sungen unter Erw\u00e4rmen geschieht im Dampfbade oder auf offener Flamme; im letzteren Falle kann das Protein leicht anbrennen. Die mit Wasser verd\u00fcnnte Yer-suchsfl\u00fcssigkeit wird im Dampfbade anges\u00e4uert. Dabei macht sich die Abtrennung des Globulins von der Base besonders deutlich bemerkbar, n\u00e4mlich nach einiger Zeit wird die Fl\u00fcssigkeit wieder alkalisch oder neutral; nach neuem Ans\u00e4uern tritt Wiederkehr der Reaktion ein. Man h\u00f6rt auf, S\u00e4ure zuzusetzen, sobald die Fl\u00fcssigkeit beginnt saure Reaktion auf Lakmus zu zeigen. Im allgemeinen sollte beim Ans\u00e4uern die Reaktion auf Trop\u00e4olin 00 (,V,V S6\u201492 p. 250) nicht \u00fcberschritten werden. Nach der beschriebenen Operation filtrit man, oder l\u00e4sst die Mischung abstehen, wobei die Niederschl\u00e4ge zur Entfernung der Asche in beiden F\u00e4llen mit derselben schwachen S\u00e4urel\u00f6sung gewaschen werden. Die S\u00e4ure wird ihrerseits durch Wasser entfernt. Das Waschen mit S\u00e4ure und Wasser nimmt man am besten in Kapseln aus Pergamentpapier oder selbst aus dickem Fliesspapier vor, wobei die \u00d6ffnung der Kapsel sich nat\u00fcrlich ausserhalb der Fl\u00fcssigkeit befinden muss; auch muss die zwischen den W\u00e4nden derselben befindliche Schicht des Niederschlags m\u00f6glichst d\u00fcnn sein, zu welchem Zwecke die Kapsel vor dem Waschen zwischen den H\u00e4nden oder zwischen zwei Brettchen abgepresst wird.\nVon der Darstellung \u201eganz reinen Albumins\u201c spricht schon Lehmann (32 p. 345), indem er empfiehlt das \u201egeronnene Albumin\u201c mit verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure zu waschen. Graham behauptet geradezu, durch Dialyse einer L\u00f6sung von H\u00fchnerei-weiss in Essigs\u00e4ure (17 p. 36) eine aschenfreie Fl\u00fcssigkeit erhalten zu haben (,Y,Y 48\u2014 00 p. 124 u. .Y.Y 93 \u2014100 p. 371). K\u00fchne endlich, hutte, wie er sagt, durch 4-w\u00f6chen fliehe Dialyse eines vom \u201eParaglobulin\" befreiten Serums (\u00abV.Y 48\u201460 p. 129) aschenfreie Niederschl\u00e4ge erhalten. Was Harnack\u2019s aschenfreies \u201eAlbumin\u201c anbetrifft, so ist es dem Graham\u2019schen Pr\u00e4parat (WY 93\u2014100 p. 293) sehr \u00e4hnlich.\nTrotz allem beh\u00e4lt seine volle Geltung Mitscherlich\u2019s(38p. 106) vor mehr als 50 Jahren gemachter Ausspruch: \u201eWir kennen die eigentliche thierische Substanz noch gar nicht, sondern nur ihre Verbindungen, die wir Eiweiss, K\u00e4sestoff, Speichelstoff u.s.w. nennen\u201c Q.\nDie auf obenbeschriebene Weise aus irgend einer Quelle unter gleichen Versuchsbedingungen von uns erhaltenen Globuline besitzen identische Eigenschaften. Die Eigenschaften und Eigent\u00fcmlichkeiten der Prote'ink\u00f6rper in Betracht ziehend, d\u00fcrfen wir mit Sicliercheit nur das Globulin mit all seinen in den XVIII Abhandlungen erforschten Eigenschaften anerkennen; was die \u00fcbrigen Prote'ink\u00f6rper anbetrifft, die gegenw\u00e4rtig unter verschiedenen Benennungen: Albumin, Globulin. Fibrin u. dergl. bekannt sind, so sind es Verbindungen des\" Globulins und bilden einen besonderen Fall des allgemeinen Schema (X.Y 93\u2014100 p. 352) f\u00fcr die Globulinverbindungen:\n\u00c6 (>+\t /\t\t+1)\nyc (\u25a0/\u00bb'+\t /\t\t+1)\n(\u00ab/WO-\t\t\t+1)\n-f zR20\nM Eine Hiatsache, dass .wir die organische AA ir kennen demnach die eigentliche thierische mibstanzen Eiweissstoft. Speichelstoff, K\u00e4sestoff, Substanzen noch gar nicht, sondern nur ihre Blutroth nie ganz rein voriinden, noch dar- Verbindungen, welche wir Eiweiss, K\u00e4sestoff, stellen, sondern immer nur verbunden mit Salzen. Speichelstoff u. s. w. nennen (38 p. 113).","page":419},{"file":"p0420.txt","language":"de","ocr_de":"420\nALLGEMEINE SCHL\u00dcSSE.\nLITE R A T U R.\n1) Berzelius.\u2014Berzelius' Jalirber. 1840 Jalirg. 20. 2) Biddert.\u2014Jalirber. Maly\u2019s. 1874. Bd. 4, 3) Bird.\u2014Journ. f\u00fcr prakt. Chemie. 1836. Bd. 9. 4) Bouchardat. \u2014Comp. rend. 1842. t. 14. 5) Brinck.\u2014-Zeitschrift f. Biologie etc. 18S9. Bd. 7. 6) Br\u00fccke.\u2014Sitzungsber. Wien. 1867. Bd. 55. 7) Cadet.\u2014 Dictionnaire de Chimie. Paris. 1803, t. 1. S) Chevreul.\u2014Ann. de chimie A de phys. 1821, t. 19. 9) Danilewsky (ftaHHjieBCKifi).\u2014IKypnajin Boeimo-MeaHmmcKi\u00f6 1871, \u2019i. 112. 10) Id.\u2014Centralb. f\u00fcr med. Wiss. 1880. 11) Id.\u2014CoopHnnt (jmsio.rorri'iecKiH \u00f6paTteBT) ^amueBCKExn. XaptEOBi. 188S, t. 1. 12) Demant (JfejiaHTB).\u2014Maiepia.\u2122 j.m xmiin Mmnum. C'n6. 1881. 13) Denis.\u2014D\u00e9monstration exp\u00e9rimentale. Commercy. 1839. 14) Eichwald.\u2014Beitr\u00e4ge zur Chemie etc. Berlin. 1873. Heft. 1. 15) Ga-ber.\u2014Grell. Die neuesten Entdeckungen. 1783. Bd. 9. 16) Gorup.-Besanez.\u2014Lehrbuch der physiolog. Chemie. 3-te Auti. 1874. 17) Graham.\u2014Liebig\u2019s Ann. 1862. Bd. 121. 18) Hammarsten. \u2014 Pfl\u00fcger\u2019s Arch. 1877. Bd. 14. 19) Id.\u2014Ib. 1878. Bd. 17. 20) Id.\u2014Ib. 1878. Bd. IS. 21) Id.\u2014Ib. 1879. Bd. 19. 22) Id.\u2014Ib. 1882. Bd. 30. 23) Id.\u2014Zeitschrift f\u00fcr physiol. Chemie. 1883\u20144 Bd. 8. 24) Hasebroek.\u2014Ib. 1887, Bd. 11. 25) Hermann.\u2014Ib. 26) Heynsius.\u2014Pfl\u00fcger\u2019s Arch. 1874. Bd. 9. 27) Hlasiwetz.\u2014Vierteljahresschrift f\u00fcr die prakt. Heilkunde. Prag. 1850. Bd. 4. Jalirg. 7. 28) Hoppe-Seyler.\u2014Physiologische Chemie. Berlin. 1877. 29) K\u00f6lliker.\u2014Handbuch der Gewebelehre. Leipzig. 1889. Bd. 1. 30) Kronekker.\u2014 Du Bois-Reymond's Archiv f\u00fcr Physiologie. 1881. 31) Id.\u2014Zeitschrift f\u00fcr Instrumentenkunde. 1889. Jalirg. 9. 32) Lehmann \u2014Lehrbuch der physiol. Chemie. 1S50. Bd. 2. 33) Id.\u2014Ib. 2 Aull. 1853. Bd. 1. 34) Martius.\u2014Du Bois-Reymond\u2019s Archiv f\u00fcr Physiologie. 1881. 35) Michailow (MnxanjioBi).\u2014jEyp-Hajn> Pyccnaro 4>h3hko-xhmiti. O\u00f6mecTBa.. 1887 t. 19. 36) Id.\u2014 0 CTyjreHHCTOMT> cocTomhn \u00f6tjrKOBHxr. BemecTBt. Cn\u00f6. 1888. 37) Michailow & Chlopin (MuxanaoBn n Xjoiihh'b).\u2014IKypuaai Pyccnaio \u00e7&hshko-xninm. 06m. 1S86, t. 18. 38) Mitscherlich.\u2014Pogg. Ann. 1837. Bd. 40. 39) Nikol\u00fckin (HnKOJifOKiurB).\u2014-Tpysn 4?n3nK0-MeAHu. OomecT\u00dfa. Mocoa. 1887. t. 2. 40) Ott.\u2014Du Bois-Reymond\u2019s Archiv f\u00fcr Physiologie. 1881. 41) Id.\u2014Ib. 18S3. 42) Panum\u2014Virchow\u2019s Archiv. 1852. Bd. 4. 43) Popoff. Nadine.\u2014 Zeitschrift f\u00fcr Biologie. 1889. Bd. 7. 44) Ssavin (Ca\u00dfHHx).\u2014JKypHajri Pyccnaro $H3Eko-xhmh\u2019\u00ee. Oom. 1887, t. 19. 45) Scherer.\u2014Liebig\u2019s Ann. 1841. Bd. 40. 46) Id.-\u2014Verhandlungen d. physiolog.-medic. Geselschaft zu W\u00fcrzburg. 1852. Bd. 2. 47) Schmidt.\u2014Charakteristik der Epidem. Cholera etc. 1850. 48) Sebelien.\u2014Zeitschrift f\u00fcr physiolog. Chemie. 1885. Bd. 9. 49) Ssolowioff (CoaoBbeBr,).\u2014IKypnajin Pyccnaro \u00abhHsiiKO-xnMHH. Oom- 1887, t. 19. 50) Soyka.\u2014Pfl\u00fcger\u2019s Archiv. 1876. Bd. 12. 51) Strecker.\u2014 Liebig\u2019s Handw\u00f6rterbuch der Chemie etc. 1850. Supplement. 52) Struve\u2014Journal f\u00fcr praktische Chemie. 1883. Bd. 27. 53) Virchow.\u2014Gesammelte Abhandlungen etc. Frankfurt/AI. 1856. 54) Vogel.\u2014 Liebig\u2019s Ann. 1839. Bd. 30. 55) Wooidridge.\u2014Du Bois-Reymond\u2019s Archiv f\u00fcr Physiologie. 1881. 56) Zimmermann.\u2014Zur Analysis A Syntesis etc. Berlin. 1844.\nMocKBa, ynaBepcHTexcKaa mn., 1912 r.\nPe,a,aKT0p-b-H3AaTe./]b (VlopoxOBegb.","page":420}],"identifier":"lit37830","issued":"1907","language":"de","pages":"407-420","startpages":"407","title":"XX. Allgemeine Schl\u00fcsse (zu den 18 vorhergehenden Abhandlungen.- S. Le Physiologiste Russe: t. III- No. 41-47 p.p. 70, 84; No. 48-60 p.p.50, 90; t. IV - No. 61-67 p.p. 15, 34, 42, 53, No 68-74 pp. 48; No. 75-80, 171 u 231; t. V- No. 81-85 p.p. 66; No. 86-92 p. 168; No. 93-100 pp. 279, 301, 314, 323, 334, 356 u. 407).","type":"Journal Article","volume":"5"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T16:53:06.391964+00:00"}

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