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{"created":"2022-01-31T16:53:02.923970+00:00","id":"lit37835","links":{},"metadata":{"alternative":"Le Physiologiste Russe","contributors":[{"name":"Morochowetz, Leo","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Le Physiologiste Russe 4: 231-270","fulltext":[{"file":"p0231.txt","language":"de","ocr_de":"Verhalten des Globulins zn den Salzen\nSalzglobulin.\nSynonyme: salz-albunun\u00f6se Verbindung, Salzalbuminat\u2014Denis, Albuminat\u2014 Nasse u n d Sa Izglobulin\u2014Morocliowetz.\nVon Prof. L. Morochowetz.\nL\u00f6slichkeit des Globulins in Salzen. An das Studium der Eigenschaften der Globuline im besonderen gehend, wenden wir jetzt unsre Aufmerksamkeit dem Verhalten des Globulins den Salzen gegen\u00fcber und vor allem der L\u00f6slichkeit desselben in w\u00e4sserigen Salzl\u00f6sungen zu.\nDas zuerst von Denis untersuchte Verhalten des Serum- und Eierglobulins den Salzl\u00f6sungen gegen\u00fcber darf mit recht die erste und ehrenvollste Stelle in der Reihe der Grundeigenschaften des Globulins einnehmen. Indem wir alles das in Betracht ziehen, was wir in dieser Beziehung \u00fcber ein jedes der Globuline im besonderen gesagt haben (W 41\u20147 p. OB, W 48\u2014GO p. 90, .VJY\u00bb 61\u20147 p. 30. 4o, 50, 57, .V.V G8\u201474 p. 81 u. .V.V 75\u2014SO p. 200), glauben wir uns zu der Behauptung berechtigt, dass m \u00fc g 1 i c h s t aschenfreies G 1 o h u 1 i n, woraus es a u c h d a r g e s t e 111 worden sei, i in frischen o d er feuchten Z u-st\u00e4nde in L \u00f6 sungen von Alkali- oder E r d a 1 k a 1 i s a 1 z e n, n\u00e4mlich in all den erprobten und in Tabelle III angef\u00fchrten Salzen, sich l\u00f6st. Bei der Erforschung der L\u00f6slichkeit der Globuline in Salzl\u00f6sungen hat man nicht nur dem Zustande des Globulins, in Abh\u00e4ngigkeit davon, wann es bereitet, und wie lange es aufbewahrt worden war, sondern auch noch dem Goncentrationsgrade der L\u00f6sung und dem chemischen Charakter eines jeden Salzes Rechnung zu tragen.\nAuch dieses Verhalten der verschiedenen Salze dem Globulin gegen\u00fcber wurde zuerst von Denis (AIV 48\u2014GO p. 90) beobachtet, und finden wir bei ihm die erste Tabelle, in welcher die Salze nach der L\u00f6slichkeit des Globulins in denselben geordnet sind (12 p. 75), wobei Denis in der L\u00f6slichkeit des Lactoglobins (15 p. 29), des Fibrins und des Seroglobins keinen besonderen Unterschied findet. Zur ersten Gruppe geh\u00f6ren die besten L\u00f6sungsmittel: Chlorbaryum, Kaliumnitrat, Kalium- und Natrium-sulfat: dann folgen: Chlorkalium, Chlornatrium und Chlorcalcium: in dritter Reihe kommen Natriumnitrat, Ammonium- und Zinksulfat, Natriumphosphat, neutrales Bleiacetat, Strontiumnitrat, Chlorammonium und Ammoniumalaun. Diese letzte Gruppe, soweit Denis dieselbe am Fibrin studirte, wirkt ziemlich schwach (12 p. 75\u20146). Nach dieser Gruppe nennt Denis noch einige Metallsalze, welche das Globulin nicht mehr l\u00f6sen. Was die Alkalicarbonate anbetrifft, so stellte Denis dieselben. insofern die L\u00f6slichkeit des Globulins im Spiele ist, den Alkalien, d. h. den besten L\u00f6sungsmitteln an die Seite (15 p. 109). Auch Berzelius (4 p. 42) n\u00e4hert die Alkalicarbonate in Bezug auf die L\u00f6slichkeit des Globulins (des Ovo- und Se-roglobins) in denselben mehr den Alkalien.\n15","page":231},{"file":"p0232.txt","language":"de","ocr_de":"232\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEST.\nTABELLE III.\nSalze, welche das Globulin l\u00f6sen und f\u00e4llen (mit Aus-n a h m e der mit * bezeichnete n).\nsalpetersaures................ Na \u2014 K* \u2014 NH \u2014 Mg \u2014 Ba* \u2014 Ca\nborsaures..................... id*----------\u2014\tid\ndoppeltborsaures.............. id\nBrom-......................... id*\t\u2014\tid* \u2014\tid*\nbromsaures.................... id\nweinsaures.................... id\t\u2014\tid\nFerrocyan-.................... id*\nFerricyan-...... \u00bb............ id\nIod-.......................... id\t\u2014\tid\t\u2014\tid\ncitronensaures................ id\t\u2014\tid\t\u2014\tid .................... Ca\nmolybd\u00e4nsaures................ id\nmilchsaures................... id\nRhodan- ...................... id \u2014\tid\nschwefligsaures............... id\nunterschwefligsaures.......... id\t\u2014\tid\nschwefelsaures................ id\t\u2014\tid\t\u2014\tid\t-\t-\tMg\nkohlensaures.................. id*\t\u2014\tid\ndoppeltkohlensaures........... id*\t\u2014\tid\t\u2014\tid\nessigsaures...................id\t\u2014\tid\t\u2014\tid\t\u2014\tid* \u2014 Ba \u2014 Ca\npyrophosphorsaures............ id\nphosphorsaures................ id\tid\nsaures phosphorsaures......... id\nwolfram saures................ id\nChlor-........................ id\t\u2014\tid* \u2014 id* \u2014 id* \u2014 id \u2014 id\nunterchlorigsaures............ id*\t\u2014\tid*\nchromsaures................... id \u2014 id \u2014 id*\ndoppeltchromsaures............ id \u2014 id \u2014 id*\noxalsaures.................... id\tid\ndoppeltoxalsaures............. id\nEin noch bedeutenderes Interesse bieten die Beobachtungen Nasse\u2019s (84 p. 151), der die L\u00f6slichkeit des sog. Fibrins in circa 6%-igen L\u00f6sungen verschiedene] Salze (p. n. 195\u20146) in Zahlenwerten bestimmte. Ein Jahr darauf versuchte Zimmermann (111p. 485) je 2 Gran Fibrin bei Zimmertemperatur in je 2% Unzen ges\u00e4ttigter L\u00f6sungen verschiedener Salze aufzul\u00f6sen und fand, dass das Fibrin binnen 24 Stunden sich vollst\u00e4ndig in Kaliumcarbonat, pulv. temper. (Kaliumsulfat -}-Kaliumnitrat), Jodkalium, Kaliumacetat, Chlorammonium und Chlorbaryum aufgel\u00f6sl hatte; 48 St. brauchte es, um sich in borsaurem und phosphorsaurem Natrium aufzu l\u00f6sen; in 72 St. l\u00f6ste es sich in Natriumsulfat, in salzsaurem Ammonium und in Brechweinstein auf (ib. p. 486); in concentrirten L\u00f6sungen folgender Salze be obachtete Zimmermann keine Aufl\u00f6sung des Fibrins in weinsaurem Kalium, Natrium- und Magnesiumsulfat, Ammoniumacetat, Natriumnitrat, Weinstein, gew\u00f6hnlichem Alaun und schwefelsaurem Chinin. Indem Schmidt in der Folge (95 p. 43!) die Salze ihrem Verm\u00f6gen nach, die Globuline zu l\u00f6sen, ordnete, setzte er sogleich hinter die Alkalien die Alkalicarbonate, dann die doppeltkohlensauren AlkaHsulze und zuletzt die neutralen Alkalisalze (ib. p. 439 u. 454), wobei man, um einen und denselben Effect zu erzielen, letztere in couceutrirteren L\u00f6sungen als die","page":232},{"file":"p0233.txt","language":"de","ocr_de":"Verhalten dfs globulins zu den salzen.\n233\nAlkalicarbonate anwenden m\u00fcsse, (ib. p. 454). Sp\u00e4tere Beobachter verl\u00e4ngerten nicht nur die Liste der von Denis angegeben Salze, sie bestimmten noch genauer die Stelle, welche dieses oder jenes Salz in Bezug auf die L\u00f6slichkeit des Globulins in der Reihe der anderen Salze einnimmt.\nBesonders interessant sind Hofmeisters (57 p. 248) und Lewith\u2019s (71 p. 1) quantitative Bestimmungen. Obgleich die genannten Autoren in Bezug auf die L\u00f6slichkeit des Globulins in Salzen auch keine directen Versuche anstellten, so erm\u00f6glichen ihre Beobachtungen dennoch Schl\u00fcsse zu ziehen, welche sowohl mit den historischen Tliatsachen als auch mit unseren eigenen unmittelbaren Beobachtungen im Einkl\u00e4nge stehen. Die besten L\u00f6sungsmittel sind danach: Natriumcarbonat, Ammoniumacetat, Magnesiumacetat, Kaliumnitrat, Magnesiumnitrat, Ammoniumnitrat, chromsaures Ammonium, Bromnatrium. Bromkalium, Bromammonium, Jodnatrium, Jodkalium. Chlorammonium, Chlormagnesium. Darauf kommen Salze, welche in Bezug auf ihr Verm\u00f6gen, Globulin zu l\u00f6sen, in abnehmender Reihenfolge geordnet sind: Chlornatrium, Natriumnitrat, Chlorkalium, chromsaures und kohlensaures Kali, weinsaures und citronensaures Ammonium, weinsaures Kali-Natron, Ammoniumphosphat, Kaliumacetat, Magnesiumsulfat, weinsaures Natron, Kaliumphosphat, Natriumacetat, Ammoniumsulphat, phosphorsaures und schwefelsaures Natron, endlich Lithium sulphat.\nInfolge der ziemlich rasch eintretenden Ver\u00e4nderungen in der L\u00f6slichkeit des Globulins ist es behufs Bestimmung desselben nicht m\u00f6glich sich der Quantit\u00e4ten des in dieser oder jener Salzl\u00f6sung gel\u00f6sten Globulins zu bedienen; andere Criterien. wie F\u00e4llbarkeit der L\u00f6sung durch dieses oder jenes Salz, Dauer des L\u00f6sungsprocesses und Temperatur der Ausf\u00e4llung des Globulins aus dieser oder jener Salzl\u00f6sung, berechtigen im allgemeinen zu der Ansicht, dass vorl\u00e4ufig keine That-sacken v o r h a n d e n si n d, auf G r u n d derer die L\u00f6slichkeit des Globulins in irgend eine Beziehung zu dem chemische n C h a-i' a k t er irgend eines der v o n uns g e p r \u00fc f t e n Salze (Tab. III), sei es zu der S\u00e4ure oder der Base, welche in dem Salz enthalten ist, gebracht werden k\u00f6nnte. Ebenso wenig Grund ist vorhanden die L\u00f6slichkeit eines Salzes mit derjenigen des G 1 o b u 1 i n s i n dessen L\u00f6sung zu verkn\u00fcpfen. Wenigstens haben unsere eigenen an Globulinpr\u00e4paraten verschiedenen Ursprungs angestellten Beobachtungen uns nicht berechtigt zwischen der L\u00f6slichkeit des Globulins und der Wasserl\u00f6slichkeit des gegebenen Salzes eine Parallele zu ziehen.\nDie L\u00f6slichkeit des Globulins in Salzl\u00f6sungen h\u00e4 n g t von der Concentration 1 e t z t e r e r a b. Es hat sich nach und nach die Meinung gebildet, dass eine mittelstarke Concentration der L\u00f6sungen von Neutralsalzen die L\u00f6slichkeit des Globulins am meisten beg\u00fcnstigt; andererseits fehlt es aber auch nicht an Beobachtungen \u00fcber die L\u00f6slichkeit des Globulins sowohl en sehr schwachen als auch in ges\u00e4ttigten Salzl\u00f6sungen. Und wieder erhalten die oben angef\u00fchrten Salzreihen Denis\u2019s und anderer Forscher ihre fr\u00fchere Bedeutung. Dit1 besten L\u00f6sungsmittel besitzen die Eigenschaft, das Globulins sowohl in den schw\u00e4chsten als auch in den st\u00e4rksten Concentrationsgraden aufzul\u00f6sen. Natriumcarbonat. Kalisalpeter l\u00f6sen das Globulin immer gut auf, in welchen L\u00f6sungen sie auch angewandt werden; dabei erh\u00e4lt eine neutrale L\u00f6sung derselben sowohl bei starker Verd\u00fcnnung als auch bei S\u00e4ttigung mit demselben Salze das Globulin in L\u00f6sung. Dennoch berechtigen t\u00e4gliche Erfahrungen, sowie Beobachtungen verschiedener Autoren, von Denis an beginnend, besonders aber Hofmeister\u2019s, zu dem Ausspruch, dass L\u00f6sungen mittlerer Concentration eines jeden Salzes in dieser Beziehung am vorteilhaftesten sind, da sowohl Verd\u00fcnnung mit Wasser als auch S\u00e4ttigung derselben\n15","page":233},{"file":"p0234.txt","language":"de","ocr_de":"234\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\nmit dem Salze teilweise Ausscheidung des Globulins zur Folge hat. Als Kegel kann dies aber nicht aufgestellt werden, da, wie wir aus dem Studium des \\ er-haltens der Salzl\u00f6sungen zu der Temperatur der F\u00e4llung (Gerinnung) ersehen werden. gewisse Salze das Globulin besser in schwachen als in mittleren Concentratio-nen l\u00f6sen; gleicherweise ist auch die Meinung unbegr\u00fcndet, dass das Globulin in concentrirten L\u00f6sungen unl\u00f6slich sei. Ueberdies hatten schon Dumas und Mulder (jVo.M 68\u201474 p. 61\u20142) gefunden, dass der in Milch durch S\u00e4ttigung mit Ivochsaiz erhaltene Niederschlag, wie lange man denselben mit ges\u00e4ttigter Kochsalzl\u00f6sung auf dem Filter auch wasche, stets einen Teil seines Globulins der L\u00f6sung abgiebt. Namentlich in der Geschichte des Fibrins begegnen wir der unbestreitbaren That-sachen, dass zur Aufl\u00f6sung desselben sehr h\u00e4ufig concentrirte L\u00f6sungen genommen wurden (p. n. 180); doch sind gegenw\u00e4rtig auch directe Hinweise auf die L\u00f6slichheit des Fibrins in ges\u00e4ttigten Salz-, namentlich Natriumnitratl\u00f6sungen, vorhanden, wie Limbourg (72 p. 454) ganz richtig bemerkt. Dasselbe beobachtete genannter Autor auch in Bezug auf unterchlorigsaures Kali, Ammoniumnitrat, sowie Brom- und Jodkalium.\nEine schwache Wirkung iiben, Limbourg\u2019s Beobachtungen nach, ges\u00e4ttigte L\u00f6sungen von Chlorammonium, Chlornatrium, sowie Natrium- und Kaliumsulfat aus, w\u00e4hrend concentrirte L\u00f6sungen von Ammonium- und Magnesiumsulfat (ib. p. 454) das Fibrin garnicht l\u00f6sen. Auf seine Beobachtungen sich st\u00fctzend, glaubt Limbourg, dass in den erw\u00e4hnten F\u00e4llen die der L\u00f6sung des Fibrins angemessene Concentration einen weiten Spielraum hat uud f\u00fcr ein jedes Salz eine verschiedene ist. dass aber, was Kalisalpeter anbetrifft, eine concentrirte L\u00f6sung das Fibrin weit energischer aufl\u00f6st als eine verd\u00fcnnte. Auf Grund eigener und auch Hofmeisters Beobachtungen gelangt Limbourg zu dem Schl\u00fcsse, dass concentrirte Salzl\u00f6sungen ihrem L\u00f6sungsverm\u00f6gen nach eine Reihe bilden, welche derjenigen, in welcher die Salze nach ihrem F\u00e4llungsverm\u00f6gen des Globulins geordnet sind, gerade entgegengesetzt ist (ib. p. 454).\nDarauf k\u00f6nnen wir unsererseits entgegnen, dass unter den in Tab. III angef\u00fchrten Salzen kein einziges ist, dessen concentrirte L\u00f6sung nicht wenigstens etwas Globulin aufzul\u00f6sen verm\u00f6chte, das Ammoniumsulfat etwa ausgenommen.\nSchon das oben Gesagte berechtigt uns zu dem Schl\u00fcsse, dass vollst\u00e4ndige Ausf\u00e4llung der Globuline durch S\u00e4ttigung einer gegebenen salzhaltigen Globulinl\u00f6sung mit demselben Salze unausf\u00fchibar ist.\nF\u00e4llung des Globulins aus salzhaltigen L\u00f6sungen. Kann die L\u00f6slichkeit in Salzl\u00f6sungen f\u00fcr eine Grundeigenschaft des Globulins angesehen werden, so d\u00fcrfte dessen F\u00e4llbarkeit durch Salze aus L\u00f6sungen derselben oder anderer Salze nicht einmal\tallen f\u00fcr\tL\u00f6sungsmittel\tdes\tGlobulins\tgel-\ntenden Salzen zuerkannt werden: die meisten Salze f\u00e4llen es sehr schwer, viele\u2014 garnicht (Tab. III mit * bezeichnete), und thats\u00e4chlich nur eins f\u00e4llt es ohne R\u00fcckstand. Wenn Dutrochet (21 p. 42) zum teil recht hatte, als er den allgemeinen Satz \u00fcber das \u201eAlbumin\u201c\taufstellte,\tdass alle Substanzen, die\tes aufl\u00f6sen, je\tnach\ndem Umst\u00e4nden es auch\tf\u00e4llen, so kann sein Schluss in\tBezug auf die F\u00e4llbarkeit\ndurch Salze nur mit Vorbehalt als richtig erkannt werden.\nAusserdem muss man ber\u00fccksichtigen, dass viele Autoren, die \u00fcber die F\u00e4llung prote'mhaltiger Fl\u00fcssigkeiten durch S\u00e4ttigung mit Salzen reden, nicht erw\u00e4hnen, ob sie dabei mit dem blossen Erscheinen eines Niederschlags sich begn\u00fcgten, oder die Fl\u00fcssigkeit mit dem Salze wirklich s\u00e4ttigten, nicht alter die S\u00e4ttigung auf Grund des Ausfallens des Globulins beurteilten; denn das Ausfallen d\u00fcrfte weder vollst\u00e4ndige F\u00e4llbarkeit des\tGlobulins\tim gegebenen Falle\tnoch\tS\u00e4ttigung mit\tdem","page":234},{"file":"p0235.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n235\nSalze im eigentlichen Sinne des Wortes beweisen. Bei gew\u00f6hnlicher Zimmertemperatur wird das Globulin von keinem der in T a b. III genannten Salze so vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt, dass dessen Vorhandensein in der Mutterlauge nicht nachgewiesen werden k\u00f6nnt e. Die einzige Ausnahme bildet das Ammoniumsulfat, doch unter der Bedingung, dass die zu versuchende L\u00f6sung mit diesem Salze bei Gegenwart einer gen\u00fcgenden Menge des Salzes in Substanz und unter sorgf\u00e4ltigem Umr\u00fchren und darauftolgendem raschem Abfiltriren des Niederschlags ges\u00e4ttigt werde. Bleibt dagegen die Fl\u00fcssigkeit nach der S\u00e4ttigung eine Zeitlang stehen, so lassen sich in dem Filtrat Spuren von Globulin leicht nachweisen. Besonders scharf tritt diese Erscheinung bei der F\u00e4llung des Globulins aus den nat\u00fcrlich vorkommenden Fl\u00fcssigkeiten (Eiweiss, Serum) und auch aus schwachalkalischen L\u00f6sungen im allgemeinen zu Tage.\nNach den ersten Beobachtungen von Parmentier & Deyeux (87 p. 84) \u00fcber die F\u00e4llbarkeit der Milch durch Sulfate dr\u00fcckt Fourcroy (\u201eVA\u00ab 68\u201474 p. 52) sich bestimmter dar\u00fcber aus, dass Milch von Salzen gef\u00e4llt werde, wobei er der Ansicht ist, dass diese Erscheinung mit Wasserentziehung verkn\u00fcpft sei (23 p. 400). Denis sagt (15 p. 90), dass schon halbges\u00e4ttigte Alaunl\u00f6sung das Serum f\u00e4lle. Denis\u2019s Ansicht nach (ib.p. 130) l\u00f6sen sich in Globulinl\u00f6sungen alle Kalium-, Natrium- und Ammoniumsalze, wobei die Globulinl\u00f6sungen mit dem Steigen des Salzgehalts sich verdicken, eine breiartige Consistenz annehmen und tr\u00fcbe werden. Ebenso verhalte sich auch Magnesiumsulfat (ib. p. 130). Denis zweifelt nicht an der wichtigen Rolle ges\u00e4ttigter L\u00f6sungen, und empfiehlt zum Waschen des frischgef\u00e4llten Globulins ( Plasmins) nicht nur ganz ges\u00e4ttigte sondern auch nahezu ges\u00e4ttigte Kochsalzl\u00f6sungen (Dip. 32\u20143). Unstreitig beg\u00fcnstigt Umsch\u00fctteln der globulinhaltigen Fl\u00fcssigkeit mit Krystallen oder Pulver des zum Versuche dienenden Salzes die F\u00e4llung des Globulins bedeutend. In der Geschichte dieses K\u00f6rpers finden wir Hinweise auf die Anwendung von Excentriken zu st\u00e4rkerem und rascherem Umsch\u00fctteln der Fl\u00fcssigkeit. Dennoch muss man gestehen, dass vollst\u00e4ndige Ausscheidung des Globulins bis jetzt nur mit einem Salze, dem Ammoniumsulfat, gelungen ist. Mit ges\u00e4ttigten L\u00f6sungen irgend eines andern der genannten Salze ist es nicht m\u00f6glich das Globulin aus einer L\u00f6sung desselben oder irgend eines anderen, auf das erstere nicht reagirenden, Salzes ganz auszuscheiden. Auch 0. Nasse (85 p. 504) giebt vollst\u00e4ndige F\u00e4llbarkeit des Globulins nur durch Ammoniumsulfat zu, w\u00e4hrend die \u00fcbrigen Salze bloss einen gr\u00f6sseren oder geringeren Teil der Proteine f\u00e4llen. Besser wird das Globulin durch ges\u00e4ttigte L\u00f6sungen eines oder zweier Salze in ebenfalls ges\u00e4ttigter L\u00f6sung eines Salzes, welches entweder dieselbe Base oder dieselbe S\u00e4ure enth\u00e4lt, gef\u00e4llt. Doch auch hier wurde vollst\u00e4ndige F\u00e4llung nicht beobachtet.\nZu alledem muss auch noch der Concentration der L\u00f6sung im V erh\u00e4ltniss zum Globulingehalt Rechnung getragen werden. Je weniger Globulin in einer gegebenen L\u00f6sung enthalten ist, desto schwerer wird es nicht nur von ges\u00e4ttigten Salzl\u00f6sungen, in welchen Mengenverh\u00e4ltnissen diese auch genommen werden, sondern auch durch Versetzung mit dem Salze in Substanz bis zur S\u00e4ttigung ausgef\u00e4llt. Sehr einfache Versuche k\u00f6nnen dies beweisen. Eine starke Globulinl\u00f6sung wird in einzelnen Porzionen mit verschiedenen Mengen einer das Globulin in L\u00f6sung erhaltenden Salzl\u00f6sung vermischt. Die S\u00e4ttigung oder der Zusatz ges\u00e4ttigter L\u00f6sungen desselben oder eines anderen, mit dem ersteren nicht in Wechselwirkung tretenden. Salzes zeigt, dass, je verd\u00fcnnter die Globulinl\u00f6sung ist, desto schwerei die F\u00e4llung vor sich geht; ferner, dass bei einem gewissen \\ erd\u00fcnuungsgrade auch gar keine F\u00e4llung erfolgen kann, abgesehen davon, dass viele gute L\u00f6sungsmittel des Globulins sowohl in ges\u00e4ttigten L\u00f6sungen als auch beim Zusatz der Substanz bis","page":235},{"file":"p0236.txt","language":"de","ocr_de":"236\nVERHALTEN LES GLOBULINS ZU LEN SALZEN.\nsur S\u00e4ttigung das Globulin nicht f\u00e4llen. Dieser Umstand erkl\u00e4rt, warum Denis und nach ihm Liebig und andere Forscher Aufl\u00f6sung des Fibrins in ges\u00e4ttigten Salzl\u00f6sungen beobachten. Es giebt zahlreiche Angaben \u00fcber vollst\u00e4ndige F\u00e4llung des Globulins verschiedenen Urprungs; doch d\u00fcrften diese Behauptungen eher f\u00fcr die eifrige Verteidigung einer Lieblingsidee anzusehen sein. So redet der langj\u00e4hrige und fruchtlose Streit (p. n. 212 und folg.) zwischen Hammarsten und Schmidt schon deshalb zu Gunsten Schmidt\u2019s, der zuerst die Meinung aussprach, dass die Globuline durch Salze unvollst\u00e4ndig gef\u00e4llt werden, dass sein Gegner, wenn nicht ihm so doch, durch die Umst\u00e4nde gen\u00f6tigt, der Wahrheit Zugest\u00e4ndnisse machen musste. Abgesehen davon, dass in den Behauptungen \u00fcber das Vorhandensein oder Nichtvorhandensein von Globulin die Vorstellung von der M\u00f6glichkeit' der Gegenwart von K\u00f6rpern, welche ihren Beactionen nach dem Globulin \u00e4hnlich sind, eine nicht geringe Bolle spielte, sind auch die Methoden, welche zum Aufsueben des Globulins in der Mutterlauge dienen, wie Kowalewski (06 p. 258) bemerkt, bei weitem nicht befriedigend, und k\u00f6nnen die empfindlichsten Beactionen die Gegenwart eines Pro-temk\u00fcrpers (des Globulins) auch unerkannt lassen.\n1. Steigerung des Salzgehalts in der G1 o b u 1 i n 1 \u00fc s u n g. A. S\u00e4ttigung mit einem Salz. Das Studium sowohl der L\u00f6slichkeit des Globulins in Salzen als auch der F\u00e4llbarkeit desselben durch Salze gestattet kaum irgend welche allgemeine Schl\u00fcsse zu ziehen. Wohl hatte schon Virchow im Jahre 1854 (106 p. 573\u20144) bei der S\u00e4ttigung prote'inhaltiger Fl\u00fcssigkeiten mit Salzkry-stallen beobachtet, dass Chlorcalcium, Magnesiumsulfat, danach Natriumsulfat und Chlornatrium rascher und vollkommener als die anderen von ihm erprobten Salze, Alaun schw\u00e4cher wirken, w\u00e4hrend von Natriumsulfat die L\u00f6sung verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig langsam und nicht vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt werde. Diese Beobachtungen veranlassten Virchow zu der Aussage, dass das Verm\u00f6gen der Salze, proteinhaltige Fl\u00fcssigkeiten zu f\u00e4llen, im geraden Verh\u00e4ltniss zu der Wasserl\u00f6slichkeit der Salze stehe, und die Ausscheidung des Globulins dahin zu erkl\u00e4ren, dass die Salzkrystalle der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeit Wasser entziehen, infolgedessen das \u201eAlbumin\u201c, welches zu seiner Aufl\u00f6sung keine gen\u00fcgende Wassermenge mehr findet, sich ausscheide *). Bald darauf fand auch Wittig (108 p. 13), dass sogar stark concentrirte Kaliumcarbonatl\u00f6sung das H\u00e4matoglobin f\u00e4lle. Diese Beobachtungen best\u00e4tigte im Jahre 1857 Hoppe-Seyler (60 p. 553), welcher ebenfalls beobachtete, dass durch Zusatz von Kaliumcarbonat in kleinen Porzionen nicht nur das H\u00e4matoglobin sondern auch s\u00e4mmtliches Albumin aus seinen L\u00f6sungen ausgef\u00e4llt werden k\u00f6nne (ib. p. 555).\nNach Mehu\u2019s Angaben dar\u00fcber (AhA 48\u201460 p. 152), dass Ammoniumsulfat alle proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten _ f\u00e4lle, wobei der Niederschlag die F\u00e4higkeit, in Salzen aufs neue sich aufzul\u00f6sen, nicht einb\u00fcsse, sind Heynsius\u2019 Beobachtungen von Interesse. Dieser Forscher fand, dass bei S\u00e4ttigung mit Neutralsalzen Serum und Ei-weiss nicht in gleichem Maasse gef\u00e4llt werden. Unter den Chloriden bewirkt das Calciumsalz die beste und vollst\u00e4ndigste F\u00e4llung, Chlormagnium eine weniger gute\n') Am langsamsten und unvollst\u00e4ndigsten wirkte K:SO<; am schnellsten und st\u00e4rksten, ausser dem Magnesiumsulfat, das CaCb, ziemlich schnell und stark das Natronsulfat und das Chlorkalium, massig stark das Alaun. Im ganzen stellte sich also heraus dass die coagulierende Eigenschaft der Salze in geradem Verh\u00e4ltnisse zu ihrer L\u00f6slichkeit im Wasser stand .......... dass es sich\nhier um eine Wasserentziehung handelt. Indem\ntlie Salzkrystalle aus der albumin\u00f6sen Fl\u00fcssigkeit Wasser ausziehen, wird das Eiweiss \u00e4rmer daran, und je st\u00e4rker die Anziehung der Krystalle zum 55 asser, d. h. je gr\u00f6sser die L\u00f6slichkeit des Salzes in 55rasser ist, um so schneller und vollst\u00e4ndiger wird das Eiweiss, das nicht mehr die n\u00f6thi-ge Wassermenge zu seiner L\u00f6sung beh\u00e4lt, sich ausscheiden (106 p. 574),","page":236},{"file":"p0237.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n237\nund Chlornatrium die unvollkommenste. Chlorkalium bewirkt nur Tr\u00fcbung, w\u00e4hrend Chlorammonium nicht nur keinen Niederschlag erzeugt, sondern die L\u00f6sung auch klar l\u00e4sst. Unter den untersuchten Nitraten: n\u00e4mlich Kalium-, Natrium-, Ammonium-, Baryum-, Calcium- und Magniumnitrat, erzeugt nur Natriumnitrat einen einigermaassen bedeutenden Niederschlag. Phosphorsaures Natrium und Ammonium, Ammoniumoxalat, Rhodanammonium und auch Ammoniumacetat bewirken entweder nur unbedeutende oder auch gar keine, und nur Natriumacetat reichliche F\u00e4llung. Neutrales Kalium- und Natriumsulfat verursachen nur unbedeutende Tr\u00fcbung. S\u00e4ttigung mit Ammoniumsulfat bewirkt vollkommene F\u00e4llung, wobei die abfiltrirto Fl\u00fcssigkeit keine Proteine mehr enth\u00e4lt. Dieselben Resultate erh\u00e4lt man mit saurem schwefelsaurem Natrium und mit Ammoniumsulfat; saures schwefelsaures Ammonium dagegen bewirkt keine vollst\u00e4ndige F\u00e4llung (56 p. 331\u20142).\nPinkus (SD p. 57) schl\u00e4gt \u00fcbrigens vor, an Stelle von wasserhaltigem Natriumsulfat und Ammoniumsulfat, das wasserfreie Na2S04 zu verwenden. Erw\u00e4rmt man die betreffenden Eiweissl\u00f6sungen auf 30\u00b0 und f\u00fcgt das wasserfreie Salz in kleinen Porzionen hinzu, l\u00e4sst 12 Stunden bei etwa 40\u00b0 stehen und filtrirt warm, so f\u00e4llt Natriumsulfat die Eiweissk\u00f6rper genau so gut wie Ammoniumsulfat aus. die L\u00f6sungen filtriren leicht und schnell eiweissfrei, und der Niederschlag wird durch Aufl\u00f6sen in eiskaltem Wasser salzfrei gel\u00f6st erhalten.\nLewith\u2019s (71 p. 1) und Hofmeister\u2019s (57 p. 255) Versuche, den Einfluss der Salze auf die F\u00e4llung des H\u00fchnereiweisses und des Serums quantitativ zu bestimmen. geben ein gewisses Recht zu der Behauptung, dass bei einer und derselben S\u00e4ure am besten das Lithiumsalz, dann, absteigend, das Natrium-, Kalium-, Ammonium- und zuletzt das Magnesiumsalz wirke, w\u00e4hrend bei einer und derselben Base in erster Reihe die schwefelsauren, dann die phosphorsauren, essigsauren, citrc-nensauren. weinsauren, doppeltkohlensauren, chromsauren, salpetersauren Salze und endlich die Chloride F\u00e4llung bewirken. Auf reine Globulinl\u00fcsungen k\u00f6nnen diese Angaben nicht unmittelbar bezogen werden, da zu diesen Versuchen Fl\u00fcssigkeiten genommen wurden, in welchen die anorganischen Bestandteile mit dem zum F\u00e4llen benutzten Salz in Wechselwirkung treten konnten (ih. p. 255). Lewith (71 p. 5) s\u00e4ttigte die Fl\u00fcssigkeiten mit den Salzen bei 30\u00b0\u201440\u00b0 und liess die L\u00f6sungen 24 St. stehen, was die Richtigkeit des Schlusses \u00fcber die Wirkung der Salze auf die Globulinl\u00f6sungen noch bekr\u00e4ftigt. Dieser Forscher fand, dass Kaliumsulfat, Kaliumnitrat und unterchlorigsaures Kalium, Ammoniumnitrat, Chlorammonium, Ammoniumacetat, Rhodanammonium, Calciumacetat, salpetersaures Baryum, Chlorbaryum. Baryumacetat, Chlonnagnium, salpetersaures und essigsaures Magnium in globulinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten keine Niederschl\u00e4ge erzeugten. In prote'inhaltigen Fl\u00fcssigkeiten erzeugten Chlorkalium, Kaliumacetat, Chlornatrium, schwefelsaures, salpetersaures, unterchlorigsaurcs, phosphorsaures und essigsaures Natrium, Chlorcalcium, Calciumnitrat und Magnesiumsulfat Niederschl\u00e4ge. Hofmeister erkl\u00e4rt die von ihm bemerkten Widerspr\u00fcche in Halliburton\u2019s (s. w. unten) und Lewith\u2019s Angaben ganz richtig durch die gr\u00f6ssere L\u00f6slichkeit des Chlorkaliums und des schwefelsauren und phosphorsauren Natriums bei der Temperatur, bei welcher Lewith seine Beobachtungen anstellte (71 p. 5\u20146). Halliburton beobachtete, dass diese Salze prote\u00efnhaltige Fl\u00fcssigkeiten trotz Umsch\u00fctteln bei Zimmertemperatur (15\u00b0\u2014 20\u00b0) mittels der Excentrik nicht f\u00e4llten.\nUnsere Beobachtungen stimmen mit denjenigen der anderen Autoren darin \u00fcberein, dass in Bezug auf die Salze die F\u00e4llbarkeit des Globulins der L\u00f6slichkeit desselben entgegengesetzt ist. d. h. dass je glatter und vollkommener ein gegebenes Salz die Substanz f\u00e4llt, desto schlechter das Globulin sich darin l\u00f6st, wie sich das auch von selbst versteht","page":237},{"file":"p0238.txt","language":"de","ocr_de":"238\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\nDieser Satz ist mit der L\u00f6slichkeit der in Tabelle III gegebenen Salze aufs engste verkn\u00fcpft. Wir wiederholen aber noch einmal, dass das Gesagte sich nur auf die allgemeinsten Thatsachen bezieht. So bildet z. B. Ammoniumsulfat eine frappante Ausnahme nach der einen, Kaliumnitrat\u2014nach der anderen Seite hin. Wie schon erkl\u00e4rt, ist ersteres das einzige sichere F\u00e4llungsmittel f\u00fcr das Globulin, w\u00e4hrend letzteres dasselbe gar nicht f\u00e4llt. Sehr schwach oder garnicht f\u00e4llen es auch: chromsaures Magnesium, Bromkalium, Bromnatrium und Bromammonium, Jodkalium und Jodammonium, salpetersaures Ammonium und Magnesium, chromsaures Kalium, essigsaures Ammonium und Magnesium, chromsaures Ammonium und sogar doppeltkohlensaures Natrium. Dies hat eine besondere Bedeutung, wenn die Versuchsl\u00f6sungen nicht sehr concentrirt sind. Die Salze, welche das Globulin bei gew\u00f6hnlicher Temperatur nicht f\u00e4llen, sind in Tab. III mit einem Sternchen * bezeichnet.\nAusser all diesen Umst\u00e4nden ist auch noch den quantitativen Verh\u00e4ltnissen des Globulins Rechnung zu tragen. Schon den ersten Beobachtern war es bekannt, dass je mehr Prote'insubstanz eine Fl\u00fcssigkeit enth\u00e4lt, desto leichter dieselbe durch verschiedene Agentien ausgef\u00e4llt wird. Schmidt\u2019s Beobachtungen nach, besitzt auch mehr oder weniger reines Globulin die Eigent\u00fcmlichkeit, um so leichter auszufallen, als es in einer gegebenen L\u00f6sung in gr\u00f6sserer Menge vorhanden ist. Im allgemeinen war das nach dem, was wir schon dar\u00fcber gesagt, zu erwarten, n\u00e4mlich: dass je weniger concentrirt die L\u00f6sung das Globulins ist, desto schwerer oder auch gar nicht dieses von Salzl\u00f6sungen ausgef\u00e4llt werde. Eigentlich ist der eine Satz in dem anderen enthalten. Ein jeder Beobachter hat mehr als einmal Gelegenheit gehabt sich zu \u00fcberzeugen, dass je globulinreicher eine L\u00f6sung ist, desto leichter dieselbe von Salzen gef\u00e4llt wird. Bei Kauder (05 p. 420) finden wir quantitative Angaben, welche dies veranschaulichen:\nProtei'nsb. in\tICO\tCc. erfordert 24,11\n55\t55\t55\t55\t23,06\n5,\t\u201e\t-\t\u00bb\t\u201e\t22,02\n55\t55\t55\t55\t2 0,07\n___\tU) HO\n55\t55\t55\t55\t1 \u00b0 1 'J ~\n55\t55\t55\t55\t1 8,87\ngrm. Ammoniumsulfat zur vollst\u00e4ndigen F\u00e4llung des Globulins (ib. p. 420). Nicht weniger interessante Angaben in Bezug auf das H\u00fchnereiweiss finden wir bei Hofmeister (57 p. 255) aufgezeichnet:\nBei einem Globulingehalt an:\nKaliumacetat.\n19,8 16,2 14.4 12,6\n9,0 7,2\n9,0\n9,0\nB. S\u00e4ttigung mit einem Salz durch Eine n g e n de r L \u00f6-s u n g. F\u00e4llung des Globulins durch Salze wird auch beim Einengen der Globulin-\n\t\t\t\t\t\t\tAmmoniumsulfat.\n0,5\tin\t100 Cc.\tsind\tzur\tF\u00e4llung\terforderlich\t16.9\n1,0\t33\t'\t33\t33\t33\t33\t33\t15.0\n2,0\t33\t33\t33\t33\t33\t33\t13,4\n3,0\t33\t33\t33\t33\t33\t3)\t12,8\n4,0\t33\t33\t33\t33\tn\t33\t12,3\n5.0\t33\t33\t33\t33\t33\t33\t12,3\n6.0\t33\t33\t33\t33\t33\t33\t12.3\n7,0\tn\t'3\t33\t33\t33\t33\t11,8\n8,0\t33\t33\t33\t33\t33-\t33\t\u2014\nein Gehalt an 0,4260 \u201e\t0,9852\n\u201e\tU4778\n\u201e\t1,9704\n\u201e\t2,4630\n\u201e\t2.9556","page":238},{"file":"p0239.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n23\u00d6\nl\u00f6stmgen bei niedrigen Temperaturen, um die coagulirende Wirkung mehr oder weniger hoher Temperaturen zu vermeiden, beobachtet.\nC.\tF\u00e4llung durch Salze beim Umsch\u00fctteln der Mischung. Fast alle Autoren weisen darauf hin, dass die S\u00e4ttigung mit Salzen unter Umr\u00fchren der Fl\u00fcssigkeit stattfand, wobei auch bemerkt wurde, dass die Proteine dabei leichter ausfielen, abgesehen davon, dass die Aufl\u00f6sung des Salzes an sich selbst rascher von statten ging. Sp\u00e4tere Beobachter fanden jedoch, dass rasches und starkes Umsch\u00fctteln w\u00e4hrend der Aufl\u00f6sung des Salzes das Globulin vollst\u00e4ndiger niederschlug. Denis, Heynsius f\u00fchrten das Umsch\u00fctteln in verkorkten Flaschen aus, Halliburton aber benutzte zu diesem Zwecke stets einen besonderen, mit einer Excentrik versehenen Apparat, welcher durch einen Gasmotor in Th\u00e4tig-keit gesetzt wurde und 100 Umsch\u00fcttelungen in der Minute gab. Dennoch wurde in einer und derselben Fl\u00fcssigkeit beim Umsch\u00fctteln und bei der F\u00e4llung auf gew\u00f6hnliche Weise, wie z. B. mit Natriumsulfat, kein Unterschied beobachtet (33 p. 177). Sowohl Natriumsulfat als auch Jodkali f\u00e4llten die protemhaltigen Fl\u00fcssigkeiten bei gew\u00f6hnlicher Temperatur nicht (ib. p. 180): salpetersaures und essigsaures Natrium erzeugten zwar bedeutende Niederschl\u00e4ge, f\u00e4llten aber die protei'nhaltigen Fl\u00fcssigkeiten nicht vollst\u00e4ndig. Bei 20-st\u00fcndigem Sch\u00fctteln wurden Niederschl\u00e4ge auch mit kohlensaurem Natron erhalten. Es ist interessant, dass Halliburton, auf eine L\u00f6sung von Seroglobin aus Pferdeblut einwirkend, ungeachtet lange andauernden Sch\u00fctteins keine vollst\u00e4ndige F\u00e4llung beobachtete (ib. p. 190). Essigsaures und phosphorsaures Natron sowie Chlorcalcium bewirkten vollst\u00e4ndige F\u00e4llung. Natriumphosphat. Chlorkalium, unterchlorigsaures, salpetersaures und schwefelsaures Kali, Chlorammonium und Chlorbaryum bewirken gar keine F\u00e4llung (ib. p. 191).\nD.\tDoppelte S\u00e4ttigung. Vollst\u00e4ndige F\u00e4llung kann nat\u00fcrlich auch bei der S\u00e4ttigung einer und derselben Globulinl\u00f6sung mit 2 und mehr Salzen nicht erwartet werden, weil die Gesammtmenge zweier Salze in einer ges\u00e4ttigten L\u00f6sung die Salzmenge in einer mit einem Salze ges\u00e4ttigten L\u00f6sung nur um weniges \u00fcbersteigt, da ein Salz das andere verdr\u00e4ngt. Der erste Forscher, der sich doppelter S\u00e4ttigung behufs F\u00e4llung des Globulins bediente, war wiederum Denis (16 p. 39), und bewog ihn das soeben \u00fcber das Verh\u00e4ltniss der 2 Salze Gesagte offenbar, die S\u00e4ttigung bei h\u00f6heren Temperaturen vorzunehmen, wobei schon andere Verh\u00e4ltnisse im Spiele waren. Das Studium des Verh\u00e4ltnisses zweier Salze zu einander in einer und derselben L\u00f6sung bei gew\u00f6hnlicher Zimmertemperatur geh\u00f6rt einer sp\u00e4teren Zeitperiode an. Halliburton (33 p. 174) stellte einige Beobachtungen \u00fcber die S\u00e4ttigung mit 2 Salzen an und nannte das Verfahren \u201emethod of double saturation, or saturation with two salts\u201c, wobei mit einem der Salze, gew\u00f6hnlich Magnesiumsulfat, die Fl\u00fcssigkeit zuerst ges\u00e4ttigt, und dann erst das Filtrat mit dem zweiten Salze behandelt wurde. In manchen F\u00e4llen wandte Halliburton sogar dreifache S\u00e4ttigung\u2014method of triple saturation\u2014an (ib. p. 174). Zur S\u00e4ttigung mit Salzen benutzte er das Serum verschiedener Tiere, sowie Herzbeutelfl\u00fcssigkeit, Hy-droeelefl\u00fcssigkeit, die Fl\u00fcssigkeit der Bauchwassersucht und pleuritische Exsudate (ib. p. 177) unter Umsch\u00fctteln mittels der Excentrik; dabei stellte es sich heraus, dass: 1) Natriumsulfat auch nach der S\u00e4ttigung mit Magnesiumsulfat die Protei'n-substanz nicht vollst\u00e4ndig f\u00e4llt; 2) Natriumnitrat, Ammoniumalaun, wie es scheint. Jodkalium, Natriumacetat nach der Einwirkung von Magnesiumsulfat schon keine F\u00e4llung mehr bewirken; dasselbe kann auch von Natriumcarbonat gesagt werden. Vollst\u00e4ndige F\u00e4llung findet auch mit Chlornatrium nicht statt. Nach der S\u00e4ttigung des Serums mit Kochsalz wird es von Natriumsulfat vollst\u00e4ndig gef\u00e4llt. Chlorkalium. unterchlorigsaures, salpetersaures und schwelfelsaures Kali endlich, sowi\u00e7","page":239},{"file":"p0240.txt","language":"de","ocr_de":"240\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DJ.N SALZEN\nChlorammonium erzeugen auch nach der S\u00e4ttigung des Serums mit Magnesium -sulfat gar keine Niederschl\u00e4ge (ib. p. 192).\nBehufs vollst\u00e4ndiger F\u00e4llung der proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten sieht Halliburton folgende Combinationen f\u00fcr die besten an: Magnesiumsulfat und Natriumnitrat, Magnesiumsulfat und Ammoniumalaun, Magnesiumsulfat und Jodkalium, Chlornatrium und Natriumsulfat (ib. p. 192).\n2. Verminderung des Salzgehalts. A. Durch W a s s e r z u-s a t z. Dass das Globulin aus dessen nat\u00fcrlich vorkommenden L\u00f6sungen durch Wasserzusatz ausgeschieden wird, ist l\u00e4ngst bekannt (A\u00b0A\u00b0 48\u201460 p. 79, 90, 101); doch war Denis der erste, welcher (1885, 12 p. 72 u. folg.) dieses Verhalten des Wassers mit den Ligenschaften des Globulins, in gewissen Grenzen der Concentration der Salzl\u00f6sungen sich aufzul\u00f6sen, verkn\u00fcpfte und auf die Abh\u00e4ngigkeit der Ausscheidung des Globulins von der Verminderung des Salzgehaltes in einer und derselben L\u00f6sung hinwies. Diese Beobachtungen waren eine unmittelbare Folge des von Denis aufgestellten Satzes, dass das Globulin in V asser unl\u00f6slich sei (AI?A\u00ab 48\u201460 p. 90). Es ist offenbar, dass, wenn das Globulin infolge des Vorhandenseins einer bestimmten Salzmenge in der L\u00f6sung sich aufgel\u00f6st hat, schon eine relative Verminderung des Salzes in der gegebenen L\u00f6sung Ausscheidung des Globulins aus derselben bedingen muss. In der \u20191 hat gelangten sp\u00e4tere Autoren zu denselben Ptesultaten, und wurde die Lehre von ilcr Unl\u00f6slichkeit des Globulins in Wasser und, im Einklang damit, auch die Lehre \\on der F\u00e4llbarkeit desselben durch Wasser aus dessen salzhaltigen L\u00f6sungen einerseits als Lehrsatz in die Lehrb\u00fccher aufgenommen, andererseits wurde sie die (irundlage der Methode der Abscheidung und Darstellung des Globulins im sog. \u201ereinen Zustande\u201c. Leider begn\u00fcgten sich die Autoren mit den \u00e4usseren Erscheinungen des Processes und zwar in deren gr\u00f6berer Form: hatte man Globulin vor sich, so musste es sich in Salzen aufl\u00f6sen und durch Wasser gef\u00e4llt werden!\nWie jedoch t\u00e4gliche Erfahrungen und auch zahlreiche Beobachtungen zeigen, die aber, wenigstens f\u00fcr die Verfasser von Lehrb\u00fcchern, in den B\u00fcchersch\u00e4tzen v erborgen liegen, kann die erw\u00e4hnte Regel keineswegs f\u00fcr eine ausnahmslose gelten, und geh\u00f6ren die Ausnahmen nicht zu den seltenen. Wir kennen kein einziges Salz, aus dessen L\u00f6sung das Globulin durch Wasser vollst\u00e4ndig a u s g e f \u00e4 111 w\u00fcrde. Wie stark die Verd\u00fcnnung mit Wasser auch sei, die salzhaltigen Globulinl\u00f6sungen werden bei keiner Temperatur, nicht einmal (!) beim Kochen vollkommen gef\u00e4llt. Dieser Satz stimmt ganz mit den t\u00e4glichen Beobachtungen und auch mit dem von K\u00fchne (AW 61 \u20147 p. 46) ausgesagten ^ und von Weyl (107 p. 72\u20145) unterst\u00fctzten Satze \u00fcberein, dass das Globulin in Salzl\u00f6sungen jeglicher Concentration l\u00f6slich sei.\nAusser der unvollkommenen F\u00e4llung durch Wasser ist auch noch der Cha-lakter des Salzes, aus dessen L\u00f6sung man das Globulin durch Verd\u00fcnnung mit Wasser auszuscheiden w\u00fcnscht, in Betracht zu ziehen. Es stellt sich heraus, dass die; Wirkung des Wassers in dieser Beziehung der f\u00e4llenden Wirkung der Salze gleichgestellt werden kann, obgleich die bez\u00fcgliche Wirkung des W assers im ganzen weniger energisch erscheint als die analoge Wirkung der Salze. Schon Denis (16 p. ^\t-) hmfe bemerkt, dass F\u00e4llung mit W7asser die F\u00e4llung mit Salzen ersetzen\nk\u00f6nne, und umgekehrt: doch bemerkte er auch, dass der Vorrang in dieser Beziehung dem Salze geh\u00f6rt. Auch Heynsius behauptet, Wasser allein scheide weniger Globulin aus als WTasser im Verein mit Kohlens\u00e4ure *).\n') Durch Verd\u00fcnnen mit Wasser wird veni- nigte Wirkung des Wassers und der Kohlenger Myosin ausgeschieden, als durch die verei- s\u00e4ure (52 p. 14),","page":240},{"file":"p0241.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n241\nAndererseits wird mit der Verd\u00fcnnung einer salzhaltigen Globulinl\u00f6sung mit asser der Procentgehalt des Salzes \u00fcberhaupt geringer, so dass man im allgemeinen der L\u00f6slichkeit des Globulins in schwachen L\u00f6sungen Rechnung zu tragen hat. Von diesem Gesichstpunkte aus kann hier alles, was wir \u00fcber die L\u00f6slichkeit des Globulins in Salzl\u00f6sungen gesagt, Anwendung finden (p. n. 231\u20143). In der That: in Salzl\u00f6sungen, aus welchen das Globulin mit Wasser ausgef\u00e4llt wurde, bleibt immer ein Teil davon in L\u00f6sung zur\u00fcck und zwar ein je geringerer, je gr\u00f6sser die Verd\u00fcnnung ist. Bei Schmidt (95 p. 439J finden wir eine Angabe dar\u00fcber, dass das Globulin aus seinen ges\u00e4ttigten Neutralsalzl\u00f6sungen von Wasser zwar gef\u00e4llt wird, aber nicht vollst\u00e4ndig, dass dabei nur ein Teil desselben sich ausscheidet (ib. p. 439). Somit l\u00e4uft alles auf die Aufl\u00f6sung des Globulins in Salzl\u00f6sungen geringerer Concentration hinaus. Dies bezieht sich haupts\u00e4chlich auf diejenigen Salze, welche hei der S\u00e4ttigung der Globulinl\u00f6sung mit denselben die Ausscheidung des Globulins bewirken; diejenigen Salze aber, welche bei der S\u00e4ttigung der Globulinl\u00f6sung das Globulin nicht f\u00e4llen, halten auch nach der Verd\u00fcnnung mit Wasser das s\u00e4mmtliche in derselben enthaltene Globulin in L\u00f6sung. Demgem\u00e4ss sind die besten L\u00f6sungsmittel sowohl bei schwacher als bei starker Concentration gute L\u00f6sungsmittel. So z. B. bewirken Kaliumnitrat, Natriumnitrat od( r doppeltkohlensaures Natron. Chlorammonium u. s. w., wie sehr wir dieselben mit Wasser auch verd\u00fcnnen m\u00f6gen, in Globulinl\u00f6sungen keine F\u00e4llung. Schon Zimmermann (111p. 4S5) bemerkte, dass eine Fibrinl\u00f6sung in Natriumcarbonat, Ammo-niumcarbonat, Kaliumnitrat und Kaliumacetat von Wasser nicht gef\u00e4llt wurde (ib.). Vergleichen wir die auf F\u00e4llung mit Wasser oder, so zu sagen, Verminderung des Procentgehalts des Salzes in der Globulinl\u00fcsung bez\u00fcglichen Thatsachen mit der auf Vergr\u00f6sserung des Salzgehalts bez\u00fcglichen, nat\u00fcrlich dort, wo F\u00e4llung des Globulins stattfindet, so m\u00fcssen wir in beiden F\u00e4llen, wenigstens f\u00fcr eine gewisse Reihe von Salzen, das Vorhandensein gewisser, mehr oder weniger best\u00e4ndiger Beziehungen zwischen der Menge des Globulins und des Salzes in einer gegebenen L\u00f6sung anerkennen, da sowohl die Vergr\u00f6sserung als auch die Verminderung des Salzgehalts hei gewissen mittleren Concentrationgraden Verminderung des Globn-lingehalts nach sich zieht. Bei der Verd\u00fcnnung einer salzhaltigen Globulinl\u00f6sung mit Wasser f\u00e4llt der Procentgehalt des Salzes; folglich muss im allgemeinen der L\u00f6slichkeit des Globulins in schwachen L\u00f6sungen Rechnung getragen werden. Von diesem Gesichtspunkte aus kann alles das, was wir \u00fcber die L\u00f6slichkeit des Globulins in Salzen gesagt (p. n. 231), hier angewandt werden.\nB. Dialyse. L)as einzige Mittel, das Globulin von den Salzen zu befreien, ohne dessen wesentlichste Eigenth\u00fcmlichkeiten zu ver\u00e4ndern, ist die Dialyse. Da das Globulin verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig nur in geringem Grade die F\u00e4higkeit besitzt, durch nat\u00fcrliche oder k\u00fcnstliche Membranen zu dringen, so wird es leicht von den Salzen befreit, indem es dieselben dem Wasser abgiebt.\nDas von Zeit zu Zeit erneuerte \u00e4ussere Wasser des Dialysors entzieht der Globulinl\u00fcsung allm\u00e4lig die Salze. Im allgemeinen f\u00fchrt sowohl die einfache Verd\u00fcnnung salzhaltiger Globulinl\u00f6sungen mit Wasser als auch die Dialyse solcher zu einem und demselben Processe, n\u00e4mlich zu der Verminderung der Salzmenge in einem und demselben Volum der L\u00f6sung des Globulins, welches hier wie dort sich ausscheiden muss. Doch bietet auch von diesem Standpunkte aus die Dialyse unstreitig grosse Vorteile: erstens nimmt hei einfacher Verd\u00fcnnung mit Wasser nicht nur der Salzgehalt, sondern auch, wenn auch nur relativ, doch in denselben Sinne, auch der Globulingehalt ah; dabei f\u00f6rdert dieser letztere Umstand das Verbleiben des Globulins in der L\u00f6sung, da es je leichter gel\u00f6st bleibt, in je germ-","page":241},{"file":"p0242.txt","language":"de","ocr_de":"242\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\ngerer Menge es vorhanden ist, (s. unten- Einfluss der W\u00e4rme). Um alles Globulin aus der Fl\u00fcssigkeit auszuscheiden, ist es notwendig auch alles Salz zu entfernen! Dies kann einzig durch Dialyse erreicht werden, wobei die Verd\u00fcnnung der zur Dialyse genommenen anf\u00e4nglichen L\u00f6sung mit Wasser ihre Bedeutung ganz oder, richtiger gesagt, fast ganz verliert.\nDie Arbeiten von Dutrochet (21 p. 45; 20 p. 137), Br\u00fccke (6 p. 77), Graham (31 p. 1) und Hoppe-Seyler (59 p. 245), welcher Br\u00fccke's Beobachtungen \u00fcber die Undurchg\u00e4ngigkeit des Serumglobulins (Albumins) durch tierische Membranen best\u00e4tigte, und noch mehr in der Folge erschienene Arbeiten best\u00e4tigten den Satz, dass die Salze aus den zur Dialyse genommenen proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten sich rasch ausscheiden; so verlassen z. B. das Serum zuerst die Chloride, dann die Phosphate, wie Hoppe-Seyler (59 p. 245), der sich einer Schweinsblase zur Dialyse bedient hatte, zeigte. Graham war es (1862. 31 p. 36) jedoch, der den Gedanken aussprach, dass durch Dialyse die Collo\u00efdsubstanzen von den Krystallo\u00efdsubstanzen ') vollst\u00e4ndig befreit werden k\u00f6nnen. Dies erkl\u00e4rt, warum Graham die Dialyse f\u00fcr das beste Ferfahren hielt, jene von diesen zu befreien, und diese Methode f\u00fcr die zur Reindarstellung des Globulins beste ansah. Soweit mir bekannt ist, war jedoch Wittich der erste, welcher darauf hinwies, dass bei der Dialyse des H\u00fchnereiweisses gegen destillirtes Wasser das Globulin sich auf die Membran niederschlage (109 p. 307). Schon nach ihm fand K\u00fchne (68 p. 179) einen ebensolchen, aber aschenfreien Niederschlag auf dem Dialysor wie Wittich.\nSeitdem hat die Dialyse, wie wir schon gesehen, in der Chemie der Protein-Substanzen allgemeine Anwendung gefunden (p. n. 100).\nPraktisch genommen, lief alles auf die Einrichtung eines schnellwirkenden Dialysors hinaus, damit die proteinhaltigen Fl\u00fcssigkeiten w\u00e4hrend der Dialvse vor Zersetzung bewahrt w\u00fcrden.\na. D i a 1 y s o r e n. Anf\u00e4nglich wurden Rindsblasen, von manchen aber, wie z. B. von Hoppe-Seyler (59 p. 245), Schweinsblasen benutzt. Botkin bediente sich der Eiermembran oder richtiger gesagt der Eier selbst, die durch schwache Salzs\u00e4ure von der kalkhaltigen Schale befreit worden waren, so dass ihm zu gleicher Zeit die Membran als Dialysor und das Eiweiss als Versuchsobject (5 p. 26) dienten. Darauf schlug Graham runde Gummidialysoren, die mit Pergamentpapier verbunden waren und auf dem Wasser schwammen (31 p. 63) und auch glockenf\u00f6rmige Glasgef\u00e4sse vor, welche auf dem \u00e4usseren Bade durch ein Glaskreuz, das auf dem Boden desselben lag, gehalten wurden oder an F\u00e4den hingen (ib. p. 31 u. Tat. I. Fig. 1\u20143). Solche Dialysoren wurden in der Folge von Schmidt und auch in unseren Laboratorium benutzt, wo man dieselben aus einfachen Glasflaschen von verschiedener Gr\u00f6sse mit abgetrenntem Boden herstellte; ein solcher Dialysor wird am Halse aufgeh\u00e4ngt und der breite untere Teil mit Pergamentpapier verbunden.\nObenerw\u00e4hnte runde Dialysoren benutzend, beobachtete Wittich (D)9p. 307 sogar nach 50-t\u00e4giger Dialyse von verd\u00fcnntem H\u00fchnereiweiss keinen F\u00e4ulnissprocess unter der Bedingung jedoch, dass der Niederschlag jedesmal abfiltrirt und das \u00e4ussere Wasser gewechselt wurde. Sowohl Graham als auch sp\u00e4tere Autoren bestrebten sich die zum Versuch dienenden Fl\u00fcssigkeiten in d\u00fcnnen Schichten zu dia-lysircn und zugleich die Dialysationsfl\u00e4che zu erweitern. So bereitete Pleynsius aus\n) Die Reinigung l\u00f6slicfier Collo\u00efdsubstanzen\tKristallo\u00efdsubstanzen darzustellen. Die Keini\u00b0,un,r\nlasst sieb selten nur durch andere bekannte Mit-\tvon Albumin l\u00e4sst sieb mit viel Vortbeil aufdem\ntel bewirken und die Dialyse giebt offenbar das Dialysator vornehmen\u2014(3 1 p. 36). beste Verfahren ab, solche Substanzen frei von","page":242},{"file":"p0243.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n243\neinem St\u00fcck Peigamentpapiei S\u00e4cke oder auch Schachteln mit einem 2 cm. \u00b0ros-)en Boden, wobei die L\u00e4nder der Schachtel mittels eines Glasrahmens auseinan-dei gehalten wuiden, dieser Lbalysor tasste 100 cc. Fl\u00fcssigkeit in einer 5 mm\ndicken Schicht; alle 24 Stunden wurden 10 Liter Masser verbraucht (53 p. 522_7).\nUm F\u00e4ulniss und A ei\u00e4ndeiung der aus den proteiiihaltiuen Fl\u00fcssigkeiten erhaltenen Niederschl\u00e4ge vorzubeugen, bestrebte sich ein jeder Autor die Dauer der Dialyse m\u00f6glichst zu verk\u00fcrzen, zu welchem Zwecke dem Boden der Dialysoren ein grosser 1- lachen rau m gegeben und f\u00fcr best\u00e4ndigen Wasserwechsel gesorgt wurde. Eine dei in diesei Beziehung zweckm\u00e4ssigsten Einrichtungen geh\u00f6rt K\u00fchne. So \\iel mii bekannt ist, wai bis jetzt von Iv\u00fcline\u2019s Dialysor. Hammarsten\u2019s ( 42 p. 460) und meine eignen (SO p. 179) kurzen Angaben ausgenommen, noch keine genauere Beschreibung erschienen. Krukenberg (67 p. 38) giebt zwar eine Abbildung dieses Appaiats, doch ist dieselbe in Bezug auf den wesentlichsten Teil nicht ganz richtig, da die Darstellung des Pergamentrohrs keine gelungene ist. Ebenso wenig gelungen ist\" die Abbildung dieses Dialysors in dem Preiscourant von Desaga. dem Erbauer von K\u00fchne\u2019s Dialysoren yl7p. 40). Zu der Zeit, als dieser Dialysor. wenn ich mich nicht irre im Jahre 1874, eingef\u00fchrt wurde, lernte ich den Apparat in Professor K\u00fchne\u2019s Laboratorium kennen. Zu diesem Dialysor werden Rohre aus Pergamentpapier von verschiedenem Caliber, wie sie in Carl Bradeeger's Anstalt in Eiwagen (W\u00fcrtemberg) fabricirt werden, benutzt. Nach der Wasserprobe in Bezug auf das Nichtvorhandensein gr\u00f6sserer Oeffnungen w ird ein St\u00fcck eines solchen Pergamentrohrs bogenf\u00f6rmig in ein hohes Glasgef\u00e4ss gebracht, wobei die nach aussen gef\u00fchrten Enden desselben mittels eines Glasst\u00e4bchens, welches durch Oeffnungen in den Enden des Rohrs selbst geht, in der geh\u00f6rigen Lage erhalten werden. Durch einen Trichter wird so viel von der Versuchsfl\u00fcssigkeit in die Rohre eingegossen, dass sie sich in d\u00fcnner Schicht zwischen den Bl\u00e4ttern desselben lagert. Das \u00e4ussere Wasser, welches durch einen Trichter auf den Boden des Gelasses tiiesst, verl\u00e4sst es durch eine Ableitungs\u00f6ffnung am oberen Rande desselben (Fig. 6). Wir gehen diese Zeichnung von K\u00fchne\u2019s Dialysor, die, unserer Ansicht nach, den Apparat treuer wiedergiebt als die Abbildungen desselben, denen man sonst in der Literatur begegnet. Doch auch dieser r \u00f6 h r e n-f\u00f6 rmige Dialysator hat seine M\u00e4ngel: er verbraucht eine verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig grosse Menge Wasser von aussen, wobei die Wassermenge auch im Innern der Rohre zunimmt, infolgedessen die Schicht bedeutend dicker wird, die Dialyse sich verz\u00f6gert und die Rohre eine cylinderf\u00f6rmige Gestalt annehmen. Um letzteres zu verh\u00fcten f\u00fchren wir in jedes Ende des Rohres ein aus sehr d\u00fcnnen Glasst\u00e4bchen gebildetes Glasr\u00e4hmchen als Querholz ein; diese Einrichtung gestattet den R\u00e4ndern nicht sich abzurunden, so dass das Rohr einen ziemlich engen Raum mit parallelen Wandungen bildet (Fig. 7).\nEinen \u00e4hnlichen Apparat schlug Iluizigna (64 n. 394) vor: ein aus geh\u00e4rtetem Cautchouc ausges\u00e4gter 5 mm. starker Rahmen bildet das Gerippe des Dialysors, dessen Pergamentmembranen an beide Seiten des Rahmens mit chromhalti-gem Leim angeklebt werden (10 Grm. Gelatine, in 50 Grm. Wasser aufgel\u00f6st und daun mit einer L\u00f6sung von 0,5 Gnu. doppcltehromsaurem Kali in 10 Grm. Wasser","page":243},{"file":"p0244.txt","language":"de","ocr_de":"244\nffcRH\u00c0LTEN DE\u00a7 GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\nvermischt). Der Dialysor wird in einen Becher mit Wasser gebracht, in welchem das Wasser durch einen besonders eingerichteten Siphon sich best\u00e4ndig erneuert.\nSchmi 1t (97 p. 6 \u20148), der die Dichtigkeit des Pergamentpapiers, welches er zu sehen Gelegenheit hatte, f\u00fcr ungen\u00fcgend fand, schlug zur Bereitung von Dia-lysoren, anstatt dessen, Wechselpapier von der Fabrik de la Rue vor. Das in St\u00fccke von erforderlicher Gr\u00f6sse zerschnittene Papier wurde 10 \u2014 12 Stunden der Einwirkung von 0,25-iger Salzs\u00e4ure ausgesetzt, um es von den Salzen und dem gr\u00f6ssten Teil des Leims zu befreien. Die S\u00e4ure entfernte man durch Auswaschen mit destil-lirtern Wasser. Zuletzt wurde das gewaschene Papier mit 1%-iger Gelatinel\u00f6sung bei 30\u00b0\u201440\u00b0 durchtr\u00e4nkt und getrocknet. Bei der Einrichtung des Dialysors sowie vor dessen Benutzung wurde das Papier mit Wasser befeuchtet, auf den Rahmen gebunden, getrocknet u. s. w.\nTrotz Aronstein\u2019s & Scbmidt\u2019s Einw\u00fcrfen findet Heynsius. dass zwischen dem deutschen, dem englischen und dem Papier, mit welchem Graham experimentirte, kein Unterschied vorhanden sei (53 p. 536\u20147).\nLaptschinski (69 p. 65), der gleich anderen sich Pergamentpapiers bediente, r\u00e4t die Dichtigkeit desselben nicht nur mittels Wasser zu pr\u00fcfen sondern, um sich zu \u00fcberzeugen, dass es keine Oeffnungen enth\u00e4lt, es auch gegen das Lampenlicht zu halten.\n^ J\tAuch Hammarsten begntigt sich mit Pergamentpapier.\n**\tDabei empfiehlt er (39 p. 416) zu den Dialysoren Flaschen\nmit abgetrenntem Boden oder zu chemischen Versuchen dienende Becher zu benutzen. Es muss erw\u00e4hnt werden, dass Al. Schmidt sich schon fr\u00fcher solcher Flaschen bedient hatte und im J. 1876 in solchen Flasclien-Dialysoren seine Versuche im Laboratorium zu Heidelberg demonstrate. Uebrigens wird ein jeder, der einen Blick auf Graham\u2019s Zeichnungen (31 p. 36, Taf. 1) wirft, gestehen m\u00fcssen, dass Fig. 3 gerade einen solchen Dialysor, wie ihn Hammarsten beschreibt, darstellt.\nTrotz des allgemeinverbreiteten und, sagen wir, nicht Fig. 7.\tunbegr\u00fcndeten Gebrauchs von Dialysoren aus vegetabilischem\nPergament, findet Struve (103 p. 231) M\u00e4ngel sowohl in der Anwendung dieses letzteren als auch in dem Auffangen des Diff\u00fcsats, infolgedessen er zur Herstellung von Dialysoren mit Wasser und Aether gewaschene Harnblasen und D\u00e4rme empfiehlt!\nHalliburton (33 p. 186) benutzte Graham's runden Dialysor, bei dem das Wasser im \u00e4usseren Gef\u00e4sse mittels zweier Rohre, eines Zuleitungs- und eines Ableitungsrohrs. best\u00e4ndig gewechselt wurde.\nUngeachtet dieser von Halliburton eingef\u00fchrten Verbesserung sind Graham's runde oder platte Pergamentdialysoren in der Beziehung unvorteilhaft, dass nur unbedeutende Mengen Fl\u00fcssigkeit eingef\u00fchrt werden k\u00f6nnen, und die Schicht, wir Schmidt (96 p. 95) empfiehlt, nicht st\u00e4rker als 2 mm. sein darf.\nEs unterliegt keinem Zweifel, dass feingefaltete Filter aus feinem Pergamentpapier als die besten Dialysoren anzusehen sind. Es ist mir nicht gelungen aufzuhellen, wem der Gedanke, solche Dialysoren anzuwenden, geh\u00f6rt: M\u00fcller (83 p. 49), Mohr (76 p. 301) oder Keferstein (64 p. 392). M\u00fcller (83 p. 49) schreibt sich dieses Verdienst zu, indem er behauptet einen solchen Dialysor schon im J. 1863 benutzt zu haben. In den Arbeiten, auf welche er hinweist (82 p. 234; 81 p. 351), ist aber","page":244},{"file":"p0245.txt","language":"de","ocr_de":"Verhalten des globulins z\u00fc den salzen.\n$45\nvon dei Herstellung solcher Apparate nicht die Rede. Im J. 1866 beschrieb Mohr einen solchen Dialysor und gab eine Abbildung desselben: ein feingefalteter Filter aus Peigamentpapiei steht in einem Becher mit Wasser, w\u00e4hrend die Versuchsfl\u00fcssigkeit m den Filtei emfliesst (/6 p. 301). M\u00fcller empfiehlt feingefaltete Filter aus Peigamentpapier hei zustellen und dieselben oben mit einem Schn\u00fcrchen zusammenzubinden. damit dessen R\u00e4nder sich nicht auseinanderspreizen k\u00f6nnen. Der Filter Mild in einen luchter gesteckt, in Melchern das Wasser sich ununterbrochen erneuert (S3 p. 50).\n^d schlugen einen \u00e4hnlichen Apparat vor, den wir \u201eFilter-dialysoi (80 p. 180) nannten, und empfahlen die Benutzung von Glastrichtern mit einem OeftnungSMunkel von 25\u00b0\u201430\u00b0. Noch bessere Resultate erzielte ich dadurch, dass ich den Filter nicht unmittelbar sondern mittels ZMeier Glasringe (Fig. 8), die an ihrem Umkreise. 3 \\ orspr\u00fcnge haben (Fig. 9) in dem Trichter befestigte, infolgedessen das \u00e4ussere Wasser den Filter besser umsp\u00fclt. Da die Kanten des Filters die Trichtenvand nicht ber\u00fchren, so kann die \u00e4ussere Fl\u00fcssigkeit in dessen Falten nicht stehen bleiben u. s. w.\no\nlig. 9.\nDas Wasser\tfliesst durch\teinem\nHahn von oben in den Trichter und verl\u00e4sst\tihn. nachdem\tes die\nKrystallo'idsubstanzen aufgenommen, durch dieuntere Trichter\u00f6ffnung durch ein Glasrohr, Meiches, sich nach oben umbiegend, auf der H\u00f6he endigt, M'elche der Wasserstand der \u00e4usseren Fl\u00fcssigkeit im Dialysor haben soll. Um den Wasserstand der-\t11 g- 10\nselben auch w\u00e4hrend\tder\tApparat in\tTh\u00e4tigkeit ist,\tnach\tWunsch\th\u00f6her\toder\nniedriger bringen zu k\u00f6nnen, wird in das Ableitungsrohr ein anderes, mit einem St\u00fcckchen Gummischlauch befestigtes Rohr eingef\u00fcgt (Fig. 8); dieses kann herausgezogen oder tiefer\thineingedr\u00fcckt und dadurch der\tWasserstand\tder\t\u00e4usseren\nFl\u00fcssigkeit im Trichter gehoben oder gesenkt werden. Damit die R\u00e4nder, des Filters nicht auseinandergehen, werden die Falten nach Herstellung desselben, in zwei Gruppen, eine rechte und eine linke, geteilt, und M'ird der obere freie Rand der Falten derartig ausgeschnitten (Fig. 10). dass die Einschnitte in demselben den Faden aufnehmen, der die Falten in einer bestimmten Lage erhalten:soll. Fig. 10 zeigt einen solchen gefalteten Filter, wobei der gestrichelte Teil das, M\u2019as abgeschnitten werden soll, zeigt. Indem man solche Filterdialysoren entMreder in gerader Linie (Fig. 11) auf besonderen Stativen oder in einer Spirallinie (Fig. 12) in den Ringen eines gew\u00f6hnlichen Laboratoriumstativs in Batterien anordnet, kann man an Wasser bedeutend dadurch sparen, dass man es aus einem Dialysor in den n\u00e4chstfolgenden u. s, w. einfliessen l\u00e4sst.","page":245},{"file":"p0246.txt","language":"de","ocr_de":"246\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\nEs sei hierbei erw\u00e4hnt, dass die Herstellung unserer Pergament-Filter-Dialvso-ren von der bekannten Firma Carl Schleicher & Sch\u00fclt in D\u00fcren (Rheinland) \u00fcbernommen worden ist, w\u00e4hrend die Glastrichter zu denselben von der nicht minder bekannten Firma C. Gerhardt, Marquardt\u2019s Lager ehern. Utensilien in Bonn a. Rh geliefert werden.\nb.\t\"Vollst\u00e4ndige Ausf\u00e4llung des Globulins aus Salzl\u00f6-\nsungen. Was f\u00fcr einen Dialysor wir auch benutzen, welchen Ursprungs das Globulin auch sei, unter g\u00fcnstigen Umst\u00e4nden f\u00e4ngt es an, sich niederzuschlagen, sobald das Salz zu diffundiren beginnt: je rascher das Salz sich enfernt. desto rascher schl\u00e4ft das Globulin sich nieder. In unserem Dialysor findet vollst\u00e4ndige Ausscheidung des Globulins in 16\t20\t30\u201448 Stunden statt. Bei sorgf\u00e4ltiger Dialyse sind in dem\nDialysat keine Spuren von Globulin nachzuweisen: die F\u00e4llung \"eines m \u00f6 o-liehst aschenfreien Globulins aus dessen Salzl\u00f6sungen ist bei der Dialyse gegen Wasser eine vollst\u00e4ndige.\nc.\tAussehen des durch Dialyse e r h a 11 e n e n Globulinniederschlags. a) Bei Dialyse gegen\nFig. 11.\nW a s s e r. Bei rascher Dialyse insbesondere schwacher Globulinl\u00f6sungen entsteht ein feinflockiger Niederschlag, und je schw\u00e4cher die L\u00f6sung ist, und je langsamer der Wasserwechsel vor sich geht, desto kleiner sind die\tFig. 12.\nGlobulinflocken; umgekehrt, je st\u00e4rker die L\u00f6sung und je schneller der Wechsel_ ist, desto gr\u00f6sser sind die Flocken, desto\" \u00e4hnlicher werden sie oder, richtiger gesagt, Milchbreist\u00fccken. Ja noch mehr: experimentirt einer ziemlich starken Salzglobulinl\u00f6sung, so verwandelt sich bei\ndes App a r a t s. die\n\t\tM\t\"\u00c8\u00ee!k\nVU;\u2022. I\t\tW~ - '\t\nWasscr-Gallerte-man mit \u00f6fterem Was-g e s a m m t e\nserwechsel, aber ruhigem Stehen Fl\u00fcssigkeit im Dialysor in eine artige Masse, in eine d i e g a n z e Gall e r t e! Dieses Erscheinung l\u00e4sst sich am lysor, in welchem aber, gr\u00f6sseren Effects halber, ctm. dicke Schicht bilden muss, beobachten.\nDie auf obige Weise erhaltenen Flocken, gallertartigen Massen und Gallerte stellen Globulin in mehr , oder weniger reinem Zustande vor und werden durch alle\nununterbrochene gel\u00e9e-Fl\u00fcssigkeit 11 m fassen d e besten in Graham\u2019s rundem Dia-die Versuchsl\u00f6sung eine 2 \u2014 4","page":246},{"file":"p0247.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n247\nGlobulinreactionen charakterisirt: n\u00e4mlich l\u00f6sen sich leicht in Salzl\u00f6sungen mittlerer Concentration, in Salzs\u00e4ure und Alkalien 1%0 und dergl.\nErinnern wir daran, dass die Dialyse im allgemeinen m\u00f6glichst schnell ausgef\u00fchrt werden muss; denn je l\u00e4nger das sich ausscheidende Globulin unter Wasser oder in feuchtem Zustande verbleibt, desto schneller geht es in einen in den \u00b0e-nannten Agentien schwerl\u00f6slichen Zustand \u00fcber (79 p. 772; Kap. XVIII).\nUeber die Gewinnung von Globulin verschiedenen Ursprungs im gallertartigen Zustand in unserm Laboratorium machten wir schon im Jahre 1884 eine Mitteilung 1).\n\u00df) B e i D i a 1 y s e gegen eine S a 1 z 1 \u00f6 s u n g. Ein anderes Verfahren, das Globulin in Gestalt von Flocken oder Gallerte zu erhalten, ist die Dialyse gegen ges\u00e4ttigte L\u00f6sungen das Globulin f\u00e4llender Salze. Bei diesem Verfahren, gallertf\u00f6rmiges Globulin zu erhalten, laufen wir nicht Gefahr, es in schwerl\u00f6s-licher Form, wie bei der Dialyse gegen Wasser, erscheinen zu sehen. Es versteht sich von selbst, dass je st\u00e4rker eine Globulinl\u00f6sung ist, und je energischer die als \u00e4ussere Fl\u00fcssigkeit genommene Salzl\u00f6sung das Globulin f\u00e4llt, desto schneller die Globulingallerte sich bildet und desto fester dieselbe ist. Am besten wird diese Operation folgendermaassen ausgef\u00fchrt: der Boden des \u00e4usseren Gef\u00e4sses des Dia-lysors wird mit einer gen\u00fcgend dicken Schicht des zur F\u00e4llung dienenden Salzes, z. B. Ammoniumsulfat, Chlornatrium, Magnesiumsulfat und dergl. in Gestalt von Pulver oder kleinen Ivrystallen bedeckt; darauf wird sie mit einer ges\u00e4ttigten L\u00f6sung desselben Salzes im Ueberschuss \u00fcbergossen und dann die zum Versuch dienende Globulinl\u00f6sung im runden Dialysor auf die concentrirte Salzl\u00f6sung gebracht. Das als Niederschlag oder als Gallerte erhaltene Globulin l\u00f6st sich leicht in Wasser auf Kosten des in der Gallerte enthaltenen Salzes auf.\nF \u00e4 11 u n g s t e m p e r a t u r des Globulins aus Salzl\u00f6sungen. Das Verhalten des Globulins, wie wir es in diesem Kapitel dargelegt, wurde bei gew\u00f6hnlicher Zimmertemperatur (10 \u2014 20\u00b0) studirt oder, richtiger gesagt, auf dieselbe bezogen. Mit dem Wechsel der Temperatur, namentlich mit dem Steigen derselben, erfahren die Salzglobulinl\u00f6sungen Ver\u00e4nderungen, welche, wenn auch nicht immer, von Globulinausscheidung begleitet ist, d. h. von einem Process, der, wie wir dargetlien haben (.VXs 41\u20147 p. \u00f69), f\u00e4lschlich \u201eGerinnung\u201c genannt wird.\nF\u00e4llung proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten durch W\u00e4rme ist l\u00e4ngst bekannt (.V.Y 48\u201400 p. 50), wir wollen aber solche historische Thatsachen benutzen, in welchen mehr oder weniger reines Globulin eine Rolle spielte. Auch hier er\u00f6ffnet Denis mit seinen Arbeiten die Reihe der diesem Gegenst\u00e4nde gewidmeten Untersuchungen. Im Jahre 1835 zeigte er zum ersten Mal. dass eine nahezu ges\u00e4ttigte Fibrinl\u00f6sung in Salzen bei 74\u00b0 (12 p. 74) ausf\u00e4llt (gerinnt), und dass bei derselben Temperatur auch eine Serumglobulinl\u00f6sung gerinnt (ib. p. 85\u20146), w\u00e4hrend Gautier (29 p. 227) f\u00fcr eine dialysirte Fibrinl\u00f6sung in 10%-igem Chlornatrium 01\u00b0 als F\u00e4llungstemperatur fand. Ferner beobachtete Denis f\u00fcr das Ovoglobin als F\u00e4llungstemperatur 60\u201465\u00b0 (15 p. 72\u20143). Dieselbe Temperatur giebt er auch f\u00fcr die F\u00e4llung des Se rumglobulins (ib. p. 80) und f\u00fcr eine Salzfibrinl\u00f6sung (ib. p. 112) an, indem er jedoch hinzuf\u00fcgt, dass eine alkalinisirte Salzglobulinl\u00f6sung bei 72\u201474\u201475\u00b0 (ib.\nG Bei Michailoff (74-ap. IG) begegnen wir\tfol-\tim Journ.\tder\tPaiss.-pliyk.-chem. Gesellseh,\t(J\ngemlem Satz: \u201eAn Angaben \u00fcber Darstellimgs-\td. ph, ch.\tG.\t1886\u201487)\u201c. Offenbar waren\tMi-\nmethoden des Albumins und des Caseins im\tgal-\tchailoff unsere\tim J. 1884 ver\u00f6ffentlichten Beob-\nlertartigen Zustande fehlt es ganz, ausser\tden\tachtuugen\t(78 W 19,20) unbekannt.\nMitteilungen meiner Sch\u00fcler und meinen eignen\n16","page":247},{"file":"p0248.txt","language":"de","ocr_de":"248\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\np. 114) gerinnt; f\u00fcr das Lactoglobin fand Denis die F\u00e4llungstemperatur 88\u00b0\u2014100\u00b0, w\u00e4hrend Tr\u00fcbung schon bei 55\u201460\u00b0 eintritt (ib. p. 100). F\u00e4llung des Seroglobins endlich hat auch bei gew\u00f6hnlicher Temperatur statt, jedoch bei S\u00e4ttigung der Fl\u00fcssigkeit mit Chlornatrium oder Magnesiumsulfat (ib. p. 86). Eine \u00e4hnliche F\u00e4llung mit Salzen bei Zimmertemperatur beobachtete derselbe Autor auch bei Globulin anderen Ursprungs. Ausserdem findet Denis (166 p. 39), dass sowohl Plasma als Serum, denen ein Teil ihres Globulins durch S\u00e4ttigung mit Magnesiumsulfat entzogen wurde, bei nachfolgender S\u00e4ttigung mit Natriumsulfat unter Erw\u00e4rmen bis 50\u00b0 wieder gef\u00e4llt werden.\nSchon diese Thatsachen w\u00fcrden zur Annahme berechtigen, dass die F\u00e4llungstemperatur des Globulins aus dessen L\u00f6sungen sowohl von der Menge des Salzes als auch von anderen chemischen Agentien, die noch daneben vorhanden sind, ab-li\u00e4ngt. Das soeben Gesagte wird durch zahlreiche historische Data best\u00e4tigt. Seit Ende des XVIII Jahrhunderts benutzte man zur F\u00e4llung der Eiweissk\u00f6rper, z. B. der Milch, hohe Temperaturen und S\u00e4ttigung mit einem Salz. So schlug Scheele im J. 1780 (94 p. 146), um das Casein zu f\u00e4llen, vor, kochende Milch mit irgend einem Neutralsalz zu s\u00e4ttigen. Parmentier A Deyeux (87 p. 84) erw\u00e4hnen ebenfalls der F\u00e4llung des Caseins, wenn Milch bei Gegenwart neutraler Salze, insbesondere schwefelsaurer, gekocht wird. In neuerer Zeit stellte Zahn (110 p. 598) eben solche Beobachtungen an Milch an. Lehmann (70 p. 342), nach ihm Eichwald (22 p. 166,169) und Storch (102 p. 124, 144, 149) sprechen sich noch bestimmter aus. n\u00e4mlich dass unter dem Einfl\u00fcsse verschiedener Salze die F\u00e4llungstemperatur der Milch, des Eiweisses und des Blutserums sich ver\u00e4ndert. Auch in der speciellen Geschichte des Globulins begegnet man verschiedenen Hinweisen dieser Art. So s\u00e4ttigen Hammarsten und seine Sch\u00fcler behufs vollst\u00e4ndigerer F\u00e4llung des Globulins die Versuchsfl\u00fcssigkeiten bei h\u00f6heren Temperaturen, 30\u201435\u00b0 (ALV 48\u201460 p. 145). Dabei beobachtete Hammarsten F\u00e4llung des dialysirten Globulins sogar beim Kochen (ib. 149) nicht, w\u00e4hrend Starke F\u00e4llung eines solchen Globulins \" schon bei 50\u00b0 (ib.) gewahrte. Bardach (2 p. 218) beobachtete, dass Milch bei 100\u00b0 in circa zw\u00f6lf Stunden, bei 130\u00b0 in einer Stunde, bei 140\u00b0 in zwanzig Minuten, bei 150\u00b0 in drei Minuten gerinnt.\nNichtsdestoweniger bestanden sp\u00e4tere Autoren trotz der vielen Widerspr\u00fcche, auf welche sie stiessen, auf der Annahme einer best\u00e4ndigen \u201eGerinnungstemperatur\u201c des Globulins gleichen Ursprungs. Es versteht sich von selbst, dass wenn das Globulin aus dieser oder jener Quelle unter dieselben qualitativen und quantitativen Bedingnisse kam, die Autoren eine und dieselbe F\u00e4llungstemperatur beobachteten, welche folglich ausschliesslich f\u00fcr den gegebenen Fall eine Bedeutung hatte.\nK\u00fchne fand (68 p. 275), dass eine Myoglobin (Myosin)- L\u00f6sung in 10%-iger Chlornatriuml\u00f6sung bei 55\u00b0 anf\u00e4ngt sich zu tr\u00fcben und bei 60\u00b0 ausf\u00e4llt. Halliburton (34 p. 136) dagegen beobachtete Myosin, welches bei 40\u00b0 gerann, und erhielt eine Myosinl\u00f6sung, welche bei K\u00f6rpertemperatur gerann (ib. p. 137\u2014140). Baumhauer (3 p. 120) fand, dass ein w\u00e4sseriges Extract aus dem Fleische von Fischen (Bhombus barbatus N. und Merlangus vulgaris) bei 50\u00b0 gef\u00e4llt wird.\nHammarsten nimmt als F\u00e4llungstemperatur des Seroglobins 69\u201476\u00b0 an, f\u00fcr das Fibrinogen dagegen in derselben, weniger als 5%-igen, L\u00f6sung 52\u2014 55\u00b0 (38 p. 19) an. Fredericq (p. n. 214) fand als F\u00e4llungstemperatur des Fibrinogens {eigentl. des Plasma) 56\u00b0. Weyl (107 p. 74) bestimmt seinerseits die F\u00e4llungstemperatur und findet dieselbe f\u00fcr das Vitelloglobin in 10%-igei Chlornatriuml\u00f6suim 75\u00b0, f\u00fcr das Myoglobin in einer gleichen L\u00f6sung 55\u201460\u00b0 und f\u00fcr das Seroelobin 75\u00b0 (ib. p. 78).","page":248},{"file":"p0249.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN D\u00c8S GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n249\nHoppe-Seyler (62 p. 423) empfiehlt, gleich Schmidt, das Plasma sogar zur Abtrennung des Fibrinogens aut 5h\u00ab zu erhitzen und danach zur Ausscheidung des Seroglobins che M\u00fcssigkeit ebenso wie das Serum zu behandeln! Hoppe-Seyler nimmt auch f\u00fcr das Myoglobin als best\u00e4ndige Temperatur 55\u00b0 an fib. p. 412). Hammarsten geht noch weiter: durch F\u00e4llung mittels Temperaturerh\u00f6hung meint er nicht nur das Fibrinogen vom Seroglobin sondern auch noch ein Globulin, welches re* 6f \u2014ob germnt\u2019 ^trennen zu k\u00f6nnen, w\u00e4hrend das Fibrinogen bei 55\u00b0 aus-i\u00e4llt. das Seroglobin bei 75\u00b0 (42 p. 447). Diese im Hinblick auf ganz entgegengesetzte eigene Beobachtungen unerkl\u00e4rliche Zuversicht leitet den Autor zu ganz unbe-gitindeten Schl\u00fcssen. So erkl\u00e4rt er die von ihm beobachtete Gerinnbarkeit des Seroglobins bei 68\u00b0 durch das Vorhandensein eines besonderen Globulins dessen t \u00e4llungstemperatur 64\u00b0 sei, und welches die F\u00e4llungstemperatur des Sero\u00b0lobins von 75\u00b0 bis 68\u00b0 herabgesetzt (?!) haben sollte (43 p. 447)!\nDieser blinde Glaube an die Best\u00e4ndigkeit der F\u00e4llungstemperatur war es welcher Cahn dazu f\u00fchrte Myoglobin sowohl in der Netzhaut des Auges (8 p 213) als auch im Gehirn (ib. p. 219) anzunehmen; in diesen Gebilden fand Cahn einen K\u00f6rper, welcher gleich dem Myosin bei 55\u00b0 ausfiel! Derselbe Grund bewog auch Hammarsten das Vorhandensein von zwei Globulinen im Serum anzunehmen,\u00b0 eines, welches bei 64\u00b0 und eines andern, welches bei 75\u00b0 ausf\u00e4llt. Und dies trotz\u2019 eigner Beobachtungen, nach welchen ein an Salzen armes Seroglobin in der W\u00e4rme auch garnicht gerinnen kann (44 p. 474)!\nIn sp\u00e4terer Zeit findet die Frage nach der Best\u00e4ndigkeit der Gerinnungstem-peratur einen energischen Verfechter in Halliburton (33 p. 162\u2014 3). sowohl in der Hinsicht, dass genannter Autor ohne gen\u00fcgenden Grund 74\u00b0 f\u00fcr die best\u00e4ndige F\u00e4llungstemperatur des Seroglobins ansah, als auch in der, dass er ausserdem noch das Vorhandensein von drei Proteinen, deren Gerinnungstemperaturen 73\u00b0, 77\u00b0, 84\u00b0 sind, jedoch unter sehr willk\u00fcrlichen Bedingnissen (...indem man unter \u201eVorsichtsmaassregeln\u201c auch Ans\u00e4uern ') mit Essigs\u00e4ure (33 p. 155; 79 Kap. XIX) vornahm!) annimmt (79 Kap. XIX). Aber durch Neutralismen kann man die Coagulationstempera-tur des Blutserums selbst bis auf 5G\u00b0 herabsetzen, wie es neuerdings Patein (87-a p. 470) gezeigt hat. Dasselbe kann auch in Bezug auf die Arbeiten\"von Halliburton 1888 (35 p. 255) und 1889 (36 p. 540). Haycraft & Duggen (48 p. 473), Haycraft (47 p. 1) u. s. w. gesagt werden. Genannte Autoren beobachteten in einer und de!' selben Fl\u00fcssigkeit bei Temperaturerh\u00f6hung mehrere F\u00e4llungen und sahen einen jeden dieser Niederschl\u00e4ge f\u00fcr einen selbst\u00e4ndigen Proteink\u00f6rper an, dem eine best\u00e4ndige F\u00e4llungstemperatur eigen sei a)!\nEs muss bemerkt werden, dass alle diejenigen Autoren, bei denen wir Angaben \u00fcber die Best\u00e4ndigkeit der F\u00e4llungstemperatur des Globulins dieses oder jenes Ursprungs finden, keine selbst\u00e4ndigen Untersuchungen in dieser anstellten, und ihr Verhalten dieser Frage gegen\u00fcber oder, bes-esagt, ihre Vorstellung von der F\u00e4llungstemperatur ihnen gleichsam als etwas den Lehrb\u00fcchern zufiel. Ganz anders urteilen \u00fcber diese Frage solche\nR i c htung\nser\nErerbtes aus\n') ,,But in order to carry out effectually this apparently simple proceeding it is necessary to adopt several precautions, and tirst to ensure that the fluid under investigation should be as nearly as possible always of the same reaction. As will lie seen later on, one of the most important factors m producing variations in the tem-\nperature of coagulation of a liquid is the amount of free acid present: up to a certain point, the greater the acidity, the earlier does coagulation occur\u201c (33 p. 155).\n!) Die Erkl\u00e4rung der Bedeutung der F\u00e4llungstemperatur im erw\u00e4hnten Falle wird in Kap. XIX gegeben werden (79 p. 804).\n16*","page":249},{"file":"p0250.txt","language":"de","ocr_de":"250\nVERHALTEN RES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\nAutoren, welche eigene Beobachtungen \u00fcber die Gerinnungstemperatur der Prote\u00fcn-k\u00f6rper angestellt haben. Ausser dem, was wir \u00fcber diesen Gegenstand mitgeteilt (JV?A? 48\u201460 p. 62\u201469), finden sp\u00e4tere Autoren, z. B. Gobley (30 p. 10), dass die F\u00e4llungstemperatur des Eidotters von V\u00f6geln bei der Verd\u00fcnnung mit Wasser von 75\u00b0 bis auf 85\u00b0 steigt. In demselben Sinne spricht sich auch Schmidt \u00fcber w\u00e4sseriges Linsenextract aus, n\u00e4mlich dass dessen F\u00e4llungstemperatur durch \u00e4ussere Umst\u00e4nde bedingt werden k\u00f6nne, jedenfalls aber eine unbest\u00e4ndige sei. In der That fand Schmidt in drei F\u00e4llen bei Versuchen mit der Linsensubstanz\u2014dem Lentoglobin (A\u00b0\u00abV 41-\u20147 p. 93), dass in einem Fall die F\u00e4llungstemperatur 90\u00b0 war, in dem zweiten\u2014bei 70\u00b0 Tr\u00fcbung, bei 85\u00b0 F\u00e4llung erfolgte, in dem dritten Tr\u00fcbung bei 53\u00b0 und F\u00e4llung bei 79\u00b0 eintrat. Diese Unterschiede in der F\u00e4llungstemperatur glaubte Schmidt in den erw\u00e4hnten F\u00e4llen durch einen Unterschied an Wassergehalt erkl\u00e4ren zu k\u00f6nnen (95 p. 443). Gautier (28 p. 36) nimmt an, dass die F\u00e4llungstemperatur nicht nur von der Verd\u00fcnnung der gegebenen Globulinl\u00f6sung mit Wasser sondern auch von der Art der Erw\u00e4rmung abh\u00e4ngt; auch in F\u00e4llen rascheren oder langsameren Erw\u00e4rmens der in Arbeit genommenen Fl\u00fcssigkeit lasse sich ein Unterschied wahrnehmen! Endlich giebt Hevnsins im Jahre 1S74 die erste sehr interessante Tabelle der Ver\u00e4nderung der F\u00e4llungstemperatur einer prote\u00fcnhaltigen Fl\u00fcssigkeit durch den Salzgehalt (53 p. 528).\nObgleich Hammarsten die Ansicht der meisten Autoren teilte, dass in den allermeisten F\u00e4llen die Gerinnungstemperatur des Seroglobins als 75\u00b0 anzunehmen sei, musste er dennoch zugehen, dass dieselbe auch 68\u00b0 und sogar 80\u00b0 sein k\u00f6nne, und dass auf die F\u00e4llungstemperatur des Seroglobins \u00fcberhaupt die Menge des Globulins und des Salzes und sogar die Schnelligkeit, mit welcher die Erw\u00e4rmung der L\u00f6sung vor sich geht, einen Einfluss aus\u00fcben k\u00f6nnen (40 p. 64). Weiter findet Hammarsten, dass eine Salzfibrinogenl\u00f6sung zwischen 52\u00b0 und 55\u00b0 gerinnt, mit einer sehr geringen Natronmenge dagegen eine \u201eGerinnungstemperatur\u201c von 56\"\u2014 58\u00b0 zeigt (41 p. 599). In der Folge (42 p. 445) boten Hammarsten sich F\u00e4lle dar, wo in Chlornatriuml\u00f6sung aufgel\u00f6stes Fibrinogen schon bei 37\u00b0 und 40\u00b0 ausfiel, obgleich der Autor diese F\u00e4llungen durch den Einfluss von Fermenten zu erkl\u00e4ren sucht. Auch Sebelien, ein Sch\u00fcler Hammarsten\u2019s, fand dass die F\u00e4llungstemperatur des \u201ereinen Caseins\u201c mit dem Steigen des Salzgehalts f\u00e4llt: bei 5\"', Chlornatriumgehalt zeigte die Fl\u00fcssigkeit keine Neigung, in der W\u00e4rme gef\u00e4llt zu werden, w\u00e4hrend bei dem Steigen des Salzgehalts bis 10% das Gemenge bei 75\" opalescirte und bei 82\u00b0 sich tr\u00fcbte (45 p. 445\u20146). Schliesslich findet Hammarsten, dass die Ausscheidung des Globulins aus dessen L\u00f6sung durch S\u00e4ttigung mit Kochsalz in hohem Grade von der Temperatur abh\u00e4nge *). Weiter beobachtete Otto (86 p. 154), dass Blutserum sogar bei Gegenwart einer bedeutenden Magnesiumsulfatmenge in der W\u00e4rme auch nicht gerinnen kann, wenn die Fl\u00fcssigkeit zugleich eine gen\u00fcgende Menge sauren phosphorsauren Natriums enth\u00e4lt. Indem Varrene nach Wurtz\u2019s Methode bereitetes H\u00fchnereiweiss (79 Kap. NIV) mittels verschiedener Salze untersuchte, fand er, dass manche Salze die F\u00e4llungstemperatur seines Pr\u00e4parats steigerten, die andern herabsetzten (104 p. 129). Auch Kauder (65 p. 422' giebt Abh\u00e4ngigkeit der Ver\u00e4nderung der F\u00e4llungstemperatur proteinhaltiger Fl\u00fcssigkeiten von der Globulin- und Salzmenge zu. Ein anderer Anh\u00e4nger der Lehre\n*) \u201eDie mehr oder weniger reichliche Ausscheidung des Paraglobulins aus dem Serum durch Eintr\u00e4gen von \u00fcbersch\u00fcssigem, fein gepulvertem Koch-\nsalz h\u00e4ngt \u00fcbrigens sehr von der Temperatur ab (19 p. 425).","page":250},{"file":"p0251.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES ULOBULINS ZU DEN SALZEN.\n251\nsoil der \u201eBest\u00e4ndigkeit der Gerinnungstemperatur\u201c, Fredericq. giebt uns gegen diese Lehre eine Wafle in die Hand, indem er mitteilt, dass das Fibrinogen des Plasma bei 56\u00b0 (24 p. 20), das Fibrinogen der Hydrocelefl\u00fcssigkeit bei 60\u00b0 (ib. p. 23) gerinnt.\nChittenden & Wickofl-Cummins (9 p, 16) finden, dass das Myoglobin seine Gerinnungstemperatur ver\u00e4ndert, je nachdem es in 5%-iger Chlornatrium- oder Chlorammoniuml\u00f6sung bereitet wurde. Im ersten Falle tritt Tr\u00fcbung bei 51\u00b0\u201457\u00b0 und F\u00e4llung bei 57\u00b0\u201462\u00b0 ein. in zweiten tr\u00fcbt sich die Fl\u00fcssigkeit bei 40\u00b0\u201445\u00b0 und wird bei 44\u00b0\u201448\u00b0 gef\u00e4llt.\nDie Beobachtungen von Corin & Ansiaux (11p. 92), Marcus (73 p, 572). Starke (101 p. 19), Murner (77 p. 91, 98), Halphen (37 p. 1), Hougardv (63 p. 229), Ramsden (90 p. XXV), Ringer (91 p. 378; 92 p. 300), Ringer & Sainsbury (93 p. 160) etc. zeugen ebenfalls f\u00fcr die Abh\u00e4ngigkeit der Coagulationstemperatur des Blutserums und des Globulins von den Salzen. Eine Eiweissl\u00f6sung z. B. von 25 cc. Fiweiss auf 200 cc. Wasser gerinnt, nach Ringer (91 p. 378), beim Kochen nicht (ALV 68\u201474 p. 89) sondern wird bloss milchig. Versetzt man dagegen diese L\u00f6sung mit Chlorcalcium, so tritt beim Erhitzen Gerinnung ein.\nZur Erzielung \u00fcbereinstimmender Werte f\u00fcr die Coagulationstemperatur schl\u00e4gt Hewlett (50 p. 493) seinerseits vor. die Bestimmungen unter gewissen Nor-inalbedingungen vorzunehmen, und zwar, wom\u00f6glich: 1) im nat\u00fcrlichen Zustand der L\u00f6sungen, 2) in destillirtem Wasser, 3) in 5%-iger Salzl\u00f6sung. Auch Anwendung einer bestimmten Concentration w\u00e4re w\u00fcnschenswert. Sollen durch verschiedene Coagulationstemperaturen Eiweissk\u00f6rper unterschieden werden, meint Starke (101 p 19). so m\u00fcssen drei Bedingnisse vorhanden sein: n\u00e4mlich gleiche Reaction, gleiche Salzconcentration und gleiche Concentration der Eiweissk\u00f6rper; dieser letzte sei der schw\u00e4chste der drei Factoren, da Schwankungen um das 10-fache erst Differenzen von 2\u00b0 erzeugen.\nDuclaux (18 p. 64) f\u00fchrt aus, dass fractionnirte W\u00e4rmecoagulation kein Mittel sei, die Existenz verschiedener Albuminstoffe im Eiereiweiss zu begr\u00fcnden. Er st\u00fctzt seine Ansicht haupts\u00e4chlich damit, dass die Coagulationtemperaturen nicht constant sind, weil sie einerseits von der Schnelligkeit und Dauer der Erhitzung, anderseits von leichten Differenzen in der Natur und Menge der in der L\u00f6sung enthaltenen Mineralstoffe abh\u00e4ngen.\nArthus (1 p. 394) studirte das Verhalten der Fibrinl\u00f6sungen in 1% Fluornatrium und fand, dass die L\u00f6sungen sich tr\u00fcben und beim allm\u00e4ligen Erw\u00e4rmen eoa-guliren, zun\u00e4chst bei 52\"\u201456\u00b0, und zwar bei je h\u00f6herer Temperatur, je geringer der Fibringehalt und je gr\u00f6sser der Gehalt an Fluornatrium ist. Bei gleichem Gehalt an letzterem zeige sich der Coagulation vorausgehende Tr\u00fcbung bei 48\u00b0 f\u00fcr 1,04% Fibrin, bei 48.5\u00b0 f\u00fcr 0.35% bei 50\u00b0 f\u00fcr 0,10%, bei 81\u00b0 f\u00fcr 0,02% Fibrin. Bei gleichem Fibringehalt von 1.04% und 0,5% Fluorid trete dieselbe bei 46\" ein, mit 1% Fluorid bei 48\" (ib. p. 397). Zusatz kleiner Dosen Chlornatrium erh\u00f6he^ den Tr\u00fcbungspunkt, grosse Dosen setzen denselben herab. Eine Fibrin-Fluornatriuml\u00f6sung mit der Tr\u00fcbungstemperatur von 46\u00b0 tr\u00fcbe sich bei 52\u00b0 nach Zusatz von 7% Chlornatrium, bei 41\u00b0 mit 12% Chlornatrium. Werden die L\u00f6sungen verd\u00fcnnt, so scheide sich weniger Coagulum bei 56\u00b0 aus (ib. p. 398\u20149). Auch Hayem (49 p. 118) fand, dass F\u00e4llung des Fibrinogens durch Erhitzen auf 50\u00b0 verschiedene Resultate liefert, je nach der Natur des L\u00f6sungsmittels und der Art der Erw\u00e4rmung. Um die Gerinnung des Il\u00fclmereiweisses beim Kochen zu verhindern, versetzte endlich Clautrian (10 p. 91) je 1 Liter, mit 0,05 einer 2\u20145%-igen Na-triumboratl\u00f6sung (borate de soude), m:t nur O.ool\u20140,006 einer eben solchen Eisen-","page":251},{"file":"p0252.txt","language":"de","ocr_de":"252\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\nsulfatl\u00f6sung (sulfate ferreux), w\u00e4hrend er von einer 10%-igen L\u00f6sung salpetersauren Harnstoffs zu demselben Zwecke schon 4\u20145 gr. zu je 1 Liter zusetzte.\nBesondere Beachtung verdienen Varenne\u2019s (105 p. 427) Beobachtungen, die ihn die feste Ueberzeugung gewinnen liessen, dass Salze die Gerinnungstemperatur stark\u2014 um 15\u00b0 bis \u00fcber 100\u00b0\u2014beeinflussen'). Mit der Steigerung des Kochsalz-, Magnesiumsulfat- und Natriumhyposulfitgehalts um 0,1%\u201410% steigt allm\u00e4lig die Temperatur der ersten Gerinnung des mit 700\u2014800 cc. verd\u00fcnnten Hiihnereiweisses um 0,01%\u20140,1 %\u2022 Baryumnitrat und Chlorbaryum dagegen setzen die F\u00e4llungstemperatur herab; desgleichen auch molybd\u00e4nsaures Ammonium und salpetersaurer Harnstoff. Zusatz von 0,1%\u20145% arsenigsaurem Natrium, 0.1%\u20141% Jodnatrium und 0,1%\u20140,5% Borax endlich steigert die Gerinnungstemperatur; bei einem gr\u00f6sseren Gehalt an diesen Salzen gerinnt die Fl\u00fcssigkeit auch beim Kochen nicht mehr.\nDie Beobachtungen vieler Autoren, unter andern auch Spiro\u2019s (99 p. 182), zeigen, dass auch organische Stoffe die F\u00e4llungstemperatur der Eiweissk\u00f6rper beeinflussen (79 p. 756; Kap. XVII). Nicht geringere Ber\u00fccksichtigung verdienen auch die Beobachtungen \u00fcber die Gerinnungstemperatur das Eierklars von Pauli (88 p. 315), dem aber unsere diesbez\u00fcglichen Beobachtungen vom Jahre 1892 (79 p. 464) g\u00e4nzlich unbekannt geblieben sind. S\u00e4mmtliche Bestimmungen von Pauli (88 p. 318) werden zun\u00e4chst nur an einem durch Schlagen und Filtriren von faserigen Bestandteilen sorgf\u00e4ltig gereinigten Eierklar vorgenommen. Die ca. 12% Eiweissl\u00f6sung wird nun best\u00e4ndig von kaltem Wasser umsp\u00fclt und unter Chloroformdampf gehalten: \u201eF\u00fcr die Verwendung dieser Eiweissl\u00f6sung, die ein Gemisch von verschiedenen Eiweissk\u00f6rpern (Globulinen und Albuminen) darstellt, sprechen neben der leichten Erh\u00e4ltlichkeit und hohen Concentration noch gewichtige Umst\u00e4nde\u201c (ib. p. 318). Die Concentration der Eiweissl\u00f6sung war in allen F\u00e4llen dieselbe, indem 2 cc. der urspr\u00fcnglichen schwachalkalischen Eiweissl\u00f6sung durch die zugesetzte Salzl\u00f6sung stets auf 10 cc. Gesammtvolum gebracht wurden. Die Salze wurden nach vorher gepr\u00fcfter neutraler Reaction in aequimolecularen Mengenverh\u00e4ltnissen (Gramm-Molecular-gewicht auf 1000 gr. H20) unter Ber\u00fccksichtigung des Krystallwassers und der zugesetzten Eiweissl\u00f6sung verwendet. Der Coagulationspunkt wurde festgestellt durch Verschwinden einer bestimmten Schriftprobe hinter der undurchsichtig gewordenen L\u00f6sung. In den angef\u00fchrten Tabellen und Curven sind stets aequivalente Concen-trationen (von 0,25 bis h\u00f6chstens 8,0 Salz) und Celsiusgrade zu Grunde gelegt (ib. p. 320). Die Gerinnungstemperatur wurde unter dem Einfl\u00fcsse steigender Mengen von Chloriden (von 0,5 bis 6,0), Bromiden (von 0,5 bis 4,0) Jodiden (von 0,25 bis 8,0) Nitraten (von 0,25 bis 8,0), Acetaten (von 0,25 bis 8,0), Sulfaten (von 0,5 bis 2,5), Chromaten (von 0,25 bis 4,0), Oxalat (von 0.25 bis 2,0) und Citrat (von 0,25 bis 1,0) beobachtet (ib. p. 320\u20146). Die Versuche von Pauli ergaben zun\u00e4chst, dass der Zusammenhang zwischen der Gerinnungstemperatur einer Eiweisssalzl\u00f6sung und der zugesetzten Salzmenge immer ein stetig steigender ist, soweit denselben nicht das Aufh\u00f6ren der L\u00f6slichkeit des Salzes oder des\" Eiweisses unterbricht. Diese steigende Concentration hat anf\u00e4nglich stets ein Steigen der Gerinnungstemperatur zur Folge. Dieses Ansteigen wird bei arithmetischer Progression des Salzgehalts langsamer, um in der Regel zu einem Maximum zu f\u00fchren. In vielen F\u00e4llen schliesst sich an dieses Maximum bei weiterer Zunahme des Salz-\n') \u201eJ'ai entrepris, avec l\u2019aide de M. Heisch, un certain nombre de recherches sur la modification qu\u2019apportent des doses variables de diff\u00e9rents sels sur le point de coagulation du blanc d\u2019\u0153uf.\nCes modifications sont consid\u00e9rables, car, dans certains cas, la coagulation peut se produire \u00e2 froid, et, dans certains autres, elle ne peut plus avoir lieu m\u00eame \u00e0 100\u00b0\u201c (105 p. 427).","page":252},{"file":"p0253.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTES BES GLOBULINS ZU BEN SALZEN.\n253\ngehaltes umittelbar ein Abfall der Gerinnungstemperatur an, in anderen bleibt das Maximum innerhalb der erreichbaren Concentrationen station\u00e4r; in manchen tritt nach l\u00e4ngererer Constanz ein langsames Sinken der Gerinnungstemperatur ein (ib, p. 326).\n1. Beobachtungsmethoden der F\u00e4llungstemperatur. Die F\u00e4llungstemperatur wird auch noch jetzt nach einer Methode bestimmt, die sich wenig von der von Hewson (1772.51 p. 32) vorgeschlagenen unterscheidet. Man bringt die in Arbeit genommene Fl\u00fcssigkeit in eine mit einem Thermometer versehene Flasche, die ihrerseits in ein Gef\u00e4ss mit Wasser gestellt ist, welches \u00fcber einer Lampe erw\u00e4rmt wird \u2018). Dasselbe Verfahren beschreiben auch Pr\u00e9vost & Dumas (1823, 19 p. 301).\nEiner Beschreibung dieser Methode begegnet man hie und da bei diesem oder jenem Autor ohne irgend welche Hinweise auf die Arbeiten der Vorg\u00e4nger, zuweilen aber mit gr\u00f6sseren Einzelheiten. So empfiehlt Hoppe-Seyler (61 p. 135) das Probiergl\u00e4schen mit dem Thermometer durch den Pfropfen in einen mit Wasser angef\u00fcllten, auf dem Sandbade stehenden Kolben einzuf\u00fchren (dabei eine Abbildung\u2014 ib. p. 43). Weyl (107 p. 73\u20144) bringt 100 cc. der gegebenen Fl\u00fcssigkeit in ein Probiergl\u00e4schen, in welchem ein Thermometer steckt, welches nur mit der Kugel in der Fl\u00fcssigkeit taucht; darauf wird das Probiergl\u00e4schen in einen Becher mit 400 cc. Wasser so gestellt, dass es um 1 dem. vom Boden absteht. Man erw\u00e4rmt langsam. damit die in dem Probiergl\u00e4schen befindliche Fl\u00fcssigkeit im Laufe von 30 Minuten um 80\u00b0, von 10\u00b0 bis auf 90\u00b0, erw\u00e4rmt werde (ib. p. 73\u20144).\nGamgee (27 p. 15) giebt die Beschreibung und Abbildung des ganzen zur Bestimmung der F\u00e4llungstemperatur dienenden Apparats. Das Probiergl\u00e4schen mit der Substanz und dem Thermometer wird in einen Becher mit Wasser gebracht, welcher seinerseits in einen anderen, gr\u00f6sseren, durch einen Korkring gehaltenen Becher gestellt ist. der auf einem Kupfernetz steht und von unten erw\u00e4rmt wird. Eine fast eben solche Einrichtung sehen wir auf einer von Krukenberg gegebenen Abbildung (67 p. 60). Einen \u00e4hnlichen Apparat benutzte auch Hewlett (50 p. 493); er ersetzte aber das Wasser durch fl\u00fcssiges Oel.\nMit Hilfe der obenbeschriebenen Methoden ist es jedoch schwer, ja fast unm\u00f6glich, die Temperatur auf einer und derselben H\u00f6he zu erhalten. Sch\u00e4fer beseitigt diesen Uebelstand durch einen Apparat, in welchem nicht nur auf die Dauer eine gleich-m\u00e4ssige Temperatur unterhalten werden kann, sondern auch die M\u00f6glichkeit gegeben ist, dieselbe nach der einen oder der anderen Seite hin rasch zu \u00e4ndern. Sch\u00e4fer's Apparat wurde von Halliburton beschrieben (33 p. 153 mit Abbildung). Das Wasser aus der Wasserleitung rinnt durch 2 Schl\u00e4uche, von denen der eine als Schlangenrohr durch ein von unten erhitztes Bad geht und dann, aus diesem mit dem erw\u00e4rmten Wasser austretend, sich mit dem andern, das kalte Wasser zuleitenden Schlauche vereinigt. Beide Schl\u00e4uche sind mit Klemmen veisehen, mit deien Hilfe die Temperatur des Gemenges nach Wunsch erh\u00f6ht oder erniedrigt werden kann. Das Gemenge aus kaltem und heissem Masser tritt in einen Kolben ein, in welchen das Probiergl\u00e4schen mit der gegebenen Fl\u00fcssigkeit und dem Thermometer gestellt ist. Der Hals des Kolbens ist mit einem Ableitungsrohr f\u00fcr das Wasser versehen.\nSch\u00e4fer\u2019s Apparat nicht kennend, construirte der Mechaniker Rasumofi 2) einen \u00e4hnlichen zum Regul\u00e4ren der Temperatur durch einen best\u00e4ndigen Massei-\n*) \u201eI took a wide-mouthed phial, containing pinne serum, and placing a thermometer in it, 1 put it into water which was kept warm by a lamp underneath; and, in making this expe-\nriment, with as much accuracy as I could-------11\n(51 p. 32).\n0 Einer der Repr\u00e4sentanten der Firma Rasu-mow & Schiller in Moskau.","page":253},{"file":"p0254.txt","language":"de","ocr_de":"254\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\nstrahl dienenden Apparat. Derselbe ist f\u00fcr gyn\u00e4kologische Zwecke bestimmt, kann aber nach einigen Ab\u00e4nderungen Sch\u00e4fer\u2019s Apparat ersetzen. Rasumoffs Apparat.\nden ich durch Anbringung eines gemeinsammen Hahns Ji (Fig. 13 u. 14) behufs Regulirung des Zuflusses des kalten und heissen Wassers abge\u00e4ndert habe, l\u00e4sst sich leicht von Ort zu Ort tragen und \u00fcber einer gew\u00f6hnlichen Petroleumlampe, ohne dass das Glas abgenommen zu werden braucht. mittelst der Luft-Kan\u00e4le e u. f, erw\u00e4rmen. Das Wasser aus der Wasserleitung a geht durch zwei Kupferrohre b und c, von denen das eine c Gestalt eines Schlam-\nin\ngenrohrs ein Blechgef\u00e4ss mit Wasser durchzieht und das Gef\u00e4ss, aber schon mit erw\u00e4rmten Wrasser. verlassend (g), sich mit dem andern, das kalte Wasser direct aus der Wasserleitung zuf\u00fchrenden Rohre b vereinigt. An der Vereinigungsstelle der Rohre ist ein Hahn h. angebracht, mittels dessen die Wasserzufuhr aus dem einen Rohr vermehrt oder vermindert werden kann, bei gleichzeitiger Vermehrung oder Verminderung der Wasserzufuhr aus dem andern Rohr. Darauf tritt das Wasser in einen Beh\u00e4lter ein, wo das kalte Wasser mit dem warmen sich vermischt, und die Temperatur des Gemenges durch ein Thermometer i angezeigf wird. Schliesslich tritt das auf eine bestimmte Temperatur gebrachte Wasser in eine Flasche k ein, in welche das Probiergl\u00e4schen mit der gegebenen Fl\u00fcssigkeit und dem in dieser tauchenden Thermometer gestellt ist.\nIn den meisten F\u00e4llen bedient man sich aber einer einfacheren, wie schon erw\u00e4hnt noch von Hewson empfohlenen, Einrichtung. Um gleichzeitig mehrere Probiergl\u00e4schen beobachten zu k\u00f6nnen, haben wir ein verzinntes kupfernes Stativ (Fig. 15) con-","page":254},{"file":"p0255.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\nstruirt, an dessen Stock bewegliche Klemmen f\u00fcr die Thermometer sich befinden. Mit Hilfe einer entsprechenden Klemme kann der Stock des Stativs gehoben oder in das mit Wasser angef\u00fcllte Glas, welches in einem durch einen Gasbrenner erw\u00e4rmten Kupferkesselchen taucht, herabgelassen werden.\n2) Abh\u00e4ngigkeit der F\u00e4llungstemperatur von den quantitativen 'Verh\u00e4ltnissen des Globulins und des Salzes. Zahlreiche historische Thatsachen sowie unmittelbare Beobachtungen lassen uns eine gewisse Abh\u00e4ngigkeit zwischen den Globulin- und Salzmengen in einer gegebenen L\u00f6sung und der Temperatur erkennen.\nMannigfache in unserem Laboratorium w\u00e4hrend einer langen Reihe von Jahren und von zahlreichen Forschern angestellte Beobachtungen haben uns die M\u00f6glichkeit in die Hand gegeben dieses Verhalten der Salzglobulinl\u00f6sungcn in drei characteristischen Gruppen darzustellen.\nA. A b h \u00e4 n g i g k e i t der F\u00e4llungstemperatur v o n der S a 1 z-m e n g e. Zu der ersten Gruppe von Erscheinungen geh\u00f6ren die Beobachtungen \u00fcber die Abh\u00e4ngigkeit der F\u00e4llungstemperatur der Salzglobulinl\u00f6sungen von dem verschiedenen Salzgehalt bei best\u00e4ndigem Globulingehalt.\nBei Heynsius (53 p. 527) finden wir interessante Angaben in dieser Beziehung: 1) die beim Waschen des bei der Dialyse von H\u00fchnereiweiss ausgeschiedenen Niederschlags erhaltenen Waschw\u00e4sser, 2) dialysirtes H\u00fchnereiweiss; 3) und 4) dialysirtes Serum und Eiweiss mit gleichem Prote'ingehalt wurden mit Kochsalzl\u00f6sungen von gleichem Volum, aber verschiedenem Salzgehalt verd\u00fcnnt, dann erhitzt, und die Temperatur der Ausscheidung der Gemische notirt.\n% NaCl\tGerinnungstemperatur\nin der Mischung\t1 (ib. p. 528)\t2 (ib. p. 529)\t3 (ib. p. 531)\t4 (ib. p. 531)\nunvermischt\t48\t28\t40\t38\n0,0005\t\u2014\t28\t\u2014\t\u2014\n0,005\t56\t30\t58\t52\n0,05\t66\t48\t52\t54\n0,5\t68\t58\t\u2014\t56\n1\t72\t60\t60\t58\n4\t74\t65\t68\t58\n8\t7 5\t67\t\u2014\t62\n16\t72\t69\t7 5\t68\n32\t62\t65\t72\t62\nMan muss Heynsius beistimmen, dass die Temperatur der F\u00e4llung mit der Zunahme des Salzgehalts anw\u00e4chst, die S\u00e4ttigung mit Kochsalz dieselbe dagegen wieder herabsetzt (ib. p. 532). Heynsius\u2019 Angaben \u00fcber die Steigerung der F\u00e4l-lungsteroperatur durch Kochsalz werden durch die Arbeiten von Haass best\u00e4tigt (32 p. 5). Weiter f\u00fchrte Hammarsten Versuche mit einer und derselben 1,325%-igen Seroglobinl\u00f6sung, doch von verschiedenem Salzgehalt aus, und zwar: bei 15,9% wurde F\u00e4llung bei 09\". bei 10,6%, 5,0% und 2,5%\u2014bei 75\u00b0 erhalten, wobei Hammarsten noch hinzuf\u00fcgt, dass er Gerinnung 1%\u20142%-iger Seroglobinl\u00f6sungen bei 70\u2014 72n (40 p. 65) beobachtet hatte. Starke (100 p. 18) findet, dass bei der Dialyse von Serum, wenn der Proteingehalt 1%\u20141,5% betrug, die Fl\u00fcssigkeit im Dialysor bei 50\u00b0 gerann: bei Zusatz von Kochsalz stieg jedoch die Temperatur und erreichte bei 5% Chlornatrium 75\"\u201480\u00b0! Sebclien (98 p. 456\u20148) findet, dass das Lactoglo-","page":255},{"file":"p0256.txt","language":"de","ocr_de":"256\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\nbin bei 5% Salzgehalt in der L\u00f6sung bei 72\u00b0 gerinnt, bei 2,5% Salz die Gerinnung bei SO0, bei 0,5%\u2014bei 78\u00b0 und ohne Salz bei 72\u00b0 statthat.\nIndem ich zu der Beschreibung meiner eignen Beobachtungen \u00fcbergehe}\u00bb halte ich es f\u00fcr n\u00f6tig vor allem zu erkl\u00e4ren, dass zur Bestimmung der Best\u00e4ndigkeit des Globulingehalts in den zu pr\u00fcfenden Fl\u00fcssigkeiten gleiche Volumina der gegebenen salzhaltigen Globulinl\u00f6sung abgemessen und dann zu einem jeden derselben Salzl\u00f6sung in aufsteigender arithmetischer Progression, w\u00e4hrend das zur Ausgleichung der Volumina aller Gemische dienende Wasser in absteigender Progression zugegeben wurde, n\u00e4mlich:\nGlobulinl\u00f6sung. ..\t1\u2014\t1\u2014\t1\u2014\t1\u2014\t1\u2014\t1\u2014\t1-\tI\u2014\t1\u2014\t1\nSalzl\u00f6sung..... 1\u2014\t2\u2014\t3\u2014\t4\u2014\t5\u2014\tG\u2014\t7\u2014\t8\u2014\t0\u2014\t0\t% in Subst.\ndest. Wasser ....\t8\u2014\t7\u2014\tG\u2014\t5\u2014\t4\u2014\t3\u2014\t2\u2014\t1\u2014\t0\u2014\t0\nSumma......\t10\u201410\u201410\u201410\u201410\u201410\u201410\u2014-10\u201410 \u201410\nund in allen Portionen eine und dieselbe Globulinmenge {Gif) war, wobei der letzte l all ein Beispiel von S\u00e4ttigung eines gleicnen Volums Globulin mit dem troknen Salz in Substanz, mit 9 Vol. einer L\u00f6sung des zu pr\u00fcfenden Salzes versetzt, vorstellt. In unserem Laboratorium wurden die verschiedensten Salze in verschiedenartigsten L\u00f6sungen gepr\u00fcft; am besten aber bedient man sich bei Zimmertemperatur ges\u00e4ttigter Salzl\u00f6sungen, einmal weil solche L\u00f6sungen best\u00e4ndige Verh\u00e4ltnisse vorstellen. das andere\u2014weil die Resultate der Beobachtungen an solchen Salzl\u00f6sungen unstreitig den Charakter gr\u00f6sserer Gesetzm\u00e4ssigkeit besitzen m\u00fcssen. Nimmt man als L\u00f6sungscoefficienten Je\u2014die Salzmenge an, welche sich in 100 Teilen Wasser bei gew\u00f6hnlicher Zimmertemperatur aufl\u00f6st, so dr\u00fcckt sich der Gehalt eines jeden Salzes in den oben angef\u00fchrten Gemengen folgendermaassen aus:\n0,1A\u2019\u20140.2\u00c4\u20140,3\u00c4-\u20140,47c\u20140,5/j\u20140,67'\u20140,77c\u20140,87r\u2014 0,97r\u20141,07r.\nRio Salzmenge, welche das Globulin in der anf\u00e4nglichen L\u00f6sung aufl\u00f6st, wurde nicht in Betracht gezogen, da sie \u00fcberall dieselbe und infolge der Verd\u00fcnnung' mit Wasser und mit den L\u00f6sungen des gegebenen Salzes verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig unbedeutend war. Gew\u00f6hnlich notirten wir das Eintreten der Opalescenz, der Tr\u00fcbung und der F\u00e4llung. Als Beispiel m\u00f6ge folgende Tabelle dienen:\n~ .5 [ Opalescenz 3o| Tr\u00fcbung.\n^ \"54 l F\u00e4llung...\n0,1A\u00bb\u20140,2/r - 0,3k\u2014 0,44-\u2014 0,54\u20140,64\u20140,7 k- 0,84\u20140,94-\u20141,04-70\u2014 70\u2014 71\u2014 72\u2014 73\u2014 50\u2014 16\u2014 16\u2014 16 - 16 73\u2014 74\u2014 75\u2014 75\u2014 74\u2014 69\u2014 40\u2014 35\u2014 16\u2014 16 75\u2014 75\u2014 76\u2014 77\u2014 77\u2014 70\u2014 61\u2014 40\u2014 35\u2014 16\nj Opalescenz 64\u2014 70\u2014 76\u2014 79\u2014 80\u2014 78\u2014 77\u2014 70\u2014 68-----------------\n3 j Tr\u00fcbung. . 76\u2014 75\u2014 81\u2014 81\u2014 82 - 82\u2014 83\u2014 77\u2014 72----------------\nl F\u00e4llung.. .\t77\u2014 80\u2014 82\u2014 84\u2014 86\u2014 85\u2014 84\u2014 75\u2014 73-----------------\n&\n\nBeobachtungen haben uns gezeigt, dass man sich mit der Anzahl der Proben auf die charakteristischsten: 0,1Z;\u20140,5Z;\u20140,9Z;\u2014 1,0/a beschr\u00e4nken kann.\nAuf Grund unserer vielfachen Beobachtungen geben wir die Temperatur der F\u00e4llung des Ovoglobins in 2%-iger Chlornatriuml\u00f6sung mit 6%-igem Gehalt an Protein-","page":256},{"file":"p0257.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTES DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n257\nSubstanz. Es muss bemerkt werden, dass die Salze in untenstehender Tabelle in vier Gruppen geordnet sind, wobei sie der F\u00e4llungstemperatur nach in aufsteigender Reihe einander folgen. Ausserdem weist das Zeichen > darauf hin, dass die Fl\u00fcssigkeit bei h\u00f6herer als bei der unmittelbar nachstehenden Temperatur gerinnt.\nTABELLE IV.\nTemperatur der F\u00e4llung des Globulins in Abh\u00e4ngigkeit von\nder S a 1 z m e n g e.\n1 Gruppe\t0.1 i: 20\t\u2014\t0,5 \u2014\t20\tle\u2014\t0,9 le\u2014 20 \u2014\t\t0,1 Je 20 \u2014\tIodnatrium\n\tG G\t\u2014 G 9\t\u2014\tGG\t\u2014\t-\u2014-\t\u2014-\tNatriumacetat\n\tG 5\t\u2014\t70\t\u2014\t53\t\u2014\t\u2014 \u2014\tNatriumsulfat\n\tGS\t\u2014\t71\t\u2014\tG4\t\u2014\t\u2014 \u2014\tChlorkalium\n\t20\t\u2014\t72\t\u2014\tGO\t\u2014\t\u2014 \u2014\tdoppeltchroms. Kali\n\t72\t\u2014\t78\t\u2014\t52\t\u2014\t\u2014-\t\u2014\tChlorcalcium\n\t70\t\u2014-\t75\t\u2014\t81\t\u2014\t\u2014\t.\u2014\tMagnesiumnitrat\n\t74\t\u2014-\t76\t_\u2014\tG2\t\u2014\t\u2014 \u2014\tAmmoniumnitrat\n\tG7\t\t\t7 7\t\u2014\t75\t\u2014\t\u2014 \u2014\tAmmoniumoxalat\n\t75\t\u2014\t77\t\u2014\t35\t\u2014\t\u2014 \u2014\tMagnesiumsulfat\n\t80\t\u2014 86\t\u2014\t73\t\u2014\t\u2014 \u2014\tNatriumnitrat\n\t75\t\u2014>100\t\u2014\t20\t\u2014\t\u2014 \u2014\tIodammonium\n\t90\t->100\t\u2014\t60\t\u2014\t\u2014\tIodkalium\nII Gruppe\t5G\t\u2014\t65\t\u2014\t63\t\u2014\t>20 (50) Chlorammonium\t\n\t65\t\u2014\t70\t\u2014\t67\t\u2014\t>20 \u2014\tBromammonium\n\t67\t\u2014\t70\t\u2014\t67\t\u2014\t.\u2014\t\u2014\tKaliumsulfat\n\t72\t\u2014\t75\t\u2014\t55\t\u2014\t> 20 \u2014\tChlormagnium\n\t79\t\u2014 81\t.\u2014\t80\t\u2014\t\u2014 \u2014\tBromkalium\n\t84\t\u2014\t87\t\u25a0\u2014\t85\t\u2014\t\u2014\tKaliumnitrat\nIII Gruppe\t65\t\u2014 20\t\u2014\t20\t\u2014\t20 \u2014\tweinsaures Kali\n\tGG\t\u2014 20\t\u2014\t20\t\u2014\t\u2014 \u2014\tAmmoniumacetat\n\t67\t\u2014 20\t\u2014\t20\t.\u2014\t\u2014 \u2014\tAmmoniumsulfat\n\t77\t\u2014 20\t\u2014\t20\t.\u2014\t\u2014 \u2014\tKaliumcitrat\n\t70\t\u2014\t67\t\u2014\t66\t\u2014\t\u2014\t\u2014.\tKaliumacetat\n\t71\t\u2014-\t68\t\u2014\tGG\t\u2014\t\u2014 \u2014\tRhodanammonium\n\t74\t\u2014\t67\t\u2014\t45\t\u2014\t\u2014 \u2014\tCalciumnitrat\n\t7 5\t\u2014\t74\t\t\t73\t\u2014\t\u2014 \u2014\tChlornatrium\n\t80\t\u2014\t65\t\t\t\t20\t\u2014\t\u2014 \u2014\tunterschwefligsaures Natron\n\t90\t82\t\u2014\t20\t\u2014\t\u2014 \u2014\tchromsaures Kali\n> 100\t\t\u2014\t73\t\u2014\t70\t\u2014\t> 20 \u2014\tNatriumbromid\n> 100\t\t\u2014>100\t\u2014\t80\t\u2014\u25a0\t20 \u2014\tNatriumcarbonat\n> 100\t\t\u2014>100\t\u2014\t84\t\u2014\t\u2014 \u2014\tKaliumcarbonat\nIV Gruppe\t72\t\u2014\t73\t\u2014\t74\t\u2014\t> 20 \u2014\tBaryumnitrat\n\t78\t74\t\u2014\t15\t\u2014\t20 \u2014\tBaryumchlorid\n\t74\t76\t\u2014\t78\t\u2014\t\u2014 \u2014\tBaryumacctat\n\t75\t-\t76\t\u2014\t78\t\u2014\t\u2014\tCalciumacetat","page":257},{"file":"p0258.txt","language":"de","ocr_de":"258\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n\u2022 0,17c\t\u2014\t0,5/r\t\u2014\t0,97c\t\u2014\t0,1/r\t\n7 5\t\u2014\t78\t\u2014\t79\t\u2014 > 20 \u2014\tunterchlorigsaures Kali\n77\t\u2014\t78\t\u2014\t79\t\u2014 > 20 \u2014\tunterchlorigsaures Natron\n74\t\u2014\t79\t\u2014>100\t\u2014 20 \u2014\tMagnesiumacetat\n> 100\t\u2014>100\t\u2014>100\t\u2014>100 \u2014\tborsaures Natron\nBei dem Studium dieser vier Beobachtungsgruppen wird man vor allem gewahr, dass die F\u00e4llungstemperatur einer und derselben quantitativ genommenen Globulinl\u00f6sung 1) von der Eigenschaft des Salzes, 2) von dessen Quantit\u00e4t abh\u00e4ngt, 3) von dem S\u00e4ttigungscoefficienten des einen Salzes in Bezug auf denjenigen des\nanderen nicht abh\u00e4ngt und 4) irgend eine gesetzm\u00e4ssige Beziehung zwischen der chemischen Structur des Salzes und der F\u00e4llungstemperatur nicht beobachtet wird.\nWenn wir dann zu der Analyse der Zahlenwerte \u00fcbergehen, so bemerken wir vor allem, dass 5) mit der Yergr\u00f6sserung der Salzmenge auch die F\u00e4llungstemperatur in allen vier Gruppen steigt und 6) dass dieselbe nachdem sie ein gewisses Maximum erreicht hat. bei der Steigerung des Salzgehaltes zu fallen beginnt. Von diesem Moment an macht sich in den 4 Gruppen ein scharfer Unterschied erkennbar: f\u00fcr die Gruppen I und II entspricht das Maximum\u20140,5/.-, f\u00fcr Gruppe III\u20140,17a, f\u00fcr Gruppe IY\u20140,97c.\nWenn man aus einer jeden Gruppe das mittlere Glied, n\u00e4mlich aus Gruppe 1\u2014das Ammoniumnitrat, aus Gruppe II\u2014das Chlor-magnium, aus Gruppe III das Calciumnitrat, und aus Gruppe IV\u2014-das Calciumacetat, nimmt, auf der Abscisse die Zehntel des F\u00e4l-lungscoefficienten, auf der Ordinate die Temperaturen vermerkt (Fig. 16), so steigt der erste f\u00fcr alle Gruppen gemeinsame Teil der Curve rasch bis 74\", 0,17a entsprechend, und kann diese Temperatur ann\u00e4herend als mittlere maximale Gr\u00f6sse f\u00fcr die Salze der III Gruppe gelten, w\u00e4hrend die drei andern Gruppen eine gemeinsame Curve bis 76\u00b0, entsprechend 0,5/r. haben, welche die maximale Gr\u00f6sse f\u00fcr die Gruppen I und II vorstellt, w\u00e4hrend Gruppe IV ihr Maximum bis 78\u00b0. entsprechend 0,9 7c. erreicht. In allen 4 F\u00e4llen f\u00e4llt die Curve (Fig. 6 und Tabellen V, VI, VII & VIII), unmittelbar nachdem sie ihr Maximum erreicht hat, rasch ab, und erreicht f\u00fcr die Gruppen I, III und I\\\"\u201420\u00b0 bei 1,07c, d. h. bei der S\u00e4ttigung mit den Salzen dieser Gruppen scheidet sich das Globulin bei Zimmertemperatur aus. Was Gruppe II anbetrifft, so scheiden die Salze dieser Gruppe, wie aus Tab. IV (p. n. 257) u. VI ersichtlich ist. das Globulin, 1,07c entsprechend. nicht aus. Andereiseits \u201egerinnen\u201c die Fl\u00fcssigkeiten in den drei andern Gruppen I (Tab. V), III (Tab. VII) und IV (Tab. VIII), wo, entsprechend 0,5/r (Gr. I\u2014Iodkalium und lodammonium, III\u2014Kalium- und Natriumcarbonat, IV\u2014 Magnesiumacetat) und sogar 0,97c (Gr. IV\u2014Magnesiumacetat), die F\u00e4llungstemperatur \u00fcber 100\u00b0 liegt, nicht, sie werden sogar beim Kochen nicht gef\u00e4llt! Zum Schluss muss gesagt werden, dass in Gr. I Iodkalium auch bei Zimmertemperatur starke\n123456789\t10\nl\u00fcg. 16.","page":258},{"file":"p0258s0002table.txt","language":"de","ocr_de":"(Die Abscissen stellen die Temperatur, die Ordinalen\u2014die Zehntel des k dar).\n\n\no\np\ner\nCi\nsr\nr\u00fc\no'\no'\nLe Physiologiste Russe,","page":0},{"file":"p0258s0003table.txt","language":"de","ocr_de":"Le Physiologiste Russe, v. IV\nP>-\nO\nCJ\nt3\nH\no\nO\n\nO\nm\nS\nci\n!\nCO\nO\nK\n43\nCil\nr*\n3\nCO\nb\u00df\nfl\nO)\n>\nfl\nO\n<D\nQ\nO\n05\nO\nt-\no\nlO\n(Die Abscissen stellen die Temperatur die Ordinaten\u2014 die Zehntel des k dar).","page":0},{"file":"p0258s0004.txt","language":"de","ocr_de":"\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n","page":0},{"file":"p0259.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n259\nF\u00e4llung bewirkt, in Gr. IV borsaures Natrium in allen obenangef\u00fchrten F\u00e4llen unter 100\u00b0 keine F\u00e4llung hervorbringt!\nB. F\u00e4llungstemperatur in Abh\u00e4ngigkeit von der Glo-bulinmenge bei Best\u00e4ndigkeit der anderweitigen gleichen Bedin gunge n.\u2014Derartige Versuche werden sehr einfach mit einer und derselben Salzglobulinl\u00f6sung, die aber unter 100\u00b0 gef\u00e4llt wird, ausgef\u00fchrt. Irgend eine Globulinl\u00f6sung verd\u00fcnnen wir mit dem doppelten, dreifachen, u. s. w. immer gr\u00f6sseren Volum einer und derselben zur Pr\u00fcfung dienenden Salzl\u00f6sung und untersuchen die erhaltenen L\u00f6sungen auf ihre F\u00e4llbarkeit in der W\u00e4rme. Eine Ovoglobinl\u00f6sung in 5%-iger Kochsalzl\u00f6sung, die in der Siedhitze gef\u00e4llt wurde, b\u00fcsste z. B. diese F\u00e4higkeit ein, nachdem eine Portion derselben mit dem zw\u00f6lffachen Volum 5%-iger Kochsalzl\u00f6sung verd\u00fcnnt worden war. Stellt man solche Versuche mit L\u00f6sungen von verschiedenem Procentgehalt, 0,1 \u201410% Salz, z. B. Kochsalz, an, so gewinnt man leicht die Ueberzeugung, dass bei einem gewissen Verd\u00fcnnung s g r a d e das Globulin die F \u00e4 h i g k e i t, b e i m Kochen aus-z u f a 11 e n (zu gerinnen), einb\u00fcsst, mit anderen Worten, dass bei einem gewissen Globulingehalt dessen Salzl\u00f6sung b e i m K o c h e n nicht nur keine F\u00e4llungen aus-scheiden, sondern sich auch nicht tr\u00fcben kann.\nIndem man solchen Versuchen verschiedene Salze unterwirft, kommt man zu dem Schl\u00fcsse, dass die F\u00e4higkeit des Globulins, in der W\u00e4rme auszufallen, von der Concentration der Salzl\u00f6sungen, die zur Verd\u00fcnnung gedient haben, abh\u00e4ngt. Im allgemeinen gesprochen, braucht eine gegebene Globulinl\u00f6sung, damit beim Kochen keine Gerinnung erfolge, mit einem um so geringeren Volum der entsprechenden Salzl\u00f6sung verd\u00fcnnt zu werden, je h\u00f6her die Temperatur ist, bei welcher die F\u00e4llung des Globulins stattffnrlet (Tab. IV) Es versteht sich von selbst, dass je schw\u00e4cher die anf\u00e4ngliche L\u00f6sung ist. desto schneller der genannte Zweck erreich! wird. d. h. dass bei desto geringerer Verd\u00fcnnung beim Kochen des Gemenges F\u00e4llung ausbleibt. Dies weist auf eine grosse Mannigfaltigkeit m\u00f6glicher Combination en aus Globulin, Salz und Wasser hin, welche beim Kochen nicht gerinnen. Daraus geht klar hervor, dass solche Mengenverh\u00e4ltnisse, in welchen auf das Ovobulin bezogene Zahlenwerte ffguriren. keine Bedeutung haben, um so mehr, als auch ein und dasselbe Globulin in Bezug auf die L\u00f6slichkeit ver\u00e4nderlich ist. Nichtsdestoweniger sind die respectiven Globulinmengen, mit der Cerinnungstemperatur der verschiedenen L\u00f6sungen verglichen, wertvolle Fingerzeige auf die Richtigkeit des soeben ausgesprochenen Satzes auch in Bezug auf die unter dem Siedepunkt stehenden Temperaturen der L\u00f6sungen.\nSo findet z. B. bei Ovoglobin in 1%-iger Chlornatriuml\u00f6sung\n1 Vol. mit 1 Vol. 1% NaCl F\u00e4llun\n03\u00b0 statt 70\"\t\u201e\n79\u00b0\t\u201e\n\u00fcber 100\u00b0!\t\u201e\nDei\n\u00bb\nEin anderes Beispiel: bei Myoglobin findet in 10%-iger Chlorammoniuml\u00f6sung\n1\tVol.\tmit\n1\t\u201e\t\u00bb\nJ\t\u00ab\t\u201e\n1\tn\t\u00bb\n\u00bb\t\u00bb\n1\tn\t\u00bb\n0\tVol. 10% nii4c\n1\t\u00ab -o\nuillung\n7\n9\n10\n\u00bbei\t01\u00b0\tstatt\n\u201e\t00\u00ab\t\u201e\n\u201e\t08\u00ab\t\u201e\n..\t70\u00b0\t\u201e\n/ o\nkO\n\u00fcber 100\u00ab!","page":259},{"file":"p0260.txt","language":"de","ocr_de":"260\nVerhalten des globulins zu den salzen\nNH\u00ab Q NaCl\nI \u25a0\u25a0\u25a0\u25a0\u25a0\u25a0\u25a0\u25a0\n.ifSsSsil\n\u00bbsss\nm\nEs ist klar, dass mit der Abnahme des Globulingehalts die Temperatur der F\u00e4llung\u2014\u201eGerinnung\u201c\u2014steigt. Unsere zahlreichen Beobachtungen haben uns in den Stand gesetzt diese Beziehungen beispielsweise durch die beifolgenden Curven (Fig. 17) ausdr\u00fccken, welche die Ver\u00e4nderung der F\u00e4llungstemperatur (Ordinaten) der Globulinl\u00f6sung mit der Verringerung des Gehalts (Abscissen) an Globulin\u2014Gb. in geometrischer Progression von rechts nach links, von 20 Gb. bis 1, f\u00fcr eine 5%-ige Myoglobinl\u00f6sung in 10%-iger Chlorammoniuml\u00f6sung oder f\u00fcr eine 4%-ige Ovoglobinl\u00f6sung in 20%-iger Chlornatriuml\u00f6sung darstellen. Umgekehrt, je concentrirter die Globulinl\u00f6sung ist, desto niedrigerist dieF\u00e4llungstemperatur. Diesem Satz begegnet man von hie und da in Schmidt\u2019s, Weyl\u2019s u. a. Arbeiten.\nBei Hammarsten finden wir Beobachtungen, die unsern Schluss unmittelbar best\u00e4tigen. 3 Seroglobin-proben mit gleichem Salzgehalt, 9,3% Chlornatrium, aber verschiedenen Seroglobinmengen zeigten (40 p. 65):\n1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 Fig. 17.\nPortion\t1\tmit\t2,6%\tGlobulin\tdie\tF\u00e4llungstemperatur\t68\u00b0\n\u00bb\t2\t\u00bb\tM2%\t\u201e\t\u201e\t\u201e\t71\u00b0\n\u201e\t3\t\u201e\t0,866%\t\u201e\t\u201e\t\u201e\t74\u00b0\nIndem wir die Angaben \u00fcber die F\u00e4llungstemperatur des Globulins in Abh\u00e4ngigkeit von der Salzmenge und von der Globulinmenge vereinigen, erhalten wir f\u00fcr ein jedes Salz eine besondere sehr complicirte sph\u00e4rische Oberfl\u00e4che f\u00fcr die F\u00e4llung des Globulins!\nC. Gleichzeitige Ver\u00e4nderung des Globulin- und Salzgehalts in der L\u00f6sung muss noch complicirtere Curven f\u00fcr die F\u00e4llungstemperatur liefern.. Derartige Erscheinungen k\u00f6nnen in zweierlei Gestalt auftreten: entweder als gleichzeitige Zunahme des Globulin- und Salzgehalts, oder als gleichzeitige Abnahme desselben.\nGleichzeitige Zunahme des Gehalts an Globulin und Salz wird nur in einem charakteristischen Falle beobachtet\u2014n\u00e4mlich bei dem Abdampfen der Salzl\u00f6sung \u00fcber Schwefels\u00e4ure oder bei niedriger Temperatur z. B. in dem von uns erbauten Luftbade (Fig. 18) zu raschem Finengen von Fl\u00fcssigkeiten bei niedriger Temperatur. Ein von aussen mit Asbestpappe bekleideter Metallkasten ist mit Metallplatten a versehen, welche so angeordnet sind, dass zwischen ihnen und den W\u00e4nden des Kastens sich Spalte befinden, die abwechselnd vor und hinter den Platten liegen, so dass der Luftstrom den durch die Pfeile be-zeichneten Weg nehmen kann. Die Luft wird in dem Metallkasten b, erw\u00e4rmt, welcher behufs einer gewissen Filtration der Luft Seiten\u00f6ffnungen hat. und mit locker geschichtetem Asbest, angef\u00fcllt ist. Durch die am Boden befindlichen Oeffnungen <\u25a0 tritt die erw\u00e4rmte Luft in den Kasten, streicht unter der eisten Platte hin. erw\u00e4rmt sie, geht durch den Spalt \u00fcber die auf der Platte befindliche Fl\u00fcssigkeit oder dergl. unter der n\u00e4chsten in den zweiten Spalt u. s. w. und entweicht durch das Rohr Je, Indem man mittels einer Klappe Je die Rohr\u00f6ffnung ver\u00e4ndert, \u00e4ndert","page":260},{"file":"p0261.txt","language":"de","ocr_de":"V\u00c8ftHALTEk DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n261\nman auch leicht den Luftzug. In die Seitenw\u00e4nde des Kastens eingelassene Thermometer e zeigen die Temperatur in demselben an.\nZum Hineinbringen der Fl\u00fcssigkeiten und dem Aufstellen derselben auf den Platten ist an dem Kasten eine mittels federnder Tiegel gut verschliessbare T\u00fcr angebracht.\nEin starker Luftzug wird durch einen elektrischen Ventilator bewerkstelligt.\nAuch die gleichzeitige Abnahme des Salz- und Globulingehalts ist nur meinem Falle interessant: wenn die Salz-globulinl\u00f6sung mit Wasser verd\u00fcnnt wird. Sowohl Concentration als Verd\u00fcnnung der L\u00f6sungen k\u00f6nnen in Bezug auf die F\u00e4llungstemperatur verschiedenartige Weisungen geben. Im ganzen ist man hier gen\u00f6tigt dem Charakter des Salzes, dessen Menge und der Globulinmenge Rechnung zu tragen. Wenn man von diese letzten sagen kann, dass, je mehr Globulin vorhanden ist, desto niedriger die F\u00e4llungstemperatur desselben sei, so muss in Bezug auf das Salz der Charakter der Gruppe, der das gegebene Salz angeh\u00f6rt, sowie der Conccntrationsgrad der Salzl\u00f6sung im besonderen ber\u00fccksichtigt werden. Hier k\u00f6nnen wiederum 2 F\u00e4lle Vorkommen: 1) wenn solche L\u00f6sungen verd\u00fcnnt wTerden, die eine Salzmenge enthalten, welche Steigerung der Temperatur bedingt, oder eine solche, welche die Curve der F\u00e4llungstemperatur bis zur Wendung giebt und 2) wenn die Salzmenge Herabsetzung der F\u00e4llungstemperatur bedingt oder die Curve nach der Wendung giebt (p. n. 258). Im ersten Falle, nat\u00fcrlich unter der Bedingung, dass die Verd\u00fcnnung mit Wasser nicht einmal partielle Ausscheidung des Globulins nach sich zieht, wird eine der Verd\u00fcnnung proportionale Herabsetzung der F\u00e4llungstemperatur erhalten. So entsteht z. B. bei Verd\u00fcnnung einer Globulinl\u00f6sung in 5%-iger Chlorammoniuml\u00f6sung mit Wasser bei\n1 : 1 Wasser\u2014Tr\u00fcbung bei 4 5\u00b0\u2014F\u00e4llung bei G0\u00b0\n1:2\t\u201e\t-\t\u201e\t\" \u201e\t43-\t\u201e\t\u201e 55\u00b0\n1:3\t\u201e\t\u2014\t\u201e\t\u201e\t38 \u2014\t\u201e\t\u201e\t50\u00b0\nBei der Verd\u00fcnnung von Globulinl\u00f6sungen in concentrirten Salzl\u00f6sungen steigt zuerst die Gerinnungstemperatur bis zu der Wendung der Curve, wonach weitere Verd\u00fcnnung Fallen der F\u00e4llungstemperatur nach sich zieht, wenn die Verd\u00fcnnung an sich selbst keine F\u00e4llung bewirkt. K\u00fcrzer gesagt, unter solchen Umst\u00e4nden wii'd eine umgekehrt laufende Curve der F\u00e4llungstemperatur erhalten.\nD. Endlich kann die Fallungstemperatur auch von den Bedingnissen des E r w \u00e4 r m u n g s p r o c e s s e s selbst a b h \u00e4 n g e n. Hammarsten fand z. B., dass eine Seroglobinl\u00f6sung bei langsamer Erw\u00e4rmung bei 74\u00b0 gerinnt, w\u00e4hrend bei schnellerer\u2014-F\u00e4llung erst bei 78-\u2014 79\u00b0 beobachtet wird (40 p. 64). Auch Weyl findet, dass\nC\nX\n3\no\ns\nV Z\nFig. 18.\nk\t\t\t\n\ta\t\u20180P\t\n\ta\t\t\nw f - a\t\t\t\na\t\t\t\n\t\t\t\nc r\t\t\t\nT,\t\t\t\n","page":261},{"file":"p0262.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n262\nrasches Erw\u00e4rmen von Vitellin in 10%-iger Kochsalzl\u00f6sung F\u00e4llung bei 75\u00b0 oder sogar bei 80\u00b0 hervorruft, w\u00e4hrend bei langsamem Erw\u00e4rmen Ausscheichung von NiedeiSchl\u00e4gen ungel\u00e4hr bei 70\u00b0 statthat (107 p. 78). Andererseits bemerkte Heyn-sius, dass beim Erw\u00e4rmen des Probirgl\u00e4schens mit der L\u00f6sung \u00fcber der Flamme eines Gasbrenners die L\u00f6sung immer ein tr\u00fcberes Aussehen bekommt als im Wasserbade: in letzterem Falle wird nur Opalescenz bemerkt 1).\nWir f\u00fcgen unsererseits hinzu, dass langsames und ruhiges grosser Flocken oder sogar einer gallertartigen Masse bedingt, sches Erw\u00e4rmen unter Bewegen oder Umsch\u00fctteln schneller\u2019 und Flocken in der Versuchsl\u00f6sung entstehen.\nErw\u00e4rmen Bildung w\u00e4hrend durch ra-kleinere Gerinnsel\nVerbindung des Globulins mit Salzen. Salz g lob ulin.\nWas das \\ ei halten des Salzes selbst zu dem Globulin in dessen Salzl\u00f6sungen anbetrifft, so sprach schon Denis den Gedanken aus, dass im gegebenen Falle das Globulin mit dem Salz eine wasserl\u00f6sliche Verbindung eingehe, w\u00e4hrend das Globulin an sich selbst in Wasser unl\u00f6slich sei 2). Dass Denis diesen Ausspruch nicht als ersten besten zur Erkl\u00e4rung des l\u00f6slichen Zustandes des Globulins that, erhellt daraus, dass er im J. 1842 (18 p. 59) dessen mutmaassliche Verbindung mit Salzen \u201ealbuminate de sels\u201c \u2014 Salzalbuminat, oder \u201ecompos\u00e9 salino-albummeux\u201c \u2014 salzig-albumin\u00f6se Verbindung nannte Dieser Gedanke findet einen Anklang auch in den Arbeiten von Nasse (7 p. 156), der diese Verbindung eines Salzes^ mit einer Prote\u00efnsubstanz mit demselben Namen \u201eSalzalbuminat\u201c benannte. Zu der Zeit, als Denis's erste Angaben erschienen, erkl\u00e4rte auch Mitscher-3), dass die Prote\u00efnsubstanzen in den nat\u00fcrlichen Bedingungen ihres Vorkom-\nlicli\nmens Verbindungen mit Salzen vorstellen.\nSpater erkennt Heynsius (54 p. 624) die Verbindung des Globulins mit Erdalka-hsalzen an.\tGegenw\u00e4rtig auch\tHarnack (46\tp. 3051\u20142)\tund Pauli (88 p.\t349)\tgeben die\nM\u00f6glichkeit\teiner Verbindung\tdes Globulins mit Salzen zu (79 p 476-Kap\tNil)\nNachdem Mendelejeff als Verfechter der Theorie von der in \u2019w\u00e4sserigen L\u00f6sungen stattfindenden chemischen Verbindung aufgetreten ist (74 p. 1 u. folg.), gewinnt die\tFrage nach der\tchemischen\tVerbindung\tdes Globulins\tmit\tSalzen^in\nw\u00e4sserigen\tSalzl\u00f6sungen an\tBedeutung;\tdies um so\tmehr, als die\tExistenz einer\nchemischen Verbindung des Globulins mit Alkalien und S\u00e4uren schon keinen Zweifel mehr aufkommen l\u00e4sst (79 Kap. XII und XIII).\nLeider entbehren wir in Bezug auf die S a 1 z g ] o b u 1 i n 1 \u00f6 s u n g e n d e r gew\u00f6 h n 1 i c h e n S t ii t z p u n k te4), welche in d e r a r t i <> e n F \u00fc 1\nf) \u201ePamit ist auch in Uebereinstimmung, dass die Art des Erw\u00e4rmens auf die Gerinnung grossen Einfluss hat. Wenn man die Eiweissl\u00f6sung unmittelbar \u00fcber der Flamme erhitzt, so wird die Fl\u00fcssigkeit immer viel tr\u00fcber, als wenn sie langsam in einem Wasserbad bis auf 100\u00b0 erw\u00e4rmt wird. Ja es geschieht bisweilen, dass man bei directer Erhitzung \u00fcber der Flamme flockige Gerinnung eintreten sieht, w\u00e4hrend bei langsamer Erw\u00e4rmung nur ein h\u00f6herer Grand von Opalescenz zu Stande kommt\u201c (55 p. 557).\n\") \u201eComme la forme liquide n\u2019a lieu, pourl\u2019al-bumine, que par la consistance de la substance, de sels et d\u2019eau, il faut la consid\u00e9rer comme r\u00e9sultat d\u2019une combinaison, et non d\u2019un \u00e9tat mol\u00e9culaire\u201c (13 p. 18).\n) n.....eine lhatsache, dass wir die organi-\nschen Substanzen, Eiweissstoff, K\u00e4sestoff. Blut-roth nie ganz rein vorfinden, noch darstellen sondern immer nur verbunden mit Salzen\u201c (75 p. 117).\n)) In seinen \u201eUntersuchungen der w\u00e4sserigen L\u00f6sungen auf Grund des specifischen Gewichts\u201c erw\u00e4hnt Mendelejeff zwar des Eiweisses und des \u201eEiweissstoffs\u201c (73 p-517), doch m\u00fcssen wir auf ('rund dessen, was wir dar\u00fcber gesagt (besonders aut p. 163 JV\u00fcJY\u201c 48\u201460), sowie dessen, was wir \u00fcber die Alkaliverbindungen des Globulins (79 Kap. Xll) darlegen, erkl\u00e4ren, dass die in Mendelejeff\u2019s Arbeit ei w\u00e4hnten Proteink\u00f6rper Alkali Verbindungen des Globulins sind.","page":262},{"file":"p0263.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n26S\nlen zu den entsprechenden Schl\u00fcssen leiten. Es fehlt uns sogar an den wichtigsten Angaben \u00fcber die quantitativen Verh\u00e4ltnisse der L\u00f6slichkeit des Globulins irgend welchen Ursprungs in w\u00e4sserigen Salzl\u00f6sungen. Die Ver\u00e4nderlichkeit der L\u00f6slichkeit des Globulins erlaubt uns nicht, mit Sicherheit zu sagen, dass wir bei dem Versuch, dieselbe zu bestimmen, am Ende des Versuchs noch Globulin gleicher L\u00f6slichkeit vor uns haben (79 Kap. XVIII).\nEs ist nicht zu leugnen, dass es eine dieser Ansicht auch ganz entgegengesetzte giebt, da z. B. Limbourg den L\u00fcsungsprocess des Fibrins in Salzen als eine ausschliesslich physikalische Erscheinung betrachtet (72 p. 458).\nWenn wir nicht die M\u00f6glichkeit haben, uns solcher Zahlenwerte zu bedienen, welche durch unmittelbare Bestimmung einer in irgend einer Salzl\u00f6sung sich aufl\u00f6senden Globulinmenge gewonnen wurden, so kann uns das Studium der F\u00e4llungstemperatur des Globulins aus dessen Salzl\u00f6sungen in dieser Hinsicht einige Winke geben.\nDie W\u00e4rme ist ein m\u00e4chtiges Agens, welches auf den Zustand des Globulins in dessen Salzl\u00f6sungen eine Wirkung aus\u00fcbt, welche sich haupts\u00e4chlich durch Ausscheidung des Globulins aus diesen L\u00f6sungen kennzeichnet. Je energischer das Globulin von der Salzl\u00f6snng festgehalten wird, desto h\u00f6her muss offenbar die Temperatur der Ausscheidung desselben sein, oder, mit andern Worten, diejenige L\u00f6sung l\u00f6st das Globulin energischer auf. deren F\u00e4llungstemperatur h\u00f6her ist, und, umgekehrt: Salzl\u00f6sungen, welche das Globulin wenig oder garnicht aufl\u00f6sen, scheiden dasselbe bei niedrigerer Temperatur aus. In der That sehen wir, dass in einer jeden der vier Salzgruppen in Tafel IV (p. n. 257) das nachfolgende Salz das Globulin energischer gel\u00f6st h\u00e4lt als das vorhergehende. So f\u00e4llt z. B. in borsaurem Natrium (Gr. IV) das Globulin sogar beim Kochen nicht aus, w\u00e4hrend Iodnatrium (Gr. I) oder die vier ersten Glieder der III Gr. eine und dieselbe Globulinmenge bei Zimmertemperatur schwer aufl\u00f6sen (f\u00e4llen). Betrachtet man die Salzgruppen in horizontaler Richtung, so erkennt man klar, dass es f\u00fcr ein jedes Salz einen Concentrationsgrad giebt, bei welchem das Globulin am energischsten in der L\u00f6sung erhalten wird.\nZieht man ferner in Betracht, dass mit der Abnahme der Globulinmenge bei anderweitigen gleichen Bedingungen die F\u00e4llungstemperatur steigt (p. n. 26U). so unterliegt keinem Zweifel, dass dasjenige Salz das Globulin besser l\u00f6st, bei welchem die F\u00e4llungstemperatur h\u00f6her ist, d. h. dass bei gleicher Temperatur mehr Globulin dort enthalten sein wird, wo bei gleichem Globulingehalt die F\u00e4llungstemperatur h\u00f6her ist.\nL\u00f6st somit die der h\u00f6chsten F\u00e4llungstemperatur entsprechende Salzmenge die gr\u00f6sste Menge Globulin auf, so muss offenbar Ab-oder Zunahme das Salzgehalts Abnahme des Globulins nach sich ziehen: von letzterem ist in beiden F\u00e4llen je weniger vorhanden, je weniger davon, der gegebenen Temperatur entsprechend, in einer schw\u00e4cheren oder st\u00e4rkeren als die obenerw\u00e4hnte L\u00f6sung des gegebenen Salzes gel\u00f6st bleiben kann (p. n. 257\u20148). Daraus folgt weiter, dass irgend eine Globulinl\u00f6sung, die bei einer gewissen Temperatur gef\u00e4llt wird, nicht s\u00e4mmtliches Globulin ausscheidet, sondern dass ein gewisser, den Bedingungen der L\u00f6slichkeit, der Temperatur und der Salzmenge entsprechender, Teil in der L\u00f6sung zur\u00fcckbleibt.\nZieht man einerseits in Betracht, dass mit der Zunahme der Salzmenge, von Null an beginnend, auch die F\u00e4llungstemperatur steigt, mit andern Worten, mit dem Steigen des Salzgehalts auch mehr Globulin gel\u00f6st wird; ber\u00fccksichtigt man andererseits, dass das Globulin in Wasser nicht l\u00f6slich ist, und dass mit der Wasserzunahme die F\u00e4llungstemperatur f\u00e4llt, d. h. die L\u00f6slichkeit des Globulins in\n17","page":263},{"file":"p0264.txt","language":"de","ocr_de":"264\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU BEN SALZEN.\nder gegebenen L\u00f6sung mit der Wasserzunahme abnimmt, so darf man wohl sagen, dass die Globulinmenge Gb (JY?J\\\u00b0 41\u201447 p. 72), die sich in einer gewissen Salzl\u00f6sung aufl\u00f6st, im geraden Yerh\u00e4ltniss zu der Salzmenge s, die in der L\u00f6sung enthalten ist, und im umgekehrten zu der Wassermenge a steht, n\u00e4mlich:\ns\nGb \u2014 \u2014....\t(1)\na\tK '\nDiese Formel gen\u00fcgt allen Gr\u00f6ssen f\u00fcr a, n\u00e4mlich mit der Zunahme von a f\u00e4llt die L\u00f6slichkeit des Globulins, so dass bei a=cc, Gb = 0 wird, was bei der Verd\u00fcnnung mit einer sehr grossen Wassermenge der Fall sein muss, und was bei einer solchen Verd\u00fcnnung\u2014bei der Dialyse (p. n. 246), wo alles Globulin ausgeschieden wird, auch der Fall ist. Die Dialysationsergebnisse stimmen auch noch in einer anderen Beziehung mit unserer Formel \u00fcberein, n\u00e4mlich wenn s= 0 ist. was, nat\u00fcrlich, eins und dasselbe ist, da sowohl das Nichtvorhandensein eines Salzes als auch eine sehr grosse Wassermenge Bedingnisse sind, welche die Aufl\u00f6sung des Globulins verhindern. Von 0 an beginnend, steigt mit der Salzmenge s auch die Globulinmenge (vergl. p. n. 258\u2014die Curve) und die Formel bleibt richtig bis zu den allerh\u00f6chsten F\u00e4llungstemperaturen, wobei die maximale L\u00f6slichkeit des Globulins f\u00fcr die Gruppen I und II (s. Taf. IV und die Curve p. n. 258) f\u00fcr s = 0,5/.-ist! Demgem\u00e4ss gestaltet sich unsere Formel f\u00fcr die meisten (!) Salze folgender-maassen:\nGb\n0.5k\n(2)\nf\u00fcr einen kleineren Teil derselben, n\u00e4mlich f\u00fcr Gr. Ill\u2014-\n= ....\n(3)\nund f\u00fcr Gr. IV, d. h. den kleinsten Teil der Salze,\nGb = \u00b0^ ....\n0)\ng\nUeber diese Grenzen hinaus muss mit der Salzzunahme auch Gb \u2014 \u2014\u2022 eine\na\nbedeutende Ver\u00e4nderung erfahren, da die L\u00f6slichkeit des Globulins bei der Ver-gr\u00f6sserung des Salzgehalts durch irgend eine Quantit\u00e4t s' abnimmt und die F\u00e4llungstemperatur f\u00e4llt (p. n. 258), so dass man im allgemeinen den Ausdruck Gb \u2014 --\n.9 (l\nund im besonderen f\u00fcr die Gruppen I und II im Moment der S\u00e4ttigung\nGb =\n0,5k 0,5 ka \u2019\nf\u00fcr III\n0,17; 0,9 7;a\nund f\u00fcr IV \u2014 -(J)f 0.1 ka\n(5)\nhat, wobei immer eine positive Gr\u00f6sse erhalten wird, was sich auch durch Versuche best\u00e4tigt, n\u00e4mlich dass vollst\u00e4ndige F\u00e4llung auch durch S\u00e4ttigung nicht erreicht werden kann.\nSomit steigt f\u00fcr die meisten Salze (Gr. I und II) die L\u00f6slichkeit des Globulins mit dem Salzgehalt und erreicht ihr Maximum 0,57; entsprechend, worauf","page":264},{"file":"p0265.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DBN SALZEN.\n265\nsie aber abzunehmen beginnt und desto geringer ist, je mehr Salz die gegebene L\u00f6sung enth\u00e4lt. Anfangs geht die L\u00f6slichkeit mit der Salzzunahme parallel, f\u00e4llt aber nach der Erreichung ihres Maximums und bildet mit der ersten so zu sagen einen Winkel, manchmal sogar einen stumpfen. Den gr\u00f6ssten Globulingehalt besitzt die L\u00f6sung dann, wenn das Globulin in der L\u00f6sung am energischsten zur\u00fcckgehalten wird; darauf beginnt aber bei der Zunahme des Salzgehalts Ausscheidung, man m\u00f6chte sagen Verdr\u00e4ngung des Globulins aus der L\u00f6sung durch dasselbe Salz, welches das Globulin aufl\u00f6st; und je h\u00f6her jetzt der Salzgehalt ist, desto mehr Globulin wird verdr\u00e4ngt. Die maximale L\u00f6slichkeit des Globulins f\u00fcr die Gruppen I und II\u20140,57 in Betracht ziehend, d\u00fcrfen wir k\u00fchn annehmen, dass die Salzmenge Je, die bei gew\u00f6hnlicher Temperatur sich aufzul\u00f6sen vermag, im genannten Falle so zu sagen durch das Globulin erg\u00e4nzt wird, d. h. dass die andere H\u00e4lfte OM durch Gb ersetzt wird. Diese Gr\u00f6sse Gb, f\u00fcr die Gruppen I und II, die gewissennaassen als Aequivalent der H\u00e4lfte des S\u00e4ttigungscoef-ticienten erscheint, bildet mit der ersten H\u00e4lfte von Je die Verbindung 0,5Je -f- Gb, in welcher Gb allm\u00e4lig durch den \u00fcbrigen Teil 0,57c ersetzt werden kann; je mehr dieses letzteren, desto weniger Globulin ist vorhanden. In demselben Sinne kann f\u00fcr Gr. III die Verbindung 0,17c -(- Gb und f\u00fcr Gr. IV\u20140,97: -j- Gb angenommen werden, wo das Globulin ebenfalls durch die bis zur Erg\u00e4nzung ersetzenden Salz-mengen im ersten Falle 0,97;, im zweiten\u20140,17; verdr\u00e4ngt werden kann. Bei vollst\u00e4ndiger S\u00e4ttigung war vollst\u00e4ndige F\u00e4llung zu erwarten, doch findet eine solche, wie wir gesehen, nicht statt (p. n. 237). Ob hier ein Aequivalentkampf vor sich geht, oder der L\u00f6slichkeitscoefficient des gegebenen Salzes in Abh\u00e4ngigkeit von der Gegenwart des Globulins sich ver\u00e4ndert\u2014sind Fragen, die in Ermangelung-diesbez\u00fcglicher Beobachtungen jetzt noch nicht beantwortet werden k\u00f6nnen. Anzeichen eines solchen Kampfes beobachten wir bei der F\u00e4llung des Globulins mit Ammoniumsulfat, wo, wie wir sagten (p. n. 234\u20145), beim Umsch\u00fctteln des mit Ammoniumsulfat ges\u00e4ttigten Gemenges, welches zudem noch Krystalle desselben Salzes enthielt, vollst\u00e4ndige F\u00e4llung erfolgte, w\u00e4hrend beim Stehen der Fl\u00fcssigkeit das Globulin teilweise sich wieder l\u00f6ste, um beim Umsch\u00fctteln aufs neue auszufallen u. s. w.. Daf\u00fcr zeugt auch die unvollkommene F\u00e4llbarkeit des Globulins bei S\u00e4ttigung mit allen \u00fcbrigen Salzen.\nAuch von einer anderen Seite her erhalten diese ges\u00e4ttigten Verbindungen des Globulins mit einem Salze 0,57 -|- Gb, 0,17 -f- Gb und 0,97 -f- Gb, die den h\u00f6chsten Punkt des Zerfalls oder, wie man sich gew\u00f6hnlich ausdr\u00fcckt, der F\u00e4llung oder \u201eGerinnung\u201c aufweisen, das Ptecht zu existiren. In der That, wenn wir die Beispiele der \u201eF\u00e4llung\u201c von Salzglobulinl\u00f6sungen \u00fcber 55\u201460\u00b0 in Betracht ziehen, so tr\u00e4gt dieser Process im allgemeinen den Charakter einer chemischen Zersetzung; zieht man dagegen die \u201eF\u00e4llung\u201c von Globulinl\u00f6sungen bei niedrigeren Temperaturen in Betracht, wo \u00fcbrigens die Gesetzm\u00e4ssigkeit der Verh\u00e4ltnisse dieselbe ist wie bei h\u00f6heren, so wird niemand Anstand nehmen, in dem erw\u00e4hnten Falle eine Erscheinung von Dissociation anzuerkennen. So finden wir bei Hammarsten zuf\u00e4llige Hinweise auf die L\u00f6slichkeit des beim Erw\u00e4rmen auf 37\u00b0\u201440\u00b0 mit Kochsalz ges\u00e4ttigten Pferdeblutserums erhaltenen Niederschlags in der Mutterlauge, sobald das Gemenge die Zimmertemperatur angenommen hat *). Auch bei Fredericq giebt\n') Ein bei Zimmertemperatur, 17\u201420\u00b0 C., mit NaCl m\u00f6glichst vollst\u00e4ndig ges\u00e4ttigtes, filtrirtes Pferdeblutserum tr\u00fcbt sich regelm\u00e4ssig beim Erw\u00e4rmen auf etwa 37\u201440\u00b0 C., und wenn diese mehr weniger stark getr\u00fcbte Fl\u00fcssigkeit dann\nabgek\u00fchlt wird, kl\u00e4rt sie sich allm\u00e4hlig wieder auf. Doch l\u00f6st sich dabei gew\u00f6hnlich der Niederschlag nicht absolut vollst\u00e4ndig auf, sondern es bleibt regelm\u00e4ssig ein sehr geringf\u00fcgiger Theil ungel\u00f6st zur\u00fcck (39 p. 426).\n17*","page":265},{"file":"p0266.txt","language":"de","ocr_de":"266\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\nes Angaben \u00fcber die Wasserl\u00f6slichkeit eines zwischen 40\u00b0 und 59\u00b0, zuweilen unter 40\u00b0, seltener \u00fcber 55\u00b0, ausgeschiedenen Niederschlags aus mit Magnesiumsulfat ges\u00e4ttigtem Serum (JV\u00fcAs 48\u201450 p. 146), Bei Ringer (91 p. 164) finden wir interessante Angaben zu Gunsten der L\u00f6slichkeit des Globulins bei niederen Temperaturen und dessen F\u00e4llbarkeit bei h\u00f6heren (nicht \u00fcber 55\u00b0): eine auf angegebene Weise (p. n. 343) bereitete Lactoglobinl\u00f6sung giebt beim Erw\u00e4rmen auf 30\u00b0\u201440\u00b0 einen Niederschlag, der beim Abk\u00fchlen der Fl\u00fcssigkeit auf 0\u00b0 u. s. w. verschwindet. Auch Corin & Ansiaux (11p. 92) machten die Beobachtung, dass die durch Erhitzen erzeugten Niederschl\u00e4ge beim Erkalten der Fl\u00fcssigkeit sich in der Mutterlauge wieder aufi\u00f6sten.\nIn der That scheidet eine ges\u00e4ttigte Globulinl\u00f6sung in m\u00e4ssig concentrirter Magnesiumsulfat- oder Chlornatriuml\u00f6sung, auf 40\u00b0\u201445\u00b0 erw\u00e4rmt, einen Globulinniederschlag aus, welcher in der Mutterlauge sich l\u00f6st, sobald das Gef\u00e4ss, welches das Gemenge enth\u00e4lt, in abgek\u00fchltes Wasser gestellt wird, oder bei Zimmertemperatur sich abk\u00fchlt. Auch wenn man feingehackte Froschmuskeln eines durch die Blutgef\u00e4sse mit 0,6%-iger Chlornatriuml\u00f6sung gut ausgewaschenen Frosches mit 0,6\u2014 5\u00b0/0-iger Kochsalzl\u00f6sung \u00fcbergiesst, so erh\u00e4lt man nacheinander Aufg\u00fcsse, welche von 37\u00b0 an bis inch 55\u00b0 Niederschl\u00e4ge ausscheiden, die sich leicht in Salzl\u00f6sungen, S\u00e4uren (Salzs\u00e4ure und Schwefels\u00e4ure) und Alkalien l\u00b0/00 aufl\u00f6sen.\nSomit wird eine Verbindung, die bei h\u00f6herer Temperatur sich zersetzt, bei der Temperatur ihrer Entstehung wieder hergestellt!\nVon den soeben beschriebenen Verh\u00e4ltnissen ausgehend, erkl\u00e4rt man sich leicht auch die F\u00e4lle, wenn das Globulin sich \u00fcber 60\u00b0 ausscheidet und wenn, wie schon bekannt, Niederschl\u00e4ge erhalten werden, die trotz der auf die Erw\u00e4rmung folgenden Abk\u00fchlung sich in der Mutterlauge nicht mehr aufl\u00f6sen. Bei der Erw\u00e4rmung bis \u00fcber 60\u00b0 Grad haben wir eigentlich zwei Processe vor uns, wovon der eine in der F\u00e4llung des Globulins, der andere in der Ver\u00e4nderung des ausgeschiedenen Niederschlags unter dem Einfluss derselben Temperatur mit dem Uebergang in den in der Mutterlauge unl\u00f6slichen Zustand, das sog. \u201egeronnene Protein\u201c (79 p. 772; Kap. XVIII), besteht.\nSomit sind auch hier Dissociationserscheinungen vorhanden, wobei aber einer der reagirenden K\u00f6rper durch Ueberf\u00fchrung in den unl\u00f6slichen Zustand eliminirt wird, infolgedessen er an der Wiederherstellung der anf\u00e4nglichen Verbindung nicht mehr teilnehmen kann, wenn diese auch wieder auf die anf\u00e4ngliche Temperatur gebracht wird.\nAndererseits findet unser Gedanke eine Best\u00e4tigung auch noch in mehreren nacheinander folgenden F\u00e4llungen einer und derselben Globulinl\u00f6sung beim Steigen der Temperatur.\nIn der That stellt der bei allm\u00e4liger Erw\u00e4rmung der Globulinl\u00f6sung bei einer gewissen Temperatur zuerst erscheinende Niederschlag niemals die s\u00e4mmtliche in L\u00f6sung befindliche Globulinmenge vor. H\u00e4lt man, sobald sich Tr\u00fcbung zeigt, mit Hilfe z. B. des Apparats, der auf Seite 254, Fig. 13\u201414 abgebildet ist, die Globulinl\u00f6sung auf einer und derselben Temperaturh\u00f6he bis zur Bildung eines Niederschlags, filtrirt dann bei entsprechender Temperatur rasch durch einen Plan-tamour\u2019sehen Trichter und erw\u00e4rmt das Filtrat aufs neue, so gewahrt man Bildung eines Niederschlags schon bei etwas erh\u00f6hter Temperatur. Wird auch dieser Niederschlag abfiltrirt, so entsteht ein neuer, bei noch h\u00f6herer Temperatur u. s. w.\nAls Beispiel wollen wir einige am Ovoglobin unter den bei der Zusammenstellung von Tafel IV (p. n. 257) vorhandenen Bedingungen, angestellte Beobachtungen anf\u00fchren. Eine Globulinl\u00f6sung, welche 0?1\u00a3 Ammoniumsulfat enth\u00e4lt, giebt","page":266},{"file":"p0267.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n6 aufeinander folgende F\u00e4llungen bei 75\u00b0, 76\u00b0, 77\u00b0. 79\u00b0. 80\u00b0 und 83\u00b0; bei einem Gehalt an 0,57b 7 solcher F\u00e4llungen, und zwar bei 20\u00b0. G5\u00b0, 75\u00b0, 76\u00b0, 79\u00b0, 84\u00b0 und 85\u00b0! Dieselbe Ovoglobinl\u00f6sung gab bei 0,97c Ammoniumcitrat F\u00e4llungen bei 33\u00b0, 75\u00b0 und 90\u00b0; bei 0,57 Kaliumcitrat\u2014bei 20\u00b0, 72\u00b0 und 100\u00b0; bei 0,97c chromsauren Kali entstanden F\u00e4llungen bei 20\u00b0, 57\u00b0 und 70\u00b0. Selbstverst\u00e4ndlich k\u00f6nnen solche Beobachtungen nur an den niederen Gliedern einer jeden Salzgruppe in Taf. IV mit Erfolg gemacht werden, da die h\u00f6heren Glieder derselben den ersten Niederschlag bei verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig hoher Temperatur, den zweiten bei 100\u00b0 und sogar h\u00f6her u, s. w. ausscheiden.\nIn den meisten F\u00e4llen ist es auch in der Siedhitze nicht m\u00f6glich alles Globulin aus dessen Salzl\u00f6sungen auszuscheiden, so best\u00e4ndig ist die Verbindung des Salzes mit dem Globulin! Freilich muss mit der Temperaturh\u00f6hung in einer und derselben L\u00f6sung die Globulinmenge immer geringer werden, demgem\u00e4ss man im allgemeinen sagen kann, dass die Globulinmenge in einer Salzl\u00f6sung im umgekehrten Verh\u00e4ltniss zu der Temperatur steht, so dass unsere Formel (1; sich in\n(0\nverwandelt: in der L\u00f6sung wird je weniger Globulin zur\u00fcck gehalten, je h\u00f6her die Temperatur ist. Daraus folgt klar, dass die sog. F \u00e4 11 u n g s (G e r i n n u n g s)-temperatur des Globulins in weiten Grenzen schwankt, und dass kein Grund vorhanden ist, diese Temperatu r f \u00fc r irgend eins der Globulinpr\u00e4parate f\u00fcr charakteristisch zu halten.\nGiebt man einmal chemische Bindung des Globulins mit einem Salze zu, so ist es, wie mir scheint, folgerichtig anzunehmen, dass eine Vergr\u00f6sserung des Salzgehaltes im Vergleich zu den Mengen (f\u00fcr die Gruppen I und II\u20140,57' f\u00fcr Gr, III\u2014 0,17 und f\u00fcr Gr. IV\u2014 0,9), welche das Globulin am besten zu l\u00f6sen verm\u00f6gen, es m\u00f6glich macht das Globulin aus dessen Verbindung mit dem Salze zu verdr\u00e4ngen, und dass diese Verdr\u00e4ngung durch Temperaturerh\u00f6hung gef\u00f6rdert wird!. In diesen letzten F\u00e4llen wird die Abh\u00e4ngigkeit der Globulinmenge von der Menge des Salzes und der Temperatur sich ungef\u00e4hr f'olgendermaassen ausdr\u00fccken lassem\n0,57(0,17 oder 0,97) as't\n\u0153\nAber auch diesem gem\u00e4ss kann die Erh\u00f6hung der Temperatur bis zum Siedepunkt der L\u00f6sung die vollst\u00e4ndige Ausscheidung des Globulins sogar bei s' \u2014 0,57, 0,97, oder 0,17, d. h. bei S\u00e4ttigung der L\u00f6sung mit dem entsprechenden Salze, nicht garantiren. Ist das Band zwischen dem Globulin und dem Salz wirklich so stark.-! Wie dem auch sei, mehr oder weniger vollst\u00e4ndige F\u00e4llung kann erreicht werden, wenn man die S\u00e4ttigung der Fl\u00fcssigkeit bei erh\u00f6hter Temperatur oder, als \u00e4usser-ste Grenze, beim Kochen vornimmt. Indem wir zugleich mit der Temperaturerh\u00f6hung den Salzgehalt der L\u00f6sung vergr\u00f6ssern, f\u00f6rdern wir die Bedingnisse f\u00fcr die Verdr\u00e4ngung des Globulins aus dessen Salzl\u00f6sungen. Wenn auch nicht an reinem Globulin, so doch an verschiedenen Derivaten desselben ist l\u00e4ngst bemerkt (AM 68\u201474 p. 49) worden, dass S\u00e4ttigung einer protemhaltigen Fl\u00fcssigkeit mit einem Salze beim Kochen F\u00e4llung auch noch dort bewirkt, wo einfaches Kochen oder auch S\u00e4ttigung mit dem Salze bei Zimmertemperatur eine solche nicht bewirkten. Die","page":267},{"file":"p0268.txt","language":"de","ocr_de":"268\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\nAusscheidung des Globulins bei Zimmertemperatur durch S\u00e4ttigung mit einem Salz kann als ein besonderer Fall der von uns studirten Dissociationserscheinungen in Salzglobulinl\u00f6sungen, n\u00e4mlich als der verh\u00e4ltnissm\u00e4ssig selten beobachtete Fall betrachtet werden, wo uns die M\u00f6glichkeit geboten ist, Temperaturerh\u00f6hung durch Vergr\u00f6sserung der Salzmenge zu ersetzen. Indem wir auf diese Weise die Menge des Salzes vergr\u00f6ssern, wenden wir so zu sagen das Gesetz des Masseneinflusses an, auf Grund dessen wir die Dissociationstemperatur in Bezug auf das Globulin bis zur Zimmertemperatur herabsetzen; dabei b\u00fcssen auch die erhaltenen Producte\u2014die Globulinniederschl\u00e4ge\u2014die F\u00e4higkeit nicht ein, Verbindungen mit Salzen einzugehen, sobald der Einfluss der \u00fcbersch\u00fcssigen Salzmenge, z. B. durch Verd\u00fcnnung mit Wasser, beseitigt ist, da die Globulinniederschl\u00e4ge unter 60\u00b0, der Temperatur, bei welcher das frische typische Globulin sich zerstetzt (79 p. 772; Kap. XVIII), erhalten wurden, wobei die Niederschl\u00e4ge im trocknen Zustand die F\u00e4higkeit behielten, sich noch nach Jahren aufzul\u00f6sen.\nDie beste Best\u00e4tigung des Gesagten finden wir in Galeotti\u2019s (25 p. 492 und 26 p. 461) Arbeit, obgleich der Autor seine Beobachtungen nicht an reinem Globulin sondern an H\u00fchnereiweiss anstellte, wor\u00fcber N\u00e4heres in Kap. XII, \u00fcber die Verbindungen des Globulins mit Alkalien (79 p. 486), mitgeteilt werden soll.\nGaleotti (25 p. 461) bestimmt die Eiweiss-und Ammoniumsulfatmengen, welche bei der allm\u00e4ligen Ausf\u00e4llung von Eiweissl\u00f6sungen mit diesem Salz einerseits gel\u00f6st bleiben, andererseits ausgef\u00e4llt werden. Die Resultate sind graphisch dargestellt (25 p. 492 und 26 p. 464), und aus den Resultaten ist der Schluss gezogen, dass es sich bei der allm\u00e4ligen Ausf\u00e4llung des Eiweisses nicht um eine fraction-nirte F\u00e4llung verschiedener Eiweissk\u00f6rper, sondern um eine regelm\u00e4ssige Abscheidung einer unl\u00f6slichen Phase desselben Eiweissk\u00f6rpers durch die h\u00f6here Salzcon-centration handelt. Mischt man Eieralbuminl\u00f6sungen mit bestimmten Mengen einer Ammoniumsulfatl\u00f6sung, so entstehen mitunter die Niederschl\u00e4ge nicht sofort sondern erst nach einiger Zeit. F\u00fcr die hier in Betracht kommenden Concentrationen stellte Galeotti eine Isotherme aus, so dass man also k\u00fcnftig f\u00fcr jede Concentra-tions\u00e4nderung des Systems: Eiereiweiss, Ammoniumsulfat und Wasser f\u00fcr die Temperaturen 14\u201416\u00b0 wird vorausbestimmen k\u00f6nnen, ob und wieviel Eiweiss ausfallen und ob es sofort oder erst nach einiger Zeit sich abscheiden wird. Solche Niederschl\u00e4ge stellen eigentlich keine bestimmten Verbindungen des Globulins mit Salzen vor, sondern k\u00f6nnen mechanisch verschiedene Mengen des Salzes zur\u00fcckhalten, da im gegebenen Fall die Globulinniederschl\u00e4ge nichts anderes als Eliininationspro-ducte sind. Dies best\u00e4tigen auch Galeotti's Beobachtungen (26 p. 463), welche gezeigt haben, dass die durch Ammoniumsulfat erzeugten Niederschl\u00e4ge beinahe ganz frei von diesem Salze sein k\u00f6nnen.\nDas hier Dargelegte giebt eine gewisse Richtung unserem Urteil \u00fcber die Bedeutung der S\u00e4ttigung von Salzglobulinl\u00f6sungen mit Salzen. Von Fourcroy (p. n. 237) und Virchowr (p. n. 234\u20145) an erkl\u00e4rten die Autoren die F\u00e4llung durch Salze dadurch, dass den Globulinl\u00f6sungen Wasser entzogen wird. Neuerdings sprach Nasse (85 p. 504) sich dahin aus, dass eine solche Wirkung des Salzes nicht bewiesen sei; Hofmeister (58 p. 8 und folg.) dagegen best\u00e4tigt die wasserentziehendc Wirkung der Salze im gegebenen Fall. Nasse\u2019s und Hofmeisters Beobachtungen f\u00fchren wir nicht an, da dieselben nicht an reinem Globulin angestellt wurden.\nZum Schluss sei noch erw\u00e4hnt, dass, wrenn man es f\u00fcr m\u00f6glich h\u00e4lt die Exi-ltenz -eines Salzglobulins, als einer besondern Verbindung von Salz und Globu-gin, anzuerkennen, man auch gezwungen ist zuzugeben, dass die Anzahl solcher","page":268},{"file":"p0269.txt","language":"de","ocr_de":"VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n269\nVerbindungen eine unbegrenzte ist und ungef\u00e4hr folgendermaassen ausgedr\u00fcckt werden kann:\n(8)\nGb + Je G/w +\n+ 1),\nwo Je den L\u00f6slichkeitscoefficienten irgend eines der von uns untersuchten Salze (Taf. IV), i/n \u2014 den kleinsten Bruch\u2014d. h. die kleinste Gr\u00f6sse f\u00fcr Je, die irgend eine Globulinmenge in L\u00f6sung zu erhalten vermag, bedeutet.\nOhne die L\u00f6slichkeit des Globulins in Abh\u00e4ngigkeit von dessen innerer Struc-tur (79 p. 772 Kap. XVII) vorl\u00e4ufig in Erw\u00e4gung zu ziehen, d\u00fcrfen wir sagen, dass dem h\u00f6chsten Globulingehalt die ges\u00e4ttigten Verbindungen, je nach der Salzart, Gb + 0,5Je, Gb + 0,1 Je und Gb -f 0,9/,- (p. n. 264) entsprechen, weshalb wir dieselben auch Grenzverbindungen genannt haben (ib.).\nIm trocknen Zustande h\u00e4lt sich Salzglobulin ziemlich lange, besonders bei Gegenwart einer gen\u00fcgenden Salzmenge; bei ungen\u00fcgendem Salzgehalt sowie in allen F\u00e4llen beim Erw\u00e4rmen \u00fcber 60\u00b0 Grad zersetzt sich die Verbindung, und es wird bei dem Versuch, das Pr\u00e4parat in Wasser aufzul\u00f6sen, nur das Salz aus demselben ausgelaugt. Wie schon gesagt, findet Zersetzung auch in w\u00e4sserigen L\u00f6sungen beim Erw\u00e4rmen derselben \u00fcber 60\u00b0 statt.\nSalzglobulin bereitet man, indem man Globulin, welches nach irgend einer in den zehn ersten Kap. dieses Werkes beschriebenen Methode erhalten wurde, in oiner Salzl\u00f6sung aufl\u00f6st und dann bei gew\u00f6hnlicher Temperatur entweder \u00fcber Schwefels\u00e4ure oder in dem oben beschriebenen Lufbade (p. n. 261, Fig. 18) trocknet.\nL I T E R A T U R.\n1) Arthus.\u2014Arch, de phvsiol. 1893, f. 5. 2) Bardach..\u2014Sitzungsber. Vien. 1897, Bd. 106. 3) Baumhauer \u2014.Tourn. f. Prakt. Chem. 1848, Bd. 45. 4) Berzelius.\u2014Lehrbuch der Chemie & c. 4 Aufl. Dresden & Leipzig. 1840, Bd. 9. 5) Botkin.-Arch. Virchow\u2019s. 1860, Bd. 20. 6) Br\u00fccke.\u2014Ann. Pogg. 1843 Bd. 58. 7) Id.\u2014Arch. Virchow\u2019s. 1857, Bd. 12. 8) Cahn.-Zeitschr. physiol. Chem. 1881, Bd. 5. 0) Chittenden & Wickoff-Cummins \u2014 Journ. of Phvsiol. 1887, Bd. 8. 10) Clautriau.\u2014Rev. scientif. 1893, \u2666 ri in Pnrin V Ansiaux.\u2014Jahrber. Malv. 1892, Bd. 22. 12) Denis. Essai sur l'application de la","page":269},{"file":"p0270.txt","language":"de","ocr_de":"270\nVERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SALZEN.\n121. 32) Haas\u2014Jahrber. Maly\u2019s. 1876. Bd. 6. 33) Halliburton.\u2014Journ. of Physiol. 1884, v. 5. 34) Id.\u2014 Ib. 1887, v. 8. 85) Id.\u2014Proceed. London. 1888, v. 44. 36) Id. & Friend.\u2014Journ. of Physiol. 1889, v.\n10.\t37) Halphen.\u2014Jahrber. Maly\u2019s. 1898. Bd. 28. 38) Hammarsten.\u2014Ib. 1876, Bd. 4. 39) Id.\u2014Arch. Pfl\u00fcger\u2019s. 1878, Bd. 19. 40) Id\u2014Ib 1878, Bd. 18. 41) Id.\u2014Ib. 1879, Bd. 19. 42) Id.\u2014Ib. 1880, Bd. 22. 43) Id.\u2014Ib. 1882, Bd. 30. 44) Id.\u2014Zeitschr. physiol. Chemie. 1883\u20144, Bd. 8. 45) Id.\u2014Ib. 1885, Bd. 9. 46) Harnack.\u2014Bericht, d. deutsch, chem. Ges. 1889. Jahrg. 22. 47) Haycraft.\u2014Centrbl. f. Physiol. 1890, Bd. 4. 48) Id. & Duggann.\u2014Ib. 1889, Bd. 3. 49) Hayem.\u2014Jahrber. Maly\u2019s. 1895, Bd. 25. 50) Hewlett.\u2014Journ. of Physiol. 1892, v. 13. 51) Hewson.\u2014Experimental Inquiries & c. London. 1780, 3 edit 52) Heynsius\u2014Arch. Pfl\u00fcger\u2019s. 1869, Bd. 2. 53) Id.\u2014Ib. 1874, Bd. 9. 54) Id\u2014Ib. 1875, Bd.\n11.\t55) Id.\u2014Ib. 1876, Bd. 12. 56) Id.\u2014Ib. 1884, Bd. 34. 57) Hofmeister.\u2014Arch. Klebs-Naunyn. 1887\u20148, Bd. 24. 58) Id\u2014Ib. 1889, Bd. 25. 59) Hoppe.\u2014Arch. Virchow\u2019s. 1856, Bd. 9. 60) Id.\u2014Ib. 1857, Bd. 11. 61) Id.\u2014Anleitung zur pathologisch-chemischen Analyse & c. Berlin. 1858, 1 Aufl. 62) Hoppe-Sey-ler.\u2014Physiologische Chemie. Berlin. 1877. 63) Hougardy\u2014Arch. de biologie. 1902, t. 18. 64) Hui-zigna\u2014Arch. Pfl\u00fcger\u2019s. 1875. Bd. 11. 65) Kauder.\u2014Arch. Ivlebs-Naunyn. 1886, Bd. 20. 66) Kowalewsky.\u2014St.-Petersburger med. Wochenschrift. 1887. Jahrg. 12. 67) Krukenberg.\u2014Grundriss der med.-chemisch. Analyse. Heidelberg. i884. 68) K\u00fchne\u2014Lehrbuch d. physiol. Chemie. Berlin. 1866-68. 69) Laptschinsky\u2014Sitzungsb. Wien. 1877, Abt. 3, Bd. 76. 70) Lehmann\u2014Lehrb. d. physiol. Chemie. Leipzig. 1850, Bd. 2. 71) Lewith.\u2014Arch. Klebs-Naunyn. 1887\u201488. 72) Limburg.\u2014Zeitschr. physiol. Chemie. 1889, Bd. 12. 73) Marcus.\u2014Ib. 1899, Bd. 28. 74) Mendelejew. (MeH,ie.\u00efieBi>) \u2014Mbc-TtgOBanie bo\u00e6hhx\u2019b pacTBopoBt no y^LiBHOMy Bhcy. Cn6. 1887. 74-a) Michai I off (MnxanjiOB'L).\u20140 CTygenncTOMn cocTOHHiH \u00dffuiKOBT,. Ch6. 1888. 75) Mitscherlich\u2014Ann. Pogg. 1837, Bd. 40. 76) Mohr\u2014Zeitschr. analyt. Chemie. 1866, Jahrg. 5. 77) M\u00f6rner.\u2014Zeitschr. physiol. Chemie. 1894, Bd. 18. 78) Morochowetz (MopoxoBegu).\u2014Bpawb. 1884, JM2JM2 19 h 20. 79) Id.\u2014E\u00e4hhctbo npoTeHHOBHxt rErt, t. I, a, 1. ra. XI. OTiiomeHie rao\u00f4yjiHHa Kt cojihmtj. MocKBa. 1892. 80) Id. & Domanow (^ostaHOBi,).\u2014Tpygu mockobck. c|iE3ioji. Ja\u00f4opaT. 1890, t. 2. Appareils & instruments \u00e0 l\u2019usage des physiologistes de Moscou. 1893. 81) M\u00fcller\u2014Journ. prakt. Chemie. 1863, Bd. 88, 82) Id\u20141b. 1863, Bd. 90. 83) Id\u2014Ib. 1868, Bd. 103. 84) Nasse\u2014WAgner\u2019s Handw\u00f6rterbuch der Physiologie. 1842, Bd. 1. 85) Nasse, Otto\u2014Arch. Pfl\u00fcger\u2019s. 1887, Bd. 41. 86) Otto\u2014Prager med. Wochenschr. 1884, Jahrg. 9. 87) Parmentier & Deyeux\u2014Pr\u00e9cis d\u2019exp\u00e9riences et observations sur les diff\u00e9rentes esp\u00e8ces de lait & c. Strassburg A Paris. 1798. 87-a) Patein.\u2014Comp. rend, biolog. 1906, t. 60. 88) Pauli.\u2014Arch. Pfl\u00fcger\u2019s. 1899, Bd. 78. 89) Pinkus\u2014Journ. of Physiol. 1901\u20142, y. 27. 90) Ramsden\u2014Ib. 1903, v. 14. 91) Ringer\u2014Ib. 1891, y. 12. 92) !d.\u2014Ib. 1892, y. 13. 93) Id. & Sainsbury\u2014Ih. 1891, y. 12. 94) Scheele.- -Die neuesten Entdeckungen in der Chemie, gesam. Yon Grell. 1783, t. 8. 95) Schmidt\u2014Arch du Bois. 1862. 96) Id.\u2014Beitr\u00e4ge zur Anatomie & Physiologie als Festgabe Carl Ludwig zum 15 Oct. 1874. 97) Id \u2014 Arch. Pfl\u00fcger\u2019s. 1875, Bd 11. *98) Sebelien.\u2014Zeitschr. physiol. Chem. 1885, Bd. 9. 99) Spiro.\u2014 Zeitschr. physiol. Chem. 1900, Bd. 30. 100) Starke\u2014Jahrber. 1880, Bd. 11. 101) Id\u2014Ib. 1897, Bd. 27. 102) Storch\u2014Sitzungsber. Wien. 1897, Abt. III Bd. 106. 103) Struve. - Journ. f. prakt. Chemie. 1883, Bd, 27. 104) Varenne.\u2014Comp. rend. 1886, t. 102. 105-a) Id.\u2014Bull. Soc cliim. 1886. t. 45. 106) Virchow.\u2014Arch. Virchow\u2019s. 1854, Bd. 6. 107) Weyl\u2014Zeitschr. physiol. Chem. 1877\u20148, Bd. 1. 108) Wittich\u2014Journ. f. prakt. Chemie. 1854, Bd. 61. 109) Id\u2014Centrbl. f. med. Chem! 1864, Jahrg. 2. 110) Zahm\u2014Arch. Pfl\u00fcger\u2019s. 1870, Bd. 3. 111) Zimmermann.\u2014Wochenschrift f. d. gesam. Heilkunde & c. 1843.","page":270}],"identifier":"lit37835","issued":"1905-1906","language":"de","pages":"231-270","startpages":"231","title":"Verhalten des Globulins zu den Salzen. Salzglobulin","type":"Journal Article","volume":"4"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T16:53:02.923975+00:00"}