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{"created":"2022-01-31T16:45:28.890601+00:00","id":"lit19390","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"Henriques, V.","role":"author"},{"name":"J. K. Gjaldbaek","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 75: 363-409","fulltext":[{"file":"p0363.txt","language":"de","ocr_de":"Ober hydrolytische Spaltungen von Proteinen durch Einwirkung von Pepsin, Trypsin, Sauren und Alkalien.\nVon\nV. Henriques und J. K. Gjaldlwk.\n(Aus dem physiologischen Laboratorium der kgl. tier\u00e4rztlichen und landwirtschaftlichen\nHochschule, Kopenhagen.)\n(Der Redaktion zugegangen am 4. Oktober 1911.)\nDurch die von S. P. L. S \u00d6ren sen ausgearbeitete Methode,1) mittels welcher man den Abbau von Proteinen Schritt um Schritt zu verfolgen vermag, ist uns die M\u00f6glichkeit er\u00f6ffnet worden, uns neue Aufschl\u00fcsse \u00fcber die proteolytischen Vorg\u00e4nge bei Einwirkung von Fermenten oder bei Beeinflussung von S\u00e4uren oder Alkalien zu verschaffen. Namentlich hat eine Anwendung von S\u00f6rensens Formoltitrierung in der Weise, daft die Titrierung nicht auf einmal geschieht, sondern in Stadien* *) ausgef\u00fchrt wird, wie aus den unten angef\u00fchrten Versuchen hervorgehen wird, ergeben, da\u00df man in den Stand gesetzt wird, zwischen der Wirkungsweise der verschiedenen Fermente zu unterscheiden.\nBevor wir unsere Versuche eingehender besprechen, werden wir ganz kurz das von uns benutzte Verfahren angeben.\nEs wird erst eine L\u00f6sung des Proteins, dessen Spaltung untersucht werden soll, hergestellt, und au\u00dferdem eine L\u00f6sung des Ferments. Nach Vermischung und Erw\u00e4rmung auf 37\u00b0 werden drei Proben entnommen; die eine wird zurTotalstickstoff-bestimmung benutzt, die zweite zur Ammoniakbestimmung und schlie\u00dflich die dritte (nach Neutralisation mit empfindlichem Lackmuspapier) zur Formoltitrierung in Stadien.\n\u2018) S. P. L. S\u00fcrensen, Biochein. Zeitschrift, Bd. 7 (1907).\n*) V. Henriques und S. P. L. S\u00f6rensen, Diese Zeitschrift. Bd. 6\u00bb\n(1909).","page":363},{"file":"p0364.txt","language":"de","ocr_de":"3(H\nV. 11 \u00bb*n ri que s und J. K. Gjaldb\u00e6k.\nAllo ,Stickstoffbestimmungon sind nach KjeldahD) ausgef\u00fchrt. Bel relis des Ammoniaks verweisen wir auf eine unserer fr\u00fcheren Arbeiten.2)\nDie Formolt itrierung in Stadien ist in folgender Weise ausgef\u00fchrt: Nachdem 25 ccm der Fl\u00fcssigkeit gegen Lackmuspapier neutralisiert worden sind, wird Phenolphthalein zugesetzt und danach n/.-,-NaOH bis zu schwach roter Farbe (1. Stadium); darauf wird wieder '\u00bb 5-NaOH zugesetzt bis zu stark roter Farbe, d. h. gleich der Farbe der Kontroll\u00fcsung (2. Stadium/; nun wird neutrale Formoll\u00f6sung zugesetzt und die rote Farbe verschwindet: es wird wieder 11 .-.-NaOH zugeselzt bis zu schwach roter Farbe (3. Stadium), und danach wird weiter titriert, bis die stark rote Farbe der Kontrolle erreicht ist (4. Stadium). j Bei Titrierung in vollkommen klaren L\u00f6sungen verursachte der Umschlag gew\u00f6hnlich keine Schwierigkeit: dagegen war der Umschlag bei Titrierung in Fl\u00fcssigkeiten mit schw\u00e4cheren oder st\u00e4rkeren Ausf\u00e4llungen weniger gut, namentlich wo es sich um die Feststellung des Augenblicks handelte, wo zu Ende des 1. Stadiums die schwach rote Farbe erscheint.\nEs wurden folgende Proteine angewendet : Ged\u00f6rrtes H\u00fchner-eiweil) (gew\u00f6hnliche Handelsware), Casein (Hammarsten), \\\\ it te-Pepton, Edestin (H\u00f6chst), Gliadin (aus Weizenmehl hergestellt), Gelatine (gew\u00f6hnliche Handelsware) und gew\u00f6hnliches mageres Hindlleisch.\nDie Versuche wurden angestellt mit L\u00f6sungen (oder Aufschwemmungen) in bezw. sauren oder schwach alkalischen Fl\u00fcssigkeiten von ca. 2\u00b0/o..\nf Die hier angewendeten Fermente sind Pepsin (Parke, Davis & Co.), Trypsin (Pankreatin, Hhenania). Die Menge des zugesetzten Ferments schwankte etwas in den verschiedenen Versuchen; \u00fcbrigens ist die angewendete Menge bei jedem einzelnen Versuch in den Tabellen angegeben,\nAu\u00dfer \u00fcber die Wirkung der beiden genannten Fermente je f\u00fcr sich haben wir Versuche angestellt \u00fcber die Wirkung des Pepsins auf trypsingespaltete Proteine und \u00fcber die Wirkung\n') K. Koefocd. Diese Zeitschrift, Bd. (\u00bb9.\n* \\. 11 oni i*jues und .1. K. Gjaldb;ek. Diese Zeitschrift. Bd. 07.","page":364},{"file":"p0365.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proleinen\" '\n365\ndes Trypsins auf pepsingespaltete Proteine. Bei den Versuchen \u00fcber die S\u00e4ure- und Alkaliwirkungen auf die\u00bb Proteine bestand das Verfahren einfach darin, dal\u00bb wir die Proteine bei verschiedenen Temperaturen (zwischen 37\u00b0 und 150\u00b0 variierend) k\u00fcrzere oder l\u00e4ngere Zeit mit Schwefels\u00e4ure, Salzs\u00e4ure oder Natronlauge verschiedener St\u00e4rke stehen lie\u00dfen.\nSchlie\u00dflich sei erw\u00e4hnt, da\u00df wir soweit m\u00f6glich die Wasserstolfionenkonzentration (mittels S. P. L. Sorensens kolorimetrischer Methode1)) so einstellten, da\u00df die Pepsinverdauung bei einer Wasserstoffionenkonzentration von KH-1-', die Trypsinverdauung bei einer solchen von 10 -71 \u201410 '\u202280 stattfand.\nZur Erl\u00e4uterung der Tabellen sei folgendes angef\u00fchrt:\nDie erste Kolonne, bezeichnet P|j, gibt die WasserstolV-ionenkonzentration an, wo diese bestimmt worden ist. Die folgenden Kolonnen: 1, 2, 3. 4 und K geben die \\ Stadien der Titrierung und die St\u00e4rke der Kontroll\u00f6sung an, ausgedr\u00fcckt in n ,-NaOll und bezogen auf 100 mg Stickstoff. Die Titrierung geschah, wie oben erw\u00e4hnt, in 25 ccm Fl\u00fcssigkeit, die gew\u00f6hnlich um 70 mg N enthielt. Die folgende Kolonne, bezeichnet: Form\u00f6ltitrierbarer N in Prozenten des Total-N, gibt an, wieviele Prozent des Totalstickstolfes sich formollitrieren lassen. Die Zahlen sind in der Weise gewonnen, da\u00df von der Zahl der Kolonne 4 die Zahl der Kontrolle (Kolonne K) subtrahiert worden ist; die dadurch gewonnene Zahl wird nun, mit 2,8 multipliziert, einfach die Menge von formol titrierbarem N in Prozenten des Total-N angeben. Die Formoltitrierung geschah \u00fcberall ohne Entfernung von Ammoniak, woraus folgt, da\u00df \u00ab1er sogenannte form\u00ab)ltitrierbare Stickstoff als Aminogruppe + Ammoniak vorhanden ist. Wir m\u00fcssen hier darauf aufmerksam machen, da\u00df man, wie zuerst von L. de .lager angegeben,2) unter gewissen Verh\u00e4ltnissen weniger formoltit neigbaren Stickstoff vorlinden kann, als wenn man Ammoniak un\u00abl die Aminogruppen je f\u00fcr sich bestimmt. V. Henriques und\n1\n') 8. P. L Sorensen, \u00dfiochern. Zeitschrift, ltd. 22.\n*i L. de Jager. Diese Zeitschrift, Bd. U3.","page":365},{"file":"p0366.txt","language":"de","ocr_de":"366\nV. Henriques und J. K. Gjaldb\u00e6k,\nS. P. L. S\u00f6rensen haben dies Verh\u00e4ltnis n\u00e4her untersucht und gezeigt,1) da\u00df der Fehler nur von nennenswerter Bedeutung ist, wenn die Ammoniakmenge sehr gro\u00df ist. Bei den sehr geringen Ammoniakmengen unserer Verdauungsfl\u00fcssigkeiten spielt dieses Verh\u00e4ltnis somit keine Bolle, wovon wir uns \u00fcbrigens durch Formoltitrierung der Fl\u00fcssigkeiten mit Ammoniak und durch Vergleichung der gefundenen Zahl mit derjenigen \u00fcberzeugt haben, die man erh\u00e4lt, wenn man das Ammoniak durch Ab-destiliation im Vakuum bestimmt und danach im \u00fcbriggebliebenen Best formoltitriert; wir fanden hier eine so gute \u00dcbereinstimmung, wie sich nur erwarten lie\u00df.\nDie Kolonne Ammoniak-N in Prozent des Totalstickstoffs bedarf keiner weiteren Erkl\u00e4rung.\nDie letzte Kolonne 1\u2014(4 K) gibt das Verh\u00e4ltnis an zwischen der dem ersten Stadium der Titrierung entsprechenden Zahl und derjenigen, die das letzte und vierte Stadium der Zahl der Kontroll\u00f6sung angibt. Es zeigt sich, da\u00df dieses Verh\u00e4ltnis von gro\u00dfer Bedeutung ist, indem es sich teils \u00e4ndert, allm\u00e4hlich wie die Fermentwirkung fortschreitet, und sich teils als wesentlich verschieden herausstellt, je nachdem man Trypsin oder Pepsin zur Ptfoteinspaltung benutzt. Wir werden dieses eigent\u00fcmliche Verh\u00e4ltnis sp\u00e4ter eingehender besprechen.\nBevor wir zur Besprechung der eigentlichen Verdauungsversuche mit Proteinen \u00fcbergehen, werden wir erst die Besultate einiger Versuche anf\u00fchren, bei denen ca. 2\u00b0/oige L\u00f6sungen von Pepsin oder Trypsin zur Sei bst Verdauung bei 37\u00b0 in den Thermostaten gestellt wurden, sowie einige Versuche, bei denen das Pepsin mit Trypsin und das Trypsin mit Pepsin verdaut wurde.\nAus der Tabelle geht hervor, da\u00df das Pepsin selbst ca. 25\u00b0/o formoltitrierbaren Stickstoffs enth\u00e4lt, was \u2014 wie aus den nachfolgenden Versuchen erhellen wird \u2014 Proteinen entspricht, die ca. 1 Monat der Wirkung von Pepsinsalzs\u00e4ure ausgesetzt waren. Nach 32 t\u00e4gigem Stehen im Thermostaten ist der formoltitrier-barc Stickstoff von 24,8 \u00b0/o auf 37,5 \u00b0/o gestiegen, was zeigt, da\u00df das \u00abPepsin\u00bb (oder vielmehr die im Pr\u00e4parat vorhandenen\n') V. Henriques und S. P. L. S\u00fcrensen. Diese Zeitschrift, Bd. 61.","page":366},{"file":"p0367.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\n367\nTabelle I.\nSelbstverdauung von Pepsin und Trypsin, Pepsinverdauung von Trypsin\nund Trypsinverdauung von Pepsin.\n\tFormolt itrierung in \u20221 Stadien; pro 100 mg N wurden verbraucht x ccm Y.-n-NaOH; x =\t\t\tFofmol-titricr-barer N in V des\tAmmon iak-N in \u00b0;o des\t1 - i4 K)\n\t1.\t2.\t3. ! 4, ! K\tTotal-N\tTotal-N\t\nlVpsin (Parke Davis & Co.) . . .\t2,73\t3,!K)\t8,32 0,10 0,20\t24,8\t2,1\t1-3,2\nNach 32 t\u00e4giger Selbstverdauung .\t4,03\t5,47\t13,2513,54' 0,14\t37,5\t4,0\t1-3,0\n. 32\t\u00bb Trypsinverdauung\t3,38\t5.25\t12,13 12.50 0,13\t34,<1\t\u2014\tl - 3.7\nTrypsin (Pankreatin, Rhenania) .\t3,60\t5,22\t0.72 10,26 0,18\t28,2\t1,0\t1 \u2014 2.8\nNach 33 t\u00e4giger Selbstverdauung .\t3,06\t0,66\t20.34 21,06 0.18 i\tj\t58,5\t5,2\t1 - 5,3\n\u00bb51\t\u00bb Pepsinverdauung.\t5,25\t7,80\t13,20 13,05 0,15\t38,0\t5.1\t1-2,6\nAlbumosen) sich bei \u00abSelbstverdauung\u00bb in recht hohem Grade abbaut. Die Ammoniakbildung steigt von 2,1 \u00b0/o auf 4,6 \u00b0/o des TotalstickstolTs; diese Steigerung ist etwas kleiner als die bei Pepsinverdauung von Proteinen gew\u00f6hnlich vorkommende. Bei Behandlung des Pepsins in neutraler Fl\u00fcssigkeit mit Trypsin erh\u00e4lt man einen Abbau \u00e4hnlicher Art, wie der bei Selbstver-dauung des Trypsins stattfindende (bemerke namentlich die letzte Kolonne 1 \u2014 (4 K) ).\nWas das Trypsin betriITt, so enth\u00e4lt das Pr\u00e4parat selbst 28,2 \u00b0/o formoltitrierbaren StickstolT, einschlie\u00dflich 1,9\u00b0/o AmmoniakstickstolT. Bei 33 t\u00e4gigem Stehen im Thermostaten bei 37\u00b0 steigert sich die Menge des formoltitrierbaren Stick-stolls auf 58,5\u00b0/o (wovon 5,2\u00b0/o.Amrnoniak-N). Die-Wirkung ist also sehr intensiv und erinnert an die Spaltung von H\u00fchnerei wei\u00df durch Trypsin. Wird das Trypsin mit Pepsin-HCl behandelt, erh\u00e4lt man eine Spaltung, deren Art durchaus an die * Selbstverdauung des Pepsins erinnert.\nAuf das Verh\u00e4ltnis zwischen dem 1. und 4. Stadium werden wir sp\u00e4ter zur\u00fcckkommen.","page":367},{"file":"p0368.txt","language":"de","ocr_de":"3()S\nV. Henrnjucs und J. K. Gjaldba k,\n\u00a9\n\u00bbH\n<D\nXi\nc\u00f6\nE~>\nbt>\na\n2\n2\nC\u00d4\n'\u00dc\nu\n<D\n>\n\u2022H\nCD\n&\n<D\nOh\n\u00ab\n\u2022H\nT3\n\u00a9\nJO\n:\u00d6\n<D\n43\n\u00fc\n0\nCD\nIm\n0)\n>\n/.\nrS\n7;\n~ \u00a9\nc\n\u00a3 ^ \u00a9 \u00ab c x\n\u00a3\n\u2014 a\u00bb\n\u00a9 ix s.\na) 5l\u00bb *l 43 - S \u00df s -\u2022\n^ > 1 fcc\nc -s.\n~c ^ o 5\n'n \u2014:\nc-\n* i\n\u25a0c\n\u00db\ntx.\n?i\nI\u00df\n.1,\n: >7\n\n*\u25a0\nJ. U - \u2014\n5 5\" \u2014\n\u00a3 \u2022?\u2022 C C\nI \u00a3-\u00a3h\n^ \u00a3 \u2014 -e\n.\u25a0\u2022;\u25a0\u25a0 \u2022. l\n\u2014 i\u00df\nC 3\nil \u00bb\nII\u201d.\nTi-*'* '\u2022 > ..\n*t c \u2014\n= Ic\n\u2014 r ei it p \u2014\u2022\n\u00a7* = r\u00ab *\n\u2014 ~ 7i O \u00a9 ti = 2*\nf7 ?j W 77_ ?\u00ee \u00ceI \u00c4 \u00ceI *h \u00ee) ;\u00ee \u201c m \u2014 S 71 71 71* 71 71\t71 9) 7l\u2019\t<m\u2018 <m' im* <j,J ->\u2018j r'j\nI I I I ! ! I II I I I I I I ! 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I \u2022____ _\t.\nX\n77 \u00a9 \u00a9 m- :o\t77\nZ 71* X 75 CO 77*\t77\nr.\to\t7\t:\to\n\u2014\tM\t71\t^\n\u20227\ti7\t>7\t<7\t<7\t>7\tX\n__\t1\u201d irr \u00bb7 x >7\n\u2014 t* ** \u00ab7 *+ I7\tt'- 77 C 71^\t\u00c4 \u00a9 \u00a9 \u00a9 \u00a9 71 ~\nZ 71 71 7\u00ce 71 ?i\t71 77 77 X\tX *7 v7\u2019 *7* \u2022*\" ~J *-\nx\no : C 1\n0\tz\n1\t~ 1>\nO\nC\n5\n\"5\nx\n\u00fc\ns\u00bb\n\u2019bi\u00bb\nC c\nI'* I\nx\n. \u00a9 .\t.\nV\n\u2022 &* \u2022\t\u2022\nz>\thfi\t*\tr\t~\nr-\t\u201e\tr\t1'\t1\nV\t\u00bb7\t.7\t77\t-\n**71 \u00a3\n\u2022\t6\to\t\u00ab\ns. ^\n>\u25a0 1\nA A\n\n\u00ab90 9\t&.\t|,\nI \u00ab m r\nr-\nc\nOi\nO S > > *\u00ab * 6 \u00a3\n>\u00bb A\n73\no\n-o ^\nI 6\t77 x r. 71\nei 5\nx 5\n= N \u00c4 * *\nM tc\nf :5\n*3 **r !>\u25a0 \u00a9 ?5 71 71 CO\ntl\n\u2022 \u2014\u00ab\n\u2014\ti\nJ2\n\u00a7 C\nr a\u00bb\n^ \u2014\nN \u00dc\n\u2014\tc\u00f9 ei\nx \u00ab 1 o\nijj\nN7 \u2022 \u2014\n1\u00bb","page":368},{"file":"p0369.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle III.\nPepsinverdauung von (lasein.\n20 g Casein (Hammarsten) + 0,25 g Pepsin -f- 1000 ccm '/so-n-Salzs\u00e4urc.\n\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proteinen\n369\n1 ?\t\t\tCM\tX.\tvH\tCl.\tx\u00a3\t\t\tr\u00bb\tK\t\tX\tte\tX\t\u00a9\t35\t|x\t35\n\t\t*r *\tI\t*1\t*i 1\t\t*\u00ee 1\t\t\tCl\tci\t\tci\tci\tci\tX\tci\tci\tci\n1\t\t1\t1\t1\t1\t1\t1\t\t\t1\t1\t\t1\t1\t1\t!\tI\t1\tI\n\t\t\t\t\u20141\tvH\t\u20141\t\u2014\t\t\t\t\u2014\t\t\u2014\t\t\t\tV*\t\t\u2022H\nak-N des\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t?5\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\nc a\trt\t1\tt>-\tvH\tC\tX\t\u00a9\t\t\t\u2014\t1\t\t|\tCl\tI\tC\tI\t1\t\ni\t0\t1\t\tci\t\tX\t\u2022O\t\t\tX\t1\t\u00ab\t1\t\t1\t|X\t1\tj\t\u2022*\n<\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\nL c\t6/5\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\u00bbc\t\t\t\t\t\t\t\t\u2022f\u00ee\tO\t\t\t\t\t\t\t\t\nJZ u\t\"cs\t\tC\u00a3\tCI\to\t\tX\t\t\tlx\tt-\t\t\tX\t\u00ab*\t8H\tCl\tCl\tCl\nO\to*\t\t\trE\tX\t\u00f6\t\tm\u2019\t\t\tvH\tv*.\t\tX\tX\tx*-\t\u00a9\tOl\t\t|C\nP Cj '\tc\t\t\tvH\tN\tCM\tCl\t\t\tCM\tCl\t\tCl\tCl\tCM\tCl\tX\tX\tce\nE J C o Um\tE-\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\u2014\t\tx*\t\tvH\t**\t**\tH4\t\t\t.3\t\u00bb3\t\t\t\t**h\tx\u00bbl\t**)t\t\u00abH*\tX*.\nrs F zs \u2022S\u00e4 * \u201e 11 t5 3 *\tU\u00e4\to'\t^H c*\"\tvH\tW\tVA \u00a9'\t\u00a9\t\t\t\u00a9\u201c\t\u00a9~\t\tc'\tVH cT\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\"\tVH 'o\t\u00a9\n\t\u25a0\tci \u00bb3\tX \u2022*\t\t\t\t\t\t\t8 8\t\t\t\u00bb3\tCl i\u00bb\tX Cl\t\u20223 \u20223\tX\t\tCO\n>\u2022 ...\t\tX\t*\u00c6\tX\t|x\tt>\tX\t\t\tX\tX\t\tCi\t05\t\u00a9\t\u00a9\tH\tci\tX\n^cl \u25a0S\u2019-oS t\u00ab tfc 3 V C |S e\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\tvH\t\tvH\tAM\t\n\t\u00ab\tX* cm\t8\t05 w\tX X\tSi\tHt \u00bbM\t\t\t\u00a3\t\u00a9 l-\t\t\u2022* \u00a9\tCl X\t8\t8\t-\u2022x Cl\th \u2022C\tX X\n\t\tX\tX\tx'\tx\u2019\trx\tX\t\t\tX\tX\t\t\tV\t\u00a9\t\u00a9-\t\tmh\"\tcf\n3 \" . t\u00ab \u25ba_\t\u00ab C \u00c4\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\tvH\tAM\tw\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\u2019iE tx \u20225 S \u00a3 \u00fc o C\u00ce E\u00a9i x\tCi\t>3 \u00bb3.\tt- \u00bbC\tvH r>.\t8\tV-4 Ol\t8\t\t\t>3 X\t\t\t* i S S 5\t\t\t\t\tIx \u00a9\t8\n\t\t\t* \u2022\tCO\tX}i\tH*\t\t\t\txf\tvH\t\t\tH*\t>3\t\t\u2022n\tX\tX\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\nS* \u00a32 o,\t\t\tX ci\tfCt \u00ab Cm\t2? X\tX X* x~\tX *\u2666 x~\t\t\tX X X*\tX X' X\t\t>Ar \u00bb3 X\t3,70\tr>< X*\tX H* x'\tg\tni\t|X \u2022o\n\t\t\t-\t\t\tc\t\t\t\tXI*\u00ab\t\t\t\t\t\t\t\t\tI'\n\t\t\t\t\t\tri\t\t\t\t-\t\t\t\t\t\t\t\t\t\ncT\t\t\t\t\t\t\u2022!\u2022\t\t\t\t\u2022!\u2022\t\t\t\t\t\t\t\t\t\u2022!\u2022\n\t\t\to\t\t\t\t\t\t\t\u00a9\t\t\t\t\t\t\t\t\t\u00a9\n\t\t\tvH\t\t\t\u00ab*a\t\t\t\t*M\t\t\t\t\t\t\t\t\tVH\n\t\t.\t\u2022\t\u2022\t.\t\u2022\t\u2022\tE\t\t\t\u2022\t\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\t\u2022\n\t\t\t\t\t\t\t\to\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\ty\t\t\u2022\t\u2022\t\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\n\t\t\t\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022c\t\t\u2022\t\t\t\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\n\t\t\u2022\t\t\u2022\t\u2022\t\t\tx*\t\t\t\tc\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\t+\t\t\u2022\t\u2022\t\u00bb3\t\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\u2022\t\t\u2022\n\t\t\u2022\t\u2022\t\t\t\u2022\t\tc\t\t\u2022\t\tC.\t\t\t\t\t\t\t\n\t\t\u2022\t\u2022\t\t\t\u2022\t\tW\t6 ~\t\u2022\t\u2022\tO Qh\t\u00ea\tC\tO\tO\to\t\u00a9\tO\n\t\t\tC\tC\tc\tc\tC\tQm\t3\tC\tC\tbfi\te\t\t|X\ttx\t|x\ttx\t1X\n\t\t\tC0\th*\ttx\te\u00bb\ti x w\t%* *\t\u2022\u25a0ci\t*0\tt^\t\t*33\tX\tX\tX\tX\tCO\tX\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\u2022\u25a0n\t\t\t\tG.\t\u2022 m\t\t\t\t\t\n\t\t\t\"S ja\tA\tA\tA\tA\tt\u00a3\tN\t\"S ja\tA\tC\t4/ Cm\tjC\t\t\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\ti3\ta\t\t\to\t\tc\t\t\t\t\t\n\t\t.\tS\tA\tA\tA\tA\t\u00a9\tX \u00bb g\tc o JC\t\t> N\tC O i\u00bb\to ~\tA\tA *\tA\tA\tA\n\t\t\t&\t\t\t\t\tc\t\to\t\t\tN ci\t\tr\t\t\t\t\n\t\t\u2022\tVJ\t\t\t\t\t0 >\t\tX\t\t\u00ab \u2022J\u00ef\t\tC/3 en\t\t\t\t\t\n\t\t\tK\t\t\t\t\t\t\ten\t\t3\t\u00ab\t&\t\t\t\t\t\n\t\t\t&\t\t\t\t\tN\t\t0/\t\tN\t\tbfi\t\t\t\t\t\n\t\tc\tEP\tA\tA\tA\tA\tV*\t\t.EP\tA\t\tN\t\"tl\tA\tA\t* A\tA\tA\n\t\t\u2022 \u00bbm\ttx\t\t\t\t\t05\t\tEl\t\t\t\t.f\u00ee\t\t\t\t\t\n\t\tc\t:\u00eeS\t\t\t\t\ten\t\t\t\t\t\u2022C\t\t\t\t\t\t\n\t\tCO e\u00f6 CJ\tX\tX\tCi\tCM\t\u2022+ Cl\t3 N\t\tr\u00bb 3i\tf^ X\t\tw f\u00ee 55\t?\tS\t5\tce \u20220\tX\tg vM\nHoppe-Scyler s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LXXV.","page":369},{"file":"p0370.txt","language":"de","ocr_de":"V. Il(*nrtqucs und J. K. Gjaldb\u00e6k\nc o\n01 *<*\u2022 *\u00ab\u2022 I\nOl Ol Ol 01\nCC \u00ceI ~\n'\u00ab*\u2022 \u2022 \u2022< wams;\nx x x x x x r.\n<N W IN N (N\nO O C O <M Ol X\n>S X X N\n>a \u00ab in a -*\u25a0\n\u00eel 4 \u00ae 5 c\n\u00ab* |N |n t>. X\nc c\nN rr\nIn i(5 iS h N\n05 05 n-; N \u00d4\nOl '*'<*\u2022 v*< v*.\nO \u00bb5 \u00bb tN I\noi oi oi x x\n!\u25a0\u00bb t-\u00bb i!5 Ol \u00bb*\n\u00bb I \u2022'*\t\u00ab\u2018J\nXXX\n\u20220 N* X X 05 \u00ab\nOl X \u00ab X x\n\u2022* o\n\u2022**\u00bb\t*i<\t\u2022<*<\tl'\n[n I' tN In In I\ntj In l> |n\n","page":370},{"file":"p0371.txt","language":"de","ocr_de":"Pepsinverdauung von Kdeslin.\n20\u00bb Etleslin -f~ <*,25 g Pepsin -f- J000 rein Y*o-ii-Salzs\u00e4uio.\n\u00ce her hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\nCJ **\nX X\nM \u00c4 !C 95 \u00c4\n\u201c>>\tt!3 X\nOi X\n** I\u00ce5 CO\nXX\n\u00c4 \u00a9 \u00a9\n!>\u2022 X\nX -*\u2022\nX M ?5 T\nX ?J\n\u00bbi <m eo x x\n** **f\t\u2022** *+ **\ni\u00bb i\ni\u00bb i\u00bb i- i\u00ab.\n\u00ab **\n25*","page":371},{"file":"p0372.txt","language":"de","ocr_de":"Pepsinverdaiiung von (rliadin.\ni\u00f6Occm 2\".>igc alkalische Gliadinl\u00f6sung -{- k) ccm n-Salzs\u00e4ure -j- 0,5 g Pepsin.\n372\nV. Henriques und J. K. Gjaldb\u00e6k,\nV-","page":372},{"file":"p0373.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle VU.\nPepsinverdauung und (Jointine.\n20 g Gelatine j~ 1000 com ,/*\u2018>\"n_Salzs\u00e4urc -j- 0.2\u00f6 g Pepsin.\n\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\t373\n*1 M SC Cl\nCl 9t\n91 SC\nsc sc sc sc sc sc\nCl CI CI CI CI CI CI CI\nCI X sc\n\u2022+ X) 3\nT- 1-1 CI Cl sc sc \u2022*\n\u00bb\u25a0' X X\n\u00bbC O I'\tI\u00c4\n*h ih Cl sc X sc\nX X\nfct\n!>\u2022 Cl l\nci sc sc .sc sc sc **\n\u00ab Cl Cl Cl Cl Cl Cl Cl","page":373},{"file":"p0374.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle VIII.\nPep^mverdauung von Witte-Pepton.\n20 g Witte-Pepton\t1000 ce m '/lu-n-Salzs\u00fcure -f- Of,25 g Pepsin.\nK't\n\nV. Henriquos und J. K. Gjaldba k,\n*+ \u2022* *+ x i>; .ft\t\u2014\n*m *' ^\t*>\u2022 \u201cN ?i d d *\u00ee <d d d d d d d\ntr,\t\nA l .5 *3\t\n\u00a7 3\tPS\n3 \u00bb\t\nZ S\tr-\n\t\n\u2022\t\n1^1\t\u2022\n\u2014 ^ o = \u00ab \u2022\u2022\t'rt\n- \u2014 c\nc \u00fc\n\u2022- F ~ LI\n- aQ\n*\n\u2022a y A ^ \u00bb\u00bb ..\nc,\u00e2 O - 2 \u00ab\nx\nc s c\n3 i >- .. \u00ab\n- - c 5 = 5 01 = 2 \u00b0\n?\u201c X\n*M\n\u201dM\n~\t\u201d1\t**\tr*\tC *>\t-ho.-,\txx\tx\t\u2022*\to.\n\u2022S\t\"\tt>\tft\t3\t\u2022.\tw\t*f h|!\tijf \u00ab t\u00bb\tx \u2014\u2019\t-i\t\u2014--\n\u00ab\t\u00ab\t-\th\t\u00eei\tji\tfi\t\u00eei ji\t\u00eei ?i ?i\tH,\t-\u25a0-\tiA\t3;\nx.\t*n\tx\tx\tx\tx\tx\tx\t.ft\t.a\t,3\t,-\n\u2014\t-\u25a0*\t\u2014\"\t\u2014\t\u2014\t\u2014\u2019\"\t\u2014H\t\u2014H\t\u2014H\t\u2014\t\u2014\t\u00ab\u25a0\u00ab\nd\to\td\td\td\td\tc\td\t\u00a9\td\td\td\tc\td\td\n\u2022S \u00ee! S t \u00ef -5 t' S ** \u00ee - s K c x x o \u00ab 1- in 1\u00ab x\" x~ x* d d d d d\nVT\t\u00eel\tM\t*h\tx\t>o\t*o\tO\t*9\tt\t\u2014\thi\t\u00ab*\t-\nx.\t*1\t\u2022*.\t**\tlt.\td\t*+,\t\u00a9.\tx\tx\tx\tx\t-h\t-f\n*+\tx\tx\t\u2014\t\u00a9\tin\tt-\u00bb\tt>I\tx~\tx~\tx\td\td\tc\td\n*\u00bb\t\u00ab\tx\tx\t\u00ab\t\u00bb\tx\t1-\tr-\t\u00ae\to.\t*n\t-N\t*1\tI-\nx \u00ab S \u00e7i g x x h \u00ab a \u00ab\t;\nd x x d \u00ab x d d x\u2019 -f *+ \u00ab* ~f **\n\u00a3\t\u00ef\tS\t\u00ef\t*5\t8\t\u00ef\tx\tx\t\u00fb\t0\tt>\tmn\t\u00eei\n*>l\tA\tX\tX\tX\t3i\tR\tR\tW\t\u00ab\tx\tx x\tC\n(M\tW\td\td\td\td\td\tX\td\tX\tX\tX~\tX x\"\nX X x\nl> |H -X lH \u00a9 tl\n\u2014 d x*\nin tn ir\nv* [ H \u2014\n\u2014 \u2014\u00ab d\nf\u00bb 71 -H\n\u2022x_ X\nifT x* x\u2019\nO- I- I\u00bb\n\u00abdi \u2014to \u2014\n** Hto\n3o?eoeo30909^.:o9 (>000 o o o n 0 o i>. r>i i\u00ab >, 1\u00bb XfftXXXXXXXXffX 5J>X\nx\n\u00f6j\nA\n\u2014\nc.\n0\u00bb\nA\nC\nO\n\u00a3\nc\nX\ner.\n&\nd . * \u00c4 A ^ \u00c4 A A A A A\n\u00bb*\u00bba\u00bb\u00bbaa-\u00bb\nX \u00bb\t*\nc\nC XJ\n\u25a0\u00a3 3\n\u2022s \u00c4 a * -\ta -s;\n- \u00e7 > t\nN X\nfc\u00bb\n_o Sfc\n\u2022F \u00b0\nx \u2014\nX :\u00ab\nN\nt\u00bb C X X r. (M \u2014 X \u2014 ^ ^\n\u20141\u2014< -h n x x .1; .R\nX X \u201cM\n\u00ceC |h \u2014h","page":374},{"file":"p0375.txt","language":"de","ocr_de":"Iber hydrolytische* Spaltungen von Proteinen.\t375\nBetrachten wir zuerst den Grad des Abbaus, so erh\u00e4lt man am leichtesten einen \u00fcberblick dar\u00fcber durch folgenden Auszug aus den Tabellen.\nDas angewandte Protein\tDauer des Versuches in Tagen\tFormoltilrierkarcr N in \u00b0,o des Toial-N\nHiihncreiweif* . . .\t107\t31 j\u00bb\n. Casein\t\t108\t37,2\nMageres Rindfleisch\t107\t38,4\nEdeslin\t\t108\t34.2\nGliadin ......\ti\u00df\t33.3\nGelatine\t\t108\t23,4\nWitte-Pepton . .\t112\t30.7\nW ie man sieht, ist der Abbau am gr\u00f6\u00dften beim Rindfleisch, indem man hier nach 107 Tagen 38,4 \u00b0/o. formol-titrierbaren Stickstoffs erreicht hat; eine fast ebenso weitgehende Spaltung wurde in ungef\u00e4hr derselben Zeit bei folgenden Stoffen erreicht: Casein (37,2rt/o), Witte-Pepton (36,7\u00b0/o), H\u00fchner-eiwei\u00df (31,9 \u00b0/o) und Edestin (34,2 a/o), w\u00e4hrend die Gelatine mit 29,4\u00b0/o am niedrigsten steht. F\u00fcr das Gliadin wurde die Verdauung nur 43 Tage lang untersucht.. Die Spaltung erreichte hier doch 33,3 \u00b0/o: die Bedeutung davon ist aber weniger leicht \u00fcbersehbar wegen der ungemein gro\u00dfen Ammoniakabspaltung w\u00e4hrend der Verdauung.\nBetrachtet man den Verlauf der Hydrolyse n\u00e4her, so scheint die Pepsinwirkung selbst nach einiger Zeit sehr stark abzunehmen oder vielleicht ganz aufzuh\u00f6ren, und die darauffolgende, langsam, aber kontinuierlich fortschreitende Hydrolyse beruht also (siche die sp\u00e4teren Versuche mit S\u00e4urewirkung auf die Proteine) ausschlie\u00dflich auf der Einwirkung der vorhandenen Salzs\u00e4ure. Wird darauf neues Pepsin zugesetzt, verl\u00e4uft die Spaltung wieder schneller, um danach wieder abzunehmen, bis neue Fermentl\u00f6sung zugesetzt wird. Es ist somit nicht unangemessen, anzunehmen, da\u00df man bei viel h\u00e4ufigerem Zusatz von frischem Pepsin, als in unseren Versuchen,, imstande w\u00e4re \u2014 im Laufe der obengenannten Zeit von ca. 107 Tagen \u2014","page":375},{"file":"p0376.txt","language":"de","ocr_de":"1\n370\tV. Henriques und J. K. Gjaldb\u00e6k,\ndie Hydrolyse betr\u00e4chtlich weiter zu bringen, als wir in unseren Versuchen. Indessen wird es immer bei sehr langwierigen Versuchen mit Pepsinsalzs\u00e4ure schwer sein, zu entscheiden, wieviel von der Spaltung der Pepsinwirkung und wieviel der S\u00e4urewirkung zuzuschreiben ist. Wenn man durch jahrelange Einwirkung von Pepsinsalzs\u00e4ure (oder Pepsinschwefels\u00e4ure) eine Abspaltung freier Aminos\u00e4uren1) in gr\u00f6\u00dferen Mengen erzielt hat, so darf man annehmen, da\u00df man hier mit einer S\u00e4urewirkung zu schaffen hat, und da\u00df das Pepsin in der Beziehung keine Holle spielt.\nWie erw\u00e4hnt, ist der Abbau bei den verschiedenen Proteinen durch die Pepsinsalzs\u00e4urewirkung nach ca. 107 Tagen so weit vorgeschritten, da\u00df ca. 35% des TotalstickstofTs for-m<\u00bbltitriert werden k\u00f6nnen. Dieses Verh\u00e4ltnis gibt uns indessen keinen Aufschlu\u00df \u00fcber die Art der hydrolytischen Spaltung, und namentlich l\u00e4\u00dft sich nicht entscheiden, ob durch die Pepsinwirkung eine Abspaltung freier Aminos\u00e4uren stattfindet. Um zu untersuchen, ob das Pepsin imstande ist, eine solche Abspaltung zu erzeugen, f\u00e4llten wir eine L\u00f6sung von Pepsin-H\u00e4S04-ver-dautem Witte-Pepton, die 25% formoltitrierbaren StickstofTs enthielt, mit Phosphorwolframs\u00e4ure.\n800 ccm der L\u00f6sung mit einem TotalstickstolTgehalt von 2,102 g wurden in 3%iger schwefelsaurer L\u00f6sung mit Phosphorwolframs\u00e4ure gef\u00e4llt. Das Filtrat der F\u00e4llung wurde nach Kntfernung des \u00dcberschusses an Phosphorwolframs\u00e4ure und Schwefels\u00e4ure bis zu 100 ccm einged\u00e4mpft : 5 ccm davon enthielten 15,1 mg N; im Filtrat der Phosphorwolframs\u00e4uref\u00e4llung fanden sich somit nur 13,8% des Totalstickstoffs. Im Rest des Filtrats wurde nun Formoltitrierung vorgenommen, teils sogleich, teils nach totalem Abbau im Autoklaven mit 3 n-HCI (l1 /s Stunden bei 150\u00b0) und darauffolgender Entf\u00e4rbung mit AgN03.*) Die nach vorhergehender Lackmusneutralisation in Stadien ange-\n') L. Langst ein. Zur Kenntnis der Endprodukte der pcptischcn Verdauung, Hofmeisters Beitr\u00e4ge, Bd. l u. 2.\n*) S. IV L. S\u00f6rensen und II. Jessen-Hansen. \u00dcber die Ausf\u00fchrung der Formoltitrierung in stark farbigen Fl\u00fcssigkeiten. Biochem. Zeitschrift. Bd. 7.","page":376},{"file":"p0377.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\n877\nstellte Formoltitrierung fand in einer 25 ccm des eingedampften Filtrats entsprechenden Menge statt. Das Resultat war:\n1.\t2.\t8\t4.\nVor der Spaltung:\t4,4 \u2014 5,5 \u2014 10,2 \u2014 1o,5\nNach totaler Spaltung\tK=lM\nim Autoklaven:\t2.0 \u2014 8,0 \u2014 17.1 \u2014 17,0\nDa der Totalstickstoff in 25 ccm 75,5 mg betrug, fanden sich also vor der Spaltung 88,0\u00b0/o formoltitrierbaren Stickstoffs und nach totaler Spaltung 00\u00b0/o (wovon 7,2\u00b0/o Ammoniakstick-stotfj. Aus diesen Zahlen wird hervorgehen, da\u00df das Filtrat eine bedeutende Menge \u00abpeptidgebundenen > Stickstoffs enthielt. weshalb es nicht lauter freie Aminos\u00e4uren enthalten haben kann. Ks zeigte sich jedoch, da\u00df die Fl\u00fcssigkeit freies Tryptophan enthielt, indem man durch Bromwasser eine sehr starke\nReaktion erhielt, weshalb man zu dem Schl\u00fcsse berechtigt sein mu\u00df, da\u00df diese Aminos\u00e4ure durch Einwirkung von Pepsins\u00e4ure von Proteinen abgespaltet werden kann. Ob au\u00dfer Tryptophan andere freie Aminos\u00e4uren durch die Einwirkung des Pepsins abgespaltet werden, haben wir nicht untersucht, aber die geringe Menge Stickstoff im Filtrat der Phosphorwolframs\u00e4ure-i\u00fcllung deutet darauf, da\u00df die Menge solcher freien S\u00e4uren jedenfalls sehr gering sein mu\u00df.\n\\\\ ir werden hier die fr\u00fcheren Untersuchungen \u00fcber die Pepsinverdauung keiner n\u00e4heren Besprechung unterziehen, sondern nur aut Zunz's1) Untersuchungen aufmerksam machen, die dargetan haben, da\u00df sich bei der Pepsinverdauung bereits im Laufe verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig kurzer Zeit bis 00\u00b0/o Stickstoff abspalten in einer Form, die keine Biuretreaktion gibL Was die Abspaltung von Aminos\u00e4uren\u2014-darunter auch die divergierenden Angaben \u00fcber die Abspaltung von Tryptophan \u2014 betrifft, verweisen wir auf Arbeiten von Pfaundler,*) Sa las k in.91 D. Lawrow4) und Malfatti/\u00bb)\n\u2018) E. Zunz. Diese Zeitschrift. Bd. 2S, und Hofmeisters Beitr\u00e4ge. Bd. 2.\n*) M. Pfaundler, Diese Zeitschrift. Bd. 30.\n3> S. Salaskin. Diese Zeitschrift, Bd. 32.\nD. Lawrow. Diese Zeitschrift. Bd. 33.\n6) Malfatli. Diese Zeitschrift, Bd. 31.","page":377},{"file":"p0378.txt","language":"de","ocr_de":"i\n.\u2022**\u201c\tV\u2019. Berniques und I. K. \u00f6jaldb;ek.\nHin Verfahren, das, wie es sieh zeigt, wertvolle Aufschl\u00fcsse \u00fcber die Art der hydrolytischen Spaltung gibt, ist die oben erw\u00e4hnte Formoltitrierung in 4 Stadien. Werden 20 ccm einer L\u00f6sung von n m-Glycin1) titriert, findet man, da\u00df eine lackmus-neutrale, Phenolphthalein enthaltende L\u00f6sung durch Zusatz von o,2 ccm \" ,-NaOll-L\u00f6sung schwach rot. bei 0,0 ccm stark rot wird. \\\\ ird danach neutrale Formoll\u00f6sung zugesetzt, mu\u00df man 0,88 ccm zusetzen, um die stark rote Farbe der Kontrull\u00f6sung zu erreichen. Benutzt man dagegen statt der Glycinl\u00f6sung 20 ccm \" \u00fco-L\u00f6sung von Glycylglycin, stellt sich die Sache ganz anders, indem zum l. Stadium der Titrierung 2.25 ccm \u00bb ;.-NaOH, zum 2. Stadium 4,0 ccm und schlie\u00dflich zum 4. Stadium 1,0 ccm verbraucht werden. Berechnen wir nun das Verh\u00e4ltnis zwischen dem t. und dem \\. Stadium (das in den Tabellen als 1\u2014(4 4- K) bezeiclmetci, so ist dies f\u00fcr das Glycin = 1\u201448,0, f\u00fcr das Glycylglycin aber 1\u20142,1. Das Glycin und das Glvcvlglyein weisen also in dieser Beziehung einen sehr gro\u00dfen Unterschied auf. Wie sich andere Bi- oder Polypeptide bei Formoltitrierung in Stadien verhalten, hatten wir keine Gelegenheit zu untersuchen : vieles deutet aber darauf hin, da\u00df diese Verbindungen sich in allem Wesentlichen wie Glycylglycin verhalten. Was andere Aminos\u00e4uren als das Glycin betrifft; haben wir einige Titrierungen unternommen, deren Krgebnisse in Tabelle IX angef\u00fchrt sind.\nAus den Versuchsresultaten der Tabelle IX, die durch Formoltitrierung lackmusneutralisierter L\u00f6sungen der angef\u00fchrten Aminos\u00e4uren gewonnen wurden, wird erhellen, da\u00df das 1. Stadium der Formoltitrierung, was das Arginin. Lysin, tryptophan und Cystin betrifft, verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig gr\u00f6\u00dfer ist als das des Glycins, aber doch hei weitem nicht so gro\u00df wie das des Glycylglycins: das Verh\u00e4ltnis 1\u2014(4 4- K) schwankte bei den angef\u00fchrten Aminos\u00e4uren von 1\u20140,8 bis 1\u201411,5. Das Leucin \u00e4hnelt ganz dem Glycin. Was die Aminodicarbons\u00e4uren betrifft, so sieht man, da\u00df das 1. Stadium hier sehr kurz, gar k\u00fcrzer ist als heim Glycin, indem das Verh\u00e4ltnis 1\u201411 : K)\nV 8ii*h<\u2018 V. Berniques und S. P. L. S\u00f6rensen. a. a. 0.","page":378},{"file":"p0379.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proleinin.\n379\nTabelle IX.\nFormoltitrierung in 4 Stadien von einigen Aminos\u00e4uren in lackmusncut rater L\u00f6sung.\n\tTolal-X in mg\tFormoltitrierung in 1 Stadien: Verbrauchte Anzahl ccm 7**n-XaOII 1.\t2. '\t3.\t-1.\tK\t\t\t\tForniol-titrier-harer N in \" des Totat-N\t1 \u2014 ,.1-j-K)\nAi ginin ....\t100\t1.21 2.11\t*.11\t8,37\t0,15\t23.0\t1 \u2014 o.x\nLysin . \u2022 . . .\t100\t3.00\t1.30\t33,<H)\t34.50\t0.25\t5)5.5)\t1-11.5\nIlistiilinchlorid ')\t100\t8.5)7\t10.35\t13,11\t17.02\t0.23\t50,H\t1-\t1,5)\n1! slid in*) . . .\t100\t0.9 \u00ce 8.18\t11,12\t15.08\t0.22\t43|8\t1 - 2,2\nAsparagins\u00e4ure.\tWO\t0.21 1.22\t30.75\t31.03\t0.11\t5*1.1\t1 -162\nolutamins\u00e4urc .\t1(H)\t0.18\t2.(H)\t31,07\t31.91\t0.30\t!)\u00bb;.*\t! -15)1\nLfU( in ....\t100\t0.53\t1.(0\t32.5)0\ti 31.30\t0.35\t5*5.1\t1 - 01.7\nTryptophan . .\t1(H)\t1.8\u00ab\t2.75)\t14.2\u00ab\t15,05)\t0.31\t43.1\t! \u2014\ts.3\nCystin ....\t10\t0.33 3\t1,11\t2.775\t2.88e,\t0.11,\t77,7\t1 -\t8.7\nhier f\u00fcr Asparagins\u00e4ure 1\u20141(12 und fi'ir Glutamins\u00e4ure 1\t194\nbetrug. Lin merkw\u00fcrdiges Verh\u00e4ltnis offenbart das Histidin, indem 1\u2014(4 ~K) hier 1\u20141,9 betr\u00e4gt: das 1. Stadium ist hier also l\u00e4nger als beim Glyc\u00fflglycin. Durchsieht man ferner die verschiedenen Stadien beim Histidin, so entdeckt man das merkw\u00fcrdige Verh\u00e4ltnis, da\u00df, w\u00e4hrend der Abstand zwischen dem 1. und 2. Stadium (d. h. zwischen schwach und stark roter Farbe vor dem Formolzusatz) kurz ist, der Abstand zwischen dem 3. und 4. Stadium (d. h. zwischen schwach und stark roter Farbe nach dem Formolzusatz) 2\u20143mal so gro\u00df ist. Ks wird sich indessen zeigen, da\u00df das 1. Stadium der Formoltitrierung bei den freien Aminos\u00e4uren duichgehends kurz ist.\nAls Resultat des hier Angef\u00fchrten k\u00f6nnen wir also feststellen, da\u00df in allen den F\u00e4llen, wo sich bei Hydrolyse eines Proteinstoffes eine gro\u00dfe Menge freier Aminos\u00e4uren bildet, das Verh\u00e4ltnis zwischen dem 1. und 4. Stadium weit sein wird, w\u00e4hrend das Verh\u00e4ltnis eng sein wird, wenn sich bei der Hvdro-\n*) Lackmusneutralisation schwierig.","page":379},{"file":"p0380.txt","language":"de","ocr_de":"380\nV. Henri\u00ab!uea und J. K. Gjaldbiek,\nlyse koine freien Aminos\u00e4uren, dagegen mehr oder weniger kompliziert gebaute Polypeptide (oder nur Dipeptide) bilden.\nBetrachten wir, eingedenk dieses Verh\u00e4ltnisses, die Kolonne l\u201414 K) der oben mitgeteilten Versuche \u00fcber die Pepsinwirkung. so sehen wir, da\u00df sich das gesamte Verh\u00e4ltnis in fast allen Versuchen nur wenig \u00e4ndert, allm\u00e4hlich wie die Verdauung fort schreitet: jedoch ist das Resultat nicht ganz das gleiche bei allen untersuchten Proteinen. Beim Witte-Pepton war das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014(t K) zu Anfang des Versuches 1\u20142.0 (einem Gehalt von 15\u00b0 o formoltitrierbarem N entsprechend;; nach nur 4 Tagen betr\u00e4gt das Verh\u00e4ltnis 1\u20142,4; nach 19 Tagen 1\u20142.8, worum das Verh\u00e4ltnis nun ohne nennenswerte Ab\u00e4nderung schwankt, trotzdem die Hydrolyse noch immer fortschreitot (was aus den Zahlen der Menge von formoltitrierbarem N deutlich hervorgeht).\nKine \u00e4hnliche, nur wenig fortschreitende Ab\u00e4nderung des Verh\u00e4ltnisses 1\u2014 (4-rK) findet man auch bei den Versuchen mit Gelatine, Kdestin, Kindlleisch und Casein. Beim Gliadin ist die Abweichung gr\u00f6\u00dfer, indem das Verh\u00e4ltnis 1\u2014(4 K) nach 1 t\u00e4giger Verdauung 1\u20142,3 betr\u00e4gt (mit 9,9% formol-titrierbarom N), und nach 13 Tagen 1\u20144,1 erreicht hat (mit 33,3\u00b0/o formoltitrierbarem N): da indessen hier au\u00dferordentlich viel Ammoniak abgespaltet wird (\u00fcber die H\u00e4lfte des formol-titrierbaren N ist als Ammoniak abgespaltet), und da das Verh\u00e4ltnis 1\u2014(4 : K) bei Ammoniak weit1) ist, l\u00e4\u00dft das Gliadin sich nicht direkt mit den \u00fcbrigen Proteinen vergleichen.\neigent\u00fcmlich ist, da\u00df die Verdauung des H\u00fchnereiwei\u00dfes von der der \u00fcbrigen untersuchten Proteine abweicht, wenn die Abweichung auch nicht besonders* gro\u00df ist. Betrachten wir das Verh\u00e4ltnis 1\u2014(1-fK) beim H\u00fchnereiwei\u00df, so sehen wir, da\u00df dies sich nach wenig Tagen auf eine Gr\u00f6\u00dfe einstellt, die zwischen 1\u20142.2 und 1\u20142,4 schwankt, und da\u00df dieses Verh\u00e4ltnis unver\u00e4ndert bleibt, trotzdem die Hydrolyse in stetem Fortschritt ist i formol titrierbarer N steigt von ca. 14'\\o auf ca. 32'\\.o,\n'j V. Ilenriques und 8. P. L. Sorensen, a. a. 0.","page":380},{"file":"p0381.txt","language":"de","ocr_de":"381\n\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\nWir sehen also, da\u00df das Verh\u00e4ltnis 1\u2014(4 K) sich hei Pepsinverdauung verschiedener Proteine nach wenig Tagen auf eine zwischen 1 \u2014 2.0 und 1\t3,0 liegende Gr\u00f6\u00dfe einstellt\nirait Ausnahme des Gliadins1)). Wenn wir uns nun erinnern, da\u00df das genannte Verh\u00e4ltnis beim Glycin 1\u201418,9 und da\u00df dasselbe Verh\u00e4ltnis bei anderen Aminos\u00e4uren (mit Ausnahme des Histidins) gleichfalls sehr weit ist, w\u00e4hrend es bei (iiyevl-glycin sehr eng ist, n\u00e4mlich 1\u20142,1, so scheint es berechtigt, aus den bei derPepsinverdauung gefundenen Zahlen zu schlie\u00dfen, da\u00df die spaltende Wirkung des Pepsins auf keiner nennenswerten Abspaltung von Aminos\u00e4uren beruhen kann, sondern auf einer Spaltung beruhen mu\u00df, bei der sich best\u00e4ndig \u2014 sogar hei stark vorgeschrittener Verdauung \u2014 Di- oder Polypeptide bilden. Wie wir unten eingehender besprechen werden, stellt das Verh\u00e4ltnis sich ganz anders, wenn von der Hin Wirkung des Trypsins auf Proteine die Hede ist.\nWas die Ammoniakbildung bei der Pepsinverdauung betrifft, so wird aus den Tabellen erhellen, da\u00df die Amrnoniak-menge best\u00e4ndig zunimmt, allm\u00e4hlich wie der Abbau fortschreitet. Ferner sieht man, da\u00df die verschiedenen Proteine sehr variierende Mengen Ammoniak abspalten, was aus untenstehender \u00dcbersicht \u00fcber die Ammoniakmenge (Ammoniak-N in Prozent des Total-N) bei den untersuchten Proteinen zu Ende der Verdauung deutlich hervorgeht. Diese dauerte bei den meisten Stoffen 104 Tage: das Witte-Pepton wurde 112 Tage, das Gliadin nur 43 Tage verdaut.\nH\u00fchnereiwei\u00df =\t5,4%;\tGliadin\t=\t20,9%;\nCasein =\t9,0%;\tGelatine\t=\t1,8%;\nEdestin =\t8,7%;\tWitte-Pepton\t\u2014\t6,0%.\nW\u00e4hrend Gelatine nur sehr wenig Ammoniak abspaltet, spaltet dahingegen ein Stoff wie das Gliadin gro\u00dfe Ammoniakmengen ab (\u00fcber 1, r\u00bb des Gesamtstickstoffs). Bei den \u00fcbrigen untersuchten Proteinen schwankt die Ammoniakmenge zwischen 5,4% und 9,0% des Gesamtstickstoffs. Die Ammoniakbildung\n\u2018) Bei den verschiedenen genuinen Proteinstoffen schwankt das Verh\u00e4ltnis 1\u2014(1\u2014K); siehe V. Ilenriques und J. K. Gjaldbak, Diese Zeitschrift, Bd. 71.","page":381},{"file":"p0382.txt","language":"de","ocr_de":"3H2\nV. Il en ri <| n\u00e9s und J. K. Gjaldbn\u2019k.\nbei Kin Wirkung von Pepsin-Salzs\u00e4ure ist also eine recht bedeutende1 ) und, wie wir sp\u00e4ter sehen werden, viel gr\u00f6ber als bei Kinwirkung von Trypsin.\nVersuche \u00fcber die Trypsinverdauung. (Tab. X\u2014XV.)\nWie aus den Tabellen hervorgebt, wurden bei den Versuchen \u00fcber die Trypsinverdauung dieselben Proteine benutzt wie bei der Pepsinverdauung. Die Dauer der Verdauung betrug zwischen 10 und 73 Tagen, und es wurde im Laufe dieser Zeit neue Trypsinl\u00f6sung zugesetzt, wenn der Proze\u00df fast ins Stocken\ngeraten war; gew\u00f6hnlich wurde 2mal im Laufe jedes Versuches Trypsin zugesetzt.\nDie Gr\u00f6\u00dfe des Abbaus bei Trypsineinwirkung ergibt sich als h\u00f6chst verschieden bei den verschiedenen Proteinen. Kine direkte Vergleichung l\u00e4\u00dft sich wohl kaum anstellen, da die Dauer der Versuche nicht \u00fcberall die gleiche ist: wie aus untenstehender \u00dcbersicht \u00fcber die gewonnenen Resultate ersichtlich ist, machten sich gro\u00dfe Unterschiede geltend. Die l bersicht enth\u00e4lt vergleichshalber die Menge von formoltitrier-barem Stickstoff, der sich bei der Pepsin Verdauung sowie bei Totalspaltung der Proteine bei Erw\u00e4rmung mit 3 n-HCl im Autoklaven i1/* Stunden auf 150\u00b0 bildet. '*\nHer untersuchte ProteinstofT\tHie Dauer der Trvpsin-verdauung in Tagen\tFormoltitrierbarer N in \u00b0 o des Total-N bei\t\n\t\tTrypsin-\tPepsinverdauung\tVerdauung\tTotal- spaltung\nH\u00fcbnereiwei\u00df .\t73\t\u00ab0.2\t|\t31,9\t83,6\nCasein ....\t73\t12,5\t37.2\t83,1\nEdeslin ....\tiO\tlo.l\t31.2\t70.9\nGliadin ....\t13\t35,5\tj\t33,3\t70.1\nGelatine ....\t71\t25,0\t29.1\t86.3\nWitte-Pepton .\t73\t13.1\t36\te*\u2014 o 4 4 '.1\n') \\gl. t. Zunz. Weitere Untersuchungen \u00fcber den Verlauf der politischen Eiwei\u00dfspaltung. Hofmeisters Beitr\u00e4ge, Bd. 2.","page":382},{"file":"p0383.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle X.\nTrypsinverclauung von ged\u00f6rrtem ll\u00fchnereiweil\u00bb.\n20 n ged\u00f6rrtes ll\u00fclmereiwci\u00df -f* 0,20\" Pankreatin -f- 20 ccm '/\u00f6-n-XaOil -j- OSO ec in ILO.\nCher hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\nm\ni *\n\u201e M\n-*\n\u00ab *3 3 i-\u00bb ** \u2014 31 3; 3 3 \u00bb3 3 o\u2019 y !>\u25a0\u2019 I\u00bb' | \u25a0\u00bb\u2019 x\nd ?1 d\nI\nrt -3\nX\n2\n5 C3\nr. \u00e4 35 c o\n3\n? \u00ae\nC\no\nH\n\no - x\n'S \u00c4 ^ S3\n\u25a05 S \u2022 *3\ns * 3 ' \u00a9 \u2022: -a c H o \u2014\nCb\nI ^ X 3; X X iS 3 3 \u00ab 3 3 - \u00ab\n\u25a0 3 3 X 3* 3\u00ce ** X* \u201cT* 3 1* 3* \u2022* rf\nT. * X \u00ceI\nX i\u00a9 X \u201c <3 \u00ab3 \u00bb3 2\n\u00ab x\tX\tX\tX\t\u2022 \u2022\u2022\tX\tX\tX\tX\tX\tX\t\u2022y\u00bb\tX\t\tTC\tX\ny\u2014\t\t\t\t\t\t\tM-M\tmM\t\t\t\u2022M\t\t\t\t\nW W\tO\t\u00b0\t\t~\t0\td\tc\t-\tw\u00bb\tO\tO\u201d\td\t\t\t\n<\u2022\u00bb\tM-H TC\tg\t\u00bb 3\tX\t\t\u00bb3 l-\t\tX\tTC C3\t\u00a3\t\u2022C\t3\t>3 31\tTC\tX\n31 31\txi\tM*\t*A\t\u00bb3\t\tX\tW\t31\t+M\t\u20223\t\t\td\t\t\u00abJ\n\t\t\t\t\t\t\tMM\t\tmM\t\t\u00abH\t\t31\t31\t31\nX C I\u00bb 31\tX X\t0 c\t31\tX\tS\t\u00ab3 31\t$\t\u25a03 31\t8\t\u20223 31\t\u20223 31\t\t<3 31\tX Mb\tX\nci\t31\tX\t\u2022m*J\tMb\tce\tX\tO\t31\t*+\t\u00bb3\ttN\tX\tCi\t\t\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\tmH\t\tT*\t31\t3\u00bb\n\u2022c 3 \u2022 3 \u00bb3\tv*(\t0\t31\tU< mX\tX X\t\u00ab+\t3\tCl MM\tX\t8\tX\tX\t3\t\trs\n\t***\t^4\t~'\t\u25bcH\t\t3l\tTC\t\u2022A\ta-*t\tMb\tm*t\t\u20224 1\tMb\t\tMb\nT\tX\t\u00bb3\t\u20223\t\u2022*\tTC\t\t\u00c4\t\u00bb3 1^\t,*\u25a0*\t\t\t-H\t,\t\t3i\t\u00bb\u00c4\n*3 X C c\tX\t1 -\tI\u00bb\td\t\u2014s *\u25a04\t3\t\t\tX 31\t5 31\t3 31\t* 31*\t31 31\t\t3\u00ce\nC w ^ O 53\t1\nIl I -\nei\ncc0 ;\u25a0\u25a0**=-\nu \u00ab '!\nw> 3 S5 ^\nC > 1\t, *\u2022\n3 55 C\nL \u2022\n.\u00e4^\n\u00f4 \u00bb\n- \u00a3 E 3i\ns J o tl x\n<5 o : \u25a0\n\u2022 3\n\u00ce\u00cf\u00ce\u00ceC\u00ce\u00ce9\nf\" o !\u25a0\u00bb 1 \u25a0> 1 \u25a0\u00ab i ' I-\u00bb 1 - r\u00bb 1 -\u00bb t>. t\" 1\u00ab 1 \u2014 1\u00ab XXXXXXXX \u00ee3 t3 X X X X X X\n\u00bb A * R A\nA *\t*\t\u00bb\t\u00bb \u25a0\ne\n2\nc\u00bb\n\u00ab_\u00bb\ny)\nX\nT\" 5^\n\u00ab\n'S .S\u00ae\nIL \u2014\n\u00ce\u00ab\u2018M3\u00ab*CX\"**I\u00bbC3C\n73\nw Ui\tI <\u00ab\t^\t^\tV\t\u00bb>i\t-y\u00bb\n- -\t-\tfi\tVi ?.\tS\t4 b\t\u00ab~","page":383},{"file":"p0384.txt","language":"de","ocr_de":"\u00ceS81\nV. Henriques und J. K. Gjaldbuk,\n\u00ef H |\u00bb fl !\u2022'\nX X\nCi O\nX Ci\n\nr>* x\nM CC X","page":384},{"file":"p0385.txt","language":"de","ocr_de":"Trypsinverdauung von Edestin.\nCher hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\t385\nco cc cc co co *<\u2022\no es\nOl 31 Ol **\n?1 Ol \u00ce1 CO\n\u00ab \u00ab \u00ab \u00ab 95 N\n\u00ab Ol 01 Ol\nO C O\" \u00a9 \u00a9\n** \u00a9\nco co\nX \u00a9\nr>. x\noi \u00ab\nj- tA\nCC *+ \u00ab*\u2022 \u00bbO iC\n\u2022\u00ce5 \u00bbC ** \u2022>*\u2022\nOl CC CC CC CO Ol\ncc ec oi oi\n\u00e0 ** y\n\u20220 -X\nHoppe Seyler s Zeitschrift f. physiol. Chemie. LXXV","page":385},{"file":"p0386.txt","language":"de","ocr_de":"T;\u00abhollo XIII.\nTrypsinvrrdauung von Gliadin.\n4nO inn 2'Nige alkalische filiadinliisun\" -\u2022 0.1 jj Pankreatin + JO c\u00ab in ILO.\n\nV. Hcnricjues\nund J. K. (ijaldbiek.","page":386},{"file":"p0387.txt","language":"de","ocr_de":"Trypsinvoiduuung von Gelatine.\n20 g Gelatine [- 0.01 g Pankreatin -}- 20 ccm '/.-.-n-NaOH -{- 080 ccm 11,0.\nil>cr hydrolytisclie Spaltungen von Proteinen.\t387\nce i:\nx m x\ncc x x\n-3 rt\n*X M W\n\u2014\u00ab ei ce CC\n** *+ X\nOl h \u00eel M\nce ce","page":387},{"file":"p0388.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle XV.\nTrypsinverdauung von Witte-Pepton.\n20 g Witte-Pepton -f- 0,01 g Pankreatin -j- 100t) ccm 11,0.\n388\nV. Henriques und J. K. Gjaldb\u00e6k,\n\u00ce1 \u00ceI \u00ab S3 \u00bbft \u2022:\n^\n\u00bb \u2022 \u2022 \u2022 .\u2018.\nW 91 91 91 *-\u00ab\nC X\nrc x v-t \u00bbft\n91 \"S \u2019>3 w\n\u00ab h (M (M 91 91\n**J*\n\u00bbft 35\n9j 35 *+ \u00bbft\n35 O 3\n91 X X\nlO h X X S X\n91 I\n\u00bbft 55 \u00ab\n33 33 O\n\u00ab0 X\n91 \u00bb\n- ba\n35 91\n91 X ' *\u2666*\u2666\u2022\u2666 *\u2666\n\u00bbft \u00bbft \u00bbft \u00bbC\n91 *<*\u2022*<*\u2022 I\nx <-\u00bb ao x x\nx x \u00bbft\n\u2022* H \u00bb3\tN\nX' *\u2666 **\u2022 *<*\u2022\n*4* -9 \u2014\nCft \u00ab\n91 X X X \u00ab \u00abft\nCU \u00ab\u2022\ni ^\tr>. e\u00bb i>*\nx x","page":388},{"file":"p0389.txt","language":"de","ocr_de":"\u00efbcr hydrolylisclie Spaltungen von Proteinen.\n389\nKine Vergleichung der Zahlen obenstehender \u00dcbersicht \u00bb) best\u00e4tigt das wohlbekannte Verhalten, da\u00df die Trypsinverdauung eine st\u00e4rkere Spaltung der Proteine bewirkt als die Pepsin Verdauung. Jedoch ist der Unterschied, wenn man vom H\u00fchnereiwei\u00df absieht, nicht besonders gro\u00df, und bei der Gelatine und dem Gliadin ist sozusagen kein Unterschied zu versp\u00fcren. Bei dem H\u00fchnereiwei\u00df ist, wie man sieht, die Trypsinspaltung ungef\u00e4hr doppelt so gro\u00df wie die Pepsinspaltung. Ferner sieht man, da\u00df H\u00fchnereiwei\u00df das Protein ist, das von den untersuchten Proteinen bei der Trypsinverdauung am tiefsten gespalten wird. Da\u00df H\u00fchnereiwei\u00df so stark gespalten wird, ist u. a. deswegen sonderbar, weil w\u00e4hrend des ganzen Versuchs nicht extra Trypsin zugesetzt wurde* was dagegen bei den \u00fcbrigen Proteinen geschah. Die Fermentmenge im Versuche mit H\u00fchnereiwei\u00df betrug l,25\u00b0/o des angewendeten Proteins* und das zu Anfang des Versuchs zugesetzte Trypsin hat also 73 Tage gewirkt.\nH\u00fchnereiwei\u00df wird, wie erw\u00e4hnt, st\u00e4rker gespalten als sowohl Gasein wie Witte-Pepton, was um so sonderbarer ist, als wir fr\u00fcher gefunden haben,2) da\u00df H\u00fchnereiwei\u00df bei 12st\u00fcndigem Kochen mit 20\u00b0/oiger Salzs\u00e4ure keine vollst\u00e4ndige Spaltung erf\u00e4hrt, w\u00e4hrend sowohl Gasein als Witte-Pepton bereits nach \u00df st\u00e4ndigem Kochen mit derselben S\u00e4ure vollst\u00e4ndig gespalten ist.\nVergleichen wir in der obigen \u00dcbersichtstabelle die Zahlen des formoltitrierbaren Stickstoffs nach Trypsinverdauung mit den entsprechenden Zahlen nach Totalspaltung im Autoklaven mit S\u00e4ure, so wird man sehen, da\u00df das Trypsin die Proteine nicht, einzelne (z. B. Gelatine) sogar bei weitem nicht vollst\u00e4ndig zu hydrolysieren vermag.\nDie Formoltitrierung in Stadien, die befallen Ver-\n*) Bei sp\u00e4ter angesiellten Versuchen erzielten wir sowohl bei Pepsinverdauung als bei Trypsinverdauung eine ein wenig st\u00e4rkere Spaltung; wir f\u00fchren an: pepsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df 38.0%; pepsinverdautes Casein 38.5\u00b0/o; trypsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df 68,4%; trypsinverdautes Casein 60.0%; trypsinverdautes Witte-Pepton 52.6%; trypsinverdautes Fleisch 66.8%.\n\\) V. Henri<|ues und J. K. Gjaldba k, Diese Zeitschrift, Bd. 67.","page":389},{"file":"p0390.txt","language":"de","ocr_de":"V. Heniiqucs und J. K. Gjaldbiek.\nM)\nsuchen mit Trypsinverdauung unternommen worden ist. liefert uns, wie oben erw\u00e4hnt, wichtige Aufschl\u00fcsse \u00fcber die Art des Abbaus und zeigt uns, da\u00df dieser bei der Trypsinverdauung von dem bei der Pepsinverdauung stattlindenden ganz verschieden ist. Der Unterschied zwischen den Wirkungsweisen der beiden Fermente tritt deutlich hervor, wenn wir das Verh\u00e4ltnis betrachten, das sich in den Tabellen in den Kolonnen findet, die mit 1\u2014( 44-K) bezeichnet sind; diese Gr\u00f6\u00dfe gibt, wie \u00f6fters erw\u00e4hnt, das Verh\u00e4ltnis an zwischen dem 1. und letzten (i.i Stadium Kontroll\u00f6sung bei der Titrierung. W\u00e4hrend wir dieses Verh\u00e4ltnis sich bei der Pepsinverdauung zwar etwas, jedoch nicht viel \u00e4ndern sahen, allm\u00e4hlich wie die Verdauung fortschritt, gewahren wir bei der Trypsinverdauung eine weit gr\u00f6\u00dfere Ab\u00e4nderung des Verh\u00e4ltnisses, allm\u00e4hlich wie die Hydrolyse lorischreitet. Auch hier scheint wiederum das H\u00fchnereiwei\u00df eine Sonderstellung einzunehmen, indem wir bei diesem Protein die gr\u00f6\u00dfte Ab\u00e4nderung antreffen.\nUm die Wirkung des Pepsins leichter mit der des Trypsins vergleichen zu k\u00f6nnen, bringen wir unten einen Auszug der angef\u00fchrtem Vorsuchsergebnisse. Selbstredend mu\u00df man zu einer derartigen Vergleichung die Zahlen bezw. der Pepsinversuche und der Trypsin versuche dort aussuchen, wo die Zahlen des formol-litrierbaren Stickstoffs ann\u00e4herungsweise m\u00f6glichst gleich sind.\nFonnol-litrier-barer X\tJ \u2014 (t : ki\tForniol-tilrier-barer N\ti \u2014 (4 tK)\tFormol-titrier-barer X\t1 \u2014 (4 4-Kl\nPepsinverdautes\t.. liiihnereiwei\u00df\t!\t1 - 2,2\t24,8\t1 - 2.2\t31,9\t1 - 2.3\nTrypsinvci dautes ., . Iliihncreiwei\u00df\t1\t1 \u2014 r>.:>\t21.9\t1 \u2014 5.7\t30.1\t1\u20140.1\nIVps\u00fcn entailles\t^ Casein\t1 - 2.4\t28,4\t1 - 2.0\t37,2\t1-2.9\nTrypsinverdautes %h) ^ Casein\t1 - 2,5\t28.3\t1 - 2.8\t30,0\t1 \u2014 3,0\nPepsinverdautes .... Edestin\t* \u25a0'*\t1- 1,0\t23.1\t1-2.1\t34,2\t1 -2.7\nTrvpsinverdautes ... . Kdestin\t: t \u2014 2.5\t22.7\t1 - 3.2\t34,0\t1 \u20143.4","page":390},{"file":"p0391.txt","language":"de","ocr_de":"\u00ee\u2019bor hydrolytische Spaltungen von Proteinen. . iWI\n\tFormol-titrier* barer X\t1 - .I : Ki\tForntol-litrier-barer X\t1 - (T Ki\tFurmol-titrier-barer X\t1 - .1 : Ki\nPepsinverdautes (Hindin\t\t\t\u2014\t29.9\t1 - 1.2\t\ti -- i .i\nTrypsinverdautes Gliadin\t\t\u2014\t:\u00abU\ti -1.:>\t\tI \u2014 ;\u00bb.k\nPepsinverdaute Gelatine\tis.tt\t1 \u2014 2.7\t22.0\ti ~;u\t23.H\tI \u2014 3.2\nTrypsinverdaute Gelatine\t18,9\t1 \u2014 3.(1\t2H.2\t1 - H,\u00df\t20,0\ti\nPepsinverdautes Witte-Pepton\t\t,\t-\t\t:1t \u00bb.7\t1 - 2.(\u00bb\nTrypsinverdautes Will e- Pepton\t-\t\u25a0_\t\t\u25a0 ~ i Z ; \u2022.\tH(\u00ef.7*\t1 \u20143.\u00ab\nAus den hier ausgezogenen Zahlen wird man sehen, dal\u00bb das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 ( \u00bb\u2022 -j- K) verschieden ist, je nachdem wir mit einer Pepsin- oder einer Trypsinverdauung zu tun haben, wenn auch die Menge formoltitrierbaren Stickstoffs die gleiche ist. Wir sehen, da\u00df der Unterschied \u00fcberall dadurch hervortritt, da\u00df das 1. Stadium bei der Pepsinverdauung gr\u00f6\u00dfer ist als das 1. Stadium bei der Trypsinverdauung (das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 ( 't -- K) ist in ersterem Falle enger als in letzterem). Der Unterschied ist indessen nicht derselbe bei allen untersuchten Proteinen: beim Witte-Pepton ist er verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig gering, beim H\u00fchnereiwei\u00df hingegen sehr gro\u00df. Inwiefern dieser Unterschied zwischen einem peptischen und tryptischen Spaltungsprodukt etwas mit dem Vorhandensein des Ammoniaks zu tun hat. haben wir untersucht, indem wir nach Kn t fern un g des Ammoniaks durch Abdestillation im Vakuum Formoltitrierungen in Stadien unternahmen: die Entfernung von Ammoniak ergab indessen keine wahrnehmbare Ab\u00e4nderung des Verh\u00e4ltnisses I-(ItK). Es bestand auch an und f\u00fcr sich kein Grund anzunehmen, da\u00df ein Vorhandensein von Ammoniak imstande sei, den angetroffenen sonderbaren Unterschied des Verh\u00e4ltnisses 1\u2014(4r K) bei der Pepsinverdauung und der Trypsinverdauung zu erzeugen: denn bei der Pepsinverdauung ist die","page":391},{"file":"p0392.txt","language":"de","ocr_de":"392\nV. Hcnriques und J. K. Gjaldb\u00e6k,\nAmmoniakmenge gr\u00f6\u00dfer, aber Ammoniak wird bei Formol-titrierung in Stadien ein sehr kleines 1. Stadium aufweisen, also ein weites Verh\u00e4ltnis zwischen dem 1. und 4. Stadium, und gerade das Umgekehrte linden wir bei der Pepsinverdauung.\nAus dem hier Angef\u00fchrten d\u00fcrfte man berechtigt sein zu schlie\u00dfen, da\u00df die Art der Spaltung verschieden ist, je nachdem wir Pepsin oder Trypsin anwenden, wenn auch der Grad der Spaltung derselbe ist; wir d\u00fcrfen ferner aus den gefundenen Zahlen (namentlich des Verh\u00e4ltnisses 1 \u2014 (4 \u2014 K) ) schlie\u00dfen, da\u00df das Pepsin eine gro\u00dfe Menge Peptide und sehr wenig freie Aminos\u00e4uren bildet, w\u00e4hrend das Trypsin au\u00dfer Peptiden eine verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig gro\u00dfe Menge freier Aminos\u00e4uren abspaltet \u2014 auch von Anfang der Verdauung an \u2014 gro\u00df genug, um eine bedeutende Verschiebung des Verh\u00e4ltnisses 1\u2014(4Ki zu erzeugen.\nBetrachten wir das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4 : K) zu Ende der Versuche mit Trypsin, so sehen wir aus der Gr\u00f6\u00dfe dieses Verh\u00e4ltnisses, da\u00df in den Verdauungsll\u00fcssigkeiten eine sehr gro\u00dfe Menge freier Aminos\u00e4uren vorhanden sein mu\u00df. Hier ist wiederum die Ab\u00e4nderung am gr\u00f6\u00dften beim H\u00fchnereiwei\u00df, indem wir zuletzt ein Verh\u00e4ltnis = 1\u201410,5 haben. Edestin und Gliadin weisen ein Verh\u00e4ltnis = 1\u20145,8 auf, obgleich die Spaltung nicht besonders intensiv ist (formoltitrierbarer N bezw. 45,4 und 35,5). Danach kommt Gelatine mit 1\u20144,5 (formoltitrierbarer N nur 25ft/o), Casein mit 1\u20144,0 (formoltitrierbarer N 42,5*Vn) und schlie\u00dflich Witte-Pepton mit 1\u20143.6 (formoltitrierbarer N 43,1 \u00b0/o). Der Grund dazu, da\u00df das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4-fK) beim Witte-Pepton nicht weiter gelangte, ist \u2014 wie wir unten n\u00e4her besprechen werden \u2014 in dem Umstand zu suchen, da\u00df dieser Stoff durch eine Pepsinverdauung hergestellt ist.\nDie Ammoniakabspaltung der Trypsinverdauung ergibt sich als h\u00f6chst verschieden bei den verschiedenen Proteinen. Dies geht deutlich aus untenstehender \u00dcbersicht hervor, in der die zu Ende der Versuche gefundenen Zahlen der Ammoniakmenge (in Prozent des Totalstickstoffs) angef\u00fchrt sind : vergleichshalber haben wir auch die Ammoniakmenge angef\u00fchrt, die sich bei vollst\u00e4ndigem Abbau der untersuchten Proteine","page":392},{"file":"p0393.txt","language":"de","ocr_de":"393\n\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\nbei l1 's\u00bb st\u00e4ndiger Erw\u00e4rmung im Autoklaven auf lf>0\u00ae mit 3n-HCl bildet.1)\n\tAmmoniak bei der Trypsinverdauung\tAmmoniak bei totaler Spaltung uo\nH\u00fchnereiwei\u00df ....\t\u2022Mi\t9.5\nCasein\t\t5.1\t11,9\nEdestin\t\t7.0\t14.0\nGliadin\t\t12.H\t24.X\nGelatine\t\t1,4\t:i.7\nWil le- Pepton . . \u00bb .\t3,3\tx.9\nDie st\u00e4rkste Ammoniakbihlung finden wir \u2014 wie bei der Pepsinwirkung \u2014 beim Gliadin, w\u00e4hrend wir aber bei den Pepsinversuchen eine 20,9 \u00b0/o des Totalstickstofles entsprechende Ammoniakmenge fanden, finden wir hier nur 12,8%. Hei der Pepsinverdauung n\u00e4herte die abgespaltene Ammoniak-\u2022menge sich stark derjenigen, die man bei totaler Spaltung erh\u00e4lt (n\u00e4mlich 24,8); bei der Trypsinverdauung wird dagegen nur zirka die H\u00e4lfte der Ammoniakmenge abgespalten, die sich bei der totalen Spaltung abspaltet.\nAm wenigsten Ammoniak wird von der. Gelatine gebildet ( l,4\u00b0/o), w\u00e4hrend die Menge bei den \u00fcbrigen Proteinen zwischen 3,3\u00b0/\u00bb und 7,0\u00ae/o schwankt. Um die Ammoniakabspaltung bei der Trypsinverdauung richtig mit der bei der Pepsinverdauung stattfindenden vergleichen zu k\u00f6nnen, mu\u00df man zum Vergleiche solche Versuche w\u00e4hlen, wo die Menge des formoltitrierbaren Stickstoffs in beiden F\u00e4llen so weit m\u00f6glich die gleiche ist. Eine solche Auslese ist in untenstehender Zusammenstellung geschehen.\nAus den hier angef\u00fchrten Zahlen geht sehr deutlich hervor, da\u00df die Ammoniakabspaltung bei der Pepsineinwirkung viel intensiver ist, als bei der Trypsineinwirkung, was das von uns durch Formoltitrierung in Stadien gewonnene Resultat, da\u00df die Wirkungsweise des Pepsins in hohem Grade von der des Trypsins abweicht, noch best\u00e4tigt.\n*) V. Henriques und J. K. Gjaldbuk. Diese Zeitschrift. Bd. T>7.","page":393},{"file":"p0394.txt","language":"de","ocr_de":"Y H\u00bb*nrii|iit*s und .1. K. <\u00abja 1 dbk.\n\tKormol-lilrirr-baior X in \u00b0 u des Tolal-X\tAmmoniak-X in u \u2022> des Tolal-X\tKoinml-titrier-harcr X in 0 ; des Tolal-X\tAmmoniak-X in u.. di*s Tolal-X\nlV|>sinv\u00bbT\u00abla'il\u00ab*s H\u00fclm\u00bb*ivi\\v<\u2018if'\t1 1,0\t1.0\t2l.s\tK\u00d4\nTi'ypsjmVnlaiitrs\t\u00bb\tli.f\u00bb\t1.0\t21.0\t1.4\n1 V|.>invi nl iiiti-s C.asnn . . .\t21.0\ta.3\t26.H\t0.2\nTrypsinvprdaiiles\t. . .\t21.2\tt.i\t26,6\t1.7\nPppsinv\u00bb rdaulrs l\\d**sliri . .\tlf>,0\tko\t23.1\t7.2\nTrvp-inv\u00abrdaulrs \u00bb\t. .\tiah\tt.i\t22.7\tl.s\nPepsnnridautps (diadin . .\t\u2014\t. __\t20.0\tIS,3\nTryiisiiiviTtlauU's\t. .\t\t\u2014\t30.f\u00bb\tti.f\u00bb\nPppjdnvmdaulps Will e-Peplon\t2S.K\t\u00d4.2\t30.7\t6.0\nTrypsinv miaules\t2S.3\t2.0\t37.0\t\u2019\t2.4\nDit erw\u00e4hnte Unterschied der Ammoniakabspallung trill \u00fcbrigens sehr fr\u00fch in der Verdauung hervor, beim Casein und Kdeslin bereits nach 3 Tagen: ja der Unterschied ist im ganzen genommen v\u00f6llig so stark ausgepr\u00e4gt, wenn die Verdauung niphl so weit fort geschritten ist.\nVersuche mit Pepsinverdauung von Proteinen, die zuvor einer Trypsinverdauung unterworfen waren.\nOben wurde erw\u00e4hnt, dal) man bei der Bestimmung des Abbaugrades eines 1 Toteinstoffes durch Formoltitrierung in Stadien zugleich Aufschlu\u00df erh\u00e4lt \u00fcber die Art der Spaltung, und dal\u00bb man imstande war, aus diesem Verh\u00e4ltnis in Verbindung mit einer Bestimmung der Ammoniakabspaltung nachzuweisen, da\u00df ein Brotein in verscbiedenerWei.se verdaut wird, je nachdem es einer BepsinVerdauung oder einer Trypsinver-dauung unterworfen wird. Dies hei\u00dft mit anderen Worten, da\u00df der formoltitrierbare Stickstoff, wenn man einen bestimmten Spaltungsgrad erreicht hat, nicht in derselben Weise in einem peptischen Spaltungsprodukt vorhanden ist, wie in einem trvp-tisehen. Wie erw\u00e4hnt, konnte man durch lange dauernde Bepsin-verdauung die Broteine so stark spalten, da\u00df 30\u201440\u00b0;o des Stickstoffs formoltitriert werden konnten. Hs w\u00fcrde danach","page":394},{"file":"p0395.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\nvon Interesse sein, zu selten, wie sich ein tiyptisches Spaltungs-. Produkt eines Spaltungsgrades von .\u201810-40\\o formoltitrierharen Stickstoffs Pepsin-Salzs\u00e4ure gegen\u00fcber verhalten w\u00fcrde, indem ein solches Spaltungsprodukt voraussichtlich Hindungon enthalten nnillte, die das Pepsin zu l\u00f6sen imstande w\u00e4re. Wir geben unten in Tabelle XVI das Hesultat der Versuche wieder, die wir in dieser Beziehung angestellt halten.\nDie Zahlen der Tabelle XVI zeigen, d\u00e4h in allen Versuchen durch die Pepsin-HCl-Kinwirkung eine weitere Spaltung geschehen ist: wir stellen \u00fcbersichtshalber die stattgefundene Ver\u00e4nderung tabellarisch zusammen\nper angowendet\u00e9 StolT\n\tDatier\tSpaltungs*\tSpaltung.^-\nWr-\t.los\tgra.l vor \u00ab1er\tgra\u00abl nact \u2022I<t\nsurlis.\tV. r-\tIVpOn-IH'.l*\tl,e|'sin-IH .1\n\t\tKinwirknng\tKinwirknng\nuntil -\tSll.lls\tin % Uos\tin* 7* 'l, s\nhht\tin\tformol-\tforni\u00ab>li\n\tTagen\ttitrierl\u00ab, X\ttilrieriiarwn.N\nZu-nalnn \u2022\n.\u00bb.\u2022s\nform >1-titri.T l>;ir* n N\ni y|isinvenlautcsH\u00fcl:noici\\veir> .\t1\t2\u00fc\t\u00bb1.1\t3H.0\tI5.\u00cfI\n\u00bb \u00bb .\t2\t2!) li,r,\tnU.li\t(>.l\nCasein ....\t\t\u00bbr\u00bb\t:\u00bb\u00e4.l\t5o,o ;\t7 .\u2022\u00bb\n\u25a0> . . . .\t1\t;V>\tHH.U\ti \u00f6.d\t. 7.0\n.... . .. \u2022 \u2022 ... \"\u25a0 ,1\t5 1\t2!\u00bb\t13.2\tli),H .\t2,0\nCelai ine . . .\tIS\t2!) 20.2\t211.7\t3.1\nWitte-Pepton\t/\t2:1 1(1.2\t18.8 \u2022\tV\u00bb\nWie man sieht, betrug die Vermehrung des formoltitrirr-haren Stickstoffs von 2,6 bis 7,6\u00b0/o der Totalstickstoffmenge. Betrachtet man dagegen in der Haupttabelle die Weise, in der \u2022lie Vermehrung stattfand, so sieht man, dull die Spaltung in Versuch 1 namentlich am ersten Tage stattgefunden hat und danach sehr langsam verlief; die Spaltung scheint somit hier zweifelsohne eine Pepsinwirkung zu sein. In den \u00fcbrigen Versuchen geschieht dagegen die Vermehrung des formoltitrierharen Stickstoffs langsam und regelm\u00e4\u00dfig zunehmend. Und inwiefern die stattgefundene Ver\u00e4nderung liier einer Pepsinwirkung oder ausschlie\u00dflich einer S\u00e4urewirkung zuzuschreiben ist, l\u00e4\u00dft sieh aus den Versuchsresultaten nicht entscheiden: man*mu\u00df. um Hinsicht dar\u00fcber zu gewinnen. Kontrollversuche ansicllen mit","page":395},{"file":"p0396.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle XVI.\nPepsinVerdauung von trypsinverdauten Proteinen.\n20 g trypsinverdauter Stoff -f- 0.25 g Pepsin -J- 1000 ccm */io-n-HCI.\nm\\\nV. Ilenriques und J. K. Gjaldb\u00e6k,\nx x\n\u00ab r>\u00bb \u00a9\nH >* f| \u00ab O\nx x\n\u00ceI \u00ab* x tc\n\u00bbh \u00ceC W \u00ceO W\n-H \u00ce1 Ifl n ** *^\nec ci ci\nX \u2022*\ncom\u00ab ci\n\u00abh ^ ci ci ec co\n\u00a9 X *\u25a0\u00ab\nCI IC CI * X ^\n\u00ab lO 1(5 \u2022\u00ab\n\u2014 X \u00bbc\nci x \u00ab ec ec\nec x x x x\n- . Zj\nCi C/3\ni","page":396},{"file":"p0397.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle XVI.\tFortsetzung.\n\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\t3tl7\n\u00c4 M \u00ab 95 K\nX 55 \u00bb!\nx x X \u00bbO O X\nX X\n** *\u00ab$\u00ab\t\u2022\u00ab$< \u00ab<j\u00ab\n55 55\n\nc So.\nX X CO X\nX X *+ ** \u00bbO X\nift r\u00bb **\n\u00bbO X 55 X 55\n>Q X O \u00bbQ \u00bbQ X\n\u2022\u00ab> \u2022\u00ab \u00bbO\n55\nX **$\u2022 X *<}*\nXXX\nX X\n","page":397},{"file":"p0398.txt","language":"de","ocr_de":"V. Ih niMjues und J. K. Gjaldbiek.\n3!*H\ninaktiviertem Pepsin, und das Verh\u00e4ltnis bedarf somit einer n\u00e4heren Untersuchung. Halten wir uns indessen an Versuch 1, so liefert derselbe eine weitere Best\u00e4tigung des fr\u00fcher erw\u00e4hnten\nschieden sind. Fin peptisches Spaltungsprodukt eines Spaltungsgrad cs von Hl ,\u00bb formoltitrierbaren Stickstoffs w\u00fcrde sich n\u00e4mlich bei Pepsin-Salzs\u00e4ureeinwirkung im Laufe eines Tages nicht ann\u00e4hernd so stark spalten (siehe in Tabelle II die Geschwindigkeit der Spaltung nach Zusatz von frischem Pepsin i.\nHie bei den Versuchen der Tabelle XVI angewendete Pepsinmenge betrug 0,5 g per Liter Fl\u00fcssigkeit,, war also eine so geringe, da\u00df die infolge der Selbstverdauung des Pepsins statt-lindende Vermehrung des formoltitrierbaren Stickstoffs durchaus keine Holle spielt.\nDas Verh\u00e4ltnis t\u2014(4-^K;: Dies Verh\u00e4ltnis weist in den meisten Versuchen keine wesentliche Ver\u00e4nderung auf: im ersten Versuche \u00e4ndert es sich jetloch im Laufe des ersten Tages von 1\u20145.3 in t \u2014 3,8. Das Verh\u00e4ltnis wurde hier also enger, was eine typische Pepsinwirkung erweist. Die Ver\u00e4nderung l\u00e4\u00dft sich erkl\u00e4ren, wenn wir, wie fr\u00fcher erw\u00e4hnt, annehmen. da\u00df das Trypsin in der Weise wirkt, da\u00df es vom gro\u00dfen Protoimnolek\u00fcl Aminos\u00e4uren abspaltet und ein gro\u00dfes Molek\u00fcl \u00fcbrig l\u00e4\u00dft, soda\u00df das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014(i~ K) der vorhandenen Aminos\u00e4uren wegen weit wird. Wird nun ein solches Spaltungsprodukt einer Pepsinverdauung unterworfen, so wird der liest des gro\u00dfen Proteinmolek\u00fcls angegriffen und in Polypeptide gespalten: in diesen ist das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4 4- K) sehr eng. und es wird imstande sein, die Ver\u00e4nderung zu bewirken, die der Versuch aufweist. Wenn von den Versuchen mit Hiihner-eiwei\u00df abgesehen wird, so ist die Zunahme des formol! itrier-baren Stickstoffs nicht viel gr\u00f6\u00dfer als die des Ammoniaks.\n. Die Menge des Ammoniaks nimmt in allen Versuchen zu : jedoch findet sich in den Versuchen mit H\u00fchnereiwei\u00df keine gro\u00dfe Zunahme: am gr\u00f6\u00dften ist die Zunahme beim Casein.\nWird der Prozentsatz des Ammoniaks mit den entsprechenden Zahlen aus den Versuchen mit reiner Pepsinverdauung verglichen, wo der Spaltungsgrad, derselbe war wie in den","page":398},{"file":"p0399.txt","language":"de","ocr_de":"Thor hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\naim\nVerglichen der Tabelle XVI. so sieht man, dal) die Atnmoniuk-menge in den Versuchen mit reiner Pepsinverdauung am gr\u00fcbtcn ist. Vergleicht man indessen (f\u00fcr einen und denselben IYotein-stol\u00eel die Ammoniakzahleil naeh der Zeit, wo der SlolV der Wirkung der Pepsin-Salzs\u00e4ure ausgesetzt war, so entsprechen sic einander sehr genau.\nVersuche mit Trypsin Verdauung peptischer Spaltungsprodukte.\nIn den Tabellen XYTI\u2014XX geben wir das Itesultat einiger Versuche \u00fcber die Trypsin Verdauung peptischer Spaltungsprodukte von H\u00fchnereiwei\u00df, Casein, Gelatine und Witte-Pepton Wieder.\nDiese Versuche zeigen bei einer Vergleichung mit fr\u00fcher angef\u00fchrten Versuchen, was den Spaltungsgrad betrilft, da\u00df eine Pepsin- -f Trypsinverdauung eine st\u00e4rkere Spaltung bewirkt als die Trypsinverdauung allein und ferner eine st\u00e4rkere Spaltung als eine Trypsin- -J- Pepsinverdauung. Der h\u00f6bhste von uns erzielte Spaltungsgrad bei Pepsin- - [- Trypsinverdauung betr\u00e4gt 62,8 \u00b0/o formoltitrierbaren N, und zwar bei H\u00fchnerei wei\u00df.\nDie Formoltitrierung in Stadien zeigt uns sogleich die 'Trypsinwirkung, indem das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4 : K), allm\u00e4hlich wie die Verdauung fortschreitet, immer weiter wird. Jedoch gibt die vorhergegangene Pepsinverdauung, der der Stolf unterworfen war, sich deutlich zu erkennen, indem das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (4-:- K) auch nach langwieriger Trypsinwirkung und starker Spaltung nicht so weit wird, wie hei der rein tryptischen Verdauung: die Vergleichung mu\u00df wie gew\u00f6hnlich mit Spaltungsprodukten desselben Proteins und bei ann\u00e4herungsweise gleich gro\u00dfem Gehalt an formoltitrierbarem Stickstoff angestellt werden. Wird eine solche Vergleichung angestellt, so wird man, was das H\u00fchnereiwei\u00df betrifft, einen sehr gro\u00dfen Unterschied zwischen einem rein tryptischen und einem peptisch -f- tryptischen Spaltungsprodukt des gleichen Spaltungsgrades an troffen ; bei der Gelatine ist der Unterschied geringer, aber doch deutlich; beim Witte-Pepton und Casein dagegen liegt der geringe l^terscbied, der wahrgenommen wird, innerhalb des Gebietes des Versuchs-","page":399},{"file":"p0400.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle XVII.\nTrypsinverdauung von pepsinverdautem H\u00fchnereiwei\u00df.\n20 g pepsinverdautes H\u00fchnereiwei\u00df -J- O.Ul g Pankreatin -}- 10 ccm 1-n-NaOH.\n400\nV. Henriques und J. K. Gjaldb\u00e6k,\nn\t\u00bbo\n71 71 71 71 71\n\u00eeC \u00ce7 \u00ab \u00ab \u00ab\n?C X CC W\nrjua\nX O I\n\n7i n in cs x x\nfc; bD\nj; M3 \u00c4\niS \u0153 w to o\nt\u00bb r\u00bb t>. \u00bb\nI>\t<M\n\u2022\u00ab$< *4> \u00ab*\n\u00ab re","page":400},{"file":"p0401.txt","language":"de","ocr_de":"\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proteinen\nm\nTabelle XVIII.\nTrypsinverdauung von pepsinverdautem (lasein. *\nP>g pepsinverdautes Casein -f- 0.25 g Pankreatin -f- 500 ccm 11,0 fr ccm 1 n-NaOH\n\tP.t\tFormoltitrierung in \u20221 Stadien ; pro 100 mg N wurden verbraucht x ccm V*\u00bbn-NaOH; x - L 2\t3.\t1. K\tKiu\u2019iiml-titrier-barer N in0, odes Total-N\tAm- moniak-N in # # des Total-N\t1 (1 -7- Kl\nN gleich\t\t10 7 7\t! J Ml M2 11.78 12.1\u00ab 0.19\t33.5\t7.9\t1 \u2014 2.9\nI t\u00e4gige* Stehen bei 37\u00b0.\t\t1,11(5.30 11,\u2018Mi 15.71 0.19\t13,5\t\u2014\t1 - 3.8\n; \u00bb - 0*.\t\t1,11 15,3(5 1(5,27 1(5.830.19\tK5.0\t\u2014\t1-4.0\nI!\t.37\" .\t\t4,11 (5,3(516.83 17.390.19\t18.2\t8.2\t1 - 12\nZusatz\t\t1 ! :\t\t\t\n\\ un 0,1 g Pankreal in\t\t, I\ti\t\t\t\n10 ccm \u2018/r.-n-Xa011\t\tt\t\t, \u2022\t\nl'Oagigcs Stehen bei 37\u00b0 .\t\t1,19 7,11 17,57 18,32 0,19\t50.8\t\u25a0 r\u2014 .\t. '\t1 - 1.0\n\u2022>>\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb 37\u00b0.\t10 ^ \u2122\t3,7(5 0.20 17.18 18,32 0,19\t50.8\t8,5\t1\t1.9\nTabelle XIX.\nTrypsinverdauung von pepsinverdauter Gelatine\u00bb.\n.'\u2022\u00bb\u00bbnccni 20\u00b0/oige alkalische L\u00f6sung von pepsinverdauter Gelatine -f- 0,25 g Pankreatin\n\t\u00fc.i\tFormoltitrierung in 4 Stadien; pro 100 mg N wurden verbraucht x ccm '/o-n-NaOH; x - -\t\t\t\tFormol: titrier-harer N in0,.\u00abdes\tAm- m<miak-N . in */o , des\t1 - Il K.\n\t\t1.\t2\t3\t1. ; K\tTotal-N\tTotal-N\t\n>'i.|(\u2018ich\t\tio -s- 7\u00bb5\t1,85\t2j/\u00bb)\t5,41\t\u2022 I 5,67.0,15\t15,0 ;\t1,1\t1\u20143.0\n1 t\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0.\t\t2.00\t\t7,1\u00ab\t7.550,15\t20,7\t1.2\t1 \u2014 3.7\n\u25a0\u00ab\t>\t\u00bb 37\u00b0 .\t\t2,231,16\t\t8,21\t8,55 0.15\t23,5\t; \u2014 -\t1 - 3.8\n11\t\u00bb\t37\u00b0. Zusatz t <m 0,1 g Pankreatin 10 ccm. V5-n-NaOH.\t\t2,38 3.51 1 . 1\t\t9,24\t9,390,15\t25.9\t1.1\tI - 3.8\nI 't\u00e4giges Stehen bei 37\u00b0.\t\t2, .*501,01\t\t9.7010,16 0,15\t\t28,0\t\u2014\t1 -1.1\n*\t\u00bb\tf * 37\u00b0.\t10 +7\t2,60 4,16110,01 10.47 0,15\t\t\t\t28.9\t1.1\t1 1.'\u00bb\nHoppe-Seyler'\u00ab Zeitschrift f. physiol, (\u2019.hernie. LX.W.\t27","page":401},{"file":"p0402.txt","language":"de","ocr_de":"\u2022 v \u2022 \u00abfc\n'*02\tV. Hen ri <(ues und J. K. Gjaldba-k.\nTabelle XX.\nTrypsinverdauung von pepsinverdautem Witte-Pepton.\n5\u00ab JO rem 2U oige alkalisehe L\u00f6sung von pepsinverdautem Wit te-Pepton-p0.1 g Pankreas\n\t\u2022 jti\tFornioltitrierung in 1 Stadien; pro 1(J0 mg N wurden verbraucht x ccm 15-n-XaOII; x \u2014 \u00ce. 2. i 4 K\tKormol- titrier-barer N in0 \u00abdes Total-N\tAm- moniak-N in 0 \u00bb des Total-N\t1 - (4i\nSogleich\t\t10\t3,00 5.55 11,10 11,05 0,10\t31,0\t4.4\ti - ^\n1 t\u00e4giges Stellen bei 37 \" .\t\t5,24(5.08 14.17 11.18 0,15\t40.1\t\u2014\t1 \u2014 2\n3\t\u201e\u25a0 37\".\t\t5.30 7.20 14,48 15.00 0.15\t41,8\t\u2014\tl- 2\n11\t\u00bb\t\u00bb .\u2019{7\u00b0 .\t\t5.00 0,(52 14,78 15.240,15\t42,3\t\u2014\t1 -\n23\t\u00bb\t\u00bb 37\".\t\t4.03 6.47 14.04 15,4o 0,15\t42.7\t\u2014\t1-\nZu>atz von o,2\u00f6 g\t\t\t\t\t\nPankreatin\t\t\t\t\t\n\u00bb1 t\u00e4giges Stehen t>ei 37\" .\t10 : H\"\t4.47(5.47 17.41 18.02 0,15 1' .; . . \u2018 1\tf\u00bb0.0\t(5.(5\tl - i\nfehler\u00bb. Heim Witte-Pepton ist dies jedoch leicht zu erkl\u00e4ren, indem dieser StolT selbst ein peptisches Spaltungsprodukt ist. Zur Aufkl\u00e4rung des erw\u00e4hnten Unterschiedes zwischen rein tryptischen und peptisch-j tryptisch\u00e8n Spaltungsprodukten von lliihiiereiwei\u00df und Gelatin\u00ab* extrahieren wir aus den Tabellen vergleiehshalber folgende Zahlen:\n\tSpal- lungs- grad\t1 - (4 ~r K|\tSpat- j __ tungs- grad\t\u2022\u201c\tSpal- tungs- grad\t1 \u2014 (4 -r K)\nPepsin- -f- Irypsin-verdaule Gelatine\t25.0\t1-3,8\t\u2014 \u2014\t\u2014\t\u2014\nTrypsinverdaule (Jclaline\t25,0\t1-4,5\t\u2022 .\t-\t\u2014\nPepsin--Hrypsinver-daules H\u00fchnerei weil\u00ab\t\t1 \u2014 3.0\t5 t,2\t1\u20144.0\t(50.(5\t1 - 5.4\nTrypsinverdautes H\u00fchnerei weif\u00ab\t35.0\t1-7.1\t53.9\t1 - 0,3\t60,2\tl -10,5\nDer gro\u00dfe, sich namentlich beim H\u00fchnereiwei\u00df geltend machende Prozentsatz l\u00e4\u00dft sich \u2014 in \u00dcbereinstimmung mit dem fr\u00fcher \u00fcber die Pepsinverdauung und die Trypsinverdauung Angef\u00fchrten \u2014 durch die Annahme erkl\u00e4ren, da\u00df der peptid-gebundene Stickstotf in einem rein tryptischen Spaltungsprodukt","page":402},{"file":"p0403.txt","language":"de","ocr_de":"1 bcr hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\nin gr\u00f6\u00dferen Molek\u00fclen vorhanden ist, als in einem peptisch tryptischen Spaltungsprodukt desselben Spaltungsgrades. Als Beispiel eines solchen Verh\u00e4ltnisses f\u00fchren wir an, da\u00df eine Mischung gleich vieler Molek\u00fcle Glycin und Diglycylglycin die gleicheMenge \u00abpeptidgebundenen*Stickstoffs enth\u00e4lt wieGlycyl-glycin. Was erstere Mischung betrifft, mu\u00df man indessen des vorhandenen Glycins wegen annehmen, da\u00df das -Verh\u00e4ltnis 1 \u2014(4 :- K) weiter ist als beim Glycylglycin.\nDie Ammoniak men ge h\u00e4lt sich in diesen Versuchen lange Zeit konstant: erst nach l\u00e4ngerer Einwirkung von Trypsin auf die pepsinverdauten Proteine wird noch ein wenig Ammoniak\nabgespalten. f\n!\n.\nSpaltung mit S\u00e4uren und Alkalien\nZur Vergleichung mit der Pepsinverdauung und der Trypsinverdauung, die namentlich beim H\u00fchnereiwei\u00df viele eigent\u00fcmliche Verh\u00e4ltnisse aufwiesen, haben wir einige Spaltungen dieses Proteinstoffs mit HCl, H2S04 und NaOH ausgef\u00fchrt; das Resultat dieser Versuche ist in den Tabellen XXI XXIII inkl. veranschaulicht.\nDie Tabelle XXI enth\u00e4lt unter dem Titel \u00abformoltitrier-barer N* die durch die betreffenden S\u00e4uren oder NaOH in schw\u00e4cheren oder st\u00e4rkeren Konzentrationen, bei verschiedenen Temperaturen und in verschiedenen Zeitr\u00e4umen bewirkte Spaltung.\nDie Ammoniakbildung ist, wie man sieht, gr\u00f6\u00dfer bei der Alkalispaltung als bei der S\u00e4urespaltung und in beiden F\u00e4llen gr\u00f6\u00dfer als bei der Pepsinverdauung; die Vergleichungen m\u00fcssen Spaltungsprodukte ein und desselben Proteins und ann\u00e4herungsweise des gleichen Spaltungsgrads betreffen. Wir entnehmen vergleichshalber der Tabelle folgende Zahlen.\n\t\tFormoltilricr-barer N in % dos Tolal-N\tAmmoniak'-N . in dos Totul-N\nl\u2019epsinverdaules lliihnereiwei\u00df . . .\t\u2022 \u2022\t20 4\t3.\u00ab\nH\u00fchnereiwoib : ' \u00ab-n-HCl. 25 Ta^e ln i\tH7 \" .\t21,1\t5,5\n1 io-n-NaOH, 25 Tage b\t\u00ab i 37*\t21.2 .\t7.0\n27*","page":403},{"file":"p0404.txt","language":"de","ocr_de":"Spaltung von ged\u00f6rrtem H\u00fchnereiwei\u00df durch H*S()4, HCl und NaOII.\nIlenriques und J\nK. Gjaldb\u00e6k.\nI -","page":404},{"file":"p0405.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle XXI.\tFort-.t/un\nl her hydrolytische Spaltungen von 1\u2018roteinen.\t*0f)\ni i'","page":405},{"file":"p0406.txt","language":"de","ocr_de":"4(H)\nV. IJenrirj\u00fces und J. K. Gjaldb.ok.\nDie gr\u00f6\u00dfere Ammoniakmenge in S\u00e4ure- und Alkalispaltungs-produkten als in peptischen Spaltungsprodukten beruht vermutlich auf einer gr\u00f6\u00dferen sekund\u00e4ren Spaltung. Was dieAmmoniak-spaltung im \u00fcbrigen betrillt, so spielt, wie man sieht, die Temperatur eine gewisse Dolle, soda\u00df ein bei h\u00f6herer Temperatur und schw\u00e4cherer Alkalikonzentration hergestelltcs Spaltungsprodukt mehr Ammoniak enth\u00e4lt als ein entsprechendes Spaltungsprodukt (d. h. des gleichen Spaltungsgrades), das bei niedrigerer Temperatur und st\u00e4rkerer Alkalikonzentration her-gestcllt ist. Dieser Unterschied der Ammoniakmenge erhellt deutlich aus Tabelle XXII, wenn man Versuch 1 und Versuch 4 vergleicht. Versuch 1, wo die Spaltung bei 37\" mit 1-n-NaOH geschah, ergibt bei einem Spaltungsgrad von 22,2\"\u00b0/o formol-titrierbaren Stickstoffs /,4\u00b0/o Ammoniak; Versuch \\ dagegen, wo die Spaltung mit */*;,-n-NaOH bei 150n geschah, ergibt bei einem Spaltungsgrad von 20,2\u00b0/o formoltitrierbaren Stickstoffs, also einem etwas niedrigeren Spaltungsgrad als in Versuch 1. eine Ammoniakmenge von 12.0\u00b0/o gegen 7,4\u00b0/o in Versuch 1.\nFormoltitrierung in Stadien: Zur Vergleichung des Verh\u00e4ltnisses 1\u2014(4-4-K) bei peptischen, trvptischen, S\u00e4ure-und Alkalispaltungsprodukten entnehmen wir denTabellen untenstehende' Zahlen :\n\tBchandlungs- Spaltungsweise\tgrad\t1 \u2014 (4v K\nPeptisches Spaltungsprodukt von H\u00fchnerei wei\u00df iTab. II)\tfif> Tage bei 37\u00b0\t27,3\t1 - 2.3\nTryplisches Spaltungsprodukt von\t11 Tage bei 37\u00b0\t24,9 :\t\nll\u00fchnerciwei\u00df (Tab. X)\t\t1-5.7\nS\u00e4urespaltungsprodukt von H\u00fchner-\t*>'\u2019\u00bb H,S0,\t\noiwei\u00df (Tab. XXI\u2022\t1 Woche bei 37\u00b0\t1 - 2.4 : \u00ab' \u25a0 \u25a0\t^ \u201e\u2022 \u25a0\nAlkalispaltungsprodukl von H\u00fchner-\t\u2018/\u00bb-n-NaOH\t\neiwei\u00df (tab XXI)\t. **5 Tage bei 370\t26.,H\t1-3.3\nf 12 \u00bb\t\u00bb 75\u00b0\nAus diesen Zahlen wird hervorgehen, da\u00df das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 ( 4 : K) das gleiche ist bei der Pepsinverdauung und der S\u00e4urespaltung, weshalb wir annehmen m\u00fcssen, da\u00df diese beiden","page":406},{"file":"p0407.txt","language":"de","ocr_de":"L'bor hydrolytische Spaltungen von Proteinen.\n107\nSpaltungen in einer und derselben Weise verlaufen: nian kann somit die Pepsinverdauung als eine S\u00e4urespaltung erkl\u00e4ren, indem das Pepsin dann ein Katalysator der schwachen S\u00e4ure w\u00e4re.\nBei der Alkalispaltung ist, wie man sieht, das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 ( i K) weiter als bei der Pepsinverdauung und der S\u00e4urespaltung: jedoch erreicht sie bei weitem nicht die H\u00f6he der bei der Trypsinverdauung gefundenen Werte. Indessen liegt hier ein Verh\u00e4ltnis vor, das nicht ohne Bedeutung ist, n\u00e4mlich die Bildung von Schwefelwasserstoff, die bei Kinwirkung von Alkalien aut Proteinstoffe stattfindet. Der Schwefelwasserstoff weist n\u00e4mlich einen verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig langen Abstand auf zwischen dem Lackmusneutralpunkt und dem Phenolphthaleinneutralpunkt.* wie aus dem Folgenden hervorgehen wird;\n25 ccm einer ca. l\u00b0/oigen L\u00f6sung von Schwefelnatrium (NB. das Salz war etwas feucht) erforderten zur Neutralisation gegen\u00fcber Phenolphthalein 5,0 ccm\tn-HCl,\nLackmuspapier 8,8 *\t> .\nEs wird danach klar sein, da\u00df man, wenn man eine For-moltitrierung in Stadien in einer Fl\u00fcssigkeit unternimmt, die Schwefelwasserstoff enth\u00e4lt, von einer lackmusneutralen Losung ausgehend, einen zu hohen Formoltiter finden wird; ferner wird es klar sein, da\u00df diese Erh\u00f6hung sowohl im 1. als im |. Stadium der Titrierung zu sehen sein wird: dies bedeutet, da\u00df man das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 ( i -y K) zu eng finden wird.\nDieses Verh\u00e4ltnisses wegen entfernten wir aus einigen Alkalispaltungsprodukten den Schwefelwasserstoff durch Abdestillation im Vakuum mit schwacher Schwefels\u00e4ure, bevor die Formoltitrierung stattfand. Wir geben in der Tabelle XXII das Besultat dieser Versuche wieder.\nWie man sieht, stellt sich das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 (1 K. als etwas weiter heraus, wenn der Schwefelwasserstoff entfernt wird, allerdings nicht so weit wie bei der Trypsinverdauung. Vergleichshalber f\u00fchren wir folgende Zahlen an:\nTrypsin verdautes H\u00fchnereiwei\u00df,\n30.1% formoltitrierbarer N: 1\u2014il : K) = 1 \u20140,1. H\u00fchnereiwei\u00df, n io-NaOH, 1'/* Stunden bei 1500: 32.7\u00b0,o formoltitrierbarer N: 1 \u2014 (I -y- K) = 1 \u2014 5,3","page":407},{"file":"p0408.txt","language":"de","ocr_de":"V. Henriques une J. K. Ojaldbak.\nTabelle XXII.\nSpaltung von ged\u00f6rrtem H\u00fchnerei wei\u00df durch NaOH.\nVor der Formoltitrierung wurde H,S entfernt.\nKon- zen- tration von NaOH\tHauer und Temperatur der Kinuirkung\tFormoltitrierung in 1 Stadien; pro 100 mg N wurden verbraucht x cem NaOH; x \u2014 1.\t2.\t3.\t4. K\tFormol-titrier-barer N in0\u2019\u00ab des Total-N\tAmin\u00ab \u00bbniak- X in0 u des Total-X\t1 (4 : K\nl-n.\t21 Stunden bei .\u2018{7\u00b0\t2.5U3.55 7.75 8,24 0.32\t00 0\t7.1\t1-2.7\n'-\u00abtf\t\u2022IS\t>\t, 37\u00b0\t.*5.15 4.15 5\u00bb.H7 lO.tH\u00ee O.git\tIC\tS,0\ti \u2014 h: i\n2-n.\tIHt\u00e4giges Stehen hei37\"\t1,8 7,if 24.72 25. 14 0.24\t70.0\t12.0\t1 -5.H\n' ,:.-n.\t1';* Stunden hei 150\u00b0\t1,7h 2.22 7.0.4 7.40 0.10\t20,2\t12,0\t1 - 1.1\n1 ij-n.\tIV\u00ab\t\u00bb 150\u00b0\t*2,21 2.SH 11.51 11.st; 0.18\t32,7\t17,H\tl - 5.:;\n1 i-n.\tr*\t\u00bb\ti5o\u00b0\t3.42 5.12 Ih.Sj 17.H20.24\t47 .S\t21.0\t1 \u2014 5.< t\nDa die Anummiakmenge indessen bedeutend gr\u00f6\u00dfer ist in den Alkalispaltungsprodukten als in den tryptiscben Verdauungs-produkten. unternahmen wir noch einige Abspaltungen, bei denen wir vor der Formoltitrierung sowohl Schwefelwasserstoff als Ammoniak entfernten: diese Versuche sind in der Tabelle XXIII angef\u00fchrt.\nTabelle XXIII.\nSpaltung von ged\u00f6rrtem H\u00fchnereiwei\u00df durch NaOH. Il,* und NH., wurden vor der Formoltitrierung entfernt.\n\\aOH- Kon- zen- t ration\tHauer und Temperatur iler Einwirkung\tFormoltitrierung in 4 Stadien; pro 100 mg N* wurden verbraucht x ccm NaOH; x =. 1.\t2. H, 4. K\tFormol-titrier-harer N in 0.\u00bb des Total-N\t1 - 4 -H\\)\nl-n.\t7 t\u00e4giges Stehen hei 37'\t.4,11 5.11 12,SS 13.54 0.22\t37.3\t1-4.3\nl-n.\tin \u00bb\t\u00bb\t* H7\u00b0\t2.00 5,51 14.50 15,60 0,25\u00bb\t4.4.0\tl - 5.3\n' *-n.\t11 * Stunden \u00bb 150\u00b0\t3,85 7..45 15).!\u00bb5 22,05 0.H5\t60,8\t1 \u2014 5.6\nl-n.\tV*\t\u00bb150*\t4.44 8,51 25,16 28,110.37\t77.7\t1 - 6,3\n2-n.\t1'*\t\u00bb 150\u00b0\t3.52 7,74 25,34 28.80 0.35\t75\u00bb,8\tt - 8.2\nU ir entnehmen der Tabelle die 2 ersten Versuche zur Vergleichung mit trypsinverdautem H\u00fchnereiwei\u00df:","page":408},{"file":"p0409.txt","language":"de","ocr_de":"\u00ef'ber hydrolytische Spaltungen von Proteinen. \u2022 HM.I\nSpaltung,\tK , grau\t\t^\"U\"^ 1 _(4 : K) grau\nTrypsinverdaules H\u00fchner* eiwei\u00df iTab. X\u00bb\tikj.O\t1-7.1\ttl.I\t1-7.1)\nAlkaligespaltetes H\u00fchner* ci weih (Tab. XXIII )\ta7.:i\t1 - -1.3 i\tta.o i\u2014:>.a\nAus den Versuehen der Tabelle XXIII ersieht man, da\u00df das Verh\u00e4ltnis 1 \u2014 i \\ \\ Kj sich als weiter herausstellt, wenn das Ammoniak und der Schwefelwasserstoff entfernt - werden, als wenn diese beiden Stoffe vorhanden sind (siehe Tabelle XXI): am weitesten ist das \\erluiltnis 1 \u2014 (\\ Ki. wenn jnan nur den Schwefelwasserstoff aus dem Spaltungsprodukt entfernt (siehe Tabelle XXII).\nAus den angestelllen Vergleichen geht hervor, da\u00df sich das Verh\u00e4ltnis 1\u2014 (4-fK) bei der Alkalispaltung als etwas enger herausstellt, als bei der Trypsin verdamm^. Man kann somit diese beiden Spaltungen nicht wie die S\u00e4iu'espaltung und die Pepsinverdauung zusammenstellen. M\u00f6glich ist es jedoch, da\u00df der Unterschied des Verh\u00e4ltnisses 1 \u2014 ti ;\u2022 Ki bei tryp-t\u00bbsehen Spaltungsprodukten und Alkalispaltungsprodukten von keiner prinzipiellen Art ist, und da\u00df der Unterschied vielmehr von sekund\u00e4ren Spaltungen des Alkalis herr\u00fchren mag.","page":409}],"identifier":"lit19390","issued":"1911","language":"de","pages":"363-409","startpages":"363","title":"\u00dcber hydrolytische Spaltungen von Proteinen durch Einwirkung von Pepsin, Trypsin, S\u00e4uren und Alkalien","type":"Journal Article","volume":"75"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T16:45:28.890608+00:00"}