Open Access
{"created":"2022-01-31T15:00:57.462630+00:00","id":"lit20731","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"S\u00f6rensen, S. P. L.","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 103: 104-210","fulltext":[{"file":"p0104.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien.\nII. Mitteilung.\n\u00dcber daa S\u00e4ure- und Basebindungsverm\u00f6gen des Bieralbumin\u00bb\n.\tVon \u25a0\nS. P. L. S\u00f6rensen.\nUnter Mitarbeit von Margrethe H\u00f6yrup, Jenny Hempel\nund S. P\u00e4litzsch.\nt\t______\n'Aus dem Carlsberg Laboratorium, Kopenhagen.)\n(Der Redaktion angegangen am 22. Jnni 1918.)\nMit 14 Kurvenzeichnungen im Text.\nWie in der Einleitung dieser Studien* *) erw\u00e4hnt ist, betrachten wir eine ammoniumsUlfathaltige Eieralbuminl\u00f6sung als ein zweiphasiges System, in welchem die Ammoniumsulfat-l\u00f6sung das Dispersionsmittel ausmacht, w\u00e4hrend die disperse Phase aus dem mit mehr oder weniger der Bestandteile des Dispersionsmittels mehr oder weniger locker verbundenen Eieralbumin besteht, welche letztere Phase wir gew\u00f6hnlich kurz Eihydrat nennen.\nWenn eine solche Eieralbuminl\u00f6sung mit kleinen Mengen von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak versetzt wird, dann \u00e4ndert sich nicht nur die Wasserst\u00f6ffionenkonzentration, sondern auch andere der Eigenschaften der L\u00f6sung, z. B. ihre Viscosit\u00e4t und ihr osmotischer Druck. Diese \u00c4nderung der Eigenschaften h\u00e4ngt mit der Verteilung der zugef\u00f6gten Menge Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak unter den beiden Phasen der L\u00f6sung eng zusammen, und eine Untersuchung dieser Verteilung bietet deshalb nicht wenig von Interesse dar.\n*) Wird gleichzeitig in englischer Sprache in den Comptes-Rendus des travaux du Laboratoire de Carlsberg Bd. 12, S. 68 (1917) ver\u00f6ffentlicht.\n*) Diese Zeitschrift.","page":104},{"file":"p0105.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t105'\ni\n% . \\ .\nDie gegenw\u00e4rtige Abhandlung besch\u00e4ftigt sich mit dies* bez\u00fcglichen Untersuchungen und bezweckt ganz besonders die Beantwortung der folgenden Fragen :\n1st es m\u00f6glich, durch Messung der Wasserstoffionenkonzentration einer ammoniumsulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sung, deren Gehalt an Protein- und Ammoniakstickstoff bekannt ist, 1. die ganze gegenw\u00e4rtige \u00ab\u00fcbersch\u00fcssige\u00bb Menge von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak zu bestimmen und 2. zu bestimmen, wie viel von der \u00ab\u00fcbersch\u00fcssigen\u00bb Menge von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak an das Eieralbumin gebunden ist? indem man \u00fcberall in diesen Abhandlungen durch \u00ab\u00fcbersch\u00fcssige\u00bb Schwefels\u00e4ure oder \u00ab\u00dcberschu\u00df\u00bb von Schwefels\u00e4ure diejenige Menge Schwefels\u00e4ure versteht, welche \u00fcber die mit dem gegenw\u00e4rtigen Ammoniak \u00e4quivalente Menge hinaus vorhanden ist.\nBei der Behandlung dieser Fragen haben wir. das in den Eieralbuminl\u00f6sungen vorliegende zweiphasige System ganz in * derselben Weise wie die gew\u00f6hnlichen homogenen Systeme betrachtet, oder anders gesagt, wir haben in ihnen echte L\u00f6sungen sehr komplizierter amphoterer K\u00f6rper gesehen, und wir haben durch vergleichende Untersuchungen von Eieralbuminl\u00f6sungen einerseifjs und L\u00f6sungen einfacher amphoterer K\u00f6rper anderseits darzulegen gesucht, da\u00df diese Auffassung jedenfalls nicht ohne Berechtigung ist. Weiter haben wir bei unseren diesbez\u00fcglichen Betrachtungen vorausgesetzt, da\u00df die Wasserstoffionenkonzentration einer Ampholytenl\u00f6sung einzig und allein von der Menge und dem Dissoziationsgrad des mit dem Ampholyten nicht verbundenen Teils der \u00fcbersch\u00fcssigen S\u00e4ure oder Base bestimmt wird. Was das Eieralbumin betrifft, sind wir also davon ausgegangen, da\u00df die Wasserstoflionen-konzentration der L\u00f6sung nur von der Zusammensetzung des Dispersionsmittels und nicht von der Konzentration und Zusammensetzung der dispersen Phase abh\u00e4ngig ist. Diese Voraus^ setzung ist zwar nicht ganz richtig, sie birgt einen Fehler in sich, dessen Art und Bedeutung im folgenden ausf\u00fchrlich aus- * einandergesetzt sein wird, sie erlaubt uns aber nichtsdestoweniger in den meisten F\u00e4llen eine ann\u00e4hernd richtige Beant-\n8*","page":105},{"file":"p0106.txt","language":"de","ocr_de":")\n106\tS. P. L. S\u00f6rensen.\nwortung der oben gestellten Fragen zu geben. Diese Beantwortung fu\u00dft auf einer Reihe Wasserstoffionenmessungen, die an ammoniumsulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sungen mit bekannter Zusammensetzung und bekanntem Gehalt an \u00dcberschu\u00df von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak1) ausgef\u00fchrt sind.\nNehmen wir n\u00e4mlich erstens an, da\u00df von einer solchen Eieralbuminl\u00f6sung mit bekannter Zusammensetzung 100 ccm z. B. t ccm n/1000 \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure enthalten, und da\u00df zweitens die Wasserstoffionenmessung der L\u00f6sung einen solchen Wert gegeben hat, da\u00df sich auf die im folgenden (Abschnitt A) beschriebene Weise berechnen l\u00e4\u00dft, da\u00df die Ammoniumsulfatl\u00f6sung, das Dispersionsmittel, in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit t7 ccm n/iooo-Schwefels\u00e4ure enth\u00e4lt. Es ist dann ohne weiteres einleuchtend, da\u00df das Eieralbumin, die disperse Phase, in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit t -r t' ccm n/iooo \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure gebunden hat. Ist jetzt in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit e Milligramm\u00e4quivalenten Proteinstickstoff vorhanden, dann wird das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen gleich\nt\t* *r t7\t*\t.\ne \" se*n\u00bb ^as gleich die pro Milligramm\u00e4quivalent Proteinstickstoff gebundene Anzahl ccm n/iooo-Schwefels\u00e4ure.*)\nDurch zahlreiche Versuche fieser Art bat es sich jetzt gezeigt, da\u00df das Bindungsverm\u00f6gen f\u00fcr Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak, wie es zu erwarten war, sich mit der Wasserstoffionenkonzentration \u00e4ndert, w\u00e4hrend es, was man ebenfalls vermuten konnte, gew\u00f6hnlich als von der Proteinkonzentration unabh\u00e4ngig zu betrachten ist. Weiter zeigt sich das Bindungsverm\u00f6gen als in geringerem Ma\u00df von der Ammoniumsulfatkonzentration abh\u00e4ngig, was auch gut damit im Einklang steht,\n*) Die Darstellung solcher L\u00f6sungen von genau bekannter Zusammensetzung ist in der Abhandlung 1 (Diese Zeitschr., Bd. 103, S. 16 u. f.) ausf\u00fchrlich beschrieben.\nr\t\u2022\t9\t\u2022\t\u2022\n\u2022) Ob das Eieralbumin au\u00dfer der \u00fcbersch\u00fcssigen Schwefels\u00e4ure auch noch etwas Ammoniumsulfat gebunden hat, dar\u00fcber geben die in dieser Abhandlung beschriebenen Versuche keinen Aufschlu\u00df; hier handelt es sich lediglich um die gebundene \u00fcbersch\u00fcssige Menge von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak.","page":106},{"file":"p0107.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t107\nwas die Theorie verlangt (s. S. 148). Die Abh\u00e4ngigkeit des Bindungsverm\u00f6gens von der Konzentration der Wasserstoffionen und von der des Ammoniumsulfats l\u00e4\u00dft sich in anschaulicher Weise graphisch wiedergeben.\nDie solcherma\u00dfen erhaltenen Resultate und ganz besonders bequem die graphische Darstellung derselben kann nun bei der Beantwortung der oben gestellten Fragen, womit sich die vorliegende Arbeit besch\u00e4ftigt, benutzt werden. Liegt n\u00e4mlich eine ammoniumsulfathaltige Eieralbuminl\u00f6sung zur Untersuchung vor, deren Gehalt an Protein- und Ammoniumstickstoff bekannt, deren Gehalt an \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure oder Base aber unbekannt ist, dann l\u00e4\u00dft sich, wenn die Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung gemessen wird, die an das Protein gebundene Menge \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure oder \u00fcbersch\u00fcssigen Ammoniaks mittels der genannten graphischen Darstellung bestimmen. Da weiter der Gehalt der Ammoniumsulfatl\u00f6sung an \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure oder Base sich, wie schon erw\u00e4hnt (S. 106), wenn die Wasserstoffionenkonzentration bekannt ist, berechnen l\u00e4\u00dft, so ersieht man, da\u00df alles vorhanden ist, was f\u00fcr die Beantwortung der zwei oben gestellten Fragen notwendig ist.\nIm folgenden wird im Abschnitt A erstens die theoretische Grundlage, auf welcher die Berechnung des Gehaltes ? einer Salzl\u00f6sung an \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure oder Base mittels der Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung fu\u00dft, auseinandergesetzt werden, und zweitens wird die entwickelte Theorie an denjenigen Salzl\u00f6sungen, welche uns hier besonders interessieren, n\u00e4mlich die Ammoniiimsulfatl\u00f6sungen, eine Anwendung finden.\nIm Abschnitt B wird die Theorie des S\u00e4ure- und Basebindungsverm\u00f6gens der Ampholyten behandelt, und es wird versucht, durch Beispiele zu beweisen, da\u00df es bei Untersuchungen \u00fcber das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen der Ampholyten innerhalb weiter Grenzen erlaubt ist, wie oben (S. 106) von der Voraussetzung auszugehen, da\u00df die Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung nur durch die Zusammensetzung, des Dispersionsmittels bedingt wird, oder anders gesagt, nur von der","page":107},{"file":"p0108.txt","language":"de","ocr_de":"i\nIW*\tS. P. L. Sorensen,\nKonzentration und dem Dissoziationsgrad des vom Ampholyten nicht gebundenen Teils der S\u00e4ure abh\u00e4ngig ist.\nIm Abschnitt C wird die Messung der WasserstofTionen in Eieralbiiminl\u00f6sungen von bekannter Zusammensetzung und mit bekannten \u00e4bersch\u00fcssigen Mengen von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak behandelt, und die dadurch erhaltenen oben kurz skizzierten Resultate nebst ihrer Anwendung werden Erw\u00e4hnung finden.\nWeiter wird nachgewiesen, da\u00df das S\u00e4ure- oder Basebindungsverm\u00f6gen des Eieralbumins sich leicht und ungezwungen erkl\u00e4ren l\u00e4\u00dft, wenn man von denselben Gesichtspunkten ausgeht wie im Abschnitt B f\u00fcr einfach zusammengesetzte Ampholyten.\nSchlie\u00dflich enth\u00e4lt Abschnitt D die Bestimmung des isoelektrischen Punkts mittels des im vorigen Abschnitt gegebenen Versuchsmaterials.\nDie Abhandlung schlie\u00dft mit einer Tabelle (Tab. 32), welche f\u00fcr. Ammoniumsulfatl\u00f6sungen eines gegebenen Gehalts an Ammoniumsulfat, S, in 100 g Wasser, das spezifische Gewicht ds, die \u00c4quivalentkonzentration c und das Volumen Vs der 100 g Wasser enthaltenden Gewichtsmenge der L\u00f6sung wiedergibt. Diese Tabelle, die sowohl in der gegenw\u00e4rtigen als auch in den folgenden Abhandlungen mehrmals benutzt worden ist, ist auf der Grundlage einiger von den Herren S. Palitzsch und H. Jessen-Hansen ausgef\u00fchrten Bestimmungen des spezifischen Gewichts von Ammoniumsulfatl\u00f6sungen, welche in einer sp\u00e4teren Abhandlung neben den Bestimmungen des spezifischen Gewichts von Eieralbuminl\u00f6sungen Erw\u00e4hnung finden werden, berechnet worden.\nA. Der Zusammenhang zwischen der Wasserstoffionenkonzentration einer Salzl\u00f6sung und ihrem Gehalt an \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure oder Base.\na) Die theoretische Grundlage der Berechnung.\nEine starke S\u00e4ure, HAc, kann, wie bekannt, in hinl\u00e4nglich verd\u00fcnntem Zustand als vollst\u00e4ndig dissoziiert betrachtet werden, soda\u00df die Konzentration der WasserstofTionen gleich","page":108},{"file":"p0109.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t109\nderjenigen der S\u00e4ure wird. Gibt man dazu ein Salz der S\u00e4ure mit einer starken Base, MOH, dann wird die Dissoziation der S\u00e4ure zur\u00fcckgedr\u00e4ngt werden, und die Wasserstoffionenkonzentration, h, demzufolge nur einen Bruchteil der S\u00e4urekonzentration, s, ausmachen;\nh \u2014 \u00ab \u2022 s\t(1)\nWeil der Wert von a, der Dissoziationsgrad der S\u00e4ure, durch die Konzentration des f\u00fcr S\u00e4ure und Salz gemeinsamen Anions, [Ac ~] bedingt wird, so wird et konstant sein, wenn die Konzentration des Salzes erstens konstant und zweitens im Vergleich der S\u00e4urekonzentration von einer solchen Gr\u00f6\u00dfe ist, da\u00df die durch die Dissoziation der S\u00e4ure gebildete Menge Anionen mit Bezug auf die vom Salz herr\u00fchrenden vernachl\u00e4ssigt werden k\u00f6nnen. Wird h als Abszisse und s als Ordinat\nbenutzt, dann repr\u00e4sentiert die Gleichung (1) eine Gerade durch den O-Punkt.1)\nEs ist leicht zu ersehen, da\u00df Salzl\u00f6sungen mit \u00fcbersch\u00fcssiger Base sich in ganz analoger Weise wie die hier und sp\u00e4ter betrachteten mit \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure behandeln lassen. \u25a0\nEtwas komplizierter wird die Sache, wenn ein Salz der S\u00e4ure mit einer schwachen Base ins Spiel tritt, dergestalt, da\u00df eine hydrolytische Spaltung des Salzes:\nMAc -f H,0 \u2014\u2014* MOH -f HAc\nf\u00fcr die Gr\u00f6\u00dfe der Wasserstoffionenkonzentration von Bedeutung wird.\n') F\u00fcr s = 0 gibt Formel (i) h = 0, was mit der wirklichen Sachlage nicht \u00fcbereinstimmt, da die Konzentration der Wasserstoffionen in einer w\u00e4sserigen L\u00f6sung niemals 0 werden kann. Diese Unstimmigkeit r\u00fchrt davon her, da\u00df die Formel (1) die von der Dissoziation des Wassers stammenden Wasserstoffionen unber\u00fccksichtigt l\u00e4\u00dft. Da aber die von dieser Quelle flie\u00dfende Wasserstoffionenkonzentration h\u00f6chstens der Hydro-xylionenkonzentration der L\u00f6sung gleich sein kann, und diese selbst bei einer so niedrigen Wasserstoffionenkonzentration wie 10 -r noch nicht\n1 \u2022/\u2022 der gesamten Wasserstoffionenkonzentration ausmacht, [\u00d4H *] = -\u201477\n 0,72 -10 t\u00ab\n10-t6\n\u2014 0,72 \u2022 10 -f \u00bb, so wird die hier erw\u00e4hnte Fehler-\nquelle f\u00fcr Wasserstoflionenkonzentrationen von der Gr\u00f6\u00dfenordnung 10 : \u00ab und dar\u00fcber ohne Belang sein.","page":109},{"file":"p0110.txt","language":"de","ocr_de":"110\nS. P. L. Sorensen,\nNennt man die Dissoziationskonstante der schwachen Base kmv die Hydrolysenkonstante des Salzes kmb, dann hat man unter gewissen Voraussetzungen :\nkw\nkmb - k\nm\nKombiniert man n\u00e4mlich die der Hydrolyse entsprechende Gleichung:\n[MOH] (HAc] \u00ab kmh [MAc]\nt\nmit der Gleichung der elektrolytischen Dissoziation der schwachen Base:\n[M+] [Oir] = km [MOH],\ndann hat man:\nk _ \u201e [M+] [OHM [HAc]\n\"\tkm [MAc]\t(2)\nWenn man jetzt annimmt, da\u00df HAc und MAc gleich stark dissoziiert sind, derma\u00dfen, da\u00df man [HAc] \u2014 r [H*] und [MAc] = r [M+] setzen kann, dann wird die Gleichung (2) in die folgende \u00fcbergehen:\nk\t= [m+] [otr- ] r [h+] = K_\nkm r [M+l\tkm\nDieser Ausdruck f\u00fcr kmh, welcher gew\u00f6hnlich benutzt wird, ist indessen nicht ganz richtig, weil\u2019die oben genannte Annahme nicht einmal dann korrekt ist, wenn es sich um eine der st\u00e4rksten S\u00e4uren handelt, und bei mittelstarken oder schwachen S\u00e4uren darf man gar nicht mit demselben Dissoziationsgrad f\u00fcr S\u00e4ure und Salz rechnen. Wir wollen hier den Dissoziationsgrad der S\u00e4ure gleich a, den des Salzes gleich \u00df, die \u00c4quivalentkonzentration des letzteren gleich c, und die Konzentration der durch die Hydrolyse gebildeten S\u00e4ure, sowohl der dissoziierten als auch der undissoziierten gleich x setzen. Die Gleichung (2) bekommt dann folgende Gestalt:\nkmh \u2014\n[M+] [CHT ] x (lH-a)\nkm * c (l^\u00df)\nDa nun [H+] = x \u2022 a und [M*] = c \u2022 \u00df, so wird\nkw.\u00df(14a)\nk = cjJOjT] [H+1 (14a) mh\tkmca(l-r\u00df)\nkma(l-r\u00df)\n(3)\nDie Hydrolysenkonstante wird somit abh\u00e4ngig nicht nur von der Dissoziationskonstante der schwachen Base (km), sondern au\u00dferdem sowohl von dem Dissoziationsgrad der S\u00e4ure als auch von dem des Salzes, oder mit anderen Worten von der Art der S\u00e4ure und von der Salzkonzentration.\n. \u00bb\nWir werden jetzt berechnen, welche Konzentration, x, der\ndurch Hydrolyse freigemachten S\u00e4ure zukommt in einer L\u00f6sung","page":110},{"file":"p0111.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\tIll\ndes Salzes MAc, wenn die S\u00e4ure HAc wesentlich st\u00e4rker als die Base MOH ist, und wenn so viel freie S\u00e4ure an die Salz- -l\u00f6sung gef\u00fcgt ist, da\u00df die Konzentration der \u00fcbersch\u00fcssigen S\u00e4ure gleich s ist. Wir rechnen damit, da\u00df die abhydrolysierte Base, deren Konzentration nat\u00fcrlich auch x ist, gar nicht dissoziiert ist, w\u00e4hrend der Dissoziationsgrad der S\u00e4ure wie oben gleich a, der des Salzes gleich \u00df und die Salzkonzentration gleich c sind.\nDie Hydrolysegleichung:\n[MOH] [HAc] = [MAc] kann dann wie folgt geschrieben werden:\nx (x 4- s) (1 -f a) = kmh - c (1 \u201c \u00df).\nHieraus bekommt man:\nBenutzt man den Wert des kmh aus Gleichung (3), bekommt man:\nIst die Salzl\u00f6sung nicht mit S\u00e4ure, dagegen*'aber mit etwas von der schwachen Base (z. B. mit der Konzentration m) versetzt worden, dann wird sich die Berechnung der Konzen-\ntration x der durch Hydrolyse freigemachten S\u00e4ure ganz analog stellen, indem die Gleichgewichtsbedingung der Hydrolyse auch\nin diesem Falle durch die Gleichung\n[MOH] [HAc] = kmh [MAc]\n0 : (m + x) \u2022 x (1-ra) = kmh . c (1-r\u00df),\nausgedr\u00fcckt ist, und diese Gleichung wird einen Ausdruck f\u00fcr x geben, welcher ganz mit der Gleichung (4) \u00fcbereinstimmt,\nindem nur s mit m vertauscht ist.\nAus (4) erhellt es (nur der positive Wert der Quadratwurzel ist zu gebrauchen, weil x nur dann einen positiven Wert bekommt), da\u00df fur c = 0 x = 0 wird, was sich- \u00fcbrigens\nvon selbst ergibt. F\u00fcr einen konstanten Wert von c ist auch\nk . \u00df\ndie Gr\u00f6\u00dfe c konstant, und es ist unmittelbar: einleuch-\nKra * U","page":111},{"file":"p0112.txt","language":"de","ocr_de":"112\nS. P. L. S\u00f6rensen,\ntend, da\u00df diese, im Verh\u00e4ltnis zu um so gr\u00f6\u00dfere Bedeu-\n4\n3t\ntung erh\u00e4lt, je kleiner ist. F\u00fcr einen gegebenen c wird x\ndeshalb desto gr\u00f6\u00dfer werden, je kleiner s (oder m) ist, und seinen gr\u00f6\u00dften Wert (xraax) erhalten f\u00fcr s (oder m) gleich 0:\nWenn km, kw, c, \u00df imd a bekannt sind, kann man somit x f\u00fcr irgend welchen Wert von s oder m berechnen, und selbst wenn man die genannten Gr\u00f6\u00dfen nur mit Ann\u00e4herung kennt, was oft der Fall sein wird, besonders was \u00df anbelangt, ist es m\u00f6glich, einen brauchbaren Wert f\u00fcr x sch\u00e4tzungsweise zu erhalten.\nBeispiele solcher Berechnungen finden sich im folgenden (S. 119).\nKehren wir jetzt zur Gleichung (1)\nh = a \u2022 s\nzur\u00fcck, dann sehen wir, da\u00df im hier behandelten Fall \u2014 Salz der S\u00e4ure mit einer schwachen Base \u2014 diese Gleichung in die folgende umge\u00e4ndert werden mu\u00df:\nh == o (3 -f- x)\t(6)\nund nur wenn x verschwindend klein ist s gegen\u00fcber, wird Gleichung (6) mit (1) identisch.\nLiegt jetzt die Aufgabe vor, a mittels Wasserstoffionen-messungen von L\u00f6sungen des Salzes mit bekannten Mengen \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure zu bestimmen, dann kann man erst einen ann\u00e4herungsweise richtigen Wert erhalten, indem man bei der Berechnung nur diejenigen Versuche benutzt, in weichen die S\u00e4uremenge so gro\u00df ist, da\u00df x im Vergleich mit s verschwindend ist, um hiernach diesen N\u00e4herungswert des a bei der Berechnung von x zu verwenden. Wird x in dieser Weise berechnet, lassen sich nat\u00fcrlich, rein theoretisch genommen, alle Messungen bei der endg\u00fcltigen Berechnung von a verwerten, auch solche mit s = 0, oder solche, wo keine S\u00e4ure, aber","page":112},{"file":"p0113.txt","language":"de","ocr_de":"\u2022 \u2022\nProteinstudien.\nII. Mitteilung\nwohl Base zur Salzl\u00f6sung zugegeben ist, indem die Gleichung\nh == a (s 4- x)\nm diesem Falle in\nreduziert wird.\nEs wird doch nicht zweckdienlich sein, Messungen von Versuchsmischungen, welche \u00fcbersch\u00fcssige Base enthalten, den gleichen Wert wie den \u00fcbrigen Messungen beizuiegen, weil die Wasserstoffionenkonzentration hier lediglich durch die abhydrolysierte, oft ganz kleine, S\u00e4uremenge bedingt wird. Vom theoretischen Gesichtspunkte aus m\u00fcssen indessen, wie schon gesagt, s\u00e4mtliche Messungen benutzt werden k\u00f6nnen bei der Berechnung von et mittels der Formel\nh = a (s -j- x),\nund die oben (s. S. 109) erw\u00e4hnte graphische Darstellung mu\u00df auch in diesem Fall eine Gerade durch den O-Punkt geben, wenn h als Abszisse und s + x als Ordinate dienen.\nStatt a benutzen wir oft den reziproken Wert dieser\nGr\u00f6\u00dfe; wir bezeichnen \u2014 mit fs, welcher der S\u00e4urefaktor\nct\ngenannt wird, indem f8 derjenige Faktor ist\", mit welchem die Wasserstoffionenkonzentration zu multiplizieren ist, um (s + x), die ganze in der Aufl\u00f6sung gegenw\u00e4rtige S\u00e4uremenge, sowohl die zugesetzte als auch die durch Hydrolyse abgespaltete, zu bekommen.\nBisher ist die Rede davon gewesen, mittels Wasserstoffionenmessungen die den gegebenen Werten der Salzkonzentration, c, entsprechenden Werte von a oder fg zu ermitteln. Ist aber a oder fs bekannt, kann indessen die Aufgabe auch die entgegengesetzte sein: die gesamte S\u00e4urekonzentration (s + x) einer L\u00f6sung durch Wasserstoffionenmessung zu bestimmen, um dadurch und durch Anwendung der Gleichung (4) die \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4urekonzentration s, d. h. diejenige S\u00e4urekonzentration, welche in der Losung \u00fcber die mit der Basekonzentration \u00e4quivalente S\u00e4urekonzentration vorhanden ist, zu ermitteln.\nDie Berechnung ist dann die folgende: Aus\ns -f* X S=s h \u2022 f","page":113},{"file":"p0114.txt","language":"de","ocr_de":"114\t\u00a7. p. L. Sorensen,\nnebst Gleichung (4)\nx - s +\nX \u2022 2 4\n+ c_k\nbekommt man, mittels Elimination von x:\n\nK \u2022 \u00df\nk\u201e \u2022 a\nkw'\u00df\ns = h \u2022 f.\nkm \u2022a\n- - h \u2022 fs\nh \u2022 f.\n\nmax\n)\u2022\nh \u2022 f\ns\n(7)\nSchreibt man (7) folgenderweise:\ns = h-f.\nerhellt es, da\u00df xmax < h \u2022 fs, ein positives s gibt. Ist xmax = h \u2022 fs, wird s = 0, das hei\u00dft, in der L\u00f6sung sind S\u00e4ure und Base in \u00e4quivalenten Mengen vorhanden, und ist schlie\u00dflich xmax > h \u2022 f8, wird s negativ, das ist : die L\u00f6sung enth\u00e4lt \u00fcbersch\u00fcssige Base. Dies letzte Resultat l\u00e4\u00dft sich nat\u00fcrlich auch herleiten aus den Gleichungen, welche fur L\u00f6sungen mit \u00fcbersch\u00fcssiger ^ase gelten:\n= h'f. und x = -r ~\t+ \u00ab\nw\n\u00df\nkm *a\nAus diesen beiden Gleichungen bekommt man wie oben:\nm\n-r h.fs4-\n(xmax)\nh - f\u201e\n= -r h \u2022 f. I 1 4\nDie oben angef\u00fchrten theoretischen Betrachtungen gelten f\u00fcr eine einbasische S\u00e4ure und w\u00e4ren z. B. auf Ammoniumchloridl\u00f6sungen mit oder ohne \u00dcberschu\u00df von Salzs\u00e4ure oder Ammoniak ausgezeichnet anwendbar. Bei unseren Proteinstudien haben indessen Ammoniumsulfatl\u00f6sungen eine weit hervorragendere Rolle gespielt, und wir werden jetzt versuchen die oben entwickelte Theorie solchen L\u00f6sungen gegen\u00fcber zu benutzen.\nWenn es sich um Mischungen handelt, in welchen die Menge der Schwefels\u00e4ure, der Menge des Amtnonium-sulfats gegen\u00fcber, klein ist, kann man annehmen, da\u00df","page":114},{"file":"p0115.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t115\ndie S\u00e4ure lediglich als saures Salz, HNH4S04, vorhanden ist, und im gro\u00dfen und ganzen wird man dann dieselben Betrachtungen \u00fcber diese S\u00e4ure H(NH4S04) geltend machen k\u00f6nnen, wie oben \u00fcber die S\u00e4ure HAc.\nHierbei ist es doch zu erinnern, da\u00df, w\u00e4hrend Gemische von der S\u00e4ure HAc und deren Salz MAc, nur die folgenden Ionen und undissoziierten Verbindungen\nH*\u00bb Ac~,\tM+, HAc und MAc\ngeben k\u00f6nnen, so werden in Gemischen von Schwefels\u00e4ure und Ammoniumsulfat eine gr\u00f6\u00dfere Anzahl Ionen und undisso-ziierter K\u00f6rper vorhanden sein k\u00f6nnen, und zwar\nH+, HSOr, S<V\" , NH4+, NH.SOJ-, H,S04, HNH4SO4 und\n(NH4)*S04.\nEs macht indessen keine Schwierigkeit zu zeigen,, da\u00df die oben gegebene Regel, laut welcher die S\u00e4urekonzentration, s, das Produkt der Wasserstoffionenkonzentration, h, und einer von der Ammoniumsulfatkonzentration, c, abh\u00e4ngigen, \u00fcbrigens\naber konstanten Gr\u00f6\u00dfe, fs, ist, auch in diesem Falle seine G\u00fcltigkeit beh\u00e4lt.\nVorl\u00e4ufig sehen wir von einer m\u00f6glichen Hydrolyse des Ammoniumstilfats ab und setzen voraus, da\u00df die Konzentration dieses letzteren s gegen\u00fcber so gro\u00df ist, da\u00df die Konzentration der Ionen NH4S04^ und S04^ -f lediglich* von der Ammoniumsulfatkonzentration, c, abh\u00e4ngt und deshalb, wenn c konstant ist, nicht mit s variiert.\nRechnen wir jetzt mit \u00c4quivalentkonzentrationen, dann haben wir:\ns \u00ab [H+] + [HSO^- ] + [HjSOj + [hnh4so4]\nNennen wir weiter die beiden Dissoziationskonstanten der Schwefels\u00e4ure k< und k:/;, so ist\n[Hsor ] = MMill\n[H.SO-] = [H+1 *HS0^ = IH+I\u00bb [sor \u00bb ]\nk'\tk' \u2022 k\"\nund\n[hnh4so4] \u00ab -iH+]","page":115},{"file":"p0116.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. L. Sorensen,\nF\u00fchren wir diese Werte in die obenstehende Gleichung ein und schreiben wir h f\u00fcr [H+], dann bekommen wir:\ns = h + h Ig9*\u00dcj 4. h\u00ab\t+ h [N\u00ab*SO^ ]\nk\" ' v k\" + k/ ;\nBei solchen Werten von s, wie die hier in Rede stehenden, wird h immer kleiner als 10 ^4 sein und da k' etwa\n4 \u2022 5 X 10 ist,1) so wird im Vergleich mit 1 vernachl\u00e4ssigt werden k\u00f6nnen, derma\u00dfen, da\u00df die Gleichung in\ns = h fl + MlU + [NH4SOr]\\\n\\\t. k\" T k/;\t;\nreduziert wird.\nDie Gr\u00f6\u00dfe in der Parenthese ist indessen unter den gegebenen Voraussetzungen konstant, wenn c konstant gehalten wird, d. h. die Gleichung\nS = h.fB\nbesteht auch in diesem Falle.\n\u00dcbrigens ist zu bemerken, da\u00df die Gr\u00f6\u00dfe, welche bei der obigen Berechnung als zu .vernachl\u00e4ssigen betrachtet wurde, der Konzentration der undissoziierten Schwefels\u00e4ure, H,S04, entspricht. Demgem\u00e4\u00df kann man bei L\u00f6sungen wie der hier betrachteten von einem Gehalt an undissoziierter Schwefels\u00e4ure absehen, was wieder bedeutet, da\u00df Gemische von Ammoniumsulfat und verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig kleinen Mengen Schwefels\u00e4ure sich wie Gemische von Ammoniumsulfat und saurem Ammoniumsulfat verhalten; ein solches Gemis\u00f6h kann direkt alle diejenigen Ionen und undissoziierten K\u00f6rper geben, welche S. 115 aufgef\u00fchrt sind, H8S04 eben ausgenommen.\nBetreffs der Frage nach der Bedeutung der Hydrolyse des Ammoniumsulfats mu\u00df man sich erinnern, da\u00df dieselbe nur in dem Fall eine Rolle spielt, wo man es mit sehi* s\u00e4ure-\n\u2018) Karl Jellinek, Zeitschr. f. physik. Chemie, Bd. 76, S.331 (1911).","page":116},{"file":"p0117.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t117\narmen L\u00f6sungen zu tun hat, deren Wasserstoffionenkonzentration weit geringer als die obengenannte Gr\u00f6\u00dfe 10-* * ist. Me\u00dfbare Mengen H2S04 k\u00f6nnen deshalb nicht durch die Hydrolyse gebildet werden, dieselhe erreicht nur die erste Stufe:\n(HN4),S04 + h#o \u2014-\u00bb nh4oh -f hnh4so4 welche ganz dem oben erw\u00e4hnten allgemeinen Hydrolysenschema\nMAc + H,0 \u2014MOH + HAc\nentspricht, und in derselben Weise behandelt werden kann.\nMacht man eine ganz \u00e4hnliche Berechnung wie die oben (S. 111) wiedergegeberie durch, so wird man, wenn c die \u00c4quivalentkonzentration des \u00c4mmoniumsulfats ist, und und \u00df* die Dissoziationsgrade f\u00fcr die Abdissoziation bezw. der ersten und der zweiten Ammoniumgruppe des \u00c4mmoniumsulfats bezeichnen, den folgenden Ausdruck finden:\nX = -r\nS\ns*\n4\n+ c\nkw {* (1 + \u00df.)\nkm * \u00ab\nh\nsetzen wir hier (1 + \u00dft) = \u00df, so wird der Ausdruck mit\ndem oben gefundenen (Gleichung 4) identisch.\nMan kann somit, wenn c, kw, km, a und \u00df bekannt sind, die Gleichung (4) zur Berechnung von x f\u00fcr einen gegebenen Wert des s benutzen, ganz wie die Gleichung (7)\nS = h \u2022 fg *r\n(Xmax)\nh * f.\nzur Berechnung von s dienen kann, wenn die \u00fcbrigen Gr\u00f6\u00dfen bekannt sind oder gemessen werden.\nDie obengenannten \u00abbekannten\u00bb Gr\u00f6\u00dfen betreffend, so bedeutet c, wie schon gesagt, die \u00c4quivalentkonzentration des Ammoniumsulfats, kw wird gleich 0,72 X t\u00d6.f14 {I\u00df\u00ae)1) gesetzt und km gleich 1,75 \u2022 10^5 (18 \u00b0);*) fg kann f\u00fcr einen will-\n*) Comptes-Rendus du Laboratoire de Carlsberg, Bd. 8, S. 32 (1909).\n*) H. Lund\u00e9n, Meddelanden fr\u00e2n K. Vetensk.-Akad. Nobelinstitut Bd. 1, Nr. 8, S. 5 (1907). A. A. Noyes, Yogoro Kalo und R. B. Sos-man, Zeitschr. f. physik. Chemie, Bd. 73, S. 7 (1910).","page":117},{"file":"p0118.txt","language":"de","ocr_de":"1* *\u00ae\tS. P. L. Sorens\u00e9n,\nk\u00fcrlichen Wert von c an der im experimentellen Teil wiedergegebenen Kurve (Pig. 4, S. 128) abgelesen werden und a ist\ngleich j-. Bevor diese Kurve aber konstruiert war, waren wir\nindessen in der Lage, wie fr\u00fcher beschrieben (S. 112) auf einem anderen Wege uns einen ann\u00e4herungsweise richtigen Wert von a zu verschaffen.\nBetreffs \u00df, von dessen Variation mit der Ammoniumsulfatkonzentration nur wenig bekannt ist, ist die Angelegenheit verwickelter. Erinnert man sich indessen, da\u00df die Dissoziation des Ammoniumchlorids und die des Kaliumchlorids mit der Konzentration ganz analog variieren, so liegt die Annahme nahe, da\u00df die Dissoziation des Ammoniumsulfats in einer ebensolchen Abh\u00e4ngigkeit zur Konzentration stehen wird wie die des Kaliumsulfats. Wir haben dann die von Winston und Clover1) neben den von Kohlrausch und Klein8) ausgef\u00fchrten Leitf\u00e4higkeitsbestimmungen beziehungsweise von schwachen und starken Ammoniumsulfatl\u00f6sungen mit den vorliegenden Leitf\u00e4higkeitsbestimmungen von Kaliumsulfat verglichen, uns dadurch eine Sch\u00e4tzung \u00fcber die Variation der Leitf\u00e4higkeit der Ammoniumsulfatl\u00f6sungen mit der Konzentration gebildet, und von da aus die Variationen von \u00df eingescb\u00e4tzt. Bei dieser Sch\u00e4tzung ist es Voraussetzung gewesen, da\u00df die Dissoziation der zweiten Ammoniumgruppe erst nach vollst\u00e4ndiger Abspaltung der ersten anf\u00e4ngt. Wir sind uns sehr wohl bewu\u00dft, da\u00df die solcherweise erhaltenen Werte von \u00df unsicher sind, sie erlauben aber doch, wie es die im experimentellen Teil\naufgefuhrten Beispiele dartun, eine brauchbare Berechnung des x.\nln der folgenden Tabelle 7 findet man eine Obersicht \u00fcber\n* . # ' > , *\nt\t\u2022\t*\ndie bei der Berechnung benutzten Werte von f8, \u00df und \u2014 f\u00fcr verschiedene Werte von c.\n*) Harry C. Joues, The electrical conductivity, dissociation, and temperature coefficients of conductivity, Washington 1912, S. 33.\n*) Siehe Kohlrausch und Holborn, Das Leitverm\u00f6gen der Electrolyte, Leipzig 1898, S. 161.","page":118},{"file":"p0119.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\n119\nTakttlU ff\nc\tV> J\t\u00df L. .\t' \u2022\ta \u2022\ts\n0,01\t1,40\tca. 0,70\t:\tca. 0,98\n0,02\t1,65\t\u00bb 0,61 9\t\u2018\tj\t\u00bb 1,01\n0,05 %\t2,30\t> 0,49\tj\t> 1.13\n0,1\t2,72\t.\u00bb 0,46\t* 1,25\n0,2\t3,50\t* 0,42\t* 1.47\n0,5\t5,02 |\t1\t\u00bb 0.37 !\t* 1,8\u00ab\n1\t6,70\t\u00bb 0,33\t* 2,21\n2 i\t9,44 i\t.\t|\t* 0,29\t> 2,74\n3\t11,87\t!\t* 0,27\t! 3 ,20\n4\t13,87\t!\t* 0,25\t* 3,47\n5\t15,40\t1 * i\t* 0,23\t\u00bb 3,54\nUm die Bedeutung der Hydrolyse und ihre Abh\u00e4ngigkeit von der Ammoniumsulfatkon'zentration c n\u00e4her zu beleuchten, haben wir in der untenstehenden Tabelle 8 die berechneten Werte von x bei verschiedenen Werten von s und bei drei verschiedenen Ammoniumsulfatkonzentrationen zusammengestellt.\nTabelle 8.\n\u00dcbersch\u00fcssige S\u00e4ure\u00e4quivalent-konzentration, s slO\u00ab\t'\t\u2022 ! Die bei der ! Hydrolyse gebildete S\u00e4ure\u00e4quivalentkonzentration, X x \u2022 106\t]. 1 X in \u00b0/o von * s . i\t'\t. i\tDie aus der Formel h\ts + x n\tj\t \u2022 s berechnete Wasser* stoffionenkonzen-tration, h im\nc =\t4,0 ; f8 ==-- 13,87; \u00ab\tk_. *\u00df c\t= 5705 \u2022 km\u00bb\tio-12\n1000\t5,67 \\\t! w\t72,51\n500\t11,16\t2,23\t36,85\n200\t25,32\t12,66\t16,25\n100\t40,58\t40,58\t10,14\n50\t54,56\t109,12 ! \u00bb \"\t7,54\n0\t75,53\t\t5,45\n\u2018) Die Werte des fg sind mittels der Kurve funden worden.\nHoppe-Seyler\u2019a Zeitschrift f. physiol. Chemie. CHI.\nFigur 4, S. 128, ge\n9","page":119},{"file":"p0120.txt","language":"de","ocr_de":"120\nS. P. L. Sorensen, Tabelle 8 (Fortsetzung).\n\u00dcbersch\u00fcssige S\u00e4ure\u00e4quivalentkonzentration, s s \u2022 10\u00ae\tDie bei der Hydrolyse gebildete Sture\u00e4qui-valentkonzen-tration, x x \u2022 10\u00ae\tr X in #/\u00ae von s\tDie aus der Formel s + X f. berechneteWasser stoffionenkonzen-tration, h h-108\n\u00ee\t\u25a0 c = \u2022 1 ' V \u2022\t1,0; f, = 6,70; * 1\tc^w\u2018? = 908.10-12 km\u00b0\t\n500 I\t1,81\t!\t0,36\t74,90\n300\t|\t3,00\t1,00\t45,22\n200\t4,44\t2,22\t30,51\n100\t8,38\t8,38\t16,18\n50\t14,15\t28,30\t9,57\n0\t30,13\t\u2014\t4,50\nc =\tli \u00a3 r* II CO (O ** \u2022\teN\u2018\u00df-\u00bbl.l<r\u201c\t\n.\t\t*m *a\t\n200\t0,26\t0,13\t73,62\n100\t0,51\t0,51\t36,95\n50\t1,00\t2,00\t18,75\n20\t2,29\t11,45 1\t8,19\n0\t1 7\u201914,\ti 4\t2,62\n$ \u2022\nb) Experimenteller Abschnitt: Bestimmung des\nS\u00e4urefaktors U.\nMi\u00dft man die Wasserstoffionenkonzentration, h, einer Reihe Ammoniumsulfatl\u00f6sungen von derselben Konzentration, c, an welche aber verschiedene Mengen verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure gef\u00fcgt worden sind, dann wird, wie oben (S. 115) n\u00e4her entwickelt, die graphische Darstellung der. Versuchsergebnisse eine Gerade durch den Anfangspunkt sein, wenn man die zugegebene Menge Schwefels\u00e4ure \u2014\u2022 z. B. in ccm n/iooo-S\u00e4ure ausgedr\u00fcckt \u2014 als Ordinaten, und die entsprechenden Werte von h als Abszissen benutzt, und wenn eine so gro\u00dfe S\u00e4urekonzentration vorausgesetzt wird, da\u00df die Hydrolyse des Salzes keine Rolle spielt.\nBei der Ausf\u00fchrung solcher Versuchsreihen hat es sich nun gezeigt, da\u00df die Gerade, welche die Versuchsergebnisse","page":120},{"file":"p0121.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. U. Mitteilung.\t121\nI\t\u2019\t\u25a0 v\t.\ngraphisch darstellt, gew\u00f6hnlich nicht durch den Anfangspunkt geht. Die Ursache dieser Erscheinung liegt in dem Ammoniumsulfat. Dasselbe enth\u00e4lt n\u00e4mlich fast nie Ammoniak1 und Schwefels\u00e4ure in absolut \u00e4quivalenten Mengen, dagegen aber gew\u00f6hnlich einen kleinen Uberschu\u00df eines der Bestandteile, welcher zumeist doch nicht mehr als 1/so ooo der ganzen Menge ausmacht. Dieser kleine \u00dcberschu\u00df, dessen Art und Menge von der Darstellungsweise des Ammoniumsulfats abh\u00e4ngt, ist jedoch hinl\u00e4nglich, um die Lage der erw\u00e4hnten Gerade zu verschieben, und es leuchtet unmittelbar ein, da\u00df ein Gehalt von a ccm n/iooo \u00fcbersch\u00fcssigem Ammoniak in den beim Versuch angewandten Mengen Ammoniumsulfatl\u00f6sung eine Par\u00e4llelver-schiebung der Gerade zur Folge haben mu\u00df, derart* da\u00df der Schnittpunkt mit der Ordinatenachse bei -f- a zu liegen kommt, w\u00e4hrend umgekehrt ein Gehalt von a ccm nliooo-Schwefels\u00e4ure den Schnittpunkt 4- a mit der Ordinatenachse gibt.\n. Der Schnittpunkt der Gerade mit der Ordinatenachse gibt somit die in der beim Versuch angewandten Menge Ammoniumsulfatl\u00f6sung anwesende Menge \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure oder Base unmittelbar an. Selbstverst\u00e4ndlich ist diese Menge mitzunehmen bei der Berechnung von f8, welches ja \u2014 wie schon gesagt (S. 113)denjenigen Faktor bedeutet, mit welchem man die Wasserstoffionenkonzentration h multiplizieren mu\u00df, um die S\u00e4urekonzentration, s, zu erhalten. Wie oben (S. 112) auseinandergesetzt, kann man bei dieser Berechnung schlechthin die Gleichung\nbenutzen, wenn man nur bei der Berechnung lediglich Versuche mit einer so gro\u00dfen S\u00e4urekonzentration, da\u00df die Hydrolyse vernachl\u00e4ssigt werden kann, benutzt. Sollen auch Messungen von s\u00e4ure\u00e4rmeren L\u00f6sungen bei der Berechnung mitgenommen werden, dann wird es notwendig sein, die bei der Hydrolyse gebildete S\u00e4urekonzentration x zu ber\u00fccksichtigen, wo x aus der Gleichung\n\u2022 1\n2\n9*\nx","page":121},{"file":"p0122.txt","language":"de","ocr_de":"122\nS. P. L. Sorensen,\ngefunden werden kann und danach f8 aus\nWir haben immer bei unseren Versuchen zur Bestimmung von f8 die Hydrolyse in die Berechnung mit hineingezogen, indem wir, wie aus der weiter unten mitgeteilten eingehenden Beschreibung einiger Versuchsreihen hervorgeht, bei der graphischen Darstellung die Lage der Gerade und dadurch der urspr\u00fcngliche Gehalt der Ammoniumsulfatl\u00f6sung an \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure oder Base selbstverst\u00e4ndlich nur aus den Versuchen mit den s\u00e4urereichsten Gemischen hergeleitet haben. Bei der, sp\u00e4teren Berechnung von f, haben wir indessen unter R\u00fccksichtnahme der Hydrolyse auch die durch s\u00e4ure\u00e4rmere Gemische erhaltenen Resultate mit in Betracht gezogen. Es folgt deshalb von selbst, da\u00df wir bei anderen Messungen, wo wir, um s zu bestimmen, f8 als bekannt betrachtet und h gemessen haben, ebenfalls die Hydrolyse zu ber\u00fccksichtigen gen\u00f6tigt gewesen sind.\nT\u00e4beUe 9.\nJede Versuchsll\u00fcssigkeit wurde aus 30 ccm 7,116 n-Ammonium-sulfatl\u00fcsung (V) dargestellt, die mit Wasser und Schwefels\u00e4ure auf 50 ccm aufgef\u00fcllt wurde; Ammoniumsulfatkonzentration, c = */6 \u2022 7,116 = 4,27 n. Graphisch (siehe Fig. 3) wurde gefunden, da\u00df die benutzten 30 ccm\nAmmoniumsulfatl\u00f6sung 6 ccm p/io\u00bbo \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak enthielten.\nDie zugesetzte Menge Schwefels\u00e4ure ccm\tDie gemessene Wasser-stoffionen\u00ab Konzentration, h h \u2022 10\u00ae\t\u00dcber- sch\u00fcssige Schwefel- s\u00e4ure- \u00e4qui- valentkon* zentrat., s s-lO\u201c\t\\ \u00e4 h\tDie durch Hydrolyse gebildete Schwefel- s\u00e4ure\u00e4qui\u00bb valentkon* zentrat., x x.106\tf _s-fx *3_ h\n10 n/i*w\t9,04\t80\t8,85\t.\t47,3\t14,08\n15\tl\t14,18\t180\t12,69\t28,8\t14,72\n20\t20,28\t280\t13,81\t20,1\t14,80\n2,5 o/t oo\t27,73\t380\t13,70\t15,2\t14,25\n3\t34,56\t480\t13,89\t12,2\t14,24\n3,5\t40,98\t580\t14,15\t10,2\t14,40\n4 .\t49.04\t680\t13,87\t8,7\t14,04\nMittel :\t14,36","page":122},{"file":"p0123.txt","language":"de","ocr_de":"ccm n/iooo-Schwefels\u00e4urc\nProteinstudien. II. Mitteilung.\t123\nFigur 3.\nBei der Versuchsreihe, deren Resultate in der Tabelle 9 zusammengestellt sind, wurden in jedem Versuch 30 ccm Ammo-\nniumsulfatl\u00f6sung mit den im ersten Stab der Tabelle aufge-\nf\u00fchrten Mengen Schwefels\u00e4ure und mit Wasser bis zu 50 ccm verd\u00fcnnt. Die Wasserstoifionenkonzentration wurde mittels drei verschiedener Elektroden gemessen; das Mittel der gefundenen Werte von h findet sich im zweiten Stab der Tabelle. Benutzt man jetzt die Zahlen des ersten Stabes als Ordinaten, und die des zweiten als Abszissen, dann kann man, wie es in der Figur 3 gemacht ist, durch die den s\u00e4urereichsten Mischungen entsprechenden Punkte eine Gerade ziehen (auf der Figur mit 1 bezeichnet), welche die Ordinatenachse im Punkte -f~ 6.0 schneidet, woraus zu schlie\u00dfen ist, da\u00df die bei jedem Versuche angewandten 30 ccm Ammoniumsulfatl\u00f6sung 6 ccm Wiooo \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak enthalten. Weiter zeigt die Figur, da\u00df die den s\u00e4ure\u00e4rmsten Fl\u00fcssigkeiten entsprechenden Punkte unterhalb der Geraden fallen, indem h wegen der bei den mit abnehmenden S\u00e4uremengen wachsenden Hydrolyse gebildeten Schwefels\u00e4ure einen zu hohen Wert annimmt.\nMit Ber\u00fccksichtigung der in der Ammoniumsulfatl\u00f6sung gegenw\u00e4rtigen 6 ccm nhooo \u00fcbersch\u00fcssigen Ammoniaks l\u00e4\u00dft sich","page":123},{"file":"p0124.txt","language":"de","ocr_de":"124\nS. P. L. Sorensen,\njetzt die wirkliche, \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4urekonzentration, s, der Versuchsfl\u00fcssigkeiten ausrechnen, dieselbe ist im dritten Stabe der Tabelle mitgeteilt. Im vierten Stabe findet man diejenigen Werte von f8, welche man durch Division von s durch h bekommt, und man sieht, da\u00df diese die Hydrolyse vernachl\u00e4ssigende Rechnungsweise f\u00fcr die s\u00e4urearmen Versuchsfl\u00fcssigkeiten viel zu kleine, w\u00e4hrend sie auf den s\u00e4urereichen\n' \u00ab*;.\t. *\nMischungen angewandt sehr nahe richtige Werte von f8 liefert.\nBei der Berechnung von x, der Konzentration der bei der Hydrolyse freigemachten S\u00e4ure, wurde die Gleichung:\n-\tjl 1 4. \u00ef/s* . kw \u2022 \u00df\n-\t\u2022 2 + yT+c *\nk_. a\nm\nk \u00df\nangewandt, und c\u2022\u2022 \u2014 gleich 6023 \u2022 10^12 gesetzt, in-\ndem f\u00fcr \u2014 = f\u00bb der Wert 14,3 *) und f\u00fcr \u00df der Wert 0,24 benutzt wurde.\nDie Werte von x sind im vorletzten Stabe der Tabelle aufgef\u00fchrt und zeigen deutlich, da\u00df die Bedeutung der Hydrolyse mit der ansteigenden S\u00e4urekonzentration abnimmt. Im letzten Stab der Tabelle schlie\u00dflich findet man die Werte\nvon\ns + x 8 h ?\nDie Tabelle 10 ist in ganz derselben Weise zu verstehen ; man findet hier die Resultate einer Versuchsreihe mit niedrigerer Ammoniumsulfatkonzentration, weshalb die Hydrolyse erst bei geringerer S\u00e4urekonzentration als in der vorigen Reihe eine wesentliche Rolle spielt. Da\u00df auch hier bei hinl\u00e4nglich kleiner S\u00e4urekonzentration die Hydrolyse nicht zu vernachl\u00e4ssigen ist,\n*) Eine orientierende Berechnung von x mit i = fs = 14,0 (das\nMittel der beiden letzten Werte von ^ gab f\u00fcr S ^ X den Wert 14,3,\nwelcher deshalb bei der schlie\u00dflichen Berechnung als der Wert von ~ benutzt wurde.","page":124},{"file":"p0125.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t125\nTabelle 10.\ni\nJede Versuchsfl\u00fcssigkeit wurde aus 25 ccm 1,938 n-Ammonium-sulfatl\u00f6sung (II) dargestellt, indem sie mit Schwefels\u00e4ure und Wasser auf 50 ccm verd\u00fcnnt wurde; Ammoniumsulfatkonzentration c = 0,969 n Graphisch (siehe Fig. 3) wurde gefunden, da\u00df die benutzten 25 ccm Ammoniumsulfatl\u00f6sung 0,7 ccm \u00bb/\u00bbwo \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure enthielten.\nDie zugesetzte Menge Schwefel- s\u00e4ure ccm\tDie gemessene Wasser-stoffionen-konzen-tration, h hlO8\t\u00dcber- sch\u00fcssige Schwefel- s\u00e4ure- \u00e4qui- valentkon-zentrat., s s \u2022 10\u00c4\ts TT\tDie durch 1 Hydrolyse gebildete Schwefelvalentkonzentrat, x xlO8\tI-.;;:;,,;-.' - ; ,..f _=(s'4~* 8\th \" 'U \u25a0 \u2022 *\n0 n/iooo\t5,47\t14\t2,56\t22,2\t\u00e0 CO\n1 '\u2022t\t7,71\t34\t4,41\t16,1\t6,50\n2\t9,62\t54\t5,61\t12,2\t6,88\n4\t15,28\t94\t6,15\t7,9\t.\t6,67\n5\t18,46\t114\t6,18\t6,7\t- 6,54\n10\t33,34\t214\t6,42\t3,7\t. 6,53\n15\t51,52\t314\t6,09\t2,5\t6,14\n20\t67,14\t414\t6,17\t1,9\t6,19\nMittel:\t6,51\n\t\tm \u2022 106\t- .\t\tX i-\n2 n/tm- Ammoniak\t3,60\t26\t_\t18,2\th 5,06\n5 n/too#-Ammoniak\t1,70\t86\t,\t\\ 8,5\t\u00bb 5,00\nerhellt indessen sowohl aus den St\u00e4ben 4 und 5 der Tabelle als auch aus der graphischen Darstellung, Figur 3, II, welche in derselben Weise wie Fig. 3, I zu verstehen ist, und woraus hervorgeht, da\u00df die bei jedem Versuche angewandte 25 ccm\nAmmoniumsulfatl\u00f6sung 0,7 ccm n/iooo \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure enthalten.\nZu unterst auf der Tabelle 10 sind ein paar Messungen angef\u00fchrt, bei welchen die Versuchsfl\u00fcssigkeit mit Ammoniak versetzt worden war ; hier ist die abhydrolysierte Schwefels\u00e4ure","page":125},{"file":"p0126.txt","language":"de","ocr_de":"126\tS. P. L. S\u00f6rensen,\ni\nnach der Formel\nberechnet, indem m die Konzentration des \u00fcbersch\u00fcssigen\nAmmoniaks bedeutet; demn\u00e4chst ist f8 gleich ~ gesetzt (siehe\n* \u201c\nS. 113). Aus der Tabelle ersieht man, da\u00df, wenn zwar der Wert von f8 etwas klein ausf\u00e4llt, so geben doch auch diese ziemlich unsicheren Messungen Werte des fB, welche von der richtigen Gr\u00f6\u00dfenordnung sind.\nVon solchen Versuchsreihen sind in allem 25 ausgef\u00fchrt worden, wobei Ammoniumsulfatl\u00f6sungen verschiedener Konzentrationen und aus 7 verschiedenen Proben festen Salzes untersucht worden sind. Tabelle 11 enth\u00e4lt Ausk\u00fcnfte sowohl \u00fcber die Beschaffenheit dieser Proben als auch, in den beiden letzten St\u00e4be\u00f6, \u00fcber die damit erhaltenen Werte von f8.\nTabelle 11.\n\u00dcbersicht \u00fcber die bei verschiedenen Ammoniumsulfatkonzentrationen gefundenen Werte von fB.\ns\nDas Ammoniumsulfat\t4 Gehalt an \u00dcberschu\u00df von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak (graphisch gefunden, vgl. Fig. 3)\t|\tVerh\u00e4ltnis der \u00fcbersch\u00fcssigen \u00c4quivalente von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak zu den \u00c4quivalenten \u00c4mmo-niumsulfat\tDie gefundenen Werte von f8 bei der Ammoniumsulfatkonzentration, c\t\n1 1 Marke j\tArt\tj\t\t\t\t\n\t\t\t\u00ee\tf C j\tH 4\t\nC. A. F. j Kahlbaum I\t\u00abZur Analyse\u00bb 1\t1912 l T\t30 ccm von einer 7,819 n-L\u00f6sung enthielten 3,0ccm n/\u00abooo \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak\t1 : 78000 (Ammoniak)\t4,692 3,128 1,564 0,782\t14,60 11,67 7,73 6,19\n! C. A. F. ! Kahlbaum ' \u00abZur Analyse\u00bb !\t1912 II eine andere 1 Probe, 4mal {in Wasser gel\u00fcst und die ! L\u00f6sung mit Al-< kohol gef\u00e4llt\t1 \u2022 ' l 0- 12o ccm von einer ! 1,938 n-L\u00f6sung enthielten 0,7 ccm n/tooQ \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure\t1 : 69000 (Schwefels\u00e4ure) #\t. 1 4 0,969\t! 6.51 i \u25a0","page":126},{"file":"p0127.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\n127\nTabelle 11 (Fortsetzung).\nDas Ammoniumsulfat\nMarke\nIII\nIV\nVI\nVII\nArt\ndo.\neiner dritten Probe, 2 mal in Wasser gel\u00f6st und die L\u00f6sung mit Alkohol gef\u00e4llt\nGehalt an \u00dcberschu\u00df von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak\n(graphisch gefunden, vgl. Fig. 3)\nerh\u00e4unis aer \u00fcbersch\u00fcssigen \u00c4quivalente von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak zu den \u00c4quivalenten Ammoniumsulfat\n25 ccm von einer 1,968 n-L\u00f6sung enthielten 0,8 ccm n/iooo \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak\n1 ; 61500 (Ammoniak)\nC. A. F. Kahlbaum \u00abZur Analyse mit Garantieschein\u00bb 1913\n30 ccm vpn einer 6,889 n-L\u00f6sung enthielten 3,0 ccm n/tooo \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak\n1 : 69000 (Ammoniak)\ndo.\n1914.\n30 ccm von einer 7,116 n-L\u00f6sung enthielten 6 ccm nA oM \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak\n1 : 35500 (Ammoniak)\nC. A. F. Kahlbaum \u00abZur Analyse mit .Garantieschein\u00bb 1914\n30 ccm von einer 6,80 n-L\u00f6sung enthielten 11,8ccm n/io<w \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak\n1 : 17300 (Ammoniak)\nC. A. F. Kahlbaum Zur Analyse 1914.\n30 ccm von einer 7,268 n-L\u00f6sung enthielten 2,2 ccm n/iooo \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure\n1 : 99000\nDie gefundenen Werte von f, bei der\nAmmoniumsulfatkonzentration, c\nI\n0,984\n0,787\n0,590\n0,394\n0497\n0,064\n6,77\n6,07\n5,40\n4,04\n3.22\n2.23\n4,133\n3,445\n2,756\n2,067\n1,378\n0,689\n0,344\n0,207\n0,069\n0,014\n13,68\n12,88\n11,97\n10,41\n8,56\n6,05\n4,75\n3,62\n2,31\n1,55\n4,270\n14,36\n4,080\n13,89\n4,361\n(Schwefels\u00e4ure) 2,907\n14,70\n11,57","page":127},{"file":"p0128.txt","language":"de","ocr_de":"Die Arrnnoniumsulfatkonzentration c\n128\tS. P. L. S\u00f6rensen,\nDer S\u00e4urefaktor f\nFigur 4\n/*\u2022 \u2022","page":128},{"file":"p0129.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t129\nDie Figur 4 enth\u00e4lt eine graphische Darstellung der Resultate, indem die Ammoniumsulfatkonzentration, c, als .Ordinate, der Wert von f8 als Abszisse eingetragen sind.\nMittels der solcherma\u00dfen konstruierten Kurve ist es jetzt m\u00f6glich, f8 f\u00fcr einen willk\u00fcrlichen Wert von c abzulesen, und man kann also das s einer vorliegenden Ammoniumsulfatl\u00f6sung berechnen, wenn h gemessen wird. 1st h einigerma\u00dfen hoch (15 \u2022 10*^6 oder noch h\u00f6her), so bekommt man bei Anwendung der einfachen Formel\ns \u2014 h.f8\neinen ann\u00e4herungsweise richtigen Wert f\u00fcr s, bei niedrigeren Wasserstoffionenkonzentrationen aber ist diese Formel unanwendbar, weil sie die Hydrolyse des Ammoniumsulfats au\u00dfer Betracht l\u00e4\u00dft. Wir haben immer die Hydrolyse ber\u00fccksichtigt und die verwickeltere Formel\ngebraucht, wo\nk\nw\nk\nm\n. P (siehe S. 112). a\nUm die bei einer solchen Messung von h mit nachfolgender Berechnung von s zu erwartende Genauigkeit zu beleuchten, werden die Resultate einiger Messungen von L\u00f6sungen des Ammoniumsulfats VII in der Tabelle 12 wiedergegeben werden.\nBetreffs des leicht verst\u00e4ndlichen Zahlenmaterials der Tabelle ist nur zu bemerken, da\u00df der dritte Stab die gegebene S\u00e4urekonzentration, d. i. die Summe der Konzentrationen der in der Ammoniumsulfatl\u00f6sung vorhandenen und der ziigef\u00fcgten S\u00e4ure, w\u00e4hrend der f\u00fcnfte Stab die aus der gemessenen Wasserstoffionenkonzentration, h, nach der obigen Formel berechnete S\u00e4urekonzentration enth\u00e4lt. Im letzten Stab der Tabelle sind die Abweichungen der gefundenen von den gegebenen S\u00e4urekonzentrationen verzeichnet.","page":129},{"file":"p0130.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. L. Sorensen,\nTabelle 12.\n% . * *\nJede Versuchsfl\u00fcssigkeit wurde aus 30 ccm einer 7,268 n-Ammonium-sulfatl\u00f6sung VII dargestellt, indem dieselbe mit Wasser und Schwefels\u00e4ure zu 50 ccm verd\u00fcnnt wurde ; c = 4,361 n; fs = 14,5 (siehe die Kurve Fig. 4). Die 30 ccm Ammoniumsulfatl\u00f6sung enthielten 2,2 ccm n/iooo \u00fcbersch\u00fcssige Schwefefels\u00e4ure; (xroax)* = 6140-lO^12.\n* Die zugesetze Menge : Schwefel- s\u00e4ure ccm\tDie in den 30 ccm Ammoniumsulfatl\u00f6sung anwesende Menge \u00fcber-; sch\u00fcssiger Sehwefel-! s\u00e4ure !\tccm 1\t*\ti\t\u00c4quivalent-konzentra-tion der ge-, samten \u00fcbersch\u00fcssigen Schwefels\u00e4ure, s s -10\u00ae\t] (gegeben)1\t! Die ! gemessene Wasser- sloflionen- \u00bb konzentra-tion, h : h \u2022 106\t|\tDie aus h berechnete | \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure \u00c4qui-valentkon-zentrat., s s \u2022 106 | (gefunden)\tDifferenz s (gegeben) -f- s (gefunden)\n0 n/i too\t2,2 n/tooo\t! \u00ab \u00bb\t6,94\t89,6\t4,4 \u2022 10^ 6\n\u00b0\ti 10 \u00ab\tf 2,2\t( J 2.2 K/'i\t;\t144 244 i\t12,04 !\t17,96\t139,5 236,7\t4,5 7,3\n15\t2,2 7 1\t344\t'\t24,52\t338,1\t5,9\n20 *\t2,2\tj\t444 I\t31,52\t\u00ab3,8\t;\t0,2\nSolange man es mit Ammoniumsulfatl\u00f6sungen mit \u00fcbersch\u00fcssigen, selbst ganz kleinen Schwefels\u00e4uremengen zu tun hat, werden die Abweichungen zwischen den gegebenen und den gefundenen S\u00e4urekonzentrationen gew\u00f6hnlich von \u00e4hnlicher Gr\u00f6\u00dfe wie die in der Tabelle 12 verzeichneten sein. Die Abweichung hat bei s\u00e4mtlichen unseren Kontrollversuchen selten die Gr\u00f6\u00dfe 10 \u2022 10 ^ 6 erreicht und nur ein einziges Mal 20 \u2022 10 -r6 \u00fcberschritten. Ausgedr\u00fcckt in \u00b0/o der gesamten \u00fcbersch\u00fcssigen S\u00e4urekonzentrationen wird die Abweichung oft bedeutend erscheinen, das aber, was uns hier interessiert, ist die absolute Gr\u00f6\u00dfe der Abweichung. Eine Abweichung von 20 \u2022 10 ^ 6 bedeutet ausgedr\u00fcckt in dieser Weise einen Fehler von 1 ccm n/iooo in 50 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit, und wir meinen, diese Abweichung bei Untersuchungen \u00fcber Ammoniumsulfatl\u00f6sungen mit \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure als Maximalfehler bezeichnen zu d\u00fcrfen.\nAnders aber stellt sich die Sache, wenn von Aufl\u00f6sungen","page":130},{"file":"p0131.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t131\nr\nohne \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure oder gar mit \u00fcbersch\u00fcssigem Ammoniak die Rede wird, d. h. L\u00f6sungen, deren Wasserstoffionenkonzentration geringer als etwa 6 X 10^6 ist. Die Wasserstoffionenmessung wird hier, wie schon (S. 113) erw\u00e4hnt, weniger genau, und bei der Berechnung von s, welches ja in den genannten F\u00e4llen 0 oder negativ sein soll, spielt die Gr\u00f6\u00dfe Xmax eine dominierende Rolle. Da indessen xmtx besonders der Unsicherheit des Wertes von \u00df wegen mit wes\u00e9ntiichen Fehlern behaftet ist, so kann der Maximalfehler bei der Bestimmung von s in solchen L\u00f6sungen bedeutend gr\u00f6\u00dfer als 1 ccm Wiooo auf 50 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit werden. Di\u00e9 mit derartigen L\u00f6sungen erhaltenen Resultate sind deshalb nur als ungef\u00e4hr richtig zu betrachten. Um dieses n\u00e4her zu beleuchten, haben wir in der Tabelle 13 einige Messungen zusammengestellt, welche mit einigen derjenigen Ammoniumsulfatl\u00f6sungen, die zur Bestimmung von fs gedient hatten, ausgef\u00fchrt wurden, aber ohne Zusatz von Schwefels\u00e4ure (bezw. mit Zusatz von ein wenig Ammoniak). Der Inhalt dieser L\u00f6sungen an \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure oder Base war bekannt und konnte nat\u00fcrlich hierauch mittels der gemessenen Wasserstoffionenkonzentration berechnet werden, was einen Vergleich des gefundenen und des berechneten Inhalts erm\u00f6glichte. Auch hier wurde die Berechnung gem\u00e4\u00df der Formel\ns = h. r, f !5\u00fcs?\n8 h-f,\t... .\nausgef\u00fchrt, wobei zu bemerken ist, da\u00df ein negativer Wert von s die entsprechende Konzentration von Ammoniak bedeutet, welche Konzentration wir bisweilen oben mit m bezeichnet haben.\nAus der Tabelle 13 geht hervor, da\u00df selbst in F\u00e4llen wie den hier erw\u00e4hnten die Abweichung gew\u00f6hnlich kleiner als 20 10 ist, was 1 ccm Wiooo auf 50 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeitentspricht; nur die L\u00f6sung des Ammoniumsulfats (VI), welche reichliche Mengen \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak enthielt und demgem\u00e4\u00df auch einen sehr niedrigen Wert f\u00fcr h gegeben hat, gibt eine bedeutend gr\u00f6\u00dfere Abweichung.","page":131},{"file":"p0132.txt","language":"de","ocr_de":"132\nS. P. L. Sorensen,\nTabelle 13.\nDie\nzugesetzte\nMenge\nAmmoniak\nccm\nDie in der angewandten Versuchs* * fl\u00fcssigkeit anwesende \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak\nccm\nDie gesamte \u00fcbersch\u00fcssige Schwefel-s\u00e4ure\u00e4qui-valentkon-zentrat., s\ns-10\n,6\nDie\ngemessene Wasser-stoffionen-konzen-tration, h\n(gegeben) j h\u2022 10\nDie mittels h berechnete \u00fcbersch\u00fcssige Schwefel-s\u00e4ure\u00e4qui-valentkon-zentrat., s\ns* 10\u00ae (gefunden)\nDifferenz: s (gegeben) + s (gefunden)\nJede Versuchsfl\u00fcssigkeit wurde aus 25 ccm einer l,938.n-AmmoniUm-sulfatl\u00fcsung (II) dargestellt, welche mit Wasser und Ammoniak zu \u00f6Occm verd\u00fcnnt wurden ; c = 0,969; fg = 6,6 (siehe die Kurve Fig. 4). Die 25 ccm Ammoniumsulfatl\u00f6sung enthielten 0,7 ccm n/t\u00aboo \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure. (xmax) \u2022 = 849 \u00ab 10 *' **\u2022 *)\n0 n/i o\u00abo 2 5\t0,7 n/tooo-I|S94 0.7 0,7\t-f 14 -+ 26 +-86\t5,47 3,60 1,70\t+ 12,6 -r-12,0 + 64,4\t+1,4*10\u20146 +14,0 +21,6\nDie Versuchsfl\u00fcssigkeit wurde aus 25 ccm ein sulfatl\u00f6sung (III) durch Verd\u00fcnnung mit Wasser c = 0,984 ; fg =s 6,65 (siehe die Kurve Fig. 4). D sulfatl\u00f6sung enthielten 0,8 ccm n/iooo \u00fcbersch\u00fcssig = 866 \u2022 10-12-\t\t\t\ter 1,968 n-Ammonium-zu 50 ccm dargestellt, ie 25 ccm Ammonium-es Ammoniak. (xmax)*\t\n0 n/\u00aboo*\t0,8 n/t**o-NHs\t+ 16\t3,57\t>-12,7\t+3,310^-6\n.\t:,c = 4,080;\nfg = 14.0 (siehe Kurve Fig. 4). Die 30 ccm Ammoniumsulfatl\u00f6sung enthielten 11,8 ccm n/tooo \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak. (Xmax)# =* \u00d4663 \u2022 10--\u00cf2.\nll,8n/iwo-NHs\t\u2022+ 236\t1,33\t-+285\n+ 49-10\n4-6\nDie Versuchsfl\u00fcssigkeit wurde aus 30 ccm einer 7,268 n-Ammoniumsulfatl\u00f6sung (VII) durch Verd\u00fcnnung mit Wasser zu 50 ccm dargestellt, c = 4,361; fg 14,5 (siehe die Kurve Fig. 4). Die 30 ccm Ammoniumsulfatl\u00f6sung enthielten 2,2 ccm n/i #oo \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure. (xmaJ* = 6140.10-i2.\u00ab)\n0 n/iooo :2,2 n/iooo HjS04 \u25a0 -J-\t44\n6,94\t-f- 39,6 +4,4.10\n*46\n*) Diese drei Versuche mit Ammoniumsulfatl\u00f6s\u00fcng (II) sind auch in der Tabelle 10, aber in anderer Weise berechnet, aufgef\u00fchrt.\n*) Dieser Versuch geh\u00f6rt der in der Tabelle. 12 wiedergegebenen Reihe.","page":132},{"file":"p0133.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\nIsa\nTabelle 13 (Fortsetzung).\nDie\nzugesetzte\nMenge\nAmmoniak\n*\necm\nDie in der angewandten Versuchsfl\u00fcssigkeit anwesende \u00fcber\nSchwefels\u00e4ure oder Ammoniak\nccm\nDie gesamte \u00fcbersch\u00fcssige Schwefel\u00ab s\u00e4ure\u00e4qui-valentkon-zentrat., s\ns \u2022 10* (gegeben)\nDie\ngemessene Wasser-stoffionen-konzen-tration, h\nDie mittels b berechnete \u00fcber-\nSchwefel-s\u00e4ure\u00e4qui-valentkon-zentrat., s\ns.10^\n(gefunden)\nDifferenz: s (gegeben) -r* s (gefunden)\nDie Versuchsfl\u00fcssigkeit wurde aus 20 ccm einer 7,268 n-Ammonium-sulfatl\u00f6sung (VII) durch Verd\u00fcnnung mit Wasser zu 50 ccm dargestellt, c = 2,907 ; fg = 11,65 (siehe die Kurve Fig. 4). Die 20 ccm Ammonium-sulfatl\u00f6sung enthielten 1,47 ccm \"/mo \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure (x )*\n= 3686-MT\u00bb.\t\u201c\u201c\n0 n/iooo\n1,47 n/iooo-HaS04\t-j- 29,4\n6,90\n+ 34,5\nt5,1-10\nr6\nB. S\u00e4ure- und Basebindungsverm\u00f6gen der Ampholyten.\na) Die Wasserstoffionenkonzentrationen in salzfreien\nAmpholytenl\u00f6sungen.\nDie Wasserstoffionenkonzentration einer s\u00e4urehaltigen L\u00f6sung eines Ampholyten, RHOH, wird lediglich durch den vom Ampholyten nicht gebundenen Teil der S\u00e4ure und den Disso-ziationsgrad derselben bestimmt, wofern die Konzentration der S\u00e4ure so gro\u00df ist, da\u00df die Dissoziation des Ampholyten keine Rolle spielt. Die \u00c4quivalentkonzentration des Ampholyten sei a, die der zugesetzten S\u00e4ure s, die der vom Ampholyten nicht gebundenen S\u00e4ure y, weiter, der Dissoziationsgrad der S\u00e4ure -sei a und der des Ampholytsalzes der S\u00e4ure \u00df', dann hat man das gew\u00f6hnliche Gleichgewicht der Hydrolyse:\nRHAc -f H,0 ^r-\u00b1- RHOH -f HAc [HAc] [RHOH] = kbh [HRAc]\nwelches f\u00fcr a > s\tk\ny (1 v a) (a T s -f y) * kbh (s -fy) (l 4-\u00df')\ngibt, wenn kbh die Hydrolysenkonstante des Ampholytsalzes bedeutet.","page":133},{"file":"p0134.txt","language":"de","ocr_de":"134\nS. P. L. Sorensen,\n\u2022\t'\t.\t.\tt\nMittels einer ganz \u00e4hnlichen Berechnung wie die oben (S. 110) angewandte findet man\nK (i + <*) \u00df'\nkbh \u2014\nkb (l t \u00df') \u00ab\nWird dieser Wert f\u00fcr kbh in die obige Gleichung eingesetzt, gibt eine einfache Rechnung:\na -r s -f\nM\u00bb'\nkw a\n\na -r s +\n:w \u00df' V\nkb \u00ab /\n, K \u00df' + ST\u201c\n\u2018b a\nMittels dieser Formel (1) kann y und damit die Wasserstoffionenkonzentration, h, und die gebundene S\u00e4urekonzentration, s -r y, berechnet werden, wenn die in die rechte Seite der Gleichung eingehenden Gr\u00f6\u00dfen bekannt sind.\nDiese Formel (1) entspricht beinahe ganz der Hydrolysengleichung, welche fur eine L\u00f6sung eines Salzes einer starken S\u00e4ure und einer schwachen Base mit \u00dcberschu\u00df der letzteren G\u00fcltigkeit hat:\n* o -r\nv\nm\nkw \u00df\n4 C km a (siehe S. 111).\nindem s der Salzkonzentration, c, und a ^ s der Konzentration der \u00fcbersch\u00fcssigen Base, m, entsprechen (die Gr\u00f6\u00dfe ist\nkt ci\ngew\u00f6hnlich a-rs gegen\u00fcber zu vernachl\u00e4ssigen).\nWofern s > a, dann wird die Hydrolysegleichung\n[HAc] [RHOH] \u00ab kbh [RHAc],\nwelche nat\u00fcrlich auch in diesem Fall G\u00fcltigkeit beh\u00e4lt, die folgende Formel geben:\n(s -T a + y) (1 -r a) y * kbh (a + y) (i -r \u00dfO;\nworaus man einen Ausdruck f\u00fcr y bekommt, der ganz der Formel (1) entspricht, nur mit a statt s und s statt a, eine Formel, die der fr\u00fcher (siehe S. 111) gefundenen Gleichung\n\ns\n+\ns* .\nT + c\nganz entspricht.\nkw \u00df\nkraa","page":134},{"file":"p0135.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstadien. II. Mitteilung.\t135\nWie schon gesagt, ist die Formel (1) nur unter der Voraussetzung richtig, da\u00df die S\u00e4urekonzentration so gro\u00df ist, da\u00df die Dissoziation des Ampholyten in Wasserstoffiohen und Ampholytanionen keine Rolle spielt. Da wir nun, wi\u00e8 in der Einleitung dieser Abhandlung (S. 105) erw\u00e4hnt, bei der Berechnung von dem S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen des Albumins diese Voraussetzung als richtig betrachten, so wird es von Interesse\nsein, etwas n\u00e4her zu untersuchen, welche Gr\u00f6\u00dfe dann die\n\u00ab\t. +* . *\nWasserstoffionenkonzentration oder die Konzentration der \u00fcber-schlissigen S\u00e4ure haben mu\u00df, um diesen Schlu\u00df zu erlauben, oder anders gesagt, um Formel (1) ohne wesentlichen Fehler anwenden zu k\u00f6nnen. Wir werden deswegen eine* genaue Berechnung der Wasserstoffionenkonzentration solcher s\u00e4urehaltigen Ampholytenl\u00f6sungen versuchen, indem wir sowohl die Dissoziation des Ampholyten in Wasserstoff- und Anionen als auch die in Hydroxyl- und Kationen ber\u00fccksichtigen.\nWir nennen die Konzentration des nichtdissoziierten Ampholyten u, die Konzentration des in Kation und Hydroxylion gespaltenen Ampholyten b, und die Konzentration des in Anion und Wasserstoffionen gespaltenen \u20ac. Benutzen wir im \u00fcbrigen die gleichen Bezeichnungen wie oben, werden die verschie-\ni\ndenen in der L\u00f6sung gegenw\u00e4rtigen Verbindungen und Ionen die folgenden Konzentrationen besitzen:\n[RHOH]\t[RH+l\t[ROH-]\t[RHAc]\nKonz.\tu\t(s -r\ty) r+b\t\u20ac (\ts y) (1 t\n[Ac-]\t[HAc]\t[H+]\t[OH- 1\nKonz, (s *r y) \u00df' -}- ay\ty (i * \u00ab)\th\tkw h\nDiese Gr\u00f6\u00dfen sind durch die folgenden 5 Gleichungen verkn\u00fcpft:\n1.\tDie Dissoziation des Ampholyten als S\u00e4ure:\n[H+j [ROHJ* ] = ka [RHOH]\n. h \u2022 e =* ka \u2022 u\n2.\tDie Dissoziation des Ampholyten als Base: )\n[OH- ] [RH+] = kb [RHOH] y \u2022 ((s - Y) \u00df' + *) = kb . u\nHoppe-Seyler\u2019\u00bb Zeitschrift f. physiol. Chemie. CHI.\t10","page":135},{"file":"p0136.txt","language":"de","ocr_de":"136\nS. P. L. Sorensen,\n3.\tDie Hydrolyse des Ampholytsalzes : [HAc] [RHOH] = kbh [RHAc]\ny (1 4 o) \u2022 u =\ny \u2022 u =\nkw (1\nkb \u2022 (1 v \u00df') \u2022 \u00ab\nkw \u2022 \u00df' (\u00bb * y)\n(S r y)(l r \u00dfO\n4.\tDie gesamte Ampholytenkonzentration ist gleich a:\na = U + (s y) \u00df' b + \u20ac + (s -r y) (1 -r \u00df') a=sU + b+_\u20ac + 8-ry\n5.\tDie Summe der positiven Ionen ist der der negativen gleich :\n(s ~ y) \u00df' -f- b -f\" h = * + (s \"r y) \u00df' -j- a \u2022 y -j- J\u00ee\u00efL\nk\th\nh 4 X \u00c4 a \u2018y +(\u20ac **)\u2022 i\nWenn ka, kb, kw, a, \u00df7, a und s bekannt sind, da,nn k\u00f6nnen die 5 unbekannten, u, h, y, b und e aus den obenstehenden \u00f6 Gleichungen gefunden werden. Dieselben lassen sich n\u00e4mlich auf die folgenden zwei reduzieren:\na *Na \u2022 y \u2022 h \u2022 kb\n\u00e0 \u2022 y \u2022 h \u2022 kb (1 4 \u00dfO 4- \u00df' (h\u2018 kb 4- h kw 4- k kw) (2)\nS4 y =\nh 4 ~ =* ay -f\nund\n\u00c4*\u00df' (ka*K~- h* kb 4- h kb \u2022 ,0.y)\na.y h kb(l 4\u00df0 4- \u00df' (h*. kb + h-kw 4- ka.kw\n(3)\nGleichung (3)1 ist vierten Grades mit R\u00fccksicht auf h, aber nur zweiten Grades mit Bezug auf a \u2022 y. Man kommt deshalb am leichtesten zum Ziel, wenn man h als gegeben und a \u2022 y und s als unbekannt betrachtet, mit anderen Worten, wenn man berechnet, welchen Wert s haben mu\u00df, damit die Ampho-lytenl\u00f6sung eine gegebene Wasserstoffionenkonzentration h bekomme. Bei dieser Berechnung werden a und \u00df7 vorl\u00e4ufig gleich 1 gesetzt, won\u00e4chst y f\u00fcr einen gegebenen Wert des h, mittels Gleichung (3) berechnet wird.1)\n\u2018) Wenn \u00ab und \u00df' gleich 1 gesetzt werden, dann k\u00f6nnen die beiden\nGleichungen in eine zusammengezogen werden, welche die folgende Form bekommt :","page":136},{"file":"p0137.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t137\n%\nIst y gefunden, so kann s aus der Gleichung (2). berechnet werden. Aus dem gefundenen, angen\u00e4herten Wert von s k\u00f6nnen die wirklichen Werte von a und \u00df7 mit hinl\u00e4nglich gro\u00dfer Genauigkeit gesch\u00e4tzt werden, won\u00e4chst die Berechnung mit diesen Werten von a und \u00df7 durchgef\u00fchrt wird.\nUm uns einen Begriff von der Gr\u00f6\u00dfe des Fehlers zu machen, welchen die Anwendung der Formel (lj mit sich bringt, werden wir jetzt mittels dieser Formel berechnen, welche Wasserstoffionenkonzentr\u00e4tionen eine Glykokoll\u00f6sung durch Zugabe verschiedener, kleiner Mengen Salzs\u00e4ure erh\u00e4lt, und demn\u00e4chst mittels der vollst\u00e4ndigen Formel (Gleichung 2 u. 3) die Salzs\u00e4uremenge berechnen, welche dieselbe Glykokoll\u00f6sung verlangt, um \u00e4hnliche Wasserstoffionenkonzentrationen anzunehmen. Bei diesen Berechnungen ist kw = 0,72 \u2022 10 ka = 1,12 \u2022 10 *10 >) und kb = 1,65 \u2022 10*M21) gesetzt. Der Dissoziationsgrad der Salzs\u00e4ure, a, ist aus dem Leitverm\u00f6gen stark verd\u00fcnnter Salzs\u00e4ure berechnet, indem p \u0153 = 383,0. Der Dissoziationsgrad, \u00df7, des salzsauren Salzes des Glykokolls ist gleich dem Dissoziationsgrad von Ammoniumchloridl\u00f6sungen derselben \u00c4quivalentkonzentration gesetzt, indem \\x = 130,1. Die GlykokoUkonzentration, a, ist \u00fcberall 0,4 normal.\nDie Berechnungen nach der Formel (1) sind in der Tabelle 14 zusammengestellt, die nach der Formel (2,3) in der Tabelle 15. Damit selbst kleine Unterschiede unter den Resultaten der beiden Rechnungsweisen deutlich hervortreten k\u00f6nnen, haben wir mit mehreren Dezimalstellen, als die Genauigkeit der betreffenden Konstanten es erlaubt, gerechnet. ^\nh\u00ab + h* (a -r s +\t+ h\u00ab\nKb\n(aka*f ska\nDiese Gleichung ist mit einer in einer fr\u00fcheren Abhandlung ver\u00f6ffentlichten, auf einen etwas anderen Weg hergeleiteten Gleichung identisch (S. P. L. S\u00f6rensen, Ergebnisse der Physiologie, Bd. 12, S. 504 [1912]).\n*) Nach Messungen von S. Palitzsch und K. G. Dernby (siehe Comptes-Rendus du Laboratoire de Carlsberg, Bd. 1\u00cf, S. 268 (1916).\n10*","page":137},{"file":"p0138.txt","language":"de","ocr_de":"138\tS. P. L. Sorensen,\nTabelle 14.\nNach Formel (1) berechnete Wasserstoffionenkonzentration, h, in Mischungen von Glykokoll und Salzs\u00e4ure; a = 0,4.\nNr.\tKonzentration der zugegebenen Salzs\u00e4ure, s, s \u202210\u00ae\t' ! a \u2022\t\u00df'\tDie berechnete Wasserstoffionenkonzentration, h, h \u2022 106\tT log h (Ph)\t^ log s\n1\t0,0010\t1,000\t1,000\t0,0108\t7,967\t6,000\n2\t0,0100\t1,000\t0,999\t0,1078\t6,967\t5,000\n3\t0,0336\t0,999\t0,998\t0,3619\t6,441\t4,474\n4\t0,0638\t0,998\t0,996\t0,6850\t6,164\t4,195\n; 5\t0,1000\t0,997\t0,993\t1,0704\t5,970\t4,000\n6\t0,1733\t0,995\t0,991\t1,8516\t5,732\t3,761\n7\t0,3211\t0,991\t0,988\t3,426\t5,465\t3,493\n8\t0,6418\t0,987\t0,983\t6,810\t5,167\t3,193\n9\t1,0000\t0,985\t0,978\t10,575\t4,976\t3,000\n10\t1,8-142\t0,982\t0,971\t19,394\t4,712\t2,734\n11\t4,5842\t0,975\t0,957\t47,861\t4,320\t2,339\n12\t10,0000\t0,966\t0,939\t103,89\t3,983\t2,000\nTabelle 15.\nNach Formel (2, 3) berechnete Salzs\u00e4urekonzentration in Mischungen von Glykokoll und Salzs\u00e4ure mit gegebener Wasserstoffionenkonzentration, h; a = 0,4.\nNr.\tWasserstoffionenkonzentration, h h \u2022 10\u00ae\t\u00ea a\t\u00df'\tDie berechnete S\u00e4urekonzentration, s s \u2022 10*\t\u25a0r log h \u2022 (Ph)\tv log s\n13\t0,696\t1,000\t1,000\t0\t6,157\tX\n14\t0,750\t1,000\t0,999\t0,009822\t6,125\t5,008\n15\t0,900\t0,999\t0,998\t0,03371\t6,046\t4,472\n16\t1,120\t0,998\t0,996\t0,06405 \u2018\t5,951\t4,193\n17\t3,447\t0,991\t0,988\t0,3099\t5,463\t3,509\n18\t10,60\t0,985\t0,978\t6,9975\t4,975\t3,001\n19\t47,92\tQ,975\t0,957\t4,586\t4,319\t2,339\n20\t103,80\t0,966\t0,939\t9,990\t3,984\t2,000","page":138},{"file":"p0139.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t139\n\u2022 \u2022 \u2022 \u2022 Wfm\n.. \u00bb\nI\n\n\ni *\n\nFigur 5.\nDie Tabelle und ganz besonders deutlich die graphische Darstellung der berechneten Resultate auf der Figur 5 zeigen, da\u00df beide Formeln praktisch genommen dieselben Resultate geben, wenn der S\u00e4urezusatz so gro\u00df ist, da\u00df die Wasser-stoffionenkonzentration gleich oder gr\u00f6\u00dfer als 4\u2022\u2022.10t\u00ab ist (PH = ca-M). Bei kleineren Wasserstoffionenkbnzentrationen gibt die Benutzung der Formel (1) Anla\u00df zu Fehlern, welche um so gr\u00f6\u00dfer sind, je kleiner der S\u00e4urezusatz und damit auch die Wasserstoffionenkonzentration ist.\nMan kann die Gr\u00f6\u00dfe des Fehlers bei verschiedenen Wasserstof\u00fconenkonzentrationen mit gro\u00dfer Ann\u00e4herung sch\u00e4tzen, wenn man \u00fcberlegt, da\u00df der Hauptfehler der Formel (1) in der Vernachl\u00e4ssigung der Dissoziation des Ampholyten als S\u00e4ure liegt, und da\u00df f\u00fcr diese Dissoziation die folgende Gleichgewichtsbedingung (s. S. 135) existiert :\nh*\u20ac = ka \u2022 u\nIst die Konzentration der zugegebenen S\u00e4ure o, so wird die Wasserstoffionenkonzentration, die wir mit h0 bezeichnen k\u00f6nnen, so gut wie lediglich durch diese Dissoziationsgleichung bestimmt, und h0 gleich \u20ac0 sein. Der Fehler, in Prozenten der","page":139},{"file":"p0140.txt","language":"de","ocr_de":"140\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nWasserstoffionenkonzentration ausgedr\u00fcckt, wird in diesem Falle selbstverst\u00e4ndlich gleich 100 sein. Wird etwas S\u00e4ure zugef\u00fcgt, dann wird die Wasserstoffionenkonzentration wachsen und die Dissoziation des Ampholyten als S\u00e4ure zur\u00fcckgedr\u00e4ngt werden; w\u00e4hrend wir fr\u00fcher\nho \u2022 \u20aco = ho\nko ~ ka\nu,\nhatten, bekommen wir jetzt\nh, \u2022 \u20act\n= k\na\nu\nWir k\u00f6nnen bei dieser Berechnung die von der Dissoziation des Ampholyten herr\u00fchrende Wasserstoffionenkonzentration gleich \u20aci setzen, und die Frage wird dann die folgende, wie viele Prozent \u20acj von ht ausmacht?\nWir setzen hj = qh0 und haben dann\nka ut\n\u20aci =\nka \u00bb1\nqh,\nSetzen wir hier m = u0, was erlaubt ist, solange die Menge des dissoziierten Ampholyten der des undissoziierten gegen\u00fcber ganz klein ist, so wird der Fehler in Prozenten der Wasserstoffionenkonzentration ausgedr\u00fcckt:\n100 e,\n100 ka Ul\nh\n100 ka u0 qh0qh0\n100\n\u25a0i qh0 qh0\nindem h0 \u2022 h0 = ka \u2022 u0.\nMan ersieht hieraus, da\u00df w\u00e4hrend der hei der Benutzung der Formel (1) begangene Fehler f\u00fcr eine reine w\u00e4sserige Ampholyteiil\u00f6sung 100\u00b0/o der Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung ausmacht, so wird er f\u00fcr eine saure Ampholytenl\u00f6sung mit einer q mal gr\u00f6\u00dferen Wasserstoffionenkonzentration nur\n-jjl\u201c \u00b0/o der Wasserstoffionenkonzentration dieser L\u00f6sung ausmachen.s-\nZur n\u00e4heren Beleuchtung hiervon haben wir in der Tabelle 16 die Resultate der Berechnungen nach Formel (2, 3) (Tabelle 15) mit den entsprechenden nach Formel (1) berechneten zusammengestellt.","page":140},{"file":"p0141.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t141\nTabelle 16.\nDie Gr\u00f6\u00dfe des Fehlers, welcher bei der Berechnung der Wasserstoffionenkonzentration ganz schwach salzsaurer Glykokoll\u00f6sungen nach Formel (1) entsteht.\nS\u00e4ure- konzen- tration,\tWasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung\t\tDer bei Benutzung der For-\tq h\t1 \u20ac \\\t\u20ac\ns l s \u2022 103\tnach der Formel (2,3) h* 10\u00ae\tnach der Formel (1) h'. 10\u00ae\tmel (1) begangene Fehler, e (e=h-rhO \u20ac-10\u00ae\t\u201c h0 (h0=0,696 10-\u00ae)\t\u2022 \u2022\u2022 in \u2022/\u2022von h\t100 ~ q2\n0\t0,696\t0\t0,696\t1,000\t100,00\t100,00\n0,009822\t0,750\t0,106\t0,644\t1,078\t85,87\t86,05\n0,03371\t0,900\t0,363\t0,537\t1,293\t59,37.\t59,81\n0,06405\t1,120\t0,687\t0,433\t1,609\t38,66\t38,63\n0,3099\t3,447\t3,311\t0,136 \u2022\t4,953\t3,95\t4,08\n0,9975\t10,60\t10,56\t0,04\t15,23\t0,38\t0,43\n4,586\t47,92\t47,92\t0\t68,85\t0\t0,02\n9,990\t-\t103,80\t103,80\t0\t149,14 1\t\u2022 0 f r\t0,00\nDie beiden ersten St\u00e4be der Tabelle sind direkt aus der Tabelle 15 ausgeschrieben; Die Zahlen des dritten Stabes, welche die nach Formel (1) f\u00fcr die im ersten Stabe angegebenen S\u00e4urekonzentrationen berechneten Wasserstoffionenkonzentrationen a\u00f6geben, sind mittels der in hinl\u00e4nglich gro\u00dfem Ma\u00dfstab gezeichneten Figur 5 graphisch ermittelt worden; \u00fcbrigens enth\u00e4lt die Tabelle 14 Berechnungen der Wasserstoffionenkonzentrationen in Losungen mit sehr \u00e4hnlichen S\u00e4urekonzentrationen, weshalb die Interpolation sich mit gro\u00dfer Genauigkeit ausf\u00fchren lie\u00df. Die \u00fcbrigen St\u00e4be der Tabellen haben keine weitere Erkl\u00e4rung n\u00f6tig; nur soll auf die ausgezeichnete \u00dcbereinstimmung zwischen dem gefundenen Unterschied der beiden Berechnungsweisen und dem nach der 100\nFormel berechneten Fehler die Aufmerksamkeit gelenkt werden (siehe die beiden letzten St\u00e4be der Tabelle l\u00df).","page":141},{"file":"p0142.txt","language":"de","ocr_de":"1^2\tS. P. L. Sorensen,\nb) Die Wasserstoffionenkonzentration von salzhaltigen Ampholytenl\u00f6sungen.\nWir werden erst den Fall betrachten, da\u00df das in der Ampholytenl\u00f6sung gegenw\u00e4rtige Salz von einer starken S\u00e4ure und einer starken Base gebildet ist, und wir sehen von der Dissoziation des Ampholyten in Wasser- und Anionen, bezw. Hydroxyl- und Kationen ab.\nWir gebrauchen dieselben Bezeichnungen wie oben und nennen die Konzentration des Salzes, MAc, mit c (Dissoziationsgrad \u00df).\nWird jetzt die vom Ampholyten gebundene Basenkonzentration gleich x gesetzt, und bezeichnen s und y, wie oben, die Konzentrationen der zugesetzten und der freien S\u00e4ure, dann wird die Konzentration der gebundenen S\u00e4ure s + x y und die Konzentration des Salzes c' = c ~x sein. Wenn weiter \u00df\" der Dissoziationsgrad der Verbindung des Ampholyten mit der Base, MOH, ist, so werden die verschiedenen in der L\u00f6sung anwesenden Verbindungen und Ionen die folgenden Konzentrationen haben:\n[RHOH] [RH+] [ROIF] [RHAc] [ROHM] [HAc] Konz, u (s-fx-fy)\u00df' \u00df\"x (s + x-r y) (1-r\u00dfO x(l-r\u00df\") y(l-ro)\n[Ac*]\tIM*] [MAc] [H+] [OH^J\nKonz, yO + (s + X-ry)\u00df' + c'\u00df x\u00df\" + c'\u00df c'(l-r\u00df) h ^\nDiese Gro\u00dfen sind durch die folgenden Gleichungen unter einander verkn\u00fcpft:\n1.\tDie Dissoziation des Ampholyten als S\u00e4ure:\n[h+] [roh^ J = ka [rhohJ\nh\u2022x \u2022 \u00df\" =\u00bb ka . u\n2.\tDie Dissoziation des Ampholyten als Base:\n[OH^ ] [rh+] = kb [rhoh]\nK\nj(s + XTy)P' = kru\n3.\tDie Dissoziation der S\u00e4ure:\nh,ayo\ni. a = \u00bb+(\u00ab+ST y)$'+x \u00df\" + (s + x -H y) (1 v \u00df')+(1 ^ \u00df\")x a = a-j-s-f 2xt y\n!","page":142},{"file":"p0143.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t143\n5. c = c' -f- x.\t|\nWenn ka, kb, kw, a, \u00df', \u00df\", a, c und s bekannt sind, dann k\u00f6nnen die 5 unbekannten x, y, u, h und c7 mittels der obigen 5 Gleichungen gefunden werden. Eliminiert' man x, u und h aus den ersten 4 Gleichungen, dann bekommt man die folgende:\nys + y (a : S +\t-r -^(ys +\t(\u00bb+\u00bbf y>) = o.\nWenn s und damit y nicht sehr klein sind, kann man die\nGr\u00f6\u00dfe \u00e4p (a + 8 Y)in der Parenthese des letzten Glieds\nder Gleichung vernachl\u00e4ssigen, weil sie mit der Gr\u00f6\u00dfe ys v\u00e8r-glichen verschwindend ist.\nDie Gleichung reduziert sich dann auf\nk.\n(\ny* + y I a * s -f\nkw\u00df\\ kw\u00df'\n1\u2014 1 -5- S\t= 0;\nkb a /\tkb a\nwelcher Ausdruck mit Formel (1) identisch ist (s. S. 133). Die freie S\u00e4uremenge und damit wieder die Wasserstoffionenkonzentration in L\u00f6sungen eines Ampholyten und nicht allzu wenig S\u00e4ure kann demnach, auch wenn Salze starker S\u00e4uren mit\nstarken Basen anwesend sind, ganz wie in salzfreien L\u00f6sungen berechnet werden. Der Einflu\u00df des Salzes zeigt sich nur dadurch, da\u00df nat\u00fcrlich die Werte von et und \u00df' sich mit der Salzkonzentration \u00e4ndern.\nIst das in der L\u00f6sung gegenw\u00e4rtige Salz von einer schwachen S\u00e4ure oder von einer schwachen Base oder von beiden abgeleitet, dann wird die Sachlage etwas verwickelter. Wir werden hier den Fall betrachten, da\u00df das Salz sich aus einer starken S\u00e4ure und einer schwachen Base ableitet, z. B. so wie wir es bei den uns besonders interessierenden ammo-niumsulfathaltigeh L\u00f6sungen antreffen. Wir k\u00f6nnen hier ganz \u00e4hnliche Betrachtungen wie oben anstellen, nur m\u00fcssen wir uns erinnern, da\u00df die L\u00f6sung neben freier S\u00e4ure (Konzen-","page":143},{"file":"p0144.txt","language":"de","ocr_de":"144\nS. P. L. Sorensen,\ntration y) auch, der Hydrolyse des Salzes wegen, freie Base, (MOH), enth\u00e4lt, deren Konzentration wir gleich z setzen. Mit denselben Bezeichnungen wie oben wird die Konzentration der gebundenen Base deshalb XtZ, und die der gebundenen S\u00e4ure s + x~y, die Konzentration der gebundenen \u00ab\u00fcbersch\u00fcssigen* S\u00e4ure wird somit s + x -s-y f (x-s-z) = s ~y + z.\nSehen wir jetzt, wie oben, von der Dissoziation des Ampholyten in Wasserstoff- und Anionen, bezw. in Hydroxyl-und Kationen ab, dann werden die verschiedenen in der L\u00f6sung gegenw\u00e4rtigen Verbindungen und Ionen die folgenden Konzentrationen bekommen:\n[rhoh] [rh+] [roh^]\t[RHAc]\nKonz, u (S -J- X -T y) \u00df' (x -r z) \u00df\" (s + X \u00abr y> (1 -r \u00dfO\n[ROHM]\t[HAc]\nKonz.\t(X -r Z) (1 -r \u00df\") y (1 f a)\n[Acv]\t[MOH] [H*]\t[MAc]\nKonz. ya + (s-fx4-y)\u00df\u2018-{-c'\u00df z\t(x -r z) \u00df\" -f c' \u00df\tc' (1 -i- \u00df)\n[Hfl\t[OH^]\nKonz.\th\tkw\nh\nDiese Gr\u00f6\u00dfen sind mit einander durch 6 Gleichungen verkn\u00fcpft, von welchen die 5 den oben angef\u00fchrten (S. 142) ganz entsprechen und hier von folgender Form sind:\n1.\th (x -T z) \u00df\" = ka . u\n2.\t-\u00eejp (? + X -r y) \u00df' = kb * u\n3.\th = y a\n4.\ta=u-f s-f-\u00e4xryf z\n5.\tc = c' -f x. ,f\nHierzu kommt in gegenw\u00e4rtigem Fall:\n6.\tDie Dissoziationsgleichung der schwachen Base:\n[Otf-] [M+] \u00bb km [MOH]\n((X 7 X) \u00df\" + c' \u00df) = km . z.\nWenn k\u00c4, kb, km, kw, a, \u00df, \u00df7, \u00df77, c, a und s bekannt sind, dann bestimmen die obigen Gleichungen die 6 Unbekannten x, y, z, u, h und c7. Durch Elimination von x, y, z, u und c7 bekommt man den folgenden Ausdruck:","page":144},{"file":"p0145.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\n145\ns\na\nkb h . Mkm h + kw P\")\nk*r h \u00df\" (km h -f kw \u00df)\nDiese Gleichung ist schwierig zu behandeln, wenn man h als unbekannt betrachtet; dagegen l\u00e4\u00dft sich fur ein bekanntes h der Wert des s durch recht einfache Rechnungen ausfindig machen. Man berechnet deshalb nicht die einer zugesetzten S\u00e4urekonzentration entsprechende Wasserstoffionenkonzentration, sondern welche S\u00e4urekonzentration zugesetzt werden mu\u00df, damit die L\u00f6sung (unter den gegebenen Umst\u00e4nden) eine gegebene Wasserstoffionenkonzentration bekommen kann. Wenn s und h bekannt sind, lassen sich die \u00fcbrigen Unbekannten leicht berechnen.\ti\nIm Abschnitt a f\u00fchrten wir die genaue Berechnung der Wasserstoffionenkonzentration einer salzfreien, s\u00e4urehaltigen Am-pholytenl\u00f6sung durch, indem wir auch die beiden Dissoziationen des Ampholyten mit in Betracht zogen. Eine solche Berechnung auch f\u00fcr salzhaltige Ampholytenl\u00f6sungen durchzuf\u00fchren, w\u00fcrde jedoch zu weitl\u00e4ufig sein, wir begehen aber kaum einen ' gro\u00dfen Fehler, wenn wir die Verh\u00e4ltnisse in salzhaltigen und salzfreien L\u00f6sungen als analog betrachten, und die oben entwickelten Betrachtungen auch auf salzhaltige Ampholytenl\u00f6sungen anwenden.\nNur in einem Punkt werden wir es versuchen, unsere Berechnungen auf der m\u00f6glichst breiten Grundlage durchzuf\u00fchren, und zwar werden wir den allgemeinen Ausdruck f\u00fcr die pr. \u00c4quivalent Ampholyten gebundene Menge \u00ab\u00fcbersch\u00fcssiger\u00bb S\u00e4ure oder Base suchen, indem wir auch auf die Dissoziation des Ampholyten in Wasserstoff- und Anionen, bezw Hydroxyl- und Kationen R\u00fccksicht nehmen. Demn\u00e4chst werden wir untersuchen, welche Schlu\u00dfs\u00e4tze den Einflu\u00df der Salzkonzentration auf das S\u00e4ure- und Basebindungsverm\u00f6gen des Ampholyten betreffend sich aus diesem Ausdruck ziehen lassen.\nWir benutzen dieselben Bezeichnungen wie oben, und zwar soll b die Konzentration der bei der Dissoziation des Ampholyten als Base gebildeten Kationen, und c die bei seiner","page":145},{"file":"p0146.txt","language":"de","ocr_de":"146\nS. P. L. Sorensen,\nDissoziation als S\u00e4ure entstandene Anionenkonzentration bezeichnen. Wir haben dann in der L\u00f6sung die folgenden Konzentrationen: ,\n[RHOB] [RH+I\tfROH*=\u201c ]\t[RHAc]\nKonz. u (s-f x-ry)\u00df'-f b (x^z)\u00df\"-f\u20ac (s-fx-fy) (1-r \u00df')\n[ROHM] 0\nKonz.\t(x *r z) (1 f: \u00df\")\nVon den oben (S. 144) angef\u00fchrten Gleichungen benutzen wir 1, 2 und 4, welche in diesem Falle folgender Form sind:\n1. h ((X -r Z) \u00df\" + \u20ac) \u00bb ka \u2022 U\n2.\t( (S -f X -r y) \u00df' -f b) = kb\nU\n4.a=*a + s + xry + b -f X -r z -f \u20ac.\nDie gebundene \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4urekonzentration kann, wie fr\u00fcher, durch s -r y + z ausgedr\u00fcckt werden; wenn dieser Ausdruck negativ wird, so bedeutet dies, da\u00df der Ampholyt \u00fcbersch\u00fcssige Base gebunden hat. F\u00fcr die Konzentration der pro \u00c4quivalent des Ampholyten gebundenen \u00fcbersch\u00fcssigen s v y + z\nS\u00e4ure, \u2014\na\nbekommt man mittels der drei obigen\nGleichungen den folgenden Ausdruck:\nSt y |z\na\n' u\u201e ?-\u2022 h + \u00bb V_ i~ + a\u2014))\t, , xX\n-------------------------- + - U 4-\nkh h k_\nT kw\u00df,r h \u00df'' -\nDieser Ausdruck kann auch folgenderweise geschrieben werden:\nS - y -(- z\na\n( 3_. ^ J*.. tVi +1A * \u00df\u2018> mqh-h- [h+] (,-\u25a0}V firT\"\nv +\t+ ka\n+\nP\ntnY)\nI\" // , X\n[OH-r]\n____ v_\n(h+) ' r\n+-(\u00b1\u00b1 \u00b1\\\na \\r \u2022 9.)\n(5)\n*) Wir sehen von Ionen mit entgegengesetzten Ladungen R+ *=\u25a0 sowie von den Ionen RM+ und RAc^ ab.","page":146},{"file":"p0147.txt","language":"de","ocr_de":"f\nProteinstadien. II. Mitteilung.\n147\nBetrachten wir jetzt einen Ampholyt, dessen reine w\u00e4sserige L\u00f6sung sauer reagiert (ka > kb), wird c gr\u00f6\u00dferals b sein, diese beiden Gr\u00f6\u00dfen aber werden immer sehr klein sein und meistens, im Vergleich mit den \u00fcbrigen in der Gleichung (5) eingehenden Gr\u00f6\u00dfen, verschwindend klein. Sieht man von denjenigen Gliedern, welche \u20ac und b enthalten, ab, dann bekommt Gleichung (5) die einfachere Form:\nk,\nk\nszy+z =\na\na\n[OH\u2014] \u2022 [H+i\n\u2014 \u2022\n\u00a3\nk,\n\u00df' -1-----------L\t. _\u00a3\np ^ [OH-r] + [H+] \u00df\"\n(\u00d6)\nWeil nun \u00df/ mit wachsender Salzkonzentration abnimmt,\n04\t;\nw\u00e4hrend \u2014 -jj- nur wenig ge\u00e4ndert wird, so wird der ganze Bruch mit wachsender Salzkonzentration wachsen.\nft/\tT\nKonnte man weiter ~~ = 1 setzen, dann w\u00fcrde der Z\u00e4hler des Bruches bei isoelektrischer Reaktion 0 werden, indem man bei dieser . Wasserstoffionenkonzentration\nka\t\u00df<\t'\n\u2014 pi+j1) hat. Da nun gew\u00f6hnlich von 1 etwas verschieden sein wird, so wird diejenige Wasserstoffionenkonzentration, bei welcher der Z\u00e4hler des Bruches 0 wird, auch nicht mit dem isoelektrischen Punkt des Ampholyten zusammenfallen, kurzheithalber aber werden wir sagen, da\u00df der Z\u00e4hler des Bruches bei isoelektrischer Reaktion 0 wird.\nGleichung (6) besagt dann, da\u00df die Konzentration der pro Ampholyten\u00e4quivalent gebundenen \u00fcbersch\u00fcssigen S\u00e4ure 1. von der Konzentration des Ampholyten unabh\u00e4ngig ist, weil die Gr\u00f6\u00dfe a in die rechte Seite der Gleichung (6)\nnicht eingeht,\nl) Da\u00df diese Relation auch f\u00fcr salzhaltige L\u00f6sungen gilt, das geht aus den obigen Gleichungen hervor, indem 1 und 2, wenn [RH+]\nr .\thu u h\n[ROH \u2022] ist, \u2014j;\u2014 = geben.\nkau","page":147},{"file":"p0148.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. L. Sorensen,\n2.\tmit steigender Salzkonzentration (abnehmenden \u00dfO w\u00e4chst,\n3.\tf\u00fcr Wasserstofi\u00efonenkonzentrationen gr\u00f6\u00dfer als diejenige, welche isoelektrischer Reaktion entspricht, positiv ist und\n4.\tf\u00fcr Wasserstoffi\u00f6nenkonzentrationen kleiner als die der isoelektrischen Reaktion entsprechenden negativ ist, d. h. es ist \u00fcbersch\u00fcssige Base gebunden worden.\nWeiter besagt Gleichung (6), da\u00df bei isoelektrischer Reaktion weder \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4ure noch Base gebunden ist, aber eben bei dieser Reaktion und naheliegender Wasserstoffionenkonzentrationen besitzt die einfache Gleichung (6) keine G\u00fcltigkeit, da man in diesem Fall von e und b nicht absehen kann, und daher zu der komplizierteren Gleichung (5) zur\u00fcckgreifen mu\u00df.\nAus Gleichung (5) ist zu ersehen, da\u00df bei isoelektrischer Reaktion (d. h. hier wenn = -jjfef ' Pj\ni\u00b1y + * = i (_l \u00b1\\\na\ta \\\u00df' *\t\u00df'/\n\u25a0*\nDa \u20ac gr\u00f6\u00dfer als b und \u00df/ ann\u00e4herungsweise gleich \u00dfn ist, so wird also bei isoelektrischer Reaktion \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4ure gebunden; weiter ist zu ersehen, da\u00df die Konzentration der pro Ampholyten-\u00c4quivalent gebundenen S\u00e4ure \u2014 im Gegensatz zu dem, was die Gleichung (6) ergab \u2014 von der Ampholyten-konzentration nicht unabh\u00e4ngig, sondern desto gr\u00f6\u00dfer je niedriger dieselbe ist, indem e zwar mit a abnimmt, aber weniger stark als dieses.\nEs lie\u00df sich selbstverst\u00e4ndlich aus der Gleichung (5) ein Ausdruck daf\u00fcr ableiten, unter welchen Bedingungen der Ampholyt weder S\u00e4ure noch Base bindet, die Verh\u00e4ltnisse sind aber zu kompliziert, um einfache Schlu\u00dfs\u00e4tze zu erlauben. Das einzige, was man durch ein genaueres Studium der Gleichung (5) lernt, ist dies, da\u00df, je n\u00e4her die Wasserstoffionenkonzentration der isoelektrischen Reaktion liegt, um so gr\u00f6\u00dfer wird der Einflu\u00df der Ampholytenkonzentration. Erst bei solchen Wasserstoffionenkonzentrationen, die etwas h\u00f6her oder nied-\n\u25a0 \u2666 \u2022.","page":148},{"file":"p0149.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstadien. II. Mitteilung.\t149\nriger sind als die der isoelektrisehen Reaktion entsprechende, wird die Konzentration der pro Ampholyten-\u00c4quivalent gebundenen, \u00fcbersch\u00fcssigen S\u00e4ure von der Konzentration des Ampholyten unabh\u00e4ngig.\nEinen der Gleichung (5) \u00e4hnlichen, aber ein wenig einfacheren Ausdruck bekommt man, wenn man eine analoge Berechnung f\u00fcr s\u00e4urehaltige, aber salzfreie Ampholytenl\u00f6sungen durchf\u00fchrt, und es lassen sich aus diesem Ausdrucke ganz \u00e4hnliche Schlu\u00dfs\u00e4tze wie aus den Gleichungen (5) und (6) ziehen.\n*\nc) Experimenteller Abschnitt; Messungen der Wasserstoffionenkonzentrationen in s\u00e4urehaltigen, sowohl salzfreien als auch salzhaltigen L\u00f6sungen einfach zusammengesetzter Ampholyten. (Glykokoll und Gly-\ncylglycin).\nUm die Genauigkeit, mit welcher die Messung der Wasser-stofTionenkonzentration saurer Ampholytenl\u00f6sungen ausg^f\u00fchri und das S\u00e4urebindungsvermpgen des Ampholyten daraus berechnet werden k\u00f6nnen, zu beleuchten, werden wir in diesem Abschnitt eine Reihe durch Messung der Wasserstoffionenkonzentrationen gefundene Werte des S\u00e4urebindungsverm\u00f6gens des Glykokolls und des Glycylglycins mit den entsprechenden \u2014 mittels der in den Abschnitten a und b gegebenen Formeln \u2014 berechneten Werten zusammenstellen.\nDie Ergebnisse solcher Berechnungen nach der Formel (1) (siehe S. 133) findet man in der Tabelle 17 f\u00fcr salzfreie Mischungen von Glykokoll und Salzs\u00e4ure, in der Tabelle 19 f\u00fcr ebensolche von Glycylglycin und Salzs\u00e4ure und in der Tabelle 18 f\u00fcr natriumchloridhaltige Mischungen von Glykokoll und Salzs\u00e4ure. Die bei diesen Berechnungen benutzen Dissoziationskonstanten waren f\u00fcr Glykokoll die oben (S.'^ .angef\u00fchrten ; und f\u00fcr Glycylglycin ka = 3,2 * 10> \u2022 und kb == 9,3 \u2022 10\u201c 12.l) Der Dissoziationsgrad des salzsauren Salzes des Glycylglycins wurde ebenso wie der des Glykokoll\u00e0 gleich\n\u2019) Nach Messungen von K. G. Dernby, Comptes-Rendus des travaux du Laboratoire de Carlsberg, Bd. 11, S. 261 (1916).","page":149},{"file":"p0150.txt","language":"de","ocr_de":"150\tS. P. L. SOrensen,\ndem des Ammoniumchlorids gesetzt (siehe S. 137). Jede der Tabellen 17, 18 und 19 enth\u00e4lt au\u00dferdem eine Reihe gemessener Werte der Wasserstoffionenkonzentration solcher Mischungen von Ampholyten und Salzs\u00e4ure nebst denjenigen Werten des Bindungsverm\u00f6gens Salzs\u00e4ure gegen\u00fcber, welche sich f\u00fcr den Ampholyten daraus berechnen l\u00e4\u00dft, und welche durch die Zahl, b, der Milligramm-\u00c4quivalente Salzs\u00e4ure, die von einem Milligramm-\u00c4quivalent AmpholytenstickstofT gebunden werden, seinen Ausdruck findet.\nMan ersieht aus den Tabellen, deren Einzelheiten keiner n\u00e4heren Erw\u00e4hnung bed\u00fcrfen, da\u00df die \u00dcbereinstimmung der berechneten und der gemessenen Gr\u00f6\u00dfen im gro\u00dfen und ganzen au\u00dferordentlich zufriedenstellend ist, nur bei den sehr hohen Wasserstoffionenkonzentrationen findet man eine geringf\u00fcgige Abweichung der berechneten Werte von den gemessenen.\nDie gute \u00dcbereinstimmung zwischen Berechnung und Versuch tritt sehr deutlich zutage in der graphischen Darstellung der Figuren 6, 7 und 8, in welchen die Kurven nach den berechneten Werten gezeichnet sind, w\u00e4hrend die gemessenen Werte erst nach der Zeichnung der Kurven auf dieselben eingelegt worden sind. Die n\u00e4here Besprechung dieser Kurven findet man sp\u00e4ter (S. 158).\nDie Tabelle 20 enth\u00e4lt die Berechnung nach der Formel (4) (S. 145) von denjenigen Schwefels\u00e4urekonzentrationen, welche gegebenen Gemischen von Glykokoli und Ammoniumsulfat eine gegebene Wasserstoffionenkonzentration erteilen, w\u00e4hrend die Tabelle 21 die Ergebnisse einiger von Fri. J. Hempel in solchen ammoniumsulfathaltigen Glykokoll\u00f6sungen mit bekanntem Gehalt, s, an \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure ausgef\u00fchrten Wasserstoffionenmessungen enth\u00e4lt. Bei der Berechnung der Tabelle 20 wurden die in der Tabelle 7 (s. S. 119) f\u00fcr die betreffende Ammoniumsulfatkonzentration, c, aufgef\u00fchrten Werte von a und \u00df benutzt. Betreffs aber \u00df' (des Dissoziationsgrads des Glykokollsalzes der S\u00e4ure) und \u00df/7 (des Dissoziationsgrads des Ammoniumsalzes des Glykokolls), dann liegen zur Berechnung derselben keine Messungen vor. Bei der Benutzung der Formel (4) zeigte es sich indessen, da\u00df, wenn man h einiger-","page":150},{"file":"p0151.txt","language":"de","ocr_de":"TabeUe 17.\nDie Wasserstoffionenkonzentration in Mischungen von Salzs\u00e4ure und Glykokoll nebst dem daraus\nberechneten Bindungsverm\u00f6gen des Glykokolls Salzs\u00e4ure gegen\u00fcber.\nDie Konzentration, a, des Glykokolls in allen Mischungen : a = 400 X 10 \u201c 3.\nProteinstudien. II. Mitteilung.\t151\nDurch WasserstofTionenmessung gefunden\t\u2022 \u2022 log b\t\ti issssssss\u2019ss 1 \u2022 5* - - \u00b0- 5. S s *3. \u00fcr \u00b0- ^-*\u00bbiiw\u00bb^00000000\n\tAnzahl Mgr.- \u00c4quivalente Salzs\u00e4ure, durch 1 Mgr.-\u00c4quivalent Glykokoll-N gebunden, h = !^y\t\u2022 43\t\\ i\t. \u2022;\tn ! t* *0 N 00 \u00ab\u00f6 91 M \u00ab\u2666 \u00a9 05 O ifi 1 zsssss&ssgtfs'\n\tKonzentration der freien Salzs\u00e4ure, v=4 y \u2022 103\t\t\u00a93 ^ 59 Q t'\u00bb \u00a9\u00bb \u00a9 r\u00a78iss*l3ii*- * 3 3* S 3 5 3 * \u2022*- 3 %sc- r o 0 0 0 0 o .\u00ab\t\u00a9o \u00bbo \u00ab* Ol\n\t\u00c6 O.\t\tW\u00f6!l5#N,th,*M91hCf5 1 3L\u00c7%t*iS'S8\u00a78 3& CO CO CO 90 CO eo \u00ab5 \u00a9f \u00a9J\t+\u00ce 'G\n\tWasserstoff onen* konzen-t ration, h h \u2022 10s\t\tititMis-r 1 3 55.35.3 3888 g SCO ooooooor\u00fcoo#\u00a9 h n 0\nBerechnet\t43 \u20221* feO 1 O\t\t\u00a99 .\u00abm \u00bb4 \u00ab\u00ab, \u00ab* Q- . q- q\tq q ^\n\tS>1 \u00a3 Si'S* S * \u2014 g \u00bb-\u2022 >\u2022\u00a7 c \u25a0 fs-sf'lU 1 $5*\u201d J*3 J -\t:\tec !\t\u00a9 |\ti J\tHit>\u00bb\u00f6eo\u00a9so\u00a9ii\u00bbat^H\u2018\u00a9iO^ 0(1 S 2 hT x cts x rC cp 0 co .o' cp <N*ec\u00bb09\u00a9l\u00abe\u00ab0>^Ob(MOCO\n\t\u2022 X Gm\t\t8S'8SS88SS38SS \u00ae 8 5 s*1\u00ab w^o\tO O \u2022* CO \u00ab5 90 \u00abf CO CO CO \u00a94 \u00a9f 04 ^ ,-T\n\t\u00a9 I d eT\t\u00ab 3i85e\t.2 3 Jb 1\t.cs ln\t\tS.\u00ae|s33i8S.f 28\u00ab OOO.OOOQO**COa\u00bbggCS.\n\t! Konzentration der freien Salzs\u00e4ure, y y IO3\t\t\u00a7\u2022 5. g \u00a7 2* E 3 \u00c9- \u201d S S ^ ? OOOOCOQO^eOOC^\u00ab\n% Q\u00dbL\t\t\tStSS88SS|88 8SSS C OO OOO\u00d4OOO\u00d4 00\n\u00bb\t\t\t3ISS33S8S8RSS OOOAOPOOOODQOXX OOO\u00d4O 00000000\n\u2022 \u2022 log s \u2022 1\t\t\tSS888S8&\u00c9'8 88s s \u00ae- *- f- S- 2- B * * 5- 5- 5 *.\nKonzentration der zugesetzten Salzs\u00e4ure, s s \u2022 103.\t\t\t#. . * -\u20182883 2 8881111\n\u2022 i J U 53\t\t\t\u00bb< \u00abI CO ^ O \u00ab > 00 * O - 91 n\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CHI.\t11","page":151},{"file":"p0152.txt","language":"de","ocr_de":"') Comptes-Rendus du Laboratoire de Carlsberg Bd. 8, S. 4! (1\u00ceK)9).\n152\nS. P. L. Sorensen,\ng s \u00a3 SIS s assess;:\n\u00ae88-8SS8388S.3'8\n\u2022*g\nV'\n\nOX\u00c2it-tCM\nPOH tC \u00c7jt to O* to N4 O C \u00a9 \u00a9 \u00a9oc*^\u00bb\u00a9ocie\u00bb<i\u00a9oi\u00abvi\u00bb-ko3;\n\u00a9' \u00a9 OC gO *\u25a0* S \u00a9\nQC \u25a0vl\n\u00aeVJ\u00dc< WWh*\nf*W05CD\u00ee)\u00eeH*0<Mw\u00a900\u00a9\nS$S8SS8*S||||S|\n\n\u00ef**+~***+ \u00ee~ to co to ce os *\u00bb*.\nissssssw&l\n30 JO \u00a9 \u00bb O* 09 10 \u25ba*?\no'05*-\u00bb\u00a9O'\u00abj\u00a9ei\u00a9e;'ie to 35 ce uucj'K^oio^w\n\u00a9 \u00a9 \u00a9 \u00a9N\u00bb V*. OiOD>. \u00a9V\nOOCCOCOOO^M\nSgggSglfegSSSggS\n*~O0 \u00a9 tt*. 05 \u00a9 <1 \u00a9 \u00a9 00 \u00a9 05\n\u00a9 \u00ab4 O 4k tO \u00bb-*\n\u00ae^rr^.wt*pppp\n\u00bb-*co\u00a9\u00a9\u00a9\u00a9w\u00a9\u00a9\u00a9tot^\u00ee5\u00bb\n\u00a9 \u00a9 \u00d6' 00 I-\u00bb U> \u00a9 \u2666\u00bb05 W\nC\u00ab\u00abXv]0<Wt0H>\n1 sfjiffcaf\u00ebggig\u00bb\n\u00ae0'OC?*H*^\u00ab43itOO'^\n\u20191*\n_\u00a9\u00a9\u00a9\u00a9\u00a9\u00a9\u00a9\u00a9\u25ba\nOtCK)\u00dcUC^\u00d4W^\nx^jos^oowcShac*\nto\nH\u00ee\np\t\t\tP- O\tO\t&\tn P\tN\t?\u00ef\n\t\tP\tS3 en \u00ab\t\u2022< FT C 1\tO CO\tO P\tO P \u2022\t0 P 1\nCO -\u2022 *-* -\t. CO p: \u00bb 5\tC/> P\t1 N\tN C OQ\tOu 0\tP r+>\tN O\t?\u00ef O\n^9\trt *\u2022\tST 1\tO P\t0 1\t\tO' P\tP \u2022\tP 1\nP\nN\nO\nO\n05\nN;\tHI\t-\t3\tC\t1\n\u00abo\t2.\tS-\tS*\t3\n^\t5\t2\tr-\tg\n0\t\u00a7\tS\t2\n\u2022\n\t\np- \u2022 HA Q.\tWasscr-stoff-ionen-konzen-t ration, 1 = a \u2022 y\n\t.\ti \u2022o\t;\n\t*\tj\nO* \u2022\ttr \u00bb Sag^\u2019o Il ft?-3f-|\nHA \u00a9 00\t\u201c\t2\t\u00bb* >:CL\t'\t\u201c p \u2022!\u2022\ta*o\u00a9\ta\tWg *<\t2\tT*\t2\tS.\u00ab5! -\ta*. -,\nt\t\u00a9 , T5 \u2019I*\n\tO*\nO\nP*\n*\u2022\nCO\nf*\u00bb\nO\nO\noc\n3 \u00a7 3?\nsr CT. N o K o o p S s s \u00bb 2\n1\t3\t1\n*0\nS\n\u00a9\nco\nCO\n5\u00bb\t~ \u00ab\nN \u00efftg O\n\u00bb\t\u00ae ir\t\u00ef\u00bb\tS\n055\t2*0\tCj.\tn\n\u00d6 J=r\te\tp *\tg\t\u00a7\n<6 \u2022\n*c\nII\nO\n00\ng^O\u2019KS 2 S\nP 7 *1 ST \u00ee1 -\t1 % \u00ae \u00bb\nO\nOQ\nO\nc\n\u00ab\nP-\n3\nP\nCO\nS\nS\nO\na\u00bb\nfra* \u2022\nO\nP'\nQ\nP\n3\n<D\n8\nC\nP\n\u00abQ\n*3\nO\n*+*\nS\nP\nc-\nfD\nP\n\u00d6\n5\tcr\n^\t\u2022\np\t3\n2 2 V\no \u00ee w WW M W O F*\t\u2014\n\u00a7 ~ co\ng 3 5-\na 3 -\u00bb\n~s\nP\nO*\nP\nO\nP\nCO\nP\n&\nP\nN\nco\np:\nC\nQ, \u25a0\"?\n\u00bb \u00ae CO\nar s EL a Sr O-\no- \u00ab 2. \u00a3 p 2.\n\u00a3- p\nII\nj? \u00a7 2.\n0\t\u00a9 P *\n1\t2\np\n\u00abfQ -\u2022\n\u00ab> g p -\np\no* g\n0\t** 3 ~\n1\t8\nrr \" a\no p\n\u00bb \u00a9 G 3\n\u00ab r\nO\np- p\np N\n2 \u00b0 O ^ P- *i P P C ^\n\u00bb \u00a9 p a\n60 3\nN*\u00ab\t^\ng, K\nS ^\nd o\nQTQ &-CO C\n< P\n\u00a9 sr\u00e7\n2 \u00b0\n3 a\nC: <s\n\u00bb I\na 3\nfr.\u2122\n\u00bb g.\n03 N\n2 a\n\u25a0< 5 *\u25a0* ^ o -\u00b0 jr **\nfeo\n2\np\nCO\n'\u2022\u2022 \u00dbQ \u25a0*\n*-\nP W o\nIl 2. f\nP\u00ab -\n\u00a9 p: i-* e a\n^3 5 3\ng O fri\na\n~<g -\n% O ^\nil a s-\n\u00a9 er g\noc \u00ae \u00ab w r* p*\ns*\ns\n\u2022-5\n&\nO\nO\n\u2022t","page":152},{"file":"p0153.txt","language":"de","ocr_de":"I\u2019rotoinsludien. 11. Mitteilung.\nm\nX\ne\u00ab\nUm\n73\nX\ne\nc\n>*\nfci\nO\nx\no\n^\t5?\n\u00ab .s\nC :3 \u00a3 \u00ab C C\nm\"\u00a7\n- w-US \u00ab \u00ae \u00a9 ji7 s -3\n:cS . > w c:\nN .'.\no\n*\u00f6\nfi\no\nUm\nd\n:c5\nx\nS3\n15\nco\n2 c\n\u00f6 >\na ,*\n\u00a9 C\n*5 *\nC8 fc\u00df\nH e\no\n73\ns\nc\ncS O\ntn *-\u00ab c 8\nCO\n'-MO\n\u00a3 \u00fc r\nei\n>\u2022 73\n>\u00bb\n73 il\n\u00ab .\u00a3 II\n>. *\n5\n0\ns \u00a31\n. rM 73\n2 w o\nMd Ci\n^ no ^ : c o\nM O <0\n. *r;\nCU W\n-* s2 * r?\nrt\nUm\n\u2022+a\nc\n\u00a9\nN\nc\no\nJ*\nc\n\u00a9\nc\no\no\n73\nfe\u00bb\n\u00a9\nX\n73\ncS\n\u00a3\nc\n\u00a9\nN\nc\no\n\u2022-*\nC\u00db fei ^ Xi\nC *o\nC s\nc -2 ns\nO\nrtj 73\n2 -o c\npQ \u00a9\ntd\u00f6\nSS\n\u202255\n\u00a9\nX\nC\n\u00a9\n73\n\u00a9\tcC\n\u2022 M\n\u00df-\t^\nTJ C 3\nCr\nfci tXi\nc\ns\n7:\n7)\n\u2018 Cr\nE c \u00a9 c o\n\u00a3\n\u00a3l \u00ab\n2\n\u00a9\n73 73\n4*.\n\u00a3j\nff* !\no\u2018\nfei\ns\nQ\n[\u2022 fc*\ni \u00a3 \u00e0 \u2022 i. a a >\nrO _s\tCJd m\tC\nC5 *TJ\t3\tfj .02\th\nX\u2019 c i ^ 5\t\u00fc\t!\n> 2\t^!<3-\t\u00aba\n.2*\u00f6\u2018 Cu w \u00f6o\nff C \u2014<\t-*\nE. tt \u2022.\nCO\nd* ***. jj\ti\t>\u00bbf\n\u2022\u2022< o t\u00a3 ^ >* S *i* ( d\nw 5: So* g.\u2018S \u00ab\u25a0\n\u00e8:\u00a3 \u00dc 5 \u00bb\nh\nCQ\n\u2022 '*\u00bb e j, \u00a9\u00e4|o\nd u c \u00bb- O N \u00ab-\n\u00b0c.2^S\u00ab3\t||\nCO\no\nCO\nO\n>. >\u2022\nc?\nS ^ o S c \u00dfi c\n5 \u201c3 c o # 2 o\n^ W M C\u00c4.N-S\n\u2022 \u00abart\nCO\ne a o -c **\nto\no\n03\nc\n\u00a9\n\u00a9\n\u00a9\nPQ\ni3 C a\u00ab\n\u00ab\u00cf\n>E\ngcS\u00bb\nO\nfe\nu ,2\nSS\n.\tPQ|W\n\u00f6s a ^ e\ns \u00a7- \u00ab-5\n\u00a3 o ^\n_Q*\t\u00f6S\n'. >. s' ^\nt- \u2014* .3\nfcs CD \u00ab * i*\nS . ^ \u00ab\nS M)\nfff ffff*\nV.\nII\nrX2\nCO\nO\nUm er\ncu:<\nII\nPQ\nCO\no\nca\ni\n03 ji 73 \u00c7 73 O\n\u00a3 \u00ab\n\u2022\tff >\u2022\nc:\tc\t.\ni\nc \u00a9 o\n\u00a9 n .a a\n11 2 11\n\u00ab\t^ iff\n\n\u00b0b\njg \u00bb \u00ab -S \u00ab i 3 ^ 0\n> w -*2\n73\nto\nsei\n\u00d96 N\n\u00a9\t\u00a9 N\n^ N 13\n\u2014 \u00a9\ne\u00ab -3\n\u00a9\n3 w\ns g \u201c \u00bb\n\u25a0fe\nC\u00df\nrj Tl X \u201cM *0\nI I \u00c4 f X A i I I\n3C \u00bbC 91 t\u00bb \u2014\n1 l.\u00a3 i S*\u2018\u00e4 I I I\n\u00bb-\u00ab\u2022 ei\n, >\u00ee O\t9)\nI lg *5 I ^ I I\n\u00ab N\n\u00ab \u00abC !>\u2022 C5 91 91\nI x m I O H \u00ab\na\no \u00a9\n\u00a9 >o\n-* \u00bb\nSS I\n\u2022v\no \u00a9\nI I\n\u00a9 9C \u00bb* \u00ceC\n| | ~ \u00a9 e\u00a9\n\u00a9\n*o\n\u00a9\u25a0\n* M S'S 00\nI t 2\nCO\n\u00ab\u20224\nCO\nI I\ni\n\u00a9 ** 9) Ol\nl\u00a95 8\n^\t\u2022*\t#s\n\u00a9 \u00a9 \u00a9\nfl\nr\u00bb r. \u00a9 \u00a9\nI I I\ni\u00df 9MO h _ Q O\u00bb O 91 e\u00bb \u00a9 \u2022# *r \u00ab\n_\t\" _ff \u25ba\t_ff _\u2666\u00ab ff r\u00ab\n\u00a9I^I^^^QQQ QQ\n\u00a9\n\u2014 ^\t^\t^\t^\t^\t4K\t*\u25a0%\nOJff*\u00a9\u00bb^\u00a9\u00ab<i<OI\u00a9l>.\n\u00ab h \u00ab \u00ab \u00ab5 ^\n00\n\u00a9 3C\n\u201e \u201e \u00a9^ \u00a9^ ^ \u00a9 -}- \u00a9 \u00ab\tff _ ff ff ff ff r\u00bb m\n\u2022^\u00a9\u00a9\u00a9QCt>\u00a9W\n\u00bb ff\nff ff.\n^ (M CC ^ d t>* O\nC cx> Ol 0\u00c7\nM H O Q 55 ^ H h \u00bbo\nff .ff ff ff ff\n\u00bb\u00a9\u00bb\u2756\u00bb\u2666 w \u00ab\n\u00bblo\tcB\t00\tO\u00ce\tX\n\u00a9\t\u25a0ff\t\u00a9\t\u00a9\t\u00a9\n**\t\u00abfe\t\u00df*\tOs\nCO\tCO\t34\t04\nCd\nCD\nca\nCO\nT5\nffi\n\u00ca?\n03\nI\nu\n03\nnc\nO\nfei\no\nff)\ns\nrt\n00 9} h H \u00bb 1(5 IM\nXX\u00bb\u00ab\u00a9\u00a9\u00ae**^\u00a9\n\u00a9 \u00f6 t l> \u00ae e v e\u00bb r* co\n5 $. 3. \u2014i \u00ab *\u2666 o n \u00ab \u00ab\n\u00a90\u00a90\u00a9\u00a9\u00a9ff(M\u00a9\n- ^\t^\t.\u2022a'\nw O ^ (M ^\ne\n03\na\n\u00bb\nw\no\nw\nou\nc\n3LS\u201eg8S8 83S8\nO\u00a9 \u00a9\u00a9\u00a9\u00a9\u00a9\u00a9\u00a9\u00a9 3\u00a7 ^ \u00ceS *\u2666 \u00a9 C\u00a7 Mf\nCd Cd Cd Cd Cd Cd Cd\n- ^\t\u00abk ff\n\u00a9 \u00a9 \u00a9 \u00a9 \u00a9\n*H \u00a9\n2\t\u00a7 S3 3 3\n(MWNXXXXWXW\na\nUm\nV\nQ\nd","page":153},{"file":"p0154.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. L. Sorensen,\nma\u00dfen gro\u00df (etwa 20 \u2022 10 ^6 oder gr\u00f6\u00dfer) w\u00e4hlt, dann geht einer Reihe der Gr\u00f6\u00dfen der Formel (4) alle, oder beinahe alle, Bedeutung ab, und die Formel wird auf den einfachen Ausdruck :\nreduziert.\na\nW\n\nk\nW\nDie Formel (7) erm\u00f6glicht die Berechnung von \u00df', wenn s bekannt ist und h gemessen wird, und wir haben ein paar der in der Tabelle 21 mitgeteilten Versuche f\u00fcr die Berechnung \u00df' verwertet.\nDie Gr\u00f6\u00dfe \u00dfx/ (der Dissoziationsgrad des Ammonium salzes des Glykokolls) spielt nur eine ganz untergeordnete Rolle, wir haben sie gleich dem Dissoziationsgrad von Kaliumacetat in L\u00f6sungen von derselben Konzentration wie derjenigen des Ammoniumsulfats gesetzt.\n\u00dcbrigens versteht man leicht die Zahlen der Tabelle 20, wenn man sich nur der Formel (4) und der Gleichungen, aus welchen dieselbe abgeleitet ist, erinnert (s. S. 145). Wie nach der am Ende des vorigen Abschnitts (S. 148) gegebenen Entwicklung zu erwarten war, zeigt sich das pro Milligramm-\u00c4quivalent Glykokoll berechnete S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen, b, von der Glykokollkonzentration unabh\u00e4ngig, von der Ammoniumsulfatkonzentration, c, aber abh\u00e4ngig, indem b f\u00fcr dieselbe Wasserstoffionenkonzentration gr\u00f6\u00dfer ist bei c = 2,8 als bei c = 0,35. Nur bei der niedrigsten Wasserstoffionenkonzentration (1 \u2022 10 \u25a0\u00ee'6) ist das Verh\u00e4ltnis ein anderes, das r\u00fchrt aber gewi\u00df davon her, da\u00df die Wasserstoffi\u00f6nenkonzentration hier eine so niedrige ist, da\u00df die oben mit b und \u20ac bezeichneten Gr\u00f6\u00dfen hier ber\u00fccksichtigt werden m\u00fcssen. (Vgl. S. 148).l)\n') Bei der Berechnung der in der Tabelle 20 aufgef\u00fchrten Werte von s, x, y, z, u und b ist mit mehreren Dezimalstellen, als in der Tabelle angegeben, gerechnet; darin liegt die Ursache, weshalb die im vorletzten Stabe der Tabelle angef\u00fchrten Werte von b bisweilen ein wenig von denjenigen abweichen, welche eine Berechnung von b mittels der Werte der Tabelle f\u00fcr s, y, z und u gibt.\ni","page":154},{"file":"p0155.txt","language":"de","ocr_de":"log s\nProteinstudien. II. Mitteilung.\t155\nBetreffs der Tabelle 21 ist nur noch zu bemerken, da\u00df die Konzentration der freien \u00fcbersch\u00fcssigen Schwefels\u00e4ure, s'> aus der durch die Messung ermittelten Wasserstoffionen* konzentration, h, unter R\u00fccksichtnahme auf die Hydrolyse des Ammoniumsulfats (s. Abschnitt A, S. 114), aber ohne R\u00fccksichtnahme des Volumens des Glykokolls berechnet ist. Die Differenz der ganzen und der freien S\u00e4urekonzentration gibt die Konzentration der gebundenen Schwefels\u00e4ure, aus welcher das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen des Glykokolls, b, unter den vorliegenden Umst\u00e4nden sich leicht berechnen l\u00e4\u00dft.\nBei den auf Figur 6 wiedergegebenen Kurven ist pH. als Abszisse und log s als Ordinate benutzt worden, indem nur diejenigen Mischungen, in welchen die Konzentration des Am-pholytenstickstoffs 400-10 +3 ist, mitgenommen sind. Die Kurven sind nach den berechneten Werten gezogen, und die experimentell gefundenen Werte erst nachher eingetragen. Kurve I entspricht der Tabelle 17 (Exp. Punkt 0).\n* H \u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t19 ( \u00bb\t\u00bb\t0).","page":155},{"file":"p0156.txt","language":"de","ocr_de":"156\nS. P. L.,Sorensen,\n$ O* O'C< C O* 9* 0'O*\t!\tSSSSft&fcSfefcStggS! '\ti\t2 ^5 \u2022\n\t1\tl *-* *# M, i-k mm\u00bb OOOOOOGOOOOOOO\tI 1 } ! 1\tu\ter\t2T\t\u00abw 5 **\tn\t\u00a9\to s* \u2022\t.\t93\t3\tS.\u00ae M.\t\u00bb\tO.\tN\t\u00a3 Q \u00a9\to\t\u00bb\t\u00a9Si ^\t9\t9\tT*< x\t1\t1\n\u00dc\u00bb 09 *+\tO'Mh CwCCHOOOOm\t> 3 3 o 3\t1 5 10 30 50 100 1000 3000 1 5 10 30 50 100\til if 1\tp*\t\u00ab3 - \u00a3\u00a7\u00a7,? M 5*3 fg S \u00a9 \u2022 3 \u00ae 9 \u00ae \u00bb as -,\t3 \u00ae i-j \u2014 ' 3 1 M\u00bb\tf\nOSO\u2019O\u00c7gOOSO'O\u00d4S\u00a9 OlOCOQOtOOOO hWwhChWOkC\t$\u00e0\u00eas s 3 CA '\u00a3 SP\t*.\u00bbt.tfO'O*O}tC03\u00abt\u00bb*\u00ab*'.CPCP3S CWO'QWO\u00dc'QOWO'OWO pou\u00bbpo\u00a9roppotopop OhkOnOUOOkCoC^O \u2022\t3* 3 U C 5*\tS* \u2022\n0,0208 0,668 1,359 4,081 6,763 4- 0,0507 0,0267 0,0708 0,227 0,380\t*r 0 3 N CD 3 3 pH# \u2022 O 9 \u2022 \u2022 \u25a0\tt\u00fcOM\t*1* Ol tO Hb i*ppppp \u2666.\u2022JOJiXC't-OO Cj\u00bb*j*\u00bbM\u00a9e\u00bb9CO\u00abp\u00a9C5tC\u00abo*ot\u00f6 |3ao<NKOOOtON\u00bbOQ\u00ab\u00ff> 00 00 C* WWWH\u00ffX'JOCWCi <1\t|B *T O s N CD 3 5 S\u00bb M, O 3\tDie nach Form (4) berechnet\u00ab Konzentratioi der Schwefels\u00e4ure, s s. l\u00f63\n\tp\t\tte >\u2022 00 \u2022 \u25baA\t\u2022 ~ w \u00ae\noo o: *\u00bb *\u00bb tototoos*\u00bb V\u00bb\t\u2022\t\u00ab\t\u00ab\tI\t^ os ^ a\u00bb m os oo cs 1\tM3D95V1\u00ae O *>\u2022 \u00a9 05 C CO M 00 tC\t03 9\u00ab \u2022 3 \u25a0* \u2022\t3,101 2,767 2,284 2,065 1,771 0,893 0,593 4,863 3,910 3,345 3,117 2,816\t\t\" l\u2019-i-\n0,117 0,023 i 0,012 i 0,004 ! 0,002 0,058 . 0,012 ! 0.006 0,002 1 0,001 i\tc II o 10 8 \u2022 T3D 11\t\u00a3g\u00a3\u00a3\u00a3PP\u00a3555PPP 8SSS8S8838S88&\t9 II O %\u00bb O\t\u2022 H*\noooooooooo tCi^OOQtOMQOQ H* \u00a3 ** t* O.N{\ttoo\t\tHppppp^pt*pp \u00a9 o o ** o\u00bb co m\u00bb o o \"o ~b; h* \"cj\u00ab 'cc'm'o ~o Ctt\u0153^.M\u00c7^M\u00e7BcSCOO\u00ef^M.\u00dc'M csooN*^\u00bb<iMi-k*\u00bbosabi-*\u00bb*\u00bb^ji-*\t1 00 M \u00bb -oo II\t\u00ab< \u2022 h* O 0\u00bb\noooooooooo CQOOpQOOO\u00a9 COC^O\u2019OQOi-O' r-U/Oi \u2014 vjH*tCOSH\u00bb<l\to. g \u00c7>1 \u00ab\u2022 \u2022\tPPPPPPPP PPPPPP 38S88S8888S882 09 OS h- te CO os ^ h* OS OS Hk \u00ceS 09 OS\to io M \u2022\tN \u2022 H C M\n09 OS 09 09 OS CC C0 CC \u00a9 CC ococococeooosxcoco OOCDCCC\u00d6CO^OODCOgO\ti 1\tM K> 09 09 09 C0 09 00 PPPPPP CD06*\u00bb52\u00fc<oo\u00e7\u00a7\u00e7\u00a7 O -3 00 CO CD CO \u00a9'V'to'cCMOS H-.V] SS2\u00e2!!\u00e2^,,\u00a3S2\u00e6P*%,\u00ef\u00ae?,0*2tt CJICOOOOQO^CCOOOH^^OOCOO\t' H C \u00d61 Oi K|\tS \u2022 Hb o w\n0,183 1,632 3,303 9,882 16,367 - 0,184 1,631 3,302 9,881 16,367\t\u00ab\u2022 \u00ab % ii o *# CO \u2022\t09 to\tO* CO 09 tO ^ OOtSi\u00bb,HOK\u00bb-OOlOfHO \u00a7w\u00ab3oS5*c*g\u00a7c\u00bb\u00ef!jis8ifc \u2022\u20221 \u00d6\u00ab 00 00 00\t*0 0\u00bb 00 O 00\t\u2022* \u2022 -oo II c \u00ab\u2022 te CJ1 \u2022\tSs\u00bb\u00bb > \u00abre JL er 3 m ^ W (D N ^ \u2019< 9* 4 p 11 PII o* I \u00b0* <\u2018\u00abg S S 4 \u20221-^1\u00ab^ V<S\u00a7-3 7 -p<g ^ja: N S\u2019*# f \u00a7\u2022 po ? \u00a3.\n*\u00bbrctotoO9t-\u00bbt9tdt0O9 \u00bb _ \u00bb. \u00bb \u00bb * \u2022\u00bb \u00bb \u00bb \u00bb sfssssssas\t\t\u00bb. \u00bb_ \u00ab\u201e \u2022 .\u00bb^\u00bbT.\u00bb \u00bb\u00bb - . \u00a3Qsc&osqsoccoep*ros;so9gsgD w\u00e7p**cocpcoQtoo S co h* o co SS W3SC\u00bbMc5O00\u00c4090SOt\u00bb-*CCO\t\t5rl'-i-\n~o\nTabelle 20.\nBerechnung (nach Formel [4]) der S\u00e4urckonzentratiori, s, welche man an Mischungen von Glyk und Ammoniumsulfat zuf\u00fcgen mu\u00df, um eine gegebene Wasserstoffionenkonzentration, h, zu erha nebst dem daraus berechneten Bindungsverm\u00f6gen des Glykokolls Schwefels\u00e4ure gegen\u00fcber.","page":156},{"file":"p0157.txt","language":"de","ocr_de":"Tabelle 21.\nfessungen der Wasserstoffionenkonzentration in Gemischen von Glykokoll, Schwefels\u00e4ure und mmoniumsulfat nebst dem daraus berechneten Bindungsverm\u00f6gen des Glykokolls Schwefels\u00e4ure\ngegen\u00fcber.\nProteinstudien. II. Mitteilung.\n\nCQ Ol Q) **\t\u00abOO\nx\no\nI!\n<N*-4\n5\u00aeoc\u00abeojQw\u00ab\u00ab.\n\u00a9 \u00a9 \u00a9 00 OON-^h CO \u00abft \u00ae\u00bbQ -\u00ab 04 \u00a9 \u00a9 04 5S\n0)\nC\no-\n!\n<*\u2014\nCS\n0\u00bb\nN\nfr\no\n0*\n'S\n44\nO\n*\no\nt>(M\nOOO\u00ab^05th*itt\n32.SS.SSSS?! 3\nOPOOOO^WMJ\nOi-\nT-\nw\nl>\nIC? iO iC ^ ^ ^ ^TccTcOO\u00ce\nSSfiSJf8S!J2&\n\u00bb \u00a9.ei os *n (N o r\u00bb *h S\nH\u00ce'eo co cq oi coS \u00dcq <\u00a7*\nec\u00bb\u00ae\n\u00a7ls\u00a7\u00a7333\u00a38\n\u00a9 \u00a9%* \u00a9*\u00bb\u00a9 \u00a9''\u00abdo\u201c\u00a9\u00a9 *-\u2666*-\u202200 0\ng\n00\n0k\n\u00a9\nII\n00.\n04\n,0k\n\u00a9\nil\no\n>o\nCO\n0S\n\u00a9\ne\n0\n1\nc\na>\n\u00ab2\n\u20223\nCO\ns\ns\n\u2022\n\u00a7\nS\nS\n<\no\nJ*\nO\n\"o\n","page":157},{"file":"p0158.txt","language":"de","ocr_de":"158\nS. P. L. Sorensen,\nAus der Figur 6 ist erstens zu ersehen, da\u00df die experimentell ermittelten Punkte auf den berechneten Kurven ausgezeichnet hineinpassen.\nZweitens ersieht man, da\u00df f\u00fcr kleine Werte von s (somit hohe Werte des 4- log s) die Kurve II (Glycylglycinkurve) l\u00e4ngst nach rechts liegt. Der Grund , ist der, da\u00df Glycylglycin eine st\u00e4rkere Base als Glykokoll ist, ein gr\u00f6\u00dferes kb als dieses besitzt. Die S\u00e4urebindung ist demzufolge vollst\u00e4ndiger (und somit die freie S\u00e4urekonzentration und die Wasserstoffionen-konzentration niedriger, pJ h\u00f6her) in den Glycylglycin- als in den GlykokoIlmischungenV\u00f6^se letztgenannten betreffend, so wird, laut des fr\u00fcher (S. 148) entwickelten, das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen um so gr\u00f6\u00dfer sein, je gr\u00f6\u00dfer die Salzkonzentration ist, demgem\u00e4\u00df sollen die Kurven in der folgenden Ordnung von rechts nach links liegen: lila (c = 2,8), Illb (c = 0,35), I (ohne Salz). Alle Kurven verlaufen hier parallel, und das bedeutet, da\u00df das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen und mit ihm die freie S\u00e4urekonzentration sich f\u00fcr alle untersuchten Mischungen in analoger Weise mit anwachsendem s \u00e4ndern. Bei gr\u00f6\u00dferen Werten von s (d. h. kleineren Werten von ~ log. s) schneidet Kurveil (die Glycylglycinkurve) die \u00fcbrigen Kurven, weil die Ampholytenkonzentration der Glycylglycinmischungen nur halb so gro\u00df wie die der \u00fcbrigen ist, wenn auch die Konzentration des Stickstoffs \u00fcberall dieselbe ist.\nEin ganz \u00e4hnliches Verh\u00e4ltnis wird man auf Figur 7, wo pH. Abszisse und \u2014 log b Ordinateist, wiederfinden. Da b das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen pro Milligramm-\u00c4quivalent Am-pholytenstickstoff bedeutet, so k\u00f6nnen hier alle Messungen mitgenommen werden, auch solche, wo die Konzentration des Ampholytenstickstoffs eine andere als 400 \u2022 10 t3 ist.\nKurve I entspricht der Tab. 17 (Exp. Punkt 0)\n*\tH\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t18 ( \u00bb\t\u00bb\t^)\n\u00bb\tHI\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t19 ( \u00bb\t\u00bb\t\u25a1)\n1Va *\t* 20 u. 21 (c = 2,8, Exp. Punkt j)\n' Ivb *\t\u00bb\t\u00bb 20 u. 21 (c = 0,35, .\t\u00bb o'!)\nDa das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen, wie oben entwickelt, f\u00fcr Glycylglycinmischungen gr\u00f6\u00dfer als f\u00fcr Glykokollmischungen und","page":158},{"file":"p0159.txt","language":"de","ocr_de":"log b.\nProteinstudien. II. Mitteilung.\t159\nf\u00fcr salzreiche Mischungen gro\u00dfer als f\u00fcr salzarme sein, mu\u00df, so ordnen sich die Kurven, so lange die Wasserstoffionen-konzentration eine niedrige, pH. also gro\u00df, ist, folgenderweise ;\n!\u00b0g h = pH\tFigur 7\nIII (Glycylglycin), IVa (c = 2,8), IVb (c = 0,35), II (c = 0,1), ' I (ohne Salz).\nDie Ursache, weshalb die Kurve 111 die \u00fcbrigen Kurven bei niedrigeren Werten des pH. schneidet, ist oben erw\u00e4hnt; hier soll nur darauf aufmerksam gemacht werden, da\u00df auch die Kurven I und II einen Schnittpunkt haben, der Ma\u00dfstab aber zu klein ist, um dies deutlich zu sehen; es tritt auf der Figur 8 deutlich hervor.\nAuf Figur 8 ist h als Abszisse und b als Ordinate benutzt worden, und der Ma\u00dfstab ist so gro\u00df gew\u00e4hlt, da\u00df nur derjenige Teil des Gebietes, welcher den niedrigsten Wasserstoffionenkonzentrationen entspricht, auf der Figur Platz finden konnte. Die eingetragenen Punkte sind berechnet, und die Kurven nach denselben gezogen.\nDie Kurve I entspricht der Tabelle 17 (berechneter Punkt O)\n\u00bb\t\u00bb II\t\u00bb\t\u00bb\t18 (\t\u00bb\t\u00bb A)","page":159},{"file":"p0160.txt","language":"de","ocr_de":"160\tS. P. L. Sorensen,\nDa\u00df Glycylglycin (Kurve III) bei niedrigen Werten von h ein gr\u00f6\u00dferes b als Glykokoll besitzt, ist schon erw\u00e4hnt. Es ist ebenfalls erw\u00e4hnt, da\u00df Kurve 1 die Kurve II schneiden wurde, und das ist auf Figur 8 deutlich zu ersehen. Der Grund dieser Schneidung ist der, da\u00df die Glykokolltnischungen der Tabelle 18 (Kurve II) alle dieselbe Gesamtchloridkonzentration haben, und zwar 0,1 n, w\u00e4hrend die Mischungen der Tab. 17 (Kurve I) kein Natriumchlorid enthalten, weshalb die Chloridkonzentration mit dem S\u00e4urezusatz ansteigt. Solange die Salz-s\u00e4urekonzentration dieser letzten Gemische kleiner als 0,1 n ist, mu\u00df deshalb b kleiner, f\u00fcr die s\u00e4urereicheren aber gr\u00f6\u00dfer als bei den natriumchloridhaltigen sein. Die beiden Kurven schneiden sich demzufolge in demjenigen Punkt, in .welchem die L\u00f6sungen dieselbe Chloridkonzentration besitzen, und das wird, wie aus der Tabelle 18 und aus der Tabelle 17, Versuch Nr. 9, ersichtlich ist, bei einer Wasserstoflionenkonzen-tration von etwa 1,2 \u00ab10*3 der Fall sein.\nFigur 8.","page":160},{"file":"p0161.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t161\nt ,\n'\tt\nBetreffs endlich Figur 9, dann ist auch hier h als Abszisse und b als Ordinate benutzt. Die Kurven sind nach den berechneten Werten gezeichnet, und die durch die Experimente ermittelten Werte nachher eingetragen; des gew\u00e4hlten Ma\u00dfstabs wegen hat indessen nur das Gebiet der niedrigsten Wasserstoffionenkonzentrationen auf der Figur Platz finden k\u00f6nnen.\nKurve I entspricht den Tabellen 20 u. 21 (c\nFigur 9,\nEs erhellt aus der Figur 9, da\u00df diejenigen Kurven, welche bei den niedrigen Wasserstoffionenkonzentrationen, wovon hier die Rede ist, die gegenseitige Abh\u00e4ngigkeit des S\u00e4urebindungsverm\u00f6gens des Glykokolls und der Wasserstoffionenkonzentration repr\u00e4sentieren, sehr ann\u00e4herungsweise Geraden sind,\nund da\u00df Kurve I (c = 2,8) als es zu erwarten war, h\u00f6her liegt als Kurve II (c = 0,35).\nC. Das S\u00e4ure* und Basebindungsrerm\u00f6gen des Albumine.\nWir werden jetzt versuchen, die im vorigen Abschnitt \u00fcber einige einfach zusammengesetzten Ampholyten gemachten","page":161},{"file":"p0162.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. L. Sorensen,\nBetrachtungen an Eieralbuminl\u00f6sungen anzuwenden, indem ja das Eieralbumin \u2014 rein chemisch betrachtet \u2014 den Charakter eines sehr komplizierten amphoteren K\u00f6rpers hat.\nVon einer direkten Berechnung des S\u00e4urebindungsverm\u00f6gens des Eieralbumins kann nat\u00fcrlich keine Bede sein, da keine der Dissoziationskonstanteii des Eieralbumins, weder die saure noch die basische, bekannt sind. Dagegen werden wir versuchen, dieses S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen mittels Wasserstoffionenmessungen in Eieralbuminl\u00f6sungen bekannter Zusammensetzung in \u00e4hnlicher Weise zu ermitteln, wie es im vorigen Abschnitt einfache Ampholyten betreffend beschrieben ist, indem wir auch hier von der Dissoziation des Eieralbumins sowohl in Wasserstoffund Anionen als auch in Hydroxyl- und Kationen abseheri. Ein solches Verfahren gibt, wie es im vorhergehenden mit Bezug auf einfache Ampholyten auseinandergesetzt ist, nur dann richtige oder in gro\u00dfer Ann\u00e4herung richtige Resultate, wenn die Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung wesentlich gr\u00f6\u00dfer oder kleiner ist als diejenige, welche dem isoelektrischen Punkt des Ampholyten entspricht. Ist das nicht der Fall, dann birgt die Methode eine Fehlerquelle in sich, welche nicht zu vernachl\u00e4ssigen ist.\nIm folgenden werden zuerst das beim Ausfuhren der Versuche angewandte Verfahren und die dadurch erhaltenen Ergeb-\n.\ts\nnisse beschrieben \u00fferden, won\u00e4chst es diskutiert sein wird, inwiefern und wie die graphische Darstellung der Versuchsergebnisse zur Beantwortung der in der Einleitung dieser Abhandlung (s. S. 104) gestellten Fragen benutzt werden k\u00f6nnen.\na) Die Bestimmung des S\u00e4urebindungsverm\u00f6gens des Albumins mittels Messung der Wasserstoffionenkonzentration in ammoniumsulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sungen mit gekanntem Gehalt an \u00fcbersch\u00fcssiger\nSchwefels\u00e4ure.1)\nBei den Versuchen wurden immer L\u00f6sungen von gereinigtem Eieralbumin benutzt. Diese Reinigung geschah, wie in\n\u2018) Die S\u00e4uremenge ist hier wie \u00fcberall, wo nicht das entgegengesetzte ausdr\u00fccklich angegeben wird, mit Vorzeichen gerechnet, derart da\u00df eine negative S\u00e4uremenge die \u00e4quivalente Menge Base bedeutet.","page":162},{"file":"p0163.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t11)3\t1\nAbhandlung I (S. 16 u. f.) beschrieben, durch 6 Kristallisationen und nachfolgende Dialyse mit wiederholtem Zusatz kleiner Mengen Ammoniak, bis alle Schwefels\u00e4ure wegdialysiert war. Aus der solcherma\u00dfen dialysierten L\u00f6sung wurde \u00abdie Ur-l\u00f6sung\u00bb durch eine genaue Analyse mit nachfolgendem Zusatz einer mit der gefundenen kleinen Ammoniakmenge \u00e4quivalenten Menge Schwefels\u00e4ure dargestellt. Neben der \u00fcrl\u00f6sung, deren Gehalt an ProteinstickstofT sich aus der Analyse berechnen lie\u00df, uud die au\u00dfer dem Eieralbumin nur eine geringf\u00fcgige und bekannte Menge Ammoniumsulfat, aber weder \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure noch \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak enthielt; benutzten wir eine Ammoniumsulfatl\u00f6sung von bekannter Zusammensetzung und mit bekanntem \u00dcberschu\u00df an Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak, und schlie\u00dflich noch titrierte, passend verd\u00fcnnte L\u00f6sungen von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak. Gewogene Mengen ^ dieser L\u00f6sungen wurden gemischt und mit Wasser auf 25 ccm verd\u00fcnnt, wonach die Wasserstoflionenkonzentratiort mittels\nder \u00abSchaukelmethode\u00bb Hasselbalchs und bisweilen auch noch mittels fortgesetzter Wasserstoffdurchleitung gemessen wurde; gew\u00f6hnlich wurden drei Messungen mit verschiedenen Wasserstoff-Platin-Elektroden ausgef\u00fchrt, welche letztere jede\nf\u00fcr sich gegen zwei oder drei Kaiomel-Elektroden gemessen wurde.\nZur n\u00e4heren Erleuchtung des Verfahrens, nach welchem das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen mittels der Messungsergebnisse berechnet wird, haben wir in der Tabelle 22 die wichtigsten Zahlengr\u00f6\u00dfen einer einzelnen Versuchsreihe wiedergegeben.\nDie Konzentration, c, des Ammoniumsulfats war in allen Versuchsmischungen in gro\u00dfer Ann\u00e4herung dieselbe und lie\u00df sich aus den zur Mischung abgewogenen Mengen leicht berechnen. wenn das Salz \u00fcber dem ganzen Volumen der Versuchsfl\u00fcssigkeit gleichm\u00e4\u00dfig verteilt gedacht wurde; in dieser Weise wurde c gleich ca. 0,358 n, gefunden. Eine solche gleichm\u00e4\u00dfige Verteilung des Ammoniumsulfats findet indessen unseren Anschauungen gem\u00e4\u00df nicht statt; die disperse Phase, das Eihydrat, hat ein klein wenig Ammoniumsulfat gebunden, aber weitaus der gr\u00f6\u00dfte Teil desselben ist in dem das Ei-","page":163},{"file":"p0164.txt","language":"de","ocr_de":"164\nS. P. L. Sorensen,\nhydrat umgebenden Dispersionsmittel gleichm\u00e4\u00dfig verteilt, Mittels d.er in Abhandluug V mitgeteilten Untersuchungen l\u00e4\u00dft, es sich jetzt berechnen, da\u00df bei den Versuchen der Tabelle 22 das Volumen der in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit enthaltenen dispersen Phase 3,77 ccm ausmachen wird. Das Volumen des in 100 ccm vorhandenen Dispersionsmittels, Va, wird deshalb 96,23 ccm, und rechnet man das Ammoniumsulfalt als \u00fcber dieses Volumen gleichm\u00e4\u00dfig verteilt, so wird die Ammoniumsulfatkonzentration, c, \u2014 wenn auf die geringe vom Eihydrat gebundene Menge R\u00fccksicht genommen wird \u2014 sehr nahe gleich 0,370 n werden.\nDie Einzelheiten dieser Berechnung sind die folgenden : 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit enthalten durchschnittlich 42,24 Milligramm \u00bb\u00c4quivalenten Proteinstickstoff (Tabelle 22, Stab 2), und die Ammoniumsulfatkonzentration ist, wie gesagt, etwa 0,358 n, welches S = 2,4 entspricht (S ist. die auf 100 g Wasser kommende Menge Ammoniumsulfat, siehe Tabelle 32 S. 205).\nAus den in Abhandlung V gegebenen graphischen Darstellungen der Abh\u00e4ngigkeit zwischen S einerseits und z bezw. y anderseits erhellt es, da\u00df z (der Faktor, mit welchem das Gewicht des Proteinslickstoffs zu multiplizieren istp um das Gesamtgewicht der dispersen Phase z\u00ab geben) und y (der Faktor, mit welchem man das Gewicht des Proteinstickstoffe multiplizieren mu\u00df, um das Gewicht des in der dispersen Phase eingegangenen \u00c0mmoniumsulfats zu bekommen) f\u00fcr S = 2,4 die Werte z =s 8,08 und y = 0,0257 besitzen.\nDas Gewicht der in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit gegenw\u00e4rtigen dispersen Phase wird demgem\u00e4\u00df (in Grammen):\n42,24 X 14,01 X 8,08 1000\nund wird das spezifische Gewicht der dispersen Phase gleich 1,27 gesetzt (die Ermittelung dieses spezifischen Gewichts wird in einer sp\u00e4teren Abhandlung Erw\u00e4hnung finden), so wird das Volumen der dispersen Phase (in ccm)\n42,24 X 14,01 X 8,08\n1000 X 1,27\t\u2019\nDas Gewicht der in der dispersen Phase enthaltenen Menge Ammoniumsulfat wird (in Grammen):\n42,24X14,01X0,0257\n100\u00d6\t5\nin 100 ccm verteilt wird dieses Gewicht von Ammoniumsulfat der Konzentration","page":164},{"file":"p0165.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\n165\n42,24 X 14.01 X 0,0257 w 1000 Annrt 1000 X 66,08\t\u25a0 100 -a002* n-\nentsprechen.\nDaraus ergibt sich das Volumen, Va, des in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit vorhandenen Dispersionsmittels zu\nVa \u00ab 100 -r 3,77 = 96,23 ccm,\nund diejenige Konzentration, c, des Ammoniumsulfats, welche in dem die disperse Phase umgebenden Dispersionsmittel wirklich vorhanden\nlbt\u2019 W1Fd c _ (0,358 -r 0002) X 100\n96,23\t\u2014 0,370-n,\nDa die wirkliche Ammoniumsulfatkonzentration demnach ein wenig st\u00e4rker ist als diejenige, 0,358 n, von welcher wir in unseren Berechnungen ausgingen, so ist eigentlich die Berechnung mit. der wirklichen Konzentration als Ausgangspunkt zu wiederholen. Nun wird die Konzentration 0,370 n dem S = 2,47 entsprechen, was seinerseits wieder z = 8,10 und y = 0,0262 entspricht. Wiederholt man die Berechnung mit diesen Werten von z und y, ergibt sich, da\u00df Va und-c praktisch genommen dieselben Werte wie oben erhalten; diese Werte sind deshalb\nbei der Berechnung von Tabelle 22 benutzt worden.\n%\nDie in der Tabelle 22, ^weiten und dritten Stab, angef\u00fchrten Gr\u00f6\u00dfen lassen sich aus den f\u00fcr die Versu\u00e7hsfl\u00fcssig-keit abgewogenen Mengen leicht berechnen. Vierter Stab enth\u00e4lt die Mittel der durch die Wasserstoffionenkonzentra-tionsmessung gefundenen Werte f\u00fcr h und f\u00fcnfter Stab die f\u00fcrs Dispersionsmittel hieraus mittels der Formel\ns = h f --\n(x\nmax\nh \u2022 f\n)*\n(siehe Abschnitt A. S. 114)\nberechnete \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4urekonzentration.\nAus der Konzentration des Dispersionsmittels an \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure l\u00e4\u00dft sich die in dem gesamten Volumen, Va, des Dispersionsmittels gegenw\u00e4rtige \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4uremenge V leicht berechnen; diese Gr\u00f6\u00dfe findet man im sechsten Stab, in ccm n;iooo S\u00e4ure ausgedr\u00fcckt. Die Differenz, l-^t', zwischen der gesamten in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit gegenw\u00e4rtigen und der in Va ccm Dispersionsmittel enthaltenen Menge \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure oder Base gibt dann die durch die disperse Phase gebundene Menge an. t -11, ausgedr\u00fcckt in ccm n-iooo, findet man int vorletzten Stab, w\u00e4hrend der letzte Stab die mittels jener Differenz berechnete Anzahl","page":165},{"file":"p0166.txt","language":"de","ocr_de":"166\nS. P. L. Sorensen,\nC'iQOsJ\u00c2\u00ffiiKWMM\tVersuchsnummer. >\t7.\t\t\t\nW W J* W W M M IC 5 M 8 8 88 8 88'8 g g\t; Protein-stickstoff in Mgr.-Xqui- valenten e\t\t\tjlOOccin Versuchsfl\u00fcssigkeit j\tenthielten: i\t\t\n! *\u2022!\u2022\u2022!\u2022+++.+'++++ O\u00fb f\u2014\th\u00bb\t|\u00a3.\tQj\t\u00abvJ\t0O\t\u00a9\th* \u00ceSfe\ti\t^\t2\tS\t\u00ae\t\u00ae\tQ\tM g P\t\u00ab\u2022*\t>*\t\u00ab\t35\tJfc\tco\tjZ5\to< 00 05\tO\t^\tW\tM\t^\tCO\t00\t\u00dcberschu\u00df von Schwefels\u00e4ure (-f-) oder Ammoniak (-:-) in cem n/tooo t\t\t\t\n\u00ab8SS8SS8'3S s*_\t\u00ab\u2022\tV\u00ab\t\\s\ty\t>\u00ab\tV\u00ab SSS\u00eeSS\u00efgoJ\u00eeSSS\tDie gemessene Wasserstoff- ionen- konzen- tration, h hX 10\u00b0\t\t\t\n+++++++++\u25a0+ XXO'\u00dciOJ\u00cfvjNjx\u00e2 \u201c ^ M O \u00abJ 06 K M 05 t-\tbesa\u00df die Konzentration s von \u00dcberschu\u00df an Schwefel- . s\u00e4ure (-f-) oder Ammoniak (\t) s X 106\t\t\tDie das Eihydrat umsp\u00f6lende Ammoniumsulfatl\u00f6sung :\n++++++++++ \u00bb'\u2022.\u00bb\u00bbS5S.S8S. Vj Vj CO to O CO CO oc Vl CO\t\u00ab\"*\tG t g-f\u00ee'M <\ts a sr \u00ae *\to o 3 > g S v\ter 3 _ 2 \u00b0 P \u00bb\tg Sri t\u00ab3S -\tI ? 8.1 s \u00a9\tP *1* g \u00ab \u00a7\tw \u00dc ' .\ta\t\t\t\n\u2022'\u2022 \u2022!\u2022 + + + + + + + + gr^\u00e7gsas\u00e6s *-C\u00abOOOiCS05\u00ce\u00ceOi2 \u00ab3* CO Vj U, 00 O CO 05 u> O\u00bb\tDie gesamte Proteinmenge in 100 ccm Ver-suchsfl\u00fcssigkcit entsprechend t-rt'\t\tDie durch das Eieralbumiii gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (-{-) oder Ammoniak ( ~ ) in ccm n/t\u00aboo ausgedr\u00fcckt\t\n*1* *1*\tH\u20141\u2014i\u2014I\u2014\u00ef\u2014|\u20141~ \u00bb. \u00ab o \u00bb \u00ab \u00ab 5 8 8 8 \u00dc ^ O O' 4*\u00bb CO vJ ai te 00\t{ 4 o\tMilligramm-\u00c4quivalent-stickstoff entsprechend t ~ t* h \u2014 1 \u2022 1\t\t\nO\nta\nw\n\u0153\n\u00bb\nG\n\u20221\no\no-\nD\nQ*\nc\n3\nOq\nCft\n<\no\n*5\n3\nC:\nOq\nO\n3\n&\no\nCA\no\u00ab\tw\nQO\t\n\t\u00a9 \u20221\n\u2022\tP9\nh-fc\tt\u2014m\u00e9\no\ter\n1 \u2022 \u2022 i\tG mm\n\t3\nIC\t9m \u2022\n\t3\n<\tCA \u2022\n11\nO\na>\n\u00ab0\nrc","page":166},{"file":"p0167.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung. '\t167\nccm n/iooo \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure oder Base enth\u00e4lt, welche ein Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff gebunden h\u00e4lt.\nDie in der Tabelle 22 wiedergegebene Versuchsreihe, . welche mit E vermerkt ist, macht einen Teil des Hauptversuches aus; derselbe besteht aus 9 solcher Reihen; die Wasserstoffionenmessungen s\u00e4mtlicher Reihen hat Fr\u00e4ulein l Hempel gemacht. F\u00fcr diese s\u00e4mtliche Versuche diente eine und dieselbe Eieralbumin - Url\u00f6sung, bezeichnet D.\u00c6.6 (dargestellt 1915),*) von welcher abgewogene Mengen in angemessenen Proportionen mit gewogenen Mengen Ammoniumsulfatlosung, titrierter verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure oder titrierten verd\u00fcnnten Ammoniaks, nebst Wasser derart gemischt wurden, da\u00df die Konzentration des Eieralbumins und des Ammoniumsulfats innerhalb jeder einzelnen Reihe konstant gehalten wurden, von Reihe zu Reihe aber variierten. Das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen wurde \u00fcberall in derselben Weise berechnet, wie es oben die Reihe E be-\ntreffend beschrieben ist. Die Ergebnisse dieser Berechnungen sind in der Tabelle 23 zusamm\u00e9ngestellt und auf der Hauptkurventafel, in Figur 10 stark verkleinert, nieder gelegt. Die Wasserstoffionenkonzentration, h, ist als Abszisse ben\u00fctzt, w\u00e4hrend b, die pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (+) oder Ammoniak (-$-) in ccm n/iooo ausgedr\u00fcckt, ats Ordinate dient. Versuche, welche derselben Reihe geh\u00f6ren, sind auf der Kurventafel mit derselben Marke versehen und diese Marke ist auf der Tabelle 23 oben angegeben.\nEs erhellt aus der Tabelle 23 und ganz besonders deutlich aus Figur 10, da\u00df die Reihen 1 und H, welche ungef\u00e4hr dieselbe Ammoniumsulfatkonzentration (c = ca. 0,062 n) besitzen, sich durch eine iind dieselbe Kurve (1) darstellen lassen,\n* \u25a0 \u25a0 \u25a0 \u00bb\n1) Die mit Toluol versetzte Url\u00f6sung wurde in Eis im Eisschrank auf bewahrt. F\u00fcr jede Versuchsreihe wurde eine angemessene Menge herausgenommen und mittels Filtrierens von dem \u00dcberschu\u00df an Toluol befreit, wonach der letzte Rest des Toluols durch Wasserstoffdurchlettung beseitigt wurde. Nach erneuertem Filtrieren wog man f\u00fcr die Bestimmung des Proteinstickstoffs Proben ab und das \u00dcbriggebliebene diente\nzur Darstellung der Versuchsfl\u00fcssigkeiten.\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CIH.\t12","page":167},{"file":"p0168_0169.txt","language":"de","ocr_de":"1\n168\tS. P. L. Sorensen,\nTabelle\nDas S\u00e4urebindnngsverm\u00f6gen\nVersuchsreihe\nA\tB\tC\tD\tE \nMarke:\t\t\t\t\n1\tl\t</\t\u00e0\tu' i\to r\nAmmoniumsulfatkonzentration, c:\t\t\t\t\n2,817 n i\t1,448 n\t1,409 n\t1,399 n\t|\t0,370 n |.\nAnzahl, e, von Milligramm-\u00c4quivalenten Proteinstickstoff in 100 ccm VeZsuchsfl\u00fcssigke\u00eer.\t\t\t\t\nca. 10,5\tca. 31,7\t!\t| ca. 10,5\tca. 4,2\t| ca. 42,2\t|\nDie gemessene Wasser- stoff- ionen- konzentraf., h h y. 10\u00ae\tDie pr. Milligr.-Aquival.-Pr\u00f6tein-N gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (+) od. Ammoniak (-*-) in ccm n/iooo t\u2014t* b\u00ab \u2022 e\tDie gemessene Wasser- stoff- ionen- konzen- trat., h hX 10*\tDie pr. Milligr.-Aquival.-Protein-N gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (-P) od. Ammoniak i-r) in ccm n/iooo t\u2014t' b= * e\tDie gemessene Wasser- stoff- ionen- konzen-trat., h hx 10\u00ae\tDie pr. MilUgr.-Aquival. Protein-N gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (-f) od. Ammoniak (-W in ccm nfioM b-4*1' e\tDie gemessene Wasser- stoff- ionen- konzen- trat., h h x lo\u00ae\tDie pr. Milligr.-Aquival.-Protein-N gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (+) od. Ammoniak (-4-) in ccm) n/\u00ab\u00bbo t \u2014i* b = \u2014\u2014 e\tDie gemessene Wasser- stoff- ionen- konzen- trat., h hx 10*\tDie pr. .Milligr.-Aquival.-Protein-N , gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (+) od. Ammoniak (-H in ccm n/ioot t-- f b\u00ab \u2014 e\n74,19\t+ 26,4\t75,47\t+ 25,7\t78,40\t+ 25,9\t76,39\t+26,1\t80,91\t+ 25,8\n65,67\t24,1\t66,27\t23,7\t70,15\t23,5\t68,86\t23,4\t70,17\t23,2\n56,10\t21,4\t58,80\t20,6\t59,62\t21,0\t59,66\t20,9\t60,91\t20,5\n48,31\t18,1\t49,97\t17,7\t49,44\t17,9\t\u2014\t\u2014\t51,76\t17,7\n36.82\t14,5\t38,64\t14,1\t39,63\t14,1\t39,33\t14,3\t41,09\t13,9\n29,32\t10,5\t29,39\t9,4\t30,60\t9,5\t29,91\t* 9,7\t30,74\t9,4\n20,14\t3.8\t21,50\t3,5\t21,18\t3,5\t20,98\t3,6\t19,95\t3,5\n16,06\t0,4\t16,85\t0,0\t16,76\t0,1\t17,13\t0,0\t15,7*\t0,0\n12,37\t4- 3,2\t12,75\t4- 3,4\t13,08\t4- 3,4 t\t12,59\t4- 3,3\t12,14\tv* 3,4\n8.91\tr 7,6\t8,81 \u00ab\t+ 7,8\t8,97\t:+ 7,7\t9,01\t4- 7,5\t8,02\t4- 7,9\n\t\t\tProteinstudien. 11.\t\tMitteilung.\t\t169\n* s Eicralbumins.\t\t\t\t%\t\t\t\u2022\n\t\t\t\t\t\t\t\n\tF\tt\tG\tH\t\t1\t\n\t\t\t\t\t\u2022\t\u2022 J\t%\nA\t\t\u25a1\t\tl\t\t\u00a3\t\n\t\t\t\t\t\t\t\n0.365 n\t\t0,354 n\t\t0,065 n\t\t0,059 n\t\n\t\t\t\t\t\t\t\nca.\t32,0\t1\tca. 10,5\t\t1\tca. 31,7\t\tca.\t. 10,5\nie ge- essene \u2019assor- ptMT- onen- \u25a0nzen- at.. h' y 10\u00b0\tDie pr. \u201eMilligr.-Aquival.-Protein-N ge* bnndene Menge Schwefels\u00e4ure (+) od. Ammoniak <-r) in ccm n/woo b= 1 e\tDie gemessene 4 Wasser- stoff- ionen- konzen- trat., h hx 10\u00ae\tDie pr. Milligr.-Aquival.-Protein-N gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (+) od. Ammoniak (-4-) in ccm n/ioco brr1 ' 1 e\tDie gemessene Wasser- stoff- ionen- konzen- trat., h hx 10\u00ae\tDis pr. MHligr.-Aquival.-Protein-N gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (4-) od. Ammoniak (4-) m ccm n/l0OO t \u20141\u2018 b = l-ll e\tDie gemessene Wasser- stoff- ionen- konzen- trat., h hx 10\u00ae\tDie pr. Milligr. . Aquival.-Protein-N ge*. bnndene Menge Schwefels\u00e4ure (4-) od. Ammoniak (4-) in ccm n/1000 b-ii-i: e\n^.46\t+25,2 \u2019\t79,13\t+ 25,8\t101,7\t+ 26,0\t98,70\t+ 25,3\n1 \u00a59 !\t1\t23.3 !\t70,48 1\t23,4\t87,24\t23,4\t85,44\t22,9\nj 1.58 I\t21,1\t59,99 1 !\t20,8\t70,86\t20,6\t70,85\t20,5\n0.83\t17,7\t49,51\t17,8\t57,50\t17.5\t56,71\t17,5\n9,22\t13,8\t41,74\t14,1\t45,08\t13,9\t45,93\t13,8\n9,69\t9,2\t30,68\t9,5\t31,49\t9,3\t33,57\t9,4\n0.06\t3,5\t19,70\t3.6\t20,83\t3.5 \u00ea\t21,43\t3,5\n5,51\t0,0\t15,48\t0,1\t15,23\t0,0\t16,06\t0,0\n2.09\t4- 3,3\t11,85\t4- 3,4\t11,19\t4- 3,2\t10,55\t4- 3,4\nMO\t7,7\t7,92\t4- 7,7 .\t6,82\t+ 7,7\t7,15\t+ 7,8\n12*","page":0},{"file":"p0170.txt","language":"de","ocr_de":"170\tS. P. L. Sorensen,\nund dasselbe gilt f\u00fcr die Reihen G, F und E (c = ca. 0,363 n Kurve II) und D, C und B (c = ca. 1,417 n Kurve III) w\u00e4hrend die Reihe A (c = 2,817 n) ihre eigene Kurve IV verlangt. Anders ausgedr\u00fcckt wird dieses sagen, da\u00df wenn die Ammoniura-sulfatkonzentration unver\u00e4ndert ist, dann ist b unabh\u00e4ngig von der Eieralbuminkonzentration, welche ja, wie es aus Tabelle 23 ersichtlich ist, innerhalb der durch die n\u00e4mliche Kurve repr\u00e4sentierten Reihen bedeutend variiert.\nFigur 10 zeigt des weiteren, da\u00df, eine Wasserstoffionen-konzentration gr\u00f6\u00dfer als ca. 15\u201416 \u2022 10 ^ 6 ein positives b gibt, d. h. das Eieralbumin bindet \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure, und da\u00df kleinere Werte der Wasserstoffionenkonzentration negative Werte von b ergeben, oder das Eieralbumin bindet \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak. Die drei Kurven schneiden einander bei der Wasserstoffionenkonzentration 16 \u2022 10\t6, die vierte\nKurve, mit c = 1,417 n, hat bei Wasserstoffionenkonzentra* tionen niedriger als 25 \u2022 10 ^ einen von den drei anderen etwas verschiedenen Verlauf, die Abweichung ist aber nicht gr\u00f6\u00dfer, als da\u00df sie sich durch Versuchsfehler leicht erkl\u00e4ren l\u00e4\u00dft,L Sieht man von dieser Abweichung ab, so erhellt es aus der Kurventafel, da\u00df die bei einer gegebenen Wasserstoffionenkonzentration pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (b positiv) oder Ammoniak (b negativ) mit der Ammoniumsulfatkonzentration w\u00e4chst.\nDas Eieralbumin verh\u00e4lt sich demnach ganz analog mit dem, was wir f\u00fcr die einfachen Ampholyten als g\u00fcltig befunden haben (siehe S. 155), und ganz wie die oben entwickelte Theorie \u00fcber das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen der Ampholyten es verlangt (siehe S. 148).\nAuf noch einen Punkt m\u00fcssen wir die Aufmerksamkeit lenken. Bei den obigen Berechnungen haben wir die Dissoziation des Eieralbumins in Wasserstoff- und Anionen beziehungsweise in Hydroxyyl- und Kationen nicht ber\u00fccksichtigt. Hieraus folgt nun, da\u00df die in der Figur 10 wiedergegebenen Kurven mit einem systematischen Fehler behaftet sind, welcher um so gr\u00f6\u00dfere Bedeutung erlangt, je n\u00e4her die Wasserstoffionen-","page":170},{"file":"p0171.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t171\nb in ccm n/1000\nh. 10*","page":171},{"file":"p0172.txt","language":"de","ocr_de":"A/<2\tS. P. L. Sorensen,\nda\u00df die isoelektrische Reaktion des Eieralbumins, wie sie oben (S. 147) definiert ist, bei 15 \u2014 16 \u2022 10 ^6 liegen mu\u00df, weil bei dieser Wasserstoffionenkonzentration \u2014 unter den genannten unrichtigen Voraussetzungen \u2014 weder Schwefels\u00e4ure noch Ammoniak im \u00dcberschu\u00df gebunden wird. Da\u00df der wirkliche, isoelektrische Punkt des Eieralbumins eben bei dieser Wasserstoflionenkonzentration liegt, soll im letzten Teil (Ab-\u2666 schnitt D) dieser Abhandlung auf anderem Weg dargetan werden.\n. \u25a0 ; . \u2022 . \u2018 \u2022 . \u25a0 \\- \u25a0 . \u2022\n;\nb) Ist das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen unter sonst gleichen Verh\u00e4ltnissen f\u00fcr alle Eieralbuminl\u00f6sungen dasselbe?\nDie n\u00e4chste zu beantwortende Frage war diese : Behalten die mittels der beim Hauptversuch benutzten Eieralbuminl\u00f6sung gewonnenen Resultate ihre G\u00fcltigkeit auch anderen Eieralbuminl\u00f6sungen gegen\u00fcber? Ist, anders gesagt, der gefundene zahlenm\u00e4\u00dfige Ausdruck des S\u00e4urebindungsverm\u00f6gens und die graphische Darstellung desselben f\u00fcr Eieralbuminl\u00f6sungen \u00fcberhaupt g\u00fcltig, derma\u00dfen da\u00df das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen zur Charakterisierung dieses Proteinstoffes herangezogen werden kann ?\nZur Beantwortung dieser Frage haben wir in den Tabellen 24,25 und 26 einige Versuchsreihen zusammengestellt, welche mit zu verschiedenen Zeiten dargestellten Eieralbuminl\u00f6sungen gemacht sind. Die Versuche, bei welchen Herr S. Palitzsch die Wasserstoffionenmessung ausf\u00fchrte, wurden \u00fcbrigens ganz wie beim Hauptversuch beschrieben durchgef\u00fchrt, gleichwie die Berechnung des S\u00e4urebindungsVerm\u00f6gens, b, mittels der gemessenen Wasserstoffionenkonzentration, h, wie oben angegeben ausgef\u00fchrt wurde. In den Tabellen 24, 25 und 26 findet sich jetzt, au\u00dfer dem solcherma\u00dfen berechneten Werte von b, auch der entsprechende mittels der Kurventafel erhaltene Wert. In solchen F\u00e4llen, wo die Ammoniumsulfatkonzentration mit keiner der gezeichneten Kurven \u00fcbereinstimmte, konnte man den gesuchten Wert von b durch Interim polation Zwischen zwei Kurven oder, wenn n\u00f6tig, durch eine weniger sichere Extrapolation finden.","page":172},{"file":"p0173.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. U. Mitteilung.\nTabelle 24.\n17:\nDas S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen des Eieralbumins.\nS\u00e4mtliche Versuche wurden mit einer in 1913 dargestellten, dialy-sierten Eieralbuminl\u00f6sung (P,y) ausgef\u00fchrt, e, die Anzahl der Milligramm-\u00c4quivalente Proteinstickstoff in 100 ccm war in den Versuchen Nr. 1\u20146: ca. 8,2; in Nr. 7\u201422: ca. 16,3; in Nr. 23\u201433: ca. 24,5.\nDie Ammoniumsulfatkonzentration, c, war \u00fcberall ca. 0,35 n\nVer-' suchs- num- mer\tDie gemessene Wasser- stoff- ionen konzen- tration, h h \u2022 106\tDie pro Mi \u00c4quivalent Stickstoff ( Menge S s\u00e4ure (+) moniak (-i \u00ab/K b = - aus der Messung berechnet\tlligramm-Protein-;ebundene chwefel-oder Am--) in ccm 900, t 4 V e aus der Kurventafel (Fig. 10) abgeleitet\t1 Ver- suchs- num- mer\tDie gemessene Wasser- stoff- ionen- konzen- tration. h h-106\tDie pro Mi \u00c4quivalent Stickstoff g Menge S< s\u00e4ure (-f-) moniak (4 n/io b- 1 aus der Messung berechnet\tlligramm-Protein-;ebundene chwefel-oder Am--) in ccm >00, t 4 V : e aus der Kurventafel (Fig. 10) abgeleitet\n1\t77,93\t+ 25,2\t+ 25,2\t18\t12,81\t4 2,9\t4 2,6\n2\t46,82\t+ 17,1\t+ 16,3\t19\t12,32\t4 2,9\t4 3,1\n3\t27,73\t+ 8,3\t+ 7,9\t20\t10,07\t4 5,3\t4 5,4\n4\t20,38\t+ 3,8\t+ 3,7\t21\t9,89\t4 5,3\t4 5,7\n5\t14,84\t4* 0,8\t4* 0,6\t22\t8,08\t4 7,7\t4 8,0\n6\t9,64\t4- 5,4\t4- 6,0\t23\t68,79\t+ 23,1\t+ 23,0\n7\t68,24\t+ 22,6\t+ 22,8\t24\t54,79\t+ 18,5\t+ 19.0\n8\t59,05\t+ 20,4\t-|- 20,3\t25\t39,85\t+\t9\t+ 18.6\n9\t44,71\t+ 15,9\t+ 15,5\t26\t30,63\t+ 9,1\t+\n10\t33,55\t+ H>2\t+ 10,6\t27\t25,92\t+ 6,8\t+ 7,0\n11\t29,02\t+ 8,9\t+ 8,6\t28\t22,61\t+\t+ 5,1\n12\t24,76\t+ 6,8\t+ 6,4\t29\t18,09\t+ 2,0\t+ 1.9\n13\t20,96\t+ 4,2\t+ 4,1\t30\t15,64\t4 0,4\t4- 0.5\n14\t17,84\t+ 1,9\t+ 1,8\t31\t12,51\t4 2,8\t-r 8,\u00bb\n15\t15,55\t4- 0,5\t4 0,1\t32\t10,06\t4 5,2\t+ 5,4\n16\t15,05\t4- 0,5\t4 0,5\t33\t8,20\t4 7,6\t+ 7,8\n17\t14,78\t4-\t0,5\t4 0,7\t\tt\t. ' \u2022\t","page":173},{"file":"p0174.txt","language":"de","ocr_de":"1\"^\tS. P. L. Sorensen,\nTabelle 25.\nDas S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen des Eieralbumins. S\u00e4mtliche Versuche wurden mit einer in 1913 dargestellten dialy-sierten Eieralbuminl\u00f6sung (Pm) ausgef\u00fchrt.\nVer- suchs- num- mer\tt . Die Ammonium- sulfatkonzen- tration, c X */*. c\tDie Anzahl, e, von Milligr.-\u00c4quivalenten Proteinstick-stoff in 100 ccmVersuchs-fl\u00fcssigkeit *\t\u2666 Die gemessene Wasserstoffionenkonzentration, h h 106\tDie pro M lent Protei bundene ] fels\u00e4ure (H n\u00fc b = | aus der Messung berechnet\tilligr.-\u00c4quiva-instickstoffge-Menge Schwe-[-)oder Ammo-ik (-r ), trt' e aus der Kurventafel (Fig. 10) abgeleitet\n1\t2,004\t9,98\t18,66\t+ 1,9\t+ 2,3\n2\t2,004\t9,98\t15,80\t+ 0,1\t4- 0,2\n3\t2,004\t9,98\t13,89\t,T 1,7\t-r 1,7\n4\t2,004\t9,98\t10,45\t-r 5,3\t4- 5,1\na\t1,003\t9,98\t18,63\t+ 2,5\t+ 2,1\n6\t1,003\t9,98\t16,94\t+ 0,6\t4* 0,8\n7\t1,003\t9.98 #\t14,61\t* 1,3\t4- 1,4\n8\t0,501\t9.98\t19,04\t+ 2,8\t+ 2,6\n0\t0,501\t9,98\t17,15\t+ 0,9\t+ 1,3\n10\t0,501\t9,98\t14,43\t4* 1,0\t-r 1,2\n11\t0,351\t15,57\t60,90\t-f 20,5\t+ 20,8\n12\t0,376\t9,98\t19,16\t+ 2,9\t+ 2,9\n13\t0,379\t14,97\t17,88\t+ 1,9\t+ 1.8\n14\t0,376\t9,98\t17,23\t+ i,o\t+ 1,4\n15\t0,379\t14,97\t16,78\t+ 0,6\t+ 1,1\n16\t0,382\t19,96\t15,10 ?\t4- 0,6\t\u2022f 0,5\n17\t0,376\t9,98\t14,98 1\t+ 0,9\t+ 0,6\n18\t0,379\t14,97\t14,76\t* 0,7\t4- 0,8\n19\t0,376\t9,98\t14,69\t4- 0,9\t4 0,8\n20\t0,379\t14,97\t13,76\t-r 2,0\t4- 1,8\n21\t0.379\t14,97 i\t[\u2022;\t11,76\t4* 3,3\t4- 2,9\n22\t0,252\t9,98\t19,94\t+ 3,0\t+ 3,3\n23\t0,252\t9,98\t17,04\t+ M\t+ M\n24\t0,252\t9,98\t14,35\t-r 0,8\t4- 1,0\n25\t0,252\t9,98\t10,38\t4- 4,6\t4- 4,9\n26\t0,016\t9,98\t22,56\t+ 3,4\t\u00ab + 4,5) \u2018)\n27\t0,016\t9,98\t9,62\t\u25a0f 4,4\t(> -5-4,7)\u00c4)\n1 *) Die angef\u00fchrte Zahl entspricht der Kurve der kleinsten Ammoniumsulfatkonzentration, c = 0,062 (Fig. 10).","page":174},{"file":"p0175.txt","language":"de","ocr_de":"Das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gcn des Kieralbuuiins.\nS\u00e4mtliche Versuche wurden mil einer in 1914 dargestellten dialysierten Eieralbuminl\u00f6sung (Pv ) ausgef\u00fchrl. Die Anzahl, e, der Milligramm-\u00c4quivalente Proteinstickstoff war in den Versuchen Nr. 1\u201413 : 20,460; Nr. 14\u201424 : 2,046;\nNr. 25 -26: 1,023.\t______ \u2022_________________________________________\nProteinstudien. 11. Mitteilung.\t175\nDie pro Milligr.-\u00c4quivalent Proteinstickstoff gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (4) oder Ammoniak (-\u00ce-), K _ } * *'\tt ** Zk \u00ab \u00ab82-8 o 5e- s\u00ae-\toq\t4\tco\toq\tos\to\u00bb\tvs\tt>\tn\t.o\tos*\ti* CO\tCM\t\u00ab\tCO\t\u00abr of\tof\t\u2022*\tof\tcf\tlO 4\t*1*\t4-\t*i*\t4\t4 l* *i*\t*l*\t4\tv\t4\t*1*\n\t\u2022 \u00ae \u25a0 \u2022 5 2 *5 i S g fe A \u25a0\u00b0 U s \u00ae \u00ab 0 \u00ab\t> ' \u00abo\t**\u2019\too\tos\tos\tx\tco\tWsos\to *\u2666\t<M\t\u00ab*\tw\tc\tco\tif\tn\"\t+\u00ce\trsT\t^ of\tof 4\t*1*\t-f-\t1*\t4\t4\t\u2018i;\t\u2019*1*\t.'I*\t4\t*1- 4\nDie gemessene Wasserstoffionenkonzentration, h h \u2022 106\t\t/-s s\t*\ts\tS\t5\t8\t8.\t8\t8\t8 8. fc. 5 t\t2\t\u00ee\t\u00ef\u00ef\ta\t5\tM\t-\t-\t\u00ab-CO WH\tH\tWH\twH\tOl\th\twH\twH\twH\tOl H WH wi \u2022\t\u2019\t.\tJ-\nDie Ammoniumsulfatkonzentration, c X nA c\t\t9 S\tS\ti5\t15\t3!\t\u00dc\t*4\t\u00fc\t*\tc\t\u00ab\tc\t\u25a0 8.\ts\tS\tS\tS\t55.1\ti\t8\t8\tS\t35 Ol\t(N\tn\tn\tO\tO\to\to\t0\u2018\to'\to\"\t0*\t0*\nfei \u00e8 fe B\t> S g s II\t\u00bb\t\tH<iO(OhOOOO\u00ab40)(Q4tOO\nDie pro Milligr.-\u00c4quivalent Proteinstickstoff gebundene Menge Schwefels\u00e4ure (-{-) oder Ammoniak u , t - V l\t1% \t*.Sf- 0> 0? U \u2022 \u00ab<\u00a3 \u00a9\t2 * \u00c4 3\ti^xwocot^iseoco co. r\u00ab \u00ab** o \u00bb O 00 14 of \u00a9~ qc oo cf cf o of 5*' 4\t*f* *1* 4 *\u2022* 4 4 *1* \u2018t* 4 4 *1* \u00ab * 1\n\tIl\t9 \u00bb sjg = s g u 5 \u00ab \u00abA \u2022O m 2 \u00df \u00ab 9 w\tcq\tco\tco\t14 eo w w eo\teo' co\t\u00abo <m W O\tt*\tO\tft O ft oT cf\to' cf\tof cf 4 .|.\t.|.\t,|.\t4.4444\t\u2018I* 4\t4-1-\nDie gemessene Wasserstoff-ionenkonzen-tration, h h \u2022 106\t\t9SS5\u00ee2S8i5\u00ae2!\u00ae22\u00ff,\u00ae*,4o*'0 osr\u00bbcoosr>nco\u00ab\u00ab*\u00a9aoGcKii \u00ab 4H\t14 <M H w Ol 14 <H ,14 CO 11 * V\nR\tac 1\t-2 a\tg\t^ I j.gl\u00e2v \u00ab H\tD c 3\teu\tA H\tg C\u00d6\tU 1\tB Ss\t^ 1\ts |\tw\t\tSS8S8gS8S8833 \u00ab \u00a9\u00bbcf^tf'cs'cT\u00f6'crGrcfcfcr t *\n1\tfe i \u00e8 fe 1\t> S g 6 \u00bb\tm m\t\tH(MCO\u00ab*\u00e0f5CCt^ODOSOi4 0ieO wH tH WH wH\nl\n\n\u00bb) Die Messung ist im Versuchsjournal als etwas unsicher bezeichnet.","page":175},{"file":"p0176.txt","language":"de","ocr_de":"l'b\tS. P. L. S\u00f6rensen,\nBei all\u2019 den in der Tabelle 24 aufgef\u00fchrten Versuchen wurde eine im Jahre 1913 dargestellte und auf gew\u00f6hnliche Weise dialysierte Eieralbuminl\u00f6sung (PIV gemerkt) benutzt. Die Ammoniumsulfatkonzentration war in allen Versuchen dieselbe und zwar 0,35 n, einer der Kurven der Figur 10 entsprechend, die Eieralbuminkonzentration dagegen war eine verschiedene, indem die Versuche in drei Reihen einzuordnen sind mit Proteinkonzentrationen, die sich zu einander wie 1:2:3 verhalten. Es erhellt aus der Tabelle, da\u00df die \u00dcbereinstimmung des aus der Messung berechneten mit dem aus der Hauptkurventafel (Fig. 10) abgeleiteten Wert f\u00fcr b eine vorz\u00fcgliche ist, indem die Abweichung niemals 1 ccm Wiooo erreicht.\nDie in de| Tabelle 25 angef\u00fchrten Versuche beziehen sich auf eine ira Jahre 1913 dargestellte Eieralbuminl\u00f6sung (P,n gemerkt). In diesen Versuchen variierte teils die Proteinkonzentration (innerhalb recht enger Grenzen), teils die Ammoniumsulfatkonzentration. Auch hier ist die \u00dcbereinstimmung des aus der Messung berechneten und des aus der Kurventafel (Fig. 10) abgeleiteten Wertes f\u00fcr b zufriedenstellend.\nBei den Versuchen der Tabelle 26 benutzen wir eine im Jahre 1914 dargestellte Eieralbuminl\u00f6sung (Pv gemerkt). In diesen Versuchen wurden sowohl die Ammoniumsulfat- als auch die Proteinkonzentration in weitem Ma\u00df variiert. Es erhellt aus der Tabelle, da\u00df, w\u00e4hrend die \u00dcbereinstimmung zwischen dem berechneten und dem abgeleiteten Wert des b zufriedenstellend ist bei denjenigen Versuchen, in welchen die Pro-teinkonzentration eine betr\u00e4chtliche (e = 20,460) ist, so ist dies bei den Versuchen mit ganz niedriger Proteinkonzentration (e = 2,046 oder e == 1,023) nicht mehr der Fall. Bei s\u00e4mtlichen solchen Versuchen ist der aus der Messung berechnete Wert f\u00fcr b ausgesprochen gr\u00f6\u00dfer (der numerische Wert also kleiner, wenn das Vorzeichen negativ ist) als der aus der Kurventafel abgeleitete Wert. Da es sich bei diesen Versuchen um Wasserstoffionenkonzentrationen in der N\u00e4he der isoelektrischen Reaktion des Eieralbumins handelt, so mu\u00df die Ursache dieses abnormen Verhaltens gewi\u00df in dem Um-","page":176},{"file":"p0177.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstadien. II. Mitteilung.\t177\nf;*\t;\t*\t'\nstand zu suchen sein, da\u00df die Kurventafel (Figur 10) auf der Grundlage von Versuchen mit h\u00f6heren Proteinkonzentrationen und ohne R\u00fccksichtnahme auf die Dissoziation des Proteins in beziehungsweise Wasserstoff- und Anionen und Hydroxyl-und Kationen ausgearbeitet ist. Diese Frage ist schon im vorigen Abschnitt (siehe S. 148) ausf\u00fchrlich behandelt worden, woselbst es gezeigt worden ist, da\u00df es bei dem isoelektrischen Punkt eines Ampholyten und in der N\u00e4he desselben nicht erlaubt ist von dieser Dissoziation abzusehen,'und da\u00df die Gr\u00f6\u00dfe des dadurch bedingten Korrektionsgliedes von der Am-pholytenkonzentration in solcher Weise abh\u00e4iigt, da\u00df b (mit Vorzeichen gerechnet) einen um so gr\u00f6\u00dferen Wert bekommen mu\u00df, je niedriger die Ampholytenkonzentration ist. Die wahr-\ngenommene Abweichung l\u00e4\u00dft sich demnach, in bester\n\u2022 \u2022\t\u2022\n\u00dcbereinstimmung mit unseren theoretischen Voraussetzungen erkl\u00e4ren (siehe \u00fcbrigens S. 178\u2014180).\nEine genauere Durchsicht der Tabelle 26 zeigt uns indessen, da\u00df auch in den F\u00e4llen, wo die Proteinkonzentration hoch ist, die aus den Messungen berechneten Werte von b durchgehend h\u00f6her sind als die aus der Kurventafel ' abgeleiteten, wenn auch die Abweichungen hier niemals 1 ccm n/iooo erreichen. Diese Probe von Eieralbumin besitzt also nicht in so hohem Ma\u00df wie die beiden vorhergehenden dasselbe S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen wie die beim Hauptversuche angewandte, die Abweichung aber ist so geringf\u00fcgig, da\u00df \u00bb sie sehr wohl von Versuchsfehlem herr\u00fchren kann, von welchen wir besonders hier einer weniger genauen Bestimmung des Ammoniakgehaltes der dialysierten Eiwei\u00dfl\u00f6sung gedenken werden. Wird die Grenze des Versuchsfehlers zu 1 ccm n/iooo im Werte von b gesetzt, so haben die von uns untersuchten, normalen Eieralbuminl\u00f6sungen dasselbe S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen gezeigt, und wir betrachten diese Tatsache als einen Beweis daf\u00fcr, da\u00df Eieralbuminl\u00f6sungen, welche auf die in der vorhergehenden Abhandlung angegebene Weise dargestellt sind, immer denselben Stoff mit den f\u00fcr ihn charakteristischen Eigenschaften enthalten.","page":177},{"file":"p0178.txt","language":"de","ocr_de":"178\tS. P. L. S\u00f6rensen,\nAnders mu\u00df selbstverst\u00e4ndlich die Sache liegen, wenn die Eieralbuminl\u00f6sung einer \u00e0nfangenden F\u00e4ulnis anheimgefallen ist, oder in anderer Weise, z. B. durch zu lange Aufbewahrung mit \u00dcberschu\u00df von starken S\u00e4uren oder Basen, ein Abbau angefangen hat. In solchen F\u00e4llen mu\u00df man ein gr\u00f6\u00dferes Verm\u00f6gen S\u00e4uren oder Basen zu binden erwarten, weil der Abbau sowohl s\u00e4ure- als basebindende Gruppen freira\u00e4cht. Wir haben dieses Verh\u00e4ltnis nur bei einer einzelnen Eieralbuminprobe experimentell nachgewiesen, indem wir einige Wasserstoffionenmessungen vorgenommen und daraus b berechnet haben f\u00fcr einige Mischungen, die wir aus der in Abhandlung I (siehe S. 29 u. f.) erw\u00e4hnten dialysierten Eieralbuminl\u00f6sung darstellten, welche Losung nach der Beseitigung des Toluols einen deutlichen, wenn auch ganz schwachen faulen Geruch besa\u00df. In allen Versuchen war die Ammoniumsulfatkonzentration, c, gleich 0,354 n. und die Anzahl, e, der Milligramm-\u00c4quivalente Proteinstickstoff in 100 ccm Fl\u00fcssigkeit gleich 14,2. Das Resultat der Messungen, welches unten angef\u00fchrt ist, zeigt, da\u00df das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen hier, wie es zu erwarten war, gr\u00f6\u00dfer als das normale war.\n6 b aus den Messungen b aus der Kurventafel ^ \u2018\tberechnet.\tabgeleitet.\n61,95\t-f 26,23\t-f 21,70\n54,77\t23,64\t19,00\n47,76\t21,00\t16,65\nc) Bestimmung des Gehalts und der Verteilung \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure in ammoniumsulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sungen mittels der Hauptkurventafel.\nWir kehren jetzt zu der in der Einleitung dieser Abhandlung gestellten Frage zur\u00fcck, ob es m\u00f6glich ist, sowohl die ganze gegenw\u00e4rtige \u00ab\u00fcbersch\u00fcssige\u00bb Menge Schwefels\u00e4ure oderAmmoniak als auch die Verteilung derselben zwischen dem Eieralbumin und dem umgebenden Dispersionsmittel mittels einer Wasserstoffionenmessung zu bestimmen. Wir haben in dem Vorausgegangenen gesehen, da\u00df diese Frage bejahend beantwortet werden mu\u00df, indem die Hauptk\u00fcrventafel (Figur 10), wenn h gemessen wird, eine Ablesung von b erlaubt, selbstverst\u00e4ndlich unter der Voraussetzung, da\u00df auch die sonstige Zusammensetzung der L\u00f6sung bekannt ist. Da weiter, wie es oben (S. 165) erw\u00e4hnt ist, das Gehalt des Dispersionsmittels an \u00fcbersch\u00fcssigen Mengen Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak sich, wenn h gemessen wird,\nt","page":178},{"file":"p0179.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t179\nberechnen l\u00e4\u00dft, so sind alle zur Beantwortung der gestellten Frage notwendigen Daten vorhanden. Die Grundlage, auf welcher die Hauptkurventafel ruht, ist indessen, wie es im Vorhergehenden mehrmals erw\u00e4hnt ist, nicht ganz zuverl\u00e4ssig, indem die Dissoziation des Eieralbumins in Wasserstoff- und\nAnionen beziehungsweise Hydroxyl- und Kationen bei der Berechnung unber\u00fccksichtigt geblieben ist; es wird deshalb von Interesse sein zu untersuchen, wie gro\u00df wohl der Einflu\u00df\ndieser Vereinfachung auf die Genauigkeit der mittels der Tafel gewonnenen Resultate sein kann. Wir wollen uns in diesem Abschnitt etwas n\u00e4her hier\u00fcber orientieren.\nEine quantitative Behandlung der genannten Frage ist kaum durchzuf\u00fchren, die qualitative Bedeutung der obengenannten Fehlerquelle erkennt man aber leicht, wenn man bedenkt, da\u00df das Eieralbumin ein ausgepr\u00e4gt sauer reagierender Ampholyt ist, und da\u00df man demgem\u00e4\u00df praktisch genommen von der Dissoziation in Hydroxyl- und Kationen absehen kann. Und zwar ist der Fehler dann derjenige, da\u00df man die \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4urekonzentration, s, des Dispersionsmittels aus der Gleichung\nmittels des gemessenen Wertes von h berechnet, ohne zu ber\u00fccksichtigen, da\u00df ein Teil der Wasserstoflionen, welche die Wasserstoffionenkonzentration h geben, aus der Dissoziation des Eieralbumins in Wasserstoff und Anionen stammt und deshalb nicht in der Berechnung von s mitgenommen sein solle. Der Fehler zeigt sich somit in einer zu hohen Bewertung des s (mit Vorzeichen gerechnet), und das aus demselben berechnete t ', welches die in dem Dispersionsmittel von 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit anwesende Menge \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure anzeigt, wird ebenfalls zu hoch berechnet. Die durch das Eieralbumin gebundene fe\u00e4uremenge wird deshalb zu niedrig gefunden, und es ist unmittelbar einleuchtend; da\u00df in dem mittels der Gleichung","page":179},{"file":"p0180.txt","language":"de","ocr_de":"\u00ae\tS* P\u00bb L. S\u00f6rcnscn,\n(wo t die ganze in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit gegenw\u00e4rtige Menge \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure und e die Anzahl von Milligramm-\u00c4quivalenten ProteinstickstofT in demselben Volumen Versuchsfl\u00fcssigkeit bezeichnen) gefundenen Wert von b ein Fehler in t1\num so mehr bedeutet, je mehr t-M' sich 0 n\u00e4hert, und je kleiner e wird.\nDas Resultat wird also das folgende sein: die mittels der Kurventafel abgeleiteten Werte f\u00fcr b (S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen mit Vorzeichen gerechnet) sind immer zu niedrig, und der Fehler ist verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig umso gr\u00f6\u00dfer, je mehr b sich 0 n\u00e4hert und je geringer die Proteinkonzenlration der betreffenden L\u00f6sung ist. Anderseits gibt die oben benutzte Berechnungsweise einen zu hohen Wert f\u00fcr t' (der Gehalt des Dispersionsmittel an \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure), so da\u00df der Gesamtinhalt der L\u00f6sung an \u00fcbersch\u00fcssigerS\u00e4ure, welcher ja durch Addition der durch das Albumin gebundenen und der im Dispersionsmittel gegenw\u00e4rtigen erhalten wird, richtig ist. Dieses beh\u00e4lt jedoch nur so lange G\u00fcltigkeit, als es sich um L\u00f6sungen handelt, deren Proteinkonzentrationen einigerma\u00dfen denjenigen entsprechen, auf welchen die Kurventafel (Fig. iO) basiert ist. Wie oben auseinandergesetzt, kann man bei ganz schwacher Proteinkonzentration b als von derselben unabh\u00e4ngig nicht betrachten, so wie es bei der Konstruktion der Kurventafel gemacht ist. Die Tafel gibt in diesen F\u00e4llen ein etwas zu kleines b, und auch die gesamte Menge \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4ure der L\u00f6sung wird demzufolge zu klein gefunden.\nd) Bestimmung des gesamten Inhalts von \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure in ammoniumsulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sungen ohne Benutzung der\nHauptkurventafel.\nDie gesamte \u00fcbersch\u00fcssige Menge S\u00e4ure der L\u00f6sung kann auf einem direkteren Weg als dem im Abschnitt c beschriebenen ermittelt werden. Dieses zweite Verfahren gibt immer","page":180},{"file":"p0181.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung\t181\nein richtiges Resultat, es gibt aber \u00fcber die Verteilung der \u00fcbersch\u00fcssigen S\u00e4ure unter den beiden Phasen der L\u00f6sung keine Aufschl\u00fcsse, und ist im gro\u00dfen und ganzen genommen umst\u00e4ndlicher als das oben erw\u00e4hnte.\nUm dieses etwas n\u00e4her zu beleuchten, haben wir in der Tabelle 27 s\u00e4mtliche Versuche zusammengestellt, welche wir mit der Ammoniumsulfatkonzentration ca. 0,36 n gemacht haben, und von welchen die meisten bei den im Vorhergehenden angestellten Berechnungen benutzt worden sind. In der Tabelle finden sich Versuche von 11 Versuchsreihen mit verschiedenen Eieralbuminproben gesammelt, die Konzentration des Proteins, die durch e ausgedr\u00fcckt wird, ist, wie es aus den Bemerkungen oben, \u00fcber die eigentliche Tabelle, ersichtlich ist, in den verschiedenen Reihen eine weit verschiedene, die Konzentration des Ammoniumsulfats aber ist in allen Reihen sehr angen\u00e4hert dieselbe. In der Tabelle findet man die f\u00fcr jede einzelne Versuchsmischung ermittelte Konzentration, h, der Wasserstoffionen, die in 100 ccm dieser Mischung gegenw\u00e4rtige Menge, t, von Schwefels\u00e4ure (+) oder Ammoniak (;) in ccm n/iooo ausgedr\u00fcckt, nebst der daraus berechneten Gr\u00f6\u00dfe, q, welche Gr\u00f6\u00dfe die pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff gegenw\u00e4rtige \u00fcbersch\u00fcssige Anzahl von ccm n/iooo Schwefels\u00e4ure (-)-) oder Ammoniak ( ~) anzeigt.\nWerden bei einer graphischen Darstellung der in Tabelle 27 gesammelten Versuchsresultate h als Abszise* und q als Ordinate gebraucht, dann bekommt man f\u00fcr jede einzelne der 11 Versuchsreihen eine Kurve, von welcher wir in Figur 11 die 5 wiedergegeben haben, die den Werten 1,023, 2,046, 10,52, 16,33 und 42,24 von e entsprechen1). Aus jeder einzelnen Kurve kann man jetzt gerade heraus abieiten, welche Wasserstoffionenkonzentration, h, die entsprechende Eieralbuminl\u00f6sung haben wird, wenn die \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4uremenge, q, pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff einen gegebenen Wert hat. In Tabelle 28 haben wir die solcherweise f\u00fcr ver-\n*) Da die den nur einigerma\u00dfen starken Eieralbuminl\u00f6sungen entsprechenden Kurven so dicht aneinander liegen, haben wir \u00fcbersichtlichkeitshalber auf die Figur 11 nur die 5 obengenannten gezeichnet.","page":181},{"file":"p0182_0183.txt","language":"de","ocr_de":"182\nS. P. L. S\u00f6rensen,\nProteinstudien. II. Mitteilung.\n183\nDie Abh\u00e4ngigkeit zwischen der WasserstoffionenkonzentrationBeralbuminl\u00f6sung und ihrem Gesamtgehalt an Schwefels\u00e4ure\nDie Ammoniumsulfatkonzentration, la^en Versuchsgemischen ca. 0,36 n.\nVersuch Nr. 1\u201410: Eietalbuminl\u00f6sung: \u00bb * 11-20\nHauptversuch E\n*\tF\n*\tG\nPHI\nPIH\nPiv\nPIV\nP.v\nc == 0,370 c = 0,365 c = 0,354 c = 0,37f c \u00ab 0,37 c = 0,35, c = 0,35 c = 0,34 c =* 0,35 c = 0,344 c = 0,343\n* 100 * 100 * 100\nVer* suchs- num- mer\tDie gemessene Wasserstoff\u00ab ionenkon* zentration h h \u2022 10*\t100 ccm Versuchsfl\u00fcssig-keit enthalten einen Gesamt* \u00fcberschult an Schwefels\u00e4ure (+) oder Ammoniak (f) von t ccm n/tooo t\tDer \u00dcberschu\u00df an Schwefels\u00e4ure (+) od. Ammoniak (t), q. \u00abn \u00e7\u00e7mn/,000 \u201epr. Millier.-Aquival.-Fro-teinstickstoff t 12 1\tVer- suchs- num-, mer\tDie gemessene Wasserstoff- ionenkon- zentration h h * io*\t100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit enthalten einen Gesamt\u00fcberschu\u00df an Schwefels\u00e4ure (+) oder Ammoniak (7-) von t ccm n/iooo t\tDer\u00dcH an iw s\u00e4ure fl Ammnafl ;q, incfl -Pr.M\u00ab AquinB teins!; \u25a0 q=l\t1 1 I\ti i Vor-puchs-num- I mor ! j !\ti\n1\t80,91\t4-1125,8\t4- 26,61\t21\t79,13\t~ + 305,5\t+1\t1 41 1\n2\t70,17\t1009,9\t23,93\t22\t70,48\t276,3\t\u00ab\t42\n3\t60,91\t893,4\t21,14\t23\t59,99\t244,6\t\t43\n4\t51,76\t768,2\t18,19\t24\t49,51\t208,2\t\t44\n5\t41,09\t606,3\t14,35\t25\t41,74\t166,2\t\t45\n6\t30,74\t408,7\t9,68\t26\t30,68\t113,1\til\t46\n7\t19,95\t157,4\t3,73\t27\t19,70\t46,3\t\t47\n8\t15,74\t7,0\t0,17\t28\t15,48\t7,06\t\t48\n9\t12,14\t4- 140,6\t4- 3,33\t29\t11,85\t4- 31,1\tK\t49\n10\t8,02\t4- 328,8\t4- 7,79\t30\t7,92\t4- 78,0\tt\t50\n11\t78,46\t4- 843,3\t4-26,26\t31\t17,88\t4- 35,84\tJ. V 1 V\t51\n12\t70,69\t766,4\t24,28\t32\t16,78\t15,84\t\t52\n13\t61,58\t679,0\t21,52\t33\t14,76\t4-\t4,16\t~r B\t53\n14\t50,83\t580,6\t18,39\t34\t13,76\t4- 24,16\t4- b\t54 !\n15\t39,22\t461,5\t14,35\t35\t11,76\t~ 44,16\t4* \u25a0\t.55 !\n16\t29,69\t308,8\t9,60\t36\t19,16\t4- 37,04\tt \u25a0\t56\n17\t20,06\t121,0\t3,76\t37\t17,23\t17,04\t\t57\n18\t15,51\t7,0\t0,22\t38\t14,83\t4-\t2,96\t\t58\n19\t12,09\t4- 102,2\t4- 3,18\t39\t68,79\t+ 596,2\t+\u25a0\t59\n20\t8,10\t4- 242,3\t4- 7,55\t40\t54,79\t476,19\t\t60 i\nzahl Milligr.-\u00c4quival.-Proteinslickstoff in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit. c = 42,24\n^\t*\t.e = 31,96\ne =r 10,52 e \u00bb 14,97 e = 9,98 e = 24,50\n(\t*\te = 16,33\ne \u00ab 8,17 e = 20,46 ' e = 2,046 \"\t\u00bb\te=\t1,023\nDie\ngemessene\nWasserstoff.\nh \u2022 10(\n39,85\n30,63\n25,92\n22,61\n18,09\n15.04 12,51 10,06\n8,20\n6,04\n68,24\n59.05 44,71 33,55 28\u00bb,02 24,76 20,96 17,84 15,13 12,57\n100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit enthalten einen Gesamt* \u00dcberschu\u00df an Schwefels\u00e4ure (+) oder Ammoniak (f ) von tccm n/iooo t\nDer \u00dcberschu\u00df an Schwefel* s\u00e4ure (+) od. Ammoniak (r), q, in ccm n/,o,<, \u201epr. MiUigr.-Aquival.-Fro-teinstickstoff\nloo ccm Ver-f_\t*\nDie suchsfl\u00fcssig. Der UberschuC\n_______ bail\tan S\u00fchwpfnl.\ngemessene\nWasserstoff.\nionenkon-\nzentration,\nh\nh . io*\nkeit enthalten ?n Schwefel einen Gesamt* **w# od \u00fcbersch\u00fctt an 'Ammoniak) Schwefel* q. in ccn\u00bb nfo, s\u00e4ure (+) oder ..pr. Mnngr.* Ammoniak ( \u2019-) Aquival.-Fro-von t ccm <1 teinstickstoff\n+ 356,19\t+14,54\t61\t9,98\n236,19\t9,64\t62\t8,08\n176,19\t7,19\t63\t4,89\n116,19\t4,74\t64 i\t77,93\n56,19\t2,29\t65\t46,82\n4-\t3,81\t4- 0,16\t66\t27,73\n4- 63,81\t4- 2,60\t67\t20,38\n4- 123,81\t4- 5,05\t68\t14,84\n4- 183,81\t7,50\t69\t9,64\n4- 243,81\t4- 9,95\t70\t5,84\n+ 397,76\t+ 24,36\t71\t28,87\n357,76\t21,91\t72\t14,88\n277,76\t17,01\t73\t7,33\n\u25a0 197,76\t12,11\t74 !\t|\t20,93\n157,76\t9,66\t75\t11,87\n117,76\t7,21\t76\t6,55\n77,76\t4,76\t77\t16,77\n37,76\t2,31\t78\t10,42\n4-\t2,24\t0,14\t79\t6,16\n4- 42,24\t4- 2,59\t1 , .. . !\t1 \u2022 .\u00ab j\ni-\n4- 82,24 4- 122,24. 4- 202,24 + 239.33 159,33 79,33 39,33i 4-\t0,67\n4- 40,67 4- 80,67 4-200,78 + 0,78 4- 159,22 4- 20,89 0,89 4- 15,11 4- 10,89 0,89 4-\t7.11\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. GUI.\nq =\n4- 5,04 4- 7,49 4- 12,38 4-29,29 19,50 9,71 4,81 4- 0,08 4- 4,98 4- 9,87 + 9,81 0,04 4- 7,78\n4- 10,21 0,43 4- 7,39 4- 10,65 0,87 4-\t6,95\n1'3","page":0},{"file":"p0184.txt","language":"de","ocr_de":"h X 10\u00f6\n184\nS. P. L. Sorensen, q in ccm n/1000","page":184},{"file":"p0185.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstadien. II. Mitteilung.\n185\nschiedene Werte von q (von + 10 zu 4 6) graphisch abgeleiteten Werte von h f\u00fcr die 11 hier behandelten Versuchsreihen mit verschiedener Proteinkonzentratioh (verschiedene Werte von e) zusammengestellt, ln der zweiten wagerechten Reihe ist die Wasserstoflionenkonzentration einer reinen w\u00e4sserigen Ammoniurasulfatl\u00f6sung von der Konzentration 0,36 n aufgef\u00fchrt. Die Wasserstoflionenkonzentration dieser L\u00f6sung, welche mit dem Werte e = 0 den nat\u00fcrlichen Ausgangspunkt der \u00fcbrigen L\u00f6sungen bildet, wurde mittels der im AWWt a (S. 114) gegebenen Formel (7) berechnet. F\u00fcr s = 0 hAnm\u00ab^ die Formel (7). die Gestalt :\n^\tXmax\noder\n-V\n\nTabelle 28.\nDie Wasserstoffionenkonzentration, h, einer ammoniumsulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sung, deren Ammoniumsulfatkonzentration, c = 0,36 n betr\u00e4gt, und die in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit e Milligramm-\u00c4quivalente Proteinstickstoff nebst einer \u00fcbersch\u00fcssigen Menge Schwefels\u00e4ure (+), oder Ammoniak (-r) enth\u00e4lt, welche letztere Menge q ccm n/1()o,> pr. Milligramm-\u00c4quivalente Proteinstickstoff ausmacht. Die\nWM sl\t^\t#\u2022* 1 a\tn \u00ab \u00ab\t\u2022\t.\tO\ne\tq = + 10 i\t\t\t+ 8 [\t\t1 4* 6\tf + 4\t4*2\t0\t\u00bb V \u2022 4* 2\tf 4\t*f* 3\n0\t3,64\t3,64\t. 3,64\t3,64\t! 3,64\t3,64\t3,64\t3,64\t3,64\n1,023\t16,22\t14,80\ti 13,48\t12,25\t; 11,06\t. 9,90\t8,78\t7,67\t6,62\n2,046\t?0,67\t18,40\t16,48\t14,72\t13,10\t11,57\t10,15\t8,77\t7,46\n8,17\t28,30\t24,90\t22,05\t19,50\t17,18\t14,95\t12,86\t10,90\t9,07\n9,98\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t19,60\t17,30\t15,25\t_\t\t\n10,02\t28,75\t25,00\t21.85\t19,20\t! 16,87\t14,78\t12,77\t10,85\t9,09\n14,97\t\u2014\t\u2014\t\u2014\t__ 1 !\t! 17,48\t15,25\t13,12\t\u2014\t\n16,33\t30,35\t26,10\t22,70\t19,90\t17,45\t15,22\t13,10\t11,14\t9,32\n20,46\t29,42\t25,53\t22,42\t19,65\t17,08\t14,85\t12,82\t10,91\t9,00\n24,50\t31,40\t27,50\t23,90\t20,65\t17,75\t15,22\t13,13\t11,17\t9,38\n31,96\t30,65\t26,75\t23,32\t20,38\t17,70\t15,28\t13,25\t11,30\t9,47\n42,24\t\t26,65\t23,20\t20,32\t17,84\t15,54\t13,40\t11;43\t9,56\nAUS uer laDene z\u00f6 ersieht man, da\u00df bei konstanter Konzentration des Ammoniumsulfats die Wasserstolfionenkon-\n13*","page":185},{"file":"p0186.txt","language":"de","ocr_de":"18\u00ae\tS. P. L. S\u00f6rensen,\nzentration mit wachsender Konzentration des Proteins ansteigen wird. Dieses gilt sowohl fur reines Albumin (q 2= 0) als auch fur solches, das Schwefels\u00e4ure (q positiv) oder Ammoniak (q negativ) in \u00dcberschu\u00df enth\u00e4lt, es erhellt aber ohne weiteres aus der Tabelle, da\u00df die Steigerung der Wasserstoffionenkonzentration \u2014 wie es auch zu erwarten war \u2014 um so st\u00e4rker ist, je gr\u00f6\u00dfer q ist* F\u00f6r negative Werte von q, das hei\u00dft f\u00fcr Eieralbumin mit \u00fcbersch\u00fcssigem Ammoniak, wird die Steigerung der Wasserstoffionenkonzentration in \u00dcbereinstimmung damit um so geringer sein, je gr\u00f6\u00dfer der numerische Wert von q wird, und bei einem angemessenen negativen Wert von q wird die Wasserstoffionenkonzentration der Proteinl\u00f6sung von der Proteinkonzentration unabh\u00e4ngig und gleich der Wasserstoffionenkonzentration der reinen Ammoniumsulfatl\u00f6sung werden. Bei noch gr\u00f6\u00dferen negativen Werten von q wird die Wasserstoffionenkonzentration mit steigender Proteinkonzentration abnehmen.\nWenn man die senkrechten St\u00e4be der Tabelle 28 durchmustert, dann findet man zwar nicht, wie oben vorausgesetzt, ein stetes Steigen der Werte von q, die Abweichungen sind aber niemals gr\u00f6\u00dfer, als da\u00df sie sich leicht durch Versuchsfehler erkl\u00e4ren lassen, indem jeder einzelne Wert von h aus der demselben entsprechenden Kurve und unabh\u00e4ngig von allen \u00fcbrigen abgeleitet ist. Die Abweichungen innerhalb jedes einzelnen senkrechten Stabes geben deshalb eine gute Idee \u00fcber die relative Genauigkeit, mit welcher diese zu verschiedenen Zeiten, mit verschiedenen Eieralbuminl\u00f6sungen und von zwei verschiedenen Experimentatoren ausgef\u00fchrten Messungen durchgef\u00fchrt sind. Eine Ausgleichung dieser Abweichungen haben wir auf der Figur 12 vorgenommen, welche die Ergebnisse der Tabelle 28 graphisch widergibt, indem die Wasserstoffionenkonzentration, h, als Abszisse benutzt ist, w\u00e4hrend e, das ja ein Ma\u00df der Eieralbuminkonzentration ist, als Ordinate aufgef\u00fchrt ist.\nJede einzelne Kurve der Figur 12 entspricht einem bestimmten Werte von q, und es versteht sich leicht, wie man mittels dieser Kurventafel in einer L\u00f6sung, deren Ammonium-","page":186},{"file":"p0187.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IL Mitteilung.\n18i\n* a a *\t*\ne, Milligr.-\u00c4quiv. Proteinstickstoff in 100 ccm Figur 12.\nsulfatkonzentration ca. 0,36 n ist, deren Proteinkonzen tration bekannt ist und deren Wasserstoffionenkonzentratior gemessen wird, die gesamte \u00fcbersch\u00fcssige Menge von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak bestimmen kann. Hat man z. B. eint L\u00f6sung mit der Eieralbuminkonzentration e s 20, und finde","page":187},{"file":"p0188.txt","language":"de","ocr_de":"188\nS. P. L. Sorensen,\nman die Wasserstoffionenkonzentration = 19 X 10 *6, dann zeigt die Kurventafel, da\u00df q zwischen + 2 und + 4 liegen mu\u00df. Die dem q = 2 entsprechende Kurve gibt (f\u00fcr e = 20) h = 17,45 X 10 ~6, w\u00e4hrend die Kurve, welche q = 4 entspricht, h = 20,16 X10* 6 gibt. Durch Interpolation bekommt man dann (f\u00fcr h = 19,00 X IO'7\u20196) q = -f- 3,14, was somit bedeutet, da\u00df eine ammoniumsulfathaltige Eieralbuminl\u00f6sung, die auf Ammoniumsulfat bezogen 0,36 n ist, deren Proteinkonzentration e = 20 entspricht, und deren Wasserstoffionenkonzentration 19,00 X 10*6 ist, 3,14 ccm n/iooo \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure pr. Miltigramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff enth\u00e4lt oder in 100 ccm L\u00f6sung in allem 20 X 3,14 = 62,8 ccm n/tooo \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure.\nDas in Figur 12 gezeichnete Kurvenb\u00fcndel hat nur f\u00fcr die Ammoniumsulfatkonzentration c = ca. 0,36 n G\u00fcltigkeit, das ganze B\u00fcndel repr\u00e4sentiert demnach nur diejenige einzelne Kurve, welche auf der Hauptkurventafel, Figur 10, diese Ammoniumsulfatkonzentration darstellt. Wird man das obige Verfahren zur Bestimmung der gesamten \u00fcbersch\u00fcssigen Menge von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak auch bei anderen Konzentrationen des Salzes benutzen k\u00f6nnen, dann mu\u00df man mehrere Kurvenb\u00fcndel\nFigur 13.","page":188},{"file":"p0189.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstadien. It. Mitteilung.\n189\n> c\n2 \u2022<----r....r\n2*5 o *\t\u2022\t*\ni a I\t\u2022 \u2022\n:\naL\tJ\tL\n^ u S\t4\t9\nhX106\n\u2022\u2022\u2022\n\u2022v\nr\n\u25a0 - r-\u2666\nIS\n---4\nw\nFigur 15.\nwie das in Figur 12 wiedergegebene haben, die anderen Konzentrationen des Ammoniumsulfats entsprechen. Es hat sich aber herausgestellt, da\u00df diese Konzentration nur eine gering\u00ab f\u00fcgige Rolle spielt, wenn es sich um kleine Werte von q handelt, und es ist ja eben in solchen F\u00e4llen, da\u00df die Anwendung der Hauptkurventafel (Figur 10) zu den gr\u00f6bsten Fehlern Anla\u00df gibt. Wir halten es deshalb nicht fur notwendig, alle die Kurvenbundei wiederzugeben, welche wir f\u00fcr die verschiedenen Ammoniumsulfatkonzentrationen in ganz derselben Weise wie oben konstruiert haben; wir geben nur die Kurvenb\u00fcndel, welche c = 0,064 n (Fig. 13), c = 2,79 n (Fig. 14) und c = 4,12 n (Fig. 15) entsprechen. Man sieht, da\u00df alle vier Kurvenb\u00fcndel ganz denselben Charakter besitzen, obgleich die letztgenannten 3 mittels eines bedeutend kleineren Versuchsmaterials als das erste konstruiert worden sind.\nUm den Einflu\u00df der Ammoniumsulfatkonzentration etwas n\u00e4her zu beleuchten, wollen wir nur anf\u00fchren, da\u00df von den","page":189},{"file":"p0190.txt","language":"de","ocr_de":"190\tS. P. L. Sorensen.\nFiguren 13 und 14* in derselben Weise wie oben zu ersehen ist, da\u00df, f\u00fcr e = 20 und h = 19,00 X 10 *6, q gleich + 2,69 sein wird, wenn c = 0,064 n und q gleich +4,50, wenn c = 2,79 n. Aus der folgenden Zusammenstellung:\nc = 0,064 n\tq\t=\t-f\t2,69\nc =* 0,36 n\tq\t=\t+\t3,14\nc \u2014 2,/9 n\tq\t=\t+\t4,50\nersieht man, da\u00df auch sehr bedeutende \u00c4nderungen des Wertes von c nur ganz kleine \u00c4nderungen in der Gr\u00f6\u00dfe von q her-* vorrufen. Wir haben deshalb gemeint, uns mit diesen drei Kurvenb\u00fcndeln begn\u00fcgen zu k\u00f6nnen, indem wir, wenn wir bei den in den folgenden Abhandlungen beschriebenen Untersuchungen die \u00fcbersch\u00fcssige Menge Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak nach diesem Verfahren ermitteln, f\u00fcr zwischenliegende Konzentrationen des Ammoniumsulfats interpoliert und f\u00fcr h\u00f6her oder niedriger liegende extrapoliert haben. Es ist au\u00dfer Zweifel, da\u00df dieses Verfahren nicht ganz korrekt ist, der dadurch eingef\u00fchrte Fehler ist aber gewi\u00df kleiner als der Fehler der elektrometrischen Wasserstoifionenmessung.\ne) Vergleich der beiden Methoden, durch welche\n\u2022\t*\t*. *\tv\ndie \u00fcbersch\u00fcssigeSchwefels\u00e4ure einer ammoniumsulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sung bestimmt werden\nkann.\nDie Bestimmung des Gesamtgehalts einer ammoniumsulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sung an \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure kann demnach, wie wir gesehen haben, auf zweierlei Weise geschehen. In beiden F\u00e4llen wird eine Messung der Wasserstolfionen vorgenommen, und auf dieser Messung fu\u00dfend, kann man dann entweder b mittels der Hauptkurventafel (Figur 10) bestimmen, und dadurch die von dem Eieralbumin in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit gebundene \u00fcbersch\u00fcssige Menge Schwefels\u00e4ure (b*e) ermitteln, w\u00e4hrend die im Dispersionsmittel gegenw\u00e4rtige Menge (t') berechnet werden kann, die Summe (b \u2022 e +1') ist dann gleich die gesamte \u00fcbersch\u00fcssige Menge Schwefels\u00e4ure \u2014 oder man kann q mittels der Kurven Figur 12, Figur 13, Figur 14 und Figur 15 finden, und daraus","page":190},{"file":"p0191.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. H. Mitteilung.\t19 t\nden Gesamtgehalt an \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure (q \u2022 e) unmittelbar berechnen.\nEs wird jetzt von Interesse sein nachzusehen, ob und in welchem Ma\u00df die beiden Bestimmungsmethoden \u00fcbereinstimmende Resultate geben, und ganz besonders interessant wird ein solcher Vergleich bei L\u00f6sungen, deren Wasserstoffionenkonzentration dem isoelektrischen Punkt des Eieralbumins sehr nahe oder gleich ist, weil die bei der Berechnung der Hauptkurventafel gemachten Voraussetzungen hier nicht ganz stichhaltig sind. Wir haben deshalb in der Tabelle 29 eine Reihe von solchen nach beiden Methoden vorgenommenen Berechnungen des Gesamtgehalts an \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure oder an \u00fcbersch\u00fcssigem Ammoniak zusammengestellt. Diese Zusammenstellung umfa\u00dft L\u00f6sungen mit zwei verschiedenen Konzentrationen des Ammoniumsulfats (c = 2,0 n und c = 0,2 n), mit verschiedenen Proteinkonzentrationen (e = l, 2, 5,10, 15 oder 20) und mit den Wasserstoffionenkonzentrationen 10,15,\n20 und 25 \u2022 lO\u201c^6).\nDie Tabelle 29 verlangt keine weitere Erkl\u00e4rung, nur mu\u00df man sich erinnern, was die Gr\u00f6\u00dfen b, t', q und t bedeuten, welches letztere hier, um die Resultate der beiden Berechnungsweisen zu unterscheiden, teils tb und teils t bezeichnet ist. Hier mag deshalb nur bemerkt werden, da\u00df b (f\u00fcr c = 2,00 n) aus der Hauptkurventafel (Figur 10) durch Interpolation zwischen den Kurven f\u00fcr c = 2,817 n und c = 0,363 n abgeleitet ist, w\u00e4hrend die Kurven f\u00fcr c= 0,363 n und c = 0,062 n in entsprechender Weise das f\u00fcr c = 0,20 n geltende b geliefert haben, indem die c = 1,417 n entsprechende Kurve bei dieser Gelegenheit au\u00dfer Betracht gelassen ist, weil sie, wie schon oben (sjehe S. 170) bemerkt, eben in dem hier behandelten Gebiet der Wasserstoffionenkonzentration einen von den \u00fcbrigen Kurven etwas abweichenden Verlauf besitzt. Ganz ebenso Tst (fur c = 2,00 n) q durch Interpolation mittels der Kurvenb\u00fcndel ,f\u00fcr c = 2,79 n (Figur 14) und c = 0,36 n (Figur 12), und (f\u00fcr c = 0,20 n), q mittels der Kurvenb\u00fcndel f\u00fcr c = 0,36 n (Figur 12) und c = 0,064 n (Figur 13) gefunden. V ist berechnet ganz","page":191},{"file":"p0192.txt","language":"de","ocr_de":"192\tS. P. L. Sorensen,\nwie unter der Erw\u00e4hnung der Tabelle 22 beschrieben (siehe S. 165)\u00bb).\nEs erhellt aus der Tabelle 29, da\u00df die Abweichung zwischen den auf beiden Wegen erhaltenen Resultaten im gro\u00dfen und ganzen nur klein ist. Die gr\u00f6\u00dften absoluten Abweichungen findet man nat\u00fcrlich bei den proteinreichen L\u00f6sungen, allein berechnet man die Abweichung pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff, so findet man dieselbe am gr\u00f6\u00dften bei den niedrigen Proteinkonzentrationen, und die in der\nTabelle aufgef\u00fchrte Gr\u00f6\u00dfe -3-------^\u2014 ist in diesen F\u00e4llen\ne\nimmer positiv. Dieses ist in voller \u00dcbereinstimmung mit dem, was man zu erwarten hatte, indem das aus der Hauptkurventafel (Fig. 10) abgeleitete b bei den hier erw\u00e4hnten Wasserstoffionenkonzentrationen nur f\u00fcr einigerma\u00dfen gro\u00dfe Proteinkonzentrationen richtig, bei niedrigeren Konzentrationen des Proteins aber zu klein ist (siehe S. 180). In sol-\nt \u2014 t\nchen F\u00e4llen wird demzufolge auch t. zu niedrig und q : b\ne\npositiv sein. Die Tabelle zeigt, da\u00df f\u00fcr e = 1 oder e = 2 die Abweichung pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff 2\u20143 ccm n/iooo ausmachen kann, der Fehler ist also hier merkbar, bei der Bestimmung der Gesamtmenge \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure aber gedeutet er nur wenig, weil die Proteinkonzentration schwach ist. Schon bei e = 5 sind die Abweichungen kleiner, indem sie hier 1 ccm n/iooo nicht \u00fcbersteigen, und bei gr\u00f6\u00dferen Proteinkonzentrationen erreichen die Abweichungen niemals eine Gr\u00f6\u00dfe von V* * ccm n/iooo pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff.\nD. 0er isoelektrische Paukt des Eier&lbumins.\nIn einer vor ein paar Jahren ver\u00f6ffentlichten Abhandlung2) stellt L. Michaelis den folgenden Satz auf:\n*) Wir haben immer, in der Tabelle 29 wie in d\u00ebr vorhergehenden, s\u00e4mtliche Gr\u00f6\u00dfen mit zwei Dezimalstellen aufgefiihrt, und zwar obschon wir wohl wissen, da\u00df schon die erste Stelle gew\u00f6hnlich nicht als zuverl\u00e4ssig betrachtet werden darf.\n*) Biochem. Zeitschrift Bd. 47, S. 251 (1912).","page":192},{"file":"p0193.txt","language":"de","ocr_de":"Proleinstudien. II. Mitteilung.\t193\nL\u00f6st man einen leichtl\u00f6slichen Ampholyten in einer Fl\u00fcssigkeit, welche irgend eine Wasserstoffionenkonzentration besitzt, dann verh\u00e4lt er sich wie eine S\u00e4ure, wenn die Wasserstoffionenkonzentration kleiner, und wie eine Bas\u00e9, wenn die Wasserstoffionenkonzentration gr\u00f6\u00dfer als di? isoelektrische\nReaktion des Ampholyten ist. Im ersten Falle wird der Am-\n*\npholvt, wie jede S\u00e4ure, die Wasserstoffionenkonzentration vergr\u00f6\u00dfern, im letzteren dagegen, wie jede Base, sie verkleinern. Isttfie urspr\u00fcngliche Wasserstoffionenkonzentration der Fl\u00fcssigkeit eben gleich derjenigen, welche dem isoelektrischen Punkt des Ampholyten entspricht, dann wird der Zusatz des Ampholyten die Wasserstoffionenkonzentration der Fl\u00fcssigkeit nicht \u00e4ndern. Die Richtigkeit dieser \u00abBehauptung\u00bb \u2014 um die eigene Ausdrucksweise Michaelis zu benutzen \u2014 st\u00fctzt der Verfasser durch eine Reihe von Versuchen mit den Ampholyten Phenylalanin und Glykokoll, deren Ergebnisse einigerma\u00dfen mit der entwickelten Theorie \u00fcbereinstimmen.\nGanz dasselbe Prinzip hat K. A. Hasselbalch1) in einer j\u00fcngst ver\u00f6ffentlichten Abhandlung benutzt, in welcher er die wohlbekannte Tatsache, da\u00df das Blut unter normalen Umr st\u00e4nden eine h\u00f6here Wasserstoffionenkonzentration als das gegenw\u00e4rtige Serum besitzt, einer n\u00e4heren Untersuchung unterzieht. Hasselbalch findet, da\u00df dieser Unterschied zwischen der Wasserstoffionenkqnzentration des Blutes und der des Serums mit wachsender Kohlens\u00e4uretension und damit ansteigender Wasserstoffionenkonzentration nach und nach verschwindet, und da\u00df Blut und Serum bei einer Kohlens\u00e4uretension von etwa 150 mm (bei 38 \u00b0) dieselbe Wasserstoffionenkonzentration, dem p^. = ca. 6,8 entsprechend, haben werden. Die Ursache hierzu findet Hasselbalch in dem Inhalt des Blutes an Oxyh\u00e4moglobin, dessen isoelektrischer Punkt nach Untersuchungen von L. Michaelis und D. Takahashi* *) eben bei pH. = 6,8 liegt, und Hasselbalch meint auf diesem Wege den isoelektrischen Punkt bestimmen zu k\u00f6nnen, sowohl f\u00fcr Oxyh\u00e4moglobin als auch f\u00fcr andere Ampholyte mit isoelek-\n*) Biochem. Zeitschrift Bd. 78, S. 129 (1916).\n*) Biochem. Zeitschrift Bd. 29, S. 439 (1910).","page":193},{"file":"p0194_0195.txt","language":"de","ocr_de":"194\nS. P. L. Sorensen,\nTabelle\nBes tim mung des gesamten \u00dcberschusses an Sch wefels\u00e4ureod. Ammoniak ,\tder Hauptkurventafel (Figur 10) als auch\n\u2022 Die Ammoniumsulfatkonzentration, c, == 2,00 n\nDie An* Die {zahl Milligramm* \u00c4quival. Protein-\nJ\nStickstoff in 100 ccm Versuchs-fl\u00fcssigkeit\ngemessene Wasserstoff-ionen-konzen-tration, h\nDer Gesamt\u00fcberschu\u00df in 100 ccm Ver- ! suchsfl\u00fcssigkeit an Schwefels\u00e4ure (4-) .\n\u2022\tt\noder Ammoniak (-r) in ccm \"/\u00bboo\u00ab, t\nmittels der Hauptkurventafel (Fig. 10) bestimmt\nDie\nDifferenz Die !pr. Mittig.. Differenz | Aquival.\nq\nin\n%\nProtein j Stickstoff\nin\nmittels der\nFiguren 12 u. jccm n/,000jccm n/1#0# 14 bestimmt\nh x 10*\te\tb ! i\tt' ;tb=b.e+t'i\t\tq !\ti tq = q- ej\t.V* .V\tq \u2022 lb e\n10\t1\t+ 5,88\t! \u2022 1 + 7,0*!+ 1,16 j\t\t! + 2,19\t+ 2,19/\t. +1,08\tCO +\n15\t1\t+ 0,63\t12,56 i\t+ 11,931\t\u2014 \u2022\t\u2014\t\u2014\t\u2014\n10\t2\t+ 5,88\t7,04\t-4 4,72\t+ 0,92\t+\t1,84\t2,88\t1,44\n15\t2\t+ 0.63 4\t12,54\t+ 11,28\t+ 7,40\t+ 14,80\t3,52 |\t1,76\n10\t5\t+ 5,88\t7,01\t-t 22,39\t-r3,64\t+ 18,20\t4,19\t0,84\n15\t5\t+ 0,63\t12,51\t+ 9,36\t+ 2,33\t+ 11,65\t2,29\t0,46\n20\t5\t+ 3,70\t17,601\t|+ 36,10\t+ 7,4*\t+ 37,20\t1,10\t0,22\n25\t5\t+ 7,12\t22,53 i\t|+ 58,13\t\u2014\t\u2014*\t\u2014\t\u2014\n10\t10\t+ 5,88\t6,98\t+ 51,82\t+ 4,92\t+ 49,20\t2,62\t0,26\n15\t10\t+ 0,63\t12,45\t+ 6,15\t+ 0,63\t-f- 6,30\t0,15\t0,02\n20\t10\t+ 3,70\t17,51\t+ \u2019 54,51\t+ 5,34\t+ 53,40\t+ 1,11\t+ 0,11\n25\t10\t+ 7,12\t22,42\t+ 93,62\t+ 9,25\t+ 92,50\t+ 1,12\t+ 0,11\n10\t15\t+ 5,88\t6,94\t+ 81,26\t1+5,00\t+ 75,00\t+ 6,26\t+ 0,42\n15\t15\t+ 0,63\t12,38\t+\t2,93\t+ 0,48\t+ 7,20\t4,27\t0.28\n20\t15\t+ 3,70\t17,43\t+ 72,93\t+ 5,06\t+ 75,90\t2,97\t0.20\n\u00bb 25\t15\t+ 7,12\t22,30\t+129,10\t+ 8,93\t+133,95\t4,85\t0.32\n10\t20\t+ 5,88\t6,91\t+110,69\t-r5,07\t+101.40\t9,29\t0.46\n15\t20\t+ 0,63\t12,32\t+ 0,28\t+ 0,37\t+ 7,40\t7,68\t|\t0.38\n20\t20\t+ 3,70\t17,34\t+ 91,34\t+ 4,91\t+ 98,20\t6,86\t|\t0.34\n25\t20 t\t+ 7,12\t22,19\t+ 164,59\t+ 8,71\t+174,20\t9,61\ti 0.48 ]\nProteinstudien. II. Mitteilung.\n195\n29.\nin einer ammoniumsulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sung sowohl mittels\nmittels der Kurven der Figuren 12, 13 und 14.\nDie Ammoniumsulfatkonzentration, c. = 0,20 n\nDer Gesamt\u00fcberschu\u00df an Schwefels\u00e4ure (-{-) oder Ammoniak (\u2014 ) in 100 cm Versuchsfl\u00fcssigkeit in\nccm n/i\u00abo\u00bb, t\nmittels der\tI mittels der\nHauptkurventafel (Fig. ,10) | Figuren 12 und 13 bestimmt\t, bestimmt\nDie\nDifferenz t\u201e + U\n4.95\nV ! tb = b \u2022 e +1'\n+ 1,80 + 4,60 + 6,76 + 4,17 + 21,61 + 2,90 4- 22,45 4- 38,37 + 46,38 4* 0,78 4- 38,07 4- 68,14 + 71,14 +\t1,34\n4- 53,69 -f 97,90 + 95,90 4- 3,47 4- 69,31 4-127.66\nt\u201e == q \u2022 e\n<\u00ab*\u00ab*\nDie\nDifferenz\npr.Millig.-\n\u00c4quival.\nProtein-\nstickstoff\nin\nccm n/i#o# jq 7 4\n4-1,58 + 7,78 + 1,35 +4,70 + 3,94 + 1,30 + 5,44 + 8,69 + 4,70 +0,03 + 3,93 + 7,13 + 4,76 + 0,09 + 3,68 + 6,81 + 4,81 + 0,16 + 3,57 + 6,66\n+\t1,58\t+ 3,38 ;\t+ 3,38\n+ 7,78\t3,18\t3.18\n+ 2,70\t4.06\t2,03\n+ 9,40\t5,23 ;\t2.62\n+ . 19,70\t1.91\t0,38\n+ 6,50\t3.60 >\t!\t0,72\n+ 27.20\t4, 75 *\t0.95\n+ 43,45\t5,08\t1,02\n+ 47,00\t+ 0,62\t: 0,06\n+ 0,30\t>0,48 .j\ti + 0,05\n+ 39,30\t+ 1,23 j\t; +0,12\n+ 71.30\t3,16\t0,32\n+ 71,40\t+ 0,26 : 1\t+ 0,02\n+\t1,35\t+ 0,01 |\t| 0,00\n+ 55,20\t$ | +wi\t1 +0,10\n+102,15\t4,25 J\t1 0,28\n+ 96,20\t-v0,30\t+ 0,02\n+ 3,20\t+0,27 \u2022\t+ 0,01\n: + 71,40 j\t>\t2,09\t0,10\n; +133.20\t5,54 j\t0,28","page":0},{"file":"p0196.txt","language":"de","ocr_de":"1W>\tS. P. L. Sorensen,\ntrischer Reaktion innerhalb eines durch die Versuchsanordnung begrenzten Gebietes der Wasserstoffionenkonzentrationen.\nWeder Michaelis noch Hasselbalch gibt einen eigentlichen Beweis der von ihnen benutzten Regel, deren Hauptinhalt sich am k\u00fcrzesten folgenderweise ausdr\u00fccken l\u00e4\u00dft: Wenn die Wasserstoffionenkonzentration einer L\u00f6sung durch Zugabe eines Ampholyten nicht ver\u00e4ndert wird, dann mu\u00df diese Konzentration der Wasserstoffionen gleich dem, isoelektrischen Punkt des Ampholyten sein. Da diese Frage von nicht geringem Belang ist und au\u00dferdem unsere Untersuchungen direkt ber\u00fchrt, so mu\u00df es uns erlaubt sein, der Sache, \u00fcber die wir sowohl mit Herrn Dr. K. A. Hasselbalch als auch mit Herrn Prof. Dr. Bjerrum verhandelt haben, etwas n\u00e4her zu treten.\t-\nln einer gr\u00f6\u00dferen der Hauptsache nach referierenden Arbeit in \u00ab Ergebnisse der Physiologie\u00bb1) hat S. P. L. S\u00f6rensen eine Reihe Gesetzm\u00e4\u00dfigkeiten, w\u00e4sserige Ampholytenl\u00f6sungen betreffend, bewiesen; aus denselben werden wir hier eine einzelne nennen. \u00abDie Menge S\u00e4ure oder Base, welche an eine w\u00e4sserige Ampholytenl\u00d6sung gegeben werden mu\u00df, um derselben isoelektrische Reaktion beizubringen, ist von der Ampholytenkonzentration unabh\u00e4ngig und gleich derjenigen Menge S\u00e4ure oder Base, welche an reines Wasser gegeben werden mu\u00df, um diesem eine dem isoelektrischen Punkt des Ampholyten entsprechende Wassersto\u00dfionenkonzentration zu erteilen*. Es ist leicht zu sehen, da\u00df in diesem Satz die Michaelis-Hasselbalch\u2019sche Regel einbegriffen ist, und letztere mu\u00df deshalb richtig sein \u00fcberall, wo der. Satz Sorensens g\u00fcltig ist. Da dieser indessen mittels Gleichungen, welche f\u00fcr salzfreie Ampholytenl\u00f6sungen G\u00fcltigkeit haben, abgeleitet ist, wird ein gemeing\u00fcltiger Beweis f\u00fcr die Richtigkeit der Michaelis-Hasselbalch\u2019sehen Regel erw\u00fcnscht sein. Am einfachsten kann dieser Beweis, wie Bjerrum uns gezeigt hat, indirekt gef\u00fchrt werden.\nEs sei irgend eine L\u00f6sung, salzhaltig oder salzfrei, mit einer WasserstofTionenkonzentration genau gleich dem iso-\n*) Jahrgang 12, S. 503 (1912).","page":196},{"file":"p0197.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t107\nelektrischen Punkt des betreffenden Ampholyten gegeben, dann k\u00f6nnen wir zeigen, da\u00df eine Zugabe willk\u00fcrlicher Mengen des Ampholyten, RHOH, die Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung nicht \u00e4ndern kann. Gesetzt n\u00e4mlich zum Beispiel, da\u00df die Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung durch den Zusatz des Ampholyten vergr\u00f6\u00dfert sei, dann w\u00fcrde dieses bedeuten, da\u00df der Ampholyt der L\u00f6sung mehr Wasserstoffionen als Hydroxylionen zugef\u00fchrt h\u00e4tte, gleichzeitig mu\u00dften aber dann auch mehr Ampholytanionen BOH4\u201c als Ampholytkat-ionen RH+ gebildet werden, was aber unserer Voraussetzung widerstreitet. Ist n\u00e4mlich, wie wir voraussetzen, die Wasserstoffionenkonzentration nach d\u00ebr L\u00f6sung des Ampholyten gr\u00f6\u00dfer\nals diejenige, welche der isoelektrischen Reaktion entspricht, dann mu\u00df \u2014 laut der Definition des Begriffs \u00abiso\u00eblektrische Reaktion\u00bb \u2014* die Menge der \u00c0mpholytenanionen kleiner als die Menge der Ampholytenkationen sein. In ganz analoger Weise ' kann man nachweisen, da\u00df auch nicht eine Verkleinerung der Wasserstoffionenkonzentration durch die L\u00f6sung des Ampholyten herbeizuf\u00fchren ist, und wir k\u00f6nnen somit annehmen, da\u00df\ndie Michaelis-Hasselbalch\u2019sche Regel allgemeine G\u00fcltigkeit\nbesitzt.\nWir werden diese Regel in diesem Abschnitte zur Bestimmung der isoelektrischen Reaktion des Eieralbumins benutzen, indem wir mittels der in den vorausgegangenen Abschnitten besprochenen Messungen bestimmen, welche Konzentration der \u00fcbersch\u00fcssigen Schwefels\u00e4ure und daraus fol-\n-\t*\t' ,\t4\t\u2022\t'\t\u2022. * # *\ngende Wasserstoffionenkonzentration eine gegebene Ammoniumsulfatl\u00f6sung besitzen mu\u00df, um durch Zugabe von willk\u00fcrlichen Mengen Eieralbumin ihre Wasserstoffionenkonzentration nicht zu \u00e4ndern. Aus jeder einzelnen der oben erw\u00e4hnten Versuchsreihen (mit konstanter Konzentration des Ammoniumsulfats und des Eieralbumins, aber mit verschiedener Wasserstoffionenkonzentration der einzelnen Versuche) l\u00e4\u00dft sich eine solche Bestimmung des isoelektrischen Punkts ableiten, wenn es nur m\u00f6glich ist, eine graphische Darstellung der Abh\u00e4ngigkeit zwischen h (Wasserstoffionenkonzentration) und q (die pr. Milligramm-\u00c4quivalent Proteinstickstoff gegenw\u00e4rtige","page":197},{"file":"p0198.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. L. S\u00f6rensen,\n\u00fcbersch\u00fcssige Menge Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak in ccm n/iooo ausgedr\u00fcckt) mittels derselben zu geben.\nZur n\u00e4heren Beleuchtung des Verfahrens seien die Einzelheiten yon 5 der 11 in der Tabelle 27 (S. 182) zusammengestellten Versuchsreihen mitgeteilt. Die Ammoniumsulfatkonzentration war in all diesen Reihen dieselbe und zwar ca. 0,36 n, wahrend die Konzentration des Eieralbumins von Reihe zu Reihe variierte, ln den f\u00fcnf Reihen, wovon hier die Rede ist, besa\u00df e die Werte 1,023, 2,046, 10,62, 16,33 und 42,24, und Figur 11 (S. 184) enthalt die Kurven, welche die Abh\u00e4ngigkeit zwischen h und q f\u00fcr diese 5 Reihen darstellen. Mittels dieser Kurven, die sowohl die Versuchsresultate zusammenfassen als auch die Versuchsfehler ausgleichen, kann man jetzt graphisch finden, welcher Wert, q zukommt, wenn h Werte annimmt, die in der N\u00e4he des elektrischen Punkts liegen; letzterer wird leicht als zwischen 10 \u2022 104\"6 und 20 \u2022 IO4\"6 liegend erkannt (siehe S. 1/2). Tabelle 30 enth\u00e4lt nun f\u00fcr s\u00e4mtliche 5 Reihen die auf Figur 11 graphisch abgelesenen Werte von q, den WasserstoiTionenkonzentrationen von 10 \u2022 IO4\"8 bis zu 20 - IO\u201d6 entsprechend. Da nun e die Anzahl von Milligramm-\u00c4quivalenten Proteinstickstoff in 100 ccm Versuchs\u00df\u00fcssigkeit bedeutet, so wird q \u2022 e die gesamte in diesem Volumen gegenw\u00e4rtige \u00fcbersch\u00fcssige Menge von Schwefels\u00e4ure (+) oder Ammoniak (v) in ccm n/1000 angeben. Berechnet man jetzt in der fr\u00fcher (S. 164) angegebenen Weise den Rauminhalt der dispersen Phase in 100 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit, dann erh\u00e4lt man zu gleicher Zeit den Rauminhalt des Dispersionsmittels. Nennen wir letzteren Rauminhalt V\u00bb, und denken wir uns die ganze gegenw\u00e4rtige, \u00fcbersch\u00fcssige Menge Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak lediglich in demselben verteilt, dann wird der in 100 Ccm einer solchen\nAmmoniumsulfatl\u00f6sung gegenw\u00e4rtige \u00dcberschu\u00df an Schwefel-\ns\u00e4ure oder Ammoniak gleich -3lc.~100 sein. Diese Gr\u00f6\u00dfe\ndie wir t genannt haben, findet sich ebenfalls f\u00fcr alle 5 Ver suchsreihen in der Tabelle 30 angegeben. Schlie\u00dflich finde\nman in der Tabelle 30, zweitem senkrechten Stab, diejenigen Mengen Schwefels\u00e4ure t\u201e in ccm \u00ab/mu angef\u00fchrt, welche 100 ccm","page":198},{"file":"p0199.txt","language":"de","ocr_de":". *\nI'roteinstudien. II. Mitteilung.\t199\nder proteinfreien Ammoniumsulfatl\u00f6sung enthalten m\u00fcssen, damit die Wasserstoffionenkonzentration die im ersten Stabe angegebene sein soll. t0 ist durch Berechnung der \u00fcbersch\u00fcssigen S\u00e4urekonzentration s mittels der Formel (7) (S. 114)\ns = h \u2022 f \u2014\n' h-f,\nV\t. . \u25a0\t.\ngefunden, indem man (f\u00fcr c = 0,36 n) f = 4,40 und (x t2\n8\t\u2019\tv max'\n= 248,6 \u2022 10 * 1 setzt.\nEine graphische Darstellung des Zahlenmaterials der Tabelle 30 mit h als Abszisse und t- beziehungsweise t als Ordinate findet man in den Kurven der Figur 16, welche die Abh\u00e4ngigkeit zwischen der Wasserstoffionenkonzentration und der anwesenden \u00fcbersch\u00fcssigen Menge Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak sowohl in einer proteinfreien Ammoniumsulfatl\u00f6sung (die Kurve e=0) als auch in proteinhaltigen L\u00f6sungen (die \u00fcbrigen Kurven) derselben Ammoniumsulfatkonzentratioh (c=0,36 n) darstellen. Alle diese Kurven sollten sich jetzt der Theorie gem\u00e4\u00df in einem Punkte schneiden, und dies\u00ab* Schnittpunkt\nsollte ,der isoelektrischen Reaktion des Eieralbumins entsprechen.\nBetrachten wir zum Beispiel die Kurven e = 0 und e = 42,24 dann schneiden sie sich in einem Punkt mit den Koordinaten h \u2014 15,73 undt = 6,56. Da dieser Punkt beiden Kurven geh\u00f6rt, so m\u00fcssen sowohl die reine Ammoniumsulfatl\u00f6sung, weiche in 100 ccm 6,56 ccm n/iooo-Schwefels\u00e4ure enth\u00e4lt, als auch die proteinhaltige L\u00f6sung mit sonst gleicher Zusammensetzung\ndie n\u00e4mliche Wasserstofnonenkonzentration, 15,73 . 10'f6\nbesitzen. Diese bestimmte Ammoniumsulfatl\u00f6sung mit diesem bestimmten Gehalt an \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure hat somit seine Wasserstoffionenkonzentration durch die Zugabe des Eieralbumins nicht ge\u00e4ndert; folglich mu\u00df die Wasserstoffionenkonzentration 15,73 \u2022 IO/4'6 der isoelektrischen Reaktion des Eieralbumins entsprechen.\nIn ganz derselben Weise gibt jeder der Schnittpunkte der Kurve e = 0 mit einer der anderen Kurven einen Wert der isoelektrischen Reaktion des Eieralbumins, und theoretisch genommen sollen selbstverst\u00e4ndlich, wie schon genannt, alle\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CIII.\t14","page":199},{"file":"p0200.txt","language":"de","ocr_de":"200\nS. P. L. Sorensen,\n\u00a9 \u00a9 X -1 Ci 3\u00bb \u00ab{K w Ut ** O\tM\t\u00a3 =\u2022 \u00bb o e $ \u2666 r* a 3 s* o ti S vs 5S 3^2\u00bb % \u2022* \u00a7J 2 y 1 ? V\t\n\u2022 ..\t\u2022 \u2022\t.\tN i X\tX\t'J\t\u00ae1\t55\tC5\t0*\tJS*\t*.\t6\u00bb\tCtf c*\t\u00a9\t\u00a9\t\u00ab\u201c\tle\tlo\tTo\tbo\t'os\t\"bo te\te>\t*\u00bb\te\u00ab\t\u00ab\tto\ta\t&\t\u00ab3\t<\u00a3.\t$\t\u00a9g 1 ft. ? \u00b0 \u00abi e s; 3. \u00b0 \u00ae 'I \u00b0 S5?\u00dfs\u00ab \u201c S\"3=so \u2022 T \u2019\t\n, i i ^jcoo\u00a9o*\u00abwo 1118388888\u00bb\tA .\tBc \u00bb Il \u00bb \u00abs ^ \u00a9 O \u00efn tO Jg 09 i i\t\ni\ti\ti\t>a\t\u00ae os\t\u00e0\ts< a\u00bb\tm o 1\t1\t1\t$\t<c Si\t$\tU A\t\u00ab W Ci\u00fcOQOIC\u00c7OOtQO\ti ' Y i\t\n.[. \u00abI\u00bb :f * .r\u00bb i\u00bb C\u00bb jh W ~ \u00a9 \u00a9 U\u00bb SS:SS:S\u00e2\u00a738S8g *\ti j *G\t1 p<\t\u00bb Il II \u00a9 i\u00a9 \u00a9 P 00 \u00a9 \u00a9\nl-k\tV-k\tH*\tH\u00bb\t*l\u2018\t\u00bbI- \u00bb\t\u00bb1\tOl\tW\tH\t#\t\u00ae\t\u00ab\tNk\tH\t\u2666, y\t? '\tO'\t11\u00bb\tM\t\u00bb\ta\t05\tH\t*)\t\u00c7| ^iwapwaaao\u00ee\u00f4so\u00f4H*\tPM\t\n\u2022I* \u2022!\u2022 \u2022!\u2022 \u2022!\u2022 -1\u00bb. OP\tX\tQ\t^ >-4\tro\tM\t\u00dbO\t0\u00a9\t%D C*\t\u00d61\tO\tO \u00bb\tM\t\u00ae\t\u00dbO O\t\u00bb\tS\tAM\tQ \u00ab Il 5\u00a7 \u00a9 \u2022g g\n\u2022!\u2022 *l> *1* *h \u00bb!\u2022 ^\tK W K\tH to\tQi \u2022\u00a3 S C 1\u00ae \u00abS\u00ae \u00ab*\u00ae -x -\u00b00 i\u00a9 P K>\tPM\t\n\u2022N\t-I-\t-I-\t-1*\t\u2022!\u2022\t-I- \u00bb\t\u00ab\tw\th\to\to\t**\t(o\tw\ti^\to* S\tB\tS5\tS\ti\u00e2\t5\tS\tS\tS\t*8\tEl\tA\tp<\t\u00ae Il II \u00a9 ^ CO Oi t 8\n.\t1-\t\u2022!\u2022\t-1-\t-1-\t-|.\t-J. S\tS'\u00ee:\t8\tS\t\u00bb\t5\t8\tS\t8\t8 S\t8 8\t8\t8\t8\t8\t8\t*SS\t\u00efj\tS\trM\t\n\u2022I* -1- *j. -|. .|. X uiatawooHcacefgi \"a ^ b \u00eb % s \u00e8 f\u00eb % g\t\u00ab\t,< \u00bb \u00ab \u00ab 8 JS 'g 8\n.\u00bb. .i. .i. .i. .i.\t\t\n1\t1\tI*\tI*\t\u2022*\u2022\t\u2022*\u2022 888SJ5K8I III C\u00ab\u00ab4OO\u00c7?<CCO0\u00db0**Ctt*\u00bbJ V (C S* 3 (n O*\t68\tih\tO\t)\u25a0*\t*\u25a0*\t\t\n\u25a0o\n3\n2. U * tt\t11\ttr\n>\u25a0*\t.\tft\n.\t\u00a9 \u00fb*\n> |*2 3 < \u00ae S.\ng p o\nC\nS\nM*\nc\n3\nce\nP\nmj\np\u00bb\nQ eu\n\u00a9 p\nca\n3* -\ng- 3\nC: \u00e7a. \u00a7\n3\nS\nw\n+\n0 CL \u00ae\n>\n3\n3\n1\nR-\n?\n~ S'\ner \u00ab\na -. 5* \u00bb\n\u00abrq\n0 CA P\n3\n*M\nCP\n8\ncp\n3\n1\nce\nce\n\u00aeS\tce\nCP\tMa\nTO\n.\u2022?\t\u00bb\nSH\tm *\nP\trM\nTO m CD W CP\ng> i I\tJ.\n\u00bb\tg:\ns*\t3*\ncp\tsur.\nST \u00ae\u00a7\nfis:\tCP\nC\tP\n*\tS\nCP\nP TO CP\nO\nO\n3\ns*\n\u2022n\nce\nP\no\nP-\nce\nce\nte\nC\n\u2022-I\nCP\n-K*\nU\nIs\n>\u00a3 3 t,\n3 I\no\t\u00bb s\n\u00a3\u2022 *3\nSL\n\u2022!\u2022 2\n= 13 o H\n5 3 3 3-\n3 >:\ns A e C\nS y \u2022 <\nP\nC o t? 3 Cu *-\u2022 a, cp q\n< e, >\nP \u00a9\u2022\n1\t\u201c y\nZ: 2 \u00bb\n\u00ab3s\n2\to \u00abw\n3\t~.8Q\na, c* *r tr ca Z\n* \u00bb 2.\nN\n\u2014 09 W ft\no g\n3 Z.\nN > CA <P \u25a0< O\n3 = 3*\n*r 3 \u00bb 2 O 3 ~ 3 '\nCA O\nZ. 3\n\u00ab _ 9T \u00c7*\n2. \u00a3\n\u00b0 t\u00bb\nS* <\nTT \u00bb CA\n'T' CA *1* \u00bb\nCO\ner\n3. \u00abi \u00bb\n<t>\t-*\nft\n3\n\"0\nO\nPM\nCP\nP\nce^\ncp*\npr\nce\n*m\nO\ns*\nTO cp TO CP P\n3\n5? s. *\nw -w ~\n2. \"K\nP\tp\t*r\tO\t\n\ti\u00bb\to\tP\t\no\t5-\tp\tCP\t\no\tp\tce\tp\t\nCP\t3\tP\t?r\tP 8* 0\nCP 3\tMa P\tP PM\to p\t\n\tce\tCP\tN\t\n<\t\t\u00bb\u25a0*\to\tM 0\nCP\tCP\t*\tP \u00abM\tp\nce\tII\to\t\to\nP CP\til Q\u00e9\tp N\tP \u00ab-\u00bb\u25a0\u00bb\t\ner \u2014 \u00bb o \u00bb o B g\n\u2022\u2014 \u00ee> \u00bb 3\nce\nce\nN\n3\nC:\no*\nCP\nce\ncp\np-\np:\nce\nce\nMa\nTO\nCD\n\u25a0p\n3\n>\n3 3\n\u00a7\nMa\nS\n3\nI\nrj> cp m\nTO\nn\nP\n3\n3\n>s\nA\nts\n\u00ab*\nP\n\u00a9\nC\nfi\ns\nco\n3*\nS\ns\nT*\nc\nP\ncm\nCP\n0\nCP\n5\n1\np c \u00ab\"* P\no o\u00bb\n3 SP\ncl er\n\u00ae \u00bb\n\u00bb *\u25a0* CA\n> ft\n3 \u00a3 s S\no \u00bb\ns \u00ab \u2022\nfl s 3\nCA CO\nC ft\n5?\np 3 \u00ab\u25a0*\u25a0 \u00ab CA w>\nft\n\u00ab \u00ab p: S O **\n\u25a0ir \u00ae\nII\nc\ns\n+","page":200},{"file":"p0201.txt","language":"de","ocr_de":"t (beziehungsweise to) in ccm \u00ae/1000.\nProteinstudien. II. Mitteilung.\n201\nhX108\nFigur 16.\nU*","page":201},{"file":"p0202.txt","language":"de","ocr_de":"202\tS. P. L. Sorensen,\ndiese Punkte zusammenfallen. Wenn das, wie ein Blick 'auf die Figur zeigt, nicht der Fall ist, dann ist die Ursache lediglich Versuchsfehler, die \u00fcberdies bei dem auf Figur 16 benutzten gro\u00dfen Ma\u00dfstab besonders stark hervortreten. Sucht man auf der Figur die den Schnittpunkt der Ammoniums\u00fclfat-kurve mit den anderen 5 Kurven entsprechenden Wasserstoffionenkonzentrationen, dann bekommt man die folgenden Werte des isoelektrischen Punktes hi:\ne= 1,023; hi = 13,10 -10 e = 2,046; hi = 13,70 \u2014 e = 10,52; hi = 15,42 \u2014 e = 16,33; hj = 15,64 \u2014 e = 42,24; hj = 15,73 \u2014\nDie f\u00fcr die letzten 3 Versuchsreihen gefundenen Werte von hi m\u00fcssen als praktisch genommen identisch betrachtet werden, indem die Abweichungen weit kleiner als die Versuchsfehler sind. Bez\u00fcglich der 2 ersten Versuchsreihen handelt es sich um Versuche mit L\u00f6sungen der Eieralbuminprobe Pv, welche, wie schon oben (S. 177) bemerkt, ein von den \u00fcbrigen, untersuchten Eieralbuminproben etwas abweichendes Verhalten zeigt. Da es sich au\u00dferdem um Versuchsreihen mit verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig wenigen Versuchen (3 Versuche in jeder Reihe) handelt, und die Versuchsfehler des kleinen Proteininhalts wegen noch dazu eine verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig gro\u00dfe Bedeutung erlangen, so d\u00fcrfen wir den aus diesen beiden Versuchsreihen erhaltenen Resultaten nicht dasselbe Gewicht beimessen wie den Resultaten der drei letzten Reihen. Wir haben die beiden ersten Reihen nur vollst\u00e4hdigkeitshalber mitgenommen und um die Grenzwerte zu zeigen, innerhalb welcher sich die gefundenen Werte von h bewegen; bei der Berechnung des Mittelwertes f\u00fcr h aber haben wir diese beiden Werte au\u00dfer acht gelassen, wie wir auch aus demselben Grund auf Figur 16 die beiden diesbez\u00fcglichen Kurven gestrichelt haben.\nAuf ganz dieselbe Weise wie oben beschrieben haben wir alle diejenigen unserer Versuchsreihen, welche sich einer","page":202},{"file":"p0203.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung. '\t203\nTabelle 31.\nDer isoelektrische Punkt des Eieralbumins.\nArt und Bezeichnung des Eieralbumins\tAnzahl Versuche in der Versuchsreihe\tDie Ammo- niumsul- fatkon- zen- tration c\tAnzahl Milligramm-Aquival. Proteinstickstoff in 100 ccm Versuchs-fl\u00fcssigkeit e\tDie \u00fcbersch\u00fcssige Menge Schwefels\u00e4ure in 100 ccm, Amraoniumsul-fatl\u00f6sung beim isoelektrischen Punkt des Eier-nlbumins. t (in ccm n/ioso)\tIso- el\u00e9ktri- scher Punkt, h- hi X 10*\npv\t2\t0,064\t2,046\t(2,65)\t(11,95)\nHauptversuch I\tio\t0,064\t10,55\t3,50\t15,50\n\u00bb\tH\t10\t0,064\t31,72\t3,50\t15,50\npni\t4\t0,252\t9,98\t5,58\t15,40\npv\t3\t0,360\t1,023\t(5,33)\t(13,10)\n\u00bb\t3\t0,360\t2,046\t(5,62)\t(13,70)\nPIV\t6\t0,360\t8,17\t6,59\t15,80\nPIII\t3\t0,360\t9,98\t6,62 '\t15,86\nHauptversuch G\t10\t0,360\t10,52\t6,42\t15,42\nPIII\t5\t0,360\t14,97\t6,\u00f6l\t15,62\nPIV\t16\t0,360\t16,33\t6,52\t15.64\npv\t3\t0,360\t20,46\t6,34\t15,25\nPIV\t11\t0,360\t24,50\t6,45\t15,48\nHauptversuch F\t10\t0,360\t31,96\t6,45\t15,48\nE\t10\t0,360\t42,24\t6,56\t15,73\npm\t3\t0,501\t9,98\t7,43 \u2022\t15,77\n\u00bb\t3\t1,003\t9,98\t9,93\t16,08\npv\t2\t1,41\t2,046\t(10,36)\t(14,65)\nHauptversuch D\t9\t1,41\t4,19\t11,96\t16,50\n\u00bb\tC\t10\t1,41\t10,53\t12,2*\t16,83\nB\t10\t1,41\t31,68\t12,10\t16,67\np.u\t4\t2,004\t9,98\t13,23\t15,63\npv -\t2\t2,79\t2,046\t(13,98)\t(14,25)\nHauptversuch A\t10\t2,79\t10.53\t' 15,70\t15,60\npv\t[\t3\t2,79\t20,46\t15,07\t15,10\n>\t3\t4,12\t2,046\t(1*,87)\t(12,85)\nMittel: } 15,74","page":203},{"file":"p0204.txt","language":"de","ocr_de":"204\tS. P. L. Sorensen,\n>\nsolchen Behandlung eigneten, behandelt, und das Ergebnis haben wir in der Tabelle 31 zusammengestellt.\nDas Zahlenmaterial in der Tabelle 31 hat keine weitere Erkl\u00e4rung n\u00f6tig; nur ist zu bemerken, da\u00df wir aus den oben erw\u00e4hnten Gr\u00fcnden die Zahlen, welche von Versuchsreihenr' mit der Eieralbuminprobe Pv und mit kleinem Proteingehalt stammen, eingeklammert haben. Sieht man von diesen Reihen ab, dann geht es aus dem letzten senkrechten Stab der Tabelle 31 hervor, da\u00df der isoelektrische Punkt des Eieralbumins bei 15\u201416 \u2022 10 ^6 liegt (als Mittel von 20 Versuchsreihen ist 15,74 * 101* gefunden). Man sieht zun\u00e4chst, da\u00df die Lage des isoelektrischen Punkts von der Ammoniumsulfatkonzentration v\u00f6llig unabh\u00e4ngig ist, w\u00e4hrend die anwesende, \u00fcbersch\u00fcssige Menge Schwefels\u00e4ure nat\u00fcrlich mit der Ammoniumsulfatkonzentration\nw\u00e4chst. Man sieht des weiteren, besonders deutlich aus den vielen Versuchsreihen mit der Ammoniumsulfatkonzentration 0,360 n und mit verschiedenen Konzentrationen des Eieralbumins, da\u00df die Lage des isoelektrischen Punkts von dieser letzteren Konzentration unabh\u00e4ngig ist.\nSchlie\u00dflich sieht man, da\u00df s\u00e4mtliche untersuchte Eieralbuminproben denselben isoelektrischen Punkt haben, indem die Abweichungen der Versuchsergebnisse \u2014 jedenfalls von den eingeklammerten Versuchen abgesehen \u2014 v\u00f6llig innerhalb der Versuchsfehler fallen (betreffs der Reihen mit c = 1,41 siehe S.' 170). Da es sich hier um vier verschiedene Eieralbuminproben handelt (Pnl, PIV und Pv von S. Palitzsch bei den von ihm in den Jahren 1913 und 1914 ausgef\u00fchrten Messungen benutzt, und \u00abD. \u00c4. 6\u00bb, von Jenny Hempel im Jahre 1915 bei der Messung der Reihen des Hauptversuches benutzt), so glauben wir es als festgestellt betrachten zu d\u00fcrfen, da\u00df der isoelektrische Punkt des Eier\u00e4lbumins bei einer Wasserstoffionenkonzentra-tion gleich 15\u201416 \u2022 10*6 liegt.","page":204},{"file":"p0205.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien, il. Mitteilung,\n205\nTabelle 32.\nAmmoniumsulfatl\u00f6sungen,\ndie in 100 g Wasser S g Ammoniumsulfat enthalten, haben bei 18\u00b0 ein spezifisches Gewicht, dg, auf Wasser von 4\u00b0 bezogen, ein Volumen,.Vg, von demjenigen Gewicht der L\u00f6sung, das 100 g\nWasser enth\u00e4lt; Vg =\nds\nji\t41 jAA Q\t\u00ab\u2022\t*\neine \u00c4quivalentkonzentration, c; c = ~rT-----\nVg X ob,Oo\ns\t*\tV,\tc\tS\t0.\tV\tc\n0\t0,99864\t100,136\t,0,00000\t22\t1.103*1\t110,566\t3,01111\n0,2\t0,99985\t100,215\t< 0,03020\t23\t1,1079*\t111,087\t3,13321\n0,6\t1,00221\t100,378\t0,09046\t24\t1,11100\t111,611\t3,25*09\n1,0\t1,00458\t100,540 '\t0,15052\t25\t1,11*71\t112,137\t3,37377\n1,5\t1,00748\t100,746\t0,22531\t26\t1,11836\t112,665\t3,49228\n2\t1,01034\t100,956\t0,29979\t27 1\t1,1319*\t113,196\t3,60959\n3\t1,01595\t101,383\t0,44780\t28\t1,125*8\t113,729\t3,72573\n4\t1,02141\t101,820\t0,59450\t29\t1,12895\t114,26*\t3,84073\n5\t1,02674\t102,265\t0,73989\t30\t1,13238\t11*^02\t3,95*65\n6\t1,03197\t102,716\t0,88397\t31\t1,1357*\t115,3*2\t*,06723\n7\t1,03709\t103,173\t1,02673\t32\t1,13907\t115,88*\t*,17880\n8 i\t1,04212 L\t103,635\t1,16818\t33\t1,1*233\t116,428\t4,28925\n9\t1,04704\t104,103\t1,30829\t34\t1,1*555\t116,97*\t4,39860\n10\t1,05187\t104,576\t1,44710\t35\t1,1*872\t117,522\t4,50686\n11\t1,05660\t105,054\t1,58455\t36\t1,1518*\t118,072\t4,61403\n12\t1,06125\t105,536\t1,72070\t37\t1,15*92\t118,62*\t4,72013\n13\t1,06582\t106,022\t1,85555\t38\t1,1579*\t119,177\t4,82521\n14\t1,07030 |\t106,512\t1,98909\t39\t1,16093\t119,730\t4,92923\n15\t1,07*70\t107,007\t2,12131\t40\t1,16386\t120,289\t5,03221\n16 !\t1,07901\t107,506\t2,25223\t41\t1,16675\t120,848\t5,15978\n17\t1,08325 1\t108,008\t2,38187\t42\t1,16960\t121,409\t6,23508\n18\t1,08743\t106,513\t2,51024\t43\t1,172*2\t121,971\t5,33503\n19\t! 1,09153\t109,021 | \\\t2,63735\t44\t1,17518\t122,535\t5,43397\n20\t1,09556\t109,533\t2,76319\t45\t1,17790\t123,100\t6,53197\n21\t1,09952 9 \u2022 *\t110,048\t2,88777\t46\t1,18068\t123,667\t5,62897\n\u25a0 i -\nc ' *","page":205},{"file":"p0206.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. L. Sorensen,\nTabelle 32 (Fortsetzung).\ns\t\u00e0.\tV,\tc\tS\t<\u00bb.\tV,\tc\n47\t1,18323\t124,236\t5,72500\t56\t1,20543\t129,414\t6,54835\n48\t1,18585\t124,806\t5,82010\t57 . . c\t1,20773\t129,996\t6,63544\n49\t1,18841\t125,377\t5,91430\t58\t1,20999\t130,580\t6,72166\n50\t1,19095\t125,950\t6,00754\t59\t1,21221\t131,165\t6,80705\n51\t1,19345\t126,524\t6,09989\t60\t1,21441\t131,751\t6,89164\n52\t1,19591\t127,100\t6,19131\t61\t1,21658\t132,338\t6,97542\n53\t1,19835\t127,677\t6,28186\t62\t1,21872\t132,926\t7,05841\n54\t1,20073\t128,255\t6,37154\t63\t1,22084\t133,515\t7,14061\n55\t1,20310\t128,834\t6,46037\t64\t1,22292\t134,105\t7,22204\n\u00dcbersicht.\nAbschnitt A.\nt\n1.\tDie Berechnung der Wasserstoffionenkonzentration einer w\u00e4sserigen Salzl\u00f6sung, welche einen \u00dcberschu\u00df an der dem Salz entsprechenden S\u00e4ure oder Base enth\u00e4lt, ist ausf\u00fchrlich beschrieben sowohl f\u00fcr ein Salz einer starken Base und einer starken S\u00e4ure als auch f\u00fcr ein Salz einer starken S\u00e4ure und einer schwachen Base. Im letzteren Fall ist es bei L\u00f6sungen, die nur ganz wenig oder gar keine \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4ure enthalten, notwendig, bei dieser Berechnung die Hydrolyse des Salzes mit in Betracht zu ziehen.\n2.\tDie f\u00fcr ein Salz der einfachen Zusammensetzung MAc f\u00fcr die Berechnung der Wasserstoffionenkonzentration gefundenen Formeln lassen sich auch an einer Ammoniumsulfatl\u00f6sung anwenden, wenn die \u00fcbersch\u00fcssige S\u00e4uremenge mit der Ammoniumsulfatmenge verglichen nur klein ist, indem eine solche, schwefels\u00e4urehaltige Ammoniumsulfatl\u00f6sung als eine L\u00f6sung der S\u00e4ure, H(NH4S04), und eines \u00dcberschusses des Ammoniumsalzes, NH4(NH4S04), dieser S\u00e4ure zu betrachten ist.\n3.\tAuch die reinsten Ammoniumsulfatpr\u00e4parate des Handels enthalten gew\u00f6hnlich nicht Ammoniak und 'Schwefels\u00e4ure in \u00e4quivalenten Mengen, dagegen aber einen kleinen \u00dcberschu\u00df eines der Bestandteile, welcher jedoch selten mehr als Vsoooo der ganzen Menge betr\u00e4gt. Mittels Wasserstoffionenmessungen\n. .\t. . \u25a0\t\u25a0\t.\t,\t\u25a0' . 'i \u25a0 , -","page":206},{"file":"p0207.txt","language":"de","ocr_de":"Pfoteinstudien. II. Mitteilung.\t207\nin L\u00f6sungen des betreffenden Pr\u00e4parats, wozu kleine, bekannte Mengen Schwefels\u00e4ure gegeben worden sind, kann der Gehalt des Pr\u00e4parats an \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure oder \u00fcber- ; sch\u00fcssigem Ammoniak bestimmt werden.\n4.\tMittels solcher Wasserstoffionenmessungen kann man auch, indem die unter 1. und 2. erw\u00e4hnten Formeln in angemessener Weise benutzt werden, den S\u00e4urefaktor, f8, bestimmen. Der S\u00e4urefaktor ist diejenige Gr\u00f6\u00dfe, mit welcher die Wasserstoffionenkonzentration der Am-moniumsulfatl\u00f6sung zu multiplizieren ist, um die Konzentration der in der L\u00f6sung anwesenden ganzen Menge freier Schwefels\u00e4ure oder vielmehr sauren Ammoniumsulfats zu geben, das durch Hydrolyse des Ammoniumsulfats gebildete saure Ammoniumsulfat mit einbegriffen. fs ist um so gr\u00f6\u00dfer, je gro\u00dfer die Konzentration, c, des Ammoniumsulfals ist; die Abh\u00e4ngigkeit zwischen f8 und c ist graphisch auf Figur 4 wiedergegeben.\n5.\tWenn man die Wasserstoffionenkonzentration, h, einer Ammoniumsulfatl\u00f6sung bekannter Konzentration, c, mi\u00dft, dann kann man aus dem gefundenen Wert des h berechnen, welche Konzentration, s, von \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure in der L\u00f6sung vorhanden ist. Diese Berechnung von s geschieht mittels der unter 1. und 2. erw\u00e4hnten Formeln, indem man auf die Hydrolyse des Ammoniumsalzes die notwendige R\u00fccksicht nimmt, und indem man den in die Berechnung eingehenden Wert von f8 auf Figur 4 graphisch abliest. Durch zahlreiche Versuche ist dargetan worden,' ; da\u00df der Fehler des Wertes von s nur selten eine Gr\u00f6\u00dfe von\n1 ccm n/iooo Schwefels\u00e4ure auf 50 ccm Versuchsfl\u00fcssigkeit betr\u00e4gt und gew\u00f6hnlich um ein bedeutendes kleiner i\u00dft.\n' \u2018 v\u2019 Abschnitt B.\n\u2022 \u2022\nt\t\u2022*\t;\n1. Die Berechnung der Wasserstoffionenkonzentration s\u00e4urehaltiger, salzfreier Ampholytenl\u00f6sungen hat ausf\u00fchrliche Erw\u00e4hnung gefunden. Es sind Formeln gegeben, welche eine solche Berechnung sowohl ohne als auch mit R\u00fccksichtnahme auf die Dissoziation des Ampholyten in Wasserstoff- und Ampho-","page":207},{"file":"p0208.txt","language":"de","ocr_de":"208\tS. P. L. Sorensen,\n.\t\u00e8 .\t*\nj\u00bb-\t\u2022\t.\t1\t'\t\u2022\nlytenanionen beziehungsweise Hydroxyl- und Ampholyt\u00e9n-kationen erlauben, und die Art und Gr\u00f6\u00dfe des Fehlers, welcher eine Vernachl\u00e4ssigung dieser Dissoziation herbeifuhrt, ist ausf\u00fchrlich diskutiert worden.\n2.\tDie Berechnung der Wasserstoffionenkonzentration s\u00e4urehaltiger Arapholytenl\u00f6sungen, welche au\u00dferdem noch ein Salz der S\u00e4ure und einer starken Base enthalten, l\u00e4\u00dft sich, sofern die S\u00e4uremenge nicht ganz unbedeutend ist, ganz wie die Berechnung salzfreier L\u00f6sungen ausf\u00fchren.\n3.\tDie Berechnung der Wasserstoffionenkonzentration s\u00e4urehaltiger Ampholytenl\u00f6sungen, welche ein Salz der S\u00e4ure mit einer schwachen Base enth\u00e4lt, ist umst\u00e4ndlich, wogegen es sich aber einigerma\u00dfen leicht berechnen l\u00e4\u00dft, welche S\u00e4urekonzentration eine solche Ampholytenl\u00f6sung haben mu\u00df, um eine gegebene Wasserstoffionenkonzentration zu besitzen.\n4.\tBei der Berechnung der salzhaltigen Ampholytenl\u00f6sungen ist es gew\u00f6hnlich zu umst\u00e4ndlich gefunden, die Dissoziation des Ampholytes in Wasserstoff- und Ampholytenanionen beziehungsweise in Hydroxyl- und Ampholytenkationen zu ber\u00fccksichtigen. Nur in einer Beziehung haben wir die vollst\u00e4ndige Berechnung durchgef\u00fchrt, und zwar haben wir f\u00fcr das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen, d. h. die pr. Milligramm-\u00c4quivalent Ampholytenstickstoff gebundene Menge \u00fcbersch\u00fcssiger S\u00e4ure einen gemeing\u00fcltigen Ausdruck hergeleitet. Die Gleichung (5), die sich gew\u00f6hnlich ohne wesentlichen Fehler in eine einfachere Gestalt (Gleichung (6) S. 147) reduzieren l\u00e4\u00dft, zeigt, da\u00df das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen bei Wasserstoffionenkonzentrationen, die nicht bei oder in der N\u00e4he des isoelektrischen Punkts liegen\na)\tvon der Ampholytenkonzentration unabh\u00e4ngig ist,\nb)\tmit steigender, Salzkonzentration w\u00e4chst,\nc)\tpositiv ist, wenn die Wasserstoffionenkonzentration gr\u00f6\u00dfer als die dem isoelektrischen Punkt entsprechende ist, und\nd)\tnegativ ist, d. h. es wird \u00fcbersch\u00fcssige Base gebunden, bei Wasserstoffionenkonzentrationen, die kleiner sind als diejenige, welche der isoelektrischen Reaktion entspricht.","page":208},{"file":"p0209.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. II. Mitteilung.\t209\nBei Wasserstoffionenkonzentrationen, die dem\n. \u2022 \u2022\nisoelektrischen Punkt entsprechen oder nahekommen, ist die Sachlage weniger \u00fcbersichtlich, das S\u00e4ure-bindungsverm\u00f6genist in diesem Fall von der Ara-pholytenkonzentration nicht unabh\u00e4ngig, sondern um so gr\u00f6\u00dfer je kleiner diese ist.\n5. Eine Reihe Wasserstoffionenmessungen in s\u00e4urehaltigen sowohl salzfreien als auch salzhaltigen Glykokolt- oder Gly-cylglycinl\u00f6sungen haben eine vorz\u00fcgliche \u00dcbereinstimmung zwischen Theorie und Versuchen gegeben. Ebenso hat eine Berechnung des S\u00e4urebindungsverm\u00f6gens Resultate gegeben, welche ganz dem entsprichen, was der unter 4 erw\u00e4hnte allgemeine Ausdruck des S\u00e4urebindungsverm\u00f6gens verlangt.\nAbschnitt (b.\n1.\tDie bei der Untersuchung des S\u00e4urebindungsverm\u00f6gens einfacher Ampholyten angewandten Betrachtungsweisen lassen sich Eieralbuminl\u00f6sungen\n\u2022\t\u2022 .\t.\t9\ngegen\u00fcber auch verwerten.\n2.\tDamit in Einklang steht es, da\u00df das S\u00e4ure- oder Basebindungsverm\u00f6gen des Eieralbumins bei Wasser-stoffionenkonzentrationen, die dem isoelektrischen Punkt des Eieralbumins einigerma\u00dfen entfernt sind, einerseits bei gegebener Ammoni\u00fcmsuifatkonzentra-tion, von der Konzentration des Albumins unabh\u00e4ngig ist, und anderseits, bei gegebener WasserstofBonenkon-zentration, mit der Konzentration des Ammoniumsul-fats w\u00e4chst.\n3.\tBei Wasserstoffionenkonzentrationen, welche > die dem isoelektrischen Punkt des Albumins entsprechenden gleich oder nahekommen, ist das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen des Eieralbumins einigerma\u00dfen von der Konzentration desselben abh\u00e4ngig und ist, mit Vorzeichen gerechnet, um so gr\u00f6\u00dfer, je kleiner diese Konzentration ist.\nAuch diese Sachlage l\u00e4\u00dft sich mittels der im Abschnitt B \u00fcber das S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen einfacher Ampholyten entwickelten Gesetzm\u00e4\u00dfigkeiten erkl\u00e4ren.","page":209},{"file":"p0210.txt","language":"de","ocr_de":"210 S. P. L. Sorensen, Proteinstudien. II. Mitteilung.\n4.\tL\u00f6sungen von Eieralbumin, welche nach dem im Abschnitt I beschriebenen Verfahren dargestellt sind, zeigen unter gleichen Umst\u00e4nden immer dasselbe S\u00e4urebindungsverm\u00f6gen, welche Eigenschaft deshalb zur Charakterisierung des betreffenden Albumins dienen kann.\n5.\tMit Hilfe der S. 171 wiedergegebenen Hauptkurventafel (Fig. 10) kann man durch eine Wasserstoffionenmessung ermitteln, wieviel \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure eine ammoniumsulfathaltige Eieralbuminl\u00f6sung von \u00fcbrigens bekannter Zusammensetzung enth\u00e4lt, und noch dazu die Verteilung dieser Schwefels\u00e4ure zwischen den beiden Phasen der L\u00f6sung n\u00e4herungsweise richtig angeben. Die Berechnung dieser Verteilung ist mit um so gr\u00f6\u00dferem Fehler behaftet, je n\u00e4her die Wasserstoffionenkonzentration der L\u00f6sung dem isoelektrischen Punkt des Eieralbumins kommt.\n6.\tAuch nach einem anderen, in einigen F\u00e4llen ein wenig genaueren Verfahren, n\u00e4mlich mittels der durch die Figuren 12, 13,\u2019 14 und 15 dargestellten Kurvenb\u00fcndel, ist es m\u00f6glich, den Gesamtinhalt einer Eieralbuminl\u00f6sung an \u00fcbersch\u00fcssiger Schwefels\u00e4ure durch eine Wasserstoffionenmessung zu ermitteln. Dies Verfahren ist indessen umst\u00e4ndlicher als das unter 5 erw\u00e4hnte, und es gibt \u00fcber die Verteilung der S\u00e4ure zwischen den beiden Phasen der Albuminl\u00f6sung keine Auskunft.\nAbschnitt D.\n1.\tEs wird ein Beweis gef\u00fchrt f\u00fcr die folgende von L. Michaelis und K. A. Hasselbalch zuerst aufgestellte Regel: Wird die Wasserstoffionenkoiizentration einer L\u00f6sung durch Zugabe eines Ampholyten nicht ge\u00e4ndert, dann mu\u00df diese Wasserstoffionenkonzentration die dem isoelektrischen Punkt des Ampholyten entsprechende gleich sein.\n2.\tMittels des unter 1 genannten Satzes und der in den vorhergehenden Abschnitten beschriebenen Messungen findet man, da\u00df der is\u00f6elektrische Punkt des Eieralbumins bei CH = 15-16 10\"6 liegt (15,74 \u2022 10V6 ist das Mittel von 20 Versuchsreihen).\nFebruar 1917.","page":210}],"identifier":"lit20731","issued":"1918","language":"de","pages":"104-210","startpages":"104","title":"Proteinstudien, II. Mitteilung: \u00dcber das S\u00e4ure- und Basebindungsverm\u00f6gen des Eieralbumins, unter Mitarbeit von Margrethe H\u00f6yrup, Jenny Hempel und S. Palitzsch","type":"Journal Article","volume":"103"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T15:00:57.462635+00:00"}