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{"created":"2022-01-31T14:52:56.272493+00:00","id":"lit20733","links":{},"metadata":{"alternative":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie","contributors":[{"name":"S\u00f6rensen, S. P. L.","role":"author"},{"name":"Margrethe H\u00f6yrup","role":"author"}],"detailsRefDisplay":"Zeitschrift f\u00fcr Physiologische Chemie 103: 267-323","fulltext":[{"file":"p0267.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien.1)\nIV. Mitteilung.\n\u00fcber den Gleichgewichtszustand zwischen c(em auskrystalli-sierten Bieralbumin und der dasselbe umgebenden Mutterlauge und \u00fcber die Anwendbarkeit der Gibbs'schen Phasenregel ruf\nsolche Systeme. V\nVon\t'\t'\nS. P. L. Sorensen und Margrethe H\u00f6yrnp.\nMit f\u00fcnf Kurvenzeichnungon im Text.\n\u2014* *\u25a0\u25a0\u25a0\u2014\u25a0\u25a0>\u25a0 \u00ab\u2022\t*\n\u2022 * . . . *\n'Ans dem Carlsberg Laboratorium, Kopenhagen.)\n(Der Redaktion zugegangen am 22. Juni 1918.)\nDie erste systematische Untersuchung des Gleichgewichts zwischen krystallisiertem Eieralbumin und der ammoniumsulfathaltigen Mutterlauge desselben verdanken wir G. Galeotti und seinen Mitarbeitern, welche in einer Reihe Arbeiten den\nGleichgewichtszustand zwischen Eiwei\u00dfstoffen und Elektrolyten studiert haben.*)\nIn der dritten der zitierten Abhandlungen behandelt Galeotti das System: Eieralbumin, Amm\u00f6niumsulfat und Wasser. J Das zu den Versuchen benutzte Eieralbumin wurde durch Ausf\u00e4llen mittels Ammoniumsulfats, L\u00f6sen und wiederholtes Ausf\u00e4llen gereinigt; diese Operationen worden ein paarmal wiederholt, von irgend einer {Crystallisation war aber nicht die Rede, und das Eieralbumin Galeottis hat deshalb.gewi\u00df eine\n1\n*) Wird gleichzeitig in englischer Sprache in den Comptes-Rendus\ndes travaux du Laboratoire de Carlsberg, Bd. 12, S. 213 (1915\u201417) ver- >\n\u00f6ffentliche\t.\n\u2022\n\u00c4) G. Galeotti, DieseZeitschr., Bd. 40, S.492 (1903); Bd.42, S. 330 (1904); Bd. 44, S. 461 (1905); G. Guerrini, ibidem, Bd. 47, 5. 287 (1906)*\nG. Galeotti, ibidem, Bd. 48, S. 473 (1906); S. La Franca, ibidem, Bd\u2019\n48, S. 481 (1906) und V. Scaffidi, ibidem, Bd. 52, S. 42 (1907).","page":267},{"file":"p0268.txt","language":"de","ocr_de":"268\nS. P. L. Sorenson u. Margrethe H\u00f6yrup,\nreichliche Menge Konalbumin enthalten. Das solcherma\u00dfen gereinigte, ammoniumsulfathaltige Eieralbumin wurde in Wasser gel\u00f6st, und die L\u00f6sung in einer Schale \u00fcber konzentrierte Schwefels\u00e4ure gestellt, bis eine reichliche Krystaliisation vom Eieralbumin stattgefunden hatte, won\u00e4chst man filtrierte und einen Teil des Filtrats analysierte. Der Rest des Filtrats wurde, nach Zusatz von Wasser und Ammoniumsulfatl\u00f6sung, zu weiterer Krystaliisation dahingestellt. Wenn letztere hinl\u00e4nglich \u2022vorgeschritten war, wurde nochmals filtriert und ein Teil des Filtrats analysiert, w\u00e4hrend der Rest nach erneuertem Zusatz von Wasser und Ammoniumsulfat wieder der Krystaliisation \u00fcberlassen wurde, usw.\nDie Analysen wurden in der Weise gemacht, da\u00df man abgemessene oder abgewogene Mengen des Filtrats einengte, bei 100\u00b0 bis auf konstantes Gewicht trocknete und den trocknen R\u00fcckstand mit warmem Wasser behandelte, welche Behandlung nur das Eieralbumin ungel\u00f6st zur\u00fccklie\u00df. Die Menge desselben konnte dann mittels Filtrierens durch einen vorweg g.etrockneten und gewogenen Filter, Waschens und nachfolgenden Trocknens bis auf konstantes Gewicht ermittelt werden; den Gehalt des Filtrats an Ammoniumsulfat bestimmte man durch F\u00e4llen mit Baryumchlorid, und schlie\u00dflich wurde die Wassermenge als Differenz gefunden. In solcher Weise konnte Galeotti die Zusammensetzung derjenigen Mutterlauge berechnen, welcher in jedem einzelnen Fall bei der Versuchstemperatur (15\u00b0) mit dem auskrvstallisierten Eieralbumin im Gleichgewicht war.\nGaleotti geht jetzt davon aus, da\u00df.das System bei einer gegebenen Temperatur und einer gegebenen Ammoniumsulfatkonzentration vollst\u00e4ndig bestimmt ist. Diese Auffassung steht im vollem Einklang mit der Gibbs\u2019schen Phasenregel, laut welcher ein aus drei Komponenten und drei Phasen bestehendes System bei einer gegebenen Temperatur und einer gegebenen Konzentration einer der Komponenten v\u00f6llig bestimmt ist. An-\nders liegt die Sache betreffs der von Guerrini ausgef\u00fchrten Versuche, die in der vierten der oben zitierten Abhandlungen mitgeteilt sind. Dieser Forscher findet n\u00e4mlich, da\u00df eine L\u00f6sung","page":268},{"file":"p0269.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t269\nvon Eieralbumin und Natriumsulfat, welche sowohl mit ausgef\u00e4lltem Eieralbumin als auch mit dem Dekahydrat des Natri\u00fcm-sulfats im Gleichgewicht steht, bei einer gegebenen Temperatur\neine variable Zusammensetzung besitzen kann.\nWir werden nicht n\u00e4her auf di\u00df Betrachtungen eingehen, welche von V. Henri1) und G. Galeotti2) angestellt worden' sind, und laut welcher die Gibbs\u2019sche Phasenregel f\u00fcr kolloide L\u00f6sungen keine G\u00fcltigkeit hat. Diese Betrachtungen haben ihre Berechtigung, wenn von suspensoiden Systemen die Rede ist ; Eieralbuminl\u00f6sungen aber werden \u2014 wie es in den vorhergehenden Abhandlungen mehrere Male hervorgehoben worden ist am leichtesten und nat\u00fcrlichsten als echte L\u00f6sungen eines sehr zusammengesetzten Ampholyten aufgefa\u00dft.\ty\nEine solche Auffassung verlangt indessen, da\u00df die den echten L\u00f6sungen gegen\u00fcber g\u00fcltige Gibbs sehe Phasenregel auch f\u00fcr Eieralbuminl\u00f6sungen G\u00fcltigkeit beh\u00e4lt. Da\u00df dem wirklich so ist, scheint uns aus den in der gegenw\u00e4rtigen Abhandlung beschriebenen Versuchen hervorzugehen, und wenn die Resultate Galeottis und seiner Mitarbeiter bisweilen damit\nnicht im Einklang stehen, so l\u00e4\u00dft dieses sich leicht erkl\u00e4ren. Galeotti setzt n\u00e4mlich immer voraus, da\u00df es sich K B bei der F\u00e4llung einer Eieralbuminl\u00f6sung mittels Ammoniumsulfats s.. um ein aus drei Komponenten \u2014 Wasser, Ammoniumsulfat und Eieralbumin \u2014 bestehendes System handelt; dies trifft indessen, wie es aus unseren fr\u00fcheren Abhandlungen hervorgeht, nur in ganz vereinzelten F\u00e4llen zu. Das angewandte Ammoniumsulfat wird gew\u00f6hnlich nicht Ammoniak und Schwefels\u00e4ure in \u00e4quivalenten Mengen, sondern einen kleinen Ober- r schu\u00df von dem einen oder der anderen enthalten, und dasselbe gilt von einer durch \u00dcrof\u00e4llung oder durch Umkrystallisation, auch gar mit nachfolgender Dialyse, gereinigten Eteralbumin-l\u00f6sung. Eben diese kleinen \u00fcbersch\u00fcssigen Mengen von Schwefels\u00e4ure oder Ammoniak, deren Gegenwart dargetan, und deren Gr\u00f6\u00dfe durch Wasserstoffionenmessungen ermittelt werden kann,\n\u2018) Zeitschrift f\u00fcr pliysik. Chemie, Bd. 51, S. 31 (1901).\n*) Zeitschrift f\u00fcr physik. Chemie, Bd. 54, S. 727 (1906).","page":269},{"file":"p0270.txt","language":"de","ocr_de":"\u201c'0\tS. P. L. Sorensen u. Margrethe H\u00fcyrup,\n;\t;\t*\t'\t#\t%\t.\tf\nsind es aber, die den Eigenschaften und Reaktionen der Eier-albuminl\u00f6sungen gegen\u00fcber von ausschlaggebender Bedeutung sind. Da\u00df dieser Umstand auch f\u00fcr den Gleichgewichtszustand zwischen dem v^uskrystallisierten Eieralbumin und der dasselbe umgebenden Mutterlauge von wesentlicher Bedeutung ist, geht mit gr\u00f6\u00dfter Deutlichkeit aus den im folgenden beschriebenen Versuchen hervor. Hierin ist nichts Sonderbares, selbstverst\u00e4ndlich mu\u00df aber auch diese Seite der Sache mit in Betracht gezogen werden, wenn davon die Rede wird, inwieweit die Gibbs'sehe Phasenregel auf die hier erw\u00e4hnten Systeme Anwendung finden kann oder nicht. Die Zahl der Komponenten des Syst\u00e8mes wird n\u00e4mlich, wenn auf das oben genannte Verh\u00e4ltnis R\u00fccksicht genommen wird, nicht drei, sondern vier, und laut der Phasenregel besitzt ein aus vier Komponenten und drei Phasen bestehendes System drei Freiheitsgrade. Das bedeutet, anders gesagt, da\u00df ein System, welches aus kry-stallisiertem Eieralbumin im Gleichgewicht mit der umgebenden Mutterlauge besteht, bei einer gegebenen Temperatur erst dann vollst\u00e4ndig bestimmt ist, wenn die Konzentrationen von zwei der Komponenten des Systems gegeben sind. Damit in gutem, Einklang, haben wir bei den im folgenden mitgeteilten Untersuchungen gefunden, da\u00df, wenn die Auskrystallisation des Eieralbumins bei einer gegebenen Temperatur und bei einer gegebenen Konzentration des Amm\u00f6niumsulfats und der Wasser-stoffionen stattfindet, dann wird die mit den Kristallen in Gleichgewicht stehende Mutterlauge immer, innerhalb der Versuchsfehler, denselben Eieralbumingehalt besitzen.\nWie es schon in der vorhergehenden Abhandlung1) erw\u00e4hnt ist, meint Galeotti aus seinen Versuchen schlie\u00dfen zu k\u00f6nnen, da\u00df das auskrystallisierte Eieralbumin weder Ammoniumsulfat noch Wasser enth\u00e4lt. Dieser, nach unseren in der betreffenden Abhandlung erw\u00e4hnten Versuchen gewi\u00df fehlerhafte Schlu\u00df bleibt indessen auf die Beantwortung derjenigen Fragen, mit welchen sich Galeotti und seine Mitarbeiter sonst\n>\n') Diese Zeitschr., Bd. 103, S. 21t u. f. (1918).","page":270},{"file":"p0271.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t271\nbesch\u00e4ftigen, ohne Einflu\u00df. Dagegen bedeutet dieser Umstand viel f\u00fcr das Verst\u00e4ndnis einer anderen Frage, auf der\u00e9n L\u00f6sung eine Reihe von Forschern im Laufe der Zeiten gearbeitet hat, > n\u00e4mlich die Frage \u00fcber den Einflu\u00df der Proteinkonzentration auf den Gleichgewichtszustand bei dem Aussalzen. Wenn die Phasenregel auf die hier erw\u00e4hnten Systeme Anwendung finden kann, dann mu\u00df der Gleichgewichtszustand selbstverst\u00e4ndlich von der Anfangskonzentration des Proteins unabh\u00e4ngig sein. Aus einer starken Eieralbuminl\u00f6sung m\u00fcssen durch Zusatz z.JEJ. von Ammoniumsulfatl\u00f6sung reichliche, aus einer schwachen Eieralbuminl\u00f6sung dagegen nur kleine Mengen von Eieralbumin ausfallen oder auskrystallisieren, die in der L\u00f6sung zuruckbleibende Eieralbuminmenge aber mu\u00df in beiden F\u00e4llen dieselbe\n\u00ab \u2022 \u00bb\nsein, wenn die Umst\u00e4nde \u00fcbrigens dieselben sind, und das hei\u00dft besonders, wenn die Temperatur, die Ammoniumsulfat-konzentr\u00e4tion und die Wasserstoffionenkonzentration in beiden F\u00e4llen die gleichen sind.\t**\nNach der landl\u00e4ufigen Auffassung verhalten sich indessen die Proteinl\u00f6sungen nicht so, wie die Phasenregel.es verlangt, indem man meint, da\u00df der Proteinstoff unterl sonst gleichen Umst\u00e4nden um so vollst\u00e4ndiger ausgesalzen wird, je gr\u00f6\u00dfer die Anfangskonzentration des Proteinstoffs in der L\u00f6sung ist.\nEs ist nicht vonn\u00f6ten, auf die ganze vorliegende, diesbez\u00fcgliche Literatur einzugehen, wir k\u00f6nnen uns damit begn\u00fcgen, die Frage durch ein einzelnes Beispiel zu beleuchten. Wir haben dazu die sch\u00f6ne Arbeit von Harriette Chick \u2019 und C. J. Martin \u00fcber die F\u00e4llung des Eieralbumins mittels Ammoniumsulfats gew\u00e4hlt, weil es sich hier* um Versuchsbedingungen handelt, die gewi\u00df analog mit denjenigen sind, unter welchen unsere Versuche ausgef\u00fchrt sind, \u00dfhick und Martin untersuchen in einer Versuchsreihe, deren Einzelheiten ini experimentellen Teil dieser Abhandlung (s. S. 309) mitgeteilt werden, welchen Einflu\u00df die Anfangskonzentration des Proteinstoffes auf die F\u00e4llung des Eieralburnins mittels Ammoniumsulfats aus\u00fcbt. ln den gesamten Versuchen der Reihe war das Ver- . h\u00e4ltnis zwischen Wasser und Ammoniumsulfat konstant und\n*) Biochemical Journal, Bd. 7, S. 380 (1913 .","page":271},{"file":"p0272.txt","language":"de","ocr_de":"272\nS. P L. Sorensen u. Margrethe Hfryrup,\nzwar 31 : 100, die Albuminmenge aber variierte in den einzelnen Verisuchsmischungen von 3,3 g bis 2.7,4 g Eieralbumin auf 100 g Wasser. Chick und Martin finden jetzt, da\u00df das Eieralbumin in diesen Versuchen um so vollst\u00e4ndiger gef\u00e4llt wird, je gr\u00f6\u00dfer die Anfangskonzentration ist. Der Fehler steckt darin, da\u00df Chick und Martin es als eine gegebene Sache betrachtet haben, da\u00df das Verh\u00e4ltnis zwischen Ammoniumsulfat und Wasser sich w\u00e4hr end des Fallens nicht ge\u00e4ndert hat, und deshalb den. Ammoniumsulfatgehalt der Filtrate nicht bestimmt haben. Es ist indessen, unserer Meinung nach, kaum ein Zweifel dar\u00fcber, da\u00df sich bei dieser F\u00e4llung gleich wie bei der Auskryslallisation ein wasserhaltiges Eieralbumin ausscheidet, und da\u00df demgem\u00e4\u00df das Verh\u00e4ltnis zwischen Ammoniumsulfat und Wasser im Filtrat ein anderes als in der urspr\u00fcnglichen Mischung ist. Ist man hier\u00fcber erst im klaren, so wird es unmittelbar einleuchtend sein, da\u00df, je gr\u00f6\u00dfer die anf\u00e4ngliche Konzentration des Eieralbumins ist, um so mehr Wasser wird durch die F\u00e4llung von der L\u00f6sung weggenommen und desto gr\u00f6\u00dfer wird deshailb die Ammoniumsulfatkonzentralion des Filtrats sein. Da nun eine Vergr\u00f6\u00dferung der Ammoniumsulfatkonzentration eine vollst\u00e4ndigere F\u00e4llung des Eieralbumins bewirkt, so werden die Versuchsresultate von Chick und Martin erkl\u00e4rlich. Wie es im experimentellen Teil (s. S. 255) n\u00e4her erw\u00e4hnt wird, haben wir eine Umrechnung dieser Versuchsresultate vorgenommen, indem wir vorausgesetzt haben, da\u00df ausgef\u00e4lltes und auskrystallisiertes Eieralbumin dieselbe Zusammensetzung besitzen ; es hat sich dadurch herausgestellt, da\u00df die von Chick und Martin gefundenen, sonderbaren Verh\u00e4ltnisse w ahrscheinlich \u2014 wie es nach dem oben Angef\u00fchrten zu erwarten war \u2014 lediglich der verschiedenen Ammoniumsulfatkonzentration der Filtrate zuzuschreiben sind, und dagegen mit der anf\u00e4nglichen Proteinkonzentration nichts zu tun haben, ln gutem Einklang damit steht es dann auch, da\u00df die von uns zur Erl\u00e4uterung dieser Frage angestellten Versuche zeigen, da\u00df die beim Krystallisieren des Eieralbumins in der Mutterlauge zur\u00fcckbleibende Albuminmenge von der Anfangs-Proteinkonzentration unabh\u00e4ngig ist, wenn man nur Sorge daf\u00fcr tr\u00e4gt,\n\u00ab i","page":272},{"file":"p0273.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t273\nda\u00df die Ammoniumsulfatkonzentration der Mutterlauge beim Abschlie\u00dfen der Krystallisation in s\u00e4mtlichen.Versuchen dieselbe ist, und da\u00df dem wirklich so ist, das mu\u00df nat\u00fcrlich auf ana\u00ab; lytischem Wege dargetan werden.\nHieraus erhellt es, da\u00df sich das oben hervorgezogene Verh\u00e4ltnis ohne jegliche Schwierigkeit erkl\u00e4ren l\u00e4\u00dft und die Anwendung der Phasenregel an solchen Systemen als den von uns untersuchten nicht ausschlie\u00dft. Es ist nach unserem Daf\u00fcrhalten in hohem Grade wahrscheinlich, da\u00df \u2018 dasselbe f\u00fcr viele andere Proteinf\u00e4llungen gilt, und da\u00df, wenn man bisher die gegenteilige Auffassung gehabt hat, so hat dies seinen Grund in der mangelhaften, experimentellen Bearbeitung der Frage.\nMit den im folgenden beschriebenen Versuchen haben wir denselben Zweck wie in unseren vorhergehenden Abhandlungen verfolgt, und zwar ist es derjenige gewesen zu untersuchen, inwieweit sich L\u00f6sungen von Eieralbumin als echte L\u00f6sungen verhalten und mit Erfolg als solche betrachtet werden k\u00f6nnen, und ganz besonders haben wir \u2014 wie es schon a\\is den obigen historischen Bemerkungen hervorgeht \u2014 unsere Aufmerksamkeit auf die Frage gerichtet, ob die Gibbs\u2019sehe Phasenregel sich solchen Systemen wie den von uns untersuchten gegen\u00fcber anwenden l\u00e4\u00dft. Mit diesem Ziel vor Augen haben wir uns Erl\u00e4uterungen \u00fcber den .Gleichgewichtszustand zwischen dem auskrystallisierten Eieralbumin und der umgebenden Mutterlauge zu verschaffen gesucht; wir haben aber bei diesen Untersuchung\u00e9n nicht beabsichtigt ein so ersch\u00f6pfendes Versuchsmaterial zu beschaffen, da\u00df komplette Diagramme \u00fcber den Gleichgewichtszustand irgend welcher Krystallisationsbe-dingungen mittels desselben sich konstruieren lie\u00dfen. Das w\u00fcrde n\u00e4mlich, der gro\u00dfen Zahl von Faktoren wegen, welche den Gleichgewichtszustand beeinflussen, ein sehr umfassendes Versuchsmaterial verlangen, und hierzu kommt noch au\u00dferdem, da\u00df es, wenn man es mit einem so langsam krystallisierenden Stoff wie Eieralbumin zu tun hat, sehr schwierig ist, einen endlichen und vollst\u00e4ndigen Gleichgewichtszustand zu erlangen. Wir haben indessen, was das folgende zeigen wird, gemeint,","page":273},{"file":"p0274.txt","language":"de","ocr_de":"2*4\tS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00f6yrup.\n\u2022\t*\tt\u00bb\ndas gesteckte Ziel ohne eine ganz ersch\u00f6pfende Behandlung der Frage erreichen zu k\u00f6nnen, indem wir uns dar\u00fcber zu orientieren gesucht haben, welche Bedeutung jeder einzelne der Faktoren sowohl f\u00fcr den Gleichgewichtszustand an sich, als auch f\u00fcr die Geschwindigkeit, mit welcher sich dieser Zustand einstellt, wohl haben m\u00f6chte. Au\u00dferdem haben wir unsere Versuchsanordnung derma\u00dfen zu gestalten angestrebt, da\u00df wir uns auf verschiedene Weisen dar\u00fcber haben vergewissern k\u00f6nnen, da\u00df hier die Rede von - wirklichen Gleichgewichtszust\u00e4nden ist, welche sich durch angemessene \u00c4nderungen der Krystallisationsbedingungen nach zwei verschiedenen Richtungen hin verschieben lassen.\nIn den folgenden experimentellen Abschnitten untersuchen wir dann die Bedeutung, welche jeder einzelne Faktor f\u00fcr sich f\u00fcr die Krystallisationsgeschwindigkeit des Eieralbumins und f\u00fcr das Gleichgewicht zwischen den ausgeschiedenen Krystallen und der umgebenden Mutterlauge haben kann, indem\nAbschnitt A die Bedeutung der Ammoniumsulfatkonzentration,\nAbschnitt B den Einflu\u00df der Temperatur,\nAbschnitt C den der Wasserstoffionenkonzentration und\nAbschnitt D die Bedeutung der Proteinkonzentration in obiger Beziehung behandeln werden.\nA. Die Bedeutung der Ammoniumsullatkonzentration f\u00fcr die Kry-staUisationsgeschwindigkeit des Eieralbumins und f\u00fcr das Gleichgewicht zwischen den gebildeten Krystallen und der dieselben umgebenden Mutterlauge.\nVersuchsreihe a. Bei den 6 Versuchen, welche diese Reihe ausmachen, und welche im Februar 1914 ausgef\u00fchrt wurden, waren die Versuchsmischungen solcherma\u00dfen hergestellt, da\u00df das Verh\u00e4ltnis zwischen Eieralbumin und Wasser konstant war, und zwar etwa 10^5 g Eihydrat auf 100 g Wasser, wahrend der Gehalt an Ammoniumsulfat einzig variierte (von etwa 24 bis 30 g Ammoniumsulfat auf 100 g Wasser). Um dies zu erreichen, wogen wir zu jedem Versuch gleich gro\u00dfe Mengen einer ammoniumsulfathaltigen Eieralbuminl\u00f6sung von","page":274},{"file":"p0275.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t275\ngenau bekannter Zusammensetzung ab und gaben hierzu verschiedene, im voraus berechnete Mengen von Wasser und von einer starken Ammoniumsulfati\u00f6sung bekannter Zusammensetzung. Nach geendeter Mischung wurden in jedem Versuch 6 Tropfen Impfungsmaterial zugesetzt, um die Krystallisation einzuleiten. Die Versuchsgemische wurden dann bei Zimmertemperatur (etwa 18\u00b0; in konischen, mit Kautschukst\u00f6pseln versehenen Kolben unter gutem, t\u00e4glich zu mehreren Malen wiederholtem Sch\u00fctteln der Kristallisation \u00fcberlassen. Nach 4 Tagen Stehenlassen wurde die eine H\u00e4lfte jedes Versuchsgemisches filtriert, und nach 13 Tagen die andere. Das Filtrieren geschah mit den in der vorhergehenden Abhandlung1) erw\u00e4hnten Vorsichtsma\u00dfregeln, um Verdampfung zu vermeiden, und der zuerst durchgelaufene Teil des Filtrats wurde beseitigt! In abgewogenen Teilen der Filtrate ermittelten wir in der fr\u00fcher beschriebenen Weise*) den Gehalt an Protein- und Ammoniak-stickstolT, und die Wasserstofiionenkonzcntration der Filtrate ma\u00dfen wir elektrometrisch.\nBei der Berechnung der Zusammensetzung, sowohl der der Filtrate als auch der der urspr\u00fcnglichen Versuchsgemische, haben wir in dieser Abhandlung immer angenommen, da\u00df der gesamte Proteinstickstoff in der Form von Eihydrat von derselben Zusammensetzung wie die ausgeschieden\u00e9n Krystalie vorhanden war, dergestalt, da\u00df das Gewicht des anwesenden Eihydrats durch Multiplikation der Proteinstickstoffmenge mit 7,86 s) erhalten werden konnte. Diese Rechnungsweise ist besonders dazu geeignet, die uns hier besch\u00e4ftigenden Verh\u00e4ltnisse \u00fcbersichtlich zu gestalten, indem die Ammoniumsulfatkonzentration der L\u00f6sung, welche wir in g pro 100 g Wasser angeben, w\u00e4hrend der Krystallisation dann nicht ge\u00e4ndert wird, wenn das Lieralbutnin auch in gel\u00f6stem Zustande diejenige\nWassermenge gebunden hat, mit welcher es sp\u00e4ter auskrv-stallisiert.\nZur n\u00e4heren Erl\u00e4uterung der Berechnungsweise soll\u2019hier die Be-rechnung einer einzelnen Analyse (Tabelle 39, Versuch Nr. 1, Analyse des\n\u2018) D\u2018ese Zeitschr., Bd. 103, S. 219 (1918).\n*) I. c. S. 220.\t3) 1. c. S. 25.\nHoppc-Seylcr\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie. CHI.\n19","page":275},{"file":"p0276.txt","language":"de","ocr_de":"276\tS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00f4yrup,\nFiltrats nach 4-t\u00e4giger Krystallisation) mitgeteilt werden; die Mittelwerte der ausgef\u00fchrten StickstoSbestimmangen ergaben, da\u00df 100 g Filtrat enthielten:\n9,44 mg Proteinstickstoff,\t0,00944*7,86\u00bb 0,074 g Eihydrat\nentsprechend,\n4,9092 g Ainmoniakstickstoff, 4,9092 \u2022 4,7163 \u00bb 23,l\u00f43 g Ammoniumsulfat entsprechend,\nsomit enthielten 100 g Filtrat\t76,773 g Wasser\n100,000g-\nEs fanden sich also auf 100 g Wasser I \u00ae Eihydrat\n1 30,158 g Ammoniumsulfat.\nDie Versuchsresultate sind in der Tabelle 39 zusammengestellt und auf der Figur 24 graphisch wiedergegeben, indem der Gehalt der Filtrate an Ammoniumsulfat als Abszisse und derjenige an Eihydrat als Ordinate aufgef\u00fchrt sind; die Kurve I entspricht der 4-t\u00e4gigen und die Kurve II der 13-t\u00e4gigen Kry-stallisationszeit.\t*\nEs erhellt sowohl aus der Tabelle 39, zweitem, sechstem, siebentem und achtem senkrechten Stab, als auch aus den Kurven I und II der Figur 24, da\u00df die Krystallisation \u2014 wie es zu erwarten war \u2014 desto schneller anf\u00e4ngt und desto schneller und desto vollst\u00e4ndiger verl\u00e4uft, je gr\u00f6\u00dfer die Ammoniumsulfatkonzentration ist. Die zwei letzten senkrechten St\u00e4be der Tabelle 39 enthalten Erl\u00e4uterungen \u00fcber die Wasserstoffionenkonzentration der Filtrate, welche durchschnittlich dem pH. = 4,85\u20144,86 entsprechen; die Wasser-stoffionenkonzentration steigt mit steigender Ammoniumsulfatkonzentration ganz schwach au, was davon herr\u00fchrt, da\u00df die angewandte Ammoniumsulfatl\u00f6sung ein wenig \u00fcbersch\u00fcssige Schwefels\u00e4ure enthielt.\nSowohl aus dem Zahlenmaterial der Tabelle 39 als auch aus der graphischen Darstellung desselben geht es deutlich hervor, da\u00df die Krystallisation \u2014 besonders was die ammoniumsulfat\u00e4rmeren Mischungen betrifft \u2014 nach 4 Tagen nicht zu Ende gebracht ist, und h\u00f6chst wahrscheinlich darf man annehmen, da\u00df der endg\u00fcltige Zustand des Gleichgewichts auch nicht nach 13 Tagen erreicht worden ist. Es w\u00fcrde deshalb von Interesse sein, wenn man den Gleichgewichtszustand von","page":276},{"file":"p0277.txt","language":"de","ocr_de":". Eihydrat pr. 100 g Wasser\n]\nProteinstudien. IV. Mitteilung.\t277\n\u00ea\ni\t*\nder entgegengesetzten Seite erreichen oder sich demselben doch wenigstens n\u00e4hern k\u00f6nnte, also durch reichliche Kry-stallisation in einer ammoniumsulfatreichen Mischung mit nachfolgender L\u00f6sung der ausgeschiedenen Krystalle durch Zusatz von Wasser oder von einer schwachen \u00c0mmoniumsulfatlosung ; ein solches Verfahren haben wir in der n\u00e4chsten Versuchsreihe befolgt.\nFigur 24.\t\\\nVersuchsreihe b. Auch in dieser Reihe, welche 10 im Mai 1916 ausgef\u00f6hrte Versuche umfa\u00dft, war das Verh\u00e4ltnis zwischen Eieralbumin und Wasser in den einzelnen Versuchsgemischen sehr nahe ein konstantes, und zwar etwa 7,2 g Eihydrat auf 100 g Wasser, und die Versuche wurden ebenfalls bei Zimmertemperatur (etwa 18\u00b0) angestellt. Die Versuchsordnung war die folgende:\tv\n19*","page":277},{"file":"p0278.txt","language":"de","ocr_de":"278\nS. P. L. Sorensen u. Margrethe Hoyrup.\nce\nggg'S\u00ab m \u00a3*W 5rg 3 ff.g \u201c\n3 s.: g isr\n\u2022\u00a7*35\" 5-\n<\t^ C&\nCLO \u00b0 P CTr P \u00abi Stf\u00bb 3 co srKcp b* p o 3 o-\nI S* S 8* S S:\nS <\u00bb r* o*\n\u201c from \u00ae\ntO\n\u00e7ywK\n\u00a7 o 2 o \u00ae\nN \u00aeL 3 \u00f4* 5* 2 J \u00bb P\n$\u25a0\u00a7\u00a3\u2022*3\nl'i* | S\nS.fl N \u00f4 \u00ef>\n\u00abm\u00aea\u00ae cd \u00ab js.*^ S. P\nP \u00bb\na p a\ng. *5\n^ S-asS \u00a3*o\n\u00ab\u25a0a S N** \u2022 Q w\n3\t\u00ae\nCL CO O\n+9 A\n3 *\nH 3 M- CO CP\ng- ^8,2.3\nr-53^ B ST*\n2 \u00ae 3 *\u25a0*\n3 \u00ab\u00ee\n>\u00ae w\n\u00ab 8*2.1** g\n\u00ab\t2-5 \u00ae o\nsfa \u00bb S >2\n9 S O*,*\u00ab,\nP ji y sr 3*\nCD CD \u00bb\u00ab<; 2\nsr^ \"*V\u00abS ^\nP CL ? CD\n\u00bb 3\n00 4*\nCD CP\n:\u00ae\n8*8* \u00e0 P\nS3-.\ng*\u00ae\n\u00ae (0\nS*\u00ee\n\u00eff\n!\u00bb\nP er*\nCD\np \u00abg sr scao*\nN \u00bb \u00bbfl \u00ae\no.\u00bb\u00a7\u2018\n\u00ae s* \u00bb\n\u00bb a. S\ns'il\n\u00a7f\u00a7\nr^Gq CD\nS; s*\ng* 3 \u00d6. a s b\nps 2-\nP PJ \u00fcg ce\n\u20182\u00bbr - P\n2*3\n? \u00ae* S> p1 ** \u00bb\ng33\u00bb252.\nB* S- 5\u00bb\u00ae\n*- SB \u00ae -\nff N \u00bba er\na*\u00ae g 2\nP\n3\no\n\u25ba3\n3-\u00ab c\nvc\nH\n\u00ffsss-s;\n\u2022\t\u2022 \u2022\t\u2022\t| ta*\n00 *.\n\u00bbp \u00a7*\u2022 \u00e93 B s S\u00ae S\u2019ST\nMgfs^a\n\u00ceS- 7? ,j - S \u00e7e\na s-\u00a7.?\u00a7=\u00a7\nS\u20185,g\u00abBa*\u00ab\ns\u00bb g 3 g g-3\n1*2.0-58. S'\u00efr'Sg \u2022 s\nwf3 p ST |3\n2\" \u00eei 03 \u00fc S o. S\u00ae g- S\u20184S* 3 c?>\n<0 13 ffO (D\nOC *\u00bb\n\u25a0\u2022'CD\tos\th*\th-. i'0\tJ-1\t*.\to\u00bb\toc\to j3\t*7*\t05\t'L\t0\u2019\t'*. 00\t*.\tto\tos\t*,\tJ\u00a3\t\u00bb \u201e -a \u00ab\u2022A CO \u00bb-J iSf| w r \u00a7\u2022 a\t?\tm , m ,1 8 ,-\u00abp \u00ae g\nSS\tS S\t2 s is to\tvj \u00ab\tI g <5 to\t35\ttS to\t~ \u00cf^i> <n aj\u00f4'S.3 ^.7*p t s 7*\t\u00ae ST s 2. <P a \u2022\ni' , O\tO\tw\t\u00a9\t\u25a0\t\u00a9\t\u00a9 G\u00ee\tH-*\tHA\tO\tO J\u00ee Oi\tpi\tQo t~\tOi\t0:\tM\tVJ\to\tb\ta\t\" \u00abns\t2\t' P r\u00bb*\t\u00ab \u00b0 a p P (A CD a* **j p*.\n\u2022\te to\tto\t(O\tto\t09\tos r.\tOS\tiO\tSD\tj\u00a9\t\u00a9 X\tX\tOS\tOS\tU\tL- w\u00f4\t0^\tO\t\u00e7o\to* h-\t-4\tVJ\t05\tX\t2 3 / SC g > w S. |- 3 B* 9\t*3 S? \u2022-I p P I\u00bb* 3 S oq \u00c7 N* P CO o. ro Jr* CD 2 ^ 3 \u2022\nT* V \u25a0 T \u00ae\tS\u201c\t\u2022*\tMittel d. Ammo* niumsul* fatge-halts in g\t\nOi\nce\n03\n**\nM\u00bb\nM\nCtf\nO\u00bb\n*\u2022\nS\n00\nNA\n00\nP\u00ab\n\u00c7jt\n00\n\u0153\nK\ng\ns\n5\nCL\n\u00ab\nCO\no\n\n&\nO\nrs\n\u2022<\n\u00a3\t03\nP a\ny\tCP\np\t*1\nS-\tPT\ne\t-s\n3\t**\n3\torq\nCP\n3\nCT\nCP\nCP\n?\nCP\n3\n3-\nH\nP\nf\u00efQ\nCP\n&\nB\nO\nCO\nt\u2014 \u00bb-*\nCO CO\n\u00b0\u00ae\n\u2022a\nx\nPSf g -\n\u00bb 2.\u00ab.o *5 sa*.\u00bb 2 \u00bb\n5\u2018 a: i_ N \u00bb\nfij P\u00ab /TJ ca\nS-\u00bb3 s: S o\n\u00a71 3 S 9\nw \u201c\tI\ntt 1\no\n*1\na\na\n*\nCO\nE\ng\np\n\u00ab-A M \u2022\no\n3\nCP\n3\nCP\no.\nrt>\nCO\nCP\np*\nCO\nCO\nOq\nCP\nCO\no\nc\n&\nCP\n\u20221\nn\np\nO\nV\u00bb\nc*\n3q\nR\nO*\nP\np\nB\n3\nOq\nt\nCO\nCO\nCP\n\u2022-1\nTabelle 39.\n(Versuchsreihe a. Februar 1914.)","page":278},{"file":"p0279.txt","language":"de","ocr_de":"' #\nProteinstudien. IV. Mitteilung.\t279\n\u2022 S \u00a9 \u00ab\n*o\nc\n** 50\n\u00a9 fe\u00df\n\nfe fe J. \u00c7\na \u00a9\nq jit \u00a9\n5 fc c \u2022\na\n\u00ab\n\u00a9*0 \u00a9\nX w w m '\u2122 *\u00bb ts r\nO\u00e0-oS Ot/J \u00a9 Ec\n53 QOT Sj,\u00a3h * S\u00ab","page":279},{"file":"p0280.txt","language":"de","ocr_de":"280\nr\t<\nS. P. h. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00fcyrup,\n2170 g einer Eieralbuminl\u00f6sung von bekannter Zusammen* Setzung wurden mit 2157 g einer starken Ammoniumsulfatl\u00f6sung ebenfalls von bekannter Zusammensetzung, nebst 60 g Wasser und einigen Tropfen Impfungsmaterial versetzt. Die erhaltene L\u00f6sung, die sehr bald zu krystallisieren anfing, enthielt auf 100 g Wasser\n9,933 g Eihydrat und 28,348 g Ammoniumsulfat.\nNach Stehenlassen \u00fcber Nacht, wodurch eine reichliche Krystallisation eingetreten war, wurden. weitere 413 g der starken Ammoniumsulfatl\u00f6sung zugesetzt, won\u00e4chst die Masse nach einigen Stunden unter gutem Sch\u00fctteln dem Krystallisieren '\u00fcberlassen wurde. Aus der solcherma\u00dfen erhaltenen Mischung von Krystallen und Mutterlauge, welche Mischung auf 100 g Wasser\n9,143 g Eihydrat und 30,128 g Ammoniumsulfat\nenthielt, wogen wir 10 Proben, jede von 400 g in konischen mit Kautschukst\u00f6pseln verschlossenen Kolben ab, und jede dieser Proben wurde unter sorgf\u00e4ltigem Sch\u00fctteln und ganz langsam mit 80 ccm einer Ammoniumsulfatl\u00f6sung, deren Konzentration bei den verschiedenen Versuchen eine verschiedene war, versetzt. Bei Versuch Nr. 1 kam die st\u00e4rkste Konzentration zur Anwendung, und diese Konzentration war solcherweise bemessen, da\u00df der Gehalt an Ammoniumsulfat in 100 g Wasser dieses Versuchsgemisches durch den Zutat der 80 ccm nicht ge\u00e4ndert wurde. Bei Versuch Nr. 10 wurde reines Wasser und bei den zwischenliegenden Versuchen wurden Ammoniumsulfatl\u00f6sungen zwischenliegender, angemessen ausgew\u00e4hlter Konzentration zugesetzt. W\u00e4hrend der ersten Stunde nach der Zutat wurden die Kolben zum wiederholten Male gesch\u00fcttelt, won\u00e4chst ein Drittel jedes Gemisches filtriert wurde; das zweite Drittel wurde am n\u00e4chsten Tage filtriert, w\u00e4hrend der Rest erst nach 4 Tagen filtriert wurde. Das Filtrieren geschah wie bei der Reihe a unter den \u00fcblichen Vorsichtsma\u00dfregeln, und die Filtrate wurden analysiert; jedoch bestimmten wir den Ammoniakstickstoff nur im Filtrat von der zweiten","page":280},{"file":"p0281.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung. \u2022\t28 t\nFiltration. Die Ergebnisse der Analysen finden sich in der Tabelle 40.\nEs erhellt aus der Tabelle 40, zweitem, drittem und viertem senkrechten Stab, da\u00df der Eihydratgehalt der Filtrate von der ersten bis zur dritten Filtrierung zwar nicht wesentlich ge\u00e4ndert wird, jedoch aber immer im dritten Filtrat kleiner ist als im ersten und zweiten. Dieses Sinken des Eihydratgehalts liegt gew\u00f6hnlich innerhalb der Grenzen der Versuchsfelder, in ein paar F\u00e4llen ist es jedoch gr\u00f6\u00dfer und mu\u00df dem Umstand zugeschrieben werden, da\u00df es uns nicht gelungen ist die Schwierigkeit ganz zu vermeiden, welche darin liegt, da\u00df ein Zusatz von Wasser oder schwacher Ammoniumsulfatl\u00f6sung zu einem Brei von Krystallen und Mutterlauge stellenweise, wo die Tropfen eben hinfallen, eine so schnelle und reichliche L\u00f6sung der Krystalle bewirken kann, da\u00df die in L\u00f6sung gegangene Eieralbuminmenge gr\u00f6\u00dfer wird als diejenige, die dem Gleichgewichtszustand entspricht. Im gro\u00dfen und ganzen gilt es indessen, da\u00df die \u00c4nderungen des Eihydratgehalts von erster bis zu dritter Filtrierung so geringf\u00fcgig sind, da\u00df wir es hier h\u00f6chst wahrscheinlich mit einer Konzentration zu tun haben, welche von dem wirklichen Gleichgewichtszustand des Systems jedenfalls nicht weit entfernt ist.\nDa nun diese Versuchsreihe bei derselben Temperatur wie die Reihe a ausgef\u00fchrt ist, und da die Wasserstoffionenkonzentrationen der Filtrate \u2014 wie es die zwei letzten senkrechten St\u00e4be der Tabelle 40 zeigen \u2014 von einigerma\u00dfen den gleichen Gr\u00f6\u00dfen1) wie in der Reihe a sind, so haben wir auf Figur 24 neben den zwei der Versuchsreihe a entsprechenden Kurven (I und 11) die Versuchsreihe b wiedergegeben (Kurve III), indem die Zahlen des sechsten und siebenten * * senkrechten Stabes der Tabelle 40 uns als Koordinaten gedient haben.\n*) D\u00dfr Mittelwert von pH ist 4,84; im Gegensatz zu dem, was wir\nin der Versuchsreihe a fanden, ist die Wasserstoffionenkonzentration in der Versuchsreihe b sinkend mit steigender Ammoniumsulfatkonzentrstion, was davon herr\u00fchrt, da\u00df die angewandte Ammoniumsulfatl\u00f6sung kleine\n\u2022 Mengen \u00fcbersch\u00fcssiges Ammoniak enthielt.","page":281},{"file":"p0282.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. lu S\u00f6rensen u. Margrethc H\u00f4yrup,\nTabelle 40 (Versuchsreihe b, Mai 1916).\nAlle Versuchsfl\u00fcssigkeiten enthielten etwa 7,2 g Eihydrat auf 100 g Wasser.\n|\tNr. des Versuchs.\t100 g 1 erste Filtrie- rung (nach 1 Stunde) g\tPilirat er Eihydrat zweite Filtrie- rung (nach 1 Tag) g\tithielten dritte Filtrie- rung (nach 4 Tagen) g\t100g Filtrat, zweite Filtrierung, enthielten Ammoniumsulfat g\tDas zweite Filtrat enthielt somit auf 100 g Wasser\t\tWasserstoffionenkonzentration des zweiten Filtrats.\t\n\t\t\t\t\tEi- hydrat g\tAmmo- nium- sulfat g\th \u2022 106\t\u2022 <V\n1\t0,07\u00f6\t0,076\t0,072\t23,131\t0,099\t30,121\t11,70\t4,932\n2\t0,123\t0,118\t0,116\t22,520\t0,153\t29,110\t12,56\t4,901\n3\t0190\t0,191\t0,185\t21,996\t0,245\t28,268\t13,49\t4,870\n4\t0,296\t0,300\t0,288\t21,442\t0,383\t27,399\t14,72\t4,832\n5\t0,479\t0,467\t0,460\t20,782\t0,593\t26,390\t15,00\t4,824\n6\t0,630\t0,622\t0,606\t20,393\t0,787\t25,819\t15,70\t4,804\n7\t0,802\t0,827\t0,790\t20,007\t1,045\t25,272\t15,42\t4,812\n8\t1.078\t1,079\t1,049\t19,621\t1,361\t24,743\t15,38\t4,813\n9\t1,376\t1,378\t1,359\t19,199\t1,735\t24,173\t16,56\t4,781\n10\t1,731\t1,686\t! 1,672\t' 18,857\t2,122\t23,732\t15,96\t4,797\nVergleicht man die drei Kurven der Figur 24 und geht man davon aus, da\u00df Kurve ill den Gleichgewichtszustand des Systems darstellt, dann kommt man zu dem Schlu\u00df, der schon oben (siehe S. 276) angedeutet worden ist, da\u00df die Krystal-lisation in der Versuchsreihe a selbst nach 13 Tage\u00bb nicht vollst\u00e4ndig beendet ist, und da\u00df der Zustand des Systems desto mehr vom Gleichgewicht abweicht,\nje kleiner die Ammoniumsulfatkonzentration ist.1)\n\u2022 ^ '\t. 1\n*) hei obigem Vergleich der Kurven I, II und III haben wir davon\nabgesehen, da\u00df die Wasserstoffionenkonzentration der Filtrate nicht in allen Versuchen ganz dieselbe ist, ja, nicht einmal immer in korrespondierenden Versuchen der beiden Reihen dieselbe .ist. Es geht aus den Tabellen 39 und 40 hervor, da\u00df bei gr\u00f6\u00dferen Ammoniumsulfatkonzentrationen die Filtrate von der Reihe a eine gr\u00f6\u00dfere Wasserstoffionenkonzentration als diejenige von b haben, w\u00e4hrend das Verh\u00e4ltnis bei niedrigen Ammoniumsulfatkonzentrationen das umgekehrte ist.\nMittels der im Abschnitt C beschriebenen Versuche \u00fcber die Be- -deutung der Wasserstoffionenkonzentration f\u00fcr den Gleichgewichtszustand,","page":282},{"file":"p0283.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t283\n\u2022 . \u2022 *\u25a0'\nDie oben beschriebenen zwei Versuchsreihen haben somit gezeigt, da\u00df die Auskrystallisation des Eihydrats so langsam von statten geht, besonders bei schwachen Ammoniumsulfatkonzentrationen, da\u00df es kaum m\u00f6glich ist, einen wirklichen Gleichgewichtszustand auf diesem Wege innerhalb einer passenden Zeit zu erreichen. Dieser Schlu\u00df ist nat\u00fcrlich nur dann stichhaltig, wenn die beiden Versuchsreihen a und b wirklich mit einander verglichen werden k\u00f6nnen, da\u00df wir also, anders gesagt, in diesen Reihen, die mit einem Zwischenraum von zwei Jahren und mit zwei verschiedenen Eieralbuminl\u00f6sungen angestellt worden sind,\nwirklich mit demselben Stoff gearbeitet haben, und da\u00df demzufolge der Gleichgewichtszustand in beiden Reihen derselbe sein mu\u00df.\nAls St\u00fctze der obigen Deutung unserer Versuchsresultate werden wir deshalb noch eine Versuchsreihe, c, mitteilen, in welcher wir eine dritte Eieralbuminl\u00f6sung in der Weise ben\u00fctzten, da\u00df wir in einigen Versuchen direkte Ankrystallisation wie in der Versuchsreihe a, w\u00e4hrend wir in anderen das Verfahren der Reihe b benutzten. Da es auch bei diesen mit derselben Eieralbuminprobe angestellten, unten n\u00e4her beschriebenen Versuchen sich als unm\u00f6glich zeigte, einen wirklichen Gleichgewichtszustand durch direkte Auskrystallisation zu erreichen, w\u00e4hrend dies durch das unter Versuchsreihe b be-' schriebene Verfahren zu erlangen war, so sehen wir keinen Grund dazu, eine andere Erkl\u00e4rung der in den Reihen a und b erhaltenen Ergebnisse als die obige zu suchen.\nVersuchsreihe c. Diese Reihe bestand aus 5 Ver-\nkann man sich- einen Begriff davon machen, welches* das Resultat der Versuchsreihe b gewesen sein w\u00fcrde, wenn die Filtrate dieser Reihe dieselbe Wasserstoffionenkonzentration gehabt h\u00e4tten, wie'die Filtrate entsprechender Ammoniumsulfatkonzentrationen der Reihe a. Benutzt man die solcherweise korrigierten Versuchsresultate zur Konstruktion der Kurve III, so stellt es sich heraus, da\u00df diese Kurve bei den st\u00e4rkeren Ammoniumsulfatkonzentrationen ein wenig niedriger und bei den niedrigeren Ammoniumsulfatkonzentrationen ein wenig h\u00f6her1 ausf\u00e4llt als auf Fig. 24 gezeigt, die Verschiebungen sind aber so klein, da\u00df sie in dem obigen Gesamtbild der Versuchsresultate nichts \u00e4ndern k\u00f6nnen.","page":283},{"file":"p0284.txt","language":"de","ocr_de":"284\tS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00f6yrup,\nsuchen, welche im November 1914 angestellt wurden. Die Versuchstemperatur war die des Zimmers (18\u00b0) und es wurde bei den Versuchen angewandt :\na) eine Eieralbuminlosung, die auf 100 g Wasser\n30,679 g Eihydrat und\n16,767 g Ammoniumsulfat enthielt;\n\u00df) eine starke Ammoniumsulfatl\u00f6sung, die auf 100 g Wasser 33,090 g Ammoniumsulfat enthielt und\nY) eine schwache Ammoniumsulfatl\u00f6sung, die auf 100 g Wasser 16,120 g Ammoniumsulfat enthielt.\nJedes der 5 Versuchsgemische enthielt 200 ccm der Eieralbuminl\u00f6sung, wozu kamen in\nNr. 1: 300 ccm starke Ammoniumsulfatl\u00f6sung 10 Tropfen Impfungsmaterial.\nNr. 2: ganz wie Nr. 1, nach 2-t\u00e4giger Krystallisation aber wurden 100 ccm schwache Ammoniumsulfatl\u00f6sung zugegeben.\nNr. 3; ganz wie Nr. 1, nach 2-t\u00e4giger Krystallisation aber wurden 200 ccm schwache Ammoniumsulfatl\u00f6sung zugegeben.\nNr. 4 : zu der Eieralbuminl\u00f6sung wurden sofort 100 ccm schwache und danach 300 ccm starke Ammoniumsulfatl\u00f6sung nebst 10 Tropfen Impfungsmaterial gegeben.\nNr. 5: ganz wie Nr. 4, nur wurden nicht 100, sondern 200 ccm der schwachen Ammoniumsulfatl\u00f6sung zugegeben.\nHieraus ersieht man, da\u00df die Versuchsgemische Nr. 2 und Nr. 4 dieselbe Zusammensetzung hatten, und das gleiche war mit Nr. 3 und Nr. 5 der Fall. Die Versuchsanordnung war indessen eine verschiedene, indem das in der Versuchsreihe a gebrauchte Verfahren bei Nr. 4 und Nr. 5 benutzt wurde, w\u00e4hrend Nr. 2 und Nr. 3 wie unter Versuchsreihe b beschrieben ausgef\u00fchrt wurden. Was schlie\u00dflich Nr. 1 betrifft, so wurde dieser Versuch haupts\u00e4chlich gemacht, um zu konstatieren, wie weit die Krystallisation in Nr. 2 und Nr. 3 nach zwei Tagen, vor dem Zusatz der schwachen Ammoniumsulfatl\u00f6sung, vorgeschritten war. Zu angemessenen Zeiten wurden aus den Versuchsgemischen Proben herausgenommen, welche in","page":284},{"file":"p0285.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t285\nderselben Weise wie bei den Versuchsreihen a und b filtriert und analysiert wurden.\nDie erste Probenahme geschah, nachdem alle 5 Versuchsgemische 2 Tage der Krystallisation \u00fcberlassen gewesen waren, die schwache Ammoniumsulfatl\u00f6sung den Gemischen Nr. 2 und Nr. 3 zugegeben war, und diese letzteren unter wiederholtem Sch\u00fctteln 1 Stunde gestanden hatten. 4 Stunden sp\u00e4ter wurden wieder Proben aus Nr. 2 und 3 genommen, nicht aber aus den \u00fcbrigen, was auch der dritten Probenahme galt, welche am folgenden Tag stattfand. Dagegen wurden bei den sp\u00e4teren Filtrierungen Proben aus s\u00e4mtlichen Versuchsgemischen genommen. Die Analyseresultate sind in der Tabelle 4t zusammengestellt.\nBetreffs des in der Tabelle 41 zusammengestellten Zahlenmaterials ist vorerst zu bemerken, da\u00df die eingeklammerten Zahlen des siebenten senkrechten Stabes, welche den Eihydratgehalt von 100 g Filtrat nach 6-w\u00f6chentlicher Krystallisation angeben, nur mitgenommen sind, um ein Verh\u00e4ltnis zu beleuchten, welches wir bei Untersuchungen dieser Art bisweilen angetroffen haben.\nEs zeigt sich oft, aber nicht immer, da\u00df sich das aus-krystallisierte Eieralbumin in Mischungen von Niederschlag und umgebender Mutterlauge durch hinl\u00e4nglich langes Stehenlassen bei Zimmer- \u00f6der h\u00f6herer Temperatur nach und nach wieder l\u00f6st, derma\u00dfen, da\u00df der Eihvdratgehalt der Mutterlauge, statt abzunehmen, vielmehr w\u00e4chst. Wir hegen keinen Zweifel, da\u00df es sich hier um einen bakteriellen Proze\u00df handelt, wodurch krystallisierbares Eieralbumin in eine nicht krystalli-sierbare, leichter l\u00f6sliche Verbindung verwandelt wird. Diese Verwandlung bezeichnet, wie wir schon in einer fr\u00fcheren Abhandlung1) bemerkt haben, wahrscheinlich die erste Stufe de$ Abbaus des krystallisierbaren Eieralbumins und ist mutma\u00dflich von nicht sehr tiefgreifender Art, denn das gebildete, nicht krystallisierbare Eieralbumin koaguliert gleichwie das kry-stallisierbare, und es entstehen bei der Umbildung nur ganz winzige Mengen nicht koagulierbarer Verbindungen.\n*) Diese Zeitschr.. Bd. 103, S. 44.","page":285},{"file":"p0286.txt","language":"de","ocr_de":"286\nS. PlL. S\u00f6rensen \u00ab. Margrethe H\u00f6yrup.\nc\u00ab\nCD\nto\ni\no\n00\n\u00ab0\n8\nIO\nP P\nS\t*3\nto\tO'\nto\nO\nfe\n\u00a3 P\nto\nP\n<1\n\u2022vl\nto\nO'\n00\nP\n\u00abN\n\u00a7\n\u00a7\n%*\t%\u2022\n\u00e7d\too\ny*\tP\tvf\nto\nSS s\nO\nto\nto\n00\nr\tp\t_\n\u00e8\t\u00eei\t\u00a3\nH*\t09\t00\nP\nJO\n09\n00\nCO\nJ3\nO\n00\nvl \u00bb-\u00e0\nO\ns\nto\n*\nCg\nCD\no*\nP\nCD\nU\nP\nCO\n\u2022Vl\n\u2022Vl\nO'\ni\nto\nCD\n*\u2022\n\u00f6d\nto\nJO\nP\nCO\nto\nJO\nCO\n\u00ab*\n<1\nM\n*-*\tO\nI\t\u00e6\nSi\n51\nSS\nP\nte\nCO\nto\nP\n00\nJO\n09\nto\n*sj\nP\nI\n\u00d6\u00ab\nto to\nCD\nX\nto\nCD\nto\tto\nO* I \u00ab#\nCO\tCD\nuu\t00\na\u00ab\noa\nCD\nto\n*\ns>\nO'\nX\nCO\nI\nCO\n-D\n\u00ae\t?\nus\tr*\nJ \u00a7\t*\u00bb \u00bb Or\nH 3 3 T s\nSO \u00a3 22. ~ W \u2014 DQ 'S* -s \u00c4 A 9 IP\u00bb* \u00ab Q*\n8 P \u00ab * :\nW O \u2022 S -S\n~+^T\nTO\tS\u00bb 2-\nMfi\u00ce\u00c2\u00cfo a 2 \u00ef\u00ee \u00bb 2\nw 3 2\u00bb\t9 ^\nto 2\n+ \u00a7!???\n\u25baft\u00ae5\t& \u2014 2.\n\u25a0\u25ba3 ^b' 2.\u2019 \u00ab>\u2022 ft, 8\u00bb P <p 9 (b ^ g. *3 -\n8\n\u2022n\nP\nCD\n9\n\nto 2\t^\t5.\n+ S ^ - g- i 2-\nCO* s 2 -\t! \u00c4\n00\n\u2022H\t3\t2.\t<\u25a0*\u2022\tQ*\np\tp\tm\t\u00bb\t\u00bb\n\u00ab\t2,\t1\t8\t\u2019,\nVw>*\t9^ \u2022\nSf \u201c1\nr\t^\nv p \u00ae0\n\u00ab \u00abS\nCD\n3 >\u25a0*\nS\np\n\u2022*\u25a0 o cr\n**3 \u00bb g*\np-* p\u00ab\u00bb CD\n5? \u00ae ^\n3. - a*\nCD CD CD\n\"t\nto c\n\u2022H 3\nCD\n9\n*\u00bb g\nto \u00a7\nCO\nm A tr\nSo #\n2. \u00bb a\nt? 2\u201c <x>\n\u2022 CD \u2022 \u00ab-J 9\nCD\n9\nft\nar\nu\n&\n** f\u00bb\n2 Oa\u00ae 2 a^sS * 5*2.2 3\u00ab\t3\n\u2022 \u00bb1 i J\nm P ** 2 O. CD - ^ A :i*W g*\u00ae* ft. \u00bb .Sv*-\u00ab\nffg.2 \u00ae'g\u00bb\u00ee\u00ee g-\np \u00a3 M 9 CD f\u00a3) CD |\u00a3.w^a 3 \u00a3n\nco .7 \u00ae P *\n\u00fc\nCD\nP\n9\nO\n\u00bb\ntP\nO\n9\nCD\n9\n_\t<\tg*\n^\tM*\tCD\n3. \u00ae\t\u00bb\t'l,\t-\n3\t3.\t\u2022a\t52.\tK*\n\u00a7\t*\t5*\t5*\t\u00a7\n5\t\u00bb\tg\n?\t3\nI\tw\tT\n?\nCO\n9\nm\ny.\n10\n\u00e2\n?\nCO\ne\nCD\nsr\nco\n3\nSS*\ni\n3\n\u00ab*\n09 M H\n\u00ab e\no* 4*\no\n3\n\u00a5 2\n3*\n5*\nB\n2.\nH\tH\tg5\n3\nH\tH\tP\nft\n\u201e\tM.\n>1\tCD\tH\n\u00ab *\u2022 \u00ab\nCO 09 O* *\t*\tw\nCO \u2022 tfr\u00bb\nW o\ncr\n'* \u2022\nCu\nl\nP\nv >\t\u00a3\nNI\nH* M> \u00bb-*\nS 8 8\nV \u00a5 P\n. . s s","page":286},{"file":"p0287.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t287\nSieht man nun von den Zahlen des siebenten senkrechten Stabes ab, dann zeigt die Tabelle 41, da\u00df, w\u00e4hrend in den Versuchen Nr. 2 und Nr. 3, wo eine Wiederaufl\u00f6sung schon auskrystallisierten Niederschlages stattgefunden hat, ein wirklicher Gleichgewichtzustand erreicht worden ist, so ist dieses, was die \u00fcbrigen Versuche betrifft, bei welchen das direkte Kr ystallisations verfahren angewandt wurde, nicht der Fall. Im Versuch Nr. 1, wo die Ammoniumsulfatkonzentration stark ist, tritt dieses Verh\u00e4ltnis nicht deutlich hervor, in den Versuchen Nr. 4 und 5 aber ist das Sinken des Eihydratsgehalts der Filtrate w\u00e4hrend der Krvstallisation deutlich und nicht zu verneinen.\n* *\nMau ersieht ebenfalls, da\u00df, obschon der Ammoniumstilfat-gehalt (zehnter senkrechter Stab) in den Versuchen Nr, 2 und und 4 bezw. Nr. 3 und 5 derselbe ist, so ist jedoch^der Eihydratgehalt Om ein bedeutendes geringer in Nr. 2 und Nr. 8 als in den entsprechenden Versuchen mit direkter Krystalli-sation und das dem ungeachtet, da\u00df es dieselbe Eieralbuminl\u00f6sung ist, welche bei s\u00e4mtlichen Versuchen angewandt ist. Die qualitativen Verh\u00e4ltnisse dieser Versuchsreihe entsprechen also ganz denjenigen, die wir bei den beiden ersten Reihen fanden, und es wird deshalb von Interesse sein zu sehen, ob die \u00dcbereinstimmung der Resultate der drei Versuchsreihen, noch weiter geht.\nWir betrachten zuerst die Versuche direkter Krystalli-sation (Reihe c Nr. 1, Nr. 4 und Nr. 5), welche also mit der Versuchsreihe a zu vergleichen sind. Da die Werte des Eihydratgehalts, Tabelle 41, neunter und zehnter Stab, einer zusammengenommenen 5-t\u00e4gigen Krystallisation entsprechen, wird es das nat\u00fcrlichste sein, die Kurve I der Figur 24 zum Vergleich heranzuziehen, weil diese Kurve einer Krystalli-sationszeit von 4 Tagen entspricht. Der Kurve I kann man jetzt ablesen, welchen Eihydratgehalt das Filtrat haben mu\u00df, wenn der Ammoniumsultatgehalt derjenige ist, welcher im Versuch Nr. 1, bezw. Nr. 4 oder Nr, 5 (Versuchsreihe c) gefunden wurde, und wenn die beiden Reihen a und c direkt verglichen werden k\u00f6nnen. Eine solche Ablesung der Kurve I gibt in-","page":287},{"file":"p0288.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. i* Sorensen u. Margrethe H\u00f6ymp,\ndessen weit gr\u00f6\u00dfere Zahlen als die in der Tabelle 41. neuntem Stab aufgefuhrte. Das r\u00fchrt davon her, da\u00df die beiden Versuchsreihen nicht direkt zu vergleichen sind, weil die Wasserstoffionenkonzentration der Filtrate der Reihe c \u2014 wie aus den beiden letzten St\u00e4ben der Tabelle 41 hervorgeht \u2014 weit gr\u00f6\u00dfer (und zwar dem pH. = ca. 4,66 entsprechend) ist als diejenige der . Reihe a (wo pH. durchschnittlich 4,85\u20144,86 ist). Hieraus folgt indessen, wie in einem folgenden Abschnitt (s. S. 299) gezeigt wird, da\u00df der Eihydratgehalt der Filtrate der Versuchsreihe c kleiner als der der Kurve 1 abgelesene sein soll, Weiter kann man mittels der Kurven, welche die Abh\u00e4ngigkeit der bei der Krystallisation in der Mutterlauge zur\u00fcckbleibenden Menge Eihydrat von der Wasserstoffionenkonzentration graphisch wiedergeben (Fig. 26, S. 305), sch\u00e4tzen, da\u00df das Filtrat hei einer Wasserstoffionenkonzentration, welche Pu* == dr,66 entspricht, nur 68 Prozent derjenigen Menge Eihydrat enth\u00e4lt, welche unter sonst gleichen Umst\u00e4nden in einem Filtrat mit einer Wasserstoffionenkonzentration, welche dem Ph* \u2014 entspricht, vorhanden ist. Multipliziert man deshalb die der Kurve 1 abgelesenen Zahlen mit 0,68, so bekommt man Werte der Eihydratmenge der Filtrate entsprechend, welche mit der in der Tabelle 41, neuntem Stab angef\u00fchrten, innerhalb der Grenzen der Versuchsfehler, zusammenfallen sollen. Die solcherma\u00dfen der Kurve I abgelesenen und sodann mit 0,68 multiplizierten Zahlen sind im elften Stab der Tabelle 41 aufgef\u00fchrt.\nIn ganz derselben Weise sind die Versuche Nr. 2 und und Nr. 3 (Versuchsreihe c) mit der Versuchsreihe b verglichen, und von ganz entsprechenden Betrachtungen, wie die oben angef\u00fchrten, ausgehend, sind die der Kurve III direkt abgelesenen Werte des Eihydratgehalts mit 0,77 multipliziert worden, won\u00e4chst die solcherma\u00dfen erhaltenen, korrigierten Werte ebenfalls im elften Stab der Tabelle 41 aufgef\u00fchrt sind.\nVergleicht man jetzt die Zahlen des neunten und elften Stabes der Tabelle 41 unter einander, so findet man eine so sch\u00f6ne Obereinstimmung, wie man es nach den vorliegenden Umst\u00e4nden nur erwarten darf, und wir meinen uns deshalb","page":288},{"file":"p0289.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\n289\nberechtigt, den Schlu\u00df zu ziehen, da\u00df sich die drei verschiedenen Eieralbuminl\u00f6sungen bei den hier erw\u00e4hn* ten Versuchen in derselben Weise verhalten haben.\nB. Die Bedeutung der Temperatur f\u00fcr die digkext\nVersuchsreihe d. Unter den 6 dieser Reihe ange-h\u00f6rigen Versuchen, welche im September 1914 ausgefuhrt wurden, halten die 3 (mit R, S und T bezeichnet) die gleiche Ammoniumsulfatkonzentration (27,220 g Ammoniumsulfat auf 100 g Wasser), w\u00e4hrend die anderen 3 (mit r, s und t bezeichnet) eine etwas niedrigere Konzentration (26,007 g Ammoniumsulfat auf 100 g Wasser) besa\u00dfen. Die Temperatur der Krystallisation war fur R und r 0\u00b0 (die Kolben standen in Eis im Eisschrank), f\u00fcr S und s 12\u00b0 (Panums Thermostat) und f\u00fcr T und t 24\u00b0 (Panums Thermostat). \u00dcbrigens war die Versuchsanordnung die gew\u00f6hnliche, bei der Versuchsreihe a beschriebene ; f\u00fcr die Analyse der Filtrate wurden Proben nach bezw. 2, 6 und 31 Tagen entnommen.\nDie Krystallisation ging in den Versuchen bei 0\u00b0 nur langsam vonstatten. In R fand sich nach mehreren Stunden nur wenig Niederschlag und derselbe zeigte sich unter dem Mikroskop als runde, amorphe Massen, mit einzelnen Krystall-b\u00fcndeln vermischt; erst nach 2 Tagen war alles amorphes verschwunden, und ein reichlicher, aus sch\u00f6nen nadelf\u00f6rmigen, aber nicht besonders gro\u00dfen Krystallen bestehender Niederschlag vorhanden. In r trat erst nach eint\u00e4gigem Stehenlassen eine einigerma\u00dfen reichliche Menge Krystalle von normalem Aussehen auf.\nBei 12\u00b0 und besonders bei 24\u00b0 ging die Krystallisation weit schneller als bei 0\u00b0 vor sich, und der gebildete Niederschlag war sofort sch\u00f6n krystallinisch.\nIn vollem Einklang mit dem oben Angef\u00fchrten gaben die Filtratanalysen, deren Resultate in der Tabelle 42 zusammengestellt sind, da\u00df die Geschwindigkeit der Kristallisation bei 0\u00b0 bedeutend kleiner als bei 12\u00b0 und bei","page":289},{"file":"p0290.txt","language":"de","ocr_de":"!>. P- L. Sorensen u. Margrethe H\u00f6yrup,\n.\t> \u2022 v *\t.\n24\u00b0 ist. Au\u00dferdem scheinen die Analysenresultate anzudeuten, da\u00df der Zustand des Gleichgewichts bei 0\u00b0 von demselben bei den h\u00f6heren Temperaturen wesentlich verschieden ist, indem die L\u00f6sung selbst nach 31 Tagen in den Versuchen bei 0\u00b0 bedeutend mehr Eihydrat enth\u00e4lt als in den anderen Versuchen. Um dieses, sowie auch andere hierher geh\u00f6rige Verh\u00e4ltnisse etwas n\u00e4her zu beleuchten, haben wir die folgende Versuchsreihe angestellt.\nTabeUe 42.\n\u00bb\n(Versuchsreihe d; September 1914.)\nDie Versuchsmischungen enthielten in allem ca. 8,6 g Eihydrat auf 100 g Wasser.\nMarke des Versuchs\ti \u2022\ti . \u00ab I Versuchs- i I tempera- j tur\tDas Filtrat enthielt auf 100 g Wasser\t\t\t\n\t\ti \\ \\ Ammoniumsulfat\tbei der ersten Filtrierung (nach 2 Tagen) g\tEihydrat bei der zweiten Filtrierung (nach 6 Tagen) !\tg\ti\tbei der dritten Filtrierung (nach 21 Tag.) i - \u00ab\nR\t0\u00b0\t27,220\t0,815\t0,749\t0,661\nS\t12*\t27,220\t0,474\t0,429 .\t0,381\nT\t24*\t27,220\t0,406\t0,391\t0,362\nr\to\u00ab\t26^007\t1,712\t1\t1,534\t1,395\ns\t12\u00ae\t26,007\t0,956\t0,877\t0,781\nt\t24*\t26,007\t0805\t0,744\t0,714\nVersuchsreihe e. Diese Reihe, welche im Februar 1915 ausgef\u00fchrt wurde, bestand aus 12 Versuchen; die Krystalli-sationstemperaturen waren 0\u00b0, 12\u00b0, 20\u00b0 und 29\u00b0 und es wurden 3 Versuche bei jeder Temperatur gemacht. Diese 3 Versuche wurden nach denselben Prinzipien wie die Versuchsreihe c ausgef\u00fchrt. Wir benutzten also bei den 3 Versuchen gleich gro\u00dfe Mengen (100 ccm) einer Eieralbuminl\u00f6sung gekannter Zusammensetzung, hierzu wurden beim ersten Versuch sofort 100 ccm einer \u00abstarken\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung gegeben, und ebenso beim zweiten, hier wurden aber nach einigen Tagen au\u00dferdem noch 100 ccm \u00abschwache\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6simg zugef\u00fcgt ; beim dritten Versuch dagegen wurden sofort 100 ccm","page":290},{"file":"p0291.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t291\n\u00abschwache\u00bb und unmittelbar darauf 10() ccm \u00abstarke\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sungen zugegeben.\nDie 3 bei 0\u00ae angestellten Versuche wurden demnach folgenderma\u00dfen ausgeluhrt:\nNr. 1: 100 ccm Eieralbuminl\u00fcsung -{- 100 ccm \u00abst\u00e4rke\u00bb .\nNr. 2: 100 ccm\t\u00bb\t-f 100 ccm !\u00bb\n~n (nach 5 Tagen) 100 ccm \u00abschwache\u00bb\nNr. 3: 100 ccm Eieralbuminl\u00f6sung -j- 100 ccm \u00abschwache\u00bb\n(sofort) 100 ccm \u00abstarke\u00bb.\nNacli ganz demselben Schema wurden Nr. 4, 5 und 6 bei 12\u00b0, Nr. 7, 8 und 9 bei 20\u00ae und Nr. 10, 11 und 12 bei 29\u00ae angestellt, nur wurden die 100 ccm \u00abschwache\u00bb in Nr. 8 und Nr. 11 nicht erst nach 5. sondern dagegen schon nach 2 Tagen zugegeben.\nNr. 1, Nr. 4, Nr. 7 und Nr. 10 hatten also- die gleiche Zusammensetzung der Versuchsfl\u00fcssigkeit und diese konnte von der bekannten Zusammensetzung der Eieralbuminl\u00f6sung, der \u00abstarken\u00bb und der \u00abschwachen\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung die folgende zu sein berechpet werden :\t< .\n6,955 g Eihydrat )\nund 28,233 g Ammoniumsulfat / aU^ ^ * Wasser.\nDie gesamten, \u00fcbrigen Versuchsfl\u00fcssigkeiten hatten eine Zusammensetzung, die zu\n4,467 g Eihydrat |\nund 24,044 g Ammoniumsulfat | berechnet wurde.\nauf 100 g Wasser\nDie Versuchsanordnung war \u00fcbrigens die \u00fcbiiche, indem nat\u00fcrlich hier wie in der vorigen Versuchsreihe daf\u00fcr gesorgt wurde, da\u00df die zur Herstellung der Versuchsfl\u00fcssigkeiten dienenden L\u00f6sungen vor der Mischung auf die Versuchstemperatur gebracht wurden; auch war es so eingerichtet, da\u00df Probenahme und Filtrierung bei der Versuchstemperatur vor sich gingen.\nAlle diejenigen Versuchsgemische, welche- nicht mit \u00abschwacher\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung versetzt worden waren, waren nach dem Zusammenmischen mehr oder weniger unklar, keine von ihnen aber enthielten Kl\u00fcmpchen von amorphem Stoff. Schon nach einer halben Stunde hatte die Kr\u00ffstallisation dieser s\u00e4mtlichen Fl\u00fcssigkeiten angefangen, die Proben bei 20\u00ae und 29\u00ae\nHoppe-Seyler * Zeitschrift f. physiol. Chemie. CIII.\t20\n* \u2022 \u2022","page":291},{"file":"p0292.txt","language":"de","ocr_de":"292\tS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00f4yrup,\nv\t,\nkrystallisierten zuerst und am reichlichsten, die bei 0\u00b0 am langsamsten, in allen F\u00e4llen aber zeigte sich der gebildete Niederschlag unter dem Mikroskop als ein deutlich krystallinischer.\nDagegen krystallisierten die vier Mischungen, welche sowohl \u00abschwache\u00bb als auch \u00abstarke\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung enthielten, nur langsam, und ganz besonders diejenige bei 0\u00b0. Nach einem Tag war reichliche Krystallisation in Nr. 9 und Nr. 12 und einigerma\u00dfen reichliche Krystallisation in Nr. 6 eingetreten, w\u00e4hrend eine ausgesprochene, aber bei weitem nicht reichliche Krystallisation sich erst nach mehreren Tagen in Nr. 3 wahrnehmen lie\u00df.\nDie Analysenresultate dieser Versuchsreihe sind in der Tabelle 43 nebst den Zeitpunkten der Probenahmen zusammengestellt; hier soll nur bemerkt werden, da\u00df in denjenigen Versuchen (Nr. 2, Nr. 5, Nr. 8 und Nr. 11), bei welchen \u00abschwache\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung nach einigen Tagen zugegeben wurde, um den Gleichgewichtszustand durch Wiederaufl\u00f6sen schon gebildeten Niederschlags zu erreichen, die Probenahme V* Stunde (erste Filtrierung), 5 Stunden (zweite Filtrierung), 1 Tag (dritte Filtrierung) und 4 Tage (vierte Filtrierung) nach dem Zusatz der \u00abschwachen\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung stattfand.\nDie Bestimmung der Ammoniakstickstoffmenge wurde in s\u00e4mtlichen Versuchen nur in einem der Filtrate (vierter Filtrierung) aufcgef\u00fchrt. Bei diesen Bestimmungen fanden sich auf 100 g Wasser in\nNr. 1: 28,211 g Ammoniumsulfat \u00bb\t4:\t28,227 g\t\u00bb\n\u00bb\t7 :\t28,265 g\t*\n> 10: 28,230 g\nn\tMittel:\t28,233\tg\tAmmoniumsulfat.\nv Nr. 2: 24,027 g Ammoniumsulfat\n*\t3:\t24,070 g\t\u00bb\n\u00bb\t5:\t24,052 g\t>\n\u00bb\t6:\t24,055 g\t*\n\u00bb 8: 24,033 g\n\u00bb\t9 :\t24,005 g\t\u00bb\n*\t11:24,054 g\n*\t12: 24,052 g *\nMittel: 24,044 Ammoniumsulfat.","page":292},{"file":"p0293.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t293\nAus diesen Zahlenreihen ersieht map, da\u00df die 4 bezw. 8 Versuchsgemische praktisch genommen'dieselbe Ammonium* Sulfatkonzentration gehabt haben, indem die Abweichungen vom Mittel so klein sind, da\u00df sie sehr wohl Von Analysenfehlern herstammen k\u00f6nnen; in der Tabelle 43 sind daher auch nur die Mittelwerte aufgef\u00fchrt.\nEndlich mu\u00df noch bemerkt werden, da\u00df nach der vierten Probenahme die Versuchstemperatur in mehreren der Versuche gewechselt wurde. Damit verbanden wir die Absicht zu untersuchen, ob es m\u00f6glich sein solle, eine Verschiebung des Gleichgewichts durch Temperaturwechsel hervorzurufen;\nhier\u00fcber geben die 5 untersten wagerechten Reihen der Tabelle Erl\u00e4uterung.\nWir betrachten zuerst denjenigen Teil der Tabelle 43, welcher die Analysenresultate der vier ersten Filtrate wiedergibt. Dieselben Resultate sind durch die 4 Kurvensysteme der Figur 25 graphisch dargestellt, indem die Krystallisationsdauer in Tagen als Abszisse dient, w\u00e4hrend der Eihydratgehalt des Filtrats auf 100 g Wasser als Ordinate fungiert.\nBetrachten wir eins der Kurvensysteme etwas genauer, z. B. dasjenige, welches der Temperatur 20\u00b0 entspricht und also die Versuche Nr. 7, Nr. 8 und Nr. 9 umfa\u00dft, dann ist die Gestalt der Nr. 7 und Nr. 9 entsprechenden Kurven ohne weiteres verst\u00e4ndlich. Schon die Zahlen der Tabelle 43 zeigen es,- sehr \u00fcbersichtlich tritt es aber auf der Figur hervor, da\u00df in Nr. 7 die Krystallisation schon nach 2 Tagen beinahe zu Ende gef\u00fchrt ist, w\u00e4hrend in Nr. 9, wo die Ammoniumsulf\u00e4tkonzentraiion weit geringer ist, dieses noch weit davon entfernt ist der Fall zu sein.\nWas den Versuch Nr. 8 betrifft, so ist anzunehmen, da\u00df die Krystallisation w\u00e4hrend der ersten 2 Tage ganz wie im Versuch Nr. 7 verl\u00e4uft, sodann wird ja aber Nr. 8 mit der \u00abschwachen\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6s\u00fcng versetzt, und die Figur zeigt deutlich, wie der Eihydratgehalt der L\u00f6sung dadurch vergr\u00f6\u00dfert wird, und wie er schon bei der ersten Probenahme (Va Stunde sp\u00e4ter) den maximalen, nahezu konstanten Wert erreicht hat, welcher dem Gleichgewichtszustand unter den ob-","page":293},{"file":"p0294_0295.txt","language":"de","ocr_de":"291\nS. P. L. Sorensen u. Margrethe H\u00f4yrup,\nProteinstudien. IV. Mitteilung.\n295\nTabel\n(Versuchsreihe\nsbruar 1915).\nNummer des Versuchs V\t.\t1 1\t2 1 \u2022\t3\t4 |\t5j\t[ 6\t7\t8\t'\t9\tI i\t1\t10\t11\t12\nZusammensetzung der Versuchsfl\u00fcssigkeit.\t\u00abstarke\u00bb ohne \u00abschwache\u00bb\t\u00abstarke\u00bb -f (n ach 5 Tag.) \u00abschwache\u00bb\t\u00abschwache\u00bb + (sofort) cstarke\u00bb\t\u00abstarke\u00bb ohne \u00abschwache\u00bb\t\u00abstarke\u00bb J (nach 5 Ta J \u00abschwach*\t1 \u00abschwache\u00bb 4- (sofort) \u00abstarke\u00bb\t\u00abstarke\u00bb ohne \u00abschwache\u00bb\t\u00abstarke\u00bb *f (nauh2Tag.) \u00abschwache\u00bb\t\u00abschwache\u00bb 4- (sofort) \u00abstarke\u00bb\t\u00abstarke\u00bb ohne \u00abschwache\u00bb\t\u00abstarke\u00bb 4* (nach 2 Tag.) \u00abschwache\u00bb\t\u00abschwache\u00bb 4- (sofort) \u00abstarke\u00bb\nDie Menge des Ammoniumsulfats in g auf 100 g Wasser\t28,233\t24,044\t24,044\t\u2022 28,233\t\\\t.\t1 i\t24,Mil ;\t1 t\t1 i\t9\t24.044\t; L _ 1\t28,233 '\t24,044\t24,044\t28,2.33 #\t24,044\t24,044\nV ersuchstemperatur\t1 0* \u201c ]\t0\u00ae\t0\u00ae\t12\u00ae\t12\u00bb 1\tI 12\u00b0\t1\t20\u00ae\t20\u00ae\t20\u00ae\t29\u00ae\t29\u00ae\t29\u00ae\nGehalt von Eihydrat in gauf 100 g Wasser in den Versuchsflttssigkeite|or dor crs,en Filtrierung und in den verschiedenen Filtraten.\nVor der ersten Filtrierung\t6,955\t4,467 j\t4.467\t6.955\tHm. . 4,467 1,489 5 Tagen 1 4* V* 8tdJ\nErstes Filtrat (nach Tagen)\t0,379 (5 Tagen) # .\t2,293 (5 Tagen + v* Std.\t4,410 (5 Tagen)\t0,229 (5 Tagen) 4\t\nZweites Filtrat (nach Tagen)\t' \u25a0\t2,445 (5 Tagen -f 5 Std.) 1\tt 1\t\u25a0 1 \u2022\tt\t1,509 1 (5 Tagen + 5 Std\nDrittes Filtrat (nach Tagen)\t1 I 4\t2,556 (\u00f6-f-lTg.)\t\t1 Uw 1 ~ jo+1 y\t\nViertes Filtrat (nach Tagen)\t0,342 (9 Tagen)\t2,566 (5-f4Tg.)\t4,379 (9 Tagen)\t0,217 (9 Tagen)\t1.489 1 (5-|-4tJ\nDie n. d. vierten Filtrierung benutzte Versuchstemperat,\t0\u00ae (wie fr\u00fch.)\t29\u00ae (fr\u00fcher 0\u00b0)\t0\u00ae (wie fr\u00fch.)\t12\u00ae (wie fr\u00fch.)\t29\u00ae I (fr\u00fch. 121\nF\u00fcnftes Filtrat (nach Tagen)\t0,336 (15 Tagen)\t1,789 (5+10Tg.)\t4,347 (15 Tagen)\t\u2022\u00ab .*\u2022\t1.689 1 (54- lOTg.j\nSechstes Filtrat (nach Tagen)\t0,318 (22 Tagen)\t1,800 (5+17Tg.)\t4,253 (22 Tagen)\t0,209 (22 Tagen)\t1,680 (\u00f4+1/T\u00eej\nDie n. d. sechsten Filtrierung benutzte Versuchstemperat.\tausging\tausging\t20\u00ae (fr\u00fcher 0\u00ae)\tausging\tausging\nSiebentes Filtrat (nach Tagen)\n1,769 (27 Tagen)\n1 4,467\t\\\t6,955\t1\t4,467\t\t4,467\t6,956\t4,467\t4,467\nI 2,333 1(5 Tagen)\t0,211 (2 Tagen)\t1,419 (2 Tagen */s Stde.)\t2,556 (2 Tagen)\t0,213 (2 Tagen)\t1,529 (2 Tagen 4- V* Std.\t2,587 (2 Tagen)\n1\tI 1\t(\t* 1\t1,409 (2 Tagen -f- 5 Std.)\t\u2014\t1 \u00ab l\t1,529 (2 Tagen 4- \u00f6 Std.)\t\n1 \u2014\t\u00c4 \t\t\\\t1,890 (2+1 Tg.)\tj ' '\t\u2014\t1,589 (2 + 1 Tg.)\t\nI 2.030\t; (9 Tagen)\t1\t0,199 (6 Tagen)\t1,370 (2+4 Tg.) J\t|4,829 (6 Tagen)\t\u2018 0,229 (6 Tagen)\t1,600 \u2022 (2+4 Tg.)\t2,021 (6 Tagen)\n1 12\u00ae (wie fr\u00fch.) i\t\u2019 i\t20\u00ae (wie fr\u00fch.)\t0\u00ae (fr\u00fch. 20\u00ae)\t20\u00ae (wie fr\u00fch.)\t29\u00ae (wie fr\u00fch.)\t0\u00ae (fr\u00fch. 29\u00ae) \u00ab\t29\u00b0 (wie. fr\u00fch.)\nI 1,899 1(15 Tagen)\t0,187 1 (15 Tagen)\t2,252 (2+13 Tg.)\t1,680 (15 Tagen)\t0,225 (15 Tagen)\t2,212 (2+13Tg.)\t1,909 (15 Tagen)\nF 1,810 122 Tagen)\t0,181 (22 Tagen)\t2,202 (2+20Tg.)\t1,589 (22 Tagen)\t0,224 (22 Tagen)\t2,131 (2+20fTg.)\t1,860 (22 Tagen)\n[ 0\u00ae (fr\u00fch. 12\u00ae)\t! ! ausging\tausging\t0\u00b0 (fr\u00fch. 20\u00ae)\tausging\tausging\t0\u00ae (fr\u00fch. 29\u00ae)\n1 2,181 (27 Tagen ; 1 1\t! . ;\tc 1\t1,990 (27 Tagen)\t\u2014\t\u2014 .\t2,071 (27 Tagen)","page":0},{"file":"p0296.txt","language":"de","ocr_de":"g Eihydrat pr. 100 g Wasser.\n*96\tS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00f6yrup.\nwaltenden Umst\u00e4nden entspricht. Ebenfalls zeigt die Figur, da\u00df die Kurve Nr. 9, dem Versuch mit direkter Auskrystalli-sation entsprechend, sich zwar der Kurve Nr. 8 n\u00e4hert, da\u00df aber doch immer ein deutlicher Abstand zwischen diesen Kurven bleibt, was ja bedeutet, da\u00df im Versuche Nr. 9 das Gleichgewicht selbst nach 6-t\u00e4giger Krystallisation nicht erreicht worden ist.\nJ .\t:\ni\n4\t\u2022\nT *\n\u00bb !\n1\nI\nt\n\u2022l \u2014\n\n~ J . -\nf A i' \u00bb \u00bb \"\n4\t\\ J _ S__________________o\nKrystallisationsdauer in Tagen.\n^ Figur 25.\nDie anderen drei Kurvensysteme der Figur 25 verstehen sich in ganz analoger Weise, Es geht sowohl aus diesen Kurven als auch aus dem Zahlenmaterial der Tabelle 43 hervor, da\u00df die Krystallisationsgeschwindigkeit bei 0\u00b0 weit geringer als bei den \u00fcbrigen Versuchstemperaturen ist: besonders","page":296},{"file":"p0297.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t297\ni\t.*\t; \u2022' \u2022 \u00bb\t... *\ndeutlich tritt dieses Verh\u00e4ltnis bei dem Versuche Nr. 9 zutage, dessen Krvstallisationskurve der Abszissenachse beinahe parallel verl\u00e4uft. Was die drei anderen Versuchstemperaturen betrifft, so ist der Unterschied der Krystallisati\u00f6nsgeschwindig-keit weit weniger ausgepr\u00e4gt, eine n\u00e4here Betrachtung von dem vorliegenden Zahlenmaterial zeigt aber doch, da\u00df die\nKrystallisationsgeschwindigkeit im gro\u00dfen und\nganzen desto gr\u00f6\u00dfer, je h\u00f6her die Temperatur ist. Die Differenz zwischen dem im vierten Filtrate gefundenen Wert des Eihydratgehalts in Nr. 3 (direkte Krystallisation) und dem entsprechenden Wert in Nr. 2 (Gleichgewichtszustand) gibt ja jedenfalls ein ann\u00e4herungsweise richtiges Ma\u00df derjenigen Menge des Eihydrats, welche die L\u00f6sung bei der Versuchstemperatur 0\u00b0 \u00fcber die dem Gleichgewichtszust\u00e4nde entsprechende Menge hinaus enth\u00e4lt, und eine analoge Betrachtung kann selbstverst\u00e4ndlich den \u00fcbrigen Versuchstemperaturen gegen\u00fcber geltend gemacht werden. Nun ist diese Differenz mit steigender Temperatur abnehmend, indem sie: f\u00fcr\tdie Versuchstemperat\u00fcr 0\u00b0\tgleich\t1,813,\n\u00bb\t>\t>\t12\u00bb\t>\t0,541,\n;>\t\u00bb\t20\u00b0\t\u00bb\t0,459 und\nv\t\u00bb\t\u00bb\t29\u00b0\t0,421\nist, und es ist naheliegend, die Ursache hierzu in einer mit der Temperatur steigenden KrystallisationsgeschwindigkeK zu suchen. Diese Auffassung stimmt auch mit dem rein\u2022 unmittelbaren Eindruck \u00fcberein, den man bekommt, wenn man eine und dieselbe Versuchsfl\u00fcssigkeit bei verschiedenen Temperaturen krystallisieren l\u00e4\u00dft.\nAuch wenn von dem Gleichgewichtszustand der Systeme die Rede wird, scheidet sich die Versuchstemperatur 0\u00b0 stark von den \u00fcbrigen aus. W\u00e4hrend n\u00e4mlich das von uns untersuchte System, welches 24,044 g Ammoniumsulfat auf 100 g Wasser enth\u00e4lt, im Gleichgewichtszustand auf 100 g Wasser bei 29\u00ae ca. 1,6 g Eihydrat, bei 20\u00ae ca. 1,4 g und bei 12\u00ae g ca. 1,5 g enth\u00e4lt, So enth\u00e4lt es bei 0\u00ae mehr als 2 g. \u00dcbrigens deuten die angef\u00fchrten Zahlen darauf, da\u00df zwischen 12\u00ae und 29\u00ab vielleicht in der N\u00e4he von","page":297},{"file":"p0298.txt","language":"de","ocr_de":"I\n2^8\tS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00f6yrup.\n20\u00b0 eine Optimaltemperatur befindlich ist, bei welcher die L\u00f6sung im Gleichgewichtszustand und unter sonst gleichen Verh\u00e4ltnissen ein Minimum von Eihydrat enth\u00e4lt. Die gefundenen Verschiedenheiten sind zwar nur klein, wir machen aber darauf aufmerksam, weil wir bei Versuchen, welche andere'Zwecke verfolgten, Verh\u00e4ltnisse gefunden haben, die in dieselbe Richtung zeigen.1) Ebenfalls erinnern wir in diesem Zusammenhang daran, da\u00df die im vorhergehenden2) beschriebenen Versuche zur Bestimmung des Faktors r keine Andeutung davon geben, da\u00df bei h\u00f6herer Temperatur ein anders zusammengesetztes Eihydrat krystallisiert als dasjenige, welches sich bei niedrigerer Temperatur- ausscheidet, anderseits darf man aber nicht vergessen, da\u00df die h\u00f6chste T\u00e8mp\u00e8ratur, welche bei der Faktorbestimmung angewandt wurde, nur 24\u00b0 betrug.\nWie schon oben gesagt, wurde ein Teil der Versuchs-fl\u00f6ssigkeiten, nachdem die Proben f\u00fcr die vierte Filtrierung herausgenommen waren, bei anderen Temperaturen angebracht als denjenigen, bei welchen diese Fl\u00fcssigkeiten bisher gestanden hatten. Die Absicht damit war spi untersuchen, ob hier vielleicht ein gew\u00f6hnlicher, von der Temperatur abh\u00e4ngiger und deshalb mit der Temperatur verschiebbarer Gleichgewichtszustand vorlag, und die Versuchsergebnisse zeigten in sehr deutlicher Weise, da\u00df dem wirklich so war. Die Versuchsanordnung nebst den Analysenresultaten sind in den 5 untersten, wagerechten Reihen der Tabelle 43 mitgeteilt.\nAus der Tabelle geht hervor, da\u00df die Versuchsmischung Nr. 2, welche sich bei 0\u00b0 in Gleichgewicht befand, und welche nach 9 Tagen zu 29\u00b0 \u00fcbergef\u00fchrt wurde, nach der \u00dcberf\u00fchrung weiter krystallisierte, und dasselbe geschah mit der Versuchsmischung Nr. 3, welche nach 22-t\u00e4giger direkter (Crystallisation von 0\u00b0 zu 20\u00b0 ubergef\u00fchrt wurde. Da\u00df die entgegengesetzte Wirkung, eine Aufl\u00f6sung schon gebildeter Krystalle, durch \u00dcberf\u00fchrung von 20 oder 29\u00b0 zu 0\u00b0 hervorgerufen werden kann, das zeigen die Versuche Nr. 8 und 11\n%\n*) Vgl. H. Chick und* *C. J. Martin, Biochemical Journal, Bd 7, S. 389 (1913).\t*\n\u2022) Diese Zeitschr., Bd. 103, S. 224 u. 225 (1918).","page":298},{"file":"p0299.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t299\n(Gleichgewichtszustand) und \u00fcbrigens auch die Versuche Nr. 9 und Nr. 12 (direkte Auskrystallisation). Endlich zeigt der Versuch Nr. 5, da\u00df ein \u00dcberf\u00fchren eines hei 12\u00b0 im Gleichgewicht befindlichen Systems zu 29\u00b0 eine wenn auch geringf\u00fcgige Aufl\u00f6sung schon auskrystallisierten Eihydrats bewirken wird ; dieses steht in gutem Einklang mit dem, was schon oben gesagt ist, da\u00df die Eihydratkonzentration gr\u00f6\u00dfer bei 29\u00b0 als bei 12\u00b0 ist, wenn das System bei der betreffenden Temperatur in Gleichgewicht ist. In qualitativer Beziehung verhalten sich demnach die hier untersuchten Gemische von Eieralbuminkrystallen und umgebender Mutterlauge vollst\u00e4ndig wie Systeme, welche sich in einem von der Temperatur abh\u00e4ngigen Gleichgewichtszustand befinden. Wir verhehlen indessen nicht, da\u00df die quantitative \u00dcbereinstimmung der Eihydratkonzentrationen der verschiedenen Versuche, welche auf verschiedenen Wegen unter die gleichen Bedingungen gebracht worden sind, etwas zu w\u00fcnschen \u00fcbrig l\u00e4\u00dft. Eine Durchsicht der untersten Reihen der Tabelle 43 wird zeigen, da\u00df es sich hier um Abweichungen handelt, die etwas gr\u00f6\u00dfer als unsere \u00fcblichen Versuchsfehler sind. Der Grund hierzu ist mutma\u00dflich derjenige, da\u00df die Aufl\u00f6sung und ganz besonders die Auskrystallisation des Eihydrats so langsam von statten geht, vor allem bei niedrigen Temperaturen, da\u00df es kaum m\u00f6glich sein wird, innerhalb nicht allzulanger Zeiten\neinen vollst\u00e4ndigen und absoluten Gleichgewichtszustand zu erreichen.\n\u2022 * . \u2022\n\u2022 ' \u2018 v \\ . ;\n' 0 *\nc. me Bedeutung der Wasscrstoffionenkonzentration f\u00fcr die Kry-stallisationsgeschwindigkeit des EieraUmmins und f\u00fcr den Gleichgewichtszustand zwischen dem auskrjstallisierten Niederschlag und\nder umgehenden Mutterlauge.\nVersuchsreihe f. Diese Reihe, welche im August 1914 bei Zimmertemperatur (ca. 20\u00b0) ausgef\u00fchrt wurde, bestand , aus 18 Versuchen. Die Eihydratkonzentration war vor der Krystallisation in s\u00e4mtlichen Versuchen ungef\u00e4hr die gleiche, w\u00e4hrend die Ammoniumsulfatkonzentration in den ersten 9 Versuchen etwas kleiner als in den letzten 9 Versuchen war, indem auf 100 g Wasser","page":299},{"file":"p0300.txt","language":"de","ocr_de":"300\tS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00f4yrup,\n^\t25,947 g Ammoniumsulfat \\ in den Versuchsgemischen\nnebst 8,594 g Eihydrat\tJ\tNr. 1\u20149\nund\n27,121 g Ammoniumsulfat) in den Versuchsgemischen nebst 8,642 g Eihydrat\t/\tNr. 10\u201418.\nkamen.\nDie Wasserstoffionenkonzentration variierte innerhalb jeder der zwei Versuchsgruppen von pH* = ca. 3,9 bis pn- = ca. 5,3.\nZur Darstellung dieser Versuchsgemische dienten eine Eieralbuminl\u00f6sung und eine starke Ammoniumsulfatl\u00f6sung, beide von bekannter Zusammensetzung, nebst drei aus letzterer hergestellten L\u00f6sungen, welche s\u00e4mtlich die gleiche Menge Ammoniumsulfat enthielten, von welchen aber die eine (\u00absauer\u00bb bezeichnet) mit verd\u00fcnnter Schwefels\u00e4ure, die andere (\u00abalkalisch\u00bb bezeichnet) mit verd\u00fcnntem Ammoniak und die dritte (\u00abneutral\u00bb) mit Wasser versetzt worden war.\nWir machten uns jetzt vorerst zwei Stamml\u00f6sungen, eine f\u00fcr jede der zwei Versuchsgruppen und solcherweise, da\u00df die f\u00fcr die Versuche Nr. 1\u20149 bestimmte L\u00f6sung (\u00abschwach\u00bb gemarkt) aus\n1000 ccm Eieralbuminl\u00f6sung 430 \u00bb Wasser\nund\t570 \u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung\nhergestellt wurde, w\u00e4hrend die Stamml\u00f6sung f\u00fcr die Versuche Nr. 10\u201418 (\u00abstark\u00bb gemarkt) aus\n1000 ccm Eieralbuminl\u00f6sung 395 \u00bb Wasser\nund\t605 \u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung bestand.\nDiese beiden Stamml\u00f6sungen blieben bei der Vermischung und w\u00e4hrend der nachfolgenden Abmessung f\u00fcr die einzelnen Versuche vollst\u00e4ndig klar, nach ein'! paar Stunden aber fing der von \u00abstark\u00bb \u00fcbriggebliebene Rest zu krystallisieren an, und dasselbe tat am n\u00e4chsten Tag das \u00dcberbleibsel von \u00abschwach\u00bb.\nDie einzelnen Versuchsgem ische wurden durch Vermischen genau abgemessener Mengen der Stamml\u00f6sungen mit kleinen, nach der verlangten Wasserstoffionenkonzentration gew\u00e4hlten\ni","page":300},{"file":"p0301.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t30t\nMengen von \u00absauer\u00bb, \u00abneutral\u00bb oder \u00abalkalisch\u00bb dargestellt, indem immer fur jede 50 ccm Stamml\u00f6sung 3 ccm von diesen / drei L\u00f6sungen zusammen gebraucht wurden. Die Zusammensetzung der 9 ersten Versuchsfl\u00fcssigkeiten war die folgende:\nVersuchs-Nr. Stamml\u00f6sung \u00abschwach\t\t\u00bb \u00absauer\u00bb\t\u00abneutral\u00bb\t\u00abalkalisch\u00bb\t\n1\t150 ccm\t9,0 ccm\t0 ccm\t0 ccm\t\n2\t150\t7,5 \u00bb\t1,5\t0\t*\n3\t\u2019 250 \u00bb\t10,0 ,\t5,0 \u00bb\t0\t\n4\t250 \u00bb\t7,5 >\t7,5\t0\t*\u25a0\n5\t250 \u00bb\t5,5 \u00bb\t9,5 v\t0\t>> ..\n6\t250 v\t3,5 \u00bb\t11,5 *\t0\t\n7\t250 \u00bb\t1,5 \u00bb\t13,5 \u00bb\t0\t>\n8\t250 >\t0,0 *\t15,0 >\t0\t\u00bb\n9\t150 *\t0,0 \u00bb\t7,5 \u00bb:\t1,5\t\u00bb\nDie Zusammensetzung der 9 anderen Versuchsfl\u00fcssigkeiten war mit den obigen ganz analog, derart, da\u00df Nr. 10 der Nr 1, Nr. 11 der Nr. 2 usw. entsprach, nur wurde die Stamml\u00f6sung \u00abstark\u00bb benutzt.\nBetreffs der Krystallisation dieser Fl\u00fcssigkeiten ist zu bemerken: die abgemessene Stamml\u00f6sung wurde zuerst mit der bestimmten Menge \u00abneutral\u00bb versetzt, der dadurch entstandene Niederschlag lie\u00df sich in s\u00e4mtlichen Versuchen durch Sch\u00fctteln wieder in L\u00f6sung bringen, und dasselbe war auch bei dem nachfolgenden Zusatz von \u00abalkalisch\u00bb zu Nr. 9 und Nr. 18 und von \u00absauer\u00bb zu Nr. 5, Nr. 6, Nr. 7, Nr. 15 und Nr. 16 der Fall. In diesen s\u00e4mtlichen Fl\u00fcssigkeiten fing die Krystallisaltion nach \u00bbA\u2014V* St\u00fcnde an und verlief normal. Dagegen entstand in Nr. 1, Nr. 2, Nr. 3. Nr. 4, Nr. 10, Nr. 11, Nr. 12, Nr. 13 und Nr. 14, also in s\u00e4mtlichen der sauersten Mischungen, bei dem Zusatz von \u00absauer\u00bb ein so reichlicher, volumin\u00f6ser Niederschlag, da\u00df sich derselbe auch durch anhaltendes, sorgf\u00e4ltiges Sch\u00fctteln nicht wieder in L\u00f6sung bringen lie\u00df ; bez\u00fcglich der sauersten Proben war der Niederschlag noch dazu von einer etwas klebrigen Konsistenz, was bewirkte, da\u00df sich ein Teil des Niederschlags an den Boden und die Seiten des Kolbens haftete. Dieser klebrige Niederschlag, welcher in Nr. 1, Nr. 2, Nr. 3, Nr. 10 und Nr. 11 auftrat, ver-\ni","page":301},{"file":"p0302.txt","language":"de","ocr_de":"\u2019 S. P. L. Sorensen u. Margrelhe H\u00f6yrup,\n9\n\u00e4nderte w\u00e4hrend des Stehenlassens der Fl\u00fcssigkeit seinen Charakter nicht, wogegen der aufgeschwemmte Niederschlag nach und nach krystallinisch wurde, gleichwie sich auch in den sauersten Mischungen ein ausgepr\u00e4gt krystallinischer Niederschlag w\u00e4hrend des Stehenlassens bildete. Betreffs des Aussehens des Niederschlags unter dem Mikroskop wird auf die Tabelle 44, zweiten, senkrechten Stab verwiesen (S. 303).\nDie Probenahme mit nachfolgender Analyse des Filtrats wurde in der \u00fcblichen Weise nach beziehungsweise 2-, 5- und 21-t\u00e4gigem Stehenlassen vorgenommen. Die Bestimmung des Ammoniakstickstoffs wurde nur in den Filtraten der zweiten Probenahme (nach 5 Tagen) ausgef\u00fchrt und hat das folgende Resultat ergeben:1)\nDie verschiedenen Filtrate enthielten von Ammoniumsulfat auf 100 g Wasser:\nNr. 1 : (26,032) g\tNr. 10 : (27,481) g\n*\t2\t:\t(26,013)\t>\t\u00bb\tH :\t(26,978)\t\u00bb\n\u00bb\t3\t:\t25,953\t* *\t*\t12 :\t27,130\t>\n\u00bb 4: 25,960 \u00bb\t\u00bb 13: 27,130 *\n\u00bb 5: 25,933 >\t\u00bb 14: 27,147 \u00bb\n. * 6 : 25,933 >\t*\t15: 27,120 >\n>\t7\t:\t25.929\t\u00bb\t*\t16 :\t27,096\t>\n>\t8:\t25,966\t\u00bb\t\u00bb\t17 :\t27,102\t\u00bb\n>\t9 : 25,954 >\t*\t* 18^ 27,125 *\nMittel : 25,947 g\tMittel : 27,121 g\nEs geht aus der obigen Zusammenstellung hervor, da\u00df die zwei sauersten Versuchsgemische jeder Gruppe einen von dem der \u00fcbrigen Gemische der Gruppe etwas abweichenden Ammoniumsulfatgehalt zeigen; hierin liegt nichts Besonderes, dehn eben diese Versuche gaben ja, wie schon1 genannt, eine reichliche Ausscheidung von einem harzartigen Niederschlag, welcher wahrscheinlich von einer Zusammensetzung ist, die\nvon derjenigen des krystallinischen Eieralbumins abweicht.\n. ... \\\n*) Bei der Berechnung des Aimnoniumsulf&tgehalis der Nr. 9 und Nr. 18 ist es mitber\u00fccksichtigt worden, da\u00df diese beiden Versuchsgemische mit \u00abalkalisch\u00bb versetzt sind ; die darin gegenw\u00e4rtige \u00fcbersch\u00fcssige Ammoniakmenge ist in den angegebenen Ammoniumsulfalmengen nicht mit einbegriffen.","page":302},{"file":"p0303.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinsludien. IV. Mitteilung.\t303\nSieht man von diesen Versuchen ab, so ist die* \u00dcbereinstimmung der f\u00fcr den Ammoniumsulfatgehalt gefundenen Werte eine vorz\u00fcgliche, und wir haben deshalb in der Tabelle 44 nur die Mittelwerte der Bestimmungen angef\u00fchrt, gleichwie wir diese Mittelwerte bei der Berechnung vom Gehalt der Filtrate an Eihydrat benutzt haben.\nTabelle 44.\n(Versuchsreihe f ; August 1914.)\nNr.\ndes Aussehen des Niederschlags\nVer-\tunter dem Mikroskop\nsuchs\n| Eihydratgehalt des Filtrats in g auf 100 g Wasser.\n! bei der j bei der j bei der ersten ! zweiten, dritten 1 Filtrie- j Filtrie- | Filtrie-i run8 (nach rung(nach i rung(nach j 2 Tagen) j 3 Tagen) | Silagen\nDie Wasser* stoffionenkon* zentration des Filtrats (nach 5- u. n. 21 t\u00e4g.\nKrystalli-\nsationsdauer)\nh \u2022 10\u00ae 1 P,\n__________________________________ l i \u00ab\t; g\t,\t\u201e\nDie Versuchsgemische enthielten 25,947 g Ammoniumsulfal und 8,594 g Eihvdrat\nauf 100 g Wasser\na\n6\nNach 1-t\u00e4gigem Stehenlassen klebte der Niederschlag als eine z\u00e4he j unter dem Mikroskop j v\u00f6llig amorphe Masse am Kol- ' benboden fest. Diese harzartige Masse ver\u00e4nderte ihren Charakter w\u00e4hrend des Stehenlassens nicht, es bildete sich aber au\u00dferdem ein in der Fl\u00fcssigkeit leicht aufschlemmbarer Niederschlag, welcher sich unter dem Mikroskop deutlich krystallinisch zeigte (Nr. 1 und 2: ganz kleine Krystalle; Nr. 3: die Krystalle ein wenig gr\u00f6\u00dfer).\n( Ganz kleine, aber woblent-4 ! I wickelte, nadelf\u00f6rmige Kry-\nI\t\u00bb stalle, welche nur selten zu I B\u00fcndeln oder Haufen vereinigt l waren.\nII\tNadelf\u00f6rmige, in B\u00fcndeln oder j Haufen vereinigte, ziemlich l gro\u00dfe Krystalle.\n/ Sch\u00f6ne, gro\u00dfe nadelf\u00f6rmige l Krystalle.\t8\ni Lange, wohlentwickelte pris-\\ matische Krystalle.\n:\n3,214\n3,207\n3,814\n0,977\n1,922\n0.711\nik\n0,797\n0,860\n0,712\n115,0 j 3,94\ni 81,3 j\n] 03 .1 ! !\n4.09\n4,20\n0,550\t0,512\t0,492\n0,445 -\t0,416\t0,389 ; > 1\n\u2022 0,459\ti 0,428\t0,402\n0,667\t0,689 *\u2022\t0^90 *\n1,096 !\tj 1,032 j\t1 0.982\n3,684 J\t3 \u00bb17 >\t2,914\n42,7\n31,6\n' .\n22,4\n14,1\n9,55\n4,37 4,50\n4,65\n4,85\n5,02\n5,01 5,3(","page":303},{"file":"p0304.txt","language":"de","ocr_de":"S. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe Hoyrup,\nTabelle 44 (Fortsetzung),\n\t\u2022 \u2022 \u25a0\tEihydratgehalt des Filtrats in g\t\t\tDie Wasser-\nNr.\t'\tauf 100 g Wasser\t\t\tstoffionenkon-\ndes\tAussehen des Niederschlags\tbei der ersten\tbei der zweiten\tbei der dritten\tzentration des Filtrats (nach\nVer-\tunter dem Mikroskop\t! 1\t| Filtrierung (nach\tFiltrierung (nach\tFiltrierung (nach\t5- u. n. 21 tag. Krystalli-\nsuchs\t\u2018 \u2019 , ' . |\t2 Tagen)\t5 Tagen)\t21 Tagen\tsationsdauer)\n\t. ! kjb\t\u00ab\tg\t- s\t\u00eb\th \u2018 10*\tP\u201e.\nDie VersuchsgcmisSie enthielten 27,121 g Ammoniumsulfat und 8,642 g Eihydrat auf\n100 g Wasser\n10\t| Das Aussehen ganz wie das bei\t1,315\tT.249\t0.333\t120,2\t3,92\n11 i i 1 i\tl Nr. 1 und\u20182 beschriebene. Der Niederschlag bestand aus mikrokrystallinischen, nicht\t1,736 l %\t1,447\t0,468 \u00ce\t87,1 1 . \\\t4,06\n12 ! 1 1 1\tharzartigen Massen, welche nach und nach deutlich kry-stallinisch wurden.\t0,351 1 \u2022 1 i\t0.330 \\ ! 1\t0.317 ! '\ti i 1\t60.3 ! ' i.. 1 .\t\u2018J\t4,22 f\n13 j ... 1\t*\tJ ! Ganz wie Nr. 4 und 5. V\t\u2022.\t0,269\t0,252\t| 0.245 t > 1\t39,8 ! 28,8\t; 4,40\n14 !\t\t!' 0,232 1\t0,215\t0,197\t\t4,54\n15 1 !\t< Ganz wie Nr. 6 und 7.\t0,229\t0,222\t0,202\t22.9 0\t4,64 1\n16 1 i \u2022 1.\t1 ( Gro\u00dfe nadelf\u00f6rmige Krystalle, | die oft in B\u00fcndeln vereinigt l waren. \u2022 ( Gro\u00dfe nadclf\u00f6rmige Krystalle,\t. 0,335 \u00bb \u25a0\ti\t0,326\t0,301\tj 14,1 V\t4,85 i\n17 j i f -\t\u2022\u2019\tj i\t\t0,584\t0,555 %\t0,528\to \u00a9\tI 5,00 i\n18\t! mit langen wohl entwickelten ' l Prismen gemischt. i\t\u2022\t\u00bb\t.\t.\t\t1,812\t1,693\t1,595\t! 6.03 i ' \u00bb\t5,22 1 i\n- . . 4\nDie Wasserstdtfionenkonzentration der Filtrate wurde sowohl nach 5- als auch n\u00e4ch21-t\u00e4giger Krystallisation gemessen. Die \u00dcbereinstimmung zwischen den beiden Messungsreihen war gew\u00f6hnlich gut, und wir haben deshalb in der Tabelle 44 nur die Mittelwerte der Messungen notiert.\nIn der Tabelle 44 sind-die Versuchsergebnisse in der \u00fcblichen Weise zusammengestellt, und in der Figur 26, welche die wichtigsten dieser Ergebnisse graphisch wiedergibt, ist der Gehalt der Filtrate an Eihydrat in mg auf 100 g Wasser als Ordinate, und das pH. des Filtrats als Abszisse benutzt worden. Das obere Kur yenb\u00fcndel der Figur 26 entspricht den Versuchen mit der schw\u00e4cheren Ammoniumsulfatkonzentration\n\u2018\tU","page":304},{"file":"p0305.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstadien. IV. Mitteilung.\t305\n(Kurve I, II und III fur respektive 2-, 5- und 21-t\u00e4gige Kry-stallisationsdauer), w\u00e4hrend das untere B\u00fcndel die Versuche mit der st\u00e4rkeren Ammoniumsulfatkonzentration (Kurve IV, V und VI f\u00fcr respektive. 2-, 5- und 21-t\u00e4gige Krystallisations-dauer) wiedergibt. Die Resultate der sauersten Versuchsgemische, welche, wie schon mehreremal gesagt, keine normale Krystallisation ergaben, sind auf der Figur 26 nicht","page":305},{"file":"p0306.txt","language":"de","ocr_de":"\u2018\tS. P. L. Sorensen u Margrethe H\u00f4yrup.\naufgenommen, und dasselbe gilt von den beiden am wenigsten sauren Versuchsgeinischen, welche \u2014 mit dem benutzten Ma\u00dfstab \u2014 auf der Figur keinen Raum haben finden k\u00f6nnen.\nFigur 26 gibt demnach nur das f\u00fcr die Eier-albuminkrystallisati\u00f6n zentrale Gebiet der Wasserstoffionenkonzentration wieder, und sowohl die Figur ,26 als auch die Tabelle 44 zeigen deutlich, da\u00df sich innerhalb dieses Gebiets eine der Krystallisation optimale Wasserstoffionenkonzentration findet, bei welcher die Krystallisation unter sonst gleichen Umst\u00e4nden am weitesten fortschreitet. Diese optimale Wasserstoffionenkonzentration, die dem pH. = ca. 4,58 entspricht, ist f\u00fcr die beiden hier erw\u00e4hnten Versuchsgruppen sehr angen\u00e4hert dieselbe, und die Lage des Qptimalpunkts verschiebt sich w\u00e4hrend der fortschreitenden Krystallisation nicht nachweisbar.\nEs ist nicht zu vergessen, da\u00df die hier erw\u00e4hnten Ver-suche Versuche der direkten Krystallisation sind, und da\u00df man demgem\u00e4\u00df den wirklichen Gleichgewichtszustand bei ihnen zu erreichen nicht erwarten kann, selbst auch dann nicht, wenn die Krystallisationsdauer sich auf 21 Tage erstreckt; man kann aber, unseren bisherigen Erfahrungen gem\u00e4\u00df (siehe z. B. Abschnitt A), mit gutem Grund erwarten, da\u00df diejenigen Kurven, welche den wirklichen Gleichgewichtszust\u00e4nden entsprechen, ganz dasselbe Aussehen wie die Kurven der Figur 26 haben m\u00fcssen, nur da\u00df jene aber ein wenig niedriger liegen als diese. Der Optimalpunkt des wirklichen Gleichgewichts wird deshalb wahrscheinlich auch bei pH. = ca. 4,58 gelegen sein. Wir k\u00f6nnen bei dieser Gelegenheit noch bemerken, da\u00df wir bei einigen einleitenden Versuchen \u00fcber die Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration f\u00fcr die Krystallisationsgeschwindigkeit des Eieralbumins, welche wir im Februar 1913 bei ca. 5\u00b0 ausf\u00fchrten, fanden, da\u00df das Eieralbumin auch bei dieser verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig niedrigen Temperatur unter sonst gleichen Umst\u00e4nden am vollst\u00e4ndigsten bei Wasserstoffionenkonzentrationen, welche dem pH. = 4,5 \u2014 4,6 entsprechen, krystallisierte.","page":306},{"file":"p0307.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t307\nAn den beiden Seiten des Optimalpunkts wird die Kry-stallisation nat\u00fcrlich weniger vollst\u00e4ndig sein als bei der optimalen Wasserstoffionenkonzentration selbst, die Sache liegt aber etwas verschieden, je nachdem man nach der alkalischen oder nach der sauren Seite hin geht. Figur 26 zeigt deutlich, wie schroff die Kurven mit wachsendem pH. ansteigen, und aus den in der Tabelle 44 angef\u00fchrten Werten des Eihydratgehalts der Filtrate von den Versuchen Nr. 8 und Nr. 9 beziehungsweise Nr; 17 und Nr. 18\u00bberhellt es ferner, da\u00df ein geringer Zuwachs des pH. einen au\u00dferordentlich gro\u00dfen Zuwachs des Lihydratgehalts zur Folge hat. Eine durch Zusatz von/ Ammoniak hervorgebrachte Verkleinerung der Wasserstoffionenkonzentration hat somit, was die hier\nbehandelte Frage betrifft, keinen weiteren Einflu\u00df als denjenigen, die Menge des ausk.rystallisierten Eieralbumins zu vermindern, das Aussehen und der\nCharakter dieses Niederschlags dagegen bleiben dieselben.\nGanz anders liegt die Sache, wenn man die Wasserstoffionenkonzentration durch Zugabe von Schwefels\u00e4ure \u00fcber die optimale hinaus vergr\u00f6\u00dfert. Ein kleiner Zuwachs der Wasserstoffionenkonzentration bewirkt nur einen verh\u00e4ltnism\u00e4\u00dfig kleinen Zuwachs des Eihydratgehalts der Mutterlauge, ein'gr\u00f6\u00dferer Zuwachs der Wasserstoffionenkonzentration aber gibt nicht nur einen gr\u00f6\u00dferen Zuwachs des Eihvdrat-gehalts der Mutterlauge, sondern au\u00dferdem eine durchgreifende \u00c4nderung des Aussehens und des Charakters des gebildeten Niederschlages: wahrscheinlich handelt es sich hier um die Ausscheidung eines K\u00f6rpers, der schwefels\u00e4urereicher ist als das gew\u00f6hnliche krystallisierte Eieralbumin. Eine genauere Durchsicht der Tabelle 44 zeigt au\u00dferdem, da\u00df der Eihydratgehalt der Filtrate durchgehends h\u00f6her ist im Versuch Nr. 2 als in Nr. 1 und in Nr. 11 als in Nr. 10. Ist dies mehr als ein blo\u00dfer 1 Zufall, so deutet es darauf hin, da\u00df die Ausf\u00e4llung \u2014 von einer Auskrystaliisatioii kann kaum mehr die Rede sein \u2014 bei noch gr\u00f6\u00dferen Wasser-\nHoppe-Seyler\u2019s Zeitschrift f. physiol. Chemie CHI.\t.\t21\n\u2022 *","page":307},{"file":"p0308.txt","language":"de","ocr_de":"308\tS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00f6yrup,\nstoffionenkonzentrationen wieder zunimmt, was mit der wohl-bekannten Erscheinung, da\u00df die ausfallende Wirkung solcher Salze wie Ammoniumsulfat durch S\u00e4urezusatz vergr\u00f6\u00dfert wird, in gutem Einklang steht. Aus der Tabelle 44 ersieht man weiter, da\u00df der Zuwachs des Eihydratgehalts der Filtrate mit steigender Wasserstoffionenkonzentration bei der st\u00e4rkeren Ammoniumsulfatkorizentration weniger ausgesprochen ist als bei der schw\u00e4cheren, was jedenfalls bei der dritten Filtration deutlich hervortritt, wo man wohl annehmen darf, nicht weit vom Gleichgewicht entfernt zu sein. Es ist deshalb wohl m\u00f6glich, da\u00df man bei hinl\u00e4nglich starken Ammoniumsulfat*\nkonzentrati\u00f6nen mit steigender Wasserstoffionenkonzentration\nkeinen Zuwachs des Eihydratgehalts des Filtrats nachweisen kann, dagegen aber eine gleichm\u00e4\u00dfige Abnahme, so wie es H. Chick und C. J. Martin1) beim Ausf\u00e4llen \u2014 nicht Aus-krystallisieren \u2014 von Eieralbumin bei veschiedener Wasser-soffionenkonzentration und in der Gegenwart reichlichen Ammoniumsulfats gefunden haben.\nZur Beleuchtung eines Verh\u00e4ltnisses, auf welches wir schon im Abschnitt A dieser Abhandlung (siehe S. 285) aufmerksam gemacht haben, m\u00f6chten wir noch hinzuf\u00fcgen, da\u00df die R\u00fcckst\u00e4nde der Versuclisfl\u00fcssig-keiten der obenerw\u00e4hnten Versuchsreihe noch ein paar Monate nach dem Abschlu\u00df derselben in den Kolben bei Zimmertemperatur stehen blieben. W\u00e4hrend dieser Zeit trat, was eine Reihe der Proben betrifft, keine sichtbare \u00c4nderung ein, und die dann ausgef\u00fchrten Analysen gaben einen ganz \u00e4hnlichen Eihydratgehalt der Filtrate als denjenigen, welcher nach der dritten Filtrierung gefunden wurde; dies galt besonders den wenigst sauren, ammoniumsulfatreichen Versuchsfl\u00fcssigkeiten (den Versuchsnummern 14,15,16,17 und 18). Betreffs anderer Mischungen und ganz besonders der Versuchsnummern 2, 3, 4, 8, 10, 11, 12 und 13 war dagegen eine bakterielle Umbildung des krystallisierbaren Eieralbumins in nicht krystallisierbare K\u00f6rper eingetreten. Die Menge des ausgeschiedenen Niederschlags hatte in di\u00e9sen Proben mehr oder weniger abgenommen , ja im Versuch Nr. 2 war der Niederschlag v\u00f6llig in L\u00f6sung gegangen. Der Eihydratgehalt der Filtrate hatte nat\u00fcrlich in entsprechendem Grad zugenonimen, indem, die Umbildung nicht so weit vorgeschritten war, da\u00df mehr als ganz kleine Mengen nicht koagulierbarer Verbindungen gebildet worden waren.\n*) Biochemical Journal Bd. 7, S. 386 (1913).","page":308},{"file":"p0309.txt","language":"de","ocr_de":"1\nProteinstudien. IV. Mitteilung.\t809 ,\n*\t\u25a0 , c\nD. Die Bedeutung der Proteinkonzentratioh fur die Kryztalliiationt-geschwindigkeit des Eieralbumins und f\u00fcr den Gleichgewichtszustand zwischen dem auskrystallisierten Niederschlag und der demselben\numgebenden Mutterlauge^\nSchon in der Einleitung dieser Abhandlung (S. 271) ist es erw\u00e4hnt, da\u00df es eine allgemeine Annahme ist, da\u00df die Proteinstoffe, unter sonst gleichen Umst\u00e4nden, um so vollst\u00e4ndiger ausgesalzen werden, je gr\u00f6\u00dfer die anf\u00e4ngliche Protein kenzentration ist, und die Arbeit von H. Chick und C. J. Martin1) \u00fcber das F\u00e4llen des Eieralbumins mittels Ammoniumsulfats wurde als Beispiel derartige^ Untersuchungen herangezogen. Es ist auch in der Einleitung angedeutet, wie die Versuchsergebnisse von Chick und Martin unserer Meinung nach zu erkl\u00e4ren sind, und wir werden jetzt durch eine Besprechung der Einzelheiten der Versuche die Richtigkeit dieser\nErkl\u00e4rung darzutun suchen.\nChick und Martin haben eine Reihe von F\u00e4llungen gereinigten Eieralbumins mittels Ammoniumsulfats gemacht, indem die Albuminkonzentration in den einzelnen Versuchen eine verschiedene war, w\u00e4hrend das Verh\u00e4ltnis zwischen Ammoniumsulfat und Wasser in s\u00e4mtlichen Versuchen das gleiche und zwar 31 :100 blieb. Die Tabelle 45 gibt das Zahlenmaterial von Chick und Martin diese Versuchsreihe betreffend wieder.\n#\nDa Chick und Martin den Albumingehalt der Filtrate durch Hitzekoagulation mit nachfolgendem W\u00e4gen des abfiltrierten, gewaschenen und getrockneten Koagulums bestimmen,*)\nso darf man wohl annehmen, da\u00df die in der Tabelle 45 aufgef\u00fchrten Albuminmengen auch in dieser Weise bestimmt worden sind. Chick und Martin m\u00fcssen dann voraussetzen, da\u00df das durch Ammoniumsulfat ausgesalzene Eieralbumin die gleiche Zusammensetzung wie das durch Hitze koagulierte besitzt und somit wasserfrei sein mu\u00df, denn nur mit dieser Voraussetzung wird das Verh\u00e4ltnis Ammoniumsulfat : Wasser in allen Filtraten dasselbe und dem urspr\u00fcnglichen Verh\u00e4ltnis\n*) 1. c. S. 380 (1913).\t1\n') 1. c. S. 383 (1913).\n-V,.;\t2i*","page":309},{"file":"p0310.txt","language":"de","ocr_de":"310\nS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00fcyrup,\n31 : 100 gleich sein. Es ist aus der Beschreibung d\u00e8r Versuche nicht zu ersehen, ob der AmmoniakstickstofT in den Filtraten bestimmt worden ist oder nicht, und wir sind deshalb geneigt zu glauben, da\u00df solche Bestimmungen nicht ausgef\u00fchrt sind. Wir meinen n\u00e4mlich, da\u00df es h\u00f6chst unwahrscheinlich ist, da\u00df sich das Eieralbumin durch F\u00e4llen mit Ammoniumsulfat in wasserfreiem Zustand ausscheiden solle. Es ist gewi\u00df kein wesentlicher Unterschied zwischen dem F\u00e4llen des Eieralbumins durch Ammoniumsulfat und der Kry-stallisation desselben mittels desselben Salzes, und es scheint uns deshalb nicht ungereimt anzunehmen, da\u00df sich das Eieralbumin beim F\u00e4llen mit einem \u00e4hnlichen Wassergehalt wie beim Krystallisieren ausscheidet. Ist dies aber richtig, dann ist- es unmittelbar einleuchtend, da\u00df die Auslegung, welche Chick und Martin von ihren Versuchsresultaten geben, nicht stichhaltig ist, denn in diesem Falle wird die L\u00f6sung durch das F\u00e4llen \u00e4rmer an Wasser, das hei\u00dft die Ammoniumsulfatkonzentration \u2022 derselben w\u00e4chst, und dies um so mehr, je mehr Eieralbumin gef\u00e4llt wird, oder, anders gesagt, je gr\u00f6\u00dfer die anf\u00e4ngliche Konzentration desselben ist.\nWir haben die Versuche von Chick und Martin unter der Voraussetzung umgerechnet, da\u00df das beim F\u00e4llen ausgeschiedene Eieralbumin denselben Wassergehalt wie das kry-stallisierte und zwar 0,22 g auf 1 g wasserfreies Albumin1) besitzt. Wir haben keine Garantie, da\u00df eben dieser Wassergehalt der wirklichen Sachlage entspricht, wir hegen aber keinen Zweifel dar\u00fcber, da\u00df diese Berechnungsweise der Wahrheit n\u00e4her kommt als die von Chick und Martin angewandte. Das Resultat der Umrechnung findet man in der Tabelle 46.\nEs geht aus der Tabelle 46 hervor, da\u00df, die Richtigkeit der angewandten Berechnungsweise vorausgesetzt, die Filtrate in denVersuchen von Chick und Martin .eine desto gr\u00f6\u00dfere Ammoniumsulfatkonzentration und eine desto geringere Ei-hydratkonzentration haben werden, je gr\u00f6\u00dfer die ausgef\u00e4llte Menge Eihydrat ist.*)\n\u2022) Diese Zeitschr., Bd. 103, S. 231 (1918).\n*) Der Versuch Nr. 3 f\u00e4llt au\u00dferhalb der Reihe; schon die Zahlen","page":310},{"file":"p0311.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t311\nTabelle 45\n\u2666\t\u2022\t*\t1\t* e\nDie Versuche von Chick und Martin.\n(1. c., S. 385, Tabelle HI.)\nVerh\u00e4ltnis: Salz/Wasser konstant = 3\u2018/to*. Variierende Proteinkonzentration.\nAl- bumin g\tWasser 6\t' Salz g\t100 g Mischung enthielten Albumin g\tAlbumin auf 31 g Salz und 100 g Wasser g\t100 g Filtrat enthielten Albumin g\tAus 100 g der ur-spr\u00fcngl. Mischung ist Albumin gef\u00e4llt g\tT Gef\u00e4ll- tes Pro- tein #/\u00ab'\n1,90\t56,92\t17,65\t2,481\t3,33\t1,130\t1,351\t54,4\n1,90\t36,92\t11,44\t3,775\t5,14\t1,115\t2,660\t70,4\n3,79\t50,85\t15,76\t5,383\t7,45\t1,159\t4,224\t78,5\n7,59\t53,69\t16,64\t9,738\t14,13\t0,935\t8,803\t90,4\n4,74\t17,31\t5,36\t17,306\t27,40\t0,772\t16,534\t95,5\nTabelle 46.\nUmrechnung der Versuche von Chick und Martin.\nEihydrat : Albumin -f- Wasser\tWasser I i I\tSalz\tDas urs liehe G< entl demna< 100 g ) Ei- hydrat\tpriing- emisch l\u00e4lt sh auf Yasser Salz\tg. Eihydrat in 100 g . Filtrat\t\u00ab g (Wasser -f Salz) in 100 g Filtrat\n1\t!\tg \u2022\tg\tg\tg\t\t\n1,90 4- 0,42 f = 2,32\t56,92 -r 0.42 = 56,50\t17,65\t4,11\t31,24\t1,130 X 1,22 =. 1,379\t98,621 *\n1,90 4- 0,42 = 2,32\t36,92 ~ 0,42 = 36,50\t11,44\t6,36\t31,34\t1,115 X 1,22 = 1,360\t98,640\n1,79 -f 0,83 = 4,62\t50,85 -4- 0,83 - 50,02\t15,76\t9,24\t31,51\t1,159 X 1,22 = 1,414\t98,586\n7,59 + 1,67 = 9,26\t53,69 -4 1,67 = 52,02\t16,64\t17,80\t31,99\t0,935 X 1,22 \u00ab 1,141\t98,859\n4,74 -f 1,04 = 5,78\t17,31 t 1,04 = 16,27\t5,36\t35,53\t32,94 %\t0,772 X 1,22 = 0,942\t99,058\nDas Filtrat enth\u00e4lt demnach auf 100 g Wasser\nEi- hydrat g\tSalz \u25a0 g \\ -\n1,835\t31,24\" \\ /\n1,81t.\t31,34\n1,886\t31,51 t\n1,523\t31,99\n1,264\t32,94\nChick und Martins (Tabelle 45, sechster senkrechter Stab) zeigen aber, da\u00df hier ein Versuchsfehler vorliegt.","page":311},{"file":"p0312.txt","language":"de","ocr_de":"312\nS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe Hoyrup,\nDr\u00fcckt man die Abh\u00e4ngigkeit der Eihydratkonzentration der Filtrate von der Salzkonzentration derselben graphisch aus, so bekommt man die Kurve II der Figur 27, welche ohne R\u00fccksichtnahme auf Versuch 3 (siehe die Bemerkung unterm Text) gezeichnet ist.J Auf der Figur 27 findet man au\u00dfer dieser Kurve noch eine andere Kurve, I gemarkt, welche die Abh\u00e4ngigkeit zwischen den Salz- und Eihydratkonzentrationen der Filtrate einer anderen von Chick und Martin ausgef\u00fchrten Versuchsreihe .wiedergibt,1) welche Reihe eben angestellt wurde, um die hier genannte Abh\u00e4ngigkeit zu untersuchen. Diese Versuchsreihe haben wir in ganz derselben Weise wie die obenerw\u00e4hnte umgerechnet, die Umrechnung spielt aber hier eine weit geringere Rolle, weil alle Versuche mit der gleichen Albuminkonzentration anfingen, und dieselbe noch dazu eine ganz kleine, und zwar 1,3 g wasserfreies Albumin auf 100 g Wasser, war. Man ersieht aus der Figur 27,\nda\u00df die beiden Kurven einen v\u00f6llig parallelen Verlauf nehmen, und wir ziehen daraus den Schlu\u00df, da\u00df die Kurve 11 gleichwie die Kurve 1 ein Ausdruck der Abh\u00e4ngigkeit zwischen der Salz- und der Eihydratkonzentration ist, mit der anf\u00e4nglichen Proteinkonzentrati\u00f6rr aber nichts zu tun hat. Da\u00df die Kurven 1 ujid II nicht zusammen-\u00bb\tfallet mu\u00df davon herr\u00fchren,\nda\u00df die betreffenden Versuche nicht unter den gleichen \u00e4u\u00dferen Bedingungen, z. B. nicht bei derselben Wasserstoffionenkonzentration ausgef\u00fchrt sind, und da\u00df ein solcher Unterschied unter den beiden Reihen wirklich existiert, das geht aus dem Zahlenmaterial von Chick und Martin deutlich hervor. W\u00e4hrend einerseits in der der Kurve I entsprechenden Reihe dasjenige Versuchsgemisch, welches auf 100 g Wasser 31 g Salz und 1,3 g Eihydrat enth\u00e4lt, ein Filtrat gibt, welches 0,733g\n\u00bb) 1. c. S. 383, Tabelle II.\n.1\u00ab\t31 K 33\t34\t33\t3\u00ab \"37\t3\u00bb\ng Ammonsnlfat per 100 g Wasser. Figur 27.","page":312},{"file":"p0313.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t313\n\u2022 ' .. .\nAlbumin in 100 g enth\u00e4lt, so ersteht man anderseits aus der\n\u2022 * . * - \u2022 * .\nTabelle 45, da\u00df in der dieser entsprechenden Versuchsreihe, wo alle Versuchsgemische 31 g Salz auf 100 g Wasser enthalten, s\u00e4mtliche Versuche Filtrate gegeben haben, welche mehr als 0.733 g Albumin in 100 g enthalten, und bei einer so geringen anf\u00e4nglichen Proteinkonzentration als 1,3 g Albumin auf 100 g Wasser, mu\u00df der Gehalt an Albumin in 100 g Filtrat gr\u00f6\u00dfer als 1,130 g sein (Tabelle 45, erster Versuch).\nWir meinen demnach, da\u00df die Resultate, welche Chick und Martin in der hier ausf\u00fchrlich erw\u00e4hnten Versuchsreihe erhalten haben, keinen Aufschlu\u00df \u00fcber einen etwaigen Einflu\u00df geben, den die anf\u00e4ngliche Proteinkonzentration auf die Zusammensetzung des Filtrats aus\u00fcbt, sondern sich leicht und ungezwungen als eine Wirkung der verschiedenen Salzkonzentration der Filtrate erkl\u00e4ren l\u00e4\u00dft. Die n\u00e4chste Fragfe wird dann die folgende sein: In welcher Weise wird die Pro- \u2022 teinkonzentration des Filtrats von der anf\u00e4nglichen Proteinkonzentration abb\u00e4ngen, wenn man die Ver-suehsanordnung derma\u00dfeneinrichtet, da\u00df die Ammoniumsulfatkonzentration der Filtrate in allen Ver-\n%\nsuchen wirklich die gleiche ist?\nSchon in der Einleitung dieser Abhandlung haben wir hervorgehoben, da\u00df die Gibbs\u2019sche Phasenregel verlangt, da\u00df die anf\u00e4ngliche Proteinkonzentration keinen Einflu\u00df auf die Proteinkonzentration des Filtrats aus\u00fcbt, und da\u00df dem wirklich auch so ist, das haben wir mittels der beiden, im folgenden beschriebenen Versuchsreihen zu beweisen gesucht. *\nVersuchsreihe g. Diese Reihe, welche im Februar 1915 bei Zimmertemperatur (18\u00b0) ausgef\u00fchrt wurde, bestand aus 5 Versuchen; w\u00e4hrend die Versuchsgemische alle ann\u00e4herungsweise die gleiche Ammoniumsulfatkonzentration besa\u00dfen (durchschnittlich 26,658 g Ammoniumsulfat .auf 100 g Wasser), variierte die anf\u00e4ngliche Proteinkonzentration der 5 Versuche ungef\u00e4hr wie 6 : 4 : 3 : 2 :1, indem der Eihydratgehalt auf 100 g Wasser beziehungsweise 14,140 g (Nr. 1 \u00bb, 9,419 g (Nr. 2), 7,058 g (Nr. 3), 4,703 g (Nr. 4) und 2,350 g (Nr. 5) war.","page":313},{"file":"p0314.txt","language":"de","ocr_de":"A1*\tS. P L. Sorensen u. Margrethe H\u00f6yrup,\nZur Darstellung dieser Versuchsgei\u00fcische benutzten wir eine Eieralbuminl\u00f6sung, eine \u00abstarke\u00bb und eine \u00abschwache\u00bb Ammoniumsulf\u00e4tl\u00f6sung, s\u00e4mtliche von bekannter Zusammensetzung. Es wurde jetzt zu\nNr. 1 : 180 ccm Eieralbuminl\u00f6sung\n\u00bb s 2 ! 120 \u00bb \u00bb\n\u00bb' 3: 90 \u00bb.\n^ 4 ! 60 \u00bb *\t\u00bb\t\u2019\n\u00bb 5: 30 4>\nabgemessen.\nDie abgemessenen Quantit\u00e4ten Eieralbuminl\u00f6sung wurden gewogen, und wir berechneten* mit wieviel Wasser und wieviel der \u00abschwachen\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung die letzteren vier Nummern zu versetzen waren, damit jede derselben die gleiche Menge Wasser und\\Ammoniumsulfat wie Nr. 1 enthielte, und der einzige Unterschied im Gehalt an Eihydrat l\u00e4ge. Nachdem die solcherweise berechneten Mengen zugef\u00fcgt waren, wurde jede der L\u00f6sungen mit 100 ccm \u00abstarke\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung gef\u00e4llt und endlich mit 5 Tropfen Impfungsmaterial geimpft.\t. t\nNachdem die \u00abstarke\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung zugesetzt war, konnten s\u00e4mtliche L\u00f6sungen durch Sch\u00fctteln von amorphem Niederschlag befreit werden; immerhin war aber Nr. 1 stark und Nr. 2 etwas opaleszierend, die \u00fcbrigen klar.\nNr. 1 krystallisierte in lU Stunde deutlich, und nach IV2 Stunden bildete das Ganze eine breiige Masse.\nNr. 2 und 3 krystallisierten im Laufe von lt%\u2014*/\u2666 Stunde, und nach 3 Stunden bildeten auch diese beiden L\u00f6sungen beinahe breiartige Massen.\nNr. 4 krystallisierte langsamer, und erst nach 6 Stunden war ein reichlicher Niederschlag gebildet, w\u00e4hrend\nNr. 5 erst nach ein paar Stunden zu krystallisieren anfing; am n\u00e4chsten, Tag enthielt aber auch diese Mischung einen nicht unbedeutenden Nied\u00e9rschlag.\nDie Probenahmen mit nachfolgender Analyse der Filtrate geschahen in der \u00fcblichen Weise nach 1-, 2-, 4-, 8- und 16-t\u00e4gigem Stehenlassen. Der Gehalt au Ammoniakstickstoff wurde\n1","page":314},{"file":"p0315.txt","language":"de","ocr_de":"g Eihydrat pr. 100 g Wasser.\nProteinstadien. IV. Mitteilung.\n315\nnur in den Filtraten der 8-t\u00e4gigen Krystallisation bestimmt, was die folgenden Ergebnisse lieferte:\nNr. 1 : 26,716 g (NH4), S04 pr. 100 g Wasser\n\u00bb\t2\t:\t26,658\t\u00bb\n\u00bb\t3\t:\t26,647\t\u00bb\n\u00bb\t4\t:\t26,627\t\u00bb\n\u00bb\t5\t:\t26,644\t\u00bb\n3\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n\u00bb\n3)\n\u00bb\n\u00bb\n3>\n\u00bb\n3\u00bb\n8\nMittel : 26,658 g (NH4)2 S04 pr. 100 g Wasser.\nDie Konzentration der Wasserstoffionen wurde ebenfalls nur in den Filtraten der 8-t\u00e4gigen Krystallisation gemessen. Die Analysenresultate sind in der Tabelle 47 zusammengeptellt und durch Fig. 28 graphisch wiedergegeben.\nEs erhellt aus der Tabelle 47 sowie auch aus den obigen Bemerkungen die Krystallisation der verschiedenen Proben betreffend, da\u00df, je gr\u00f6\u00dfer die anf\u00e4ngliche Proteinkonzentration ist, um so gr\u00f6\u00dfer ist die Krystallisa-tionsgeschwindigkeit. So sieht man in der Tabelle, da\u00df nach 1 Tag der Versuch Nr. 5 noch weit hinter den \u00fcbrigen geblieben ist, und da\u00df er sie nach 2 Tagen noch kaum erreicht hat.\nLaut der Phasenregel soll der Gleichgewichtszustand, wie schon zu wiederholten Malen gesagt, von der anf\u00e4nglichen Proteinkonzentration unabh\u00e4ngig sein, und man mu\u00dfte demgem\u00e4\u00df erwarten, da\u00df der Eihydratgehalt der Filtrate sich in den verschiedenen Versuchen demselben Wert n\u00e4herte. Im gro\u00dfen und ganzen findet man zwar auch, da\u00df dies der Fall ist, wie es in sehr anschaulicher Weise aus der Figur 28 hervorgeht, und noch st\u00e4rker wurde es hervortreten, wenn der Ma\u00dfstab der Figur so ge-\ni \u00ab\n\nr\nio n\nKrystallisationsd&uer in Tag\u00e8n. Figur 2&.","page":315},{"file":"p0316.txt","language":"de","ocr_de":"316\nS. P. L. Sorensen u. Margrethe H\u00f6yrup,\n\"\t; I\nTabelle 47.\n(Versuchsreihe g; Februar 1915.)\nDie Versuchsgemische enthielten 26,658 g Ammoniumsulfat auf 100 g Wasser.\nNr. ,\tEihydratgehalt in g auf 100 g Wasser in den Versuchs* fl\u00fcssigkeiten beim Anfang des Versuches und in den verschiedenen Filtraten i\t\t\t\t\t\tDie Wasserstoff-ionenkonzentra-tion des Filtrats\t\ndes 1 \u2022 {\t! Reim\tNach der\tNach der\tNach der\tNach der\tNach der\t(vierte Filtrie-\t\nVer-\tAnf\u00e4n?\tersten\tzweiten\tdritten\tvierten\tf\u00fcnften\trung)\t\n- ' . ' 1\t/]ACi\t\u2019 v\tFiltrie-\tFiltrie-\tFiltrie-\tFiltrie-\tFiltrie-\t\t\t,\nsur.hs !\ti aes\trung\trung\trung\trung\trung\t\t\n1 Versuchs i r -\t\t<1 Tag)\t<2 Tagen)\t(4 Tagen)\t(8 Tagen)\t(16 Tagen)\th \u2022 106\t\n. \u2022 '1\ti : i\tg\t\u2022 g\tg\tg\tg\t\tf\n1\t14,140\t0,841\t0,806\t0,777\t0,768\t0,768\t13,49\t4,870\n2\t9,419\t0,806\t0,779\t0,750\t0,726\t0,735\t13,18\t4,880\n3\t7,058\t0,804\t0,745\t0,714\t0,692\t0,718\t13,06\t4,884\n4\t4,703\t0,806\t0,724\t0,677\t0,654\t0,670\t13,06\t4,884\nv 1 \u00bb\t2,350\t1,172\t0,826\t0,677\t0,613\t0,597\t12,97\t4,887\nw\u00e4hlt w\u00fcrde, da\u00df auch die Anfangspunkte der den Versuchen Nr. 1 und 2 entsprechenden Kurven auf der Figur Platz finden k\u00f6nnten. Eine eingehendere Betrachtung der Figur 28 sowie auch eine Durchsicht der Tabelle 47 und besonders des sechsten und siebenten senkrechten Stabes derselben zeigen indessen eine zwar nicht gro\u00dfe, jedoch aber deutliche Abnahme des Eihydratgehalts des Filtrats von dem Versuch Nr. 1 bis zu Versuch Nr. 5, also mit abnehmender anf\u00e4nglicher Proteinkonzentration, und die Frage wird dann, wo die Ursache dieser Erscheinung zu suchen ist.\nMan sieht, da\u00df die Abweichungen der hier beschriebenen Versuche in eine Richtung gehen, welche derjenigen entgegengesetzt ist, die man nach der oben (S. 271) erw\u00e4hnten gew\u00f6hnlichen Auffassung zu erwarten hatte, indem laut dieser Auffassung der Eihydratgehalt des Filtrats desto kleiner sein sollte, je gr\u00f6\u00dfer die anf\u00e4ngliche Proteinkonzentration war; diese Auffassung findet demnach in den Ergebnissen unserer Versuche keine St\u00fctze. Mit \u00e4hnlicher Sicherheit darf man annehmen, da\u00df die Ursache des verschiedenen Eihydratgehalts der Filtrate","page":316},{"file":"p0317.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien IV. Mitteilung.\t317\nnicht in einer verschiedenen Konzentration des Ammonium-sulfats liegt, denn diese ist, wie oben gesagt, in s\u00e4mtlichen Filtraten sehr nahe dieselbe, und ist \u00fcbrigens am gr\u00f6\u00dften in Nr. 1 gefunden, wo auch der Eihvdratgehalt am gr\u00f6\u00dften ist. Die Ursache der beobachteten Abnahme des Eih'ydratgehalts der Filtrate ist unserer Meinung nach wahrscheinlich in einem Verh\u00e4ltnis zu suchen, welches wir schon zu wiederholten Malen * l) erw\u00e4hnt haben, und zwar dasjenige, da\u00df Jtrystallisier-bares Eieralbumin eine Neigung hat, sich durch Stehenlassen in nicht krystallisierbares, wohl aber v\u00f6llig koagulierbares Albumin zu verwandeln. Da\u00df eine bakterielle Einwirkung eine solche Umbildung hervorzurufen vermag, haben wir mehrere Male Gelegenheit zu beobachten gehabt, und es ist m\u00f6glich, da\u00df eine \u00e4hnliche, wenn auch quantitativ betrachtet geringf\u00fcgigere Umbildung durch einfaches Stehenlassen w\u00e4sseriger L\u00f6sungen des Eieralbumins eintreten kann. Es ist deshalb in hohem Ma\u00df w ahrscheinlich, da\u00df eine wasserig\u00e9 L\u00f6sung von durch Umkrystallisieren v\u00f6llig gereinigtem Eieralbumin nach einigem Stehenlassen immer kleine Mengen nicht krystallisierbares Eieralbumin enthalten wird, und diejenigen Eihydratmengen, die man nach einer Krystallisation im Filtrat findet, werden deshalb teils aus dem nicht auskrystallisierten Teil des krystallisierbaren Eieralbumins, teils aus dem gesamten nicht krystallisierbaren Albumin bestehen, und von diesem letzteren wird nat\u00fcrlich um so mehr vorhanden sein, je gr\u00f6\u00dfer die anf\u00e4ngliche Proteinkonzentration gewesen ist Nimmt man z. B. an, da\u00df bei der Herstellung der Versuchs? fl\u00fcssigkeiten in der Versuchsreihe g 1 \u00b0/o der ganzen Albuminmenge in nicht krystallisierbarer Modifikation vorhanden war, so gibt eine einfache Rechnung, da\u00df der Inhalt von krystalli-sierbarem Eieralbumin in s\u00e4mtlichen Filtraten nach 4- oder 8-t\u00e4gigem Krystallisieren (dritte und vierte Filtrierung) sehr nahe derselbe ist.\nDritte Filtrierung\tVierte Filtrierung\nNr. 1 : 0,777 \u2014 0.141 = 0,636\t0,768 \u2014 0,141 = 0.627\n* \u00a3 : 0.750 - 0,094 = 0,656\t0,726 - 0,094 = 0,632\nl) Diese Zeitschr., Bd. 108, S. 44 u. 285 (1918).\n","page":317},{"file":"p0318.txt","language":"de","ocr_de":"318\tS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00f6yrup.\nDritte Filtrierung\tVierte Filtrierung\nNr. 3 : 0,714 \u2014 0,071\t= 0,643\t0,692\t- 0,071 =\t0,621\n> 4: 0,677 \u2014 0,047\t= 0,630\t0.654\t- 0,047 =\t0,607\n\u00bb 5 : 0,677\u2019- 0,024\t0,653\t0,613\t\u2014 0,024 =\t0,589\n\u2022 y\nDa\u00df wir dritte und vierte Filtrierung und nicht die f\u00fcnfte w\u00e4hlen, ist dadurch begr\u00fcndet, da\u00df die Filtrate in mehreren der Versuche bei der f\u00fcnften. Filtrierung mehr Eihydrat als bei der vierten enthalten; dieses ist, wie schon oben bemerkt, (S. 308 und S. 315), ein Zeichen einer anfangenden bakteriellen Wirksamkeit, und wird demzufolge eine St\u00fctze der von der hier behandelten Frage gegebenen Erkl\u00e4rung.\ni\t,\t1\nSchlie\u00dflich kann man danach fragen, wie die Ergebnisse dieser Versuchsreihe mit denjenigen der fr\u00fcheren Reihen im Einklang stehen. Ein Vergleich l\u00e4\u00dft sich, was einen einzelnen Versuch betrifft, anstellen, wenn man s\u00e4mtliche Faktoren, die den Verlauf der Krystallisation beeinflussen, mit in Betracht zieht. Aus Figur 24, Kurve 1 und II, die die Resultate der Versuchsreihe a (Tabelle 39) darstellen, erhellt es, da\u00df, wenn die Krystallisation bei Zimmertemperatur stattlindet, und die anf\u00e4ngliche Proteinkonzentration ca. 10,5 g Eihydrat auf 100 g Wasser a\u00fcsmacht, dann wird das Filtrat, wenn die Ammoniumsulfatkonzentration 26,658 g Ammoniumsulfat auf 100 g Wasser betr\u00e4gt,\nnach 4-t\u00e4gigem Stehenlassen 0,712 g Eihydrat auf 100 g Wasser (Kurve .1) und\nnach 13-t\u00e4gigem Stehenlassen 0,678 g Eihydrat auf 100 g Wasser (Kurve II) enthalten.\nIn der Versuchsreihe g, Versuch Nr. 2, ist die Krystallisation unter ann\u00e4herungsweise denselben Umst\u00e4nden wie in der Reihe a vorgegangen, nur die Wasserstoffionenkonzentration ist nicht genau dieselbe, indem sie in der Versuchsreihe a dem P\u201e. = 4,85\u20144,86, im Versuch Nr. 2, der Versuchsreihe g, aber dem pH. = 4,88 entspricht. Aus der Figur 26 (S. 305) ersieht man jetzt,* da\u00df ein Filtrat mit pH, = 4,88 einen 1,07 mal so gro\u00dfen Eihydratgehalt wie ein Filtrat mit pH. = 4,85\u20144,86 besitzt.\nHierauf fu\u00dfend kann man demnach berechnen, da\u00df das* Filtrat des Versuchs Nr. 2, Reihe g,\t'","page":318},{"file":"p0319.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t319\nnach 4-t\u00e4gigem Stehenlassen\n0,712 \u2022 1,07 = 0,762 g Eihydrat auf 100 g Wasser und nach 13-t\u00e4gigem Steheniassen\n0,678 \u2022 1,07 = 0.725 g Eihydrat auf 100g Wasser enthalten soll.\nAus der Tabelle 47 ersieht man, da\u00df der beim Versuch Nr. 2 wirklich gefundene und der auf Grundlage fr\u00fcherer Versuchsreihen berechnete Eihydratgehalt des Filtrats in einem sogar sehr sch\u00f6nen Einklang stehen.\nW\u00e4hrend wir in der eben beschriebenen Versuchsreihe gleichwie in der Reihe a die direkte [Crystallisation angewendet haben, so haben wir in der folgenden Reihe afrgestrebt, die Frage, was die anf\u00e4ngliche Proteinkonzentration f\u00fcr den Gleichgewichtszustand bedeutet, durch einige Versuche zu beleuchten,\nbei welchen das in der Versuchsreihe b benutzte Verfahren____\nreichliche Auskrystallisation mit nachfolgendem L\u00f6sen von etwas des krystallisierten Niederschlags \u2014 zur Anwendung kam.\nVersuchsreihe h. Diese Reihe, die im April 1915 bei Zimmertemperatur (19\u00b0) ausgef\u00fchrt wurde, bestand aus 4 Versuchen, von welcher Nr. 2 und 3 identisch waren. Zur Herstellung der Versuchsfl\u00fcssigkeiten gebrauchten wir wie \u00fcblich eine Eieralbuminl\u00f6sung, eine \u00abstarke\u00bb und eine \u00abschwache\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung, s\u00e4mtliche von bekannter Zusammensetzung. Es wurden zu dem\nVersuch Nr. 1: 120 ccm Eieralbuminl\u00f6sung\nund zum >\t\u00bb 4:\t30\t\u00bb\t\u00bb\nabgemessen und gewogen.\nSodann wurden Nr. 2, 3 und 4 mit denjenigen Mengen Wasser und \u00abschwachen\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung versetzt, welche notwendig waren, um jeder dieser L\u00f6sungen den gleichen Gehalt an Wasser und Salz wie Nr. 1 zu erteilen, wonach alle vier L\u00f6sungen durch Zusatz von 100 ccm \u00abstarker\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung zu jeder Probe gefallt wurden. Jede der L\u00f6sungen enthielt demnach 27,277 g Ammoniumsulfat auf 100 g","page":319},{"file":"p0320.txt","language":"de","ocr_de":"320\nS. P. L. Sorensen u. Margret-he H\u00f4yrup,\n\u2713\nWasser, w\u00e4hrend der Eihydralgebalt auf 100 g Wasser in\nfolgender Weise variierte :\n(\nNr. 1: 10,483 g '\n- 2 : 5,209 \u00bb\nV 3: 5,215 \u00bb und '\u00bb 4 : 2,608 >\nDer beim Zusatz der \u00abstarken\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung ausgesehiedene, amorphe Niederschlag lie\u00df sich in s\u00e4mtlichen\nProben durch Sch\u00fctteln wieder in L\u00f6sung bringen, Probe Nr. 1 blieb aber stark opaleszierend. In dieser letzteren trat reichliche Krystallisation schon nach *\u2022* Stunde ein, w\u00e4hrend dieses bei den Versuchen Nr. 2 und 3 erst nach 1 Stunde und bei Nr. 4 erst am n\u00e4chsten Tag eintrat.\nNach insgesamt 2-t\u00e4giger Krystallisation wurde jedes Versuchsgemisch vorsichtig und unter gutem Sch\u00fctteln mit 00 ccm \u00abschwacher\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung versetzt, wodurch der Ammoniumsulfatgehalt jeder Fl\u00fcssigkeit 25,115 g auf 100g Wasser wurde, w\u00e4hrend der Eihydratgehalt auf 100 g Wasser folgenderweise variierte:\nNr. 1 : 8,396 g \u00bb 2 : 4,192 \u00bb\n\u00bb 3:4,198\u00bb\n\u00bb 4 : 2,099 \u00bb\nDie Probenahme mit nachfolgender Analyse geschah in der \u00fcblichen Weise 3 Stunden, 1, 3 und 8 Tage nach dem Zusatz der \u00abschwachen\u00bb Ammoniumsulfatl\u00f6sung. Der Ammoniakstickstoff wurde nur in den Filtraten des 3-t\u00e4gigen Stehenlassens ermittelt, was die folgenden Resultate ergab:\nNr. 1: 25,146 g (NH4),S04 pr. 100 g Wasser \u00bb\t2 :\t2d, 123\t\u00bb\t*\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t>\n\u00bb\t3 :\t25,079\t\u00bb\t*\t\u00bb\t*\t\u00bb\t\u00bb\n\u00bb\t4:25,113\t\u00bb\t\u00bb\t\u00bb\t*\t\u00bb\t\u00bb\nMittel : 25,115 g (NH4),S04 pr. 100 g Wasser.\nDie Wasserstoffionenkonzentration wurde ebenfalls nur in diesen Filtraten festgestellt; die Ergebnisse der Analysen sind in der Tabelle 48 zusammengestellt.","page":320},{"file":"p0321.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t321\nTabelle 48.\n(Versuchsreihe h; April 1915).\nDie Versuchsfl\u00fcssigkeiten enthielten 25415 g Ammoniumsulfat auf 100 g Wasser.\nNr. des Ver- suchs\tEihydratgehalt in g auf 100 g Wasser in den Versuchsfl\u00fcssigkeiten nach Zusatz der \u00abschwachen\u00bb Ammonium-sulfatl\u00f6sung und in den verschiedenen Filtraten\t\t\t\t\tWasserstoffionenkonzentration des Filtrats, dritte Filtrierung\t\n\tin der Versuchsfl\u00fcssigkeit g\tbeim ersten Filtrieren (nach 3 Stunden) g\tbeim zweiten Filtrieren (nach 1 Tag) g\tbeim dritten Filtrieren (nach 3 Tagen) g\tbeim vierten Filtrieren (nach 8 Tagen) g\t\t\n\t\t\t\t\t\th-ltf\t\n1\t8,396\t1,019\t0,987\t0,981\t0,977\t16,4\u00ab\t4,784\n2\t4492\t0,883\t0,882\t0,874\t0,868\t16,75\t4,776\n3\t4498\t0,885\t0,879\t0,872\t0,864\t16.14\t4,792\n4\t2,099 9\t0,725\t0,760\t0,753\t0,755\t16,38\t4,787\nAus der Tabelle 48 geht erstens hervor, da\u00df die Parallel-versuche Nr. % und Nr. 3 dieselben Resultate geben. Die \u00dcbereinstimmung ist sogar noch besser, als man nach der Gr\u00f6\u00dfe der Versuchsfehler zu erwarten berechtigt war. \u00dcbrigens zeigt die Tabelle ein ganz \u00e4hnliches Bild wie die Tabelle 47, und die der letztgenannten angekn\u00fcpften Bemerkungen finden deshalb auch auf der Tabelle 48 Anwendung. Der Eihydrat-gehalt der Filtrate ist auch hier, wo von Gleichgewichtszust\u00e4nden, oder wenigstens doch von Zust\u00e4nden, die sich denselben stark n\u00e4hern, die Rede ist, um so gr\u00f6\u00dfer, je gr\u00f6\u00dfer die anf\u00e4ngliche Proteinkonzentration gewesen ist. Der Unterschied des Eihydratgehalts der Filtrate ist in dieser Reihe etwas gr\u00f6\u00dfer als in der vorigen, l\u00e4\u00dft sich aber nat\u00fcrlich in ganz \u00e4hnlicher Weise erkl\u00e4ren.\nWir meinen dann berechtigt zu sein, aus den in diesem* Abschnitt beschriebenen Versuchen den folgenden Schlu\u00df zu ziehen, da\u00df w\u00e4hrend die Krystallisationsgeschwindig-keit, wie schon oben gesagt, mit der anf\u00e4nglichen Proteinkonzentration w\u00e4chst, so ist der Gleichgewichtszustand von derselben unabh\u00e4ngig, indem die Abweichungen von dieser Regel, welche die Versuche gegeben haben, erstens nur von unter ge-","page":321},{"file":"p0322.txt","language":"de","ocr_de":"3*2\tS. P. L. S\u00f6rensen u. Margrethe H\u00f4yrup,\nordneter Bedeutung sind und zweitens sich l\u00e8icht uiid ungezwungen erkl\u00e4ren lassen.\n\u00dcbersieht.\n4\n1.\tWir haben durch eine Reihe Untersuchungen \u00fcber das Auskrystallisieren des Eieralbumins mittels Ammoniumsulfats klarzulegen gesucht, welchen Einflu\u00df die Krystallisations-bedingungen sowohl auf die Krystallisationsgeschwindig-keit als auch auf den Gleichgewichtszustand zwischen dem auskrystallisierten Eieralbumin und der dasselbe umgebenden Mutterlauge aus\u00fcben.\n2.\tDie Krystallisationsgeschwindigkeit ist um so gr\u00f6\u00dfer, je gr\u00f6\u00dfer die Ammoniumsulfatkonzentration (Abschnitt A) und die anf\u00e4ngliche Proteinkonzentration (Abschnitt D) und je h\u00f6her die Temperatur der Krystalli-sation (Abschnitt B) ist.\n3.\tIm Gleichgewichtszustand wird \u2014 unter sonst gleichen Umst\u00e4nden \u2014 der Eihydratgehalt der Mutterlauge um so kleiner sein, je gr\u00f6\u00dfer die Konzentration des Ammoniumsulfats ist (Abschnitt A).\nDie dem Gleichgewichtszustand des Systems optimale Temperatur, das ist diejenige Temperatur, bei welcher der Eihydratgehalt der Mutterlauge, alles \u00fcbrige gleich, am kleinsten ist, liegt zwischen 12\u00b0 und 29\u00b0, wahrscheinlich in der N\u00e4he von 20\u00b0. Es ist jedoch kein wesentlicher Unterschied zwischen den Gleichgewichtszust\u00e4nden des Systems innerhalb der Temperaturgrenzen 12\u00b0 und 29\u00b0, w\u00e4hrend derjenige bei 0\u00b0 ein ausgepr\u00e4gt verschiedener ist, indem die Eihydratkonzentration der Mutterlauge bei 0\u00b0 um ein bedeutendes gr\u00f6\u00dfer ist als bei den h\u00f6heren Temperaturen. Da\u00df hier von wirklichen Gleichgewichtszust\u00e4nden die Rede ist, zeigt sich dadurch, da\u00df sich dieselben durch blo\u00dfe Temperatur\u00e4nderungen hin und her verschieben lassen (Abschnitt B).\nDie dem Gleichgewichtszustand des Systems optimale Konzentration der Wasserstoffionen, das ist diejenige Wasserstoffionenkonzentration, bei welcher \u2014 unter sonst gleichen Umst\u00e4nden \u2014 die Eihydratkonzentration der Mutter-","page":322},{"file":"p0323.txt","language":"de","ocr_de":"Proteinstudien. IV. Mitteilung.\t328\nlauge am schw\u00e4chsten ist, entspricht dem pH. = etwa 4,58 lind scheint von der Ammoniumsulfatkonzentration und der Krystal-lisationstemperatur unabh\u00e4ngig zu sein. Eine Verminderung der Wasserstoffionenkonzentration \u00fcbt keinen weiteren Einflu\u00df aus als denjenigen, den Eihydratgehalt der Mutterlauge zu vergr\u00f6\u00dfern,\nindem der Charakter und das Aussehen des ausgeschiedenen\n* 0\nNiederschlags dadurch nicht ver\u00e4ndert wird. Eine Vergr\u00f6\u00dferung der Wasserstoffionenkonzentration \u00fcber die optimalen hinaus bewirkt dagegen nicht nur einen Zuwachs des Eihydratgehalts\nder Mutterlauge, sondern kann au\u00dferdem, wenn;es sich um\n*\neinen ''nur einigerma\u00dfen wesentlichen Zuwachs der Wasser-\n\u2022\u2022\nstoffionenkonzentration handelt, eine durchgreifende \u00c4nderung sowohl des Charakters als auch des Aussehens des gebildeten Niederschlags hervorrufen (Abschnitt C).\nDie anf\u00e4ngliche Proteinkonzentration ist auf das Gleichgewicht des Systems ohne Einflu\u00df, die Abweichungen von dieser Regel, die die Versuche gegeben haben, sind nur von untergeordneter Bedeutung und leicht und ungezwungen zu erkl\u00e4ren (Abschnitt D).\nDas untersuchte System verh\u00e4lt sich im gro\u00dfen und ganzen wie ein heterogenes, der Gibbs\u2019sehen Phasenregel gehorchendes System, das aus den vier Komponenten: Wasser, Eihydrat, Ammoniak und Schwefels\u00e4ure besteht.\nMai 19b.","page":323}],"identifier":"lit20733","issued":"1918","language":"de","pages":"267-323","startpages":"267","title":"Proteinstudien, IV. Mitteilung: \u00dcber den Gleichgewichtszustand zwischen dem auskrystallisierten Eieralbumin und der dasselbe umgebenden Mutterlauge und \u00fcber die Anwendung der Gibbs'schen Phasenregel auf solche Systeme","type":"Journal Article","volume":"103"},"revision":0,"updated":"2022-01-31T14:52:56.272499+00:00"}